Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы

Диссертация: Исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна. Впервые на основе электрофизиологических, молекулярных, иммуноцитохимических методов было проведено комплексное исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы. Получены новые данные, свидетельствующие о том, что экспрессия этих белков коррелирует с электрофизиологическими показателями, отражающими интенсивность ионного транспорта в различных отделах кишки. Показано… Читать ещё >

Содержание

  • Исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы"
  • Список сокращений

Глава 1. Электрофизиологические характеристики эпителия различных сегментов кишки крысы

1.1. Обзор литературы.

1.2. Специфические методические особенности экспериментов.

1.3. Электрофизиологические характеристики различных сегментов кишки крысы.

1.4. Изменение трансэпителиального сопротивления и тока короткого замыкания при длительной инкубации.

1.5. Обсуждение.

Глава 2. Исследование экспрессии клаудинов в эпителии кишки крысы с помощью Вестерн-блот анализа

2.1. Обзор литературы.

2.2. Специфические методические особенности экспериментов.

2.3. Экспрессия клаудинов в эпителии кишки крысы.

2.4. Обсуждение.

Глава 3. Локализация белков плотных контактов в эпителии кишки крысы

3.1. Обзор литературы.

3.2. Специфические методические особенности экспериментов.

3.3. Распределение клаудинов по оси ворсинка — крипта или люминальная поверхность — крипта в эпителии кишки крысы.

3.4. Субклеточная локализация клаудинов в эпителиоцитах кишки крысы.

3.5. Обсуждение.7.

Глава 4. Влияние холерного токсина на проницаемость эпителия и структуру плотных контактов различных отделов кишки крысы

4.1. Обзор литературы.

4.2. Специфические методические особенности экспериментов.

4.3. Изменение электрофизиологических показателей в различных отделах кишки под действием холерного токсина, теофиллина и буметанида.

4.4. Изменение уровня экспрессии клаудинов в эпителии толстой кишки крысы под воздействием холерного токсина и теофиллина.

4.5.Обсуждение.

Исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Изучение процессов транспорта веществ, ионов и воды через эпителий кишки является актуальной проблемой современной физиологии висцеральных систем. Транспорт ионов через эпителий может осуществляться по трансцеллюлярному и по парацеллюлярному пути. Механизмы трансцеллюлярного транспорта изучены подробно (Ugolev et al., 1985; Тимофеева и др., 2000; Marples, 2001; Drozdowski et al., 2006; Gilbert et al., 2008). В случае парацеллюлярного транспорта веществ важная роль принадлежит комплексам плотных контактов, разделяющих апикальный и базолатеральный домены плазматических мембран и объединяющих эпителиоциты в единый пласт. Долгое время вопрос о существовании селективной межклеточной диффузии оставался неясным. Изучение данной проблемы стало возможным после выявления различных молекулярных компонентов плотных контактов. Трансмембранный белок окклюдин является их структурной основой (Furuse, 1993). Представители семейства клаудина, в котором насчитывают 24 белка (Furuse, 1998), обеспечивают барьерные свойства эпителия и участвуют в осуществлении селективной межклеточной диффузии. Показано, что клаудины -2, -7, -12, -15 и -16 могут формировать селективные ионные поры (Amasheh, 2002; Alexandre, 2005; Fujita, 2008) и таким образом осуществляют селективную межклеточную диффузию. Некоторые белки (клаудины -1, -3, -4, -5, -8 ,-14, -18, -19) снижают проницаемость эпителия (Van Itallie, 2006; Furuse, 2002; Wolburg, 2003; Angelow, 2007; Amasheh, 2008).

Вклад белков плотных контактов представляется важным аспектом в изучении проницаемости эпителия. Кроме этого эпителий кишки является удобной моделью для уточнения роли отдельных белков плотных контактов в осуществлении парацеллюлярного транспорта, так как эпителий разных отделов кишки имеет морфофункциональные отличия. К настоящему времени известны фрагментарные сведения об экспрессии клаудинов в 5 кишечном эпителии (Rahner, 2001; Amasheh, 2005; Fujita, 2006; Chiba, 2008). Однако до сих пор комплексного изучения роли белков семейства клаудина в реализации межклеточного транспорта в кишечном эпителии не проводилось.

Для анализа вклада отдельных клаудинов в межклеточный транспорт представлялось целесообразным использование теофиллина и холерного токсина, усиливающих, как известно, поток электролитов в полость кишки крысы.

Целью данной работы являлось изучение экспрессии белков плотных контактов и их функциональной роли в эпителии различных отделов кишки.

Задачи исследования:

1. Сопоставить электрофизиологические характеристики сегментов различных отделов кишки.

2. Провести сравнительный анализ экспрессии белков плотных контактов в эпителии двенадцатиперстной, тощей, подвздошной и толстой кишки.

3. Изучить локализацию белков плотных контактов в эпителии кишки.

4. Исследовать проницаемость эпителия и экспрессию клаудинов при действии холерного токсина и теофиллина.

Научная новизна. Впервые на основе электрофизиологических, молекулярных, иммуноцитохимических методов было проведено комплексное исследование белков плотных контактов в эпителии кишки крысы. Получены новые данные, свидетельствующие о том, что экспрессия этих белков коррелирует с электрофизиологическими показателями, отражающими интенсивность ионного транспорта в различных отделах кишки. Показано, что в разных отделах кишки существуют отличия в пространственном распределении клаудинов в эпителиоцитах и в различных участках эпителиального пласта. Определено влияние теофиллина и холерного токсина, повышающих концентрацию цАМФ в клетке и обеспечивающих транспорт электролитов в просвет кишки, на изменение проницаемости эпителия различных отделов кишки и на экспрессию белков семейства клаудина.

Научно-практическая значимость работы. В результате проведенного исследования получены данные, которые позволяют расширить теоретическое представление о парацеллюлярном транспорте электролитов через эпителий в различных отделах кишки. Результаты, полученные в ходе комплексного исследования белков плотных контактов, позволяют уточнить их роль в осуществлении межклеточного транспорта через кишечный эпителий. Данная работа имеет фундаментальное значение для физиологии висцеральных систем. Результаты диссертации используются в курсах лекций по физиологии, читаемых на биолого-почвенном факультете Санкт-Петербургского государственного университета.

Положения, выносимые на защиту.

1. Ионопроницаемость эпителия различных отделов кишки определяется комплексом показателей: электрофизиологическими характеристиками, уровнем экспрессии белков семейства клаудина и их распределением в пределах эпителиоцита и в различных участках эпителиального пласта.

