Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана

Диссертация: Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Наличие в организме достаточно тонких и надежных механизмов контроля протеолиза позволяет обеспечить его максимальную эффективность и высокую избирательность. Считают, что в организме имеется система биологических регуляторов (цитомединов), осуществляющих перенос специфической информации, необходимой для нормального функционирования клеточных популяций. Некоторые из них представляют собой… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Эффективность действия сериновых протеиназ и их роль в регуляции белкового обмена
      • 1. 1. 1. Строение активного центра и структура фермент-субстратных комплексов
      • 1. 1. 2. Регуляция белкового обмена и контроль протеолиза
    • 1. 2. Филогенетические аспекты взаимосвязи структуры и свойств сериновых протеиназ
    • 1. 3. Сериновые протеиназы рыб
      • 1. 3. 1. Локализация и секреция
      • 1. 3. 2. Выделение, молекулярные и каталитические свойства
    • 1. 4. Панкреатические сериновые протеиназы морских беспозвоночных
    • 1. 5. Общие свойства металлозависимых коллагенолитических протеиназ
    • 1. 6. Методы выделения сериновых протеиназ
      • 1. 6. 1. Традиционные способы получения комплексных препаратов и индивидуальных ферментов
      • 1. 6. 2. Аффинная хроматография и ее применение для выделения и исследования трипсина и химотрипсина
    • 1. 7. Иммобилизация и стабилизация ферментов
      • 1. 7. 1. Модификация водорастворимыми полимерами
      • 1. 7. 2. Иммобилизация на носителях смешанного типа
      • 1. 7. 3. Стабилизация ферментов в водно-органических системах
      • 1. 7. 4. Стабилизация в системах с твердыми фазами
      • 1. 7. 5. Иммобилизованные ферменты как лекарственные средства
  • Экспериментальная часть
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Биологические материалы и реактивы
    • 2. 2. Методы анализа химического состава
    • 2. 3. Методы определения активности протеолитических ферментов
      • 2. 3. 1. Определение активности с использованием растворимых белковых субстратов
      • 2. 3. 2. Определение активности с использованием нерастворимых белковых субстратов
    • 2. 4. Определение эстеразной активности
    • 2. 5. Определение амидазной активности
    • 2. 6. Метод гель-фильтрации, определение молекулярной массы
    • 2. 7. Метод электрофореза, определение молекулярной массы
    • 2. 8. Ионообменная хроматография
    • 2. 9. Аффинная хроматография
    • 2. 10. Синтез аффинных сорбентов
      • 2. 10. 1. Активация сорбентов с помощью бромциана
    • 2. 10. 2. Использование глутарового альдегида
      • 2. 10. 3. Применение карбодиимидов
      • 2. 10. 4. Радиационно-химический метод активации целлюлозы
      • 2. 10. 5. Синтез сополимера силохрома и поливинилового спирта
    • 2. 11. Иммобилизация ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника
    • 2. 12. Иммобилизация в альгинатных гелях
    • 2. 13. Статистическая обработка
  • Результаты и обсуждение
  • Глава 3. Содержание и состав сериновых протеиназ в панкреатической ткани гидробионтов
    • 3. 1. Протеолитическая активность панкреатической ткани гидробионтов
    • 3. 2. Состав изоформ трипсинов и химотрипсинов
    • 3. 3. Молекулярная масса трипсинов и химотрипсинов
    • 3. 4. Классификация панкреатических сериновых протеиназ гидробионтов
  • Глава 4. Выделение и очистка ферментных препаратов
    • 4. 1. Применение ультрафильтрационной технологии для получения комплексных препаратов панкреатических протеиназ
      • 4. 1. 1. Очистка экстракта с использованием адсорбентов
      • 4. 1. 2. Ультрафильтрация
      • 4. 1. 3. Сравнительный анализ предлагаемых и известных ранее методов
    • 4. 2. Использование метода аффинной хроматографии для очистки и выделения трипсина и химотрипсина
      • 4. 2. 1. Аффинные сорбенты для очистки трипсина и химотрипсина, содержащие природные высокомолекулярные ингибиторы
      • 4. 2. 2. Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов аминокислоты и их производные
      • 4. 2. 3. Аффинные сорбенты для выделения анионных форм трипсина и химотрипсина
        • 4. 2. 3. 1. Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов 1,6 гексаметилендиамин
        • 4. 2. 3. 2. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда гетероауксин
        • 4. 2. 3. 3. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда бензоил-s-аминокапроновую кислоту-гексаметилендиамин
      • 4. 2. 4. Концентрирование белковых фракций и удаление элтоэнтов
  • Глава 5. Исследование субстратно-ингибиторной специфичности панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения
    • 5. 1. Гидролиз белков панкреатическими ферментными системами различного происхождения
      • 5. 1. 1. Кинетика гидролиза белковых субстратов
      • 5. 1. 2. Молекулярный состав гидролизатов
      • 5. 1. 3. Состав свободных аминокислоте ферментативных гидролизатах
    • 5. 2. Гидролиз коллагена: вклад отдельных протеиназ и влияние различных факторов
    • 5. 3. Субстратная специфичность гидролиза низкомолекулярных субстратов
    • 5. 4. Ингибиторная специфичность панкреатических сериновых протеиназ
      • 5. 4. 1. Взаимодействие с низкомолекулярными обратимыми ингибиторами
      • 5. 4. 2. Взаимодействие с природными белковыми ингибиторами
      • 5. 4. 3. Взаимодействие с необратимыми ингибиторами
      • 5. 4. 4. Взаимодействие протеолитических ферментов с пептидными иммунорегулято рами, очистка и выделение ингибиторов
    • 5. 4. 4.1. Сравнительный анализ ингибиторных свойств иммуномодуляторов
      • 5. 4. 4. 2. Аффинная хроматография пептидных ингибиторов
      • 5. 4. 4. 3. Некоторые свойства пептидных ингибиторов
  • Глава 6. Получение и характеристика иммобилизованных форм панкреатических сериновых протеиназ
    • 6. 1. Адсорбционная иммобилизация на неорганических матрицах
    • 6. 2. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника
    • 6. 3. Иммобилизация протеолитических ферментов в среде альгинатных гелей
  • Глава 7. Применение протеолитических ферментных препаратов из гидробионтов в различных отраслях.230'
    • 7. 1. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием препаратов различной специфичности
    • 7. 2. Применение ферментов для обработки мясного сырья
    • 7. 3. Применение ферментных препаратов для обработки икры
    • 7. 4. Производство питательных сред на основе рыбного сырья
      • 7. 4. 1. Ферментативный гидролиз белковых субстратов для получения питательных сред
      • 7. 4. 2. Использование аминопептидного концентрата для получения питательных сред
    • 7. 5. Использование протеолитических ферментных препаратов в качестве ростостимулирующих кормовых добавок
      • 7. 5. 1. Гидролиз комбикормов и их составных частей
      • 7. 5. 2. Эффективность использования ферментных препаратов в рационе свиней
      • 7. 5. 3. Испытания ферментной добавки в рационах телят
      • 7. 5. 4. Испытания ферментных препаратов при выращивании бройлеров
      • 7. 5. 5. Использование протеолитических ферментов при выращивании молоди

Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование ферментов как биологических катализаторов представляет собой одно из наиболее перспективных направлений современной биохимии. Теоретические аспекты взаимосвязи структуры и механизма действия ферментов, а также направления их практического применения исследуются и разрабатываются на протяжении многих лет. Однако эта проблема не теряет своей актуальности, так как развитие современных технологических процессов позволяет упростить и удешевить многоступенчатую и высокозатратную процедуру выделения ферментных препаратов, а развитие научных методов исследования — определить тонкие механизмы действия биокатализаторов и находить пути регулирования процессов in vivo и in vitro, масштабировать их.

Понимание регуляторной роли протеолитических ферментов имеет первостепенное значение для расшифровки молекулярных механизмов таких сложнейших биологических явлений как деление и трансформация клеток, дифференцировка и морфогенез, метаморфоз, адаптационные перестройки обмена, нейробиологические процессы и другие. В осуществлении таких функций организма, как свертывание крови, активация системы комплимента, переваривание пищи, протеолиз служит не только для запуска, но и для реализации всего процесса. Этим определяется большой интерес к изучению протеиназ в различных областях биологии и медицины.

В пищеварительном процессе ведущая роль принадлежит таким простейшим (с точки зрения структуры) ферментам как трипсин, химотрипсин и эластаза. Их основная функция заключается в расщеплении пищевых белковширокое распостранение и доступность в относительно больших количествах делает их удобными объектами для изучения структуры, функции, регуляции активности и решения других актуальных задач энзимологии. Установление структуры кристаллических ферментов показало, что полипептидные остовы всех трех ферментов при наложении их друг на друга практически совмещаются за исключением участков, где добавлено или пропущено несколько аминокислот. Различия же в специфичности этих ферментов обусловлены небольшими изменениями в строении «кармана», связывающего боковые цепи аминокислот.

Специфичность сериновых протеиназ и определяет основные различия между весьма близкими по физиологическим функциям и структурным параметрам ферментами, осуществляющими гидролиз пептидных, эфирных и амидных связей по единому механизму при сохранении высокой степени гомологичности, как между представителями отдельных классов ферментов, так и внутри классов между ферментами различного происхождения. Взаимосвязь между структурой и функциями протеолитических ферментов может быть установлена при сравнительном анализе детально изученных ферментов (например, бычьих трипсина и химотрипсина) и ферментов, выделенных из панкреатической ткани животных различных таксономических групп, обладающих характерными отличиями. При этом необходимо учитывать, что структурные особенности, влияющие на взаимодействие с субстратами и ингибиторами, могут затрагивать не только «гидрофобный карман», но и окружение каталитического центра, регуляторный участок и даже поверхность всей молекулы.

В настоящее время при рассмотрении эволюции ферментов и их филогенетического разнообразия используют следующий подход. Ферменты, которые имеют сходство каталитических функций, должны проявлять весьма близкое сходство и в структуре. Отсюда проистекает возможность предполагать те структурные требования, которые необходимы для проявления определенных функций. В случае сериновых протеиназ этот подход особенно продуктивен: по причине отсутствия простатических групп и субъединичного строения их свойства напрямую зависят от аминокислотной последовательности.

Одним из богатейших источников для выделения протеолитических ферментов являются внутренние органы морских организмов. Перспектива их использования определяется следующими аспектами: обширной сырьевой базой за счет утилизации отходов рыбного промысла и неординарными свойствами биокатализаторов из морских организмов. Уникальность этих свойств связана с тем, что добываемые в процессе рыбного промысла организмы находятся на различных эволюционных ступенях развития.

Поиск и идентификация новых ферментов, обладающих необычными свойствами, являются актуальными задачами энзимологии. Именно на этом пути возможно выявление еще не исследованных особенностей и принципов ферментативного действия, неизвестных механизмов и даже типов биокаталитического действия. Таким необычным свойством, ранее неизвестным для сериновых протеиназ, является способность некоторых из них гидролизовать с высокой скоростью фибриллярный коллаген. Первоначально обнаруженное для ракообразных и некоторых паразитических насекомых и гельминтов, проявление этого качества связывалось с приспособлениями к пищевым потребностям. Накопленный при дальнейшем изучении материал позволяет связать указанные свойства с филогенетической градацией. Кроме того, изучение молекулярной структуры и каталитических свойств сериновых протеиназ ракообразных и насекомых не позволяет сделать однозначного заключения о том, как имеющиеся различия могут сказываться на процессах деструкции коллагена. Процесс коллагенолиза является весьма сложным и осуществляется узкоспецифичными металло-зависимыми протеиназами, и имеет многофакторную систему регуляции, нарушения которой вызывают ряд патологических изменений всего организма. Изучение деструкции коллагена под действием ферментов, иных по специфичности и механизму действия, позволяет уточнить детали его протекания и экзогенной регуляции.

Наличие в организме достаточно тонких и надежных механизмов контроля протеолиза позволяет обеспечить его максимальную эффективность и высокую избирательность. Считают, что в организме имеется система биологических регуляторов (цитомединов), осуществляющих перенос специфической информации, необходимой для нормального функционирования клеточных популяций. Некоторые из них представляют собой низкомолекулярные тканеспецифичные пептиды, обладающие ингибиторными свойствами по отношению к сериновым протеиназам. Зависимость между ингибиторными и иммунными свойствами в настоящее время совершенно не исследована. Данная проблема представляет интерес для выявления механизма действия ингибиторов протеиназ как иммуностимуляторов, и разработки новых методологических подходов к определению потенциальных иммуномодуляторов.

