Антигенное картирование цитохромов Р450 101 и 52АЗ в различных формах
Диссертация
Формирование третичной структуры нативного белка приводит к тому, что боковые и/или амидные группы целого ряда аминокислотных остатков оказываются на поверхности белковой глобулы в контакте с молекулами растворителя. Эти группы образуют поверхность молекулы белка, являющуюся носителем многих его характеристических и функциональных свойств. Поверхностные группы отвечают за узнавание молекулы белка… Читать ещё >
Содержание
- ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ СОКРАЩЕНИЯ
- 1. ВВЕДЕНИЕ
- 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 2. 1. Происхождение и структура эпитопов
- 2. 1. 1. Иммунитет
- 2. 1. 2. Структура и функция иммуноглобулинов
- 2. 1. 3. Механизм формирования иммунного ответа
- 2. 1. 4. Структура эпитопов
- 2. 1. 5. Свойства В-эпитопов
- 2. 2. Методы картирования В-эпитопов
- 2. 2. 1. Определение В-эпитопов белка на основании данных о пространственной структуре его комплекса с антителом
- 2. 2. 2. Применение точечньбс- мут-ан-тов
- 2. 2. 3. Использование пр’окариотиче’ских и фаговых библиотек
- 2. 2. 4. Использование пептидных фрагментов изучаемого белка
- 2. 3. Использование антител в исследованиях белков
- 2. 3. 1. Вопросы успешного получения антител к нужным белкам
- 2. 3. 2. Антитела — инструмент для определения белков в биологических образцах
- 2. 3. 3. Применение антител для локализации функционально важных участков белковых молекул
- 2. 3. 4. Применение антител для изучения конформации и динамики белковых молекул
- 2. 4. Цитохромы Р450саш (СУР101) и Р450Ст1 (СУР52АЗ): структура и функция
- 2. 4. 1. Суперсемейство цитохромов Р
- 2. 4. 2. Структура и функция цитохрома СУР101 (Р450саш)
- 2. 4. 3. Инактивация цитохромов Р450. Апо-фермент Р450 и форма Р
- 2. 4. 4. Цитохром Р450 52АЗ (Р450Сш1)
- 2. 1. Происхождение и структура эпитопов
- 3. 1. Материалы
- 3. 1. 1. Реагенты
- 3. 1. 2. Оборудование и расходные материалы
- 3. 1. 3. Программное обеспечение
- 3. 2. Методы
- 3. 2. 1. Получение препарата апо-цитохрома Р450сат
- 3. 2. 2. Иммунизация животных. Получение препаратов антител
- 3. 2. 3. Определение титра антител против цитохромов Р450сат и Р450 52АЗ с использованием сорбционного иммуноферментного анализа (ELISA)
- 3. 2. 4. Множественный параллельный синтез ковалентно связанных с полиэтиленовыми иглами (пинами) многочисленных гексапептидов
- 3. 2. 5. Иммуноферментный сорбционный анализ (ELISA) пептидов на иглах
- 3. 2. 6. Отмывка игл с пептидами после каждого ИФА
- 3. 2. 7. Статистическая обработка результатов ИФА
- 3. 2. 8. Оценка доступности атомов и аминокислотных остатков цитохрома Р450саш для молекул воды
- 4. 1. Непрерывные антигенные детерминанты холо-цитохрома Р450саш (СУР101)
- 4. 1. 1. Титры кроличьих антисывороток и препаратов 1дУ из желтка куриных-яиц против холо-Р450сат
- 4. 1. 2. Антигенные гексапептиды холо-Р450сат
- 4. 1. 3. Соотношение антигенной карты холо-цитохрома Р4 50 и пространственной структуры молекулы
- 4. 2. Непрерывные антигенные детерминанты апо-цитохрома Р450сат (СУР101)
- 4. 2. 1. Титры кроличьих антисывороток и препаратов 1дУ из желтка куриных яиц против апо-Р450сат
- 4. 2. 2. Антигенные гексапептиды апо-Р450сат
- 4. 3. Особенности взаимодействия антител против холо- и апо-форм цитохрома Р450сат с гексапептидами его последовательности
- 4. 3. 1. Сравнение суммарных антигенных карт холо- и апо-Р450сат
- 4. 3. 2. Анализ сыворотки кролика, иммунизированных сначала апо-формой Р4 50сат, а затем холо-формой фермента
- 4. 4. Роль отдельных аминокислотных остатков иммунодоминантного непрерывного зпитопа цитохрома Р450саш 312ЬККСО<2317 в распознавании специфическими антителами
- 4. 5. Непрерывные антигенные детерминанты полноразмерного и трункированного цитохрома Р450 Ст1 (СУР52АЗ)
- 4. 5. 1. Титры кроличьих и мышиных антисывороток против полноразмерного и трункированного СУР52АЗ
- 4. 5. 2. Антигенные гексапептиды полноразмерного и трункированного СУР52АЗ
- 4. 5. 3. Соотношение выявленных при помощи антисывороток мышей линии СВИВ непрерывных В-эпитопов и предсказанных Т-эпитопов — лигандов МНС II
Список литературы
- Амброзиус X. Получение антисывороток от разных животных // Иммунологические методы / Фримель X. (ред.) М.: Медицина, 1987.- С.9−19.
