Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Анализ нуклеазной фрагментации хроматина кодирующих областей генов триптофандиоксигеназы (to) и тирозинаминотрансферазы (tat) в различных функциональных состояниях

Диссертация: Анализ нуклеазной фрагментации хроматина кодирующих областей генов триптофандиоксигеназы (to) и тирозинаминотрансферазы (tat) в различных функциональных состояниях
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Первым биохимическим показателем преобразования нуклеосомной структуры хроматина при дерепрессии генов явились данные о доступности внутрикоровой ДНК для ДНКазы I. При действии этого фермента не наблюдается образования мононуклеосом, вся ДНК кодирующих областей активных генов переваривается до кислоторастворимого материала. С использованием нового подхода для высокоточного анализа ДНК-гистоновой… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
    • 1. 1. Актуальность проблемы
    • 1. 2. Цели и задачи
    • 1. 3. Основные положения, выносимые на защиту
    • 1. 4. Научная новизна
    • 1. 5. Теоретическое и практическое значение работы
    • 1. 6. Финансовая поддержка
    • 1. 7. Апробация диссертации
    • 1. 8. Публикации
    • 1. 9. Объем и структура диссертации
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Нуклеосомная организация хроматина
    • 2. 2. АТФ-зависимые ремоделирующие комплексы
    • 2. 3. Посттрансляционные модификации гистоновых молекул, связанные с процессом транскрипции
    • 2. 4. Стадия элонгации транскрипции, факторы элонгации
    • 2. 5. Организация хроматина кодирующих областей деренрессированных генов

Анализ нуклеазной фрагментации хроматина кодирующих областей генов триптофандиоксигеназы (to) и тирозинаминотрансферазы (tat) в различных функциональных состояниях (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.1. Актуальность проблемы.

С развитием нуклеосомной концепции стали известны основные принципы упаковки ДНК в хроматине [Hewish, Burgoyne, 1973; Kornberg, 1974; Mirzabekov et.al., 1983; Arents, Moudrianakis, 1993, 1995; Kornberg, Lorch, 1999; Ong et.al., 2007]. Механизмы обратных процессов — декомпактизации нуклеосомных цепей для реализации ее матричных функций, остаются до конца не выясненными. В исследовании характера преобразования (ремоделирования) нуклеосом для транскрипции перспективным подходом является анализ нуклеазной фрагментации хроматина в составе ядер, позволяющий установить изменения в ДНК-гистоновых взаимодействиях. Регулярное чередование свободных и прочно связанных с гистонами участков ДНК в структурных единицах компактного (репрессированного) хроматина (нуклеосомах) определяет 200-п.н. (пар нуклеотидов)-периодичность в распределении разрывов ДНК и достижение лимита реакции при переваривании свободных линкеров и выщеплении мононуклеосомных фрагментов [Hewish, Burgoyne, 1973; Noll, Kornberg, 1977; Drew, 1984; Wolffe, 1998].

Первым биохимическим показателем преобразования нуклеосомной структуры хроматина при дерепрессии генов явились данные о доступности внутрикоровой ДНК для ДНКазы I. При действии этого фермента не наблюдается образования мононуклеосом, вся ДНК кодирующих областей активных генов переваривается до кислоторастворимого материала [Weintraub, Groudine, 1976; Garel, Axel, 1978; Bloom, Anderson, 1978]. С использованием нового подхода для высокоточного анализа ДНК-гистоновой ассоциации in vivo, включающего иммунопреципитацию фрагментов хроматина tag-мечеными гистонами и сканирование преципитата на содержание ген-специфических сегментов [Lee et.al., 2004], было показано, что как промоторная ДНК, так и ДНК единиц транскрипции многих активных генов не связана с гистонами [Boeger et.al., 2003; Schwabish, Struhl, 2004; Lee et.al., 2004; Zhao et.al., 2005]. О декомпактизации нуклеосом в участках транскрипции свидетельствуют и данные ультраструктурного анализа 70-х — 80-х годов [Hamkalo et.al., 1974; Franke et.al., 1978; Foe, 1978; McKnight et.al., 1978; Spring, Franke, 1981; Sheer, 1987]. Однако в хроматиновой оси транскрибируемых участков иммунохимическими методами выявляются все коровые гистоны [McKnight et.al., 1978]. Более того, ДНК кодирующих областей активных и компетентных к транскрипции генов, полностью расщепляемая ДНКазой I до кислоторастворимых продуктов, резистентна к действию микрококковой нуклеазы (МНазы) [Weintraub, Groudine, 1976; Bloom, Anderson, 1978; Garel, Axel, 1978]. По вопросу о том, соответствует ли характер протекции нуклеосомному типу организации хроматина, данные противоречивы [Simpson, 1991; Clark, 1995; Wolffe, 1998].

В первых исследованиях, проведённых на глобиновых и овальбуминовых [Wcintraub, Groudine, 1976; Garel, Axel, 1978; Bloom, Anderson, 1978], а также p-PHK генах [Mathis, Gorovsky, 1976; Reeves, 1976; Piper ct.al. 1976; Matsui, Busch, 1977] с использованием ещё- техники гибридизации в растворе, не было обнаружено различий между активным и репрессированным их состояниями по скорости переваривания ДИК МНазой и её- распределению в спектре фрагментов, кратных структурной единице. В ряде работ отмечался более быстрый распад части активного хроматина до монои коротких олигонуклеосом [Bellard et.al., 1978; Постников и др., 1989; Nacheva et.al., 1989].

В последующих анализах при визуализации МНазных фрагментов большого числа активных генов методом блот-гибридизации были получены крайне пртиворечивые результаты [Cohen, Sheffery, 1985; Clark, 1995]. Так, существуют данные, подтверждающие как неизменность позиций нуклсосом и длины нуклеосомного повтора (по тесту МНазной чувствительности) в хроматине кодирующих областей при активации гена [Gottesfeld, Melton, 1978; Baer, Rhodes, 1983; Huang et.al., 1986; Boeger et al" 2003], так и его удлинении или укорочении [Clark, 1995], существование нескольких фаз нуклеосомного устройства на экспрессируемой ДНК [Samal et al., 1981; Szent-Gyorgyi et.al., 1987; Simpson, 1991,]. Обнаружены нарушения нуклеосомной повторяемости МНазных разрывов [Simpson, 1991; Herrera et.al., 1997], а также продукция фрагментов монотонно убывающих по длине [Ness et.al., 1983; Widmer et.al., 1984; Rose, Garrard, 1984; Cohen, Sheffery, 1985; Stratling et.al., 1986; Conconi et.al., 1989; Perez-Ortin et al., 1987; Conconi, Ryan, 1993; Cavalli, Thoma, 1993].

