Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Биомиметическое окисление алканов пероксидом водорода при катализе моделями негемовых оксигеназ

Диссертация: Биомиметическое окисление алканов пероксидом водорода при катализе моделями негемовых оксигеназ
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исследования активации и биомиметического окисления алканов являются традиционным направлением Института проблем химической физики РАН в Черноголовке. Несколько лет назад в ИПХФ РАН впервые была обнаружена биомиметическая реакция переноса атома кислорода от пероксида водорода в С-Н связь алканов при катализе негемовыми комплексами железа, протекающая с сохранением конфигурации асимметрического… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОКСИГЕНАЗЫ И ИХ ХИМИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
    • 1. 1. Оксигеназы — биологические катализаторы окисления
      • 1. 1. 1. ЦитохромР
      • 1. 1. 2. 2-His-1 -COO" - оксигеназа
      • 1. 1. 3. Метанмонооксигеназа
    • 1. 2. Химические модели негемовых оксигеназ
      • 1. 2. 1. Функциональные модели негемовых оксигеназ
      • 1. 2. 2. Структурно-функциональные модели негемовых оксигеназ
        • 1. 2. 2. 1. Модели моноядерных активных центров
        • 1. 2. 2. 2. Модели биядерных центров
      • 1. 2. 3. Механизм и интермедиа&trade- реакций переноса
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Очистка растворителей и углеводородов
    • 2. 2. Синтез лигандов и комплексов
    • 2. 3. Методика окисления
    • 2. 4. Методы анализа
  • ГЛАВА 3. СИНТЕЗ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА (III) С ФЕНАНТРОЛИНОМ И
  • ЕГО ПРОИЗВОДНЫМИ И ИХ КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТ
  • ГЛАВА 4. СИНТЕЗ, ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА И КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА (И) И
  • ЖЕЛЕЗА (Ш) С КАРБОКСАМИДНЫМ ЛИГАНДОМ
  • ГЛАВА 5. СТРОЕНИЕ И КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА (III) С КАРКАСНЫМИ ЛИГАНДАМИ
  • ГЛАВА 6. ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА НА
  • ОКИСЛЕНИЕ АЛКАНОВ МОДЕЛЯМИ НЕГЕМОВЫХ ОКСИГЕНАЗ

Биомиметическое окисление алканов пероксидом водорода при катализе моделями негемовых оксигеназ (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Биомиметическое окисление алканов, катализируемое моноядерными или биядерными комплексами железа, представляет значительный интерес не только вследствие необходимости новых эффективных и селективных катализаторов функционализации алканов, но также с точки зрения познания механизма удивительных ферментов — оксигеназ, способных селективно и с высокой скоростью окислять углеводороды при обычных условиях. Несмотря на все усилия, механизм этих реакций все еще остается до конца невыясненным и необходимы всесторонние дополнительные исследования с использованием различных подходов.

Большинство оксигеназ являются металлоферментами, содержащими ионы переходных металлов, преимущественно железо или медь, роль которых сводится к активации молекулярного кислорода и понижению кинетического барьера для реакции его с углеводородами благодаря образованию реакционноспособных металл-кислородных интермедиатов. Согласно современным представлениям механизм катализа оксигеназами состоит в переносе атома кислорода от активного металл-кислородного интермедиата, образующегося в результате восстановительной активации Ог на металлоцентре М, к субстрату: м —^ М02-^ М (022″) —- М (О) so + м.

1 2 3.

Железосодержащие оксигеназы, способные окислять алканы, разделяют на три основных типа. Это, прежде всего, широко распространенная в природе гемовая оксигеназа, цитохром Р450, содержащая в активном центре порфириновый комплекс железа (гем). Известны также две негемовые оксигеназы: моноядерная 2-His-l-COCTоксигеназа и биядерная метанмонооксигеназа (ММО), содержащая два иона железа в активном центре.

Химические модели помогли выяснить многие вопросы механизма действия гемовых оксигеназ. Использование металл-порфириновых комплексов оказало большое влияние на развитие представлений об активном феррильном интермедиате цитохрома Р450 и путях его образования из кислородного комплекса.

Моделирование негемовых оксигеназ находится только в начале своего развития. В случае негемовых оксигеназ задача выбора модельных комплексов оказалась значительно сложнее, поскольку комплексы с простыми (монои бидентатными) лигандами, как правило, обладают кинетической нестабильностью в растворах, а комплексы с известными полидентатными лигандами обычно нереакционноспособны. Потребовался синтез биомиметических лигандов. Тем не менее, с помощью относительно простых негемовых комплексов удалось прояснить природу пероксидного и феррильного интермедиатов ММО, а также, продемонстрировать устойчивость феррила в негемовом окружении и его участие в стереоселективном окислении алканов.

