Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Особенности нуклеиново-белкового обмена созревающего эндосперма кукурузы ОПАК-2

Диссертация: Особенности нуклеиново-белкового обмена созревающего эндосперма кукурузы ОПАК-2
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Главное, что сдерживает сейчас селекцию на качество белка, — слабая изученность природы сложных признаков качества. Генетическое манипулирование осуществляется селекционерами без знания природы компонентов, составляющих модифицируемый признак. Значительного прогресса в усовершенствовании методов селекции можно было бы достичь в том случае, если бы удалось установить надежные способы выявления… Читать ещё >

Содержание

  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Значение кукурузы опак-2 для практики и. теории
    • 1. 2. Особенности синтеза и накопления белков в созревающем зерне опак-2 кукурузы
    • 1. 3. Матричные4РНК, процессинг и гены, пролами
    • 1. 4. Влияние гена опак-2 на содержание нуклеинотвых кислот в эндосперме кукурузы
    • 1. 5. Активность рибонуклеазы в эндосперме, куку-.. рузы опак
    • 1. 6. Некоторые гипотезы о молекулярном механизме действия гена опак

Особенности нуклеиново-белкового обмена созревающего эндосперма кукурузы ОПАК-2 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Решениями ХХУ1 съезда КПСС и майского (1982 г.) Пленума Щ КПСС поставлена задача дальнейшего повышения благосостояния советского народа, составной частью которой является бесперебойное снабжение населения высококачественными продуктами питания. В питании человека наиболее актуальной является проблема полноценной белковой пищи (Постановления ХХУ1 съезда КПСС, 1981; Постановления Пленума ЦК КПСС, 1982).

Медицинские исследования, проводимые в развивающихся странах, а также данные ФАО по пищевым ресурсам с особой остротой поставили вопрос обогащения белка злаков незаменимыми аминокислотами, учитывая, что именно зерновые являются основным поставщиком белков, потребляемых человечеством. При детальном анализе было установлено, что наиболее лимитирующей незаменимой аминокислотой в питании является лизин.

Среднесуточное потребление белка по данным ФАО составляет в настоящее Еремя примерно 60 г на человека. Это намного ниже научно обоснованной нормы, составляющей 100 г (РАО, 1973).

В нашей стране потребление белка на душу населения превосходит рекомендуемые нормы, но необходимо его качественное улучшение за счет увеличения доли белков животного происхождения.

ХХУ1 съезд КПСС назвал животноводство ударным фронтом на селе. Уто обязывает ученых усилить действенность своего влияния на указанную область сельскохозяйственного производства. На сегодняшний день самое узкое место в производстве животноводческой продукции — корма.

Кукуруза — одна из важнейших кормовых сельскохозяйственных культур в ряде регионов нашей страны. При всех достоинствах зерна кукурузы как высокоэнергетического корма, оно содержит относительно мало белка (9-П/О и лизина (2,25−2,80 г на 100 г белка). Кормление животных этим зерном вызывает необходимость в дополнительных высокобелковых добавках, имеющих повышенное содержание лизина и ряда других аминокислот. Однако обеспеченность таковыми весьма ограничена. Поэтому важнейшей задачей в селекции этой культуры является повышение количества и улучшение качества бежа.

Для селекции на качество белка большое значение имеет открытие биохимического действия эндоспермовой мутации опак-2 (жегЪг е.т. et а1., 1964). Исследования показали, что повышение содержания лизина в эндосперме мутантной кукурузы обусловлено большими изменениями в соотношении синтеза различных белковых фракций.

Ген опак-2 наследуется как простой менделевский рецессив, но отличается очень сложным фенотипическим проявлением. В эндосперме мутанта изменены активность и изоэнзимный спектр ряда ферментов белкового, нуклеинового и углеводного обменов, нарушена клеточная и субклеточная организация эндосперма.

На основе генотипа опак-2 создан ряд гибридов и сортов кукурузы с высококачественным зерном. Однако эта кукуруза не получила должного распространения из-за некоторого снижения урожая (на 10−15 $) и повышенной поражаемости гнилью и долгоносиком при хранении.

Главное, что сдерживает сейчас селекцию на качество белка, — слабая изученность природы сложных признаков качества. Генетическое манипулирование осуществляется селекционерами без знания природы компонентов, составляющих модифицируемый признак. Значительного прогресса в усовершенствовании методов селекции можно было бы достичь в том случае, если бы удалось установить надежные способы выявления узловых моментов в ряду элементарных процессов, формирующих качество белка эндосперма. Одной из важных проблем в этом отношении является создание связи между молеку-лярно-генетическим уровнем исследований и генетикой признаков и свойств.

Б постановлении ЦК КПСС и Совета Министров СССР (1981) подчеркивается, что важнейшей задачей советской науки на современном этапе является дальнейшее расширение и углубление фундаментальных исследований и разработки на этой основе новых эффективных методов селекции растений и животных.

Открытие биохимического действия гена опак-2 стимулировало молекулярно-биологические исследования синтеза запасного белка. Во многих лабораториях мира были предприняты работы по изучению мембраносвязанных полирибосом и их матричных РНК из эндосперма кукурузы, что прояснило многие детали синтеза и процессинга зеи-на. Применение методов генетической инженерии позволило вплотную подойти к выяснению тонкой организации генов этого белка.

Однако несомненные успехи в познании молекулярных основ синтеза запасного белка не дают ответа на вопрос, что является причиной широкого плейотропного эффекта в действии гена опак-2.

Решение этого вопроса в значительной степени способствовало бы определению целей и методов в селекции на качество белка с использованием мутанта опак-2, помогло бы реально оценить перспективы этого направления в селекции высоколизиновой кукурузы.

Прямая характеристика генной активности возможна лишь путем определения непосредственных ее продуктов — молекул рибонуклеиновой кислоты (РНК). Связь нуклеиновых кислот с морфогенезом растения и формированием урожая осуществляется в процессе синтеза белка. При этом основным компонентом белоксинтезирующей системы являются молекулы матричной РНК (мРНК).

Известно, что для растений, как я для других эукариот, характерно наличие мРНК, имеющих на 3-конце молекулы протяженную последовательность полиадениловой кислоты (поли-А-содержащая мРНК). Но не вся популяция мЕНК в растениях полиаденилирована.

Молекулы мРНК различной структурной организации и субклеточной локализации определяют синтез белков, различающихся физико-химическими свойствами и биологической ролью. Поэтому изучение содержания и особенностей распределения различных видов мРНК в эндосперме опак-2 кукурузы представляет значительный интерес для установления причины перераспределения белковых фракций в мутантном эндосперме.

Однако информация по этому вопросу крайне ограничена.

Цель и задачи исследования

:

— изучить динамику содержания суммарных нуклеиновых кислот и различных фракций РНК в процессе развития эндосперма нормальной и опак-2 кукурузы, при этом особое внимание уделить выяснению действия гена опак-2 на содержание мРНК эндосперма различной структурной организации и субклеточной локализации (полиаденили-рованные и неполиаденилированныемРНК полирибосом белковых тел и микросом, а также свободных полирибосом);

— изучить динамику РНК-азной активности в процессе развития эндосперма нормальной и опак-2 кукурузывыяснить особенности распределения РНК-азной активности в созревающем нормальном эндосперме;

— установить характер взаимосвязи между экспериментально вызванными изменениями в популяции мРНК и соотношением синтеза белковых фракций в эндосперме нормальной и опак-2 кукурузы;

— создать на основе экспериментальных и литературных данных гипотетическую модель молекулярного механизма действия гена опак-2 по изменению белкового и аминокислотного состава эндосперма кукурузы.

В настоящей диссертации выносятся на обсуждение следующие результаты и предложения:

1. Значительная часть мРНК эндосперма кукурузы не полиадени-лирована. Ген опак-2 снижает как абсолютное, так и относительное содержание неполиаденилированной фракции и относительное содержание полиаденилированной фракции мРНК. При этом снижается степень полиаденилирования последней. В то же время поли-А-содержащая мШК мембраносвязанных полирибосом распределена между субклеточными фракциями белковых тел и микросом примерно поровну, но по характеру распределения и по абсолютному содержанию ее не найдено достоверных различий между нормальным и опак-2 эндоспермом.

