Экспрессионная и метаболитная регуляция функционирования аконитатгидратазы в клетках печени крыс в условиях экспериментального диабета
Диссертация
Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях и были представлены на 12-й международной Пущинской конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века», международной научно-практической конференции «Высокие технологии. Фундаментальные и прикладные исследования в медицине и физиологии», Санкт-Петербург, 2010… Читать ещё >
Содержание
- Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Особенности биохимических нарушений при диабете
- 1. 1. 1. Сахарный диабет и метаболизм глюкозы в животной клетке
- 1. 1. 2. Понятие об аллоксановом диабете
- 1. 1. 3. Молекулярные механизмы адаптации при диабете
- 1. 1. 4. Процесс глюконеогенеза в тканях животных
- 1. 1. 5. Функционирование глиоксилатного цикла в тканях животных и человека
- 1. 2. Трансформация глюконеогенеза у животных в экстремальных условиях
- 1. 2. 1. Биохимические сведения о трансформации жирных кислот в углеводы
- 1. 2. 2. Роль глюконеогенетических ферментов и интермедиатов в адаптивной реакции при патологическом состоянии
- 1. 3. Особенности функционирования аконитатгидратазы
- 1. 3. 1. Физиологическая роль аконитатгидратазы в обеспечении протекания различных физиолого-биохимических процессов в живых организмах
- 1. 3. 2. Внутритканевая локализация и изоферментный состав аконитазы
- 1. 3. 3. Очистка аконитатгидратазы
- 1. 3. 4. Физико-химические и каталитические свойства
- 1. 3. 5. Регуляция и экспрессия аконитазной активности под влиянием различных факторов
- 1. 3. 6. Роль аконитатгидратазы в обмене железа
- 1. 1. Особенности биохимических нарушений при диабете
- 2. 1. Объект и методы исследования
- 2. 1. 1. Объект исследования
- 2. 1. 2. Методы исследования
- 2. 1. 2. 1. Контроль за индукцией диабета
- 2. 1. 2. 2. Получение материала для исследования
- 2. 1. 2. 3. Определение активности ферментов
- 2. 1. 2. 4. Методы очистки аконитатгидратазы
- 2. 1. 2. 5. Электрофоретические исследования
- 2. 1. 2. 6. Определение молекулярной массы нативного фермента
- 2. 1. 2. 7. Ингибиторный анализ
- 2. 1. 2. 8. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности фермента
- 2. 1. 2. 9. Определение количества белка
- 2. 1. 2. 10. Определение молекулярной массы изоформ аконитатгидратазы
- 2. 1. 2. 11. Исследование кинетических характеристик фермента
- 2. 1. 3. Выделение суммарной клеточной популяции РНК
- 2. 1. 3. 1. Аналитический электрофорез нуклеиновых кислот в геле агарозы
- 2. 1. 3. 2. Обратная транскрипция
- 2. 1. 3. 3. Проведение обратнотранскриптазной полимеразной реакции
- 2. 1. 3. 4. Проведение полимеразной цепной реакции в реальном времени
- 2. 1. 4. Статистическая обработка результатов
- 2. 2. ПОЛУЧЕННЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
- 2. 2. 1. Внутритканевое распространение аконитатгидратазы
- 2. 2. 2. Субклеточная локализация и изоферментный состав фермента в различных органах крыс
- 2. 2. 3. Динамика, субклеточная локализация и изоферментный состав аконитатгидратазы в гепатоцитах крыс
- 2. 2. 3. 1. Динамика активности аконитатгидратазы в гепатоцитах крыс в условиях пищевой депривации
- 2. 2. 3. 2. Субклеточная локализация фермента
- 2. 2. 3. 3. Множественные молекулярные формы аконитатгидратазы в гепатоцитах крыс
- 2. 2. 4. Очистка изоформ аконитатгидратазы
- 2. 2. 5. Разработка условий хранения фермента
- 2. 2. 6. Электрофоретические исследования гомогенности полученных ферментных препаратов аконитатгидратазы
- 2. 2. 7. Физико-химические и каталитические свойства аконитатгидратазы
- 2. 2. 7. 1. Определение молекулярной массы и субъединичного строения аконитатгидратазы
- 2. 2. 7. 2. Определение Кт
- 2. 2. 7. 3. Влияние рН среды на активность изоформ фермента
- 2. 2. 8. Метаболитная регуляция
- 2. 2. 8. 1. Влияние различных интермедиатов клеточного метаболизма на активность фермента
- 2. 2. 8. 2. Влияние перекиси водорода на работу изоформ аконитатгидратазы
- 2. 2. 8. 3. Роль железа в каталитическом действии фермента
- 2. 2. 9. Выделение тотальной клеточной РНК из печени крыс
- 2. 2. 9. 1. Идентификация гена митохондриальной формы аконитатгидратазы в печени крыс
- 2. 2. 9. 2. Изменение экспрессии гена митохондриальной формы аконинатгидратазы
Список литературы
- Волвенкин С. В. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом / С. В. Волвенкин, В. Н. Попов, А. Т. Епринцев // Биохимия. 1999. — Т.64, №. 9. -С. 1185−1191.