Из всей совокупности данных следует, что значительная часть ДНК генов, программированных на экспрессию в специализированных клетках, устойчива к действию МНазы. Однако противоречивость результатов не позволяет придти к определенному заключению о характере распределения МНазочувствительных сайтов в их кодирующих областях. Кроме того, использование различных нуклеаз (ДНКазы I и МНазы) в анализе структуры активного хроматина привело к взаимоисключающим суждениям.

В качестве причин неоднозначности результатов рассматривают множественность состояний, в которых могут быть представлены индивидуальные гены и их участки в клеточной популяции [Toussaint et.al., 2005]. Одновременное присутствие в однотипных клетках репрессированной, компетентной и транскрибируемой форм показано для некоторых повторяющихся генных кластеров [Foe et.al., 1978; Conconi et.al., 1989; Dammann et.al., 1995; Fahy et.al., 2005; Toussaint et.al., 2005]. Того же можно ожидать для уникальных генов, индуцируемых к транскрипции от репрессированного состояния в интерфазе. Действие внутриядерных нуклеаз и протеаз во время инкубации ядер и потеря нативной конформации хроматина при накоплении однои двунитевых разрывов ДНК [Caplan et.al., 1987] создают дополнительные трудности в оценке наблюдаемых характеров его фрагментации экзогенными ферментами. Противоречивость данных по организации структурных единиц хроматина (иуклеосом) на различных ступенях активации гена не позволяет придти к определенному заключению о механизмах эукариотической транскрипции.

Удобной моделью для сравнения характера нуклеазной фрагментации в составе ядер активного и репрессированного хроматина являются гены to и tat [Schmid et al., 1982]. Эти гены представлены одной копией в геноме крыс. Их экспрессия тканеспецифична и две ступени активации разделены во времени. Состояние компетентности к транскрипции устанавливается только в предшественниках гепатоцитов на конечных стадиях эмбриогенеза и сохраняется при последующих клеточных генерациях. Транскрипция индуцируется в раннем постнатальном развитии [Schmid et al., 1982; Becker et.al., 1984; Shinomiya et.al., 1984]. Такая система регуляции to и tat генов исключает присутствие в клетках печени взрослых животных их репрессированных форм.

1.2. Цели и задачи:

Целью данной работы явился сравнительный анализ доступности ДНК в кодирующих областях to и tat генов для фрагментации МНазой, ДНКазой I и ДНКазой II, различающихся по механизму нуклеолитического действия, в активном, компетентном к транскрипции и репрессированном состояниях — в ядрах клеток печени и мозга новорождённых и взрослых крыс.

Для выполнения этой цели решались следующие задачи:

• Получение ДНК-зондов — сегментов кодирующих областей to и tat генов из содержащих их рекомбинантных плазмид. Мечение ДНК-зондов флуоресцирующим агентом при амплификации в системе со случайными праймерами.

• Сравнение длины фрагментов ДНК общего (репрессировнного) и активного (/о и tat генов) хроматина, продуцируемых МНазой, ДНКазой I и ДНКазой II в ядрах клеток печени взрослых крыс при различных концентрациях ферментов.

• Сравнение характера фрагментации гена to МНазой и ДНКазой I в репрессированном (в ядрах клеток мозга) и активном (ядрах клеток печени) состояниях.

• Сравнение длины фрагментов гена to, продуцируемых МНазой и ДНКазой I в компетентном к транскрипции (в ядрах клеток печени новорождённых крыс) и репрессированном (в ядрах клеток мозга) состояниях.

• Фракционирование хроматина — разработка условий избирательной экстракции фрагментов активных генов из МНазных гидролизатов ядер клеток печени крыс.

• Анализ длины ДНК и белкового состава фракций фрагментов, выходящих в солевые растворы различного состава.

• Определение степени обогащения полученных фракций ДНК активных генов с использованием методов доти блот-гибридизации с сегментом кодирующей области гена to.

6. выводы.

1. При обработке ядер клеток печени крыс ДНКазой I, ДНКазой II и МНазой в широком диапазоне концентраций практически не образуется фрагментов ДНК to и tat генов, дерепрессированных в этой ткани, с длиной мономеров или олигомеров нуклеосомного повтора, продуктов нуклеазного распада репрессированного хроматина.

2. При кратковременном действии МНазы в насыщающей концентрации в ядрах печени общий (репрессированный) хроматин фрагментируется до монои динуклеосом. ДНК кодирующих областей to и tat генов сохраняется в гидролизатах в виде протяжённых (от 1500 п.н.) фрагментов, значительная часть которых соответствует длине их единиц транскрипции (19 000 и 11 000 п.н., соответственно). Максимальные по длине фрагменты включают полноразмерные единицы транскрипции.

3. При обработке ядер печени новорождённых крыс МНазой в широком диапазоне концентраций ДНК кодирующей области гена to, все копии которого находятся в компетентном к транскрипции состоянии, оказывается представленной фрагментами одной длины (около 20 000 п.н.), соответствующей величине его кодирующей области" .

4. При достижении лимита в переваривании общей ДНК в ядрах печени ДНКазой I, вся toи /ял-ДНК переходит в кислоторастворимую форму. Фрагментация to и tat генов ДНКазой И, соответствует характеру их фрагментации МНазой.

5. В репрессированном состоянии (в ядрах клеток мозга) кодирующая область гена to фрагментируется ДНКазой I и МНазой как общий хроматин, с нуклеосомной периодичностью в распределении разрывов ДНК.

6. Фрагменты хроматина кодирующей области гена to, сохраняющиеся в гидролизатах ядер печени крыс после интенсивного переваривания МНазой, осаждаются в инкубационной среде. Их эффективная экстракция ПФР (0,05 М трис-HCl с рН 8,0, содержащий 40 мМ тетрапирофосфата натрия и 5 мМ MgCh), наблюдается после обработки осадка раствором с низкой ионной силой (0,25 М раствор сахарозы, 1 мМ ЭДТА, 1 мМ ЭГТА).

7. Хроматин, экстрагируемый ПФР (S3) и остающийся в конечном осадке (Оз), обогащены в высокой степени (не менее чем в 50 раз) /о-ДНК, в сравнении с суммарным хроматином.