2. В проницаемом эпителии тонкой кишки обеспечение селективной межклеточной диффузии может быть связано с экспрессией клаудинов -2, -7 и -12. В непроницаемом (плотном) эпителии толстой кишки барьерные свойства эпителия обеспечиваются экспрессией клаудинов -1, -3, -4, -5, -8 и -18.

3. Холерный токсин влияет на ионопроницаемость эпителия через изменение экспрессии белков плотных контактов.

Апробация работы. Результаты исследования доложены и обсуждены на XX съезде Физиологического общества им. И. П. Павлова (Москва, 2007 г.), на VI Всероссийской конференции с международным участием «Механизмы функционирования висцеральных систем», посвященной 50-летию открытия A.M. Уголевым мембранного пищеварения (Санкт-Петербург, 2008 г.), на 18-й и 19-й Международных Студенческих конференциях (Берлин, 2007 и 2008 гг.), на Конференции Европейского общества по изучению эпителиального транспорта (Памплона, Испания, 2008 г.).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 3 статьи в рецензируемых журналах и 5 тезисов докладов.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 162 страницах машинописного текста, состоит из введения, четырех глав, каждая из которых включает в себя обзор литературы, методические особенности экспериментов, результаты и их обсуждение, заключения, выводов и списка литературы, включающего 203 источника. Диссертация иллюстрирована 2 таблицами и 33 рисунками.

Выводы.

1. Величина тока короткого замыкания и трансэпителиального сопротивления в разных отделах кишки крысы свидетельствует о различиях интенсивности активного транспорта электролитов в тонкой и толстой кишке. Для непроницаемого эпителия толстой кишки характерна наименьшая величина ионного транспорта и наибольшие значения трансэпителиального сопротивления. Величина тока короткого замыкания в тонкой кишке свидетельствует о наибольшей интенсивности ионного транспорта в тощей кишке.

2. В эпителиальных клетках кишки экспрессируются различные белки семейства клаудина. В эпителии толстой кишки преобладают белки, повышающие плотность эпителия (клаудины-1, -3, -4, -5, -8, -18), а в тонкой кишке — белки, увеличивающие проницаемость (клаудины-2, -7 и -12). Во всех изучаемых отделах кишки не обнаружены клаудин-11 и клаудин-14.

3. В эпителии кишки идентифицированные белки семейства клаудина имеют различную локализацию в плазматической мембране. Часть из них располагаются в области плотных контактов (клаудины-2, -3, -4, -5, -7 — в эпителии подвздошной кишки, клаудин-2 — в эпителии толстой кишки). Другие клаудины обнаружены в базолатеральной мембране клеток (клаудин-1 — в эпителии подвздошной кишки, клаудины-3,-4 и -5 — в эпителии толстой кишки).

4. Теофиллин и холерный токсин имеют сходные эффекты в отношении тока короткого замыкания в различных отделах кишки крысы, но в отличие от теофиллина, холерный токсин увеличивает трансэпителиальное сопротивление в подвздошной и толстой кишке. Это подтверждается снижением экспрессии клаудина-2 и увеличением уровня клаудинов-1,-3,-4 и -8 в толстой кишке после инкубации с токсином и свидельствует об изменении ионопроницаемости эпителия под воздействием данного вещества.

Заключение

.

Значения электрофизиологических показателей свидетельствовали о том, что процесс активного транспорта ионов снижен в толстой кишке крысы по сравнению с тонкой кишкой. Интенсивность этого процесса различается в изучаемых отделах тонкой кишки. В тощей кишке активный перенос веществ через эпителий происходит наиболее интенсивно.

Исследования экспрессии белков семейства клаудина, функции которых были изучены на эпителии других органов, свидетельствует о том, что клаудины-2,-7 и -12 преобладают в тонкой кишке, эпителий которой относится к всасывающему типу. Другие белки плотных контактов, идентифицированные в кишечном эпителии (клаудины-1, -3, -4, -5, -8, -16, -18), имели наибольший уровень экспрессии в непроницаемом эпителии толстой кишки. Установлено, что изученные представители семейства клаудина могут располагаться в разных областях плазматической мембраны: в апикальном домене, в зоне плотных контактов, а также в базолатеральном домене мембраны эпителиоцитов.

Таким образом, в двенадцатиперстной, тощей, подвздошной и толстой кишке было обнаружено сходство электрофизиологических характеристик, связанных с перемещением электролитов через эпителий и распределением белков семейства клаудина в проксимально-дистальном направлении. Создание модельных условий движения ионов с помощью теофиллина и холерного токсина подтвердило данную связь. Было продемонстрировано, что в толстой кишке снижение трансэпителиального сопротивления под действием теофиллина сопровождается увеличением уровня клаудина-2, а холерный токсин усиливает трансэпителиальное сопротивление за счет повышения экспрессии клаудинов-1,-3,-4 и -8 и снижения экспрессии клаудина-2.