Отличия структуры и специфичности сериновых протеиназ гидробионтов предполагают также разработку новых методов их выделения, очистки и стабилизации, т.к. ранее предложенные для выделения катионных сериновых протеиназ приемы в большинстве случаев оказались малоэффективными. Это относится и к методам работы с тканевыми экстрактами, и к разделению ферментов на аффинных сорбентах. Высокая эффективность аффинной хроматографии обеспечивается изучением и соответствующим использованием механизма комплексообразования между аффинными лигандами и активными центрами ферментов, этот метод также позволяет идентифицировать локусы ферментов, принимающие участие в таких процессах. Продуктивность и селективность взаимодействия зависят от ряда факторов: степени сродства и концентрации лиганда, наличия или отсутствия неспецифической сорбции, а также условий реакционной среды. Эти факторы должны быть учтены при создании сорбентов для ферментов отдельных групп или даже индивидуальных их представителей.

Актуальность исследования протеолитических ферментов имеет также практический аспект. Сфера применения протеолитических ферментов необычайно широка, она включает медицину, фармакологию, легкую и пищевую промышленности, сельское хозяйство, аналитическую биохимию и биотехнологию.

Введение

в эту сферу новых препаратов позволит не только расширить сырьевую базу для их получения, но и предложить новые способы и области их использования.

В свете вышеизложенной актуальности изучаемой проблемы целью данной работы являются: сравнительный биохимический анализ сериновых протеиназ гидробионтов различных таксономических групп, определение основных каталитических, физико-химических, молекулярных свойств, а также общих закономерностей, связывающих свойства и структуру ферментов, разработка эффективных методов выделения, стабилизации и регуляции активности ферментов, определение наиболее рациональных путей их применения.

Настоящая работа является продолжением и развитием многолетних исследований, проводимых в лаборатории биохимии Тихоокеанского научно-исследовательского института рыбного хозяйства и океанографии в сотрудничестве с отделом химии и биохимии ферментов Института биохимии HAH Украины, НПО «Биолар», Института прикладной биохимии АН Латвии, Института эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова, Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина-Ю.А.Овчинникова РАН, Института питания РАМН.

ВЫВОДЫ:

1. На основании проведенных исследований установлены основные закономерности распределения еериновых протеиназ в панкреатической ткани представителей различных таксономических групп гвдробионтов Тихого океана. Сопоставление полученных данных позволяет классифицировать ферменты трипсинового и химотрипсинового типов по таксономической принадлежности согласно их молекулярным и каталитическим свойствам. Представленная классификация подтверждается результатами факторного анализа.

2. Для характеристики субстратной специфичности панкреатических еериновых протеиназ предложен показатель — казеин-коллагеновый индекс, — величина которого резко снижается в ряду: ракообразные — костистые рыбы — млекопитающие, незави-симо от пищевых потребностей отдельных видов.

3. Все исследованные виды ракообразных и рыб содержат множественные анионные изоформы трипсина и химотрипсина, у беспозвоночных катионных изоформ не обнаружено, у рыб они представлены минорными компонентами. Химотрипсин не обнаружен у моллюсков и иглокожих. Активность этого фермента возрастает по мере дифференциации панкреатической ткани в ряду ракообразные — рыбы — млекопитающие и достигает максимума у млекопитающих.

4. На основании сравнительного анализа субстратно-ингибиторной специфичности панкреатических еериновых протеиназ гидробионтов установлено, что в целом трип-синовые и химотрипсиновые протеиназы гидробионтов соответствуют параметрам, свойственным каждому разряду ферментов. Определены основные структурно-функциональные особенности ферментов конкретной принадлежности.

5. Параметры процесса ферментативного гидролиза исследованными панкреатическими протеиназами растворимых и агрегированных белков аналогичны. При деструкции коллагена протеиназами анионного типа обнаружены следующие различия: а) высокая скорость процессаб) образование низкомолекулярных продуктов гидролизав) торможение скорости реакции при высоких концентрациях субстрата.

6. Предложен двухстадийный механизм гидролиза фибриллярного коллагена в присутствии еериновых протеиназ:

— первая стадия включает инициацию гидролиза и распад трехцепочечной молекулы коллагена и определяется функционированием металлозависимых ферментов, активность которых подавляется введением ЭДТА и активируется реагентамидонорами дисульфидных группс низкой скоростью коллагенолиз может осуществляться при введении окисленного глутатиона и некоторых белков, включая соевый ингибитор трипсина, без введения экзогенных протеиназ;

— вторая стадия включает распад коллагена до низкомолекулярных продуктов и полностью определяется специфичностью экзогенных протеиназ, при этом широкая субстратная специфичность ферментов гидробионтов соответствует более глубокой степени гидролиза этого субстрата.

7. Предположен обратимый характер угнетения и реактивации коллагенолиза под действием различных концентраций соевого ингибитора трипсина. Этот процесс определяется двумя структурно-функциональными особенностями ингибитора: а) образованием фермент-ингибиторного комплексаб) способностью к реакции тиол-дисульфидного обмена. Колебательный характер коллагенолиза в присутствии этого ингибитора определяется разнонаправленными силами белок-белкового взаимодействия, включающими тиол-дисульфидный обмен и инактивацию ингибитора, образование и распад фермент-ингибиторного комплекса, протеолиз инактивированного ингибитора.

8. Выявлены следующие структурно-функциональные особенности анионных форм трипсинов: а) высокая эффективность гидролиза эфирных и нитроанилидных субстратов, усиливающаяся при рН 9,5, благодаря сохранению активной конформации и увеличению нуклеофильности активного центра в тех условиях, где катионные аналоги приобретают неактивную зимогенподобную формуб) усиление вклада гидрофобных сил по сравнению с ионными в структуре первичного подучастка связывания субстратав) снижение селективности между трипсинами и химо-трипсинами при взаимодействии с растворимыми и особенно иммобилизованными лигандами.

9. Разработаны методы очистки и разделения анионных трипсинов и химотрипсинов. Наиболее эффективны методы ступенчатой ультрафильтрации и аффинной хромато-графии. Синтезированы аффинные сорбенты, обладающие специфичностью к анион-ным формам сериновых протеиназ. Исследована зависимость сорбционных свойств от концентрации лиганда и условий проведения реакции.

10. Разработаны способы ионно-адсорбционной и ориентированной иммобилизации сериновых протеиназ гидробионтов на матрицах различного состава. С использованием иммобилизованного трипсина выделены низкомолекулярные пептидные ингибиторы из состава комплексных препаратов иммуномодуляторов.

11. Разработана технология получения оригинальных ферментных препаратов, в том числе препарата «Пилорин», имеющего сертификат для использования в пищевой промышленности. Разработаны следующие направления использования препаратов: а) медицина: для лечения инфицированных ран, устранения дефицита собственных ферментов, приготовление лечебных и лечебно-профилактических гидролизатовб) сельское хозяйство: ростостимулирующая кормовая добавкав) микробиологическая промышленность: приготовление питательных основ для микробиологических средг) пищевая промышленность: увеличение выхода продукции и ее качества за счет устранения балластных белков и соединительных тканей, получение пищевых амино-пептидных гидролизатов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Результаты сравнительного исследования панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения и сопоставление их с литературными данными позволяют классифицировать указанные ферменты согласно филогенетическим взаимосвязям. При этом положенные в основу такой классификации признаки (изоферментный состав, молекулярная масса, субстратная специфичность) с высокой вероятностью позволяет отнести комплекс панкреатических ферментов к той или иной группе. Предлагаемая классификация подтверждена результатами факторного анализа данных.

Для всех исследованных видов беспозвоночных и рыб преобладающими являются анионные изоформы трипсина и химотрипсина, у беспозвоночных катионных форм не обнаружено, у рыб они представлены минорными компонентами.

Наибольшей изменчивости подвержены свойства трипсинов различного происхождения, присутствующие у всех исследованных ввдов. Химотрипсин не обнаружен у моллюсков и иглокожих, активность этого фермента возрастает по мере разделения желудочного и кишечного пищеварения и достигает максимума у высших позвоночных.

Наибольшее количество изоформ трипсина и химотрипсина обнаружено у большинства видов костистых рыб, а также ракообразных. Молекулярная масса трипсинов варьирует от 30−31 кД до 19−21 кД у морских млекопитающих, для химотрипсина пределы изменений существенно меньше — от 21−24 у морских млекопитающих, до 24−29 у рыб и ракообразных.

Предлагаемый способ очистки ферментов, включающий ступенчатое сепарирование и ступенчатую ультрафильтрацию, позволяет получать высокоактивные препараты, содержащие минимальное количество примесей. Использование технологических процедур, основанных на физических принципах разделения, является значительным преимуществом разработанного метода с точки зрения его экологичности, экономичности и возможности максимального приближения к рыбообрабатывающим предприятиям.

Взаимодействие панкреатических сериновых протеиназ с иммобилизованными специфическими лигандами различного состава с целью очистки, разделения трипсина и химотрипсина, и выделения индивидуальных ферментов положено в основу синтеза аффинных сорбентов, сочетающих высокую специфичность и простоту применения, для использования в производственных условиях. Для сорбентов установлена пороговая концентрация лигандов, превышение которой приводит к изменению характера взаимодействия от биоспецифического к гидрофобному. Этот процесс может сопровождаться переориентацией специфичности сорбента. Ферментные препараты из панкреатической ткани различных видов животных образуют близкий по составу набор низкомолекулярных компонентов при гидролизе растворимых и агрегированных белков. Кинетика гидролиза этих белков подчиняется общим закономерностям.

Процесс гидролиза коллагена сериновыми протеиназами краба и лососей характеризуется высокой скоростью, образованием низкомолекулярных продуктов распада и торможением скорости реакции в присутствии избытка субстрата, наиболее ярко выраженным для ферментов лососей в коротком интервале концентраций.

Гидролиз фибриллярного коллагена под действием сериновых протеиназ подавляется введением ЭДТА и активируется 8−8 реагентами. Коллагенолиз может осуществляться с низкой скоростью при введении окисленного глутатиона и некоторых белков, включая соевый ингибитор трипсина, без введения экзогенных протеиназ. Процесс активации и угнетения коллагенолиза с увеличением концентрации соевого ингибитора в присутствии ферментов имеет колебательный характер, что, вероятно, определяется разнонаправленными силами белок-белкового взаимодействия, включающими тиол-дисульфидный обмен, образование фермент-ингибиторного комплекса, протеолиз инактивированного ингибитора.

Для панкреатических сериновых протеиназ краба и лосося характерна высокая скорость гидролиза эфирных и нитроанилидных субстратов, образованных аргинином и лизином. Эффективность гидролиза определяется для эфирных субстратов более продуктивной каталитической стадией реакции, а для нитроанилидных — более благоприятными условиями фермент-субстратного взаимодействия. Высокая эффективность анионных трипсинов наблюдается при.

ТТ VI 4 повышении рп олагодаря сохранению активной конформации ферментов и обеспечивается усилением нуклеофильности серина в каталитическом центре.

Эффективность гидролиза эфирных субстратов, образованных ароматическими аминокислотами значительно ниже для анионных протеиназ Высокая скорость производных лейцина сближает данные ферменты с химотрипсином С. Нитроанилидные производные ароматических аминокислот имеют очень низкое сродство к химотрипсинам кеты и краба.

Трипсиновые и химотрипсиновые протеиназы изучаемых таксономических групп соответствуют основным структурным параметрам, свойственным каждому разряду ферментов. Наиболее общим для трипсинов крабов и лососей отличием является усиление вклада гидрофобных сил по сравнению с ионными в структуре первичного подучастка связывания субстрата.

Трипсиновые и химотрипсиновые протеиназы лососей проявляют наименьшую селективность при взаимодействии с иммобилизованными и растворимыми лигандами. Для химотрипсинов лососей отмечено усиление отрицательного заряда вблизи гидрофобного кармана, что обеспечивает его взаимодействие не только с поляризованными, но и с заряженными группировками лигандов.

Способ ориентированной иммобилизации ферментов на мембранах кишечного эпителия, позволяет почти вдвое увеличить активность ферментов за счет более благоприятной ориентации и доступности активного центра. Способ ионно-адсорбционной иммобилизации протеолитических ферментов на гелях альгиновой кислоты и ее солей позволяет получить термостабильные ферментные комплексы.