8. Выходящая в ПФР и остающаяся в осадке фракции хроматина включают различные классы фрагментов гена to исходного гидролизата: S3 — преимущественно полноразмерные единицы транскрипции, О3 — их сегменты гетерогенной длины.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Ю. Анализ характера фрагментации ДНК в хроматине активных генов ДНКазой I, ДНКазой II и микрококковой нуклеазой // Девятая Всеросс. Медико-биолог. конф. молодых исследователей «Человек и его здоровье». С.-Петербург.2006. С.250−251.
  2. Е.Ю., Жебрун Д. А., Прияткина Т. Н. Особенности нуклеазной фрагментации ДНК в хроматине дерепрессированных генов // Вестник. СПбГУ. 2009. Сер.З. Вып.1.
  3. Е.Ю., Прияткина Т. Н. Преобразование (ремоделирование) нуклеосомной структуры хроматина при дерепрессии генов // Вестник. СПбГУ. 2008. Сер.З. Вып.2. С.34−55.
  4. Ю.В., Шик В.В., Белявский А. В., Бродолин K. JL, Храпко К. Р., Никольская Т. А., Мирзабеков А. Д. Хромосомные белки эритроцитов эмбрионов кур на транскрипционно активных и неактивных генах // Мол. биол. 1989. Т. 23. С. 1682−1691.
  5. Т.Н., Аридов А. Ф., Кузнецова С. Г., Соколов И. Н. Выделение и характеристика фрагментов хроматина печени, связанных с миозиноподобными белками // Вестник СПбГУ. 1997. вып. 2 (сер. 3), С. 49−55.
  6. Т.Н., Кузнецова С. Г. Распределение актино- и миозиноподобных белков при фракционировании фрагментов хроматина в солевых растворах // Вестник СПбГУ, 1992. вып.4 (сер.З), С. 51−59.
  7. Ю.С., Поляков В. Ю. Ультраструктура клеточного ядра // М., 1974.
  8. Г. И., Фёдорова С. А., Чесноков И. Н., Романовская Е. В. Ядерные белки, специфически связывающиеся с регулятрной областью гена ТО. Биохимия, 1993. Vol.58. Р. 392−398.
  9. Aalfs D.J., Kingston E.R. What does chromatin remodeling mean? // TIBS. 2000. P. 548−555.
  10. Adkins M. W., Tyler J. K. Transcriptional activators are dispensable for transcription in the absence of Spt-mediated chromatin reassembly of promoter regions // Mol. Cell. 2006. Vol. 21. P. 405−416.
  11. Agalioti Т., Chen G., Thanos D. Deciphering the transcriptional histone acetylation code for a human gene // Cell. 2002. Vol.111. N 3. P. 381−392.
  12. Akey C.W., Luger K. Histone chaperones and nucleosome assembly // Curr. Opin. Gen. and Develop. 2003. Vol.13. P. 6−14.
  13. Allfrey V.G., Faulkner R., Mirsky A.E. Acetilation and methylation of histones and their possible role in the regulation of RNA synthesis // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1964. Vol. 51. N 5. P. 315−335.
  14. Aoyagi S., Wade P.A., Hayes J.J. Nucleosome sliding induced by the xMi-2 complex does not occur exclusively via a simple twist-diffusion mechanism // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. P. 30 562−30 568.
  15. Arents G., Moudrianakis E.N. The histone fold: a ubiquitous architectural motif utilized in DNA compaction and protein dimerization // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 11 170−11 174.
  16. Arents G., Moudrianakis E.N. Topography of the histone octamer surface: repiating structural motifs utilized in the docking of nucleosomal DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. Vol. 90. P. 10 489−10 493.
  17. Armstrong J. A. Negotiating the nucleosome: factors that allow RNA polymerase II to elongate through chromatin // Biochem. Cell Biol. 2007. Vol. 85. P. 426−434.
  18. Baer B.W., Rhodes D. Eukaryotic RNA polymerase II binds to nucleosome cores from transcribed genes //Nature. 1983. Vol.301. P. 482188.
  19. Bao Y., Shen X. IN080 subfamily of chromatin remodeling complexes // Mutation Research/Fundamental and Molecular Mechanisms of Mutagenesis. 2007. Vol.618. № 1−2. P. 18−29.
  20. P. В., Horz W. ATP-dependent nucleosome remodeling // Annu. Rev. Biochem.2002. Vol. 71. P. 247−273.
  21. Becker P., Renkawitz R., Schutz G. Tissue-specific DNasel hypersensitive sites in the 5'-flanking sequences of the tryptophan oxygenase and the tyrosine aminotransferase genes // EMBO J. 1984. Vol.3. P. 2015−2020.
  22. Bellard M., Gannon F., Chambon P. Nucleosome structure III: the structure and transcriptional activity of the chromatin containing the ovalbumin and globin genes in chick oviduct nuclei // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1978. Vol.42. P. 779 791.
  23. Belotserkovskaya R., Oh. S., Bondarenko V. A., Orphanides G., Studitsky V.M., Reinberg D. FACT facilitates transcription-dependent nucleosome alteration // Science.2003. Vol. 301. P. 1090−1093.
  24. Belotserkovskaya R., Reinberg D. Facts about FACT and transcript elongation through chromatin // Curr. Opin. Gen. and Develop. 2004. Vol. 14. N 2. P. 139−146.
  25. Bergman L.W., Kramer R.A. Modulation of chromatin structure associated with derepression of the acid phosphatase gene of Saccharomyces cerevisiae II J.Biol.Chem. 1983. Vol.258. P. 7223−7227.
  26. G. // The Enzymes. 1971. Vol.4. P. 271−287 (цитировано no 56).
  27. Bloom K.S., Anderson J.N. Conformations of ovalbumin and globin genes in chromatin during differential gene expression // J. Biol. Chem. 1978. Vol.254. P. 10 532−10 539.
  28. Boeger H., Griesenbeck J., Strattan J.S., Kornberg R.D. Nucleosomes unfold completely at a transcriptionally active promoter // Mol. Cell. 2003. Vol.11. P. 1587— 1598.
  29. Briggs S.D., Xiao Т., Sun Z. W., Caldwell J. A., Shabanowitz J., Hunt D. F., Allis C. D., Strahl B. D. Gene silensing: trans-histone regulatory pathway in chromatin // Nature. 2002. Vol.418. P. 498.
  30. Brownell J. E., Allis C. D. Special HATs for special occasions: linking histone acetilation to chromatin assembly and gene activation // Curr. Opin. Gen. and Dev. 1996. Vol.6. P. 176−184.
  31. Bussiek M., Toth K., Brun N., Langowski J. DNA-loop formation on nucleosomes shown by in situ scaning force microscopy of supercoiled DNA // J. Mol. Biol. 2005. Vol. 345. P. 695−706.
  32. Cairns B.R., Kim Y.J., Sayre M.N., Laurent B.C., Kornberg R.D. A multi-subunit complex containing the SWI1/ADR6, SWI2/SNF2, SWI3, SNF5, and SNF6 gene products isolated from yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 19 501 954.
