Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Характеристика протекторного действия гепарина при введении этанола и пчелиного яда экспериментальным животным

Диссертация: Характеристика протекторного действия гепарина при введении этанола и пчелиного яда экспериментальным животным
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Этанол и пчелиный яд снижают частоту сердечных сокращений, снижают артериальное систолическое и диастолическое давление. Гепарин, введённый совместно в виде смеси яд-гепарин (1:0,5), этанол-гепарин (1000:50), а также предварительное введение гепарина сопровождается снижением кардиотропного и вазотропного действия этанола и пчелиного яда. Предварительное введение протамин сульфата сопровождается… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Физико-химическая физиология гепарина
  • Глава 2. Биологические свойства этанола
  • Глава 3. Особенности функционирования и регуляции активности некоторых оксидоредуктаз в клетке
    • 3. 1. Лактатдегидрогеназа
    • 3. 2. Алкогольдегидрогеназа
  • СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 4. Материалы и методы
    • 4. 1. Выделение митохондриальной и цитоплазматической фракций
    • 4. 2. Определение активности лактатдегидрогеназы
    • 4. 3. Определение активности алкогольдегидрогеназы
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • Глава 5. Модификация гепарином токсического и седативного действия этанола и пчелиного яда
    • 5. 1. Влияние гепарина на токсическое действие пчелиного яда и этанола
    • 5. 2. Действие этанола на токсические свойства пчелиного яда
    • 5. 3. Влияние гепарина на продолжительность этанолового сна
    • 5. 4. Влияние гепарина на гиподинамический эффект этанола
  • Глава 6. Влияние гепарина на кардиотропные и респираторные эффекты пчелиного яда и этанола
    • 6. 1. Частота сердечных сокращений
    • 6. 2. Артериальное систолическое давление
    • 6. 3. Артериальное диастолическое давление
    • 6. 4. Частота дыхательных движений
  • Глава 7. Влияние этанола, гепарина и протамин сульфата на изменение активности лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы в митохондриальной и цитоплазматической фракциях клеток печени
    • 7. 1. Влияние этанола и гепарина
    • 7. 2. Влияние этанола и протамин сульфата
    • 7. 3. Влияние этанола, гепарина и протамин сульфата
    • 7. 4. Регуляция активности лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы
  • Глава 8. Взаимодействие гепарина с пчелиным ядом и этанолом in vitro
    • 8. 1. Фотоэлектроколориметрия
    • 8. 2. Исследование спектров поглощения в УФ диапазоне длин волн
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Характеристика протекторного действия гепарина при введении этанола и пчелиного яда экспериментальным животным (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальной проблемой современной физиологии является изучение механизмов действия эндогенных биологически активных веществ, способных повышать резистентность организма к экстремальным факторам среды. Литературные данные, касающиеся свойств гепарина, указывают на возможность его участия в биохимических и физиологических механизмах защиты организма при воздействии токсических соединений. Гепарин нашел широкое применение в физиологии и медицине благодаря своим антикоагуляционным свойствам. Кроме того, исследования последних лет показали, что он является универсальным регулятором функций организма и играет существенную роль в поддержании гомеостаза. Помимо антикоагуляционной активности гепарин обладает цитостатическим (Mishra-Gorur, Castellot, 1999), бактериостатическим (Gori et al., 1999), антилипемическим (Hakala et al., 1999), радиопротективным (Лукашин, Софронов, 1996) действием, выявлены антиаллергический (Rice et al., 1998; Lever, Page, 2002) и гипотензивный (Litorowicz et al., 1998; Coombe, Kett, 2005) его эффекты. Сравнительно недавно была показана способность гепарина связывать и инактивировать природные токсины, входящие в состав пчелиного яда и некоторых змеиных ядов (Хомутов и др., 1985), а также взаимодействовать с некоторыми фармакологическими веществами (Хомутов и др., 1998). Исследования последних лет направлены на изучение центрального действия этого биополимера, его влияния на формирование поведения и память (Кондашевская и др., 2000; Никольская, Кондашевская, 2001).

Гепарин относится к одним из наиболее информативных биополимеров. Большинство биологических эффектов гепарина обусловлено его взаимодействием с мембранами клеток или образованием комплексов с ферментами или регуляторными соединениями. В результате гепарин принимает участие во многих процессах метаболизма в организме (Chen, Van der Meer, 1994; Liang et al., 2008).

Цель исследования: изучение физиологических и биохимических особенностей протекторного действия гепарина при введении экспериментальным животным пчелиного яда и этанола.

Задачи исследования:

1. Провести сранительный анализ протекторного действия гепарина при введении токсических доз этанола и пчелиного яда;

2. Изучить влияние экзогенного и эндогенного гепарина на гиподинамию, вызванную этанолом;

3. Исследовать влияние гепарина на показатели сердечно-сосудистой и респираторной систем в условиях воздействия этанола и пчелиного яда;

4. Оценить влияние гепарина, этанола и протамин сульфата на изменение активности лактати алкогольдегидрогеназы в митохондриальной и цитоплазматической фракциях клеток печени;

5. Исследовать возможности химического взаимодействия гепарина с этанолом и пчелиным ядом in vitro.

Научная новизна. В работе впервые проведено комплексное исследование протекторных свойств гепарина при воздействии на организм экзогенного этанола и пчелиного яда. Установлено, что гепарин снижает токсичность пчелиного яда и этанола. Впервые показано, что предварительное введение этанола снижает токсические свойства пчелиного яда за счёт поступления в общий кровоток дополнительного количества эндогенного гепарина.

Экзогенный гепарин снижает продолжительность этанолового сна, уменьшает гиподинамию, вызванную введением этанола. Протамин сульфат, блокируя эндогенный гепарин, потенцирует гиподинамический эффект этанола.

Этанол и пчелиный яд снижают частоту сердечных сокращений, систолическое и диастолическое артериальное давление. Совместное и предварительное введение гепарина с исследуемыми веществами блокирует кардиои вазотропное действие исследуемых веществ.

Изучено влияние внутрибрюшинного введения крысам данной дозы этанола на активность лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы в митохондриальной и цитоплазматической фракциях клеток печени. Показано, что гепарин способен устранять негативные последствия внутрибрюшинного введения крысам этанола, а связывание эндогенного гепарина протамин сульфатом усиливает данное токсическое действие.

Теоретическая и практическая значимость работы. Разработаны основы представлений о стабилизации гепарином биохимических и физиологических функций организма в условиях действия экзогенного этанола и пчелиного яда. Полученные материалы расширяют и углубляют представления о регуляторной роли гепарина в поддержании гомеостаза организма. Результаты работы имеют важное практическое значение для клинической медицины в плане понимания молекулярных и биохимических механизмов действия гепарина, где он широко применяется как фармакологическое средство.

Положения, выносимые на защиту:

1. Установлено, что экзогенный и эндогенный гепарин снижает токсическое действие этанола и пчелиного яда, снижает гиподинамический эффект этанола, устраняет кардиотропный и вазотропный эффекты пчелиного яда и этанола.

2.

Введение

этанола повышает активность лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы клеток печени. Предварительное введение гепарина стабилизирует показатели ферментов на исходном уровне.

Введение

протамин сульфата потенцирует изменения ферментов, характерные для введения этанола.

