Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Металлосодержащие белки плазмы крови при гипероксии

Диссертация: Металлосодержащие белки плазмы крови при гипероксии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Токсичность избыточных концентраций кислорода ставит задачу поиска надежных биохимических критериев степени тяжести кислородной интоксикации. Эти тесты необходимы для эффективного и безопасного применения метода гипербарической оксиге-нации в клинике (Ефуни, 1980)" Существующие физиологические тесты отражают в основном устойчивость нервной системы и малоэффективны для оценки общетоксического… Читать ещё >

Содержание

  • Глава I. Обзор литературы
    • 1. 1. Современные представления о механизме кислородной интоксикации
    • 1. 2. Изменения в крови при действии кислорода под повышенным давлением
  • Глава 2. Экспериментальная часть
    • 2. 1. Постановка эксперимента*.^,
    • 2. 2. Получение материалов для биохимического анализа
    • 2. 3. Методы биохимического анаЛйза
    • 2. 4. Статистическая обработка результатов
  • Глава 3. Результаты исследования
    • 3. 1. Экспериментальное изучение металлосодержаишх белков плазмы крови животных при разных режимах ГБО
      • 3. 1. 1. Определение металлов и металлосодержащих белков плазмы крови кроликов при гипероксии и в постгипероксический период
      • 3. 1. 2. Изучение гемоглобина и пероксидазной активности в плазме крови крыс при различных режимах гипероксии
      • 3. 1. 3. Определение оксидазной активности церуло-плазмина в плазме крови крыс при различных режимах гипероксии
      • 3. 1. 4. Хемшпоминесценция в плазме крови крыс в системе Н2О2-ЛЮМШОЛ в норме и при разных режимах гипероксии
      • 3. 1. 5. Изучение хемилюминесценции в реакциях, катализируемых соединениями железа и меди
      • 3. 1. 6. Биохимическая оценка индивидуальной чувствительности к кислородной интоксикации у кроликов
      • 3. 1. 7. Биохимические тесты-в плазме крови крыс с аллок-сановым диабетом при различных режимах гиперок
    • 3. 2. Апробация тестов степени тяжести кислородной интоксикации в клинике
      • 3. 2. 1. Определение гемоглобина и пероксидазной активности плазмы крови у детей при ГБО-терапии
      • 3. 2. 2. Определение гемоглобина, пероксидазной активности и интенсивности хемилюминесценции в плазме крови беременных женщин с тяжелыми формами сахарного диабета при ГБО-терапии
      • 3. 2. 3. Апробация теста индивидуальной чувствительности к ГБО в клинике
  • Глава 4. Обсуждение результатов
  • Выводы

Металлосодержащие белки плазмы крови при гипероксии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность исследования. Повышенное давление кислорода находит все более широкое применение в различных областях практической деятельности. Метод гипербарической оксигенации (ГБО) успешно применяется в медицине для предупреждения или ликвидации гипоксических состояний различной этиологии, он эффективен в хирургии при проведении операций с повышенным риском, при анаэробных инфекциях, нарушениях кровоснабжения мозга и сердечной мышцы, при острой кровопотере, в реанимации и токсикологии, в онкологии (Ратнер, 1974; Березин, 1974; Бу-раковский, Бокерия, 1974, 1981; Гинзбург и др., 1975; Петровский, Ефуни, 1976; Ефуни, 1980, 1981; Белокуров, Рыбачков, 1981). Перспективно применение метода ГБО в геронтологии, в профилактике утомления и повышении работоспособности (Батали-на и др., 1980; Крон и др., 1981). Человек подвергается действию гипербарической атмосферы при проведении подводных и кессонных работ.

Однако универсальное токсическое действие избыточных концентраций и давлений кислорода резко ограничивает применение гипероксической среды. Случаи кислородной интоксикации встречаются в практике ГБО-терапии при передозировке кислорода или повышенной индивидуальной чувствительности организма (Петровский, Ефуни, 1976). Появление токсичных интермедиатов кислорода может наблюдаться в условиях нормоксии, являясь одним из патогенетических звеньев в развитии ряда патологий и экстремальных состояний, при старении организма (Прайор, 1979; Фри-дович, 1979; Мензель, 1979; Журавлев, 1982; Калмыкова, 1982).

Токсичность избыточных концентраций кислорода ставит задачу поиска надежных биохимических критериев степени тяжести кислородной интоксикации. Эти тесты необходимы для эффективного и безопасного применения метода гипербарической оксиге-нации в клинике (Ефуни, 1980)" Существующие физиологические тесты отражают в основном устойчивость нервной системы и малоэффективны для оценки общетоксического действия низких давлений кислорода, наиболее широко применяющихся в клинике. Весьма актуальной является разработка способов прогнозирования вариабельной индивидуальной чувствительности организма к кислородной интоксикации и основанный на этом подбор индивидуальных безопасных режимов оксигенации. Изучение механизмов токсического действия кислорода даст возможность и более направленного повышения резистентности организма к условиям гипероксии.

Принципиальное значение для создания эффективных тестов токсичности кислорода и индивидуальной резистентности к ней имеет установление биохимических изменений в крови. Кровь объединяет все органы и ткани, может отражать протекающие в них изменения и, наоборот, изменения в крови могут активно влиять на другие ткани. При гипероксии именно в крови вслед за легкими создается максимальное напряжение кислорода. Значительная концентрация в крови соединений металлов переменной валентности и прежде всего геминового и негеминового железакатализаторов свободнорадикального окисления ставит эту ткань в число важнейших в опосредовании общетоксического повреждающего эффекта кислорода под повышенным давлением.

Важную роль в механизме усиления кислородной интоксикации, окислении аутооксидабельных соединений и повреждении биомембран играет увеличение гемолиза эритроцитов и выход в плазму мощного прооксиданта — гемоглобина (Лукаш и др., 1979; Внуков и др., 1979). Это вызывает изменение ряда сопряженных биохимических показателей, ведет к увеличению активности про-оксидантных компонентов в плазме и является реальным механизмом усиления свободнорадикального окисления в крови.

Подробное изучение этих процессов может явиться основой разработки достаточно чувствительных, информативных и доступных биохимических тестов степени тяжести кислородной интоксикации и тестов индивидуальной чувствительности организма к гипероксии.

Цель исследования. Основной целью работы явилось установление роли металлосодержащих соединений плазмы крови в развитии кислородной интоксикации и разработка на этой основе биохимических тестов. Для достижения этой цели работа проведена в следующих направлениях:

I. Исследование динамики основных прооксидантных металлосодержащих белков в плазме крови у животных при разных режимах гипероксии и в постгипероксический период, доказательство их роли в процессах радикалообразования и усиления кислородной интоксикации: а) определение содержания и форм гемоглобина в плазме крови, выяснение роли гемоглобина в проявлении пероксидазных свойств плазмы при разных режимах ГБОб) изучение оксидазной активности церулоплазмина и роли медьсодержащих компонентов плазмы в механизмах кислородной интоксикациив) исследование хемшюминесценции плазмы в системе HgOg-люминол как интегрального показателя соотношения прои антиоксида нтных систем крови при ГБО, сопоставление прооксидантной активности ряда железои медьсодержащих компонентов в различных хемшпоминесцентных моделях.

2. Отбор перспективных тестов степени тяжести кислородной интоксикации и доказательство их информативности в эксперименте на модельной патологии и в клинике на разных группах больных.

3. Определение биохимических показателей в пробах крови, экспонированных при ГБО и сопоставление полученных результатов с индивидуальной устойчивостью животных к гипероксии.

Научная новизна работы. В работе впервые установлена динамика основных металлосодержащих компонентов плазмы кровивнеэритроцитарного гемоглобина, суммарной пероксидазной активности и оксидазной активности церулоплазмина у животных при разных режимах гипероксии и в постгипероксический период и показана роль этих изменений в развитии кислородной интоксикации. Исследована динамика и информативность хемилюминесценции плазмы в системе Е^^-люминол при разных режимах гипероксии и в постгипероксический период, показана зависимость этого показателя от активности прооксидантных компонентов плазмы крови. Проведенные эксперименты позволили отобрать информативные тесты степени тяжести кислородной интоксикации, которые впервые были апробированы в клинике при ГБО-терапии на разных возрастных группах больных с различными патологиями. Впервые выделены возрастные группы детей, различающиеся динамикой и формами внеэритроцитарного гемоглобина и его пер-оксидазоактивных производных. Впервые предложено определение динамики хемилюминесценции в системе Н2О2-ЛЮМИНОЛ в пробах крови, экспонированных в гипероксических условиях, для прогнозирования индивидуальной устойчивости организмов к ГБО.

Практическая значимость работы. Практическую ценность представляют установленные изменения биохимических показателей, которые использованы в качестве тестов степени тяжести кислородной интоксикации. Их информативность и достаточно высокая чувствительность доказана на разных группах больных при разных патологиях при проведении ГБО-терапии. Доступность материала для анализа, простота исполнения тестов является дополнительным преимуществом для их использования в клинических лабораториях. Результаты исследования динамики ВЭГ в эксперименте и апробация этого показателя в клинике явились основой для получения авторского свидетельства № 936 880 «Способ диагностики кислородной интоксикации». На основе данных по апробации показателя СПА оформлено рацпредложение № 109 от 17.10.1979 г. «Способ диагностики токсического действия кислорода» в НИИ Акушерства и Педиатрии МЗ РСФСР и подана заявка на изобретение № 3 394 820/13 от 11.03.82 г. Определение оксидазной активности плазмы крови признано рацпредложением $ 130/82 от 06.07.1982 как «Способ определения степени тяжести кислородной интоксикации». На основе клинической апробации теста индивидуальной чувствительности подана заявка и получен приоритет на изобретение № 3 358 121/13 от 27.II.1982.

Результатом работы по экспериментальному диабету явилось создание способа усиления аллоксанового диабета, что признано рационализаторским предложением.

Тесты внедрены во Всесоюзном Центре ГБО (г.Москва), НИИ по биологическим испытаниям химических соединений (БИХС) МЗ СССР (г.Купавна Моск.обл.), Ростовском-на-Дону НИИ Акушерства и Педиатрии МЗ РСФСР, Свердловском ордена Трудового Красного Знамени институте Охраны Материнства и Младенчества МЗ СССР,.

Ростовском-на-Дону ордена Дружбы Народов Медицинском институте, 7-й объединенной клинической больнице, г. Волгоград.