Таким образом, комплексное исследование представителей семейства клаудина в эпителии кишки крысы позволяет говорить, что данные белки участвуют в селективной межклеточной диффузии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. JI.B., Кузнецов В. Л., Груздков A.A. Всасывание глюкозы и галактозы в тонкой кишке крыс in vivo // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -1996.-Т. 82 (З).-С. 46−56.
  2. A.A. Современные представления о переносе веществ через эпителиальный слой тонкой кишки // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -1993.-Т. 79 (6).-С. 19−32.
  3. A.A., Громова Л. В. Исследование потребления крысами концентрированных растворов глюкозы и моделирование ее распределения вдоль кишки// Рос. физиол. журн. -2004.-Т. 90 (10). С. 1270 — 1280.
  4. Н.М., Громова Л. В., Груздков A.A. Структурный анализ роли облегченной диффузии в процессе всасывания глюкозы энтероцитами тонкой кишки крысы //Цитология. 2006. — Т. 48 (4). — С. 355−363.
  5. H.H., Тимофеева Н. М. Развитие концепций об ассимиляции пищи // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1996. — Т. 82 (3). — С. 5−18.
  6. А.Г., Amasheh S., Fromm М. Белки семейства клаудина в тонкой и толстой кишке крысы // Научные труды I Съезда физиологов СНГ, — Под ред. Р. И. Сепиашвили.- М.: Медицина-Здоровье. 2005. — С. 9−10.
  7. А.Г., Шадрин Л. В., Вешнякова А. Ю. и др. Экспрессия клаудина-2 и -16 в плотных контактах секреторного эпителия молочной железы мышей //Рос. физиол. журн. -2006.-Т.92,№ 11.С. 1391 1395.
  8. А.Г., Вешнякова А. Ю., Круг С. и др. Экспрессия белков плотных контактов в эпителии тонкой кишки крысы// Рос. физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -2007.-Т. 93, № 9. С. 1043−1054.
  9. Е.В., Шахматова Е. И., Комиссарчик Я. Ю. и др. Иммуноцитохимическая локализация вазопрессина при его всасывании клетками эпителия тонкой кишки крысы// Цитология. -2004.- Т. 46, № 11. -С. 953−959.
  10. H.M. Роль пептидаз в ассимиляции белков// Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -1993. -Т. 79 (6). С. 1−18.
  11. Н.М., Груздков А. А., Зильбер Ю. Д. и др. Физиология и биохимия ферментных адаптаций. Тонкая кишка / Мембранный гидролиз и транспорт. Новые данные и гипотезы // Под ред. А. М. Уголева. Л.: Наука. -1986.-С. 51−63.
  12. Н.М., Иезуитова Н. Н., Громова Л. В. Современные представления о всасывании моносахаридов, аминокислот, пептидов в тонкой кишке млекопитающих // Успехи физиол. наук. -2000.- Т.31 (4).-С.24−37.
  13. Е.В. Психофизиология человека Толковый русско-английский словарь, 12-е издание М.: Наука, 1997. — 546 с.
  14. A.M. Иезуитова Н. М. Элементы современной энтерологии / В кн. Адаптационно-компенсаторные процессы: на примере мембранного гидролиза и транспорта // Под ред. акад. A.M. Уголева. Л.: Наука. — 1991.-е. 7−51.
  15. A.M., Гусев В. М., Груздков А. А. Транссорбция как важный механизм молекулярного транспорта в биологических системах // Физиол. ж. 1992.-Т. 78 (8).-С. 38−43.
  16. Д.М. Патофизиология органов пищеварения // М.: Бином. -2005. с. 79−97.
  17. Abrami L., Gobin R., Berthonaud V. Localization of the FA-CHIP water channel in frog urinary bladder // Eur J Cell Biol. 1997. — V.73(3). — P. 215−21.
  18. Acharya P., Beckel J., Ruiz W.G. et al. Distribution of the tight junction proteins ZO-1, occludin, and claudin-4, -8, and -12, in bladder epithelium. Am. J. Physiol. Renal Physiol. -2004. V. 287. — P. F305 -F318.
  19. Adibi S.A. The oligopeptide transporter (Peptl) in human intestine: biology and function // Gastroenterol. -1997. V. 113(1). — P. 332−340.
  20. Agarwal R., D’Souza Т., Morin P.J. Claudin-3 and claudin-4 expression in ovarian epithelial cells enhances invasion and is associated with increased matrix metalloproteinase-2 activity// Cancer Res. 2005. — V.65. — P. 7378−7385.
  21. Alexandre M.D., Lu Q., Chen Y.H. Overexpression of claudin-7 decreases the paracellular CI- conductance and increases the paracellular Na+ conductance in LLC-PK1 cells//J. Cell Sci. 2005. — V. l 18. — P. 2683−2693.
  22. Amasheh M., Schlichter S., Amasheh S. Quercetin enhances epithelial barrier function and increases claudin-4 expression in Caco-2 cells// J Nutr.- 2008. -V. 138(6). P. 1067−1073.
  23. Amasheh S., Meiri N., Gitter A.H. et al. Claudin-2 expression induces cation-selective channels in tight junctions of epithelial cells.// J. Cell Sci. -2002.- V. l 15.-P. 4969−4976.
  24. Amasheh S., Milatz S., Krug S.M. Na+ absorption defends from paracellular back-leakage by claudin-8 upregulation// Biochem. Biophys. Res. Comm. — 2008
  25. Amasheh S., Milatz S., Krug S.M. Tight junction proteins as channel formers and barrier builders: claudin-2, -5, and -8 // Ann. N.Y. Acad. Sei. 2009.
  26. Amasheh S., Schmidt T., Mahn M. et al. Contribution of claudin-5 to barrier properties in tight junctions of epithelial cells // Cell Tissue Res. -2005.- V.321. P. 89−96.
  27. Anderson J. M. Molecular structure of tight junctions and their role in epithelial transport//News Physiol. Sei. -2001.- V.16.- P. 126 130.
  28. Angelow S., Kim K.J., Yu A.S. Claudin-8 modulates paracellular permeability to acidic and basic ions in MDCK II cells // J. Physiol. 2006. -V.571.-P. 15−26.
  29. Barrios-Rodiles M., Brown K.R., Ozdamar B. Highthroughput mapping of a dynamic signaling network in mammalian cells// Science. 2005. — V.307. — P. 1621−1625.
  30. Battle M.A., Konopka G., Parviz F. Hepatocyte nuclear factor 4a orchestrates expression of cell adhesion proteins during the epithelial transformation of the developing liver // Proc. Natl. Acad. Sei. U. S. A. 2006. — V. 103. — P.8419−8424.