2. В процессе развития зерновки в эндосперме повышается активность РНК-азы. Распределение ее в нормальном эндосперме неравномерно: обнаружен градиент активности от верхушки эндосперма к его основанию и от центра к периферии. Под действием гена опак-2 активность РНК-азы на протяжении всего развития увеличивается в.

2 раза.

3. Увеличение РНК-азной активности в ходе развития эндосперма сопровождается относительным усилением синтеза зеина на фоне снижения общей активности синтеза белка. Эта закономерность резче выражена для опак-2 эндосперма. Однако абсолютная интенсивность синтеза зеина значительно ниже в эндосперме опак-2 и в мучнистой части нормального эндосперма, имеющей, подобно мутанту, высокую активность РНК-азы и высокое содержание лизина в белке.

4. Распад мРНК в эндосперме обычной кукурузы в условиях ак-тиномицинового блока транскрипции приводит к перераспределению синтеза осборновских белковых фракций и белковых компонентов в составе альбуминов и глобулиноЕ, подобно контрольному мутантному эндосперму. Характер изменений в соотношении синтеза белковых фракций в опак-2 эндосперме в аналогичных условиях иной и соответствует более глубокой степени деградации популяции мРНК по сравнению с нормальным эндоспермом.

5. Предложена гипотеза о молекулярном механизме действия гена опак-2 на посттранскришщонном уровне регуляции синтеза белка. Центральный ее момент — усиление дифференциального распада мРНК в мутанте вследствие высокой активности РНК-азы. Предполагается, что распад короткоживущих мРНК приводит к относительной стабилизации умереннои долгоживущих мРНК эндосперма в результате уничтожения белков-репрессоров, снижающих время жизни этих мРНК. Существование подобных белков было постулировано ранее (Тогак^пэ й.м. et а1., 1969).

Вследствие этого повышается синтез альбуминов и глобулинов и репрессируется синтез зеина, что может быть связано с уничтожением короткоживущих мРНК белков, создающих условия для интенсивного синтеза зеина. При этом происходят изменения в активности многих ферментов (повышение или понижение — в зависимости от времени жизни соответствующих мРНК), приводящие к развитию плейотропного эффекта в действии гена опак-2.

Научная новизна результатов исследования. Изучена динамика содержания различных фракций РНК в процессе развития эндосперма нормальной и опак-2 кукурузы, при этом установлено:

— значительное увеличение содержания РНК в мутанте обусловлено, в основном, заторможенностью развития опак-2 эндосперма и сохранением вследствие этого картин содержания РНК ранних этапов созревания;

— относительное содержание полиаденилированной мРНК и степень ее полиаденилирования в опак-2 эндосперме снижены;

— показано, что поли-А-содержащая мРНК мембран о связанных полирибосом распределена между субклеточными фракциями белковых тел и микросом примерно поровну, но по характеру распределения и абсолютному содержанию этих мРНК достоверных различий между сравниваемыми формами эндосперма не найдено;

— популяция мРНК эндосперма кукурузы лишь частично полиадени-лирована: в нормальном эндосперме на долю поли-А-содержащей мРНК приходится только 35 $. Ген опак-2 снижает содержание неполиадени-лированной фракции мРНК;

— РНК-азная активность распределена по нормальному эндосперму неравномерно. Мучнистая ткань его имеет сходную с опак-2 высокую РНК-азную активность и содержит значительно больше лизина, чем роговидная ткань, это связано с перераспределением белковых фракций;

— распад мРНК эндосперма нормальной кукурузы в условиях ак-тиномициновой блокады транскрипции показал, что усиление деградации мРНК может быть причиной перераспределения осборновских фракций белков и белковых компонентов альбуминов и глобулинов. И как следствие этого — увеличение в эндосперме содержания лизина;

— экспериментальные данные позволили выдвинуть гипотезу о молекулярном механизме действия гена опак-2 по изменению белкового и аминокислотного состава эндосперма.

Практическая значимость. Выяснение причины перераспределения белковых фракций и развития в целом «высоколизинового синдрома» в эндосперме опак-2 является необходимой предпосылкой разработки теоретических основ селекции на качество белка, знание которых поможет более осмысленно подойти к решению этой проблемы и оградит селекционеров от нерациональных поисков. На основании полученных данных и сформулированной гипотезы на сегодняшнем этапе представляется целесообразным вести селекцию, ориентируясь на экономически обоснованный компромисс сочетания в эндосперме мучнистой (высокая РНК-азная активность, высокое содержание лизина) и роговидной (низкая НПС-азная активность, низкое содержание лизина) тканей.

выводы.

1. В эндосперме опак-2 кукурузы увеличено содержание суммарной РНК, но содержание полиаденилированной мРНК в абсолютном значении одинаково на большем протяжении развития нормального и опак-2 эндосперма.

2. Популяция мРНК созревающего эндосперма нормальной кукурузы только на 35 $ представлена полиаденилированной фракцией. Ген опак-2 снижает содержание неполиаденилированной подфракции мРНК, прочно связывающейся с колонкой МАК.

3. В сравниваемых формах эндосперма не найдено достоверных различий по абсолютному содержанию полиаденилированной мРНК мем-браносвязанных полирибосом и по ее распределению мезду субклеточными фракциями белковых тел и макросом.

4. В ходе развития кукурузы в эндосперме возрастает активность РНК-азы. При этом распределение радиоактивной метки среди осборновских белковых фракций меняется, что свидетельствует об изменении в соотношении типов мРНК. Ген опак-2 увеличивает активность РНК-азы на всем протяжении созревания эндосперма не менее, чем в два раза, по сравнению с уровнем активности этого фермента в нормальном эндосперме.

5. Существует градиент активности РНК-азы в нормальном эндосперме от его верхушки к основанию и от центра к периферии. Центральная ^мучнистая) часть эндосперма имеет сходную с опак-2 активность РНК-азы и высокое содержание лизина, обусловленное перераспределением белковых фракций.

6. Частичный распад популяции мРНК в условиях актиномици-новой блокады транскрипции приводит к перераспределению в соотношении белков солерастворимой фракции и изменению аминокислотного состава нормального эндосперма аналогично тому, как это имеет место в норме у опак-2 эндосперма.