Тесты степени тяжести гипероксического повреждения и индивидуальной чувствительности организма к ГБО могут быть использованы для отбора и апробации эффективных антигиперокси-ческих препаратов.

Материалы, полученные в работе, используются при чтении лекций по специальным курсам на кафедре биохимии и биотехнологии РГУ.

ВЫВОДЫ.

1. Концентрация ВЭГ в плазме крови кроликов повышается соответственно на 50 $, 53 $, 107 $ и 49 $ при действии 0,4 МПа кислорода в момент возникновения судорог и через 30, 60 и 120 мин после декомпрессии. Это приводит к сопряженному увеличению пероксидазной активности плазмы соответственно на 107 $, 143 $, 370 $ и 280 $. Одновременно возрастает оксидазная активность ЦП на 30 $, 24 $ и 20 $ и 37 $ соответственно. Интенсивность XI плазмы в системе угнетается соответственно на 54 $, 72 $, 76 $ и 52 $. Максимальные изменения показателей ВЭГ, СПА, ЦП и ХЛ наблюдаются в группе погибших животных в момент их гибели — на 151 $, 527 $, 85 $ и 79 $ соответственно.

2. В хемилюминесцентных моделях показана значительная прооксидантная активность гемоглобина в концентрациях, наблюдаемых в плазме крови при ГБО. В концентрациях 1−10 мкМ гемоглобин значительно превосходит активность других соединений геминового железа — пероксидазы, каталазы, гемина, а также ионов Ге+2 и Си+2.

3. У крыс действие токсических режимов гипероксии — 0,5 МПа в течение 30 и 120 мин и 0,7 МПа до возникновения судорог ведут к увеличению ВЭГ на 13 $, 55 $ и 75 $ соответственно и к сопряженному увеличению СПА — на 293 $, 166 $ и 228 $ соответственно, действие терапевтических доз кислорода — 0,2 МПа (I час) и 0,3 МПа (2 часа) не вызывает изменений ВЭГ, но ведет к увеличению СПА на 39 $ и 68 $ соответственно. Диск-электрофоре-тически установлен основной вклад комплексов ВЭГ в определение пероксидазных свойств плазмы крови, показана зависимость пероксидазной активности плазмы от концентрации ВЭГ, диск-электрофоретического спектра фракций и концентрации ряда восстановителей — аскорбата, НАДФ^, цистеина и др.

4. У крыс действие гипероксии в дозах 0,2 МПа (I час), 0,3 МПа (2 часа), 0,5 МПа (30 мин, 60 мин и 120 мин) и 0,7 МПа (возникновение судорог) вызывает увеличение оксидазной активности ЦП на 81 $, 94 $, 88 $, 45 $, 61 $ и 102 $ соответственно. Низкие концентрации гемоглобина, гемина и ионного железа активируют оксидазные свойства ЦП, что может являться одним из механизмов усиления оксидазной активности ЦП при ГБО. Ас, р корбат, адреналин, НАДФН2 и высокие концентрации ионов Fe ингибируют оксидазную активность ЦП.

5. У крыс при гипероксии ингибирование оксидазной активности ЦП диэтилдитиокарбаминовой кислотой оказывает защитный эффект. В дозах 50 мг/кг и 100 мг/кг препарат снижает окси-лазную активность ЦП в плазме крови на 61 $ и 64 $ соответственно и вызывает отдаление времени наступления судорог при действии 0,7 МПа кислорода на 40 $ и 62 $ соответственно.

6. Действие гипероксии на крыс в дозах 0,2 МПа (I час) и 0,5 МПа (30 мин) сопровождается увеличением интенсивности ХЛ плазмы в системе HgOg—люминол на 70 $ и 93 $ соответственно, в дозах 0,3 МПа (2 часа), 0,5 МПа (120 мин) и 0,7 МПа (момент наступления судорог) — угнетением ХЛ на 26 $, 46 $ и 48 $ соответственно.

7. В условиях экспериментальной патологии — аллоксанового диабета у крыс чувствительность показателей ВЭГ, СПА и ХЛ к действию ГБО может существенно повышаться. Действие терапевтических доз кислорода — 0,2 МПа (I час) и 0,3 МПа (2 часа) сопровождается увеличением ВЭГ на 47 $ и 76 $ по сравнению с контрольными животными, экспонированными в аналогичных уеловиях. Интенсивность ХЛ плазмы возрастает при действии гипероксии 0,2 МПа (I час) и 0,3 МПа (2 часа) на 227 $ и 480 $ соответственно и угнетается при действии ГБО 0,7 МПа (судороги) на 36 $ по сравнению с контрольными животными, экспонированными в аналогичных условиях.

8. Установленные при ГБО биохимические сдвиги ВЭГ, СПА и ХЛ могут быть использованы в качестве тестов степени тяжести кислородной интоксикации.

9. Установлено соответствие динамики ХЛ плазмы в системе Н2О2-ЛЮМИНОЛ у кроликов при инкубации крови in vitro в условиях ГБО 0,7 МПа в течение 30, 60 и 90 мин с показателями устойчивости организма — временем наступления судорог и выживаемостью в постгипероксический период, что позволило обосноI вать использование этого показателя в качестве прогностического теста индивидуальной чувствительности организма к ГБО.

10. В клинических условиях показана информативность ВЭГ и СПА для оценки степени тяжести кислородной интоксикации на группах детей раннего возраста при ГБО-терапии. Установлены диапазоны изменения тестов для трех видов ведущих патологийасфиксии, сепсиса и пневмонии. Выделено три возрастных группы детей, различающихся состоянием и динамикой разных электрофо-ретических форм гемоглобина в плазме при ГБО-терапии, что может обусловливать разную возрастную чувствительность детей к токсическому эффекту кислорода.