Пептидные иммунорегуляторы содержат обратимые ингибиторы сериновых протеиназ и могут быть выделены с использованием иммобилизованного трипсина.

Предложенные препараты протеолитического действия могут быть использованы в сельском хозяйстве, микробиологической и пищевой промышленности, медицине и других отраслях народного хозяйства.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Х., Хасанов X., Мадьяров Ш. Р., Рахимов М. М. Изучение активации амилоризина Г10х силикагелем // Приклад, биохимия и микробиол. -1977. Т. 13. № 5. — С. 692−695.
  2. С.Л. Эффективность протеолитических ферментов // Биоорган, химия, 1994. Т. 20. № 2. — С. 126 -133.
  3. Н.М., Подкорытова А. В. Альгинаты- состав, свойства, применение // Владивосток: Известия ТИНРО, 1995. Т. 118. — С. 130−137.
  4. В.К. Химия протеолиза // М.: Наука, 1991, 286 с.
  5. Н.Б., Колодзейская М. В., Кудинов С. А. и др. Способ очистки протеолитического комплекса. А.С. 1 219 645 СССР МКИ 4 С 12 N 9/76 Б.И. -1986. № 11
  6. Е. Пищеварение / Сравнительная физиология животных под ред. Л. Проссер. М., 1977. Т. 1. — 409 с.
  7. В., Пеелякас И., Веса В. Хроматография сериновых протеаз на хитине и его производных // Прикл.биохим.и микробиол.-1981.- Т.П. N3.-0. 441−447
  8. Н.Н., Гажа А. К., Эпштейн Л. М., и др. Действие пептида изоптических ганглиев моллюсков на функциональную активность макрофагов //
  9. Антибиотики и химиотерапия -1996. Т. 41. № 1. — С. 7−11
  10. И.В., Антонов В. К., Мартинек К. Иммобилизованные ферменты. М.: МГУ, 1976, -т. 1−2. -234 с.
  11. И.В. Применение иммобилизованных ферментов// Итоги науки и техники. Серия Биотехнология. М.: Изд-во ВИНИТИ. -1986. Т. 6. — 300 с.
  12. Берзиня-Берзите Р., Кирсис В., Эпштейн Л., Акулин В., Колодзейская М., Пивненко Т., Кудинов С., Неймане С., Диденко А. Способ получения протеолитического комплекса // Авт.свид.СССР N1198954 от 15.06.83.
  13. Берзиня-Берзите Р.В., Вина И. А., Эпштейн Л. М., Пивненко Т. Н. и др. Способполучения комплекса протеолитических ферментов A.C. № 1 378 384. ДСП. 1983
  14. Введение в прикладную энзимологию под ред. И. В. Березина и К. Мартинека. М.:МГУ.- 1982.-384 с.
  15. В.Г. Биоспецифическая хроматография протеаз // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. Т. 14 № 5. — С. 629−651.
  16. C.B., Колодзейская М. В. Гидрофобные взаимодействия сериновых протеиназ с низкомолекулярными соединениями: частичное вытеснение субстратом эффектора из активированного фермента// Укр. биохим. журн.1992. Т. 64, № 5, — С. 100−103
  17. C.B. Кинетические особенности 82'-стимуляции а-химотрипсина // Укр.биохим. журнал -1996. Т. 67, № 3. — С. 36−41
  18. Т.Н., Калиниченко Т. П., Слуцкая Т. Н., Активность мышечных протеиназ как показатель способности рыб к тендеризации в соленом виде // Известия ТИНРО. 1995. — Т.118. — С. 105−110
  19. В.И. Способ получения коллагеназы. Патент СССР № 46 533 302 13.28.473 от 28.02.89.
  20. В.И. Способ приготовления икры рыб. Патент РФ № 1 625 249, Кл. А 231 1/328, 1991, Б.Н. № 3.
  21. В.Н., Цинуклидзе А. Д. Технологические процессы мембранного разделения в пищевой промышленности // Известия вузов. Пищевая технология, 1988. № 3. — С. 15−21.
  22. O.A. Функциональная биохимия регуляторных пептидов М.: Наука, 1993. 160 с.
  23. А.П., Боровская Г. А., Лаврова H.A., Янчук В. Г. Принципы технологии комплексной переработки дальневосточных тюленей //
  24. Владивосток: Известия ТИНРО. 1986. — С. 14−20.
  25. М.М., Осипов А. П., Егоров А. М. и др. Повышение стабильности формиатдегидрогеназы при ковалентном присоединении к водорастворимому сополимеру 4-винилпирролидона и акролеина // Биоорган, химия 1979. — Т. 5. № 1.- С. 126−134
  26. М., Уэбб Р. Ферменты // М.: Мир. 1982, Т. 2. — 520 с.
  27. Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белозерский М.А, Свойства ингибиторов трипсина и сериновых протеиназ микромицетов, выделенных из семян гречихи// Биоорганическая химия. 1994. — Т.20, № 3. — С. 297−302
  28. Ю.И. Мембранные процессы разделения жидких смесей М.: Химия, 1975 229 с.
  29. А.М. Иммобилизация протеаз карбодиимидным методом на органоминеральных носителях // Труды Таллин. Политех. Института 1982. № 526. — С. 23−29
  30. А.А., Румш Л. Д., Антонов В. К. // Биоорган, химия, 1976, Т. 2. № 6 -С. 803−810
  31. Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз // Прик ладная биохимия и микробиолог. -1971.- Т.7 N2.- С.225−228
  32. Кадырова 3., Совершенствование технологии переэтерификации липидов. Автореферат диссертации на соискание степени кандидата биолигических наук. Ташкент, ТашГУ. -1984.
  33. И.Ф., Кост О. А Модификация трипсина водорастворимым полиэтиленимином // Биоорг. химия 1975.- Т. 1. № 9. — С. 1332−1338
  34. И.В. Биохимия сырья водного происхождения. М.: Пищ. пром-ть. 1973.-423 с.
  35. Ю.И., Эпштейн Л. М. Получение и свойства производных ДНК из молок лососевых // Владивосток: Известия ТИНРО- 1996.- Т. 120. С. 1−7
  36. Кетлинский С. А, Симбирцев АС., Воробьев АА Эндогенные иммуномодулягоры. С-Петербург: Гиппократ 1992. 165 с.
  37. Климова О. А, Ведищева Ю. В., Стронгин АЯ. Выделение и характеристика коллагенолитических ферментов из гепатопанкреаса краба-стригуна
  38. Chionoccaes opilio // ДАН АН СССР, 1991.- T. 317. № 2. С. 482−484
  39. H.H., Пивненко Т. Н., Эпштейн Л. М. Способ приготовления икры / Патент РФ № 20 433 738 -1992. БИ № 26 — 1995
  40. JI.A. Биохимические механизмы действия цитомединов // Сб. тезисов докладов координационного совещания «Цитомедины. Функции в организме. Использование в клинической практике». Томск -1986. С. 78−79
  41. М.В. Сериновые протеиназы низших позвоночных // Укр. биохим. журн. 1986. — Т. 58. № 2. — С. 90−104
  42. М.В., Аюшин Н. Б., Маленьких Л. Б., Эпштейн JI.M. Сравнительное изучение протеиназ морских животных // Эволюц. биохимия и физиология -1984. Т. 20 № 5. — С. 467−473
  43. М.В., Веревка C.B. Сравнительное исследование свойств сериновых протеиназ низших и высших позвоночных // Укр. биохим. журн. -1990.-Т. 62. № 6.-С. 31−37
  44. М.В., Веревка C.B. Гидрообные взаимодействия а-химотрипсина с низкомолекулярными соединениями // Укр. биохим. журн. -1990. -Т. 62. № 5. -С. 3−14
  45. Комиссарова AJL, Якубович B.C., Толстых П. И., Скокова И. Ф., Вирник А. Д., Получение пористого материала на основе альгиновой кислоты, содержащей иммобилизованный террилитин И Антибиотики и химиотерапия 1988.- Т. 33. № 10. — С. 735−739
  46. Р.И. Возможности использования векторного метода представления ферментативных реакций в анализе данных ингибирования ферментов // Прикладная биохимия и микробиол. -1996. Т. 32. № 1. — С. 155−164
  47. .И., Морозов В. Г., Хавинсон В. Х., Цитомедины и их роль в регуляции физиологических функций // Успехи совр. биол. 1995.-Т. 115. № 3. — С. 353 360
  48. Кудинов С. А, Колодзейская М. В., Маленьких Л. Б., Коноплич Л. А., Аюшин Н. Б. Получение и исследование ферментных препаратов поджелудочнойжелезы кита // Прикл. биохим. и микробиол. 1986 — Т. 22. № 1. — С. 53−58
  49. С. А., Мелешевич А. П., Колозейская М. В., Пивненко Т. Н. Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология
  50. Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка, 1985. -С. 150−152
  51. Н.С., Соловьева Н. И., Калебина Т. С., Руденская Т. Н., Нурминская М. В. // Докл. АН СССР. 1988. — Т. 303. — С. 499−503
  52. Н.М., Поваяева Н. Т., Стародубцева Н. Б., Иванькова И.Н.
  53. Способ получения соленой зернистой икры из свежих и мороженых ястыков рыб. Патент РФ № 2 060 669, 1992 г., Б.И. 1996. — № 15
  54. Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. 240 с.
  55. Г., Руденская Г. Н. Аффинная хроматография протеиназ /
  56. Химия протеолитических ферментов. Материалы 2-го Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов, 9−10 окт. 1979 г., Углич, 1979. С. 8−15
  57. Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов // Биоорган, химия. 1994. — Т. 20. — С. 134−142
  58. Э.А., Курганов Б. И., Левашов A.B., Березин И. В., Мартинек К. Новый подход к изучению ферментативных реакций с участием нерастворимых в воде субстратов // Докл. АН СССР 1983.- Т. 270. — С. 474−477
  59. МаськоА.А, Морозова A.A., Лыга H.A., Галушко H.A. Иммобилизация трипсина на углеволокнистых носителях, различающихся текстурой, пористостью и химией поверхности // Прикл. биохим.микробиол. 1992. — Т. 28 № 2. -С. 211−216
  60. А.П. Методы радиационной химии в производстве и модификации бумаги // М.: Энергоатомиздат, 1983, 52 с.
  61. Методические указания по применению физико-химических методов контроля питательных сред // М.: Минздрав СССР, 1977. 11 с.
  62. И.Ф., Галич И. Ф., Пивненко Т. Н., Эпштейн Л.М.
  63. Кормовая добавка из отходов морепродуктов // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «БАВ гидробионтов новые лекарственные, лечебно-профилактические и технические препараты» Владивосток — 1991-С. 14−15
  64. П.А., Азизова М. А., Куранова И. И., Ихтиология М.: Легкая и пищевая промышленность, 1983. 383 с.
  65. В.В., Кротова Л. И., Соколова Е.В.
  66. Ацилтрипсины, Очистка методом аффинной хроматографии и взаимодействие с белками ингибиторами// ДАН СССР. — 1974. — Т. 25. № 2. — С. 470−473
  67. В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биологич. химии -1988. Т. 28, — С. 125−144
  68. Мосолов В. В Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, 414 с.
  69. A.B., Роль Л. Н., Я куш Е.В., Пивненко Т. Н. и другие.
  70. Влияние температуры на изменение миофибриллярных белков и свободных аминокислот в фарше сурими под воздействием эндо- и экзогенных протеиназ // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. — Т. 118, — С. 54−67
  71. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот М.: Наука, 1985, 236 с.
  72. Патент США N 4 378 435 Method of enzymes immobilization on the solide surface / Tokazhi K., Jabishita Ja.(цит. по РЖ Физ. хим. биол. и биотехнол., 1980, № 3, Е381П)
  73. Патент США N 4 206 259 Solid supports for enzymes immobilization /
  74. R.P., Lake F.I., Levy J., Bich D.F. (цит. по РЖ Биол. химия, 1980, № 23, Ф489П)
  75. Т.Н., Кудинов С. А., Эпштейн Л. М., Колодзейская М.В.
  76. Способ получения протеолитических ферментов. A.C. № 933 097. БИ 1982 -№ 21
  77. Т.Н., Кудинов С. А., Колодзейская М.В.
  78. Аффинный сорбент для трипсинподобных протеаз // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка 1984. — С. 150−152
  79. Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В., Содержание протеаз во внутренностях дальневосточных лососевых // Тезисы докладов 4-ой Всесоюзной конференции «Методы получения и анализа биохимреактивов», Рига 1984. — С. 102
  80. Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В., Протеолитические ферменты рыб // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «Исследование и рациональное использование биоресурсов дальневосточных морей», Владивосток: ТИНРО 1985 — С. 187−188
