Изучение биосинтеза сывороточных белков в бесклеточных системах
Диссертация
Трансферрин синтезируется дл^о на полирибосомах, связанных с мембранами эндоплазматического ретикулума. Через 15 мин после введения метки трансферрин накапливается в цистернах шероховатого ретикулума. Через 20 мин максимальное содержание радиоактивного трансферрина наблюдается во фракции гладкого ретикулума. В аппарате Гольджи радиоактивный трансферрин обнаруживается через 30 мин. Секреция… Читать ещё >
Содержание
- ВВЕДЕНИЕ. б
- ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- Глава I. " Церулоплазмин и трансферрин — металлопротеиды плазмы крови
- 1. 1. Структура и функции церулоплазмина
- 1. 2. Биосинтез церулоплазмина.. «
- 1. 3. Строение трансферрина
- 1. *4″ Биологическая роль трансферрина
- 1. 5. » Биосинтез трансферрина
- 2. *1. Топография синтеза секреторных белков
- 2. 2. Транспорт белков через мембраны
- 3. 1. Выделение полирибосом из печени крысы
- 3. 2. Выделение суммарной полирибосомной РНК из печени крысы
- 3. 3. Выделение суммарной высокомолекулярной РНК из цитоплазмы печени крысы
- 3. 4. Получение фракций РНК, обогащенных последовательностями мРНК церулоплазмина и. трансферрина
- 3. 5. Выделение поли (А)-содержащей РНК
- 3. 6. Получение экстракта из зародышей пшеницы
- 3. 7. Трансляция РНК в бесклеточной системе из зародышей пшеницы
- 3. 8. 1. Получение лизата ретикулоцитов кролика
- 3. «8−2i Обработка лизата ретикулоцитов. кролика микрококковой нуклеазой
- 3. 9. Трансляция. РНК в лизате ретикулоцитов кролика
- 3. 11. Трансляция полирибосом из печени крысы в реконструированной, системе. полирибосомы + клеточный сок
- 3. 12. Иммунопреципитация продуктов трансляции
- 3. 13. Электрофорез радиоактивных белков
- 3. 13. Д. Электрофорез в трубках. «
- 3. 13,2. Электрофорез в пластинчатом полиакриламицном геле
- 3. 14. Радиоавтография. и флюография. полиакриламидных гелей
- 3. 15. 1. Выделение микросом
- 3. 15. 2. Выделение фракции аппарата Гольдки
- 4. 1. Характеристика системы синтеза белка из зародышей пшеницы
- 4. *2. Характеристика реконструированной системы полирибосомы + клеточный сок. из печени крысы
- 4. 3. Характеристика лизата из ретикулоцитов кролика как беоклеточной системы трансляции мРНК
- 5. 1. Биосинтез церулоплазмина в бесклеточной системе из зародышей пшеницы
- 5. 2. Биосинтез церулоплазмина в реконструированной системе полирибосомы + клеточный сок .»
- 5. 3. Биосинтез церулоплазмина в лизате из ретикулоцитов кролика
- 6. 1. Биосинтез трансферрина в бесклеточной системе из зародышей пшеницы
- 6. 2. Биосинтез трансферрина в реконструированной системе полирибосомы +клеточный сок
- 6. 3. Биосинтез трансферрина в лизате ретикулоцитов кролика
Список литературы
- Василец И.М. Церулоплазмины, их молекулярная структура и биологические функции. Уоп.биол.химии 1973″ 14, 172−201, «Наука"t М.
- Вахарловский В.Г., Гайцхоки B.C., Киселев О. И., Мошков К.А.,
- Цучкова Л.В., Шавловский М. М., Щульман В. Ш., Нейфах С. А. Генетический дефект синтеза церулоплазмина в полирибосомах печени при болезни Вильсона-Коновалова. Докл. АН СССР 1975, 222, 3, 716−719.
- Гайцхоки B.C. Выделение информационных РНК эукариотических клеток. В кн.: Итоги науки и техники, ВИНИТИ АН СССР, сер. Мол.биол. 1976, 7,8−57.