11. Информативность ВЭГ, СПА и ХЯ для оценки эффективности ГБО-терапии при проведении курса из ряда последовательных сеансов ГБО доказана на группе беременных женщих с тяжелыми формами сахарного диабета. На этой группе больных показана перспективность определения теста индивидуальной чувствительности орг ганизма к ГБО.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И. Гликопротеиды сыворотки крови и мочи. М.: Медицина, 1968. — 228 с.
  2. А.П., Белостоцкий В. М., Розенберг Г. Я. Сравнительное изучение пероксидазной активности комплексов окси-гемоглобина и метгемоглобина с гаптоглобином. Вопр. мед. химии, 1973, 19, № 2, с.378−383.
  3. С.А., Бурлакова Е. Б., Шелудченко Н. И. Влияние лецитина на перекисное окисление липидов в микросомах печени. Биохимия, 1979, 44, № I, с.125−128.
  4. С.А., Бурлакова Е. Б., Шелудченко Н. И. К вопросу о роли фосфатидилхолина в регуляции перекисного окисления липидов микросом. Биохимия, 1979, 44, № 4, с.738−740.
  5. И.Б. Анион-радикал кислорода 02'в химических и биохимических процессах. Успехи химии, 1979, 48, № 6, с.977−1014.
  6. И.Б., Полозова Н. И. Взаимодействие анион-радикала кислорода 0? с витаминами и гормонами гидрохиноиного и хинонного строения. Хим.-фармац.ж., 1979, 13, № 4, с.16--25.
  7. Ф.В., Саватеев И. П. Влияние гипероксии на образование токсических липидов у крыс. Космич. биол. и мед., 1967, т.1, № 4, с.70−73.
  8. Ф.И., Видманова А. С. О реакции красной крови при кратковременной гипероксии. В кн.: Гиперкапния и гиперок-сия в клинике и эксперименте. Куйбышев, 1970, с.45−47.
  9. Ф.И., Калаборнова Н. П., Видманова А. С. Осмотическая резистентность эритроцитов при острой гипербароксии.
  10. Б кн.: Гиперкапния и гипероксия в клинике и эксперименте.1. Куйбышев, 1970, с.47−48.
  11. С.Д., Балаховский И. О. Методы химического анализа крови. М.: Медгиз, 1953. 746 с.
  12. С.К., Перов С. А., Глушакова Г. И., БаталинЮ.Н., Турко А. П. Особенности проведения гипербарической оксиге-нации у геронтологических больных. В кн.: Гипербарическая оксигенация. М., 1980, с.64−65.
  13. Л. Методы статистического анализа. М.: Наука, 1964, с. 125.
  14. Ю.Н., Рыбачков В. В. Гипербарическая оксигенация при критических состояниях в хирургии. Ярославль, 1981. -224 с.
  15. В.И., Идельсон Л. И. Образование перекисей непредельных жирных кислот в оболочке эритроцитов при болезни Маркиафа-Мякели. Вопр.мед.химии, 1973, 19, № 6, с.596−599.
  16. А.Л. Влияние повышенного барометрического давления на систему крови у кроликов. Тр. 1У научн. сессии ВММА. Л., 1952, с.324−340.
  17. И.П. Гипербарическая оксигенация. М.: Медицина, 1974, 128 с.
  18. И.Л., Тригулова B.C. Состояние окислительно-восстановительных процессов при сахарном диабете. Пробл. эндо-кринол., 1982, 28, № 4, с.3−6.
  19. Н.Н., Бреннер Е. Д. Количественное и морфологическое исследование крови у кессонных рабочих. Гигиена труда, 1927, № 7, с.28−33.
  20. Л.А., Дорошевич В. Н., Марин А. И. Кислородная интоксикация и гемолиз. Сб.науч.раб. аспирантов и ординаторов I Моск. Мед. ин-та им. И. М. Сеченова. М., 1969, с.104--109.
  21. И.С., Клестова О. Б., Моисеева О. И., Шмелева A.M. Влияние дыхания чистым кислородом на эритропоэз. Бюлл. экспер.биол. и мед., 1968, 66, № 3, с.39−44.
  22. И.О., Шмелева A.M. Гипероксия, гипоксия и эритропоэз. В кн.: Всесоюзный симпозиум «Горы и система крови». Фрунзе, 1969, с.22−24.
  23. З.Г. Взаимодействие аммиака и глюкозы в мозгу при действии повышенного давления кислорода. Тез. докладов ХШ конфер. физиологов Юга РСФСР. Ростов-на-Дону, I960, с.35−36.
  24. З.Г., Горошинская И. А. Моноаминоксидазная активность митохондрий мозга и печени при действии на животных кислорода под повышенным давлением. Укр.биохим.журнал, 1976, № 3, с.295−299.
  25. Д.А. Структура и стереохимия координационных соединений. В кн.: Неорганическая биохимия./Под ред. Г. Эй-хгорна. М.: Мир, 1978, т.1, с.17−88.
  26. В.И., Бокерия Л. А. Гипербарическая оксигена-ция в сердечно-сосудистой хирургии. М.: Медицина, 1974. -336 с.
  27. В.И., Бокерия Л. А. Опыт операций на сердце в условиях гипербарической оксигенации и особенности защиты организма этим методом. Тез.докл. УП Междунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.4−5.
  28. Е.Б., Граевская Б. М., Иваненко Г. Ф., Шишкина Л. Н. Связь между изменениями уровней эндогенных тиолов и антиокислительной активности лшщцов и радиочувствительностью животных разных видов. Радиобиология, 1978, 18, № 5, с.655−660.
  29. И.М. Церулоплазмины, их молекулярная структура и биологические функции. Усп.биол.химии, 1973, т.14,с.172−187.
  30. И., Иомтов М., Савов С., Дюкмедзкиев И., Эшкена-зи М. Диспротеинемии. София: Медицина и Физкультура, 1978. 336 с.
  31. Ю.А. Сверхслабые свечения при биохимических реакциях. М.: Наука, 1966. 99 с.
  32. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липи-дов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972, 252 с.
  33. Ю.А., Оленев В. И., Суслова Т. Е., Потапенко А. Я. Механизм перекисного окисления липидов и его действие на биологические мембраны. В кн.: Итоги науки и техники. Биофизика. М.: ВИНИТИ, 1975, т.5, с.56−117.
  34. Ю.А., Суслова Т. Б., Оленев В. И. Хемилюминесцен-ция, сопряженная с образованием липидных перекисей в био4.?логических мембранах.П. Роль Ре в развитии цепного окисления липидов и сверхслабого свечения. Биофизика, 1969, т.14, 5, с.836−845.
  35. В.В. Активность кислых пептид-гидролаз в сывороткекрови крыс при гипероксическом стрессе. В сб.: Стресс и адаптация. Тез. Всесоюзн.симпоз. Кишинев, 1978, с.295--296.
  36. В.В. Железосодержащие белки и протеолитическая активность в сыворотке крови при гипероксии и защитном действии мочевины. Автореф.дисс.. канд.биол.наук. Харьков, 1979. 26 с.
  37. В.В., Кричевская А. А., Лукаш А. И. Содержание гемоглобина, трансферринов и общего железа в сыворотке крови крыс при кислородной интоксикации и защитном действии мочевины. Еюлл. экспер. биол. и мед., 1978, № 3, с.528−530.
  38. В.И., Волжская A.M. 0 возможности появления ингибитора эритропоэза в крови из почечной вены при гипероксии. Докл. АН СССР, 1970, т.191, № 3, с.723−725.
  39. В.М., Бирюкович O.K., Пятницкий Ю. И., Голо-зец Г.И. Кинетика каталитического окисления пирокатехина в водных растворах церулоплазмина в присутствии ионов железа. Биохимия, 1982, 47, № 3, с.374−379.
  40. В.Г. Гормонально-обменные нарушения потомства больных сахарным диабетом. Акушерство и гинекология, 1980, Р5, с. 34−36.
  41. A.M. Антиокислительная ферментная система цито-золя животных. Дисс.. докт. мед.наук. М., 1979. -516 с.
  42. A.M. Принципы защиты клеток от кислорода. -Тез.докл. УП Междунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.177−178.
  43. З.С. Обмен аммиака в мозгу при гипероксии. -Тез.докл. I Всесоюзн.биохимич.съезда. Вып.1. М.-Л., 1963,1. C. II6-II7.
  44. З.С., Кричевская А. А. Аммиак и глютамин мозга при повышенном давлении кислорода. Докл. АН СССР, 1954, 95, № 4, с.837−840.
  45. З.С., Кричевская А. А. Активность глютаминсинте-тазы мозга и печени при действии на животных кислорода при повышенном давлении. Биохимия, 1956, № 6, с.715−722.
  46. Р.Л., Шапошников Ю. Г., Рудаков Б. Я. Экспериментальное и клиническое применение кислорода под повышенным давлением в барокамере. М.: Медицина, 1975, 112 с.
  47. И.Н. Функциональная активность противоперекисной глутатионовой каталитической системы крови людей различного возраста. Физиол. ж., 1981, 27, № 2, с.193−196.
  48. И.А. Активность моноаминоксидаз типа, А и Б в условиях гипербарической оксигенации. Вопр.мед.химии, 1979, № 3, с.328−332.
  49. И.А., Броновицкая З. Г. Изменение субстратной специфичности моноаминоксидазы в мозгу и печени при гипероксии. Вопр.мед.хим., 1976, № 4, с.390−395.
  50. Г. Б., Шугар Г. Дж. Электронное строение комплексов железа. В кн.: Неорганическая биохимия./Под ред.Г.Эйх-горна. М.: Мир, 1978, т.1, с.133−150.
  51. Е.В., Ташпулатов Р. Ю. Влияние 49-суточного космического полета на показатели иммунологической реактивности и белковый состав крови экипажа «Салют-5». Космич. биол., 1979, I, с.3−8.
  52. Е.В., Ташпулатов Р. Ю. Изучение альбумин-глобулино-вого состава крови экипажа орбитальной станции «Салют-З». -Космич. биол., 1979, & 3, с.15−18.
  53. Е.В., Ташпулатов Р. Ю. Влияние полетов различной продолжительности на белковый состав крови космонавтов. -Космич.биол., 1980, № I, с.13−17.
  54. Е.П. Цитогенетический эффект повышенного давления кислорода на клетках корешков лука. Генетика, 1975, № 5, с.147−150.
  55. А.А. О влиянии повышенного атмосферного давления насостав крови у кроликов. Дисс. СПб., 1913. — 130 с.
  56. И.М. К проблеме кислотно-щелочного равновесия в организме человека при пониженном и повышенном парциальном давлении. В кн.: Гипоксия. Киев, 1949, с.44−69.
  57. А.И., Добрецов Г. Е., Владимиров Ю. А. Влияние физической структуры фосфолипидных мембран на перекисное окисление, индуцированное ионами двухвалентного железа. -Вопр.мед.хим., 1978, № 4, с.412−418.
  58. Г. Е., Петров В. А., Борщевская Г.А.-, Деев А. И., Владимиров Ю. А. Влияние перекисного окисления на физическую структуру фосфолипидных мембран. Вопр.мед.хим., 1976, № 6, с.818−823.