С другой стороны, химическое моделирование, наряду с необходимостью более глубокого проникновения в сущность ферментативного катализа оксигеназами, стимулировалось и тем, что направленное оксигенирование определенной связи С-Н в алканах и других соединениях неизвестно в органической химии и в то же время крайне притягательно для нее в связи с проблемой функционализации алканов. Действительно, алканмонооксигеназы, такие как цитохром Р450 и ММО, способны эффективно катализировать энергетически трудное гидроксилирование алканов в мягких условиях с высокой селективностью. И, что еще важнее, подобные ферменты способны региои стереоселективно внедрять атом кислорода в неактивированные связи С-Н различных соединений в одну стадию, осуществляя, таким образом, направленный перенос атома кислорода от окислителя в С-Н-связь.

Исследования активации и биомиметического окисления алканов являются традиционным направлением Института проблем химической физики РАН в Черноголовке [1, 2]. Несколько лет назад в ИПХФ РАН впервые была обнаружена биомиметическая реакция переноса атома кислорода от пероксида водорода в С-Н связь алканов при катализе негемовыми комплексами железа, протекающая с сохранением конфигурации асимметрического атома углерода. [3]. Это исследование было продолжено в работах французских [4] и американских ученых [5, 6]. К настоящему времени известно только несколько каталитических систем такого типа, осуществляющих стереоспецифическое окисление алканов и они пока малоэффективны [5]. Кроме того, механизм реакций протекающих в этих системах недостаточно изучен. Поэтому необходим поиск новых, более совершенных систем и их исследование.

Как уже было сказано, комплексы на основе простых лигандов являются сравнительно лабильными и не могут адекватно моделировать хорошо организованную структуру активных центров ферментов. С целью получения адекватных моделей негемовых биядерных центров в ИПХФ РАН ранее были сконструированы каркасные лиганды, в которых терминальные группы были связаны с карбоксилатом, способным образовывать мостик между двумя атомами железа, и синтезированы биядерные комплексы, структурные модели ММО. Однако каталитические свойства этих комплексов не были достаточно изучены.

Актуальность проблемы. Изучение структуры и механизма действия ферментов открывает путь к созданию синтетических катализаторов по своей эффективности и селективности не уступающих ферментам.

Метан один из самых распространенных и нереакционноспособных представителей семейства насыщенных углеводородов. Однако, фермент ММО из Methylococcus capsulatus (Bath) и Methylosinus trichosporium ОВЗЬ способен окислять метан до метанола при нормальных условиях, что стимулирует химиков искать новые реакции функционализации углеводородов.

Известные в химии биядерные д-оксо-/х-карбоксилатные комплексы железа проявляют сходство с активным центром ММО. До настоящего времени синтезировано множество биядерных карбоксилат-мостиковых комплексов железа. Однако эффективные функциональные модели ММО не были получены. Одной из причин этого является кинетическая лабильность простых биядерных комплексов в условиях катализа, приводящая к разрушению биядерной структуры.

В последние годы были открыты оксигеназы, содержащие в активном центре моноядерные негемовые комплексы железа. Актуальным является получение структурных моделей этих монооксигеназ и исследование их функциональной активности.

Цель работы. Основной задачей настоящей работы было получение новых комплексов железа, моделирующих активные центры негемовых оксигеназ, и изучение каталитической активности их и некоторых ранее полученных комплексов в стереоспецифическом окислении алканов пероксидом водорода. Исследования были сосредоточены на следующих направлениях:

1 синтез новых полидентатных лигандов, включая замещенные фенантролины, тетрадентатные карбоксамидные лиганды и октадентатные бинуклеирующие каркасные лиганды.

2 Изучение комплексообразования новых лигандов с железом (III) и.

II).

3 Выяснение особенностей строения полученных комплексов методом рентгеноструктурного анализа, спектральными методами и электроспрей масс-спектроскопией (ЕСМС).

4 Изучение каталитической активности комплексов железа в окислении циклогексана, адамантана и 1,2-ис-диметилциклогексана пероксидом водорода.

5 Получение данных о механизме путем использования тестов на механизм и попытки обнаружить пероксидные и феррильные интермедиаты в модельных системах.

Научная новизна работы. Синтезированы новые лиганды (тетрадентатный лиганд с карбоксамидным донором, декадентатный динуклеирующий каркасный лиганд с пиридин-карбоксилатным донором, фенантролиновые лиганды с липофильными заместителями) и на их основе получены биомиметические комплексы железа, состав и строение которых подтверждены элементным и спектральным анализом. Физико-химические свойства полученных комплексов исследованы методами ЭПР, ИК-, УФ-видимой спектроскопией, получены рентгеновские структуры комплексов с карбоксамидным лигандом.

Особое внимание было уделено изучению каталитической активности этих комплексов в реакции окисления алканов пероксидом водорода в мягких условиях. Большинство полученных комплексов способны катализировать селективное и стереоспецифическое окисление алканов до спиртов, что подтверждает общность механизма переноса атома О для всех этих систем независимо от лигандного окружения. Системы с карбоксамидными комплексами железа оказались наиболее эффективными из известных моделей негемовых оксигеназ в окислении алканов. С использованием биядерных комплексов железа с каркасными лигандами, сохраняющими целостность биядерного центра и его координационного окружения в каталитическом растворе, подтвержден механизм переноса О для биядерного центра, что делает эти комплексы хорошими структурно-функциональными моделями метанмонооксигеназы. При высоких концентрациях пероксида водорода обнаружена новая реакция стереоспецифического гидропероксидирования алканов комплексами железа. Этот результат подтверждает предположение об образовании и участии в реакции с алканами при высоких концентрациях пероксида водорода второго феррильного интермедиата, а именно феррил-пероксидного интермедиата.