- Берзофски Дж. А., Берковер А. Дж. Взаимодействие антиген — антитело // Иммунология / Пол У. (ред.) М.: Мир, 1987.-Т.З.- С.5−88.
- Гланц С. Медико-биологическая статистика // М.: Практика, 1999.- 459с.
- Джеске Д.Дж., Кепра Дж.Д. Иммуноглобулины: строение и функция. // Иммунология / Пол У. (ред.) М.: Мир, 1987.-Т.1.- С.204−252.
- Киселарь Ж.Г. Линейные антигенные детерминанты цитохромов Р450 1А2, 2В4 и апоцитохрома Р450 2В4 // Диссертационная работа на соискание ученой степени кандидата биологических наук.- М.: НИИБМХ РАМН, 1997.- 142с.
- Козин С. А. Линейные антигенные детерминанты цитохромов Р450 101 и Р450 2В4 // Диссертационная работа на соискание ученой степени кандидата биологических наук. М.: НИИБМХ РАМН, 1995.- 113с.
- Макс Э.А. Иммуноглобулины: молекулярная генетика // Иммунология / Пол У. (ред.) М.: Мир, 1987.- Т.1.- С.255−306.
- Машковский М.Д. Лекарства XX века // М.: Новая Волна, 1998.- С.155−157.
- Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков // Соросовский образовательный журнал.- 1996.- N'7.- С. 10−18.
- Беккер Г., Бергер В., Домшке Г., Фангхенель Э., Фауст Ю., Фишер М., Гентц К., Гевальд К., Глух Р., Майер Р., Мюллер К., Павель Д., Шмидт Г., Шо’льберг К., Шветлик К., Зейлер Э., Цеппенфельд Г. Органикум // М.: Мир, 1979.
- Ройт А., Бростофф Дж., Мейл Д. Иммунология // М: Мир, 2000.- 582с.115
- Ромашко Е.И. Исследование белок-белковых взаимодействий в микросомальной монооксигеназной системе методом пептидного сканирования // Дипломная работа студента.- М.: Кафедра биоорганической химии биологического факультета МГУ, 1996.
- Третьяков В.Е., Дегтяренко К. Н., Уваров В. Ю., Арчаков А. И., Третьякова J1.3., Вареница А. И. Структурная организация и расположение цитохромов Р450 в мембране // Мол. Биол.- 1989.-Т.23.- Вып.5.- С.1321−1331.
- Урбах В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях // М.: Медицина, 1975.- С.61−65.
- Фримель X., Xольцхайдт Г. (1987) Иммуноферментный анализ // Иммунологические методы / Фримель X. (ред.) М.: Медицина, 1987.- С.171−175.
- Чард Т. Радиоиммунологические методы // М.: Мир, 1981.
- Agarwal A., Sarkar S., Nazabal С., Balasundaram G., Rao K.V. В cell responses to a peptide epitope. I. The cellular basis for restricted recognition. J. Immunol.- 1996.-V.157(7).- P.2779−2788.
- Agarwal A., Rao K.V. В cell responses to a peptide epitope: III. Differential T helper cell thresholds in recruitment of В cell fine specificities // J. Immunol.-1997.- V.159(3).- P.1077−1085.
- Allen M.J., Jemmerson R., and Nail B.T. Rapid refolding of native epitopes on the surface of cytochrome с // Biochemistry.- 1994.- V.33.- P.3967−3974.
