Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Гормональная регуляция экспрессии генов, кодирующих ферменты метаболизма гиалуронана, в почке крыс

Диссертация: Гормональная регуляция экспрессии генов, кодирующих ферменты метаболизма гиалуронана, в почке крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Двухстороннее удаление надпочечников проводили для того, чтобы освободить рецепторы от эндогенных кортикостероидов (Kalimi М. et. al., 1975). После эфирного наркоза животное помещали на операционную площадку спиной кверху и закрепляли. Удалив шерсть, кожу смазывали спиртом и делали срединный разрез чуть ниже ребер. Отпрепарировав кожу, делали небольшой разрез мышц в области локализации почки… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Морфофункциональная характеристика почки млекопитающих
    • 1. 2. Роль вазопрессина в поддержании водно-солевого гомеостаза
    • 1. 3. Молекулярные механизмы действия вазопрессина
      • 1. 3. 1. Роль интерстиция в вазопрессин-регулируемом транспорте воды. Гипотеза А. Г. Гинецинского
    • 1. 4. Гиалуронан: строение, функции, метаболизм
      • 1. 4. 1. Синтез гиалуронана
      • 1. 4. 2. Деградаг^ия гиалуронана
      • 1. 4. 3. Гиалуронан-связывающае белки н их функции
    • 1. 5. Генетическая модель несахарного диабета. Крысы линии Браттлборо
    • 1. 6. Становление механизма трансдукции сигнала ВП в постнатальном онтогенезе

Гормональная регуляция экспрессии генов, кодирующих ферменты метаболизма гиалуронана, в почке крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

К настоящему времени достигнут значительный успех в исследовании молекулярных механизмов, вовлекаемых в антидиуретическое действие вазопрессина, необходимого для осуществления почкой ее осморегулирующей роли в организме. В первую очередь это связано с клонированием V2 рецептора вазопрессина и открытием специфических белков — аквапоринов, обеспечивающих поток воды через клеточную мембрану (Agre et al., 1993; Preston et al., 1992; Ma T, 1993; Inase et al., 1995; Frigeri et al., 1995; Sasaki et al., 1998; Verkman, Mitra, 2000). Однако, несмотря на прогресс знаний в этой области, многие аспекты действия вазопрессина (ВП) остаются неясными. Среди них — участие внеклеточного матрикса в реализации гидроосмотического эффекта вазопрессина. Основным компонентом внеклеточного матрикса является гиалуронан, ГН (гиалуроновая кислота). Благодаря тому, что его молекула занимает обширный гидродинамический домен, ГН способен влиять на гидратацию и физические свойства тканей. По мнению ряда авторов, ГН может влиять как на осмотическую активность, так и на водный транспорт во внеклеточном пространстве (Comper and Laurent, 1978; Laurent and Fraser, 1992). Процесс метаболизма гиалуронана в культуре клеток и различных соединительных тканях изучен достаточно подробно, известны ' ключевые ферменты-участники, однако вопрос о регуляции метаболизма ГН в почке и его роли в поддержании водно-солевого гомеостаза остается дискуссионным. Установлено, что распределение гиалуронана в различных функциональных зонах почки гетерогенно. Концентрация ГН способна изменяться в зависимости от водного режима: показано, что содержание ГН обратно пропорционально осмоляльности отделяемой мочи (Hansell et al., Goranson et al., Bartolo, Donald, 2007). Однако данных о профиле экспрессии генов ферментов метаболизма ГН в функциональных зонах почки и наличии непосредственной гормональной регуляции экспрессии в литературе не обнаружено.

Известно, что концентрирующая способность почки и ее реакция на регулирующие гормоны развивается в постнатальном онтогенезе и завершается к концу вининга, периода перехода от молочного вскармливания к самостоятельному питанию. Система гиалуронан-синтаз и гиалуронан-гидролаз в почке в период постанатального развития практически не изучалась. Имеются лишь несколько работ, описывающих распределение гиалуронана в формирующейся почке крыс Вистар и водяных полевок (Закс и др., 1960; Тищенко, 1981). Остается неясным, отличается ли формирование ферментативной системы метаболизма гиалуронана в ходе постнатального развития у крыс Вистар и крыс Браттлборо, лишенных эндогенного вазопрессина. Экспрессия генов метаболизма гиалуронана ранее в онтогенезе почки крыс не исследовалась.

Учитывая все вышеизложенное, были сформулированы цели и задачи настоящего исследования.

Целью исследования являлось изучение гормональной регуляции экспрессии генов, кодирующих ферменты метаболизма гиалуронана в почке крыс Вистар и крыс Браттлборо с наследственным дефектом синтеза вазопрессина.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:

1. Получить данные о влиянии гидратации и dDAVP, агониста V2 рецептора вазопрессина, на содержание мРНК гиалуронан-синтазы 2 (HAS2), и гиалуронидаз 1 и 2 (Hyall и Нуа12) в корковом, наружном и внутреннем мозговом веществе почки взрослых крыс Вистар.

2. Оценить изменение содержания мРНК HAS2, Hyall и Нуа12 у вазопрессин-дефицитных крыс Браттлборо в различных функциональных зонах почки при введении аргинин-вазопрессина, его аналога AVP-A (агониста V2 и антагониста Vla рецепторов) и при дегидратации.

3. Оценить влияние кортикостероидов на экспрессию генов HAS2, Hyall и Нуа12 в различных функциональных зонах почки крыс Браттлборо.

4. Исследовать онтогенетический профиль экспрессии генов ключевых ферментов метаболизма гиалуронана (HAS2, Hyall и Hyall) в корковом и мозговом веществе почки крыс Вистар и вазопрессин-дефицитных крыс Браттлборо.

Научная новизна.

В работе впервые было показано, что гены, кодирующие ключевые ферменты метаболизма гиалуронана, экспрессируются во всех функциональных зонах почки как у крыс Вистар, так и у вазопрессин-дефицитных крыс Браттлборо с наследственной гипоталамической формой несахарного диабета. Установлено, что экспрессия генов HAS2, Hyall и НуаП зависит от концентрации вазопрессина в крови у крыс обеих линий, при этом ВП снижает содержание мРНК HAS2, и одновременно повышает содержание мРНК НуаП и Нуа12. Наиболее вероятным механизмом, участвующим в реализации эффекта вазопрессина, является V2 рецептор и аденилатциклазная система трансдукции гормонального сигнала. Направленность изменений, вызываемых введением вазопрессина и его аналогов, у крыс Вистар и крыс Браттлборо, лишенных эндогенного вазопрессина, совпадает. Реакция на гормон реализуется главным образом в зоне мозгового вещества, где осуществляется гидроосмотический эффект вазопрессина. Установлено, что кортизол также способен влиять на содержание мРНК исследуемых генов в почке, однако эффект на экспрессию.

HAS2 неоднозначен, в то время как активация экспрессии Hyall и Нуа12 проявляется во всех функциональных зонах почки. Впервые было показано, что у крыс Вистар в постнатальном онтогенезе происходит постепенное увеличение активности экспрессии HAS2, Hyall и Нуа12, достигающее максимума к 30-му дню жизни. Характер экспрессии исследуемых генов в онтогенезе у вазопрессин-дефицитных крыс отличается от такового у крыс Вистар — для них характерно отсутствие возрастной динамики экспрессии Hyall и Нуа12 в мозговом веществе почки. Таким образом, в работе показано, что ферменты метаболизма гиалуронана находятся под регулирующим влиянием вазопрессина и глюкокортикоидов и вовлекаются в реализацию гидроосмотического эффекта.

Практическая значимость.

Изучение экспрессии генов метаболизма ГН и ее регуляции в зрелой и формирующейся в ходе постнатального онтогенеза почке расширит наши представления о возможной роли внеклеточного матрикса в становлении и реализации гидроосмотического эффекта вазопрессина в почке. Кроме того, результаты данного исследования могут иметь и прикладное значение для разработки новых методов коррекции почечной функции в условиях патологии с учетом роли гликозаминогликанов в регуляции концентрирующей функции. Данные, полученные в ходе исследования, используются в курсе лекций по физиологии для студентов Новосибирского государственного университета.

Апробация материалов диссертации.

Материалы диссертации доложены на XX съезде Физиологического общества им. И. П. Павлова (Москва, 2007), V Всероссийской конференции с международным участием, посвященной 100-летию со дня рождения В. Н. Черниговского (Санкт-Петербург, 2007), международной молодежной научно-методической конференции «Проблемы молекулярной и клеточной биологии» (Томск, 2007), международной научной конференции Current.

Evolutionary Thinking in Biology, Medicine and Sociology посвященной 90-летию со дня рождения акад. Д. К. Беляева (Новосибирск, 2007), I Всероссийской молодежной научной конференции «Молодежь и наука на Севере» (Сыктывкар, 2008), VI Сибирском физиологическом съезде (Барнаул, 2008), VI Всероссийской конференции с международным участием, «Механизмы функционирования висцеральных систем», посвященной 50-летию открытия A.M. Уголевым мембранного пищеварения (Санкт-Петербург, 2008).

Основное содержание диссертации изложено в 1 статье и 7 тезисах докладов.

Выводы:

1. В почке крыс Вистар гены HAS2, Hyall и Нуа12 экспрессируются в корковом, наружном мозговом и внутреннем мозговом веществе. Экспрессия гена HAS2 во внутреннем мозговом веществе почки крыс Вистар зависит от уровня ВП в крови: введение dDAVP, агониста V2 рецепторов вазопрессина, подавляет экспрессию, в то время как снижение секреции эндогенного вазопрессина гидратацией приводит к увеличению содержания мРНК HAS2. Экспрессия генов Hyall и Нуа12 в наружном мозговом веществе почки крыс Вистар также зависит от уровня ВП в крови, но в отличие от HAS2, введение dDAVP стимулирует, а снижение секреции вазопрессина гидратацией подавляет экспрессию Hyall и Нуа12.

2. В почке интактных крыс Браттлборо, лишенных эндогенного вазопрессина, гены HAS2, Hyall и Нуа12 экспрессируются также во всех функциональных зонах. Экзогенный агринин-вазопрессин и его аналог AVP-A (агонист V2 и антагонист V]a рецептора) подавляют экспрессию гена HAS2 и стимулируют экспрессию Hyall и Нуа12. Направленность изменений совпадает с тем, что обнаружено у крыс Вистар.

3. У вазопрессин-дефицитных крыс Браттлборо дегидратация приводит к подавлению экспрессии гена HAS2 в зоне внутреннего мозгового вещества и одновременному увеличению содержания мРНК Нуа12 во всех функциональных зонах почки, что, возможно, связано с увеличением секреции кортикостероидов при водном голодании.

4. У крыс Браттлборо введение кортизола на фоне адреналэктомии приводит к стимуляции экспрессии генов HAS2, Hyall и Нуа12, однако эффект кортизола на экспрессию HAS2 неоднозначен, а стимуляция кортизолом экспрессии Hyall и Нуа12 неспецифична, так как осуществляется во всех функциональных зонах почки.