Практическая значимость работы. Моделирование оксигеназ представляет интерес для химиков, прежде всего с точки зрения развития новых каталитических превращений, поскольку современные технологические процессы окисления углеводородов далеки от совершенства. Это одна из основных задач биомиметического катализа.

Понимание активации кислорода оксигеназами позволит прояснить общие принципы окисления углеводородов при катализе соединениями переходных металлов и разработать научные основы для биомиметического катализа окисления алканов и других соединений.

Развитие биомиметического окисление алканов дало новые возможности решения проблемы активации и функционализации С-Н связей. Практические потребности в производных алканов стимулируют поиск новых реакций для создания более эффективных процессов превращения алканов. Основные источники алканов — нефть и природный газ — используются в основном в качестве горючего и только 5% подвергаются химической переработке, причем прямая функционализация алканов составляет всего доли процента. Соответствующие природные ферментативные системы являются пока непревзойденными как в отношении скорости, так и селективности окисления алканов, поэтому биомиметический подход, то есть создание их химических аналогов, представляется особенно перспективным. Необходимо отметить также, что молекулярный кислород и пероксид водорода являются наиболее экологически чистыми окислителями. Особенно быстро в последнее время развивается использование в химической промышленности пероксида водорода.

В то же время данные, полученные на модельных системах, представляют интерес для исследователей, изучающих монооксигеназы. Действительно, ни один механизм, постулируемый для ферментных систем, не может считаться доказанным, пока не будет найдена химическая модельная система, работающая по тому же механизму.

Апробация работы. По результатам работы опубликовано 5 статей и тезисы 4-х докладов на конференциях.

1. Гуткина Е. А., Рубцова Т. Б., Штейнман А. А. Синтез и каталитическое исследование Fe11- и Fe111- комплексов нового полидентатного лиганда с амидным донором // Кинетика и катализ. — 2003. — Т. 44. — № 1. — С. 116.

2. Гуткина Е. А., Трухан В. М., Штейнман А. А. Катализ стереоспецифического окисления алканов Ре2(|!-карбоксилато)-комплексами, моделирующими некоторые структурные черты активного центра метанмооксигеназы // Кинетика и катализ. — 2003. — Т.44. — № 6. -С.821.

3. Tetranuclear iron (III) complexes of a new octadentate pyridine-carboxylate ligand and their catalytic activity in alkane oxidation by hydrogen peroxide / Elena A. Gutkina, Vladimir M. Trukhan, Cortlandt G. Pierpont, Shaen Mkoyan, Vladimir V. Strelets, Ebbe Nordlander and Albert A. Shteinman // Dalton Trans. — 2006. — P. 492−501.

4. Турицына E.A., Гриценко O.H., Штейнман А. А. Эффект концентрации пероксида водорода в стереоспецифическом окислении алканов моделями негемовых оксигеназ // Кинетика и катализ. — 2007. — № 1.

5. Синтез новых фенантролиновых комплексов железа и их каталитическая активность в окислении алканов пероксидом водорода /О.Н. Гриценко, Е. А. Гуткина, М. Шмиттель и др. // Журнал неорганической химии. -2007.-№ 1.

Результаты проведенных исследований доложены в виде стендовых докладов на международных конференциях:

1. Gritsenko O.N., Gutkina Е.А., Shteinman А.А. New Binuclear Iron (III) Complexes in the Biomimetic Alkane Oxidation // Тезисы докладов 1-ой Международной конференции по высокоорганизованным каталитическим системам, Черноголовка. — 2002. — С. 67.

2. Gutkina Е.А., Shteinman А.А. Synthesis and catalytic activity of iron complexes of new tetradentate ligand with amide donor // Тезисы докладов 5-ой Европейской конференции по бионеорганической химии, Лунд, Швеция.-2002.-С. 102.

3. Gutkina Е.А., Shteinman А.А. Structure and catalytic activity of iron carboxamide complexes: new catalysts for stereospecific alkane oxidation // Тезисы докладов международной конференции по современным направлениям в металлорганической и каталитической химии, Москва. -2003.-С.139.

4. Gutkina Е.А., Shteinman А.А. Stereospecific Alkane Oxidation Catalyzed by Fe2(/x-Carboxylato) Complexes, which Model Some of the Structural Features of the Active Center of Methane Monooxygenase // Тезисы докладов 2-ой Международной конференции по высокоорганизованным каталитическим системам, Москва. — 2004.

Работа представлялась на V (2003 г.) конкурсе молодых ученых имени С. М. Батурина в ИПХФ РАН и на ежегодных конференциях в отделе «Кинетики и катализа».

Объем и структура диссертации. Общий объем диссертации 110 страниц. Диссертация состоит из введения, 6-и глав, заключения, где сформулированы основные результаты и выводы, и списка цитируемой литературы, состоящего из 113 ссылок. В диссертации 32 рисунка, 9 таблиц.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ.