  81. Т.Н., Аюшин Н. Б., Эпштейн Л.М.
  82. Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб / V Всесоюзн. биохим. съезд: Тез. стенд, сообщ. (Киев, 1986).- М.: Наука, — 1986. Т.З. — С. 172−173
  83. Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Акулин В. Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1 209 229. БИ№ 5, 1986
  84. Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Акулин В. Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1 273 392. БИ № 44, 1986
  85. Т.Н. Трипсинподобные протеазы тихоокеанских лососей. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Киев, Институт биохимии им. А В. Палладина, 1987.
  86. Т.Н., Колодзейская М. В., Маленьких Л. Б., Кладницкая Г. В. Сериновые протеиназы пилорических придатков дальневосточных лососевых // Прикладная биохимия и микробиология 1988. — Т. 24. № 3. — С. 353−359
  87. Т.Н., Колодзейская М. В. Трипсин-, химотрипсинподобные протеиназы рыб // Украинский биохимический журнал 1988. — Т. 60. № 4, — С. 103−117
  88. Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А, Колодзейская М.В. Получение и свойства трипсина из пилорических придатков лососей // Прикладная биохимия и микробиология -1989. Т. 25. № 4. — С. 490−496
  89. Т.Н. Взаимодействие панкреатических протеиназ тихоокеанских лососей с иммобилизованными и растворимыми лигандами // Проблемы технологии переработки нетрадиционного сырья из объектов ДВ промысла Владивосток: ТИНРО 1989. — С. 54−64
  90. Т.Н., Эпштейн Л. М., Подкорытова АВ. Иммобилизация панкреатических протеиназ в альгинате натрия // Тезисы докладов Всесоюзного семинара «Теория и практика регулирования качества соленой и копченой продукции» Владивосток, ТИНРО — 1989- С. 47−48
  91. Т.Н., Жданюк В. М., Эпштейн Л. М., Способ полученияпротеолитического комплекса / Патент РФ № 2 034 028 -1992. БИ № 14 -1995
  92. Т.Н., Эпштейн Л. М., Беседнова H.H., Сыропятов Б. Я., Способ получения пептидов, обладающих иммуностимулирующим, ингибиторным и гипотензивным действиями / Патент РФ № 2 036 648 1992. — БИ № 16 -1995
  93. Т.Н., Жданюк В. М., Эпштейн Л. М., Султанов 3.3. и др. Использование протеолитических комплексных препаратов из рыбного сырья для производства сухих питательных сред И Владивосток: Известия ТИНРО -1992.-№ 1.-С. 140−145
  94. Т.Н., Эпштейн Л. М., Позднякова Ю. М., Молодцов Т. П. Влияние ферментных добавок на гидролиз кормовых белков продуктивность животных // Международный сельскохозяйственный журнал -1994.- № 3. С. 51−54
  95. Т.Н. Протеолитические ферменты лососевых при биоконверсии некондиционного белкового сырья // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. -Т. 118. С. 82−87
  96. Т.Н., Эпштейн Л. М. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника // Владивосток: Известия ТИНРО -1995.-Т. 118.-С. 82−87
  97. Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидов из кутикулы куриного желудка / Сборник тезисов конгресса «Поиск и создание лекарственных средств» -Москва, 1996
  98. Т.Н., Позднякова Ю. М., Давидович В. В., Эпштейн Л. М. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием протеолитических ферментных препаратов // Вопросы питания 1997. — № 5. — С. 34−38
  99. Т.Н. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Владивосток: Известия ТИНРО 1997 -Т. 120.-С. 14−22
  100. Т.Н., Позднякова Ю. М., Давидович В. В., Эпштейн Л. М. Получение и характеристика белковых гидролизатов с использованием ферментных препаратов различной специфичности 11 Владивосток: Известия ТИНРО -1997 Т. 120 — С. 23−31
  101. Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B., Сравнительный анализ субстратной специфичности панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Журнал эволюционной биохимии и физиологии 1997 Т. ЗЗ, № 6-С. 615−621
  102. Т.Н., Эпштейн Л. М., Позднякова Ю. М. Сериновые протеиназы гидробионтов: субстратная специфичность и применение // Второй биохимический съезд Москва — 1997 — С. 523
  103. Т.Н., Эпштейн Л. М., Семикин С. Я. и др.. Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 95 121 453/ 13 (37 778) -1995
  104. Т.Н., Эпштейн Л. М., Григоренко А. Г. и др. Способ лечения инфицированных ран / Патент РФ № 2 036 658 -1992. БИ № 16 -1995
  105. Т.Н., Эпштейн Л. М., Шульгина Л. В., Блинов Ю. Г. и др. Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 94 042 348/13/42 761 1995
  106. Т.Н., Эпштейн Л. М., Подкорытова AB. Способ получения полисахаридных лекарственных губок, содержащих БАВ ранозаживляющего действия / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 93−36 118/14/35 517 -1995
  107. Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B., Беседнова H.H., Гажа А. К. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидных компонентов из кутикулы куриного желудка // Прикл. биохимия и микробиол. -1998. Т. 34, № 4. — С. 455−459
  108. Попов, А А, Ротанова Т. В., РумшЛ.Д. // Биоорган, химия 1988.- Т. 14 № 12.-С. 803−810
  109. М.М., ХасановХ.Т. Стабилизация кислой протеиназы в системах с твердыми фазами // Прикл. биохимия и микробиол. 1985. — Т. 21. № 5, — С. 684−689
  110. М.М., Мадьяров Ш. Р., Абдумаликов АХ. Иммобилизованная фосфолипазаД // Биохимия 1976.-Т. 41. № 4.- С. 569−572
  111. М.М., Мадьяров Ш. Р. Состояние фосфолипазы Д в растворе и ее каталитическая активность // Биохимия 1977. — Т. 42. — С. 622−630
  112. Т.В., Васильева Н. В., Гинодман Л. М., Антонов В. К. // Биоорган, химия. 1978 — Т.4 № 5. — С. 694−698
  113. Т.В., Полетова В. М., Благоев Б., Антонов В. К. // Биоорган, химия. -1982. Т. 8. № 12. — С. 1659−1665
  114. РумшЛ.Д. Химия протеолиза // Биоорган, химия 1994. — Т. 20. № 2. -С. 85−99
  115. Г. Н., Купенко О. Г., Исаев В. А., Степанов В. М., Дунаевский Я. Е. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralityodes camtshatica // Биоорган, химия 1995. — Т. 21. № 4. — С. 249−254
  116. Г. Н. Аффинная хроматография протеиназ // Биоорганич. химия.-1994. Т. 20. № 3. — С. 213−228
  117. И.Ю., Джунковская A.B., Артюков A.A., Сова В. В., Саканделидзе О. Г., Козловская Э.П. A.C. СССР № 1 343 519 от 13.12.85. Способ получения коллагеназы
  118. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков АА, Кофанова H.H. Способ получения коллагеназы. A.C. СССР№ 1 526 226 от 09.12.87.
  119. И.Ю., Литвин Ф. Е. Субстратная специфичность колла-генолитических протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба // Биохимия -1992.-Т. 57-№ 1.-С. 61−67
  120. И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков АА Физико-химические свойства коллагенолитической протеиназы С камчатского краба // Биохимия 1992. -т. 57. № 1, — С. 40−45
  121. И.Ю., Литвин Ф. Е., Митькевич О. В. Гидролиз белков колла-генолитическими протеиназами камчатского краба // Биоорг. химия 1994. -Т. 20. N2.-С. 190−195
  122. М.В. // Успехи современной биологии 1992. — Т. 112 № 1. — С. 3−17
  123. Т.Н., Протеолитические ферменты мышечной ткани и внутренностей рыб // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 4−24.
  124. Т.Н., Яснецкий Г. Н., Полипептидный состав белков мышечной ткани и тузлука соленых тихоокеанской сардины и терпуга // Технологиягидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 77−85
  125. Н.И. Основные металлопротеиназы соединительнотканного матрикса // Биоорганич. химия. 1994. — Т. 20 № 3. — С. 143−152
  126. Е.Е., Ахмеджанов P.A., Эпштейн JI.M., Пивненко Т. Н. Ингибитор трипсина из печени кальмара // Химия природных соединений 1988 — № 6. -С. 887−888
  127. М.Х., Ибрагимов Ф. И., Хасанов Т. Х. и др. Иммобилизация и стабилизация ферментов полимерами с функциональными эпокси-группами // Прикл. биохимия и микробиол. 1978. — Т.4 № 5.- С. 703−708
  128. В.П., Рейзер И. А., Тищенко Е. Г., Ильина Е. В., Смирнов В. Н., Чазов Е. И. Модицифиция ос-химотрипсина водорастворимыми сополимерами винилового ряда. Оценка доступности для белкового ингибитора // Биоорг. химия 1976. — Т. 2. № 12. — С. 1687−1694
  129. Я. Аффинная хроматография. М: Мир, 1980, 472 с.
  130. ФерштЭ. Структура и механизм действия ферментов, М.: Мир, 1980, 432 с.
  131. Физиология пищеварения. Руководство по физиологии.JI.: Наука, 1974, 516 с.
  132. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы М.: Мир, 1986, 392 с.
  133. В.В., Проскуряков М. Т., Протеолитические ферменты гепатопанкреаса карпа // Приклад, биохимия и микробиология 1983. — 19 № З.-С. 403−407
  134. Х.Т. Стабилизация кислых протеиназ от различных инактивирующих воздействий / Сб. Тезисы докл. 4-ого Всесоюзн. симпозиума «Инженерная энзимология» Киев, 1983. Т. 3. — С. 69
  135. Г. А., Прокопенко Л. Г., Латыш H.A. Ингибиторы протеаз как иммуностимуляторы при остром панкреатите и стафилококковой инфекции в эксперименте // Микробиол., эпидемиол. и иммунол. 1993.- № 1.- С. 62−65
  136. A.C., Колодзейская М. В. Получение и исследование высокоочищенных препаратов а-химотрипсина и трипсина, соответствующих кристаллическим // Биохимия 1996.-Т. 31 № 3.-С. 432−441
  137. М.А. Перевариваемость питательных веществ искусственных кормов и эффективность их использования двухлетним карпом М.: 1973,131 с.
  138. Р.Н. // Успехи современной биологии 1991. — Т. 111. № 3. — С. 384−399
  139. В.В., Тертых В. А., Любинский Г. В., Иммобилизация триписна на поверхности органокремнеземов // Украин. биохим. журнал -1979.- Т. 51. № 2. С.324−329
  140. Г. М., Новиков B.C., Хавинсон В. Х. Резистентность, стресс, регуляция Л.: Наука, 1990, 292 с.
  141. А.А. Справочник по физиологии рыб М.: Агропромиздат, 1986, 192 с.
  142. Ahrgren L., Kagedal L., Aberstrom S. Covalent coupling of proteins to polysaccharides by cianogen bromide and organic cyanates // Acta Chem. Scand. -1972. V. 26. — P. 285−288
  143. Albert A Selective toxicity. The physico-chemical basis of theraphy. Seven edition. London, New York, Chapman and Hall, 1989. V. 2. 427 p.
  144. Akparov V., Stepanov V. Phenylbironic acid as a ligand for biospecific chromatogfaphy of serine proteinases //J.Chromat.- 1978.-155, N 2.-P.239−336
  145. Axen R, Porath J., Ernback S. Chemical coulping of peptides and proteins to polysaccarides by means of cyanogen halides // Nature.- 1974.-V. 214.- P. 13 021 304
  146. Asgersson В., Bjornason J.B. Structural and kinetic properties of chymotrypsin from atlantic cod. Comparision with bovine chymotrypsin. // Сотр. Biochem.Physiol. -1991.-V.99.N2. P. 327−335
  147. Bailon P., Nishikawa A Affinity purification method. V. A novel and rapid isolation procedure for lysocymes // Prep.Biochem. -1977.- V. 7 N 1.- P.61−87
  148. Balls F.K., Jansen E.F. Stocheometric inhibition of chymotrypsin // Advances in Enzymol. 1952. — V. 13. — P.321