  33. Caplan A., Kimura Т., Gould H., Allan J. Perturbation of chromatin structure in the region of the adult beta-globin gene in chicken erythrocyte chromatin // J. Mol. Biol. 1987. Vol.193. P. 57−70.
  34. Carrozza M.J., Hassan A.H., Workman J.L. Assay of Activator Recruitment of Chromatin-Modifying Complexes // Methods in Enzymology. 2003. Vol.371. P. 536 544.
  35. Chambon P. The molecular biology of the eukaryotic genome is coming of age // Cold Spring Harbor Simp. Quant. Biol. 1978. Vol. 42. P. 1209−1234.
  36. Clark D.J. Transcription through the nucleosome // in The Nucleus. 1995. Vol.1. JAI Press Inc., Greenwich P. 207−239.
  37. Cohen R.B., Shefffery M. Nucleosome disruption precedes transcription and is largely limited to the transcribed domain of globin genes in murine erythroleukemia cells // J.Mol.Biol. 1985. Vol.182. P. 109−129.
  38. Conconi A., Widmer R.M., Koller T. Sogo J.M. Two different chromatin structures coexist in ribosomal RNA genes throughout the cell cycle // Cell. 1989. Vol.57. P. 753 761.
  39. Corden J.L. Tails of RNA polymerase II // Trends. Biochem. Sci. 1990. Vol.15. P. 383 387.
  40. Cosma M.P., Tanaka Т., Nasmyth K. Ordered recruitment of transcription and chromatin remodeling factors to a cell cycle- and developmentally regulated promoter // Cell. 1999. Vol. 97. P. 299−311.
  41. Cote J., Peterson C.I., Workman J.L. Perturbation of nucleosome core structure by the SWI/SNF complex persists after its detachment, enhancing subsequent transcription factor binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol.9 5. P. 4947−4952.
  42. Cote J., Quinn J., Workman J.L., Peterson C.L. The yeast SWI/SNF complex facilitates the binding of GAL4 derivatives to nucleosomal DNA // Science. 1994. Vol.265. P. 53−60.
  43. Cousins D.J., Islam S.A., Sanderson M.R., Proykova Y.G., Crane-Robinson C., Staynov D.Z. Redefinition of the cleavage sites of Dnase I on the nucleosome core particle// JMB. 2004. Vol.335. P. 1199−1211.
  44. Dammann R., Lucchini R., Koller Т., Sogo J.M. Chromatin structures and transcription of rDNA in yeast Saccharomyces cerevisiae // Nucleic. Acids Res. 1993. Vol.21. № 10. P.2331−2338.
  45. Dammann R., Lucchini R., Koller Т., Sogo J.M. Transcription in the yeast rRNA locus: distribution of the active gene copies and chromatin structure of their flanking regulatory sequences // Mol. Cell. Biol. 1995. Vol.15. P. 5294−5303.
  46. Davey C.A., Sargent D.F., Luger K, Maeder A.W., Richmond T.J. Solvent Mediated Interactions in the Structure of the Nucleosome Core Particle at 1.9 A Resolution // J. Mol. Biol. 2002. Vol.319. № 5. P. 1097−1113.
  47. Davie I.R., Murphy L.C. Level of ubiquitinated histone H2B in chromatin is coupled to ongoing transcription// Biochem. 1990. Vol. 29. P. 4752-^1757.
  48. De Bemardin W., Koller Th., Sogo J.M. Structure of in vivo transcribing chromatin as studied in simian virus 40 minichromosomes // J. Mol. Biol. 1986. Vol. 191. № 3. P. 469−482.
  49. Drew H.R. Structural specificities of five commonly used DNA nucleases // JMB. 1984. Vol.176. № 4. P. 535−557.
  50. Dupraw E.J. Organisation of genetic material in eukariotic chromosomes // J. Cell and Mol. Biol. 1969. P. 515−589.
  51. Eisen J. A., Sweder K.S., Hanawalt P. C. Evolution of the SNF2 family of proteins: subfamilies with distinct sequences and functions // Nucl. Ac. Res. 1995. Vol.23. P. 2715−2723.
  52. Elgin S.C.R., Cartwright I.L., Fleischmann G., Lowenhaupt К., Keene M.A. Cleavage reagents as probes of DNA sequence organization and chromatin structure: Drosophila melanogaster locus 67B1 // Cold Spr. Harbor.Symp.Quant.Biol. 1983. Vol.47. P. 529 538.
  53. Engel J.D., Tanimoto K. Looping, linking, and chromatin activity new insights into P-globin locus regulation // Cell. 2000. Vol. 100. P. 499−502.
  54. Ezhkova E., Tansey W. P. Proteosomal ATPases link ubiquitylation of histone H2B to methylation of histone H3 // Mol. Cell. 2004. Vol.13. N 3. P. 435−442.
  55. Fahy D., Conconi A., Smerdon M.J. Rapid changes in transcription and chromatin structure of ribosomal genes in yeast during growth phase transitions // Exp. Cell Res. 2005. Vol.305. P. 365−373.
  56. Fan H., He Xi, Kingston R. E., Narlikar G. J. Distinct strategies to make nucleosomal DNA accessible//Mol. Cell. 2003. Vol.11. P. 1311−1322.
  57. Farkas G., Leibovitch B.A., Elgin S.C.R. Chromatin organization and transcriptional control of gene expression in Drosophila // Gene. 2000. Vol. 253. P. 117−136.
  58. Finch J.T., Lutter L.C., Rhodes D., Brown R.S., Rushton В., Levitt M., Klug A. Structure of nucleosome core particle of chromatin//Nature. 1977. Vol. 269. P. 29−36.
  59. Fish R.N., Kane C.M. Promoting elongation with transcript cleavege stimulatory factors // Biochim. Biophys. Acta. 2002. Vol. 1577. P. 287−307.
  60. Flaus A., Owen-Hughes T. Mechanisms for ATP-dependent chromatin remodeling: farewell to the tuna-can octamer? // Curr. Opin. In Genetic and Devel. 2004. Vol.14. N 2. P. 165−173.
  61. Franke W.W., Scheer U., Tredelenburg M., Zentgraf H., Spring H. Morfology of transcriptionally active chromatin // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1978. Vol. 42. P. 755−778.
  62. Frohloff F., Fichtner L., Jablonowski D., Breunig K.D., Schaffrath R. Saccharomyces cerevisiae Elongator mutations confer resistance to the Kluyverotnyces lactis zymocin // EMBO J. 2001. Vol. 20. P. 1993−2003.
  63. Gangaraju V.K., Bartholomew B. Mechanisms of ATP dependent chromatin remodeling // Mut. Res. Fundamental and Mol. Mechanisms of Mutagenesis. 2007. V.618.N l.P. 3−17.
  64. Garel A., Axel R. The structure of the transcriptionally active ovalbumin genes in chromatin // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1978. Vol.42. P. 701−708.
  65. Genealogy A. Chromatin polymorphism and the nucleosome superfamily // Cell Cycle. 2007. Vol.6, P. 2113−2119.
