Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп

Диссертация: Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость. Практическая значимость настоящей работы состоит в расширении и углублении знаний о роли структурно-функциональных изменений МДГ в механизмах адаптации к изменяющимся факторам внешней среды, а также в выявлении четкой корреляции между индукцией глиоксилатного цикла и синтезом тетрамерной формы МДГ. МДГ находит широкое применение в исследовательской практике, являясь… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Физиолого-биохимическая характеристика бактерий Macromonas bipunctata и Rhodopseudomonas palustiis
      • 1. 1. 1. Особенности метаболизма бесцветных серобактерий
  • М. bipunctata
    • 1. 1. 2. Эколого-биохимическая характеристика фототрофных бактерий
    • R. palustrisЮ
      • 1. 1. 3. Особенности генома R. palustris
      • 1. 1. 4. Распространение и практическое значение исследуемых бактерий
      • 1. 2. Сравнительная характеристика МДГ из организмов различных таксономических групп
      • 1. 2. 1. Способы получения высокоочищенных препаратов МДГ
      • 1. 2. 2. Общая характеристика каталитического действия
      • 1. 2. 3. Кинетические параметры
      • 1. 2. 4. Влияние концентрации ионов водорода
      • 1. 2. 5. Влияние интермедиатов и ионов
      • 1. 2. 6. Температурный оптимум
      • 1. 2. 7. Особенности малатдегидрогеназной системы организмов, живущих в экстремальных условиях
      • 1. 2. 8. Множественные молекулярные формы МДГ
      • 1. 3. Характеристика структуры молекулы малатдегидрогеназы
      • 1. 3. 1. Анализ аминокислотного состава МДГ из различных о бъектов3 о
      • 1. 3. 2. Вторичная, надвторичная и третичная структурные организации белковой молекулы МДГ
      • 1. 3. 3. Строение и механизм действия активного центра МДГ
      • 1. 3. 4. Характеристика четвертичной структуры МДГ
      • 1. 3. 5. Факторы, обеспечивающие стабильность и олигомерное состояние молекулы МДГ
      • 1. 3. 6. Характеристика структуры гена МДГ5 О
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Цель и задачи исследования
    • 2. 2. Объекты и методы исследования
      • 2. 2. 1. Объекты исследования
      • 2. 2. 2. Методы исследования
        • 2. 2. 2. 1. Состав питательных сред для культивирования микроорганизмов
        • 2. 2. 2. 2. Определение активности ферментов
        • 2. 2. 2. 3. Определение количества белка
        • 2. 2. 2. 4. Выделение и очистка МДГ
        • 2. 2. 2. 5. Электрофоретические исследования
        • 2. 2. 2. 5. 1. Аналитический электрофорез
        • 2. 2. 2. 5. 2. Определение гомогенности ферментных препаратов
        • 2. 2. 2. 5. 3. Специфическое проявление малатдегидрогеназы
        • 2. 2. 2. 5. 4. Специфическое проявление изоцитратдегидрогеназы
        • 2. 2. 2. 5. 5. Специфическое проявление изоцитратлиазы
        • 2. 2. 2. 5. 6. Определение молекулярной массы субъединиц МДГ
        • 2. 2. 2. 6. Определение молекулярной массы нативного фермента
        • 2. 2. 2. 7. Ингибиторный анализ
        • 2. 2. 2. 8. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов
      • 2. 2. 3. Статистическая обработка экспериментальных данных
    • 2. 3. Полученные результаты и их обсуждение
      • 2. 3. 1. Влияние различных условий культивирования на активность МДГ и некоторых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла у исследуемых микроорганизмов
        • 2. 3. 1. 1. Исследование активности ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла из R. palustris и М. bipunctata
        • 2. 3. 1. 2. Изоферментный состав некоторых ферментов из исследуемых бактерий
      • 2. 3. 2. Получение гомогенных препаратов МДГ из бактерий родов Macromonas и Rhodopseudomonas
        • 2. 3. 2. 1. Очистка малатдегидрогеназы
        • 2. 3. 2. 2. Определение гомогенности ферментных препаратов
      • 2. 3. 3. Физико-химические свойства МДГ
        • 2. 3. 3. 1. Определение молекулярной массы нативной МДГ из изучаемых объектов
        • 2. 3. 3. 2. Определение субъединичного строения МДГ
      • 2. 3. 4. Кинетические и регуляторные характеристики МДГ
        • 2. 3. 4. 1. Влияние концентрации ионов водорода
        • 2. 3. 4. 2. Определение константы Михаэлиса
        • 2. 3. 4. 3. Определение константы субстратного ингибирования
        • 2. 3. 4. 4. Влияние интермедиатов и ионов на активность МДГ
        • 2. 3. 4. 5. Температурный оптимум
      • 2. 3. 5. Функциональная роль изоформ МДГ у R. palustris
        • 2. 3. 5. 1. Зависимость четвертичной структуры МДГ от условий культивирования R. palustris
        • 2. 3. 5. 2. Влияние итаконата и малоната на соотношение димерной и тетрамерной изоформ МДГ из пурпурных бактерий R. palustris

Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Малатдегидрогеназный ферментный комплекс обеспечивает нормальное функционирование клеточного дыхания, перенос восстановительных эквивалентов, отток С4-углеродных скелетов на биосинтетические процессы. Кроме того, малатдегидрогеназа (МДГ, КФ 1.1.1.37.) участвует в протекании глюконеогенеза и является ферментом глиоксилатного цикла. Наличие в клетке различных процессов, связанных с функционированием одного фермента, требует сложной многоуровневой регуляции его активности.

К механизмам такой регуляции может относиться наличие в клетке изоферментов, обладающих отличными свойствами и кодирующихся разными генами [136, 144, 189]. Эукариоты содержат множественные формы МДГ, вовлеченные в многочисленные метаболические пути и расположенные в различных клеточных компартментах [130, 148, 178, 189, 224]. Так, в клетках эукариот димерный изофермент малатдегидрогеназы имеет митохондриальную локализацию и участвует в регуляции катаболизма (цикл трикарбоновых кислот, ЦТК), а тетрамерная МДГ, локализованная в цитоплазме или этиопластах, функционирует для обеспечения анаболических процессов клетки [20].

Для бактерий не характерен изоферментный полиморфизм, однако МДГ может существовать в виде полимерных изоформ с различной молекулярной массой. Так, для Beggiatoa leptomitiformis выявлено наличие изоформ малатдегидрогеназы, имеющих димерное либо тетрамерное строение, которые участвуют в различно направленных метаболических потоках и отличаются по кинетическим свойствам [55].

Особенностью метаболизма бактерий является то, что ЦТК независимо от условий роста выполняет конструктивную функцию, которая совмещена с энергетической при использовании органических субстратов в качестве единственного источника энергии [58]. Глиоксилатный шунт как анаплеротическая последовательность реакций строго необходим при росте микроорганизмов на ацетате для восполнения субстратов ЦТК, расходуемых на биосинтетические цели. Дискуссионным остается вопрос о функционировании шунта в условиях фотолитоавтотрофного роста при наличии активно действующего цикла Кальвина.

Наличие корреляции между присутствием или отсутствием глиоксилатного цикла и функционированием той или иной формы МДГ остается слабо изученным. Для решения вопроса о том, в каких условиях индуцируется глиоксилатный шунт, и связано ли это с образованием конкретной изоформы малатдегидрогеназы, использовали в качестве модели бактерии Rhodopseudomonas palustris и Macromonas bipunctata.

Давно известно, что у фототрофных анаэробов, таких как Rhodobacter capsulatus, Rhodospirillum rubrum, Rhodomicrobium vannielii, функционирует тетрамерная форма МДГ в конструктивном обмене [222]. Бактерии вида R. palustris характеризуются наибольшей вариабельностью метаболизма и способны осуществлять все типы питания [123]. При переходе от одного типа питания к другому в метаболизме бактериальных клеток происходит изменение соотношения роли ЦТК и глиоксилатного цикла [114]. Определенный интерес представляет исследование структурной организации малатдегидрогеназной ферментной системы в R. palustris в различных условиях культивирования. Бесцветные серобактерии М. bipunctata способны метаболизировать только органические вещества, утилизация которых обеспечивается не только циклом трикарбоновых кислот, но и глиоксилатным циклом.