7. Предложена гипотетическая модель молекулярного механизма действия гена опак-2 по изменению белкового и аминокислотного состава эндосперма.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ф. Диалектика природы. — М.: ОГИЗ, 1948. — 330 с.
  2. Постановление ХХУ1 съезда КПСС по проекту ЦК КПСС «Основныенаправления экономического и социального развития СССР на 1981−1985 годы и на период до 1990 года» 2 марта 1981 г. М.: Политиздат, 1981, с. 46.
  3. Продовольственная программа СССР на период до 1990 года и меры по ее реализации. Материалы майского Пленума ЦК КПСС 1982 года. М.: Изд-во Правда, 1982, с. 95.
  4. М.А. Рибонуклеиновые кислоты и биосинтез белка врастительных клетках. В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975, с.234−243.
  5. М.А., Искаков Б. К. Информосомы растений. Алма-Ата:1. Наука, 1982. 182 с.
  6. Д.Е., Дадли Дж., Лэмберт Р. Изменение качества белка кукурузы путем селекции. В кн.: Селекция и семеноводство. Вып.18. Киев, 1972, с.31−39.
  7. В.А., Грицаева Т. Ф. Белоксинтезирутащая активность мембраносЕязанных и свободных полирибосом клеток печени и саркомы М-1 крыс в условиях бесклеточной системы. ДАН СССР, 1976, т.22, № I, с.203−206.
  8. В.А. Регуляция синтеза белка. Стабильность мРНК какодин из факторов регуляции синтеза белка в клетках эукариотов. Успехи современной биологии, 1977, т.33, № 2, с.163−181.
  9. В.А. Особенности метаболизма мРНК в опухолевых клетках. Успехи биол. химии, 1980, т.21, с.79−111.
  10. Л.П., Тарчевский И. А. Особенности синтеза белков ввегетативных органах яровой пшеницы. Казань, 1980. — 16 с. — Деп. ВИНИТИ, № 1721−81.
  11. Л.П. Некоторые особенности синтеза белков различныхфракций растений пшеницы: Автореф.дис.на соиск. учен. степени канд.биол.наук. Казань, 1982. — 21 с.
  12. Дж. Молекулярная биология развития. М.: Мир, 1964.- 180 с.
  13. Г. И. Причины изменения и особенности проявления рибонуклеазной активности при обезвоживании растений.- Физиология растений, 1979, т.26, № 5, c. III5-II2I.
  14. Г. И., Филипас Т. Б. Накопление сухого вещества, белка и аминокислот в зерне и вегетативной массе высо-колизиновой и обычной кукурузы в процессе ее развития. Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1979, вып. XIX, с.22−33.
  15. Г. И. Влияние гена опак-2 на белковый и аминокислотный состав зерна и вегетативных органов кукурузы: Автореф.дис.на соиск.учен.степени канд.биол.наук.- Тбилиси, 1983. 21 с.
  16. .Х. О нуклеиновых кислотах в белковых фракцияхсемян кукурузы. В кн.: Биология нуклеинового обмена у растений. М.:Наука, 1964, с.63−70.
  17. Ю.И., Тютерев С. Л., Хрущева И. В., Торопкова О. Л. Рибонуклеазная активность в листьях томатов, инфицированных штаммами вируса табачной мозаики различной патогенности. Тр./Латв.с.-х.акад., 1981, т.191, с.29−33.
  18. Р., Митчел Г. Генетика я обмен веществ. М. :Изд-воиностр.лит., 1958. 426 с.
  19. Г. С., Киссель Н. И., Таоьа I.A., Сирица А. К. Селекциявысоколизиновой кукурузы. Вестн.с.-х. науки, 1971, В 12, с. 59−64.
  20. Г. С. Перспективы селекции кукурузы. Вестн. с.-х.науки, 1981, № 8, с.10−14.
  21. B.C. Молекулярная организация эукариотических информационных РНК. Молекулярная биология, 1979, т.13, 4, с.725−751.
  22. B.C. Информационная РНК клеток животных. М.: Медицина, 1980. 200 с.
  23. Д. Регуляция функции генов в развитии животных. М.:1. Мир, 1977. 220 с.
  24. И.Я., Камалатдинова М. А., Ивлева Л.А., Конарев
  25. В.Г. Специфичность синтеза РНК у гетерозисных гибридов кукурузы и их родительских форм. В кн.: Физиологические и биохимические аспекты гетерозиса и гомеостаза растений. Уфа, 1976, с.120−140.
  26. В.В. Индивидуальные матричные РНК как средство изучения структурной части генома. Успехи биол. химии, 1975, т.16, с.3−42.
  27. Д.М. Система надежности растений и возможные пути их эволюционного становления. В кн.: Проблемыэволюционной физиологии растений. Л., 1974, с. 2226.
  28. Д.М. Системы надежности растительных организмов.- В кн.: Системы надежности клетки. Киев: Наукова думка, 1977. 168 с.
  29. .П., Козубенко A.B., Власенко H.H. Проблема селекции высоколизиновой кукурузы и ее изучение. В кн.: Селекция и семеноводство. Вып.24. Киев, 1973, с.9−20.
  30. .П., Козубенко A.B. Результаты исследований по созданию раннеспелых гибридов кукурузы с улучшенным качеством зерна. Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1976, вып. II, с.72−81.
  31. А., Кейджемпенг Г., Дэвис И., Мерфи Дж. Биосинтез белка у зерновых культур. В кн.: Белки семян зерновых и масличных культур. М.: Колос, 1977, с.43−55.
  32. П.П., Цыганок И. С., Голуб С. С., Глушко В. В. Особенности синтеза белков, нуклеиновых кислот и углеводов в созревающем зерне высоколизиновой кукурузы.- Докл. ВАСХНИЛ, 1978, № 7, с.24−26.
  33. П.П., Голуб С. С., Цыганок И. С., Глушко В. В. Изменение содержания нуклеиновых кислот в зерне кукурузы, переведенной на основу опейк-2. В кн.: Нуклеиновые кислоты и хроматин растений. Киев: Наукова думка, 1981, с. 69−73.
  34. К.Н., Соболев A.M., аданова Л.П. и др. Физиологиясемян. М.: Наука, 1982. — 418 с.
  35. Т.А., Бродский В. Я., Гаузе Г. Г. Методы биологии развития. М.: Наука, 1974. — 619 с.
  36. Э. Действие генов в раннем развитии. М.: Мир, 1972. 342 с.
  37. П.К., Лебедев A.B. Изменение физических и биохимических свойств зерна при введении гена опак-2 в обычный генотип кукурузы. Сб.науч.тр./КНИИСХ, Краснодар, 1979, вып. ХГХ, с.14−21.
  38. Ф., Моно Ж. Биохимические и генетические механизмы регуляции в бактериальной клетке. В кн.: Молекулярная биология. Проблемы и перспективы. М.: Наука, 1964, с.14−39.
  39. ISapoBa Л.Г., Кордюм В. А. Фракционирование информационной
  40. РНК хлореллы с помощью колоночной хроматографии. -В кн.: Молекулярная биология. Киев: Наукога думка, 1977, вып. 16, с.74−77.
  41. И.Б., Дебов С. С. Химия и биохимия нуклеиновых кислот. Л.: Медицина, 1968. — 429 с.
  42. К.И. Состояние и перспективы селекции кукурузы на улучшение качества белка. В кн.: Селекция и генетика кукурузы.' Краснодар, 197 9, с.165−183.
  43. К.И., Нормов A.A., Радочинская Л. В. Состояние и перспективы селекции кукурузы на повышение количества и качества белка. С.-х. биология, 1983, JS I, с.70−75.
  44. Д.Д. К выяснению особенностей синтеза запасныхбелков в созревающем зерне кукурузы: Автореф.дис. на соиск.учен.степени канд.биол.наук. Воронеж, 1971. — 20 с.
  45. Д.Д., Толоконников В. И., Котова Г. П. Изучение синтеза белков в зерновках высоколизиновой кукурузы сиспользованием меченых аминокислот. Сб.науч.тр./ Воронеж. СХИ, 1976, т.83, с.140−144.
  46. Д.Д., Шевцова Б. Б. Эффективность отбора кукурузына повышенное содержание триптофана в зеине. -С.-х. биология, 1983, й 3, с.52−56.
  47. П.Ф., Максак H.H. Селекция кукурузы на повышенное содержание белка в зерне и улучшение его качества.-Кукуруза, 1969, & 12, с.25−27.
  48. .Г. Нуклеиновые кислоты и морфогенез растений.
  49. М.: Высш. школа, 1959. 347 с.
