Генотоксическое действие долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением
Диссертация
Под влиянием ионизирующей радиации, наряду с короткоживущими продуктами радиолиза воды, в клетках млекопитающих образуются долгоживущие радикалы, преимущественно локализованные на белках. С помощью метода ЭПР установлено, что при воздействии высоких доз ионизирующей радиации (кГр) в клетках и в растворах различных белков образуются долгоживущие радикалы белков (ДЖРБ), время полужизни которых… Читать ещё >
Содержание
- ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- Глава 1. Активные формы кислорода и окислительный стресс
- 1. 1. Активные формы кислорода
- 1. 1. 1. Синглетный кислород
- 1. 1. 2. Супероксид-анион радикал
- 1. 1. 3. Перекись водорода
- 1. 1. 4. Гидроксильный радикал
- 1. 2. Окислительный стресс
- 1. 1. Активные формы кислорода
- Глава 2. Окисление белков
- 2. 1. Реакции окислителей с биологическими мишенями
- 2. 2. Повреждения основной цепи белка. Образование белковых радикалов
- 2. 3. Повреждение боковых остатков аминокислот
- 2. 3. 1. Алифатические аминокислотные остатки и остатки с положительным и отрицательным зарядом
- 2. 3. 2. Ароматические остатки
- 2. 3. 3. Цистеин и цистин
- 2. 4. Окисление остатков метионина в белках
- 2. 5. Передача повреждения в пределах белковой молекулы и на другие мишени
- 2. 6. Последствия окисления белков
- 2. 6. 1. Фрагментация и димеризация
- 2. 6. 2. Образование окисленных активных соединений и цепная реакция
- 2. 6. 3. Конформационные изменения
- 2. 7. Окисление белков и нарушение энергетического метаболизма
- 2. 8. Деградация окисленных белков
- Глава 3. Антиоксидантные свойства некоторых аминокислот и пептидов
- 3. 1. Аминокислоты как природные низкомолекулярные антиоксиданты
- 3. 2. Пептиды как природные внутриклеточные антиоксиданты 36 ЧАСТЬ II. МЕТОДИЧЕСКАЯ
- Глава 4. Материалы и методы исследования 39 4.1. Материалы
- 4. 2. Методы
- 4. 2. 1. Получение крысиного сывороточного альбумина
- 4. 2. 2. Обезвоживание творога
- 4. 2. 3. Облучение
- 4. 2. 4. Животные
- 4. 2. 5. Долгоживущие радикалы белка
- 4. 2. 6. Иммуноферментный анализ (ИФА)
- 4. 2. 7. Микроядерный тест
- 4. 2. 8. Тест на выживаемость
- 4. 2. 9. Определение перекиси водорода
- 4. 2. 10. Определение концентрации гидроксильных радикалов
- 4. 2. 11. Определение концентрации растворенного кислорода 43 4.2.12. Статистический анализ
- 4. 2. Методы
- 5. 1. Образование долгоживущих радикалов белка
- 5. 2. Образование АФК в водной среде под влиянием долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина
- 5. 3. Образование перекиси водорода в водной среде под влиянием долгоживущих радикалов аминокислот
- 6. 1. Образование 8-оксогуанина в ДНК in vitro под действием долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина
- 6. 2. Образование полихроматофильных эритроцитов с микроядрами в клетках красного костного мозга животных под влиянием долгоживущих радикалов белка
Список литературы
- Анискина А.И., Чалисова Н. И., Закуцкий А. Н., Комашня A.B., Филиппов C.B., Зезюлии П. Н. Влияние аминокислот на клеточную пролиферацию и апоптоз в органотипской культуре тканей молодых и старых крыс. // Усп. Геронтол. 2006. Вып. 19. С. 55−59
- Белокрылов Г. А., Деревнина О. Н., Попова О. Я. Различия в иммунном ответе, фагоцитозе и детоксицирующих свойствах под влиянием пептидных и аминокислотных препаратов. //Бюл. Экспер. Биол. Мед. 1995. Т. 118(2). С. 509−512
- Блюменфельд Л. А. Калмансон Э.А. Спектры электронного парамагнитного резонанса биологических объектов. // Биофизика. 1958. Т. 111(1). С. 87−91
- Болдырев A.A. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Издательство МГУ. 1998. 320 с.
- Ванг A., Ma Ч., Кси Ж., Шен Ф. Карнозин- природное лекарственное средство, замедляющее старение человека. // Биохимия. 2000. Т. 65(7). С. 869−871
- Владимиров Ю.А., Азизова O.A., Деев А. И. и др. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. М. 1991. С. 1−249
- Гудков C.B., Штаркман И. Н., Черников A.B., Усачева A.M., Брусков В. И. Гуанозин и инозин рибоксин элиминируют долгоживущие белковые радикалы, образующиеся при воздействии рентгеновского излучения. // Доклады Академии Наук. 2007. Т. 413 2 .С. 264−267
- Деккер И.А., Лайвси С. А., Чжоу С. Переоценка антиоксидантного действия очищенного карнозина. // Биохимия. 2000. Т. 65(7). С. 766−770
- Журавлев А.И. Развитие идей Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии. // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. // М.: Наука, 1982. С. 3−37.