- Гродзинский A.M. Краткий справочник по физиологии растений / A.M. Гродзинский, Д. М. Гродзинский. Киев.: Наукова думка, 1985. — 273 с.
- Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М.: Мир, 1970.352 с.
- Диксон М. Ферменты / М. Диксон Э. Уэбб М.: Наука, 1982. — 478 с.
- Дюв К. Де. Путешествие в мир живой клетки / К. Де Дюв. М.: Мир, 1987.-225 с
- Епринцев А.Т. Глиоксилатный цикл: универсальный механизм адаптации?/ А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. — 228 с.
- Епринцев А.Т. Идентификация и исследование экспрессии генов / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, Д.Н.Федорин/ Учебно-методическое пособие для вузов // Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета. 2008. — 62с.
- Епринцев А.Т. Новый метод определения активности аконитатгидратазы в растениях / А. Т. Епринцев, J1.A. Землянухин, И. М. Суворова // В кн.: Регуляция физиологических-процессов растений. — Воронеж, 1982.-С. 51−56.
- Епринцев А.Т. Особенности структурной организации и экспрессионной регуляции изоформ малатдегидрогеназы из Rhodobacter sphaeroides Штамма 2 г / А. Т. Епринцев и др. // Биохимия. 2009. — Т.74, вып. 7. — С. 977−984.
- Епринцев А.Т. Очистка и некоторые свойства аконитатгидратазы изщитков кукурузы / А. Т. Епринцев, JI. A Землянухин, М. П. Алексюк // Биохимия. 1995. — 80, № 8. — С. 1244−1250.
- Епринцев А.Т. Очистка и физико-химические свойства малатдегидрогеназы из бактерий p. Beggiatoa / А. Т. Епринцев и др. // Биохимия. 2003. — Т.68, вып.2. — С. 207−211.
- Епринцев А.Т. Очистка и физико-химические свойства изоцитратлиазы из куколок бабочки P. machaon L. / А. Т. Епринцев, М. Ю. Шевченко, В. Н. Попов // Биохимия. 2004. — Т.69, № 4. — С. 467−472.
- Епринцев А.Т. Полимеразная цепная реакция как универсальный метод диагностики и идентификации генов / А. Т. Епринцев, Е. А. Москалев, В.Н. Попов// Системный анализ и управление в биомедицинских системах. -М.: 2001. С.9−14.
- Епринцев А.Т. Структурно-функциональная трансформация малатдегидрогеназной системы бактерий Sphaerotilus sp. Штамм Д-507 в зависимости от типа питания / А. Т. Епринцев и др. //Известия РАН, сер. биологическая. 2009. — № 3. — С. 269−275.
- Епринцев А.Т. Углеводный метаболизм в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете/ А. Т. Епринцев, М. Ю. Шевченко, В. Н. Попов // Известия РАН, серия биологическая. 2008. — № 1. — С. 115 118.
- Епринцев А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма дикарбоновых и трикарбоновых кислот / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов. -Воронеж: ВГУ, 1999. 192 с.
- Епринцев А.Т. Физиолого-биохимическая характеристика аконитатгидратазы высших растений. Автореф. дисс. канд. биол. наук. -Воронеж, 1982.-24 с.
- Епринцев А. Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. Воронеж: Центрально-Черноземное книжное изд-во, 2005. — 224 с.
- Землянухин A.A. Большой практикум по физиологии и биохимии растений. / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин // Воронеж: ВГУ, 1996. 188 с.
- Игамбердиев А.У. Логика организации живых систем / А. У. Игамбердиев // Воронеж: ВГУ, 1995.- 152 с.
- Игамбердиев А.У. Микротельца в метаболизме растений/ А. У. Игамбердиев // Воронеж: Изд-во ВГУ, 1990. 148 с.
- Климова М.А. Очистка ферментов и методы исследования их каталитических свойств / М. А. Климова, А. Т. Епринцев //Учебно-методическое пособие для вузов (практикум). Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета. 2008. — 34с.
