Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Биодеградация дихлорметана аэробными метилобактериями

Диссертация: Биодеградация дихлорметана аэробными метилобактериями
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Представляя большой интерес в качестве модельных организмов для изучения физиолого-биохнмических и молекулярно-генетических основ аэробного метаболизма галометанов, аэробные деструкторы ДХМ перспективны для внедрения на очистных сооружениях целого ряда производств, генерирующих или использующих данный токсикант. Соответственно, знание механизмов устойчивости этих штаммов к сопутствующим… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Дихлорметан — антропогенный поллютант из класса галометанов
  • Глава 2. Микробная деградация дихлорметана
    • 2. 1. Особенности биологии аэробных метилотрофных бактерий
    • 2. 2. Аэробные метилобактерии — деструкторы дихлорметана
  • Глава 3. Минерализация дихлорметана аэробными метнлобактерипми
    • 3. 1. Этимологические и генетические аспекты дегалогенирования ДХМ
    • 3. 2. Адаптация аэробных метилобактернй к минерализации дихлорметана
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 4. Материалы и методы
    • 4. 1. Объекты исследований
    • 4. 2. Культивирование бактерий
    • 4. 3. Исследование ультраструктуры клеток
      • 4. 3. 1. Получение ультратонких срезов бактериальных клеток и электронная 47 микроскопия
      • 4. 3. 2. Рентгеновский микроанализ элементного состава компартменюв клеток
    • 4. 4. Определение фосфолипидного состава клеток
    • 4. 5. Определение состава жирных кислот
    • 4. 6. Определение аминокислотного состава
    • 4. 7. Определение активности глутатионредуктазы
    • 4. 8. Определение концентрации ионов хлора
    • 4. 9. Очистка дихлорметандегалогеназ
      • 4. 9. 1. Получение бесклеточных экстрактов
      • 4. 9. 2. Высокоскоростная жидкостная хроматография
    • 4. 10. Определение активности дихлорметандегалогеназ
    • 4. 11. Фракционирование изотопов 12/13с и 35/37С1 при биодеградации ДХМ
      • 4. 11. 1. Условия эксперимента
      • 4. 11. 2. Определение изотопного состава дихлорметана и СОг
      • 4. 11. 3. Определение доли потребления дихлорметана
    • 4. 12. Влияние ингибиторов электронного транспорта на биодеградацию ДХМ
    • 4. 13. Адаптация клеток деструкторов к присутствию ионов хлора в среде
      • 4. 13. 1. Оценка длительности лаг-периода в потреблении ДХМ при адаптации к ионам хлора в среде
      • 4. 13. 2. Влияние стрессоров на длительность лаг-периода в потреблении ДХМ
      • 4. 13. 3. Определение времени начала экспрессии дихлорметандегалогеназ
    • 4. 14. Денатурирующий гель-электрофорез белков в ПААГ
    • 4. 15. Оценка выживаемости клеток метилобактерий
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава 5. Структурно-функциональная модификация клеток деструкторов при деградации ДХМ
    • 5. 1. Изменения состава жирных кислот и фосфолипидов клеток
    • 5. 2. Морфология и ультраструктура метилобактерий в присутствии ионов СГ
    • 5. 3. Изменения состава аминокислот клеток и активности глутатионредуктазы
  • Глава 6. Механизмы транспорта ДХМ у деструкторов
    • 6. 1. Сравнительный анализ динамики потребления и дегалогенирования ДХМ
    • 6. 2. Фракционирование изотопов 12/13С и 35/37С1 при биодеградации ДХМ
    • 6. 3. Оценка энергозависимости процесса биодеградации ДХМ
  • Глава 7. Адаптация деструкторов ДХМ к внутриклеточной продукции СГ
    • 7. 1. Экскреция ионов СГ деструкторами при дегалогенировании ДХМ

Биодеградация дихлорметана аэробными метилобактериями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Исследования дегалогенирования ДХМ ведутся более 20 лет. Получена существенная информация о распространении и таксономии аэробных бактерии-деструкторов CH2CI2, путях их метаболизма и соответствующих ферментах [Троценко, Доронина, 2003]. Тем не менее, наличие довольно ограниченного разнообразия последовательностей дихлорметандегалогеназ (ДХМДГ) у разных штаммов-деструкторов пока не привело к пониманию принципов работы данных ферментов, хотя такая вариабельность может проявляться в тонкой регуляции дегалогеназной активност и /'// vivo. Недавние работы также показали, что важны не только сами дсгалогеназы, по и другие дополнительные ферменты и гены, участвующие в бактериальном метаболизме ДХМ. Трансконъюганты, полученные посредством переноса гена dam, А из Mb. dichloromethanicum ДМ4 в Mb. chloromethaniaun СМ4 и Mb. extorquens AMI, активно экспрессировали ДХМДГ, но только трансконъюгант Mb. ch/oromethcmicum СМ4 мог расти на CH2CI2, что свидетельствует о специфической структурно-функциональной организации штаммов-деструкторов галометанов [Kayser et al., 2002]. В связи с этим весьма актуален анализ физиолого-биохимических и молекулярных основ минерализации ДХМ у метилобактерий. Прежде всего, штаммы-деструкторы могут нуждаться в механизмах активного транспорта ДХМ в клетки. С другой стороны, в отличие от первичного метаболизма метанола, процесс деградации ДХМ у метилобактерий зависит от величины пула GSH, а также сопровождается образованием в цитоплазме высоких концентраций Н+ и СГ, S-хлорметилглутатиона и СН2О. Эти реакционноспособные интермедиаты оказывают летальное действие на клетки, не имеющие соответствующих механизмов защиты [Evans et al., 2000; Kayser et al., 2000]. Однако до настоящего времени перечисленные аспекты бактериальной деградации ДХМ остаются неизученными.

Цель и задачи исследования

:

В связи с вышеизложенным, целыо работы было выявление цитобиохимичсских особенностей у деструкторов ДХМ Methylobacterium dichloromethanicum ДМ4, Methylopila helvetica ДМ6 и Albibacter methylovorans ДМ10, реализующих разные пути первичной ассимиляции Ci-соединений. Для достижения поставленной цели решались следующие основные задачи:

1. Исследовать цитобнохимические изменения у аэробных метилобактерий деградации ДХМ.

2. Определить механизмы транспорта дихлорметана у аэробных метилобактерий.

3. Изучить механизмы поддержания ионного гомеостаза метилобактериями при дегалогенировании ДХМ.

Научная новизна работы.

Впервые показано, что в присутствии ДХМ, а также при повышении солености среды, клетки снижают текучесть мембран, уменьшая относительное содержание ненасыщенных Cis. i и С201 и увеличивая содержание насыщенных Cie. o, Спо, Сш> жирных кислот и фосфатидилхолина. Галотолерантности метилобактерий при росте на ДХМ способствует уменьшение доли гидрофобных и возрастание содержания кислых аминокислот, а также накопление осмопротектора пролина и/или отрицательно заряженных фосфолипидов у Мр. helvetica ДМ6 и A. methylovorans ДМ 10. На клеточной стенке этих деструкторов обнаружены содержащие хлор и фосфор образования, вероятно, служащие для уплотнения барьера проницаемости мембран для экзогенных анионов.

Результаты масс-спектрометрического анализа фракционирования изотопов 12'пс и 35П7С1 молекул ДХМ интактными клетками, их экстрактами и очищенными ДХМДГ аэробных метилобактерий дают основание предполагать диффузионный механизм транспорта CH2CI2. Однако величина рассчитанных кинетических изотопных эффекте" свидетельствуют также о существовании дополнительных энергозавнеимых механизмов экскреции ДХМ для защиты бактерий от токсического действия этого растворителя.

Ингибиторный анализ выявил, что при минерализации ДХМ аэробными метилобактериями выброс образующихся ионов СГ осуществляется с потреблением энергии химического протонного градиента. Однако, в отличие от трансконъюганга Mb. extorquens АМ1/рМЕ8220, штаммы-деструкторы обладают АТФ-зависимыми механизмами, связанными с деградацией CH2CI2.

У Мр. helvetica ДМ6 и A. methylovorans ДМ 10, адаптированных к повышенной солености среды, выявлено ускорение индуцируемого ДХМ синтеза ДХМДГ', а также специфичное для солевого стресса сокращение лаг-периода в использовании CH2CI2, не связанное с экспрессией гена dcmA и свидетельствующее о цитобиохимических изменениях, способствующих экскреции ионов СГ.