1. Проведено систематическое изучение каталитической активности трех типов комплексов железа, моделирующих активные центры негемовых оксигеназ, в реакции окисления алканов пероксидом водорода: 1) комплексы с бидентатными лигандами на основе фенантролина, 2) комплексы с тетрадентатными Nи Ы, 0-лигандами и 3) комплексы с октадентатными каркасными лигандами, содержащими карбоксилатную функцию.

2. Для всех трех групп синтезированных модельных комплексов установлены общие закономерности: высокая стереоспецифичность окисления в достаточно широком интервале изменения концентраций Н2О2, указывающая на протекание процесса окисления в координационной сфере металлокомплекса по механизму, который включает пероксидный и феррильный интермедиаты, как в случае оксигеназуменьшение параметров А/К и 3°/2° при увеличении концентрации Н2О2, интерпретированное как включение в реакцию с алканами нового феррильного интермедиата — феррил-пероксидного интермедиата, образующегося при высоких концентрациях Н2Огналичие в координационной сфере металлокомплекса лабильных лигандов, необходимых для проявления каталитической активности, по этим лабильным координационным местам происходит присоединение пероксида водорода и образованием пероксидного интермедиата с последующим превращением его в феррильный интермедиат, атакующий алкан.

3. С целью моделирования координационного окружения железа в негемовых оксигеназах синтезирован новый тетрадентатный триподальный лиганд, содержащий карбоксамидную функцию, и на его основе получены и охарактеризованы новые комплексы железа.

Комплекс Fe (II) с этим лигандом состава 1:1 оказался наиболее эффективным из известных катализаторов стереоспецифического окисления алканов пероксидом водорода.

4. Синтезированы новый каркасный лиганд и тетраядерный комплекс железа на его основе, способный в растворе ацетонитрила распадаться на биядерные д-карбоксилатные комплексы. Эти модельные комплексы катализируют стереоспецифический перенос атома кислорода от пероксида водорода на С-Н-связи алканов по оксигеназному механизму, и поэтому могут рассматриваться как первые адекватные модели активного центра метанмонооксигеназы.