3. Раствор гепарина in vitro при взаимодействии с пчелиным ядом и этанолом изменяет оптические свойства полученной смеси как в видимой части, так и в УФ области спектров поглощения.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 11 печатных работ, в числе которых 3 статьи опубликованы в изданиях, рекомендованных ВАК.

Апробация работы. Результаты исследований доложены на 5-й Всероссийской конференции с международным участием «Механизмы висцеральных систем» (Санкт-Петербург, 2007), 3-м Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов биологов «Симбиоз-Россия 2010» (Н.Новгород, 2010), международной конференции «Пчеловодство. 21 век» (Москва, 2010).

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа в объеме 141 листа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследований, 4 глав собственных исследований и обсуждения результатов, выводов, списка литературы и приложений. Библиография включает 245 источников (из них 106 отечественных и 139 иностранных). Работа содержит 38 рисунков, 16 таблиц и 2 схемы.

Выводы.

1. Гепарин, введённый в виде смеси, до и после введения пчелиного яда и этанола в дозе ДЛюо, снижает токсические свойства исследуемых веществ и увеличивает выживаемость экспериментальных животных на 30 — 75%. Предварительное введение этанола снижает токсические свойства пчелиного яда за счёт стимуляции этанолом поступления эндогенного гепарина в общий кровоток.

2. Продолжительность этанолого сна на фоне введения гепарина в дозе 2500 МЕ/кг снижается с 126,2±6,7 мин в контроле до 55,9±4,6 мин, а на фоне введения протамин — сульфата продолжительность этанолового сна увеличивается до 162,0±4,8 мин. Гепарин снижает гиподинамический эффект этанола, а протамин сульфат потенцирует этот эффект.

3. Этанол и пчелиный яд снижают частоту сердечных сокращений, снижают артериальное систолическое и диастолическое давление. Гепарин, введённый совместно в виде смеси яд-гепарин (1:0,5), этанол-гепарин (1000:50), а также предварительное введение гепарина сопровождается снижением кардиотропного и вазотропного действия этанола и пчелиного яда. Предварительное введение протамин сульфата сопровождается потенцированием этих эффектов.

4. Этанол и пчелиный яд увеличивают частоту дыхательных движений. Предварительное введение гепарина, введение гепарина в виде смеси с исследуемыми веществами, инъекция протамин сульфата увеличивают частоту дыхательных движений в 2 — 4 раза относительно исходных величин.

5. Показано, что внутрибрюшинное введение этанола в дозе 4,5 г/кг приводит к повышению активности лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы печени крыс в прямой реакции в субклеточных фракциях. В цитоплазматической фракции активность лактатдегидрогеназы в обратной реакции снижается. Предварительное введение животным гепарина в дозе 250 МЕ/кг частично снимает эффекты внутрибрюшинного введения этанола, что выражается в снижении активности лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы клеток печени крыс в прямой реакции в субклеточных фракциях.

6. Связывание эндогенного гепарина протамин сульфатом и последующее введение этанола приводит к увеличению активности лактатдегидрогеназы и алкогольдегидрогеназы в митохондриальной фракции клеток печени крыс. В цитоплазматической фракции активность алкогольдегидрогеназы резко снижается.

7.

Введение

гепарина в дозе 250 МЕ/кг при предварительном связывании эндогенного гепарина протамин сульфатом частично снижает токсический эффект внутрибрюшинного введения этанола в дозе 4,5 г/кг, что выражается в возрастании активности исследуемых ферментов в обратной реакции в митохондриальной фракции клеток печени крыс и снижении активности лактатдегидрогеназы в прямой реакции в цитоплазматической фракции.

8. В исследованиях in vitro показано, что оптимальная величина светопоглощения при взаимодействии пчелиного яда и гепарина регистрируется при 30 МЕ/мл гепарина, а для этанола эта величина возрастает до 5000 МЕ/мл. При исследовании спектров поглощения в УФ области показано, что максимальный спектр поглощения этанола лежит в области 230 нм, гепарина — в области 210 нм, а максимальный спектр поглощения раствора гепарин-этанол — в области 270 нм.