В связи с этим, выяснение структурной организации и функциональной роли малатдегидрогеназы из R. palustris в условиях фотои хемотрофного роста, органои литотрофного питания, а также из микроорганизма М bipunctata при культивировании на различных источниках углерода, позволит внести существенный вклад в исследование механизма регуляции бактериального метаболизма.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы было выяснение роли малатдегидрогеназной ферментной системы в метаболической адаптации R. palustris и М. bipunctata к различным условиям культивирования. Для выполнения цели были поставлены следующие задачи:

1. изучить изменение активности, а также изоферментный состав некоторых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла в исследуемых бактериях, культивируемых на различных питательных субстратах;

2. выделить и получить в электрофоретически гомогенном состоянии изоформы МДГ из R. palustris и М. bipunctata;

3. изучить на высокоочищенных ферментных препаратах физико-химические и кинетические свойства малатдегидрогеназы;

4. исследовать четвертичную структуру МДГ из пурпурных бактерий в фотои хемотрофных, а также органои литотрофных условиях;

5. методом ингибиторного анализа выявить функциональную роль димерной и тетрамерной изоформ МДГ у R. palustris;

6. исследовать влияние различных интермедиатов и катионов на активность малатдегидрогеназы;

7. изучить влияние температуры на скорость ферментативной реакции;

8. разработать гипотетическую модель участия малатдегидрогеназной системы в регуляции метаболизма R. palustris.

Научная новизна. Впервые получены гомогенные препараты изоформ малатдегидрогеназы из серобактерий М. bipunctata, и из фототрофных микроорганизмов R. palustris, отличающиеся по физико-химическим, кинетическим и регуляторным свойствам, а также особенностям структурной организации. Показано, что у бактерий R. palustris, способных к переключению метаболических потоков, малатдегидрогеназная система принимает участие в регуляции метаболизма за счет структурно-функциональных изменений белковой молекулы. Выявлено, что у этих микроорганизмов димерная форма фермента обеспечивает функционирование ЦТК, а тетрамерная форма МДГ участвует в регуляции анаболических реакций (глиоксилатный цикл), тогда как у хемоорганотрофа М. bipunctata малатдегидрогеназа участвует в осуществлении и энергетического метаболизма, и конструктивного в димерной форме.

Практическая значимость. Практическая значимость настоящей работы состоит в расширении и углублении знаний о роли структурно-функциональных изменений МДГ в механизмах адаптации к изменяющимся факторам внешней среды, а также в выявлении четкой корреляции между индукцией глиоксилатного цикла и синтезом тетрамерной формы МДГ. МДГ находит широкое применение в исследовательской практике, являясь удобным объектом для изучения структуры активных центров оксидоредуктаз, регуляции ферментативной активности, четвертичной структуры фермента, термодинамических параметров реакций. Гомогенные препараты МДГ могут быть использованы для регенерации НАД+ или НАДН при исследовании других ферментных систем, в гомогенном иммуноферментном анализе многих антигенов в качестве фермента-маркера, в пищевой промышленности для исследования качества продуктов. Прикладные аспекты изучения бесцветных серобактерий и пурпурных несерных бактерий определяются их использованием для удаления токсичных соединений серы из промышленных и бытовых сточных вод, воздушной среды производственных помещений и других объектов, а также применением R. palustris для очистки сточных вод с использованием полученной биомассы в животноводстве и в других целях.

Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении лекций по биохимии, микробиологии, в спецкурсах по энзимологии, биохимическим механизмам адаптации прокариот, а также при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на 9-ой и 10-ой международных Пущинских конференциях молодых учёных «Биология — наука 21-ого века» (Пущино, 2005, 2006), Международной научной конференции «Современные проблемы адаптации и биоразнообразия» (Дагестан, 2006), межрегиональной конференции «ИОНИТЫ-2004» (Воронеж, 2004), 2-ой и 3-ей региональных конференциях молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов с окружающей средой» (Саратов, 2004, 2006) — межрегиональных конференциях, посвященных памяти А. А. Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2004, 2005, 2006), ежегодной научной сессии отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2006).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 13 публикациях- 8 статьях и 5 тезисах.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 144 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения, выводов, списка литературы (245 источников). Иллюстрационный материал включает 28 рисунков и 13 таблиц.

ВЫВОДЫ.

1. Изменение удельной активности ферментов цикла трикарбоновых кислот в разных условиях роста фототрофных микроорганизмов R. palustris позволило заключить, что ферменты цикла Кребса в клетках бактерий являются конститутивными, проявляя активность во всех условиях культивирования. В фотолитоавтотрофных условиях, а также при хемолитои фотоорганогетеротрофном росте в присутствии ацетата у исследуемых бактерий наблюдалась индукция глиоксилатного цикла, о чем свидетельствовало значительное увеличение активности его ключевых ферментов.

2. С помощью электрофореза установлено наличие в клетках R. palustris фотоорганогетеротрофном культивировании бактерий на среде с ацетатом и сукцинатом двух изоформ МДГ. У М. bipunctata в условиях одновременного функционирования ЦТК и глиоксилатного цикла обнаружена лишь одна изоформа изучаемого фермента.

3. С применением модифицированной многостадийной очистки получены в электрофоретически гомогенном состоянии препараты МДГ из микроорганизмов, культивируемых на разных питательных средах. Значения удельной активности гомогенных препаратов варьировали от 4,88±0,15 Е/мг белка до 26,89±0,81 Е/мг белка в зависимости от вида микроорганизмов и условий культивирования. Установлены гомогенность полученных ферментных препаратов и значения относительной электрофоретической подвижности в полиакриламидном геле, которые составили 0,11 и 0,34 для изоформ МДГ из R. palustris, и 0,60 для фермента из М. bipunctata.

4. Малатдегидрогеназа из исследуемых бактерий представляет собой олигомер. В клетках R. palustris МДГ представлена двумя изоформамиизологическим димером и тетрамером с молекулярными массами нативного фермента 91,0±4,3 кДа и 180,0±7,2 кДа. У серобактерий М. bipunctata функционирует только димер МДГ.

5. Выявлено разное сродство изоформ фермента к субстратам. Полученные значения Км для МДГ из исследуемых бактерий свидетельствуют о высоком сродстве фермента к оксалоацетату и более низком — к малату. При этом обнаружены более высокие величины Км по оксалоацетату у димерной формы МДГ из пурпурной бактерии по сравнению с тетрамерной (30,0±0,9 мкМ и 22,00±0,66 мкМ для димера и тетрамера МДГ соответственно).

6. Определены значения температурного оптимума и энергии активации полученных препаратов фермента. Величина этого показателя для МДГ из М. bipunctata при восстановлении оксалоацетата составила 53 °C, при окислении малата — 45 °C. При восстановлении оксалоацетата димер МДГ из R. palustris имел температурный оптимум, равный 63 °C, а тетрамер -61°С. При окислении малата значения составили 40 °C как для димера, так и для тетрамера. Анализ характера графиков Аррениуса для МДГ свидетельствует о том, что молекула энзима существует в одном конформационном состоянии.

7. Показано, что МДГ из М. bipunctata и R. palustris имеет сходные регуляторные свойства. Установлена активация фермента ионами двухвалентных металлов (Mg2+, Ва2+, Са2+) в концентрациях 1−40мМ по.

2+ конкурентному типу. Ионы Zn ингибируют МДГ из бесцветной серобактерии, а на фермент из R. palustris не оказывают влияния.

8. Применение ингибиторного анализа, обеспечивающего избирательное «выключение» отдельных метаболических путей, позволило установить функциональную роль димерной и тетрамерной изоформ МДГ. У метаболически вариабельного микроорганизма R. palustris димерная форма фермента обеспечивает работу ЦТК, а тетрамернаяглиоксилатного цикла, тогда как у хемоорганотрофа М. bipunctata исследуемый фермент является димером и участвует в протекании конструктивного и энергетического метаболизма.

