Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана
Диссертация
Наличие в организме достаточно тонких и надежных механизмов контроля протеолиза позволяет обеспечить его максимальную эффективность и высокую избирательность. Считают, что в организме имеется система биологических регуляторов (цитомединов), осуществляющих перенос специфической информации, необходимой для нормального функционирования клеточных популяций. Некоторые из них представляют собой… Читать ещё >
Содержание
- Глава 1. Обзор литературы
- 1. 1. Эффективность действия сериновых протеиназ и их роль в регуляции белкового обмена
- 1. 1. 1. Строение активного центра и структура фермент-субстратных комплексов
- 1. 1. 2. Регуляция белкового обмена и контроль протеолиза
- 1. 2. Филогенетические аспекты взаимосвязи структуры и свойств сериновых протеиназ
- 1. 3. Сериновые протеиназы рыб
- 1. 3. 1. Локализация и секреция
- 1. 3. 2. Выделение, молекулярные и каталитические свойства
- 1. 4. Панкреатические сериновые протеиназы морских беспозвоночных
- 1. 5. Общие свойства металлозависимых коллагенолитических протеиназ
- 1. 6. Методы выделения сериновых протеиназ
- 1. 6. 1. Традиционные способы получения комплексных препаратов и индивидуальных ферментов
- 1. 6. 2. Аффинная хроматография и ее применение для выделения и исследования трипсина и химотрипсина
- 1. 7. Иммобилизация и стабилизация ферментов
- 1. 7. 1. Модификация водорастворимыми полимерами
- 1. 7. 2. Иммобилизация на носителях смешанного типа
- 1. 7. 3. Стабилизация ферментов в водно-органических системах
- 1. 7. 4. Стабилизация в системах с твердыми фазами
- 1. 7. 5. Иммобилизованные ферменты как лекарственные средства
- 1. 1. Эффективность действия сериновых протеиназ и их роль в регуляции белкового обмена
- 2. 1. Биологические материалы и реактивы
- 2. 2. Методы анализа химического состава
- 2. 3. Методы определения активности протеолитических ферментов
- 2. 3. 1. Определение активности с использованием растворимых белковых субстратов
- 2. 3. 2. Определение активности с использованием нерастворимых белковых субстратов
- 2. 4. Определение эстеразной активности
- 2. 5. Определение амидазной активности
- 2. 6. Метод гель-фильтрации, определение молекулярной массы
- 2. 7. Метод электрофореза, определение молекулярной массы
- 2. 8. Ионообменная хроматография
- 2. 9. Аффинная хроматография
- 2. 10. Синтез аффинных сорбентов
- 2. 10. 1. Активация сорбентов с помощью бромциана
- 2. 10. 2. Использование глутарового альдегида
- 2. 10. 3. Применение карбодиимидов
- 2. 10. 4. Радиационно-химический метод активации целлюлозы
- 2. 10. 5. Синтез сополимера силохрома и поливинилового спирта
- 2. 11. Иммобилизация ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника
- 2. 12. Иммобилизация в альгинатных гелях
- 2. 13. Статистическая обработка
- 3. 1. Протеолитическая активность панкреатической ткани гидробионтов
- 3. 2. Состав изоформ трипсинов и химотрипсинов
- 3. 3. Молекулярная масса трипсинов и химотрипсинов
- 3. 4. Классификация панкреатических сериновых протеиназ гидробионтов
- 4. 1. Применение ультрафильтрационной технологии для получения комплексных препаратов панкреатических протеиназ
- 4. 1. 1. Очистка экстракта с использованием адсорбентов
- 4. 1. 2. Ультрафильтрация
- 4. 1. 3. Сравнительный анализ предлагаемых и известных ранее методов
- 4. 2. Использование метода аффинной хроматографии для очистки и выделения трипсина и химотрипсина
- 4. 2. 1. Аффинные сорбенты для очистки трипсина и химотрипсина, содержащие природные высокомолекулярные ингибиторы
- 4. 2. 2. Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов аминокислоты и их производные
- 4. 2. 3. Аффинные сорбенты для выделения анионных форм трипсина и химотрипсина
- 4. 2. 3. 1. Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов 1,6 гексаметилендиамин
- 4. 2. 3. 2. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда гетероауксин
- 4. 2. 3. 3. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда бензоил-s-аминокапроновую кислоту-гексаметилендиамин
- 4. 2. 4. Концентрирование белковых фракций и удаление элтоэнтов
- 5. 1. Гидролиз белков панкреатическими ферментными системами различного происхождения
- 5. 1. 1. Кинетика гидролиза белковых субстратов
- 5. 1. 2. Молекулярный состав гидролизатов
- 5. 1. 3. Состав свободных аминокислоте ферментативных гидролизатах
- 5. 2. Гидролиз коллагена: вклад отдельных протеиназ и влияние различных факторов
- 5. 3. Субстратная специфичность гидролиза низкомолекулярных субстратов
- 5. 4. Ингибиторная специфичность панкреатических сериновых протеиназ
- 5. 4. 1. Взаимодействие с низкомолекулярными обратимыми ингибиторами
- 5. 4. 2. Взаимодействие с природными белковыми ингибиторами
- 5. 4. 3. Взаимодействие с необратимыми ингибиторами
- 5. 4. 4. Взаимодействие протеолитических ферментов с пептидными иммунорегулято рами, очистка и выделение ингибиторов
- 5. 4. 4.1. Сравнительный анализ ингибиторных свойств иммуномодуляторов
- 5. 4. 4. 2. Аффинная хроматография пептидных ингибиторов
- 5. 4. 4. 3. Некоторые свойства пептидных ингибиторов
- 6. 1. Адсорбционная иммобилизация на неорганических матрицах
- 6. 2. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника
- 6. 3. Иммобилизация протеолитических ферментов в среде альгинатных гелей
- 7. 1. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием препаратов различной специфичности
- 7. 2. Применение ферментов для обработки мясного сырья
- 7. 3. Применение ферментных препаратов для обработки икры
- 7. 4. Производство питательных сред на основе рыбного сырья
- 7. 4. 1. Ферментативный гидролиз белковых субстратов для получения питательных сред
- 7. 4. 2. Использование аминопептидного концентрата для получения питательных сред
- 7. 5. Использование протеолитических ферментных препаратов в качестве ростостимулирующих кормовых добавок
- 7. 5. 1. Гидролиз комбикормов и их составных частей
- 7. 5. 2. Эффективность использования ферментных препаратов в рационе свиней
- 7. 5. 3. Испытания ферментной добавки в рационах телят
- 7. 5. 4. Испытания ферментных препаратов при выращивании бройлеров
- 7. 5. 5. Использование протеолитических ферментов при выращивании молоди
Список литературы
- Абдумаликов А.Х., Хасанов X., Мадьяров Ш. Р., Рахимов М. М. Изучение активации амилоризина Г10х силикагелем // Приклад, биохимия и микробиол. -1977. Т. 13. № 5. — С. 692−695.
- Александров С.Л. Эффективность протеолитических ферментов // Биоорган, химия, 1994. Т. 20. № 2. — С. 126 -133.
- Аминина Н.М., Подкорытова А. В. Альгинаты- состав, свойства, применение // Владивосток: Известия ТИНРО, 1995. Т. 118. — С. 130−137.
- Антонов В.К. Химия протеолиза // М.: Наука, 1991, 286 с.
- Аюшин Н.Б., Колодзейская М. В., Кудинов С. А. и др. Способ очистки протеолитического комплекса. А.С. 1 219 645 СССР МКИ 4 С 12 N 9/76 Б.И. -1986. № 11
- Барнард Е. Пищеварение / Сравнительная физиология животных под ред. Л. Проссер. М., 1977. Т. 1. — 409 с.
- Бендикене В., Пеелякас И., Веса В. Хроматография сериновых протеаз на хитине и его производных // Прикл.биохим.и микробиол.-1981.- Т.П. N3.-0. 441−447
- Беседнова Н.Н., Гажа А. К., Эпштейн Л. М., и др. Действие пептида изоптических ганглиев моллюсков на функциональную активность макрофагов //
- Антибиотики и химиотерапия -1996. Т. 41. № 1. — С. 7−11
- Березин И.В., Антонов В. К., Мартинек К. Иммобилизованные ферменты. М.: МГУ, 1976, -т. 1−2. -234 с.
- Березин И.В. Применение иммобилизованных ферментов// Итоги науки и техники. Серия Биотехнология. М.: Изд-во ВИНИТИ. -1986. Т. 6. — 300 с.
- Берзиня-Берзите Р., Кирсис В., Эпштейн Л., Акулин В., Колодзейская М., Пивненко Т., Кудинов С., Неймане С., Диденко А. Способ получения протеолитического комплекса // Авт.свид.СССР N1198954 от 15.06.83.
- Берзиня-Берзите Р.В., Вина И. А., Эпштейн Л. М., Пивненко Т. Н. и др. Способполучения комплекса протеолитических ферментов A.C. № 1 378 384. ДСП. 1983
- Введение в прикладную энзимологию под ред. И. В. Березина и К. Мартинека. М.:МГУ.- 1982.-384 с.
- Веса В.Г. Биоспецифическая хроматография протеаз // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. Т. 14 № 5. — С. 629−651.
- Веревка C.B., Колодзейская М. В. Гидрофобные взаимодействия сериновых протеиназ с низкомолекулярными соединениями: частичное вытеснение субстратом эффектора из активированного фермента// Укр. биохим. журн.1992. Т. 64, № 5, — С. 100−103
- Веревка C.B. Кинетические особенности 82'-стимуляции а-химотрипсина // Укр.биохим. журнал -1996. Т. 67, № 3. — С. 36−41
- Виняр Т.Н., Калиниченко Т. П., Слуцкая Т. Н., Активность мышечных протеиназ как показатель способности рыб к тендеризации в соленом виде // Известия ТИНРО. 1995. — Т.118. — С. 105−110
- Головлев В.И. Способ получения коллагеназы. Патент СССР № 46 533 302 13.28.473 от 28.02.89.
