Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Свойства и регуляция активности НАД-и НАДФ-малатдегидрогеназ в условиях оксидативного стресса в миокарде крыс при ишемии

Диссертация: Свойства и регуляция активности НАД-и НАДФ-малатдегидрогеназ в условиях оксидативного стресса в миокарде крыс при ишемии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Параллельно с интенсификацией СРО в субклеточных фракциях кардиомиоцитов после 40-минутной ишемии наблюдается снижение активности НАД-зависимой МДГ в 2,6 раза по сравнению с активностью фермента из нормального миокарда. Торможение активности митохондриальной НАД-МДГ, катализирующей одну из реакций ЦТК, по-видимому, может способствовать снижению образования АФК в ходе неполного восстановления… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Свободнорадикальное окисление и антиоксидантные системы организма
      • 1. 1. 1. Свободнорадикальное окисление биомолекул
      • 1. 1. 2. Пероксидное окисление липидов и его роль в живых организмах
      • 1. 1. 3. Активные формы кислорода
      • 1. 1. 4. Антиоксидантные системы организма
        • 1. 1. 4. 1. Ферментативные антиоксиданты
        • 1. 1. 4. 2. Макромолекулярные неферментативные антиоксиданты
        • 1. 1. 4. 3. Низкомолекулярные неферментативные антиоксиданты
      • 1. 1. 5. Роль ионов некоторых металлов в протекании свободнорадикальных процессов
    • 1. 2. Ишемия миокарда
      • 1. 2. 1. Понятие об ишемической болезни сердца
      • 1. 2. 2. Изменение метаболизма кардиомиоцитов в условиях ишемии
      • 1. 2. 3. Роль пероксидного окисления липидов и активных форм кислорода в патогенезе ишемического повреждения сердца
      • 1. 2. 4. Роль апоптоза в ишемическом повреждении ткани сердца
      • 1. 2. 5. Диагностика инфаркта миокарда
    • 1. 3. Характеристика НАД- и НАДФ-зависимых малатдегидрогеназ
      • 1. 3. 1. Ферменты, участвующие в метаболизме маната
      • 1. 3. 2. Характеристика НАДФ-малатдегидрогеназы из различных организмов
        • 1. 3. 2. 1. Реакция, катализируемая ферментом
        • 1. 3. 2. 2. Внутриклеточное распределение НАДФ-зависимой малатдегидрогеназы и ее участие в физиолого-биохимических процессах
        • 1. 3. 2. 3. Очистка фермента
        • 1. 3. 2. 4. Структурная организация и молекулярная масса НАДФ-зависимой малатдегидрогеназы. Исследование активного центра фермента
        • 1. 3. 2. 5. Кинетическое поведение и регуляция активности НАДФ-малатдегидрогеназы
        • 1. 3. 2. 5. 1. Сродство к субстрату и кофакторам
  • Влияние температуры и рН среды на активность фермента
    • 1. 3. 2. 5. 2. Регуляция активности НАДФ-малатдегидрогеназы 48 1.3.3. НАД-зависимая малатдегидрогеназа: локализация, очистка, структурная организация, свойства
      • 1. 3. 3. 1. Реакция, катализируемая ферментом
      • 1. 3. 3. 2. Распространение и участие в физиолого-биохимических процессах
      • 1. 3. 3. 3. Изоформы и внутриклеточная локализация
  • НАД-зависимой малатдегидрогеназы
    • 1. 3. 3. 4. Очистка НАД-зависимой МДГ из различных объектов
      • 1. 3. 3. 5. Структурная организация и молекулярная масса НАД-малатдегидрогеназы из различных объектов
      • 1. 3. 3. 6. Исследование активного центра фермента
      • 1. 3. 3. 7. Кинетическое поведение и регуляция активности НАД-малатдегидрогеназы
      • 1. 3. 3. 7. 1. Сродство к субстратам и кофакторам
  • Субстратная специфичность
    • 1. 3. 3. 7. 2. Влияние температуры и рН среды на активность НАД-малатдегидрогеназы
      • 1. 3. 3. 7. 3. Регуляция активности
  • НАД-зависимой малатдегидрогеназы
    • 1. 3. 3. 7. 4. Аллостерические свойства НАД-малатдегидрогеназы 75 1.3.3.8. Перспективы практического применения
  • НАД-зависимой малатдегидрогеназы
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследования
    • 2. 2. Создание модели экспериментальной ишемии миокарда
    • 2. 3. Получение субклеточных фракций кардиомиоцитов
    • 2. 4. Определение интенсивности процессов СРО методом биохемилюминесценции
    • 2. 5. Определение содержания малонового диальдегида
    • 2. 6. Определение содержания диеновых конъюгатов
    • 2. 7. Определение активности ферментов
    • 2. 8. Определение количества белка
    • 2. 9. Выделение и очистка ферментов
    • 2. 9. 1. Экстракция
    • 2. 9. 2. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония
    • 2. 9. 3. Гель-фильтрация
    • 2. 9. 4. Ионообменная хроматография
    • 2. 10. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов
    • 2. 11. Электрофорез в полиакриламидном геле
    • 2. 12. Определение молекулярной массы
    • 2. 13. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА 3. ОЦЕНКА ОКСИДАТИВНОГО СТАТУСА И АКТИВНОСТЕЙ НАД- И НАДФ-МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗ В МИОКАРДЕ КРЫС В НОРМЕ И
  • ПРИ ЭКСПРИМЕНТАЛЬНОЙ ИШЕМИИ 91 3.1. Измерение параметров биохемилюминесценции в субклеточных фракциях кардиомиоцитов крысы в норме и при ишемии различной длительности
    • 3. 2. Определение содержания первичных и вторичных продуктов пероксидного окисления липидов в субклеточных фракциях кардиомиоцитов крысы в норме и при ишемии
    • 3. 3. Активности и субклеточная локализация НАД- и НАДФ-малатдегидрогеназ в кардиомиоцитах крысы в норме и при патологии
  • ГЛАВА 4. ИССЛЕДОВАНИЕ КИНЕТИЧЕСКИХ И РЕГУЛЯТОРНЫХ СВОЙСТВ НАД-ЗАВИСИМОЙ МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ СЕРДЦА КРЫСЫ В НОРМЕ И ПРИ
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЙ ИШЕМИИ
    • 4. 1. Очистка митохондриальной и цитоплазматической НАД-малатдегидрогеназы из нормального и ишемизированного миокарда крысы
    • 4. 2. Исследование некоторых кинетических свойств изоформ НАД-зависимой малатдегидрогеназы из нормального и ишемизированного миокарда крысы
    • 4. 3. Молекулярная масса изоформ НАД-малатдегидрогеназы из сердца крысы в норме и при патологии
    • 4. 4. Влияние pH среды на активность различно локализованных форм НАД-зависимой малатдегидрогеназы из нормального и подвергшегося ишемии сердца
    • 4. 5. Влияние температуры на функционирование
  • НАД-малатдегидрогеназы из сердца крысы в норме и при ишемии
    • 4. 6. Регуляторные свойства изоформ НАД-малатдегидрогеназы из сердечной мышцы крысы в норме и при патологии
      • 4. 6. 1. Влияние ионов некоторых металлов на активность НАД-малатдегидрогеназы
      • 4. 6. 2. Влияние пероксида водорода на функционирование НАД-малатдегидрогеназы в норме и при патологии
      • 4. 6. 3. Регуляция НАД-зависимой малатдегидрогеназы под действием глутатиона
      • 4. 6. 4. Регуляция активности НАД-малатдегидрогеназы из миокарда крысы в норме и при ишемии под действием интермедиатов цикла Кребса
      • 4. 6. 5. Исследование регуляции активности НАД-малатдегидрогеназы из кардиомиоцитов крысы адениннуклеотидами
  • ГЛАВА 5. КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ И
  • РЕГУЛЯТОРНЫЕ СВОЙСТВА НАДФ-МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ СЕРДЦА КРЫСЫ В НОРМЕ И ПРИ ИШЕМИИ
    • 5. 1. Очистка НАДФ-малатдегидрогеназы из нормального и ишемизированного миокарда
    • 5. 2. Кинетические параметры НАДФ-малатдегидрогеназы из кардиомиоцитов крысы в норме и при ишемии
    • 5. 3. Молекулярная масса НАДФ-зависимой малатдегидрогеназы из нормального и ишемизированного миокарда
    • 5. 4. Влияние рН среды на функционирование фермента в норме и при патологии
    • 5. 5. Исследование влияния температуры на активность НАДФ-малатдегидрогеназы из нормального и ишемизированного сердца крысы
    • 5. 6. Исследование регуляции активности
  • НАДФ-малатдегидрогеназы
    • 5. 6. 1. Регуляция активности НАДФ-малатдегидрогеназы под действием ионов некоторых металлов
    • 5. 6. 2. Влияние пероксида водорода на активность фермента
    • 5. 6. 3. Регуляция НАДФ-малатдегидрогеназы под действием глутатиона
    • 5. 6. 4. Исследование влияния интермедиатов цикла трикарбоновых кислот на активность НАДФ-малатдегидрогеназы из сердца крысы в норме и при ишемии
    • 5. 6. 5. Исследование функционирования НАДФ-зависимой малатдегидрогеназы из кардиомиоцитов крысы в норме и при патологии в присутствии адениннуклеотидов
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • ПРИЛОЖЕНИЕ
  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ АОС — антиоксидантная система
  • АФК — активные формы кислорода
  • БХЛ — биохемилюминесценция
  • ДДС-№ - додецилсульфат натрия
  • ДК — диеновые конъюгаты
  • ДЭАЭ-целлюлоза — диэтиламиноэтил-целлюлоза
  • ИБС — ишемическая болезнь сердца
  • ИОХ — ионообменная хроматография
  • КК — креатинкиназа
  • ЛДГ — лактатдегидрогеназа
  • МДА — малоновый диальдегид
  • МДГ — малатдегидрогеназа
  • НАД-МДГ — НАД-зависимая малатдегидрогеназа НАДФ-МДГ — НАДФ-зависимая малатдегидрогеназа ОА — оксалоацетат
  • ПОЛ — пероксидное окисление липидов
  • СДГ — сукцинатдегидрогеназа
  • СОД — супероксиддисмутаза
  • ТБК — тиобарбитуровая кислота
  • ТХУ — трихлоруксусная кислота
  • ФЕП — фосфоенолпируват
  • ЦТК — цикл трикарбоновых кислот
  • ЭДТА — этилендиаминтетрауксусная кислота
  • ЭТЦ — электрон-транспортная цепь

Свойства и регуляция активности НАД-и НАДФ-малатдегидрогеназ в условиях оксидативного стресса в миокарде крыс при ишемии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. В настоящее время одной из важнейших проблем биохимии является исследование функционирования метаболических систем разного уровня в условиях развития патологического процесса. Согласно современным воззрениям, в основе патогенеза многих заболеваний, в том числе и заболеваний сердечно-сосудистой системы, лежит нарушение баланса между интенсивностью свободнорадикальных процессов и активностью антиоксидантных систем (АОС) организма (Панкин, 2000; Бурлакова, 1980; Меерсон, 1982). Активные формы кислорода (АФК), выполняющие в организме ряд функций, при интенсификации их образования способны приводить к нарушению клеточного метаболизма и, как следствие, к гибели клеток (Кулинский, 1999). Интенсивность свободнорадикальных процессов, в которых принимают участие АФК, регулируется сложной, многоступенчатой системой антиоксидантной защиты (Young, 2001). Предполагается, что одним из механизмов подавления процессов СРО в митохондриях может служить ингибирование ключевых ферментов цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) (Skulachev, 1996). В этой связи вызывает интерес функционирование НАД-зависимой малатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.37- НАД-МДГ), катализирующей в ЦТК обратимое превращение малата в оксалоацетат. Цитоплазматическая форма НАД-МДГ участвует в обеспечении транспорта метаболитов между клеточными компартментами. Имеются данные о значительной роли субстрата МДГ — малата — в биохимической адаптации организма к гипоксии (Глотов, 1973). Способность малата диффундировать в митохондрии, передавая восстановительные эквиваленты в электрон-транспортную цепь (ЭТЦ), и повышать коэффициент дыхательного контроля митохондрий сердца (Малюк, 1977), а также высокое содержание МДГ по сравнению с другими дегидрогеназами субстратов цикла Кребса (Pette, 1962) подчеркивают ее важное место в регуляции редокс-потенциала кардиомиоцитов. Все эти факты, наряду со способностью малата играть существенную роль в первичной реакции на стрессовые воздействия из-за возможности его быстрой утилизации, позволяют сделать предположение о возможном участии МДГ в регуляции образования АФК в условиях окислительного стресса. Кроме того, нельзя исключить, что НАДФН, образующийся в реакции обратимого превращения малата в оксалоацетат, катализируемой НАДФ-зависимой МДГ (КФ 1.1.1.82- НАДФ-МДГ), может использоваться при функционировании глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной системы — одной из важнейших ферментативных АОС организма. Хотя традиционно принято считать, что основным поставщиком НАДФН в клетке является пентозофосфатный путь, однако в кардиомиоцитах активность ферментов данного пути значительно ниже, чем в других органах (Диксон, 1982) и в качестве дополнительного источника НАДФН в клетках миокарда могут выступать другие ферменты, например, НАДФ-специфичная изоцитратдегидрогеназа (Медведева, 2002).

Таким образом, исследование особенностей функционирования НАДи НАДФ-зависимых МДГ при усилении интенсивности СРО в условиях ишемического повреждения ткани миокарда может способствовать выяснению механизмов регуляции свободнорадикальных процессов и образования АФК, что может иметь значение для понимания развития патологического состояния организма и путей его коррекции.