- Зенков Н.К., Ланкин В. З., Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика». 2001. 343 с.
- Кудряшов Ю.Б. Радиационная биофизика (ионизирующие излучения). // М.: Физматлит. 2004. 443 с.
- Лейнсоо Т.А., Абе X., Болдырев A.A. Карнозин и родственные соединения защищают двухцепочечную ДНК от окислительного повреждения. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2006. Т. 42. № 5. С. 453−457
- Маянский А.Н., МаянскийД.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. // Новосибирск: Наука. 1989. 123 с.
- Меныцикова Е.Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. // М.: Слово. 2006. 553 с.
- Новоселов В.И., Амелина С. Е., Кравченко И. Н., Новоселов C.B., Янин В. А., Садовников В. Б., Фесенко Е. Е. Роль пероксиредоксина в антиоксидантной системе органов дыхания. // Докл. РАН. 2000. Т. 375(6). С. 831−833
- Осипов А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Активированные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. Химии. 1990. Т. 31. С. 180−208.
- Пескин A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК. // Биохимия. 1997. Т.62(2). С.1571−1578
- Разумовский С.Д. Кислород элементарные формы и свойства. // М.: Химия. 1979
- Синицкая Н.С., Хавинсон В. Х. Роль пептидов в свободнорадикальном окислении и старении организма. // Успехи современной биологии. 2002. Т. 122(6). С. 557−568
- Трофимов A.B., Князькин И. В., Кветной И. М. Молекулярная биология нейроэндокринных клеток желудочно-кишечного тракта в моделях преждевременного старения. С.П.: Система. 2004. 158с
- Хавинсон В.Х., Анисимов С. В., Малинин В. В., Анисимов В. Н. Пептидная регуляция генома и старение.М.: Издательсьво РАМН. 2005. 208с
- Хавинсон В.Х., Морозов В. Г. Геропротекторная активность тималина и эпиталамина. // Успехи геронтол. 2002. Вып. 10. С. 74−84
- Чалисова Н.И., Пеннияйнен В. А., Ноздрачев А. Д. Регуляторные воздействия незаменимых и заменимых аминокислот на ткани селезенки и печени в органотипической культуре. // ДАН. 2003. Т. 393(2). С. 276−280
- Черников А.В., Брусков В. И. Образование активных форм кислорода в воде под действием тепла. // Доклады Академии Наук. 2002. Т. 384. С. 181−184
- Чистяков В.А., Корниенко И. В., Клецкий М. Е. Корниенко И.Е., Лисицын А. С., Новиков В. В. Супероксиддисмутирующая активность некоторых аминокислот в водных растворах. // Биофизика. 2005. Т. 50. вып. 4. С. 601−605
- Штаркман И.Н., Гудков С. В., Черников А. В., Брусков В. И. Образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в водных растворах L-аминокислот при воздействии рентгеновского излучения и тепла. // Биофизика. 2008. Т. 53, вып. 1, С. 5−13
- Штаркман И.Н., Гудков С. В., Черников А. В., Брусков В. И. Влияние аминокислот на образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в воде и 8-оксогуанина в ДНК при воздействии рентгеновского излучения. // Биохимия. 2008а.Т. 73. С. 576 586
- Alia, Mohanty P., Matysik J. Effect of proline on the production of singlet oxygen. // Amino Acids. 2001. Vol. 21. P. 195−200
- Alia, Saradhi P.P., Mohanty P. Proline in relation to free radical production in seedlings of Brassica juncea raised under sodium chloride stress. // Plant Soil. 1993. Vol. 155. P. 497 500.