- Головлев В.И. Способ приготовления икры рыб. Патент РФ № 1 625 249, Кл. А 231 1/328, 1991, Б.Н. № 3.
- Голубев В.Н., Цинуклидзе А. Д. Технологические процессы мембранного разделения в пищевой промышленности // Известия вузов. Пищевая технология, 1988. № 3. — С. 15−21.
- Гомазков O.A. Функциональная биохимия регуляторных пептидов М.: Наука, 1993. 160 с.
- Диденко А.П., Боровская Г. А., Лаврова H.A., Янчук В. Г. Принципы технологии комплексной переработки дальневосточных тюленей //
- Владивосток: Известия ТИНРО. 1986. — С. 14−20.
- Диков М.М., Осипов А. П., Егоров А. М. и др. Повышение стабильности формиатдегидрогеназы при ковалентном присоединении к водорастворимому сополимеру 4-винилпирролидона и акролеина // Биоорган, химия 1979. — Т. 5. № 1.- С. 126−134
- Диксон М., Уэбб Р. Ферменты // М.: Мир. 1982, Т. 2. — 520 с.
- Дунаевский Я.Е., Павлюкова Е. Б., Белозерский М.А, Свойства ингибиторов трипсина и сериновых протеиназ микромицетов, выделенных из семян гречихи// Биоорганическая химия. 1994. — Т.20, № 3. — С. 297−302
- Дытнерский Ю.И. Мембранные процессы разделения жидких смесей М.: Химия, 1975 229 с.
- Егоров А.М. Иммобилизация протеаз карбодиимидным методом на органоминеральных носителях // Труды Таллин. Политех. Института 1982. № 526. — С. 23−29
- Зинченко А.А., Румш Л. Д., Антонов В. К. // Биоорган, химия, 1976, Т. 2. № 6 -С. 803−810
- Каверзнева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз // Прик ладная биохимия и микробиолог. -1971.- Т.7 N2.- С.225−228
- Кадырова 3., Совершенствование технологии переэтерификации липидов. Автореферат диссертации на соискание степени кандидата биолигических наук. Ташкент, ТашГУ. -1984.
- Казанская И.Ф., Кост О. А Модификация трипсина водорастворимым полиэтиленимином // Биоорг. химия 1975.- Т. 1. № 9. — С. 1332−1338
- Кизиветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения. М.: Пищ. пром-ть. 1973.-423 с.
- Касьяненко Ю.И., Эпштейн Л. М. Получение и свойства производных ДНК из молок лососевых // Владивосток: Известия ТИНРО- 1996.- Т. 120. С. 1−7
- Кетлинский С. А, Симбирцев АС., Воробьев АА Эндогенные иммуномодулягоры. С-Петербург: Гиппократ 1992. 165 с.
- Климова О. А, Ведищева Ю. В., Стронгин АЯ. Выделение и характеристика коллагенолитических ферментов из гепатопанкреаса краба-стригуна
- Chionoccaes opilio // ДАН АН СССР, 1991.- T. 317. № 2. С. 482−484
- Ковалев H.H., Пивненко Т. Н., Эпштейн Л. М. Способ приготовления икры / Патент РФ № 20 433 738 -1992. БИ № 26 — 1995
- Кожемякин JI.A. Биохимические механизмы действия цитомединов // Сб. тезисов докладов координационного совещания «Цитомедины. Функции в организме. Использование в клинической практике». Томск -1986. С. 78−79
- Колодзейская М.В. Сериновые протеиназы низших позвоночных // Укр. биохим. журн. 1986. — Т. 58. № 2. — С. 90−104
- Колодзейская М.В., Аюшин Н. Б., Маленьких Л. Б., Эпштейн JI.M. Сравнительное изучение протеиназ морских животных // Эволюц. биохимия и физиология -1984. Т. 20 № 5. — С. 467−473
- Колодзейская М.В., Веревка C.B. Сравнительное исследование свойств сериновых протеиназ низших и высших позвоночных // Укр. биохим. журн. -1990.-Т. 62. № 6.-С. 31−37
- Колодзейская М.В., Веревка C.B. Гидрообные взаимодействия а-химотрипсина с низкомолекулярными соединениями // Укр. биохим. журн. -1990. -Т. 62. № 5. -С. 3−14
- Комиссарова AJL, Якубович B.C., Толстых П. И., Скокова И. Ф., Вирник А. Д., Получение пористого материала на основе альгиновой кислоты, содержащей иммобилизованный террилитин И Антибиотики и химиотерапия 1988.- Т. 33. № 10. — С. 735−739
- Крупянко Р.И. Возможности использования векторного метода представления ферментативных реакций в анализе данных ингибирования ферментов // Прикладная биохимия и микробиол. -1996. Т. 32. № 1. — С. 155−164
- Кузник Б.И., Морозов В. Г., Хавинсон В. Х., Цитомедины и их роль в регуляции физиологических функций // Успехи совр. биол. 1995.-Т. 115. № 3. — С. 353 360
- Кудинов С. А, Колодзейская М. В., Маленьких Л. Б., Коноплич Л. А., Аюшин Н. Б. Получение и исследование ферментных препаратов поджелудочнойжелезы кита // Прикл. биохим. и микробиол. 1986 — Т. 22. № 1. — С. 53−58
- Кудинов С. А., Мелешевич А. П., Колозейская М. В., Пивненко Т. Н. Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология
- Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка, 1985. -С. 150−152
- Кулаев Н.С., Соловьева Н. И., Калебина Т. С., Руденская Т. Н., Нурминская М. В. // Докл. АН СССР. 1988. — Т. 303. — С. 499−503
- Купина Н.М., Поваяева Н. Т., Стародубцева Н. Б., Иванькова И.Н.
- Способ получения соленой зернистой икры из свежих и мороженых ястыков рыб. Патент РФ № 2 060 669, 1992 г., Б.И. 1996. — № 15
- Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. 240 с.
- Лавренова Г., Руденская Г. Н. Аффинная хроматография протеиназ /
- Химия протеолитических ферментов. Материалы 2-го Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов, 9−10 окт. 1979 г., Углич, 1979. С. 8−15
- Локшина Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов // Биоорган, химия. 1994. — Т. 20. — С. 134−142
- Малахова Э.А., Курганов Б. И., Левашов A.B., Березин И. В., Мартинек К. Новый подход к изучению ферментативных реакций с участием нерастворимых в воде субстратов // Докл. АН СССР 1983.- Т. 270. — С. 474−477
- МаськоА.А, Морозова A.A., Лыга H.A., Галушко H.A. Иммобилизация трипсина на углеволокнистых носителях, различающихся текстурой, пористостью и химией поверхности // Прикл. биохим.микробиол. 1992. — Т. 28 № 2. -С. 211−216
- Мелешевич А.П. Методы радиационной химии в производстве и модификации бумаги // М.: Энергоатомиздат, 1983, 52 с.
- Методические указания по применению физико-химических методов контроля питательных сред // М.: Минздрав СССР, 1977. 11 с.
- Мишунин И.Ф., Галич И. Ф., Пивненко Т. Н., Эпштейн Л.М.
- Кормовая добавка из отходов морепродуктов // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «БАВ гидробионтов новые лекарственные, лечебно-профилактические и технические препараты» Владивосток — 1991-С. 14−15
- Моисеев П.А., Азизова М. А., Куранова И. И., Ихтиология М.: Легкая и пищевая промышленность, 1983. 383 с.
- Мосолов В.В., Кротова Л. И., Соколова Е.В.
- Ацилтрипсины, Очистка методом аффинной хроматографии и взаимодействие с белками ингибиторами// ДАН СССР. — 1974. — Т. 25. № 2. — С. 470−473
- Мосолов В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биологич. химии -1988. Т. 28, — С. 125−144
- Мосолов В. В Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, 414 с.
- Наседкин A.B., Роль Л. Н., Я куш Е.В., Пивненко Т. Н. и другие.
- Влияние температуры на изменение миофибриллярных белков и свободных аминокислот в фарше сурими под воздействием эндо- и экзогенных протеиназ // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. — Т. 118, — С. 54−67
- Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот М.: Наука, 1985, 236 с.
- Патент США N 4 378 435 Method of enzymes immobilization on the solide surface / Tokazhi K., Jabishita Ja.(цит. по РЖ Физ. хим. биол. и биотехнол., 1980, № 3, Е381П)
- Патент США N 4 206 259 Solid supports for enzymes immobilization /
- Rohbah R.P., Lake F.I., Levy J., Bich D.F. (цит. по РЖ Биол. химия, 1980, № 23, Ф489П)
- Пивненко Т.Н., Кудинов С. А., Эпштейн Л. М., Колодзейская М.В.
- Способ получения протеолитических ферментов. A.C. № 933 097. БИ 1982 -№ 21
- Пивненко Т.Н., Кудинов С. А., Колодзейская М.В.
- Аффинный сорбент для трипсинподобных протеаз // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка 1984. — С. 150−152
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В., Содержание протеаз во внутренностях дальневосточных лососевых // Тезисы докладов 4-ой Всесоюзной конференции «Методы получения и анализа биохимреактивов», Рига 1984. — С. 102
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В., Протеолитические ферменты рыб // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «Исследование и рациональное использование биоресурсов дальневосточных морей», Владивосток: ТИНРО 1985 — С. 187−188
- Пивненко Т.Н., Аюшин Н. Б., Эпштейн Л.М.
- Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб / V Всесоюзн. биохим. съезд: Тез. стенд, сообщ. (Киев, 1986).- М.: Наука, — 1986. Т.З. — С. 172−173
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Акулин В. Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1 209 229. БИ№ 5, 1986
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Акулин В. Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1 273 392. БИ № 44, 1986
- Пивненко Т.Н. Трипсинподобные протеазы тихоокеанских лососей. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Киев, Институт биохимии им. А В. Палладина, 1987.