Практическая значимость работы.

Данная работа является частью проекта, направленного на решение важной научно-практической проблемы биодеградации ДХМ, опасного загрязнителя окружающей среды в связи с персистентностыо и большими объемами промышленного производства. Изучение физиолого-биохимических и молекулярных основ адаптации аэробных метилобактерий к использованию этого опасного поллютанта значительно расширяет и углубляет знания о бактериальной деградации галометанов. Эти исследования необходимы также для разработки современных биотехнологических процессов разложения дихлорметана на основе активных штаммов и соответствующих ферментовдегалогеназ, а также для создания штаммов более удобных для применения в промышленных условиях, нежели природные деструкторы галомеганов. Внедрение таких штаммов на очистные сооружения целого ряда производств, связанных с продукцией пли использованием этого поллютанта, позволит создать более эффективные биореакторы для аэробного разложения ДХМ по сравнению с уже существующими [Galli, 1987; Stucki, 1990; Hartmans, Tramper, 1991; Zuber, 1995; De Best et al" 2000].

Апробация работы.

Основные положения диссертационной работы доложены и обсуждены на Между народных Пущинских школах-конференциях молодых учёных «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2004, 2005, 2006), Всероссийском симпозиуме с международным участием памяти акад. РАН E.H. Кондратьевой «Автотрофные микроорганизмы» (Москва, 2005), конференции «Проблемы биодеструкции техногенных загрязнителей окружающей среды» (Саратов, 2005), школе-конференции молодых ученых ИБФМ им. Г. К. Скрябина РАН (Пущино, 2005), молодежной школе-конференции по масс-спектрометрип (Москва, 2005), международной молодежной школе-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» ИНМИ им. С. Н. Виноградского РАН (Москва, 2005, 2007), конференции молодых ученых «Современная биотехнология — защите окружающей среды» (Пущино, 2006), международном симпозиуме 1SEB-ESEB-JSEB «Environmental biotechnology» (Лейпциг, 2006), российской школе-конференции молодых ученых «Экотоксикология — современные биоаналитические системы, методы и технологии» (Пущино, 2006), 2-м Байкальском микробиологическом симпозиуме с международным участием 1BSM-2007 «Микроорганизмы в экосистемах озер, рек, водохранилищ» (Иркутск, 2007), Генеральной ассамблее Европейского Союза Геофизических Исследований «Geosciences is responsibility» (Вена, Австрия, 2008), Гордоновской научной конференции «Molecular basis of microbial one-carbon metabolism» (Льюистон, США, 2008), IV-й межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 2008).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 3 статьи и 13 тезисов.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация изложена на 130 стр. машинописного текста, состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 364 ссылки, содержит 10 таблиц и 26 рисунков.

выводы.

1. Обнаружено, что Methylobacterium dichloromethanicum ДМ4, Methylopila helvetica ДМ6, Albihacter methylovorans ДМ10 снижают текучесть клеточных мембран в присутствии дихлорметана посредством уменьшения относительного содержания ненасыщенных Cism и Сгол и увеличения содержания насыщенных Cigo, Cixo жирных кислот или фосфатидилхолина.

2. Основой адаптивного ответа на осмотический стресс при дегалогенированин СН2С12 клетками Мр. helvetica ДМ6 и A. methylovorans ДМ10 является синтез осмопротектора пролина и/или отрицательно заряженных фосфолипидов, снижение количества гидрофобных и повышение доли кислых аминокислот в составе белков. Образование хлори фосфорсодержащих поверхностных электронно-плотных образований у деструкторов усиливает барьер проницаемости клеточных мембран для экзогенных анионов.

3. Впервые показано, что транспорт дихлорметана в клетки аэробных метилобактерий осуществляется по механизму пассивной диффузии. Однако у Mb. dichloromethanicum ДМ4 и A. methylovorans ДМ 10 найдена энергозависимая экскреция ДХМ, предохраняющая клетки от токсического действия растворителя.

4. У Мр. helvetica ДМ6 и A. methylovorans ДМ10, адаптированных к повышенной солености среды, выявлены специфичные для солевого стресса ускорение ДХМ-индуцируемой экспрессии дихлорметандегалогеназ и изменения мембранного транспорта, способствующие экскреции ионов СГ.

5. Установлено, что при минерализации дихлорметана экскреция ионов СГ против градиента концентрации у Мр. helvetica ДМ6, A. methylovorans ДМ 10, Mb. dichloromethanicum ДМ4/рМУЕ8220 и Mb. extorquens АМ1/рМЕ8220 осуществляется с использованием энергии химического протонного градиента. В отличие от трансконъюганта Mb. extorquens АМ1/рМЕ8220, у штаммов-деструкторов выявлены связанные с деградацией дихлорметана энергозависимые механизмы выброса ДХМ и/или образуемых СГ и Н+.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Итак, нами впервые исследованы структурные и функциональные аспекты адаптации клеток аэробных метилобактерий к использованию ДХМ в качестве источника углерода и энергии.

Обнаружено, что при бактериальной деградации ДХМ происходит уплотнение барьера проницаемости клеточных мембран путем существенной модификации жирнокислотного и фосфолипидного состава, включающей типичный отвег клеток на повышение экзогенной концентрации ионов СГ и защиту от самого растворителя. Значение этих защитных механизмов в процессе использования ДХМ у различных деструкторов также различно. Другим механизмом создания на поверхности клеток отрицательного заряда, препятствующего обратному проникновению анионов в цитоплазму при повышенной солености среды, является связывание на поверхности клеток ионов СГ, наблюдаемое при инкубации с СН2СЛ2 только у штаммов-деструкторов.

Выявлено, что при росте па ДХМ штаммы-деструкторы повышают солеустойчивость своих белков, изменяя их аминокислотный состав, а также могут накапливать осмопротектор пролин. Для регенерации кофактора GSH при функционировании ДХМДГ и эффективного ответа на стрессоры, сопутствующие минерализации ДХМ, в клетках деструкторов увеличивается активность глутатионредуктазы.

Нами впервые установлено, что трансмембранный транспорт ДХМ в цитоплазму осуществляется по механизму пассивной диффузии, поэтому штаммы, способные использовать это соединение в качестве ростового субстрата, по-видимому, снижают его токсическое действие путем активного выброса из клеток части молекул ДХМ с участием неизвестных переносчиков.

У Мр. helvetica ДМ6 и A. methy/ovorans ДМ 10 наряду с DcmR-опосредованпой репрессией транскрипции структурного гена дихлорметандегалогеназы dcmA обнаружена активация синтеза ДХМДГ у клеток, адаптированных к повышенной солености среды, что свидетельствует о регуляторной роли изменений внутриклеточной концентрации хлора, неоднократно отмеченной для других микроорганизмов [Jentsch et al., 2002; Miiller, Oren, 2003]. При этом ускоренная адаптация к потреблению ДХМ штаммами Мр. helvetica ДМ6 и A. methylovorans ДМ 10 лишь отчасти обусловлена более быстрым появлением активных ДХМДГ и указывает на специфичную для солевого стресса «подстройку» мембранного транспорта, способствующую выбросу ионов СГ, образуемых при дегалогеннрованип.

Предполагается, что экскреция внутриклеточно образуемых при минерализации ДХМ ионов СГ против концентрационного градиента происходит у изучаемых метилобактерий по механизму вторично активного транспорта с использованием ионно-электрохимического градиента протонов. Вместе с тем, по-видимому, только штаммы-деструкторы ДХМ обладают сопряженными с дегалогенированием дополнительными энергозависимыми механизмами, расходуя энергию АТФ на стимулируемый снижением внутриклеточного рН выброс протонов Нь-АТФазами, активную экскрецию ионов СГ и удаление из клетки токсичного субстрата. Выявленное при использовании ДХМ бактериальными клетками одновременное окисление других внутриклеточных компонентов, вероятно, также играет определенную роль в энергоснабжении этих транспортных систем [Зякун и соавт, 2007].

Очевидно, что постулируемые нами механизмы адаптации аэробных метилобактерий к стрессам, сопутствующим минерализации дихлорметана, нуждаются в дальнейших специальных исследованиях с применением методов геномики и протеомики В частности, предстоит выяснить молекулярные основы действия эффекторов, регулирующих активность синтеза дихлорметандегалогеназ, и сигнальных систем, запускающих ответные реакции клеток на сопутствующие бактериальной деградации дихлорметана стрессорные воздействия.