  31. Bentzel C., Fromm M., Palant C. et al. Protamine alters structure and conductance of Necturus gallbladder tight junctions without major electrical effects on the apical cell membrane // J. Membrane Biol. -1987.- V. 95.- P. 9−20.
  32. Bergann T., Fromm A., Zeissig S. et al. Interaction of dexamethasone and TNFa in the regulation of ENaC-mediated sodium transport // J. Physiol. Biochem.-2007.- V. 63 (1).- P. 19.
  33. Berkes J., Viswanathan V.K., Savkovic S.D. et al. Intestinal epithelial responses to enteric pathogens: effects on the tight junction barrier, ion transport, and inflammation // Gut.-2003.- V. 52. P. 439−451.
  34. Blackman B., Russell T., Nordeen S.K. et al. Claudin 7 expression and localization in the normal murine mammary gland and murine mammary tumors// Breast Cancer Res. -2005.- V.7. P. 248 — 255.
  35. Blachier F., Vaugelade P., Robert V. et al. Comparative capacities of the pig colon and duodenum for luminal iron absorption // Can. J. Physiol. Pharmacol. — 2007. -V. 85(2). -P. 185−192
  36. Brot-Laroche E., Tobin V., Klein. C. et al. Insulin controls the location of GLUT2 in the brush border membrane of enterocytes // J. Physiol. Biochem.-2007.- V. 63 (l).-P. 9.
  37. Burant C.F., Takeda J., Brot-Laroche E. Fructose transporter in human spermatozoa and small intestine is GLUT5 // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267. — P. 14 527−14 526.
  38. Burgel N., Bojarski C., Mankertz J. et al. Mechanisms of diarrhea in collagenous colitis// Gastroenterology.- 2002.-V. 123.- P. 433 443.
  39. Calamita G., Mola M.G., Svelto M. Presence in frog urinary bladder of proteins immunologically related to the aquaporin-CHIP // Eur J Cell Biol. -1994. -V.64(2). P. 222−228.
  40. Caviedes-Vidal E., McWhorter T.J., Lavin S.R. The digestive adaptation of flying vertebrates: high intestinal paracellular absioiption compensates for small guts //Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2007. — V. 104(48). — P.19 132−19 137.
  41. Cereijido M., Contreras R.G., Shoshani L. Cell Adhesion, Polarity, and Epithelia in the Dawn of Metazoans // Physiol Rev.-2004.-V.84. P.1229−1269.
  42. Chatterjee A, Chowdhury R. Bile and unsaturated fatty acids inhibit the binding of cholera toxin and Escherichia coli heat-labile enterotoxin to GM1 receptor // Antimicrob Agents Chemother. 2008. -V.52 (1). — P. 220−224.
  43. Charoenphandhu N., Wongdee K., Tudpor K. et al. Chronic metabolic acidosis up-regulated claudin mRNA expression in duodenal enterocytes of female rats // Life Sei.- 2007.-V. 80(19).- P. 1729−1737.
  44. Chiba H., Gotoh T., Kojima T. Hepatocyte nuclear factor (HNF)-4a triggers formation of functional tight junctions and establishment of polarized epithelial morphology in F9 embryonal carcinoma cells // Exp. Cell Res. 2003. — V.286. — P. 288−297.
  45. Chiba H., Osanai M., Murata M. Transmembrane proteins of tight junctions // Biochimica et Biophysica Acta. 2008. — V. 1778. — P. 588−600.
  46. Chiba H., Sakai N., Murata M. The nuclear receptor hepatocyte nuclear factor 4a acts as a morphogen to induce the formation of microvilli // J. Cell Biol. -2006. V.175.-P.971−980.
  47. Colegio O.R., van Itallie C.M., McCrea H.J. Claudins create charge-selective channels in the paracellular pathway between epithelial cells // Am. J. Physiol., Cell Physiol. 2002. — V.283. — P.142−147.
  48. Colegio O.R., Van Itallie C., Rahner C. et al. Claudin extracellular domains determine paracellular charge selectivity and resistance but not tight junction fibril architecture // Am. J. Physiol. Cell Physiol. -2003.- V.284.-P. 1346−1354.
  49. Contreras R.G., Shoshani L., Flores-Maldonado C. E-cadherin and tight junctions between epithelial cells of different animal species// Pfliigers Archiv. —2002.-V. 444 (4).-P. 467−475.
  50. Coyne C.B., Gambling T.M., Boucher R.C. Role of claudin interactions in airway tight junctional permeability // Am. J. Physiol., Lung Cell Mol. Physiol. -2003. -V.285. -P.l 166−1178.
  51. De Carvalho A.D., de Souza W., Morgado-Diaz J.A. Morphological and molecular alterations at the junctional complex in irradiated human colon adenocarcinoma cells, Caco-2 // Int J Radiat Biol. -2006.-V.82(9).-P.658−68.
  52. DiBona D.R., Chen L.C., Sharp G.W.G. A study of intercellular spaces in the rabbit jejunum during acute volume expansion and after treatment with cholera toxin // The Journal of Clinical Investigation.-1974.- V. 53. P. 1300−1307.
  53. Dore B., Donna D., Andreoletti G.E. et. al. A specific alkaline phosphatase of amphibia integument levamisole effect on short circuit current (SCC) // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 2000. — V. 76(7−8). — P. 45−50.
  54. Drozdowski L.A., Thomson A.B. Intestinal sugar transport // World J. Gastroenterol.- 2006. -V. 12(11). -P. 1657−1670.
  55. D’Souza T., Agarwal R., Morin P.J. Phosphorylation of claudin-3 at threonine 192 by cAMP-dependent protein kinase regulates tight junction barrier function in ovarian cancer cells // J. Biol. Chem. 2005. — V.280. — P.26 233−26 240.
  56. Ebnet K., Suzuki A., Horikoshi Y. The cell polarity protein ASIP/PAR-3 directly associates with junctional adhesion molecule (JAM) // EMBO J. 2001. -V.20.-P.3738−3748.
  57. Ebnet K., Suzuki A., Ohno S. Junctional adhesion molecules (JAMs): more molecules with dual functions // J. Cell Sci. 2004. — V. l 17. — P. 19−29.
  58. Efrati E., Arsentiev-Rozenfeld J., Zelikovic I. The human paracellin-1 gene (hPCLN-1): renal epithelial cell-specific expression and regulation // Am J Physiol Renal Physiol. -2005. V.288. P. 272−283.
  59. Escaffit F., Boudreau F., Beaulieu J.F. et al. Differential expression of claudin-2 along the human intestine: Implication of GATA-4 in the maintenance of claudin-2 in differentiating cells // J Cell Physiol. -2005.- V.203(l).-P.15−26.