- Гайцхоки B.C. Молекулярная организация эукариотическихинформационных РНК. Мол.биол. 1979, 13, 4, 725−751.
- Гайцхоки B.C. Информационные РНК клеток животных.1. Медицина, М., 1980.
- Гайцхоки B.C., Львов В. М., Шварпман А. Л., Нейфах С.А.
- Физико-химическая характеристика высокоочищенной мРНК церулоплазмина из печени крысы. Мол.биол. 1979, 13, 5, 1147*1160.
- Гайцхоки B.C., Тимченко H.A., Тимченко Л. Т., Зфчкова Л.В.,
- Асланов Х.А., Салихов Т. А. Характеристика полирибосом печени дернен, синтезирующих трансферрин. Биохимия 1981,46,8,1426−1434.
- Гайцхоки B.C., Тимченко H.A., Тимченко Л. Т., Цучкова Л.В.,
- Асланов Х.А., Салихов Т. А. Биосинтез и посттрансля-циооное созревание трансферрина в субклеточных фракциях печени крысы. Биохимия 1982, 47, I, 13−18.- 161
- Дамащун Г., Дамашун X., Каюшина Р. Л., Кребер Р., Мошков К.А.,
- Мюллер Й.» Нейфах С. А., Шршель X., Шавловский М. М., Бельке Ю. Определение молекулярного веса церулоплазми-на человека при помощи гидродинамических методов и рентгеновского малоуглового рассеяния. Биофизика 1976, I, вып.6, 965-^970.
- Львов В.М., Шварцдаан АЛ., Гайцхоки B.C., Скобелева H.A.,
- Фролова Л.Ю., Нейфах С. А. Ядерные предшественники информационной РНК, кодирующей церулоплазмин, из пече- . w W tни крысы. Мол.биол. 198I, 15, 4, 845−856.
- Нейфах С.А., Алейникова Т. Д., Гайцзоки B.C., Цучкова Л.В.,
- Монахов Н.К. Внутриклеточные белки-предшественники церулоплазмина. Докл. АН СССР 1979, 244, I, 238*240.
- Нейфах С .А., Вахарловский В. Г., Гайцхоки B.C., Монахов Н.К.,
- Цучкова Л.В., Шварцман А. Л. Экспрессия гена церулоплазмина при болезни Вильсона-Коновалова. Вестник АМН СССР 1982, I, 53−63.
- Носиков В.В., Брага Э. М., Шварцман А. Л., Львов В.М.,
- Гайцхоки B.C., Киселев Л. Л., Скобелева H.A., Фролова1.• ,
- Л.Ю., Нейфах С. А. Структурная организация гена церулоплазмина. Мол.биол. 1981, 15, 4, 835−844.
- Цучкова Л.В., Гайцхоки B.C., Вахарловский В.Г., Шварцман
- А.Л., Щульман В. Ш., Форкамф-Лауэ П.И., Нейфах С. А. Молекулярный дефект синтеза и созревания церулоплазмина при мутации Вильсона-Коновалова. Генетика 1982, ЗВ, 5, 14−21.
- Тимченко H.A., Тимченко Л. Т., Шварцман А. Л., Салихов Т.А.,
- Гайцхоки.В.С. .мРНК трансферрина из печени крысы. Мол.биол. 1983, 17, 2, 322−329.- 162
- Тимченко Н.А., Шварщяан А. Л., Салихов Т.А., Гайцхоки В.С.
- Выделение высокоочшценной мРНК, кодирующей трансфер-рин, из печени крысы" Мол. биол", микробиол., ви-русол. 1983, I, 2, 33−35.
- Фролова Л.Ю., Шварцман А. Л., Скобелева Н. А., Львов В.М.,
- Ciechanover A., Schwartz A., Dautly-Varsat A., Lodish H.F.
- Kinetics of internalization and recycling of transferrin and the transferrin receptor in a human hepatoma cell line1- J.Biol.Chem*. 1983″ 258. 16, 9681-• mmm *9689 i- 165
- Claries A.D., Gautier A.E., Edgl M.D., Knowles J.R.