- Amit A.G., Mariuzza R.A., Phillips S.E.V., Polijak R.J. Three-dimensional structure of antigen-antibody complex at 2.8 A resolutions // Science.- 1986.- V.233.- P.747−753.
- Archakov A.I., Bachmanova G.I. Cytochrome P450 and active oxygen // London-New York-Philadelphia: Taylor & Francis, 1990, — 435p.
- Atassi M.Z., Smith J.A. A proposal for the nomenclature of antigenic sites in peptides and proteins // Immunochemistry.- 1978.- V.15(8).- P.609−610.
- Briand J., Justiono H., Beaune P., Flinois J. P., Dewaziers I., Leroux J. P. Presence of proteins recognized by mammalian cytochrome P450 antibodies in Euglena gracilis // Biochim. Biophys. Acta.- 1993.- V.1203.- P.199−204.
- Chothia C., Lesk A.M. Canonical structures for the hypervariable regions of immunoglobulins // J.Mol.Biol.-1987.- V.203.- P.901−917.
- Chothia C., Lesk A.M., Gherardi E., Tomlinson I.M., Walter G., Marks J.D., Llewelyn M.B., Winter G. Structural repertoire of the human VH segments // J.Mol.Biol.- 1992.-V. 227.- P.799−817.
- Collawn J.F., Wallace C.J., Proudfoot A.E., Paterson Y. Monoclonal antibodies as probes of conformational changes in protein-engineered cytochrome c // J. Biol. Chem.- 1988.-V.263(18).- P.8625−8634.
- Cytochrome P450 Database / Lisitsa A.V., Gusev S.A., Karuzina I.I., Archakov A.I. (eds.). http://cpd.ibmh.msk.su — 2000.
- Degtyarenko K.N., Archakov A.I. Molecular evolution of P450 superfamily and P450-containing monooxygenaze systems // FEBS Lettr.- 1993.- V.332.- N. l-2.- P.1−8.
- De Lemos-Chiarandini C., Frey A.B., Sabatini D.D., Kreibich G. Determination of the membrane topology of the phenobarbital-inducible rat liver cytochrome P450 isoenzyme PB-4 using site-specific antibodies // J. Cell Biol.- 1987.-V.104.- P.209−219.
- Deprez E., Gerber N.C., Di Primo C., Douzou P., Sligar S.G., Hui Bon Hoa G. Electrostatic control of the substrate access channel in cytochrome P-450cam // Biochemistry.- 1994.-V.33(48).- P.14 464−14 468.
- Di Primo C., Deprez E., Sligar S.G., Hui Bon Hoa G. Origin of the photoacoustic signal in cytochrome P-450cam: role of the Argl86-Asp251-Lysl78 bifurcated salt bridge // Biochemistry.- 1997.- V.36(l).- P.112−118.117
- Dower W.J., Cwirla S.E. Epitope mapping using libraries of random peptides displayed on phage // Peptide Antigens. A Practical Approach / Wisdom G.B.(ed.) Oxford New York -Tokio: Oxford University Press, 1994.- P.219−243.
- Edwards R.J., Murray B.P., Singleton A.M., Boobis A. R. Orientation of cytochromes P450 in the endoplasmic reticulum // Biochemistry.- 1991.- V. 30.- P.71−76.
- Edwards R.J., Murray B.P., Singleton A.M., Murray S., Davies D.S., Boobis A.R. Identification of the epitope of an anti-peptide antibody which binds to CYP1A2 in many species including man // Biochemical Pharmacology.- 1993, — V.46(2).~ P.213−220.
- Frank R. Spot-synthesis: an easy technique for the positionally addressable, parallel chemical synthesis on a membrane support // Tetrahedron.- 1992.- V.48.- N.42.- P.9217−9232.
- Fineschi B., Miller J. Endosomal proteases and antigen processing // TIBS.- 1997.- V.22.- P.377−382.
- Geysen H.M., Meloen R.H., Barteling S.G. Use of peptide synthesis to probe viral antigens for epitopes to a resolution of a single amino acid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1984.-V. 81.- P.3998.
- Geysen H.M., Rodda S.J., Mason T.J. The delineation of peptides able to mimic assembled epitopes // Ciba Found Symp.-1986.- V.119. P.130−149.