  59. В.И. Водонерастворимые белки мозга крыс в норме и при гипероксии. Автореф.дисс.. канд.биол.наук. Ростов-на-Дону, 1977* - 18 с.
  60. В.П. Влияние гипероксии на гемоглобин, белки сыворотки и газообмен у адреналэктомированных крыс. Патол. физиология и эксперим. терапия, 1974, № 3, с.39−43.
  61. В.П. О резистентности к гипербарической оксигена-ции и факторах, влияющих на нее. Космич.биол., 1978,1. I, с.81−83.
  62. С.Н. Актуальные проблемы гипербарической оксигенация. В кн.: Гипербарическая оксигенация. М., 1980, с.4−14.
  63. С.Н. Перспективы развития гипербарической оксигена-ции. В кн.: Гипербарическая оксигенация в акушерстве и неонатологии. М., 1981, с.5−11.
  64. С.И., Михайлов Ю. Е., Фокина Т. С., Шимкевич Л. Л. Активность пероксидазы и каталазы в условиях применения кислорода под повышенным давлением. Эксп.хир.и анесте- .зиол., 1970, № 3, с.63−68.
  65. А.Г. К анализу действия повышенного давления кислорода на организм. Дисс.. докт.мед.наук. I., 1955. — 213 с.
  66. А.Г. Кислород. Физиологическое. и токсическое действие. Л.: Наука, 1972. 172 с.
  67. А.Г., Панин А. Ф., Сорокин П. Н. Влияние повышенного парциального давления кислорода на организм человека и животных. Л.: Медицина, 1965,-217 с.
  68. А.И. Биоантиокислители в животном организме. В сб.: Биоантиокислители. / Под ред. И. И. Иванова. М.: Наука, 1975, с.15−29.
  69. А.И. Развитие идей Б.Н.Тарусова о роли цепных процессов в биологии. В сб.: Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982, с.3−37.
  70. Г. Л. Гипербарическая эпилепсия и наркоз. Нейрофизиологические исследования. Л., 1968. 266 с.
  71. Г. Л. Физиологические основы пребывания человекав условиях повышенного давления газовой среды. I.: Наука, 1971. 213 с.
  72. Я.М. Практикум по эндокринологии. М.: МГУ, 1968, с.143−144.
  73. В.И. Витамины-антиоксиданты в патогенезе и терапии атеросклероза и ишемической болезни сердца. В кн.: Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982, с.181−194.
  74. Э.Я. Регулирование процессов биоокисления как способ повышения устойчивости организма при гипо- и гипероксии. дисс.. докт. мед. наук, М, 1972, 379 с.
  75. Э.Я., Демуров Е. А., Федорова Е. В., Максимова И. Е. Антиоксиданты и повышение устойчивости организма к кислородной интоксикации. Тез.докл. УП Междунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.182−183.
  76. В.П., Гианик Т., Пасечник В. И., Каган В. Е. Влияние продуктов перекисного окисления липидов и гидролиза фосфолипидов на упругие свойства плоских бислойных мембран. Биофизика, 1978, 23, 5, с.927−929.
  77. А.В., Вичев Е. П. Микрометоды в клинической лаборатории. София, 1968, с.114−115.
  78. И.П., Титов В. В. Изменение напряжения кислорода в коре мозга крыс при гипероксии и защитном действии мочевины. Физиол.ж. СССР, 1976, № 7, с.1062−1067.
  79. И.П., Титов В. В. Динамика и послойное распределение кислорода в моторной зоне коры головного мозга крыс при гипероксии и защитном действии мочевины. В кн.: УП Нейрохимическая конференция. JI., 1976, с. 132.
  80. Э.Б., Мухин Е. А., Матковский К. Л., Николай С. Л., Анестиади М. Я. Биохимические изменения крови при токсическом действии сжатого кислорода и применении защитных средств. Тез.докл. УП Междунар. конгресса по гипербарич, мед. М., 1981, с. I70−171.
  81. Э.Б., Мухин Е. А., Оня Е.С. Изменения липидов плазмы крови и печени при кислородном отравлении и лекарственной защите. В кн.: Гипербарическая оксигенация. М., 1980, с.155−157.
  82. Н.А. Фосфолипиды печени и сердца в норме при действии 6 ати кислорода и при защитном эффекте мочевины. В кн.: Молодые ученые — научно-техническому прогрессу. Ростов-на-Дону, 1974, с. 36.
  83. Н.А. Содержание фосфолипидов и свободных жирных кислот в мозгу крыс при гипероксии и введении мочевины. -В кн.: УП Нейрохимическая конференция. Тез. сообщ. Л., 1976, с. 134.
  84. Н.С., Гедымин Л. Е., Черняховский Ф. Р., Архипова О. П. Изучение проницаемости гистогематических барьеров при различных режимах гипербарической оксигенации в эксперименте. Экспер.хир., 1972, № 2, с.31−33.
  85. Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в биомембранах в норме и при патологии. В сб.: Биоантиокислители./ Под ред. И. И. Иванова. М.: Наука, 1975, с.5−14.
  86. В.Г., Камышников B.C. Клиническая биохимия. Минск:1. Беларусь, 1976. 311 с.
  87. С.В., Нисенбаум Г. Д., Волотовский И. Д. Структурное состояние белков и биологических мембран как регулятор свободнорадикальных реакций. Тр.Моск. о-ва испыт. природы. Отд. биол., 1982, 57, с.37−50.
  88. А.А., Матюшин А. И., Прошина М. П. Действие катехо-ламинов и глюкокортикоидов на процессы перекисного окисления липидов в миокарде. Дегидрогеназы в норме и патологии. Горький, 1980, с.93−97.
  89. П.И. Рибонуклеиновые кислоты и активность рибо-нуклеаз в мозгу белых крыс при гипероксии. Дисс.. канд.биол.наук. Ростов-на-Дону, 1972.
  90. П.И. Активность кислой и щелочной РНКазы головного мозга белых крыс при действии кислорода под повышенным давлением. Известия СКНЦ ВШ, Естеств. науки, 1976, № 2, с.90−92.
  91. Е.Ф., Шимкевич Л. Л. Влияние гипероксической среды на клетки, ткани и органы экспериментальных животных. В сб.: Проблемы кисмической биологии. М.: Наука, 1971, т.16, с.118−129.
  92. А.А., Лукаш А. И. Пусковые и усиливающие процессы кислородной интоксикации. В кн.: Оксибиотические и аноксибиотические процессы при экспериментальной и клинической патологии. Киев, 1975, с. ПЗ-114.
  93. А.А., Лукаш А. И., Антипина Т. В. Механизм ин-гибирования мочевиной перекисного окисления липидов. -Известия СКНЦ ВШ. Естественные науки, 1977, № I, с.108−109.
  94. А.А., Лукаш А. И., Броновицкая З. Г. Биохимические механизмы кислородной интоксикации. Ростов-на1. Дону, 1980. 116 с.
  95. А.А., ЛукашА.И., Кессельман Н. А. Изменение перекисного окисления и содержание фосфолипидов в мозге при гипероксии и защитное действие мочевины. Укр. био-хим. журнал, 1978, № 2, с.190−194.
  96. А.А., Лукаш А. И., Чихачев А. С. Молекулярные аспекты действия избыточной концентрации кислорода на живые организмы. Известия СКНЦ ВШ. Естественные науки, 1975, № 3, с.8−13,
  97. Р.Е., Гарфинкель Р., Пфеффер С. Л., Гордон Дж.Е., Абрахам А. Использование гипербарического кислорода в терапии старческого слабоумия. Обзор. Тез. докл. УП Меж-дунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.57−58.
  98. M.G. Клинические формы повреждения гемоглобина. Л.: Медицина, 1968.
  99. Кюн М. Активация молекулярного кислорода комплексами гемина. Прикл. биохимия и микробиол., 1982, 18, № 4,с.489−498.
  100. А.И., Антипина Т. В. Эффект геминового железа и мочевины на перекисное окисление в гомогенатах мозга. В кн.: УП Нейрохимическая конференция. Л., 1976, с.140−141.
  101. А.И., Внуков В. В. Внеэритроцитарный гемоглобин и железосодержащие продукты деструкции гемоглобина система усиления токсического эффекта гипероксии. — Вопр.мед. химии, 1981, № 5, с.616−618.
  102. А.И., Внуков В. В., Ходакова А. А., Шерстнева И. Я., Дудгаш С. И., Антипина Т. В., Коробова Л. Н. Роль гемоглоби-.на и гистамина в инициации кислородной интоксикации. -Тез. докл. УП Междунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.190−191.
  103. А.И., Карташев И. П., Антипина Т. В. Торможение мочевиной перекисного окисления липидов в тканях. Известия СКНЦ ВШ. Естественные науки, 1980, № I, с.102−105.
  104. А.И., Кричевская А. А., Чихачев А. С. Антигиперокси-ческий эффект мочевины, влияние на активность ферментов и состояние белков мозга при гипероксии. Известия СКНЦ ВШ. Естественные науки, 1973, № 3, с.24−28.
  105. ИЗ. Лукаш А. И., Чихачев А. С., Карташова Л. Д. Лизосомные ферменты ткани мозга при гипероксии и действии мочевины. -Укр. биохим. журнал, 1975, № 6, с.728−733.
  106. Р. Медьсодержащие оксидазы. В кн.: Неорганическая биохимия. /Под ред. Г. Эйхгорна. М.: Мир, 1978, т.2, с.94−115.
  107. М.Н., Громов А. Е. Нарушение проницаемости мембран эритроцитов при действии гипероксии. Докл. АН СССР, 1971, 200, 465.
  108. Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. 248 с.
  109. Л.Г. Защитное действие производных бензи-мидазола при кислородном отравлении. В кн.: Влияние повышенного давления кислорода на организм. Ростов-на-Дону, 1969, с. 54.
  110. Д. Роль свободных радикалов в токсичности примесей, загрязняющих атмосферу. Б кн.: Свободные радикалы в биологии. / Под ред. У.Прайора. М.: Мир, 1979, т.2,с.201−224.
  111. Д.И. Активация кислорода ферментными системами. М.: Наука, 1982. 256 с.
  112. Н.П. Характеристика некоторых белковых фракций больших полушарий и среднего мозга кроликов и морских свинок разного возраста в норме и при гипербарооксигена-ции. Автореф. дисс.. канд.биол.наук. Харьков, 1982. — 24 с.
  113. Михайлов ¦ Ю. Е. Влияние различных режимов гипербарической оксигенации и фторотанового наркоза на ферментный спектр крови. Автореф. дисс.. канд.мед.наук. М., 1971. -24 с.
  114. Ю.Е. Гипербарическая оксигенация и динамика энзимов крови. Тез. докл. УП Междунар. конгр. по гипербарич. мед. М., 1981, с.145−146.
  115. Ю.Е., Фокина Т. С., Шимкевич Л. Л. Сравнительные данные об активности каталазы и пероксидазы при различных режимах гипербарической оксигенации. В кн.: Влияние повышенного давления кислорода на организм. Ростов-на-Дону, 1969, с.58−60.