9. Выявлена важная роль структурных изменений малатдегидрогеназы в адаптации фототрофных пурпурных несерных бактерий R. palustris к условиям среды обитания. Установлена зависимость субъединичного строения МДГ от типа питания и природы источника углерода.

10. Разработана гипотетическая модель участия малатдегидрогеназной системы в трансформации метаболизма у R. palustris. Обнаружена четкая корреляция между индукцией глиоксилатного цикла и образованием тетрамерной формы МДГ, обеспечивающей наряду с другими ключевыми ферментами метаболическую адаптацию к типу питания.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Получение результаты свидетельствуют о наличии двух изоформ малатдегидрогеназы при одновременном функционировании ЦТК и глиоксилатного цикла в клетках фототрофных пурпурных микроорганизмов R. palustris. Ранее сходные результаты были получены при исследовании миксотрофного метаболизма бесцветных серобактерий В. leptomitiformis и Leucothrix тисог [49, 55], что позволяет выдвинуть предположение об универсальной роли малатдегидрогеназы в адаптации метаболически вариабельных бактерий к меняющимся условиям среды.

Анализ изменения удельной активности ферментов цикла Кребса и глиоксилатного цикла при культивировании R. palustris в различных условиях питания показал, что ферменты ЦТК в клетках являются конститутивными. Это согласуется с данными других исследователей о необходимости ферментов ЦТК для образования субстратов, используемых в качестве предшественников для биосинтеза аминокислот, поэтому они присутствуют в клетках практически независимо от условий роста [58]. Характер динамики активности ключевых ферментов глиоксилатного цикла у R. palustris свидетельствует об их индуцибельности. Глиоксилатный шунт, как анаплеротическая последовательность, строго необходим при росте клеток на ацетате для восполнения субстратов ЦТК, расходуемых на биосинтетические цели. При этом ацетат оказался индуктором малатсинтазы и изоцитратлиазы, а сукцинатрепрессором синтеза исследуемых ферментов. Известно, что ацетат, являясь неглюкогенным интермедиатом, для метаболизации в углеводную природу индуцирует функционирование глиоксилатного цикла, а сукцинат превращается через ЦТК [154].

У хемоорганогетеротрофа М. bipunctata, напротив, независимо от источника углерода (сукцината или ацетата), выявлено функционирование как ЦТК, так и глиоксилатного шунта. Это объясняется тем, что при росте бактерий на интермедиатах ЦТК в клетках происходит накопление оксалатов кальция, которые формируются при расщеплении оксалоацетата до оксалата и ацетата. Ацетат, образуясь в больших количествах, и индуцирует функционирование глиоксилатного цикла при культивировании бактерий на сукцинате. При утилизации бактериями экзогенного ацетата активность малатсинтазы и изоцитратлиазы возрастала в несколько раз.

Получение электрофоретически гомогенных препаратов МДГ из R. palustris и М. bipunctata позволило изучить физико-химические и каталитические свойства данной ферментной системы, а также выявить функционально-структурные изменения МДГ, обеспечивающие ее участие как в энергетическом, так и в конструктивном обменах.

Обычно МДГ представлена в клетках различных организмов в виде множественных молекулярных форм, число которых изменяется в зависимости от их образа жизни и сложности метаболизма [139, 189, 224]. С помощью методов гель-хроматографии и Ds-Na-электрофореза установлено, что в клетках R. palustris, обладающего вариабельным метаболизмом, функционируют димерная и тетрамерная формы фермента, однако присутствие той или иной изоформы детерминировано типом питания и природой субстрата роста, что, в свою очередь, обусловливает доминирующее функционирование ЦТК или глиоксилатного цикла.

Так, наличие двух изоформ фермента выявлено при росте бактерий на ацетате и сукцинате, т. е. в условиях функционирования обоих циклов. Исключительно димерная форма фермента обнаружена при культивировании бактерий в присутствии сукцината как в темноте, так и на свету, причем наличие димера малатдегидрогензы в качестве единственной формы коррелирует с отсутствием глиоксилатного шунта. В первом случае утилизация сукцината связана с реакциями ЦТК, функционирование которого позволяет данным микроорганизмам и окислять органические соединения, и образовывать из них ряд метаболитов для дальнейших биосинтетических процессов. Во втором случае ЦТК работает лишь на биосинтетические нужды клетки, поскольку энергию бактерии получают путем фотосинтетической трансформации света [58, 168]. Функционирование тетрамерной изоформы выявлено при фототрофном росте на среде с ацетатом, когда конструктивный метаболизм осуществляется за счет работы глиоксилатного цикла, а также в фотолитоавтотрофных условиях, в которых источниками Сг соединений выступают интермедиаты цикла Кальвина.

Кинетические и регуляторные характеристики димерной и тетрамерной форм МДГ не проявляют значительных отличий, однако небольшая разница в значениях Км в определенной степени может подтверждать участие изоформ в разных метаболических процессах, причем сходные отличия ранее были выявлены у изоформ МДГ из Beggiatoa leptomitiformis [48] .Км по оксалоацетату для димерной формы МДГ имеет большее значение, чем у тетрамерной структуры фермента. Противоположная картина изменения сродства МДГ выявлена при использовании малата в качестве субстрата.

Разная функциональная роль димерной и тетрамерной изоформ малатдегидрогеназы из микроорганизмов R. palustris показана в модельных опытах с использованием специфических ингибиторов. При росте бактерий на среде с ацетатом и сукцинатом в присутствии малоната (ингибитор ЦТК) в клетках обнаруживали только тетрамерную форму фермента, а в присутствии итаконата (ингибитор глиоксилатного цикла) — выявлен гомодимер МДГ.

Таким образом, установлено, что у бактерий R. palustris, способных к переключению метаболических потоков, малатдегидрогеназная система принимает участие в адаптации метаболизма путем структурно-функциональных изменений белковой молекулы. Показано, что у этих микроорганизмов димерная форма фермента обеспечивает реакции ЦТК, а тетрамерная форма МДГ участвует в регуляции анаболических превращений (глиоксилатный цикл). У хемоорганотрофа М. bipunctata малатдегидрогеназа является димером и участвует в функционировании обоих циклов.

На основании полученных данных предлагается гипотетическая модель регуляции метаболизма фототрофных пурпурных бактерий R. palustris на уровне малатдегидрогеназной ферментной системы (рис. 28). млг. июинтрат.

ВПФП цтк цтк.

ЛТФ.

Свет, анаэробные условия.

Na2S203.

Темнота, аэробные условия ацетвт.

Активация процессов Ингибирование процессов Биосинтстическис процессы.

Энергетические процессы сукнипйг.