- Клиническая патофизиология. Учеб. пособие для студентов вузов /I
- В. А. Алмазов и др. С-П.: Питер, — 3-е изд., переработанное и дополненное, 1999.-217 с.
- Клиническая эндокринология / Н. Т. Старкова и др. С-П.: Питер, 3-е изд., переработанное и дополненное, 2002. — 576 с. • •
- Курганов Б.И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М.: Мир, 1987.-248 с.
- Лакин Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990.352 с.
- Лебкова Н. П. Арх. Патол. / Н. П. Лебкова // 1982. — С. 68−75.
- Лебкова Н.П. Изучение субклеточной локализации гликоген-УД Ф-глюкозилтрансферазы в печени голодающих крыс/ Н. П. Лебкова // Цитология. 1985. — Т. 27, № 2.-С. 35−40.
- Лебкова Н.П. Современные представления о внутриклеточных механизмах обеспечения энергетического гомеостаза в норме и при патологии / Н. П. Лебкова // Вестник РАМН. 2000. — № 9. — С. 3−12.
- Лебкова Н.П. Субклеточная локализация карнитинацилтрансферазы в клетках различных органов интактных и голодающих крыс / Н.П. Лебкова// Бюл. экспер. биол. и мед. 1983. — № 7. — С. 32−35.
- Лебкова Н.П. Субстратное обеспечение энергетического гомеостаза при голодании / Н.П. Лебкова// Бюл.экспер.биол. и мед. 1991. — № 11. — С. 475−479
- Лебкова Н.П. Ультраструктурные проявления ранних метаболических нарушений в миокарде собак при аллоксановом диабете / Н. П. Лебкова, М. Ф. Бондаренко, O.E. Колесова и др. // Бюл. экспер. биол. и мед. 1980. -№ 6.-С. 614−617.
- Лебкова Н.П., Внутриклеточное превращение жирных кислот в гликоген у крыс с аллоксановым диабетом по данным электронной авторадиографии / Н. П. Лебкова, O.E. Колесова, В. Д. Горбунова и др. // Бюл. экспер. биол. и мед. 1984. — № 12. — С. 734−736.
- Лебкова Н.П. Ультраструктурные и цитохимические изменения в печени крыс при тренировке к гипоксии / Н. П. Лебкова, А .Я. Чижов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1992. — № 6. — С. 663−666.
- Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. /А. Ленинджер. М.:Мир, 1985. — 975с.
- Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека / У. Мак-Мюррей. -М.:Мир, 1980. 368 с.
- Матасова Л.В. Аконитаза млекопитающих при окислительном стрессе / Л. В. Матасова, Т. Н. Попова // Биохимия. 2008. — Т.73, вып. 9. — С. 1189−1198.
- Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г Мауэр. М.: Мир, 1971. — 222 с.
- Мецлер Д.Е. Биохимия / Д. Е. Мецлер. -М.: Мир, 1987. 358 с.
- Михайлов В. В. Основы патологической физиологии: Руководство для врачей. / В. В. Михайлов, Б. М. Сагалович. М.: Медицина, 2001. — 704 с.
- Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул / Л. А. Остерман. М.: Мир, 1983. — 297 с.
- Панин Л.Е. Биохимические механизмы стресса / Л. Е. Панин. — Новосибирск, 1983. 213 с.
- Панченко Л.Ф. Роль пероксисом в патологии клетки / Л. Ф. Панченко, A.M. Герасимов, В. Д. Антоненко. М.: Мир, 1981. — 312 с.
- Попов В.Н. Влияние ингибиторов электронного транспорта на образование активных форм кислорода при окислении сукцината митохондриями гороха / В. Н. Попов, Э. К. Рууге, A.A. Старков // Биохимия. 2003. Т. 68, № 7. — С. 910−916.
- Попов В. Н. Индукция ферментов глиоксилатного цикла в различных тканях голодающих крыс / В. Н. Попов и др. // Известия РАН. Серия биологическая. 2000. — № 6 — С. 663−667.
- Попов В.Н. Сравнительный анализ ключевого фермента глиоксилатного цикла, изоцитралиазы, из организмов разных систематических групп / В. Н. Попов и др. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2005. — № 6. — С. 317−329.
- Сахарный диабет: Учебно-методическое пособие. Вып.1: Этиология, патогенез,. клиника, дифференциальный диагноз, принципы лечения / М. Е. Стаценко и др. Волгоград: ВолГУ, 2002. — 64 с.