- Targeted point mutation that creates a unique EcoRI site within the signal codons of the-lactamase gene without altering enzyme secretion or proces4 • «sing. J.Biol.Chetn. 1982, 2J57, 14, 7930−7932.
- Cbchet M., Gagnon P., Hen R., Maroteaux L. „Perrin P. ,
- Chem. 1977- 252, 22, 8310−8319. „t. .44! H.g., Noort W.L. Isolation of rat transferrin using
- CUBr-activated Sepharose 4B. J. Clin. Ch em! Clin!'4. .
- Gagnon J., Talmiter R.D., Walsh R. Al Cbmparison of the
- NH^-terminal sequence of ovalbumin as synthesized in vitro and in vivo. J.Biol.Chem. 1978, 253. 20, 7664−7668.4 • • *
- Gorinsky B., Horsburgh C., Lindley P.F., Moss D.'s-. ,
- Habener J.P., Chang H.T., Potts J.T. Enzymic processingof pro parathyroid hoimone by cell-free extracts of parathyroid glands. Biochemistiy 1977,16,11,3910−3917.
- Harano T., Otnura T-. Biogenesis of endoplasmic reticulummembrane in rat liver cells. III. Biogenesis of NADPH cytochrome c reductase and cytochrome b^ by loosely bound ribosomes. JCBiochem. (Tokyo) 1978, 84, I, 213−223.
- Hart E.B., Sfceehbock H., Waddel I., Elvehjem Cf"A.1.on in nutrition. VII'. Cbpper as a supplement to iron for hemoglobin building in the rat*. J.Biol. Chem. 1928, J7, 2, 797−8I2V
- Chem. I9821, 251, 15 054−15 058−4 1 ' *
- Biochemistry 1976, I, 15−19.t * “. •
- Kingston B.“, Kingston B.Ii., Putnam F.W. Chemical evidence that proteolytic cleavage causes the heterogeneity present in human ceruloplasmin preparation.4 t
- Pro c. Nat I’i Ac a d. S*c i • USA 1977, 74, 12, 5377−5381: § „.. .82l Klausner R. D.*, Ashwell G., Van Renswoude J., Harford J.B., m .
- Bridges K^R. Binding of apotransferrin to R 562cellsi explanation of the transferrin cycle.
- ProclNatlCAca d. Sci'. USA 1983, 80, 8- 2263−2266v „“ •. • .83'i Klausner R. D., Van Renswoude J. * Ashwell G., Kempf C., Sehechter A.N., Dean A., Bridges K. Rl Receptormediated endocytosis of transferrin in K 562 Ce lie. * „
- J.BioTlC&iem'. 1983, 258. 8, 4715−4724. $ * • * • <84*1 KreibichG., Czako-Graham H., Grebenan R., S’abat ini D. D.
- EurtJCBiochertf: 1980, III, I, 49−584 • •
- Lodish H.p., Rong N., Suider M., Straus G.J. A.M.
- Heurmodson M.A. Amino acid sequence of honeybee prepromellitin synthesized in vitro"4 t • • •
- ProcCNatKAcad.Sci. USA 1978, 75, 2, 701−704.i ••97s- Maccecchini M.L., Rudin Y., Sfchatz G. Transport of proteins across the mitochondrial outer membrane. Jl
- AcadtSci’I USA 1982, 72″ 8, 2504−2 5084 • • •1.0T Magnusson S.“, Sottrup-Jensen Ii/,Petersen T.E., Morris H.R., Dell
- Mazurier J., Met z-Boutique X., Jolles J., Spik C.“
- Montreil J., Jolles P. Human lactotransferrin: molecular, functional and evolutionary comparisons with human serum transferrin and hen ovotransferrin. Experientia 1983, 39, I35-I4I!105.* McKnight G. S., Lee D. C., Hemmaplardh p., Pinch A,
- McKnight G.S., PalmiterR.D.' Transcriptional regulation of the ovalbumin and conalbumin genes by steroid hormones in chicken oviduct! J. BiolVCihem'. 1979, 254, 18, 9050−9058!- 175
- Meek R.L., Walsh K.A., Palmiter R.D. The signal sequenceof ovalbumin is located near the NH^-t erminus. J.Biol. Cfrem. 1982, 257, 20, 1224−1225.
