Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование изоферментов креатинфосфокиназы нервной ткани при ишемии мозга

Диссертация: Исследование изоферментов креатинфосфокиназы нервной ткани при ишемии мозга
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В течение последних лет рядом авторов была выдвинута концепция о существенной патогенетической роли окислительного стресса в повреждении ткани мозга при ишемии (Биленко, 1989; Koufen et al., 1999; Siesjo, 1999; Mattson, Liu, 2002; Kuznetsov, Margreiter, 2009). Происходящее при этом изменение состояния мембран клеток может привести к нарушению взаимодействия КФК со структурными элементами… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Креатинфосфокиназная система клетки
      • 1. 1. 1. Креатинфосфокиназная реакция
      • 1. 1. 2. Цитоплазматическая креатинфосфокиназа
      • 1. 1. 3. Митохондриальная креатинфосфокиназа
      • 1. 1. 4. Функции креатинфосфокиназной реакции в клетке
    • 1. 2. Патобиохимические аспекты ишемического повреждения головного мозга
      • 1. 2. 1. Процессы свободнорадикального окисления при ишемии головного мозга
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Постановка эксперимента. Моделирование экспериментальной патологии
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Выделение митохондриальной и цитоплазматической фракции мозга
      • 2. 2. 2. Получение осадка митохондриальных мембран для изучения каталитических свойств мембраносвязанной митохондриальной креатинфосфокиназы
      • 2. 2. 3. Определение активности креатинфосфокиназы в мозге крыс
      • 2. 2. 4. Определение кинетических характеристик креатинфосфокиназы
      • 2. 2. 5. Диссоциация митохондриальной креатинфосфокиназы
      • 2. 2. 6. Исследование интенсивности процессов свободнорадикального окисления в мозге методом индуцированной Н2О2 и Ре" хемилюминесценции
      • 2. 2. 7. Исследование влияния церулоплазмина и дельтарана на интенсивность свободнорадикального окисления и активность митохондриальной креатинфосфокиназы в ткани мозга
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • ЗЛ. Каталитические свойства изоферментов креатинфосфокиназы головного мозга интактных животных
    • 3. 1. 1. Распределение активности изоферментов креатинфосфокиназы мозга интактных животных
    • 3. 1. 2. Распределение олигомерных форм митохондриальной креатинфосфокиназы мозга интактных животных
    • 3. 1. 3. Кинетические свойства митохондриальной и цитоплазматической креатинфосфокиназы мозга интактных животных
    • 3. 2. Каталитические свойства изоферментов креатинфосфокиназы головного мозга животных при острой ишемии
    • 3. 2. 1. Распределение активности изоферментов креатинфосфокиназы при острой ишемии мозга
    • 3. 2. 2. Распределение олигомерных форм митохондриальной креатинфосфокиназы в головном мозге животных при острой ишемии
    • 3. 2. 3. Кинетическая характеристика митохондриальной креатинфосфокиназы при острой 30 минутной ишемии мозга
    • 3. 3. Каталитические свойства митохондриальной и цитоплазматической креатинфосфокиназы нервной ткани в динамике после острой ишемии мозга
    • 3. 3. 1. Распределение активности изоферментов креатинфосфокиназы в динамике после острой ишемии головного мозга
    • 3. 3. 2. Распределение олигомерных форм митохондриальной креатинфосфокиназы мозга животных в динамике нарушения мозгового кровообращения
    • 3. 3. 3. Кинетическая характеристика митохондриальной креатинфосфокиназы при 3 дневной ишемии мозга
    • 3. 4. Характеристика свободнорадикального окисления в головном мозге экспериментальных животных
    • 3. 4. 1. Свободнорадикальное окисление в головном мозге интактных животных
    • 3. 4. 2. Характеристика свободнорадикального окисления при острой ишемии головного мозга
    • 3. 4. 3. Показатели свободнорадикального окисления в динамике ишемии головного мозга животных
    • 3. 5. Влияние церулоплазмина и дельтарана на состояние свободнорадикального окисления и активность митохондриальной креатинфосфокиназы в ткани мозга интактных животных и при острой ишемии
    • 3. 5. 1. Влияние церулоплазмина на состояние свободнорадикального окисления и активность митохондриальной креатинфосфокиназы в ткани мозга интактных животных и при острой ишемии
    • 3. 5. 2. Влияние дельтарана на состояние свободнорадикального окисления и активность митохондриальной креатинфосфокиназы в ткани мозга интактных животных и при острой ишемии
  • 4. ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Исследование изоферментов креатинфосфокиназы нервной ткани при ишемии мозга (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Расстройство мозгового кровообращения является одной из наиболее частых причин нарушения структуры и функций головного мозга. Проблема ишемии мозга из-за универсальности этого патогенетического фактора остается предметом пристального внимания клинической и экспериментальной медицины и биологии (Ерлыкина, 2006; Мошкова и др., 2010; ЬиБЬсЬак е1 а!., 1998; М1упапк, 1998; Каэрагоуа, а а1., 2000; Ногеску е1 а1., 2009).

На сегодняшний день ишемию мозга рассматривают как сложное сочетание нейрохимических процессов, основными из которых являются гипоксия, гипогликемия и ацидоз (Афанасьев и др., 2008).

Метаболизм мозга имеет выраженный аэробный тип развития. Базисной для мозга является энергетическая функция митохондрий с высоким потреблением кислорода и окислительным синтезом АТФ (Хватова и др., 1987; 81ез]о, 1978; 8с1шгг, 2002). Причина повреждений нервных клеток при ишемии заложена в природу и свойства функциональных белков-ферментов, которые подвержены постоянным изменениям в процессе тканевой регуляции (НосЬасЬка е! а1., 1996; Ваупез, Эоггишсгак, 2005). Характер этих процессов, их устойчивость и обратимость лежат в основе устойчивости и обратимости молекулярных механизмов при изменении функционального состояния клетки и развитии патологического процесса.

Центральное место в процессах транспорта внутриклеточной энергии занимает креатинфосфокиназная система (?а1Птапп е1 а1., 1992; Уегпоих е! а1., 2006; Тиоп е! а1., 2010). В мозге креатинфосфокиназа (КФК) представлена двумя изоферментами: цитоплазматическим (цтКФК) и митохондриальным (миКФК). Известно, что их активность существенно меняется при остром нарушении мозгового кровообращения (Якобсон и др., 1992; Ерлыкина и др., 2006; Колчина, 2006; Кои? еп е! а1., 1999; ЭьР1е1-го е1 а1., 2008). Тем не менее, в литературе практически отсутствуют сведения об особенностях функционирования изоферментов КФК при длительной ишемии головного мозга.

Митохондриальная креатинфосфокиназа существует в виде двух олигомерных форм: димера и октамера, способных к взаимным переходам (Липская, 2001аSchlattner et al., 2000; Hoffmann, Ellington, 2005). В опытах in vitro показано, что как соотношение димер/октамер, так и связывание миКФК с внутренней мембраной митохондрий представляет собой важный механизм регуляции энергетического метаболизма клеток (Schlegel et al., 1990; Speer et al., 2005). Однако практически полностью отсутствуют сведения об изменении соотношения олигомерных форм миКФК при различных патологических состояниях in vivo, в том числе при ишемии мозга.

Известно, что липиды мембраны являются важным фактором, обеспечивающим нормальное функционирование ферментов. Изменение их свойств может отразиться и на свойствах связанных с ними ферментов: от изменения кинетики ферментативных реакций до полной потери активности (Хватова и др., 1987).

В течение последних лет рядом авторов была выдвинута концепция о существенной патогенетической роли окислительного стресса в повреждении ткани мозга при ишемии (Биленко, 1989; Koufen et al., 1999; Siesjo, 1999; Mattson, Liu, 2002; Kuznetsov, Margreiter, 2009). Происходящее при этом изменение состояния мембран клеток может привести к нарушению взаимодействия КФК со структурными элементами митохондрий. В связи с этим представляет интерес исследование роли мембран в регуляции каталитических свойств КФК и внутримолекулярной перестройки митохондриального изофермента при длительном нарушении гемодинамики мозга.

Выяснение молекулярных механизмов действия ишемии на интегральные системы энергетического обмена имеет большое значение для разработки эффективных методов предупреждения и коррекции изменений, вызванных нарушением мозгового кровообращения. Поиск препаратов, снижающих степень нейродегенерации при ишемии мозга, остается актуальной задачей современной биологии и медицины.

В последние годы интерес исследователей прикован к изучению естественных адаптогенов, в том числе нейропептидов, различных белков и метаболитов. К ним относятся белок плазмы крови церулоплазмин (ЦП), который используется как лекарственный препарат, и пептид, индуцирующий дельта-сон (лекарственная форма — дельтаран).

Изучению механизмов действия ЦП и дельтарана при различных патологических состояниях посвящен ряд исследований и установлено, что препараты оказывают существенное влияние на интенсивность процессов свободнорадикального окисления (СРО) (Хватова и др., 1995; Крайнова, 2005; Harris, 1992; Mikhaleva et al., 1993; Lysenko et al., 1999). Тем не менее, актуальным остается изучение детальных молекулярных механизмов их мембраностабилизирующего действия и влияние данных препаратов на активность миКФК в условиях нарушения гемодинамики головного мозга (in vitro и in vivo).

Цель исследования: Изучить особенности функционирования изоферментов креатинфосфокиназы нервной ткани крыс при длительной ишемии мозга.

Задачи исследования:

1. Исследовать распределение активности изоферментов КФК в мозге крыс, особенности молекулярной организации миКФК и кинетические характеристики изоферментов.

2. Изучить выраженность изменений каталитических свойств изоферментов КФК при острой ишемии и в динамике нарушения мозгового кровообращения у лабораторных животных.

3. Исследовать внутримолекулярную перестройку миКФК при ишемии мозга различной продолжительности у крыс.

4. Изучить интенсивность процессов СРО в головном мозге животных при ишемии для оценки каталитической активности КФК.

5. Исследовать мембраностабилизирующее действие церулоплазмина и дельтарана, их влияние на интенсивность процессов СРО и активность миКФК в нервной ткани в условиях острого нарушения мозгового кровообращения у крыс (in vitro и in vivo).

Научная новизна исследования.

Выявлены изменения каталитических и кинетических свойств цитоплазматической и митохондриальной КФК головного мозга крыс в динамике нарушения мозгового кровообращения.

Впервые установлено, что при длительной ишемии мозга происходит внутримолекулярная перестройка миКФК и соотношение олигомерных форм фермента изменяется в зависимости от продолжительности и тяжести ишемии.

Доказано, что мембраносвязывающие свойства митохондриального изофермента КФК и соотношение димер/октамер существенно зависят от взаимодействия фермента с митохондриальной мембраной.

Продемонстрированы различия в реакции цитоплазматической и митохондриальной КФК мозга на острую ишемию, вызванную двусторонним лигированием общих сонных артерий, которые определяются физиологическим состоянием животных.