Показать весь текст

Список литературы

  1. H.A. Нейроэндокринная регуляция иммуногенеза при алкоголизации// Проблемы эндокринологии. 1988. Т.34, № 2. С. 29 32.
  2. И.П., Иванец H.H., Дробышева В. Я. Основные достижения в области наркологии, токсикомании, алкоголизма// Вестник РАМН. 1998. № 7. С. 29−37.
  3. Г. В., Калишевская Т. М., Голубева М. Г., Соловьева М. Е. Низкомолекулярные гепарины: механизм действия, фармакология и клиническое применение// Эксперим. и клин, фармакол. 1993. Т. 56, № 4. С. 66−76.
  4. И.В. Действие ферментов в обращенных мицеллах// 39-е Баховское чтение. М.: Наука, 1985. 40 с.
  5. И.В., Мартинек К. Хмельницкий Ю. Л. Субстратная специфичность алкогольдегидрогеназы в коллоидном растворе воды в органическом растворителе// ДАН СССР. 1982. Т. 263, № 3. С. 737−741.
  6. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1983. 749 с.
  7. Ю.С., Усатенко М. С. Белки головного мозга при алкоголизме// Фармакология экспериментального алкоголизма. М.: НИИ фармакологии АМН СССР, 1982. С. 74−79.
  8. Ю.В., Ведерникова H.H. Нейрохимия и физиология алкоголизма. М.: Медицина, 1985. 232 с.
  9. П.П., Хоха A.M. Этанолметаболизирующие ферменты семенников человека//Биохимия. 1990. Т. 55, № 8. С. 1451−1460.108
  10. И. Гильмиярова Ф. Н., Радомская В. М., Голенищев Б. Ю. Моделирование гиперферментемии способ изучения механизмов формирования обменных нарушений// Бюлл. экспер. биол. и мед. 1993. № 10. С. 352 355.
  11. Ф.Н., Радомская В. М., Мирзоев Б. С. Оценка метаболического эффекта экзогенной лактатдегидрогеназы в условиях in vivo// Бюлл. экспер. биол. и мед. 1994. № 5. С. 480−481.
  12. Ф.Н., Радомская В. М., Мякишева Ю. В., Байшева Г. М., Первова Ю. В., Спиридонова Н. В. Роль небольших молекул в регуляции активности цитоплазматических дегидрогеназ// Биомед. химия. 2006. Т. 52, № 6. С. 587−594.
  13. O.A. Функциональная биохимия регуляторных пептидов. М.: Наука, 1993. 160 с.
  14. .И., Островский С. Ю., Сатановская В. И. Метаболические последствия торможения активности алкогольдегидрогеназы пиразолом//Докл. АН БССР. 1989. Т. 33, № 6. С. 452−456.
  15. Ю.А. К механизму действия гепарина на ферментативный профиль клеток в культуре ткани и в условиях изолированного органа// -Вопр. физиол. и патол. гепарина. 1965. № 11. С. 42−43.
  16. А.И. Клиническое применение гепарина. Киев: Украина, 1981. 206 с.
  17. Громов JLA. Нейропептиды. Киев: Здоров’я, 1992. 248 с.
  18. М.М., Осипов А. П., Егоров А. М. Структура и состав комплексов синтетических водорастворимых полиэлектролитов с формиатдегидрогеназой и алкогольдегидрогеназой//Биохимия. 1984. Т. 49, № 8. С. 1300−1309.
  19. М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. М.: Мир, 1982. Т. 3. 1120 с.
  20. Е.В., Надирова Т. Я. Влияние гепарина на АТФ-азную систему митохондрий белых мышц кролика// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1973. Т. 76, № 11. С. 62−64.
  21. Л.П., Севрюков Е. А. Лактатдегидрогеназа X специфический фермент семенников// Вестн. РАМН. 1994. № 3. С. 57−61.
  22. К.А., Трапков В. А. Гликозаминогликаны: взаимодействие с биомолекулами и их функциональная роль// Изв. АН СССР. Сер. биол. 1988. № 5. С. 650−665.
  23. Г. Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы// Биохимия. 1993. Т. 58, № 5. С. 659 674.
  24. Т.В., Иванов М. В. Взаимодействие лактатдегидрогеназы и мембран саркоплазматического ретикулума// Биохимия. 1992. Т. 57, № 2. С. 253−266.
  25. Т.В., Иванов М. В. Взаимодействие комплекса ЛДГ НАД -пируват с мембранами лёгкого саркоплазматического ретикулума// Биохимия. 1994. Т. 59, № 4. С. 543−550.
  26. С.В., Ярыгин К. Н., Варфоломеев С. Д. Наркомания. Нейпептид -морфиновые рецепторы. М.: Изд-во МГУ. 1993. 256 с.
  27. Е.Г. Биохимические механизмы острого и хронического действия этанола на организм человека// Вопр. биол., мед. и фарм. химии. 1998. № 2. С. 47−55.
  28. С.М. Метаболизм этанола в мозге// Нейрохимия. 1995. Т. 12, вып. 1. С. 19−26.
  29. Е.И., Белозеров Е. С. Медикаментозные осложнения. СПб: Изд-во Питер, 2001. 448 с.
  30. И.А., Бездетко Н. В., Деримедведь J1.B. Фармацевтическая опека: клинико-фармацевтические аспекты применения алкоголя в медицине//Журн. Провизор. 2003. № 4. С. 12−17.
  31. И.В., Ковалева C.B., Патрики Е. В., Сеничева H.A., Плетень А. П., Прохоров Б. С., Плохой В. И. Физико-химические свойства и антигепариновая активность протаминов лососевых и осетровых рыб// Химикофармакоцевтич. журн. 1989. № 6. с. 686−691.
  32. В.П., Шурин С. П., Дзизинский A.A. Структура и функция гистогематических барьеров. М.: Наука, 1971. 208 с.
  33. О.С., Нейфах A.A. Обнаружение в печени крысы комплексов, содержащих лактатдегидрогеназу, методом центрифугирования в среде с растворённым ферментом// Биохимия. 1984. Т. 49, № 10. С. 16 611 665.
  34. М.В., Кудрин B.C., Клодт П. М. Новые аспекты действия гепарина//Бюлл. эксперим. биол. и мед. 2000. Т. 130, № 12. С. 613−616.
  35. Е.А., Каминский Ю. Г. Углеводный обмен, печень и алкоголь. Пущино, НЦБИ, 1988. 149 с.
  36. Э.М. Изучение участия пептидэргической и эндогенной опиатной системы в патогенезе ранних проявлений алкогольного абстинентного синдрома // Проблемы эндокринологии. 1988. Т. 34, № 2. С.24−29.
  37. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980. 272 с.
  38. .А., Шапиро Ф. Б., Ульянов A.M. Гормональная обусловленность начальных этапов клиренса гепарина прииммобилизационном стрессе у крыс// Физиол. журн. СССР. 1982. № 11. С. 1531−1536.
  39. В.Ю., Казначеев В. П., Колосова Н. Г. Влияние гепарина на реакции перекисного окисления липидов эритроцитов и их устойчивость// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1976. № 9. С. 1086−1088.
  40. .И. Кинетическое поведение кооперативно ассоциирующей ферментной системы// Биохимия. 1996. Т. 61, № 4. С. 707−715.
  41. .И., Любарев А. Е. Проблемы биохимической организации// Биохимия. 1991. Т. 51, № 1. С. 19−31.
  42. .И., Сугробова Н. П., Мильман Л. С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза// Молекул, биол. 1986. Т. 20, № 1. С. 41−52.
  43. .И., Чеботарёва H.A. Адсорбция ферментов структурными белками мышц// Успехи биол. химии. М.: Наука, 1989. Т.30. С. 46−66.
  44. С.И., Сологуб Л. И., Сухорская И. Е. Фосфорилирование ЛДГ очищенными плазматическими мембранами клеток печени вьюна: стимуляция инсулином//Укр. биохим. журн. 1989. Т. 61, № 1. С. 79−81.
  45. K.M., Овнатанова М. С. Исследование действия на агрегацию эритроцитов средств, применяемых в терапии тромботических геморрагических состояний//Кардиология. 1977. № 5. С. 79−83.