  60. Evans M.J., von Hahn T., Tscherne D.M. Claudin-1 is a hepatitis C virus co-receptor required for a late step in entry // Nature 2007. — V.446. — P.801−805.
  61. Fasano A., Baudry B., Pumplin D.W. Vibrio cholerae produces a second enterotoxin, which affects intestinal tight junctions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1991.-V.88.-P. 5242−5246.
  62. Farquhar M.G., Palade G.E. Junctional complexes in various epithelia// J. Cell Biol. -1963. V.17. — P.375—412.
  63. Fedwick J.P., Lapointe T.K., Meddings J.B. et al. Helicobacter pylori activates myosin light-chain kinase to disrupt claudin-4 and claudin-5 and increase epithelial permeability // Infect Immun. -2005.-V.73(12).-P.7844−7852.
  64. Fromter E.D., Diamond J.M. Route of passive ion permeation in epithelia // Nature New Biol. -1972.-V.235.-P. 9−13.
  65. Fujibe M., Chiba H., Kojima T. Thr203 of claudin-1, a putative phosphorylation site for MAP kinase, is required to promote the barrier function of tight junctions // Exp. Cell Res. 2004. -V.295 — .P. 36−47.
  66. Fujita H., Chiba H., Yokozaki H. et al. Differential expression and subcellular localization of claudin-7, -8, -12, -13, and -15 along the mouse intestine // J. Histochem. Cytochem. -2006.-V.54 (8).-P. 933 944.
  67. Fujita K., Katahira J., Horiguchi Y. Clostridium perfringens enterotoxin binds to the second extracellular loop of claudin-3, a tight junction integral membrane protein // FEBS Lett. 2000. — V.476. — P.258−261.
  68. Fujita H., Sugimoto K., Inatomi S. Tight junction proteins claudin-2 and -12 are critical for vitamin D-dependent Ca2+ absorption between enterocytes // Mol Biol Cell. -2008. -V. 19(5). P. 1912−1921.
  69. Furuse M., Hirase T., Itoh M. et al. Occludin: a novel integral membrane protein at tight junctions // J. Cell Biol.-1993.-V.123.-P. 1777−1788.
  70. Furuse M., Furuse K., Sasaki H. et al. Conversion of zonulae occludens from tight to leaky strand type by introducing claudin-2 into Madin-Darby canine kidney I cells // Cell Biol.-2001 .-V. 153.-P. 263−272.
  71. Furuse M., Hata M., Furuse K. et al. Claudin-based tight junctions are crucial for the mammalian epidermal barrier: a lesson from claudin-1-deficient mice // J. Cell Biol.-2002.-V.156.-P. 1099- 1111.
  72. Furuse M., Sasaki H., Fujimoto K. et al. S. A single gene product, claudin-1 or -2, reconstitutes tight junction strands and recruits occludin in fibroblasts // J. Cell Biol.-1998.-V. 143 .-P.391−401.
  73. Furuse M., Tsukita S. Claudins in occluding junctions of humans and flies // Trends Cell Biol. 2006. — V.16. — P. 181−188.
  74. Ganguly, N. K., Kaur T. Mechanism of action of cholera toxin and other toxins // Indian J. Med. Res.-1996.-V.104. -P. 28−37.
  75. Garcia-Miranda P., Peral M.J., Cano M. et al. Creatine transport in rat colon: developmental maturation // J. Physiol. Biochem. -2007.- V. 63 (1).- P. 32.
  76. Gilbert E.R. Wong E.A. Webb K.E. Board-invited review. Peptide absorption and utilization: implications for animal nutrition and health // J. Anim. Sci. 2008. -V. 86 (9).-P. 2135−2155.
  77. Gitter A.H., Bendfeldt K., Schulzke J.D. Trans/paracellular, surface/crypt, and epithelial/subepithelial resistances of mammalian colonic epithelia // Pfliigers Arch-Eur J Physiol. -2000.-V. 439 (4). -P.477−482.
  78. Gitter A.H., Fromm M., Schulzke J.D. Impedance analysis for the determination of epithelial and subepithelial resistance in intestinal tissues // J Biochem Biophys Methods. -1998.- V. 37(1−2). P. 35−46.
  79. Gliki G., Ebnet K., Aurrand-Lions M. Spermatid differentiation requires the assembly of a cell polarity complex downstream of junctional adhesion molecule-C // Nature 2004. — V.431. — P.320−324.
  80. Gon Y., Wood M.R., Kiosses W.B. S1P3 receptor-induced reorganization of epithelial tight junctions compromises lung barrier integrity and is potentiated by TNF// Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005. — V.102. — P.9270−9275.
  81. Gonsales-Mariscal L., Betanzos F., Nava P. et al. Tight junction proteins // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2003. -V.81. -P.l-44.
  82. Gorraitz E., Garces A., Errasti-Murugarren E. et al. Comparison of nucleosides transport by HCNT3 in the presence of Na+ or H+ // J. Physiol. Biochem.- 2007.- V. 63 (1). P. 30.
  83. Hadj-Rabia S., Baala L., Vabres P. Claudin-1 gene mutations in neonatal sclerosing cholangitis associated with ichthyosis: a tight junction disease // Gastroenterology -2004. V.127. — P.1386−1390.
  84. Hashizume A, Ueno T, Furuse M. et al. Expression patterns of claudin family of tight junction membrane proteins in developing mouse submandibular gland // Dev Dyn. -2004 -V.23 l (2).-P.425−31.
  85. Hebert S.C., Cheng S., Geibel J. Functions and roles of the extracellular Ca2±sensing receptor in the gastrointestinal tract // Cell Calcium 2004. -V. 35 (3). — P. 239−247.
  86. Hegel U., Fromm M., Kreusel K.M. Bovine and porcine large intestine as model epithelia in a student lab course // Am J Physiol. 1993. — V. 265(6 Pt 3). -P.10−19.
  87. Heller F., Florian P., Bojarski C. Interleukin-13 is the key effector Th2 cytokine in ulcerative colitis that affects epithelial tight junctions, apoptosis, and cell restitution // Gastroenterology. 2005.-V. 129(2). P. 550−564.
  88. Hewitt K.J., Agarwal R., Morin PJ. The claudin gene family expression in normal and neoplastic tissues // BMC Cancer -2006.- V.6.-P. 186.
  89. Himmerkus N., Shan Q., Goerke B. Salt- and acid/base metabolism in claudin-16 knockdown mice impact for the pathophysiology of FHHNC patients // Am J Physiol Renal Physiol.-2008.- V. 295(6). — P. F1641-F1647.