Цель и задачи исследования

Целью данной работы явилось исследование кинетических свойств и регуляции активности НАДи НАДФ-МДГ из сердца крысы при оксидативном стрессе, вызванном ишемическим повреждением ткани миокарда. В связи с целью работы были поставлены следующие задачи:

1. Определение интенсивности процессов СРО в субклеточных фракциях кардиомиоцитов крыс в норме и в динамике развития экспериментальной ишемии миокарда.

2. Определение активностей и субклеточной локализации НАДи НАДФ-МДГ в клетках миокарда в норме и при ишемии.

3. Получение высокоочищенных ферментных препаратов НАДи НАДФ-зависимых МДГ из нормального и ишемизированного миокарда крысы.

4. Сравнительная характеристика кинетических параметров каталитического действия НАДи НАДФ-МДГ из сердца контрольных животных и крыс, подвергшихся воздействию экспериментальной ишемии.

5. Исследование регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ из сердечной мышцы крысы в норме и при патологии.

6. Создание гипотетической модели участия НАДи НАДФ-МДГ в регуляции интенсивности СРО в клетках миокарда в условиях ишемического повреждения ткани.

Научная новизна. Впервые проведено комплексное исследование функционирования НАДи НАДФ-МДГ в кардиомиоцитах крысы в условиях увеличения интенсивности процессов СРО при ишемии. Разработаны процедуры выделения и очистки и получены гомогенные препараты различно локализованных изоформ НАДи НАДФ-МДГ из нормального и ишемизированного миокарда крыс. Впервые дана сравнительная характеристика каталитических свойств и регуляции активности данных ферментов в сердечной мышце в норме и при экспериментальной ишемии миокарда. Выявлено изменение активности, кинетических и регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ в условиях окислительного стресса, вызванного ишемией. Предполагается участие НАДи НАДФ-МДГ в регуляции генерирования АФК и интенсивности СРО в условиях ишемического повреждения ткани. Полученные данные свидетельствуют, что контроль образования АФК может осуществляться за счет изменения активности данных ферментов, происходящего в результате модификации кинетических свойств и регуляции активности под действием ионов металлов Бе2*, Са2+, пероксида водорода, глутатиона, интермедиатов цикла Кребса и адениннуклеотидов. Полученные данные способствуют расширению и углублению фундаментальных представлений об организации, регуляции и механизмах сопряжения выработки АФК с функционированием ключевых ферментов клеточного метаболизма в условиях нормы и патологии сердца.

Практическая значимость. Исследование особенностей кинетических и регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ в условиях окислительного стресса, развивающегося при ишемии миокарда, способствует выяснению механизмов регуляции образования АФК, что играет существенную роль в понимании развития патологического процесса и поиске путей его коррекции в медицинской практике.

Разработанные способы получения высокоочищенных препаратов НАДи НАДФ-МДГ из миокарда крысы могут быть использованы для получения ферментных препаратов в производственных и лабораторных условиях. Материалы работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении курсов «Биохимия человека», «Свободнорадикальные процессы», «Медицинская биохимия» (для студентов физического факультета), спецкурсов по энзимологии и аналитической биохимии. Кроме того, они используются при проведении практикумов, выполнении курсовых и дипломных работ студентами ВГУ.

Апробация работы. Основные результаты, полученные при выполнении диссертационной работы, представлены на 6ой, 7ой и 8ой Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука 21го века» (Пущино, 2002, 2003, 2004), Международном форуме «Аналитика и аналитики» (Воронеж, 2002), III Международном конгрессе «Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине» (Санкт-Петербург, 2003), конференции молодых ученых ВГМА «Перспективы развития теоретической и практической медицины» (Воронеж, 2003), III Съезде биофизиков России (Воронеж, 2004), 3-ей междисциплинарной конференции с международным участием «НБИТТ-21» (Петрозаводск, 2004), X Международной конференции «Физико-химические основы ионообменных процессов» (Воронеж, 2004), VIII Международной научной экологической конференции «Актуальные проблемы сохранения устойчивости живых систем» (Белгород, 2004), VI Съезде Белорусского общественного объединения фотобиологов и биофизиков «Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем» (Минск, 2004), ежегодной научной отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского госуниверситета (Воронеж, 2004).

Публикации. Основные результаты диссертационной работы изложены в 18 публикациях — 8 статьях и 10 тезисах.

На защиту выносятся следующие положения:

1. В условиях интенсификации СРО при экспериментальной ишемии миокарда происходит снижение активности НАД-МДГ в митохондриях и цитоплазме клеток миокарда и увеличение активности НАДФ-МДГ в цитоплазматической фракции клеток сердца крысы. С использованием гомогенных ферментных препаратов различно локализованных форм НАД-МДГ и цитоплазматической НАДФ-МДГ показано, что в условиях патологии изменяется ряд кинетических параметров каталитического действия и регуляции активности ферментов под действием ионов металлов Fe2+, Cu2+, Са2+, пероксида водорода, глутатиона, интермедиатов цикла Кребса и адениннуклеотидов.

2. Ряд модификаций регуляторных свойств митохондриальной и цитоплазматической НАД-МДГ, характерных для фермента из ишемизированного миокарда, такие как повышение степени ингибирования ионами Fe, Cu, некоторыми интермедиатами цикла Кребса, ингибирование восстановленным глутатионом, могут приводить к снижению активности НАД-МДГ, сопровождающимся торможением ЦТК при ишемии и, как следствие, окислению ферментов ЭТЦ — восстановителей 02 до 02″ '.

3. Имеет место ряд изменений регуляторных свойств НАДФ-МДГ из ишемизированной ткани миокарда по сравнению с нормой (снижение чувствительности к ингибирующему действию пероксида водорода, отсутствие ингибирования окисленным глутатионом), которые могут способствовать стимуляции фермента. Это может отражаться на активности глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС через изменение содержания НАДФН в клетке. 4. С учетом полученных данных по исследованию функционирования НАДи НАДФ-МДГ в миокарде крысы в условиях ишемии предложена гипотетическая схема, отражающая их возможное участие в регуляции интенсивности СРО.

Структура и объем работы. Диссертация представлена на 264 страницах текста, состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения полученных результатов (5 глав), заключения, выводов, списка литературы (383 источника) и приложения. Иллюстративный материал включает 38 рисунков и 14 таблиц. В приложении содержатся 37 рисунков и 3 таблицы.

ВЫВОДЫ.

Показано, что в условиях ишемии происходит интенсификация СРО в митохондриальной и цитоплазматической фракциях клеток миокарда, сопровождающаяся мобилизацией АОС и накоплением продуктов ПОЛ, причем степень развития данных процессов зависит от длительности ишемического воздействия на ткань. Установлено, что экспериментальная ишемия миокарда сопровождается повышением активности НАДФ-МДГ в 1,6 раза и снижением активности различно локализованных форм НАД-МДГ в 2,6 раза.

Исследования НАДФи НАД-МДГ из нормального и ишемизированного миокарда, проведенные с использованием гомогенных ферментных препаратов, показывают, что наряду со сходными свойствами (молекулярные массы, электрофоретические подвижности и др.), для ферментов характерны изменения некоторых кинетических и регуляторных свойств при патологии. При экспериментальной ишемии происходит модификация кинетических параметров НАДи НАДФ-МДГ, отражающих их сродство к субстратам, а также изменение рНи температурных оптимумов.

Выявлено изменение чувствительности исследуемых ферментов к действию ионов металлов: Ре2+, Си2+, Са2± и пероксида водорода при патологии.

Показано, что глутатион в окисленной и восстановленной форме может участвовать в регуляции активности НАДФи НАД-МДГ как в норме, так и при ишемии. Для НАДФ-МДГ при ишемии отмечен активирующий эффект восстановленного глутатиона и снижение ингибирующего воздействия окисленного глутатиона. Для НАД.

МДГ также характерно разнонаправленное влияние данных метаболитов в норме и при патологии.

Установлено, что в условиях ишемии наблюдается изменение регуляции активности НАДФи НАД-зависимых МДГ под действием адениннуклеотидов.

Выявлены изменения регуляторных свойств НАДФи НАД-МДГ из ишемизированного миокарда по отношению к интермедиатам ЦТК: цитрату, цис-аконитату, изоцитрату, 2-оксоглутарату, фумарату. На основании полученных данных исследования функционирования НАДФи НАД-МДГ в условиях окислительного стресса, вызванного ишемией, предложена гипотетическая схема возможного участия данных ферментов в лимитировании интенсивности свободнорадикальных процессов при патологии.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Результаты проведенных исследований свидетельствуют об активации процессов СРО в митохондриях и цитоплазме кардиомиоцитов в условиях экспериментальной ишемии, причем степень выраженности данных процессов коррелирует с длительностью ишемии. Установлено, что параметры биохемилюминесценции — светосумма и интенсивность максимальной вспышки, отражающие интенсивность СРО, возрастают в цитоплазматической и митохондриальной фракциях клеток миокарда крысы при патологии по сравнению со значениями в норме. В то же время, согласно результатам измерения биохемилюминесценции, в субклеточных фракциях кардиомиоцитов при ишемии происходит мобилизация АОС. Однако уровень компенсаторных механизмов, направленных на снижение интенсивности свободнорадикальных процессов, оказывается недостаточным и в клетках сердечной мышцы крысы в условиях ишемического повреждения происходит увеличение содержания первичных и вторичных продуктов ПОЛ.

Параллельно с интенсификацией СРО в субклеточных фракциях кардиомиоцитов после 40-минутной ишемии наблюдается снижение активности НАД-зависимой МДГ в 2,6 раза по сравнению с активностью фермента из нормального миокарда. Торможение активности митохондриальной НАД-МДГ, катализирующей одну из реакций ЦТК, по-видимому, может способствовать снижению образования АФК в ходе неполного восстановления кислорода в дыхательной цепи. Известно, что торможение ЦТК приводит к окислению ферментов ЭТЦ — восстановителей 02 до 02*- (8ки1асЬеу, 1996). Понижение активности цитоплазматической НАД-МДГ, участвующей в переносе восстановительных эквивалентов в митохондрии, также может приводить к снижению поставки НАДН в электрон-транспортную цепь митохондрий и таким образом лимитировать процессы СРО. Наряду с этими изменениями, в цитоплазматической фракции клеток миокарда крыс при патологии происходит повышение активности НАДФ-МДГ в 1,6 раза, что согласуется с данными об активации данного фермента в легочной ткани кролика при острой гипоксии (Ананьева, 1983). Нельзя исключить, что дополнительный НАДФН, образующийся при стимуляции НАДФ-МДГ в миокарде крысы в условиях оксидативного стресса, может использоваться глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС.

Согласно данным, полученным при исследовании субклеточной локализации НАДи НАДФ-МДГ в кардиомиоцитах крысы методами дифференциального центрифугирования и ионообменной хроматографии, изменение ферментативной активности после коронароокклюзии не связано с перераспределением их активностей между клеточными компартментами. Показано, что для НАДи НАДФ-МДГ из ишемизированного миокарда некоторые физико-химические свойства не изменяются по сравнению со значениями в норме. Так, значения молекулярных масс и электрофоретической подвижности, а также хроматографические свойства для ферментов из ишемизированного миокарда совпадали с данными, полученными при исследовании НАДи НАДФ-МДГ из сердца крыс контрольной группы. Это позволяет говорить о маловероятности индукции новых изоформ фермента, а также модификации субъединичной структуры ферментов при патологии. В то же время, наблюдается изменение ряда кинетических параметров каталитического действия и регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ из ишемизированного сердца крысы по сравнению с их свойствами в норме, что было показано с использованием высокоочищенных ферментных препаратов. Согласно полученным результатам, при ишемии миокарда наблюдается изменение в величинах, отражающих сродство НАДи НАДФ-МДГ к субстрату и коферменту, и воздействии, оказываемом рН и температурой, на ферментативную активность по сравнению с данными, полученными в норме.

Сравнительный анализ регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ из сердца крысы по отношению к ионам некоторых металлов, пероксиду водорода, глутатиону, интермедиатам ЦТК и адениннуклеотидам в норме и при ишемии свидетельствует о модификациях ряда механизмов метаболитной регуляции активности данных ферментов в условиях развития патологического процесса, сопряженного с интенсификацией СРО. Изменения функционирования НАДи НАДФ-МДГ, вероятно, могут иметь значение в развитии адаптивной реакции метаболических систем клетки на активацию свободнорадикальных процессов, происходящую при ишемии.

Усиление торможения активности митохондриальной и цитоплазматической.

2+.

НАД-МДГ в условиях ишемии с помощью выявленных факторов (ионов Бе, Си, адениннуклеотидов, интермедиатов ЦТК) может являться одним из механизмов снижения генерирования АФК в ЭТЦ митохондрий кардиомиоцитов. Изменение функционирования НАДФ-МДГ под действием пероксида водорода, ионов Са2+, Си2+, глутатиона, интермедиатов ЦТК также может сказываться на активности ряда ферментативных систем клетки. Не исключена возможность сопряжения работы данного фермента с функционированием глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС, требующей НАДФН для восстановления глутатиона. В то же время глутатион может самостоятельно выступать в качестве эффективного антиоксиданта, перехватывая свободные радикалы, восстанавливая АФК и продукты оксидативной модификации (Кения, 1993).