Представляя большой интерес в качестве модельных организмов для изучения физиолого-биохнмических и молекулярно-генетических основ аэробного метаболизма галометанов, аэробные деструкторы ДХМ перспективны для внедрения на очистных сооружениях целого ряда производств, генерирующих или использующих данный токсикант. Соответственно, знание механизмов устойчивости этих штаммов к сопутствующим дегалогенированию стрессам позволит более рационально реализовать метаболический потенциал метилобактерий в экстремальных условиях (повышенная температура, повышенная соленость, сниженный или повышенный рН, высушивание и т. д.), обычных для индустриальных процессов, и разработать штаммы более эффективные и удобные для использования в биотехнологических процессах разложения ДХМ, нежели природные деструкторы галометанов.

В целом, полученные нами приоритетные данные в изучении биологии аэробных метилобактерий — деструкторов ДХМ приблизили нас не только к пониманию основ их жизнедеятельности, но и к разработке новых технологий биоремедиацни токсичных галометанов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. А. Стресс у бактерий / Рец. Воробьев А. А., М.: Медицина. 2003. 136 с.1
  2. Л.И. Стрессоры, стрессы и выживаемость бактерий // Прикл. биохим.микробиол. 2004. Т. 40. № 3. с. 261−269.
  3. С. Медико-биологическая статистика // пер. с англ. M: Практика. 1998. 459 с.
  4. Н.И., Троцепко ЮА. Фосфолипидный состав метилотрофных бактерий // Микробиология. 1989. Т. 58 № 3. С. 405−411.
  5. В.М., Толстиков ГА. Природные галогенированные органическиесоединения // Новосибирск: Изд-во СО РАН, филиал «Гео». 2003. 366 с.
  6. Н.В. Биоразнообразие и таксономия аэробных метилобактерий // Автореф.дисс. докт. биол. наук. Пущино. 1999. 32 с.
  7. Н.В., Краузоса В. И., Троцепко Ю.А. Methylophaga limanica новый видумеренно галофильных аэробных метилобактерий // Микробиология. 1997. Т.66. № 4. С. 528−533.
  8. Н.В., Сахаровский В. Г., Драчук C.B., Троцепко Ю. А. Органическиеосмопротекторы аэробных умеренно галофильных метилобактерий // Микробиология. 1998. Т.67. № 4. С.458−463.
  9. Н.В., Сузина Н. Е., Троценко Ю. А. Новый факультативный метилотроф, использующий дихлорметан // Микробиология. 1996. Т. 65 № 2. С. 254−261.
  10. Н.В., Троценко Ю. А. Выделение и характеристика аэробных деструкторовхлорметана// Микробиология. 1997. Т. 66. № 1. С. 70−77.
  11. Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот // Спб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та. 2007. 299 с.
  12. Г. Ф. Биометрия // 4-е изд., доп. М.: Высш. шк. 1990. 352 с.
  13. Е.Н., Ушаков В. М., Фихте Б. А. Устройство для экструзионной дезинтеграциимикроорганизмов // Под ред. Фихте Б. А. Пущино. 1972. С. 240−246.
  14. Ю.Е., Торгонскан М. Л., Доронина Н. В., Троценко Ю.А Влияние ДИК-повреждающих факторов на аэробные метилобактерии, использующие и не использующие дихлорметан //Прикл. биохим. микробиол. 2005. Т.41. № 5. С. 547−552.
  15. В.Н., Трогенко Ю. А. Уровни ассимиляции углекислоты метанотрофнымибактериями // Микробиология. 1986. Т. 55. № 3. С. 377−382.
  16. Abagyan R.A., fiaialov S. Do aligned sequences share the same fold? // J. Mol. Biol. 1997. V.273. P. 355−368.
  17. Accardi A., Kolmakova-Parlensky L, Williams C., Miller C. Ionic currents mediated by aprokaryotic homologue of C1C C12 channels //J. Gen. Physiol. 2004. V. 123. P. 109−119.
  18. Ahmed E.A., Anders M.W. Metabolism of dihalomethanes to formaldehyde and inorganichalide // Biochem. Pharmacol. 1978. V 27. P. 2021−2025.
  19. Anthony C. The biochemistry of methylotrophs // Academic Press. London. 1982. 251 p.
  20. Anthony C. The structure of bacterial quinoprotein dehydrogenases // Int. J. Biochem. 1992.1. V. 24. P. 29−39.
  21. Anthony C. Methanol dehydrogenase in Gram-negative bacteria // In: Principles and
  22. Application of Quinoproteins (Davidson V.L., Ed. Marcel Dekker). New York. 1993. P. 1745.
  23. Anthony C., Zatman L.J. The microbial oxidation of methanol. The methanol-oxidizingenzyme of Pseudomonas sp. M27 //Biochem. J. 1964. V.92. P.614−621.
  24. Aravind L, Walker D.R., Koonin E.V. Conserved domains in DNA repair proteins andevolution of repair systems //Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 1223−1242.
  25. Armstrong R.N. Structure, catalytic mechanism, and evolution of the glutathione transferases
  26. Chem. Res. Toxicol. 1997. V. 10. P. 2−18.
  27. Attwood MM Formaldehyde dehydrogenases from methylothrophs // Methods Enzymol. 1990. V. 188. P. 314−324.
  28. Allwood MM, Ouayle J.R. Formaldehyde is a central intermediary metabolite ofmethylotrophic metabolism // Microbial growth on Ci compounds. ASM, Washington DC: Crawford RL, Hanson RS (eds). 1984. P. 315−323.
  29. Augusto-Pinto L, dct Silva C.G.R., de Oliveira Lopes D., Machado-SUva A., Renato Machado C. Escherichia coli as a model system to study DNA repair genes of eukaryotic organisms // Genet. Mol. Res. 2003. V. 2. № 1. P. 77−91.
  30. Babini E., Pusch M A two-holed story: structural secrets about C1C proteins becomeunraveled? // Physiology. 2004. V. 19. P. 293−299.
  31. Bader R., Leisinger T. Isolation and characterization of the Methylophilns sp. strain DM11gene dichloromethane dehalogenase/glutathione S-transferase // J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 3466−3473.
  32. Balajee A.S., Bohr V.A. Genomic heterogeneity of nucleotide excision repair // Gene. 2000.1. V. 250. P. 15−30.
  33. Bartnicki E.W., Castro C.E. Biodehalogenation: rapid oxidative metabolism of mono- andpolyhalomethanes by Methylosinus trichosporiiim OB-3b // Environ. Toxicol. Chem. 1994. V. 13. P. 241−245.
  34. Bayles D.O., Wilkinson B.J. Osmoprotectants and cryoprotectants for Listeria monocytogenesII Lett. Appl. Microbiol. 2000. V. 30. P. 23−27.
  35. Bentcil M, Pick U., Avron M, Degani H. Metabolic studies with NMR spectroscopy of the alga Dnnaliella salina trapped within agarose beads // Eur. J. Biochem. 1990. V. 188. P. 111−116.
  36. Bergmann J.G., Sanik ./. Determination of trace amounts of chlorine in naphtha // Anal.
  37. Chem. 1957. V. 29. P. 241−243.
  38. Beveridge T.J., Pouwels P., Sara M., Kotiranta A., Launatmaa K. Functions of S-layers // FEMS Microbiol. Rev. 1997. V. 20. №½. p. 99−149.
  39. Beniner R.R., Te Giffel M.C., Cox L.J., Rom bonis F.M., A bee T. Effect of exogenous proline, betaine, and carnitine on growth of Listeria monocytogenes in a minimal medium //Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 60. P. 1359−1363.
  40. Bishop A.J.R., Schiestl R.H. Homologous recombination as a mechanism for genomerearrangements: environmental and genetic effects I I Human Mol. Genetics. 2000. V. 9. № 16. P. 2427−2434.
  41. Blankenborn D., Phillips J., S/onczewski .1.1,. Acid- and base-induced proteins during aerobicand anaerobic growth of Escherichia coli revealed by two-dimensional gel electrophoresis // J. Bacteriol. 1999. V. 181. P. 2209−2216.
  42. Blocki F.A., Logan M.S.P., Baoli C., Wacketl L.P. Reaction of rat liver glutathione Stransferases and bacterial dichloromethane dehalogenase with dihalomethanes // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 8826−8830.
  43. BockA., Sowers G. Fermentation //.n Neidhardt F.C., Curtiss R. Ill, fngraham J.L., Lin E.C.
  44. C., Low K.B., Magasanik B., Reznikoff W.S., Riley M" Schaechter M" Umbarger HE. (ed.), Escherichia coli and Salmonella typhimurium: cellular and molecular biology, 2nd ed. ASM Press, Washington, D.C. 1996. P. 262−282.