  46. .Ф., Жен Л., Чанг Л. Ч., Янг B.C. Низкомолекулярный протамин как малотоксичный антагонист гепарина// Биохимия. 2003. Т. 68, № 1. С. 139−144.
  47. .П., Софронов Г. А. Радиозащитное действие цистамина и гепарина в опытах на мышах с различной резистентностью// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1996. Т. 121, № 5. С. 544−546.
  48. В.И. Характеристика связанной с микросомами лактатдегидрогеназы из белых мышц ската// Биохимия. 1991. Т.56, № 12. С. 2173−2180.
  49. В.И. Взаимодействие лактатдегидрогеназы со структурными компонентами клетки: возможное физиологическое значение// Биохимия. 1992. Т. 57, № 8. С. 1142−1153.
  50. Л.А. Физиологические функции гепарина// Успехи соврем, биол. 1987. Т. 103, № 1. С. 66−80.
  51. Л.А., Азиева Л. Д. Ингибиторы гепарина и их физиологическое действие// Успехи соврем, биол. 1989. Т. 109, вып. 2. С. 224−237.
  52. В.Г. Действие гепарина на углеводный обмен тканей крыс в норме и при высокой гипоксии// Научные труды Рязанского мед. института. 1972. Т. 43. С. 98−100.
  53. В.Г. Влияние гепарина на ферментные процессы в сердце и печени животных разных возрастов// Фармакол. и токсикол. 1977. Т. 40, № i.e. 36−40.
  54. A.A. Гепарин. Физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Л.: Лениздат, 1969. 274 с.
  55. В.И., Наградова Н. К. Иммобилизованные олигомерные ферменты. М.: Наука, 1984. 208 с.
  56. В.И., Наградова Н. К. Взаимодействие глицеральдегид 3 -фосфатдегидрогеназы со структурными элементами клеток// Успехи биол. химии. М.: Наука, 1990. Т. 31. С. 115−140.
  57. Н.К., Муронец В. И. Мультидоменная организация ферментов// Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Серия Биологическая химия. 1991. Т. 38. 168 с.
  58. К.А., Кондашевская М. В. Психостимулирующие эффекты высокомолекулярного гепарина при внутрибрюшинном введении крысам линии Вистар// Журн. высш. нерв. деят. 2001. Т. 51, № 2. С. 213−219.
  59. В.П. Токсикологическая характеристика этилового спирта, алкогольных напитков и содержащихся в них примесей// Вопр. наркологии. 1995. № 3. С. 65−74.
  60. Ю.М., Величко М. Г., Якубчик Т. Н. Пируват и лактат в животном организме. Минск: Наука и техника, 1988. 263 с.
  61. Ю.М., Островский С. Ю. Аминокислоты в патогенезе, диагностике и лечении алкоголизма. Минск: Наука и техника, 1995. 280 с.
  62. Ю.М., Сатановская В. И., Садовник М. Н. Биологический компонент в генезисе алкоголизма. Минск, 1986. 95 с.
  63. H.H., Гавришева H.A., Дубина М. В. Влияние гепарина на проницаемость сосудов кожи крыс при гипобарической гипоксии// Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. Т. 80, № 5. С. 41−45.
  64. А.П., Воронков И. Ф. Влияние гепарина и гипобарической гипоксии на электролитный состав крови, АТФазную активность и заряд мембран эритроцитов// Фармакол. и токсикол. 1988. Т. 51, № 5. С. 53−57.
  65. К., Тейлор К. Изоферменты: Пер. с англ. М.: Мир, 1983. 106 с.
  66. М.М., Горбатая О. Н., Пенькова Л. П. Изменение фосполипидного состава мембран митохондрий печени крыс при введении им этанола// Вопр. мед. химии. 1987. Т. 33, № 2. С. 417−422.
  67. Е.А., Ягодина JI.O. Кинетические исследования механизма снятия субстратного ингибирования ЛДГ анионами и pH// Биохимия. 1990. Т. 55, № 10. С. 1819−1825.
  68. М.В. Механизмы адаптации тканевого дыхания в эволюции позвоночных. СПб.: Наука, 1992. 200 с.
  69. В.И. Система обмена этанола и ацетальдегида печени крыс при развитии толерантности к этанолу// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1990. Т. 24, № 2. С. 244−252.
  70. Е.С. Биохимия. М.: Изд-во ГЭОТАР-Медиа, 2003. 779 с.
  71. С.Е., Соловьева Г. Л. Практикум по биохимии. М.: Изд-во МГУ, 1989. 509 с.
  72. P.C., Кусень С. И. Регуляция активности лактатдегидрогеназы и её изоферментные спектры в тканях позвоночных животных// Успехи соврем, биол. 1981. Т. 91, № 2. С. 178−193.
  73. Н.П., Еронина Т. Б., Чеботарёва H.A. Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментных системах. 3. Взаимодействие ЛДГ из мышц свиньи с Ф-актином// Молекул, биол. 1983. Т. 17, № 2. С. 430−435.
  74. В.Е. К вопросу об электрофоретической оценке множественных молекулярных форм ферментов и их соотношениях на примере алкогольдегидрогеназы из цитозоля печени млекопитающих// Вопр. мед. химии. 1985. Т. 31, № 3. С. 71−77.
  75. В.Е. Сравнительное исследование влияния пиразола на активность ферментов семейства алкоголь/ полиолдегидрогеназ// Приклад, биохим. и микробиол. 1992. Т. 28, № 1. С. 44−49.
  76. В.Е., Смагина H.A. Обнаружение сорбитолдегидрогеназы в цитоплазме клеток печени некоторых птиц и её связь с алкогольдегидрогеназой и глюкозо 6 — фосфатдегидрогеназой// Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1990. Т. 26, № 2. С. 277−279.
  77. В.Н., Пицин Д. Г. О патогенезе гиперлипопротеидемии у крыс после введения этанола// Вопр. мед. химии. 1972. Т. 24, № 2. С. 244 252.
  78. A.M., Ляпина JI.A. Современные данные о гепарине и его биохимических свойствах// Успехи соврем, биол. 1977. Т. 83, № 1. С. 69−85.
  79. .А., Шапиро Ф. Б., Коган А. Е., Кулиева C.B., Струкова С. М. Участие тромбина в активации секреции гепарина тучными клетками при иммобилизационном стрессе у крыс// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1997. Т. 123, № 2. С. 143−145.
  80. .А., Шапиро Ф. Б., Струкова С. М. Роль катехоламинов в стимуляции секреции гепарина тучными клетками крысы в условиях in vivo// Росс, физиол. журн. 1993. № 4. С. 11−16.
  81. .А., Шапиро Ф. Б., Струкова С. М. Участие гепарина тучных клеток в физиологических реакциях организма// Вестн. Моск. ун-та. Сер. биол. 1994. № 3. С. 18−24.
  82. Ю.Б., Коничев A.C. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М.: Наука, 1987. 168 с.
  83. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы: Пер. с англ. М.: Мир, 1986. 374 с.
  84. Е.М. Энзимологическая концепция регуляции энергетического обмена мозга при гипоксии и повышении устойчивости к кислородному голоданию// Гипоксия и окислительные процессы. Н. Новгород, 1992. С. 121−126.
  85. А.Е. Об участии эндогенного гепарина в детоксикации пчелиного яда// Механизмы действия зоотоксинов. Межвузовский сборник. Горький: Изд-во ГГУ, 1980. С. 48−54.
  86. А.Е., Звонкова М. Б., Пурсанов К. А., Перепелюк З. В., Бутылин А. Г. Молекулярное взаимодействие гепарина с пчелиным ядом// Вестник ННГУ, 2009. № 6. С. 106−112.