- Armstrong D.A., Yu D., Rauk A. Oxidative damage to the glycyl alpha-carbon site in proteins: an ab initio study of the C-H bond dissociation energy and the reduction potential of the C-centered radical. // Can. J. Chem. 1996. Vol. 74. P. 1192−1199
- Arutyunova E.I., Danshina P.V., Domnina L.V., Pleten A.P., Muronetz V.I. Oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase enhances its binding to nucleic acids. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 307. P. 547−552
- Asadullina N. R., Usacheva A. M., Smirnova V. S., Gudkov S. V. Antioxidative and radiation modulating properties of guanosine-5'-monophosphate. // Nucleot. Nucleos. and Nucl. Acids. 2010. Vol. 29. P. 786−799
- Biaglow J.E., Varnes M.E., Epp E.R., Clark E.P., Tuttle S.W., Held K.D. Role of glutathione in the aerobic radiation response. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1989. Vol. 16. P. 1311−1314
- Block D.A., Yu D., Armstrong D.A., Rauk A. On the influences of secondary structure on the alpha-C-H bond dissocation energy of proline residues in proteins: a theoretical study. // Can. J. Chem. 1998. Vol. 76. P. 1042−1049
- Boldyrev A.A., Dupin A.M., Pindel E.V., Antioxidative properties of histidine-containing di peptides from skeletal muscles of vertebrates. // Comp. Biochem. Physiol. 1988. V. 89B. P. 245−250
- Bolton J.L., Trush M.A., Penning T.M., Dryhurst G., Monks T.J. Role of quinones in toxicology. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 135−160
- Bruskov V. I., Malakhova V., Masalimov Z. K., Chernikov A. V. Heat-indused formation of reactive oxygen species and 8-oxoguanine, a biomarker of damage to DNA. // Nucleic Acids Research. 2002. Vol. 30. P. 1354−1363
- Bump E.A., Brown J.M. Role of glutathione in the radiation response of mammalian cells in vitro and in vivo. // Pharmacol. Ther. 1990. Vol. 47. P. 117−136
- Buxton G.V., Greeenstock C.L., Helman W.P., Ross A.B. Critical review of rate constants for reactions of hydrated electrons, hydrogen atoms and hydroxyl radicals in aqueous solution. //J.Phys. Chem. Ref. 1988. Data 17. P. 513−886
- Cecarini V., Gee J., Fioretti E., Amici M., Angeletti M., Eleuteri A.M., Keller J.N. Protein oxidation and cellular homeostasis: emphasis on metabolism. // Biochimica et Biophysica acta. 2007. Vol. 1773. P. 93−104
- Chao C., Ma Y., Stadman E.R. Modification of protein surface hydrophobicity and methionine oxidation by oxidative systems. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1997. Vol. 94. P.2969−2974
- Chen C., Dickman M.B. Proline suppresses apoptosis in the fungal pathogen Colletotrichum trifolii. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. Vol. 102(9). P. 3459−3464
- Dakin H.D. The oxidation of amido acids with the production of substances of biological importance. //J. Biol. Chem. 1906. Vol. 1. P. 171−176
- Daly M.J. Death by protein damage in irradiated cells. // DNA Repair. 2012. Vol. 11. P. 12 -21
- Dastoor Z., Dreyer J.L. Potential role of nuclear translocation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in apoptosis and oxidative stress. // J. Cell. Sci. 2001. Vol. 114. P. 1643−1653
- Davies M.J. Reactive species formed on proteins exposed to singlet oxygen. // Photochem. Photobiol. Sci. 2004. Vol. 3. P. 17−25
- Davies M.J. The oxidative environment and protein damage. // Biochimica et Biophysica acta. 2005. Vol. 1703. P. 93−109
- Davies M.J., Fu S., Dean R.T. Protein hydroperoxides can give rise to reactive free radicals. // Biochem J. 1995. Vol. 305(2). P. 643−649
- Dean R.T., Fu S., Stacker R., Davies M.J. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation. // Biochem. J. 1997. Vol. 324. P. 1−18
- Du J., Gebicki J.M. Proteins are major initial cell targets of hydroxyl free radicals. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004. Vol. 36 11. P. 2334−2343
- Dubbelman T.M., de Goeij A.F., van Steveninck J. Photodynamic effects of protoporphyrin on human erythrocytes. Nature of the cross-linking of membrane proteins. //Biochim. Biophys. Acta. 19 785. Vol. 11. P. 141−151
- Easton C.J. Free-radical reactions in the synthesis of alpha-amino acids and derivatives. // Chem. Rev. 1997. Vol. 97. P. 53−82
- Eisenberg WC, Taylor K, Guerrero RR. Cytogenetic effects of singlet oxygen. // J Photochem. Photobiol. B. 1992. Vol. 16(3−4). P. 381−384
- Forman H.J., Maiorino M., Ursini F. Signaling functions of reactive oxygen species. // Biochemistry. 2010. Vol. 49. P. 835−842
- Fu S., Hick L.A., Sheil M.M., Dean R.T. Structural identification of valine hydroperoxides and hydroxides on radical-damaged amino acid, peptide, and protein molecules. // Free Radic. Biol. Med. 1995. Vol. 19. P. 281−292
- Fu S.L., Dean R.T. Structural characterization of the products of hydroxyl-radical damage to leucine and their detection on proteins. // Biochem. J. 1997. Vol. 324. P. 41−48