  66. Gottesfeld J.M., Melton D.A. The length of nucleosome-associated DNA is the same in both transcribed and nontranscribed regions of chromatin // Nature. 1978. Vol.273. P. 317−319.
  67. Gross D.S., Garrard W.T. Poising chromatin for transcription // Trends Biochem.Sci. 1987. Vol.12. P. 293−297.
  68. Gross D.S., Garrard W.T. Nuclease hypersensitive sites in chromatin // Ann. Rev. Biochem. 1988. Vol.57. P. 159−197.
  69. Grummt I. Regulation of mammalian ribosomal gene transcription by RNA polymerase I // in: K. Moldave (Ed.), Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. 1999. vol. 62. Academic Press. San Diego. P. 109148.
  70. Hahn S. Structure and mechanism of the RNA polymerase II transcription machinery // Nat. Struct. Mol. Biol. 2004. Vol.11. P. 394−403.
  71. Hamkalo B.A., Miller O.L., Bakken A.H. Ultrastructure of active eucariotic genomes // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1974. Vol.38. P. 915−919.
  72. Hartzog G. A., Speer J. L., Lindstrom D. L. Transcript elongation on a nucleoprotein template // Biochim. Biophys. Acta. 2002. Vol.1577. P. 276−286.
  73. Hassan A.H., Prochasson P., Neely К. E., Galasinski S.C., Chandy M., Carrozza M. J., Workman J.L. Funktion and selectivity of bromodomains in anchoring chromatin-modifying complexes to promoter nucleosomes // Cell. 2002. Vol.111. P. 369−379.
  74. Havas K., Flaus A., Phelan M" Kingston R., Wade P. A., Lilley D. M. J., Owen-Hughes T. Generation of superhelical torsion by ATP-dependent chromatin remodeling activities // Cell. 2000. Vol. 103. P. 1133−1142.
  75. Hebbes T.R., Turner C.H., Thome A.W. Crane-Robinson C. A minimal epitope anti-protein antibody that recognises a single modified amino acid // Mol. Immunol. 1989. Vol. 26. P. 865−873.
  76. Herrera R.E., Nordheim A., Stewart A.F. Chromatin structure analysis of the human c-fos promoter reveals a centrally positioned nucleosome // Chromosoma. 1997. Vol. 106. P. 284—292.
  77. Hewish D.R., Burgoyne L.A. Chromatin substructure. The digestion of chromatin DNA at regularly spaced sites by a nuclear deoxyribonuclease // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1973. Vol.52. 504 510.
  78. Huang S.Y., Barnard M.B., Xu M., Matsui S.I., Rose S. M, Garrard W.T. The active immunoglobulin kappa chain gene is packaged by non-ubiquitin-conjugated nucleosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. Vol.83. P. 3738−3742.
  79. Iizuka M., Smith M.M. Functional consequencrs of histone modifications // Curr. Opin. Gen. and Develop. 2003. Vol.13. P. 154−160.
  80. Im H" Park C., Feng Q., Johnson K.D., Kiekhaefer C.M., Choi K" Zhang Y., Bresnick E.H. Dynamic regulation of histone H3 methylated at lysine 79 within a tissue-specific chromatin domain // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. P. 18 346−18 352.
  81. Izban M.G., Luse D.S. Factor-stimulated RNA polymerase II transcribes at phisiological elongation rates on naked DNA but very poorly on chromatin templates // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 13 647−13 655.
  82. Jimeno-Gonzalez S., Gomez-Herraros F., Alepuz P. M., Chaves S. A gene-specific requirement for FACT during transcription is related to the chromatin organization of the transcribed region // Mol. Cell. Biol. 2006. Vol.26. P. 8710−8721.
  83. Kaplan C. D., Laprade L., Winston F. Transcription elongation factors repress transcription initiation from cryptic sites // Science. 2003. Vol.301. P. 1096−1099.
  84. Karpov V.L., Preobrazhenskaya O.V., Mirzabekov A.D. Chromatin structure of hsp70 genes, activated by heat shock: selective removal of histones from tye coding regions and their absence from the 5' region // Cell. 1984. Vol.36. P. 423−431.
  85. Khavari P.A., Peterson C.L., Tamkun J.W., Mendel D.B., Crabtree G. R. BRG1 contains a conserved domain of the SWI2/SNF2 family necessary for normal mitotic growth and transcription // Nature. 1993. Vol.366. P. 170−174.
  86. Klug A., Lutter L.C., Rhodes D. Helical periodicity of DNA on and off the nucleosome as probed by nucleosome // Cold Spring Harbor Simp. Quant. Biol. 1983. P. 285−292.
  87. Klug A., Rhodes D., Smith J., Finch J.T., Thomas J.O. A low resolution structure for the histone core of the nucleosome //Nature. 1980. Vol. 287. P. 509−515.
  88. Kornberg R.D. Chromatin structure: a repeating unit of histones and DNA. Chromatin structure is based on a repeating unit of eight histone molecules and about 200 DNA base pairs // Science. 1974. Vol.184. P. 868.
  89. Kornberg R.D., Lorch Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome // Cell. 1999. Vol.98. P. 285−294.
  90. Kornberg R.D., Thomas J.O. Chromatin structure: oligomers of the histones // Science. 1974. Vol. 184. P. 865−868.
  91. Koryakov D.E. Histone modification and regulation of chromatin function // Genetika. 2006. Vol.42. N9. P. 1170−1185.
  92. Kouzarides Т. Acetylation: a regulatory modification to rival phosphorylation? // EMBO J. 2000. Vol.19, N6. P. 1176−179.
  93. Langst G., Bonte E. J., Corona D., Becker P. B. Nucleosome movement by CHRAC and ISWI without disruption or transdisplacement of the histone octamer // Cell. 1999. Vol.97. P. 842−852.
  94. Laurent В. C., Tretel I., Carlson M. Functional independence of the yeast SNF2, SNF5, and SNF6 proteins in transcriptional activation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. P. 2687−2691.
  95. Laurent B.C., Treich I., Carlson M. Role of yeast SNF and SWI proteins in transcriptional activation // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1993. Vol. 58. P. 257−263.
  96. Law A., Hirayoshi K., O’Brien Т., Lis J. T. Direct cloning of DNA that interacts in vivo with a specific protein: application to RNA polymerase II and sites of pausing in Drosophila //Nucleic Acids Res. 1998. Vol. 26. P. 919−924.
  97. Lee C.K., Shibata Y., Rao В., Strahl B.D., Lieb J.D. Evidence for nucleosome depletion at active regulatory regulation genome wide // Nat. Genet. 2004. Vol.36. P. 900−905.