- Пивненко Т.Н., Колодзейская М. В., Маленьких Л. Б., Кладницкая Г. В. Сериновые протеиназы пилорических придатков дальневосточных лососевых // Прикладная биохимия и микробиология 1988. — Т. 24. № 3. — С. 353−359
- Пивненко Т.Н., Колодзейская М. В. Трипсин-, химотрипсинподобные протеиназы рыб // Украинский биохимический журнал 1988. — Т. 60. № 4, — С. 103−117
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А, Колодзейская М.В. Получение и свойства трипсина из пилорических придатков лососей // Прикладная биохимия и микробиология -1989. Т. 25. № 4. — С. 490−496
- Пивненко Т.Н. Взаимодействие панкреатических протеиназ тихоокеанских лососей с иммобилизованными и растворимыми лигандами // Проблемы технологии переработки нетрадиционного сырья из объектов ДВ промысла Владивосток: ТИНРО 1989. — С. 54−64
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Подкорытова АВ. Иммобилизация панкреатических протеиназ в альгинате натрия // Тезисы докладов Всесоюзного семинара «Теория и практика регулирования качества соленой и копченой продукции» Владивосток, ТИНРО — 1989- С. 47−48
- Пивненко Т.Н., Жданюк В. М., Эпштейн Л. М., Способ полученияпротеолитического комплекса / Патент РФ № 2 034 028 -1992. БИ № 14 -1995
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Беседнова H.H., Сыропятов Б. Я., Способ получения пептидов, обладающих иммуностимулирующим, ингибиторным и гипотензивным действиями / Патент РФ № 2 036 648 1992. — БИ № 16 -1995
- Пивненко Т.Н., Жданюк В. М., Эпштейн Л. М., Султанов 3.3. и др. Использование протеолитических комплексных препаратов из рыбного сырья для производства сухих питательных сред И Владивосток: Известия ТИНРО -1992.-№ 1.-С. 140−145
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Позднякова Ю. М., Молодцов Т. П. Влияние ферментных добавок на гидролиз кормовых белков продуктивность животных // Международный сельскохозяйственный журнал -1994.- № 3. С. 51−54
- Пивненко Т.Н. Протеолитические ферменты лососевых при биоконверсии некондиционного белкового сырья // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. -Т. 118. С. 82−87
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника // Владивосток: Известия ТИНРО -1995.-Т. 118.-С. 82−87
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидов из кутикулы куриного желудка / Сборник тезисов конгресса «Поиск и создание лекарственных средств» -Москва, 1996
- Пивненко Т.Н., Позднякова Ю. М., Давидович В. В., Эпштейн Л. М. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием протеолитических ферментных препаратов // Вопросы питания 1997. — № 5. — С. 34−38
- Пивненко Т.Н. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Владивосток: Известия ТИНРО 1997 -Т. 120.-С. 14−22
- Пивненко Т.Н., Позднякова Ю. М., Давидович В. В., Эпштейн Л. М. Получение и характеристика белковых гидролизатов с использованием ферментных препаратов различной специфичности 11 Владивосток: Известия ТИНРО -1997 Т. 120 — С. 23−31
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B., Сравнительный анализ субстратной специфичности панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Журнал эволюционной биохимии и физиологии 1997 Т. ЗЗ, № 6-С. 615−621
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Позднякова Ю. М. Сериновые протеиназы гидробионтов: субстратная специфичность и применение // Второй биохимический съезд Москва — 1997 — С. 523
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Семикин С. Я. и др.. Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 95 121 453/ 13 (37 778) -1995
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Григоренко А. Г. и др. Способ лечения инфицированных ран / Патент РФ № 2 036 658 -1992. БИ № 16 -1995
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Шульгина Л. В., Блинов Ю. Г. и др. Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 94 042 348/13/42 761 1995
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Подкорытова AB. Способ получения полисахаридных лекарственных губок, содержащих БАВ ранозаживляющего действия / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 93−36 118/14/35 517 -1995
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Окладникова C.B., Беседнова H.H., Гажа А. К. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидных компонентов из кутикулы куриного желудка // Прикл. биохимия и микробиол. -1998. Т. 34, № 4. — С. 455−459
- Попов, А А, Ротанова Т. В., РумшЛ.Д. // Биоорган, химия 1988.- Т. 14 № 12.-С. 803−810
- Рахимов М.М., ХасановХ.Т. Стабилизация кислой протеиназы в системах с твердыми фазами // Прикл. биохимия и микробиол. 1985. — Т. 21. № 5, — С. 684−689
- Рахимов М.М., Мадьяров Ш. Р., Абдумаликов АХ. Иммобилизованная фосфолипазаД // Биохимия 1976.-Т. 41. № 4.- С. 569−572
- Рахимов М.М., Мадьяров Ш. Р. Состояние фосфолипазы Д в растворе и ее каталитическая активность // Биохимия 1977. — Т. 42. — С. 622−630
- Ротанова Т.В., Васильева Н. В., Гинодман Л. М., Антонов В. К. // Биоорган, химия. 1978 — Т.4 № 5. — С. 694−698
- Ротанова Т.В., Полетова В. М., Благоев Б., Антонов В. К. // Биоорган, химия. -1982. Т. 8. № 12. — С. 1659−1665
- РумшЛ.Д. Химия протеолиза // Биоорган, химия 1994. — Т. 20. № 2. -С. 85−99
- Руденская Г. Н., Купенко О. Г., Исаев В. А., Степанов В. М., Дунаевский Я. Е. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralityodes camtshatica // Биоорган, химия 1995. — Т. 21. № 4. — С. 249−254
- Руденская Г. Н. Аффинная хроматография протеиназ // Биоорганич. химия.-1994. Т. 20. № 3. — С. 213−228
- Сахаров И.Ю., Джунковская A.B., Артюков A.A., Сова В. В., Саканделидзе О. Г., Козловская Э.П. A.C. СССР № 1 343 519 от 13.12.85. Способ получения коллагеназы
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков АА, Кофанова H.H. Способ получения коллагеназы. A.C. СССР№ 1 526 226 от 09.12.87.
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е. Субстратная специфичность колла-генолитических протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба // Биохимия -1992.-Т. 57-№ 1.-С. 61−67
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е., Артюков АА Физико-химические свойства коллагенолитической протеиназы С камчатского краба // Биохимия 1992. -т. 57. № 1, — С. 40−45
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е., Митькевич О. В. Гидролиз белков колла-генолитическими протеиназами камчатского краба // Биоорг. химия 1994. -Т. 20. N2.-С. 190−195
- Скок М.В. // Успехи современной биологии 1992. — Т. 112 № 1. — С. 3−17
- Слуцкая Т.Н., Протеолитические ферменты мышечной ткани и внутренностей рыб // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 4−24.
- Слуцкая Т.Н., Яснецкий Г. Н., Полипептидный состав белков мышечной ткани и тузлука соленых тихоокеанской сардины и терпуга // Технологиягидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 77−85
- Соловьева Н.И. Основные металлопротеиназы соединительнотканного матрикса // Биоорганич. химия. 1994. — Т. 20 № 3. — С. 143−152
- Софьина Е.Е., Ахмеджанов P.A., Эпштейн JI.M., Пивненко Т. Н. Ингибитор трипсина из печени кальмара // Химия природных соединений 1988 — № 6. -С. 887−888
- Таджиев М.Х., Ибрагимов Ф. И., Хасанов Т. Х. и др. Иммобилизация и стабилизация ферментов полимерами с функциональными эпокси-группами // Прикл. биохимия и микробиол. 1978. — Т.4 № 5.- С. 703−708
- Торчилин В.П., Рейзер И. А., Тищенко Е. Г., Ильина Е. В., Смирнов В. Н., Чазов Е. И. Модицифиция ос-химотрипсина водорастворимыми сополимерами винилового ряда. Оценка доступности для белкового ингибитора // Биоорг. химия 1976. — Т. 2. № 12. — С. 1687−1694
- Туркова Я. Аффинная хроматография. М: Мир, 1980, 472 с.
- ФерштЭ. Структура и механизм действия ферментов, М.: Мир, 1980, 432 с.
- Физиология пищеварения. Руководство по физиологии.JI.: Наука, 1974, 516 с.
- Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы М.: Мир, 1986, 392 с.
- Хаблюк В.В., Проскуряков М. Т., Протеолитические ферменты гепатопанкреаса карпа // Приклад, биохимия и микробиология 1983. — 19 № З.-С. 403−407
- Хасанов Х.Т. Стабилизация кислых протеиназ от различных инактивирующих воздействий / Сб. Тезисы докл. 4-ого Всесоюзн. симпозиума «Инженерная энзимология» Киев, 1983. Т. 3. — С. 69
- Чалый Г. А., Прокопенко Л. Г., Латыш H.A. Ингибиторы протеаз как иммуностимуляторы при остром панкреатите и стафилококковой инфекции в эксперименте // Микробиол., эпидемиол. и иммунол. 1993.- № 1.- С. 62−65
- Цыперович A.C., Колодзейская М. В. Получение и исследование высокоочищенных препаратов а-химотрипсина и трипсина, соответствующих кристаллическим // Биохимия 1996.-Т. 31 № 3.-С. 432−441
- Щербина М.А. Перевариваемость питательных веществ искусственных кормов и эффективность их использования двухлетним карпом М.: 1973,131 с.
- Этингоф Р.Н. // Успехи современной биологии 1991. — Т. 111. № 3. — С. 384−399
- Янишполъский В.В., Тертых В. А., Любинский Г. В., Иммобилизация триписна на поверхности органокремнеземов // Украин. биохим. журнал -1979.- Т. 51. № 2. С.324−329
- Яковлев Г. М., Новиков B.C., Хавинсон В. Х. Резистентность, стресс, регуляция Л.: Наука, 1990, 292 с.
- Яржомбек А.А. Справочник по физиологии рыб М.: Агропромиздат, 1986, 192 с.