  90. Holmes J.L., van Itallie C.M., Rasmussen J.E. Claudin profiling in the mouse during postnatal intestinal development and along the gastrointestinal tract reveals complex expression patterns // Gene Expr. Patterns -2006. -V.6. P.581−588.
  91. Hou J., Paul D.L., Goodenough D.A. Paracellin-1 and the modulation of ion selectivity of tight junctions // J Cell Sci. 2005. — V. l-l 18(Pt 21). — P. 5109−5118
  92. Ikari A., Matsumoto S., Harada H. Phosphorylation of paracellin-1 at Ser217 by protein kinase A is essential for localization in tight junctions // J. Cell Sci. -2006. V. l 19. — P.1781−1789.
  93. Itoh M., Furuse M., Morita K. Direct binding of three tight junction-associated MAGUKs, ZO-1, ZO-2, and ZO-3, with the COOH termini of claudins // J. Cell Biol. -1999. Y.147. — P.1351−1363.
  94. Joraku A, Sullivan CA, Yoo J. et al. In-vitro reconstitution of three-dimensional human salivary gland tissue structures // Differentiation. -2007.-V.75(4). -P. 318−324.
  95. Kawedia J.D., Nieman M.L., Boivin G.P. et al. Interaction between transcellular and paracellular water transport pathways through Aquaporin 5 andthe tight junction complex // Proc Natl Acad Sci USA. -2007.-V.104(9).-P.3621−3626.
  96. Kaitu’u-Lino T.J., Sluka P., Foo C.F. et al. Claudin-11 expression and localisation is regulated by androgens in rat Sertoli cells in vitro // Reproduction. -2007.-V.133(6).-P.l 169−1179.
  97. Katahira J., Inoue N., Horiguchi Y. et al. Molecular cloning and functional characterization of the receptor for Clostridium perfringens enterotoxin // J Cell Biol.-1997.-V. 136.-P. 1239−1247.
  98. Kausalya P.J., Amasheh S., Gunzel D. Disease-associated mutations affect intracellular traffic and paracellular Mg2+ transport function of claudin-16 // J. Clin. Invest. -2006. V. l 16. — P.878−891.
  99. Kim H.W., Lee A.J., You S. et al. Characterization of taurine as inhibitor of sodium glucose transporter// Adv. Exp. Med. Biol. -2006- V. 583 P. 137−145.
  100. King, C. A., Van Heyningen W. E. Deactivation of cholera toxin by a sialidase-resistant monosialosylganglioside // J. Infect. Dis. 1973. -V.127. — P. 639−647.
  101. Kitajiri S.I., Furuse M., Morita K. Expression patterns of claudins, tight junction adhesion molecules, in the inner ear // Hear. Res. -2004. V. l87. — P. 25— 34.
  102. Kobayashi J., Inai T., Shibata Y. Formation of tight junction strands by expression of claudin-1 mutants in their ZO-1 binding site in MDCK cells // Histochem. Cell Biol. -2002.-V.117.-P. 29 39.
  103. Konrad M., Schaller A., Seelow D. Mutations in the tight-junction gene claudin 19 (CLDN19) are associated with renal magnesium wasting, renal failure, and severe ocular involvement // Am. J. Hum. Genet. -2006. V.79. — P.949−957.
  104. Koto T., Takubo K., Ishida S. Hypoxia disrupts the barrier function of neural blood vessels through changes in the expression of claudin-5 in endothelial cells // Am. J. Pathol. -2007. V.170. — P. 1389−1397.
  105. Krause G., Winkler L., Mueller S.L. Structure and function of claudins // Biochimica et Biophysica Acta. 2008. -V. 1778. P. 631−645.
  106. Kriegs J.O., Homann V., Kinne-Saffran E. et al. Identification and subcellular localization of paracellin-1 (claudin-16) in human salivary glands // Histochem Cell Biol. -2007.-V. 128(l).-P.45−53.
  107. Kubota K., Furuse M., Sasaki H. Ca2±independent cell-adhesion activity of claudins, a family of integral membrane proteins localized at tight junctions // Curr. Biol. -1999. V.9. — P. 1035−1038.
  108. Kursad T., Tammy-Claire T. Permeability barrier dysfunction in transgenic mice overexpressing claudin 6 // Development -2002. V.129. — P. 1775−1784.
  109. Kushak R.I., Winter H.S. Dietary carbohydrates: digestion and absorption/ Trends in dietary fats research // Ed. Landow M.V. Nova science Publishers Inc. -2005.-P. 1−30.
  110. Ladwein M., Pape U.F., Schmidt D.S. The cell-cell adhesion molecule EpCAM interacts directly with the tight junction protein claudin-7 // Exp. Cell Res. -2005.-V.309.-P.345−357.
  111. Lane J.S., Whang E.E., Rigberg D.A. Paracellular glucose transporter plays a minor role in anesthetized dog // Amer. J. Physiol. 1999. — V. 276(3). Pt.l. — P. G789-G794.
  112. Lentz T.L. Cell Fine Structure // Philadelphia: Saunders. 1971. — 306c.
  113. Li W. Y., Huey C.L., Yu A.S. Expression of claudin-7 and -8 along the mouse nephron // Am. J Physiol Renal Physiol. -2004.-V.286 (6).-P.1063 1071.
  114. Loo D.D., Wright E.M., Zeuthen T. Water Pumps // J. Physiol. 2002. — V. 542 (1). — P.53−60.
  115. Mace O., Morgan E., Kellett G. et al. Recent advances in apical GLUT-2 and intestinal glucose absorption // J. Physiol. Biochem. -2007.- V. 63 (1).- P. 8.
  116. Marples D. Aquaporins: roles in renal function and peritoneal dialysis. Review. //Perit. Dial. Int. 2001. — V. 21(2). — P.212−218
  117. Matsuda Y., Semba S., Ueda J. et al. Gastric and intestinal claudin expression at the invasive front of gastric carcinoma // Cancer Sci. -2007.-V.22.-P.147−162.
  118. Matter K., Aijaz S., Balda M.S. et al. Mammalian tight junctions in the regulation of epithelial differentiation and proliferation // Curr. Opin. Cell Biol. -2005.-V. 17.-P.453 -458.
  119. McLaughlin J., Padfield P.J., Burt J.P. Ochratoxin A increases permeability through tight junctions by removal of specific claudin isoforms // Am J Physiol Cell Physiol.- 2004.-V. 287(5). P. C1412-C1417.
  120. Minke, W. E., Roach C., Hoi W. J. Structure based exploration of the ganglioside GM1 binding sites of Escherichia coli heat-labile enterotoxin and cholera toxin for the discovery of receptor antagonists // Biochemistry. 1999.- V. 38. P. 5684−5692.