5. Обнаружена реакция стереоспецифического гидропероксидирования алканов пероксидом водорода при катализе карбоксамидным комплексом железа. Стереоспецифическое образование ROOH только при высоких концентрациях Н2О2 даже в атмосфере аргона, свидетельствует в пользу того, что при этих концентрациях действует второй феррильный интермедиат LFev=0(00H), логично объясняющий образование ROOH без участия 02.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. Е. Metal Complexes in Biomimetic Chemical Reactions. New York: CRC Press, 1997.
  2. Shilov A.E., Shteinman A. A Oxygen atom transfer into C-H bond in biological and model chemical systems. Mechanistic aspects // Acc. Chem. Res. 1999. -V. 32.- P.763−771.
  3. Kulikova V.S., Gritsenko O.N., Shteinman A.A. Molecular of alkane oxidation involving binuclear iron complexes // Mendeleev Commun. -1996. P. 119 — 120.
  4. Hydroxylation of alkanes catalysed by a chiral fx-oxo diferric complex: a metal-based mechanism / Y. Mekmouche, C. Duboc-Toia, S. Menage et al. // J. Mol.Catal. (A). -2000. V. 156.-№ l.-P. 85−89.
  5. Chen K., Que L., Jr. Stereospecific alkane hydroxylation by non-heme iron catalysts: mechanistic evidence for an Fev = О active species // J. Am. Chem. Soc.-2001.-V. 123.-P. 6327−6337.
  6. Tshuva E. Y. and Lippard S. J. Synthetic models for non-heme carboxylate-bridged diiron metalloproteins: strategies and tactics // Chem. Rev. 2004. — № 104.-P. 987- 1012.
  7. Harris D., Loew G., Waskell L. Structure and Spectra of Ferrous Dioxygen and Reduced Ferrous Dioxygen Model Cytochrome P450 // J. Am. Chem. Soc. -1998.-V. 120.-P. 4308−4318.
  8. Dioxygen activation at mononuclear nonheme iron active sites: enzymes, models, and intermediates / M. Costas, M. P. Mehn, M. P. Jensen et al. // Chem. Rev. 2004. — V. 104. — P.939 — 986.
  9. Koehntop K.D., Emerson J.P., Que L, Jr. The 2-His-l-carboxylate fasial triad: a versatile platform for dioxigen activation by mononuclear non-heme iron (II) enzymes // J. Biol. Chem. 2005. — V. 10. — P. 87 — 93.
  10. Hegg E.L., Que L., Jr. The 2- his-l-carboxylate facial triad. An emerging structural motif in mononuclear non-heme iron (II) enzymes // Eur. J. Biochem. 1997.-№ 250.-P.625−629.
  11. Que L., Jr. One motif many different reactions // Nat. Struct. Biol. — 2000. — № 7. — P. l 82−184.
  12. Wacken L.P. Enzyme microb tech. 2002. — V. 31. — P. 577 — 587.
  13. Hausinger R.P. Fe (II)/alpha-ketoglutarate-dependent hydroxylases and related enzymes // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2004. — V. 39. — № 1. — P. 21 — 68.
  14. Schofield C.J., Zhang Z. Structural and mechanistic studies on 2-oxoglutarate-dependent oxygenases and related enzymes // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. -V. 9. — № 6. — P. 722−731.
  15. Vaillancourt F.H., Bolin J.T., Eltis L.D. Pseudomonas / Ed. Ramon J.-L. New York: Kluwer/Plenum, 2004. — P. 359 — 395.
  16. Fitzpatrick P.F. Mechanism of aromatic amino acid hydroxylation // Biochemistry. 2003. — V. 42. — № 48. — P. 14 083 — 14 091.
  17. Crystal structure of naphthalene dioxygenase: Side-on binding of dioxygen to iron / A. Karlsson, J.V. Parales, R.E. Parales et al. // Science. V. 299. — № 5609.-P. 1039- 1042.
  18. Liu K.E., Lippard S. J. Advances in inorganic chemistry / Ed. Sykes A.G. San Diego, CA: Acad. Press, Inc., 1995. — V.42. — P. 263.
  19. Colby J., Stirling D.I., Dalton H. The soluble methane mono-oxygenase of Methylococcus capsulatus (Bath). Its ability to oxygenate n-alkanes, n-alkenes, ethers, and alicyclic, aromatic and heterocyclic compounds // Biochem. J. -1977.-V. 165.-P.395−402.
  20. Tonge G.M., Harrison D.E.F., Higgins I.J. Purification and properties of the methane mono-oxygenase enzyme system from Methylosinus trichosporium OB3b // Biochem. J. 1977. — V. 161. — P.333 — 344.
  21. Woodland M.P., Dalton H. Purification and characterization of component A of the methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath) II J. Biol. Chem. 1984. — V. 259. — P. 53 — 59.
  22. Fox B.G., Dege J.E., Lipscomb J.D. Complex formation between the protein components of methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium OB3b. Identification of sites of component interaction // J. Biol. Chem. 1991. -V. 266. — P.540 — 550.
  23. X-ray absorption spectroscopic studies of the methane monooxygenase hydroxylase component from Methylosinus trichosporium OB3b / L. Shu, Y. Liu, J.D. Lipscomb et al. // J. Biol. Inorg. Chem. 1996. — V. 1. — P. 297 — 304.
  24. Benson D.E., Suslik K.S., Sligar S.G. Reduced oxy intermediate observed in D251N cytochrome P450 (cam) // Biochemistry. 1997. — V. 36. — P. 5104 -5107.