  98. Lee K.M., Sif S., Kingston R.E., Hayes J. J. hSWI/SNF disrupts interactions between the H2A N-terminal tail and nucleosomal DNA // Biochemistry. 1999. Vol. 38. P. 8423−8429.
  99. Levy A., Noll M. Chromatin fine structure of active and repressed genes // Nature. 1981. Vol. 289. P. 198−203.
  100. Li Y., Takagi Y., Jiang Y., Tokunaga M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Kornberg R. D. A Multiprotein Complex That Interacts with RNA Polymerase II Elongator // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 29 628−29 631.
  101. Lo W.S., Duggun L., Emre N.C. Snfl — A histone kinase that work in concert with the histone acetyltransferase GCN5 to regulate transcription // Science. 2001. Vol. 293. P. 1142−1146.
  102. Lohr D. Chromatin fine structure of actively expressed, single copy yeast gene // Nucleic .Acid Res. 1983. Vol.11. P. 6755−6773.
  103. Luger K., Maeder A.W., Richmond R.K., Sargent D.E., Richmond T.J. X-ray structure of nucleosome core particle at 2,8 A resolution // Nature. 1997. Vol. 389. P. 251−259.
  104. Luger K., Richmond T.J. The histone tails of the nucleosome // Current Opin. In Genetic and Devel. 1998. Vol. 8. P. 140−146.
  105. Marshall N. F., Price D. H. Purification of P-TEFb, a transcription factor required for the transition into productive elongation // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 1 233 512 338.
  106. Marzio G., Wagener C., Gutierrez M. I., Cartwright P., Flelin K., Giacca M. E2 °F family members are differentially regulated by reversible acetylation // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. N 15. P. 10 887−10 892.
  107. Mathis D.J., Gorovsky M.A. Subunit structure of rDNA-containing chromatin // Biochemistry 1976. Vol.15. P. 750−755.
  108. Matsui S., Busch H. Isolation and characterization of rDNA-containing chromatin from nucleoli // Exp. Cell Res. 1977. Vol.109. P. 151−161.
  109. McKnight S.L., Bustin M., Miller O.L. Electron microscopic analysis of chromosome metabolism in the Drosophila melanogasler embryo // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978. Vol.42. P. 741−754.
  110. Mohrmann L., Verrijzer C.P. Composition and functional specificity of SWI2/SNF2 class chromatin remodeling complexes // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Gene Structure and Expression. 2005. Vol.1681 P. 59−73.
  111. Morillon A., Karabetsou N., O’Sullivan J., Kent N., Proudfoot N., Mellor J. Iswl chromatin remodeling ATPase coordinates transcription elongation and termination by RNA polymerase II // Cell. 2003. Vol. 115. P. 425135.
  112. Nacheva G., Goushin D.Y., Karpov V.L., Ebralidse K.K., Preobrazhenskaya O.V., Mirzabekov A.D. Change in the pattern of histone binding to DNA upon transcriptional action // Cell. 1989. Vol. 58. N 1. P. 27−36.
  113. Narlikar G. J., Fan H.-Y., Kingston R. E. Cooperation between complexes that regulate chromatin structure and transcription // Cell. 2002. Vol. 108. P. 476487.
  114. Nedospasov S.A., Georgiev G.P. Non-random cleavage of SV 40 DNA in compact minichromosome and free in solution by micrococcal nuclease. Biochem. Biophys. Res. Communs. 1980. Vol.92, N2. P. 532−539.
  115. Neigeborn L., Carlson M. Genes affecting the regulation of SUC2 gene expression by glucose repression in Saccharomyces cerevisiae II Genctics. 1984. Vol. 108. P. 845−858.
  116. Ness P.J., Labhart P., Banz E., Koller Т., Parish R.W. Chromatin structure along the ribosomal DNA of Dictyostelium. Regional differences and changes accompanying cell differentiation//J. Mol. Biol. 1983. Vol.166. P. 361−381.
  117. Ng H.H., Robert F., Young R.A., Struhl K. Targeted recruitment of Setl histone metylase by elongating Pol II provides a localized mark and memory of recent transcriptional activity // Mol. Cell. 2003. Vol. 11. P. 709−719.
  118. Nickel B.E., Allis D. C., Davie J.R. Ubiquitinated histone H2B is preferentially located in transcriptional active chromatin // Biochemistry. 1989. Vol. 28. N 3. P. 958 964.
  119. Nicolas E., Roumillac C., Trouche D. Balance between acetylation and methylation of histone H3 lysine 9 on the E2F-responsive dihydrofolate reductase promoter // Mol. Cell. Biol. 2003. Vol. 23. P. 1614−1622.
  120. Noll M. Internal structure of the chromatin subunit // Nucl. Ac. Res. 1974. Vol.1. P. 1573−1578.
  121. Noll M., Kornberg R.D. Action of micrococcal nuclease on chromatin and the location of histone HI // J. Mol. Biol. 1977. Vol.109. P. 393104.
  122. Ogrizko V.V., Schiltz R.L., Russanova V., Howard B.N., Nakatani Y. The transcriptional coactivators p300 and СВР are histone acetyltransferases // Cell. 1996. Vol. 87. P. 953−959.
  123. Okuhara K., Ohta K., Seo H., Shioda M., Yamada Т., Tanaka Y., Dohame N., Seyama Y., Shibata Т., Murofishi H. A DNA unwinding factor involved in DNA replication in cell-free extracts of Xenopus eggs // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. P. 341−350.
  124. Olins A.L., Olins D.E. Spheroid chromatin units (n bodies) // Science. 1974. Vol. 183. P. 330−332.
  125. Ong M.S., Richmond T.J., Davey C.A. DNA stretching and extreme kinking in the nucleosome core // J. Mol. Biol. 2007. Vol.368. P. 1067−1074.
  126. Orphanides G., Reinberg D. A unified theory of gene expression // Cell. 2002. Vol. 22. P. 439−451.
  127. Panigrahi A.K., Tomar R.S., Chaturvedi M.M. Mechanism of nucleosome disruption and octamer transfer by the chicken SWI/SNF — like complex // Biochem.Biophis. Research Comm. 2003. Vol.306. P. 72−78.
  128. Park Y., Kuroda M.L. Epigenetic aspects of X-chromosome dosage compensation // Science. 2001. Vol. 293. P. 1083−1085.
  129. Peng J., Marshall N. F., Price D. H. Identification of a cyclin subunit required for the function of Drosophila P-TEFb // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 13 855−13 860.
  130. Perez-Martin J. Chromatin and transcription in Saccharomyces cerevisiae // FEMS Microbiol. Rev. 1999. Vol. 23. P. 503−523.
  131. Peterson C. L. ATP-dependent chromatin remodeling: going mobile // FEBS. 2000. Vol. 476. P. 68−72.