- Семенова Е.В. Очистка, физико-химические и регуляторные свойства аконитатгидратазы из гепатоцитов голодающих крыс / Е. В. Семенова // Дисс. на соискание ст. канд. биол. наук. Воронеж: ВГУ — 2001. — 142 с.
- Страйер Л. Биохимия / Л. Страйер. М.: Мир, 1985. — Т. 2. — 312 с.
- Субклеточная локализация изоформ аконитатгидратазы в высших растениях / A.A. Землянухин и др. // Физиология растений. -1984. Т. 31, вып. 2. — С. 337−343.
- Уоткинс П.Дж. Сахарный диабет / П. Дж. Уоткинс. М.: Москва: Бином, — 2-е изд. пер. с англ. 2006. — 134 с.
- Хочачка П. Биохимическая адаптация. / П. Хочачка, Дж.Сомеро. -М.: Мир, 1988.-567 с.
- Чернышев Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В. Н. Стариков. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1998. — 270 с.
- Agrawal P.K. Studies on two isozymes from Bacillus cereus. Enzymatic properties / P.K. Agrawal, G.K. Garg, K.G. Gollakota // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1976. — V. 70, № 3. — P. 987−996.
- Alen C. Bacillus subtilis aconitase is an RNA-binding protein // C. Alen, A.L. Sonenshein // Proc. of the Nation, acad. of sci. of the USA. 1999. — T. 96, 1 18.-P. 10 412−10 417.
- Beinert H. Engineering of protein bound iron-sulfur clusters. A tool for the study of protein and cluster chemistry and mechanism of iron-sulfur enzymes / H. Beinert, M.C. Kennedy // Eur. J. Biochem. 1989. — V. 186. — P.5−15.
- Beinert H. Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor / H. Beinert, M.C. Kennedy // FASEB Lett. 1993. — V. 7, ' 12. — P. 1442 -1449.
- Beinert H. Aconitase as iron-sulfur protein, enzyme, and iron-regulatory protein / H. Beinert, M.C. Kennedy, C.D. Stout // Chem. Rev. 1996. — V. 96. — P. 2335 -2373.
- Bajpai M. Changes in carbohydrate metabolism of testicular germ dells during-meiosis in the rat / M. Bajpai, G. Gupta, B.S. Setty // Eur. J. Endocrinol. -1998.-V. 138, '3.-P. 322−327.
- Barrett E.L. Hepatic glucose metabolism and insulin resistance in NIDDM and obesity / E.L. Barrett, Z. Liu // Baillieres Clin. Endocrinol. Metab. -1993.-Vol.7, № 4.-P. 875−901.
- Basilion J.P. The iron-responsive element- binding protein: Localization of the RNA-binding site to the aconitase active cleft / J.P. Basilion, T.A. Rouault, C.M. Massinople // Proc. Natl. Acad. Sci. 1994. — V. 91, 1 1. — P. 574 -578.
- Berg J.M. Biochemistry. / J.M. Berg. 5th Edition. — WH Freeman and Company, 2002. — 476 p.
- Characterization of the human mitochondrial aconitase gene (AC02) / D.B. Mierel et. al. // Gene. 1998. — V. 213, № 1−2. — P. 205:218.
- Chen O.S. Dietary iron intake modulates the activity of iron regulatory proteins and the abundance of ferritin and mitochondrial aconitase in rat liver / O.S. Chen., K.L. Schalinske, R.S. Eisenstein // J. Nutr. 1997. — V. 127, 1 2. -P. 238−248.
- Cheung P.Y. Thiols protect the inhibition of myocardial aconitase by peroxynitrite / P.Y. Cheung, H. Danial, J. Jong et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — V. 350, 11. — P. 104−108.
- Chomczynski P. Single-Step Method of RNA Isolation by Acid Guanidinium Thiocyanate-Phenol-Chloroform Extraction / P. Chomczynski, N. Sacchi // Anal. Biochem. 1987. — Y.162. — P. 156−159.
- Costello L.C. Zinc causes a shift toward citrate at equilibrium of the m-aconitase reaction of prostate mitochondria / L.C. Costello, R.B. Franklin, Y. Liu et.al. // J. Inorg. Biochem. 2000A. — V. 78, № 2. — P. 161−165.
- Costello L.C. Zinc inhibition of mitochondrial aconitase and its importance in citrate metabolism of prostate epithelial cells / L.C. Costello, Y. Liu, R.B. Franklin et. al. // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272, 1 46. — P. 28 875−28 881.
- Courtois-Verniquet F. Lack of aconitase in glyoxysomes and peroxisomes / F. Courtois-Verniquet, R. Douce // Biochem. J. 1993. — 1 294. — P. 103−107.