Определено, что в динамике нарушения мозгового кровообращения независимо от физиологического состояния животных наибольшие изменения затрагивают митохондриальный изофермент КФК.

Впервые установлено, что церулоплазмин и дельтаран в зависимости от концентрации обладают прои антиоксидантным действием (in vitro). При малых концентрациях оба препарата оказывают мембраностабилизирующий эффект, ингибируют процессы СРО и увеличивают активность миКФК (in vitro и in vivo).

Научно-практическая значимость работы.

Полученные данные об изменениях каталитических свойств изоферментов КФК мозга, соотношения олигомерных форм митохондриального изофермента, интенсивности процессов СРО в нервной ткани расширили современное представление о молекулярных механизмах регуляции энергетического обмена при длительном нарушении мозгового кровообращения. Это вносит вклад в фундаментальные преставления о роли мембран в регуляции активности ферментов.

Исследование влияния ЦП и дельтарана на интенсивность СРО в условиях острого нарушения мозгового кровообращения выявило прооксидантный и антиоксидантный эффект препаратов в зависимости от их концентрации. При малых концентрациях препаратов были установлены молекулярные механизмы их мембраностабилизирующего действия, способность влиять на активность миКФК, что приобретает прямое практическое значение.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Изоферменты КФК мозга отличаются рядом каталитических и кинетических свойств. Для митохондриальной и цитоплазматической креатинфосфокиназы установлен классический гиперболический тип кинетики. Цитоплазматический изофермент характеризуется более высоким значением Кт по креатину в сравнении с миКФК. Митохондриальный изофермент в нервной ткани представлен в виде двух олигомерных форм: димера и октамера. Константа Михаэлиса для димера миКФК в 2 раза ниже, чем суммарная Кт для октамера и димера.

2. При острой ишемии головного мозга (30 минут) каталитические свойства изоферментов КФК зависят от тяжести состояния животных. У крыс в тяжелом состоянии активность миКФК снижается, при этом увеличивается активность цтКФКпроисходит внутримолекулярная перестройка митохондриального изофермента (увеличивается доля димера), кинетика реакции приобретает аномальное развитие. У животных в удовлетворительном состоянии активность изоферментов КФК и соотношение олигомерных форм миКФК существенно не изменяются.

3. Установлены закономерности реакции мембранных структур и изоферментов КФК в динамике ишемии мозга в зависимости от физиологического состояния животных: а) тяжелое состояние сопровождается активацией свободнорадикальных процессов, уменьшением прочности связи митохондриального изофермента с мембраной, ростом доли димера мембраносвязанной миКФК и увеличением активности цтКФК на всех сроках ишемического воздействияб) для животных в удовлетворительном состоянии выявлены увеличение активности изоферментов КФК, восстановление равновесия в системе прооксиданты — антиоксиданты, рост доли октамера митохондриального изофермента в течение первых 14 суток нарушения мозгового кровообращения. Увеличение продолжительности ишемического воздействия до 30 суток приводит к уменьшению активности и росту доли димера митохондриального изофермента.

4. Установлен разнонаправленный характер в изменении активности миКФК и цтКФК при длительной ишемии мозга: рост и стабилизация активности цтКФК и наблюдаемые внутримолекулярная перестройка и изменение каталитических свойств митохондриального изофермента.

5. Отмечена двойственная природа действия дельтарана и церулоплазмина in vitro. Высокие концентрации препаратов оказывают прооксидантное действие при инкубации с ними митохондриальных мембран in vitro. При низких концентрациях ЦП и дельтаран оказывают мембраностабилизирующее действие, ингибируют процессы СРО и увеличивают активность миКФК (in vitro и in vivo).