  25. Oxoiron porphyrin species with high-valent iron formation by solvent-dependent protonation of a peroxoiron (III) porphyrinate derivative / D. Mandon,
  26. R. Weiss, M. Franke et al. // Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1989. — V. 28. — P. 1709−1711.
  27. Khenkin A.M., Shteinman A.A. The mechanism of oxidation of alkanes by peroxo complexes of iron porphyrins in the presence of acylating agents: a model for activation of 02 by cytochrome P-450 // Chem. Commun. 1984. — P. 1219.
  28. Critical review of rate constants for reactions of hydrated electrons. Chemical kinetic data base for combustion chemistry. Part 3: propane / G.V. Buxton, C.L. Greenstock, W.P. Helman et al. // J. Phys. Chem Ref. Data. 1988. — V. l 7. — № 2.-P. 513−886.
  29. A putative nonooxygenase nimic which functions via well-disguised free radical chemistry / P.A. MacFaul, K.U. Ingold, D.D.M. Wayner et al. // J. Am. Chem. Soc. 1997. — V. 119. — P. 10 594 — 10 598.
  30. Colussi A.J. Chemical kinetics of small organic radicals. FL: CRC Press, Boca Raton, 1988. th
  31. Handbook of chemistry and physics. 77 ed. — FL: CRC Press, Boca Raton, 1990.-P. 9−63.
  32. Melander L., Saunders W.H., Jr. Reaction rates of isotopic molecules. New York: Wiley-Interscience, 1980.
  33. Heme-containing oxygenases / M. Sono, M.P. Roach, E.D. Coulter et al. // Chem. Rev. 1996. — V. 96. — P. 2841−2888.
  34. Nesheim J.C., Lipscomb J. D. Large kinetic isotope effects in methane oxidation catalyzed by methane monooxygenase: evidence for C-H bond cleavage in a reaction cycle intermediate // Biochemistry. 1996. — V. 35. — P. 10 240−10 247.
  35. Groves J.T. and Nemo Т.Е. Aliphatic hydroxylation catalyzed by iron porphyrin complexes // J. Am. Chem. Soc. 1983. — V. 105. — P 6243 — 6248.
  36. Ingold K.U., MacFaul P.A. Biomimetic Oxidations catalyzed by transition metal complexes / B. Meunier (Ed.). London: World scientific publishing and Imperial college press, 2000. — Chapter 2.
  37. Russel G.A. Deuterium-isotope effects in the autoxidation of aralkyl hydrocarbons. Mechanism of the Interaction of peroxy radicals // J. Am. Chem. Soc. 1957. — V. 79. — P. 3871 — 3877.
  38. Groves J.T. Key elements of the chemistry of cytochrome P-450: The oxygen rebound mechanisms // J. Chem. Ed. 1985. — V. 62. — P. 928 — 931.
  39. Bowry V.W., Ingold K.U. A radical clock investigation of microsomal cytochrome P-450 hydroxylation of hydrocarbons. Rate of oxygen rebound // J. Am. Chem. Soc. 1991. — V. 113. — P. 5699 — 5707.
  40. A nonsynchronous concerted mechanism for cytochrome P-450 catalyzed hydroxylation / M. Newcomb, M.-H.L. Tadic-Biadatti, D.L. Chestney et al. // J. Am. Chem. Soc.-1995.-V. 117.-P. 12 085- 12 091.
  41. Walling C. Fenton’s reagent revisited // Acc. Chem. Res. 1975. — V. 8. — P.125 -131.
  42. Е.И., Мурадов H.3., Штейнман А. А. Низкотемпературное сопряженное окисление насыщенных углеводородов с участием солей металлов переменной валентности // Изв. АН СССР. Сер. Хим. 1974. — С. 1805.
  43. Влияние среды на механизм автоокисления хлорида олова (И) в водно-органических растворителях / Ю. В. Гелетий, И. В. Захаров, Е. И. Карасевич и др. // Кинетика и катализ. 1979. — Т. 20. — С. 1124.
  44. Shul’pin G.B. Metal-catalysed hydrocarbon oxidations // C.R. Chemie. 2003. -V. 6.-P. 163- 178.
  45. Hydrogen peroxide oxygenation of alkanes including methane and ethane catalyzed by iron complexes in acetonitrile / Shul’pin G.B., Nizova G.V., Kozlov Y.N. et al. // Adv. Synth. Cat. 2004. — V. 346. — P. 317 — 332
  46. Panov G.I., Sobolev V.I., Kharitonov A.I. The role of iron in N20 decomposition on ZSM-5 zeolite and reactivity of the surface oxygen formed // J. Mol. Catal. -1990. -№ 61.- P.85 97.
  47. Chen K., Que L., Jr. Evidence for the participation of a high-valent iron-oxo species in stereospecific alkane hydroxylation by a nonheme iron catalyst // Chem. Commun. 1999. — P. 1375 — 1376.
  48. Mechanistic tuning of hydrocarbon oxidations with H2O2, catalyzed by hexacoordinate ferrous complexex / Y. Mekmouche, S. Menage, J. Pecaute et al. // Eur. J. Inorg. Chem. 2004. — P. 3163 — 3171.
  49. Shteinman A. A. The mechanism of methane and dioxygen activation in the catalytic cycle of methane monooxygenase // FEBS Lett. 1995. — V. 362. -P.5−9.
  50. W. H., Lippard S. J. (/i-Oxo)bis(jn-acetato)bis(tri-l-pyrazolylborato)diiron(III), (HBpz3)Fe0(CH3C02)2Fe(HBpZ3).: model for the binuclear iron center of hemerythrin // J. Am. Chem. Soc. 1983. — V. 105. — P. 4837−4838.
  51. K., Pohl J., Gebrt W. {(CfiH^FeH-OX-CHjCC^.2* a dinuclear iron (III) complex with a metazidohemerythrin-type structure // Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1983. — V. 22. — P. 727.