- Crystallization and reconstitution of yeast aconitase / T. Suzuki et. al. // J. Biochem. 1975. — V. 77, № 2. — P. 249−264.
- Cytosolic Aconitase and Ferritin Are Regulated by Iron in Caenorhabditis elegans / L. Brett et. al. // J. Biological Chemistry. 2003. — P. 3227−3234.
- Davis B J. Disk Electrophoresis. Method and application to human surum proteins / B. J. Davis, R.G. Jones, G.R. Farmer // Ann. N.Y. acad. sci. -1964.-V. 121.-P. 404−427.
- Davis W.L. Hibernation activates glyoxylate cycle and gluconeogenesis in black bear brown adipose tissue / W.L. Davis // Biochim. Biophys. Acta. 1990. — V. 1051. — P. 276−278.
- Dickman S.R. Factors affecting the activite of mitochondrial and soluble aconitase / S.R. Dickman, J. Speyer // J. Biochem. 1964. — V. 206, № 1. — P. 6778.
- Dietzen D.J. Oxidation of pyruvate, malate, citrate, and cytosolic reducing equivalents by AS-30D hepatoma mitochondria / D.J. Dietzen, E.J. Davis // Arch. Biochem. Biophys. 1993. — V. 305, 1 1. — P. 91−102.
- Eisenstein R.S. Isolation, characterization, and functional studies of rat liver iron regulatory protein 1 /R.S. Eisenstein, H.A. Barton, WH.Jr. Pettingell et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 343, 1 1. — P. 81−91.
- Escher C.L. Lipid mobilization and gluconeogenesis in plants: do glyoxylate cycle enzyme activities conctitute a real cycle? A hypothesis / C.L. Escher, F. Widmer // Biol. Chem. 1997. — V. 378,1 8. — P. 803−813.
- Evelson P. Time course and quantitative analysis of the adaptive responses to 85% oxygen in the rat lung and heart / P. Evelson, B. Gonzalez-Flecha // Biochim. Biophys. Acta. 2000. — V. 1523, № 1−2. — P. 209−216.
- Exercise decreases cytosolic aconitase activity in the liver, spleen, and bone marrow in rats / K.P. Ho et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. -V. 282, № l.-P. 264−267.
- Festa M. Oxalomalate, a competitive inhibitor of aconitase, modulates the RNA-binding activity of iron- regulatory proteins / M. Festa, A. Colonna, C. Pietropaolo et. al. // Biochem J. 2000. — V. 348 — P. 315−320.
- Foury F. Low iron concentration and aconitase deficiency in a yeast frataxin homologue deficient strain / F. Foury // FEBS Lett. 1999. — V. 456 — P. 281−284.
- Frishman D. Conservation of aconitase residues revealed by multiple sequence analysis. Implications for structure/function relationships / D. Frishman, M.W. Hentse // Eur. J. of Biochem. 1996. — V. 239, 1 1. — P. 197−200.
- Gardner P. R. Aconitase is a sensitive and critical target of oxygen poisoning in cultured mammalian cells and in rat lungs / P.R. Gardner, D.H. Nguyen, C.W. White // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — V. 91, № 12. — P. 12 248−12 252.
- Gardner P.R. Superoxide radical and iron modulate aconitase activity in mammalian cells / P.R. Gardner, I. Raineri, L.B. Epstein et. al. // J. Biol. Chem. -1995.-V. 270, «22. P. 13 399−13 405.
- GehringN.H. Inactivation of both RNA binding and aconitase activities of iron regulatory protein-1 by quinone-induced oxidative stress / N.H. Gehring, M.W. Hentze, K. Pantopoulos // J. of Biol. Chem. 1999. — V. 274, 1 10. — P. 6219−6225.
- Glusker J.P. Aconitase / J.P. Glusker // Enzymes. New York London. -1971.-V. 5.-P. 413−439.
- Graham R.M. Characterisation of citrate and iron citrate uptake by cultured rat hepatocytes / R.M. Graham, E.H. Morgan, E. Baker // J. Hepatol. -1998.-V. 29, '4. -P. 603−613.
- Gruer M.J. The aconitase family: Three structural variations on a common theme / M.J. Gruer, P.J. Artymiuk, J.R. Guest // Trends in biochem. sci. -1997.-V. 22, № l.-P. 3−6.
- Grune O. Peroxynitite increases the degradation of aconitase and other cellular proteins by proteasome / O. Grune, I.E. Blasig, N. Sitte et. al. //J. of Biol. Chem. 1998. — V. 273, 1 18. — P. 10 857−10 862.