  45. Boldauf Ct., Kuhn W. Halogenorganische Verbindungen in Grundwasser: Vorkommen,
  46. Verbreitung und Aufbereitung II Neue Deliwa Z. 1985. V. 4. P. 121−131.
  47. Booth I.R. Regulation of cytoplasmic pH in bacteria II Microbiol. Rev. 1985. V. 49. № 4. P.329.378.
  48. Booth LR., EdwardsM.D., Miller S. Bacterial ion channels // Biochemistry. 2003. V. 42. P.10 045−10 053.
  49. BixidfordM.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities ofprotein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248 354.
  50. Brenner S.E., Chothia C., Hubbard T.J. Assessing sequence comparison methods withreliable structurally identified distant evolutionary relationships // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 6073−6078.
  51. Brey R.N., Rosen B.P., Sorensen E.N. Cation/proton antiport systems in Escherichia co/i // J.
  52. Biol. Chem. 1979. V. 255. P. 39−44.
  53. Brunner W., Staub D., Leisinger 1'. Bacterial degradation of dichloromethane // Appl
  54. Environ. Microbiol. 1980. V. 40. № 5. P. 950−958.
  55. Butler J.H. Better budgets for methyl halides? //Nature. 2000. V. 403. P. 260−261.
  56. Butler J.D., Levin S.W., Facchiano A., Miele L., Mukherjee A.B. Amino acid compositionand N-terminal sequence of purified cystine binding protein of Escherichia coli II Life Sci. 1993. V. 52. P. 1209−1215.
  57. Byers H.K., Sly L.I. Toxic effects of dichloromethane on the growth of methanotrophic bacteria//FEMS Microbiol. Ecol. 1993. V. 12. P.35−38.
  58. Bystrykh, L.V., Govorukhina N.I., Dijkhuizen L., Duine J.A. Tetrazolium-dye-linked alcohol dehydrogenase of the methylotrophic actinomycete Amycolatopsis methanolica is a three-component complex //Eur. J. Biochem. 1997. V. 247. P. 280−287.
  59. Carlsson J., Hamilton I.R. Differential toxic effects of lactate and acetate on the metabolism of. Streptococcus mutans and Streptococcus sanguis II Oral. Microbiol. Immunol. 1996. V. 11. P. 412−419.
  60. Castanie-Comet M.-P., Penfound T.A., Smith 11, Elliott J.E., Foster J.W. Control of acid resistance in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 11. P. 3525−3535.
  61. Chagneau C., Heyde M, Alonso S., Portalier R., Laloi P. External-pH-dependent expression of the maltose regulon and ompF gene in Escherichia coli is affected by the level of glycerol kinase, encoded by glpKII J. Bacteriol. 2001. V. 183. P. 5675−5683.
  62. Chang G., Spencer R.H., Lee A.T., Barclay M.T., Rees D.C. Structure of the MscL homolog from Mycobacterium tuberculosis: a gated mechanosensitive ion channel // Science. 1998. V. 282. P. 2220−2226.
  63. Chesney A., Eaton J.W., Mahoney J.R., Jr. Bacterial glutathione: a sacrificial defense against chlorine compounds//J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 2131−2135.
  64. Chistoserdova L. Metabolism of formaldehyde in M. extorquens AMI // In M. T Lidstrom, (ed.), Microbial growth on CI compounds. Kluwer Academic Publishers, Netherlands. 1996. P. 16−24.
  65. Chistoserdova L., Vorholt J. A, Thauer R.K., Lidstrom M.E. Ci transfer enzymes and coenzymes linking methylotrophic and methanogenic archaea // Science. 1998. V. 281. P. 99−102.
  66. Claes B., Dekeyser R., VUlarroel R., Van den Bulcke M, Bauw G., Van Montagu M., Cap/an A. Characterization of a rice gene showing organ-specific expression in response to salt stress and drought// Plant Cell. 1990. V. 2. P. 19−27.
  67. Collier M.L., Levesque P.C., Kenyan J.L., Hume J.R. Unitary CI" channels activated by cytoplasmic Ca2) in canine ventricular myocytes // Circ. Res. 1996. V. 78. P. 936−944.
  68. Cotter P.D., Hill C. Surviving the acid stress: responses of gram-positive bacteria to low pH // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2003. V. 67. P. 429−453.
  69. Csonka L.N. Physiological and genetic responses of bacteria to osmotic stress // Microbiol. Rev. 1989. V. 53. P. 121−147.
  70. Cui S., Huang F., Wang ./., Ma X., Cheng Y., Liu J. A proteomic analysis of cold stress responses in rice seedlings // Proteomics. 2005. V. 5. № 12. P. 3162−3172.
  71. Cunningham R.P., Saporito S.M., Spitzer S.G., Weiss B. Endonuclease IV (nfo) mutant of Escherichia coli II J. Bacteriol. 1986. V. 168. P. 1120−1127.
  72. Dashper S.G., Reynolds K.C. Lactic acid excretion by Streptococcus niiifans//Microbiology.1996. V. 142. P. 33−39.
  73. De Best J.H., Ultee J., Hage A., Doddema H.J., Janssen D.B., Harder W. Dichloromethaneutilization in a packed-bed reactor in the presence of various electron acceptors // Water Res. 2000. V. 34. P. 566−574.
  74. Delides A., Spooner R.J., Goldberg D.M., Neal F.E. An optimized semi-automatic ratemethod for serum glutathione reductase activity and its application to patients with malignant disease // J. Clin. Pathol. 1976. V. 29. P. 73−77.
  75. De Lisle R.C., Hopfer U. Electrolyte permeabilities of pancreatic zymogen granules: implications for pancreatic secretion // Amer. J. Physiol. 1986. V. 250. P. G489-G496.
  76. De Vlies G.E., Kues U., Stahl U. Physiology and genetics of methylotrophic bacteria // FEMS Microbiol. Rev. 1990. V. 75. P. 57−102.
  77. Dechert S. Untersuchungen zum Wirkmechanismus der Mutagenitat und Tumorigenitat von
  78. Dichlormethan und seinen Metaboliten II Dissertation, Universitat Wurzburg. 1995.
  79. Deyhly R.R., Barton L.L. Nicotinamideadenindinucleotide independent phlei II Can. J. Microbiol. 1977. V. 23. P. 125−130.
  80. Dhillon S., Von Burg RJ. Toxicology update. Methylene chloride// Appl. Toxicol. 1995. V.15. P. 329−335.
  81. Dijkhuizen L, Ar/man N. Methanol metabolism in thermotolerant methylotrophic Bacillussp. // n Andreesen J.R., Bowien B. (ed.), Microbial growth on Ci-compounds. FEMS Microbiol. Revs. 1990. V. 87. P. 215−219.
  82. Diks R.M., Ottengraf S.P. Verification studies of a simplified model for the removal ofdichloromethane from waste gases using a biological trickling filter (part II) // Bioprocess. Eng. 1991. V. 6. P. 131−140.
  83. Doronina N. V., Trotsenko Y.A. Aerobic methylotrophic bacterial communities of hypersalineecosystems //Microbiology. 1997. V. 66. P. 130−136.
  84. Doronina N. V., Trotsenko Y.A., Krausova V.I., SuzinaN.E. Paracoccus methylutens sp. nov., a new aerobic facultatively methylotrophic bacterium utilizing dichloromethane // Syst. Appl. Microbiol. 1998. V. 21. № 5. P. 230−236.
  85. Dotsch P.W., Cunningham R.P. The enzymology of apurinic/apyrimidinic endonucleases // Mut. Res. 1990. V. 336. P. 173−201.
  86. Douglas R.M., Roberts J.A., Munro A.W., Ritchie G.Y., LMnib A J., Booth LR. Thedistribution of homologues of the Escherichia coli KefC KT-efflux system in other bacterial species//! Gen. Microbiol. 1991. V. 137. P. 1999−2005.
  87. Duine J.A., Frank J., Ruiter L.S. Isolation of methanol dehydrogenase with a functionalcoupling to cytochrome c II J. Gen. Microbiol. 1979. V. 115. P 523−524.
  88. Dutzler R., Campbell E.B., MacKinnon R. Gating the selectivity filter in C1C chloridechannels//Science 2003. V. 300. P. 108−112.
  89. Edwards P.R., CampbellJ., Milne G.S. The impact of chloromenthane on environment //
  90. Chem. ind. 1982. V. 41. P. 619−622.
  91. Feldman M.Y. Reactions of nucleic acids and nucleoproteins with formaldehyde // Progr. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1973. V. 13. P. 1−49.