- Ahrgren L., Kagedal L., Aberstrom S. Covalent coupling of proteins to polysaccharides by cianogen bromide and organic cyanates // Acta Chem. Scand. -1972. V. 26. — P. 285−288
- Albert A Selective toxicity. The physico-chemical basis of theraphy. Seven edition. London, New York, Chapman and Hall, 1989. V. 2. 427 p.
- Akparov V., Stepanov V. Phenylbironic acid as a ligand for biospecific chromatogfaphy of serine proteinases //J.Chromat.- 1978.-155, N 2.-P.239−336
- Axen R, Porath J., Ernback S. Chemical coulping of peptides and proteins to polysaccarides by means of cyanogen halides // Nature.- 1974.-V. 214.- P. 13 021 304
- Asgersson В., Bjornason J.B. Structural and kinetic properties of chymotrypsin from atlantic cod. Comparision with bovine chymotrypsin. // Сотр. Biochem.Physiol. -1991.-V.99.N2. P. 327−335
- Bailon P., Nishikawa A Affinity purification method. V. A novel and rapid isolation procedure for lysocymes // Prep.Biochem. -1977.- V. 7 N 1.- P.61−87
- Balls F.K., Jansen E.F. Stocheometric inhibition of chymotrypsin // Advances in Enzymol. 1952. — V. 13. — P.321
- Barryngton E.J.W. The alimentary canal and digestion / The physiology of fishes New York- London Acad Press -1957. P. 109−154
- Basset P., Belloq J.P., Wolf C., Stoll J. at el., // Nature 1990 — V. 348, N 6303. — P. 699−704
- Bishop C., Odeuse P.H. Morphology of digestive tract in the cod (Gadus morhua) // J. Fish. Res. Bd. Can. 1966. — V. 23.1. P. 1607−1615
- Bender M., Kezdy F., Gunter C. The anatomy of an enzymatic catalysis of a-chymotrypsin il J. Amer. Chem. Soc. -1964.- 86, N 18, — P.3714−3722
- Bergenrson L., Medicis E. Purification de la chymotrypsine A de porc, par elution selective en chromatographic d’affinite // Can. J. Biochem.- 1974.- V. 52, N 5.- P.423−428
- Bertin L, Appariel digestif // Fraite de Zoologie, New York London Acad Press — 1958. — P. 1244 -1303
- Blow D., Birktoft J., Hartley B. Role of a buried acid group in the mechanism of action of chymotrypsin // Nature 1969.- V.221, N5178.- P.337−340
- Birsakova M., Kuannan G., Scouten W.H. Oriented immobilization of enzymes:11.th Int. Symp. Aiinity Chromatogr. and Biol. Recogn. // J. Mol. Recogn. 1995. — V.8. N 9. — P. 232
- Boone P. J., Becker E.L., Canhan D.H. Enzyme inhibitory activity of certain phosphonate esters against chymotrypsin, trypsin and acetilcholinesterase // Biochem. Biophys. Acta 1964. V.85. — P. 441−449
- Bowles V. M., Carnegie P.R., Sandemann R.M. Characterization of proteolytic and collagenolytic enzymes from the larvae of lucilia cuprina, the sheep blowfly // Aust. J. Biol. Res. 1988. — V.41. — P. 269−278
- Boschetti E., Corgier M., Garelle R. Immobilization of ligands for affinity chromatography. A comparative study of two condensation agents // Biochemie.-1978. V. 60, N 4. — P. 425−427
- Bruce W.P., Daniel B., Bruce J.S., Immobilisation of glucoamilase from Asp. niger on polyethylene coated non porous glass beds // Enzyme and Microbiol. Thechnol. -1982.-V. 4, N2.-P. 107−109
- Bruch M., Weiss V., Engel J. Plasma serine proteinase inhibitors (serpines) exibit major conformational changes and a large increase of conformational stability upon clevage of their reactive sites // J.Biol.Chem.-1988.-V. 263, N 32,-P. 16 626−16 630
- Bryson V., Vogel Y.J. // Evolving genes and proteins. Acad. Press, New York -1965, 290 p.
- Camacho Z., Brown J.K., Kitto J.B. Purification and properties of trypsin-like proteases from the starfish Dermasterias imbricata // J.Biol.Chem. 1970. — V, 245. N 15. — P. 3964−3973
- Carrel R., Boswell D. Serpins: the superfamily of plasma serine proteinase inhibitors / In: Proteinase Inhibitors. (Barret and Salvesen eds.), Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), 1986. P.403−420
- Carter P., Wells J. Dissecting the catalytic triad of a serine protease // Nature 1988.-V.332. — P.564−568
- Chauvet J., Acker R. A study of active center of trypsinogen by comparative affinity chromatography of trypsinogen, trypsins, dip-trypsin, chymotrypsinogen, chymotrypsin and elastase // Intern.J.Pept.ProtRes. 1974.- V.6, N 1. — P. 37−41
- Chen C.-S., Yan Ts.-S., Chen H.Y. Purification and properties of trypsin-like enzymes and carboxypeptidase A from Euphausia superba // J. Food Biochem. 1979. — V.2. N 4. — P. 349−366
- Chen J.-L., Lu P.-J., Tsai I.-H. Collagenolytic activity of crustacean midqut serine proteinases: comparison with the bacterial and mammalian enzymes // Comp. Biohem. Physiol.-1991. V.100 B. N 4. — P. 763−768
- Cheryan M., Wyk P.J., Richardson T., Olson N.F. Stability characteristics of pepsin immobilyzed on protein coated glass used for continious milk coagulation // Biotechnol. andBioeng. 1976. — N 2. — P. 273−279
- Chesley L.C. The concentration of protease, amilase and lypase in certain marine fish // Biol. Bull. -1934. V. 66. N 2.- P. 133−144
- Cianocoisi S.C., Hird F.J.R. The collagen content of celected animals // Comp. Biochem. Physiol. -1986. V. 85B. — P. 295−298
- Cohen T., Gertler A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio. I. Purification and physical properties of trypsin, chymotrypsin, elastase and carboxipeptidase B // Comp.Biochem. Physiol. -1981.- V.69B. N 13. P. 639−646
- Cohen Т., Geraer A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio. II. Kinetic properties of trypsin, chymotrypsin, elastase // Comp.Biochem. Physiol. -1981. V.69B. N 13. — P. 647−653
- Cole R.D., Kinkage J.M. A chromatographic study of trypsin // J.Biol.Chem. -1961.- V. 236. N 7. P. 2443−2451
- Cooms T.L., Valee B.L., The interaction of polypeptides and proteins with apocarboxypeptidase A // Biochemistry 1966. — V. 5. — P. 3272
- Craik C., Roczniak S., LargmanC., RutterW. The catalytic role of the active site aspartic acid in serine proteases // Science.-1987, — V. 237, N 4817.- P.909−913
- Croston C.B. Trypsin enzymes of chinook salmon // Arch. Biochem. Biophys. -1961.-V. 89. N2.- P. 202−206
- Croston C.B. Endopeptidase salmon caeca: chromatographic separation and some properties // Arch. Biochem.Biophys. 1965. — V. 112. N 2. — P. 218−223
- Cuatrecasas P., Wilchek M., Anfinsen C. Selective enzyme purification by affinity chromatography // Proc.Nat. Acad.Sci.USA.- 1968.-V. 61, N 2.- P.636−643
- Cuatrecasas P. Protein purification by affinity chromatography. Derivatization of agarose and polyacrylamide beads//J.Biol.Chem.- 1970.-V. 245, N 12, — P.3056−3065
- Dabard J., Ramare F., Raibaud P. Produit bactericide composition pharmaceutique le contenant et aditif alimentaire / патент A 61 K31/18,A23 L3/347, Франция, опубл. 21.06.93.