  50. В.Г., Тютерев С. Л. Методы биохимии и цитохимии нуклеиновых кислот растений. Л.: Колос, 1970. — 204 с.
  51. В.Г. Биохимические предпосылки в селекции кукурузына белок. Вестн.с.-х. науки, 1970, № 6, с.22−31.
  52. В.Г. Проблема пищевой и кормовой ценности растительных белков. В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975, с.5−20.
  53. В.Г. Ресурсы растительного белка и проблемы его качества. Тр. по прикладной ботанике, генетике и селекции, Л., 198 Г, т.70, JS 2, с.3−13.
  54. В.Г. Белки растений как генетические маркеры. М.:1. Колос, 1983. 320 с.
  55. В.Г., Шатов В. А. Бесклеточный синтез в изучении полиморфизма запасных белков семян бобовых. Докл. ВАСХНИЛ, 1983, JS 8, с. 14−18.
  56. H.H. Изменение активности рибонуклеазы у сортов пшеницы при засухе. Тр. по прикладной ботанике, генетике и селекции, Л., 1981, т.71, № I, с.46−52.
  57. Л.И. Регуляция действия генов в развитии. Молекулярная биология, 1981, т.15, вып.5, с.965−988.
  58. Л.И. Взаимодействие генов в развитии. М.: Наука, 1977. 278 с.
  59. О.Н., Селиванкина С. Ю., Романко Е. Г. Выделение суммарного препарата РНК из растений и его последующее фракционирование. В кн.: Биохимические методы в физиологии растений. М.: Наука, 1971, с.171−184.
  60. О.Н. О регуляции экспрессии генов в растительныхклетках. Физиология растений, 1978, т.25, вып.5, с. 990−1008.
  61. О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка. М.: Наука, 1982. — 82 с.
  62. А.Л. Меченые атомы в разработке научных основ питания растений. М., 1964. — 48 с.
  63. А.Л. О принципах саморегуляции физиологических процессов у растений. В кн.: Ученый и аудитория. М.: Наука, 1982, с.54−64.
  64. A.A., Агафонов Н. С. К вопросу о механизме синтезазапасных белков у 02~аналогов кукурузы. Сб.науч.тр./НШСХ им. В. В. Докучаева, 1975, т.9, вып.1, с.39−45.
  65. В.Л. Биохимия растений. М.: Высш. школа, 1980.-444с.
  66. А.П., Пылънева П. Н. Действие гена опак-2 на содержание ингибиторов трипсина е зерне кукурузы. В кн.: Производство и использование растительного белка. Краснодар, 1981, с.85−86.
  67. A.B., Рядчиков В. Г., Филипас Т. Б., Зима В. Г., Ермакова П. К. Фракционный и аминокислотный состав белков зерна высоколизиновой и обычной кукурузы. В кн.: Селекция высоколизиновой кукурузы. Краснодар, 1976, с.103−115.
  68. A.B., Идашкина Т. Е., Зима В. Г., Ермакова П. К., Плотникова A.B., Рядчиков В. Г. Аминокислотный состав бел-кое зерна высоколизиновой и обычной кукурузы. С.-х. биология, 1974, т.9, й 5, с.661−666.
  69. A.B., Зима В. Г., Филипас Т. Е. Аминокислотный и фракционный состав белков эндоспермовых мутантов и высокобелковых линий кукурузы. Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1979, вып. XIX, с.34−43.
  70. В.Л., Лерман М. И. Изучение полирибосом из клеток печени крысы. Препаративный метод получения полирибосом. Биохимия, 1969, т.34, с.839−849.
  71. Е.В. Мембраносвязанные рибосомы. Успехи современной биологии, 1977, т.83, № 2, с.182−197.
  72. A.B. Фракционирование ядерных и цитоплазматических РНК печени крысы на колонке метилированного альбумина-кизельгура. ДАН СССР, 1970, т. 193, JM, с. 936−938.
  73. A.B., Алехина Р. П., Шапот B.C. Исследование рибонуклеопротеидных частиц методом хроматографии на колонке нуклеопротеид-целита. Молекулярная биология, 1976, т.10, № 6, с.55−63.
  74. A.B., Шапот B.C. Ядерно-цитоплазматические взаимоотношения и транспорт РНК. Успехи современной биологии, 1982, т.94, вып. 1(4), с. ЮП-1022.
  75. Л.М., Дмитриева А. Н. Фосфорный и нуклеиновый обмен высоколизиновой кукурузы. В кн.: Селекция и семеноводство. Вып.27. Киев, 1974, с.81−86.
  76. Л.М., Д&литриева А.Н. Фосфорные соединения и активность РНК-азы и АТФ-азы в зерне мутантов опейк-2. — от
  77. В кн.: Селекция высоколизиновой кукурузы. Краснодар, 1976, с.141−147.
  78. Е.В., Черновская Т. В., Сидорова Е. В., Лейтин В.Л.,
  79. М.И. Время жизни мРНК для сывороточного альбумина крыс. ДАН СССР, 1976, т.226, Л 2, с.463−466.
  80. Е.В., Подобед О. В. Метод выделения и очистки содержащей поли (А) мРНК из клеток млекопитающих. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977, с.316−322.
  81. A.A. Редукционизм и развитие морфологии и систематики. В кн.: Проблемы формы систематики и эволюции органд змов. М.: Наука, 1982, с.218−247.
  82. С. Установление первичной структуры нуклеиновыхкислот. М.: Мир, 1975. — 319 с.
  83. A.C., Хаджинов М.И. Доминантная мутация sup и #0
  84. Og/Og" улучшающая структуру эндосперма опак-2 кукурузы. Докл. ВАСХНИЛ, 1979,? 5, с.3−5.
  85. Г. Х., Ельская A.B., Коваленко М. И., Корнелюк А.И.
  86. Транспортные рибонуклеиновые кислоты. Киев: Наукова думка, 1976. — 219 с.
  87. Е.Т. Рост крыс, питающихся кукурузой опак-2. В кн.:
  88. Кукуруза с высоким содержанием лизина.' М., 1969, с.7−16.
  89. В.Е. Генетические исследования кукурузы. Кишинев:1. Штиинца, 1981. 231 с.
  90. Г. С., Герасимова Н. М., Коренева В. М. Механизм действия гиббереллинов. В кн.: Рост растений. Первичные механизмы. М.: Наука, 1978, с.81−98.
  91. A.C., Ключко П. Ф., Сысоев А. Ф., Писанский А. П., Трофимов В. А. Фракционный я аминокислотный состав белков зерна обычных и мутантных форм кукурузы. -Вестн.с.-х. науки, 1969, J? 5, с.60−61.
  92. A.C., Ключко П. Ф., СысоеЕ А.Ф., Пыльнева П. Н., Трофимов В. А. Химический состав белка зерен кукурузы опак-2, различающихся по анатомо-морфологическим признакам. Докл. ВАСХНИЛ, 1971, to 3, с.17−21.
  93. A.C., Ключко П. Ф., Трофимов A.C. Селекция высоколизиновой кукурузы. Вестн. с.-х.науки, 1974,.'? 7, с.43−53.
  94. Л. Генетические осноеы улучшения белка у зерновых. Вкн.: Генетика и благосостояние человечества. М.: Наука, 1981, с.426−434.
  95. A.C. Метаболизм информационных РНК свободных и связанных с мембранами полирибосом печени крыс в бесклеточной системе синтеза белка. ДАН СССР, 1974, т.217, № 5, c. I203-I206.
  96. A.A., Тимофеева М. Я. Молекулярная биология процессовразвития. М.: Наука, 1977. — 312 с.
  97. A.A., Тимофеева М. Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. М.: Наука, 1978. — 336 с.
  98. В.П. Изоэлектрическое фокусирование зеина белкакукурузы на приборе «Мультифор». Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1979, вып. XIX, с.155−163.
  99. Л.А. Об участии тРНК в регулировании биосинтеза белка на уровне трансляции у эукариотов. В кн.: Успехи биологической химии. М.: Наука, 1980, с.54−78.
  100. А.Н. Накопление белка в зерне пшеницы и кукурузы.1. М.: Наука, 1967. 339 с.
  101. С.И., Ротарь А. И., Киртока И. Х. Биохимические и физиологические исследования кукурузы в процессе селекции на качество. Б кн.: Физиолого-биохимичес-кие особенности кукурузы при селекции на качество. Кишинев: Штиинца, 1978, с.5−24.
  102. .П., Болобуева Б. Ф., Синягин Е. И. Изменчивость состава белков обычной кукурузы и ее высоколизинового аналога в процессе созревания. Бестн.с.-х. науки, 1975, J& 4, с.68−74.