  149. Barryngton E.J.W. The alimentary canal and digestion / The physiology of fishes New York- London Acad Press -1957. P. 109−154
  150. Basset P., Belloq J.P., Wolf C., Stoll J. at el., // Nature 1990 — V. 348, N 6303. — P. 699−704
  151. Bishop C., Odeuse P.H. Morphology of digestive tract in the cod (Gadus morhua) // J. Fish. Res. Bd. Can. 1966. — V. 23.1. P. 1607−1615
  152. Bender M., Kezdy F., Gunter C. The anatomy of an enzymatic catalysis of a-chymotrypsin il J. Amer. Chem. Soc. -1964.- 86, N 18, — P.3714−3722
  153. Bergenrson L., Medicis E. Purification de la chymotrypsine A de porc, par elution selective en chromatographic d’affinite // Can. J. Biochem.- 1974.- V. 52, N 5.- P.423−428
  154. Bertin L, Appariel digestif // Fraite de Zoologie, New York London Acad Press — 1958. — P. 1244 -1303
  155. Blow D., Birktoft J., Hartley B. Role of a buried acid group in the mechanism of action of chymotrypsin // Nature 1969.- V.221, N5178.- P.337−340
  156. Birsakova M., Kuannan G., Scouten W.H. Oriented immobilization of enzymes:11.th Int. Symp. Aiinity Chromatogr. and Biol. Recogn. // J. Mol. Recogn. 1995. — V.8. N 9. — P. 232
  157. Boone P. J., Becker E.L., Canhan D.H. Enzyme inhibitory activity of certain phosphonate esters against chymotrypsin, trypsin and acetilcholinesterase // Biochem. Biophys. Acta 1964. V.85. — P. 441−449
  158. Bowles V. M., Carnegie P.R., Sandemann R.M. Characterization of proteolytic and collagenolytic enzymes from the larvae of lucilia cuprina, the sheep blowfly // Aust. J. Biol. Res. 1988. — V.41. — P. 269−278
  159. Boschetti E., Corgier M., Garelle R. Immobilization of ligands for affinity chromatography. A comparative study of two condensation agents // Biochemie.-1978. V. 60, N 4. — P. 425−427
  160. Bruce W.P., Daniel B., Bruce J.S., Immobilisation of glucoamilase from Asp. niger on polyethylene coated non porous glass beds // Enzyme and Microbiol. Thechnol. -1982.-V. 4, N2.-P. 107−109
  161. Bruch M., Weiss V., Engel J. Plasma serine proteinase inhibitors (serpines) exibit major conformational changes and a large increase of conformational stability upon clevage of their reactive sites // J.Biol.Chem.-1988.-V. 263, N 32,-P. 16 626−16 630
  162. V., Vogel Y.J. // Evolving genes and proteins. Acad. Press, New York -1965, 290 p.
  163. Camacho Z., Brown J.K., Kitto J.B. Purification and properties of trypsin-like proteases from the starfish Dermasterias imbricata // J.Biol.Chem. 1970. — V, 245. N 15. — P. 3964−3973
  164. Carrel R., Boswell D. Serpins: the superfamily of plasma serine proteinase inhibitors / In: Proteinase Inhibitors. (Barret and Salvesen eds.), Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), 1986. P.403−420
  165. Carter P., Wells J. Dissecting the catalytic triad of a serine protease // Nature 1988.-V.332. — P.564−568
  166. Chauvet J., Acker R. A study of active center of trypsinogen by comparative affinity chromatography of trypsinogen, trypsins, dip-trypsin, chymotrypsinogen, chymotrypsin and elastase // Intern.J.Pept.ProtRes. 1974.- V.6, N 1. — P. 37−41
  167. Chen C.-S., Yan Ts.-S., Chen H.Y. Purification and properties of trypsin-like enzymes and carboxypeptidase A from Euphausia superba // J. Food Biochem. 1979. — V.2. N 4. — P. 349−366
  168. Chen J.-L., Lu P.-J., Tsai I.-H. Collagenolytic activity of crustacean midqut serine proteinases: comparison with the bacterial and mammalian enzymes // Comp. Biohem. Physiol.-1991. V.100 B. N 4. — P. 763−768
  169. Cheryan M., Wyk P.J., Richardson T., Olson N.F. Stability characteristics of pepsin immobilyzed on protein coated glass used for continious milk coagulation // Biotechnol. andBioeng. 1976. — N 2. — P. 273−279
  170. Chesley L.C. The concentration of protease, amilase and lypase in certain marine fish // Biol. Bull. -1934. V. 66. N 2.- P. 133−144
  171. Cianocoisi S.C., Hird F.J.R. The collagen content of celected animals // Comp. Biochem. Physiol. -1986. V. 85B. — P. 295−298
  172. Cohen T., Gertler A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio. I. Purification and physical properties of trypsin, chymotrypsin, elastase and carboxipeptidase B // Comp.Biochem. Physiol. -1981.- V.69B. N 13. P. 639−646
  173. Cohen Т., Geraer A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio. II. Kinetic properties of trypsin, chymotrypsin, elastase // Comp.Biochem. Physiol. -1981. V.69B. N 13. — P. 647−653
  174. Cole R.D., Kinkage J.M. A chromatographic study of trypsin // J.Biol.Chem. -1961.- V. 236. N 7. P. 2443−2451
  175. Cooms T.L., Valee B.L., The interaction of polypeptides and proteins with apocarboxypeptidase A // Biochemistry 1966. — V. 5. — P. 3272
  176. Craik C., Roczniak S., LargmanC., RutterW. The catalytic role of the active site aspartic acid in serine proteases // Science.-1987, — V. 237, N 4817.- P.909−913
  177. Croston C.B. Trypsin enzymes of chinook salmon // Arch. Biochem. Biophys. -1961.-V. 89. N2.- P. 202−206
  178. Croston C.B. Endopeptidase salmon caeca: chromatographic separation and some properties // Arch. Biochem.Biophys. 1965. — V. 112. N 2. — P. 218−223
  179. Cuatrecasas P., Wilchek M., Anfinsen C. Selective enzyme purification by affinity chromatography // Proc.Nat. Acad.Sci.USA.- 1968.-V. 61, N 2.- P.636−643
  180. Cuatrecasas P. Protein purification by affinity chromatography. Derivatization of agarose and polyacrylamide beads//J.Biol.Chem.- 1970.-V. 245, N 12, — P.3056−3065
  181. Dabard J., Ramare F., Raibaud P. Produit bactericide composition pharmaceutique le contenant et aditif alimentaire / патент A 61 K31/18,A23 L3/347, Франция, опубл. 21.06.93.
  182. Dagani R. Enzyme active in hot organic media // Science 1984. — V. 225.- P. 2325
  183. Delbaere L.T.J., Hutcheon W.L.B., James M.N.J., Thiessen W.E. Tetriary structural differences between microbial serine proteases and pancreatic serine proteases // Nature -1975. V. 257. N 5529. — P. 758−763
  184. Desnuelle K.S., Rovery M. The properties of the exocrine pancreas // Adv. Protein. Chem. (New York London Acad. Press) -1981. — V. 16. — P. 139−196
  185. Devehyi Т., Bati, Fabian F. Detection and determination of tryptophan // Acta Biochem. Biophys. Acad. Sci. Hung. -1991.- V. 6. P.133−137
  186. Dionysius K.S., Hoek K.S., Milne J.M., Stattery S.L. Trypsin-like enzyme from sand crab (Portunus pelagicus). Purification and characterization // J. of Food Science -1993. V. 58. N 4. — P. 417−424
  187. Dunn B., Chaiken i. Quantitative affinity chromatography. Determination of binding constants by elution with competitive inhibitor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1974.- V. 71, N 6, — P.2382−2385
  188. Dunn B., Gilbert W. Quantitative affinity chromatography of a-chymotrypsin // Areh.Biochem.Biophys.-1979, — V. 198, N 2. P.533−540
  189. Eizen A., Henderson K., Jefferey J. A collagenolytic protease from the hepatopancreas of the fidler crab, Uca pugilator. Purification and properties // Biochemistry.-1973. V.12, N 9. — P.1814−1822
  190. Eisen AZ. Jeffey J.J. Collagenases of orustacean hepatopancreas // Biochem. Biophys. Acta.-1969.- V.191.- P. 517−526
  191. Eley J. Purification of chiken pancreas nuclease by substrate elution from phosphorilated cellulose if Biochemistry -1969.- V. 8. N 5. P. 1502−1506
  192. Elyakova L.A., Kozlovskaja E.P. Proteinases of starfishes // Comp. Biochem. Physiol. -1975. V. 5OB. N 2. — P. 249−253
  193. Elyakova L. A, Kozlovskaja E.P. Purification and properties of trypsin-like enzymes from starfish Lysastrosova authosticta // Biochem. et Biophys. Acta 1975. — V.12 °F. -P. 396−401
  194. Erel Z., Zainderzaig Y., Shaltiel S. Hydrocarbon coated sepharoses. Use in the purification of glucogen phosphorylase // Biochem.Biophys.Res.Communs.- 1972. -V.49, N 2. P.383−390
  195. Estell D. A., Laskovski M. Dermasterias imbricata trypsin I: an enzyme which rapidly hydrolyses the reactive-site peptides bonds of protein trypsin inhibitors // Biochemistry -1980.- V. 19. N 1.- P. 124−131
  196. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biohem. Biophys. 1969. — V. 95. — P. 217−278
  197. Fairbanks Y., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of major polypeptides of human erytrocyte membrane // Biochemistry 1971. — V. 10. N 3. — P. 2609
  198. Feinstein G., Janoff A A rapid method for purification of human granulocite-cationic neutral proteases: purification and characterization of human granulocite chymotrypsin-like enzyme // Biochim.Biophys.Acta, — 1975.- V.403, N 2, — P.477−492
  199. Ferney D.E., Golg M. Suifonii fluorides as inhibitors of esterases. Rates of reaction with acetilcholinesterase, a-chymotrypsin and trypsin //J.Amer.Chem. Soc. 1963. — V. 85. N 7. — P. 997−1000
  200. Fersht A. R, Sperling J.J. II J. Mol. Biol. -1973. V. 74. N 1. — P. 137
  201. A.R., Blow D.M., Fasters J. // Biochemistry -1973. V. 12. — P. 2035
  202. Fersht A.R. The catalytic activity of the inactive conformation of a-chymotrypsin II FEBS Lett.- 1973. V.29, N 3. — P.283−285
  203. W.M. // J.Mol.Biol. -1966. V. 16. N 1. — P. 9
  204. Frey P., Whitt S., Tobon J. A low-barrier hydrogen bond in the catalytic triad of serine proteases // Science.-1994.-V.264. P.1927−1930
  205. Fritz H., Wunderer G., Dittman B. Zur isolierung von schweine und humanserum kallikrein durch affinitat chromatographic //. Hoppe-Seuler's Z. Physiol. Chem. 1972. — V.353, N6. — P.893−900
  206. Frokjaer S. Use of hydrolysates for protein supplementation // Food Technol. -1994. V. 48. N 10. — P. 86 — 88
  207. Fujiwara K., Tsuru D. Affinity chromatography of neutral and alkaline proteases from Bacillis subtilis and of thermolysin. // J.Biochem. 1974. — V.76, N 4. — P.883−886
  208. Fujiwara K., Tsuru D. Interaction of methylchymotrypsin with Streptomiceus subtilizin inhibitor II Biochim.Biophys.Acta. 1978.- V.522, N 1.- P. 195−204
  209. Fujiwara K., Tsuru D. Purification of several proteolytic enzymes by tozyl- and carbobenzoxy-triethylenetetramine sepharose. // IntJ.Pept. and ProtRes.- 1977.- V.9, N 3. P. 166−174
  210. Fullbrook P., Pawlett D., Parker D. The aminopeptidases: a novel group of enzymes with applications within the food industry // Novel Biotechniques and Process for the Food Industry.-1987. P. 79−85
  211. Galgani F.G., Benjamin Y., Van Wormhouadt A. Purification, properties and immunoassay of trypsin from the shrimp Penaeus japonicus II Comp. Biochem. Physiol. 1985. — V. 81B. N 2. — P.447−452
  212. Gates B.J., Travis J. Aminoacid sequence in the vicinity of the reactive serine residue in shrimp trypsin // Biochem. Biophys. Acta -1973. V. 310. N 1. — P. 137−141