На основании полученных данных можно предположить участие НАДи НАДФ-МДГ в лимитировании уровня АФК и интенсификации СРО, происходящей при ишемическом повреждении ткани миокарда. На рис. 38 представлена гипотетическая схема, отражающая возможный вклад НАДи НАДФ-МДГ в регуляцию интенсивности свободнорадикальных процессов в кардиомиоцитах при ишемии. Согласно представленной схеме, в компартментах кардиомиоцитов при развитии патологического процесса происходит интенсификация СРО, приводящая к повреждению клеточных структур. Вместе с тем на начальных этапах цепи патогенетического повреждения клеток происходит мобилизация антиоксидантных и сопряженных с ними систем. Одним из возможных механизмов снижения уровня АФК является торможение активности ключевых ферментов ЦТК, выполняющих роль поставщиков НАДН в электрон-транспортную цепь митохондрий, к числу которых относится НАД-МДГ. Вместе с тем, в клетке происходит также активация систем, утилизующих уже образовавшиеся АФК, среди которых важное место занимает глутатионредуктазная / глутатионпероксидазная АОС, для функционирования которой необходим НАДФН. При недостаточном поступлении кислорода в клетки миокарда реализуется усиление генерирования АФК, что является пусковым механизмом для интенсификации СРО и, в частности, ПОЛ, результатом чего является нарушение структурного и функционального состояния многих метаболических систем клетки. Влияние АФК на биологические макромолекулы при ишемии во многом усугубляется повышением I проницаемости биомембран для ионов Са, выступающих в качестве активаторов НАДФН-оксидазы — продуцента супероксидного радикала — и фосфолипаз (Меерсон, 1984), влияющих на состояние клеточных мембран. Необходимо отметить, что ведущая роль в образовании наиболее реакционноспособной АФК — ОН* - в реакции Фентона принадлежит ионам Ре2+, которые таким образом способствуют запуску цепных свободнорадикальных процессов. В силу вышесказанного очевидно, что хелаторы ионов Ре2+, к числу которых принадлежит цитрат, будут выступать в качестве антиоксидантов. Не исключена возможность усиления поставки цитрата в митохондрии при снижении активности НАД-МДГ и накоплении малата, поскольку существует предположение о наличии малат-стимулируемой системы переносчиков цитрата (8лу1егс2упзк1, 1976).

Согласно результатам проведенных исследований, ионы.

Са, снижающие активность НАДФ-МДГ из сердца контрольных животных, в концентрациях до 0,1 мМ оказывают активирующее влияние на фермент из ишемизированного миокарда. Выявленное изменение свойств НАДФ-МДГ по отношению к ионам этого металла может иметь значение для усиления его активности в условиях патологии и регуляции глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС. На различно локализованные формы НАД-МДГ из кардиомиоцитов крысы ионы Са оказывают также разнонаправленное влияние в норме и при ишемии, что может быть следствием модификации конформации белка при изменении его микроокружения в условиях патологии.

Ионы Бе оказывают более сильное ингибирующее воздействие на НАДФ-зависимую МДГ и митохондриальную НАД-МДГ из сердца крысы при ишемии по сравнению со значениями в норме. Активность цитоплазматической НАД-МДГ при концентрациях ионов ¥-е2+ до 0,1 мМ также сильнее снижена в случае фермента из патологически измененной ткани. Усилению свободнорадикальных процессов могут способствовать и ионы медиасктап, 2000). Ионы Си2+ также снижают активность исследуемых ферментов. Причем чувствительность НАДФ-МДГ к ингибирующему влиянию Си более сильно выражена в случае нормы, а НАД-МДГ — при патологии.

Для НАДФ-МДГ из ишемизированного миокарда отмечено снижение чувствительности к ингибирующему действию пероксида водорода. Установлено, что на митохондриальную НАД-МДГ пероксид водорода оказывает тормозящее влияние только при патологии. Цитоплазматическая НАД-МДГ оказывается устойчивой к действию данного соединения как в норме, так и при патологии.

Согласно полученным результатам, НАДФ-МДГ из ишемизированного сердца оказывается более устойчивой к ингибирующему влиянию окисленного глутатиона, что может иметь значение для сопряжения работы данного фермента с функционированием глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС, когда для восстановления окисленного глутатиона необходим НАДФН. Восстановленная форма глутатиона.

Изменение метаболич' iL ких процессов в клетке.

Нарушение барьерных и транспорты* свойств мембраны.

Оксидативная Накопление модификация продуктов белков ПОЛ.

X I.

Интенсификация ПОЛ ГП X АФК —л о/-^ нго:-*он* фЛелаторы.

MTX цитрат).

Fe У.

Недостаток 02.

Fe.

Ca пируват малат f НАДФ-1 С5И.

ФЕП МДГ Т -*НАДФН трат и зо цитрат 1 -^НДД плазматическая мембрана.

Рис. 38. Гипотетическая схема участия НАДи НАДФ-МДГ в регуляции интенсивности СРО при ишемии миокарда: I этап — повышение интенсивности СТОII — снижение активности НАД-МДГ и поставки НАДН в ЭТЦ митохондрий, повышение активности НАДФ-МДГ и уровня НАДФН, необходимого для функционирования ГР/ГП системыIII — снижение интенсивности СЮ. Условные обозначения: антиоксидантный эффекта (и) — активирующий (ингибируюший) эффект в условиях ишемии при отсутствии эффекта в нормеа+ (и+) — усиление воздействия при патологииа- (и-) — снижение воздействия при ишемии.

НАД*.

Г1 r-S-S-r, НАДФН Г-Str НАДФ*.

HjO-, ^аспартат.

ОА надн:-|^ад-мдг.

НАД малат цитоплазма ппазмати ческая мембранаС оказывает слабое ингибирующее влияние на НАДФ-МДГ из сердца контрольных животных и активирует фермент из ишемизированного миокарда. На НАД-зависимую МДГ глутатион в окисленной и восстановленной форме также оказывает разнонаправленное действие в норме и при патологии, что может быть следствием перестроек в структуре белка.

Известно, что при прекращении кровоснабжения в ткани происходят метаболические нарушения, приводящие к изменению содержания адениннуклеотидов, играющих основополагающую роль в энергетическом обмене клетки. Исследование влияния АТФ, АДФ и АМФ на функционирование МДГ из кардиомиоцитов крысы показало, что данные соединения оказывают различное действие на ферменты из нормального и ишемизированного миокарда. По-видимому, изменение некоторых регуляторных свойств НАДи НАДФ-МДГ под действием адениннуклеотидов при патологии может сказываться на изменении их активности.

Исследование влияния интермедиатов ЦТК, концентрация которых также может изменяться в условиях окислительного стресса, сопряженного с ишемией, на активность МДГ в норме и при патологии, свидетельствует об изменении регуляции данных ферментов под действием этих клеточных метаболитов в условиях ЭИМ. Так, цитрат, изоцитрат, 2-оксоглутарат оказывают более выраженный ингибирующий эффект на цитоплазматическую и митохондриальную НАД-МДГ из ишемизированного миокарда по сравнению со значениями в норме. Для НАДФ-МДГ, напротив, наблюдается снижение чувствительности к ингибирующему действию большинства исследованных промежуточных метаболитов цикла Кребса.