Показать весь текст

Список литературы

  1. , А.Ю. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях / А. Ю. Андреев, Ю. Е. Кушнарева, A.A. Старков // Биохимия. 2005. — Т. 70, вып. 2. — С. 246−264.
  2. , В.В. Патофизиология и нейропротективная терапия ишемического повреждения головного мозга / В. В. Афанасьев, С. А. Румянцева, Е. В. Силина // Медицинский Совет. 2008. — № 9−10. — С. 1−3.
  3. , В.Д. Влияние пептида дельта-сна и его аналогов на биоэлектрическую активность головного мозга кроликов / В. Д. Бахарев, A.C. Саргсян, И. И. Михалева // Нейрохимия. 1983. — Т. 2, № 3. — С. 272−279.
  4. , Л.В. Исследование кинетики модификации Arg-остатков мит-КК из сердца быка: наблюдение отрицательной кооперативности / Л. В. Белоусова, Е. Л. Муйжнек // Биохимия. 2004. — Т. 69, вып. 4. — С. 560−567.
  5. , В.А. Гипоксия и индивидуальные особенности реактивности / В. А. Березовский. Киев, 1978. — 324 с.
  6. , Н.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / Н. В. Биленко. М.: Медицина, 1989. — 368 с.
  7. , A.A. Введение в биомембранологию / Болдырев A.A. М.: Изд-во Московского университета, 1990. — 208 с.
  8. , Т.И. Влияние дельта-сон индуцирующего пептида на активность антиоксидантных ферментов в эритроцитах и тканях крыс прихолодовом стрессе / Т. И. Бондаренко и др. // Рос. физиол. журнал. 1999. -Т. 85, № 5.-С. 671−679.
  9. , Т.И. Мембраностабилизирующий эффект дельта-сон индуцирующего пептида при стрессе / Т. И. Бондаренко и др. // Бюл. экспер. биол. и мед. 1998. — № 9. — С. 325−327.
  10. , Г. М. Мозговая форма креатинкиназы в норме и при психических заболеваниях (болезнь Альцгеймера, шизофрения) / Г. М. Бурбаева, O.K. Савушкина, С. Н. Дмитриев // Вестник РАМН. 1999. — № 1. -С. 20−24.
  11. , Е.Б. Механизмы реактивности липид-зависимых ферментов при патологических состояниях / Е. Б. Бурлакова и др. // Липиды биологических мембран. Ташкент, 1982. — С. 16−23.
  12. , С.Г. Новые возможности нейропротекции / С. Г. Бурчинский // Междунар. неврол. журн. 2006. — № 4. — С. 153−158.
  13. , Ю.А. Биологические мембраны и незапрограммированная смерть клетки / Ю. А. Владимиров // Сорос, образ, журн. 2000. — Т.6, № 9. -С. 2−10.
  14. , М.Ю. Белковые комплексы митохондриальных контактных сайтов / М. Ю. Высоких и др. // Биохимия. 1999. — Т. 64, вып. 4. — С. 466 475.
  15. , А. Малатдегидрогеназа мозга: свойства и роль в регуляции метаболизма при кислородном голодании мозга и повышении устойчивости к гипоксии: автореф. дис.. канд. мед. наук: 03.00.04 / Гарсия А. И. Горький, 1983.-21 с.
  16. , С. Медико-биологическая статистика / С. Гланц. М.: Практика, 1999.-459 с.
  17. , C.B. Структурно-функциональные особенности мембранных белков / C.B. Гринштейн, O.A. Кост // Усп. биол. химии. 2001. — Т. 41. -С. 77−104.
  18. , Г. П. Введение в технику биохимического эксперимента / Г. П. Диже и др. — Санкт-Петербург, 2003. 86 с.
  19. Доведова E. JI Эффективность дельта-сон-индуцирующего пептида при нарушении метаболизма нейромедиаторов / E.JI. Доведова, JI.M. Герштейн // Анналы клинической и экспериментальная неврологии. — 2009. Т. 3, № 4. — С. 34−38.
  20. , E.JI. К механизму действия ПДС на фоне введения Дофа / E.JI. Доведова // Бюлл. экспер. биол. и мед. — 1989. — Т. 107, № 4. — С. 440 442.
  21. , A.M. Активность ферментов митохондрий и содержание метаболитов энергетического обмена в коре головного мозга крыс, обладающих различной чувствительностью к гипоксии: автореф. дис.. канд. мед. наук / Дудченко A.M. Москва, 1975. — 23 с.
  22. , Е.И. Изменение каталитических свойств митохондриальных ферментов при острой ишемии мозга / Е. И. Ерлыкина, Н. С. Колчина, И. П. Иванова // НМЖ. 2006. — № 2. — С. 34−38.
  23. , Е.И. Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма: дис.. докт. биол. наук: 03.00.04 / Ерлыкина Е.И. Н. Новгород, 2006. -266 с.
  24. , Г. Г. Проблема гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г. Г. Жданов, M.JI. Нодель // Анестезиология и реаниматология. — 1995. Т. 1. — С. 53−61.
  25. , А.Г. Свободнорадикальное окисление и механизмы внутриклеточной защиты при адаптации к изменению уровня кислорода: автореф дис.. докт. биол. наук: / Жукова А. Г. Москва, 2005. — 46 с.
  26. , Н.К. Окислительный стресс. Диагностика, терапия, профилактика / Н. К. Зенков, Е. Б. Меньщикова, С. М. Шергин. РАМН, Сибирское отделение, Новосибирск, 1993. — 181 с.
  27. , Д.В. Друзья или враги. Активные формы кислорода и азота / Д. В. Зоров и др.7/ Биохимия. 2005. — Т. 70, вып. 2. — С. 265−272.
  28. , Ш. Действие некоторых аналогов пептида, индуцирующего дельта-сон на сон крыс при внутрижелудочковой инфузии / Ш. Иноуэ и др. // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1994. — № 1. — С. 56−61.
  29. , М.Г. Анализ действия нейропептида, вызывающего дельта-сон у кошек и белых крыс / М. Г. Карманова и др. // Журнал эволюц. биохимии и физиологии. 1979. -№ 6. — С. 583−589.
  30. , Е.В. Способ лечения ревматоидного артрита: патент 2 164 416 Рос. Федерация / Карякина Е. В., Горячев В. И., Белова С.В.- опубл. 27.03.2001.
  31. , Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в биомембранах в норме и при патологии / Ю. П. Козлов // Биоантиокислители. М.: Наука, 1975.-С. 5−13.
  32. , Н.С. Свойства митохондриальной креатинкиназы мозга в условиях ишемии и интервального гипоксического прекондиционирования: автореф. дис.. канд. мед. наук: 03.00.04 / Колчина Н. С. Уфа, 2006. — 21 с.
  33. , К.Н. Перекисное окисление липидов в норме и патологии / К. Н. Конторщикова // Актуальные вопросы внутренней патологии: матер, докл. пленума терапевтов России. Н. Новгород, 1998. — С. 90−106.
  34. , В.А. Антиоксидантная защита и перекисное окисление липидов в тканях крыс после гипобарической гипоксии / В. А. Косалапов, О. В. Островский, A.A. Спасов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1998. — Т. 126, № 11.-С. 519−523.
  35. , О.Н. Влияние дельтарана на свободнорадикальные процессы и активность каспазы-3 в мозге крыс при инфаркте миокарда: автореф. дис.. канд. биол. наук: 03.00.04 / Кошелева О. Н. Ростов-на-Дону, 2009. — 21 с.
  36. , Т.А. Основные свойства и механизм действия препарата «Церулоплазмин»: дис.. докт. мед. наук: 03.00.04 / Крайнова Т. А. -Москва, 2005. 266 с.
  37. , Е.И. Биохимия и биофизика микроорганизмов / Е. И. Кузьмина, Л. С. Нелюбин, М. К. Щепникова. М.: Наука, 1983.- 189 с.
  38. , Е.И. Экспериментальный подбор терапевтических доз озона на моделях in vitro и их апробирование в клинике / Е. И. Кузьмина и др. // НМЖ. 1998.-№ 3.-С. 37−41.
  39. , В.П. Механизмы повышения толерантности мозга к ишемии при гипоксически-гиперкапническом прекондиционировании / В. П. Куликов // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: матер, конф. Москва, 2005. -С. 50−55.
  40. , В.З. Антиоксиданты и атеросклероз: Критический анализ проблемы и направление дальнейших исследований / В. З. Ланкин и др. // Патогенез. 2004. — № 1. — С. 71−86.
  41. , В.З. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков. М.: Наука, 2001.-54 с.
  42. , Т.Ю. Митохондриальная креатинкиназа: свойства и функции / Т. Ю. Липская // Биохимия. 2001а. — Т. 66, вып. 10. — С. 1361−1376.
  43. , Т.Ю. Условия взаимного перехода олигомерных форм митохондриальной креатинкиназы сердца / Т. Ю. Липская, Н. Ю. Кедишвили, М.Е. Каленова// Биохимия. 1985. -Т. 50.-С. 1571−1581.
  44. , Т.Ю. Физиологическая роль креатинкиназной системы: эволюция представлений / Т. Ю. Липская // Биохимия. — 2001b. Т. 66, вып. 2. -С. 149−166.
  45. , Л.Д. Митохондриальная дисфункция при гипоксии и кислородзависимая генная регуляция адаптационных процессов / Л. Д. Лукьянова, A.M. Дудченко // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: тез. конф. Москва, 2005. — С. 68−69.
  46. , Л.Д. Сигнальная функция митохондрий при гипоксии и адаптации / Л. Д. Лукьянова // Патогенез. 2008. — Т. 6, № 3. — С. 4−12.
  47. , Л.Д. Функционально- метаболические особенности животных с различной индивидуальной резистентностью к гипоксии / Л. Д. Лукьянова // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. — С. 156−169.
  48. , С.Н. О формировании систем энергетического обеспечения мышц в процессе миогенеза / С. Н. Лызлова // Биохимия и биофизика мышц. — М., 1983.-С. 91−109.
  49. , A.B. Свойства и механизмы реализации биологических эффектов пептида, индуцирующего дельта-сон / A.B. Лысенко, A.M. Менджерицкий // Успехи совр. биол. 1995. — № 6. — С. 729−739.
  50. , А.Г. Разработка комплексной технологии получения трансфузионных иммунобиологических препаратов из плазмы крови: автореф. дис.. канд. биол. наук: / Лютов А. Г. Москва, 1994. — 20 с.
  51. , Е.А. Метаболические эффекты дельта-сон индуцирующего пептида в регуляции гомеостаза при старении организма: автореф. дис.. канд. биол. наук / Майборода Е. А. Ростов-на-Дону, 2009. — 25 с.
  52. , В.Н. Креатинкиназная система в энергетическом метаболизме клетки / В. Н. Малахов, В. А. Тищенко, В. А. Исаченко // Биохимия. 1978. -Т. 43.-С. 2211−2221.
  53. , A.M. Адаптогенный эффект дельтарана в модели окклюзии сонных артерий / A.M. Менджерицкий и др. // Нейрохимия. 2007. -Т. 24, № 2.-С. 166−171.
  54. , A.M. Протеолитические процессы в мозге и сыворотке крыс при гипокинезии и адаптивном влиянии дельта-сон индуцирующего пептида / A.M. Менджерицкий, A.B. Лысенко, Н. И. Ускова // Биохимия. -1995. Т. 60, № 4. — С. 140−142.
  55. , И.И. Пептид дельта-сна: наш путь от мифического фактора сна к эффективному лекарственному препарату дельтаран/ И. И. Михалева и др. // Биомедицинский журнал. 2006. — Т. 3. — С. 279−307.
  56. , Л.В. Влияние окклюзионной ишемии мозга на функциональное состояние внутренних органов / Л. В. Молчанова и др. // Анестезиология и реаниматология. 2001. — № 6. — С. 54−56.
  57. . М.Ю. Сравнительный анализ обмена биогенных аминов при моделировании гипо- и гиперфункции моноаминергической медиаторной114системы / М. Ю. Монаков, E.JI. Доведова // Нейрохимия. 1998. — Т. 15, № 3. — С. 286−292.
  58. , А.Н. Подходы к прогнозированию адаптивного состояния энергетической системы мозга в условиях гипоксии / А. Н. Мошкова и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2010. Т. 148, № 3. — С. 282−285.
  59. , Н.И. Роль оксида азота при ишемии головного мозга / Н. И. Нечипуренко // Медицинские новости. 2004. — № 1. — С. 7−10.