Рис. 28. Гипотетическая модель участия малатдегидрогеназной системы в регуляции метаболизма у пурпурных несерных фототрофных бактерий R. palustris в разных условиях роста.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Я. Реактивность клеток и белки / В. Я. Александров. М. .-Наука, 1985.-318 с.
  2. Т.Т. Биологическая химия : учеб. пособие / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М.: Медицина, 1998. — 704 с.
  3. Биохимия человека: в 2-х т. / Р. Мари и др. — перевод с англ. В. В. Борисова, Е. В. Дайниченко — под ред. Л. М. Гинодмана. М.: Мир, 1993. -Т. 1.-384 с.
  4. Л.А. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ Л. А. Блюменфельд, П. Г. Плешанов // Биофизика. -1986. Т. 30, вып. 5. — С. 760−763.
  5. С.Д. Биокинетика / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. -М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.
  6. С.В. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом / С. В. Волвенкин, В. Н. Попов, А. Т. Епринцев // Биохимия. 1999. — Т. 64, вып. 9. — С. 1185−1191.
  7. Л.И. Стрессоры, стрессы и выживаемость бактерий / Л. И. Воробьева // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. — Т. 40, № 3.-С. 261−269.
  8. Выделение, очистка и свойства малатдегидрогеназы из серобактерий Beggiatoa leptomitiformis / А. Т. Епринцев и др. // Известия АН. Сер. биологическая. 2003. — № 3. — С. 301−305.
  9. Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкеи. М.: Мир, 1982. — 446 с.
  10. М.К. Методы очистки и изучения ферментов растений / М. К. Гильманов, О. В. Фурсов, А. П. Францев. Алма-Ата: Наука, 1981.-92 с.
  11. Глиоксилатный цикл растений / А. А. Землянухин и др. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1986. — 148 с.
  12. Г. Метаболизм бактерий / Г. Готтшалк. М.: Мир, 1982. -310с.
  13. К. Влияние некоторых органических кислот на активность малатдегидрогеназы семян хлопчатника / К. Давранов, М. А. Кученкова, П. Х. Юлдашев // Химия природных соединений. 1972. — № 2. — С. 7579.
  14. , Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М.: Мир, 1970. — 173 с.
  15. М. Ферменты : в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб — перевод с англ. Л. М. Гинодмана, М. И. Левянт — под ред. В. К. Антонова, А. Е. Браунштейна. М.: Мир, 1982. — Т. 3. — 216 с.
  16. Г. А. Выделение чистых культур ТЫозргга и изучение их серного метаболизма / Г. А. Дубинина, М. Ю. Грабович // Микробиология, 1983.-Т.52, вып. 1.-С. 5−11.
  17. Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей. М.: Мир, 1976.-364 с.
  18. Г. Биоорганическая химия / Г. Дюга, К. Пенни. М.: Мир, 1983. -512 с.
  19. А.Т. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы / А. Т. Епринцев, А. У. Игамбердиев // Физиология растений. 1995. — Т. 42, № 5. — с. 760−767.
  20. А.Т. Малатдегидрогеназа термофильных бактерий Vulcanithermus medioatlanticus / А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, Н. В. Парфенова // Биохимия. 2005. — Т. 70, № 9. — С. 1245−1250.
  21. А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов. -Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1999. 192 с.
  22. А.Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2005. — 224 с.
  23. H.A. Биохимия : учеб. пособие / H.A. Жеребцов, Т. Н. Попова, В. Г. Артюхов. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2002. — 696 с.
  24. A.A. Большой практикум по физиологии и биохимии растений: учеб. пособие / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин. -Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1996. 188 с.
  25. A.A. Выделение и характеристика изоцитратлиазы из щитка кукурузы / A.A. Землянухин, А. У. Игамбердиев, E.H. Преснякова //Биохимия. 1986.-Т. 51, № 3.-С. 442−446.
  26. В.В. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль / В. В. Иванищев, Б. И. Курганов // Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 5. — С. 653−661.
  27. Р.Н. Механизм ассимиляции ацетата у пурпурной несерной бактерии Rhodospirillun rubrum, не имеющей изоцитратлиазы / Р. Н. Ивановский, E.H. Красильникова, И. А. Берг // Микробиология. 1997. -Т. 66, № 6. — С. 744−749.
  28. Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В. Н. Попов и др. // Биохимия. 2001. -Т. 66, вып. 5.-С. 617−623.
  29. Исследование механизма ассимиляции ацетата у пурпурных несерных бактерий, не имеющих глиоксилатного шунта. Ассимиляция ацетата клетками Rhodobacter sphaeroides / Jl.В. Филатова и др. // Микробиология. 2005. — Т. 74, № 3. — С. 313−318.
  30. Исследование механизма ассимиляции ацетата у пурпурных несерных бактерий, не имеющих глиоксилатного шунта. Ферменты цитрамалатного цикла у Rhodobacter sphaeroides / Л. В. Филатова и др. // Микробиология. 2005. — Т. 74, № 3. — С. 319−328.
  31. Д. Жизнь микробов в экстремальных условиях / Д. Кашнер. -М.: Мир, 1981.-518 с.
  32. Г. И. Ферменты микроорганизмов, живущих в экстремальных условиях / Г. И. Квеситадзе. М.: Наука, 1990. — 54 с.
  33. Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. — М.: Мир, 1990.-350 с.
  34. О.С. Температура вызывает структурные и функциональные изменения лактатдегидрогеназы из скелетных мышц рыб /О.С. Клячко, Е. С. Полосухина, Н. Д. Озернюк // Биофизика. 1993. — Т. 38, вып. 4. -С. 596−601.
  35. E.H. Автотрофные прокариоты / E.H. Кондратьева. М.: Изд-во Московского ун-та, 1996. — 312 с.
  36. E.H. Фототрофные микроорганизмы / E.H. Кондратьева, И. В. Максимов, В. Д. Самуилов. М.: Изд-во Московского ун-та, 1989. -376 с.
  37. Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. М.: Мир, 1986.-144 с.
  38. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990. — 352 с.
  39. М.А. Молекулярные механизмы действия физиологически активных соединений / М. А. Ландау. М.: Наука, 1981. — 262 с.
  40. Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман. М.: Финансы и статистика, 1989. — 508 с.
  41. Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. М.: Мир, 1971. — 222 с.
  42. Молекулярная биология клетки: в 3-х т. / Б. Альберте и др. — пер. с англ. Т. Н. Власика — под ред. Т. П. Георгиева. М.: Мир, 1994. Т. 1. -517 с.
  43. Н.К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД-зависимых дегидрогеназ / Н. К. Наградова. М.: Наука, 1990. — 56 с.
  44. Н.Д. Механизмы адаптаций / Н. Д. Озернюк. М.: Наука, 1992.-272 с.
  45. Особенности углеродного метаболизма у бесцветных серобактерий Macromonas bipunctata / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология.1993. Т. 62, вып. 3. — С. 421−429.
  46. Л.А. Исследование биологических макромолекул / Л. А. Остерман. -М.: Мир, 1983. 297 с.
  47. Очистка и физико-химические свойства малатдегидрогеназы из бактерий рода Beggiatoa П А. Т. Епринцев и др. // Биохимия. 2003. — Т. 68, № 2. -С. 207−211.
  48. Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды : автореф. дис.. канд-та биол. наук / Н. В. Парфенова. -Воронеж, 2004. 24 с.
  49. Пинейру де Корвалью М.А. А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А. А. Пинейру де Корвалью, A.A. Землянухин, А. Т. Епринцев. -Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1991.-216 с.
  50. Проблема белка: в 5-ти т. / Е. М. Попов и др.- под ред. Т. И. Соркиной. М.: Наука, 1996. — Т. 2: Пространственное строение белка. — 480 с.
  51. Пути синтеза и утилизации включений оксалатов бесцветной серобактерией Macromonas bipunctata / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1995. — Т. 64, № 5. — С. 630−636.
  52. К. Изоферменты / К. Райдер, К. Тейлор. М.: Мир, 1983. — 106 с.
  53. A.A. Методы анализа природных вод. / A.A. Резников, Е. П. Муликовская, В. Ю. Соколов. -М.: Госгеолтехиздат, 1970. 488 с.
  54. Роль изоформ малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / Епринцев А. Т. и др. // Микробиология. 2004. -Т. 73, № 4.-С. 437−442.