  132. Peterson C.L. The SWI/SNF protein machine: helping transcription factors contend with chromatin-mediated repression // Nucleus. 1995. Vol. LP. 185−206.
  133. Peterson C.L., Hercowitz I. Characterization of the yeast SWI1, SWI2, and SWI3 genes, which encode a global activator of transcription // Cell. 1992. Vol. 68. P. 573 583.
  134. Peterson C.L., Laniel M.-A. Histones and histone modifications // Current Biology. 2004. Vol.14. Issue 14. P. R546-R551.
  135. Pfeiffer W., Zachau H.G. Accessibility of expressed and non-expressed genes to a restriction nuclease // Nucleic Acids Res. 1980. Vol.8. P. 4621−4638.
  136. Phelan M.L., Schnitzler G.R., Kingston R.E. Octamer transfer and creation of stably remodeled nucleosomes by human SWI-SNF and its isolated ATPases // Mol. Cell Biol. 2000. Vol. 20, N 17. P. 6380−6389.
  137. Pokholok D.K., Harbison C.T., Levine S. Genome-wide map of nucleosome acetylation and metylation in Yeast // Cell. 2005. Vol.122. P. 517−527.
  138. Pollard K.J., Peterson C.L. Role for ADA/GCN5 products in antagonizing chromatin-mediated transcriptional repression // Mol. Cell. Biol. 1997. Vol. 17. P. 6212−6222.
  139. Price D.H. P-TEFb, a Cyclin-Dependent Kinase Controlling Elongation by RNA Polymerase II // Mol. Cell. Biol. 2000. Vol. 20. P. 2629−2634.
  140. Reeves R. Nucleosome structure of Xenopus oocyte amplified ribosomal genes // Biochemistry. 1978. Vol.17. № 23. P.4908^1916.
  141. Reeves R. Ribosomal genes of Xenopus laevis: evidence of nucleosomes in transcriptionally active chromatin // Science 1976. Vol.194. P. 529−532.
  142. Reeves R., Jones A. Genomic transcriptional activity and the structure of chromatin//Nature. 1976 Vol.260. P. 495−500.
  143. Reinke H., Gregory P.D., Horz W. A transient histone hyperacetylation signalmarks nucleosomes for remodeling at the PH08 promoter // Mol. Cell. 2001. Vol.7. P. 529−538.
  144. Reinke H., Horz W. Histones are first hiperacetilated and then lose contact with the activated PH05 pro moter // Mol. Cell. 2003. Vol. 11. P. l599−1607.
  145. Richmond T.J., Finch J.T., Rushton В., Rhodes D., Klug A. Structure of the nucleosome core particle at 7A resolution // Nature. 1984. Vol. 311. P. 532−537.
  146. Richmond T.J., Searles M.A., Simpson R.T. Cristals of a nucleosomc core particle containing defined sequence DNA // J. Mol. Biol. 1988. Vol. 199. N 1. P. 161−170.
  147. Ridsdale J.A., Davie J.R. Chicken erytrocyte polynucleosomes which are soluble at physiological ionic strength and contain linker histones are highly enriched in P-globin sequences//Nucleic Acids Res. 1987. Vol.15. P. 1081−1096.
  148. Ris H., Kubai D. F. Chromosome structure // Ann. Rev. Gent. 1970. Vol. 4. P. 263−294.
  149. Rose S.M., Garrard W.T. Differentiation — dependent chromatin alteration precede and accompany transcription of immunoglobulin light chain genes // J. Biol. Chem. 1984. Vol.259. P. 8534−8544.
  150. Rosha E., Davie J.R., Van Hold K.E., Weintraub H. Differential salt fractionation of active and inactive genomic domains in chicken erythrocyte // J. Biol. Chem., 1984. Vol.259. P. 8558−8563.
  151. Saccani S., Natoli G. Dynamic changes in histone H3 Lys 9 methylation occurring at tightly regulated inducible inflammatory genes // Genes Dev. 2002. Vol. 16. P. 2219−2224.
  152. Saha A., Wittmeyer J., Cairns B. R. Chromatin remodeling by RSC involves ATP-dependent DNA translocation // Genes Dev. 2002. Vol.16. P. 2120−2134.
  153. Samal В., Worcel A., Louis C., Schedl P. Chromatin structure of the histone genes of Я Melanogasterll Cell. 1981. Vol.23. P. 40109.
  154. Samkurashvili I., Luse D. S. Structural changes in the RNA polymerase II transcription complex during transition from initiation to elongation // Mol. Cell. Biol. 1998. Vol. 18. P. 5343−5354.
  155. Saunders A., Werner J., Andrulis E. D., Nakayama Т., Hirose S-., Reinberg D., Lis J. T. Tracking FACT and the RNA polymerase II elongation complex through chromatin in vivo I I Science. 2003. Vol.301. P. 1094−1096.
  156. Schmid W., Sherer G., Danesch U., Zentgraf H., Matthias P., Strange C.M., Rowekamp W., Schutz G. Isolation and characterization of the rat tryptophan oxygenase gene // EMBO J. 1982. Vol.1. P. 1287−1293.
  157. Schwabish M.A., Struhl K. Evidence for eviction and rapid deposition of histones upon transcriptional elongation by RNA polymerase II // Mol. Cell Biol. 2004. Vol.24. P. 10 111−10 117.
  158. Seo H., Okuhara K., Kurumizaka H., Yamada Т., Shibata Т., Ohta K., Akiyama Т., Murofushi H. Incorporation of DUF/FACT into chromatin enhances the accessibility of nucleosomal DNA // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 303. P. 8−13.
  159. Sheer U. Structure of lampbrush chromosome loops during different states of transcriptional activity as visualized in the presence of physiological salt concentrations // Biol. Cell. 1987. Vol.59. P. 3312.
  160. Shi Y., Whetstine J.R. Dynamic regulation of histone lysine methylation by demethylases. // Mol Cell. 2007. Vol. 25. P. 1−14.
  161. Shick V.V., Beljavsky A.V., Bavykin S.G. Primary organization of the nucleosome core particles //J. Mol. Biol. 1980. Vol. 139. P. 491−517.
  162. Shilatifard A. Transcriptional elongation control by RNA polymerase II: a new frontier//Biochim. Biophys. Acta. 2004. Vol. 1677. P. 79−86.
  163. Shinomiya Т., Sherer G., Schmid W., Zentgraf H" Schiitz G. Isolation and characterization of the rat tyrosine aminotransferase gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. Vol.81. P. 1346−1350.
  164. Shopland L. S., Hirayoshi K., Fernandes M., Lis J.T. HSF access to heat shock elements in vivo depends critically on promoter architecture defined by GAGA factor, TFIID, and RNA polymerase II binding sites // Genes Dev. 1995. Vol. 9. P. 27 562 769.
  165. Shure M., Vinograd J. The number of super helical turns in native virion SV-40 DNA and minicol DNA determined by the band couting method // Cell. 1976. Vol.8. P. 215−226.