  92. Ferguson G.P., McLaggan D., Booth I.R. Potassium channel activation by glutathione-S-conjugates in Escherichia coir, protection against methylglyoxal is mediated by cytoplasmic acidification // Mol. Microbiol. 1995. V. 17. P. 1025−1033.
  93. Ferguson G.P., Toetemeyer S., MacLean M.J., Booth I.R. Methylglyoxal production in bacteia: suicide or survival? //Arch. Microbiol. 1998. V. 170. P. 209−219.
  94. Fetzner S. Bacterial dehalogenation // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 50. P. 633−657.
  95. Fnedberg E.G., Walker G.C., Siede W. DNA repair and mutagenesis // ASM Press, Washington, DC. 1995.
  96. Fuller G.M. Calcium-activated chloridc channels // Academic. Curr. Top. Membr. 2002. V. 53. P. 368−387.
  97. Galli R. Optimierung des mikrobiellen Abbaus von Dichloromethan in einem Wirbelschicht-Bioreaktor//ETH-Dissertation No. 7994, Zurich. 1986.
  98. Galli R. Biodegradation of dichloromethane in waste water using a fluidized bed reactor // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1987. V. 27. P. 206−213.
  99. Galli R, Leisinger T. Specialized bacterial strains for the removal of dichloromethane from industrial waste //Conservation and Recycling. 1985. V. 8. P. 91−100.
  100. Gasser K. W., Di Domenico J., Hopfer U. Secretagogues activate chloride transport pathways in pancreatic zymogen granules // Amer. J. Physiol. 1988. V. 254. P. G93-G99.
  101. Gerencser G.A., Zhang J. Chloride ATPase pumps in nature: do they exist? // Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 2003. V. 78. P. 197−218.
  102. Gogelein H. Chloride channels in epithelia // Biochim.Biophys.Acta. 1988.V.947.P.521−547.
  103. Goodwin K.D., North W.J., Lidstrom M.E. Production of bromoform and dibromomethane by giant kelp: Factors affecting release and comparison to anthropogenic bromine sources // Limnol. Oceanogr. 1997. V. 42. P. 1725−1734.
  104. Goodwin K.D., Varner R.K., Crill P.M., Oremland R.S. Consumption of tropospheric levels of methyl bromide by Ci compound-utilizing bacteria and comparison to saturation kinetics // Appl. Environ. Microbiol. 2001. V. 67. № 12. P. 5437−5443.
  105. Goltscha!,/., Morris J.G. The induction of acetone and butanol production in cultures of Clostridium acetobutylicum by elevated concentrations of acetate and butyrate // FEM S Microbiol. Lett. 1981. V. 12. P. 385−389.
  106. Gowrishankar ./. Nucleotide sequence of the osmoregulator of proU operon of Escherichia coli II J. Bacterid. 1989. V. 171. P. 1923−1931.
  107. Grabow W.O.K., Grauss-Mueller V., Prozesk)> O. IV., Deinhardt F. lnactivation of hepatitis A virus and indicator organisms in water by free chlorine residuals II Appl. Environ. Microbiol. 1983. V. 46. P. 619−624.
  108. A2.Green T. Methylene chloride induced mouse liver and lung tumours: an overview of the role of mechanistic studies in human safety assessment// Hum.Exp.Toxicol. 1997. V. 16. P. 3−13.
  109. Gross R., Arico B., Rappuoli R. Families of bacterial signal-transducing proteins // Mol. Microbiol. 1989. V. 3. № 11. P. 1661−1667.
  110. Hamilton I.R., Buckley N.D. Adaptation by Streptococcus mutans to acid tolerance // Oral Microbiol. Immunol. 1991. V. 6. P. 65−71.
  111. Harder W., AttwoodM.M., Ouayle J.R. Methanol assimilation by Hyphomicrobium species Hi. Gen. Microbiol. 1973. V. 78. Pt. 1. P. 155−163.
  112. Harder W., Dijkhuizen L. Physiological responses to nutrient limitation // Annu. Rev. Microbiol. 1983. V. 37. P. 1−23.
  113. Harper D.B. The global chloromethane cycle: biosynthesis, biodegradation and metabolic role//Nat. Prod. Rep. 2000. V. 17. P. 337−348.
  114. Harlmans S., Tramper J. Dichloromethane removal from waster gases with a trickle-bed bioreactor//Bioprocess Eng. 1991. V. 6. P. 83−92.
  115. Hayes J.D., Pulford D.J. The glutathione-transferase supergene family: regulation of GSTs and the contribution of the isoenzymes to cancer chemoprotection and drug resistance // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1995. V. 30. P. 445−600.
  116. Head C.G., Tardy A., Kenney L.J. Relative binding affinities of OmpR and OmpR-phosphate at the ompF and ompC regulatory sites // J. Mol. Biol. 1998. V. 281. P. 857−870.
  117. Hektor H.J., Kloosterman H., Dijkhuizen L. Nicotinoprotein methanol dehydrogenase enzymes in gram-positive methylotrophic bacteria // J. Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2000. V. 8. P. 103−109.
  118. Heraty L.J., Fuller M. E, Huang L., Abrajano T., Sturchio N.C. Isotopic fractionation of carbon and chlorine by microbial degradation of dichloromethane // Org. Geochem. 1999. V. 30. P. 793−799.
  119. Herbert K.C., Foster S.J. Starvation survival in Listeria monocytogenes-, characterization of the response and the role of known and novel components // Microbiology. 2001. V. 147. P. 2275−2284.
  120. Hersh B.M., Farooq F.T., Barstad D.N., Blankenhorn D.L., Slonczewski J.L. A glutamate-dependent acid resistance gene in Escherichia coli II J. Bacterid. 1996. V. 178. P. 39 783 981.
  121. Heyde M, Laloi P., Portalier II. Involvement of carbon source and acetyl phosphate in the external-pH-dependent expression of porin genes in Escherichia coli II J. Bactcriol. 2000. V. 182. № 1. P. 198−202.
  122. Heyde M, Lazzaroni J.-C., Magnoidoux-Blanc B., Portalier R. Regulation of porin gene expression over a wide range of extracellular pH in Escherichia coli K-12: influence of a tolA mutation // FEMS Microbiol. Lett. 1988. V. 52. P. 59−66.
  123. Hiraishi A., Furuhata K., Matsumoto A., Koike K.A., Fukuyama M., Tabuchi K. Phenotypic and genetic diversity of chlorine-resistant Methylobacterium strains isolated from various environments // Appl. Environ. Microbiol. 2005. V. 61. № 6. P. 2099−2107.
  124. Hiraoka M, Kawano S., Hirano Y., Furukawci T. Role of cardiac chloride currents in action potential characteristics and arrhythmias//Cardiovasc. Res. 1998. V. 40. P. 23−33.
  125. Holt B.D., Sturchio N.C., Abradjano T., Heraty L.J. Conversion of chlorinated organic compounds to carbon dioxide and methyl chloride for isotopic analysis of carbon and chlorine// Anal. Chem. 1997. V. 69. P. 2727−2733.
  126. Hopner J., Traatwein A. Pseudomonas oxalaticus: requirement of a cosubstrate for growth on formate// Biochem. J. 1971. V.155. P.234−245.
  127. Houghton J.T., Callander B.A. The supplementary report to the IPCC Scientific Assessment. Climate change // Cambridge University Press, Cambridge. 1992. P. 56.
  128. Howard P.H. Handbook of environmental fate and exposure data for organic chemicals // Lewis Publishers Inc., Chelsea, Michigan. 1990. V. 3. 684 p.
  129. Isidorov V.A. Organic chemistry of the earth’s atmosphere // Springer Verlag, Berlin. 1990. 210 p.13Jyer R., Iverson T.M., Accardi A., Miller C. A biological role for prokaryotic C1C chloride channels//Nature. 2002. V. 419. P. 715−718.
  130. Janssen D.B. Haloalkane-utilizing Rhodococcus strains isolated from geographically dictinct locations possess a highly conserved gene cluster encoding haloalkane metabolism // J. Bacteriol. 2000. V. 182. P. 2725−2731.
  131. Jemth P., Mannervik B. Kinetic characterization of recombinant human glutathione transferase Tl-1, a polymorphic detoxication enzyme // Arch. Biochem. Biophys. 1997. V. 348. P. 247−254.
  132. Jorg G., Bertau M. Thiol-tolerant assay for quantitative colorimetric determination of chloride released from whole-cell biodehalogenations // Anal. Biochem. 2004. V. 328. P. 22−28.