  103. A.B. Рост, обмен азота и аминокислот у крыс нарационах с зерном высоколизиновой и обычной кукурузы, а также с изолированным из него зеином, глюте-линами и склеропротеинами. Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1979, вып. Х1Х, с.68−83.
  104. Ю.В., Портной В. Х. Различные типы белковых телэндосперма злакоЕ. Физиология и биохимия культурных растений, 1979, т. П, 6, с.583−587.
  105. Ю.В. Белки зерна кукурузы и трудности селекции накачество. В кн.: Производство и использование растительного белка. Краснодар, 1981, с.55−56.
  106. О.В., Брыкина Е. В., Абакумова О. Ю., Чернавская Т.В.,
  107. М.И. Метаболическая характеристика содержащей поли (А) мРНК клеток печени. Молекулярная биология, 1974, т.8, Я? 6, с.936−943.
  108. A.II., Непомнящая И. А., Голуб С. С., Цыганок И.С.
  109. Качество белка эндосперма мутантных форм кукурузы. В кн.: Селекция высоколизиновой кукурузы. Краснодар, 1976, с. II6−123.
  110. M. Физические и химические свойства рибосом.1. М.: Мир, 1967. 304 с.
  111. П.Н. Активность РНК-азы в формирующемся эндоспермеобычной и мутантной кукурузы. Науч.-техн.бюл./ ВСП1, 1972, вып. 17, с.55−57.
  112. П.Н. Особенности качественного состава золы высоколизиновой кукурузы. Физиология и биохимия культурных растений, 1976, т.8, te I, с.77−82.
  113. П.Н. Особенности состава фосфорных соединений врастениях высоколизиновой кукурузы. Науч.-техн. бюл./ВСГИ, 1978, вып. XXXI, с.39−42.
  114. П.Ф. Биологическая статистика. Минск: Вышэйшаяшкола, 1967. 320 с.
  115. В.Г., Добровольская C.B., Филипас Т.Б., Марченко
  116. Ю.П. Биологические ценности зерна высокобелковой опейк-2 кукурузы. В кн.: Селекция высоколизиновой кукурузы. Краснодар, 1976, вып. II, с.158−168.
  117. В.Г. Проблема белка в СССР и пути ее решения.
  118. Сб.науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1977, вып. ХП, с.3−15.
  119. В.Г., Лебедев A.B., Филипас Т. Б., Букреева Г.И.,
  120. П.К., Зима В. Г. Характер накопления белков, изменений их электрофоретического спектра и динамика свободных аминокислот в эндосперме обычной иопак-2 кукурузы в процессе созревания зерна. Сб. науч.тр./ КНИИСХ, Краснодар, 1977, вып. ХП, с.56−69.
  121. В.Г. Улучшение зерновых белков и их оценка. М.:1. Колос, 1978. 368 с.
  122. М.И., Медведев И. К. Содержание тотальной PIEK и соотношение транспортных и рибосомных РНК в клетках молочной железы коз при переход:) пт беременности к лактации. Бюл./ВНИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных, 1980, № 2(58), с.69−71.
  123. H.A., Творус Е. К. Влияние высоких температур и засухи на содержание РНК и синтез белка в растениях. -Изв.АН СССР, сер.биол., 1965, т.1, с.29−35.
  124. H.A. Некоторые регуляторные механизмы адаптациирастений к засухе и к высоким температурам. В кн.: Физиология засухоустойчивости растений. М.: Наука, 1971, с.28−69.
  125. H.A. Регуляция некоторых физиологических и метаболических процессов у растений в связи с адаптацией к засухе. В кн.: Проблемы засухоустойчивости растений. М.: Наука, IS78, с.20−59.
  126. С. 10., Романко Е. Г., Куроедов В. А., Оманн Э.
  127. Влияние цитокининов на синтез РНК в этиолорованных проростках ржи. Физиология растений, 1976, т.23, вып. 5, с. ЮИ-1017.
  128. В.Ф. Об использовании биохимических показателей воценке эволюционной подвинутости семенных растений. В кн.: Биохимические аспекты филогении высших растений. М.: Наука, 1981, с.28−46.
  129. Н.Г., Джохадзе Д. И. О связи морозостойкости некоторых цитрусовых с РНК-азной активностью клеточных органелл. Физиология растений, 1982, т.29, вып.6, с.1062−1066.
  130. Л.И. Изменение массы зерна кукурузы при создании линийаналогов опейк-2. Бюл./ ВИР, 1976, т.62, с. П-15.
  131. Р.И., Абросимова H.A., Амельянчик И. М., Аксельрод В. Д., Кореняко А. И., Венкстерн Т. В., Мирзабеков А. Д., Баев A.A. Гуанил-рибонуклеаза актиномицетов. -ДАН СССР, 1964, т.157, № 3.
  132. Р.И. Нуклеазы. Биологическая роль. Молекулярнаябиология, 1976, т. 10, 2, с.235−259.
  133. Е.К. Влияние засухи и повышенной температуры на активность рибонуклеазы в растениях. Физиология растений, 1970, т. 17, № 4, с.787−794.
  134. Е.К. Растительные рибонуклеазы. Физиология растений, 1976, т.23, № 5, C. I052-I06I.
  135. М.Г. Количественное определение РНК и ДНК в субклеточных фракциях клеток животных. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977, с.313−316.
  136. Д. Биохимия клеточной дифференцировки. М.: Мир, 1976. 121 с.
  137. С.М. Биохимическое исследование кукурузы опак-2 всвязи с селекцией на комплексную биологическую ценность зерна. Докл. ВАСХНИЛ, 1980, гё 6, с.37−40.
  138. Г. В. Солеустойчивость культурных растений. М.:1. Колос, 1977. 215 с.
  139. Г. В. Механизмы адаптации растений к стрессам.
  140. Физиология и биохимия культурных растений, 1979, т. II, 2, с. 99−107.
  141. А.К. Селекция зерновых на белок. Сельск. хоз-воза рубежом, 1982, № 5, с.20−24.
  142. Н.Г., Айтхожин М. А., Газарян К. Г. Поли-А-содержащая РНК из прорастающих зародышей пшеницы. Молекулярная биология, 1978, т.12, вып. З, с.552−556.
  143. С.А. Изменение структуры клеток при формированииэндосперма опак-2 кукурузы. Физиология и биохимия культурных растений, 1982, т.14, № 2, с. II9−122.
  144. М.И. Направления и методы селекции на повышениеколичества протеина, лизина и других аминокислот в зерне. В кн.: Селекция и семеноводство кукурузы. М.: Колос, 1971, с.17−38.
  145. М.И., Рядчиков В. Г., Зима К. И., Лебедев A.B. Вопросы селекции высоколизиновой кукурузы. В кн.: Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука, 1975, с.20−30.
  146. М.И., Зима К. И. Проблемы селекции кукурузы на улучшение качества белка. Материалы IX заседания ЕУКАР11ИИ, секция кукурузы и сорго, СССР. Краснодар, 1977, с.365−386.
  147. М.И., Зима К. И., Нормов A.A. Результаты и перспективы селекции на улучшение количества и качества белка в зерне кукурузы. В кн.: Проблемы белка в сельском хозяйстве. М., 1975, с.189−197.
  148. У.Е. Формирование метаболических систем в растущихклетках растений. Новосибирск: Наука, 1977. -221 с.
  149. Н.В. Теория и практика отдаленной гибридизации. М.:1. Наука, 1981. 158 с.
  150. И.С. Изучение качества белка эндоспермоЕых мутантовв сеязи с селекцией бысоколизиновой кукурузы: Авто^ реф.дис.на соиск.учен.степени канд.с.-х.наук. -Харьков, 1978. 20 с.
  151. Т.Д. Превращение 2^С-лизина в зерне кукурузы.
  152. Сообщ. АН ГССР, 1981, 104, }Ь 2, с.469−472.
  153. Т.Д. Белки обычной и высоколизиновой кукурузыи участие COg, лизина и лейцина в их образовании: Автореф. дис. на соиск. учен, степени канд. биол. наук. Тбилиси, 1982. — 24 с.
  154. М.С. Структура эндосперма и зародыша злаков каксистематический признак. В кн.: Морфология и анатомия растений. Тр./ Биол. ин-т дм. Комарова, 1950, т.7, вып. 1, с. 121−218.
  155. Bates L.S. Maize breeding and future goals: modified «hardendosperm11 opaque-2 maize, In: Maize for biological research, 1982, W.F.Sheridan, Editor University of North Dakota, p.135−138.