  87. А.Е., Зимин Ю. В., Бакаринов П. В. Механизм влияния гепарина на гиподинамию кроликов, вызванную дроперидолом// Химия для медицины и ветеринарии: Сб. науч. трудов. Сратов: Изд-во Сарат. ун-та, 1998. С. 203−205.
  88. А.Е., Орлов Б. Н. Физиологическая роль гепарина. Горький: Изд-во ГГУ, 1987. 77 с.
  89. А.Е., Ягин В. В., Некрасова J1.A. Физиологическая роль гепарина в условиях действия на организм зоотоксинов// Механизмы действия зоотоксинов. Межвузовский сборник. Горький: Изд-во ГГУ, 1985. С. 35−42.
  90. А.Ю., Моторин Ю. А., Добрушкин А. Е. Образование комплексов ЛДГ с белками и полиэлектролитами. Возможная физиологическая роль// Биохимия. 1986. Т. 51, № 4. С. 590−595.
  91. Е.И., Лакин K.M. Антикоагулянты и фибринолитические средства. М.: Медицина, 1977. 312 с.
  92. Ф.Б., Умарова Б. А., Дугин Т. Н., Струкова С. М. Влияние экзогенного гепарина на секреторный статус тучных клеток крысы при иммобилизационном стрессе// Физиол. журн. 1991. Т. 37, № 5. С. 11−16.
  93. Ф.Б., Умарова Б. А., Струкова С. М. Роль адренокортикотропного гормона в активации секреции гепарина тучными клетками при стрессорных воздействиях// Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1995. Т. 70, № 10. С. 349−351.
  94. Ф.Б., Умарова Б. А., Струкова С. М. Гормональная регуляция секреции гепарина тучными клетками крыс при стрессорныхвоздействиях// Росс, физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1998. Т. 84, № 5−6. С. 469−473.
  95. С.П. О роли гепарина в обменно-ферментативных процессах в клетке// Вопр. физиол. и патол. гепарина. Материалы симпозиума. Новосибирск: Наука, 1965. С. 13−38.
  96. С.П., Мелешин С. В., Григорьев Ю. А. Некоторые данные о механизме регуляции гепаринового обмена// Вопр. физиол. и патол. гепарина. Новосибирск: Наука, 1965. С 44−51.
  97. Т.В. Свойства бензодиазепиновых рецепторов коры головного мозга крыс с разной степенью предпочтения к этанолу// Журн. невропатологии и психиатрии им. Корсакова. 1989. Т. 89, вып. 2. С. 122−124.
  98. У.Г. Органеллы и мембраны животной клетки// Биологические мембраны. Методы: Пер. с англ./ Под ред. Дж. Б. Финдлея, У. Г. Эванза. М.: Мир, 1990. 424 с. С. 13−61.
  99. .Г., Попов Г. К., Северин М. В. Гликопротеиды и гемопоэз. Екатеринбург: Изд-во УрГМИ, 1994. 127 с.
  100. JI.O., Шевелев Е. Л., Смольянинова Т. Н. Исследование кинетических проявлений медленных конформационных перестроек в лактатдегидрогеназе// Молекул, биол. 1986. Т. 20, № 1. С. 61−71.
  101. Aragon С.М., Pesold C.N., Amit Z. Ethanol-induced motor activity in normal and acatalasemic mice// Alcohol. 1992. V. 9, № 3. P. 207−211.
  102. Aragon J.J., Sols A. Regulation of enzyme activity in the cell: effect of enzyme concentration // The Faseb Journal. 1991. V. 5. P. 2945−2950.
  103. Bai J.H. Kinetics of thermal inactivation of lactate dehydrogenase from rabbit muscle// J. Protein Chem. 1997.V.16, № 8. P. 801−807.
  104. Barr C.S., Newman Т.К., Becker M.L. Serotonin transporter gene variation is associated with alcohol sensitivity in rhesus macaques exposed to early-life stress// Alcohol Clin. Exp. Res. 2003. № 27. P. 812−817.
  105. Bergen A.W., Kokoszka J., Peterson R., Long J.C., Virkkunen M. Milopioid receptor gene variants: lack of association with alcohol dependence// Mol. Psychiatry. 1997. V.2, № 6. P.490−494.
  106. Bergman D.A., Winzoz DJ. Thermodynamic non-ideality in enzyme catalysis. Effect of albumin on the reduction of pyruvate by lactate dehydrogenase// Eur. J. Biochem. 1989. V. 185, № 1. P. 91−97.
  107. Blair O.C., Sartorelli A.C. Incorporation of 35S-sulfate and 3H-glucosamine into heparan and chondroitin sulfetes during the cell cycle of B16-F10 cells// Cytometry. 1984. V. 5, № 3. P. 281−288.
  108. Blednov Y.A., Cravatt B.F., Boehn S.L. Role of endocannabinoids in alcohol consumption and intoxication: studies of mice lacking fatty acid amide hydrolase// Neuropsychopharmacology. 2007. № 32. P. 1570−1582.
  109. Borgheses C.M., Ali D.N., Bleck V. Acetylcholine and alcohol sensitivity of neuronal nicotinic acetylcholine receptors: mutations in transmembrane domains// Alcohol Clin. Exp. Res. 2002. № 26. P. 1764−1772.
  110. Borson F.W., Kaili T. Catalytic properties of human liver alcohol dehydrogenase isoenzymes//Enzyme. 1987. V. 37, № 1−2. P. 19−28.
  111. Borson F.W., Li T.K. Catalytic and structural properties of the human liver alcohol dehydrogenase isoenzymes// Biomed. and soc. aspects of alcohol and alcoholism. Amsterdam: Elsevier Science Publishers, 1988. P. 31−34.
  112. Brandt R.B., Laux J.E., Spainhour S.E. Lactate dehydrogenase in rat mitochondria// Arch. Biochem. and Biophys. 1987. Y. 259, № 2. P. 412−422.
  113. Buhler R., Petalozzi D., Hess M., Warburg Y.P. Immunohistochemical localization of alcohol degydrogenase in human kidney, endocrine organs and brain//Pharmacol. Biochem. Behav. 1983. V. 18, № 1. P. 55−59.
  114. Burnell J.C., Li T.K., Borson W.F. Purification and steady state kinetic characterization of human liver alcohol dehydrogenase// Biochemistry. 1989. V. 28, № 17. p. 6810−6815.
  115. Casini A. Human hepatic stellate cells express class I alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase but not cytochrome P450 2E1// J. Hepatol. 1998. V. 28, № l.P. 40−45.
  116. Chen S.-Y., Van der Meer B. Fluorescence studies of heparin dynamics and activities on biomimetic membranes// Biophys. J. 1994. V. 66, № 2, pt. 2. P. 126−132.
  117. Cheng L.Y., Lek L. H. Inhibition of alcohol dehydrogenase by thiol compouds// FEBS Lett. 1994. V. 300, № 3. P. 251−253.
  118. Chopineau J., Thomas D., Legoy M. Dynamic interaction between enzyme activity and microstructured environment// Eur. J. Biochem. 1989. V. 183, № 2. P. 459−463.
  119. Chretien D. An improved spectrophotometric assay of pyruvate dehydrogenase in lactate dehydrogenase contaminated mitochondrial prepatations from human skeletal muscle// Clin.Chim.Acta. 1995. V. 240, № 2. P. 129−136.
  120. Chrostek L., Szmitkowski M. Serum activities of classes I and II alcohol dehydrogenase in toxic liver damage// Clin. Chem. Acta. 1998. V. 271, № 2. P. 163- 169.
  121. Coombe D.R., Kett W.C. Heparan sulfate-protein interactions: therapeutic potential through structure-function insights// Cell. Mol. Life Sci. 2005. V. 62, № 4. P. 410−424.
  122. O., Jornvall H. «Enzymogenesis» classical liver alcohol dehydrogenase origin from the glutathione dependent formaldehydedehydrogenase line// Proc. Nat. Acad. Sci USA. 1992. V. 89, № 19. P. 92 479 251.