- Furukawa A., Hiraku Y., Oikawa S., Luxford C., Davies M. J., Kawanishi S. Guanine-specific DNA damage induced by gamma-irradiated histone. // Biochem. J. 2005. Vol. 388 3 .P. 813−818
- Gao J., Yin D.H., Yao Y., Sun H., Qin Z., Schoneich C., Williams T.D., Squier T.C. Loss of conformational stability in calmodulin upon methionine oxidation. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. P. 1115−1134
- Gebicki J.M. Protein hydroperoxides as new reactive oxygen species. // Redox Rep. 1997. Vol. 3.P. 99−110
- Gebicki S., Gebicki J.M. Crosslinking of DNA and proteins induced by protein hydroperoxides. // Biochem. J. 1999. Vol. 338. P. 629−636
- Gebicki S., Gebicki J.M. Formation of peroxides in amino acids and proteins exposed to oxygen free radicals. // Biochem. J. 1993. Vol. 289. P. 743−749
- Gebicki S., Gill K.H., Dean R.T., Gebicki J.M. Action of peroxidases on protein hydroperoxides. // Redox Rep. 2002. Vol. 7. P. 235−242
- Genet S., Kale R.K., Baquer N.Z. Effects of free radicals on cytosolic creatine kinase activities and protection by antioxidant enzymes and sulfhydryl compounds. // Mol. Cell. Biochem. 2000. Vol. 210. P. 23−28
- Gracanin M., Lam M.A., Morgan P.E., Rogers K.J., Hawkins C. L, Davies M.J. Amino acid, peptide, and protein hydroperoxides and their decomposition products modify the activity of the 26S proteasome // Free Radic Biol Med 2011. Vol. 50. P. 389 399
- Gudkov S. V., Gudkova 0., Y., Chernikov A. V., Bruskov V. I. Protection of mice against X-ray injuries by the post-irradiation administration of guanosine and inosine. // Int. J. Radiat. Biol. 2009. Vol. 85 2. P. 116−125
- Halliwell B., Gutteridge J.M. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease. // Biochem. J. 1984. Vol. 219. P. 1−14
- Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Caeruloplasmin and the superoxide radical. // Lancet. 1982. Vol. 2. P. 556−559
- Hamman B.L., Bittl J.A., Jacobus W.E., Allen P.D., Spencer R.S., Tian R., Ingwall J.S. Inhibition of the creatine kinase reaction decreases the contractile reserve of isolated rat hearts. // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269. P. 1030−1036
- Hampton M.B., Morgan P.E., Davies M.J. Inactivation of cellular caspases by peptide-derived tryptophan and tyrosine peroxides. // FEBS Lett. 2002. Vol. 527. P. 289−292
- Hassel B., Sonnewald U. Selective inhibition of the tricarboxylic acid cycle of GABAergic neurons with 3-nitropropionic acid in vivo. // J. Neurochem. 1995. Vol. 65. P. 1184−1191
- Hawkins C.L., Davies M.J. Generation and propagation of radical reactions on proteins. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. Vol. 504. P. 196−219
- Hawkins C.L., Pattison D.I., Davies M.J. Hypochlorite-induced oxidation of amino acids, peptides and proteins. // Amino Acids. 2003. Vol. 25. P. 259−274
- Hawkins C.L., Rees M.D., Davies M.J. Superoxide radicals can act synergistically with hypochlorite to induce damage to proteins. // FEBS Lett. 2002. Vol. 510. P. 4114
- Hirayama H., Tamaoka J., Horikoshi K. Improved immobilization of DNA to microwell plates for DNA-DNA hybridization. // Nucl. Acids Res. 1996. Vol. 24. P. 4098−4099
- Hogg P.J. Disulfide bonds as switches for protein function. // Trends Biochem. Sci. 2003. Vol. 28. P. 210−214
- Holmgren A. Antioxidant function of thioredoxin and glutaredoxin systems. // Antioxid. Redox Signal. 2000. Vol. 2. P. 811−820
- Holtzman D., Meyers R., Khait I., Jensen F. Brain creatine kinase reaction rates and reactant concentrations during seizures in developing rats. // Epilepsy Res. 1997. Vol. 27. P. 7−11
- Hoppe G., O’Neil J., Hoff H.F. Inactivation of lysosomal proteases by oxidized low density lipoprotein is partially responsible for its poor degradation by mouse peritoneal macrophages. // J. Clin. Invest. 1994. Vol. 94. P. 1506−1512
- Kanofsky J.R., Sima P. Singlet oxygen production from the reactions of ozone with biological molecules. //J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 9039−9042
- Keck R.G. The use of t-butyl hydroperoxide as a probe for methionine oxidation in proteins. // Anal. Biochem. 1996. Vol. 236. P. 56−62
- Kriegenburg F, Ellgaard L, Hartmann-Petersen R. Molecular chaperones in targeting misfolded proteins for ubiquitin-dependent degradation. // FEBS J. 2012. Vol. 279(4). P. 532−42
- Kiffin R., Bandyopadhyay U., Cuervo A.M. Oxidative stress and autophagy. // Antioxid. Redox Signal. 2006. Vol. 8. P. 152−162
- Kiffin R., Christian C., Knecht E., Cuervo A.M. Activation of chaperone-mediated autophagy during oxidative stress. // Mol. Biol. Cell. 2004. Vol. 15. P. 4829^1840
- Kindig C.A., Howlett R.A., Stary C.M., Walsh B., Hogan M.C. Effects of acute creatine kinase inhibition on metabolism and tension development in isolated single myocytes. // J. Appl. Physiol. 2005. Vol. 98. P. 541−549