  116. В.М., Покровский А. Г., Поспелова Л. Н., Ляхович В.В.
  117. Исследование взаимосвязи генерации анионрадикалов кислорода с перекисным окислением липидов в микросомах печени.- Бюл. эксперим. биол. и мед., 1975, 80, № 12, с.28−31.
  118. В.Г., Геворкян Д. М. Влияние витамина Е, супер-оксидцисмутазы и цинка на процесс липидной пероксидацииу крыс с аллоксановым диабетом. Биол. ж. Армении, 1981, 34, № 8, с.783−788.
  119. Е.А., Кептя Э. Б., Матковский К. Л., Раду Е. М., Ба-лан Н.А., Боцолин П. С., Болокан Н. И. Изменения крови при кислородном отравлении и применении лекарств. В кн.: Гипербарическая оксигенация. М., 1980, с.152−154.
  120. А.П., Панин А. Ф., 1967. Цит. по: Петровский Б. В., Ефуни С. Н. Основы гипербарической оксигенации. М.: Медицина, 1976. — 119 с.
  121. Е.А. Свободнорадикальный механизм сверхслабой хемилюминесценции, сопряженной с перекисным окислением ненасыщенных жирных кислот. Биофизика, 1971, 16, № 3, с.560−568.
  122. Е.А. Высокочувствительный метод исследования токсичности перекисей липидов. Вопр. мед. химии, 1977,1. I, с. 131−134.
  123. В.И. К вопросу о токсическом действии кислорода. В кн.: Влияние повышенного давления кислорода на организм. Ростов-на-Дону, 1969, с.60−62.
  124. А.Н., Савов В. М., Зубарев В. Е., Азизова О. А., Владимиров Ю. А. Участие железа в образовании ОН-радика-лов в системе, генерирующей супероксидный анион-радикал.- Биофизика, 1981, ХХУ1, 2, с.193−197.
  125. А.Ф. Содержание сахара, молочной кислоты и неорганического фосфора в крови и спинномозговой жидкости усобак при гиперо- и гипоксемических судорогах. В кн.: Функции организма в условиях измененнной газовой среды. Л.-М., 1964, 3, с.151−156.
  126. Е.П. Сахарный диабет у беременной и ее новорожденного. М.: Медицина, 1979, 213 с.
  127. В.Н. Железо и эритропоэз. В кн.: Физиология системы крови. Физиология эритропоэза. Л.: Наука, 1979, с.172−210.
  128. .В., Ефуни С. Н. Основы гипербарической окси-генации. М.: Медицина, 1976, 344 с.
  129. Ю.М. Антиокислительные свойства фенолов растительного и животного происхождения. В сб.: Биоантиокислители. /Под ред. И. И. Иванова. М.: Наука, 1975, с.247−251.
  130. Л.А., Максимова И. А., Каплан Е. Я., Розенфельд М. А., Маколина Т. И. Влияние антиоксидантов на свободно-радикальную активность органов мышей в условиях гипербарической оксигенации. Изв. АН СССР, сер. биол., 1970, № 5,с.773
  131. А.А. (ред.). Биохимические методы исследования в клинике. М.: Медицина, 1969. 652 с.
  132. В.В., Дурнова Г. Н., Капланский А. С., Бабчин-ский Ф.В. Гистологическое исследование внутренних органов мышей, находившихся 20 дней в атмосфере с повышенным содержанием кислорода. Космич. биол. и мед., 1968, т.2, № 5, с.24−27.
  133. У. Роль свободнорадикальных реакций в биологических системах. В кн.: Свободные радикалы в биологии. / Под ред. У.Прайора. М.: Мир, 1979, т.1, с.13−67.
  134. Л. Кислород, дыхание и метаболизм. В кн.: Сравнительная физиология животных. / Под ред. Л. Проссе-ра. М.: Мир, 1977, т.1, с.349−429.
  135. Г. Л. Лечение кислородом под повышенным давлением. М.: Медицина, 1974. 160 с.
  136. Н.Н. Кислородная терапия. Л.: Медгиз, 1940. -142 с.
  137. Н.П. Влияние эстрадиола и гидрокортизона на процесс перекисного окисления липидов мембран митохондрий печени облученных крыс. Радиобиология, 1978, 18, № 2, с.262−265.
  138. И.А., Мясников А. П., Лотовин А. П. К вопросу о фармакологической профилактике судорожной формы отравления кислородом. В кн.: Применение кислорода под повышенным давлением в медицине. М., 1971, с.241−242.
  139. .К. Пероксидазы и каталазы. В кн.: Неорганическая биохимия. /Под ред. Г. Эйхгорна. М.: Мир, 1978, т.2, с.434−470.
  140. И.О. Кессонная анемия. Вестн. обществ, медицины и судебной гигиены. М., 1899, с.323−327.
  141. И.О. Кессонная анемия (экспериментальное исследование). Новосибирск, 1930. 98 с.
  142. А.И. Функция центральной нервной системы в условиях гипербарической оксигенации. В кн.: Итоги наукии техники. Физиология человека и животных, т.14. М.: ВИНИТИ, 1974, с.63−139.
  143. А.А. Антигенная структура мозга в норме и при гипероксии. В кн.: Влияние повышенного давления кислорода на организм. Ростов-на-Дону, 1969, с.73−74.
  144. А.А., Внуков В. В. Взаимоотношения между белками мозга и сыворотки крови крыс при гипербарооксигенации. -В сб.: Локализация и организация церебральных функций. Тез. междунар. симпоз., М., 1978, с.147−148.
  145. А.С., Тертов В. В., Рыбалкин С. Д. Активация гуа-нилатциклазы при перекисном окислении липидов биомембран.-Биохимия, 1982, 47, № 8, с.1251−1261.
  146. B.C., Гуранова Т. Д., Булгаков В. Г., Каган В. Е., Биленко М. В., Богуславский Л. И. Исследование механизмов действия продуктов перекисного окисления липидов на проницаемость бислойных липидных мембран. Биофизика, ХХУ1, I, 1981, с.147−149.
  147. Т.Б., Владимиров Ю. А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. В сб.: Биологические мембраны. /Под ред. П. В. Сергеева. М.: Медицина, 1973, с.75−93.
  148. Т.Б., Оленев В. И., Владимиров Ю. А. 0 роли ионов железа в хемилюминесценции липидов. Биофизика, т. ХШ, 4, 1968, с.723−725.
  149. Т.Б., Оленев В. И., Владимиров Ю. А. Хемилюминесценции, сопряженная с образованием липидных перекисей в биологических мембранах. I. Свечение митохондрий при добавлении Ре+2. Биофизика, 1969, т.14, № 3, с.510−516.
  150. Г. В., Шаляпина В. Г. Показатели симпато-адрена-ловой активности и газообмен животных в условиях повышенного парциального давления кислорода. Физиол.журн. СССР, 1970, т.56, № I, с.119−122.
  151. В.Б. Влияние повышенного атмосферного давления на гематопоэз. Клинич. медицина, 1948, .№ I, с.46−51.
  152. Т. е. Влияние гипербарической оксигенации на некоторые показатели системы крови. Автореф. дисс.. канд.биол.наук. М., 1969. — 17 с.
  153. Ю.К., Яковлев В. М., Грозовский Г. И. Надежность биологических мембран в процессах адаптации.-Ред.ж."Биофизика «, 1982. -II с.СРук.деп.в ВИНИТИ 06.05.82,гё2273−82Деп.)
  154. М.Л., Бучная Т. А., Кондратьева Л. А. Фосфолипид-ный спектр мембран эритроцитов крыс при гипероксии и защите мочевиной. В кн.: Цитохимич. и биохимич. исследования в эксперименте и клинике. Нальчик, 1979, с.72−73.
  155. И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. В кн.: Свободные радикалы в биологии. /Под ред. У.Прайора. М.: Мир, 1979, т.1, с.272−314.
  156. Л., Массаро Д. Защитное действие эндотоксина от токсического действия нормобарического кислорода на легкие крыс. Тез. докл. УП Междунар. конгресса по гипербарич. медицине. М., 1981, с.172−173.
  157. В.В. Полимерность ДНП-комплекса головного мозга и тестикул крыс при гипероксии и после нее. Укр. биохим. журнал, 1977, № I, с.25−28.
  158. М. Неорганическая химия биологических процессов. М.: Мир, 1983.
  159. Ф.Н. Изменения морфологического и физического состава крови у кессонных рабочих. Советский врач, 1936, № 15, c. II49-II54.
  160. К.Б., Внуков В. В. Изменение свойств белков мозга и сыворотки крови крыс при гипероксии. В сб.: УП Нейрохимическая конференция. Л., 1976, с.175−176.
  161. И.Я. Активность АТФаз микросом и синаптосом мозга крыс при гипероксии и введении мочевины. Известия СКНЦ ВШ. Естественные науки, 1978, № 4, с.105−107.
  162. И.Я., Броновицкая З. Г. АТФазные активности субклеточных фракций мозга крыс при гипероксии. Укр. биохим. журнал, 1976, № 4, с.417−420.
  163. В.А., Бойчевская И. О., Шерстнев М. П. Хемилюми-несценция плазмы крови в присутствии перекиси водорода.-Вопр. мед. химии, 1979, № 2, с.132−137.
  164. Л.Л. Действие гипероксии на соединительную ткань. В сб.: Проблемы космической биологии. М.: Наука, 1971, т.16, с.130−136.
  165. Л.Л. Функционально-морфологические исследования при гипербарической оксигенации. Автореф. дисс.. докт. мед. наук. М., 1973, — 39 с.
  166. A.M. О реакциях эритропоэза на повышенное парциальное давление кислорода в среде. В кн.: Проблемы космической медицины. М., 1966, с.388−389.
  167. A.M. О некоторых механизмах изменения периферического состава крови при гипероксии. Автореф. дисс.. канд.биол.наук. Л., 1967. — 14 с.
  168. С .В., Аксельрод А. Ю., Ставицкий Р. В., Снегирева Г. П. Информационное значение хемилюминесценции сыворотки крови при гипербарической оксигенации. Тез. докл. УП Междунар. конгресса по гипербарич, медицине. М., 1981, с. 176.
  169. С.Е., Бухатина А. Е. Возможная роль каталазы в сохранении нативного состояния белков в кислородсодержащих растворах. Биофизика, 1965, № 10, с. 349.
  170. B.C. Динамика мочевины мозга. Автореф. дисс.. канд.биол.наук. Ростов-на-Дону, 1964.
  171. B.C., Лукаш А. И., Менджерицкая Л. Г., Шортанова Т. Х., Цветненко Е. З., Кричевская А. А. Природные метаболиты антигипероксические протекторы. — Тез. докл. УП Междунар. конгресса по гипербарической медицине. М., 1981, с.187−188.
  172. Г. В. Активность глютаминодекарбоксилазы и содержание гамма-аминомасляной кислоты в мозге крыс при разных функциональных состояниях, вызванных повышенным давлением кислорода. Докл. АН СССР, 1962, 146, № 5, C. I2I3-I2I5.
  173. Н.Н. К вопросу о профилактическом значении кислородного дыхания в период декомпрессии из кессонов. -Автореф. дисс.. канд.мед. наук. М., 1962, 23 с.