Таким образом, активность данных ферментов в норме и при ишемии регулируется под действием комплекса клеточных метаболитов, концентрация которых может изменяться при патологии, и, вероятно, определяется конкуренцией между процессами активации и ингибирования под влиянием ионов некоторых металлов, пероксида водорода, глутатиона, адениннуклеотидов, интермедиатов ЦТК. Торможение активности НАД-МДГ и возникновение или усиление ингибирующих эффектов под действием ряда факторов может иметь значение для снижения поставки НАДН в ЭТЦ митохондрий, что может предотвращать образование АФК в ходе неполного восстановления кислорода. Повышение активности НАДФ-МДГ может сказываться на функционировании глутатионредуктазной / глутатионпероксидазной АОС. В этой связи изменение функционирования исследуемых ферментов в присутствии ряда клеточных метаболитов может играть существенную роль в лимитировании процессов свободнорадикального окисления при их усилении в условиях патологии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. .И. Человек и противоокислительные вещества / Ж. И. Абрамова, Г. И. Оксенгендлер. Л.: Наука, 1985. — 230 с.
  2. O.A. Хемилюминесцентная оценка антиоксидантного статуса больных атеросклерозом / O.A. Азизова, А. П. Пирязев, М. П. Шерстнев и др. // Бюлл. эксперим. биол. и мед. 2001. — Т. 131, № 5. — С. 524−526.
  3. М.А. Ишемическая болезнь сердца (метаболические процессы) / М. А. Алкеперов, И. И. Мамедов. Баку: Азербаджан. гос. изд-во, 1990.-142 с.
  4. В.А. Роль гиперпероксидации липидов в нарушении структурной организации тромбоцитарных мембран / В. А. Алмазов, B.C. Гуревич, Л. В. Шаталина и др. // Бюлл. экспер. биол. 1992. — № 9. -С. 265−267.
  5. Г. В. Роль цитоплазматических НАДФ-зависимых дегидроге-наз в регуляции пластического обмена легочной ткани в условиях гипоксии / Г. В. Ананьева, В. В. Поступаев, Е. Г. Рябцева // Эксперим. и клинич. энзимология. Хабаровск, 1983. — С. 8−11.
  6. В.Г. Биологические мембраны (структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами) / В. Г. Артюхов, М. А. Наквасина. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2000. — 296 с.
  7. В.Г. Биофизика / В. Г. Артюхов, Т. А. Ковалёва, В. П. Шмелёв. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1994. — 332 с.
  8. М.А. Передача клеточного сигнала и модуляция свободнора-дикального окисления новым пептидомиметиком а-глутамилгистамином / М. А. Бабижаев, Ю. А. Семилетов, Ю.А. Люль-кин и др. // Биохимия. 1999. — Т. 64, вып. 5. — С. 612−627.
  9. В. А. Перекисное окисление и стресс /В. А. Барабой, И. И. Брехман, В. Г. Голотин и др. СПб.: Наука, 1992. — 148 с.
  10. Ю.Беленков Ю. Клиническая классификация ишемической болезни сердца / Ю. Беленков, Е. Чазов, В. Гасилин и др. // Кардиология, 1984. -Т. 5, № 10.-С. 111−113.
  11. A.B. Эффекты ионов кальция на вне- и внутриклеточные процессы генерации активных форм кислорода в фагоцитирующих клетках крови / A.B. Бизюкин, З. Ф. Хараева, С. К. Соодаева и др. // Бюлл. экспе-рим. биол. и мед. 1998. — Т. 126, № 9. — С. 334−336.
  12. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / М. В. Биленко. М.: Медицина, 1989. — 368 с.
  13. Большая медицинская энциклопедия / Под ред. Петровского Б. В. М.: Большая советская энциклопедия, 1978. — Т. 9. — С. 462−469.
  14. Ю. Уменьшение размера инфаркта после коронарной окклюзии / Ю. Браунвальд, П. Р. Мароко, П. Либби // Метаболизм миокарда: материалы 1 сов.-амер. симпозиума, 4−6.11.1973, Америка / Науч. ред. Е. В. Чазов. М.: Медицина, 1975. — С. 391−397.
  15. Е.Б. Молекулярные механизмы действия антиоксидантов при лечении сердечно-сосудистых заболеваний /Е.Б. Бурлакова // Кардиология. 1980. — № 8. — С. 48−52.
  16. З.А. Хроматографическое разделение лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы из сердечной мышцы свиньи / З. А. Буценко, Т. А. Боднева, Р. К. Вайткавичюс // Производство и применение биореакторов. Вильнюс, 1987. — С. 81 -86.
  17. С.Д. Биокинетика: практический курс / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. М.: Фаир-пресс, 1999. — 720 с.
  18. С.Д. Простагландины новый тип биологических регуляторов / С. Д. Варфоломеев // Соросовский Образовательный Журнал. — 1996. -№ 1. — С. 40−47.
  19. Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах/ Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. М.: Наука, 1972. — 252 с.
  20. Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров, O.A. Азизова, А. И. Деев и др. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. — Т. 29. — С. 110−122.
  21. Ю.А. Свободные радикалы и антиоксиданты / Ю. А. Владимиров // Вестник РАМН. 1998. — № 7. — С. 43−51.
  22. Ю.А. Физико-химические основы фотобиологических процессов / Ю. А. Владимиров, А. Я. Потапенко М.: Высш. шк., 1985. — 199 с.
  23. Ю.А. Хемилюминесценция клеток животных / Ю. А. Владимиров, М. П. Шерстнёв // Биофизика. 1989. — Т. 24. — С. 176−185.
  24. О.Н. Антиоксидантная система, онтогенез и старение / О. Н. Воскресенский, И. А. Жугаев, В. Н. Бобырев и др. // Вопр. мед. химии. 1982. — № 1. — С. 14−27.
  25. О.Н. Биоантиоксиданты облигатные факторы питания / О. Н. Воскресенский, В. Н. Бобырев // Вопр. мед. химии. — 1992. — № 4. -С. 21−26.
  26. О.Н. Перекиси липидов в живом организме / О. Н. Воскресенский, А. П. Левицкий // Вопр. мед. химии. 1970. — Т. 16, № 6. -С. 563−583.
  27. И.Е. Ишемическая болезнь сердца и индивидуальные особенности организма / И. Е. Ганелина Л.: Наука, 1975. — 43 с.
  28. В.В. Фармакологическая коррекция энергетического обмена ишемизированного миокарда / В. В. Гацура. М.: Антекс, 1993. — 254 с.
  29. H.A. Влияние гипоксии и глютаминовой кислоты на содержание кетокислот в миокарде и почках крыс / H.A. Глотов, Л. Т. Шмелева // Укр. биохим. журн. 1973. — № 5. — С. 605−608.
  30. Н.В. Влияние структурной модификации мембранных белков на липид-белковое взаимодействие в мембранах эритроцитов человека / Н. В. Горбунов // Бюлл. экспер. биол. 1993. — № 11. — С. 488−491.
  31. A.B. Взаимосвязь между активными формами кислорода и кальцием в живых клетках /A.B. Гордеева, P.A. Звягильская, Ю.А. Ла-бас // Биохимия. 2003. — Т. 68, вып. 10. — С. 1318−1322.
  32. A.M. Краткий справочник по физиологии растений / A.M. Гродзинский, Д. М. Гродзинский. Киев: Наукова думка, 1973. — 273 с.
  33. В.А. Супероксидный радикал и супероксиддисмутаза в свободнорадикальной теории старения / В. А. Гусев, Л. Ф. Панченко // Вопр. мед. химии. 1982. — № 4. — С. 8−25.
  34. Н.Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Ч. 1. классификация и структура. Ч. 2. Структура и механизм функционирования / Н. Б. Гусев // Соросовский образовательный журнал. 1998. — № 5. — С. 2−16.
  35. Д.В. Активность антиоксидантных ферментов миокарда при его ишемии / Д. В. Гуткин, Ю. А. Петрович // Бюлл. эксперим. биол. и мед. -1982.-Т. 1.-С. 33−35.
  36. JI.H. Антиоксидантные эффекты витаминов. Значение в ревматологии / Л. Н. Денисов, Л. С. Лобарева, Е. О. Якушева // Тер. арх. -1994. Т. 66, № 5.—С. 82−86.
  37. Г. Гель-хроматография/Г. Детерман. -М.: Мир, 1970. 252 с.
  38. М. Ферменты: в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982. -Т. 3. — 605 с.
  39. М. Ферменты: в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982. -Т. 2.-515 с.
  40. В.В. Лабораторная диагностика нарушений обмена железа / В. В. Долгов, С. А. Луговская, М. Е. Почтарь и др. СПб.: Витал Диагностике СПб, 2002. — 52 с.
  41. Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови / Е. Е. Дубинина // Укр. биохим. журн. 1992. — Т. 64, № 2. — С. 3−15.
  42. Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма / Е. Е. Дубинина // Успехи соврем, биологии. 1989. — Т. 108, № 1(4). — С. 3−12.
  43. И. Активность малатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы плазмы и эритроцитов у больных ИБС до и после хирургического лечения / И. Евшина, Л. Нагичева, А. Алке // Арян сирджанарутюн. Кровообращение. 1974. — № 7. — С. 30 — 35.
  44. Е.Е. Препарат малатдегидрогеназы из термофильной водородной бактерии Pseudomonas thermophila / Е. Е. Емнова, А. К. Романова,
  45. B.В. Котелев // Прикладн. биохим. и микробиол. 1982. — Т. 18, № 2.1. C. 221−224.
  46. А.И. Биохемилюминесценция / А. И. Журавлев. М.: Наука, 1983.-С. 222−240.
  47. .В. Кинетические свойства малатдегидрогеназы из хлоропластов хлопчатника / Б. В. Иванищев // Докл. АН Тадж. ССР. — 1990.— Т. 33, № 12.— С. 839—842.
  48. В. В. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль/ В. В. Иванищев, Б. И. Курганов // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 5. — С. 653 — 662.
  49. В.В. Выделение и кинетические свойства NAD-зависимой малатдегидрогеназы из хлоропластов листьев хлопчатника /В.В. Иванищев, Б. И. Курганов // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 4. — С. 606−611.
  50. В.В. Соотношение интенсивности перекисного окисления липидов и рецепции инсулина в адипоцитах /В.В. Иванов, М.П. Стенни-кова // Вопр. мед. химии. 1993. -№ 11.— С. 23−25.
  51. В.Е. Об участии свободных активных форм кислорода в ферментативном перекисном окислении липидов в биомембранах / В. Е. Каган, Л. Л. Прилипко, В. М. Саввов и др. // Биофизика. 1979. — Т. 44, № 3. -С. 482−489.
  52. В.И. Работа сердца / В. И. Капелько // Соросовский образовательный журнал. 1999. — № 4. — С. 28−35.
  53. Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. М.: Мир, 1990.-350 с.
  54. М.В. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М. В. Кения, А. И. Лукаш, Е. П. Гуськов // Успехи современной биологии. 1993. — Т. 113, № 4. — С. 456−470.
  55. Г. И. Антиоксидантные свойства производных 3-оксипиридина: мексидола, эмоксипина и проксипина / Г. И. Клебанов, О. Б. Любицкий, О. В. Васильева и др. // Вопросы мед. химии. 2001. -№ 3. — (http://medi.ru/doc/88.htm).
  56. Клиническая оценка лабораторных тестов / Под ред. Н. У. Тица. М.: Медицина, 1986. — 480 с.
  57. А.Х. Свободнорадикальное перекисное окисление липидов и патогенез коронароокклюзионного инфаркта миокарда / А. Х. Коган, А. Н. Кудрин, С. М. Николаев // Свободнорадикальное окисление в норме и патологии. М., 1976. — С. 68−78.
  58. Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии / Ю. Н. Кожевников // Вопр. мед. химии. 1985. — № 5. — С. 2−7.
  59. В. Связь новых случаев ИБС с основными факторами риска / В. Констатинов // Кардиология. 1994. — № 2. — С. 135−136.
  60. В.А. Хемилюминесцентные методы в оценке свободноради-кальных реакций / В. А. Косолапов, О. В. Островский, A.A. Спасов // Клиническая и лабораторная диагностика. 1991. — Т. 9. — С. 41.
  61. Г. А. Практическое руководство по энзимологии / Г. А. Кочетов. М.: Высш. шк., 1980. — 272 с.
  62. А.А. Системы генерации и тушения синглентного кислорода в биомембранах / А. А. Красновский // V всесоюзный биохимический съезд, Москва. М., 1985. — 194 с.
  63. Краткая медицинская энциклопедия / Под ред. В. И. Покровского. М.: Медицинская энциклопедия, 1994. — 544 с.
  64. К.Е. Общие представления о механизме действия антиок-сидантов / К. Е. Круглякова, JI.H. Шишкина // Исследование синтетических и природных антиоксидантов in vitro и in vivo: Сб. научн. статей. — М., Наука, 1992. С. 4−9, 20−56.
  65. А. Атеросклероз и факторы риска / А. Кудрин, В. Смоленский, А. Коган //Кардиология. 1988. -Т. 28, № 7. — С. 115−121.
  66. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул / В. И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал. 1999. — № 1. — С. 2−8.
  67. В.И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, JI.C. Колесниченко // Успехи соврем, биологии. 1990. — Т. 110, № 1(4). — С. 20−33.
  68. .И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. — М.: Наука, 1978.-248 с.
  69. Н.Е. Липиды / Н. Е. Кучеренко, А. Н. Васильев. Киев: Вища школа, 1985. — 248 с.
  70. И.С. Стенокардия / И. С. Ламблич, С.П. Стожинич- Под ред. И. С. Ламблича. М.: Медицина, 1990. — 432 с.
  71. В.З. Роль перекисного окисления липидов в этиологии и патогенезе атеросклероза / В. З. Ланкин, A.M. Вихерт, А. К. Тихазе и др.// Вопр. мед. химии. 1989. — № 3. — С. 18−24.
  72. В.З. Свободнорадикальные процессы при заболеваниях сердечно-сосудистой системы / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков // Кардиология. 2000. — Т. 7. — С. 48−57.
  73. В.З. Ферментативное перекисное окисление липидов (ФПОЛ) / В. З. Ланкин // Укр. биохим. журн. 1984. — Т. 56, № 3. — С. 317−331.
  74. Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледер-ман. М.: Финансы и статистика, 1990. — С. 493−513.
  75. И.С. Нейтральная глюкозидаза мочи человека как маркер повреждений почек / И. С. Лукомская, Т. П. Лавренева, H.A. Томилина и др.// Вопр. мед. химии. 1984. — № 4. — С. 74−76.
  76. В.Ф. Ферментные системы обмена глутаминовой и яблочной кислот сухих семян пшеницы / В. Ф. Маликов, В.Р. Шатилов// Физиол. раст. наука 3-го тысячелетия: Междунар. конф., Москва, 4−9 октября 1999 г.-М., 1999.-С. 627.