- Guarriero-Bobyleva W. Kinetic studies of cytoplasmic and mitochondrial aconitase hydratases from rat liver / W. Guarriero-Bobyleva, A. Masini, M.A. Volpi-Becchi et. al. // Ital. J. Biochem. 1978. — V. 27, 1 5. — P. 287 -299.
- Gutteridge J.M.C. «Free» iron in neonatal plasma activities aconitase: Evidence for biologically reactive iron / J.M.C. Gutteridge, S. Mumby, M. Koizumi et. al. // Biochem. and Biophys. Res. Comm. 1996. — V. 229, 1 3. -P. 806−809.
- Ho K.P. Exercise decreases cytosolic aconitase activity in the liver, spleen, and bone marrow in rats / K.P. Ho, D.S. Xiao, Y. Ke et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. — V. 282, № 1. — P. 264−267.
- Henson C.P. Purification and kinetic studies of beef liver cytoplasmic aconitase / C.P.Henson, W.W. Clenand // J. Biol. Chem. 1967. — V. 258. — P. 3833−3838.
- Inactivation of aconitase and oxoglutarate dehydrogenase in skeletal muscle in vitro by superoxide anions and/or nitric oxide / U. Andersson et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V. 249, № 2. — P. 512−516.
- Inactivation of iron responsive element-binding capacity and aconitase function of iron regulatory protein-1 of skin cells by ultraviolet A / A. Giordani et. al. // Photochem. And Photobiol. 2000. — V. 72, № 6. — P. 746−752.
- Isolation, characterization, and functional studies of rat liver iron regulatory protein 1 / R.S. Eisenstein et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1997. -V. 343, № 1.-p. 81−91.
- Jones J.D. The glyoxylate cycle: does it function in the dormant or active bear? / J.D. Jones, P. Burnett, P. Zollman // Comp. Biochem. Physiol. B. -1999. Vol.124. — P. 177−179.
- Kim H.Y. Identification of a conserved and functional iron-resposive element in the 5'-untranslated region of mammalian mitochondrial aconitase II/
- H.Y. Kim, O. La Vaute, K. Iwai et. al. // J. of Biol. Chem. 1996. — V. 271, № 39. — P. 24 226−24 230.
- Kohler S.A. Molecular cloning of mouse glycolate oxidase. High evolutionary conservation and presence of an iron-responsive element-like sequence in the mRNA / S.A. Kohler, E. Menotti, L.C. Kuhn // J. Biol. Chem. -1999. V. 274, 1 4. — P. 2401−2407.
- Konstantinova S.G. Aconitase activity in rat liver / S.G. Konstantinova, E.M. Russanov // Comp. Biochem. Phisiol. 1996. — V. 113B, № 1.-P. 125−130.
- Konstantinova S.G. Studies on paraquat-induced oxidative stress in rat liver / S.G. Konstantinova, E.M. Russanov // Acta Physiol. Pharmacol. Bulg. 1999.-V. 24, '4.-P. 107−111.
- Laemmli U.K. SDS-electrophoresis / U.K. Laemmli // Nature. — 1970. -V. 227.-P. 680−685.
- LaubleH. Crystal structure of aconitase with isocitrate and nitoisocitrate bound / H. Lauble, M.C. Kennedy, H. Beinert et. al. // Biochemistry. 1992. — V. 3 1.- P. 2735−2748.
- LaubleH. The reaction of fluorocitrate with aconitase and the crystal structure of the enzyme-inhibjtor complex / H. Lauble, M.C. Kennedy, M.H. Emptage et. al.// Proc. of the nation, acad. of sei. of the USA. 1996. — V. 93, № 24.-P. 13 699−13 703.
- LenzenS. Inhibition of aconitase by alloxan and the differential modes of protection of glucose, 3-O-methylglucose, and mannoheptulose / S. Lenzen, M. Mirzaie-Petri //Naunyn. Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 1992. — V. 346, 1 5. -P. 532−536.
- Livak K.J. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2"AACt method / K.J. Livak, T.D. Schmittgen // Methods. -2001. V.25. — P. 402−408
- Liu Y. Prolactin specifically regulates citrate oxidation and m-aconitase of rat prostate epithelial cells / Y. Liu, L.C. Costello, R.B. Franklin // Metabolism. 1996. — V. 45,1 4. — P. 442−449.
- Lowry O. Protein measurement with the Folinphenol reagent / O. Lowry, N. Rosenbrough, A. Farr // J. Biol. Chem. 1951. — V. 194. — P. 265−275.