  55. А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов /
  56. A.К. Романова. М.: Наука, 1980. — 160 с.
  57. Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. М.: Мир, 1985. — 358 с.
  58. Современная микробиология: прокариоты: в 2-х т. / перевод с англ. И. А. Берга — под ред И. Ленгелера, Г. Древса, Г. Шлегеля. М.: Мир, 2005.-Т. 1.-656 с.
  59. Д.А. Структурно-функциональные свойства белков : учеб пособие для вузов / Д. А. Соркина, И. Н. Залевская. Киев: Выща школа, 1990.-216 с.
  60. Справочник биохимика / Р. Досон и др. М.: Мир, 1991. — 544 с.
  61. В.М. Молекулярная биология : структура и функции белков /
  62. B.М. Степанов — под ред. A.C. Спирина. М.: Высш. шк., 1996. — 335 с.
  63. И.Ю. Некоторые кинетические характеристики малатдегидрогеназы из Beggiatoa alba / И. Ю. Степанова // Труды молодых ученых. Воронеж, 2000. — Вып. 2. — С. 130−140.
  64. Степанова И. Ю Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы из серобактерий рода Beggiatoa: автореф. дис.. канд-та б иол. наук / И. Ю. Степанова. Воронеж, 2002. — 24 с.
  65. JI. Биохимия : в 3-х т. / JI. Страйер — перевод с англ. М. Д. Гроздовой — под ред. С. Е. Северина. М.: Мир, 1984. — Т. 1. — 232 с.
  66. Участие различных форм малатдегидрогеназы в перестройке типа метаболизма у пресноводных нитчатых бесцветных серобактерий рода Beggiatoa / И. Ю. Степанова и др. // Микробиология. 2002. — Т. 71, № 4.-С. 445−451.
  67. Е.П. Торможение жизненной активности как универсальный биохимический механизм адаптации микроорганизмов к стрессовым воздействиям / Е. П. Феофилова // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. — Т. 39, № 1. — С. 5−24.
  68. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы / П. Фридрих. М.: Мир, 1986. — 374 с.
  69. П. Биохимическая адаптация / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, — 1988.-568 с.
  70. Ю.А. Особенности ультраструктурной организации Macromonas bipunctata / Ю. А. Чеканова, Г. А. Дубинина // Микробиология. 1990. — Т. 59, № 5. — С. 837−843.
  71. Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В. Н. Стариков. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1998. — 270 с.
  72. И.И. Ассимиляция ацетата Rhodopseudomonas palustris I И.И. Чернядьев, E.H. Кондратьева, Н. Г. Доман // Микробиология. 1970. — Т. 39, вып. 1.-С. 24−29.
  73. Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р. Ширмер. М.: Мир, 1982. — 354 с.
  74. В. Биохимия и молекулярная биология / В. Эллиот, Д. Эллиот. -М.: МАИК «Наука / Интерпериодика», 2002. 446 с.
  75. A structural view of evolutionary divergence / B. Spiller et. al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 12 305−12 310.
  76. Aeration conditions affecting growth of purple nonsulfur bacteria in an organic wastewater treatment process / K. Izu et. al. // Syst. and Appl. Microbiol. 2001. — V. 24, № 2. — P. 294−302.
  77. Albers H. Acetate metabolism in Rhodopseudomonas gelatinosa and several other Rhodospirillaceae / H. Albers, G. Gottschalk // Arch. Microbiol. -1976.-V. Ill, № 1−2.-P. 45−49.
  78. An a-proteobacterial type malate dehydrogenase may complement LDH function in Plasmodium falciparum: cloning and biochemical characterization of the enzyme / K. Abhai et. al. // Eur. J. Biochem. 2004. -V. 271.-P. 3488−3502.
  79. Aquino-Silva M.R. Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes) / M.R. Aquino-Silva, M.L.B. Schwantes, A.R. Schwantes // Braz. J. Biol. 2003. -V. 63, № i.p. 7−15.
  80. Bayley S.T. Recent developments in the molecular biology of extremely halophilic bacteria. / S.T. Bayley, R.A. Morton // Crit. Rev. Microbiol. -1978.-V. 6.-P. 151−205.
  81. Beatty J.T. Biosynthetic and bioenergetic functions of citric acid cycle reactions in Rhodopseudomonas capsulata / J.T. Beatty, H. Gest // J. Bacteriol.- 1981.-V. 148, № 2. -P. 584−593.
  82. Biogeography of the purple nonsulfur bacterium Rhodopseudomoas palustris / Y. Oda et. al. // Appl. and Env. Microbiol. 2003. — V. 69, № 9. — P. 5186−5191.
  83. Birktoft J J. Structure-function relationships among nicotinamide-adenine dinucleotide dependent oxidoreductases / J.J. Birktoft, L.J. Banaszak // Peptide Protein Rev. 1984. — V. 4. — P. 1−46.
  84. Breiter D.R. Engineering the quaternary structure of an enzyme: construction and analysis of a monomeric form of malate dehydrogenase from Escherichia coli / D.R. Breiter, E. Resnik, LJ. Banaszak // Protein Sei. 1994. — V. 3, № 11.-P. 2023−2032.
  85. Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding / R. M. Alldread et.al. // Biochem. J. -1995. V. 305, № 2. — P. 539−548.
  86. Characterization of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43 / J.A. Irwin et. al. // Extremophiles. 2001 — V.5, № 3. P. 199−211.
  87. Characterization of an essential histidine residue in thermophilic malate dehydrogenase / S. Iijima et. al. // J. Biochem. (Tokyo). 1986. — V. 99, № 6.-P. 1667−1672.
  88. Characterization of malate dehydrogenase from deep-sea psychrophilic Vibrio sp. strain no. 5710 and cloning of its gene / M. Ohkuma et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V. 137, № 2−3. — P. 247−252.
  89. Clarke A.R. The role of an aspartate-histidine pair in active site of lactate dehydrogenase / A.R. Clarke, H.M. Wilks, J.J. Holbrook // Protein Eng. -1987.-V. 1, № 3. P. 137−142.
  90. Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian cytosolic malate dehydrogenase. Comparison of the amino acid sequences of mammalian and bacterial malate dehydrogenase / T. Joh et. al. // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262, № 31.-P. 15 127−15 131.
  91. Cloning, sequencing, and expression in Escherichia coli of the gene coding for malate dehydrogenase of the extremely halophilic archaebacterium Haloarcula marismortui / F. Cendrin et. al. // Biochemistry. 1993. — V. 32.-P. 4308−4313.
  92. Comparative genomic analysis of five R. palustris strains: insights into genetic and functional diversity within a metabolically versatile species / Y. Oda et al. // Conference on Metabolic Engineering, USA, February 1215 2006. P. 16.
  93. Complete genome sequence of the metabolically versatile photosynthetic bacterium Rhodopseudomonas palustris / F.W. Larimer et. al. // Nat. Biotechnol. 2004. — Vol. 22. — P. 55−61.
  94. Complete nucleotide sequence of the Escherichia coli gene enconding malate dehydrogenase / L. McAlister-Henn et. al. // Nucleic Acids Research. -1987.-V. 15, № 12.-P. 4993.
  95. Complete sequence of Rhodopseudomonas palustris HaA2 / A. Copeland et. al. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/).
  96. Construction of a stable dimer of Bacillus stearothermophilus lactate dehydrogenase / R.M. Jackson et. al. // Biochemistry. 1992. — V. 31, № 35.-P. 8307−8314.
  97. Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase / F. Trejo et. al. // Protein Eng. 2001. -V. 14, № 11.-P. 911−917.
  98. Cox J.C. Increased activity of respiratory enzymes from photosynthetically grown Rhodopseudomonas capsulata in response to small amounts of oxygen / J.C. Cox, J. T. Beatty, and J.L. Favinger // Arch Microbiol. 1983. — V. 134.-P. 324−328.
  99. Crystal structure of the MJ0490 gene product of the hyperthermophilic archaebacterium Methanococcus jannaschii, a novel member of the lactate/malate family of dehydrogenases / B.I. Lee et. al. // J. Mol. Biol. -2001.- V. 307, № 5.-P. 1351−1362.
  100. Cytoplasmic malate dehydrogenase from Phycomyces blakesleeanus: kinetics and mechanim / F. Teixido et. al. // Can. J. Biochem. Cell. Biol. -1985. V. 63, № 10. — P. 1097−1105.
  101. Davis, B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. -1959. P. 112−118.
  102. Ding Y. Characterization of a cytosolic malate dehydrogenase cDNA which encodes an isozyme toward oxaloacetate reduction in wheat / Y. Ding, Q.H. Ma // Biochimie. 2004. — V. 86, № 8. — P. 509−518.