  77. В.И. Энергетический обмен миокарда при пороках сердца и метаболическая коррекция его нарушений: автореф. дисс.. д-ра мед. наук / В. И. Малюк. Киев, 1977. — 46 с.
  78. И.В. Безболевая ишемия миокарда /И.В. Мартынов, А. Л. Верткин, B.C. Гасилин. М.: Тетрафарм. — 1995. — 103 с.
  79. Д.А. О взаимозависимости ультраструктуры и биохимического статуса сердечной мышцы при экспериментальном инфаркте миокарда / Д. А. Мачарашвили, Р. Г. Лемонджава, З. Г. Хапава и др. //
  80. Клеточные механизмы межорган, и межсистем, взаимоотношений. — Ташкент, 1989. С. 84−87.
  81. А.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А. Н. Маянский, Д. Н. Маянский. Новосибирск: Наука, 1983. — 264 с.
  82. Медицинская лабораторная диагностика (программы и алгоритмы): справочник / Под ред. А. И. Карпищенко. — СПб.: Интермедика, 1997. — С. 21−29.
  83. Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемиче-ских повреждений сердца / Ф. З. Меерсон. М.: Медицина, 1984. — 272 с.
  84. Ф.З. Роль перекисного окисления липидов в патогенезе ише-мического повреждения и антиоксидантная защита сердца / Ф. З. Меерсон, В. Е. Каган, Ю. П. Козлов и др. // Кардиология. 1982. — № 2. -С. 81−92.
  85. Метаболизм миокарда: материалы 1 сов.-амер. симпозиума, 46.11.1973, Америка/Под ред. Е. В. Чазова. М.: Медицина, 1975. — 432 с.
  86. Н.П. Практикум по биохимии / Н. П. Мешкова, С. Е. Северин. -М.: Мир, 1979.-430 с.
  87. Ю.И. Связывание ксенобиотиков альбумином сыворотки крови / Ю. И. Миллер // Клин. лаб. диагностика. 1993. — № 1. — С. 34−40.
  88. Р.А. Химические основы неспецифического иммунитета / Р. А. Муравьев, В. В. Роговин // Известия АН. Серия биологическая. -2001. -№ 3.-С. 284−292.
  89. Непомнящих J1.M. Количественное взаимоотношение паренхимы и стромы миокарда млекопитающих при ишемии миокарда / J1.M. Непомнящих, JI.B. Колесникова // Бюлл. экспер. биол. 1977. — № 8. — С. 247−250.
  90. JI.K. Токсические продукты метаболизма миокарда и возрастная утрата функциональной активности / JI.K. Обухова // Надёжность и элементарные события процессов старения биологических объектов. Киев, 1986. — С.89−96.
  91. Л.П. Сократительная функция и ишемия миокарда / Л. Л. Орлов, A.M. Шилов, Г. Е. Ройтберг. М.: Наука, 1987.-247 с.
  92. А.Н. Активные формы кислорода и их роль в организме / А. Н. Осипов, О А. Азизова, Ю. А. Владимиров // Успехи биологической химии. 1990. — Т. 31, № 2. — С. 180−208.
  93. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот / Л. А. Остерман. М.: Наука, 1985. — 536 с.
  94. Пат 4 591 555 США, МКИ С 12 Q 1/32, VKU 435/26. Malate dehydrogenase method / L.H. Bernstain. № 488 693- заявл. 27.04.1983- опубл. 27.05.1986.
  95. Пат. 152 359 ГДР, МКИ С 12 N 9/04. Verfahren zur Reinigung von Lactatdehydrogenase und Malatdehydrogenase / Bittner R., Boehme H.-J., Koppenschlaeger G. № 223 083- заявл. 04.08.80- опубл. 25.11.81.
  96. A.JI. Изучение новых функциональных свойств альбумина / А. Л. Пентюк, P.A. Мусин, Г. П. Марченко // Вопр. мед. химии. -1995.-№ 3.-С. 11−13.
  97. В.М. Локализация цикла С4 дикарбоновых кислот в клеточных структурах ассимиляционных тканей листа кукурузы / В. М. Персанов, Л. Г. Кузнецова, Ю. С. Карпилов и др. // Физиология растений. — 1975. — Т. 22. — С. 479−483.
  98. Ю.А. Глутатионпероксидазы в системе антиоксидант-ной защиты мембран / Ю. А. Петрович, Д. В. Гуткин // Пат. физиол. -1981.-№ 5.-С. 76−78.
  99. Ю.А. Свободно-радикальное окисление и роль в патогенезе воспаления, ишемии и стресса / Ю. А. Петрович, Д. В. Гуткин // Пат. физиол. 1986. — № 5. — С. 85−92.
  100. Пинейру де Карвалью М.А. А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А. А. Пинейру де Карвалью, A.A. Землянухин, А.Т. Еприн-цев. Воронеж: Изд-во Воронеж, госун-та, 1991. — 216 с.
  101. Н.Б. Биологическая роль супероксиддисмутазы / Н. Б. Поберёзкина, Л. Ф. Осинская // Укр. биохим. журн. 1989. — Т. 61, № 2. — С. 14−27.
  102. В.Н. Индукция пероксисомальной изоформы малатдегид-рогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В. Н. Попов, C.B. Волвенкин, Т. А. Косматых // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 5. -С. 617−623.
  103. В.Н. Индукция ферментов глиоксилатного цикла в различных тканях голодающих крыс / В. Н. Попов, C.B. Волвенкин, А. Т. Епринцев и др. // Изв. РАН. Сер. биол. 2000. — № 6. — С. 672−678.
  104. И.В. Функционирование различных ветвей цикла Кребса в растениях в условиях солевого стресса / И. В. Попова, В.В. Сидоренко
  105. Откр. гор. науч. конф. мол. ученых, Пущино, 23−25 апреля 1997 г. -Пущино, 1997. С. 24.
  106. У. Свободные радикалы в биологии: в 2-х т. / У. Прайер. -М.: Мир, 1979. Т. 1. — 318 е.- Т. 2. — 328 с.
  107. Практическая кардиология / Под ред. В. В. Горбачёва. Минск: Высш. шк., 1997. — Т. 1.- 311 с.
  108. М.И. Методы биохимических исследований / М. И. Прохорова. Л.: Изд-во ЛГУ, 1982. — 272 с.
  109. В.Д. Патоморфологические особенности миокардиаль-ных мостиков и их роль в патогенезе ишемической болезни сердца / В. Д. Розенберг, Л. М. Непомнящих // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2002. -Т. 132, № 2.-С. 685−689.
  110. И.А. Состояние прооксидантной и антиоксидантной систем эритроцитов у больных с хронической почечной недостаточностью / И. А. Рудько, Т. С. Балашова, A.A. Кубатиев и др. // Тер. арх. 1995. -Т. 67, № 8. — С. 7−9.
  111. Д.П. Особенности ингибирования избытком субстрата различных олигомерных форм лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы / Д. П. Рыжова, М. В. Иванов // 2 Съезд Биохим. общества РАН, Москва, 19−23 мая 1997 г.: тез. докл. М., 1997. — С. 63.
  112. O.JI. Биологическая роль церулоплазмина и возможности его клинического применения / O. J1. Санина, Н. К. Бердинских // Вопросы мед. химии. 1986. — Т. 32, № 5. — С. 7−14.
  113. В.П. Кислород в живой клетке: Добро и зло / В.П. Ску-лачев // Соросовский Образовательный Журнал. — 1996. — № 3. — С. 4−10.
  114. В.П. Снижение внутриклеточной концентрации 02 как особая функция дыхательных систем клетки / В. П. Скулачев // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 12. — С. 1910−1912.
  115. В.П. Феноптоз: запрограммированная смерть организма / В. П. Скулачев // Биохимия. 1999. — Т. 64, вып. 12. — С. 1679−1688.
  116. В.В. Тиолдисульфидное соотношение крови как показатель состояния неспецифической резистентности организма: учебное пособие / В. В. Соколовский. СПб., 1996. — 30 с.
  117. В.Б. Жирорастворимые витамины и мембраны / В. Б. Спиричев, И. Л. Коль //Журн. Всесоюз. хим. общ-ва им. Д. И. Менделеева. 1978. — Т. 23, № 4. — С. 425−434.
  118. И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот / И. Д. Стальная // Современные методы в биохимии / Под ред. Ореховича В. Н. М.: Медицина, 1977. — С. 63−64.
  119. И.Д. Метод определения малонового диальдегида с помощью 2-тиобарбитуровой кислоты / И. Д. Стальная, Т. Г. Гаришвили // Современные методы в биохимии / Под ред. Ореховича В. Н. — М.: Медицина, 1977. С. 66−68.
  120. Н. Физиология и патофизиология сердца / Н. Стрела-какк. М.: Медицина, 1990. — Т. 1. — 622 с.
  121. Г. Ш. Кинетические свойства малатдегидрогеназы растений / Г. Ш. Ткемаладзе // Биохимия. 1981. — Т. 46, № 6. — С. 1133—1141.
  122. Г. Ш. Стабильность малатдегидрогеназы и NADP-глутаматдегидрогеназы чайного растения и виноградной лозы./ Г. Ш. Ткемаладзе // Сообщ. АН ГССР. 1984. — Т. 116, № 3. — С. 605−608.
  123. М.И. Супероксиддисмутаза: свойства и функции / М. И. Турков // Успехи соврем, биологии. 1976. — Т. 81, № 3. — С. 341−354.
  124. Ферментная диагностика острого инфаркта миокарда: методические рекомендации Министерства здравоохранения России. Саратов, 1992. — 24 с.
  125. Т.В. Биохимия инфаркта миокарда / Т. В. Фетисова, P.A. Фролькис. Киев: Здоров’я, 1976. — 166 с.
  126. Н.К. Адаптация сердца к гипоксии / Н. К. Хитров, B.C. Пауков. М.: Медицина, 1991. — 238 с.
  127. Н.Г. Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность / Н. Г. Храпова // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. -М., 1981. С. 147−155.
  128. Цитология ферментов / Под ред. Покровского. М.: Мир, 1971. -89 с.
  129. А.З. Свойства малатдегидрогеназы мышц мидий Mytilus galloprovincialis / А. З. Шапиро // Ж. эволюц. биохимии и физиол. — 1984. Т. 20, № 2. — С. 135—139.
  130. Д. Динамика изменения содержания миоглобина и активности креатинфосфокиназы в сыворотке крови больных инфарктом миокарда и стенокардией / Д. Шурыгин, Ю. Шишмарев, А. Грачев // Терапевт, архив. 1983. — Т. 15, № 5. — С. 7−11.
  131. И. Ишемическая болезнь сердца / И.Шхвацбая. М.: Медицина, 1975. — 399 с.
  132. И.В. Влияние гипоксии различной продолжительности на активность малат- и лактадегидрогеназы в тканях мидии / И. В. Эмеретли // Гидробиол. ж. 2001. — Т. 37, № 2. — С. 81−85.
  133. Allen L.M. Malicdehydrogenase. IX. Primary structure of tryptic peptides from pig heart supernatant enzyme / L.M. Allen, J. Vanecek. // Arch. Biochem. andBiophys. 1971. — V. 143, № 1. — P. 166−174.
  134. Anderson L.E. Extraction of a membrane bound factor and a reconstitution of light activation of NADP-malate dehydrogenase / L.E. Anderson // 5th Int. Congr. Photosynth. 1980. — V. 52, № 7. — P. 332−335.
  135. Anversa P. Apoptosis and myocardial infarction / P. Anversa, W. Cheng, Y. Liu et al. // Basic Res. Cardiol. 1998. — V. 93, Suppl. 3. -P. 8−12.
  136. Appels M.A. Identification of cytoplasmic nodule-associated forms of MDG involved in the symbiosis between Rhizobium leguminosarum and Pisum sativum / M. A. Appels, H. Hanker // Eur. J. Biochem. 1988. — V. 171, № 3.- P. 515−522.
  137. Arai T. Decrease in malate dehydrogenase activities in peripheral leucocytes of type 1 diabetic dogs / T. Arai, M. Nakamura, E. Magori et al. // Res. Vet. Sci. 2003. — V. 74, № 2.-P. 183−185.
  138. Arrigo A.P. Gene expression and the thiol redox state / A.P. Arrigo // Free Radic. Biol. Med. 1999. — V. 27. — P. 936−944.
  139. Bannister J.V. The generation of hydroxyl radicals following superoxide production by neutrophil NADPH oxidase / J.V. Bannister // FEBS Lett. 1982. — V. 150. — P. 300−302.
  140. Belfiore F. Enzyme activities NADPH-forming metabolic pathways in normal and leukemic leukocymes / F. Belfiore, V. Borzi, L. Lo Vecchio et al. // Clin. Chem. 1975. -V. 21, № 7. — P. 880−883.
  141. Bell J.K. Structural analyses of a malate dehydrogenase with a variable active site / J.K. Bell, H.P. Yennawar, S.K. Wright et al. // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276, № 33. — P.31 156−31 162.
  142. Bessho M. NAD and NADH values in rapidly sampled dog heart tissues by two different extraction methods / M. Bessho, T. Tajima, S. Hori et al. // Anal. Biochem. 1989. — V. 162, № 2. — P. 304−308.
  143. Bidlack W.R. Fluorescent products of phospholipids during lipid peroxidation / W.R. Bidlack, A.L. Tappel // Lipids. 1973. — V. 8, № 4. -P. 203−207.
  144. Biemond P. Superoxide dependent release from ferritin in inflamatory disease / P. Biemond, A.J.G. Swaak, H. Van Eigjk et al. // Free Radic. Biol. Med. 1988.-V. 4, № l.-P. 185−198.
  145. Birktoft J.J. Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5 A resolution / J.J. Birktoft, G. Rhodes, L.J. Banaszak // Biochemistry. — 1989. — V. 28, № 14. — P. 6065—6081.
  146. Birktoft J.J. Structure of porcine heart cytoplasmic malate dehydrogenase: combining X-ray diffraction and chemical sequence data in structural studies / J.J. Birktoft, R.A. Bradshaw / Biochemistry. 1987. — V. 26. — P.2722−2734.
  147. Bishop S.P. Regional myocardial blood flow during acute myocardial infarction in the conscious / S.P. Bishop, F.C. White, C.M. Bloor // Girc. Res. 1976. — V. 38. — P. 429−438.
  148. Bjork A. Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase / A. Bjork, D. Mantzilas, R. Sirevag et al. // FEBS Lett. 2003. -V. 553, № 3.-P. 423−426.
  149. Bjork A. Stabilization of a tetrameric malate dehydrogenase by introduction of a disulfide bridge at the dimer-dimer interface / A. Bjork, B. Dal-hus, D. Mantzilas et al. // J. Mol. Biol. 2003. — V. 334, № 4. — P. 811−821.
  150. Boernke W.E. Stringency of substrate-specificity of Escherichia coli malate dehydrogenase / W.E. Boernke, C.S. Millard, P.W. Stevens et al. // Arch. Biochem. and Biophys. 1995. — V. 322, № 1. — p. 43−52
  151. Bracht A. Mitochondrial L-malate dehydrogenase: substrate inhibition in the coenzyme / A. Bracht, A.P. Campello // Arg. Biol, et Technol. 1980. -V. 23, № 3.-P. 337—341.
  152. Brzeznicka E.A. Tissue origin of MDH isozymes in blood serum of rats exposed to alkylmercurials / E.A. Brzeznicka, J. Chmielnicka, L. Wo-jcikiewicz-Herma // J. Appl. Toxicol. 1983. — V. 3, № 4. — P. 180—184.