  123. Deng H., Zheng J., Burgner J. Molecular properties of pyruvate bound to lactate dehydrogenase// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86, № 12. P. 4484−4488.
  124. Devi S. Heart lactate dehydrogenase isoenzymes as a function of age, exercise and experimental necrosis// Indian. J. Exp. Biol. 1988. V. 26, № 8. P. 628−632.
  125. Dudka J., Burdan F., Szumilo J., Tokarska E., Korobowicz A. Effect of selected alcohol dehydrogenase inhibitors on human hepatic lactate dehydrogenase activity an in vitro study// J. Appl. Toxicol. 2005. V. 25, № 6. P. 549−553.
  126. Ekman A.C., Vakkuri O., Vuolteenaho O., Leppaluoto J. Delayed proopiomelanocortin activation after ethanol intake in man// Alcohol Clin. Exp. Res. 1994. V. 18, № 5. P. 1226−1229.
  127. Elbein A.D. Interactions of polynucleotides and other polyelectrolytes with enzymes and other proteins// Advan. Enzymol. 1974. V. 40. P. 29−64.
  128. Fantin V.R., St-Pierre J., Leder P. Attenuation of LDH-A expression uncovers a link between glycolysis, mitochondrial physiology, and tumor maintenance// Cancer Cell. 2006. V. 9, № 6. P. 425−434.
  129. Fatjo F., Sancho-Bru P., Fernandez-Sola J. Up-regulation of myocardial L-type Ca2+ channel in chronic alcoholic subjects without cardiomyopathy// Alcohol Clin.Exp. Res. 2007. № 31. P. 1099−1105.
  130. Freitas F.A., Piccinato C.E., Cherri J., Marchesan W.G. Effects of pentoxyfilline and heparin on reperfusion injury island skin flaps in rats exposed to tobacco// J. Surg. Res. 2010 V. 164, № 1. P. 139−45.
  131. Gandhi N.S., Mancera R.L. Free energy calculations of glycosaminoglycan-protein interactions// Glycobiology. 2009. V. 19, № 10. P. 1103−1115.
  132. Gill K., Menez J.F., Lucas D., Deitrich R.A. Enzymatic production of acetaldehyde from ethanol in rat brain tissue// Alcohol Clin. Exp. Res. 1992. V. 16, № 5. P. 910−915.
  133. Goedde H.W., Agarwal D.P. Polymorfism of aldehyde dehydrogenase and alcohol sensitivity// Enzyme. 1987. V. 37, № i2. P. 29−44.
  134. Gori A.M., Pepe G., Attanasio M., Falciani M., Abbate R. Tissue factor reduction and tissue factor pathway inhibitor release after heparin administration// Thromb. Haemost. 1999. V. 81, № 4. P. 589−593.
  135. Gujral M.L., Dhawan B.N. Studies on tourniquet shock in rats. Part II: Effect of heparin, histamine and their antagonists on survival time// J. Sci. Ind. Res. 1977. V. 160. P. 104−105.
  136. Guyton A.C., Hall J.E. Textbook of Medical Physiology. Philadelphia: Elsevier Saunders. 2006. 1152 p.
  137. Hakala J.K., Oorni K., Ala-Korpela M., Kovanen P.T. Lipolytic modification of LDL by phospholipase A2 induces particle aggregation in the absence and fusion in the presence of heparin// Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1999. V. 19, № 5. P. 1276−1283.
  138. Haseba T., Sugimoto J., Sato S., Abe Y., Ohno Y. Phytophenols in whisky lower blood acetaldehyde level by depressing alcohol metabolism through inhibition of alcohol dehydrogenase 1 (class I) in mice// Metabolism. 2008. V. 57, № 12. P. 1753−1759.
  139. Heikkonen E., Ylikahri R., Roine R., Valimaki M., Harkonen M., Salaspuro M. Effect of alcohol on exercise-induced changes in serum glucose and serum free fatty acids// Alcohol Clin. Exp. Res. 1998. V. 22, № 2. P. 437 443.
  140. Henn C., Loffelholz K., Klein J. Stimulatory and inhibitory effects of ethanol on hippocampal acetylcholine release// Naunyn. Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 1998. V. 357, № 6. P. 640−647.
  141. Hezelton B.J., Tupper J.T. Calcium transport and exchange in mouse 3T3 and Sv 40−3T3 cells// J. Cell. Biol. 1979. V. 81, № 3. P. 538−542.
  142. Hoog J.O., Bahr Lindstrom H., Heden L.O. Evidence for structural heterogeneity among subunits of class II human liver alcohol dehydrogenase// Biomed. and Soc. Aspects Alcohol and Alcohol. Amsterdam. 1988. P. 87−90.
  143. Hurley T.D., Bosron W.F. Human alcohol dehydrogenase: of secondary alcohol oxidation on the amino acids at positions 93 and 94// Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1992. V. 183, № 1. P. 93−99.
  144. Jaques L.B. Heparins Anionik polyelectrolyte drugs// Pharmacol. Rev. 1980. V. 31, № 2. P. 99−166.
  145. Jaques L.B. Physiology of heparin// Angeologie. 1983. V. 35, № 5. P. 145 154.
  146. Jensen D.E., Belka G.K., Bois G.C. S-Nitrosoglutathione is a substrate for rat alcohol dehydrogenase class III isoenzymes// Biochem. J. 1998. V. 331, № 2. P. 659−668.
  147. Jensen R.A., Byng G.S. The partitioning of biochemic al pathways with isozymes// Isozymes: Cirr. Top. Biol, and Med. Res. New York. 1981. V. 5. P. 143−174.
  148. Jeong D.W., Cho I.T., Kim T.S., Bae G.W., Kim I.H., Kim I.Y. Effects of lactate dehydrogenase suppression and glycerol-3-phosphate dehydrogenase overexpression on cellular metabolism// Mol. Cell Biochem. 2006. V. 284, № 1−2. P. 1−8.
  149. Jornvall H., Hempel J., Vallee B. Structures of human alcohol and aldehyde dehydrogenases//Enzyme. 1987. V. 37, № 1−2. P. 5−18.
  150. Jovanovic S., Jovanovic A., Crawford R.M. M-LDH serves as a regulatory subunit of the cytosolic substrate-channelling complex in vivo// J. Mol. Biol. 2007. V. 371, № 2. P. 349−361.
  151. Kakuta Y. Crystal structure of the sulfotransferase domain of human heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase// J. Biol. Chem. 1999. V. 274, № 16. P. 10 673−10 676.
  152. Kalivas K., Volkow N. The neural basis of addiction: a pathology of motivation and choice// Am. J. Psychiatry. 2005. № 162. P. 1403−1413.
  153. Ketchum G.H., Robinson A.C., Hall L.M. Lactate dehydrogenase isolated from human liver mitochondria: its purification and partial biochemical characterization// Clin. Biochem. 1988. V. 21, № 4. P. 231−237.
  154. Keung W.M., Ho Y.W., Fong W.P. Isolation and characterization of shrew liver alcohol dehydrogenase// Comp. Biochem. and Physiol. B. 1989. V. 93, № l.P. 169−173.
  155. Kinnunen A., Kinnunen T., Kaksonen M. N-syndecan and HB-GAM (heparin-binding growth-associated molecule) associate with early axonal tracts in the rat brain// Eur. J. Neurosci. 1998. V. 10, № 2. P. 635−648.
  156. Knull H.R., Walsn J.L. Association of glycolytic enzymes with the cytoskeleton// Curr. Top. Cell. Regul. 1992. V. 33. P. 15−30.
  157. Koob G.F., Roberts A.J., Schulteis G., Parsons R.H., Heyser C.J., Hyytia P., Merlo-Pich E., Weiss F. Neurocircuitry targets in ethanol reward and dependence//Alcohol Clin. Exp. Res. 1998. V. 22, № 1. P. 3−9.
  158. Krystal J., Staley J., Mason G. Gamma-aminobutyric acid type A receptors and alcoholism// Arch. Gen. Psychiatry. 2006. № 63. P. 957−968.