- Geysen H.M., Rodda S.J., Mason T.J., Tribbick G., Schoofs P.G. Strategies for epitope analysis using peptide synthesis // J. Immunol.Meth.- 1987.- V.102.- P.259−274.
- Geysen H.M., Mason T.J., Rodda S.J. Cognitive features of continuous antigenic determinants //J. Mol. Recognit.- 1988.-V.l (l).- P.32−41.
- Goldberg M.E. Investigating protein conformation, dynamics and folding with monoclonal antibodies // TIBS.-. 1991.- V.16.- P.358−362.
- Goodnow C.C. Balancing immunity and tolerance: deleting and tuning lymphocyte repertoires // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1996.- V.93.- P.2264−2271.118
- Haniu M., Armes L.G., Tanaka M., Yasunobu K.T., Shastry B.S., Wagner G.C., Gunsalus I.C. The primary structure of the monoxygenase cytochrome P450CAM // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1982.- V.105(3).- P.889−894.
- Hansen P., Scoble J.A., Hanson B., Hoogenraad N.J. Isolation and purification of immunoglobulins from chicken eggs using thiophilic interaction chromatography // J. Immunol. Meth.- 1998.- V.215.- P.1−7.
- Harding C.V., Song R., Griffin J., France J., Wick M.J., Pfeifer J.D., Geuze H.J. Processing of bacterial antigens for presentation to class I and II MHC-restricted T lymphocytes // Infect. Agents Dis.- 1995.- V.4(l).- P.1−12.
- Hasemann C.A., Ravichandran K.G., Peterson J.A., Deisenhofer J. Crystal structure and refinement of cytochrome P450terp at 2.3 A resolution // J. Mol. Biol.- 1994.-V.236(4) .- P.1169−1185.
- Hui Bon Hoa G., Di Primo C., Geze M., Douzou P., Kornblatt J.A., Sligar S.G. The formation of cytochrome P-450 from cytochrome P-420 is promoted by spermine // Biochemistry.- 1990.- V.29.~ N.29.- P.6810−6815.
- Jean P., Pothier J., Dansette P.M., Mansuy D., Viari A. Automated multiple analysis of protein structures: application to homology modeling of cytochromes P450. Proteins.- 1997.-V. 28(3) .- P.388−404.
- Jemmerson R. Antigenicity and native structure of globular proteins: low frequency of peptide reactive antibodies // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1987.- V.84(24).-P.9180−9184.
- Jones J.H. A short guide to abbreviations and their use in peptide science // J. Peptide Sci.- 1999.- V.5.- P.465−471.
- Jung C., Hui Bon Hoa G., Schroeder K.-L., Simon M., Doucet J. P. Substrate analogue induced changes of the CO-stretching mode in the cytochrome P450cam-carbon monoxide complex // Biochemistry.- 1992.- V.31.- P.12 855−12 862.
- Kaergel E., Aoyama Y., Schunck W.-H., Mueller H.G., Yoshida Y. Comparative study on cytochrome P-450 of yeasts using specific antibodies to cytochromes P-450alk and P-450 (14DM) // Yeast.- 1990.- V.6(l).- P.61−67.119
- Karuzina I.I., Archakov A.I. The oxidative inactivation of cytochrome P450 in monooxygenaze reactions // Free Radical Biology & Medicine.- 1994.-V.16.- P.73−94.
- Kimata Y., Shimada H., Hirose T., Ishimura Y. Role of Thr-252 in cytochrome P450cam: a study with unnatural amino acid mutagenesis // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1995.-V. 208(1) .- P.96−102.
- Kiselar J.G., Downard K.M. Direct identification of protein epitopes by mass spectrometry without immobilization of antibody and isolation of antibody-peptide complexes // Anal. Chem.- 1999.- V.71(9).- P.1792−1801.
- Kiselar J.G., Downard K.M. Preservation and detection of specific antibody—peptide complexes by matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry // J. Am. Soc. Mass. Spectrom.- 2000.- V. ll (8).- P.746−750.
- Kolesanova E.F., Kiselar J.G., Jung C., Kozin S.A., Hui Bon Hoa G., Archakov A.I. Antigenic mapping of bacterial and animal cytochromes P450 // Biochimie (Paris).- 1996.- V.78.-P.752−762.