- Kohen R., Yamamoto Y., Kundy K.S. Antioxidant activity of carnosine, homocarnosine, and anserine present in muscle and brain. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. Vol. 85. P. 3175−3179
- Kotiaho T., Eberlin M.N., Vainiotalo P., Kostiainen R. Electrospray mass and tandem mass spectrometry identification of ozone oxidation products of amino acids and small peptides. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2000. Vol. 11. P. 526−535
- Koyama S., Kodama S., Suzuki K., Matsumoto T., Miyazaki T., Watanabe M. Radiation-induced long-lived radicals which cause mutation and transformation. // Mutat. Res. 1998. Vol. 421(1). P. 45−54
- Kuhn D.M., Arthur R.E. 1-DOPA-quinone inactivates tryptophan hydroxylase and converts the enzyme to a redox-cycling quinoprotein. // Brain Res. Mol. 1999. Vol. 73. P. 78−84
- Kukreja R.S., Jesse R.L., Hess M.L. Singlet oxygen: A potential culprit in myocardial injuri? // Mol. Cell. Biochem. 1992. Vol. 111. P. 17−24
- Lass A., Suessenbacher A., Woolkart G., Mayer B. and Friedovich B. Functional and analytical evidence for scavenging of oxygen radicals by L-Arginine. // Mol. Pharmacol. 2002. Vol. 61. P. 1081−1088
- Levine R.L., Moskovitz J., Stadtman E.R. Oxidation of methionine in proteins: roles in antioxidant defense and cellular regulation. // IUBMB Life. 2000. Vol. 50. P. 301−307
- Levine R.L., Mosoni L., Berlett B.S., Stadtman E. Methionine residues as endogenous antioxidants in proteins. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996. Vol. 93. P. 15 036−15 040
- Levine R.L., Wehr N., Williams J.A., Stadtman E.R., Shacter E. Determination of carbonyl groups in oxidized proteins. // Methods Mol. Biol. 2000a. Vol. 99. P. 15−24
- Lieber M.R. The mechanism of double-strand DNA break repair by the nonhomologous DNA end joining pathway. // Annu. Rev. Biochem. 2010. Vol. 79. P. 181 211
- Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. // J Biol Chem 1951−193:265−275
- Luo S., Levine R.L. Methionine in proteins defends against oxidative stress. // FASEB J. 2009. Vol. 23(2). P. 464−472
- Luxford C., Dean R.T., Davies M.J. Induction of DNA damage by oxidised amino acids and proteins. // Biogerentology. 2002. Vol. 3. P. 95−102
- Luxford C., Dean R.T., Davies M.J. Radicals derived from histone hydroperoxides damage nucleobases in RNA and DNA. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 665−672
- Luxford C., Morin B., Dean R.T., Davies M.J. Histone HI- and other protein- and amino acid-hydroperoxides can give rise to free radicals which oxidize DNA. // Biochem. J. 1999. Vol. 344. P. 125−134
- Luxford C., Roger T.D., Davies M.J. Radicals derived from histone hydroperoxides damage nucleobases in RNA and DNA. // Chem. Res. 2000. Vol. 13. P. 665−672
- Ly A., Tran N.Q., Ward J.F., Milligan J.R. Repair of oxidative Guanine Damage in Plasmid DNA by indoles involves proton transfer between complementary bases. // Biochem. 2006. Vol. 43. P. 9098−9104
- Lynch R.E., Fridovich I. Effects of superoxide on the erythrocyte membrane. // J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253(6). P. 1838−1845
- Mallet R.T., Squires J.E., Bhatia S., Sun J. Pyruvate restores contractile function and antioxidant defenses of hydrogen peroxide-challenged myocardium. // J. Mol. Cell. Cardiol. 2002. Vol. 34. P. 1173−1184
- Manevich Y., Held K.D., Biaglow J.E. Coumarin-3-carboxylic acid as a detector for hydroxyl radicals generated chemically and by gamma radiation. // Radiation Research. 1997. Vol. 148. P. 580−591
- Mashima R., Yoshimura S., Yamamoto Y. Reduction of lipid hydroperoxides by apolipoprotein B-100. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. Vol. 259. P. 185−189
- McFarland G.A., Holliday R. Retardation of the senescence of cultured human diploid fibroblasts by carnosine. // Exp. Cell. Res. 1994. Vol. 212. P 167−175
- Meyer H, Bug M, Bremer S. Emerging functions of the VCP/p97 AAA-ATPase in the ubiquitin system. //Nat Cell Biol. 2012. Vol. 14(2). P. 117−23
- McCord J.M., Russell W.J. Inactivation of creatine phosphokinase by superoxide during reperfusion injury. // Basic Life Sci. 1988. Vol. 49. P. 869−873
- Midden W.R., Dahl T.A. // Biological inactivation by singlet oxygen: distinguishing 02 (Hg) // Biochim. et Biophys. Acta. 1992. Vol. 1117. P. 216−222
- Midorikawa K, M urata M, K awanichi S. H istone peptide AKRHRK enhances H202-induced DNA damage and alters its site specifi city. // Biochim. Biophys. Res. Commun. 2005. Vol. 333. P. 1073- 1077
- Milligan J.R., Aguilera J.A., Ly A., Tran Q., Hoang 0., Ward J.F. Repair of oxidative DNA damage by amino acids. // NAR. 2003. Vol. 31. № 21. P. 6258−6263