  52. Kurtz D. M. Oxo- and hydroxo-bridged diiron complexes: a chemical perspective on a biological unit I I Chem. Rev. 1990. — V. 90. — P .585−606.
  53. A.A. Окисление алканов при катализе биядерными мю-оксо-мю-карбоксилато-комплексами железа (III) с бипиридилом. // Докл. АН СССР.- 1991.-V. 321.-С. 775.
  54. Alkane oxidation catalyzed by ц-oxo-bridged diferric complexes a structure-reactivity correlation study / S. Menage, J. M. Vincent, C. Lambeaux et al. // Inorg. Chem. — 1993. — V. 32. — P. 4766 — 4773.
  55. Alkane oxidation catalyzed by mu-oxo bridged diferric complexes: An overall mechanism / S. Menage, J. M. Vincent, C. Lambeaux et al. // J. Mol. Catal. (A). 1996.-V. 113.-P. 61 -75.
  56. О.Н., Нестеренко Г. Н., Штейнман А. А. Влияние заместителей в лиганде на окисление алканов биядерными оксомостиковыми комплексами железа // Известия АН. Сер. Хим. 1995. — № 12. — Р. 2518−2520.
  57. Crystal structure analysis of a synthetic non-heme diiron-02 adduct: insight into the mechanism of oxygen activation/ Y. Dong, S. Yan, V.G. Young et al. / Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1996. — V. 35. — P.618 — 620.
  58. Kim K., Lippard S.J. Structure and mossbauer spectrum of a (-l, 2-peroxo)bis (-carboxylato)diiron (III) model for the peroxo intermediate in the methane monooxygenase hydroxylase reaction cycle // J. Am. Chem. Soc. 1996. — V. 118.-P. 4914−4915.
  59. Characterization of a nonheme mononuclear peroxoiron (III) intermediate by UV/Vis and EPR spectroscopy and mass spectrometry / A. J. Simaan, F. Banse, P. Mialane and et al. // Eur. J. Inorg. Chem. 1999. — № 6. — P.993 — 996.
  60. Costas M., Chen K., Que L., Jr. Biomimetic nonheme iron catalysts for alkane hydroxylation // Coord. Chem. Rev. 2000. — № 200−202. — P. 517 — 544.
  61. Sobolev A.P., Babushkin D.E., Talsi E.P. Stability and reactivity of low-spin ferric hydroperoxo and alkylperoxo complexes with bipyridine and phenantroline ligands // J. Mol. Catal. (A). 2000. — V. 159. — P.233 — 245.
  62. Que L., Jr. Oxygen activation at non-heme diiron active sites in biology: lessons from model complexes // J. Chem. Soc., Dalton Trans. -1997. P. 3933−3940.
  63. MacMurdo V. L., Zheng H., Que L., Jr. Model for the cofactor formation reaction of E. Coli ribonucleotide reductase, from a diiron (II) precursor to an FeIHFeIV species via a peroxo intermediate // Inorg. Chem. 2000. — V. 39. — № 11.-P. 2254−2255.
  64. Kim C., Dong Y., Que L., Jr. Modeling nonheme diiron enzymes: hydrocarbon hydroxylation and desaturation by a high-valent Fe202 diamond core // J. Am. Chem. Soc. 1997. — V. 119. — P. 3635−3636.
  65. An FeIV=0 complex of a tetradentate tripodal nonheme ligand / M. H. Lim, J.-U. Rohde, A. Stubna et al. // PNAS. 2003. — V. 100. — № 3. — P. 3665 — 3670.
  66. Crystallographic and spectroscopic characterization of a nonheme Fe (IV)=0 complex / J.-U. Rohde, J.-H. In, M. H. Lim et al. // Science. 2003. — V. 299. -P. 1037−1039.
  67. Stereospecific alkane hydroxylation with H2O2 catalyzed by an Fe (II) TPA complex / C. Kim, K. Chen, J. Kim et al. // J. Am. Chem. Soc. 1997. — V. 119. -P. 5964−5965.
  68. Sobolev A. P., Babushkin D. E., Talsi E. P. Formation of low-spin peroxoiron (III) complexes in Gif-type catalytic systems // Mendeleev Commun. 1996.-№ 3.-P. 33−34.
  69. Катализ биядерными комплексами Fe (III) реакций окисления углеводородов гидропероксидами / О. Н. Гриценко, Г. Н. Нестеренко, B.C. Куликова и др. // Кинетика и катализ. 1997. — Т. 38. — № 5. — С. 699−706.
  70. Simple one-step synthesis of 3-bromo-l, 10-phenantroline and 3,8-dibromo-l, 10-phenanthroline fundamental building-blocks in the design of metal-chelates / D. Tzalis, Y. Tor, S. Failla et al. // Tetrahedron Lett. — 1995. — V. 36. — № 20. — P. 3489−3490.
  71. Oxidative chlorination of 1,10-phenanthroline and its derivatives by phosphorus-pentachloride in phosphoril choride / M. Yamada, Y. Nakamura, T. Hasegawa et al. // Bull. Chem. Soc Jpn. 1992. — V. 65. — № 7. — P. 2007−2009.
  72. Tetranuclear iron (III) complexes of a new octadentate pyridine-carboxylate ligand and their catalytic activity in alkane oxidation by hydrogen peroxide / E.A. Gutkina, V. M. Trukhan, C. t G. Pierpont et al. // Dalton Trans. 2006. — P. 492−501.
  73. А. Форд P. Спутник химика. М.: Мир, 1976. С. 167.
  74. Radical chemistry of tert-butyl hydroperoxide (TBHP). Part 1. Studies of the Fein-TBHP mechanism / D.H. Barton, V.N. Le Gloahec, H. Patin et al. // New J. Chem.- 1998.-P. 559−563.