- Dagani R. Enzyme active in hot organic media // Science 1984. — V. 225.- P. 2325
- Delbaere L.T.J., Hutcheon W.L.B., James M.N.J., Thiessen W.E. Tetriary structural differences between microbial serine proteases and pancreatic serine proteases // Nature -1975. V. 257. N 5529. — P. 758−763
- Desnuelle K.S., Rovery M. The properties of the exocrine pancreas // Adv. Protein. Chem. (New York London Acad. Press) -1981. — V. 16. — P. 139−196
- Devehyi Т., Bati, Fabian F. Detection and determination of tryptophan // Acta Biochem. Biophys. Acad. Sci. Hung. -1991.- V. 6. P.133−137
- Dionysius K.S., Hoek K.S., Milne J.M., Stattery S.L. Trypsin-like enzyme from sand crab (Portunus pelagicus). Purification and characterization // J. of Food Science -1993. V. 58. N 4. — P. 417−424
- Dunn B., Chaiken i. Quantitative affinity chromatography. Determination of binding constants by elution with competitive inhibitor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1974.- V. 71, N 6, — P.2382−2385
- Dunn B., Gilbert W. Quantitative affinity chromatography of a-chymotrypsin // Areh.Biochem.Biophys.-1979, — V. 198, N 2. P.533−540
- Eizen A., Henderson K., Jefferey J. A collagenolytic protease from the hepatopancreas of the fidler crab, Uca pugilator. Purification and properties // Biochemistry.-1973. V.12, N 9. — P.1814−1822
- Eisen AZ. Jeffey J.J. Collagenases of orustacean hepatopancreas // Biochem. Biophys. Acta.-1969.- V.191.- P. 517−526
- Eley J. Purification of chiken pancreas nuclease by substrate elution from phosphorilated cellulose if Biochemistry -1969.- V. 8. N 5. P. 1502−1506
- Elyakova L.A., Kozlovskaja E.P. Proteinases of starfishes // Comp. Biochem. Physiol. -1975. V. 5OB. N 2. — P. 249−253
- Elyakova L. A, Kozlovskaja E.P. Purification and properties of trypsin-like enzymes from starfish Lysastrosova authosticta // Biochem. et Biophys. Acta 1975. — V.12 °F. -P. 396−401
- Erel Z., Zainderzaig Y., Shaltiel S. Hydrocarbon coated sepharoses. Use in the purification of glucogen phosphorylase // Biochem.Biophys.Res.Communs.- 1972. -V.49, N 2. P.383−390
- Estell D. A., Laskovski M. Dermasterias imbricata trypsin I: an enzyme which rapidly hydrolyses the reactive-site peptides bonds of protein trypsin inhibitors // Biochemistry -1980.- V. 19. N 1.- P. 124−131
- Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biohem. Biophys. 1969. — V. 95. — P. 217−278
- Fairbanks Y., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of major polypeptides of human erytrocyte membrane // Biochemistry 1971. — V. 10. N 3. — P. 2609
- Feinstein G., Janoff A A rapid method for purification of human granulocite-cationic neutral proteases: purification and characterization of human granulocite chymotrypsin-like enzyme // Biochim.Biophys.Acta, — 1975.- V.403, N 2, — P.477−492
- Ferney D.E., Golg M. Suifonii fluorides as inhibitors of esterases. Rates of reaction with acetilcholinesterase, a-chymotrypsin and trypsin //J.Amer.Chem. Soc. 1963. — V. 85. N 7. — P. 997−1000
- Fersht A. R, Sperling J.J. II J. Mol. Biol. -1973. V. 74. N 1. — P. 137
- Fersht A.R., Blow D.M., Fasters J. // Biochemistry -1973. V. 12. — P. 2035
- Fersht A.R. The catalytic activity of the inactive conformation of a-chymotrypsin II FEBS Lett.- 1973. V.29, N 3. — P.283−285
- Fitch W.M. // J.Mol.Biol. -1966. V. 16. N 1. — P. 9
- Frey P., Whitt S., Tobon J. A low-barrier hydrogen bond in the catalytic triad of serine proteases // Science.-1994.-V.264. P.1927−1930
- Fritz H., Wunderer G., Dittman B. Zur isolierung von schweine und humanserum kallikrein durch affinitat chromatographic //. Hoppe-Seuler's Z. Physiol. Chem. 1972. — V.353, N6. — P.893−900
- Frokjaer S. Use of hydrolysates for protein supplementation // Food Technol. -1994. V. 48. N 10. — P. 86 — 88
- Fujiwara K., Tsuru D. Affinity chromatography of neutral and alkaline proteases from Bacillis subtilis and of thermolysin. // J.Biochem. 1974. — V.76, N 4. — P.883−886
- Fujiwara K., Tsuru D. Interaction of methylchymotrypsin with Streptomiceus subtilizin inhibitor II Biochim.Biophys.Acta. 1978.- V.522, N 1.- P. 195−204
- Fujiwara K., Tsuru D. Purification of several proteolytic enzymes by tozyl- and carbobenzoxy-triethylenetetramine sepharose. // IntJ.Pept. and ProtRes.- 1977.- V.9, N 3. P. 166−174
- Fullbrook P., Pawlett D., Parker D. The aminopeptidases: a novel group of enzymes with applications within the food industry // Novel Biotechniques and Process for the Food Industry.-1987. P. 79−85
- Galgani F.G., Benjamin Y., Van Wormhouadt A. Purification, properties and immunoassay of trypsin from the shrimp Penaeus japonicus II Comp. Biochem. Physiol. 1985. — V. 81B. N 2. — P.447−452
- Gates B.J., Travis J. Aminoacid sequence in the vicinity of the reactive serine residue in shrimp trypsin // Biochem. Biophys. Acta -1973. V. 310. N 1. — P. 137−141
- Gebhara W., Tschescne H., Fritz H. Biochemistry of aprotinin and aprotinin-iike inhibitors // In: Proteinase inhibitors. Barret and Salvesen (eds.), Evsevier Science Publishers BV (Biomedical Division).- 1986, — P.375−388
- Geiger R., Mann K., Bettels F. Isolation of human urinary kallikrein by affinity chromatography. Determination of human urinary kallikrein // Z.Clin.Chem. and Clin. Biochem. -1977. V.15, N9, — P.479−483
- Gibson D., Dixon G.H. Chymotrypsin-like proteinases from the sea anemone Metridium senile // Nature -1969. V. 222. N 5195. — P.753
- Gilliam E.B., Kitto G.B. Isolation of a starfish trypsin by affinity chromatography // Comp. Biochem. Physiol. -1976.- V. 54B. N 1, — P. 21−26
- Godfrey T., Reichelt J. Industrial Enzymology //The Nature Press, 1983. 213 p
- Goldberg G.J., Wilhelm S.M., Kronberg A., Bauer E.A. at el. // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. N 12. — P. 6600−6605
- Grant G.A., Sacchettini J.C., Welgus H.G. A collagenolytic serine proteinase from the fiddler crab Uca pugilator// Biochemistry 1983. -V. 22. — P. 354−358
- Graves D., Wu Y-T. On predicting the results of affinity procedures // Meth.Enzymol.- 1974,-V.34.- P.140−163
- Grimble G.K., Silk D.B.A. Milk protein and enteral and parenteral feeding in disease. In Milk proteins: Nutritional, Functional and Technological Aspects, Steinkopff Verlag, Darmstadt, Germany. 1989.- P. 270−281
- Guy O., Gratecos D., Rovery M., Desnuelle P. Contribution a l’elude du chymo trypsinogene B du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. -1966.- V.115, N 2.- P.404−414
- Habeeb A.F., Hiramoto R. Reaction of proteins with glutaraldehyde // Arch. Biochem. Biophys. 1968. — V. 126. N 1. — P. 16−26
- Hamlin C.R., Kohn R.R., Luschin J.H. // Diabetes -1975.- V.24.- P. 902
- Hartley B.S., Brown J.R., Kauffman D.L. // Nature -1965. V. 207. — P. 1157
- Hartley B.S. //Ann. Rev. Biochem. 1960. — V. 29. — P.45
- Hatton M., Regoeczi E. The affinity of human, rabbit and bovine trombins for sepharose-lysine and other conjugates // Biochim.Biophys.Acta. 1976. — V. 427, N 2. — P.575−585
- Herbold D., Zwilling R., Pfleiderer G. Biochemical and immunological studies of trypsin and a low molecular proteinase from decapode Carcinus maenas L. // Hoppe-Seil.r-y • J P T"1 rtl «TT ^ ?"A ««T i T O^ iTkCN
- Aeitungrur rnys. oiem. /i. — v. jdz. i 4. — r. → 8.3−592
- Hipwell M.C., Harvey M.J., Dean H.D.G. Affinity chromatography on homo loqous series of immobilized N6-W-aminoalcyl-AMP, the effect of ligand-matrix spaser legth on ligand-enzyme interaction// FEBS Lett. 1974, — V.42. N 3, — P.355−359
- Hixon H., Nishikawa A. Bovine trypsine and trombine // Meth. in Enzymol.-l974.-V. 34. P.441−448
- Hjelmeland K., Roa J. Characterization of two trypsine type isomers isolated from the arctic fish capelin (Mallotus villosus) // Comp.Biochem.Physiol. 1982.- V. 7lB. -P.557−562
- Hoare D.J., Koshland D.E. A method for quantitative modification and estimation of carboxyl acid group in proteins // J. Biol. Chem., 1967. — V. 242. N 10. — P.2447−2453
- Hoare D.J., Olson A, Koshland D.E. The reaction of hydroxamic acid with water soluble carbodiimides. A lossen rearrangement // J.Amer. Chem. Soc. 1968. — V. 90. N6.- P. 1638−1643
- Hofstee B. Protein binding by agarose carrying hydrophobic groups in conjunction with charges // Biochem.Biophys.Res.Communs. -1973.- V.50. N 3. -P.751−753
- Hofstee B. Hydrophobic affinity chromatography of proteins // Anal. Biochem. -1973. V.52, N 3. — P.430−448
- Hofstee B. Immobilization of enzymes through non-covalent binding to substituted agaroses // Biochem.Biophys.Res. Communs. 1973. — V.53, N 4. — P. 1137−1144
- Hofstee B. Accessible hydrophobic groups of native proteins // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1975.- V.63, N 3. P.618−624
- Holmes W., Lijnen H., Nelles L. Antiplasmin enschede: alanine insertion and abolition of plasmin inhibitory activity // Science.-1987, — V.238, N 4824.- P.209−219
- Hopwood D. The oretical and practical aspects of glutaraldehyde fixation // Histochem. J. -1972. V. 4. N 4. — P. 267−303