5. Экспрессия генов HAS2, Hyall и Нуа12 обнаружена у крыс в 5-ти, 10-ти, 30-ти и 60-ти дневном возрасте в корковом и суммарном мозговом веществе почки. При этом у крыс Вистар наблюдается нарастание активности экспрессии, достигающее максимума к 30-му дню, в то время как возрастная динамика экспрессии генов метаболизма гиалуронана у крыс Браттлборо отличается от таковой у крыс Вистар, что свидетельствует о влиянии вазопрессина на формирование системы гиалуронан-гиалуронангидролаз в постнатальном онтогенезе.

6. Таким образом, установлено, что экспрессия генов, кодирующих ферменты как синтеза, так и деградации гиалуронана, регулируется вазопрессином, что свидетельствует о вовлечении метаболизма этого полисахарида в процесс развития и реализации осморегулирующей функции почки. Вопрос о роли кортикостероидов в регуляции метаболизма гиалуронана требует дополнительных исследований.

1.7.

Заключение

.

Регуляция вазопрессином реабсорбции воды является одним из главных компонентов в системе поддержания водно-солевого гомеостаза в организме млекопитающих. В последнее десятилетие прогресс в понимании механизмов регуляции вазопрессином транспорта воды в значительной мере связан с клонированием V2 рецептора и аквапоринов AQP2, -3 и -4 и открытием целого ряда белков, участвующих в передаче и реализации гормонального сигнала. Однако на данный момент накоплено также большое количество данных, подтверждающих возможное участие внеклеточного матрикса, главным образом гиалуронана, в вазопрессин-регулируемой реабсорбции воды в почке. С развитием методов молекулярной биологии и биохимии, метаболизм гиалуроновой кислоты начал активно изучаться, и на данный момент известны ключевые ферменты-участники синтеза и деградации данной молекулы, описаны их свойства и предполагаемый механизм реализации ферментативной активности. В то же время, остается невыясненным ряд принципиально важных вопросов, без понимания которых картина клеточных и молекулярных механизмов действия ВП остается неполной. В частности, не установлено, отличается ли экспрессия генов гиалуронансинтазы и двух типов гиалуронидаз в различных функциональных зонах почки, и зависит ли ее активность от уровня ВП в крови. Кроме того, мы не располагаем сведениями об изменении экспрессии ферментов метаболизма гиалуронана в ходе постнатального развития.

В связи с этим целью настоящей работы было выявить особенности экспрессии генов метаболизма гиалуронана в различных функциональных зонах почки крыс и установить, зависит ли активность экспрессии от уровня вазопрессина, и существует ли динамика экспрессии данных генов в постнатальном онтогенезе, в период становления реакции на вазопрессин.

Глава 2. Материалы и методы.

2.1. Экспериментальные животные.

Эксперименты выполнены на 60-дневных крысах линии Вистар и на крысах Браттлборо с наследственным дефектом синтеза вазопрессина обоего пола, а также на крысятах в возрасте 5 и 10 дней, когда отсутствует реакция на ВП, 30 дней, в период становления ответа. До начала эксперимента крысы Браттлборо тестировались на гомозиготность по количеству выпиваемой жидкости. В опыт брали животных, выпивавших за сутки объем воды, превышающий 50% от массы тела, осмоляльность спонтанно отделяемой мочи у которых была менее 200 мОсм/кг Н20, что характеризовало их как гомозигот. Всех животных получали из Лаборатории экспериментальных животных ИЦиГ СО РАН (г. Новосибирск).

Хотя линия Браттлборо была получена из линии Лонг-Эванс, крысы Вистар часто используются для сравнения полученных результатов (Shisheva et al., 1987; Ivanova et al., 2007), поскольку по содержанию вазопрессина в крови портальной системы гипофиза они не отличаются от гетерозигот Браттлборо (Horn, Lightman, 1987), используемых рядом исследователей в качестве контрольных животных для гомозиготных крыс линии Браттлборо (Kovacs et al., 1980).

2.2. Экспериментальные воздействия.

Контрольная группа животных.

В качестве контрольной группы в экспериментах использовали интактных взрослых 60-дневных животных соответствующих линий, весом 200−250 г, содержавшихся в стандартных условиях лаборатории разведения экспериментальных животных со свободным доступом к сухому корму и питью (водопроводная вода).

Дегидратация.

Взрослых животных помещали в отдельные клетки, лишали доступа к воде и обеспечивали им свободный доступ к сухой пище (в течение 48 часов в экспериментах с крысами Вистар и 24 часов в экспериментах с крысами Браттлборо). Содержание животных в режиме сухоядения приводит к повышению уровня эндогенного вазопрессина у крыс Вистар и к повышению осмоляльности мочи у крыс обеих линий.

Гидратация.

Гидратация достигалась содержанием животных в течение 2 суток без пищи, но при свободном доступе к 4% водному раствору сахарозы, что приводило у крыс Вистар к понижению уровня эндогенного вазопрессина и снижению осмоляльности отделяемой мочи.

Введение

вазопрессина, его аналогов и кортикостероидов.

Для изучения эффекта вазопрессина, а также роли рецепторов в его реализации, использовали как аргинин-вазопрессин, аналог эндогенного гормона (arg-vasopressin, Sigma, США), который вводили животным с помощью осмотических мини-помп (Alzet, США) со скоростью 62,5 нг в час в течение двух суток, так и агонисты его рецепторов: Десмопрессин (dDAVP, Sigma, США), являющийся агонистом V2 рецепторов вазопрессина, 10 мкг/100 г веса тела внутрибрюшинно дважды в сутки, в течение 2 сутока также AVP-A ([Deamino-Penl, Val4, D-Arg8]-vasopressin, Sigma, США), являющийся агонистом Уг, и одновременно антагонистом VIa рецепторов вазопрессина, 1 нмоль/кг веса тела внутрибрюшинно дважды в сутки, в течение 2 суток (для исключения возможного модулирующего эффекта Via рецепторов, который можно было бы наблюдать при введении аргинин-вазопрессина).

При оценке влияния кортикостероидов (активно выделяемых в кровь при содержании крыс в режиме сухоядения) на экспрессию исследуемых генов использовали кортизол (Gedeon-Richter, Венгрия), 0,1мг/100г веса тела внутрибрюшинно дважды в сутки, в течение 2 суток.

Адреналэктолшя.

Двухстороннее удаление надпочечников проводили для того, чтобы освободить рецепторы от эндогенных кортикостероидов (Kalimi М. et. al., 1975). После эфирного наркоза животное помещали на операционную площадку спиной кверху и закрепляли. Удалив шерсть, кожу смазывали спиртом и делали срединный разрез чуть ниже ребер. Отпрепарировав кожу, делали небольшой разрез мышц в области локализации почки (0,5 — 0,7 см). Затем, захватив почку с помощью почечного пинцета, находили надпочечник и осторожно удаляли его. Аналогично производили удаление второго надпочечника. На рану накладывали швы и смазывали область шва спиртом. Полноту адреналэктомии контролировали визуально по целостности удаленных надпочечников. В течение 24 часов после операции животные имели свободный доступ к раствору NaCl (0,9 М) и твердой пище. Вода в данной серии экспериментов была заменена раствором NaCl (0,9 М), поскольку адреналэктомия приводит к натрийурезу, вызванному отсутствием у адреналэктомированных животных в крови помимо кортикостероидных гормонов также и минералокортикоидного гормона альдостерона. Через 1 сутки после адреналэктомии крыс разделяли на различные экспериментальные группы:

1) контрольные животные, подвергнутые двухсторонней адреналэктомии и имевшие свободный доступ к раствору NaCl (0,9 М) и твердой пище.

2) адреналэктомированные животные, содержавшиеся в аналогичных с контрольными условиях, которым вводили кортизол (Gedeon-Richter, Венгрия), 0,1 мг/100 г веса тела внутрибрюшинно дважды в сутки, в течение 2 суток;

3) адреналэктомированные животные, содержавшиеся 1 сутки в режиме дегидратации (без доступа к раствору NaCl (0,9 М), но имевшие свободный доступ к твердой пище).

Измерение осмоляльности мочи.

Для оценки состояния концентрирующей функции почек проводили измерения осмоляльности мочи. У 30- и 60-дневных животных собирали спонтанно отделяемую мочу до начала эксперимента и непосредственно перед декапитацией животного и выделением РНК. У 5- и 10-дневных животных мочу собирали после стимуляции теплым влажным тампоном половой области, либо непосредственно из мочевого пузыря при извлечении почек. Осмоляльности мочи измеряли методом криоскопии, с использованием миллиосмометра МТ-5−02 (НПО «Буревестник», г. Санкт-Петербург).

2.3. Обратная транскрипция — полимеразная цепная реакция.

В связи с тем, что изучение ферментов метаболизма гиалуронана сопряжено с различными методическими трудностями, количество работ, посвященных изучению регуляции активности и экспрессии данной группы ферментов, весьма ограничено. Определение активности HAS2 осложняется тем, что фермент работает в комплексе с кардиолипинами, который разрушается при попытке выделения HAS2. Также методические трудности возникают при попытке разграничить активность ферментов Hyall и Нуа12, на данный момент существуют доступные методы, позволяющие определить лишь суммарную актиность этих ферментов. Коммерческие антитела, которые позволили бы провести анализ системы метаболизма гиалуронана на белковом уровне, не производятся. Большинство исследователей используют такие методы оценки экспрессии генов ферментов метаболизма гиалуронана, как полуколичественный ОТ-ПЦР. Нами в данной работе также было отдано предпочтение данному методу.

2.3.1. Выделение тотальной РНК.

Животных анестезировали тиопенталом из расчета 1мг/100г массы тела, почки извлекали, декапсулировали и разделяли на зоны. Выделение тотальной РНК коркового, а также внутреннего и наружного мозгового вещества почки крысы проводилось с использованием набора реактивов Aurum total RNA mini kit (BioRad, Germany) согласно прилагаемым протоколам.

Полученный препарат РНК тестировали в денатурирующем электрофорезе в 1% агарозном геле. Препараты, качество которых по данным электрофореза было удовлетворительным, тестировали на отсутствие матричной активности в реакции с Taq-полимеразой. Затем определяли соотношение оптической плотности на длинах волн А-260/280. Препараты РНК хранили при —70°С.

2.3.2. Денатурирующий электрофорез.

Объем наносимого образца составлял 20мкл. Состав образца: Юмкл формамида, 3 мкл формальдегида, 2 мкл глицерина, 2 мкл (х 10) ТЕ рН = 7,5, «3 мкл <20 г РНК.

Гель (на 20 мл): в 16 мл воды растворяли 200 мг агарозы (1%), добавляли 3,6 мл формальдегида, 0,4 мл (х50) ТАЕ (ТАЕ х50: 242 г Триса, 57,1 г ледяной уксусной кислоты, 100 мл 0,5 М EDTA (рН = 8,0), вода до 1 литра.

Для проведения электрофореза использовали горизонтальную камеру и источник тока фирмы BioRad, Германия, работающий в режиме постоянного напряжения. Электрофорез проводили при напряжении 140 В. После окончания электрофореза гель окрашивали 10−15 мин бромистым этидием, растворенным в буфере ТАЕ. Затем гель помещали на фильтр трансиллюминатора, излучающего свет в ультрафиолетовом диапазоне (254, 310 нм) и фотографировали с помощью цифровой видеокамеры и оранжевого светофильтра.

2.3.3. Обратная транскрипция.