  153. Bullen J.J. The critical role of iron in some clinical infections / J.J. Bullen, C.G. Ward, H.S. Rogers // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. 1991. -V. 10, № 8.-P. 613−617.
  154. Burchell A. Human mitochondrial malic enzyme variants properties of the different polymorphic forms / A. Burchell, A. Crosby, T. Cohen et al. // Ann. Hum. Genet. 1977. — V. 41. — P. 1−7.
  155. Bush R.S. Malate dehydrogenase from bovine tissues / R.S. Bush // Can. J. Anim. Sci. 1985. — V. 65, № 2. — P. 383−390.
  156. Buzila L. Immunochemical and enzymatic alterations of malate dehydrogenase (MDH) after trypsin hydrolysis / L. Buzila // Rev. Roum. Bio-chim. 1982. — V. 19, № 4. — P. 253—262.
  157. Cadenas E. Mitochondrial free radical generation, oxidative stress, and aging / E. Cadenas, K. Davies // Free Radic. Biol, and Med. 2000. — V. 29, № 3. — P. 222−230.
  158. Carr P.D. Chloroplast NADP-malate dehydrogenase: structural basis of light-dependent regulation of activity by thiol oxidation and reduction / P.D. Carr, D. Verger, A.R. Ashton // Structure Fold Des. 1999. — V. 7, № 4.-P. 461−475.
  159. Chapelle J.P. Akuter myokardinfarkt: diagnose und uberwachung durch myoglobin-bestimmung / J.P.Chapelle // Diagn. und Lab. 1989. — V. 39, № 4.-P. 171−177.
  160. Charalampos M. Purification and properties of the cytosolic and mitochondrial forms of aspartate aminotransferase and malate dehydrogenase from rat heart / M. Charalampos, N. Guylaine // Biochem. and Cell Biol. -1987. V. 65, № 3. — P. 239−244.
  161. Chen J. Amide hydrogen exchange shows that malate dehydrogenase is a folded monomer at pH 5 / J. Chen, D.L. Smith // Protein Sci. 2001. -V. 10, № 5.-P. 1079−1083.
  162. Chi-Ming W. Cooperation of yeast peroxiredoxins Tsalp and Tsa2p in the cellular defense against oxidative and nitrosative stress / W. Chi-Ming, Z. Yuan, W.M. Raymond et al. // J. Biol. Chem. 2002. — V. 277, Issue 7. -P. 5385−5394.
  163. Cohen M.S. Application of spin trapping to human phagocytic cells: in sight into conditions for formation and limitation of hydroxyl radical / M.S. Cohen, B.E. Britigan, S. Pou et al. // Free Radic. Res. Commun. -1991.-V. 12/13, № l.-P. 17−25.
  164. Cooper T.G. Mitochondria and glyoxysomes from castor been endosperm / T.G. Cooper, H. Beevers // J. Biol. Chem. 1969. — V. 244, № 13. -P. 3507−3513.
  165. Crow K.E. Human liver cytosolic malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / K.E. Crow, T.J. Brag• gins, M.J. Hardman // Arch. Biochem. and Biophys. 1983. — V. 225, № 2. -P. 621—629.
  166. David H. Qualitative and quantitative changes in the ultrastructure of• the heart after temporary ischemia and coronary reperfusion / H. David, R. Lindenau, J. Bohm et al. // Exp. Path. 1977. — V. 14. — P. 141−156.
  167. Davis B.J. Disk electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins / B.J. Davis // Ann. NY Acad. Sci. 1964. — V. 121. -P. 404−407.
  168. Dhaudayuthapani S. Partial purification and properties of cytoplasmic malate degydrogenase from the fish parasite / S. Dhaudayuthapani, K. Ramolingani // Proc. Indian Nat. Acad. B. V. 5, № 5−6. — P. 325−334.
  169. Dobson G.P. Enzymatic determination of total CO2 in freeze-clamped animal tissues and plasma / G.P. Dobson, R.L. Veech, H. Ulrich et al. // Anal. Biochem. 1991. — V. 195, № 2. — P. 232—237.
  170. Dordal A. Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal, A. Mazo, J. Gelpi //• Biochem. Int. 1990. — V. 20, № 1. — P. 177 — 182.
  171. Drmota T. Purification and characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Drmota, J. Kulda, J. Tachezy // J. Eukaryot. Microbiol. 1996. — V. 43, № 1. — P. 11.
  172. Du Val G. Some kinetic characteristics of mitochondrial malate dehydrogenase / G. Du Val, H. Swaisgood, H. Horton // Biochemistry. 1985. -V. 24, № 8. — P. 2067 — 2072.
  173. Elduque A. Intramitochondrial location of the molecular forms of chi-ken liver mitochondrial malate dehydrogenase / A. Elduque, F. Casado, A. Cortes et al. // Int. J. Biochem. 1982. — V. 14, № 3. — P. 221 — 229.
  174. Eprintsev A.T. Isolation, purification, and properties of malate dehydrogenases from sulfur bacteria Beggiatoa leptomitiformis / A.T. Eprintsev, M.I. Falaleeva, I.Iu. Stepanova et al. // Izv. Akad. Nauk Ser. Biol. 2003. -№ 3. — P. 301−305.
  175. Eprintsev A.T. Purification and physicochemical properties of malate dehydrogenase from bacteria of the genus Beggiatoa / A.T. Eprintsev, M.I. Falaleeva, I.Y. Stepanova et al. // Biochemistry (Mose). 2003. — V. 68, № 2.-P. 172−176.
  176. Etlik O. The effects of sulfur dioxide inhalation and antioxidant vitamins on red blood cell lipoperoxidation / O. Etlik, A. Tomur, M.N. Kutman et al // Environ. Res. 1995. — V. 71, № 1. — P. 25−28.
  177. Ferte N. Molecular properties and thioredoxin-mediated activation of spinach chloroplastic NADP-malate dehydrogenase / N. Ferte, J.-C. Meunier, J. Ricard et al. // FEBS Lett. 1982. — V. 146, № 1. — P. 133−138.
  178. Fickenscher K. Amino acid sequence similarity between malate dehydrogenases (NAD) and pea chloroplast malate dehydrogenase (NADP) / K. Fickenscher, R. Scheibe, F. Marcus // Eur. J. Biochem. 1987. — V. 168, № 3. — P. 653−658.
  179. Fickenscher K. Limited proteolysis of inactive tetrameric chloroplast NADP-malate dehydrogenase produces active dimer / K. Fickenscher, R. Scheibe // Arch. Biochem. and Biophys. 1988. — V. 260, № 2. — P. 771 779.
  180. Fickensher K. Purification and properties of NADP-dependent malate dehydrogenase from pea leaves / K. Fickensher, R. Scheibe // Biochem. et Biophys. Acta. 1983. — V. 749, № 3. — P. 249−254.
  181. Fliss H. Apoptosis in ischemic and reperfused rat myocardium / H. Fliss, D. Gattinger // Circ. Res. 1996. — V. 79. — P. 949−956.
  182. Frankel J.S. Comparison of the spatial and temporal expression of supernatant malate dehydrogenase in Barbus hybrids (Cypriniformes, Teleo-stei) / J.S. Frankel, R.V. Wilson // Biochem. and Physiol. 1984. — V. 78, № l.-P. 175—182.
  183. Fridovich J. Superoxide dismutase / J. Fridovich // Prog. Nucleic Acid Res. 1991. — V. 40. — P. 220−231.
  184. Frieden C. Kinetic studies on pig heart cytoplasmic malate dehydrogenase / C. Frieden, J. Fernandex-Sousa // J. Biol. Chem. 1975. — V. 250, № 6.-P. 2106−2113.
  185. Ganguly N.K. Free radicals in myocardial injury: experimental and clinical studies / N.K. Ganguly, K. Nalini, S. Wahi // Mol. Cell Biochem. -1992.-V. 111.-P. 71−76.
  186. Genowefa Kubik-Dobosz. The intracellular localization of malate dehydrogenase isoenzymes in Pisum arvense roots / Kubik—Dobosz Genowefa // Acta soc. Bot. Pol. 1986. — V. 55, № 4. — P. 621 — 627.
  187. Gibson D.G. GSH-dependent inhibition of lipid peroxidation: properties of a potent cytosolic system which protects cell membranes / D.G. Gibson, J. Hawrylko, P.B. McCay // Lipids. 1985. — V. 20. — P. 704−710.
  188. Glatthoar B. The preparation of the cytoplasmic and mitochondrial forms of malate dehydrogenase form pig heart by a single procedure / B. Glatthoar, G. Darbarash, B. Noyes // Anal. Biochem. 1974. — V. 57, № 2. -P. 432−451.
  189. Gotow K. Light activation of NADP-malate dehydrogenase in guard cell protoplasts from Vicia faba L. / K. Gotow, K. Tanaka, N. Kondo et al. // Plant Physiol. 1985. — V. 79, № 3. — P. 829−832.
  190. Goyer A. Sites of interaction of thioredoxin with sorghum NADP-malate dehydrogenase / A. Goyer, P. Decottignies, E. Issakidis-Bourguet et al. // FEBS Lett. 2001. — V. 505, № 3. — P. 405−408.
  191. Grootveld M. Measurement of allantoin and uric acid in human body fluids. A potential index of free-radical reactions in vivo? / M. Grootveld, B. Halliwell // Biochem. J. 1987. — V. 243. — P. 803−808.
  192. Grossebuler W. Purification and properties of malate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Thermoplasma acidophilum / W. Grossebuler, T. Hartl, H. Gorisch et al. // J. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. -1986. V. 367, № 6. — P. 457—463.
  193. Gutierrez M. Localization of the C4 and C3 pathways of photosynthesis in the leaves of pennisetum purpureum and other C4 species / M. Gutierrez, S.B. Ku, G.E. Edvards et al. // Planta. 1974. — V. 119. -P. 267−278.
  194. Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation and antioxidants as biomarkers of tissue damages / J.M.C. Gutteridge // Clin. Chem. 1995. — V. 41, № 12b.-P. 1819−1828.
  195. Hand S.C. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase isolated from a larval crustacean, Artemia salina / S.C. Hand, M.M. Becker, F.P. Conte // J. Exp. Zool. 1981. — V. 217, № 2. — P. 119—212.
  196. Harris D.G. Kinetic and molecular modeling of nucleoside and nucleotide inhibition of malate dehydrogenase / D.G. Harris, D.P. Marx, J.M. Anderson et al. // Nucleosides, Nucleotides, Nucleic Acids. 2002.- V. 21, № 11−12.-P. 813−823.
  197. Hartl T. Crystalline NAD/NADP-dependent malate dehydrogenase- the enzyme from the thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus acido-caldarius / T. Hartl, W. Grossebuter, H. Gorisch et al. // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1987. -V. 368, № 3.-P. 259−267.
  198. Hartl T. Die malat-dehydrogenase des archebacteriums Sulfolobus acidocaldarius. Reinigung, kristallisation und charakterisierung: diss. dokt. naturwis. Fak. Chem. Univ. / T. Hartl. Stattgart, 1987. — 169 c.
  199. Hatch M.D. Assosiation of NADP and NAD-linked malic enzyme activities in Zea mays: relation to C4 pathway photosynthesis. / M.D. Hatch, Mau Shaio-Lim // Arch. Biochem. and Biophys. 1977. — V. 179, № 2. -P. 361−369.
  200. Hayes M.K. Mitochondrial malate dehydrogenase from corn. Purification of multiple forms / M.K. Hayes, M.H. Luethy, T.E. Elthon // Plant Physiol. — 1991. V. 97, № 4. — P. 1381—1387.
  201. Hitomi Y. Liver-specific induction of NADPH-generating enzymes by polychlorinated biphenyls in rats / Y. Hitomi, M. Wakayama, H. Oda et al. // Biosci., Biotechnol. and Biochem. 1993. — V. 57, № 7. — P. 1134−1136.
  202. Hodges C. Investigation of the relation of the pH-dependent dissotia-tion of malate dehydrogenase to modification of the enzyme by N-ethyl• maleimide / C. Hodges, J. Wiggins, J. Harrison // J. Biol. Chem. 1977. -V. 252, № 17.-P. 6038−6041.
  203. Hordur K. Purification and properties of malate dehydrogenase from the extreme thermophile Bacillus caldolyticus / K. Hordur, P. Cyril // Limits Life. 1980. — V. 67, № 6. — P. 47−54.
  204. Huhn M. Ability of SOD to protect the ischemic and reperfusion injured heart / M. Huhn, E. Ostling, E. Fellenius // Acta Physiol. Scand. -1985. V. 124, Suppl. № 542. — P. 340.
  205. Hunter G.R. Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter, U. Hellman, J.J. Cazzulo et al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. — V. 105, № 2. -P. 203−214.
  206. Irwin J.A. Characterization of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43 / J.A. Irwin, H.M. Gudmundsson, V.T. Marteinsson et al. // Extremophiles. 2001. — V. 5, № 3. — P. 199−211.
  207. Jacguot J.P. Evidence for chloroplastic localization of spinach leaf NADP-malate dehydrogenase activating factors / J.P. Jacguot, J. Vidal, P. Gadal et al. // Planta. 1977. — V. 137, № 1. — P. 89−90.
  208. J. Влияние мышечной работы на активность некоторых энзимов скелетной мышцы при хронической мышечной ишемии / J. Janda, D. Urbanova, О. Mrhova. 1972. — P. 301 — 309.
  209. Janichen F. Influence of superoxide dismutase and iloprost on ischemia-induced arrhythmias and postishemic myocardial function / F. Janichen,
  210. U. Zelck, R. Wulkow et al. // Radic. Ions, and Tissue Damage: 3th Oxygen Radic., Szeged, 12−14 Jan., 1989. Budapest, 1990. — P. 109−116.
  211. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. — V. 23, № 3. — P. 285—301.
  212. Janse M.J. Electrophysiological mechanisms of ventricular arrhythmias resulting from myocardial ischemia and infarction / M.J. Janse, A.L. Wit // Physiol. Rev. 1989. — V. 69, № 4. — P. 1049−1169.
  213. Jawalia N. NADP-malate dehydrogenase from leaves Zea mays. Chemical and kinetical properties / N. Jawalia // Plant Physiol. 1988. — V. 263, № 7.-P. 677−692.
  214. Jeffery D. Citrate synthase and malate dehydrogenase from tomato fruit / D. Jeffery, P.W. Goodenougt, P.D. Weltzman // Phytochemistry. -1988.-V. 27, № 1. -P. 41−44.
  215. Jelic-Ivanolic J. Kinetic characteristics of human erythrocyte malate dehydrogenase / J. Jelic-Ivanolic, N. Majkic-Singh // Biochem. Soc. Tranc. -1981.-V. 9, № 2.-P. 321.
  216. Jialal I. Physiologic levels of ascorbate inhibit the oxidative modification of low density lipoprotein / I. Jialal, G.L. Vega, S.M. Grundy // Atherosclerosis. 1990.-V. 82.-P. 185−91.