  156. Beachy E. Molecular aspects of legume seed storage proteinssynthesis. CRC Crif.Rev.Food Sci. and ITutr., 1982, v. 161 N 2, p.187−198.
  157. Blobel G., Potter V.R. Ribosomes in rat liver: an estimateof the percentage of free and membrane bound ribosomes interacting with messenger RNA in vivo. J.Mol. Biol., 1967, v.28, p.539−542.
  158. Blobel G., Dobberstein B. Transfer of proteins across membranes. I. Presens of proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin chains on membrane-bound ribosomes of murene mieloma. J. Cell Biol., 1975, v. 57, p.835−851.
  159. Brandt A., Ingversen J. In vitro synthesis of barley endosperiproteins in wild type and mutant templates. Carlsberg Res. Commun, 1976, v.41, N 6, p.311−320.
  160. Brandt A., Ingversen J. Isolation and translation of hordeinmessenger RUA from wild type and mutant endosperms in barley. Carlsberg Res.Commun., 1978, V.43, N6, p.451−469.
  161. Brandt A. Cloning of doable stranded DNA coding for hordeinpolypeptides. Carls"berg Res.Commun., 1979» v.44, p.255−267.
  162. Brandt A., Ingversen J., Cameron-Mills V. Biosynthesis ofhordein in «barley. 6th EMBO Anna.Sjmp.Mol.Biol. Look Green Plants, Heidelberg, 1980, Abstracts, p.21−22.
  163. Burr B., Burr P.A. Zein synthesis in maize endosperm by polyribosomes attached to protein bodies. Proc.Nat. Acad.Sci. USA, 1976, v.73, N 2, p.515−518.
  164. Burr B., Burr F.A., Rubenstein I., Simon M.N. Purificationand translation of zein messenger RITA from maize endosperm protein bodies. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1978v.75, N 2, p.696−700.
  165. Burr B. Identification of zein structural genes in the maizegenome. Seed Protein Improv. Cereals and Grain Legumes. — Proc. Int. Symp. Neuherberg, 1978, v.1, Vienna, 1979, p.175−177.
  166. Burr 3?.A., Burr B. In vitro uptake and processing of prezeinand other maize preproteins by maize membranes.-J.Ce. Biol., 1981, v.90, N 2, p.427−434.
  167. Burr B., Burr F.A. Zein storage protein gene family of maize.
  168. Anassesment of heterogeneity with cloned messenger RHA sequences. J.Mol.Biol., 1982, N 1, p.33−49.
  169. Burr F.A., Burr B. Three mutations in Zea mays affecting zeinaccumulation: a comparison of zein polypeptides in vitro synthesis and processing mRNA levels and genomic organisation. J. Cell Biol., 1982, V.94, N 1, p.201−206.
  170. Cagampang G.B., Dalby A. Development of ribonuclease activityin nine inbred lines of normal and opaqu. e-2 maize. -Can. J. Plant Sci., 1972, v. 52, p.901−906.
  171. Chandra G.R., Abdul-Baki A. Separation of poly (A) RNAs synthesized by soybean embrios. Plant Cell Physiol., 1977, N 8, p.271−275.
  172. Concon J.M. The protein of opaque-2 maize. In: Proc. High1.sine Corn Conf. Corn Indust. Res. Found., Washington D.C., 1966, p.67−72.
  173. Dalby A., Davies J. Ribonuclease Activity in the Developing
  174. Seeds of Normal and Opaque-2 Maize. Science, 1967, v.55, N 3769, p.1573−1575.
  175. Dalby A., Tsai C.Y. Zein Accumulation in Phenotypically Modi*fied Lines of Opaque-2 Maize. Cereal Chemistry, 1974: v.51, N 6, p.821−825.
  176. Dalby A., Tsai C.X. Comparisons of Lysine and Zein and Nonzein Protein Contents in Immature and Mature Maize Endosperm Mutants. -Crop Sci., 1975, v.15, N4, p.513−5'
  177. Darnell J.E., Zeevi M., Nevins J., Sadliff-Georleff H., Chen
  178. Kiang S. Poly (A) in mRNA formation and stability. -J.Cell Biochem., 1982, Suppl. N 6, p.261.
  179. Davies B.A. Polyribosomes from peas. An improved method fortheir isolation in the absence of ribonuclease inhibitors. Plant Physiol., 1972, v.50, p.581−584.
  180. Denic M., Konstantinov K., Dumanovic J. Molecular bases of gene action in storage protein synthesis. Seed Protein Improv. Cereals and Grain Legumes. — Proc.Int.Symp.Neu-herberg, 1978, v. 2, Vienna, 1979, p.426.
  181. Dennis J., Kiselevsky R. Fractionation and characterizationof rat liver poly-A-containing RITA. Biochemica et Bio physica Acta, 1979, v. 561, N 2, p.421−434.
  182. Dierks-Ventling C. Storage proteins in Zea mays (L): interrelationship of albumins, globulins and zeins in the opaque-2 mutation. Eur. J. Biochem., 1981, v. 120, N 1, p.177−182.
  183. Divki C.N., MacLan S.L., Shaiti M.L. Changes in protein, starch, free and protein lysine in normal and opaque-Zea mays L. endosperms during development. Indian of Exp. Biol., 1977, v. 15, N 2, p.91−93.
  184. Dove Ii.D. Ribonuclease activity of stressed tomato leaf lets.
  185. Plant Physiol., 1967, v. 42, N 9, p.1176−1179.
  186. Ellem A.O.K., Sheridan J.W. Tenacions binding of the balk DNAlike UNA of metazoan cells to methylated albumin columns. -Biochem., Biophys.Res.Commun., 1964, v. 16, p.505−510.
  187. FAO. Energy and protein requirements: Beport of a joint 'FAO/XLad hoc expert commitee. FAO Nutrition Meetings Repo:4
  188. Ser. N 52″ Rome: FAO, 1973. 173″ Farkas G.L. Ribonucleases and Ribonucleic acid breakdown. -Nucleic Acids and Proteins, 1982, p.224−262.
  189. Forde B.G., Bahramian M.R., Kreis M., Faulks A.J., Shewry P. R
  190. Miflin B.J. Barley storage proteins: adevelopmentally regulated multi-gene family? Biochem.Soc.Trans., 1981, v. 9, N 2, p.256−264.
  191. Forde B.G., Kreis M., Bahramian M.B., Mattheus J.A., Miflin B,
  192. J., Thompson R.D., Barteils D., Flavell R.B. Molecularcloning and analysis of cDNA sequences derived from +poly-A vEETA from barley endosperm: identification of B hordein related clones. Nucl. Acids Res., 1981, v. 9, N 24, p.6689−6707.
  193. Freedman R. Proteins have export problems too. New Sci., 1979″ v. 81, N 1141, p.376−378.
  194. Geraphty D., Peifer M.A., Rubenstein I., Messing I. The primary structure of a plant storage protein: zein. -Nucl.Acids Res., 1981, v. 9, N 19, p.5163−5174.
  195. Gianazza E., Righetti P.G., Pioly P., Galaute E., Soave C.
  196. Size and charge heterogeneity of zein in normal and opaque-2 endosperm. Maydica, 1976, v. 21, p.1−17.
  197. Grancharova T.V., Getova T.A. Characterization of wheat rootp. ribosomes isolated by Mg precipitation. — Phytoche-mistry, 1976, v.15, H 10, p.1431−1432.
  198. Greene F.C. In vitro synthesis of wheat (T.aestivum L.) storage proteins. Plant Physiol., 1981, v. 68, N 3, p.778−783.
  199. Greene F.C. Expression of storage protein genes in developinwheat seeds. Correlation on RNA accumulation and protein synthesis. Plant Physiol., 1983, v.71, N 1, p.40−46.
  200. Gupta H.O., Lodha M.L., Mehta S.L. Rastoge D.K., Singh J.
  201. Changes in minerals, proteins and amino acids in hard endosperm opaque-2 Zea mays during development. Indian J. Exp. Biol., 1980, v. 18, N 12, p.1419−1422.
  202. Hagen G., Rubenstein I. Complex organization of zein genesin maize. Gene, 1981, N 3, p.239−249.
  203. Hsiao T.C. Rapid changes in levels of polyribosomes in Zeamays in response to water stress. Plant Physiol., 1970. v. 46, N 2 p.281−286.
  204. Ingversen J., Koie B., Doll H. Induced seed protein mutantof barley. Esperienta, 1973, v.29, U 9, p.1151−1152.