  133. RO.Kappes R.M., Kempf B., Bremer E. Three transport systems for the osmoprotectant glycine betaine operate in Bacillus subti/is: characterization of OpuD // J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 5071−5079.
  134. Kashhvagi K, Yamaguchi V., Sakai Y., Kobayashi H., Igarashi K. Identification of the polyamine-induced protein as a periplasmic oligopeptide binding protein // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 8387−8391.
  135. Kayser M/<'., Slumpp M.T., Vuilleumier S. DNA polymerase is essential for growth of Methylobacterium dichloromethanicum DM4 with dichloromethane // J. Bacteriol. 2000. V. 182. P. 5433−5439.
  136. S3.Kayser M.F., Ucurum Z., Vuilleumier S. Dichloromethane metabolism and C (l) utilization genes mMethylobacierium strains // Microbiology. 2002. V. 148. P. 1915−1922.
  137. Keener W.K., Arp D.J. Kinetic studies of ammonia monooxygenase inhibition in Nitrosomouas europaea by hydrocarbons and halogenated hydrocarbons in an optimized whole-cell assay //Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 2501−2510.
  138. Ken-Dror S., Preger R., Avi-Dor Y. Functional characterization of the uncoupler-insensitive Nal pump of the halotolerant bacterium, Bal // Arch. Biochem. Biophys. 1986. V. 244. P. 122−127.
  139. Ken-Dror S., Preger R., Avi-Dor Y. Role of betaine in the control of respiration and osmoregulation of a halotolerant bacterium // FEMS Microbiol. Rev. 1986. V. 39. P. 115 120.
  140. Khali!M.A.K., Rasmussen R.A., Gunawardena R. Atmospheric methyl bromide: trends and global mass balance//J. Geophys. Res. 1993. V. 98. P. 2887−2896.
  141. Klecka G.M. Fates and effects of methylene chloride in activated sludge // Appl. Environ. Microbiol. 1982. V. 44. P. 701−707.
  142. Ko R., Smith L.T., Smith G.M. Glycine betaine confers enhanced osmotolerance and cryotolerance on Listeria monocytogenes // L Bacteriol. 1994. V. 176. P. 426−431.
  143. Ko R., Smith L.T. Identification of an ATP-driven, osmoregulated glycine betaine transport system in Listeria monocytogenes! I Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. P. 4040−4048.
  144. Kohfer-Staiib I)., Hartmans S., Gdlli R., Suter F., Leisinger T. Evidence for identical dichloromethane dehalogenase in different methylotrophic bacteria // J. Gen. Microbiol. 1986. V. 132. P. 2837−2843.
  145. Kuchta T., Russell N.J. Glycinebetaine stimulates, but NaCl inhibits, fatty acid biosynthesis in the moderately halophilic eubacterium HX//Arch. Microbiol. 1994. V. 161. P. 234−238.
  146. La Roche S. IX, Leisinger T. Identification of dcmR, the regulatory gene governing expression of dichloromethane dehalogenase in Methylobacterium sp. DM4 // J. Bacteriol. 1991. V. 173. P. 6714−6721.
  147. La Roche S.D., Leisinger T. Sequence analysis and expression of the bacterial dichloromethane dehalogenase structural gene, a member of the glutathione S-transferase supergene family//J. Bacteriol. 1990. V. 172. P. 164−171.
  148. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.
  149. Lambert LA., Abshire K., Blankenhorn D., Slonczewski J.L. Proteins induced in Escherichia coli by benzoic acid//J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 7595−7599.
  150. Landi S. Mammalian class Theta GST and differential susceptibility to carcinogens, a review//Mutat. Res. 2000. V. 463. P. 247−283.
  151. Lazar S.W., Almiron M., Torino A., Kolter R. Role of the Escherichia coli SurA protein in stationary-phase survival //J. Bacteriol. 1998. V. 180. P. 5704−5711.
  152. Le Eevre ERound L.A. A preliminary report upon some halophilic bacteria // J. Bacteriol. 1919. V. 4. P. 177−182.
  153. Lidsirom M.E. Aerobic methylotrophic prokaryotes // In Dworkin M., Falkow S., Rosenberg E., Schleifer K.-H., Stackebrandt E. (eds.) The Prokaryotes. 2nd ed. Springer-Verlag, New York. N.Y. 2006. Chapter 1.20. P. 618−634.
  154. Machaca K., Hartzell H.C. Asymmetrical distribution of Ca-activated CI channels in Xenopus oocytes // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 1286−1295.29.Madern D., Ebel C., Zaccai G. Halophilic adaptation of enzymes // Extremophiles. 2000. V. 4. P. 91−98.
  155. Maness P.C., Smolimki S., Blake D.M., Huang Z, Wolfrum E.J., Jacoby W.A. Bactericidal activity of photocatalytic Ti02 reaction: toward an understanding of its killing mechanism // Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. P. 4094−4098
  156. Manley S.L., Goodwin K.D., North W.J. Laboratory production ofbromoform, methylene bromide and methyl iodide by macroalgae and distribution in nearshore southern California waters//Limnol. Oceanogr. 1992. V. 37. P. 1652−1659.
  157. Mannervik B., Danielson U.H. Glutathione transferases structure and catalytic activity // CRC Crit. Rev. Biochem. 1988. V. 23. P. 283−337.
  158. Maris K.A. The functions and regulation of glutathione S-transferases in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 127−158.
  159. Martin J. L Thioredoxins: a fold for all reasons // Structure. 1995. V. 3. P. 245−250.
  160. McKay D., Shin W.Y., Ma K.C. Volatile organic chemicals // Lewis Publishers, Boca Raton 1993. V. 3. P.400−406.
  161. McLaggan D., NaprslekJ., Buurman E.T., Epstein W. Interdependence of K+ and glutamate accumulation during osmotic adaptation of Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 1911−1917.
  162. Merrell D.S., Camilli A. Acid tolerance of gastrointestinal pathogens // Curr. Opin. Microbiol. 2002. V. 5. P. 51−55.
  163. Messmer M., Reinhardt S., Wohlfarth G., Diekert G. Studies on methyl chloride dehalogenase and O-demethylase in cell extracts of the homoacetogen strain MC based on a newly developed coupled enzyme assay // Arch. Microbiol. 1996. V. 165. P. 18−25.
  164. Meyer D.J., Coles B., Pemble S.E., Gilmore K.S., Eraser G.M., Ketterer B. Theta, a new class of glutathione transferases purified from rat and man // Biochem. J. 1991. V. 274. P. 409−414.
  165. Miller D.M.O., Jones J.H., Yopp J.H., Tindall D.R., Schmid W.D. Ion metabolism in a halophilic blue green alga, Aphanothece halophytica II Arch. Microbiol. 1976. V. 111. P. 145−149.
  166. Miloshevsky G.V., Jordan P.C. Anion pathway and potential energy profiles along curvilinear bacterial C1C Cl"-pores: electrostatic effects of charged residues // Biophys. J. 2004. V. 86. P. 825−835.
  167. Miyoshi A., Rochat T., Gratadeux,/./., Le Loir Y., Oliveira S.C., Langella P., Azevedo V. Oxidative stress in Lactococcus lactis II Genet. Mol. Res. 2003. V. 2. № 4. P. 348−359.
  168. Mizuno 7., Mizushima S. Signal transduction and gene regulation through the phosphorylation of two regulatory components: the molecular basis for the osmotic regulation of the porin genes // Mol. Microbiol. 1990. V. 4. P. 1077−1082.
  169. Neely M.N., Dell C.L., Olson E.R. Roles of LysP and CadC in mediating the lysine requirement for acid induction of the Escherichia coli cad operon // J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 3278−3285.
  170. Nikaido H. Porins and specific diffusion channels in bacterial outer membranes // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 3905−3908.
  171. Nikaido H., Vaara M. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability // Microbiol. Rev. 1985. V. 49. P. 1−32.