  213. Gebhara W., Tschescne H., Fritz H. Biochemistry of aprotinin and aprotinin-iike inhibitors // In: Proteinase inhibitors. Barret and Salvesen (eds.), Evsevier Science Publishers BV (Biomedical Division).- 1986, — P.375−388
  214. Geiger R., Mann K., Bettels F. Isolation of human urinary kallikrein by affinity chromatography. Determination of human urinary kallikrein // Z.Clin.Chem. and Clin. Biochem. -1977. V.15, N9, — P.479−483
  215. Gibson D., Dixon G.H. Chymotrypsin-like proteinases from the sea anemone Metridium senile // Nature -1969. V. 222. N 5195. — P.753
  216. Gilliam E.B., Kitto G.B. Isolation of a starfish trypsin by affinity chromatography // Comp. Biochem. Physiol. -1976.- V. 54B. N 1, — P. 21−26
  217. Godfrey T., Reichelt J. Industrial Enzymology //The Nature Press, 1983. 213 p
  218. Goldberg G.J., Wilhelm S.M., Kronberg A., Bauer E.A. at el. // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. N 12. — P. 6600−6605
  219. Grant G.A., Sacchettini J.C., Welgus H.G. A collagenolytic serine proteinase from the fiddler crab Uca pugilator// Biochemistry 1983. -V. 22. — P. 354−358
  220. Graves D., Wu Y-T. On predicting the results of affinity procedures // Meth.Enzymol.- 1974,-V.34.- P.140−163
  221. Grimble G.K., Silk D.B.A. Milk protein and enteral and parenteral feeding in disease. In Milk proteins: Nutritional, Functional and Technological Aspects, Steinkopff Verlag, Darmstadt, Germany. 1989.- P. 270−281
  222. Guy O., Gratecos D., Rovery M., Desnuelle P. Contribution a l’elude du chymo trypsinogene B du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. -1966.- V.115, N 2.- P.404−414
  223. Habeeb A.F., Hiramoto R. Reaction of proteins with glutaraldehyde // Arch. Biochem. Biophys. 1968. — V. 126. N 1. — P. 16−26
  224. C.R., Kohn R.R., Luschin J.H. // Diabetes -1975.- V.24.- P. 902
  225. B.S., Brown J.R., Kauffman D.L. // Nature -1965. V. 207. — P. 1157
  226. B.S. //Ann. Rev. Biochem. 1960. — V. 29. — P.45
  227. Hatton M., Regoeczi E. The affinity of human, rabbit and bovine trombins for sepharose-lysine and other conjugates // Biochim.Biophys.Acta. 1976. — V. 427, N 2. — P.575−585
  228. Herbold D., Zwilling R., Pfleiderer G. Biochemical and immunological studies of trypsin and a low molecular proteinase from decapode Carcinus maenas L. // Hoppe-Seil.r-y • J P T"1 rtl «TT ^ ?"A ««T i T O^ iTkCN
  229. Aeitungrur rnys. oiem. /i. — v. jdz. i 4. — r. → 8.3−592
  230. Hipwell M.C., Harvey M.J., Dean H.D.G. Affinity chromatography on homo loqous series of immobilized N6-W-aminoalcyl-AMP, the effect of ligand-matrix spaser legth on ligand-enzyme interaction// FEBS Lett. 1974, — V.42. N 3, — P.355−359
  231. Hixon H., Nishikawa A. Bovine trypsine and trombine // Meth. in Enzymol.-l974.-V. 34. P.441−448
  232. Hjelmeland K., Roa J. Characterization of two trypsine type isomers isolated from the arctic fish capelin (Mallotus villosus) // Comp.Biochem.Physiol. 1982.- V. 7lB. -P.557−562
  233. Hoare D.J., Koshland D.E. A method for quantitative modification and estimation of carboxyl acid group in proteins // J. Biol. Chem., 1967. — V. 242. N 10. — P.2447−2453
  234. Hoare D.J., Olson A, Koshland D.E. The reaction of hydroxamic acid with water soluble carbodiimides. A lossen rearrangement // J.Amer. Chem. Soc. 1968. — V. 90. N6.- P. 1638−1643
  235. Hofstee B. Protein binding by agarose carrying hydrophobic groups in conjunction with charges // Biochem.Biophys.Res.Communs. -1973.- V.50. N 3. -P.751−753
  236. Hofstee B. Hydrophobic affinity chromatography of proteins // Anal. Biochem. -1973. V.52, N 3. — P.430−448
  237. Hofstee B. Immobilization of enzymes through non-covalent binding to substituted agaroses // Biochem.Biophys.Res. Communs. 1973. — V.53, N 4. — P. 1137−1144
  238. Hofstee B. Accessible hydrophobic groups of native proteins // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1975.- V.63, N 3. P.618−624
  239. Holmes W., Lijnen H., Nelles L. Antiplasmin enschede: alanine insertion and abolition of plasmin inhibitory activity // Science.-1987, — V.238, N 4824.- P.209−219
  240. Hopwood D. The oretical and practical aspects of glutaraldehyde fixation // Histochem. J. -1972. V. 4. N 4. — P. 267−303
  241. Hummel B.C.W. A modified spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin and trombine // Can. J. Biochem. Physiol.- 1959. V. 37. N 12. — P. 13 931 399
  242. Ichimure K., Watanabe S., Immobilization enzymes with use of photosensitivepolymers having the stilbazoiium group // J.Poiimer. Sci.-1980.- V.18. N 3, — P.891−892
  243. Janin J., Chotia C. Stability and specificity of protein-protein interactions: the case of trypsin-trypsin inhibitor complex // J.Mol.Biol.-1976.- V. 100, N 2, — P. 197−211
  244. Jankovsky M., Vasakova I. Immobilizace v alginavych gelech // Vetmed. 1996. — V. 41. N5.- P. 159−164
  245. Jany K., Pfleiderer J., Molitoris H. Purification and some physical properties of a chymotrypsin-like proteases of the larva of the hornet, Vespa Orientalis // Eur. J. Biochem. 1974. — V. 42, N2. — P.419−428
  246. Jany K., Keil W., Meyer H., Kiltz H. Preparation of a highly purified bovine trypsin for use in protein sequence analysis // Biochim.Biophys.Acta, — 1976. V.453, N 1. -P.62−66
  247. Jany K., Bekelar K., Pfeiderer J., Ishay I. Amino acid sequence of an insect chymotrypsins from the lavrae of the hornet, Vespa orientalis // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1983. V.110. N 1. — P. 1−7
  248. Jameson G., Elmore D. Affinity chromatography of bovine trypsin. A rapid separation of bovine a- and p-trypsins // Biochem. J. 1974.- V.141, N 3 .- P.555−565
  249. Joshinaka R., Sato M., Itoko M. Purification and characterization of collagenolytic serine proteinase from catfish pancreas // J. Biochem. 1986. — V. 99. — P. 459−967
  250. Joshinaka R., Sato M., Tsuchija N., Ikeda S. Distribution of pancreatic elastase and metalloproteinases in vertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1986. — V.83B, N 1. — P. 45−49
  251. Jokosawa H., Handba T., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. -1976.- V.79, N 3. P.757- 763
  252. Jon J. Action du chlorule de sodium sur l’autolyse de la trypsine // Biochem. Biophys. Acta 1959. — V. 31. N 1. — P.75−79
  253. Jones K. Affinity chromatography: a technology update // Amer. Biotechnol. Lab. -1990.-V. 8. N13.-P. 159−164
  254. Jost R., Miron T., Wilchek M. The mode of adsorbtion of proteins to alifatic and aromatic amines coulped to cyanogen bromide-activated agarose // Biochim. Biophys. Acta.- 1974.- 362. N 1.- P.75−82
  255. Kafatos P.C., Tartakoff J.H., Law J.H. // J. Biol. Chem. 1967. — V. 242 .-P. 1477
  256. KalacJ. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus L.) piloric caeca proteases 3. Characterization of the anionic fractions of chymotrypsins // Biologia.-1978.- V.33. N 12.- P. 99−949
  257. Kalac J. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases // Biologia (Bratislava) -1978,-V.33. N 12 P. 485−495
  258. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin using a sepharose derivative coulpedwith peptides containing arginine in carboxyl termini//J.Biochem. 1972.-V.71. N2.- P.363−366
  259. Kasai K., Ishii S. Unimportance of histidine and serine residues of trypsine in the substrate binding iunction proved by affinity chromatography // J.Biochem.- 1973. -74. N3.- P.631−633
  260. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes /7 J. Biochem. 1975. — V.78. N 3.- P.653−662
  261. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of tiypsin and related enzymes // J. Biochem. 1977.- V. 82. N 5. — P. 1475−1483
  262. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. 1978.- V.84. N 5.- P.1051−1060
  263. Keil B. The enzymes / P.D. Boer ed. New York, London, Acad. Press, 1971. P. 250−273
  264. Kilby B. A., Jonatt G. The inhibition of trypsin and chymotrypsin by certain organic phosphorous esters // Biochem. J. 1954. — V. 57. — P. 303
  265. Kimoto K., Jokoi T., Murakami K. Purification of chymotrypsin-like proteinases from Euphausia superba // Agr. Biol. Chem. 1985. — V.49. N 6. — P.234−244
  266. Kim H.R., Meyers S.P., Goldberg J.S. Anionic trypsins from crayfish gehatopancreas: effect on proteins degradation of tail meat // J. Food Science -1996, — V. 61. N 1, — P. 7896
  267. Kishi J.-I., Kawai N., Haykawa T. // Biochem. Intern. -1984, — V. 9.- P. 343−350
  268. Kleine R., Spandenberg P., Isolierung and characterizierung derx beiden trypsin-isoenzyme des amerikanichen flusscrebses Cambarus affinis // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1974. — V. 355. N 2. — P. 114−124
  269. Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I., Balaevskaya T.O., Strongin A.Ja. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas //
  270. Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1990. V. 66. N 3. — P. 1411−1420
  271. Kristiansson M.M., Nielsen H.H. Purification and characterization chymotrypsin- like proteinases from piloric caeca of Oncorynchus mykiss // Comp. Biochem. Physiol. -1992. V. 101. N 1−2. — P. 247−253
  272. Krogdahl A., Holm H. Pancreatic proteinases from man, trout, rat, pig, cow, chiken, mink and fox // Comp. Biochem. Physiol. 1983. — V. 74B, N 3. — P. 403−409
  273. Kroner K.H., Kula M.R. Extraction of enzymes in aqueous two-phase sistems // Process. Biochem. 1978. — V. 13. N 14. — P.7−34
  274. Kuehler C.A., Stine C.M. Effect of enzimatic hydrolysis on some functional properties of whey protein // J. Food Sei. 1974, — N 39. — P. 379−382
  275. Kumazaki T., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J. Biochem. -1976. V.79. N 4. — P. 749−755
  276. Kurganov B.I., Loboda N.I. Regulation of enzyme activity in adsorbtive enzyme systems // J. Theor. Biol. 1979. — V. 79. — P.281−301
  277. Laas T. Agar derivatives for chromatography, electrophoresis and gel-bound enzymes // J.Chromatogr. 1975. -V.111,N2.- P.373−382
  278. Labouesse B., Gross P. La clostripaine, protease de Clostridium histolyticum. I. Purification et activation par les thiols. // Bull. Soc.chim.biol.-1960.- V. 42. P. 543
  279. Lahl W.J., Braun S.D. Enzymatic production of protein hydrolysates for food use // Food Technol.- 1994. V. 48. N 10. — P.68 — 71
  280. Laskowski M., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980. V.49. — P.593−626
  281. Laskowski M., Empie M., Kato I. et al. Correlation of amino acid sequence with inhibitor activity and specificity of protein inhibitors of serine proteinases // Coll. Les. Biol. Chem. 1981.- V.9. N 32. — P. 136−152
  282. S7. Lecroisey A., Gilles A.M., de Wolf A., Keil B. Complete amino acid sequence of the collagenase from the insect Hypoderma lineatum // J. Biol. Chem. 1987. V. 262.1. P. 7546−7551