  60. , О.И. Уменьшение летального повреждения сердца крыс при реперфузии метаболическими протекторами / О. И. Писаренко и др. // Биомедицинская химия. 2008. — Т. 54, вып. 6. — С. 659−670.
  61. , М.И. Нейрохимия / М. И. Прохорова. Л., 1979. — 271 с.
  62. , И.А. Проблемы эндогенности пептида дельта-сна / И. А. Прудченко, И. И. Михалева // Успехи совр. биологии. 1994. — № 6. -С. 728−748.
  63. , Г. Т. Изменение интенсивности свободнорадикальных реакций в органах крыс при гипокинетическом стрессе и защите дельта-сон индуцирующим пептидом и его тирозинсодержащим аналогом / Г. Т. Рихирева и др. // Известия РАН. 1993. — № 2. — С. 243−256.
  64. , Т.Г. Взаимодействие дельта-сон индуцирующего пептида (ДСИП) с клеточными мембранами in vitro / Т. Г. Рихирева и др. // Биоорган, химия. 1999. — Т. 25, № 5. — С. 334−340.
  65. , В.В. Радиоиммунологическое изучение локализации ПДС-подобного материала в различных органах и отделах головного мозга крысы / В. В. Рожанец и др. // Нейрохимия. 1983. — Т. 2, № 4. — С. 353−363.
  66. , H.A. Адаптивный эффект ПДС на серотоническую систему мозга в ранние сроки гипоксии / H.A. Рубанова, М. В. Баландина //115
  67. Фармакологическая коррекция гипоксических состояний. — Гродно, 1991. — С. 229−230.
  68. , С.А. Патофизиологическая основа комплексной нейропротекции при ишемии мозга / С. А. Румянцева, В. В. Афанасьев, Е. В. Силина // Журнал неврологии и психиатрии. 2009. — № 3. — С. 64−68.
  69. , O.K. Диссоциация мозговой изоформы КФК при психической патологии (болезнь Альцгеймера, шизофрения): автореф. дис.. канд. биол. наук / Савушкина O.K. М., 2000. — 21 с.
  70. , Т.Г. Значение баланса прооксидантов и антиоксидантов — равнозначных участников метаболизма / Т. Г. Сазонтова, Ю. В. Архипенко // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 2007. — № 3. — С. 2−17.
  71. , Т.Г. Роль свободнорадикальных процессов в адаптации организма к изменению уровня кислорода / Т. Г. Сазонтова, Ю. В. Архипенко // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. — С. 112−137.
  72. , Д.Д. Способ профилактики и лечения цитостатической и постлучевой лейкопении: патент 2 179 447 Рос. Федерация / Сакаева Д. Д., Жбанкова Т.Н.- опубл. 20.02.2002.
  73. , В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатинкиназный путь / В. А. Сакс, В. В. Куприянов // Биохимия и биофизика мышц. М., 1983. -С. 101−120.
  74. , P.M. Пептид, вызывающий дельта-сон в крови и гипоталамусе у крыс с различной устойчивостью к эмоциональному стрессу / P.M. Салиева и др. // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. — № 9. — С. 264−266.
  75. , А.Н. Предварительные гипобарические тренировки при острой ишемии мозга / А. Н. Сидоркина, Л. И. Якобсон, В. А. Ваулина // Дегидрогеназы в норме и патологии: сб. науч. тр. Горьк. мед. ин-т. -Горький, 1980.-С. 50−57.
  76. , В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода / В. П. Скулачев // Сорос, образ, журн. 2001. — Т. 7, № 6. — С. 4−10.
  77. , З.А. Антиоксидантная терапия при ишемическом инсульте / З. А. Суслина и др. // Журнал неврологии и психиатрии. 2000. — № 10. — С. 34−38.
  78. , М.Ю. Профилактика и лечение ожоговых анемий: автореферат дис.. кан. мед. наук: / Тарасенко М. Ю. Санкт-Петербург, 1995.-с.
  79. , К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов / К. Т. Турпаев // Биохимия. 2002. — Т. 67, № 3. — С. 339−353.
  80. , Е.М. Влияние пептида, индуцирующего дельта-сон, на каталитические свойства митохондриальной малатдегидрогеназы / Е. М. Хватова, М. Р. Гайнуллин, И. И. Михалева // Бюл. экспер. биол. и мед. 1995. — № 2. — С. 141−143.
  81. , Е.М. Метаболизм острой гипоксии / Е. М. Хватова, Н. В. Мартынов. Горький, 1977. — 160 с.
  82. , Е.М. Нуклеотиды мозга / Е. М. Хватова, А. Н. Сидоркина, Г. В. Миронова. М.: Медицина, 1987. — 208 с.
  83. , П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка. М.: Мир, 1977.-392 с.
  84. , В.Н. Различное влияние аналогов лей-энкефалина на динамику мозгового кровотока при ишемии мозга разной степени тяжести / В. Н. Хугаев, А. К. Беспалова // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1998. — Т. 126, № 11.-С. 516−519.
  85. , Е.П. Свойства и функция молекулярных форм креатинкиназы / Е. П. Четверикова, Н. А. Розанова // Биохимия и биофизика мышц. -М., 1983.-С. 10−12.
  86. , Т.И. Субстраты окисления в тканях при нарушении кислородного режима и при повышении устойчивости к гипоксии: автореф. дис.. канд. мед. наук: 03.00.04 / Шлапакова Т. И. Горький, 1981. — 17 с.
  87. , Т.А. Регуляция дельта-сон индуцирующим пептидом свободно-радикальных процессов в тканях крыс при холодовом стрессе / Т. А. Шустанова и др. // Биохимия. 2001. — Т. 66, № 6. — С. 632−639.
  88. , Н.В. Новые возможности профилактики и коррекции послеоперативных гнойно-септических осложнений и полиорганной недостаточности в онкохирургии / Н. В. Эделева и др. // Анестезиол.-Реаниматол. 1997. — № 3. — С. 36−41.
  89. , Л.И. Влияние кратковременной гипоксии на каталитические и кинетические свойства митохондриальных ферментов / Л. И. Якобсон, Т. С. Семенова, Н. А. Рубанова // Гипоксия и окислительные процессы: сб. науч. тр. Нижний Новгород, 1992.-С. 131−136.
  90. , А.Н. Механизмы антиоксидантного действия церулоплазмина/ А. Н. Ярополов // Доклады академии наук СССР. 1986. — Т. 291, № 1.-С. 237−241.
  91. Adams, V. Further characterization of contact sites from mitochondria of different tissues: topology of peripheral kinases / V. Adams et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. — Vol. 981.-P. 213−225.
  92. Addabbo, F. Mitochondria and reactive oxygen species / F. Addabbo, M. Montagnani, M.S. Goligorsky // Hypertension. 2009. — Vol. 53, N 6. — P. 885 892.
  93. Aksenov, M. Oxidative modification of creatine kinase BB in Alzheimer’s disease brain / M. Aksenov, M. Aksenova, D.A. Butterfield // J. Neurochem. 2000. — Vol. 74, N 6. — P. 2520−2527.
  94. Andreas, R.H. Function and effects of creatine in the central nervous system / R.H. Andreas et al. // Brain. Res. Bull. 2008. — Vol. 76, N 4. — P. 329 343.
  95. Anflous, K. Mitochondrial creatine kinase isoform expression does not correlate with its mode of action / K. Anflous et al. // Biochem. J. 1997. -Vol. 322, Pt. l.-P. 73−78.
  96. Arvidsson, A. Neuronal replacement from endogenous precursors in the adult brain after stroke / A. Arvidsson et al. // Nat. Med. 2002. — Vol. 8. — P. 963 970.
  97. Askenasy, N. Transgenic livers expressing mitochondrial and cytosolic CK: mitochondrial CK modulates free ALP levels / N. Askenasy, A.P. Koretsky // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. — Vol. 282. — P. 338−346.
  98. Ayer R.E. Oxidative stress in subarachnoid haemorrhage: significance in acute brain injury and vasospasm / R.E. Ayer, J.H. Zhang // Acta Neurochir. Suppl. -2008.-Vol. 104.-P. 33−41.
  99. Bai, J. Mitochondrial catalase and oxidative injury / J. Bai, A.I. Cederbaum//Biol. Signals. Recept. 2001. — Vol. 10, N3−4.-P. 189−199.
  100. Balestrino, M. Role of creatine and phosphocreatine in neuronal protection from anoxic and ischemic damage / M. Balestrino et al. // Amino Acids. 2002. — Vol. 23, N 1−3. — P. 221−229.
  101. Bambrick, L. Astrocyte mitochondrial mechanisms of ischemic brain injury and neuroprotection / L. Bambrick, T. Kristian, G. Fiscum // Neurochem. Res. 2004. — Vol. 29, N 3. — P. 601−608.
  102. Baynes, J.W. Medical Biochemistry / J.W. Baynes, M.H. Dominiczak. -Elsevier Mosby. 2005. — 693 p.
  103. Belousova, L.V. The structural features of beef heart mitochondrial creatine kinase / L.V. Belousova et al. // Biochem. Int. 1991. — Vol. 24, N 1. -P. 51−58.
  104. Bergeron, M.Yu. Induction of hypoxia-inducible factor-1 (HIF-1) and its target genes following focal ischaemia in rat brain / M.Yu. Bergeron et al. // Eur. J. Neurosci. 1999. — Vol. 11. — P. 4159−4170.
  105. Bianchini, A. Inhibition of endothelial nitric-oxide synthase by ceruloplasmin / A. Bianchini, G. Musci, L. Calabrese // J. Biol. Chem. 1999. -Vol. 274. — P. 20 265−20 270.
  106. Blum, H.E. Mitochondrial creatine kinase from human heart muscle: purification and characterization of the crystallized isoenzyme / H.E. Blum, B. Deus, W. Gerok // J. Biochem. (Tokyo). 1983. — Vol. 94, N 4. — P. 1247−1257.
  107. Boero, J. Restricted neuronal expression of ubiquitous mitochondrial creatine kinase- changing patterns in development and with increased activity / J. Boero et al. // Mol. Cell Biochem. 2003. — Vol. 244, N 102. — P. 69−76.
  108. Bondarenko, T.I. The effects of delta sleep-inducing peptide on the intensity of lipid peroxidation and xanthine oxidase activity in rat tissues during cold stress / T.I. Bondarenko et al. //Neurosci. Behav. Physiol. 2001. — Vol. 31, N l.-P. 83−86.
  109. Bong, S.M. Overexpression, purification, and preliminary X-ray crystallographic analysis of human brain-type creatine kinase / S.M. Bong et al. // J. Microbiol. Biotechnol. 2008. — Vol. 18, N 2. — P. 295−298.
  110. Braun, K.P. Cerebral metabolism in experimental hydrocephalus: an in vivo 1H and 31P magnetic resonance spectroscopy study / K.P. Braun et al. // J. Neurosorg. 1999. — Vol. 91, N 4. — P. 660−668.
  111. Brdiczka, D. In vitro complex formation between the octamer of mitochondrial creatine kinase and porin / D. Brdiczka, P. Kaldis, T. Wallimann // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269, N 44. — P. 27 640−27 644.
  112. Bricknell, O.L. A relationship between adenosine-triphosphate glycolysis and ischemic contracture in the isolated rat heart / O.L. Bricknell, P. S. Daries, L.N. Opie // J. Mol. Cell Cardiol. 1981. — Vol. 13, N 8. — P. 941−945.
  113. Buderus, S. Resistance of coronary endothelial cells to anoxia-reoxygeneration in isolated guinea pig hearts / S. Buderus et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 1989. — Vol. 257. — P. 488−493.
  114. Burklen, T.S. Brain-type creatine kinase BB-CK interacts with the Golgi Matrix Protein GM130 in early prophase / T.S. Burklen, A. Hirschy, T. Wallimann // Moll. Cell. Biochem. 2007. — Vol. 297, N 1−2. — P. 53−64.
  115. Cadoux-Hudson, T.A. Imaging of human brain creatine kinase activity in vivo / T.A. Cadoux-Hudson, M.J. Blackledge, G.K. Radda // FASEB J. 1989. -Vol. 3, N 14. -P. 2660−2666.