  172. Osier man-Golkar S., Hussain S., Walles S., Anderstam B, Sig>ardsson K. Chemical reactivity and mutagenicity of some dihalomethanes // Chem. Biol. Interactions. 1983. V. 46. P. 121−130.
  173. Ottengraf S., Meesters J., van den Oever A., Rosema H. Biological elimination of volatile xenobiotic compounds in biofilters // Bioprocess Engineering. 1986. V. 1. P. 61−69.
  174. PeelB.D., Ouayle J.R. Microbial growth on Ci compounds. Isolation and characterization of Pseudomonas AMI //Biochem. J. 1961. V.81. P.465−469.
  175. Piccolo A., Ptisch M. Chloride/proton antiporter activity of mammalian CLC proteins C1C-4 and C1C-5 //Nature. 2005, V. 436 P. 420−423.
  176. Plack R.H., Jr., Rosen B.P. Cation/proton antiport systems in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 3824−3825.
  177. Poelarends G.J., KulakovL.A., LarkinM.J., Van Hylckama Vleig J.E.T., Janssen D.B. Roles of horizontal gene transfer in gene integration of evolution of 1,3-dibromoethane-degradative pathways // J. Bacteriol. 2000. V. 182. P. 2191−2199.
  178. Pomper B.K., Saurel O., Milon A., Vorholt J.A. Generation of formate by the formyltransferase/hydrolase complex (Fhc) from Methylobacterium exlorquens AMI // FEBS Lett. 2002. V. 523. P. 133−137.
  179. Pomper B., Vorholt J., Chistoserdova L., Lidstrom M., Thauer R.K. A methenyl tetrahydromethanopterin cyclohydrolase and a methenyl tetrahydrofolate cyclohydrolase in Methylobacterium exlorquens AMI // Eur. J. Biochem. 1999. V. 261. P. 475−480.
  180. Pratt L.A., Hsing W., Gibson K.E., Silhavy T.J. From acids to osrnZ: multiple factors influence synthesis of the OmpF and OmpC porins in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1996. V. 20. P. 911−917.
  181. Pratt L. A., Silhavy T.J. Porin regulon of Escherichia coli II In Hoch J. A., Silhavy T.J. (ed.), Two-component signal transduction. ASM, Washington, D.C. 1995. P. 105−127.
  182. Pries F., van der Ploeg J.R., DolfingJ., Janssen D.B. Degradation of halogenated aliphatic compounds: the role of adaptation // FEMS Microbiol. Rev. 1994. V. 15. № 2−3. P. 279−295.
  183. Prinz W.A., Aslund F., Holmgren A., Beckwith J. The role of thioredoxin and glutaredoxin pathways in reducing protein disulfide bonds in the Escherichia coli cytoplasm // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 15 661−15 667.
  184. A.Rayleigh J.W.S. Theoretical considerations respecting the separation of gases by diffusion and similar processes // Philos. Mag. 1896. V. 42. P. 493−498.
  185. Rengpipat S., Lowe S.E., Zeikvs J.G. Effect of extreme salt concentrations on the physiology and biochemistry of Halobacteroides acetoethylicus II J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 30 653 071.
  186. Reynolds E.S.T. The use of lead citrate at high pH as an electron opaque stain in electron microscopy // J. Cell. Biol. 1963. V. 17. P. 208−212.
  187. Richnow H.H., Anmveiler E., Michaelis W., MeckenstockR.U. Microbial in situ degradation of aromatic hydrocarbons in a contaminated aquifer monitored by carbon isotope fractionation // J. Contain. Hydrol. 2003. V. 65. P. 101−120.
  188. Rici/lo P.M., Muglia C.I., de Buijn F.J., Roe A.J., Booth I.R., Aguilar U.M. Glutathione is involved in environmental stress responses in Rhizobium tropici, including acid tolerance // J. Bacteriol. 2000. V. 182. P. 1748−1753.
  189. Rivetta A., Slayman C., Kuroda T. Quantitative modeling of chloride conductance in yeast TRK potassium transporters // Biophys J. 2005. V. 89. № 4. P. 2412−2426.
  190. Roe A.J., McLaggan D., Davidson I., O 'Byrne C., Booth LR. Perturbation of anion balance during inhibition of growth of Escherichia coli by weak acids // J. Bacteriol. 1998. V. 180. P. 767−772.
  191. Ronson C.W., Nixon B.T., Ausubel F.M. Conserved domains in bacterial regulatory proteins that respond to environmental stimuli // Cell. 1987. V. 49. P. 579−581.
  192. RubinE., Farber J.L. Patologia// lstedn. Interlivros, Rio de Janeiro 2−30, 1990. 1381 p.
  193. Saier M.H., Jr. A functional-phylogenetic classification system for transmembrane solutetransporters // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. V. 64. No. 2. P. 354−411.
  194. Saini H.S., Attieh J.M., Hanson A.D. Biosynthesis of halomethanes and methanethiol by higher plants via a novel methyltransferase reaction // Plant Cell. Environ. 1995. V. 18. P. 1027−1033.
  195. SancarA. DNA excision repair // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 65. P. 43−81.
  196. SaraM" Sleytr U.B. S-layer proteins // J. Bacteriol. 2000. V. 182. № 4. P. 859−868.
  197. Sato K., Suzuki N. The contribution of a Ca2f-activated CI" conductance to amino-acid-induced inward current responses of ciliated olfactory neurons of the rainbow trout // J. Exp. Biol. 2000. V. 203. Pt. 2. P. 253−262.
  198. Schanstra J.P., Rink R., Pries F., Janssen D.B. Construction of an expression and site-directed mutagenesis system of haloalkane dehalogenase m Escherichia coli II Protein Expr. Purif. 1993. V. 4. P. 479−489.
  199. Schiestl R.H., Chan W.S., Gietz R.D., Mehla R.D., Hastings P.J. Carcinogens induce intrachromosomal recombination in yeast//Carcinogenesis. 1989. V. 10. P. 1445−1455.
  200. Schmid-Appert M. Untersuchungen zur Regulation des Dichlormethan-Dehalogenase Gens aus Methylobacterhim sp. Stamm DM4 und Struktur der angrenzenden DNA-Region II F. TH Dissertation Nr. 11 646, Zurich. 1996.
  201. Schmid-Appert M, Zoller K., Traber H" Vuilleumier S., Leisinger T. Association of newly discovered IS elements with the dichloromethane utilization genes of methylotrophic bacteria II Microbiology. 1997. V. 143. P. 2557−2567.
  202. Scholtz R, Wackett L.P., Egli C., Cook A.M., Leisinger T. Dichloromethane dehalogenase with improved catalytic activity isolated from a fast-growing dichloromethane-utilizing bacterium//J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 5698−5704.
  203. Schultze-Lam S., Beveridge T.J. Nucleation of celestite and strontianite in a cyanobacterial S-layer // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 60. P. 447−453.
  204. Schulz B., Frommer W.B., Flugge U.-L, Hummel S., Fischer K., Wilhnitzer L. Expression of the triose phosphate translocator gene from potato is light dependent and restricted to green tissues // Mol. Gen. Genet. 1993. V. 238. P. 357−361.
  205. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. Multiple enzymic lesions in obligate methanotrophic bacteria//FEMS Microbiol. Lett. 1982. V. 13. P. 237−242.
  206. Sies H. Glutathione and its role in cellular functions // Free Rad. Biol. Medicine. 1999. V. 27. P. 916−921.
  207. Singh K.S., Nelson D.E., Kuhn IX, Hasegawa P.M., Bresson R.A. Molecular cloning of osmotin and regulation of its expression by ABA and adaptation to low water potential // Plant Physiol. 1989. V. 90. P. 1096−1101.
  208. Skidmore W.D., Entenman C. Two-dimensional thin-layer chromatography of rat liver phosphatides // J. Lipid. Res. 1962. V. 3. № 4. P. 471−475.
  209. Sleator R.D., Gahan C.G.M., Ahee 7'., Hill C. Identification and disruption of BetL, a secondary glycine betaine transport system linked to the salt tolerance of Listeria monocytogenes L028 // Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. P. 2078−2083.
  210. Sleator R.D., Wouters J., Gahan C.G.M., Ahee T., Hill C. Analysis of the role of OpuC, an osmolyte transport system, in salt tolerance and virulence potential of Listeria monocytogenes// Appl. Environ. Microbiol. 2001. V. 67. № 6. P. 2692−2698