- Kolesanova E.F., Kozin S.A., Rumyantsev A.B., Jung C., Hui Bon Hoa G., Archakov A.I. Epitope mapping of cytochrome P450cam (CYP 101) // Arch. Biochem. Biophys.- 1997.- V.341.-P.229−237.120
- Koymans L., Donne-op den Kelder G.M., Koppelete J.M., Vermeulen H.P.E. Cytochromes P450: their active-site structure and mechanism of oxidation // Drug Metabolism Reviews.- 1993.-V. 25 (3) .- P.325−387.
- Mauersberger S., Ohkuma M., Schunck W.-H., Takagi M. (1996) Nonconventional Yeasts // Biotechnology / Wolf K. (ed.) Germany. Heidelberg: Springer-Verlag, 1996.- P.411−580.
- Moiseeva E.V., Kramnik I.B., Slatinova O.V. No title // Mouse News Letter.- 1989.- V.85.- P.10.121
- Mondino A., Khoruts A., Jenkins M.K. The anatomy of T-cell activation and tolerance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.1996.- V.93.- P.2245−2252.
- Mouro C., Jung C., Bondon A., Simonneaux G. Comparative Fourier transform infrared studies of the secondary structure and the CO heme ligand environment in cytochrome P-450cam and cytochrome P-420cam // Biochemistry.- 1997.- V.36(26).-P.8125−8134.
- Mueller H.-G., Schunck W.-H., Kaergel E. Frontiers // Biotransformation / Ruckpaul K., Rein H. (eds.) Berlin: Akademie Verlag, 1991.- P.87−126.
- Nayak B.P., Tuteja R., Manivel V., Roy R.P., Vishwakarma R.A., Rao K.V. B cell responses to a peptide epitope. V. Kinetic regulation of repertoire discrimination and antibody optimization for epitope // J. Immunol.- 1998. V.161(7).-P.3510−3519.
- Nickerson D.P., Wong L.-L. The dimerization of Pseudomonas putida cytochrome P450cam: practical consequences and engineering of a monomeric enzyme // Protein Engineering.1997.- V.10.- P.1357−1361.
- Nolting B., Jung C., Snatzke G. Multichannel circular dichroism investigations of the structural stability of bacterial cytochrome P-450 // Biochim. Biophys. Acta.- 1992.-V.1100.- P.171−176.
- Nossal G.J.V. Negative selection of lymphocytes // Cell.-1994.- V.76.- P.229−239.122
- Novotny J., Bruccoleri R.E., Saul F.A. On the attribution of binding energy in antigen-antibody complex McPC 603, Dl. 3 and Hy HEL-5 // Biochemistry.- 1989.- V.28.- P.4735−4742.
- Ohkuma M., Ziramer T., Toshiya I., Schunck W.-H., Ohta A., Takagi M. Isozyme function of n-alkane-inducible cytochromes P450 in Candida maltosa revealed by sequential gene disruption // Biol. Chern.- 1998.- V.273.- P.3948−3953.
- Ozaki S., Berzofsky J. A. Antibody conjugates mimic specific B cell presentation of antigen: relationship between T and B cell specificity // J. Immunol.- 1987.- V.138.-P.4133−4142.
- Parmley S.F., Smith G.P. Filamentous fusion phage cloning vectors for the study of epitopes and design of vaccines // Adv. Exp. Med. Biol.- 1989.-V.251.- P.215−218.
- Pellequer J.L., Westhof E., Van Regenmortel M.H.V. Predicting location of continuous epitopes in protein from their primary structure // Methods in enzymology.- 1991.-V. 203.- P.176−201.
- Pellequer J.L., Westhof E., Van Regenmortel M.H.V. Epitope prediction from the primary structure of protein // Peptide Antigens. A Practical Approach / Wisdom G.B.(ed.) -Oxford-New York-Tokio: Oxford University Press, 1994.- P.7−25.
- Pfeil W., Nolting B.O., Jung C. Apocytochrome P450cam is a native protein with some intermediate-like properties // Biochemistry.- 1993.- V.32.- P.8856−8862.
- Pikuleva I.A., Lapko A.G., Chashchin V.L. Functional reconstitution of cytochrome P450scc with hemin activated with Woodward’s reagent K // J. Biol. Chem.- 1992.- V.267(3).-P.1438−1442.