  116. Calabrese, V. Oxidative stress, mitochondrial dysfunction and cellular stress response in Friedreich’s ataxia / V. Calabrese et al. // J. Neurol. Sei. 2005. -Vol. 233, N 1−2.-P. 145−162.
  117. Calabrese, V. Redox regulation of cellular stress response in neurodegenerative disorders / V. Calabrese et al. // Ital. J. Biochem. 2006. -Vol. 55, N3−4.-P. 263−282.
  118. Cappelli-Bigazzi, M. Ceruloplasmin impairs endothelium-dependent relaxation of rabbit aorta / M. Cappelli-Bigazzi et al. // Am. J. Physiol. 1997. -Vol. 273.-P. 2843−2849.
  119. Chang, L.H. Cerebral metabolite dynamics during temporary complete ischemia in rats monitored by time-shared 1H and 31P NMR spectroscopy / L.H. Chang et al. // Magn. Reson. Med. 1990. — Vol. 13, N1.-P. 6−13.
  120. Chen, L. Rabbit muscle creatine kinase: consequences of the mutagenesis of conserved histidine residues / L. Chen et al. // Biochemistry. — 1996. Vol. 35, N 24. — P. 7895−7902.
  121. Cherubini, A. Potential markers of oxidative stress in stroke / A. Cherubini et al. // Free Radic. Biol. Med. 2005. — Vol. 39, N 7. — P. 841−852.
  122. Chida, K. Purification and identification of creatine phosphokinase B as a substrate of protein kinase C in mouse skin in vivo / K. Chida et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. — Vol. 173, N 1. — P. 351−357.
  123. Chopinean, J. Dynamic interaction between enzyme activity and microstructural environment / J. Chopinean, D. Thomas, M. Legoy // Eur. J. Biochem.- 1989.-Vol. 183, N2.-P. 459−463.
  124. Clantz, L. Ischemic preconditioning increases antioxidants in the brain and peripheral organs after cerebral ischemia / L. Clantz et al. // Exp. Neurol. -2005.-Vol. 192, N 1.-P. 117−124.
  125. Claypool, S.M. Cardiolipin defines the interactome of the major ADP/ATP carrier protein of the mitochondrial inner membrane / S.M. Claypool // J. Cell. Biol. 2008. — Vol. 182, N 5. — P. 937−950.
  126. Claypool, S.M. Cardiolipin, a critical determinant of mitochondrial carrier protein assembly and function / S.M. Claypool // Biochim. Biophys. Acta. -2009. Vol. 1788, N 10. — P. 2059−2068.
  127. Clostre, F. Mitochondria: recent pathophysiological discoveries and new therapeutic perspectives / F. Clostre // Ann. Pharm. Fr. 2001. — Vol. 59, N 1. -P. 3−21.
  128. Couthon, F. Reversible dissociation and unfolding of dimeric creatine kinase isoenzyme MM in guanidine hydrochloride and urea / F. Couthon // Eur. J. Biochem. 1995.-Vol. 234, N 1.-P. 160−170.
  129. Craig, W.Y. Oxidation-related analytes and lipid and lipoprotein concentrations in healthy subjects / W.Y. Craig et al. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1995. — Vol. 15. — P. 733−739.
  130. Crapo, J.D. Copper, zinc superoxide dismutase is primarily a cytosolic protein in human cells / J.D. Crapo et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. -Vol. 89.-P. 10 405−10 409.
  131. De Silva, D. Purification and characterization of Fet3 protein, a yeast homologue of ceruloplasmin / D. De Silva et al. // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272.-P. 14 208−14 213.
  132. Delivoria-Papadopoulos, M. ATP and cytochrome c-dependent activation of caspase-9 during hypoxia in the cerebral cortex of newborn piglets / M. Delivoria-Papadopoulos et al. // Neurosci. Lett. 2007. — Vol. 429, N 2−3. — P. 115−119.
  133. Di-Pietro, P.B. Inhibition of brain creatine kinase activity after renal ischemia is attenuated by N-acetylcysteine and deferoxamine administration / P.B. Di-Pietro et al. //Neurosci. Lett. 2008. — Vol. 434, N 1. — P. 139−143.
  134. Dormandy, T.L. Ceruloplasmin: Acute-phase antioxidant / T.L. Dormandy // Agents Actions Suppl. 1981. — Vol. 8. — P. 185−197.
  135. Duchen, M.R. Mitochondria and calcium: from cell signaling to cell death / M.R. Duchen // Journal of Physiology. 2000. — Vol. 529, N 1. — P. 57−68.
  136. Duchen, M.R. Mitochondria and health and disease: perspectives on a new mitochondrial biology / M.R. Duchen // Mol. Aspects Med. 2004. — Vol. 25, N4.-P. 365−451.
  137. Dugan, L.L. Astrocyte mitochondria in in vitro models of ischemia / L.L. Dugan, J.S. ICim-Han // J. Bioenerg. Biomembr. 2004. — Vol. 36, N 4. — P. 317 321.
  138. Dyatlov, V.A. Vitamin E enhances Ca (2+)-mediated vulnerability of immature cerebellar granule cells to ischemia / V.A. Dyatlov et al. // Free Radic. Biol. Med. 1998. — Vol. 25. — P. 793−802.
  139. Dziennis, S. Role of signal transducer and activator of transcription 3 in neuronal survival and regeneration / S. Dziennis, N.J. Alkayed // Rev. Neurosci. -2008.-Vol. 19, N4−5.-P. 341−361.
  140. Eder, M. Conserved negatively charged cluster in the active site of creatine kinase is critical for enzymatic activity / M. Eder et al. // J. Biol. Chem. — 2000. Vol. 275, N 35. — P. 27 094−27 099.
  141. Ehrenwald, E. Intact human ceruloplasmin oxidatively modifies low density lipoprotein / E. Ehrenwald, G.M. Chisolm, P.L. Fox // J. Clin. Invest. -1994.-Vol. 93. P.1493−1501.
  142. Ellington, W.R. Origin of octameric creatine kinase / W.R. Ellington, K. Roux, A.O.Jr. Pineda// FEBS Lett. 1998. — Vol. 425, N 1. — P. 75−78.
  143. Enjolras, N. Inhibition of ubiquitous mitochondrial creatine kinase expression in HeLa cells by an antisense oligodeoxynucleotide / N. Enjolras, C. Godinot//Mol. Cell. Biochem. 1997. -Vol. 167, N1−2.-P. 113−125.
  144. Evans, G.W. Ceruloplasmin and maternal iron mobilization / G.W. Evans//J. Nutr.- 1971.-Vol. 101.-P. 567−568.
  145. Farrell, E. On the creatine phosphokinase of heart muscle mitochondria / E. Farrell et al. // Lab. Invest. 1972. — Vol. 27. — P. 209.124
  146. Fiscum, G. Mitochondrial participation in ischemic and traumatic neural cell death / G. Fiscum // J. Neurotrauma. 2000. — Vol. 17, N 10. — P. 843−855.
  147. Fiscum, G. Protection against ischemic brain injury by inhibition of mitochondrial oxidative stress / G. Fiscum et al. // J. Bioenerg. Biomembr. 2004. -Vol. 36, N4.-P. 347−352.
  148. Flerov, M.A. Free radical lipid oxidation in brain cortex neurons and neuroglia during convulsions / M.A. Flerov, T.I. Tolstukhina, I.A. Gerasimova // Bull. Exp. Biol. Med. 2004. — Vol. 138, N 4. — P. 341−342.
  149. Focant, T. Isolement et proprietes de la creatine-kinase de muscle lisse de boeuf / T. Focant // FEBS Lett. -1970. Vol. 10. — P. 57−61.
  150. Font, B. Effects of SH group reagents on creatine kinase interaction with the mitochondrial membrane / B. Font et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1983. -Vol. 220.-P. 541- 547.
  151. Fonyo, A. The phosphorylation of adenosinediphosphate and glucose in isolated brain mitochondria at different osmatic concentrations / A. Fonyo, J. Somogyi // Acta physiol. Acad. Sci., Hung. 1960. — Vol. 8, N 3. — P. 191.
  152. Forstner, M. Structural changes of creatine kinase upon substrate binding /M. Forstner//Biophys. J. 1998. — Vol. 75, N2.-P. 1016−1023.
  153. Fox, P.L. Structure, oxidant activity, and cardiovascular mechanisms of human ceruloplasmin / P.L. Fox, C. Mukhopadhyay, E. Ehrenwald // Life Sci. -1995.-Vol. 56, N21.-P. 1749−1758.
  154. Frieden, E. Ceruloplasmin: The serum copper transport protein with oxidase activity / E. Frieden // Copper in the Environment, Part II / Ed. J.O. Nriagu. New York: John Wiley, 1979. — P. 241−284.
  155. Fritz-Wolf, K. Structure of mitochondrial creatine kinase / K. Fritz-Wolf et al. // J. Nature. 1996.-Vol. 381, N 6580. — P. 341−345.
  156. Furchgott, R.F. The obligatory role of endothelial cells in the relaxation of arterial smooth muscle by acetylcholine / R.F. Furchgott, J.V. Zawadzki // Nature. 1980. — Vol. 288. — P. 373−376.
  157. Gibson, C.L. Glial nitric oxide and ischemia / C.L. Gibson, T.C. Coughlan, S.P. Murphy // Glia. 2005. — Vol. 4. — P. 417−426.
  158. Gil, T. Theoretical analysis of protein organization in lipid membranes / T. Gil, J.H. Ipsen, O.G. Mouritsen et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. -Vol. 1376, N3,-P. 245−266.
  159. Gohil, V.M. Mitochondrial membrane biogenesis: phospholipids and proteins go hand in hand / V.M. Gohil, M.L. Greenberg // J. Cell. Biol. 2009. -Vol. 184, N4.-P. 469−472.
  160. Gross, M. Dimer-dimer interactions in octameric mitochondrial creatine kinase / M. Gross, T. Wallimann // Biochemistry. 1995. — Vol. 34, N 20. — P. 6660−6667.
  161. Gross, M. The tryptophan residues of mitochondrial creatine kinase: roles of Trp-223, Trp-206, and Trp-264 in active-site and quaternary structure formation / M. Gross et al. // Protein Sci. 1994. — Vol. 3, N 7. — P. 1058−1068.
  162. Grossman, S. Further characterization of the reassembly of creatine kinase and effect of substrate / S. Grossman, D. Mixon // Arch. Biochem. Biophys.- 1985.-Vol. 236.-P. 797.
  163. Grossman, S.H. A physicochemical comparison of the isozymes of creatine kinase from rabbit brain and muscle / S.H. Grossman, F.A. Akinade, L. Garcia-Rubio // Biochim. Biophys. Acta. 1990. — Vol. 1040, N 3. — P. 311 -316.
  164. Grzyb, K. Creatine kinase isoenzymes characterization and functions in cell / K. Grzyb, E.F. Skorkowski // Postepy Biochem. — 2008. — Vol. 54, N 3. -P. 274−283.
  165. Guo, Z. Studies on the stability of creatine kinase isoenzymes / Z. Guo, Z. Wang, X. Wang//Biochem. Cell. Biol. 2003. — Vol. 81, N 1. — P. 9−16.
  166. Gutteridge, J.M.C. Antioxidant properties of ceruloplasmin towards iron-and copper-dependent oxygen radical formation / J.M.C. Gutteridge // FEBS Lett. 1983.-Vol. 157.-P. 37−40.
  167. Guzun, R. Regulation of respiration controlled by mitochondrial creatine kinase in permeabilized cardiac cells in situ. Importance of system level properties / R. Guzun et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2009 — Vol. 1787, N 9. — P. 10 891 105.
  168. Halliwell, B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwell, J.M.C. Gutteridge // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — Vol. 280. -P. 1−8.
  169. Hamburg, RJ. Muscle creatine kinase isoenzyme expression in adult human brain / RJ. Hamburg et al. // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265, N 11. — P. 6403−6409.