- Hummel B.C.W. A modified spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin and trombine // Can. J. Biochem. Physiol.- 1959. V. 37. N 12. — P. 13 931 399
- Ichimure K., Watanabe S., Immobilization enzymes with use of photosensitivepolymers having the stilbazoiium group // J.Poiimer. Sci.-1980.- V.18. N 3, — P.891−892
- Janin J., Chotia C. Stability and specificity of protein-protein interactions: the case of trypsin-trypsin inhibitor complex // J.Mol.Biol.-1976.- V. 100, N 2, — P. 197−211
- Jankovsky M., Vasakova I. Immobilizace v alginavych gelech // Vetmed. 1996. — V. 41. N5.- P. 159−164
- Jany K., Pfleiderer J., Molitoris H. Purification and some physical properties of a chymotrypsin-like proteases of the larva of the hornet, Vespa Orientalis // Eur. J. Biochem. 1974. — V. 42, N2. — P.419−428
- Jany K., Keil W., Meyer H., Kiltz H. Preparation of a highly purified bovine trypsin for use in protein sequence analysis // Biochim.Biophys.Acta, — 1976. V.453, N 1. -P.62−66
- Jany K., Bekelar K., Pfeiderer J., Ishay I. Amino acid sequence of an insect chymotrypsins from the lavrae of the hornet, Vespa orientalis // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1983. V.110. N 1. — P. 1−7
- Jameson G., Elmore D. Affinity chromatography of bovine trypsin. A rapid separation of bovine a- and p-trypsins // Biochem. J. 1974.- V.141, N 3 .- P.555−565
- Joshinaka R., Sato M., Itoko M. Purification and characterization of collagenolytic serine proteinase from catfish pancreas // J. Biochem. 1986. — V. 99. — P. 459−967
- Joshinaka R., Sato M., Tsuchija N., Ikeda S. Distribution of pancreatic elastase and metalloproteinases in vertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1986. — V.83B, N 1. — P. 45−49
- Jokosawa H., Handba T., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. -1976.- V.79, N 3. P.757- 763
- Jon J. Action du chlorule de sodium sur l’autolyse de la trypsine // Biochem. Biophys. Acta 1959. — V. 31. N 1. — P.75−79
- Jones K. Affinity chromatography: a technology update // Amer. Biotechnol. Lab. -1990.-V. 8. N13.-P. 159−164
- Jost R., Miron T., Wilchek M. The mode of adsorbtion of proteins to alifatic and aromatic amines coulped to cyanogen bromide-activated agarose // Biochim. Biophys. Acta.- 1974.- 362. N 1.- P.75−82
- Kafatos P.C., Tartakoff J.H., Law J.H. // J. Biol. Chem. 1967. — V. 242 .-P. 1477
- KalacJ. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus L.) piloric caeca proteases 3. Characterization of the anionic fractions of chymotrypsins // Biologia.-1978.- V.33. N 12.- P. 99−949
- Kalac J. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases // Biologia (Bratislava) -1978,-V.33. N 12 P. 485−495
- Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin using a sepharose derivative coulpedwith peptides containing arginine in carboxyl termini//J.Biochem. 1972.-V.71. N2.- P.363−366
- Kasai K., Ishii S. Unimportance of histidine and serine residues of trypsine in the substrate binding iunction proved by affinity chromatography // J.Biochem.- 1973. -74. N3.- P.631−633
- Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes /7 J. Biochem. 1975. — V.78. N 3.- P.653−662
- Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of tiypsin and related enzymes // J. Biochem. 1977.- V. 82. N 5. — P. 1475−1483
- Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. 1978.- V.84. N 5.- P.1051−1060
- Keil B. The enzymes / P.D. Boer ed. New York, London, Acad. Press, 1971. P. 250−273
- Kilby B. A., Jonatt G. The inhibition of trypsin and chymotrypsin by certain organic phosphorous esters // Biochem. J. 1954. — V. 57. — P. 303
- Kimoto K., Jokoi T., Murakami K. Purification of chymotrypsin-like proteinases from Euphausia superba // Agr. Biol. Chem. 1985. — V.49. N 6. — P.234−244
- Kim H.R., Meyers S.P., Goldberg J.S. Anionic trypsins from crayfish gehatopancreas: effect on proteins degradation of tail meat // J. Food Science -1996, — V. 61. N 1, — P. 7896
- Kishi J.-I., Kawai N., Haykawa T. // Biochem. Intern. -1984, — V. 9.- P. 343−350
- Kleine R., Spandenberg P., Isolierung and characterizierung derx beiden trypsin-isoenzyme des amerikanichen flusscrebses Cambarus affinis // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1974. — V. 355. N 2. — P. 114−124
- Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I., Balaevskaya T.O., Strongin A.Ja. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas //
- Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1990. V. 66. N 3. — P. 1411−1420
- Kristiansson M.M., Nielsen H.H. Purification and characterization chymotrypsin- like proteinases from piloric caeca of Oncorynchus mykiss // Comp. Biochem. Physiol. -1992. V. 101. N 1−2. — P. 247−253
- Krogdahl A., Holm H. Pancreatic proteinases from man, trout, rat, pig, cow, chiken, mink and fox // Comp. Biochem. Physiol. 1983. — V. 74B, N 3. — P. 403−409
- Kroner K.H., Kula M.R. Extraction of enzymes in aqueous two-phase sistems // Process. Biochem. 1978. — V. 13. N 14. — P.7−34
- Kuehler C.A., Stine C.M. Effect of enzimatic hydrolysis on some functional properties of whey protein // J. Food Sei. 1974, — N 39. — P. 379−382
- Kumazaki T., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J. Biochem. -1976. V.79. N 4. — P. 749−755
- Kurganov B.I., Loboda N.I. Regulation of enzyme activity in adsorbtive enzyme systems // J. Theor. Biol. 1979. — V. 79. — P.281−301
- Laas T. Agar derivatives for chromatography, electrophoresis and gel-bound enzymes // J.Chromatogr. 1975. -V.111,N2.- P.373−382
- Labouesse B., Gross P. La clostripaine, protease de Clostridium histolyticum. I. Purification et activation par les thiols. // Bull. Soc.chim.biol.-1960.- V. 42. P. 543
- Lahl W.J., Braun S.D. Enzymatic production of protein hydrolysates for food use // Food Technol.- 1994. V. 48. N 10. — P.68 — 71
- Laskowski M., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980. V.49. — P.593−626
- Laskowski M., Empie M., Kato I. et al. Correlation of amino acid sequence with inhibitor activity and specificity of protein inhibitors of serine proteinases // Coll. Les. Biol. Chem. 1981.- V.9. N 32. — P. 136−152
- S7. Lecroisey A., Gilles A.M., de Wolf A., Keil B. Complete amino acid sequence of the collagenase from the insect Hypoderma lineatum // J. Biol. Chem. 1987. V. 262.1. P. 7546−7551
- Legrand Y., Pignaud G., Coen I. Purification of platelet proteases: activation of proelastase by trypsin-like enzyme // FEBS Lett. 1977.- V.76. N 2. — P.294−298
- Lerman L. A biochemically specific method for enzyme isolation // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1953. — V.39. N 4. — P.232−236
- Lindsay R., Stevenson K. Isolation, partial characterization and primary structure studies of chymotrypsin A and B from both mooth (Alces alces) and elk (Cervus Elaphus) II Biochem. J. -1976. V. 155. N 3. — P.549−566
- Livery M.O., Powers J.C. Specificity and reactivity of trypsin toward inhibition with sulfonil fluorides II Biochem. Biophys. Acta -1978, — V. 525. N 1, — P. 171−179
- Lowe C., Dean P. II FEBS Lett. -1981. V.18, N 1. — P.31−34
- Lowry O., Rosenbrough N., Parr A., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1951. V.193. N 1. — P.265−276
- Maccartney H.W., Tschesche H. // Europ. J. Biochem. 1983. — V. 130.- P.71−78
- Mahmoud M. Physicochemical and functional properties of protein hidrolysates in nutritional product II Food Technol. 1994, — V. 48. N 10, — P. 89 95
- Mallory H., Travis J. Human pancreatic enzymes. Characterization of anionic human trypsin // Biochemistry -1973. V. 12. N 15. — P. 2847−2851
- Mandigo R. History of meat fermentation // Meat and Poultry. 1991.- V. 37. N 9.- P.12
- Mandl I. Collagenases and elastases II Advances in Enzimol.-1961.-V. 23.- P. 163
- March S., Parich J., Cuatrecasas P. A symplified method for cyanogen bromide activation of agarose for affinity chromatography // Anal.Biochem.- 1974.- 60, N 1.-P. 149−152
- Martinec K., Semenov A.N. Enzymatic synthesis in biphase aqueous organic systems //Biochem. Biophys. Acta -1981, — V. 658. P. 90−91
- Martinez A., Olson R.L., Serra J.L. Purification and characterization of two trypsin-like enzymes from anchovy digestive tract II Comh. Biochem. Biophys. 1988. — V. 91. N 4. — P. 677−684
- Maroux B., Rovery M., Desnuelle P. Purification du trypsinogene of de la trypsine de boeuf par chromatographic sur carboxymethil-cellulose II Biochem. Biophys. Acta -1962. V. 56. N1, — P. 202−214
- Markwardt F. In: Fibrinolytics and Antifibrinolytics (Markwardt F. eds), SpringerVerlag, Berlin- Heidelberg-New York, 1978, P.511−577
- Mary L., Taylor S., Nordlee J. Use of hidrolysate based products in special medical diets // Food technol.-1994.- V.48, N 10. — P. 77−80
- Matthews B., Sigler P., Henderson R., Blow D. Three-dimentional structure of tosyl- a-chymotrypsin // Nature.-1967, — V.214. N 5089. P.652−656
- Miller D., Horbett T., Teller D. Reevaluation of the activation of bovine ehymotrypsin // Biochemistry.-1971.- V.10. N 25. P. 4641−4648