Для синтеза кДНК в объеме 20 мкл создавалась смесь 0,1 мМ Oligo dTi8 праймеров, 3,5 мМ dNTP (СибЭнзим), IX ревертазный буфер (M-MLV RT buffer, Promega) (5 X буфер: 250 мМ Трис-НС1, 375 мМ КС1, 15 мМ MgCl2, 50 мМ DTT), 20 ед. ингибитора РНКаз (RNase Inhibitor, Fermentas), 200 ед. обратной транскриптазы (M-MLV RT, Promega), 5 мМ DTT, 2 мкг тотальной мРНК. Температурный профиль: 42 °C 60 мин., 95 °C 10 мин. Полученную кДНК до проведения полимеразной цепной реакции хранили при -20°С.

2.3.4. Полимеразная цепная реакция.

Праймеры для проведения ПЦР выбирали с использованием программного обеспечения компании Premier Biosoft International (США), отдавая предпочтение оптимальным структурам олигонуклеотидов, расположенных в разных экзонах гена. Нуклеотидные последовательности праймеров приведены в Таблице 1. Праймеры синтезировали в группе олигонуклеотидного синтеза Института Химической Биологии и Фундаментальной Медицины СО РАН (зав. Рябинин В.Л.).

В качестве внутреннего стандарта использовались праймеры для гена, кодирующего белок «домашнего хозяйства» гипоксантин фосфорибозилтрансферазу 1 (HPRT 1). Для определения оптимального числа циклов были проведены предварительные эксперименты для каждой пары праймеров.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Р.И., Великанова JI.K. Формирование в онтогенезе ионодепонирующей функции тканей крыс. Журн. Эволюц. Биохимии и Физиол. 1978. Т. 14(6). С. 547−52.
  2. JI.K., Финкинштейн Я. Д. Осморецепторы печени // Физиол. Журн. СССР. 1959. Т. 45. С. 1473.
  3. Т.Н. Сравнительное изучение ультраструктуры внутренней мозговой зоны почки у грызунов с различной оводненностью среды обитания. // Журн. Эволюц. Биохимии и Физиол. 1982. Т. 18. № 2, С.
  4. О.А. Внутрикортикальные и юкстамедуллярные нефроны почки в постнатальном онтогенезе // Арх. Анат. Гистол. Эмбриол. 1977 Т.72. № 6 С. 20−26.
  5. Т.Е., Дробышевская Н. А., Климова В. П., Никифоровская Л. Ф. Активность гиалуронидазы в функционально различных зонах почечной ткани белых крыс и кроликов // Изв. СО АН СССР, сер биол наук. 1975. вып. 2. С. 155−158.
  6. М.Г., Крестинская Т. В., Титова JI.K. О причинах отсутствия действия АДГ в раннем онтогенезе млекопитающих. // в кн.: Эволюция вегетативных функций. М. Л.: Изд-во АН СССР, 1960.
  7. Л.Н., Горюнова Т. Е., Климова В. П. Активность тканевой гиалурондазы в почке белых крыс в условиях дегидратации и действияэкзогенного антидиуретического гормона // ДАН 1975. Т.224, № 5. С. 1209−1211
  8. Л.Н., Зеленина М. Н., Логвиненко Н. С., Свиташева Н. Г., Соленов Е. И. Возрастные изменения молекулярных механизмов гормональной регуляции функции почек // Журн. Эвол.Биох. и Физиол. 1990. Т.26, № 4. С. 482−489
  9. Л.Н., Зеленина М. Н., Мелиди Н. Н., Соленов Е. И., Хегай И. И. Вазопрессин: онтогенез антидиуретического действия на клеточном уровне // Физиол. Журн. Им. И. М. Сеченова 1989. Т. 75 № 7. С. 970−978
  10. Л.Н., Мелиди Н. Н. Система гиалурона-гидролаз и гидроосмотический эффект вазопрессина // Рос. Физиол. Журн. им. И. М. Сеченова. 1999. Т. 85, № 6. С. 847−56.
  11. Л.Н., Мелиди Н. Н. Эффект вазопрессина на систему гиалуронат гидролаз в мочевом пузыре амфибий // Докл. Акад. Наук. 1997. Т. 353, № 5. С. 687−9.
  12. Л.Н., Перехвальская Т. В., Эффект ретроградного введения препарата гиалуронидазы и лизозима на реабсорбцию осмотически свободной воды в почке собаки // Докл. Акад. Наук СССР, 1968. Т. 181. № 4. С.1013−6.
  13. Л.Г., Иванова Л. Н. Формирование концентрирующего механизма почки водяной крысы в постнатальном онтогенезе // Изв. СО АН СССР. Сер. Биол. Наук. 1981. № 10. в. 2. С. 101−107.
  14. О.А., Сорокин А. С., Финкинштейн Я. Д. Механизм изменения почечных функций при осмотических раздражениях правого предсердия //Пат. Физ. Эксп. Тер. 1992. Т. 1. С. 48−49.
  15. Ю.Н. Осморецепторы сердца // Физиол. Журн. СССР. 1968. Т. 54. С. 1302−1307.
  16. Л.Ф., Иванова J1.H. Гликозаминогликаны и гликаногидролазы в почке крыс с наследственным несахарным диабетом. Вопр. мед. химии. 1987. Т. 33. № 1. С. 91−96.
  17. Л.Ф., Тищенко Н. И., Иванова JI.H. Система гликозаминогликаны-гликаногидролазы в почечной ткани крыс Браттлборо с наследственным дефектом синтеза антидиуретического гормона // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1987. № 7. С. 978−985.
  18. И.Н., Плюснина И. З., Сисолетина А. Ю. Эффект селекции по поведению на гипофизарно-адреналовую функцию серых крыс Rattus norvegicus в постнатальном онтогенезе // Журн. Эвол. Биох. Физиол. 2000. Т. 36, № 2. С. 120−6.
  19. Н.Р., Шахматова Е. И., Наточин Ю. В. Функциональная роль Vr и У2-рецепторов апикальной и базолатеральной мембраны эпителиальных клеток мочевого пузыря // Росс. Физиол. Журн. им. И. М. Сеченова. 2000. Т. 86. № 1. С. 76−85.
  20. Е.И., Батурина Г. С., Иванова JI.H. Влияние вазопрессина на водную проницаемость клеток эпителия собирательных трубок почки в постнатальном онтогенезе крыс // Российский физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 2001. Т. 87, № 7. С. 965−972.
  21. Е.И., Иванова JI.H. Онтогенетическое изменение рецептора вазопрессина в почке млекопитающих // Рос. Физиол. Журн. им. И. М. Сеченова. 1997. Т. 83, № 7. С. 120−129.
  22. Е.И., Иванова JI.H. Изучение цитоплазматических рецепторов цАМФ в почках крыс различного возраста с помощью гель-фильтрации // Бюлл. Экол. Биол. и Мед. 1985. Т. ХС1Х, № 6. С. 683−685.
  23. Н.И. Гликозаминогликаны сосочка почки степной пеструшки-полевки (Lagurus lagurus Pall.) в постнатальном развитии II Изв. СО АН СССР. Сер. Биол. Наук, 1985. № 18, в. 3. С. 83−93.
  24. Н.И. Мукополисахариды почки водяной крысы в постнатальном развитии // Изв. СО АН СССР. Сер. Биол. Наук 1981. № 10. в. 2. с.107−114.
  25. Н.И., Иванова JI.H. Гликозаминогликаны сосочка почки крыс Браттлеборо наследственным сахарным диабетом // Изв. СО АН СССР. Сер. Биол. Наук, 1985. № 6. в. 1. С.141−148.
  26. Н.И., Иванова JI.H. Локализация бета-глюкуронидазы в почках белых крыс после введения антидиуретичесого гормона // Арх. Анат. Гистол. Эмбриол. 1986. Т. 91, № 10. С. 71−6.
  27. В.Г., Ефимов С. В., Пивина С. Г., Ордиан Н. Е., Ракитская В. В. Характеристики рецепторов кортикостероидов в гормональной модификации стресс реактивности у крыс // Физиол. Журн. Им. И. М. Сеченова, 1995. Т. 81, № 3. С. 35−40.
  28. Agre P. Aquaporin water channels in kidney // J. Am. Soc. Nephrol. 2000. Vol. 11. P. 764−777.
  29. Agre P., Saboori A.M., Asimos A., Smith B.L. Purification and partial characterization of the Mr 30,000 integral membrane protein associated with the erythrocyte Rh (D) antigen // J Biol Chem. 1987. Vol. 262 (36) P. 17 497 503.
  30. Agre P., Sasaki S., Chrispeels M.J. Aquaporins: a family of water channel proteins // Am. J. Physiol. 1993. Vol. 256. P. 461−472.
  31. Agren U.M., Tammi M., Tammi R. Hydrocortisone regulation of hyaluronan metabolism in human skin organ culture // J Cell Physiol. 1995. Vol. 164(2). P. 240−8.
  32. Aguiar D.J., Knudson W., Knudson C.B. Internalization of the hyaluronan receptor CD44 by chondrocytes // Exp Cell Res. 1999. Vol. 252(2). P. 292 302.
  33. Almazan G., Lefebvre D.L., Zingg H.H. Ontogeny of hypothalamic vasopressin, oxytocin and somatostatin gene expression // Brain Res Dev Brain Res. 1989. Vol. 45(1). P. 69−75.
  34. Ammar A., Roseau S., Butlen D. Postnatal ontogenesis of vasopressin receptors in the rat collecting duct // Mol Cell Endocrinol. 1992. Vol. 86(3). P. 193−203.
  35. Andersen W.A., Brown E. The influence of arginine-vasopressin upon the production of adenosine-3', 5'-monophosphate by adenyl cyclase from kidney // Biochim. Biophys. Acta. 1963. Vol. 67. P. 674−676
  36. Aperia A., Herin P. Development of glomerular perfusion rate and nephron filtration rate in rats 17−60 days old // Am J Physiol. 1975. Vol. 228(5). P. 1319−25.
  37. Aruffo A., Stamenkovic I., Melnick M., Underhill C.B., Seed B. CD44 is the principal cell surface receptor for hyaluronate // Cell. 1990. Vol. 61(7). P. 1303−13
  38. Asselman M., Verhulst A., Van Ballegooijen E.S., Bangma C.H., Verkoelen C.F., De Broe M.E. Hyaluronan is apically secreted and expressed by proliferating or regenerating renal tubular cells // Kidney Int. 2005. Vol. 68(1). P. 71−83.
  39. Baertschi A.J., Beny J.L., Gahwiler B.H., Kolodziejczyk E. Vasopressin, corticoliberins and the central control of ACTH secretion // Prog. Brain. Res. 1983. Vol. 60. P. 505−511.
  40. Bankir L. Antidiuretic action of vasopressin: quantitative aspects and interaction between Vja and V2 receptor-mediated effects // Cardiovasc Res. 2001. Vol. 51(3). P. 372−90.
  41. Bankir L., de Rouffignac C. Urinary concentrating ability: insights from comparative anatomy // Am J Physiol. 1985 Vol. 249(6 Pt 2). P. 643−66.
  42. Bankir L.T., Trinh-Trang-Tan M.M. Renal urea transporters. Direct and indirect regulation by vasopressin // Exp Physiol. 2000 Spec No P. 243−252
  43. Barberis C., Audiger S., Durroux Т., Elands J., Schmidt A., Jard S. Pharmacology of oxytocin and vasopressin receptors in the central and peripheral nervous system // Ann. NY Acad. Sci. 1992. Vol. 652. P. 39−45.
  44. Barberis С., Mouillac В., Durroux Т. Structural bases of vasopressin/oxytocin receptor function // J Endocrinol. 1998. Vol. 156(2). P. 223−9.