  103. Directed evolution of a thermostable esterase / L. Giver et. al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1998. — V. 95. — P. 12 809−12 813.
  104. Directed evolution of thermostable kanamycin-resistance gene: a convenient selection marker for Thermus thermophilus / J. Hoseki et al. 11 J. Biochem.- 1999. -V. 126.-P. 951−956.
  105. Directed evolution study of temperature adaptation in a psychrophilic enzyme /K. Miyazaki et. al. // J. Mol. Biol. -2000. -V. 297. P. 1015−1026.
  106. Drmota T. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Drmota, J. Tachezy, J. Kulda // Folia Parasitol. (Praha). 1997. -V. 44, № 2. — P. 103−108.
  107. Dubinina G.A. Genus Macromonas Utermohl and Koppe in Koppe 1924 / G.A. Dubinina, F. Rainey, J.G. Kuenen // Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology. 2004. — V. 2. — P. 41−44.
  108. Dym O. Structural features that stabilize halophilic malate dehydrogenase from an Archaebacterium / O. Dym, M. Mevarech, J.L. Sussman // Science. -1995.-V. 267.-P. 1344−1346.
  109. Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase / A. Bj0rk et. al. // FEBS Lett. 2003. — V. 553, № 3. — P. 423−426.
  110. Eley J.H. Effect of growth condition on enzymes of the citric acid cycle and the glyoxylate cycle in the photo synthetic bacterium Rhodopseudomonas palustris / J.H. Eley, K. Knobloch, T.W. Han // J. Antonie van Leuwenhock.- 1979. -V. 45.-P. 521−529.
  111. Enhancement of the turnover number of thermostable malate dehydrogenase by deleting hydrogen bonds around the catalytic site / M. Nishiyama et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. — V. 225, № 3. — P. 844−848.
  112. Enzymatic and physico-chemical characteristics of recombinant cMDH and mMDH of Clonorchis sinensis / N. Zheng et. al. II Parasitol. Res. 2006. -V. 99, № 2.-P. 174−180.
  113. Expression profiles of hot pepper (Capsicum annum) genes under cold stress conditions / E.W. Hwang et. al. // J. Biosci. 2005. — V. 30, № 5. — P. 657 667.
  114. Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal et. al. // Biochem. Int. 1990. — V. 20, № 1. -P. 177−182.
  115. Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M.A. Fieldes // Electrophoresis. 1992. — V. 13, № 1−2.-P. 82−86.
  116. Functional characterization and subcellular localization of the three malate dehydrogenase isozymes in Leishmania spp. / A. Leroux et. al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2006. — V. 149, № 1. — P. 74−85.
  117. Garnak M. Purification and properties of phosphorilated isocitrate dehydrogenase of Escherichia coli / M. Garnak, H. C Reeves // J. Biol. Chem. 1979. -V. 254. — P. 7915−7920.
  118. Genda T. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Corinebacterium glutamicum / T. Genda, T. Nakamatsu, H. Ozaki // J. of Bioscience and Bioengineering. 2003. — V. 95, № 6. — P. 562−566.
  119. Genotypic and phenotypic diversity within species of purple nonsulfur bacteria isolated from aquatic sediments / Y. Oda et. al. // Appl. and Env. Microbiol. 2002. — V. 68, № 7. — P. 3467−3477.
  120. Gibson N. Physical and genetic interactions of cytosolic malate dehydrogenase with other gluconeogenic enzymes / N. Gibson, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 2003. — V. 278, № 28. — P. 25 628−25 636.
  121. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles / C. Gietl // Biochim. Biophys. Acta. 1992. -V. 1100, № 3. — P. 217−234.
  122. Goodman M.M. Malate dehydrogenase: viability of cytosolic nulls and lethality of mitochondrial nulls in maize (enzyme/multilocus) / M.M. Goodman, K.J. Newton, C.W. Stuber // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. -V. 78, № 3.-P. 1783−1785.
  123. Goward C.R. Malate dehydrogenase: a model for structure, evolution, and catalysis / C.R. Goward, D.J. Nicholls // Protein Sci. 1994. — V. 3. — P. 1883−1888.
  124. Gross G.G. Cell wall-bound malate dehydrogenase from horseradish / G.G. Gross // Phytochemistry. 1977. — V. 16, № 3. — P. 319−321.
  125. Hagele E. The malate dehydrogenase isoenzymes of Saccharomyces cerevisiae. Purification, characterisation and studies on their regulation / E. Hagele, J. Neeff, D. Mecke // European Journal of Biochemistry. 1978. -V. 83.-P. 67−76.
  126. Ho L.T. Growth of Rhodopseudomonas palustris under phototrophic and non-phototrophic conditions and its CO-dependent № production / L.T. Ho, P. Ji-young, P. Sunghoon // Biotechnol. Lett. 2002. — V. 24, № 1. — P. 9196.
  127. Hones J. Chemical modification of the essential arginine in malate dehydrogenase / J. Hones, P. Pfleiderer // Biolog. Chem. Hoppe-Seyler. -1985.-V. 366.-P. 1109−1112.
  128. How enzymes adapt: lessons from directed evolution / F.H. Arnold et. al. // TrendsBiochem. Sci.-2001.-V. 26.-P. 100−106.
  129. Identification, cloning and expression analysis of strawberry (Fragaria xananassa) mitochondrial citrate synthase and mitochondrial malate dehydrogenase / P.P. Iannetta et. al. // Physiol. Plant. 2004. — V. 121, № l.-P. 15−26.
  130. Ileana C.C. Purification and physical and kinetic characterization of an NAD-dependent malate dehydrogenase from leaves of pineapple {Ananas comosus) / C.C. Ileana, F.E. Podesta // Physiologia plantarum. 2000. — V. 108. — P. 240−248.
  131. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. -1993.-V. 23, № 3.-P. 285−301.
  132. Jurgensen S.R. Active subunits in hybrid-modified malate dehydrogenase / S.R. Jurgensen, J.H. Harrison // J. Biol Chem. 1982. — V. 257, № 1. — P. 569−574.
  133. Kalinowski A. Maize pollen enzymes after two-dimensional polyacrilamide gel electrophoresis in the presence or absence of sodium dodecyl sulfate / A. Kalinowski, M. Radlowski, S. Bartkowiak // Electrophoresis. 2002. — V. 23,№ l.-P. 138−143.
  134. Kinetic and molecular modeling of nucleoside and nucleotide inhibition of malate dehydrogenase / DJ. Harris et. al. // Nucleosides. Nucleotides. Nucleic Acids. 2002. — V. 21, № 11−12. — P. 813−823.
  135. Kinetic stabilization of Bacillus licheniformis-amylsiSQ through introduction of hydrophobic residues at the surface / M. Machius et al. // J. Biol. Chem. -2003.-V. 278.- P. 11 546−11 553.
  136. Kirby RR. Cloning and primary structure of putative cytosolic and mitochondrial malate dehydrogenase from the mollusc Nucella lapillus (L.) / R.R. Kirby//Gene.-2000.-V. 245, № l.-P. 81−88.
  137. Kristjansson H. Purification and properties of malate dehydrogenase from the extreme thermophile Bacillus caldolyticus / H. Kristjansson, C. Ponnamperuma//Orig. Life. 1980. — V. 10, № 2.-P. 185−192.
  138. Kuijk B.L. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB / B.L. Kuijk, A.J. Stams //FEMS Microbiol. Lett. 1996. -V. 144, № 2−3. — P. 141−144.
  139. Kutzenko A.S. Conserved supersecondary structural motif in DNA-dependent dehydrogenases / A.S. Kutzenko, V.S. Lamzin, V.O. Popov // FEBS Lett. 1998. -V. 423. — P. 105−109
  140. Kwak K.H. Localization and characteristics of lactate and malate dehydrogenase in the sparganum and adult worm of Spirometra erinacei. / K.H. Kwak, E.W. Cheon, C.H. Kim // Korean J. Parasitol. 1996. — V. 34, № l.-P. 59−68.
  141. Labrou N.E. Dye-affmity labeling of bovine heart mitochondrial malate dehydrogenase and study of the NADH-binding site / N.E. Labrou, E. Eliopoulos, Y.D. Clonis // Biochem. J. 1996. — V. 315, № 2. — P. 687−693.
  142. Labrou N.E. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. Biophys. 1997. -V. 337, № 1. — P. 103−114.
  143. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. 1970. — V. 77, № 4. — P.680−683.
  144. Lance C. The central role of malate in plant metabolism / C. Lance, P. Rustin // Physiol. Veg. 1984. — V. 22. — P. 625−641.