  211. Slonczewski J.L., Foster J.W. pH-regulated genes and survival at extreme pH 11 In Neidhardt F.C. et al. (eds.), Escherichia coli and Salmonella typhhnurhmr. Cellular and Molecular Biology, ASM. Washington, DC. 1996. P. 1539−1549.
  212. Slonczewski J.L., Rosen B.P., Alger J.R., Macnah RM. pH homeostasis in Lischeriehia coii: measurement by 31P nuclear magnetic resonance of methylphosphonate and phosphate // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1981. V. 78. P. 6271−6275.
  213. Small P., Blankenhorn D., Welty D., Zinser E., Slonczewski J.L. Acid and base resistance in Escherichia coli and Shigella flexneri: role of rpoS and growth pH 11 J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 1729−1737.
  214. Smith D.K., Kassam '/'., Singh B., Elliott J.F. Escherichia coli has two homologous glutamate decarboxylase genes that map to distinct loci // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5820−5826.
  215. Stancik L.M., Stancik D.M., Schmidt B., Michael Barnhart D., Yoncheva Y.N., Slonczewski J.L. pH-dependent expression of periplasmic proteins and amino acid catabolism in Escherichia coli II J. Bacteriol. 2002. V. 184. № 15. P. 4246−4258.
  216. Stock J.B., Ninfa A.J., Stock A.M. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria // Microbial Rev. 1989. V. 53. P. 450−490.
  217. Strom A.R., Falkenberg P., Land/aid B. Genetics of osmoregulation in E. coli: uptake and biosynthesis of organic osmolytes // FEMS Microbiol. Rev. 1986. V. 39. P. 79−86
  218. I.Strom T., Ferenci T., Ouayle J.R. The carbon assimilation pathway of Methylococcus capsulatns, Pseudomonas methanica and Methylosinns trichosporium II Biochem. J. 1974. V. 144. P. 465−476.
  219. StroudR.M., Miercke L.J., 0 'Connell J., Khademi S" Lee J.K., Remis J., Harries W., Robles Y., Akhavan D. Glycerol facilitator GlpF and the associated aquaporin family of channels // Curr. Opin. Struct. Biol. 2003. V. 13. P. 424−43 1.
  220. Stucki G. Biological decomposition of dichloromethane from a chemical process effluent // Biodegradation. 1990. V. 1. P. 221−228.
  221. Svensater G., Sjogreen B., Hamilton i.R. Multiple stress responses in Streptococcus nnitans and the induction of general and stress-specific proteins 11 Microbiology. 2000. V. 146. P. 107−117.
  222. Thomas A.D., Booth I.R. The regulation of expression of the porin gene ompC by acid pH // J. Gen. Microbiol. 1992. V. 138. P. 1829−1835.
  223. Todt J.C., McGroarty E.J. Acid pH decreases OmpF and OmpC channel size in vivo II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 189. P. 1498−1502.
  224. Toshima Y., Yoshimura N. Control of rabbit liver fructose 1,6-diphosphatase activity by magnesium ions// J. Biol. Chem. (Tokyo) 1975. V. 78. P. 1161−1169.
  225. Urhahn T., Ballschmiier K. Chemistry of the biosynthesis of halogenated methanes: Cl-organohalogens as pre-industrial chemical stressors in the environment? // Chemosphere 1998. V. 37. P. 1017−1032.
  226. Uziel O., Borovok I., Schreiber R., Cohen G., Aharonowitz Y. Transcriptional regulation of the Staphylococcus aureus thioredoxin and thioredoxin reductase genes in response to oxygen and disulfide stress //J. Bacteriol. 2004. V. 186. № 2. P. 326−334.
  227. Van Agteren M.H., Keuning S., Janssen D.B. Handbook on biodegradation and biological treatment of hazardous organic compounds//Kluwer. Dordrecht. 1998. Ch. 3. P. 79−91.
  228. Van Alphen W., Lugtenberg B. Influence of osmolarity of the growth medium on the outer membrane protein pattern of Escherichia coli // J. Bacteriol. 1977. V. 131. P. 623−630.
  229. Van Spanning R.J.M., de Vries S., Harms N. Coping with formaldehyde during Q-metabolism of Paracoccus denitrifwans // J. Mol. Cat. B. Enzymatic. 2000. V. 8. P. 37−50.
  230. Vannelli T., Studer A., Kertesz M., Leisinger T. Chloromethane metabolism by Melhylobacterium sp. strain CM4 // Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. P. 1933−1936.
  231. Ventosa A., Nieto ./.,/., Oren A. Biology of moderately halophilic aerobic bacteria // Microbiol. Mol. Biol. Revs. 1998. V. 62. № 2. P. 504−544.
  232. Vorholl J.A. Cofactor-dependent pathways of formaldehyde oxidation in methylotrophic bacteria // Arch. Microbiol. 2002. V. 178. P. 239−249.
  233. Vor holt J.A., Chistoserdova L, Lidstrom M.E., Thauer R.K. The NADP dependent methylene H4-MPT dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AMI // J. Bacteriol. 1998. V. 180. P. 5351−5356.
  234. Vuilleumier S. Bacterial glutathione S-transferases: what are they good for? // J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 1431−1441.
  235. VniIIeiimier S. Coping with a halogenated one-carbon diet: aerobic dichloromethane-mineralising bacteria // In Agathos S., Reineke W. (eds), Biotechnology for the environment. Kluwer Academic Publishers. 2001. V. 3.
  236. Vuilleumier S., Pagni M. Bacterial glutathione S-transferases: new lessons from bacterial genomes//Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58. P. 138−146.s
  237. Vuilleumier S., Sorribas H., Leisinger T. Identification of a novel determinant of glutathione affinity in dichloromethane dehalogenase/glutathione S-transferases // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. V. 238. P. 452−456.
  238. Wackett L.P., Logan M.S.P., Blocki F.A., Bao-li C. A mechanistic perspective on bacterial metabolism of chlorinated methanes // Biodegradation. 1992. V. 3. P. 19−36.
  239. Waldegger S., Jentsch T.J. Functional and structural analysis of C1C-K chloride channels involved in renal disease // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 24 527−24 533.
  240. Weretilnyk E.A., Hanson A.D. Molecular cloning of a plant betaine-aldehyde dehydrogenase, an enzyme implicated in adaptation to salinity and drought // Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1990. V. 87. P. 2745−2749.
  241. Whittington A.T., Vichai V., Webb G.C., Baker R.T., Pearson W.R., Board P.G. Gene structure, expression and chromosomal localization of murine Theta class glutathione transferase mGSTTl-1 //Biochem. J. 1999. V. 337. P. 141−151.
  242. Wills N.K., Fong P. C1C chloride channels in epithelia: recent progress and remaining puzzles//News Physiol. Sci.2001.V. 16 P. 161−166.
  243. Winterton N. Chlorine: the only green element: towards a wider acceptance of its role in natural cycles // Green chemistry. 2000. V. 2. P. 173−225.
  244. World Meteorological Organisation. Scientific assessment of ozone depletion // World Meteorological Organisation. Report № 25. 1991.
  245. Yoch D.C., Chen Y.P., Hardin M.G. Formate dehydrogenase from the methane oxidizer Methylosinus trichosporium OB3b // J. Bacteriol. 1990. V. 172. № 8. P. 4456−4463.
  246. Zahn J.A., Bergmann D.J., Boyd J.M., Kunz R.C., DiSpirito A.A. Membrane-associated quinoprotein formaldehyde dehydrogenase from Methylococcus capsulatus Bath // J. Bacteriol. 2001. V. 183. P. 6832−6840.
  247. Zheng M., Aslund F., Storz G. Activation of the OxyR transcription factor by reversible disulfide bond formation// Science. 1998, V. 279. P. 1718−1721.
  248. Zuber L. Trickling filter and three-phase airlift bioreactor for the removal of dichloromethane from air // PhD thesis, ETH Zurich, Switzerland. 1995.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?