  283. Legrand Y., Pignaud G., Coen I. Purification of platelet proteases: activation of proelastase by trypsin-like enzyme // FEBS Lett. 1977.- V.76. N 2. — P.294−298
  284. Lerman L. A biochemically specific method for enzyme isolation // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1953. — V.39. N 4. — P.232−236
  285. Lindsay R., Stevenson K. Isolation, partial characterization and primary structure studies of chymotrypsin A and B from both mooth (Alces alces) and elk (Cervus Elaphus) II Biochem. J. -1976. V. 155. N 3. — P.549−566
  286. Livery M.O., Powers J.C. Specificity and reactivity of trypsin toward inhibition with sulfonil fluorides II Biochem. Biophys. Acta -1978, — V. 525. N 1, — P. 171−179
  287. Lowe C., Dean P. II FEBS Lett. -1981. V.18, N 1. — P.31−34
  288. Lowry O., Rosenbrough N., Parr A., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1951. V.193. N 1. — P.265−276
  289. H.W., Tschesche H. // Europ. J. Biochem. 1983. — V. 130.- P.71−78
  290. Mahmoud M. Physicochemical and functional properties of protein hidrolysates in nutritional product II Food Technol. 1994, — V. 48. N 10, — P. 89 95
  291. Mallory H., Travis J. Human pancreatic enzymes. Characterization of anionic human trypsin // Biochemistry -1973. V. 12. N 15. — P. 2847−2851
  292. Mandigo R. History of meat fermentation // Meat and Poultry. 1991.- V. 37. N 9.- P.12
  293. Mandl I. Collagenases and elastases II Advances in Enzimol.-1961.-V. 23.- P. 163
  294. March S., Parich J., Cuatrecasas P. A symplified method for cyanogen bromide activation of agarose for affinity chromatography // Anal.Biochem.- 1974.- 60, N 1.-P. 149−152
  295. Martinec K., Semenov A.N. Enzymatic synthesis in biphase aqueous organic systems //Biochem. Biophys. Acta -1981, — V. 658. P. 90−91
  296. Martinez A., Olson R.L., Serra J.L. Purification and characterization of two trypsin-like enzymes from anchovy digestive tract II Comh. Biochem. Biophys. 1988. — V. 91. N 4. — P. 677−684
  297. Maroux B., Rovery M., Desnuelle P. Purification du trypsinogene of de la trypsine de boeuf par chromatographic sur carboxymethil-cellulose II Biochem. Biophys. Acta -1962. V. 56. N1, — P. 202−214
  298. Markwardt F. In: Fibrinolytics and Antifibrinolytics (Markwardt F. eds), SpringerVerlag, Berlin- Heidelberg-New York, 1978, P.511−577
  299. Mary L., Taylor S., Nordlee J. Use of hidrolysate based products in special medical diets // Food technol.-1994.- V.48, N 10. — P. 77−80
  300. Matthews B., Sigler P., Henderson R., Blow D. Three-dimentional structure of tosyl- a-chymotrypsin // Nature.-1967, — V.214. N 5089. P.652−656
  301. Miller D., Horbett T., Teller D. Reevaluation of the activation of bovine ehymotrypsin // Biochemistry.-1971.- V.10. N 25. P. 4641−4648
  302. Merritt R.J., Carter M., Haight M., Eisenberg L.D. Whey protein hydrolysate formula for infants with gastrointestinal intolerance to cow milk and soy protein in infant formulas // J. Pediat. Gastroent. Nutr.- 1990.- N 11. P. 78−82
  303. Mitchell W.M., Harrington W.F. Purification and properties of clostridiopeptidase B (clostripain) // J. Biol. Chem. 1968, — N 243. — P.4683
  304. Miziorowski R.L., Wells M.A. The activity of phospholipase A in inreversed micelles of phospholipase in diethyl ester: effect water and cations // Biochemistry 1974. — V. 13. N 24. — P. 4921−4927
  305. Mockel W., Barnard E. Isolation and propertties of two chymotrypsins from the turtle Pseudemis elegans // Biochim. Biophys.Acta. -1969.- V.191. N 2.- P.370−378
  306. Morihara K., Oka T. A kinetic investigation of subsites S' and Si' in a-chymotrypsin and subtilisin BPN' // Arch. Biochem. Biophys. 1977. — V. 178. N 1.- P.188−194
  307. Mounter L.A., Tuck K.D., Alexander H.C., Dien L.T.H. The reactivity of esterase and protease in the presence of organophosphorus compounds // J. Biol. Chem. 1957.- V. 226. — P. 873
  308. Mullally M.M., O' Callaghan D.M., Fitzgerald R.J., Donnelly W.J., Dalton J.P. Zimogen activation in pancreatic endoproteolytic preparations and influence of some whey protein hydrolysate characteristics // J. Food Sci. 1995. — V. 60. N 2. -P. 227−232
  309. Muramato M., Onishi T., Makino S., Fujii S., YamamuraY. Inhibition of fibrinolytic activity of plasmin by various synthetic inhibitors // J.Biochem.- 1965.- 57. N 3, — P.450−453
  310. Murray T.K., Baker B.E. Studies on protein hydrolysis // J. Sci. Food Agric.- 1952.- N 3. P. 470−475
  311. Murphy G.Y.P., Murphy G., Reynolds J.J. // FEES Lett. 1991. — V. 289, N 1. -P. 4−7
  312. Nagamatsu A., Okuma T., Watanabe M., Yamamura Y. The inhibition of plasmin by some amino acid derivatives // J.Biochem.-1963.- V.54. N 6.- P.491−496
  313. NagataK., Joshida N. Affinity chromatography of Str. erythereus trypsin-like enzyme ofjapanese quil ovomucoid // J.Biochem.-1981.- V.89, N 4.- P. 1121−1127
  314. H. // J. Cell. Biochem. 1986. — V. 32. N 1. — P. 35−49 (ijht. no JIokihhhoh, 1994)
  315. Neurath H., Walsh K. A//FEBS 11-th Meeting 1977. — V. 47. — P. 1−14 (ijht. no JIokihhhoh, 1994)
  316. Neurath H., Walsh K.A., Winter W.P. Evolution of structure and function of proteases // Science 1967, — V.158. N 16. — P. 1638−1644
  317. Nilsson F., Tangle R. Digestive proteases in holocephalian fish Chimera montrosa // Comp. Biochem. Physiol. -1962.- V. 5. N 6.- P. 147−165
  318. Nishikata M. Affinity chromatography of chymotrypsin on a sepharose derivative soupled with chymostatin analogue // J. Biochem. 1983.- V.93. N 1.- P.73−79
  319. Nishikata M., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes. Quantitative comparison of affinity adsorbenys containing various arginine peptides // J.Biochem.-1977.- V.85. N 5. P. 1475−1484
  320. Nishikata M., Kasai K., Ishii S. A sepharose derivative coupled with leupeptin-like peptide-aldehyde glycyl-glycyl-arginal and its use as an affinity adsorbents for trypsin // Biochim.Biophys.Acta.-1981.- V.660. N 2.- P.256−261
  321. Noda M., Vo Van T., Kusakove I., Murakami N. Substrate specificity and solt inhibition of tive proteinases from piloric caeca and stomach of safdine // Agric, Biol. Chem. 1982.- V. 46. N 6. — P.1565−1569
  322. O’Carra P., Barry S., Griffin T. Interfering and complicating adsorption effects in bioaffinity chromatography // Meth.Enzymol.- 1974.- V.34.- P. 108−126
  323. Qhlson K., Tenger H. Anionic and catinic dog trypsin. Isolation and partial characterization // Biochim.Biophys.Acta 1973. — V. 317. N 2.- P. 328−337
  324. Okamoto S., Oshiba S., Mihara H., Okamoto U. Synthetic inhibitors of fibrinolysis: in vitro and iv vivo mode of action // Ann. NY Acad. Sci. 1968. — V. 146, N4. -P. 414−429
  325. Gng E.B., Shaw E., Shoelmann G. /7 J. Amer. Chem. Soc. -1964.- V. 86.- P. 1271
  326. OoshiroZ. Studies on proteinase in the pyloric caeca of fishes. 4. Kinetic studies on the hydrolysis reaction of N-benzoyl-L-arginineamide catalyzed by mackerel proteinase // Bull. Jap. Soc.Sci. Fish.- 1971.-V.37. N 11.- P. 1110−1114
  327. Osnes K.K., Mohr V. On the purification and characterization of three anionic serine type peptide hydrolases from antarctic krill Euphausia superba // Comp. Biochem. Physiol. 1985.- V. 82B.- P. 607−619
  328. Overnell J. Associated mesentary in the cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. -1973. V. 46B. — P. 519−531
  329. Papaioannou S., Leiner I.E. A simple chromatographic procedure for enchancing the purity of commercial preparations of crystalline trypsin // J. Chromatogr. 1968. — V. 32. N 3. — P. 746−758
  330. Pei-Jung, Lu, Hsien-Ching, Liu, Ihn-Ho, Tsai // Biol. Chem. Hoppe Seyler 1990. -V. 371. — P. 851−859
  331. Peltonen L, Halila R., Ryhanen L. // J. Cell. Biol. 1985. — V.28. N 1. — P.15−21 (iiht. no JIoKnraHOH, 1994)
  332. Peterkofsky B. Bacterial collagenases // Meth. Enzym.- 1982.-V. 82, — P. 453−471
  333. Petkov L., Sajdoc J., Turkova J. Orientovana immobilizace bilkavin // Chem. Listy -1991.- V. 85. N3.- P. 300−307
  334. Plainer H., Sprossler B. Debittering of protein hydrolysates by a new technical exopeptidase preparation // Food Biotechnol.-1990. N 4.- P.366
  335. PoulsenO. A process for the preparation of a heat resistant non-bitter water soluble peptide product, the product produced by the process, and nutrients, refreshments and dietetics comprising the product.- 1987/European Patent WO 87/3 785
  336. Porath J., Axen R., Ernback S. Chemical coulping of the proteins to agarose // Nature.- 1967.- V. 215. N 5109.- P.1491−1492
  337. Porath J. General method and coulping procedures // Meth. Enzymol.- 1974.- 34.-P. 13−30
  338. Powell J., Castellino F. Activation of human neo-plasminogen-Val by urikinase and streptokinase and a kinetic characterization of neoplasmin // J.Biol.Chem.- 1980.-V.255.N 11, — P.5329−5335
  339. Prahl J.W., Neurath H. Pancreatic enzymes of spine pacific dogfish // Biochemistry1966. V. 5, N6. — P.2131−2146
  340. Reeck G., Neurath H. Pancreatic trypsinogen from African lungfish Protopterus aethiopicus // Ibid. 1972.- V.11,N3. — P. 503−510
  341. Reeck G., Winter W.P., Neurath H. Pancreatic enzymes of African lungfish Protopterus aethiopicus //Ibid. -1970. V. 9, N6. — P. 1398−1403
  342. Reeck G., Walsh K., Neurath H. Isolation and characterization of carboxypeptidases A and B from activated pancreatic juice // Biochemistry 1971.-V.10, N25.- P.4690−4698
  343. Reeck G, Walsh K., Hermodsen M., Neurath H. New form of bovine carboxypeptidase B and their homologous relationship to carboxypeptidase A // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1971. — V.68, N6. — P. 1226−1230
  344. Rhodes M., Bennett N., Feeney R.E. The trypsin and chymotrypsin inhibitors from avain egg whites // J. Biol.Chem. -1960. V. 235, N 6. — P. 1686−1693
  345. Robinson N., Tye E., Neurath H., Walch A. Isolation of trypsin by affinity chromatography // Biochemistry. 1971.-V.10, N 14. — P.2743−2747
  346. Rovery M., Desnuelle P. Purification du chymotrypsinogene-R du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. I960, — V.42, N 3. — P.554−555
  347. Royer G.P., Green G.M., Sinba B.K. Rigid support materials for immobilization of enzymes // J. Macromol. Sci. -1976. V. A10. — P. 289−307
  348. Russo S., Jadoft D. Purification and characterization of trypsin-like enzyme from the purple sea starfish Pisaster ochraceus // Comp. Biochem. Physiol. 1978.- V. 60B, N 3. — P.453−457
  349. Schechter J. and Berger A. The hydrolises of diastereoisomers of alanine peptides by carboxypeptidase A and leucine aminopeptidase // Biochemistry.- 1966.-Vol.56, N10, — P.3371−3375
  350. Schechter J., Berger A. On the size of the active site in proteases // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1967. V.27, N2. — P. 157−162