  166. Simchen G., Winston F., Styles C.A., Fink G.R. Ty-mediated gene expression of the LYS2 and HIS4 genes of Saccharomyces cerevisiae is controlled by the same SPT genes // Proc. Natl. Acad. Sci. 1984. Vol. 81. P. 2431−2434.
  167. R.T. // Progress in Nucleic Acid Res. 1991. Vol.40. P. 143−184.
  168. Sims R.J., Mandal S.S., Reinberg D. Recent highlights of RNApolymerase-II-mediated transcription // Curr. Opin. in Cell Biol. 2004. Vol. 16, N 3. P. 263−271.
  169. Sollner-Webb В., Melchior W.Jr., Felsenfeld G. DNAase I, DNAase II and staphylococcal nuclease cut at different, yet symmetrically located sites in the nucleosome core. Cell, 1978. 14, 611−627.
  170. Sollner-Webb В., Mougey E.B. News from the nucleolus: rRNA gene expression // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol.16. P. 58−62.
  171. Somesh B.P. Multiple mechanisms confining RNA polymerase II ubiquitylation to polymerases undergoing transcriptional arrest // Cell. 2005. Vol. 121. P. 913−923.
  172. Spring H., Franke W.W. Transcriptionally active chromatin in loops of lampbrush cchromosomes at physiological salt concentrations as revealed by electron microscopy of sections // Eur. J. of Cell Biol. 1981. Vol.24. P. 298−308.
  173. Stern M., Jensen R., Herkowitz I. Five SWI genes are required for expression of the HO genes in yeast // J. Mol. Biol. 1984. Vol. 178. P. 853−868.
  174. Sterner D.E., Berger S.L. Acetylation of histones and transcription-related factors // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. Vol. 64. N 2. P. 435159.
  175. Stratling W.H., Dolle A., Sippel A.E. Chromatin structure of the chicken lysozyme gene domain as determined by chromatin fractionation and micrococcal nuclease digestion//Biochemistry. 1986. Vol.25. P. 495−502.
  176. Struhl K. Histone acetylation and transcriptional regulatory mechanisms // Genes Dev. 1998. Vol. 12. P. 599−606.
  177. Svejstrup J.Q. Contending with transcriptional arrest during RNAPII transcript elongation // Trends in Biochem. Sci. 2007. Vol. 32. N 4. P. 165−171.
  178. Szent-Gyorgyi Ch., Finkelstein D.B., Garrard W.T. Sharp boundaries demarcate the chromatin structure of a yeast heat-shok gene // J. Mol.Biol. 1987. Vol.193. P. 7180.
  179. Thoma F., Roller Т., Klug A. Involment of histone HI in the organization of the nucleosome and of the salt-dependent superstructures of chromatin // J. Cell Biol. 1979. Vol.83. P. 403−427.
  180. Thomas J.O., Kornberg R.D. An octamer of histones in chromatin and free in solution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. Vol.72, № 7. — P. 2626 — 2630.
  181. Thomson S., Clayton A. L., Mahadevan L. C. Independent dynamic regulation of histone phosphorylation and acetylation during immediate-early gene induction // Mol. Cell. 2001. Vol. 8. P. 1231−1241.
  182. Toussaint M., Levasseur G., Trembllay M., Paquette M., Concony A. Psoralen photocrosslinking, a tool to study the chromatin structure of RNA polymerase I-transcribed ribosomal genes // Biochem. Cell Biol. 2005. Vol.83. P. 449 459.
  183. Travers A. Chromatin modification by DNA tracking // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 13 634−13 637.
  184. Verdone L., Caserta M., Mauro E. D. Role of histone acetylation in the control of gene expression // Biochem. Cell. Biol. 2005. Vol. 83. P. 344−353.
  185. Vicent G.P., Nacht A.S., Smith C.L., Peterson C.L., Dmitrov S., Beato M. DNA instructed displacement of histones H2A and H2B at an inducible promoter // Mol. Cell. 2004. Vol. 16. P. 439−452.
  186. Vilar J. M. G., Saiz L. DNA looping in gene regulation: from the assembly of macromolecular complexes to the control of transcriptional noise // Curr. Opin. Gen. and Develop. 2005. Vol. 15. P. 136−144.
  187. Walter W., Studitsky V.M. Construction, analysis, and transcription of model nucleosomal templates // Methods 2004. Vol.33. P. 18−24.
  188. Weeks J. R., Hardin S. E., Shen J., Lee, J. M., Greenleaf A. L. Locus-specific variation in phosphorylation state of RNA polymerase II in vivo: correlations with gene activity and transcript processing // Genes Dev. 1993. Vol. 7. P. 2329−2344.
  189. Weintraub H., Groudine M. Chromosomal subunits in active genes have an altered conformation // Science. 1976. Vol.193. P. 846−856.
  190. Widmer R.M., Lucchini R., Lezzi M., Meyer В., Sogo J.M., Edstrom J.E., Koller T. Chromatin structure of a hyperactive secretory protein gene (in Balbiany ring 2) of Chironomus // EMBO J., 1984. Vol.3. P. 1635−1641.
  191. Williams S.K., Tyler J.K. Transcriptional regulation by chromatin disassembly and reassembly // Current Opinion in Genetics & Development. 2007. Vol.17. P. 8893. 1
  192. Winkler G.S., Petrakis T.G., Ethelberg S., Tokunaga M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Svejstrup J.Q. RNA Polymerase II elongator holoenzyme is composed of two discrete subcomplexes // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 32 743−32 749.
  193. Wolffe A. Chromatin: structure and function // Academic Press, N.Y. 1998. Vol.l. P. 8−10.
  194. Woodcock C.L.F., Frado L.Y. Ultrastructure of chromatin subunits during unfolding, histone depletion, and reconstraction // Spring Harbor Simp. Quant. Biol. 1978. Vol. 42. P. 43−55.
  195. Yamaguchi Y., Takagi Т., Wada Т., Yano K., Furuya A., Sugimoto S., Hasegawa J., Handa H. NELF, a multisubunit complex containing RD, cooperates with DISF to repress RNA polymerase II elongation // Cell. 1999. Vol. 97. P. 41−51.
  196. Zama M., Olins D.E., Wilkinson-Singley E., Olins A.L. Reversibility of nucleosome conformation perturbed by urea // Biochem. Biophys. Res. Com. 1978. Vol. 85. N 4. P. 1446−1452.
  197. Zayets V.W., Bavykin S.G., Karpov V.P. Organization of histone along nucleosome DNA //Nucl. Ac. Res. 1981. Vol. 9. N 5. P. 1053−1067.
  198. Zhao J., Herrera-Diaz J., Gross DS. Domain-wide displacement of histones by activated heat shock factor occurs independently of Swi/Snf and is not correlated with RNA polymerase II density // Mol Cell Biol. 2005. Vol.25. P. 8985−8999.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?