  159. Larkin J.M., Oswald B., McNiven M.A. Ethanol-induced retention of nascent proteins in rat hepatocytes is accompanied by altered distribution of the small GTP-binding protein Rab2// J. Biol. Chem. 1996. V. 98, № 9. P. 2146−2157.
  160. Laurent T.C. Interaction between proteins and glucos-aminoglycans// Fed. Proc. 1977. V. 36, № 1. P. 24−27.
  161. Lever R., Page C.P. Novel drug opportunities for heparin// Nat. Rev. Drug Discov. 2002. V. 1, № 2. P. 140−148.
  162. Leyva F. The glycolytic pathway to coronary heart disease a hypothesis// Metabolism. 1998. V. 47, № 6. P. 657−662.
  163. Lheureux P., Fontaine J., Askenasi R. Effect of flumazenil in a model of acute alcohol intoxication in rats// Hum. Exp. Toxicol. 1993. V. 12, № 2. P. 177−180.
  164. Liang A., Liu X., Du Y., Wang K., Lin B. Further characterization of the binding of heparin to granulocyte colony-stimulating factor: Importance of sulfate groups// Electrophoresis. 2008. V. 149 (2). P. 109−112.
  165. Lichtman M.A., Beutler E., Kipps T.J. Williams Hematology. New York: McGraw Hill Medical. 2006. 1856 p.
  166. Linhardt R.J. Heparin: structure and activity// J. Med. Chem. 2003. V. 46. P. 2551−2605.
  167. Litorowicz A., Laudanska H., Kostrzewska A. The effects of heparin on intrauterine arteries of the human non-pregnant uterus: the action of clinically administered heparin// Ginecol. Pol. 1998. V. 69, № 10. P. 734 739.
  168. Lluis C. Lactate dehydrogenase associated with the mitochondrial fraction and with A mitochondrial inhibitor. I. Enzyme binding to the mitochondrial fraction// Int. J. Biochem. 1984. V. 16, № 9. P. 997−1004.
  169. Lobov G.I., Pan’kova M.N. Heparin inhibits contraction of smooth muscle cells in lymphatic vessels// Bull. Exp. Biol. Med. 2010. V. 149, № 1. P. 4−6.
  170. Long W.F., Williamson F.B. Glycosaminoglycans and the control of cell surface proteinase activity// Med. Hypotheses. 1983. V. 11, № 3. P. 285 308.
  171. Lushchak V.I. Influence of polyethylene glycol on lactate dehydrogenase// Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. V. 44, № 2. P. 425−431.
  172. Madeira M.D., Paula-Barbosa M.M. Effects of alcohol on the synthesis and expression of hypothalamic peptides // Brain Res. Bull. 1999. V.48, № 1. P. 3−22.
  173. Maekawa M. Lactate dehydrogenase deficiency// Ryoihibetsu Shokogun Shirirr. 1998. V. 18, № 1. P. 77−80.
  174. Mantle D., Falkous G., Peters T.J., Preedy V.R. Effect of ethanol and acetaldehyde on intracellular protease activities in human liver, brain and muscle tissues in vitro// Clin. Chim. Acta. 1999. V. 281, № 1−2. P. 101−108.
  175. Markert C.L. Lactate dehydrogenase. Biochemistry and function of lactate dehydrogenase// Cell. Biochem. and Funct. 1984. V. 2, № 3. P. 131−134.
  176. Mcpherson J.D., Shilton B.H., Walton D.J. Evidence for glycation of horse liver alcohol dehydrogenase in vivo// Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1988. V. 152, № 2. P. 711−716.
  177. Michael N.B., Phillips J.W., Grivell A.R. Interactions between mitochondria and cytoplasm in isolated hepatocytes// Curr. Top. Cell. Regul. 1992. V. 33. P. 309−330.
  178. Mikhailov D.M., Linhardt R.J., Mayo K.H. NMR solution conformation of heparin-derived hexasaccharide// Biochem. J. 1997. № 328. P. 51−61.
  179. Mikhailov D.M., Mayo K.H., Vlahov I.R. NMR solution conformation of heparin-derived tetrasaccharide// Biochem. J. 1996. № 318. P.93−102.
  180. Mishra-Gorur K., Castellot J.J. Jr. Haparin rapidly and selectively regulates protein tyrosine phosphorilation in vascular smooth muscle cells// J. Cell Physiol. 1999. V. 178, № 2. P. 205−215.
  181. Montavon P., Felber J. P., Holmquist B. A human liver alcohol dehydrogenase enzyme linked immunosorbent assay method specific for• class I, II and III isozymes// Anal. Biochem. 1989. V. 176, № 1. P. 48−56.
  182. Murakami M., Hara N., Kudo I., Inoue K. The trigger loss of granulations in mastocites by phospholipase A2// J. Immunol. 1993. V. 151, № 10. P. 56 755 684.
  183. Nabil Z.I., Hussein A.A., Zalat S.M., Rakha M.Kh. Mechanism of action of honey bee (Apis mellifera L.) venom on different types of muscles// Hum. Exp. Toxicol. 1998. V. 17, № 3. P. 185−190.
  184. Nelson D.L., Cox M.M. Lehniger. Principles of Biochemistry. New York: Freeman. 2004. 1119 p.
  185. Ovadi J., Orosz F. Calmodulin and Dynamics of interaction of cytosolic enzymes// Curr. Top. Cell. Regul. 1992. № 33. P. 105−126.
  186. Ovadi J., Srere P.A. Metabolic consequences of enzyme interactions// Cell Biochem. Funct. 1996. V. 14, № 4. P. 249−258.
  187. Paille F., Gillet C., Pirollet P. Physiopathology of acute alcoholic intoxication and alcoholic withdrawal// Rev. Prat. 1993. V.43, № 16. P.2035−2041.
  188. Paiva L.M.C., Pinto G.F., Oestreicher E.G. Inhibition of alcohol and lactate dehydrogenase by phenylhydrazine// Arq. Biol, tecnol. 1989. V. 32, № l.P. 222−225.
  189. Paventi G., Pizzuto R., Chieppa G., Passarella S. L-lactate metabolism in potato tuber mitochondria// FEBS J. 2007. V. 274, № 6. P. 1459−1469.
  190. Plaxton W.C. Glycolytic enzyme binding and metabolic control in anaerobiosis//J. Comp. Physiol. 1986. V. 156, № 5. P. 635−640.
  191. Porrino L.J., Williams-Hemby L., Whitlow C., Bowen C., Samson H.H. Metabolic mapping of the effects of oral alcohol self-administration in rats// Alcohol Clin. Exp. Res. 1998. V. 22, № 1. P. 176−182.
  192. Prachayasittikul V., Ljung S., Isarankura-Na-Ayudhya C., Blow L. NAD (H) recycling activity of an engineered bifunctional enzyme galactose dehydrogenase/lactate dehydrogenase// Int. J. Biol. Sci. 2006. V. 2, № 1. P. 10−6.
  193. Prunonosa J., Sagrista M.L., Bozal J. Comparative binding of lactate dehydrogenase of mitochondrial fractions// Ital. J. Biochem. 1989. V. 38, № 5. P. 311−323.
  194. Quinlan J.J., Homanics G.E., Firestone L.L. Anesthesia sensivity in mice that lack the beta-3 subunit of the gamma-aminobytiric acid type A receptor// Anesthesiology, 1998. V. 88, № 3. P. 775−780.
  195. Rathna G.P., Linnoila M., O’Neill J.B. Distribution and possible metabolic role of class III alcohol dehydrogenase in human brain// Brain Res. 1989. V. 481, № l.P. 131−141.
  196. Rice K.D., Tanaka R.D., Katz B.A., Numerof R.P., Moore W.R. Inhibitors of tryptase for the treatment of mast cell-mediated diseases// Curr. Pharm. Des. 1998. V. 4, № 5. P. 381−396.