- Milligan J.R., Tran Q., Ly A., Ward J.F. Peptide repair of oxidative DNA damage. // Biochemistry. 2004. Vol. 43. P. 5102−5108
- Mohsenin V., Gee J.L. Oxidation of alpha 1-protease inhibitor: role of lipid peroxidation products. // J. Appl. Physiol. 1989. Vol. 66. P. 2211−2215
- Morgan P.E., Dean R.T., Davies M.J. Inhibition of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by peptide and protein peroxides generated by singlet oxygen attack. // Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269. P. 1916−1925
- Morgan P.E., Dean R.T., Davies M.J. Protective mechanisms against peptide and protein peroxides generated by singlet oxygen. // Free Radic. Biol. Med. 2004. Vol. 36. P. 484 496
- Morin B., Davies M.J., Dean R.T. The protein oxidation product 3,4-dihydroxyphenylalanine DOPA mediates oxidative DNA damage. // Biochem. J. 1998. Vol. 330. P. 1059−1067
- Murrell G., Bromley F.N. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals. Biochem. J. 1990. Vol. 265. P. 659−665
- Nauser T., Schoneich C. Thiyl radicals abstract hydrogen atoms from the alpha C-H bonds in model peptides: absolute rate constants and effect of amino acid structure. // J. Am. Chem. Soc. 2003. Vol. 125. P. 2042−2043
- Neta P., Grodkowski J., Ross A.B. Rate constants for reactions of aliphatic carbon-centered radicals in aqueous solution. // J. Phys. Chem. Ref. 1966. Data 25 P. 709−1066
- Neta P., Huie R.E., Ross A.B. Rate constants for reactions of peroxyl radicals in fluid solutions. // J. Phys. Chem. Ref. 1990. Data 19. P. 413−513
- Neuzil J., Gebicki J.M., Stacker R. Radical-induced chain oxidation of proteins and its inhibition by antioxidants. // Biochem. J. 1993. Vol. 293. P. 601−606
- Nielsen H.K., Loliger J., Hurrell R.F. Reactions of proteins with oxidizing lipids: Analytical measurements of lipid oxidation and of amino acid losses in a whey proteinmethyl linolenate model system. // Br. J. Nutr. 1985. Vol. 53. P. 61−73
- Nulton-Persson A.C., Szweda L.I. Modulation of mitochondrial function by hydrogen peroxide. Hi. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 23 357−23 361
- Olsen C., Rustad A., Fonnum F., Paulsen R.E., Hassel B. 3-Nitropropionic acid: an astrocyte-sparing neurotoxin in vitro. // Brain Res. 1999. Vol. 850. P. 144−149
- Orlowski M., Wilk S. Catalytic activities of the 20 S proteasome, a multicatalytic proteinase complex. // Arch. Biochem. Biophys. 2000. Vol. 383. P. 1−16
- Ostdal H., Davies M. J., Andersen H. J. Reaction between protein radicals and other biomolecules. // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 201−209
- Pacifici R.E., Salo D.C., Davies K.J. Macroxyproteinase M.O.P.: a 670 kDa proteinase complex that degrades oxidatively denatured proteins in red blood cells. // Free Radic. Biol. Med. 1989. Vol. 7. P. 521−536
- Padmaja S., Squadrito G.L., Lemercier J.N., Cueto R., Pryor W.A. Rapid oxidation of dl-selenomethionine by peroxynitrite. // Free Radic. Biol. Med. 1996. Vol. 21. P. 317−322
- Park E.M., Thomas J.A. S-thiolation of creatine kinase and glycogen phosphorylase b initiated by partially reduced oxygen species. // Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 964. P. 151−160
- Pietraforte D., Minetti M. Direct ESR detection of peroxynitriteinduced tyrosine-centered protein radicals in human blood plasma. // Biochem. J. 1997. Vol. 325. P. 675 684
- Pryor W.A., Jin X., Squadrito G.L. One- and two-electron oxidations of methionine by peroxynitrite. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1994. Vol. 91. P. 11 173−11 177
- Rahmanto A.S., Morgan P.E., Hawkins C.L., Davies M.J. Cellular effects of photogenerated oxidants and long-lived, reactive, hydroperoxide photoproducts. // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 49 10. P. 1505−1515
- Rahmanto A.S., Morgan P.E., Hawkins C.L., Davies M.J. Cellular effects of peptide and protein hydroperoxides. // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 48 8. P. 1071−1078
- Reid D.L., Armstrong D.A., Rauk A., Sonntag C. H-atom abstraction by thiyl radicals from peptides and cyclic dipeptides. A theoretical study of reaction rates. // Phys. Chem. 2003. Vol. 5. P. 3994−3999
- Roche M., Rondeau P., Singh N. R., Tarnus E., Bourdon E. The antioxidant properties of serum albumin. // FEBS Letters. 2008. Vol. 582. P. 1783−1787
- Rodriguez H., Valentine M.R., Holmquist G.P., Akman S.P., Termini J. Mapping of peroxyl radical induced damage on genomicDNA. // Biochemistry. 1999. Vol. 38. P. 16 578 16 588
- Ross S.M., Sabri M.I., Spencer P. S. Action of acrylamide on selected enzymes of energy metabolism in denervated cat peripheral nerves. // Brain Res. 1985. Vol. 340. P. 189−191
- Lee S.M., Huh T.L., Park J.W., Inactivation of NADP + -dependent isocitrate dehydrogenase by reactive oxygen species, Biochimie 83 2001 1057−1065.