  217. Joh T. Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian mitochondrial malate dehydrogenase / T. Joh, H. Takeshima, T. Tsuzuki // Biochemistry. 1987. — V. 26. — P. 2515−2520.
  218. Johansson K. Structural basis for light activation of a chloroplast enzyme: the structure of sorghum NADP-malate dehydrogenase in its oxidized form / K. Johansson, S. Ramaswamy, M. Saarinen // Biochemistry. 1999. -V. 38, № 14.-P. 4319−4326.
  219. Junker L. Prognosee-inschatzung des akuten myokardinfarktes aufgrund zeitlicher Veranderungen von isoenzymaktivitaten / L. Junker, C. Wagenknecht, E. Schuler et al. // Z. Med. Laboratoriumsdiagn. 1990. — V. 31, № l.-P. 39−45.
  220. Kagawa T. NADP-malate dehydrogenase from leaves of Zea mays: purification and physiological, chemical and kinetical properties / T. Kagawa // Arch. Biochem. and Biophys. 1988. — V. 260, № 2. — P. 674−695.
  221. Kagawa T. Regulation of C4 photosynthesis: characterization of protein factor mediating the activation and inactivation of NADP-malate dehydrogenase / T. Kagawa, M.D. Hatch // Arch. Biochem. and Biophys. 1977. -V. 184, № l.-P. 290−297.
  222. KaKo K.L. Radical effects on membrane protein in myocardial is-chaemia (reperfiision injury) / K.L. Kako // Mol. and Cell Cardiol. 1987. -V. 19, № 2.-P. 209−211.
  223. Kalir A. The effect of salts on malate dehydrogenase from leaves of Zea mays / A. Kalir, T.J. Flowers // Phytochemistry. 1982. — V. 21, № 9. -P. 2189—2193.
  224. Karihtala P. Peroxiredoxins in Breast Carcinoma / P. Karihtala, A. Mantyniemi, S. Won Kang et al. // Clinical Cancer Research. 2003. — V. 9. -P. 3418−3424.
  225. Karlsson K. Pharmacokinetics of extracellular superoxide dismutase in the vascular system / K. Karlsson, J. Sandstrom, A. Edlund et al. // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 14. — P. 185−190.
  226. Kaul S. Reversal of changes of lipid peroxide, xanthine oxidase and superoxide dismutase by cardio-protective drugs in isoproterenol induced myocardial necrosis in rats / S. Kaul, N.K. Kapoor // Indian J. Exp. Biol. -1989. V. 27, № 7. — P. 625−627.
  227. Kazutaka M. Purification and immunological properties of NAD-linked malate dehydrogenase isozymes from Euglena gracilis / M. Kazutaka, W. Koji, Y. Akiho et al. // Agr. and Biol. Chem. 1986. — V. 50, № 10.-P. 2651—2653.
  228. Kirkman H.N. The function of catalase-bound NADPH / H.N. Kirk-man, S. Galiano, G.F. Gaetani // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262.• P. 660−665.
  229. Klebanoff S.J. The neutrophil: function and clinical disorders / S.J. Klebanoff, R.A. Clark. Amsterdam: North-Holland, 1978. — 313 p.
  230. Kook P.I. Effects of NAD or NADP on the stability of liver and pectoral muscle enzymes in 3-acetylpyridine treated quail by heat and trypsin / P.I. Kook, K.J. Young // Int. J. Biochem. and Cell Biol. 1998. — V. 30, № 11.-P. 1223−1234.
  231. Koster J. De rol van vrije zuurstofradicalen fijdens het hartinfarct / J. Koster, A. M. van der Kraaji // Pharm. Weekbl. 1990. — V. 125, № 21. -P. 519−522.
  232. Kulkarni A.P. Estimation of molecular parameters of proteins by gel chromatography on Sephadex G-150 / A.P. Kulkarni, K.N. Mehrotra // Anal. Biochem. 1970. — V. 38, № 1. — P. 285−288.
  233. Labrou N.E. Dye-affinity labelling of bovine heart mitochondrial malate dehydrogenase and study of the NADH-binding site / N.E. Labrou, E. Eliopoulos, Y.D. Clonis // J. Biochem. 1996. — V. 315. — P. 687−693.
  234. Labrou N.E. L-malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. and Biophys.- 1997. V. 337, № l.-P. 103−114.
  235. Lamaire S. Chilliny and light effect son photosynthetic enzymes of sorghum and maize / S. Lamaire et al. // Plant Physiol. 1974. — V. 54, № 7. -P. 723−734.
  236. Lance C. The central role of malate in plant metabolism / C. Lance, P. Rustin // Physiolveg. 1984. — V. 2215. — P. 625−641.
  237. Langelandsvik A.S. Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus / A.S. Langelandsvik, I.H. Steen, N.-K. Birkeland et al. // Arch. Microbiol. 1997. — V. 168, № 1. -P. 59−67.
  238. Levine M. Criteria and recommendations for vitamin C intake / M. Levine, S.C. Rumsey, R. Daruwala et al. // JAMA. 1999. — V. 281. -P. 1415−1423.
  239. Li-Bin C. Purification and molecular properties of NADP-dependent malate dehydrogenase from sorghum leaves / C. Li-Bin, D. Chen, J. Shi et al. // Acta phythophysiol. sin. 1987. — V. 13, № 2. — P. 113−121.
  240. Liou W. Distribution of CuZn superoxide dismutase in rat liver / W. Liou, L.-Y. Chang, H.J. Geuze et al. // Free Rad. Biol. Med. 1993. — V. 14. -P. 201−207.
  241. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin-Phenol reagent / O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr et al. // J. Biol. Chem. 1951. — V. 194, № l.-P. 265−271.
  242. Lu P. Studies on MDH und ADH isoenzymes in Neophocaena pho-caenoides writh electrophoretic technique/ P. Lu, D. Yu, Y. Ma // Acta Theriol. Sin. 1988. — V. 8, № 2, — P. 117−121.
  243. Ma I. Malate dehydrogenase isoenzymes in Aspergillus niger / I. Ma, C.P. Kubicek, M. Rohr // FEMS Microbiol. Lett. 1981. — V. 12, № 2. -P. 147—151.
  244. Mahendra K. Serum malate dehydrogenasein portal hypertensionits value as a diagnostic and prognostic indicator / K. Mahendra, K. Ajay, S. Srinivasan // Indian J. Med. Sci. 1991. -V. 45, № 2. — P. 31 — 34.
  245. Mahmond J. A.-G. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformins / J. A.-G. Mahmond, S.S. Abuel, W.G. Niehaus // Arch. Biochem. and Biophys. 1995. — V. 322, № 1. -P. 116−120.
  246. Mahmond M. Lipoic acid inhibition of mitohondrial malate dehydrogenase / M. Foster, J.H. Harrison // Biochem. and Biophys. Res. Commus. -1975. V. 6, № 2. — P. 528−534.
  247. Makoto N. Enhancement of the turnover number of thermostable malate dehydrogenase by deteting hydrogen bonds around the catalytic site / N. Makoto, K. Mayumi, K. Hiromi et al. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1996. — V. 225, № 3. — P. 844−848.
  248. Malshet V.G. Fluorescent products of lipid peroxidation. I. Structural requirement for fluorescence in conjugated Shiff bases / V.G. Malshet, A.L. Tappel // Lipids. 1973. — V. 8, № 4. — P. 194−198.
  249. Mansini E. Effects of temperature on the mitochondrial malate dehydrogenase of adult muscle of Toxocara canis II E. Mansini, E. G. Oestrei-cher, L. P. Ribeiro // Arch. Lat. Physiol, et Biochim. 1989. — V. 97, № 6.1. P. 447—453.
  250. Mansini F. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara canis muscle / F. Mansini, E.G. Oestreicher, L.P. Ribeiro // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. — V. 85, № 1. — P. 223−228.
  251. Marklund S. Human copper-containing superoxide dismutase of high molecular weight / S. Marklund // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1982. -V. 79.-P. 7634−7638.
  252. Martinoia E. Malate compartmentation responses to a complex metabolism / E. Martinoia, D. Rentsch // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. — 1994. — V. 45. — P. 447−467.
  253. May J.M. Protection and recycling of alpha-tocopherol in human erythrocytes by intracellular ascorbic acid / J.M. May, Z.C. Qu, S. Mendiratta // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — V. 349. — P. 281−289.
  254. Mclntyre M. Endothelial function hypertension the role of superoxide anion / M. Mclntyre, D.F. Bohr, A.F. Dominiczak // Hypertension. -1999.-V. 34.-P. 539−545.
  255. Mernik N. Characterization and crystallisation of the malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / N. Mernik, R. Lewis, M. Kolla-rova et al. // Gen. Physiol, and Biophys. 1998. — V. 17, № 1. — P. 49−51.
  256. Mihajlovic R. Proizvodnja superoksidnog anjona u ishemicnoj bolesti miokarda / R. Mihajlovic, D. Micic, M. Jovanovic et al. // Jugosloven. med. biohem. -1996. T.15, № 4. — P. 288.
  257. Millar A.H. The cytotoxic lipid peroxidation product, 4-hydroxy-2-nonenal, specifically inhibits decarboxylating dehydrogenases in the matrix of plant mitochondria / A.H. Millar, C.J. Leaver // FEBS Lett. 2000. — V. 481, № 2.-P. 117−121.
  258. Minarik P. Malate dehydrogenases structure and function / P. Minarik, N. Tomaskova, M. Kollarova et al. // Gen. Physiol. Biophys. -2002. — V. 21, № 3. P. 257−265.
  259. Moldoveanu N. Purificanea si unela propiietali fizico-chimice cinetice ale malate dehydrogenazei mitochondriale / N. Moldoveanu, A. Radu // Stud, si Cere. Biochem. 1977. — V. 20, № 2. — P. 169−175.
  260. Mueggler P.A. Kinetic studies of substrate activation of supernatant malate dehydrogenase by L-malate / P.A. Mueggler, R.G. Wolfe // Biochem. 1978. — V. 17, № 22. — P. 4616−4620.
  261. Mullianax T.R. Regulation of mitochondrial malate dehydrogenase. Evidence for an allosteric citrate binding site / T.R. Mullianax, J.N. Mock, A.J. McEvily et al. // J. Biol. Chem. 1982. — V. 257, № 22. -P. 13 233— 13 239.
  262. Musrati R.A. Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati, M. Kollarova, N. Mernik et al. // Gen. Physiol. Bio-phys.- 1998.-V. 17, № 3.-P. 193−210.
  263. McGuire J.P. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase / J.P. McGuire, M.E. Friedman, C.A. McAulifie // Inorg. Chim. Acta. 1984. -V. 91, № 3.-P. 161—165.
  264. Narayan P. Annexin V staining during reperfusion detects cardiomyo-cytes with unique properties / P. Narayan, R.M.J. Mentzer, R.D. Lasley // Am. J. Physiol.-2001.-V. 281.-P. 1931−1937.
  265. Neuzil J. Requirement for, promotion, or inhibition by alpha-tocopherol of radical-induced initiation of plasma lipoprotein lipid peroxidation / J. Neuzil, S.R. Thomas, R. Stocker // Free Radic. Biol. Med. 1997. -V. 22.-P. 57−71.
  266. Noda Y. Hydroxyl and superoxide anion radical scavenging activities of natural source antioxidants using the computerized JES-FR30 ESR spectrometer system / Y. Noda, K. Anzai, A. Mori et al. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. — V. 42, № 1. — P. 35−44.
  267. Ocheretina O. Light modulated NADP-malate dehydrogenases from mossfern and green algae: insights into evolution of the enzyme’s regulation / O. Ocheretina, I. Haferkamp, H. Tellioglu et al. // Gene. 2000. — V. 258, № 1−2.-P. 103−110, 147−154.
  268. Okabayashi K. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase from unfertilized eggs of the seaurchin Anthocidaris cras-sispina / K. Okabayashi, E. Nakano // J. Biochem. 1984. — V. 95, № 6. -P. 1620—1632.
  269. Olivetti G. Acute myocardial infarction in humans is associated with activation of programmed myocyte cell death in the surviving portion of theheart / G. Olivetti, F. Quaini, R. Sala et al. // J. Mol. Cell Cardiol. 1996. -V. 28.-P. 2005−2016.
  270. Opie L.H. Reperfusion injury and its pharmacologic modification / L.H. Opie // Circulation. 1989. — V. 80, № 4. — P. 1049−1062.
  271. Pette D. Comparable and specific proportions in the mitochondrial en-2yme activity / D. Pette, M. Klingenberg, T. Bucher // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1962. -V. 7. — P. 425−429.
  272. Pietri S. Ascorbyl free-radical a noninvasive marker of oxidative stress in human open heart surgery / S. Pietri, J.R. Seguin, P. Darbigny et al. // Free Radic. Biol. Med. — 1994. — V. 16. — P. 523−528.
  273. Piro F.R. Is apoptosis a diagnostic marker of acute myocardial infarction? / F.R. Piro, C.R. di Gioia, P. Gallo et al. // Arch. Pathol. Lab. Med. -2000.-V. 124.-P. 827−831.
  274. Puppo A. Formation of hydroxy 1 radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is hemoglobin a biological Fenton reagents / A. Puppo, B. Halliwell // Biochem. J. 1988. — V. 249, № 1. — P. 185.
  275. Rainer J. Quaternary structure, subunit activity and in vitro association of porcine mitochondrial malic dehydrogenase / J. Rainer, R. Rainer, H. Ingrid // Biochemistry. 1979. — V. 18, № 7. — P. 1217 — 1223.
  276. Rainer J. Structure-function relationship of mitochondrial malate dehydrogenase at high dilution and in multicomponent systems / J. Rainer / Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1987. — V. 368, № 7. — P. 871−878.
  277. Roderick S.L. The three-dimensional structure of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenasa at 3,0-A° resolution / S.L. Roderick, L.J. Banaszak // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261, № 20. — P. 9461−9464.
  278. Rommel Т.О. Purification and N-terminal amino-acid sequences of bacterial malate dehydrogenases from six actinomycetales strains and from
  279. Ryan T.R. The role of iron in oxygen-mediated toxicities / T.R. Ryan, S.D. Aust // Crit. Rev. Toxicol. 1992. — V. 22, № 1. — P. 119.
  280. Sanchez S.A. Aggregation states of mitochondrial malate dehydrogenase / S.A. Sanchez, T.L. Hazlett, J.E. Brunei et al. // Protein Sei. 1998.• -V. 7, № 10.-P. 2184−2189.