- Merritt R.J., Carter M., Haight M., Eisenberg L.D. Whey protein hydrolysate formula for infants with gastrointestinal intolerance to cow milk and soy protein in infant formulas // J. Pediat. Gastroent. Nutr.- 1990.- N 11. P. 78−82
- Mitchell W.M., Harrington W.F. Purification and properties of clostridiopeptidase B (clostripain) // J. Biol. Chem. 1968, — N 243. — P.4683
- Miziorowski R.L., Wells M.A. The activity of phospholipase A in inreversed micelles of phospholipase in diethyl ester: effect water and cations // Biochemistry 1974. — V. 13. N 24. — P. 4921−4927
- Mockel W., Barnard E. Isolation and propertties of two chymotrypsins from the turtle Pseudemis elegans // Biochim. Biophys.Acta. -1969.- V.191. N 2.- P.370−378
- Morihara K., Oka T. A kinetic investigation of subsites S' and Si' in a-chymotrypsin and subtilisin BPN' // Arch. Biochem. Biophys. 1977. — V. 178. N 1.- P.188−194
- Mounter L.A., Tuck K.D., Alexander H.C., Dien L.T.H. The reactivity of esterase and protease in the presence of organophosphorus compounds // J. Biol. Chem. 1957.- V. 226. — P. 873
- Mullally M.M., O' Callaghan D.M., Fitzgerald R.J., Donnelly W.J., Dalton J.P. Zimogen activation in pancreatic endoproteolytic preparations and influence of some whey protein hydrolysate characteristics // J. Food Sci. 1995. — V. 60. N 2. -P. 227−232
- Muramato M., Onishi T., Makino S., Fujii S., YamamuraY. Inhibition of fibrinolytic activity of plasmin by various synthetic inhibitors // J.Biochem.- 1965.- 57. N 3, — P.450−453
- Murray T.K., Baker B.E. Studies on protein hydrolysis // J. Sci. Food Agric.- 1952.- N 3. P. 470−475
- Murphy G.Y.P., Murphy G., Reynolds J.J. // FEES Lett. 1991. — V. 289, N 1. -P. 4−7
- Nagamatsu A., Okuma T., Watanabe M., Yamamura Y. The inhibition of plasmin by some amino acid derivatives // J.Biochem.-1963.- V.54. N 6.- P.491−496
- NagataK., Joshida N. Affinity chromatography of Str. erythereus trypsin-like enzyme ofjapanese quil ovomucoid // J.Biochem.-1981.- V.89, N 4.- P. 1121−1127
- Neurath H. // J. Cell. Biochem. 1986. — V. 32. N 1. — P. 35−49 (ijht. no JIokihhhoh, 1994)
- Neurath H., Walsh K. A//FEBS 11-th Meeting 1977. — V. 47. — P. 1−14 (ijht. no JIokihhhoh, 1994)
- Neurath H., Walsh K.A., Winter W.P. Evolution of structure and function of proteases // Science 1967, — V.158. N 16. — P. 1638−1644
- Nilsson F., Tangle R. Digestive proteases in holocephalian fish Chimera montrosa // Comp. Biochem. Physiol. -1962.- V. 5. N 6.- P. 147−165
- Nishikata M. Affinity chromatography of chymotrypsin on a sepharose derivative soupled with chymostatin analogue // J. Biochem. 1983.- V.93. N 1.- P.73−79
- Nishikata M., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes. Quantitative comparison of affinity adsorbenys containing various arginine peptides // J.Biochem.-1977.- V.85. N 5. P. 1475−1484
- Nishikata M., Kasai K., Ishii S. A sepharose derivative coupled with leupeptin-like peptide-aldehyde glycyl-glycyl-arginal and its use as an affinity adsorbents for trypsin // Biochim.Biophys.Acta.-1981.- V.660. N 2.- P.256−261
- Noda M., Vo Van T., Kusakove I., Murakami N. Substrate specificity and solt inhibition of tive proteinases from piloric caeca and stomach of safdine // Agric, Biol. Chem. 1982.- V. 46. N 6. — P.1565−1569
- O’Carra P., Barry S., Griffin T. Interfering and complicating adsorption effects in bioaffinity chromatography // Meth.Enzymol.- 1974.- V.34.- P. 108−126
- Qhlson K., Tenger H. Anionic and catinic dog trypsin. Isolation and partial characterization // Biochim.Biophys.Acta 1973. — V. 317. N 2.- P. 328−337
- Okamoto S., Oshiba S., Mihara H., Okamoto U. Synthetic inhibitors of fibrinolysis: in vitro and iv vivo mode of action // Ann. NY Acad. Sci. 1968. — V. 146, N4. -P. 414−429
- Gng E.B., Shaw E., Shoelmann G. /7 J. Amer. Chem. Soc. -1964.- V. 86.- P. 1271
- OoshiroZ. Studies on proteinase in the pyloric caeca of fishes. 4. Kinetic studies on the hydrolysis reaction of N-benzoyl-L-arginineamide catalyzed by mackerel proteinase // Bull. Jap. Soc.Sci. Fish.- 1971.-V.37. N 11.- P. 1110−1114
- Osnes K.K., Mohr V. On the purification and characterization of three anionic serine type peptide hydrolases from antarctic krill Euphausia superba // Comp. Biochem. Physiol. 1985.- V. 82B.- P. 607−619
- Overnell J. Associated mesentary in the cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. -1973. V. 46B. — P. 519−531
- Papaioannou S., Leiner I.E. A simple chromatographic procedure for enchancing the purity of commercial preparations of crystalline trypsin // J. Chromatogr. 1968. — V. 32. N 3. — P. 746−758
- Pei-Jung, Lu, Hsien-Ching, Liu, Ihn-Ho, Tsai // Biol. Chem. Hoppe Seyler 1990. -V. 371. — P. 851−859
- Peltonen L, Halila R., Ryhanen L. // J. Cell. Biol. 1985. — V.28. N 1. — P.15−21 (iiht. no JIoKnraHOH, 1994)
- Peterkofsky B. Bacterial collagenases // Meth. Enzym.- 1982.-V. 82, — P. 453−471
- Petkov L., Sajdoc J., Turkova J. Orientovana immobilizace bilkavin // Chem. Listy -1991.- V. 85. N3.- P. 300−307
- Plainer H., Sprossler B. Debittering of protein hydrolysates by a new technical exopeptidase preparation // Food Biotechnol.-1990. N 4.- P.366
- PoulsenO. A process for the preparation of a heat resistant non-bitter water soluble peptide product, the product produced by the process, and nutrients, refreshments and dietetics comprising the product.- 1987/European Patent WO 87/3 785
- Porath J., Axen R., Ernback S. Chemical coulping of the proteins to agarose // Nature.- 1967.- V. 215. N 5109.- P.1491−1492
- Porath J. General method and coulping procedures // Meth. Enzymol.- 1974.- 34.-P. 13−30
- Powell J., Castellino F. Activation of human neo-plasminogen-Val by urikinase and streptokinase and a kinetic characterization of neoplasmin // J.Biol.Chem.- 1980.-V.255.N 11, — P.5329−5335
- Prahl J.W., Neurath H. Pancreatic enzymes of spine pacific dogfish // Biochemistry1966. V. 5, N6. — P.2131−2146
- Reeck G., Neurath H. Pancreatic trypsinogen from African lungfish Protopterus aethiopicus // Ibid. 1972.- V.11,N3. — P. 503−510
- Reeck G., Winter W.P., Neurath H. Pancreatic enzymes of African lungfish Protopterus aethiopicus //Ibid. -1970. V. 9, N6. — P. 1398−1403
- Reeck G., Walsh K., Neurath H. Isolation and characterization of carboxypeptidases A and B from activated pancreatic juice // Biochemistry 1971.-V.10, N25.- P.4690−4698
- Reeck G, Walsh K., Hermodsen M., Neurath H. New form of bovine carboxypeptidase B and their homologous relationship to carboxypeptidase A // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1971. — V.68, N6. — P. 1226−1230
- Rhodes M., Bennett N., Feeney R.E. The trypsin and chymotrypsin inhibitors from avain egg whites // J. Biol.Chem. -1960. V. 235, N 6. — P. 1686−1693
- Robinson N., Tye E., Neurath H., Walch A. Isolation of trypsin by affinity chromatography // Biochemistry. 1971.-V.10, N 14. — P.2743−2747
- Rovery M., Desnuelle P. Purification du chymotrypsinogene-R du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. I960, — V.42, N 3. — P.554−555
- Royer G.P., Green G.M., Sinba B.K. Rigid support materials for immobilization of enzymes // J. Macromol. Sci. -1976. V. A10. — P. 289−307
- Russo S., Jadoft D. Purification and characterization of trypsin-like enzyme from the purple sea starfish Pisaster ochraceus // Comp. Biochem. Physiol. 1978.- V. 60B, N 3. — P.453−457
- Schechter J. and Berger A. The hydrolises of diastereoisomers of alanine peptides by carboxypeptidase A and leucine aminopeptidase // Biochemistry.- 1966.-Vol.56, N10, — P.3371−3375
- Schechter J., Berger A. On the size of the active site in proteases // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1967. V.27, N2. — P. 157−162
- Schroeder D.D., Shaw E. Chromatography of trypsin and its derivarives. Characterization of new active form of bovine trypsin // J. Boil. Chem. 1968. — V. 243, N 10. — P. 2943−2952
- Schoellman G., Shaw E. Direct evidence for the presence of histidine in the acive center of chymotrypsin // Biochemistry.- 1963,-V.2, N 1. P.253−258
- Seemuiier U., Dodt J., Fink E., Fritz H. Proteinase inhibitors of the leech hirudo medicinalis (hirudins, bdelins, eglins) / Proteinase Inhibitors. Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), Barret and Salvesen (eds.), 1986.-P.337−350
- Seifter S., Harper E. // Methods in Enzimology XIX.- Acad. Press: New York.- 1970.-P.613
- Seifter S., Harper E. The Enzymes III // Acad. Press: New York.-1971.- P.649
- Sellers A., Reynolds J.J. // Biochem. J. 1977. — V. 167. — P. 353−360
- Shahidi F., Synowiecki J., Baleiko J. Proteolitic hydrolysis of muscle proteins of harp seal (Phoca groenlandica) // J. Agr. and Food Chem.- 1994 -42. N11. -P.2634−2638
- Shapiro A.L., Vimenela E., Marzel J. Molecular weight estimation of polipeptides chains by electrophoresis in SDS-polyacryl amide gels // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1967. — V.20. N 5. — P. 815−820
- Shotton D., Watson H. Three-dimensional structure of tosyl-elastase // Nature. -1970.-V.225. N5235.- P.811−816