- Schmalhausen E.V., Pleten A.P., Muronetz V.I. Ascorbate-induced oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 308. P. 492196
- Schoneich C., Bonifacic M., Asmus K.D. Reversible H-atom abstraction from alcohols by thiyl radicals: determination of absolute rate constants by pulse radiolysis. // Free Radic. Res. Commun. 1989. Vol. 6. P. 393105
- Schoneich C., Pogocki D., Hug G.L., Bobrowski K. Free radical reactions of methionine in peptides: mechanisms relevant to beta-amyloid oxidation and Alzheimer’s disease. // J. Am. Chem. Soc. 2003. Vol. 125. P. 13 700−13 713
- Schoneich C., Yang J. Oxidation of methionine peptides by Fenton systems: the importance of peptide sequence, neighbouring groups and EDTA. // J. Chem. Soc. 1996. Vol. 2. P. 915- 924
- Schoneich C. Cysteine residues as catalysts for covalent peptide and protein modification: a role for thiyl radicals? // Biochem Soc Trans. 2011 Vol. 39(5). P. 1254−1259
- Sharov V.S., Ferrington D.A., Squier T.C., Schoneich C. Diastereoselective reduction of protein-bound methionine sulfoxide by methionine sulfoxide reductase. // FEBS Lett. 1999. Vol. 455. P. 247−250
- Sharov V.S., Schoneich C. Diastereoselective protein methionine oxidation by reactive oxygen species and diastereoselective repair by methionine sulfoxide reductase. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 29. P. 986−994
- Shen H.R., Spikes J.D., Kopecekova P., Kopecek J. Photodynamic crosslinking of proteins: I. Model studies using histidine- and lysinecontaining N-2-hydroxypropyl methacrylamide copolymers. // J. Photochem. Photobiol. 1996. Vol. 34. P. 203−210
- Shen H.R., Spikes J.D., Kopeckova P., Kopecek J. Photodynamic crosslinking of proteins: photocrosslinking of a model proteinribonuclease A. // J. Photochem. Photobiol. 1996. Vol. 35. P. 213−219
- Shen H.R., Spikes J.D., Smith C.J., Kopecek J. Photodynamic cross-linking of proteins: IV. Nature of the His-His bond’s formed in the rose bengal-photosensitized cross-linking of N-benzoyl-lhistidine. // J. Photochem. Photobiol. 2000. Vol. 130. P. 1−6
- Shtarkman I.N., Gudkov S.V., Chernikov A.V., Bruskov V.I. Effect of amino acids on X-ray-induced hydrogen peroxide and hydroxyl radical formation in water and 8-oxoguanine in DNA // Biochemistry (Moscow) 2008. Vol. 73. P. 470 478
- Simpson J.A., Narita S., Gieseg S., Gebicki S., Gebicki J.M., Dean R.T. Long-lived reactive species on free-radical-damaged proteins. // Biochem. J. 1992. Vol. 282. P. 621— 624
- Sirove r M.A. Role of the glycolytic protein, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, in normal cell function and in cell pathology. // J. Cell. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 133— 140
- Sohal R.S., Svenson I., Brunk U.T. Hydrogen peroxide production by liver mitochondria in different species. // Mech. Ageing and Develop. 1990. Vol. 53. P. 209−215
- Spector D., Etienne F., Brot N., Weissbach H. New membraneassociated and soluble peptide methionine sulfoxide reductases in Escherichia coli. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 302. P. 284−289
- Stachowiak O., Dolder M., Wallimann T., Richter C. Mitochondrial creatine kinase is a prime target of peroxynitrite-induced modification and inactivation. // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 16 694−16 699
- Stadtman E.R. Oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins by radiolysis and by metal-catalyzed reactions. // Annu. Rev. Biochem. 1993. Vol. 62. P. 797 821
- Stadtman E.R., Berlett B.S. Reactive oxygen-mediated protein oxidation in aging and disease. // Chem. Res. Toxicol. 1997. Vol. 10. P. 485−494
- Stone J.R., Yang S. Hydrogen peroxide: a signaling messenger // Antioxid Redox Signal. 2006. Vol. 8. P. 243 270
- Sundqvist T. Bovine aortic endothelial cells release hydrogen peroxide. // J. Cell Physiol. 1991. Vol. 148. P. 152−156