  174. М.И. Кессонная болезнь. М.: Медгиз, 1950. 113 с,
  175. Agostoni A., Gian. Carla Gerli, L. Beretta, Bianchi M., Vignali M., Bombelli P. Superoxide dismutase, catalase and gluthathion peroxidase activities in maternal and cord blood erythrocytes. J. Clin. Chem., clin Biochem, 1980, 18, 11, 771−773.
  176. Alexander В., Fleming J.S. Evaluation of a chemical technique for determining the oxygen permeability of synthetic membranes. J. Biomed. Mater. Res., 1982, 16, IT 1, 31−38.
  177. Allison A.C. Activation of lysosomes by oxygen. Hature, 1965, 205, 4967, 141−144.
  178. Anthony A.O., Biedenkoph H. Der einfluss kurzdauerner sanerstoffatmung auf hamoglobinglobingehalt und erythro-cytenzahl des menschlichen blutes. Z. ges. exptl. Med., 1938, 103, p. 451−457.
  179. Armstrong D.A., Buchanan J.D. Reactions of H202 and other oxidants with sulfhydryl enzymes. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, N 45, 743−755.
  180. Banister E.W., Davison A.J., Bhakthan 1T.M.G., Asmundson C. Biomedical Effects of Oxygen at High Pressure in Rats. -Can. J. Physiol a Pharmacol, 1973, 51, pp. 673−678.
  181. Bannister J.V., Bannister W.H., Hill H.A.O., Nahood J.F., Willson R.L., Wolfenden B.S. Does ceruloplasmin dismute superoxide? Ho. PEBS Lett, 1980, 118, 127−129.
  182. Bannister J.V., Hill A.0. Chemical reactivity of oxygenderived radicals with reference to biological systems. -Biochem Soc. Trans, 1982, 10, N 2, p.68−69.
  183. Bean J.W. Effects of oxygen at increased pressure. -Physiol Revs, 1945, 25, pp. 1−52.
  184. Bean J.W. Factors influencing clinical oxygen toxicity.-Hyperbaric Oxygenation, Ann. H.Y.Acad.Sci, 1965, 117, pp.2−23.
  185. Bert P. La pression barometrique recherches physiologie experimentale. Paris, 1878.
  186. Beutler E., Beutler В., Matsumoto P. Glutatione peroxidase activity of inorganic selenium and seleno-DL-cysteine. Experientia, 1975, 31, И 7, 769−770.
  187. Bisby R.H., Cundall R.B., Davies A.K. Aspects of chemical damage in radiation and photo-biology. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, N 45, 825−836. Diskuss. 836−837.
  188. Borg D.C., Schaich K.M., Elmore J.J., Bell J.A. Cytotoxic reactions of free radical species of oxygen. Pho-tochem. and Photobiol., 1978, 28, К 45, 887−905.
  189. Bors W., Michel C, Saran M., Lengfelder E. The involvement of oxygen radicals during the autoxidation of adrenalin. Biochim. et biophys. acta, 1978, 540, N 1, 162−172.
  190. Boveris A., Cadenas E., Stoppani A.O.M. Role of ubiquinone in the mitochondrial generation of hydrogen peroxide. Biochem. J., 1976, 156, IT 2, 435−444.
  191. Burk R.F., Lawrence R.A. Non-selenium-dependent glutathione peroxidase. Hoppe Seyler’s Z. Physiol. Chem., 1978, 359, H 9, 1036.
  192. Burk R.F., Nishiki K., Lawrence R.A., Chance B. Peroxide removal by selenium-dependent and selenium-independent glutathione peroxidases in hemoglobin-free perfused rat liver. J. Biol. Chem., 1978, 253, 43−46.
  193. Campbell J.A. Prolonged alteration of oxygen pressure in the inspired air with special reference to tissue oxygen tension, tissue carbon dioxide tension and haemoglobin. J. Physiol (London), 1925, 62, pp. 211−227.
  194. Campbell J.A. Tissue oxygen tension and hemoglobin. -J.Physiol (London), 1928, 65, pp.3−12.
  195. Carrell R.W., Winterbourn C, C., Rachmilewitz E.A. Activated oxygen and haemolysis. Brit. J. Haematol, 1975, 30, 3, 259−264.
  196. Carrolla R.L., Brubaker L.H., Mengel C.E. Age of red blood cells destroyed by in vivo hyperoxia. Aerospace Med., 1974, 45, 11, 1273−1275.
  197. Carrolla R.L., Mengel C.E., Husney R.M. Effect of in vivo hyperoxia on erythrocyte fatty acid composition. -Aerospace Med., 1968, V 39, И 12, p.1290−1293.
  198. Cataliotti R. Spectroscopic evidence of structural modification in erythrocyte membranes of diabetes patients.-Stud, biophys., 1978, 73, N 3, 199−206.
  199. Cavallini L., Bindoli A., Siliprandi U. Comparative evaluation of antiperoxidative action of silymarin and other flavonoids. Pharmacol. Res. Commun., 1978, 10,1. Я 2, 133−136.
  200. Chan P.C., Peller O.G., Kesner L. Copper (II)-catalysed lipid peroxidation in liposomes and erythrocyte membranes. Lipids, 1982, 17, ЯГ5, 331−337.
  201. Chance В., Boveris A., Nacase Y., Sies H. Hydroperoxide metabolism an overview. Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem., 1978, 359, U 9, 1035.
  202. Chen L., Thacker R.R., Chow C.K. Tissue antioxidant status and related enzymes in rats with lang-term vitamin E deficiency. Uutr. Repts Int., 1980, 22, N6, 873−881.
  203. Ciccoli L., Hayek X, Berti D., Bracci R. Patty acid pattern of the erythrocite lipids and plasma vitamin E in the first days of life. Biol. Neonate, 1981, 40, К 3−4, pp. 187−195.
  204. Cifaldi S., Izzo V., Comportamento dei nefa edel fasso glicemico nel plasma di ratti sottopol ti ad iperbaria da ossigeno. Boll. Soc. ital. biol. sperim, 1968, 44, pp. 20−26.
  205. Cohen G., Heikkila R.E.' The generation of hydrogen peroxide superoxide radical and hydroxyl radical by 6-hydroxydopamine, dialuric acid and related cytotoxic agents. J.Biol.Chem., 1974, 249, pp. 2447−2452.
  206. Cooper P., Burt A., Wilxon J. Critical effect of oxygen tension on rat of growth of animal cells in cohtinous suspended culture. Nature, 1958, 182, pp. 1508−1511.
  207. Cooperberg A., Singer K. The reaction of the bone marrow to high oxygen tension in normal and anemic guinea pigs. J.Lab. a Clin Med., 1951, 37, p. 936−941.
  208. Cross M.H., Houlichan R.T. Symp thoadrenomedull’ary res' ponse of the rat to high oxygen exposure. JVAppl. Phy-- si’ol, 1969, 27, pp. 523−529.
  209. Deardorff E.A., Carr P.A.G., Hurst J.K. Reactions of copper (I) with micellar porphyrins and hemes. Spectroscopic evidence for copper (I)-heme binuclear ion formation. J.Amer.Chem.Soc., 1981, 103, N 22, 6611−6616.
  210. Dean P.J. Intracellular catalase functions analisis of the catalatic activity by product formation in isolatedliver cells. Arch. Biochem. and Biophys., 1982, 214,1. 2, 806−814.
  211. Dickens F. The toxic effects of oxygen on brain metabolism and tissue enzymes. in. Neurochemistry, K.A.C. Elliot, I.H.Page a J.H.Quastel, eds. 1965, pp.851−863.
  212. Dierickx P.J. In vitro inhibition of the soluble glutathione S-transferases from rat liver by heavy metals. -Enzyme, 1982, 27, N 1, 25−32.
  213. Donald K.W. Oxygen poisoning. Hyperbaric oxygenation. Proc.Soc.Internat.Congr. ed. by Ledingham, 1965, pp. 213−221.
  214. Drath D.B., Harper A.A., Karnovsky.M.L. Biochemical characteristics of alveolar macrophages. In: Lung Cells in Disease, ed. by A. Bouhuys, Amsterdam, Elsevier, 1976.
  215. Drath D.B., Karnovsky M.L. Superoxide production in phagocytic leucocytes. J.Exptl. Med., 1975, 141, pp. 257−262.
  216. Engler R. Recent observations on plasma proteins found during inflammatory reactions. In: Plasma protein pathology ed. by Hubert Peeters and P.H.Wright. Oxford, Pergamon Press, 1979, pp. 13−22.
  217. Engler R. Phenotypes and immunological estimation ofhaptoglobin. In: Plasma protein pathology ed. by Pee-ters H., Wright P.H. Oxford, Pergamon Press, 1979, pp. 51−54.
  218. Estabrook R.W., Kawano S., Werringloer J., Kuthan H., Tsuji H., Graf H., Ullrich V. Oxycytochrome P-450: its breakdown to superoxide for the formation of hydrogen peroxide. Acta biol. et med.ger., 1979, 38, U 2−3, pp. 423−432.
  219. Etsuo N., Jyunichi Т., Ritsuko Т., Yoshio K. Regeneration of vitamin E from oC -chromanoxyl radical by glutathione and vitamine 0. Chem. Lett, 1982, 6, 789−792.
  220. Pee J.A., McClune G.J. Mechanisms of superoxide dismu-tases. Mech.Oxid.Enzymes. Amsterdam e.a., 1978, 273 284.
  221. R.E. Оксигенация клеток тканей. В сб.: Лечение повышенным давлением кислорода. /Под ред. Л. П. Шика. М.: Медицина, 1968, с.17−23.
  222. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismuta-se. Accounts.Ohem.Res., 1972, 5, pp. 321−326.
  223. Fridovich I. Superoxide radicals, superoxide dismutases and the aerobic lifestyle. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, И 45, pp. 733−741.
  224. Fried W., Pezak L., Jacobson L.O., Goldwasser E. Studies oh erythropoiesis. Factors controlling erythropoietin production. Proc.Soc. exptl. Biol., 1957, 94, pp. 237−242.
  225. Frieden E. Cerulplasmin, a multifunctional metallopro-tein. Trace Elem. Metab. Man and Anim. 3. Proc. 3 rd1.t. Symp., Freising, 1977. Freising Wiehenstephan, 1978, 36−39.
  226. Frieden E. Ceruloplasmin: a multifunctional metallopro-tein of vertebrate plasma. Metal. Ions Biol. Syst., 1981, 13, PP. 117−142.
  227. Gerschman R. Biological effects of oxygen. In: Oxygen in the animal organism, ET.Y., 1964. — 475 p.
  228. Gerschman R., Gilbert D.L., Prost J.N. Sensitivity of Paramecium caudatum to high oxygen tensions and its modification by cobalt and manganese ions. Amer. J. Physiol, 1958, 192, p. 572−577.
  229. Gilbert D.L. Antioxidant mechanisms against oxygen toxicity and their importance during the evolution of the biosphere. In: Intern. Conf. Hyperbaric. Med. Proc., 1966, 3, p. 3−13.
  230. Gochlerner G.B. Free oxygen and evolutionary progress.-J. Theor. Biol., 1978, 75, N 4, pp. 467−486.