  351. Schroeder D.D., Shaw E. Chromatography of trypsin and its derivarives. Characterization of new active form of bovine trypsin // J. Boil. Chem. 1968. — V. 243, N 10. — P. 2943−2952
  352. Schoellman G., Shaw E. Direct evidence for the presence of histidine in the acive center of chymotrypsin // Biochemistry.- 1963,-V.2, N 1. P.253−258
  353. Seemuiier U., Dodt J., Fink E., Fritz H. Proteinase inhibitors of the leech hirudo medicinalis (hirudins, bdelins, eglins) / Proteinase Inhibitors. Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), Barret and Salvesen (eds.), 1986.-P.337−350
  354. S., Harper E. // Methods in Enzimology XIX.- Acad. Press: New York.- 1970.-P.613
  355. Seifter S., Harper E. The Enzymes III // Acad. Press: New York.-1971.- P.649
  356. A., Reynolds J.J. // Biochem. J. 1977. — V. 167. — P. 353−360
  357. Shahidi F., Synowiecki J., Baleiko J. Proteolitic hydrolysis of muscle proteins of harp seal (Phoca groenlandica) // J. Agr. and Food Chem.- 1994 -42. N11. -P.2634−2638
  358. Shapiro A.L., Vimenela E., Marzel J. Molecular weight estimation of polipeptides chains by electrophoresis in SDS-polyacryl amide gels // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1967. — V.20. N 5. — P. 815−820
  359. Shotton D., Watson H. Three-dimensional structure of tosyl-elastase // Nature. -1970.-V.225. N5235.- P.811−816
  360. Show E., Grower G. Further observations of substrate-deraved chlormethyl ketones that inactivated trypsin // Arch. Biochem.Biophys. -1970. V. 139. N 2. — P. 298−305
  361. Shunichi D., Hiroko K., Eihci D., Tadashi I. Infection protectant // патент N 87 921, Япония, опубл. 6.9.94
  362. Shwert G.W. and Takenaka Y. A spectrophotometric determination of trypsin and chymotrypsin // Biochem.Biophys. Acta.-1955.- V.16. N 4. P. 570−575
  363. Sii D., Sadana A. Bioseparation using affinity techniques // J. Biotechnol. 1991. — V. 19. N 1. — P. 83−98
  364. Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from earner (Tautorogolabrus adspersus) // Comp.Biochem.Physiol. 1985. — V. 80B. N 3 -P. 475−480
  365. Sjoholm I., Wiman В., Wallen P. Studies on the conformational changes of plasminogen included during activation to plasmin and by 6-aminohexanoic acid // Eur. J.Biochem.- 1973, — V.39. N 3. P.471−479
  366. Sohar J., Cuba F. The examination of proteinase activation in skeletal muscles // Wiss Beitz M. Luther. Univ. Halle Wittenberg -1981. V. 12. N 66. — P. 69−70
  367. Spiro-KemA., Chen P. Isolation of chymotrypsin inhibitor from Culex pipiens byaffinity chromatography // IncestBiochem. 1977.-V.7. 5−6. — P.453−457
  368. Spundenberg P., Kleine R., Flemming C. Reiningung eines anionischen trypsins aus dem magensaft des Flusskrebs camburus affinis sau durch affinitas Chromatographie // Acta Biol. et Med. Ger. 1975. — V.34. N 5. — P.733−739
  369. E. // Biochem.Z.- 1910.-V.24. P.210−218
  370. Stepanov V., Lavrenova G., Borovikova V., Baiandina G. Chromatography of acid proteinases and chymotrypsin on a sorbent containing 2,4-dinitrophenyl residues // J.Chromatogr.-1975.- V.104. N 2.- P.373−377
  371. Stepanov V.M. Problems of proteolytic enzymes evolution // Evol. Biochem. and related areas physicochem. Biol.: Didicat. Mem. acad.A.I. Oparin / Bach. Inst. Biochem.- Moskow.1995 P. 409−423
  372. Stroud R., Kay L., Dickerson R. Structural and molecular structure of diisopropylfluorophosphate (DlP)-inhibited bovine trypsin at 2.7 A resolution // Cold Spring Harbor Symp. QuanlBiol.-1971.- V.36. P.124−140
  373. Sundarm S., Sarma P. Purification and properties of a protease from the gut of Rastrelliger anagurta (mackrel) //Enzymology.-1960.- V.21. N 1.- P.219−237
  374. Sundberg L., Porath J. Preparation of adsorbents for biospecific affinity chromatography. Attachment of group containing ligands to insoluble polymers by means of bifunctional oxiranes// J.Chromatogr. -1974.- V. 90. N 1.- P. 87−98
  375. Sweet R., Wright H., Janin J., Chotia C., Blow D. Crystal structure of the complex of porcine trypsin with soybean trypsin inhibitor (Kunitz) at 2.6 A resolution//Biochemistry.-1974, — V.13. N 20. P.4212−4228
  376. TallanH.H. //Biochem. Biophys. Acta 1958. — V. 27. N 3. — P. 250−273 (mrr. no Keil B. Trypsins // The Enzymes (P.D.Boeyer ed.) New York — London Acad.Press. -1971. P. 250−273
  377. Tange R., Grove D. Digestion / Fish Physilogy Hoare and Randall ed. New York: Acad.Press. 1983. — N 1. — P. 161−260
  378. Tesser C.I., Titch H.U., Schwyser R. Limitation of affinity chromatography: solvolytic detachment of ligands from polymeric support // Helv. Chim. Acta -1977. V. 57. N 6.- P. 1718−1730
  379. Thibault P.A. Partial hydrolysate of whey proteins, enzymatic process for the preparation of this hydrolysate, and hypoallergenic dietetic milk containing it.-1991. /1. Г то ТЧ J i ЧТ 4 ЛП1 лuS raient i 4.угя./ич
  380. Titani К., Ericsson L.H., Neurath H., Walsh K. A Amino acid sequence of dogfish trypsin // Biochemistry. V.14, N 7. — P. 1538−1367
  381. Tomlinson G., Schellenberg C., Vishanata T. Heterogenity in the binding of chymotrypsin and related proteins to affinity chromatographic media // J. Solid-Phase Biochem.- 1978, — V.3,N 1. P.57−70
  382. Tomlinson G., Shaw M., Vishwanatha T. Chymotrypsin (s)//Meth. Enzymol. 1974.- V.34. P.415−420
  383. Tschesche H., Maccartney H.W., Proteinase inhibitors: medical and biological aspects / Ed. N. Katunuma et al., Tokyo: Jap. Sci. Soc. Press, 1983. P. 125−134
  384. Turkova J., Blaha K., Valentova O., Coupee J., Seifertova A Affinity chromatography on hydroxyalkyl methacrylate gels // Biochem. Biophys. Acta 1976.- V. 437. N 2 .- P. 586−593
  385. Turkova J., Malanikova M., Yancureva D., Svec F., Kalal S. Methacrylate gels with epoxide groups as supports for immobilization of enzymes // Biochem. Biophys. Acta -178. V. 524. N 1.- P. 162−169
  386. Turkova J., Seifertova A, Affinity chromatography of proteases on hydroxyalkyl methacrylate gel with covalently attached inhibitors // J.Chromatogr.- 1978.- V.148, N 1.- P.293−297
  387. Turgeon S.L., Gauther S.F., Paquin P. Emulsifying property of whey peptide fractions as a fonction of pH and ionic strength // J. Food Sci.- 1992.- N 57. P. 601−604
  388. Uren J. Affinity chromatography of proteolytic enzymes // Biochim. Biophys. Acta. -1971.-V.236. N 1, — P.67−73
  389. Uchida N. Biochemical studies of proteolytic enzymes in piloric caeca fish-1 // Bull. Fac. Fish. Hokkaido Univ. 1970. — V .20. N 4. — P. 313−319
  390. N., Tsukayma K., Nishida E. Свойства двух главных анионных трипсинов из превратника слепой кишки кеты // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. — V. 50. N 2. -P. 313−321
  391. Vaes G. The release of collagenase as an inactive proenzyme by bone explants in culture // Biochem. J.- 1972.- V.126.- P. 275−289
  392. Vanboekel M., WeerensC., Holstra A., Scheidtweiler C.E., AlinkG.M. // Foodand Chem. ToxicoL- 1993.-V.3i. N10. P. 731−737
  393. Vegarud G., Langsrud T. The level of bitterness and solubility of hydrolysates produced by controlled hydrolysis of caseins // J. Dairy Res.-1989.- N 56. P. 375−379
  394. Venekei I., Szilagyi L., Graf L., Rutter W. Attemhts to convert ehymotrypsin to trypsin // FEBS Lett. 1996. — V.379, N 2. — P. 143−147
  395. Violand B., Byrne R., Castellino F. The effect of amino acids on human plasminogen//J.Biol.Chem.- 1978.- V.253. N 15. P.5395−5401
  396. Vincent J., SchweitzH., Lazdunski M. Guanidation of Lysine-15 in the active site of basic pancreatic trypsin inhibitor//Eur.J.Biochem.- 1974.- V.42. N2. P.505−517
  397. Vosbek K., Chow K., Awad W. The proteolytic enzyme of K-l straun of Str. griseus and characterization of the aminopeptidases // J.Biol.Chem.- 1973.- V.248, N 17. P.6029—6034
  398. Wallen P., Wiman B. Characterization of human plasminogen. II. Separation and partial characterization of differernt molecular forms of plasminogen // Biochim.Biophys.Acta,-1972.- V.257. N 1. P. 122−134
  399. Walsh K. A, Neurath H. // Proc. Nat. Acad. Sci. US -1964.- V. 52.- P. 889
  400. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyaerylamide gel electrophore- sis // J.Biol.Chem.- 1969.- 244, N 16.- P.4406−4412
  401. Weiner H., Batt C.W., Koshland D. E // J. Biol. Chem. -1966. V.241. — P. 2687
  402. Westman T.L. A soluble stable polyelectrolyte derivative of trypsin // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1969. V. 35. — P. 313−317
  403. Wilhelm S.M., Collier J.E., Marter B, L., Eisen A.Z. at el., // J.Biol.Chem. 1986. — V. 284, N9.- P. 16 213−16 221
  404. Wilson J. Ligand induced conformation of rat brain hexokinase: effects of glucoses-phosphate and organic phosphate // Arch. Biochem. Biophys. 1973. — V. 159. — P. 543 549
  405. Winn E., Hu S., Hochschwender S., Laursen R. Studies on the lysine-binding sites of human plasminogen: the effect of ligand structure on the binding of lysine analogs to plasminogen // Eur. J. Biochem. 1980.-V. 104. N2, — P.579−586
  406. Winter W.P., Neurath H. Purification and properties of a trypsin-like enzyme from the starfish Evasteriastrochellii // Biochemistry -1970. V. 9, N 2. — P. 4673−4679
  407. D. E., Lindberg K.A., Glanviile R.W., Evansan J.M. /7 Eur. J. Biochem. -1975, — V. 50.-P. 437
  408. Wray T. Enzymes work wonders for caviar and squid // Seafood Intern. Process and Packag. 1987, N 5. — P. 25
  409. Ying Ming L. Characterization and peptidase specificity of lugworm (Arenicola cristata) protease C // Comp. Biochem. Physiol. 1990. — V. 95. N 4. — P. 745−753
  410. YoshidaN., Ishii S. Specificity-determining site of chymotrypsin // J.Biochem. -1972.-V.71. N2, — P.185−191
  411. Yoshida N., Ishii S. Specificity determining site of chymotrypsin. II. Inactivation of a-chymotrypsin by aromatic diazonium compound // J. Biochem. 1972. — V.72. N 2. -193−199
  412. Zaks A., Klibanov A.M. Enzymatic catalysis in organic media at 100° C // Science -1984. V. 224. — P. 1249−1251
  413. Zeindzain E., Barnard E. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin and trypsin in vertebrates 7/Arch. Biochem. Biophys. 1967.-V. 122, N3.- P.699−713
  414. E. //Sci. Am. 1965. — V. 212. — P. 110−112
  415. Zwilling R., Pfleider J., Sonneborn H., Kraft A and Stucky G. The evolution of endopeptidases // Comp. Biochem. Physiol.- 1969.- V. 28. P. 1275−1287
  416. Zwilling R., Neurath H., Woodbury R. Crayfish trypsin: missing link between procaryote and mammalian serine proteases // Protides Biol. Fluids Proc. 28 5th Colloq., Brussel, 1980, Oxford e.a., 1980. V. — P. 115−118
  417. Zwilling R., Tomasec V. Amino acid composition of crayfish trypsin /7 Nature 1970. — V.228. N 5266. — P. 57−58
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?