  197. Riveros Rosas H., Julian — Sancher A., Pina E. Enzymology of ethanol and acetalhyde metabolism in mammals// Arch. Med. Res. 1997. V. 28, № 4. P. 453−471.
  198. Rivier C. Alcohol stimulates ACTH secretion in the rat: mechanisms of action and interactions with other stimuli// Alcohol Clin. Exp. Res. 1996. V.20, № 2. P. 240−254.
  199. Sanz M.C., Sagrista M.L., Lluis C. Kinetic behavior of soluble and mitochondrial bound lactate dehydrogenase// Ital. J. Biochem. 1990. V. 39, № l.P. 21−29.
  200. Sayd T., Mera T., Martin V. Spatial distribution of myosin heavy chain isoforms and lactate dehydrogenase M4 in the limb musculature of two crossbred lambs// Comp. Biochem. Physiol B. Biochem. Mol. Biol. 1998. V. 120, № l.P. 153−163.
  201. Schindler J.F., Berst K.B., Plapp B.V. Inhibition of human alcohol dehydrogenase by formamides// J.Med. Chem. 1998. V. 41, № 10. P. 16 961 701.
  202. Seitz H.K., Becker P. Alcohol metabolism and cancer risk// Alcohol Res. Health. 2007. V. 30, № 1. P. 38−41, 44−47.
  203. Seitz H.K., Csomos G. Alcohol and liver: ethanol metabolism and pathomechanism of alcohol injury// Orv. Hetil. 1992. V. 133, № 50. P. 3183−3189.
  204. Shaya D., Tocilj A. Crystal structure of heparinase II from Pedobacter heparinus and its complex with a disaccharide product// J. Biol. Chem. 2006. V. 281, № 22. P. 15 525−15 535.
  205. Shimazaki K., Tazume T., Uji K., Tanaka M., Kumura H. Properties of a heparin-binding peptide derived from bovine lactoferrin// J. Dairy Scien. 1998. V. 81, № 11. P. 2841−2849.
  206. Shmelev V.K., Serebrenikova T.P. A study of supramolecular organization of glycogenolytic enzymes in vertebrate muscle tissne// Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. V. 43, № 4. P. 867−872.
  207. Simon E.R. Molecular basis of heparin action introductiory Session// Fed. Proc. 1977. V. 36, № l.P. 9−19.
  208. Sjodin L., Svensson U. Vasodepressor activity of pharmaceutical formulations of heparin// Acta. Pharm. Nord. 1990. V. 2, № 2. P. 89−100.
  209. Skursky L., Nawaz K.A., Saleem N.M. A new potent inhibitor of horse liver alcohol dehydrogenase: p methylbenzyl hydroperoxide// Biochem. Int. 1992. V. 26, № 5. P. 899−904.
  210. Sobel M., Adelman B. Characterization of platelet binding of heparins and other glycosaminoglycans// Thromb. Res. 1988. № 6. P. 815−826.
  211. Stapulionis R. Efficient mammalian protein synthesis requires an intact F -actin system// J. Biol. Chem. 1997. V. 272, № 40. P. 24 980−24 986.
  212. Stpne C.L., Liting K., Boszon W.F. Stereospecific oxidation of secondary alcohol by human alcohol dehydrogenases// J. Biol. Chem. 1989. V. 264, № 19. P. 11 112−11 116.
  213. Sukhodolets M.V., Muronetz V.I., Nagradova N.K. Interaction between glyceraldehyde 3 — phosphate — dehydrogenase and lactate dehydrogenase// Biochem. Int. 1989. V. 19, № 2. P. 379−384.
  214. Szalai G., Veres M., Duester G., Lawther R., Lockhart M., Felder M.R. Tissue expression pattern of class II and class V genes found in the Adh complex on mouse chromosome 3// Biochem Genet. 2008. V. 46, № 11−12. P. 685−695.
  215. Tanaka M. Stress and alcohol: research with experimental animals// Nihon Arucoru Yakubutsu Igakkai Zasshi. 1998. V. 33, № 1. P. 31−43.
  216. Tarnawski A., Wajdavicz A. Heparyna-sibstancja o duzym biologicznym znaczeniu// Posthig. Med. Dosv. 1970. Vol. 24, № 1. P. 125−131.
  217. Trudeau L.E., Aragon C.M., Amit Z. Involvement of endogenous opioid mechanisms in the interaction between stress and ethanol// Psychopharmacology. 1991. V. 103, № 3. P.425−429.
  218. Uyarel H., Ozdol C., Gencer A.M., Okmen E., Cam N. Acute alcohol intake and QT dispersion in healthy subjects// J. Stud. Alcohol. 2005. № 66. P. 555−558.
  219. Van den Wildenberg E., Wiers R., Dessers J. A functional polymorphism of the mu-opioid receptor gene (OPRM1) influences cue-induced craving for alcohol in male heavy drinkers// Alcohol Clin. Exp. Res. 2007. № 31. P. 110.
  220. Vendemiale G., Grattagliano I., Signorile A., Altomare E. Ethanol-induced changes of intracellular tiol compartmentation and protein redox status in the rat liver: effect of tauroursodeoxycholate// J. Hepatol. 1998. V. 28, № l.P. 46−53.
  221. Vind C., Grunnet N. Long-term culture of hepatocytes: effect ofhormones on enzyme activities and metabolic capacity//Hepatology. 1988. V. 8. P. 39−45.
  222. Visioli F., Monti S., Colombo C., Galli C. Ethanol enhances cholesterol synthesis and secretion in human hepatomal cells// Alcohol. 1998. V. 15, № 4. P. 299−303.
  223. Vom Dahl S., Haussinger D. Bumetanide-sensitive cell swelling mediates the inhibitory effect of ethanol on proteolysis in rat liver// Gastroenterology. 1998. V. 114, № 5. P. 1046−1053.
  224. Wachtel E., Borochov N., Bach D., Miller I.R. The effect of ethanol on the structure of phosphatidylserine bilayers// Chem. Phys. Lipids. 1998. V. 92, № 2. P. 127−137.
  225. Weinshenker D., Schroeder J.P. There and back again: a tale of norepinephrine and drug addiction// Neuropsychopharmacology. 2007. № 32. P. 1433−1451.
  226. Weisz, P.B., Joullie M.M., Hunter C.M. A basic compositional requirement of agents having heparin-like cell-modulating activities// Biochem. Pharmacol. 1997. V. 54, № 1. P. 149−157.
  227. Witkiewitz K. Lapses following alcohol treatment: modeling and falls from the wagon// J. Alcohol Drugs. 2008. № 69. P. 594−604.
  228. Xu K.Y. Ultrastructural localization of glycolytic enzymes on sarcoplasmic reticulum vesicle// J. Histochem. Cytochem. 1998. V. 46, № 4. P. 419−427.
  229. Yamamoto S., Storey K.B. Dissociation association of lactate dehydrogenase isozymes: influences on the formation of tetramers versus dimers of M4-LDH and H4-LDH// Int. J. Biochem. 1988. V. 20, № 11. P. 1261−1265.
  230. Yanagawa Y., Sakamoto T., Okada Y. Six cases of sudden cardiac arrest in alcoholic ketoacidosis// Intern. Med. 2008. № 47 (2). P. 113−117.
  231. Yoshimoto M., Sato M., Yoshimoto N., Nakao K. Liposomal encapsulation of yeast alcohol dehydrogenase with cofactor for stabilization of the enzyme structure and activity// Biotechnol Prog. 2008. V. 24, № 3. P. 576−582.
  232. Zakhari S. Overview: how is alcohol metabolized by the body// Alcohol Res. Health. 2006. V. 29, № 4. P. 245−54.
  233. Zhuang G.S., Liu J., Jia C.P., Jin Q.H., Zhao J.L., Wang H.M. Microchip-based capillary electrophoresis for determination of lactate dehydrogenase isoenzymes//J. Sep. Sci. 2007. V. 30, № 9. P. 1350−1356.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?