  231. Goldberg В., Stern A., Peisach J., Blumberg W.E. The detection of. superoxide anion from the reaction of oxyhemoglobin and phenilhydrazine using EPR spectroscopy.-Experientia, 1979, 35, N 4, pp. 488−489.
  232. Goldstein I.M., Kaplan H.B., Edelson H.S., Weissmann G. Ceruloplasmin. A scavenger of superoxide anion radicals. J. Biol. Chem., 1979, 254, N 10, 4040−4045.
  233. Goldstein J.R., Mengel C.E. Hemolysis in mice exposed to varying levels of hyperoxia. Aerospace Med., 1969, v. 40, N1, pp. 12−13.
  234. Goldstein J.R., Mengel C.E., Carrolla R.L., Ebbert L. Relationship between tocopherol status and in vivo hemolysis caused by hyperoxia. Aerospace Med., 1969, v. 40, N 2, pp. 132−135.
  235. Goldstein I.M., Weissmann G. Effects of the generation of superoxide anion on permeability of liposomes. -Biochem. and Biophis. Res. Oommuns,. 1977, 75,'H 3, p. p. 604−609.
  236. Gutteridge J.M.C. Pate of oxygen free radicals in extracellular fluids. Biochem. soc. trans., 1982, 10, H 2, p. 72−73.
  237. Gutteridge J.M.C., Paterson S.K., Segal A.W., Halli-well B. The protective role of apotransferrine on iron-catalysed lipid peroxidation. Biochem J., 1981a, 199, pp. 259−261.
  238. Gutteridge J.M.C., Richmond R., Halliwell B. Oxygen free-radicals and lipid peroxidation: inhibitionby the protein caeruloplasmin. FEBS Lett., 1980, 112, IT 2, p. 269−272.
  239. Gutteridge J.M.O., Rowley D.A., Halliwell B. Bleomycin: a new method for quantitative measurement of iron salts in biological fluids. Biochem J., 1981(b), 199, pp. 263−265.
  240. Haber P., Weiss J. The catalytic decomposition of hydrogen peroxide by iron salts. Proc. Roy. Soc. London, Ser A, 1934, 147, pp. 332−351.
  241. Hall Т.Н., Sanders A.P. Effect of hyperbaric oxygenation of the metabolism. Ill Succinic dehydrogenase, acid phosphatase, catepsin and soluble nitrogen. Proc.Soc. Exptl. Biol, a Med., 1966, 121, pp. 1203−1206.
  242. Halliwell B. Generation of hydrogen peroxide, superoxide and hydroxyl radicals during the oxidation of' dihyd-roxyfumaric acid by peroxidase. Biochem. J., 1977, 163, N 3, pp. 441−448.
  243. Halliwell B. Oxygen radicals and tissue damage. -J. Mol. and Cell Cardiol., 1981, 13, Suppl 1, 36.
  244. Hansen N.E., Karle H., Andersen V., Malmquist J., Hoff G.E. Neutrophilic granulocytes in acute bacterial infection. Sequential studies on lysozyme, myeloperoxidase and lactoferrin. Clin Exp. Immunol, 1976, 26, pp. 463−468.
  245. Haugaard N. Poisoning of cellular resctiony by olxygen.-Ann. N.Y. Acad. Sci., 1965, 117, pp. 736−742.
  246. Haugaard N. Cellular mechanisms of oxygen toxicity. -Physiol. Revs, 1968, 48, 2, pp. 311−389.
  247. Haugaard N., Hess M.E., Itskovitz H.J. Oxygen poisoning. The relationship between inactivation of enzymes by oxygen an essential' sulfhydryl groups. J. Biol. Chem., 1957, 227, pp. 605−611.
  248. Hawco F.J., O’Brien C.R., O’Brien P.J. Singlet oxygen formation during hemoprotein catalyzed lipid peroxide decomposition. Biochem. and Biophys. Res. C’ommuns, 1977, 76, N 2, pp. 354−361.
  249. HeikkilaR., Cabbat P. S. Protection against alloxan-induced diabetes in mice by the hydroxyl radical scavenger dimethylurea. Eur. J. Pharmacol., 1978, 52, pp. 57−60.
  250. Heikkila R.E., Winston В., Cohen G., Barden H. Alloxan-induced diabetes: evidence for hydroxyl radical as a cytotoxic intermediate. Biochem. Pharmacol, 1976, 25, pp. 1085−1092.
  251. Heimburger N. Biochemistry of proteinase inhibitors from human plasma: a review of recent development. -Bayer-Symp. V. Proteinase Inhibit., Berlin e.a., 1974, 14−22.
  252. Hitzenberger A., Molenaar H. Der einfluss von sauer-stoffatmung auf das blut normaler menschen. Klin. Wo-chenschr, 1934, 13, pp. 1599−1603.
  253. Hochstein P., Ernster L. Microsomal peroxidation of lipids and its possible role in cellular injury. In: Cellular injuiry. Ciba Pound. Simp., London, 1964, 123.
  254. Iamazaki I., Yokota K.-N., ITakajima R. Reactions of free radicals whith molecular oxygen. Biochem.» and
  255. Med. Aspecte Active Oxygen. Tokyo, 1977, pp. 91−100.2
  256. Ivanoheva E., Russanov E. Cu -induced lipid peroxidation in rat liver mitochondria. Stud, biophys., 1981, 85, IT 1, pp. 45−46.
  257. Javid J. Human haptoglobins. Curr. Top. Hematol., 1978, IT 1, pp. 151−192.
  258. Johnston R.B., Godzik C.A., Cohn Z.A. Increased superoxide anion production by immunologically activated and chemically elicited macrophages. J. Exp. Med., 1978,-148, IT 1, 115−127.
  259. Johnston N.P., Jefferson D., Mengel C.E. In vivo formation of HgOg in red cells during exposure to hyperoxia. J. Clin. Invest., 1972, 5, 2211−2213.
  260. Капп H.E., Mengel C.E. Mechanism of erythrocyte damage during in vivo hyperoxia. In: Hyperbaric Medicine, Proc. 3th Intern, conf. Ed. J.W.Brown e B.G.Cox, Washington, 1966, p. 65.
  261. Капп H.E., Mengel C.E., Clancy W.Т., Timms. R. Effects of in vivo hyperopia on erythrocytes. VI Hemolysis oc-curing after exposure to oxygen under high pressure. -J. Lab. a Clin. Med., 1967, 70, 1, pp. 150^-157.
  262. Капп H.E., Mengel C.E., Smith W., Horton B. Oxygen to-xycity and vitamin E. Aerospace Med., 1964, 35, U 9, p. 840.
  263. Kaplan P. Hematologic effects of increased oxygen tensions. Aerospace Med., 1967, 38, IT 7, pp.676−683.
  264. Khan A.U. Singlet molecular oxygen from superoxide anion and sensitized fluorescence of organic molecules. -Science, 1970, 168, pp. 476−477.
  265. Kimura H., Tsudzuki Т., Murachi T. Proteolytic degradation of hemoglobin-haptoglobin complex by lysozomal enzymes from rat liver. J. Biochem., 1975, 77, IT 5, pp. 909−912.
  266. Kimura H., Yamato S., Murachi T. Different susceptibilities to intracellular proteases of hemoglobin and hemo-globin-haptoglobin complex. Physiol. Chem. and Phys., 1976, 8, IT 2, 101−106.
  267. Klebanoff S.J., Hamon C.B. Antimicrobial systems of mononuclear phagocytes. In: Mononuclear Phagocytes in Immunity, Infection and Pathology, ed. by R. van Furth Oxford- Blackwell, 1976.
  268. Lambertsen C.J. Oxygen toxicity. In: Fundamentals of hyperbaric medicine, Washington, 1966, pp. 21−38.
  269. Landow S.A., Leon H.A., Winchell H.S. Effects of hyperoxia on red blood cell survival in the normal rat. -Aerospace Med., 1970, v. 41, N1, pp. 48−55.
  270. Lanfier E.H. Determination of oxygenation. In: Clinical application hyperbaric oxygen. — Amsterdam, 1964, pp. 283−289.
  271. Lange S.B., Josphe I.D., Lec C., Jacobs E.A., Brody H. Changes in the' permeability of the blood-brain barrier under hyperbaric oxygen. Congr. Univ. Aberdeen, IX, 1977, pp. 173−179.
  272. Legge M., Brian M., Winterbourn C., Carrel R. Red cell superoxide dismutase activity in newborn. Austr. Pae-diatr. J., 1977, v. 13, pp. 25−28.
  273. Liem H.H. Catabolism of homologous ahd heterologous he-mopexin in the rat and uptake of hemopexin by isolated perfused rat liver. Ann. Clin. Res., 1976, 8, N 17, pp. 233−238.
  274. Lovstad R.A. The protective action of cerulopl’asmin on2
  275. Fe -stimulated lysis of rat erythrocytes. Int. J. Biochem., 1981a, 13, pp. 221−224.
  276. Lovstad R.A. Stimulatory effect of ceruloplasmin on hemolysis caused by the action of xanthine oxidase on acetaldehyde. Int. J. Biochem., 1981b, 13, N 8,1. PP. 947−950.
  277. Lovstad R.A. The protective action of cerulopliasmin oncopper ion stimulated lysis of rat erythrocytes. -Int. J. Biochem, 1982, 14, H 7, pp. 585−589.
  278. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Parr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent. -J. Biol. Chem., 1951, 193, pp. 265−275.
  279. Magnussen J.D. The influence of oxygen tension on the production of erythrocytes in vitro. Acta Pharmacol, 1949, 5, pp. 153−157.
  280. Maguire J.J., Kellogg E.W., Packer L. Protection against free radical formation by protein bound iron. Toxicol, Left., 1982, 14, N 1−2, pp. 27−34.
  281. Marotta T.P., Hiral K., Atkins G. Adrenocortical secretion in anesthetized dogs during hyperoxia, hypqxia and positive pressure breathing. Proc. Soc. Exptl. Biol, and Med., 1965, 118, N 4, pp. 922−927.
  282. Mc Cord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase. An enzyme function for erythrocuprein (hemocuprein). J. Biol. Chem., 1969, 244, pp. 6049−6055.
  283. Mead J.F. The free radical mechanisms of lipid damage and its importance for cells membrane. In: Free radicals in biology, ed. by W.A.Pryor, 1976, v.1, pp.68−87.
  284. Mengel C.E. Mechanisms of hemolysis induced by hypero-xia. Proc. Soc. Exp. Biol, and Med., 1964, 116, p.259−264.
  285. Mengel C.E., Kann H.E. Effects of in vivo hyperoxia on erythrocytes. Ill in vivo peroxidation of erythrocyte lipid. J. Clin. Invest., 1966, 45, N 7, pp.1150−1158.
  286. Mengel C.E., Kann H.E., Heyman A. Effects in vivo hyperoxia on erythrocytes. II. Haemolysis in a human after exposure to oxygen high pressure. Blood, 1965, v.25, pp. 822−829.
  287. Mengel C.E., Kann H., Smith W., Horton B. Effect of in vivo hyperoxia on erythrocytes. I. Hemolysis in mice exposed to hyperbaric oxygenation. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1964., 116, p.259.