  205. Ingversen J., Brandt A., Cameron-Mills V., Holder A .A. Barlejendosperm proteins. In vitro synthesis transport andpeptide mapping, Seed Protein Improvement in Cereals and Grain Legumes. — Proc.Int.Symp.Neuherberg, 1978, V.2, Vienna, 1979, p.425−426.
  206. Johari R.P., Mehta S.L., Naik M.S. Protein synthesis andchanges in nucleic acids during grain development of sorghum. Phytochemistry, 1977, v. 16, N 1, p.19−24.
  207. Johari R.P., Dongre A.B., Mehta S.L. Protein nucleic acidsandenzyme levels during development in a high lysinesorghum grain. Phytochemistry, 1981, v.20, N 4, P.569−573.
  208. Jones R.A., Larkins B.A., Tsai O.Y. Reduced Synthesis of Zeirin Vitro by High Lysine Mutant of Maize. Biochemical and Biophysical Research Communications, 1976, v. 69, N.2, p.404−410.
  209. Jones R.A., Larkins B.A., Tsai C.Y. Storage Protein Synthesisin Maize II. Reduced synthesis of a major zein component by the opaque-2 mutant of maize. Plant Physiol, 1977, v.59, N 4, p.525−529.
  210. Jones R.A., Larkins B.A., Tsai C.Y. Storage Protein Synthesisin Maize III. Developmental changes in membrane-bound polyribosome composition and in vitro protein synthes: of normal and opaque-2 maize. Plant Physiol., 1977, v. 59, N.5, p.733−737.
  211. Joshi S., Lodha M.L., Mehta S.L. Regulation of starch biosynthesis in normal and opaque-2 maize during endosperm development. Phytochemistry, 1980, v. 19, N 11, p.2305−2311.
  212. Katinakis P.K., Slater A., Burdon R.H. Non-polyadenylatedmRNAs from eukaryotes. FEBS Letters, 1980, v.116,1. N 1, p.1−4.
  213. Kedzierski W. Correlation between tRNA population and aminoacid composition of proteins in plants. Plant Sci. Lett., 1981, v.21, IT 1, p.15−21.
  214. Kessler B. Nucleic acids as factors in drought resistance ofhigher plants. Recent Advances Bot., 1961, v. 5″ N 11, p.1153−1156.
  215. Kessler-Icekson G., Singer R., Yafge D. The Capacity of Polyadenylated RITA from Myogenic Cells Treated with Actiiic mycin D to Direct Protein Synthesis in a Cell-Free System. Eur.J.Biochem., 197S, v.88, IT 2, p.403−410.
  216. Konstantinov K., Denic M. A study of genetic control of RITAand protein synthesis in maize endosperm. Genetica, 1979, v.11, IT 2, p.121−134.
  217. Langridge P., Pintor-Toro J.A., Feix G. Transcriptional effects of the opaque-2 mutation of Zea mays L. Plants1982, v.156, N 2, p.166−170.
  218. Langridge P., Pintor-Toro J.A., Feix G. Zein precursor mRHAfrom maize endosperm. Mol. and Gen. Genet., 1982,1. V. 187, N 3, p.432−438.
  219. Landridge P., Piator-Toro J.A., Feix G. Direction of zeinge$e transcription in maize genomic clones. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1982, v.107, IT 4, p.1236−12t
  220. Larkins B.A., Dalby A. In Vitro Synthesis of Zein like Protein by Maize Polyribosomes. Biochemical and Biophysical Research Communications, 1975, v.66, IT 3, p.1048−1054.
  221. Larkins B.A., Davies E. Polyribosomes from peas. V. An Attempt to characterize the total free and membrane-boun< polysomal population. Plant Physiol., 1975, v.55, N 4, p.749−756.
  222. Larkins B.A., Jones R.A., Tsai C.Y. Isolation and in vitrotranslation of zein messenger RITA. Biochemistry, I97i v. 15, N 3, p.5506−5511.
  223. Larkins B.A., Hurkman W.J. Synthesis and deposition of zeinin protein bodies of maize endosperm. Plant Physiol. 1978, v. 62, IT 2, p.256−263.
  224. Larkins B.A. Factors contributing to enhanced storage proteirsynthesis in maize endosperm. M179th ACS ITat. Meet. Houston Tex. 1980. Abstr.Pap.» Washington, p.197.
  225. Larkins B.A., Mason A.C., Hurkman W.J. Molekular mechanismsregulating the synthesis of storage proteins in maize endosperm.-CRC Crit. Rev. Food Sci. andNutr., 1982, v.16, N 2, p.199−215.
  226. Levis E., Hagen G., Mullins J., Mascia P.N., Park W.D., Benton W.D., Rubenstein J. Cloned genomic segments of Zea mays homologous to zein mRNAs. Gene, 1981, v.14, N 3, p.205−215.
  227. Lichtenstein A.V., Shapot V.S. Fractionation of Nuclear and
  228. Cytoplasmic Ribonukleic Acids from Eat Tissues on the Methylated Albumin-Kiselguhr Column. Biochem. J., 1971, v. 125, p.225−234.
  229. Lindberg V., Persson T. Isolation of mRNA from K.B.-cells byaffinity cromatography on polyuridylic acid covalentl- linked to sepharose. Eur.J.Biochem., 1972, v.31, p.246−254.
  230. Mehta S.L., Lodha M.L., Mali P.C., Singh J., Naik M.S. Characterization of polysomes and incorporation in vitro of leucine and lysine in normal and opaque-2 Zea mays endosperm during development. Phytochemistry, 1973, v. 12, N 12, p.2815−2820.
  231. Mehta S.L., Lodha M.L., Naik M.S., Singh J. RNA polymerasefrom opaque-2 and normal Zea mays endosperm. Phytochemistry, 1975, v. 14, N 10, p.2145−2146.
  232. Mertz E.T., Bates L.S., Nelson O.E. Mutant gene that changesprotein composition and increases lysine content of maize endosperm. Science, 1964, v.145, N $ 629, p.27S 280.
  233. Mertz E.T. Case histories of existing models. In: Genetic1. provement of Seed Proteins. Wash.Nat.Acad.Sci.D.C. 1976, p.57−70.
  234. Melcher U. In vitro synthesis of a precursor to the methionine-rich polypeptide of zein fraction of corn. Plant Physiol., 1979, v. 65, N 2, p.354−358.
  235. Miflin B.J., Shewry P.E. The Synthesis of Proteins in Normaland High Lysine Barley Seeds. In: Recent Advances In the Biochemistry of Cereals (Ed.Laidman, Jones), 1973, p.239−273.
  236. Miflin B.J., Burgess S.R., Shewry P.R. The development of protein «bodies in the storage tissues of seeds: subcelluJ, lar separations of homogenates of barley, maize and wheat endosperms and pea cotyledons. J.Exp.Bot., 1981, v. 32, N 126, p.199−219.
  237. Misra P. S., Jambunathan R., Mertz E.T., Glover D.V., Barlosa H.M. Endosperm protein synthesis in maize mutants with increased lysine content. Science, 1972, v. 176 N 4042, p. 1425−1427.
  238. Misra S., Oaks A., Joy K.W., McLimont M. Enzymes of asparagincatabolism in the developing maize endosperm. Can. J.Bot., 1981, v.59, N 8, p.1444−1448.
  239. Misra S., Oaks A. Enzymes of nitrogen assimilation during. seedevelopment in normal and high lysine mutants in maize
  240. Can.J.Bot., 1981, v.59, N 12, p.2735−2743.
  241. Muuck L., Karlson K.E., Hagberg A. Selection and characterization of a high-protein, high-lysine variety from the world barley collection. 2nd intern, barley genetics symp., Pullman, Wash., 1979, p.17−22.
  242. Muntz K. Biosynthese und Speicherung von Reserveproteinenwahrend der Reifung pflanzlicher Samen. Zelldifferen zierung. Moll. Grundlagen und Probl., Jena, 1978, S.369−394.
  243. Murphy J.J., Dalby A. Changes in the protein fractions ofdeveloping normal and opaque-2 maize endosperm. -Cereal Chem., 197% v. 48, N 3» p.336−349
  244. Nelson O.E., Mertz E.T., Bates L.S. Second mutant gene affecting the amino acid pattern of maize endosperm proteins. Science, 1965, v. 150, N 3655, p.1469−1470.