  281. Sanyal S.C. The folding of dimeric cytoplasmic malate dehydrogenase. Equilibrium and kinetic studies / S.C. Sanyal, D. Bhattacharyya, C. Das Gupta // Eur. J. Biochem. 2002. — V. 269, № 15. — P. 3856−3866.
  282. Saraste A. Apoptosis in human acute myocardial infarction / A. Saraste, K. Pullki, M. Kallajoki et al. // Circulation. 1997. — V. 95. -P. 320−323.
  283. Scheibe R. NADP-malate dehydrogenase activity during photosynthesis in illuminated spinach chloroplasts / R. Scheibe, D. Wagenpfeil, J. Fischer // J. Plant Physiol. 1986. — V. 124, № 1−2. — P. 103−110.
  284. Scheibe R. NADP-malate dehydrogenase in C3-plants: regulation and a role of a light-activated enzyme / R. Scheibe // Physiol. Plant. 1987.1. V. 71, № 3.-P. 393−400.
  285. Scheibe R. Quantitation of the groupes involved in the reductive activation of NADP-malate dehydrogenase / R. Scheibe // Biochem. et Biophys.
  286. Acta: Protein Struct, and Mol. Enzymol. 1984. — V. 788, № 2.1. P. 241−247.
  287. Scheibe R. The dark NADP-dependent malate dehydrogenase frompea chloroplast is catalytically active in the presence of guanidine-HCl / R. Scheibe, K. Fickenscher // FEBS Lett. 1985. — V. 180, № 2. — P. 317−320.
  288. Schepens I. Inhibition of the thioredoxin-dependent activation of the NADP-malate dehydrogenase and cofactor specificity / I. Schepens, K. Johansson, P. Decottignies et al. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275, № 28. -P. 20 996−21 001.
  289. Schepens I. The dimer contact area of sorghum NADP-malate dehydrogenase: role of aspartate 101 in dimer stability and catalytic activity /1. Schepens, P. Decottignies, E. Ruelland et al. // FEBS Lett. 2000. -V. 471,• № 2−3. P. 240−244.
  290. Schepens I. The role of active site arginines of sorghum NADP-malate dehydrogenase in thioredoxin-dependent activation and activity / I. Schepens, E. Ruelland, M. Miginiac-Maslow et al. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275, № 46. — P. 35 792−35 798.
  291. Schildkraut J.M. Coronary risk associated with age and sex of parental heart disease in the Framingham study / J.M. Schildkraut, R.H. Myers, L.A. Cupples et al. // Amer. J. Cardiol. 1989. — V. 64, № 10. — P. 555−559.
  292. Schurman P. Improvedin vitro light activation and assay systems for two spinach chloroplast enzymes / P. Schurman, J. P. Jacguot // Biochem. et
  293. Biophys. Acta. 1979. — V. 569, № 2. — P. 309−312.
  294. Shiniy L. Characterization of an essentional histidine residue in thermophilic malate dehydrogenase / L. Shiniy, O. Man-Jin, S. Nakashi et al. // J. Biochem. 1986 — V. 99, № 6. — P. 1669−1672.
  295. Shinji I. Reversible denaturation of thermophilic malate dehydrogenase by guanidine hydrochloride and acid / I. Shinji, S. Takashi, B. Teru-hiko // J. Biochem. 1984. — V. 95, № 5. — P. 1273—1281.
  296. Skulachev V.P. Role of uncoupled and non-coupled oxidations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electrone reductants / V.P. Skulachev // Quant. Rev. Biophys. 1996. — V. 29. — P. 169−203.
  297. Sloan R. A kinetic assay for the isoenzymes of malate dehydrogenase / R. Sloan, R.J. Elliott //Biochem. Soc. Trans. 1991. — V. 19, № 1. — P. 545.
  298. Smith K. A facile method for the isolation of porcine heart mitochon• drial malate dehydrogenase by affinity elution chromatography on Procion Red HE3B / K. Smith, T. K. Sundaram // Biosci. Repts. 1983. — V. 3, № 11.-P. 1035−1043.
  299. Smith K. Action of surfactans on porcine heart malate dehydrogenase isoenzymes and a simple method for the differential assay of these isoenzymes / K. Smith, T.K. Sundaram // Biochim. et Biophys. Acta: Gen. Subj. -1986. V. 884, № 1. — P. 109−118.
  300. Smith K. Purifiication of bacterial malate dehydrogenases by selective• elution from a Triazinyl dye affinity column / K. Smith, T. K. Sundaram, M.
  301. Kernick et al. // Biochem. et Biophys. Acta. 1982. — V. 708, № 1. -P. 17—25.
  302. Stadtman E.R. Protein oxidation / E.R. Stadtman, R.L. Levine // Ann.
  303. NY Acad. Sci. 2000. — V. 899. — P. 191−208.
  304. Steffan J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interact of mitochondrial malate dehydrogenase/ J.S. Steffan, L. McAlister-Hann // Arch. Biochem. and Biophys. 1991. — V. 287, № 2. -P. 276−282.
  305. Suh J. Anti- and pro-oxidant effects of ascorbate on iron-mediated oxidative damage to bovine serum albumin / J. Suh, B.Z. Zhu, B. Frei // Free• Radie. Biol. Med. 1999. -V. 27. -P. 305−311.
  306. Sulc R.M. Leakage of intracellular substances as an indicator of freezing injury in alfalfa / R. M. Sulc, K.A. Albrecht, S.H. Duke // Crop Sci. — 1991. —V. 31, № 2. —P. 430—435.
  307. Sutharam R.R. Stimulation of oxidanive metabolism by tiroid hormones in a apodan amphibian Gegenophis carnozus (Beddome) / R.R. Sutharam, M.C. Peter, O.V. Subasy // Gen. and Compar. Endocrinol. -1990. V. 79, № 2. — P. 246−252.
  308. Swierczynski J. Stimulation of citrate oxidation and transport in human placental mitochondria by L-malate / J. Swierczynski, P. Scislowski, Z. Aleksandrowicz et al. // Acta Biochim. (Pol.). 1976. — V. 23. — P. 93−103.
  309. Sorribas A. Thermal stability of the molecular forms of guinea-pig skeletal muscle cytoplasmic malate dehydrogenase and kinetic mechanismof the thermostable form / A. Sorribas, J. Puig, A. Cortes / Int. J. Biochem.- 1981. V. 13, № 3.-P. 355—364.
  310. Scawen M.D. The rapid purification of 3-hydroxybutyrate dehydrogenase and malate dehydrogenase on triazine dye affinity matrices / M.D. Scawen, J. Darbishire, M.J. Harvey et al. // Biochem. J. 1982. — V. 203, № 3.-P. 699−705.
  311. Takahashi K. Selenium-dependent glutathione peroxidase protein and activity: immunological investigations on cellular and plasma enzymes / K. Takahashi, H.J. Cohen // Bllod. 1986. — V. 68. — P. 640−646.
  312. Taylor A.O. Plants under climatic stress. VI. Chilling and light effects on photosynthetic enzymes of sorgnum and maize / A.O. Taylor, C.R. Sack, H.G. McPherson et al. // Plant. Physiol. 1974. — V. 54, № 5. — P. 696−701.
  313. Teague W. Physical properties and chemical composition of cytoplasmic and mitochondrial malate dehydrogenase from Physarum poly-cephalum / W. Teague, H. Henney // Biochim. et Biophys. acta. 1976. — V. 434, № l.-P. 118−125.
  314. Thorniley M. NADP-linked malic enzyme. Purification from maize leaves. Mr and subunit composition. / M. Thorniley, K. Dalzicl // Biochem.- 1988. V. 254, № 1. — P. 229.
  315. Tkemaladze G.Sh. Regulatory functions of plant malate and glutamate dehydrogenases / G.Sh. Tkemaladze // Biochem. Soc. Trans. 1981. — V. 9, № 2.-P. 221.
  316. Tobin A.K. Inhibition of malate dehydrogenase from mung bean hy-pocotyl mitochondria / A.K. Tobin, C.V. Givan // Plant. Sci. Lett. 1984. -V. 34, № 1−2.-P. 51−59.
  317. Toshihisa Obshima. Purification and characterization of Malate dehydrogenase from the phototrophic bacterium Rhodopseudomonas capsulata /
  318. Obshima Toshihisa, Sacuraba Haruhico // Biochem. et Biophis. Acta. -1986.-V. 869, № 2.-P. 171−177.
  319. Toyoda Y. Evidence of apoptosis induced by myocardial ischemia: a case of ventricular septal rupture following acute myocardial infarction / Y. Toyoda, T. Shida, N. Wakita et al. // Cardiology. 1998. — V. 90. -P. 149−151.
  320. Trejo F. Cloning sequencing and functional expression of a DNA encoding pig cytosolic malate dehydrogenase: purification and characterization of the recombinant enzyme / F. Trejo, M. Costa, L. Gelpij // Gene. 1996. -V. 172.-P. 303−308.
  321. Trejo F. Cloning, sequencing and functional expression of a DNA encoding pig cytosolic malate dehydrogenase: purification and characterization of the recombinant enzyme / F. Trejo, M. Costa, J.L. Gelpi et al. // Gene. -1996.-V. 172.-P. 303−308.
  322. Trejo F. Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase / F. Trejo, J.L. Gelpi, A. Ferrer et al.//Protein Eng.-2001.-V. 14, № 11.-P. 911−917.
  323. Trump B.F., Recent studies on the pathophysiology of ischemic cell injury / B.F. Trump, I.K. Berezesky // Beitr.Path. 1976. — V. 158. -P. 363−388.
  324. Turanek J. Rapid chromatogragic purification of the mitochondrial isoenzymes of beef heart malate dehydrogenase / J. Turanek, Z. Skabranova, J. Kovar // J. Chromatogr. 1986. — V. 369, № 2. — P. 426−430.
  325. Tyagi A.K. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenaze from Mycobacteriumphlei / A.K. Tyagi, F.A. Siddigui, T.A. Yerkitasubramanian // Biochem. and Biophys. acta. 1977. — V. 485, № 2. -P. 255−267.
  326. Uttaro A.D. A family of highly conserved glycosomal 2-hydroxyacid dehydrogenases from Phytomonas sp. / A.D. Uttaro, S.G. Altabe, M.H. Rider et al. //J. Biol. Chem. 2000. -V. 275, № 41. — P. 31 833−31 837.
  327. Vidal J. Detection and study of protein factors involved in dithiothrei-tol activation of NADP-malate dehydrogenase from a C4 plant / J. Vidal, J.P. Jacquot, H. Membre et al. // Plant Sci. Lett. 1978. — V. 11, № 3−4. -P. 305−310.
  328. Vidal J. Identification of a cDNA clon for sorghum leaf malate dehydrogenase (NADP) light dependent mRNA accumulation / J. Vidal, C. Clareal // Eur. J. Biochem. 1988. — V. 174, № 3. — P. 497−501.
  329. Vidal J. Influence of protein factors on the activation of NADP-malate dehydrogenase by dithiothreitol / J. Vidal, J.P. Jacquot, P. Gadal et al. // Physiol. Plant. 1978. — V. 42, № 3. — P. 307−314.
  330. Vincent H.K. Mechanism for obesity-induced increase in myocardial lipid peroxidation / H.K. Vincent, S.K. Powers, A.J. Dirks et al. // Int. J. Obesity. 2001. — T.25, № 3. — P. 378−388.
  331. Vincenzini M.T. The palmitoleate: a natural selective denaturant of enzymes / M.T. Vincenzini, F. Favilli, C. Treves et al. // Int. J. Biochem. -1953. V. 15, № 10. — P. 1083 — 1086.
  332. Waters J.K. Cytoplasmic malate dehydrogenase from Phycomyces blakesleanus: kinetics and mechanism / J.K. Waters, B. Dale // Can. J. Bio-chem. and Cell. Biol. 1985. — V. 63, № 10. — P. 1097−1105.
  333. Waters J.K. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 311b-143 bacteroides and glycine max root-nodule mitochondria / J.K. Waters, B. Dale, D.W. Emerich / Biochemistry. 1985. — V. 24, № 23. -P. 6479 — 6486.
  334. Weiland U. Inhibition of endogenous nitric oxide synthase potentiates ischemia-reperfusion-induced myocardial apoptosis via a caspase-3 dependent pathway / U. Weiland, J. Haendeler, C. Ihling et al. // Cardiovasc. Res. -2000.-V. 45.-P. 671−678.
  335. Weisel R.D. Myocardial free-radical injury after cardioplegia / R.D. Weisel, D.A.G. Mickle, C.D. Finkle et al. // Circulation. 1989. — V. 80, № 5.-P. 14−18.
  336. Weisiger R.A. Mitochondrial superoxide dismutase: site of synthesis and intramitochondrial location / R.A. Weisiger, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1973. — V. 248. — P. 4793−4796.
  337. Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus parasuis malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. and Biophys. 1997. — V. 344, № 1. — P. 176−183.
  338. Wood D. The relation of the pH and concentration-dependent dissociation of dehydrogenase / D. Wood, C. Hodges, J. Harrison // Biochem. and Biophys. Res. Commuc. 1978. — V. 82, № 3. — P. 943 — 950.
  339. Wood D.C. Subunit interactions in mitochondrial malate dehydrogenase. Kinetics and mechanism of reassociation / D.C. Wood, S.R. Jurgen-sen, J.S. Geesin et al. // J. Biol. Chem. 1981. — V. 256, № 5. -P. 2377—2382.
  340. Wright S.K. Alteration of the specificity of malate dehydrogenase by chemical modulation of an active site arginine / S.K. Wright, R.E. Viola // J.
  341. Biol. Chem.-2001.-V. 276, № 33. P. 31 151−31 155.
  342. Wright S.K. Mechanistic studies on malate dehydrogenase from Escherichia coli / S.K. Wright, F.J. Zhao, J. Rardin et al. // Arch. Biochem. and Biophys. 1995. — V. 321, № 2. — P. 289−296.
  343. Wu G. Convergent evolution of Trichomonas vaginalis lactate dehy-drogenase from malate dehydrogenase // G. Wu, A. Fiser, B. ter Kuile et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96, № 11. — P. 6285−6290.
  344. Yoon H. Site-directed inhibinion of Haemophillus influenzae malate dehydrogenase / H. Yoon, B.M. Anderson / J. Gen. Microbiol. 1989. — V. 135, № 2.-C. 245−250.
  345. Young I.S. Antioxidants in health and disease / I.S. Young, J.V. Woodside // J. Clin. Pathol. 2001. — V. 54.- P. 176−186.
  346. Zenka J. Studies on the properties of malic enzime and malate dehydrogenase from Taenia crassiceps / J. Zenka, D. Kopacek, N. Vokurkova // Folia parasitol. 1987. — V. 34, № 4. -P. 323−328.
  347. Zhao Z.Q. Reperfusion induces myocardial apoptotic cell death / Z.Q. Zhao, M. Nakamura, N.P. Wang et al. // Cardiovasc. Res. 2000. — V. 45. -P. 651−660.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?