  45. Bartolo R.C., Donald J.A. The distribution of renal hyaluronan and the expression of hyaluronan synthases during water deprivation in the Spinifex hopping mouse, Notomys alexis // Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 2007. Vol. 148(4). P. 853−60.
  46. Baum M.A., Ruddy M.K., Hosselet C.A., Harris H.W. The perinatal expression of aquaporin-2 and aquaporin-3 in developing kidney // Pediatr. Res. 1998. Vol. 43(6). P. 783−790.
  47. Birnbaumer M., Seibold A., Gilbert S., Ishido M., Barberis C., et al. Molecular cloning of the receptor for human antidiuretic hormone // Nature. -1992. Vol. 357. P. 333−335.
  48. Bohman S. The ultrastructure of the rat renal medulla as observed after improved fixation method // J. Ultrastruct. Res. 1974. Vol. 47. P. 329−360.
  49. Bonilla-Felix M., Jiang W. Aquaporin-2 in the immature rat: expression, regulation, and trafficking // J Am Soc Nephrol. 1997. Vol. 8(10). P. 1502−9.
  50. Bono P., Rubin K., Higgins J.M., Hynes R.O. Layilin, a novel integral membrane protein, is a hyaluronan receptor // Mol Biol Cell. 2001. Vol. 12(4). P. 891−900.
  51. Bourque C.W., Oliet S.H.R. Osmoreceptors in the central nervous system // Annu. Rev. Physiol. 1997. Vol. 59. P. 601−619.
  52. Breyer M.D., Ando Y. Hormonal signalling and regulation of salt and water transport in the collecting duct // Annu. Rev. Physiol. 1994. Vol. 56. P. 711— 739.
  53. Bridges Т.Е., Hillhouse E.W., Jones M.T. The effect of dopamine on neurohypophysial hormone release in vivo and from the rat neural lobe and hypothalamus in vitro // J. Physiol. 1976. Vol. 260. P. 647−666.
  54. Brown D., Hirsch S., Gluck S. An Hl-ATPase in opposite plasma membrane domains in kidney epithelial cell subpopulations // Nature. 1988. Vol. 331. P. 622−624.
  55. Brown J.J., Papaioannou V.E. Ontogeny of hyaluronan secretion during early mouse development // Development. 1993. Vol. 2 P. 483−92.
  56. Bulger R.E. Composition of renal medullary tissue // Kidney Intern. 1987. Vol. 31 P. 556−561.
  57. Burbach J.P., de Hoop M.J., Schmale H., Richter D., de Kloet E.R., Ten Haaf J.A., de Wied D. Differential responses to osmotic stress of vasopressin-neurophysin mRNA in hypothalamic nuclei // Neuroendocrinology. 1984. Vol. 39. P. 582−584.
  58. Burbach J.P., Luckman S.M., Murphy D., Gainer H. Gene regulation in the magnocellular hypothalamo-neurohypophysial system // Physiol Rev. 2001. Vol. 81(3). P. 1197−267
  59. Castel M., Gainer H., Dellmann H.D. Neuronal secretory systems // Int. Rev. Cytol. 1984. Vol. 88. P. 30359.
  60. Castor C.W., Greene J.A. Regional distribution of acid mucopolysaccharides in the kidney // J Clin Invest. 1968 Vol. 9. P. 2125−32.
  61. Chang N.S. Transforming growth factor-betal blocks the enhancement of tumor necrosis factor cytotoxicity by hyaluronidase Hyal2 in L929 fibroblasts // BMC Cell Biol. 2002. Vol. 3. P. 8.
  62. Childs G.V., Westlund K.N., Unabia G. Characterization of anterior pituitary target cells for arginine vasopressin: including cells that store adrenocorticotropin, thyrotropin-beta, and both hormones // Endocrinology. 1989. Vol. 125(1). P. 554−9.
  63. Chiodera P., Coiro V. Effects of intravenous infusion of substance P on arginine vasopressin and oxytocin secretion in normal men // Brain. Res. 1992. Vol. 569. P. 173−176.
  64. Chou C.L., DiGiovanni S.R., Luther A., Lolait S.J., Knepper M.A. Oxytocin as an antidiuretic hormone. II. Role of V2 vasopressin receptor // Am J Physiol. 1995. Vol. 269(1 Pt. 2). P. 78−85.
  65. Christensen B.M., Wang W., Frakiaer J., Nielsen S. Axial heterogeneity in basolateral AQP2 localization in rat kidney: effect of vasopressin // Am J Physiol Renal Physiol. 2003. Vol. 4 P. 701−17.
  66. Comper W.D., Laurent T.C. Physiological function of connective tissue polysaccharides //Physiol Rev. 1978. Vol. 58(1). P. 255−315.
  67. Croiset G., Nijsen M.J., Kamphuis PJ. Role of corticotropin-releasing factor, vasopressin and the autonomic nervous system in learning and memory // Eur. J. Pharmacol. 2000. Vol. 405. P: 225−234.
  68. Csoka A.B., Frost G.I., Stern R. The six hyaluronidase-like genes in the human and mouse genomes // Matrix Biol. 2001. Vol. 20(8). P. 499−508.
  69. Csoka A.B., Scherer S.W., Stern R. Expression analysis of six paralogous human hyaluronidase genes clustered on chromosomes 3p21 and 7q31 // Genomics. 1999. Vol. 60(3). P. 356−61.
  70. Csoka T.B., Frost G.I., Stern R. Hyaluronidases in tissue invasion // Invasion Metastasis. 1997. Vol. 17(6). P. 297−311.
  71. Culty M., Nguyen H.A., Underhill C.B. The hyaluronan receptor (CD44) participates in the uptake and degradation of hyaluronan // J. Cell. Biol. 1992. Vol. 116 P. 1055−1062.
  72. DeAngelis P.L., Papaconstantinou J., Weigel P.H. Molecular cloning, identification, and sequence of the hyaluronan synthase gene from group A Streptococcus pyogenes // J Biol Chem. 1993. Vol. 268(26). P. 19 181−4.
  73. Decleves A.E., Caron N., Nonclercq D., Legrand A., Toubeau G., Kramp R., Flamion B. Dynamics of hyaluronan, CD44, and inflammatory cells in the rat kidney after ischemia/reperfusion injury // Int J Mol Med. 2006. Vol. 18(1). P. 83−94.
  74. Dicker S.E., Eggleton M.G. Hyaluronidase and antidiuretic activity in urine of man // J Physiol. 1960. Vol. 154. P. 378−84.
  75. Diez J.A., Sze P.Y., Ginsburg B.E. Postnatal development of mouse plasma and brain corticosterone levels: new findings contingent upon the use of a competitive protein-binding assay // Endocrinology. 1976. Vol. 98(6). P. 1434−42.
  76. Djelidi S., Fay M., Cluzeaud F., Escoubet В., Eugene E., Capurro C., Bonvalet J.P., Farman N., Blot-Chabaud M. Transcriptional regulation of sodium transport by vasopressin in renal cells // J Biol Chem. 1997. Vol. 272(52). P. 32 919−24.
  77. Djelidi S., Fay M., Cluzeaud F., Thomas-Soumarmon A., Bonvalet J.P., Farman N., Blot-Chabaud M. Vasopressin stimulates long-term net chloride secretion in cortical collecting duct cells // FEBS Lett. 1999. Vol. 460(3). P. 533−8.
  78. Dlouha H. The effect of vasopressin on renal function in young rats a clearance and micropuncture study // Physiol. Bohemoslov. 1976. Vol. 25(6). P. 535−542.
  79. Dlouha H., Bibr В., Jezek J., Zicha J. Single nephron glomerular filtration rate ratios of superficial, intercortical and juxtamedullary nephrons in rats during development // Pflugers Arch. 1976. Vol. 366(2−3). P. 277−9.
  80. Dunn F.L., Brennan T.J., Nelson A.E., Robertson G.L. The role of blood osmolality and volume in regulating vasopressin secretion in the rat // J Clin Invest. 1973. Vol. 52(12). P. 3212−9.
  81. M.J., Greely H.P., Valtin H., Kintner L.B., Beeuwkes R. 3rd. Renal excretion of prostaglandins E2 and F2alpha in diabetes insipidus rats // Am J Physiol. 1978. Vol. 235(6). P. 624−7.
  82. Dwyer T.M., Banks S.A., Alonso-Galicia M., Cockrell K., Carroll J.F., Bigler S.A., Hall J.E. Distribution of renal medullary hyaluronan in lean and obese rabbits // Kidney Int. 2000. Vol. 58(2). P. 721−9
  83. Ecelbarger C.A., Chou C.-L., Lolait S.J., Knepper M.A., DiGiovanni S.R. Evidence for dual signaling pathways for V2 vasopressin receptor in rat inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 270. P. 623−633.
  84. Ecelbarger C.A., Kim G.H., Terris J., Masilamani S., Mitchell C., Reyes I., Verbalis J.G., Knepper M.A. Vasopressin-mediated regulation of epithelial sodium channel abundance in rat kidney // Am J Physiol Renal Physiol. 2000. Vol. 279(1). P. 46−53.
  85. Edwards B.R. Brattleboro homozygotes can concentrate their urine during dehydration without a change in GFR // Ann N Y Acad Sci. 1982a. Vol. 394. P. 491−6.
  86. Edwards B.R. Water balance in the Brattleboro rat: single or multiple defects? //Ann NY Acad Sci. 1982b. Vol. 394. P. 414−23.
  87. Elinder G., Aperia A., Herin P., Kallskog O. Effect of isotonic volume expansion on glomerular filtration rate and renal hemodynamics in the developing rat kidney // Acta Physiol Scand. 1980. Vol. 110. P. 411−7.
  88. Fenderson B.A., Stamenkovic I., Aruffo A. Localization of hyaluronan in mouse embryos during implantation, gastrulation and organogenesis // Differentiation. 1993. Vol. 54. P. 85−98.
  89. Fenton R.A., Knepper M.A. Mouse models and the urinary concentrating mechanism in the new millennium // Physiol Rev. 2007. Vol. 87(4). P. 1 083 112.
  90. Fiszer-Szafarz В., Vannier P., Litynska A., Zou L., Czartoryska В., Tylki-Szymanska A. Hyaluronidase in human somatic tissues and urine: polymorphism and the activity in diseases // Acta Biochim Pol. 1995. Vol. 42(1). P. 31−3.
  91. Fitzgerald P.G., Bok D., Horwitz J. Immunocytochemical localization of the main intrinsic polypeptide (MIP) in ultrathin frozen sections of rat lens // J. Cell. Biol. 1983. Vol. 97(5 Pt 1). P. 1491−1499.
  92. Flamion В., Spring K. and Abramow M. Adaptation of inner medullary collecting duct to degidration involves a paracellular pathway // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 268. P. F. 53−63.
  93. Flamion В., Spring K. Water permeability of apical and basolateral cell membranes of rat inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1990. Vol. 259. P. 986−999.
  94. Francis P., Berry V., Bhattacharya S., Moore A. Congenital progressive polymorphic cataract caused by a mutation in the major intrinsic protein of the lens, MIP (AQP0) // Br. J. Ophthalmol. 2000. Vol. 84(12). P. 1376−9.
  95. Fraser J.R., Laurent T.C. Turnover and metabolism of hyaluronan // Ciba Found Symp. 1989. Vol. 143. P. 41−53.