  170. Harris, E.D. Copper as a cofactor and regulator of copper, zinc superoxide dismutase / E.D. Harris // J. Nutr. 1992. — Vol. 122, Suppl. 3. — P. 636−640.
  171. Hellman, N.E. Biochemical analysis of a missense mutation in aceruloplasminemia / N.E. Hellman et al. // J. Biol. Chem. — 2002. — Vol. 277. — P. 1375−80.
  172. Hemmer, W. Functional aspects of creatine kinase in brain / W. Hemmer, T. Wallimann // Dev. Neurosci. 1991. — Vol. 15, N 3−5. — P. 249−260.
  173. Hergenroeder, G.W. Biomarkers in the clinical diagnosis and management of traumatic brain injury / G.W. Hergenroeder et al. // Mol. Diagn. Ther. 2008. — Vol. 12, N 6. — P.345−358.
  174. Higgins, J.C. The relationship between glycolysis, fatty acid metabolism and membrane integrity in neonatal myocytes / J.C. Higgins, D. Allsopp // J. Mol. Cell Cardiol. -1981, — Vol. 13, N 6. P. 599−617.
  175. Hochachka, P. Unifying theory of hypoxia tolerance: Molecular/metabolic defense and rescue mechanism for surviving oxygen lack / P. Hochachka et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. — P. 9493−9498.
  176. Hoerter, J.A. Sustained function of normoxic hearts depleted in ATP and phosphocreatine: a 31P-NMR study / J.A. Hoerter et al. // Am. J. Physiol. 1988. — Vol. 255, N 2, Pt. 1. — P. 192−201.
  177. Hoffmann, G.G. Over-expression, purification and characterization of the oligomerization dynamics of an invertebrate mitochondrial creatine kinase / G.G. Hoffmann, W.R. Ellington // Biochim. Biophys. Acta. 2005. -Vol. 1751, N2.-P. 184−193.
  178. Hoger, S. Ischemia and the aging brain. Studies on glucose and energy metabolism in rat cerebral cortex / S. Hoger, G. Krier // Neurobiol. Aging. — 1986. -Vol. 7, N 1. P. 23−29.
  179. Horecky, J. Minimally invasive surgical approach for three-vessel occlusion as a model of vascular dementia in the rat-brain bioenergetics assay / J. Horecky et al. //J. Neurolog. Sci. 2009. — Vol. 283, N 1−2. — P. 178−181.
  180. Hornemann, T. Why is creatine kinase a dimer? Evidence for cooperativity between two subunits / T. Hornemann, D. Rutishauser, T. Wallimann // Biochim. Biophys. Acta. 2000. — Vol. 1480, N 1−2. — P. 365−373.
  181. Hossle, J.P. Distinct tissue specific mitochondrial creatine kinases from chicken brain and striated muscle with a conserved CK framework / J.P. Hossle et al. //Biochim. Biophys. Res. Commun. 1988. — Vol. 151, N 1. — P. 408−416.
  182. Ingwall, J.S. Whole-organ enzymology of the creatine kinase system in heart / J.S. Ingwall // Biochem. Soc. Trans. 1991. — Vol. 19, N4.-P. 1006−1010.
  183. Iyengar, M.R. Creatine kinase as an intracellular regulator / M.R. Iyengar // J. Nuscle Res. Cell Motil. 1984. — Vol. 5, N 5. — P. 527−534.
  184. Jacobs, H. High activity of creatine kinase in mitochondria from muscle and brain and evidence for a separate mitochondrial isoenzyme of creatine kinase /
  185. H. Jacobs, H.W. Heldt, M. Klingenberg // Biochim. Biophys. Res. Commun. -1964.-Vol. 16.-P. 516−521.
  186. Jennings, R.B. High energy phosphates, anaerobic glycolysis and irreversibility in ischemia / R.B. Jennings et al. // Adv. Exp. Med. Biol. 1983. -Vol. 161.-P. 403−419.
  187. Jennings, R.B. Total ischemia III: Effect of inhibition of anaerobic glycolysis / R.B. Jennings et al. // J. Mol. Cell. Cardiol. 1989. — Vol. 21, Suppl.1.-P. 37−54.
  188. Jin, K. Neurogenesis in the dentate subgranular zone and rostral subventricular zone after focal cerebral ischemia in the rat / K. Jin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA-2001.-Vol. 98.-P. 4710−4715.
  189. Jockers-Wretou, E. Immunohistochemical localization of creatine kinase isoenzymes in human tissue / E. Jockers-Wretou, W. Giebel, G. Pfleiderer // Histochemistry. 1977.-Vol. 54, N l.-P. 83−95.129
  190. Joubert, F. CK flux or direct ATP transfer: versatility of energy transfer pathway evidenced by NMR in the perfused heart / F. Joubert et al. // Mol. Cell. Biochem. 2004. — Vol. 256−257, N 1−2. — P. 43−58.
  191. Julio, H. Experimental ischemic stroke: a review / H. Julio, M.D. Garcia //Stroke. 1984.-Vol. 15, N l.-P. 5−14.
  192. Kaasik, A. Energetic crosstalk between organelles: architectural integration of energy production and utilization / A. Kaasik et al. // Circ. Res. -2001.-Vol. 89, N2.-P. 153−159.
  193. Kaldis, P. Functional differences between dimeric and octameric mitochondrial creatine kinase / P. Kaldis, T. Wallimann // Biochem. J. 1995. -Vol. 308.-P. 623−627.
  194. Kammermeier, H. Why do cells need phosphocreatine and a phosphocreatine shuttle / H. Kammermeier // J. Mol. Cell Cardiol. 1987. — Vol. 19, N l.-P. 115−118.
  195. Kanemitsu, F. Characterization of two types of mitochondrial creatine kinase isolated from normal human cardiac muscle and brain tissue / F. Kanemitsu et al. // Electrophoresis. 2000. — Vol. 21, N 2. — P. 266−270.
  196. Kanji, J. Discordant creatine kinase and cardiac troponin T in the workup of acute coronary syndrome / J. Kanji, J. Fan // CJEM. 2010. — Vol. 12, N l.-P. 64−68.
  197. Karmen, N.B. LPO and antiradical defense processes in the liquor of patients with severe craniocerebral injury / N.B. Karmen // Bull. Exp. Biol. Med. — 2005. Vol. 139, N 4. — P. 411−413.
  198. Kasparova, S. A study of creatine kinase reaction in rat brain under chronic pathological conditions chronic ischemia and ethanol intoxication / S. Kasparova et al. //Brain Res. Bull. — 2000. — Vol. 53, N 4. — P. 431−435.
  199. Khvatova, E.M. Effects of delta-sleep inducing peptide (DSIP) and some analogues on the activity of monoamine oxidase type A in rat brain under hypoxia stress / E.M. Khvatova et al. // FEBS Letters. 1995. — Vol. 368. — P. 367−369.
  200. Kim, R.H. Ceruloplasmin enhances DNA damage induced by cysteine/iron in vitro / R.H. Kim, O.J. Kwon, J.W. Park // Biochimie. 2001. -Vol. 83, N6.-P. 487−495.
  201. Klipstein-Grobusch, K. Serum ceruloplasmin as a coronary risk factor in the elderly: the Rotterdam Study / K. Klipstein-Grobusch et al. // Br. J. Nutr. -1999.-Vol. 81.-P. 139−144.
  202. Klomp, L.W. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervous system / L.W. Klomp et al. // J. Clin. Invest. 1996. — Vol. 98, N 1. — P. 207−215.
  203. Klushnik, T.P. Intracellular alteration of the creatine kinase isoforms in brains of schizophrenic patients / T.P. Klushnik et al. // Mol. Chem. Neuropathol. -1991.-Vol. 15, N3.-P. 271−280.
  204. Kottke, M. Location and regulation of octameric mitochondrial creatine kinase in the contact sites / M. Kottke et al. // Biochim. Biobhys. Acta. 1991. -Vol. 1061, N2.-P. 215−225.
  205. Koufen, P. Free radical-induced inactivation of creatine kinase: influence on the octameric and dimeric states of the mitochondrial enzyme (Mib-CK) / P. Koufen et al. // Biochem. J. 1999. — Vol. 344. — P. 413−417.
  206. Krieger, C. Mitochondria, Ca" and neurodegenerative disease / C. Krieger, M.R. Dichen // Eur. J. Pharmacol. 2002. — Vol. 447, N 2−3. — P. 177 188.
  207. Kristian, T. Calcium in ischemic cell death / T. Kristian, B.K. Siesjo // Stroke. 1998. — Vol. 29, N 3. — P. 705−718.
  208. Kuby, S. ATP-creatine transphosphorylase / S. Kuby, E. Noltmann // The Enzymes, 2nd Ed. 6. NY: Academic Press, 1962. — P. 515−603.
  209. Kuzmina, E.I. The evaluation of antioxidant action of medications on modeling systems in vitro / E.I. Kuzmina et al. // Revista de Ozonoterapia. 2009. -Vol. 3. Suppl., № 1. — P. 67−68.
  210. Kuznetsov, A.V. Heterogeneity of mitochondria and mitochondrial function within cells as another level of mitochondrial complexity / A.V. Kuznetsov, R. Margreiter // Int. J. Mol. Sei. 2009. — Vol. 10, N 4. — P. 19 111 929.
  211. Kuznetsov, A.V. Mitochondrial subpopulations and heterogeneity revealed by confocal imaging: possible physiological role? / A.V. Kuznetsov et al. // Biochim. Biophys. Acta. -2006. Vol. 1757, N 5−6. — P. 686−691.
  212. Lai, J.C. Chronic hypoxia in development selectively alters the activities of key enzymes of glucose oxidative metabolism in brain regions / J.C. Lai et al. // Neurochem. Res. 2003. — Vol. 28, N 6. — P. 933−940.
  213. Lee, H.M. Impaired mitochondrial respiration and protein nitration in the rat hippocampus after acute inhalation of combustion smoke / H.M. Lee et al. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2009. — Vol. 235, N 2. — P. 208−215.
  214. Lehninger, A.L. Proton and electric charge translocation in mitochondrial energy transduction / A.L. Lehninger // Adv. Exp. Med. Biol. -1982.-Vol. 148.-P. 171−186.
  215. Lemasters, J.J. Mitochondrial dysfunction in pathogenesis of necrotic and apoptotic cell death / J.J. Lemasters et al. // J. Bioenerg. Biomembr. 1999. -Vol. 31, N4.-P. 305−319.
  216. Lenz, H. Inhibition of cytosolic and mitochondrial creatine kinase by siRNA in HaCaT and HeLaS3-cells affects cell viability and mitochondrial morphology / H. Lenz et al. // Mol. Cell. Biochem. — 2007. — Vol. 306, N 153−62. -P. 153−162.
  217. Levin, R.M. Creatine kinase activity of urinary bladder and skeletal muscle from control and streptozotocin-diabetic rats / R.M. Levin et al. // Mol. Cell Biochem. 1990. — Vol. 97, N 2. — P. 153−159.
  218. Levine, S.R. Human focal cerebral ischemia: evaluation of brain pH and energy metabolism with P-31 NMR spectroscopy / S.R. Levine et al. // Radiology. 1992. — Vol. 185, N 2. — P. 537−544.
  219. Lifshitz, J. Mitochondrial damage and dysfunction in traumatic brain injury / J. Lifshitz et al: // Mitochondrion. 2004. — Vol. 5, N 6. — P. 705−713.132
  220. Lin, L. Determination of the catalytic site of creatine kinase by site-directed mutagenesis / L. Lin et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — Vol. 1206, N l.-P. 97−104.
  221. Lipskaya, T.Yu. Kinetic properties of the octameric and dimeric forms of mitochondrial creatine kinase and physiological role of the enzyme / T.Yu. Lipskaya, M.E. Trofimova, N.S. Moiseeva // Biochem. Int. 1989. — Vol. 19, N 3. -P. 603−613.
  222. Liu, C.Y. Macroenzyme creatine kinase in the era of modern laboratory medicine / C.Y. Liu et al. // J. Chin. Med. Assoc. 2010. — Vol. 73, N 1. — P. 3539.
  223. Loew, A. Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of bovine cytosolic brain-type creatine kinase / A. Loew, B. Bax // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 1998. — Vol. 54, Pt. 5. — P. 989−990.