- Show E., Grower G. Further observations of substrate-deraved chlormethyl ketones that inactivated trypsin // Arch. Biochem.Biophys. -1970. V. 139. N 2. — P. 298−305
- Shunichi D., Hiroko K., Eihci D., Tadashi I. Infection protectant // патент N 87 921, Япония, опубл. 6.9.94
- Shwert G.W. and Takenaka Y. A spectrophotometric determination of trypsin and chymotrypsin // Biochem.Biophys. Acta.-1955.- V.16. N 4. P. 570−575
- Sii D., Sadana A. Bioseparation using affinity techniques // J. Biotechnol. 1991. — V. 19. N 1. — P. 83−98
- Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from earner (Tautorogolabrus adspersus) // Comp.Biochem.Physiol. 1985. — V. 80B. N 3 -P. 475−480
- Sjoholm I., Wiman В., Wallen P. Studies on the conformational changes of plasminogen included during activation to plasmin and by 6-aminohexanoic acid // Eur. J.Biochem.- 1973, — V.39. N 3. P.471−479
- Sohar J., Cuba F. The examination of proteinase activation in skeletal muscles // Wiss Beitz M. Luther. Univ. Halle Wittenberg -1981. V. 12. N 66. — P. 69−70
- Spiro-KemA., Chen P. Isolation of chymotrypsin inhibitor from Culex pipiens byaffinity chromatography // IncestBiochem. 1977.-V.7. 5−6. — P.453−457
- Spundenberg P., Kleine R., Flemming C. Reiningung eines anionischen trypsins aus dem magensaft des Flusskrebs camburus affinis sau durch affinitas Chromatographie // Acta Biol. et Med. Ger. 1975. — V.34. N 5. — P.733−739
- Starkenstein E. // Biochem.Z.- 1910.-V.24. P.210−218
- Stepanov V., Lavrenova G., Borovikova V., Baiandina G. Chromatography of acid proteinases and chymotrypsin on a sorbent containing 2,4-dinitrophenyl residues // J.Chromatogr.-1975.- V.104. N 2.- P.373−377
- Stepanov V.M. Problems of proteolytic enzymes evolution // Evol. Biochem. and related areas physicochem. Biol.: Didicat. Mem. acad.A.I. Oparin / Bach. Inst. Biochem.- Moskow.1995 P. 409−423
- Stroud R., Kay L., Dickerson R. Structural and molecular structure of diisopropylfluorophosphate (DlP)-inhibited bovine trypsin at 2.7 A resolution // Cold Spring Harbor Symp. QuanlBiol.-1971.- V.36. P.124−140
- Sundarm S., Sarma P. Purification and properties of a protease from the gut of Rastrelliger anagurta (mackrel) //Enzymology.-1960.- V.21. N 1.- P.219−237
- Sundberg L., Porath J. Preparation of adsorbents for biospecific affinity chromatography. Attachment of group containing ligands to insoluble polymers by means of bifunctional oxiranes// J.Chromatogr. -1974.- V. 90. N 1.- P. 87−98
- Sweet R., Wright H., Janin J., Chotia C., Blow D. Crystal structure of the complex of porcine trypsin with soybean trypsin inhibitor (Kunitz) at 2.6 A resolution//Biochemistry.-1974, — V.13. N 20. P.4212−4228
- TallanH.H. //Biochem. Biophys. Acta 1958. — V. 27. N 3. — P. 250−273 (mrr. no Keil B. Trypsins // The Enzymes (P.D.Boeyer ed.) New York — London Acad.Press. -1971. P. 250−273
- Tange R., Grove D. Digestion / Fish Physilogy Hoare and Randall ed. New York: Acad.Press. 1983. — N 1. — P. 161−260
- Tesser C.I., Titch H.U., Schwyser R. Limitation of affinity chromatography: solvolytic detachment of ligands from polymeric support // Helv. Chim. Acta -1977. V. 57. N 6.- P. 1718−1730
- Thibault P.A. Partial hydrolysate of whey proteins, enzymatic process for the preparation of this hydrolysate, and hypoallergenic dietetic milk containing it.-1991. /1. Г то ТЧ J i ЧТ 4 ЛП1 лuS raient i 4.угя./ич
- Titani К., Ericsson L.H., Neurath H., Walsh K. A Amino acid sequence of dogfish trypsin // Biochemistry. V.14, N 7. — P. 1538−1367
- Tomlinson G., Schellenberg C., Vishanata T. Heterogenity in the binding of chymotrypsin and related proteins to affinity chromatographic media // J. Solid-Phase Biochem.- 1978, — V.3,N 1. P.57−70
- Tomlinson G., Shaw M., Vishwanatha T. Chymotrypsin (s)//Meth. Enzymol. 1974.- V.34. P.415−420
- Tschesche H., Maccartney H.W., Proteinase inhibitors: medical and biological aspects / Ed. N. Katunuma et al., Tokyo: Jap. Sci. Soc. Press, 1983. P. 125−134
- Turkova J., Blaha K., Valentova O., Coupee J., Seifertova A Affinity chromatography on hydroxyalkyl methacrylate gels // Biochem. Biophys. Acta 1976.- V. 437. N 2 .- P. 586−593
- Turkova J., Malanikova M., Yancureva D., Svec F., Kalal S. Methacrylate gels with epoxide groups as supports for immobilization of enzymes // Biochem. Biophys. Acta -178. V. 524. N 1.- P. 162−169
- Turkova J., Seifertova A, Affinity chromatography of proteases on hydroxyalkyl methacrylate gel with covalently attached inhibitors // J.Chromatogr.- 1978.- V.148, N 1.- P.293−297
- Turgeon S.L., Gauther S.F., Paquin P. Emulsifying property of whey peptide fractions as a fonction of pH and ionic strength // J. Food Sci.- 1992.- N 57. P. 601−604
- Uren J. Affinity chromatography of proteolytic enzymes // Biochim. Biophys. Acta. -1971.-V.236. N 1, — P.67−73
- Uchida N. Biochemical studies of proteolytic enzymes in piloric caeca fish-1 // Bull. Fac. Fish. Hokkaido Univ. 1970. — V .20. N 4. — P. 313−319
- Uchida N., Tsukayma K., Nishida E. Свойства двух главных анионных трипсинов из превратника слепой кишки кеты // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. — V. 50. N 2. -P. 313−321
- Vaes G. The release of collagenase as an inactive proenzyme by bone explants in culture // Biochem. J.- 1972.- V.126.- P. 275−289
- Vanboekel M., WeerensC., Holstra A., Scheidtweiler C.E., AlinkG.M. // Foodand Chem. ToxicoL- 1993.-V.3i. N10. P. 731−737
- Vegarud G., Langsrud T. The level of bitterness and solubility of hydrolysates produced by controlled hydrolysis of caseins // J. Dairy Res.-1989.- N 56. P. 375−379
- Venekei I., Szilagyi L., Graf L., Rutter W. Attemhts to convert ehymotrypsin to trypsin // FEBS Lett. 1996. — V.379, N 2. — P. 143−147
- Violand B., Byrne R., Castellino F. The effect of amino acids on human plasminogen//J.Biol.Chem.- 1978.- V.253. N 15. P.5395−5401
- Vincent J., SchweitzH., Lazdunski M. Guanidation of Lysine-15 in the active site of basic pancreatic trypsin inhibitor//Eur.J.Biochem.- 1974.- V.42. N2. P.505−517
- Vosbek K., Chow K., Awad W. The proteolytic enzyme of K-l straun of Str. griseus and characterization of the aminopeptidases // J.Biol.Chem.- 1973.- V.248, N 17. P.6029—6034
- Wallen P., Wiman B. Characterization of human plasminogen. II. Separation and partial characterization of differernt molecular forms of plasminogen // Biochim.Biophys.Acta,-1972.- V.257. N 1. P. 122−134
- Walsh K. A, Neurath H. // Proc. Nat. Acad. Sci. US -1964.- V. 52.- P. 889
- Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyaerylamide gel electrophore- sis // J.Biol.Chem.- 1969.- 244, N 16.- P.4406−4412
- Weiner H., Batt C.W., Koshland D. E // J. Biol. Chem. -1966. V.241. — P. 2687
- Westman T.L. A soluble stable polyelectrolyte derivative of trypsin // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1969. V. 35. — P. 313−317
- Wilhelm S.M., Collier J.E., Marter B, L., Eisen A.Z. at el., // J.Biol.Chem. 1986. — V. 284, N9.- P. 16 213−16 221
- Wilson J. Ligand induced conformation of rat brain hexokinase: effects of glucoses-phosphate and organic phosphate // Arch. Biochem. Biophys. 1973. — V. 159. — P. 543 549
- Winn E., Hu S., Hochschwender S., Laursen R. Studies on the lysine-binding sites of human plasminogen: the effect of ligand structure on the binding of lysine analogs to plasminogen // Eur. J. Biochem. 1980.-V. 104. N2, — P.579−586
- Winter W.P., Neurath H. Purification and properties of a trypsin-like enzyme from the starfish Evasteriastrochellii // Biochemistry -1970. V. 9, N 2. — P. 4673−4679
- Woolley D. E., Lindberg K.A., Glanviile R.W., Evansan J.M. /7 Eur. J. Biochem. -1975, — V. 50.-P. 437
- Wray T. Enzymes work wonders for caviar and squid // Seafood Intern. Process and Packag. 1987, N 5. — P. 25
- Ying Ming L. Characterization and peptidase specificity of lugworm (Arenicola cristata) protease C // Comp. Biochem. Physiol. 1990. — V. 95. N 4. — P. 745−753
- YoshidaN., Ishii S. Specificity-determining site of chymotrypsin // J.Biochem. -1972.-V.71. N2, — P.185−191
- Yoshida N., Ishii S. Specificity determining site of chymotrypsin. II. Inactivation of a-chymotrypsin by aromatic diazonium compound // J. Biochem. 1972. — V.72. N 2. -193−199
- Zaks A., Klibanov A.M. Enzymatic catalysis in organic media at 100° C // Science -1984. V. 224. — P. 1249−1251
- Zeindzain E., Barnard E. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin and trypsin in vertebrates 7/Arch. Biochem. Biophys. 1967.-V. 122, N3.- P.699−713
- Zuckerkandl E. //Sci. Am. 1965. — V. 212. — P. 110−112
- Zwilling R., Pfleider J., Sonneborn H., Kraft A and Stucky G. The evolution of endopeptidases // Comp. Biochem. Physiol.- 1969.- V. 28. P. 1275−1287
- Zwilling R., Neurath H., Woodbury R. Crayfish trypsin: missing link between procaryote and mammalian serine proteases // Protides Biol. Fluids Proc. 28 5th Colloq., Brussel, 1980, Oxford e.a., 1980. V. — P. 115−118
- Zwilling R., Tomasec V. Amino acid composition of crayfish trypsin /7 Nature 1970. — V.228. N 5266. — P. 57−58