- Pochapsky T., Lyons T., Kazanis S., Arakaki T., Ratnaswamy G. A structure-based model for cytochrome P450cam-putidaredoxin interaction // Biochimie (Paris).- 1996.- V.78.-P. 723−733.
- Poison A., von Wechmar M.B., Van Regenmortel M.H.V. Isolation of viral IgY antibodies from yolks of immunized hens // Immunological Communications.- 1980.- V.9.- P.475−493.
- Poulos T.L., Finzel B.C., Howard A.J. High-resolution crystal structure of cytochrome P450cam // J. Mol. Biol.-1987.- V.195(3).- P.687−700.
- Poulos T.L. Modelling of mammalian P450-S on basis of P450cam X-ray structure // Meth. Enzym.- 1991.- V.203.- P.11−13.
- Raag R., Martinis S.A., Sligar S.G., Poulos T.L. Crystal structure of the cytochrome P-450CAM active site mutant Thr252Ala // Biochemistry.- 1991.- V.30(48).- P.11 420−11 429.
- Rammensee H.-G., Bachmann J., Emmerich N.P.N., Bachor 0.A., Stevanovic S. SYFPEITHI: database for MHC ligands and peptide motifs // Immunogenetics, 1999.- V.50.- P.213−219.
- Rao K.V.S. Selection in T-dependent primary humoral response: new insights from polypeptide models // APMIS.-1999.- V.107.- P.807−818.
- Ravichandran K.G., Boddupalli S.S., Hasermann C.A., Peterson J.A., Deisenhofer J. Crystal structure of hemoprotein domain of P450BM-3, a prototype for microsomal P450's // Science.- 1993.- V.261(5122).- P.731−736.124
- Savoca R., Schwab C., Bosshard H.R. Epitope mapping employing immobilized synthetic peptides. How specific is the reactivity of these peptides with antiserum raised against the parent protein? // J. Immunol. Meth.- 1991.- V. iri'^.- P.245−252.
- Scheller U., Kraft R., Schroeder K.-L., Schunck W.-H. Generation of soluble and functional cytosolic domain of microsomal cytochrome P450 52A3 // Biol. Chem.- 1994.- V.269.-P.12 779−12 783.
- Scheller U., Juretzek T., Schunck W.-H. Generation of the cytosolic domain of microsomal P450 52A3 after high-level expression in Saccharomyces cerevisiae // Meth.Enzymol.-1996, — V.272.- P.65−67.
- Scheller U., Zimmer T., Kaergel E., Schunck W.-H. Characterization of the n-alkane and fatty acid hydroxylating cytochrome P450 forms 52A3 and 52A4 // Arch. Biochem. Biophys.- 1996.- V.328.- P.245−254.
- Scheller U., Zimmer T., Becher D., Schauer F., Schunck W.-H. Oxygenation cascade in conversion of n-alkanes to a, co-dioic acids catalyzed by cytochrome P450 52A3 // Biol. Chem.-1998.- V.273.- P.32 528−32 534.
- Scholz S., Behn I., Honeck H., Hauck C., Braunbeck T., Segner H. Development of a monoclonal antibody for ELISA of CYPla in primary cultures of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) hepatocytes // Biomarkers.- 1997.- V.2.- P.287−294.
- Schulze H., Hui Bon Hoa G., Jung C. Mobility of norbornane-type substrates and water accessibility in cytochrome P-450cam // Biochem. Biophys. Acta.- 1997.-V.1338.- P.77−92.
- Schwab C., Twardek A., Lo T.P., Brayer G.D., Bossard H.R. Mapping antibody binding sites on cytochrome c with synthethic peptides: Are the results representative of the antigenic structure of proteins? // Protein Science.- 1993.- V.2.-P. 175−182.
- Sela M. Antigenicity: some molecular aspects // Science.-1969.- V.166(911).- P.1365−1374.125
- Skvortsov V.S., Belkina N.V., Ivanov A.S. Cytochrome P450 52A3: modeling of 3D structure and surface mutations // Molecular Simulations.- 2000.- V.24.- P.369−378.
- Slootstra J.W., Puijk W.C., Ligtvoet G.J., Langeveld J. P., Meloen R.H. Structural aspects of antibody-antigen interaction revealed through small random peptide libraries // Mol. Divers.- 1996.- V. l (2).- P.87−96.