  145. Lang-Unnasch N. Purification and properties of Plasmodium falciparum malate dehydrogenase / N. Lang-Unnasch // Mol. Biochem. Parasitol. 1992. -V. 50,№ l.-P. 17−25.
  146. Lehnindger A.L. Principles of biochemistiy / A.L. Lehnindger, D.L. Nelson, M.M. Cox. WH Freeman&Co, 4th Ed., 2004. — 1119 p.
  147. L-Malyl-coenzyme A/-Methylmalyl-coenzyme A lyase is involved in acetate assimilation of the isocitrate lyase-negative bacterium Rhodobacter capsulatus / M. Meister et. al. // J. Bacteriol. 2005. — Vol. 187, № 4. — P. 1415−1425.
  148. Ma H. Malate dehydrogenase isoenzymes in Aspergillus niger / H. Ma, C.P. Kubicek, M. Rohr // FEMS Microbiol. Lett. 1982. — V. 12, № 2. — P. 147 151.
  149. Machado M.F. Malate dehydrogenase (MDH- EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianus (Cactaceae) / M.F. Machado, A.J. Prioli, C.A. Mangolin // Biochem. Genet. 1993. — V. 31, № 3−4. — P. 167−172.
  150. Mader M. Isolation of malate dehydrogenase from cell walls of Nicotina tabacum / M. Mader, P. Schloss // Plant Science Letters. 1979. — V. 17, № l.-P. 75−80.
  151. Madern D. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacterium Salinibacter rubber behaves like a non-halophilic protein / D. Madern, G. Zaccai // Biochimie. 2004. — V. 86, № 4−5. — P. 295−303.
  152. Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati et. al. // Gen. Physiol. Biophys. 1998. — V. 17, № 3. — P. 193−210.
  153. Malate dehydrogenases structure and function / P. Minarik et. al. // Gen. Physiol. Biophys. — 2002. -V. 21, № 3. — P. 257−265.
  154. Malick A.W. Effect of lipids on enzymatic activity of pig heart mitichondrial malate dehydrogenase monomolecular films / A.W. Malick, N.D. Weiner // J. Pharm. Science. 1977. — V. 66, № 10. — P. 1465−1469.
  155. Mansini E. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara canis muscle / E. Mansini, E.G. Oestreicher, L.P. Ribeiro // Comp. Biochem. Physiol. B. 1986. — V. 85, № 1. — P. 223−228.
  156. Martin A. In vitro selection of highly stabilized protein variants with optimized surface / A. Martin, V. Sieber, F.X. Schmid // J. Mol. Biol. 2001. -V. 309. — P. 717−726.
  157. Mass spectrometric sequncing of proteins from silver-stained Polyacrylamide gels / A. Shevchenko et. al. // Anal. Chem. 1996. — V. 68. — P. 850−858.
  158. McEwan A.G. Photosynthetic electron transport and anaerobic metabolism in purple non-sulfur phototrophic bacteria / A.G. McEvan // Antonie van Leeuwenhoek. 1994. -V. 66. — P. 151−164.
  159. McGuire J.P. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase / J.P. McGuire, M.E. Friedman, Ch.A. McAuliffe // Inorganic. Chim. Acta. 1984. — V. 91, № 3. — P. 725−731.
  160. Mitochondrial malate dehydrogenase from the thermophilic, filamentous fungus Talaromyces emersonii / A.P. Maloney et. al. // Eur. J. Biochem. -2004.-V. 271,№ 15.-P. 3115−3126.
  161. Mottram J.C. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana / J.C. Mottram, G.H. Coombs // Biochem. Biophys. Acta. 1985. — V. 827, № 2. -P. 310−319.
  162. Nesterenko M.V. A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in Polyacrylamide gels / M.V. Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. 1994. — V. 28. — P. 239−242.
  163. Okabayashi K. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase from unfertilized eggs of the sea urchin, Anthocidariscrassispina / K. Okabayashi, E. Nakano // J. Biochem. (Tokyo). 1984. — V. 95.-P. 1625−1632.
  164. Organelle and translocatable forms of glyoxysomal malate dehydrogenase. The effect of the N-terminal presequence / B.R. Cox et. al. // Febs J. 2005. -V. 272.-P. 643−654.
  165. Pfenning N.D. Uber das vitamin Bi2 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien / N.D. Pfenning, K.D. Lippert / Arch. Microbiol. — 1966. -V. 55.-P. 245−259.
  166. Powers E.T. A perspective on mechanisms of protein tetramer formation / E.T. Powers, D.L. Powers // Biophys J. 2003. — V. 85, № 6. — P. 35 873 599.
  167. Probing the role of oligomerization in the high thermal stability of Pyrococcus furiosus ornithine carbamoytransferase by site specific mutants / B. Clantin et. al. // Eur. J. Biochem. 2001. — V. 268. — P. 3037−3942.
  168. Probing the specificity of a trypanosomal aromatic a-hydroxy acid dehydrogenase by site-directed mutagenesis / J. Vernal et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. — V. 293. — P. 633−639.
  169. Properties and function of malate enzyme from Pseudomonas putida / A. Garrido-Pertierra et. al. // Biochimie. 1983. — V. 65, № 11−12. — P. 629 635.
  170. Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus / E. Honka et. al. //Eur. J. Biochem. 1990. -V. 188, № 3. — P. 623−632.
  171. Protein measurment with the folin pihend reagent / O.H. Lowry et. al. // J. Biologi. 1951. — V. 193. — P. 265−275.
  172. Protein thermostability in extremophiles / R. Scandurra et. al. // Biochimie. 1998. -V. 80, № 11.-P. 933−941.
  173. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / D. Mikulasova et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1998. — V. 159, № 2.-P. 299−305.
  174. Purification and properties of malate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Thermoplasma acidophilum / W. Grossebuter et. al. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1986. — V. 367, № 6. — P. 457−463.
  175. Purification and properties of two malate dehydrogenases from Candida sp. N-16 grown on methanol / J. Yoshikawa et. al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. — V. 65, № 7. — P. 1659−1662.
  176. Purification of bacterial malate dehydrogenases by selective elution from a triazinyl dye affinity column / K. Smith et. al. // Biochim. Biophys. Acta. -1982.-V. 708.-P. 17−25.
  177. Quinlan R.G. An investigation into the role of protein-ligand interactions on obligate and transient protein-protein interactions: a dissertation of doctor of philosophy / R.G. Quinlan. Texas, 2004. — 221 pp.
  178. Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / M.S. Wiseman et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1991.-V. 290, № 3,-P. 191−196.
  179. Reeves H.S. Determination of isocitrate lyase activity in Polyacrylamide gels / H.S. Reeves, M.J. Volk // Anal. Biochem. 1972. — V. 48, № 2. — P.437−441.
  180. Regulation of mitochondrial malate dehydrogenase. Evidence for an allosteric citrate-binding site / T.R. Mullinax et. al. // J. Biol. Chem. 1982. — V. 257, № 22. — P. 13 233−13 239.
  181. Rice S.C. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S.C. Rice, N.G. Pon // J. Biochem. 1975. — V. 77, № 2. -P. 367−372.
  182. Roderick S.L. The three dimensional structure of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenases at 3.0-A resolution / S.L. Roderick, L.J. Banaszak // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. — P. 9461−9464.
  183. Roth S. Cat8 and Sip4 mediate regulated transcriptional activation of the yeast malate dehydrogenase gene MDH2 by three carbon source-responsive promoter elements / S. Roth, H.J. Schuller // Yeast. 2001. — V. 182, № 2. -P. 151−162.
  184. Saito R. Differences in malate dehydrogenases from the piezophilic deep-sea bacterium Moritella sp. strain 2D2 and the psychrophilic bacterium Moritella sp. strain 5710 / R. Saito, A. Nakayama // FEMS Microbiol. Lett. 2004. -V. 233, № i.p. 165−172.
  185. Shah H.N. Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studing the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans / H.N. Shah, D.M. Andrews // FEMS Microbiol. Lett. 1994. — V. 122, № i2. — P. 69−73.
  186. Sheikh S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase:. identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde / S.