  121. , D. D., Pickens J. C., Korotkov K. 3,5-Substituted phenyl galactosides as leads in designing effective cholera toxin antagonists- synthesis and crystallographic studies // Bioorg. Med. Chem.-2004.- V. 12. P. 907−920.
  122. Morin P.J. Claudin proteins in human cancer: promising new targets for diagnosis and therapy // Cancer Res. 2005. — V. l-65(21). — P. 9603−9606.
  123. Morita K., Sasaki H., Furuse M. Endothelial claudin: claudin-5/TMVCF constitutes tight junction strands in endothelial cells // J. Cell Biol. -1999. V.147. -P. 185−194.
  124. Murata M., Kojima T., Yamamoto T. Down-regulation of survival signaling through MAPK and Akt in occludin-deficient mouse hepatocytes in vitro// Exp. Cell Res. -2005. rV.310. P. 140−151.
  125. Nasdala I., Wolburg-Buchholz K., Wolburg H. A transmembrane tight junction protein selectively expressed on endothelial cells and platelets// J. Biol. Chem. -2002. V.277. — P. 16 294−16 303.
  126. Nitta T., Hata M., Gotoh S. Size-selective loosening of the blood-brain barrier in claudin-5-deficient mice // J. Cell Biol. -2003. V. 161. — P.653−660.
  127. Ohtsuki S., Sato S., Yamaguchi H. et al. Exogenous expression of claudin-5 induces barrier properties in cultured rat brain capillary endothelial cells // J Cell Physiol. -2007. -V. 210 (1). -P. 81−86.
  128. Pappenheimer J.R. Paracellular intestinal absorption of glucose, creatinine, and mannitol in normal animals: relation to body size// Amer. J. Physiol. 1990. -V.259.-P. G290-G299.
  129. Pappenheimer J.R. Role of pre-epithelial «unstirred» layers in absorption of nutrients from the human jejunum // J. Membr. Biol. 2001. — V. 179(2). — P. 185 204.
  130. Park J.Y., Park K.H., Oh T.Y. et al. Up-regulated claudin 7 expression in intestinal-type gastric carcinoma // Oncol Rep. -2007.- V. 18(2). -P. 377−382.
  131. Peppi M, Ghabriel MN. Tissue-specific expression of the tight junction proteins claudins and occludin in the rat salivary glands // J Anat. -2004,-V.205(4). P. 257−266.
  132. Phillips I.J., Lund E.K., Teucher B. et al. Inhibition of iron absorption by calcium in Caco-2 cells // J. Physiol. Biochem. -2007.- V. 63 (1). -P. 35.
  133. Piontek J., Winkler L., Wolburg H. Formation of tight junction: determinants of homophilic interaction between classic claudins // FASEB J. 2008 -22(l):146−58
  134. Pochynyuk O., Bugaj V., Rieg T. et al. Paracrine regulation of the epithelial Na+ channel in the mammalian collecting duct by purinergic P2Y2 receptor tone // J.Biol. Chem.-2008.
  135. Poritz L.S., Garver K.I., Green C. et al. Loss of the Tight Junction Protein ZO-1 in Dextran Sulfate Sodium Induced Colitis // J. Surg Res. -2007.- V. 5. -P. 124−135.
  136. Prasad S., Mingrino R., Kaukinen K. et al. Inflammatory processes have differential effects on claudins 2, 3 and 4 in colonic epithelial cells // Lab. Invest. -2005.-V.85.-P. 1139- 1162.
  137. Radeva G, Buyse M, Hindlet P. et al., Regulation of the oligopeptide transporter, PEPT-1, in DSS-induced rat colitis // Dig Dis Sci. -2007.-V.52(7). -P.1653−1661.
  138. Rahner C., Mitic, L. L., Anderson, J. M. Heterogeneity in expression and subcellular localization of claudins 2, 3, 4, and 5 in the rat liver, pancreas, and gut // Gastroenterology.-2001.- V.120.-P. 411 422.
  139. Rajasekaran A.K., Rajasekaran S.A. Role of Na-K-ATPase in the assembly of tight junctions // Am J Physiol Renal Physiol. -2003. V. 285(3).-P. F388-F396.
  140. Reyes J.L., Lamas M., Martin D. The renal segmental distribution of claudins changes with development // Kidney Int. 2002. — V. 62(2) — P.476−487.
  141. Riazuddin S., Ahmed Z.M., Fanning A.S. Tricellulin is a tight junction protein necessaiy for hearing // Am. J. Hum. Genet. -2006. V.79. — P. 1040−1051.
  142. Sabolic I., Brown D. Water transport in renal tubules is mediated by aquaporins // Clin Investig. -1994.- V.72(9). P. 698−700.
  143. Sack. D.A., Sack R.B., Nair G.B. Cholera II Lancet 2004. — V. 363. — P. 223−233.
  144. Saha C., Nigam S.K., Denker B.M. Expanding role of G proteins in tight junction regulation: Galpha (s) stimulates TJ assembly // Biochem Biophys Res Commun. -2001.-V. 285(2). P. 250−256.
  145. Sawada N, Murata M, Kikuchi K. et al. Tight junctions and human diseases // Med Electron Microsc. -2003.-V.36(3).-P.147−156.
  146. Schneeberger E. E, Lynch R.D. The tight junction: a multifunctional complex // Am J Physiol Cell Physiol. -2004.- V. 286. -P. 1213−1228.
  147. Shu R., David E.S., Ferraris R.P. Luminal fructose modulates fructose transport and GLUT-5 expression in small intestine of weaning rats // Am J Physiol. -1998.-V.274(l).-P.232−239.
  148. Schulzke J.D., Gitter A.H., Mankertz J. Epithelial transport and barrier function in occludin-deficient mice // Biochim. Biophys. Acta Biomembranes.-2005.-V. 1669(1).-P. 34−42.
  149. Seidler U., Rottinghaus I., Hillesheim J. Sodium and chloride absorptive defects in the small intestine in Slc26a6 null mice // Pflugers Arch. 2008. -V.455(4). — P. 757−66.
  150. Sigalet D.L., Bawazir O., Martin G.R. et al. Glucagon-like peptide-2 induces a specific pattern of adaptation in remnant jejunum // Dig Dis Sci. -2006.-V.51(9).-P.1557−1566.
  151. Simard A., Di Pietro E., Young C.R. Alterations in heart looping induced by overexpression of the tight junction protein claudin-1 are dependent on its C-terminal cytoplasmic tail // Mech. Dev. -2006. V. 123. — P.210−227.
  152. Simon D.B., Lu Y., Choate K.A. et al. Paracellin-1, a renal tight junction protein required for paracellular Mg resorption // Science.-1999.-V. 285.-P. 103 106.
  153. Soma T., Chiba H., Kato-Mori Y. Thr207 of claudin-5 is involved in size-selective loosening of the endothelial barrier by cyclic AMP // Exp. Cell Res. -2004. V.300. — P.202−212.