- Mercier JlC., Gaye T. Early events in secretion of mainmilk proteins! occurrence of precursors. J. Dairy Science 1982, 65″ 299−316.
- Metz-Boutique M. H, Mazurier J., Jolles J., Spik GV,
- Montreil J. f, Jolles Pi The present state of the human lactoferrin sequence'. Study and alignment of the cyanogen bromide fragment and characterization of N- and C-t erminal domains. BIochim. Biophy s. Acta 1981, 670. 2, 243−254.
- Meyer D.J., Dobb erst ein B. A membrane component essential for vectorial translocation of nascent proteins across the endoplasmic reticulums requirements for its extraction and reassociation with the membrane. Jl Cell Biol. 1980, 87″ 2″ 498−502.
- Greaves Iff* The transferrin receptors' Trands
- I& IPatzeit 0.> Labrecque A.D., Duguid jC’B^» Gar roll R-11 «4 at
- JvP^ Chambon The chicken conalbumin genetstudies of the organization of cloned DNAs'.- • ~t «- .
- Bucl^ Acids Res^' 1979- O- 2731−2749^ 134^ Plowman G^D-^ Brown Ji*^- Boris CiAl^' Sohoder J-'-• «4 * ¦
- Hikinmaa B'.t Sussman H. h-, Hellstrom RlB,'" — #
- V, J*-1Peptprotein Re^ I982fi-I, 40−53V4 —. — 4 4» I ¦ 44'137^ Puchkova Ii- 7- - Gaitskhoki V.S. t I/'vov Monakhov1 • ¦ 1 * -- 4 •
- JlBiolCChew! 1979» 24, 23, 120I3-I20I9fl-4 •• • «148s! Schreiber Gvl Dryburgh Hi, Weigand K., Schreiber MV,•. * ' *
- Witt J1! Seydewitz Hi- Howlett G’l Intracellular precursor foims of transferring acid glycoprotein and «?-antitrypsin in human liverl Arch!
- BiochemlBiophysl 1981, 212. 2, 319−328V≤> • «1.9l Schule Gl, Blackburn Pi Role of mammalian RNAse inhibitor in cell-free protein synthesis! ProclNatll• * MM ' • '
- AcadvScil USA 19 791 10, 4898−4902*1• 1 • ' • • • •1.0I Schwartzman Alll- Gaitskhoki V.S., E’vov V. Ml j Hosikov» • 1 », «
- V^V.l Braga ElMl- Prolova iCYul’l Skobeleva N. Aly1 «1 *
- Diabetes 1978, 27, T? 145−148. 153V Steiner DM Insulin today- Diabetes 1977, ?6, 322−340. 154- Steiner, Guinn P. S., Chan S. J, Marsh J-, Tager H.S.
- Processing mechanisms in the biosynthesis of pro-t einst Ann. NiTi Acadl Seil 1980, ?45, I-I6"l I55!^ Steiner Quinn P. S.», Pat zeit CI'- Chan S. tfi, Marsh J.,
- Blobel Gl Tryptic digestion and reconstitution of translocation activity for nascent presecretoiy184.. tt proteins across microsomal membranes. Proci. Natlv4 » .
- X76C Williams JV, Eli em an T. C- Kingston JlBl,' Wilkins A. Gl,•
- J.Biol'i'Ohemi I983V 258. 8, 4972−4976V.1811 Zagorsk I W-1 Preparation and characterization of a wheat embryo cell-free extract active in the synthesis ofkigh molecular weight viral polypeptides-*
- Anal^Biochant 1978, ?g I, 316−333'-—. •, 182^ Zanderer M-, liberti P., Baglioni Gt Distribution ofkistone messenger RHA among free and membrane-associated polyribosomes of a mouse myeloma cell line^ JlMol^Biol^ I973t 79» 3, 577−586-