  75. A.A. Роль металл-кислородных интермедиатов в биологическом и химическом монооксигенировании алканов // Известия АН. Серия химическая. 2001. — № 10. — С. 1712−1727.
  76. Е.А., Рубцова Т. Б., Штейнман А. А. Синтез и каталитическое исследование Fe11- и Fe111- комплексов нового полидентатного лиганда с амидным донором // Кинетика и катализ. 2003. — Т. 44. — № 1. — С. 116 — 121.
  77. Titze C., Kaim W., Zalis S. Structural flexibility of the hydrogen-free acceptor ligand octachloro-1,10-phenanthroline in its complexes with d (10) metal ions // Inorg. Chem. 1997. — V.36. -№ 12. — P. 2505−2510.
  78. Niemers E., Hiltmann, R. Pyridylalkyl-substituierte Amine // Synthesis. 1976. — № 9. — P. 593−594.
  79. Rowland J. M., Olmstead M., Mascharak P. K. Syntheses, structures, and reactivity of low spin iron (III) complexes containing a single carboxamidonitrogen in a FeN5L. chromophore // Inorg. Chem. 2001. V. 40. — № 12. -P.2810 — 2817.
  80. Coordination chemistry of transition metal complexes of a novel pentadentate ligand / С. K. Sams, F. Somoza, I. Bernal et al. // Inorg. Chim. Acta. 2001. -V. 318.- P. 45−52.
  81. Chapman R. L., Vagg K. S. Studies on the metal-amide bond. I. Metal complexes of the bis-amide tetradentate ligand N, W-bis (2'~ pyridinecarboxamide)-l, 2-benzene I I Inorg. Chim. Acta. -1979. V. 33. -№ 2.-P. 227−234.
  82. Первая структурно-функциональная модель метанмонооксигеназы / В. М. Трухан, В. В. Полухов, И. В. Сулименков и др. //Кинетика и катализ. -1998. Т. 39. — № 6. — С. 858 — 862.
  83. В.М. Синтез негемовых комплексов железа структурных моделей активных центров железосодержащих ферментов: Дисс. кандидата хим. наук — Черноголовка, 2000. — 153 с.
  84. Design and synthesis of new models for diiron biosites / V.M. Trukhan, O.N. Gritsenko, E. Nordlander et al. // J. Inorg.Biochem. 2000 — V. 79. — P. 41 — 46.
  85. Que L., Jr. The heme paradigm revisited: alternative reaction pathways considered Introduction// J.Biol. Inorg. Chem. — 2004. — V. 9. — № 6. — P. 643.
  86. Que L., Jr. The oxo/peroxo debate: a nonheme iron perspective// J.Biol. Inorg. Chem. 2004. — V. 9. — № 6. — P.684 — 690.
  87. Nam W., Ryu Y. O., Song W. J. Oxidizing intermediates in cytochrome P450 model reactions // J.Biol. Inorg. Chem. 2004. — V. 9. — № 6. — P. 654 — 660.
  88. Yoshizawa K., Shiota Y., Kamachi T. Mechanistic proposals for direct benzene hydroxylation over Fe-ZSM-5 zeolite // J. Phys. Chem. 2003. — V. 107. — № 41. P. l 1404- 11 410.
  89. J. В., Olivier-Lilley G. L., Averill, B. A. Proteins containing oxo-bridged dinuclear iron centers: a bioinorganic perspective // Chem. Rev. 1990. -V. 90. — № 8. — P. 1447 — 1467.
  90. High-valent nonheme iron. Two distinct iron (IV) species derived from a common iron (II) precursor / M. P Jensen, M. Costas, R. J. H. Ho et al. // J. Am. Chem. Soc.-2005.-V. 127.-№ 30.-P. 10 512- 10 525.
  91. Wang X., Li S., Jiang Y. Mechanism of H202 dismutation catalyzed by a new catalase mimic (a non-heme dibenzotetraaza14. annuiene-Fe (III) complex): A density functional theory investigation // Inorg. Chem. 2004. — V. 43. — № 20. -P. 6479−6489.
  92. Catalytic sulfoxidation and epoxidation with a Mn (III) triazacorrole: Evidence for a «third oxidant» in high-valent porphyrinoid oxidations / S. H. Wang, B. S. Mandimutsira, R. Todd et al. // J. Am. Chem. Soc. 2004. — V. 126. — №.1. — P. 18−19.
  93. Selective dioxygenation of cyclohexane catalysed by hydrogen peroxide and dinuclear iron (III) complexes with /x-alkoxo bridges / S. Nishino, H. Hosomi, S. Ohba et al. // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1999. -№ 9. — P. 1509 — 1514.
  94. Hydroperoxidation of methane and other alkanes with H202 catalyzed by a dinuclear iron complex and an amino acid / G.V. Nizova, B. Krebs, G. Suss-Fink et al. // Tetrahedron. 2002. — V. 58. — № 23. — P. 9231 — 9237.
  95. Bhattacharyya J., Dutta K., Mukhopadhyay S. Mechanistic studies on oxidation of hydrazine by mu-oxo diiron (III, III) complex in aqueous acidic media-proton coupled electron transfer // Dalton Trans. 2004. — № 18. — P. 2910−2917.
  96. Cyfert M. Kinetics of reaction of Fe (phen)32+ with hydrogen peroxide in neutral medium // Inorg. Chim. Acta 1985. — V. 98. — № 1. — P.25−28.
  97. Alkane oxygenation with H202 catalysed by FeCl3 and 2,2 -bipyridine / G.B. Shul’pin, C.C. Golfeto, G. Suss-Fink et al. // Tetrahedron Lett. 2005. — V. 46. -№ 27.-P. 4563−4567.
  98. Catalytic oxidation with a non-heme iron complex that generates a low-spin (FeOOH)-O-III intermediate / G. Roelfes, M. Lubben, R. Hage et al. // Chem. Eur. J. 2000. — V. 6. — № 12. — P. 2152 — 2159.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?