- Maria I. Lind. Of Two Cytosolic Aconitases Expressed in Drosophila, Only One Functions as an Iron-regulatory Protein / Maria 1. Lind, Fanis Missirlis, Ojar Melefors et. al. // Journal of Biological Chemistry, 281, p. 18 707−18 714.
- Mass spectrometric sequncing of proteins froni silver-stained Polyacrylamide gels / A. Shevchenko et. al. // Anal. Chem. 1996. — V. 68. — P. 850−858.
- Melnick J.Z. Renal citrate metabolism and urinary citrate excretion in the infant rat / J.Z. Melnick, P.A. Preisig, R.J. Alpern et. al. // Kidney Int. 2000. — V. 57, 1 3. -P. 891−897.
- Melnick J.Z. Renal cortical mitochondrial aconitase is regulated in hypo- and hypercitraturia / J.Z. Melnick, P.A. Preisig, O.W. Iia et. al.// Kidney Int. 1998.-V. 54, 1 l.p. 160−165.
- Mirel D.B. Characterization of the human mitochondrial aconitase gene (AC02) / D.B. Mirel, K. Marder, J. Graziano et. al. // Gene. 1998. — V. 213,1 1−2.-P. 205−218.
- Morrison J.F. The kinetics of the reaction catalysed by aconitase / J.F. Morrison // Austral. J. exper. biol. and med. sei. 1955. — V. 32, № 6. — P. 867 876.
- Mullis K.B. Specific synthesis of DNA in vitro via a polymerase-catalyzed chain reaction / K.B. Mullis, F.A. Faloona // Methods Enzymol. 1987. — № 155.-P. 335−350.
- Mumby S. Reactive iron species in biological fluids activate the iron-sulphur cluster of aconitase / S. Mumby, M. Koizumi, N. Taniguchi et. al. / Bioch. etbioph. Acta-Gen. subj. 1998. — V. 1380, 1 1. — P. 102−108.
- Mutational analysis of active site residues in pig hearts aconitase / L. Zheng et. al. // J. Biol. Chem. 1992. — № 267. — P. 7895−7903.
- Narahari J. The aconitase function of iron regulatory protein 1-Genetic studies in yeast implicate its role in iron-mediated redox regulation / J. Narahari, R. Ma, M. Wang et. al. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275, 1 21. — P. 16 227−16 234.
- Popov V.N. Glioxilate cycle enzymes are present in liver peroxisomes of alloxan-treated rats / V.N. Popov, S.V. Volvenkin, A.T. Eprintsev et. al. // FEBS Lett. 1998. V. 440. U P. 55−58.
- Popov V.N. Induction of the Glyoxylate Cycle Enzymes in rat liver upon food starvation / V.N. Popov, A.U. Igamberdiev, C. Schnarenberger et. al. //FEBS Lett. 1996.- V. 390. — P. 258−260.
- Protection of astrocytes by fructose 1,6-bisphosphate and citrate ameliorates neuronal injury under hypoxic conditions / J.A. Kelleher et. al. // Brain Res. 1996.-V. 726, № 1−2.-P. 167−173.
- Purification and chacterizanion of cytosolic aconitase from beef liver and its relationship to the iron-responsive element binding protein / M.C. Kennedy et. al. //Proc. natl. acad. sei. USA. 1992. -V. 89. — P. 11 730−11 734.
- Rotig A. Aconitase and mitochondrial iron-sulphur protein deficiency in Friedreich ataxia / A. Rotig, P. DeLonlay, D. Chretien et. al. //Nat. Genet. -1997.-V. 17, 1 2.-P. 215−217.
- Rozen S., Skaletsky H. Primer3 on the WWW for general users and for biologist programmers / S. Rozen, H. Skaletsky // Methods Mol. Biol. 2000. -V.132. — P. 365−386.
- Rzymkiewicz D.M. Induction of heme oxygenase-1 modulates cis-aconitase activity in lens epithelial cells / D.M. Rzymkiewicz, J.R. Reddan, U.P. Andley // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 2000. — V. 270, № 1. — P. 324 328.
- Sadka A. Aconitase activity and expression during the development of lemon fruit / A. Sadka, E. Dahan, L. Cohen et. al.. // Phys. Plantarum 2000. -V. 108, № 3.-P. 255−262.
- Schnarrenberger C. Evolution of the enzymes of the citric acid cycle and the glyxylate cycle of higher plants. A case study of andosymbiotic gene transfer / C. Schnarrenberger // Eur.J. Biochem. FEBS. 2002. — Vol. 269. — P. 868−883.