  224. Lushchak, V.I. Effect of hypoxia on the activity and binding of glycolytic and associated enzymes in sea scorpion tissues / V.L. Lushchak, T.V. Bahnjukova, K.B. Storey // Braz. J. Med. Biol. Res. 1998. — Vol. 31, N 8. -P. 1059−1067.
  225. Lutz, P.L. The brain without oxygen: Causes of failure and mechanisms for survival / P.L. Lutz, G.E. Nilsson. Austin: R.G. Landis, 1997. — 227 p.
  226. Lysenko, A.V. Metabolic features of the adaptive effect of delta-sleep inducing peptide and piracetam under hyperoxic conditions / A.V. Lysenko et al. // Biochemistry (Mosc). 1999. — Vol. 64, N 6. — P. 652−657.
  227. Mahadevan, L.C. The brain isoform of a key ATP-regulating enzyme, creatine kinase, is a phosphoprotein / L.C. Mahadevan et al. // Biochem. J. 1984. -Vol. 222, N l.-P. 139−144.
  228. Malmstrom, B.G. Early and more recent history in the research of multi-copper oxidases / B.G. Malmstrom // Multi-Copper Oxidases / Ed. A. Messerschmidt. Singapore: World Scientific, 1997. — P. 1−22.
  229. Mancuso, C. Mitochondrial dysfunction, free radical generation and cellular stress response in neurodegenerative disorders / C. Mancuso // Front. Biosci.-2007.-Vol. 12.-P. 1107−1123.133
  230. Marklund, S.L. Ceruloplasmin, extracellular-superoxide dismutase, and scavenging of superoxide anion radicals / S.L. Marklund // J. Free Radic. Biol. Med. 1986. — Vol. 2. — P. 255−260.
  231. Masters, C.J. Glycolysis — new concepts in an old pathway / C.J. Masters, S. Reid, M. Don // Mol. and Cell Biochem. 1987. — Vol. 76, N 1. — P. 314.
  232. Mattson, M.P. Energetics and oxidative stress in synaptic plasticity and neurodegenerative disorders / M.P. Mattson, D. Liu // Neuromolecular Med. — 2002. Vol. 2, N 2. — P. 215−231.
  233. Maulik, N. Differential regulation of Bcl-2, AP-1 and NF-kappaB on cardiomyocyte apoptosis during myocardial ischemic stress adaptation / N. Maulik et al. // FEBS Lett. 1999. — Vol. 443, N 3. — P. 331−336.
  234. McLeish, M.J. Relating structure to mechanism in creatine kinase / MJ. McLeish, G.L. Kenyon // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2005. — Vol. 40, N 1. -P. 1−20.
  235. Mezzetti, A. Increased systemic oxidative stress after elective endarterectomy: relation to vascular healing and remodeling / A. Mezzetti et al. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. -1999. Vol. 19. — P. 2659−2665.
  236. Mikhaleva, I. Delta-sleep Inducing Peptide (DSIP) and its Analogues: Sleep and Extra sleep actions / I. Mikhaleva, I. Prudchenko, V. Ivanov // Peptides, 1992. Escom, 1993. — P. 663−664.
  237. , A.F. 15N-NMR characterization of His residues in and around the active site of FeSOD / A.F. Millera, E. Yikilmaza, S. Vathyamb // BBA -Proteins and Proteomics. 2010. — Vol. 1804, Issue 2. — P. 275 — 284.
  238. Mlynarik V. Creatine kinase reaction rates in rat brain during chronic ischemia / V. Mlynarik // MAGMA. 1998. — Vol. 7, N 3. — P. 162−165.
  239. Monge, C. Regulation of respiration in brain mitochondria and synaptosomes: restriction of ADP diffusion in situ, roles of tubulin, and mitochondrial creatine kinase / C. Monge et al. // Mol. Cell. Biochem. 2008. — Vol. 318, N 1−2. — P. 147−165.
  240. Monsalve, M. Mitochondrial dysfunction in human pathologies / M. Monsalve et al. // Front. Biosci. 2007. — Vol. 12.-P. 1131−1153.
  241. Muhlebach, S.M. Evolution of the creative kinases. The chicken acidic type mitochondrial creatine kinase gene as the first nonmammalian gene / S.M. Muhlebach et al. // J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271, N 20. — P. 11 920−11 929.
  242. Mukhopadhyay, C.K. Identification of the prooxidant site of human ceruloplasmin: a model for oxidative damage by copper bound to protein surfaces / C.K. Mukhopadhyay et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1997. — Vol. 94. — P. 11 546−11 551.
  243. Muller, M. Cardiolipin is the membrane receptor for mitochondrial creatine phosphokinase. / M. Muller et al. // J. Biol. Chem. 1985. — Vol. 260, N6.-P. 3839−3843.
  244. Nakatomi, H. Regeneration of hippocampal pyramidal neurons after ischemic brain injury by recruitment of endogenous neural progenitors / H. Nakatomi et al. // Cell. 2002. — Vol. 110. — P. 429−441.
  245. Nanji, A.A. Heat-shock gene expression in alcoholic liver disease in the rat is related to the severity of liver injury and lipid peroxidation / A.A. Nanji et al. //Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1995. — Vol. 210, N 1. — P. 12−19.
  246. Newmeyer, D.D. Mitochondria: releasing power for life and unleash machineries of death // D.D. Newmeyer, S. Ferguson-Miller // Cell. 2003. — Vol. 112.-P. 481−490.
  247. Onodera, H. Mononucleotide metabolism in the rat brain after transient ischemia / H. Onodera, K. Iijima, K. Kogure // J. Neurochem. 1986. — Vol. 46, N6.-P. 1704−1710.
  248. Orellana, J.A. Modulation of brain hemichannels and Gap junction channels by pro-inflammatory agents and their possible role in neurodegeneration / J.A. Orellana et al. // Antioxid. Redox. Signal. 2009. — Vol. 11, N 2. — P. 369 399.
  249. Osaki, S. Mobilization of liver iron by ferroxidase (ceruloplasmin) / S. Osaki, D.A. Johnson // J. Biol. Chem. 1969. — Vol. 244. — P. 5757−5758.
  250. Oury, T.D. Compartmentalization of radical reactions / T.D. Oury et al. // The Oxygen Paradox / Eds. K.J.A. Davies, F.S. Ursini. Padova: CLEUP University Press, 1995.-P. 195−207.
  251. Parent, J.M. Rat forebrain neurogenesis and striatal neuronal replacement after focal stroke / J.M. Parent et al. // Ann. Neurol. 2002. — Vol. 52, N6.-P. 802−813.
  252. Park, I.R. Hypoxia in synaptosomes: oxygen thresholds for energy metabolism // I.R. Park, M.B. Thorn, H.S. Bachelard // Biochem. Soc. Trans. -1985. Vol. 13, N 5. — P. 916−926.
  253. Patel, B.N. Alternative RNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositol anchored ceruloplasmin in mammalian brain / B.N. Patel, R.J. Dunn, S. David // J. Biol. Chem. — 2000. — Vol. 275. — P. 4305−4310.
  254. Peng, J. Stress proteins as biomarkers of oxidative stress: effects of antioxidant supplements / J. Peng, G.L. Jones, K. Watson // Free Rad. Biol. Med. -2000.-Vol. 28, N 11.-P. 1598−1606.
  255. Perez-Pinzon, M.A. Role of reactive oxygen species and protein kinase C in ischemic tolerance in the brain / M.A. Perez-Pinzon, K.R. Dave, A.P.Raval // Antioxid. Redox Signal. 2005. — Vol. 7, N 9−10. — P. 1150−1157.
  256. Perrya J.J.P. The structural biochemistry of the superoxide dismutases / J.J.P. Perrya et al. // BBA Proteins and Proteomics. — 2010. — Vol. 1804, Issue 2. — P. 245 — 262.
  257. Perryman, M.B. Molecular heterogeneity of creatine kinase isoenzymes / M.B. Perryman et al. // Biochem. Biophys. Acta. 1983. — Vol. 747, N 3. — P. 284 290.
  258. Phillis, J.W. Cyclooxygenases, lipoxygenases, and epoxygenases in CNS: their role and involment in neurological disorders / J.W. Phillis, L.A. Horrocrs, A.A. Farooqui // Brain Res. Rev. 2006. — Vol. 52, N 2. — P. 201−243.
  259. Pintoa, A.F. Reductive elimination of superoxide: Structure and mechanism of superoxide reductases / A.F. Pintoa, J.V. Rodriguesa, M. Teixeira // BBA-Proteins and Proteomics. -2010. Vol. 1804, Issue 2. — P. 285−297.
  260. Plaschke, K. Permanent cerebral hypoperfusion: «preconditioning-like» effects on rat energy metabolism towards acute systemic hypotension / K. Plaschke et al. // Brain Res. 2000. — Vol. 858, N 2. — P. 363−370.
  261. Prudchenko, I.A. Biochemical approaches to mechanism of delta sleep inducing peptide (DSIP) action / I.A. Prudchenko et al. // Peptides: Chemistry, Structure and Biology. Mayflower Scientific Ltd., 1996. — P. 667−668.
  262. Puddu, P. The emerging role of cardiovascular risk factor-induced mitochondrial dysfunction in atherogenesis / P. Puddu et al. // J. Biomed. Sci. -2009.-Vol. 16.-P. 112.
  263. Quest, A.F. Phosphorylation of chicken brain-type creatine kinase affects a physiologically important kinetic parameter and gives rise to protein microheterogeneity in vivo / A.F. Quest et al. // FEBS Lett. 1990. — Vol. 269, N 2. — P. 457−464.
  264. Ramanathan, L. Antioxidant responses to chronic hypoxia in the rat cerebellum and pons / L. Ramanathan, D. Gozal, J.M. Siegll // J. Neurochem. -2005. Vol. 93, N 1. — P. 47−52.
  265. Reimer, K.A. Energy metabolism in the reversible and irreversible phases of sever myocardial ischemia / K.A. Reimer, R.B. Jennings // Acta Med. Scand. Suppl. -1981.- Vol. 651. P. 19−27.
  266. Renez-Pinzon, M.A. Role of reactive oxygen species and protein kinase C in ischemic tolerance in the brain / M.A. Rerez-Pinzon, K.R. Dava, A.P. Raval // Antioxid. Redox. Signal. 2005. — Vol. 9−10. — P. 1150−1157.
  267. Rojo, M. Mitochondrial creatine kinase mediates contact formation between mitochondrial membranes / M. Rojo et al. // J. Biol. Chem. 1991. — Vol. 266, N 30. — P. 20 290−20 295.
  268. Rossi, A.M. Innervation is required to stabilize and amplify creatine kinase activity in regenerated extensor digitorum longus muscles of rats / A.M. Rossi, N. Savarese, R. Cotrufo // Int. J. De. Neurosci. 1987. — Vol. 5, N 5−6. — P. 429−433.
  269. Saks, V. The creatine kinase in health and disease — a bright future ahead? / V. Saks et al. // Subcell. Biochem. 2007. — Vol. 46. — P. 309−334.
  270. Sappey-Marinier, D. Decreased phosphorus metabolite concentrations and alkalosis in chronic cerebral infarction / D. Sappey-Marinier et al. // Radiology. 2002. — Vol. 182. — P. 29−34.
  271. Sarkar, J. Role of ceruloplasmin in macrophage iron efflux during hypoxia / J. Sarkar et al. // J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278. — P. 44 018−44 024.
  272. Sas, K. Mitochondria, metabolic disturbances, oxidative stress and the kynurenine system, with focus on neurodegenerative disorders / K. Sas et al. // J. Neurol. Sci. 2007. — Vol. 257, N 1−2. — P. 221−239.
  273. Scaini, G. Methylphenidate increases creatine kinase activity in the brain of young and adult rats / G. Scaini et al. // Life Sci. 2008. — Vol. 83, N 23−24. -P. 795−800.