  96. Fraser J.R., Laurent T.C., Laurent U.B. Hyaluronan its nature, distribution, functions and turnover // J Intern Med. 1997. Vol. 242(1). P. 27−33
  97. Fushimi K., Sasaki S., and Marumo F. Phosphorylation of Serine 256 Is Required for cAMP-dependent Regulatory Exocytosis of the Aquaporin-2 Water Channel // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 14 800−14 804.
  98. Fushimi K., Uchida S., Hara Y., Hirata Y., Marumo F., et al. Cloning and expression of apical membrane water channel of rat kidney collecting tubule //Nature. 1993. Vol. 361. P. 549−552
  99. Galfi M., Janaky Т., Toth R., Prohaszka G., Juhasz A., Varga C., Laszlo F.A. Effects of dopamine and dopamine-active compounds on oxytocin and vasopressin production in rat neurohypophyseal tissue cultures // Regul. Pept. 2001. Vol. 98. P. 49−54.
  100. Gerdin В., Hallgren R. Dynamic role of hyaluronan (HYA) in connective tissue activation and inflammation // J Intern Med. 1997. Vol. 242(1). P. 4955.
  101. Gimol G., Fahrenholz F. The oxytocin receptor system: structure, function, and regulation // Physiol. Reviews. 2001. Vol. 81. P. 629- 668.
  102. Ginetzinsky A.G. Relationship between urinary hyaluronidase and diuresis // Nature. 1961. Vol. 189. P. 235−7.
  103. Ginetzinsky A.G. Role hialuronidase in the re-absorbtion of water in renal tubules: the mechanism of action of the antidiuretic hormone // Nature. 1958. Vol. 182. P. 1218−1220.
  104. Goldkrand J.W., Schulte R.L., Messer R.H. Maternal and fetal plasma Cortisol levels at parturition // Obstet Gynecol. 1976. Vol. 47. P. 41−5.
  105. Goncharevskaya O.A., Dlouha H. The development of various generations of nephrons during postnatal ontogenesis in the rat. Anat Rec. 1975. Vol. 182. P. 367−75.
  106. Goransson V., Johnsson C., Jacobson A., Heldin P., Hallgren R., Hansell P. Renal hyaluronan accumulation and hyaluronan synthase expression after ischaemia-reperfusion injury in the rat // Nephrol Dial Transplant. 2004. Vol. 19. P. 823−30.
  107. Goransson V., Johnsson C., Nylander O., Hansell P. Renomedullary and intestinal hyaluronan content during body water excess: a study in rats and gerbils // J Physiol. 2002.Vol. 542 (Pt 1). P. 315−22.
  108. Hallgren R., Gerdin В., Tufveson G. Hyaluronic acid accumulation and redistribution in rejecting rat kidney graft. Relationship to the transplantation edema // J Exp Med. 1990. Vol. 6. P. 2063−76.
  109. Hansell .P, Goransson V., Odlind C., Gerdin В., Hallgren R. Hyaluronan content in the kidney in different states of body hydration // Kidney Int. 2000. Vol. 58. P. 2061−8.
  110. Harada H., Takahashi M. CD44-dependent intracellular and extracellular catabolism of hyaluronic acid by hyaluronidase-1 and -2. J Biol Chem. 2007. 282(8). P. 5597−607.
  111. Hashimoto H., Noto Т., Nakajima T. Effects of prostaglandin E2 and D2 on the release of vasopressin and oxytocin // Prostaglandins Leukot Essent. Fatty. Acid. 1989. Vol. 36. P. 9−14.
  112. Haslam R.J., Rosson G.M. Effect of vasopressin on human blood platelets // J Physiol. 1971. Vol. 219. P. 36−38.
  113. Herman J.P., Schafer M.K., Watson S.J., Sherman T.G. In situ hybridization analysis of arginine vasopressin gene transcription using intron-specific probes // Mol. Endocrinol. 1991. Vol. 5. P. 1447−1456.
  114. Horn A.M., Lightman S.L. Vasopressin-induced turnover of phosphatidylinositol in the sensory nervous system of the rat // Exp Brain Res. 1987. Vol. 68. P. 299−304.
  115. Hua Q., Knudson C.B., Knudsen W. Internalization of hyaluronan by chondraytes occurs via receptor — mediated endocytosis // J. Cell Sci. 1993. Vol. 106. P. 365−375.
  116. Ikeda M., Kurokawa K., Maruyama Y. Ca2+ spike initiation from sensitized inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive Ca2+ stores in megakaryocytes // Pflugers Arch. 1994. Vol. 427. P. 355−64.
  117. Ikegami-Kawai M., Okuda R., Nemoto Т., Inada N., Takahashi T. Enhanced activity of serum and urinary hyaluronidases in streptozotocin-induced diabetic Wistar and GK rats // Glycobiology. 2004. Vol. 14. P. 65−72.
  118. Imai M., Kokko J.P. Sodium chloride, urea, and water transport in the thin ascending limb of Henle. Ge. neration of osmotic gradients by passive diffusion of solutes // J. Clin. Invest. 1974. Vol. 53 (2). P. 393−402.
  119. Imbert-Teboul M., Chabardes D., Clique A., Montegut M., Morel F. Ontogenesis of hormone-dependent adenylate cyclase in isolated rat nephron segments // Am. J. Physiol. 1984. Vol. 247 (2 Pt 2). P. 316−325.
  120. Itano N., Kimata K. Expression cloning and molecular characterization of HAS protein, a eukaryotic hyaluronan synthase // J Biol Chem. 1996. Vol. 17. P. 9875−8.
  121. Itano N., Kimata K. Mammalian hyaluronan synthases // IUBMB Life. 2002. Vol. 54. P. 195−9.
  122. Ito Т., Williams J.D., Al-Assaf S., Phillips G.O., Phillips A.O. Hyaluronan and proximal tubular cell migration // Kidney Int. 2004. Vol. 65. P. 823−33.
  123. Ivanova L., Kochkaeva L., Melidi N. Effect of an increase in brain serotonin on the osmoregulatory response to a hypo- or hyperosmotic load in Wistar and vasopressin-deficient Brattleboro rats // Neuroendocrinology. 2007. Vol. 85. P. 242−8.
  124. Ivanova L.N., Goryunova Т.Е. Mechanism of the renal hyaluronate hydrolases activation in response to ADH // Takacs L (ed) Kidney and body fluids. AcadKiado, Budapest, 1981. P. 587−591.
  125. Ivanova L.N., Goryunova Т.Е., Nikiforovskaya L.F., Tishchenko N.I. Hyaluronate hydrolase activity and glycosaminoglycans in the Brattleboro rat kidney // Ann. N.Y. Acal. Sci. 1982. Vol. 394. P. 503−508.
  126. Ivanova L.N., Melidi N.N. Effects of vasopressin on hyaluronate hydrolase activities and water permeability in the frog urinary bladder // Pflugers Arch. 2001. Vol. 443. P. 72−77.
  127. Ivell R., Schmale H., Krisch В., Nahke P., Richter D. Expression of a mutant vasopressin gene: differential polyadenylation and read-through of the mRNA 3' end in a frame-shift mutant // EMBO J. 1986. Vol. 5 P. 971−7.
  128. Jacobson A., Brinck J., Briskin M.J., Spicer A.P., Heldin P. Expression of human hyaluronan synthases in response to external stimuli // Biochem J. 2000. Vol. 348 (Pt. 1). P. 29−35.
  129. Jamison R.L., Buerkert J., Lacy F. A micropuncture study of collecting tubule function in rats with hereditary diabetes insipidus // J Clin Invest. 1971. Vol. 50. P. 2444−52.
  130. Jard S. Mechanisms of action of vasopressin and vasopressin antagonists // Kidney International. 1988. Vol. 34. P. S38-S42.
  131. Jard S., Barberis C., Audigier S., Tribollet E. Neurohypophyseal hormone receptor systems in brain and periphery // Prog. Brain Res. 1987. Vol. 72. P. 173−187.
  132. Jedrzejas M.J., Stem R. Structures of vertebrate hyaluronidases and their unique enzymatic mechanism of hydrolysis // Proteins. 2005. Vol. 61. P. 22 738.
  133. Johnsson C., Hallgren R., Wahlberg J., TufVeson G. Renal accumulation and distribution of hyaluronan after ureteral obstruction // Scand J Urol Nephrol. 1997. Vol. 31. P. 327−31.
  134. Johnsson C., Tufveson G., Wahlberg J., Hallgren R. Experimentally-induced warm renal ischemia induces cortical accumulation of hyaluronan in the kidney //Kidney Int. 1996. Vol. 50. P. 1224−9.
  135. Jones S., Jones S., Phillips A.O. Regulation of renal proximal tubular epithelial cell hyaluronan generation: implications for diabetic nephropathy // Kidney Int. 2001. Vol. 59. P. 1739−49.
  136. Jun Z., Hill P.A., Lan H.Y., Foti R., Mu W., Atkins R.C., Nikolic-Paterson D.J. CD44 and hyaluronan expression in the development of experimental crescentic glomerulonephritis // Clin Exp Immunol. 1997. Vol. 108. P. 69−77.
  137. Kadekaro M., Terrell M.L., Bui V., Summy-Long J.Y. Central interactions between angiotensin II and PGD (2) in the regulation of vasopressin and oxytocin secretion in dehydrated rats // Brain. Res. 2001. Vol. 889. P. 84−88.
  138. Kaissling В., Hegyi I., Loffmg J., Le Hir M. Morphology of interstitial cells in the healthy kidney // Anat Embryol (Berl). 1996. Vol. 193(4). P. 303−18.
  139. Kaissling В., Le Hir M. The renal cortical interstitium: morphological and functional aspects //Histochem Cell Biol. 2008. Vol. 130. P. 247−62
  140. Kalimi M., Colman P., Feigelson P. The «activated» hepatic glucocorticoid-receptor complex. Its generation and properties // J Biol Chem. 1975. Vol. 250. P. 1080−6.
  141. Kirschenbaum M.A., Lowe A.G., Trizna W., Fine L.G. Regulation of vasopressin action by prostaglandin synthesis in the rabbit cortical collecting tubule // J. Clin. Invest. 1982. Vol. 70. P. 1193−1204.
  142. Kjaer A., Larsen P.J., Knigge U., Moller M., Warberg J. Histamine stimulates c-fos expression in hypothalamic vasopressin-, oxytocin-, and corticotropinreleasing hormone-containing neurons // Endocrinology. 1994. Vol. 134. P. 482−491.
  143. Knepper M.A., Saidel G.M., Hascall V.C., Dwyer T. Concentration of solutes in the renal inner medulla: interstitial hyaluronan as a mechano-osmotic transducer // Am J Physiol Renal Physiol. 2003. Vol. 284. P. 433−46.
  144. Knudsen P.J., Koefoed J. Urinary inhibitors of hyaluronidase // Nature. 1961. Vol. 191. P. 1306−7.
  145. Knudson C.B., Knudson W. Hyaluronan-binding proteins in development, tissue homeostasis, and disease // FASEB J. 1993. Vol. 7. P. 1233−41.