  187. Sheikh, S.S. Katiyar // Biochem. Int. 1992. — V. 27, № 3. — P. 517−524.
  188. Schuelter A.R. Inheritance of malate dehydrogenase in wild pepper / A.R. Schuelter, V.W. Casali, F.L. Finger // Bragantia. 1999. — V. 58, № 1. — P. 1−6.
  189. Sinha S.N. Ecological role of thiosulfate and sulfide utilizing purple nonsulfur bacteria of a riverine ecosystem / S.N. Sinha, R.D. Banerjee // FEMS Microbiol. Ecol. 1997. — V. 24, № 3. — P. 211−220.
  190. Site-directed mutagenesis reveals role of mobile arginine residue in lactate dehydrogenase catalysis / A.R. Clarke et. al. // Nature. 1986. — V. 324. -P. 699−702.
  191. Smith K. Malate dehydrogenases from actinomycetes: structural comparison of Thermoactinomyces enzyme with other actinomycete and Bacillus enzymes / K. Smith, T.K. Sundaram, M. Kernick // J. Bacteriol. 1984. — V. 157, № 2.-P. 684−687.
  192. Stabilization of halophilic malate dehydrogenase / G. Zaccai et. al. // J. Mol. Biol. 1989. — V. 208, № 3. — P. 491−500.
  193. Steffan J.S. Isolation and characterization of the yeast gene encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267, № 34. — P. 24 708−24 715.
  194. Steffan J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase /J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 287, № 2. — P. 276−282.
  195. Structural analyses of a malate dehydrogenase with a variable active site / J.K. Bell et. al. // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276, № 33. — P. 31 156−31 162.
  196. Structural basis for cold adaptation. Sequence, biochemical properties, and crystal structure of malate dehydrogenase from a psychrophile Aquaspirillumarcticum / S.Y. Kim et. al. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274, № 17. — P. 11 761−11 767.
  197. Structural basis for thermophilic protein stability: structures of thermophilic and mesophilic malate dehydrogenases / B. Dalhus et. al. // J. Mol. Biol. -2002. V. 318, № 3. — P. 707−721.
  198. Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenase: crystal structure of a ternary complex of procine cytoplasmic malate dehydrogenase, a-ketomalonate and tetrahydoDNA / A.D. Chapman et. al. // J. Mol. Biol. -1999.-V. 285.-P. 703−712.
  199. Structural organization of the mouse cytosolic malate dehydrogenase gene: comparison with that of the mouse mitochondrial malate dehydrogenase gene / C. Setoyama et. al. // J. Mol. Biol. 1988. — V. 202, № 3. — P. 355−364.
  200. Structural organization of the mouse mitochondrial malate dehydrogenase gene/H. Takeshima et. al. //J. Mol. Biol. 1988. -V. 200, № 1. — P. 1−11.
  201. Structure of a ternary complex of an allosteric lactate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus at 2.5 A resolution / P.G. Wigley et. al. // J. Mol. Biol. 1992. — V. 223. — P. 317−335.
  202. Sutherland P. Isolation and expression of the Escherichia coli gene encoding malate dehydrogenase / P. Sutherland, L. Mc Alister-Henn // J. Bacteriol. -1985.-V. 163, № 3.-P. 1074−1079.
  203. Szilagyi A. Structural differences between mesophilic, moderately thermophilic and extremely thermophilic protein subunits: results of a comprehensive servey / A. Szilagyi, P. Zavodszky // Structure. 2000. — V. 8, № 5.-P. 493−504.
  204. Tabita F.R. Anoxygenie photosynthetic bacteria / F.R. Tabita, T.E. Hanson // Microbial Genomics. 2004. — V. 38. — P. 225−243.
  205. Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria: purification, molecular weight, and quaternary structure / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // J. Bacteriol. 1987. — V. 169, № 9. — P. 4196−4202.
  206. Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // Biochem. J. 1988. — V. 252, № 2. — P. 595−600.
  207. Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter et. al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. -V. 105, № 2.- P. 203−214.
  208. The 2.9 A resolution crystal structure of malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus: mechanisms of oligomerisation and thermal stabilization / A. Irimia et. al. // J. Mol. Biol. 2004. — V. 335, № 1. — P. 343−356.
  209. The malate dehydrogenase isoforms from Trypanosoma brucei: subcellular localization and differential expression in bloodstream and procyclic forms / A. Aranda et. al. // Int. J. Parasitol. 2006. — V. 36, № 3. p. 295−307.
  210. The oligomeric states of Haloarcula marismortui malate dehydrogenase are modulated by solvent components as shown by crystallographic and biochemical studies / A. Irimia et. al. // J. Mol. Biol. 2003. — V. 326, № 3. -P. 859−873.
  211. The unique pentagonal structure of an archeal rubisco is essential for its high thermostability / N. Maeda et. al. // J. Biol. Chem. 2002. — V. 277. — P. 31 656−31 662.
  212. Tiny TIM: a small tetrameric, hyperthermostable triosephosphate isomerase / H. Walden et. al. // J. Mol. Biol. 2001. -V. 306. — P. 745−757.
  213. Tlapakova T. Localization, structure and polymorphism of two paralogous Xenopus laevis mitochondrial malate dehydrogenase genes / T. Tlapakova, V. Krylov, J. Macha // Chromosome Res. 2005. — V. 13, № 7. — P. 699−706.
  214. Toshihiro T. Molecular cloning and mapping of a human cDNA for cytosolic malate dehydrogenase (MDH1) / T. Toshihiro, I. Johji, N. Yusuke // Genomics. 1996. — V. 32, № 1. — P. 128−130.
  215. Tyagi A.K. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenase from Mycobacterium phlei / A.K. Tyagi, F.A. Siddiqui, T.A. Venkitasubramanian // Biochim. Biophys. Acta. 1977. — V. 485. — P. 255 267.
  216. Uttaro A.D. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme i A.D. Uttaro, F.R. Opperdoes // Mol. Biochem. Parasitol. 1997. — V. 89, № 1. — P. 51−59.
  217. Veeger C.B. Succinate dehydrogenase / C.B. Veeger, B.W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle. 1969. -V. 23. — P. 81−90.
  218. Vessal M. Partial purification and kinetic properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from ovine liver Echinococcus granulosus protoscolices / M. Vessal, S.M. Tabei // Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. -1996.-V. 113, № 4.-P. 757−763.
  219. Vieille C. Hyperthermophilic enzymes: sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability / C. Vieille, G.J. Zeikus // Mol. Biol. Rev. -2001.-V. 65.-P. 1−43.
  220. Waters J.K. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 31 lb-143. Bacteroids and glicin max root nodule mitochondria / J.K. Waters, D.B. Karr, D.W. Emerich // Biochemistry. 1985. — V. 24, № 23. — P. 6479−6486.
  221. Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 344, № 1. — P. 176−183.
  222. Wright S.K. Alteration of the specificity of malate dehydrogenase by chemical modulation of an active site arginine / S.K. Wright, R.E. Viola // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276, № 33. — P. 31 151−31 155.
  223. Yano J.K. New understandings of thermostable and peizostable enzymes / J.K. Yano, T.L. Poulos // Current Opinion in Biotechnology. 2003. — V. 14. -P. 360−365.
  224. You K. Purification and properties of malate dehydrogenase from Pseudomonas testosteroni / K. You, N. Kaplan // J. Bacteriol. 1975. — V. 123, № 2.-P. 704−716.
  225. Yueh A.Y. Purification and molecular properties of malate dehydrogenase from the marine diatom Nitzchia alba / A.Y. Yueh, C.S. Chung, Y.K. Lai // Biochem. J. 1989. -V. 258, № 1. — P. 221−228.
  226. Zenka J. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from Taenia crassiceps (Zeder, 1800) cysticerci / J. Zenka, J. Prokopic // Folia Parasitol. (Praha). 1989. — V. 36, № 1. — P. 59−65.
  227. Zhao H. Directed evolution converts subtilisin E into a functional equivalent of thermitase / H. Zhao, F.H. Arnold // Protein Eng. 1999. — V. 12. — P. 4753.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?