- Slootstra J.W., Schaaper W.M.M., Pujik W.C., Meloen R.H. New PEPSCAN method to detect discontinuous epitopes of Foot-and-Mouse Disease Virus // Proceedings of 26th European Peptide Symposium / J. Peptide Sci.- 2000.- Suppl. to V.6.-P.209.
- Spangler B.D. Binding to native proteins by antipeptide monoclonal antibodies // J. Immunol.- 1991.- V.146(5).-P.1591−1595.
- Stern S. Predicting antigenic sites on proteins // Trends Biochem. Sci.- 1991.- V.9.- P.163−169.
- Strobel H.W., Shen S. Studies of the interaction of microsomal cytochrome P450 reductase with cytochromes P450 // Cytochrome P450. 8th International Conference / Lechner M.C. (ed.) Paris: John Libbey Eurotext, 1994.- P.341−348.126
- Subramanian S., Adiga P.R. Identification and mapping of linear antigenic determinants of chicken riboflavin carrier protein // Bioch.Biophys.Acta.- 1998.- V.1429.- P.74−82.
- Tan X., Ratnam M., Huang S., Smith P.L., Freisheim J.H. Mapping the antigenic epitopes of human dihydrofolate reductase by systematic synthesis of peptides on solid supports // J. Biol. Chem.- 1990.- V.265.- P.8022−8026.
- Unno M., Shimada H., Toba Y., Makino R., Ishimura Y. Role of Argll2 of cytochrome p450cam in the electron transfer from reduced putidaredoxin. Analyses with site-directed mutants // J. Biol. Chem.- 1996.- V.271(30).- P. 17 869−17 874.
- Van Regenmortel M.H.V. Protein structure and antigenicity // Int. J. Rad. Appl. Instrum.- 1987.- V.14(4).- P.277−280.
- Vidakovic M., Sligar S.G., Li H., Poulos T.L. Understanding the role of the essential Asp251 in cytochrome p450cam using site-directed mutagenesis, crystallography, and kinetic solvent isotope effect // Biochemistry.- 1998.-V.37(26)P.9211−9219.
- Vijayakrishnan L., Manivel V., Rao K.V. B cell responses to a peptide epitope. VI. The kinetics of antigen recognition modulates B cell-mediated recruitment of T helper subsets // J. Immunol.- 1998.- V.161(9).- P.4661−4670.
- Wagner G.C., Perez M., Toscano W.A. Jr, Gunsalus I.C. Apoprotein formation and heme reconstitution of cytochrome P450cam // J. Biol. Chem.- 1981.- V.256.- P.6262−6265.
- Walter G. Production and use of antibodies against synthetic peptides // J. Immun. Meth.- 1986.- V.88.- P.149−161.
- Warr G.W., Magor K.E., Higgins D.A. IgY: clues to the origin of modern antibodies // Immunology Today.- 1995.-V.16.- N.8.- P.392−398.
- Westlake A.C., Harford-Cross C.F., Donovan J., Wong L.-L. Mutations of glutamate-84 at the putative potassium-binding site affect camphor binding and oxidation by cytochrome p450cam // Eur. J. Biochem.- 1999.- V.265(3).-P.929−935.
- Wor-thington J., Morgan K. Epitope mapping using synthetic peptides // Peptide Antigens. A Practical Approach / Wisdom G.B.(ed.) Oxford New York — Tokio: Oxford University Press, 1994.- P.181−217.
- Yano J.K., Koo L.S., Schuller D.J., Li H., Ortiz de Montellano P.R., Poulos T.L. Crystal structure of thermophilic cytochrome P450 from the archaeon sulfolobus solfataricus // J. Biol. Chem.- 2000.- V.275(40).- P.31 086−31 092.
- Yensenius J.C., Andersen I., Hau J., Crone M., Koch K. Eggs: conveniently packaged antibodies. Methods for purification of yolk IgG // J. Immunol. Meth.- 1981.- V.46.-P.63−68.
- Zimmer T., Ohkuma M., Ohta A., Takagi M., Schunck W.-H. The CYP52 multigene family of Candida maltosa encodes functionally diverse n-alkane-inducible cytochromes P450 // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1996.- V.224.- P.784−789.1281. БЛАГОДАРНОСТИ
- Автор выражает глубокую признательность
- Работа частично финансировалась Российским фондом фундаментальных исследований, грант № 98−04−48 684, и фондом INTAS, грант № 96−1549.