  274. Schlattner, U. Divergent enzyme kinetics and structural properties of the two human mitochondrial creatine kinase isoenzymes / U. Schlattner et al. // Biol. Chem.-2000.-Vol. 381, N 11.-P. 1063−1070.
  275. Schlattner, U. Mitochondrial creatine kinase in human health and disease / U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner, T. Wallimann // Biochim. Biophys. Acta. -2006.-Vol. 1762, N 2.-P. 164−180.
  276. Schlattner, U. Octamers of mitochondrial creatine kinase isoenzymes differ in stability and membrane binding / U. Schlattner, Т. Wallimann // J. Biol. Chem.-2000.-Vol. 275, N23.-P. 17 314−17 320.
  277. Schnyder, T. Localization of reactive cysteine residues by maleidoyl undecagold in the mitochondrial creatine kinase octamer / T. Schnyder et al. // J. Struct. Biol. 1995. — Vol. 114, N 3. — P. 209−217.
  278. Schurr, A. Lactate, glucose and energy metabolism in the ischemic brain / A. Schurr // Int. J. Mol. Med. 2002. — Vol. 10, N 2. — P. 131−136.
  279. Seegers, H.C. Calcium-independent phospholipase A (2)-derived arachidonic acid is essential for endothelium-dependent relaxation by acetylcholine / H.C. Seegers, R.W. Gross, W.A. Boyle // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002. -Vol. 302, N3.-P. 918−923.
  280. Segelmark, M. Binding and inhibition of myeloperoxidase (MPO): a major function of ceruloplasmin? / M. Segelmark et al. // Clin. Exp. Immunol. -1997.-Vol. 108.-P. 167−174.
  281. Semenza, G.L. Perspectives on oxygen sensing / G.L. Semenza // Cell. — 1999.-Vol. 98, N3.-P. 281−284.
  282. Semenza, G.L. Regulation of mammalian O2 homeostasis by hypoxia-inducible factor 1 / G.L. Semenza // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999. — Vol. 15. -P. 551−578.
  283. Seppet, E.K. Structure-function relationships in the regulation of energy transfer between mitochondria and ATPases in cardiac cell / E.K. Seppet et al. // Exp. Clin. Cardiol.-2006.-Vol. 11, N 3.-P. 189−194.
  284. Shen, W. Expression of creatine kinase isoenzyme genes during postnatal development of rat brain cerebellum: Evidence for transcriptional regulation / W. Shen et al. // Biochem. J. 2002. — Vol. 367, N 2. — P. 369−380.
  285. Siesjo, B.K. Brain energy metabolism / B.K. Siesjo- ed. J. Wiley and Sons. 1978.-607 p.
  286. Siesjo, B.K. Role and mechanisms of secondary mitochondrial failure / B.K. Siesjo // Acta Neurochir. Suppl. 1999. — Vol. 73. — P. 7−13.
  287. Sims, N.R. Energy metabolism and selective neuronal vulnerability following global cerebral ischemia / N.R. Sims // Neurochem. Res. 1992. -Vol. 17, N9.-P. 923−931.
  288. Sims, N.R. Mitochondrial glutathione: a modulator of brain cell death / N.R. Sims, M. Nilsson, H. Muyderman // J. Bioenerg. Biomembr. 2004. -Vol. 36, N4.-P. 329−333.
  289. Soboll, S. Octamer-dimer transitions of mitochondrial creatine kinase in heart disease / S. Soboll et al. // J. Mol. Cell. Cardiol. 1999. — Vol. 31, N 4. -P. 857−866.
  290. Speer, O. Octameric mitochondrial creatine kinase induces and stabilizes contact sites between the inner and outer membrane / O. Speer et al. // Biochem. J. 2005. — Vol. 385. — P. 445−450.
  291. Stachowiak, O. Oligomeric state and membrane binding behaviour of creatine kinase isozymes: implications for cellular function and mitochondrial structure / O. Stachowiak et al. // Mol. Cell. Biochem. 1998. — Vol. 184, N 102. -P. 141−151.
  292. Stanika, R.I. Coupling diverse routes of calcium entry to mitochondrial dysfunction and glutamate excitotoxicity / R.I. Stanika et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. — Vol. 106, N 24. — P. 9854−9859.
  293. Stern, R.V. Partial purification of the rat erythrocyte ceruloplasmin receptor monitored by an electrophoresis mobility shift assay / R.V. Stern, E. Frieden//Anal. Biochem. 1993. — Vol. 212, N l.-P. 221−228.
  294. Stoj, C. Cuprous oxidase activity of yeast Fet3p and human ceruloplasmin: implication for function / C. Stoj, D.J. Kosman // FEBS Lett. — 2003. Vol. 554. — P. 422−426.
  295. Streijger, F. Complete brain-type creatine kinase deficiency in mice blocks seizure activity and affects intracellular calcium kinetics / F. Streijger et al. //Epilepsia.-2010.-Vol. 51, N l.-P. 79−88.
  296. Streijger, F. Structural and behavioural consequences of double deficiency for creatine kinases BCK and UbCKmit / F. Streijger et al. // Behav. Brain Res. 2005. — Vol. 157, N 2. — P. 219−234.
  297. Suzuki, Y.J. Oxidants as stimulators of signal transduction / Y.J. Suzuki, H.J. Forman, A. Sevanian // Free Radic. Biol. Med. 1997. — Vol. 22, N 1−2. -P. 269−285.
  298. Takagi, Y. Creatine kinase and its isozymes / Y. Takagi, T. Yasuhara, K. Gomi //Rinsho Byori. — 2001. Suppl. 116.-P. 52−61.
  299. Thulborn, K.R. A 31P nuclear magnetic resonance in vivo study of cerebral ischaemia in the gerbil / K.R. Thulborn et al. // J. Cereb. Blood Flow Metab. 1982. — Vol. 2, N 3. — P. 299−306.
  300. Timohhina, N. Direct measurement of energy fluxes from mitochondria into cytoplasm in permeabilized cardiac cells in situ: some evidence for Mitochondrial Interactosome / N. Timohhina et al. // J. Bioenerg. Biomembr. -2009. Vol. 41, N 3. — P. 259−275.
  301. Tonin, A.M. Inhibition of creatine kinase activity by lysine in rat cerebral cortex / A.M. Tonin // Metab. Brain. Dis. 2009. — Vol. 24, N 2. — P. 349 360.
  302. Travers, F. Transient-phase studies on the creatine kinase reaction. The analysis of a reaction pathway with three intermediates / F. Travers, T.E. Barman, R. Bertrand//Eur. J. Biochem. 1979. — Vol. 100, N1.-P. 149−155.
  303. Tuon, L. Mitochondrial respiratory chain and creatine kinase activities in mdx mouse brain / L. Tuon et al. // Muscle Nerve. 2010. — Vol. 41, N 2. -P. 257−260.
  304. Tylkova, L. Architectural and functional remodeling of cardiac and skeletal muscle cells in mice lacking specific isoenzymes of creatine kinase / L. Tylkova // Gen. Physiol. Biophys. 2009. — Vol. 28, N 3. — P. 219−224.
  305. Ueda, M. Pyruvate dehydrogenase activity and energy metabolite level following bilateral common carotid artery occlusion in rat brain / M. Ueda et al. // Life Sci. 2000. — Vol. 67, N 7. — P. 821−826.
  306. Valdez, L.V. Heart mitochondrial nitric oxide synthase. Effects of hypoxia and aging / L.B. Valdez et al. // Mol. Aspects Med. 2004. — Vol. 25, N 1−2.-P. 49−59.
  307. Vanden, T. Reactive oxygen species released from mitochondria during brief hypoxia induce preconditioning in cardiomyocytes / T. Vanden et al. // J. Biol. Chem. 1998.-Vol. 273.-P. 18 092−18 098.
  308. Vannuccii, R.C. Glycolysis and perinatal hypoxic-ischemic brain damage / R.C. Vannuccii, R.M. Brucklacher, S.J. Vannuccii // Dev. Neurosci. -2005.-Vol. 27, N2−4.-P. 185−190.
  309. Vendelin, M. Analysis of functional coupling: mitochondrial creatine kinase and adenine nucleotide translocase / M. Vendelin, M. Lemba, V.A. Saks // Biophys. J. 2002. — Vol. 87, N l.-P. 696−713.
  310. Vernoux, N. Interfacial behavior of cytoplasmic and mitochondrial creatine kinase oligomeric state / N. Vernoux et al. // Biopolymers. 2006. — Vol. 81, N4.-P. 270−281.
  311. Viegas, C.M. Experimental evidence that ornithine and homocitrulline disrupt energy metabolism in brain of young rats / C.M. Viegas et al. // Brain Res. -2009.-Vol. 1291.-P. 102−112.
  312. Voloboueva, L.A. Overexpression of mitochondrial Hsp70/Hsp75 protects astrocytes against ischemia injury in vitro / L.A. Voloboueva et al. // J. Cereb. Blood Flow Metab. 2008. — Vol. 28, N 5. — P. 1009−1016.
  313. Wallimann, T. Creatine kinase in non-muscle tissues and cells / T. Wallimann, W. Hemmer // Mol. Cell Biochem. 1994. — Vol. 133−134. — P. 193 220.
  314. Wallimann, T. Some new aspects of creatine kinase (CK): compartmentation, structure, function and regulation for cellular and mitochondrial143bioenergetics and physiology / T. Wallimann et al. // Biofactors. 1998. — Vol. 8, N3−4.-P. 229−234.
  315. Walzel, B. Novel mitochondrial creatine transport activity: implications for intracellular creatine compartments and bioenergetics / B. Walzel et al. // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277. — P. 37 503−375 511.
  316. Wang, P.F. Loop movement and catalysis in creatine kinase / P.F. Wang et al. // IUBMB Life. 2005. — Vol. 57, N 4−5. — P. 355−362.
  317. Whittaker, J.W. Metal uptake by manganese superoxide dismutase / J.W. Whittaker // BBA Proteins and Proteomics. — 2010. — Vol. 1804, Issue 2. -P. 298−307.
  318. Wirz, T. A unique chicken B-creatine kinase gene gives rise to two B-creatine kinase isoproteins with distinct N termini by alternative splicing / T. Wirz et al. // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265, N 20. — P. 11 656−11 666.
  319. Wojcik, L. Neurogenesis in gerbil hippocampus following brain ischemia: Focus on the involvement of metalloproteinases / L. Wojcik et al. // Acta Neurobiol. Exp. 2009. — Vol. 69. — P. 52−61.
  320. Wyss, M. Creatine and creatinine metabolism / M. Wyss, R. Kaddurah-Daouk//Physiol. Rev.-2000.-Vol. 80.-P. 1107−1213.
  321. Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase from chicken brain / M. Wyss et al.//J. Biol. Chem. 1990.-Vol. 265.-P. 15 900−15 908.
  322. Yamakuraa, F. Post-translation modification of superoxide dismutase / F. Yamakuraa, H. Kawasakib // BBA Proteins and Proteomics. — 2010. — Vol. 1804, Issue 2.-P. 318−325.
  323. Yamashita, T. Sub ventricular zone-derived neuroblasts migrate and differentiate into mature neurons in the post-stroke adult striatum / T. Yamashita et al. // J. Neurosci. 2006. — Vol. 26. — P. 6627−6636.
  324. Zecchini, E. Mitochondrial calcium signaling: message of life and death / E. Zecchini et al. // Ital. J. Biochem. 2007. — Vol. 56, N 4. — P. 235−242.
  325. Zhou, L. Impact of anaerobic glycolysis and oxidative substrate selection on contractile function and mechanical efficiency during moderate severity ischemia / L. Zhou et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2008. — Vol. 295. -P. H939-H945.
  326. Zhuravliova, E. Social isolation in rats inhibits oxidative metabolism, decreases the content of mitochondrial K-Ras and activates mitochondrial hexokinase / E. Zhuravliova et al. // Behay. Brain Res. 2009. — Vol. 205, N 2. -P. 377−383.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?