  154. Staiger K., Staiger H., Haas C. et al. Hypomagnesemia and nephrocalcinosis in a patient with two heterozygous mutations in the CLDN16 gene // J Nephrol. -2007.- V. 20(1). P. 107−110.
  155. Tamagawa H., Takahashi I., Furuse M. et al. Characteristics of claudin expression in follicle-associated epithelium of Payer’s patches: preferential localization of claudin-4 at the apex of the doma region // Lab.Invest.-2003.-V. 83.-P. 1045 1053.
  156. Tanaka M., Kamata R., Sakai R. EphA2 phosphorylates the cytoplasmic tail of claudin-4 and mediates paracellular permeability // J. Biol. Chem. -2005. -V.280. P.42 375−42 382.
  157. Thorens B., Sarkar H.K., Kaback H.R. Cloning and functional expression in bacteria of a novel glucose transporter present in liver, intestine, kidney, and beta-pancreatic islet cells // Cell. -1988. -V. 55(2).-P. 281−290.
  158. Troy T.C., Arabzadeh A., Yerlikaya S. et al. Claudin immunolocalization in neonatal mouse epithelial tissues // Cell Tissue Res. -2007.-V.330(2).-P.381−388.
  159. Troy T.C., Rahbar R., Arabzadeh A. Delayed epidermal permeability barrier formation and hair follicle aberrations in Inv-Cldn6 mice // Mech. Dev. -2005. -V.122. P.805−819.
  160. Tsukita S., Furose M., Itoh M. Multifuctional strands in tight junctions // Nature Rev. Mol. Cell Biol.-2001.- V. 2. P. 285−293.
  161. Turksen K., Troy T.C. Barriers built on claudins // J Cell Sci. -2004, — V. 117. P. 2435−2447.
  162. Ueda J., Semba S., Chiba H. Heterogenous expression of claudin-4 in human colorectal cancer: decreased claudin-4 expression at the invasive front correlates cancer invasion and metastasis // Pathobiology -2007. V.74. — P.32−41.
  163. Ugolev A.M., Zaripov B.Z., Iezuitova N.N. Membrane digestion and transport under physiological conditions: a review of available data // Gen. Physiol. Biophys. 1985.- V. 4. -P. 287−299.
  164. Usami Y., Chiba H., Nakayama F. Reduced expression of claudin-7 correlates with invasion and metastasis in squamous cell carcinoma of the esophagus // Human Pathol. -2006. V.37. — P.569−577.
  165. Utech M., Ivanov A.I., Samarin S.N. Mechanism of IFN-y-induced endocytosis of tight junction proteins: myosin II-dependent vacuolarization of the apical plasma membrane // Mol. Biol. Cell -2005. V.16. — P.5040−5052.
  166. Van Itallie C.M., Anderson J.M. Claudins and epithelial paracellular transport // Annu. Rev. Physiol. -2006. V.68. — P.403−429.
  167. Van Itallie C.M., Gambling M., Carson J.L. Palmitoylation of claudins is required for efficient tight-junction localization // J. Cell Sci. -2005. V.118. -P. 1427−1436.
  168. Van Itallie C. M., Fanning A.S., Anderson J.M. Reversal of charge selectivity in cation or anion-selective epithelial lines by expression of different claudins // Am. J. Physiol. Renal Physiol. -2003.-V.285.-P. 1078 F1084.
  169. Van Itallie C.M., Rogan S, Yu A. et al. Two splice variants of claudin-10 in the kidney create paracellular pores with different ion selectivities // Am J Physiol Renal Physiol. -2006, — V. 291(6). P.1288−1299.
  170. Wang X., Breaks J., Loutzenhiser K. Effects of inhibition of the Na+/K+/2C1- cotransporter on myogenic and angiotensin II responses of the rat afferent arteriole // Am J Physiol Renal Physiol. -2007. -V. 292(3). P. F999-F1006.
  171. Wang Z., Mandell K.J., Parkos C.A. The second loop of occludin is required for suppression of Rafl-induced tumor growth // Oncogene -2005. V.27. -P.4412−4420.
  172. Watanabe C., Kato Y., Ito S. Na+/H+ exchanger 3 affects transport property of H+/oligopeptide transporter 1 // Drug Metab Pharmacokinet. -2005. V. 20(6). P. 443−451.
  173. Wattenhofer M., Reymond A., Falciola V. Different mechanisms preclude mutant CLDN14 proteins from forming tight junctions in vitro // Hum. Mutat. -2005. V.25. — P.543−549.
  174. Weber S., Schneider L., Peters M. Novel paracellin-1 mutations in 25 families with familial hypomagnesaemia with hypercalciuria and nephrocalcinosis // J. Am. Soc. Nephrol. -2001. V.12. — P. 1872−1881.
  175. Weng X.-H., Beyenbach W., Quaroni A. Cultured monolayers of the dog jejunum with the structural and functional properties resembling the normal epithelium // Am J Physiol. Gastrointest Liver Physiol.-2005.-V. 288. -P.705−717.
  176. Wilcox E.R., Burton Q.L., Naz S. Mutations in the gene encoding tight junction claudin-14 cause autosomal recessive deafness DFNB29 // Cell -2001. -V.104. P.165 -172.
  177. Wu C.M., Lee Y.S., Wang T.H. et al. Identification of differential gene expression between intestinal and diffuse gastric cancer using cDNA microarray // Oncol Rep. -2006 -V.15(l).-P.57−64.
  178. Yamauchi K., Rai T., Kobayashi K. Disease-causing mutant WNK4 increases paracellular chloride permeability and phosphorylates claudins // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. -2004. V. 101. — P.4690−4694.
  179. Yu A.S., Enck A.H., Lencer W.I. et al. Claudin-8 expression in Madin-Darby canine kidney cells augments the paracellular barrier to cation permeation // J. Biol. Chem. -2003.-V.278 (19).-P. 17 350−17 359.
  180. Yu A.S., McCarthy K.M., Francis S.A. Knockdown of occluding expression leads to diverse phenotypic alterations in epithelial cells // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 288 (2005) 1231−1241.
  181. Zeissig S., Burgel N., Gunzel D. et al. Changes in expression and distribution of claudin 2, 5 and 8 lead to discontinuous tight junctions and barrier dysfunction in active Crohn’s disease// Gut. -2007.- V. 56 (1).- P. 61−72.
  182. Zeissig S., Fromm A., Mankertz J. et al. Butyrate stimulates ENaC-expression via Sp3 mediated transcriptional upregulation // J. Physiol. Biochem.-20 076.- V. 63 (1).- P. 20.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?