  245. Nitta T. Three size classes of DNA-like RNA grouped by MAKcolumn chromatography. I. Fractionation and characterization. Biochem. Physiol. Pflanzen, 1977, v. 177, p.333−348.
  246. Nitta T., Shiroya T. Three size classes of DNA-like RNAgrouped by MAK column chromatography. III. Selective extractions and distributions in cytoplasm. Plant Cell Physiology, 1976, v. 17, p.1002−1014.
  247. Nitta T., Shiroya T., Kanedo J. Three size classes of DNAlike RNA grouped by MAK column chromatography. II. Spe cies-specific grouping of DNA-like RNAs fiom various kinds of organisms. Plant Cell Physiol., 1977, v. 18 p.979−986.
  248. Nucca R., Soave C. Taxonomic significance of the zein isoelectric focusing pattern. Maydica, 1978, v. 23, N4, p.239−249.
  249. Oaks A., Jones K.E., Ross D.W., Boesel J., Lenz D., Misra S.
  250. Enzymes of nitrogen assimilation in developing seeds of Zea mays. Seed Protein Improv. Cereals and Grain Legumes. — Proc.Ind.Symp., Neuherberg, 1978, v. 1, Vienna, 1979, p.179−186.
  251. Osborn T.B. The amount and properties of the maize kernel.
  252. Amer.Chem.Soc., 1897″ N 19, p.525−528.
  253. Palatnick C.M., Storti R.V., Jakob son A. Fractionation and
  254. Functional Analysis of Newly Synthesized and Decaying Messenger RNA from Vegetative Cells of Dictiostelium discoideum.~J.Mol.Biol., 1979, v. 128, p.371−395.
  255. Palmiter R.D. Magnesium Precipitation of Ribonucleoprotein
  256. Complexes. Expedient Techniques for Isolation of Unde-graded Polysomes of Messenger Ribonucleic Acid. Biochemistry, 1974, v. 13, N 17, p.3606−3614.
  257. Pedersen K., Bloom K.S., Anderson J.N., Glover D.V., Larkins B.A. Analysis of the complexity and frequency of zein genes in the maize genomic. Biochemistry, 1980, v. 19, N 8, p.1644−1650.
  258. Pedersen E., Larkins B.A. Factors regulating zein biosynthesis during maize endosperm development. Adh.Acad. Wiss. DDR, Abt.Math.Naturwiss.Techn., 1981, N 5, P"3l-4(
  259. Pintor-Toro J.A., Langridge P., Fei^: G. Isolation and characterization of maize genes coding for zein proteins the 21 000 dalton size class. Nucl. Acids Res., 1982, v.10 N 13, p.3845−3860.
  260. Sodek L. Biosynthesis of lysine and other amino acids the developing maize endosperm. Phytochemistry, 1976, v. 15, N 12, p.1903−1906.
  261. Tallberg A. Characterization of high-lysine barley genotypes
  262. Hereditas, 1982, v. 96, N 2, p. 229−245.
  263. Taylor J.M. The isolation of eucaryotic messenger RNA. Ann
  264. Rev. Biochem., 1979, v. 48, p.681−717.
  265. Tomkins G.M., Gelehrter T.D., Granner D., Martin D., Samuels H.H., Thompson E.B. Control of Specific Gene Expression in Higher Organisms. Science, 1969, v. 166, N, 3912, p. 1474−1480.- 138
  266. Tomkins G.M., Levinson B.B., Baxter G.D., Dethlifsen L. Further Evidence for Posttranscriptional Control of Inducible Tyrosine Aminotransferase Synthesis in Cultured Hepatoma Cells. Nature New Biology, 1972, v.259, N 6, p.9−14.
  267. Trapy G., Esnault E. Fractionation of plant polyadenylated
  268. RNA on the basis of poly (A)size. Phytochemistry, 1978, v. 17, N 11, p.1859−1861.
  269. Tsai C.Y., Huber D.M., Warren H.L. Relationship of the Kernel
  270. Sink for N to Maize Productivity. Crop Science, 1978 v. 18, N 3, P-399-^04.
  271. Tsai C.Y., Larkins B.A., Glover D.V. Interaction of the
  272. Opaque-2 Gene with Starch-Forming Mutant Genes on the Synthesis of Zein in Maize Endosperm. Biochemical Genetics, 1978, v. 10, N 9−10, p.883−896.
  273. Tsai C.Y., Huber D.M., Warren H.L. A Proposed Role of Zeinand Glutelin as N Sinks in Maize. Plant Physiol., 1980, v.66, N 2, p.330−333.
  274. Valve de V., Martorell R., Delgado H., Pivaral V.M., Elifas L
  275. Bressani R., Klein R.E. The potential nutritional contribution of opaque-2 corn. Nutr.Repts.Int., 1981, v. 23, N 4, p.585−595.
  276. Van de Walle C., Chantrenne H. Presence de sequences richesen acide polyadenylique dans les RNA d’une plante su-perience: Zea mays. Arch.Int.Physiol, et Biochem., 1974, v.82, N 1, p.206.
  277. Viotti A., Sala E., Alberi P., Soave C. RNA metabolism andpolysomes profiles during seed development in normal and opaque-2 maize endosperm. Maydica, 1975″ XX, N 3″ p.111−124.
  278. Viotti A., Sala E., Marotta R., Alberi P., Balducci C.,
  279. Soave C. Genes and mRNAs coding for zein polypeptides in Zea mays. Eur.J.Biochem., 1979, v. 102, N 1, p.211−222.
  280. Viotti A., Pogne N., Balducci 0., Durante M. Chromosomal localization of zein genes in situ hybridization in Zea mays. Mol. and Gen. Genet., 1980, v.178, N 1, p.35−41.
  281. Wienand U., Feix G. Isolation of Two Different mRNA Codingfor Zein Proteins of Maize. Hoppe Seyler Z.Physiol. Chem., 1978, v. 359, N 9, p.1166.
  282. Wienand U., Feix G. Electrophoretic fractionation and translation in vitro of poly (A)-containing RNA from maize endosperm. Evidence for two mRNAs coding for zein protein. EureJ.Biochem., 1978, v.92, N 2, p.605−611.
  283. Wienand U., Schwarz Z., Feix G. Electrophoretic elution ofnucleic acids from gels adapted for subsequent biological tests. Application for analysis of mRNAs from maize endosperm. FEBS Lett., 1979, v.98, N 2, p.319−323.
  284. Wienand u., Bruschke C., Feix G. Cloning of stranded DNAs derived from polysomal mRNA of maize endosperm: isolation and characterization of zein clones. Nucl. Acids Res., 1979, v. 6, N 8, p.2707−2715.
  285. Wienand U., Langridge P., Feix G. Isolation and characterization of a genomic sequence of maize coding for a zein gene. Mol. and Gen.Genet., 1981, v.182, N 3, p.440−444.
  286. Wilson C.M., Alexander D.E.Ribonuclease Activity in Normal an
  287. Opaque-2 Mutant Endosperm of Maize. Science, 1967, v. 155, N 3769, p.1575−1576.
  288. Wilson C.M. Plant nucleases. I. Separation and Purificationof Two Ribonucleases and One Nuclease from Corn. -Plant Physiol., 1968, v. 43, p.1352−1358.
  289. Wilson C.M. Plant nucleases. II. Properties of corn ribonuclease I and II and corn nuclease I. Plant Physiol., 1968, v. 43, p.1339−1344.
  290. Wilson C.M. Plant nucleases III. Polyacrilamide gel electrophoresis of corn ribonuclease isoenzymes. Plant Physiol., 1971, v. 48, p.64−68.
  291. Wilson C.M. Plant nucleases. IV. Genetic Control of Ribonuclease Activity in Corn Endosperm. Biochemical genetics, 1973, v. 9. N 1, p.53−63.
  292. Wilson C.M. Plant nucleases. Annu.Rev.Plant Physiol., 1975, v. 26, p.187−208.
  293. Wilson C.M. Plant nucleases. VI. Genetic and developmental variability in ribonuclease activity in inbrecLLand hybric corn endosperms. Plant Physiol., 1980, v. 66, N 1, p. 119−125.
  294. Wilson C.M. Plant nucleases: biochemistry and development ofmultiple molecular forms. Isoenzymes: Curr.Top.Biol, and Med.Res., 1983, v. 6, p.33−34.
  295. Wolf M.J., Khoo U. Subcellular structure of endosperm proteinin highlysine and normal corn. Science, 1967″ 157, 3788, p.556−557.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?