  146. Kovacs G.L., Szabo G., Szontagh L., Medve L., Telegdy G., Laszlo F.A. Hereditary diabetes insipidus in rats. Altered cerebral indolamine and catecholamine metabolism //Neuroendocrinology. 1980. Vol. 31. P. 189−93.
  147. Kovbasnjuk O., Leader J.P., Weinstein A.M., Spring K.R. Water does not flow across the tight junctions of MDCK cell epithelium // Proc Natl Acad Sci USA. 1998. Vol. 95. P. 6526−30.
  148. Kreil G. Hyaluronidases~a group of neglected enzymes // Protein Sci. 1995. Vol. 4. P. 1666−9.
  149. Kriz W., Bankir L. A standard nomenclature for structures of the kidney. Published simultaneously in several journals // Am. J. Physiol. 1988. Vol. 254. P. 1−7.
  150. Kumaresan P., Subramanian M., Anandarangam P.B., Kumaresan M. Radioimmunoassay of plasma and pituitary oxytocin in pregnant rats during various stages of pregnancy and parturition // J Endocrinol Invest. 1979. Vol. 2. P. 65−70.
  151. Kuwahara M., Asai Т., Terada Y., Sasaki S. The C-terminal tail of aquaporin-2 determines apical trafficking // Kidney Int. 2005. Vol. 68. P. 1999−2009.
  152. Kuz’min B.L. Osmoreceptors and sodiumsensetive receptors in the pulmonary circulation // Fed. Proc. 1965. Vol. 24. P. 408−410.
  153. Lam A.K., Ко B.C., Tam S., Morris R., Yang J.Y., Chung S.K., Chung S.S. Osmotic response element-binding protein (OREBP) is an essential regulator of the urine concentrating mechanism // J Biol Chem. 2004. Vol. 279. P. 48 048−54.
  154. Land H., Schutz G., Schmale H., Richter D. Nucleotide sequence of cloned cDNA encoding bovine arginine vasopressin-neurophysin II precursor // Nature. 1982. Vol. 295. P. 299−303.
  155. Laurent F.M., Hindelang C., Klein M.J., Stoeckel M.E., Felix J.M. Expression of the oxytocin and vasopressin genes in the rat hypothalamus during development: an in situ hybridization study // Brain Res Dev Brain Res. 1989. Vol. 46. P. 145−54.
  156. Laurent T.C., Fraser J.R. Hyaluronan. FASEB J. 1992. Vol. 6. P. 2397−404.
  157. Laurent T.C., Fraser J.R. The properties and turnover of hyaluronan // Ciba Found Symp. 1986. Vol. 124. P. 9−29.
  158. Laurent T.C., Laurent U.B., Fraser J.R. The structure and function of hyaluronan: An overview // Immunol Cell Biol. 1996. Vol. 74. P. 1−7.
  159. Law R.O., Rowen D. The influence of hyaluronidase on urinary and renal medullary composition following antidiuretic stimulus in the rat // J Physiol. 1981. Vol. 311. P. 341−54.
  160. Leaf A. Some actions of neurohypophyseal hormones on a living membrane // J Gen Physiol. 1960. Vol. 43. P. 175−89.
  161. Lemley K.V., Kriz W. Anatomy of the renal interstitium // Kidney Internat. 1991. Vol. 39. P. 370−381.
  162. Lepperdinger G., Miillegger J., Kreil G. Hyal2—less active, but more versatile? // Matrix Biol. 2001. Vol. 20. P. 509−14.
  163. Lepperdinger G., Strobl В., Kreil G. HYAL2, a human gene expressed in many cells, encodes a lysosomal hyaluronidase with a novel type of specificity // J Biol Chem. 1998. Vol. 273. P. 22 466−70.
  164. Lesavre P., Choukroun G., Frangois A., Noel L.H., Mecarelli L., Droz D. The hyaluronan-binding adhesion molecule CD44: expression in normal and diseased kidneys and by cultured mesangial cells // Adv Nephrol Necker Hosp. 1997. Vol. 26. P. 317−39.
  165. Lewington A J., Padanilam В J., Martin D.R., Hammerman M.R. Expression of CD44 in kidney after acute ischemic injury in rats // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2000. Vol. 278. P. 247−54.
  166. Li C., Wang W., Summer S.N., Cadnapaphornchai M.A., Falk S., Umenishi F., Schrier R.W. Hyperosmolality in vivo upregulates aquaporin 2 water channel and Na-K-2C1 co-transporter in Brattleboro rats // J Am Soc Nephrol. 2006. Vol. 17. P. 1657−64.
  167. Lightman S.L., Young W.S. III. Vasopressin, oxytocin, dynorphin, enkephalin and corticotrophin-releasing factor mRNA stimulation in the rat // J. Physiol. 1987. Vol. 394. P. 23−39.
  168. Lolait S.J., O’Caroll A., Morel A., McBride O.W., Konig M., Brownstein M.J. Cloning and characterization of a vasopressin V2 receptor and possible link to nephrogenic diabetes insipidus // Nature. 1992. Vol. 357. P. 336−339.
  169. Ma Т., Frigeri A., Skach W. Cloning of a novel rat kidney cDNA homologous to CHIP28 and WCH-CD water channels. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. Vol. 197. P. 654−659.
  170. MacPhee P.J. Estimating rat renal medullary interstitial oncotic pressures and the driving force for fluid uptake into ascending vasa recta // J Physiol. 1998. Vol. 506. P. 529−38.
  171. Maeda N., Palmarini M., Murgia C., Fan H. Direct transformation of rodent fibroblasts by jaagsiekte sheep retrovirus DNA // Proc Natl Acad Sci USA. 2001. Vol. 98. P. 4449−54.
  172. Maeda Y., Han J.S., Gibson C.C., Knepper M.A. Vasopressin and oxytocin receptors coupled to Ca mobilization in rat inner medullary collecting duct // Am. J. Physiol. 1993. Vol.265. P. F15−25.
  173. Mcauliffe W.G. Histochemistry and ultrastructure of the interstitium of the renal papilla in rats with hereditary diabetes insipidus (Brattleboro strain) // Am J Anat. 1980. Vol. 157. P. 17−26.
  174. Meinild A.-C.H., Klaerke D.A., Zeuthen T. Bidirectional Water Fluxes and Specificity for Small Hydrophilic Molecules in Aquaporins 0−5 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273(49). P. 32 446−32 451.
  175. Michell R.H., Kirk C.J., Billah M.M. Hormonal stimulation of phosphatidylinositol breakdown, with particular reference to the hepatic effect of vasopressin // Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol. 7. P. 861−865.
  176. Milne C.M., Balment R.J., Henderson I.W., Mosley W., Jones I.C. Adrenocortical function in the Brattleboro rat // Ann N Y Acad Sci. 1982. Vol. 394. P. 230−40
  177. Morard J.C., Poirier M.F. Function of mucopolysaccharides and acid mucoids of the renal medulla in urine production. I. Histochemical study during normal diuresis // J Physiol (Paris). 1968. Vol. 60. P. 297−321.
  178. Nash M.A., Edelman C.W. The developing kidney. Immature function or inappropriate standart? //Nephron. 1973. Vol. 11. P. 71−90.
  179. Nielsen S., Frokiaer J., Marples D., Arples, Kwon T.-H., Agre P., Knepper M.A. Aquaporins in the Kidney: From Molecules to Medicine // Physiol Rev. 2002. Vol 82. P. 205−244.
  180. Nikolic-Paterson D.J., Jun Z., Tesch G.H., Lan H.Y., Foti R., Atkins R.C. De novo CD44 expression by proliferating mesangial cells in rat anti-Thy-1 nephritis // J Am Soc Nephrol. 1996. Vol. 7. P. 1006−14.
  181. Noble P. W. Hyaluronan and its catabolic products in tissue injury and repair // Matrix Biol. 2002. Vol. 21. P. 25−9.
  182. Norsk P. Influence of low- and high-pressure baroreflexes on vasopressin release in humans // Acta. Endocrinol. 1989. Vol. 121(Suppel. 1). P. 3−27.
  183. Novak U., Stylli S.S., Kaye A.H., Lepperdinger G. Hyaluronidase-2 overexpression accelerates intracerebral but not subcutaneous tumor formation of murine astrocytoma cells // Cancer Res. 1999. Vol. 59(24). P. 6246−50.
  184. Orloff J., Handler J. The role of adenosine 3', 5'-phosphate in the action of antidiuretic hormone // Am.J.Med. 1967. Vol. 42. P. 757−768.
  185. Pallone TL, Zhang Z, Rhinehart K. Physiology of the renal medullary microcirculation. // Am J Physiol Renal Physiol. 2003. Vol. 2. P. 253−66.
  186. Pedagogos E., Hewitson T.D., Nicholls K.M., Becker GJ. Hyaluronan and rat renal fibroblasts: in vitro studies //Nephron. 2001. Vol. 88(4). P. 347−53.
  187. Pitcock J.A., Lyons H., Brown P. S., Rightsel W.A., Muirhead E.E. Glycosaminoglycans of the rat renomedullary interstitium: ultrastructural and biochemical observations // Exp Mol Pathol. 1988. Vol. 49(3). P. 373−87.
  188. Popova N.K., Ivanova L.N., Amstislavskaya T.G., Melidi N.N., Naumenko K.S., Maslova L.N., Bulygina V.V. Brain serotonin metabolism during water deprivation and hydration in rats //Neurosci Behav Physiol. 2001. Vol. 31(3). P. 327−32.
  189. Prehm P. Hyaluronate is synthesized at plasma membranes // Biochem J. 1984. Vol. 220(2). P. 597−600.
  190. Preston G.M., Agre P. Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family // Proc Natl AcadSciUS A. 1991. Vol. 88(24). P. 11 110−4.
  191. Preston G.M., Jung J.S., Guggino W.B., Agre P. Membrane topology of aquaporin CHIP: analysis of function epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis //J. Biol.Chem. 1994. Vol. 269. P. 1668−1673.
  192. Pummill P.E., Kempner E.S., DeAngelis P.L. Functional molecular mass of a vertebrate hyaluronan synthase as determined by radiation inactivation analysis // J Biol Chem. 2001. Vol. 276(43). P. 39 832−5.
  193. Quigley R., Chakravarty S., Baum M. Antidiuretic hormone resistance in the neonatal cortical collecting tubule is mediated in part by elevated phosphodiesterase activity // Am. J Physiol Renal Physiol. 2004. Vol. 286(2). P. 317−22.
  194. Ramsay D.J. The importance of thirst in maintenance of fluid balance // Baillieres Clin Endocrinol Metab. 1989. Vol. 3(2). P. 371−91
  195. Rane S., Aperia A. Ontogeny of Na-K-ATPase activity in thick ascending limb and of concentrating capacity // Am J Physiol. 1985. Vol. 249(5 Pt 2). P. 723−8.
  196. Rehbein M., Hillers M., Mohr E., Ivell R., Morley S., Schmale H., Richter D. The neurohypophyseal hormones vasopressin and oxytocin. Precursor structure, synthesis and regulation // Biol Chem Hoppe Seyler. 1986. Vol. 367(8). P. 695−704.