- Suzuki Y.J., Edmondson J.D., Ford G.D. Inactivation of rabbit muscle creatine kinase by hydrogen peroxide. // Free Radic. Res. Commun. 1992. Vol. 16. P. 131−136
- Takenaka A., Annaka H., Kimura Y., Aoki H., Igarashi K. Reduction of paraquat-induced oxidative stress in rats by dietary soy peptide. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. Vol. 67(2). P. 278−283
- Terman A., Brunk U.T. Lipofuscin. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004. Vol. 36. P. 14 001 404
- Terman A., Brunk U.T. Lipofuscin: mechanisms of formation and increase with age. // Apmis. 1998. Vol. 106. P. 265−276
- Torrielli M.V., Dianzani M.U. Free radicals in inflammatory disease. // Free Radicals in Molecular Biology, Aging and Disease. N.Y.: Raven Press. 1984. P. 355−379
- Tretter L., Adam-Vizi V. Inhibition of Krebs cycle enzymes by hydrogen peroxide: a key role of alpha.-ketoglutarate dehydrogenase in limiting NADH production under oxidative stress. // J. Neurosci. 2000. Vol. 20. P. 8972−8979
- Ueno A., Vannais D., Lenarczyk M., Waldren C. A. Ascorbate, added after irradiation, reduces the mutant yield and alters the spectrum of CD59- mutations in A L cells irradiated with high LET carbon ions. // J. Radiat. Res. 2002. Vol. 43. P. 245−249
- Walsh M., Stevens F.C., Oikawa K., Kay C.M. Circular dichroism studies on Ca2±dependent protein modulator oxidized with N-chlorosuccinimide. // Biochemistry. 1978. Vol. 17. P. 3928−3930
- Ward J.F. DNA damage produced by ionizing radiation in mammalian cells: identities, mechanisms of formation and reparability. // Progr. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 1988. Vol. 35. P.95−125
- Watts Z.I., Easton C.J. Peculiar stability of amino acids and peptides from a radical perspective. //J. Am. Chem. Soc. 2009. Vol. 131. P. 11 323 11 325
- Wendel A. Enzymes acting against reactive oxygen. // Enzymes: Tools and Targets. 1988. P. 161−167
- Wentworth P. (Jr.), Jones L.H., Wentworth A.D., Zhu X., Larsen N.A., Wilson I.A., Xu X., Goddard W.A., III, Janda K.D., Es moser A., Leruer R.A. Antibody catalysis of the oxidation of water. Science. 2001. Vol. 293. P. 1806−1811
- Wilkinson F., Helman W.P., Ross A.B. Rate constants for the decay and reactions of the lowest electronically excited state of molecular oxygen in solution. An expanded and revised compilation. // J. Phys. Chem. Ref. 1995. Data 24. P. 663−1021
- Winterbourn C.C., Buss H. Protein carbonyl measurement by enzyme-linked immunosorbent assay. // Methods Enzymol. 1999. Vol. 300. P. 106−111
- Winterbourn C.C., Kettle A.J. Biomarkers of myeloperoxidasederived hypochlorous acid. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 29. P. 403−409
- Witting P.K., Mauk A.G. Reaction of human myoglobin and H202. Electron transfer between tyrosine 103 phenoxyl radical and cysteine 110 yields a protein-thiyl radical. // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 16 540−16 547
- Wolosker H., Panizzutti R., Engelender S. Inhibition of creatine kinase by S-nitrosoglutathione. // FEBS Lett. 1996. Vol. 392. P. 274−276
- Yuan G., Kaneko M., Masuda H., Hon R.B., Kobayashi A., Yamazaki N. Decrease in heart mitochondrial creatine kinase activity due to oxygen free radicals. // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1140. P. 78−84
- АФК активные формы кислорода ДЖРБ — долгоживущие радикалы белка ПОЛ — перекисное окисление липидов ОН~ - гидроксильный ион ОН* - гидроксильный радикал 02*" - супероксид-анион радикал 102 — синглетный кислород
- ABTS 2,2'-Azino-bis (3-ethylbenz-thiazoline-6-sulfonic acid) ИФА — иммуноферментный анализ Guo — гуанозин Ino — инозин
- ККК- кумарин-3-карбоновая кислота
- ОН-ККК 7-гидроксикумарин-З-карбоновая кислота
- ПХЭ полихроматофильные эритроциты1. МЯ микроядра
- ЭПР электронный парамагнитный резонанс
- DOPA дигидроксифенилаланин1. ХЛ хемилюминесценция
- БСА бычий сывороточный альбумин
- КСА крысиный сывороточный альбумин