  288. Menzel D.B., Lee S., Shaw A.M., Magnel J., Brooksby G.A. Lysosomal enzymes in rats exposed to 100% 02. Aerospace Med., 1967, 38, pp. 722−727.
  289. Michelson A.M., Durosag P. Hemolysis of human erythrocytes by activated oxygen species. Photochem. Photobiol., 1977, 25, N 1, pp. 55−63.
  290. Murata Т., Nishida Т., Eto S., Mukar N. Lipid peroxidation diabetic rat retina, Metabol. and Pediat. Ophthalmol., 1981, 5, N 2, pp. 83−87.
  291. Necas E., Neuwirt J. Lack of erythropoetin in plasma of anemic rats exposed to hyperbaric oxygen. Life Sci, 1969, v. 8, N 22, pp. 1221−1228.
  292. Nemesanszky E., Palos L.A. Effect of hyperoxic environment of lisosomal enzyme activity of rat liver and plasma. Acta physiol. Acad. Sci. Hung, 1977, 46, 4, pp. 299−304.
  293. Hohl H., Jordan W., Henger D. Mitochondrial formation of 0H*-radicals by an ubisemiquinone-dependent reaction an alternative pathway to the iron-catalised Haber-Weiss cycle. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 1982, 363, N 6, pp. 599−607.
  294. Nyman M. Serum Haptoglobin, Methodological and clinical studies. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1959, 11, suppl. 39.
  295. ЗЮ. Pagano M., Nicola M.A., Engier R. Inhibition of cathep-sin L and В by haptoglobin, the haptoglobin-hemoglobincomplex, and asialohaptoglobih. «In vitro» studies in the rat. Can. J. Biochem., 1982, 60, N 6, pp.631−637.
  296. Patel J., Gowdey C.W. Effects of single and repeated exposure to oxygen at high pressure on normal rats. -Canad. J. Physiol, a Pharmacol., 1964, 42, N 2, pp.265--271.
  297. Patz A. Oxygen studies in retrolental fibroplasia. -Amer. J. Ophthalbiol., 1953, 39, pp. 1511−1516.
  298. Pizzarello D.J., Shircliffe A.C. Protection against hyperbaric oxygen toxycity after feeding N.N.-diphenyl-phenylene diamine. Experientia, 1968, 24, H 2, pp. 188−189.
  299. Ploybutr S., Burrin J.M., Alberti K.G.M. Rapid in vitro glycosylation of hemoglobin: a hazard of column-chromatographic but not colorimetric techniques. Clin. Chem., 1982, 28, Я 5, pp. 1233−1234.
  300. Prosser L.C. Oxygen, respiration and metabolism. In: Comparative Animal Physiology, ed. by L.C.Prosser, Philadelphia — London — Toronto, 1973, pp. 350−433.
  301. Pryor W. Free radicals in biology. The involvement of radical reactions in aging and carcinogenesis. Med. Chem., 1977, 5, pp. 331−359.
  302. Pryor W.A. The formation of free radicals and the consequences of their reactions in vivo. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, N 45, pp. 787−801.
  303. Putnam F.W. Haptoglobin. In: The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control, ed. by Putnam FW, Hew York, Academic Press, 1975, vol. II, p.1−50.
  304. Raam S., Levis G.P., Cohen J. Immunological characteristics of a peroxidase protein in human neonatal cord serum. Clin. Chim. Acta, 1977, 79, N 3, c.533−539.
  305. Radomski M.W., Wood J.D. Effect of metal ions on oxygen toxicity. Aerospace Med., 1970, 41, Ы 12, pp.1382−1387.
  306. Rauball G., Tappel J. Toxic effects of oxygen on cerebral metabolism. J. Neurochem. 1966, 17, pp.709−714.
  307. Roman P., Dobak K., Borsodi A., Kozocsa G., Pataki L. A glikozilalt hemoglobin jelento seg is merese diabetes mellitusos gyermekekben. Gyermekgyogyaszat, 1982, 33, U 2, 257−261.
  308. Rowley D.A., Halliwell B. Superoxide-dependent formation of hydroxyl radicals in the presence of thiol compounds. PEBS Lett., 1982, 138, N1, pp. 33−36.
  309. Sanders A.P., Currie W.D., Woodhall B. Protection of brain metabolism with glutathion, glutamate,T-amino-butirate and succinate. Proc. Soc. Exptl. Biol, a Med., 1969, 130, N 3, pp. 1021−1025.
  310. Sasazuki Т., Tsunoo Т., Hakajima H., Imai K. Interaction of human hemoglobin with haptoglobin or antihemoglo-bin antibody. J. Biol. Chem., 1974, 249, 2441.
  311. Sato H., Sasazuki Т., Tsunoo H., Kakajima H. Studies of haptoglobin. Effect of haptoglobin on hydrolysis of hemoglobin by some proteases. Proc. jpn. Acad., 1973, 49, p. 549.
  312. Schultze H.E., Heremans J.P. Molecular Biology of Human Proteins. New-York, 1966, v.1, p. 356.
  313. Sears D.A., Anderson P.R., Poy A.L., Williams H.L., Crosby W.H. Urinary iron excretion and renal metabolism of hemoglobin in hemolytic diseases. Blood, 1966, v. 28, pp. 708−721.
  314. Shaanan В. The iron oxygen bond in human oxyhaemoglo-bin. — Nature, 1982, 296, N 5858, pp. 683−684.
  315. Shreve M.R., Morrissey P.G., O’Brien P.J. Lipid and steroid hydroperoxides as substrates for the non-selenium-dependent glutathione peroxidase. Biochem. J., 1979, 177, N 2, 761−763.
  316. Sledle В., Dingle J. Activation of lysosomes by oxygen. Nature, 1965, 205, p. 140.
  317. Smithies 0., Connell G.E., Dixon G.H. Gene action in the human haptoglobins. 1. Dissociation into constituent polypeptide chains. J. Mol. Biol., 1966, 21, pp.213--224.
  318. Stocks J., Gutteridge J.M.C., Sharp R.J., Dormandy T.L. The protective action of transferrin on iron-catalysed free radical damage of biomolecules. Clin. Sci. Mol. Med., 1974, 47, pp. 223−233.
  319. Sutton H.C., Sangster D.F. Reactivity of semiquinone radicals and its relation to the biochemical role of superoxide. J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1982, Part 1, 78, N 1, 695−711.
  320. Suwa K., Kimura Т., Schaap A.P. Reaction of singlet oxygen with cholesterol in liposomal membranes. Effect of membrane fluidity on the photooxidation of cholesterol. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, N 45, pp. 469−472.
  321. Svingen B.A., O’Neal P.O., Aust S.D. The role of superoxide and singlet oxygen in lipid peroxidation. Photochem. and Photobiol., 1978, 28, N 45, pp. 803−809.
  322. Tien M., Svingen В.A., Aust S.D. An investigation into the role of hydroxy! radical in xanthine oxidase-depen-dent lipid peroxidation. Arch. Biochem. and Biophis., 1982, 216, IT 1, pp. 142−151.
  323. Timms R., Mengel C.E. Effects of in vivo hyperoxia on erythrocytes. VII. Inhibition of RBC Phosphofructokina-se. Aerospace Med., 1968, 39, 1, pp. 71−73.
  324. Tjiol G., Haugaard N. Oxygen inhibition of crystalline glyceraldehyde phosphate dehydrogenase and dissapearance of enzyme sulphydryl groups. Life sci, 1972, pp. 273−285.
  325. Trager W.F. The postenzymatic chemistry of Activated oxygen. Drug, metab. rev., 1982, 13(1), pp.51−69.
  326. Tsapis A., Rogard M., Alfsen A., Mihaesco C. Binding of human hemoglobin and its polypeptide chains with haptoglobin coupled to an agarose matrix. Eur. J. Biochem., 1976, 64, N 2, pp. 369−372.
  327. Tsutsui K., Mueller G.C. A protein with multiple heme-binding sites from rabbit serum. J. Biol. Chem., 1982, 257, N 7, pp. 3925−3931.
  328. Tunnicliff G., Urton M., Wood J.D. Susceptibility of chick brain 1-glutamic acid decarboxylase and other neurotransmitter enzymes to hyperbaric oxygen in vitro. Biochem. Pharmac., 1973, 22, pp. 501−505.
  329. Tunnicliff G., Wood J.D. The inhibition of mouse brain neurotransmitter enzymes by mercury compounds and a comparison with the effects of hyperbaric oxygen. -Сотр. gen. Pharmacol, 1973, 4, pp. 101−105.
  330. Veprek-Siska J. The role of metal ions in oxygen activation. Acta biol. et med. ger., 1979, 38, IT 2−3, pp. 357−361.
  331. Verweij H., Christianse K., Van Steveninck J. Ozone-induced formation of 0,0'-dityrosine cross-links in proteins. Biochim. et biophys. acta, 1982, 701, IT 2, pp. 180−184.
  332. Verweij H., van Steveninck J. Ozone-induced cross-linking of erythrocyte membrane proteins. Protides Biol. Fluids. Proc. 29th Colloq., Brussels, 1981. Vol. 29. Oxford e.a., 1982, pp. 129−132.
  333. Vesely D.L., Watson В., Levey G.S. Activation of liver guanylate cyclase by paraquat: possible role of superoxide anion. J. Pharmacol, and Exp. Ther., 1979, 209, IT 1, pp. 162−164.
  334. Wallace W.J., Houtchens R.A., Maxwell J.C., Caughey W.S. Mechanism of autooxidation for hemoglobins and myoglobins. Promotion of superoxide production by protons and anions. J. Biol. Chem., 1982, 257, IT 9, pp.4966−4977.
  335. White J.M. Haemoglobin structure and function: its relevance to biochemistry and medicine. Molec. Aspects Med., 1977, Vol. 1, IT 2, pp. 129−185.
  336. Winterbourn C.C., French J.K., Claridge R.F.C. Superoxide dismutase as an inhibitor of reactions of semiquinone radicals. FEBS Lett., 1978, 94, IT 2, pp. 269−272.
  337. Wood J.D., Watson W.J., Clydesdate F.M. Gamma-aminobuty-ric acid and oxygen poisoning. J. Neurochem, 1963, Ю, pp. 625−629.
  338. Wood J.D., Watson W.J., Stacey IT.E. A comparative study of hyperbaric oxygen-induced and grug-induced convulsions with particular reference to У -aminobutyric acid metabolism. J. Neurochem, 1966, 13, pp. 361−366.
  339. Wunderling M., Winzenburg J., Sapper H., Korner 0., Lohmann W. Influences on the phase transition of membranes induced by lipid peroxidation. Biophys. Struct, and Mech., 1981, 7, IT 4, pp. 334−339.
  340. Yagi K., Yamada H., Nishikimi M. Oxidation of (^.tocopherol with Og* In- Tocopherol, Oxygen and Biomembra-nes, Proc. Int. Symp. Amsterdam — New-York, Elsevier, N/Holl. Biomed. Press, 1978, XIV, pp. 1−12.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?