  197. Richter D. Synthesis, processing, and gene structure of vasopressin and oxytocin // Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1983. Vol. 30. P. 245−66.
  198. Rilla K., Siiskonen H., Spicer A.P., Hyttinen J.M., Tammi M.I., Tammi R.H. Plasma membrane residence of hyaluronan synthase is coupled to its enzymatic activity //J Biol Chem. 2005. Vol. 280(36). P. 31 890−7.
  199. Robillard J.E., Nakamura K.T. Hormonal regulation of renal function during development//Biol Neonate. 1988. Vol. 53(4). P. 201−11.
  200. Rouille Y., Spang A., Chauvet J., Acher R. A neurosecretory granule Lys-Arg Ca (2+)-dependent endopeptidase putatively involved in prooxytocin and provasopressin processing //Neuropeptides. 1992. Vol. 22. P. 223−228.
  201. Rowen D., Law R.O. Renal medullary hexosamine content following antidiuresis and water-loading in the rat. Effects of antisera against rat urinary and testicular hyaluronidase // Pflugers Arch. 1981. Vol. 390(2). P. 152−5.
  202. Rugheimer L., Carlsson C., Johnsson C., Hansell P. Renal hyaluronan content during experimental uncontrolled diabetes in rats // J Physiol Pharmacol. 2008. Vol. 59(1). P. 115−28.
  203. Rugheimer L., Johnsson C., Marie C., Hansell P. Hormonal regulation of renomedullary hyaluronan//Acta Physiol (Oxf). 2008. Vol. 193(2).P. 191−8.
  204. Saito M., Sugimoto Т., Tahara A., Kawashima H. Molecular cloning and show a characterization of rat VJb vasopressin receptor: evidence for its expression in extra-pituitary tissues // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol.212. P. 751−757.
  205. Saito M., Tahara A., Sugimoto Т., Abe K., Furuichi K. Evidence that atypical vasopressin V2 receptor in inner medulla of kidney is Vib receptor // Eur. J. Pharmacol. 2000. Vol. 401. P. 289−296.
  206. Sasaki S., Ishibashi K., Marumo F. AQUAPORIN-2 AND -3: Representatives of Two Subgroups of the Aquaporin Family Colocalized in the Kidney Collecting Duct S. // Annu. Rev. Physiol. 1998. Vol. 60. P. 199 220.
  207. G.B. 2nd, Garrity E.B., Benirschke K., Valtin H. Inherited hypothalamic diabetes insipidus in the Brattleboro strain of rats. J Hered. 1968. Vol. 59(2). P. 113−7.
  208. Sauter D., Fernandes S., Goncalves-Mendes N., Boulkroun S., Bankir L., Loffing J., Bouby N. Long-term effects of vasopressin on the subcellular localization of ENaC in the renal collecting system. Kidney Int. 2006. Vol. 69(6). P. 1024−32.
  209. Schafer J.A. Mechanisms coupling the absorption of solutes and water in the proximal nephron // Kidney International. 1984. Vol.25. P. 708−716.
  210. Schafer J.A., Troutman S.L. cAMP mediates the increase in apical membrane Na+ conductance produced in rat CCD by vasopressin // Am J Physiol. 1990. Vol. 259(5 Pt 2). P. 823−31.
  211. Schiavone M.T., Santos R.A., Brosnihan K.B., Khosla M.C., Ferrario C.M. Release of vasopressin from the rat hypothalamo-neurohypophysial sy stem by angiotensin-(l-7) heptapeptide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. Vol. 85. P. 4095−4098.
  212. Schlondorff D., Weber H., Trizna W., Fine L.G. Vasopressin responsiveness of renal adenylate cyclase in newborn rats and rabbits // Am J Physiol. 1978. Vol. 234(1). P. 16−21.
  213. Schlondorff D., Zanger R., Satriano J.A., Folkert V.W., Eveloff J. Prostaglandin synthesis by isolated collecting tubules from adult and neonatal rabbits // Am. J Physiol. Renal. Fluid. Electrolyte. Physiol. 1985. Vol. 248. P. 134−144.
  214. Schmale H., Heinsohn S., Richter D. Structural organization of the rat gene for the arginine vasopressin-neurophysin precursor // EMBO J. 1983. Vol. 2(5). P. 763−7.
  215. Schmale H., Ivell R., Breindl M., Darmer D., Richter D. The mutant vasopressin gene from diabetes insipidus (Brattleboro) rats is transcribed but the message is not efficiently translated // EMBO J. 1984. Vol. 3(13). P. 3289−93.
  216. Schmale H., Richter D. Single base deletion in the vasopressin gene is the cause of diabetes insipidus in Brattleboro rats // Nature. 1984. Vol. 308(5961). P. 705−9
  217. Schrier R.W., Berl Т., Anderson R.J. Osmotic and nonosmotic control of vasopressin release // Am J Physiol. 1979. Vol. 236(4). P. 321−32
  218. Schuster V.L., Bonsib S.M., Jennings M.L. Two types of collecting duct mitochondria-rich (intercalated) cells: lectin and band 3 cytochemistry // Am J Physiol. 1986. Vol. 251(3 Pt 1). P. 347−55.
  219. Serlachius E., Svennilson J., Schalling M., Aperia A. Protein kinase С in the developing kidney: isoform expression and effects of ceramide and PKC inhibitors //Kidney Int. 1997. Vol. 52(4). P. 901−10.
  220. Share L. Role of vasopressin in cardiovascular regulation// Physiol Rev. 1988. Vol. 68. P. 1248−1284.
  221. Shen Т., Suzuki Y., Poyard M., Miyamoto N., Defer N., Hanoune J. Expression of adenylyl cyclase mRNAs in the adult, in developing, and in the Brattleboro rat kidney // Am J Physiol. 1997. Vol. 273 (1 Pt 1). P. C323−30.
  222. Shepherd J.T. The heard as a sensory organ // J. Amer. Coll. Cardiol. 1985. Vol. 5. P. 83−87.
  223. Sherman T.G., Civelli O., Douglass J., Herbert E., Watson S.J. Coordinate expression of hypothalamic pro-dynorphin and pro-vasopressin mRNAs with osmotic stimulation//Neuroendocrinology. 1986. Vol. 44. P. 222−228
  224. Shewey L.M., Boer G.J., Szot P., Dorsa D.M. Regulation of vasopressin receptors and phosphoinositide hydrolysis in the septum of heterozygous and homozygous Brattleboro rats // Neuroendocrinology. 1989. Vol. 50(3). P. 292−8.
  225. Shisheva A.C., Ikonomov O.C., Stoynev A.G., Popova J. Renin release and water-salt balance after central serotonin depletion by p-chlorophenylalanine in Brattleboro and Wistar rats: possible role of ADH // Endocrinol Exp. 1987. Vol. 21(3). P. 219−28.
  226. Sinding C., Seif S.M., Robinson A.G. Levels of neurohypophyseal peptides in the rat during the first month of life. I. Basal levels in plasma, pituitary, and hypothalamus//Endocrinology. 1980. Vol. 107(3). P. 749−54.
  227. Skach W., Shi L.B., Calayag M.C., Frigeri A., Lingappa V.R., Verkman A.S. Topology and biogenesis of the СШР28 water channel at the endoplasmic reticulum // J. Cell Biol. 1994. Vol. 125. P. 803−816.
  228. Smith В., Agre P. Eritrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunits oligomer similar to channel proteins. // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 6407−6415.
  229. Sokol H.W., Sise J. The effect of exogenous vasopressin and growth hormone on the growth of rats with hereditary hypothalamic diabetes insipidus // Growth. 1973. Vol. 37(2). P. 127−42.
  230. Sokol H.W., Zimmerman E.A. The hormonal status of the Brattleboro rat // Ann N Y Acad Sci. 1982. Vol. 394. P. 535−48.
  231. Spicer A.P., Augustine M.L., McDonald J.A. Molecular cloning and characterization of a putative mouse hyaluronan synthase // J Biol Chem. 1996. Vol. 271(38). P. 23 400−6.
  232. Spicer A.P., McDonald J.A. Characterization and molecular evolution of a vertebrate hyaluronan synthase gene family // J Biol Chem. 1998. Vol. 273(4). P. 1923−32.
  233. Spicer A.P., Olson J.S., McDonald J.A. Molecular cloning and characterization of a cDNA encoding the third putative mammalian hyaluronan synthase // J Biol Chem. 1997a. Vol. 272(14). P. 8957−61.
  234. Spicer A.P., Seldin M.F., Olsen A.S., Brown N., Wells D.E., Doggett N.A., Itano N., Kimata K., Inazawa J., McDonald J.A. Chromosomal localization of the human and mouse hyaluronan synthase genes // Genomics. 1997b. Vol. 41(3). P. 493−7.
  235. Stair-Nawy S., Csoka A.B., Stem R. Hyaluronidase expression in human skin fibroblasts. Biochem Biophys Res Commun. 1999. Vol. 266(1). P. 268−73.
  236. Stanier M.W. Development of intra-renal solute gradients in foetal and postnatal life// Pflugers Arch. 1972. Vol. 336(3). P. 263−70.
  237. Star R.A., Nonoguchi H., Balaban R., Knepper M.A. Calcium and cyclic adenosine monophosphate as second messengers for vasopressin in the rat inner medullary collecting duct // J Clin Invest. 1988. Vol. 81(6). P. 18 791 888.
  238. Stem R. Devising a pathway for hyaluronan catabolism: are we there yet? // Glycobiology. 2003. Vol. 13(12). P. 105R-115R.
  239. Stem R. Hyaluronan catabolism: a new metabolic pathway // Eur J Cell Biol. 2004. Vol. 83(7). P. 317−25.
  240. Stewart G.S., King S.L., Potter E.A., Smith C.P. Acute regulation of mUT-A3 urea transporter expressed in a MDCK cell line // Am J Physiol Renal Physiol. 2007. Vol. 292(4). P. F1157−63.
  241. Storm R., Klussmann E., Geelhaar A., Rosenthal W., Marie K. Osmolality and solute composition are strong regulators of AQP2 expression in renal principal cells // Am J Physiol Renal Physiol. 2003. Vol. 284(1). P. 189−98.
  242. Strange К., Spring K.R. Absence of significant cellular dilution during ADH-stimulated water reabsorption // Science. 1987. Vol. 235(4792). P. 1068−70
  243. Strange K., Spring K.R. Cell membrane water permeability of rabbit cortical collecting duct // J Membr Biol. 1987. Vol. 96(1). P. 27−43.
  244. Strieker E.M., Hoffmann M.L. Presystemic signals in the control of thirst, salt appetite, and vasopressin secretion // Physiol Behav. 2007. Vol. 91(4). P. 40 412.
  245. Sugimoto Т., Saito M., Mochizuki S., Watanabe Y., Hashimoto S., Kawashima H. Molecular cloning and functional expression of a cDNA encoding the human Vib vasopressin receptor // J Biol Chem. 1994. Vol. 269(43). P. 27 088−92.