- Shevchenko A. Mass spectrometry sequncing of proteins froni silver-stained polyacrylamide gels / A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm et. al. // Anal. Chem. 1996. — V. 68. — P. 850−858.
- Siddiqui A. A. Cloning and expression of isocitrate lyase from human round Strongyloides stercoralis / A. A. Siddiqui, C. S. Stanley, S. L. Berk // Parasite. 2000. — Vol. 7. — P.233−236
- Shi-Jin Zhang. Activation of aconitase in mouse fast-twitch skeletal muscle during contraction-mediated oxidative stress / Shi-Jin Zhang, E. Marie Sandstrom et. al. // Am J Physiol Cell Physiol, Sep 2007- 293: CI 154 CI 159.
- Slaughter C. The distribution and properties of aconitase isozymes in man / C. Slaughter // J. Biol. Chem. 1977. — V. 10, № 2. — P. 287−292.
- Song S. Can the glyoxylate pathway contributes to fat-indused hepatic insulin resistance? / S. Song // Med. Hypotheses. 2000. — Vol.54. — P. 739−747.
- Structural investigations by extended X-ray absorption fine structure spectroscopy of the iron center of mitochondrial aconitase in higher plant cells / J. Jordanov et. al. //J. Biol. Chem. 1992. -V. 267, № 24. — P. 16 775−16 778.
- Stumvoll M. Renal glucose production and utilization: new aspects in humans / M. Stumvoll et. al. // Diabetologia. 1997. — Vol.40, № 7. — P.749−757.
- Szkudelski T. The Mechanism of Alloxan and Streptozotocin Action in B Cells of the Rat Pancreas / T. Szkudelski // Physiol. Res. 50. 2001. — P. 536 546.
- The regeneration of reduced glutathione in rat forebrain mitochondria identifies metabolic pathways providing the NADPH required / R. Vogel et. al. // Neurosci Lett. 1999. — V. 275, № 2. — P. 97−100.
- Thompson J.F. Determination of aconitate isomerase in plants / J.F. Thompson, S.C. Schaefer, J.T. Madison // Anal. Biochem. 1990. — V. 184, № 1. -P. 39−47.
- Toth I. Hypoxia alters iron- regulatory protein-1 binding capacity and modulates cellular iron homeostasis in human hepatoma and erythroleukemia cells / I. Toth, L. Yuan, J.T. Rogers et. al. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274, 1 7.-P. 4467−4473.
- Tzachi B. Kinetic Outlier Detection (KOD) in real-time PCR / B. Tzachi et al. // Nucleic Acids Research. 2003. — Vol. 31. — P. 105−109:
- Vasquez-Vivar J. Mitochondrial aconitase is a source of hydroxyl radical-An electron spin resonance investigation / J. Vasquez-Vivar, B. Kalyanaraman, M.C. Kennedy // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275, № 19. — P. 14 064−14 069.
- Villafranca J. The mechanism of aconitase action. Evidence for an enzyme isomerisation by studies of inhibition by tricarboxylis acids / J. Villafranca // J. Biol. Chem. 1974. — V. 249, № 19. — P. 6149−6155.
- Villafranca J. The mechanism of aconitase action. Magnetic resonance studies of the complex of enzyme, manganese, iron and substrates / J. Villafranca, A. Mildvan //J.Biol. Chem.-1971.-V. 246, № 18.-P. 5791−5798.
- Welsh N. Protective action by hemin against interleukin-1 beta induced inhibition of rat pancreatic islet function / N. Welsh, S. Sandler // Mol. cell, endocrinol.- 1994.-V. 103,№ 1−2.-P. 109−114.no) Ja
- Yan L.J. Oxidative damage during aging targets mitochondrial aconitase / L.J. Yan, R.L. Levine, R.S. Sohal // Proc. of the nation, acad. of sci. of the USA. 1997. -V. 94,l.-P. 11 168−11 172
- Yih-Fong Liew. Mitochondrial Cysteine Desulfurase Iron-Sulfur Cluster S and Aconitase Are Post-transcriptionally Regulated by Dietary Iron in Skeletal Muscle of Rats / Yih-Fong Liew, Ning-Sing Shaw // J. Nutr.135. 2005. -P. 2151−2158.
- Zatta P. Effects of aluminum on activity of krebs cycle enzymes and glutamate dehydrogenase in rat brain homogenate / P. Zatta, E. Lain, C. Cagnolini // Eur. J. Biochem. 2000. — V. 267, 11>. — P. 3049−3055.