  246. Sulyok E., Nyul Z. Hyaluronan-related limited concentration by the immature kidney // Med Hypotheses. 2005. Vol. 65(6). P. 1058−61.
  247. Sun L., Feusi E., Sibalic A., Beck-Schimmer В., Wuthrich R.P. Expression profile of hyaluronidase mRNA transcripts in the kidney and in renal cells // Kidney Blood Press Res. 1998. Vol. 21(6). P. 413−8.
  248. Sundelin В., Bohman S.O. Postnatal development of the interstitial tissue of the rat kidney // Anat Embryol (Berl). 1990. Vol. 182(4). P. 307−17.
  249. Szokol M., Soltesz M.B. Lysosomal enzymes in the interstitial cells of the rat renal papilla//Histochemie. 1973. Vol. 35. P. 93−95.
  250. Teitelbaum I. Vasopressin-stimulated phosphoinositide hydrolysis in cultured rat inner medullary collecting duct cells is mediated by the oxytocin receptor // J Clin Invest. 1991. Vol. 87(6). P. 2122−6.
  251. Terris J., Ecelbarger C.A., Marples D. Distribution of aquaporin-4 water channel expression within rat kidney // Am. J. Physiol. 1995. Vol 269. P. 775−785.
  252. Thibonnier M., Auzan C., Madhum Z., Wilkins P., Berti-Mattera L., Clauder E. Molecular cloning, sequencing, and functional expression of a cDNAencoding the human Via vasopressin receptor // J.Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 3304−3310.
  253. Tlapak-Simmons V.L., Baron C.A., Gotschall R., Haque D., Canfield W.M., Weigel P.H. Hyaluronan biosynthesis by class I streptococcal hyaluronan synthases occurs at the reducing end // J Biol Chem. 2005. Vol. 280(13). P. 13 012−8.
  254. Toole B.P. Hyaluronan and its binding proteins, the hyaladherins // Curr Opin Cell Biol. 1990. Vol. 2(5). P. 839−44.
  255. Toole B.P. Hyaluronan in morphogenesis // Semin Cell Dev Biol. 2001. Vol. 12(2). P. 79−87.
  256. Toole B.P. Hyaluronan is not just a goo! // J Clin Invest. 2000. Vol. 106(3). P. 335−6.
  257. Toole B.P. Hyaluronan promotes the malignant phenotype // Glycobiology. 2002. Vol. 12(3). P. 37R-42R.
  258. Toole B.P., Hascall V.C. Hyaluronan and tumor growth // Am J Pathol. 2002. Vol. 161(3). P. 745−7.
  259. Torban E., Goodyer P. What PAX genes do in the kidney // Exp Nephrol.1998. Vol. 6(1). P. 7−11.
  260. Trimble M.E. Renal response to solute loading in infant rats: relation to anatomical development // Am J Physiol. 1970. Vol. 219(4). P. 1089−97.
  261. Trinh-Trang-Tan M.M., Bouby N., Doute M., Bankir L. Effect of long- and short-term antidiuretic hormone availability on internephron heterogeneity in the adult rat // Am J Physiol. 1984. Vol. 246(6 Pt 2). P. 879−88.
  262. Tsukahara H., Hata I., Sekine K., Miura M., Kotsuji F., Mayumi M. Renal water channel expression in newborns: measurement of urinary excretion of aquaporin-2 // Metabolism. 1998. Vol. 47 (11). P. 1344−1347.
  263. Turley E.A., Austen L., Vandeligt K., Clary C. Hyaluronan and a cell-associated hyaluronan binding protein regulate the locomotion of ras-transformed cells // J Cell Biol. 1991. Vol. 112(5). P. 1041−7.
  264. Tyryshkina E.M., Ivanova L.N., Finkinstein Ya.D. Participation of the liver receptors in the regulation of ion composition osmolality and extracellular fluid volume // Pflugers. Arch. 1981. Vol.390. P. 270−277.
  265. Umenishi F., Verkman A., Gropper M. Quantitativ analisis of aquaporin mRNA Expression in rat tissues by RNase protection assay. // DNA and Cell Biol. 1996. Vol. 15. P. 475−480.
  266. Underhill C. CD44: the hyaluronan receptor // J Cell Sci. 1992. Vol. 103 (Pt 2). P. 293−8.
  267. Vacher C.M., Fretier P., Creminon C., Calas A., Hardin-Pouzet H. Activation by serotonin and noradrenaline of vasopressin and oxytocin expression in the mouse paraventricular and supraoptic nuclei // J. Neurosci. 2002. Vol. 1. P. 1513−1522.
  268. Valtin H. Hereditary hypothalamic diabetes insipidus in rats (Brattleboro strain). A useful experimental model // Am J Med. 1967. Vol. 42(5). P. 81 427.
  269. Valtin H. Sequestration of urea and nonurea solutes in renal tissues of rats with hereditary hypothalamic diabetes insipidus: effect of vasopressin and dehydration on the countercurrent mechanism // J Clin Invest. 1966. Vol. 45(3). P. 337−45
  270. Valtin H. The discovery of the Brattleboro rat, recommended nomenclature, and the question of proper controls // Ann N Y Acad Sci. 1982. Vol. 394. P. 1−9.
  271. Valtin H., Sawyer W.H., Sokol H.W. Neurohypophysial principles in rats homozygous and heterozygous for hypothalamic diabetes insipidus (Brattleboro strain) И Endocrinology. 1965. Vol. 77(4). P. 701−6.
  272. Verbavatz J., Broun D., Sabolic I., Valenti G., Ausiello D.A., Van Hoek A.N., Ma Т., Verkman A.S. Tetrameric assembly of СШР28 water channel in liposome and cell membranes: a freeze-fracture study. // J. Cell Biol. 1993. Vol. 123. P. 605−618.
  273. Verkman A., Mitra A. Structure and function of aquaporin water channels // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 278. P. F13-F28.
  274. Verkman A.S. Role of aquaporin water channels in eye function // Exp. Eye. Res. 2003. Vol. 76 (2). P. 137−143.
  275. Verney E.B. The antidiuretic hormone and factors wich determine its release // Proc. Roy. Soc., Ser.B. 1947. Vol. 35. P. 25−106.
  276. Vinson G.P., Goddard C., Whitehouse B.J. Corticosteroid production in vitro by adrenal tissue from rats with inherited hypothalamic diabetes insipidus (Brattleboro strain) // J Steroid Biochem. 1978. Vol. 9(7). P. 657−65.
  277. Wade J.B., Stetson D.L., Lewis S.A. ADH action: evidence for a membrane shuttle mechanism. // Ann. NY Acad. Sci. 1981. Vol. 372. P. 106−117.
  278. Wall S.M., Han J.S., Chou Ch.-L., Knepper M.A. Kinetics of urea and water permeability activation by vasopressin in rat terminal IMCD // Am. J. Physiol.1992. Vol. 262. P. F989−98.
  279. Wallander J., Hallgren R., Scheynius A., Gerdin В., Tufveson G. Intestinal distribution of hyaluronan in small bowel allografting in the rat // Transpl Int.1993. Vol. 6(3). P. 133−7.
  280. Wang Т., Cheng H.H., Heimburger O., Chen C., Waniewski J., Bergstrom J., Lindholm B. Hyaluronan decreases peritoneal fluid absorption: effect of molecular weight and concentration of hyaluronan // Kidney Int. 1999. Vol. 55(2). P. 667−73.
  281. Ward D.T., Hammond T.G., Harris H. Modulation of vasopressin-elicited water transport by trafficking of aquaporin2-containing vesicles // Annu. Rev. Physiol. 1999. Vol.61. P. 683−697.
  282. Weigel P.H., DeAngelis P.L. Hyaluronan synthases: a decade-plus of novel glycosyltransferases // J Biol Chem. 2007. Vol. 282(51). P. 36 777−81.
  283. Weigel P.H., Frost S.J., McGary C.T., LeBoeuf R.D. The role of hyaluronic acid in inflammation and wound healing // Int J Tissue React. 1988. Vol. 10(6). P. 355−65.
  284. Weigel P.H., Hascall V.C., Tammi M. Hyaluronan synthases // J Biol Chem. 1997. Vol. 272(22). P. 13 997−4000.
  285. Weigel P.H., Kyossev Z., Torres L.C. Phospholipid dependence and liposome reconstitution of purified hyaluronan synthase // J Biol Chem. 2006. Vol. 281(48). P. 36 542−51.
  286. Wells A.F., Larsson E., Tengblad A., Fellstrom В., Tufveson G., Klareskog L., Laurent T.C. The localization of hyaluronan in normal and rejected human kidneys // Transplantation. 1990. Vol. 50(2). P. 240−3.
  287. Wu Y., Du J.Z. Effects of angiotensin II on release of CRH and AVP from hypothalamus during acute hypoxia // Acta. Pharmacol. Sin. 2000. Vol. 21. P. 1035−1038.
  288. Yamamoto Т., Sasaki S. Aquaporins in the kidney: emerging new aspects // Kidney Int. 1998. Vol. 54(4). P. 1041−51.
  289. Yao L., Huang D.Y., Pfaff I.L., Nie X., Leitges M., Vallon V. Evidence for a role of protein kinase C-alpha in urine concentration // Am J Physiol Renal Physiol. 2004. Vol. 287(2). P. F299−304.
  290. Yasin S.A., Forsling M.L. Mechanisms of melatonin inhibition of neurohypophysial hormone release from the rat hypothalamus in vitro // Brain. Res. Bull. 1998. Vol. 45. P. 53−59.
  291. Yasui M., Marples D., Belusa R., Eklof A.-Ch., Celsi G., Nielsen S., Aperia A. Development of urinary concentrating capacity: role of aquaporin-2 // Am. J. Physiol. 1996. Vol. 271. P. F461-F468.
  292. Yeaman C., Grindstaff K.K., Nelson W.J. New Perspectives on Mechanisms Involved in Generating Epithelial Cell Polarity // Phisyologycal Reviews. 1999. Vol. 79. P. 73−98.
  293. Yip К. P. Coupling of vasopressin-induced intracellular Ca2+ mobilization and apical exocytosis in perfused rat kidney collecting duct // J. Physiol. 2002. Vol. 538(Pt 3). P. 891−899.
  294. Yoshitomi K., Naruse M., Hanaoka K., Yamamura Y., Imai M., Kurokawa K. Functional characterization of vasopressin Vi and V2 receptors in rabbit renal cortical collecting duct // Kidney International. 1996. Vol 49. P. S177-S182.
  295. Zawieja D.C., Garcia C., Granger H.J. Oxygen radicals, enzymes, and fluid transport through pericardial interstitium. // Am J Physiol. 1992. Vol. 262(1 Pt 2). P. HI36−43.
  296. Zelenina M., Christensen B.M., Palme J., Nairn A.C., Nielsen S., Aperia A. Prostaglandin E2 interaction with AVP: effects on AQP2 phosphorylation and distribution // Am. J. Physiol. 2000. Vol. 278. P. F388-F394.
  297. Zhou В., Weigel J.A., Fauss L., Weigel P.H. Identification of the hyaluronan receptor for endocytosis (HARE). // J Biol Chem. 2000, Vol. 275(48). P. 37 733−41.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?