Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Гемостаз и эстеразная активность крови крыс при интоксикации фосфорорганическими отравляющими веществами

Диссертация: Гемостаз и эстеразная активность крови крыс при интоксикации фосфорорганическими отравляющими веществами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Через 3 часа после острого отравления ингибирование эритроцитарной АХЭ и сывороточной БХЭ вызывают повышение уровня ацетилхолина в кровеносном русле (на фоне выраженных холинергических симптомов). Действие АХ на эндотелий сопряжено со стимуляцией М-рецепторов, мобилизацией внутриклеточного кальция, генерацией окиси азота. Чрезмерная активация обусловливает повреждение эндотелия, нарушение… Читать ещё >

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
  • ВВЕДЕНИЕ '
  • Глава 1. Токсикология фосфорорганических соединений и система гемостаза млекопитающих (Обзор литературы) 11 1.1. — Фосфорорганические соединения (ФОС) и механизм их токсического действия
    • 1. 2. — Структурно-функциональные аспекты гемостаза
  • Структура и функции тромбоцитов
  • Структура и функции эритроцитов
  • Гуморальный (плазменный) гемостаз
    • 1. 3. — Гемостаз и возможные механизмы развития патогенеза при интоксикации ФОС
    • 1. 4. — Обзор литературы: Резюме
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. — Динамика относительного изменения массы животных после острого отравления
    • 3. 2. — Биохимические показатели в динамике после острого отравления крыс зоманом и RVX
    • 3. 3. — Исследование эстеразной активности крови
    • 3. 4. — Изменение параметров агрегации тромбоцитов после острого отравления ФОВ
    • 3. 5. — Исследование функционального статуса эритроцитов при интоксикации ФОВ
    • 3. 6. — Изменение показателей гуморального гемостаза после острого отравления зоманом и RVX
    • 3. 7. — Исследование активности ADAMTS13 в культуре эндотелиальных клеток
    • 3. 8. — Исследование сывороток крови крыс после отравления зоманом и RVX методом масс-спектрометрии с ионизацией лазерной десорбцией в присутствии матрицы (MALDI)

Гемостаз и эстеразная активность крови крыс при интоксикации фосфорорганическими отравляющими веществами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Заболевания, этиологически связанные с воздействием химических факторов, приобрели широкое распространение вследствие интенсивного развития химической промышленности, загрязнения производственной и окружающей среды. Фосфорорганические соединения (ФОС) — особая составляющая этих факторов, они широко используются в сельском хозяйстве и промышленности в качестве пестицидов, пластификаторов, компонентов в синтезе лекарственных веществ, полимерных материалов. Популярность и широта их использования обусловлена высокой эффективностью и быстрой деградацией в окружающей среде [Costa, 1997]. Примерно 80 различных ФОС используются в качестве инсектицидов, другие ФОС нашли свое применение в фармакологии [Pope et al., 2005], а также в военной токсикологии [Lotti, 2000, 2001] - это так называемые фосфорорганические отравляющие вещества (ФОВ).

В соответствии с Федеральной целевой программой «Уничтожение запасов химического оружия в Российской Федерации», одной из задач является обеспечение безопасности этого процесса для персонала объектов по хранению и уничтожению химического оружия, а также граждан, проживающих и работающих в зоне защитных мероприятий. В случае острого отравления антидоты позволяют сохранить жизнь людей, однако это не решает проблему медицинской реабилитации пострадавших, поскольку велика вероятность развития отдаленных последствий интоксикации. О развитии отставленной патологии можно судить по данным лабораторной и клинической диагностики, однако имеющиеся средства диагностики рассчитаны главным образом на оценку степени токсического поражения в ранние сроки интоксикации, тогда как оценка риска развития того или иного заболевания на более поздних сроках остается актуальной задачей. Неясен патогенез развития отдаленных последствий, отсутствует единая система физиолого-биохимических, цитологических и иммунологических маркеров для своевременной диагностики.

Наблюдения за пострадавшими в результате острого и хронического воздействия ФОВ выявили среди основных отставленных симптомов вегетативные изменения сердечнососудистой системы и «микроорганические расстройства» ЦНС неясной этиологии [Мусийчук, Янно, 1988]. Были основания предполагать, что сосудистая патология играет значимую роль в формировании отставленных последствий острого отравления [De Groot et al., 1993]. Результаты экспериментальных исследований при подостром и хроническом действии различных ФОС свидетельствовали о ведущей роли несинаптических механизмов в 6 возникновении оставленных функциональных эффектов [Гончаров и др., 2001, 2002; Goncharov et al., 2003, 2004; Mindukshev et al., 2005]. Эти эффекты проявлялись при восстановлении активности и даже при отсутствии ингибирования холинэстераз, имели характер микроангиопатий в компенсаторной фазе, были связаны с нарушением эндотелий-зависимой релаксации сосудов, нарушением нервно-мышечной проводимости, изменением кинетических параметров агрегации тромбоцитов. Эксперименты показали, что тромбоцитарное звено гемостаза может служить индикатором состояния сосудистого русла при интоксикации ФОС. Другой группой ученых были получены морфологические доказательства поражения эндотелия на разных сроках после острого отравления [Прозоровский, Чепур, 2001; Чепур и др., 2006].

Однако проблема разработки и обоснования комплекса физиолого-биохимических методов диагности далека от решения. Методы морфологии не являются распространенным средством клинической диагностики. Используемые в настоящее время биомаркеры интоксикации ФОС (ацетилхолинэстераза, бутирилхолинэстераза) специфичны лишь в ранние сроки интоксикации. Более или менее полный анализ клеточного и плазменного гемостаза на дальних сроках после острого отравления не проводился, а имеющиеся данные о состоянии плазменного гемостаза на ранних сроках весьма скупы и недостаточны для оценки роли гемостаза в развитии патологии. Так, нарушения в системе гемостаза были отмечены у людей и в экспериментах на животных в течение первых суток после острого отравления ФОС-пестицидами [Namba et al., 1971; Gupta et al., 1982; Ziemen, 1984], зарином [Von Kaulla, Holmes, 1961] и зоманом [Lee, Clement, 1990].

В настоящее время исследования многих биохимиков, работающих в области токсикологии, сосредоточены главным образом на поиске продуктов деструкции ФОС или их аддуктов с белками, сохраняющихся в организме в течение более или менее длительного периода, с целью доказательства факта интоксикации [Worek et al., 2005; Radilov et al., 2009]. Гораздо меньше внимания уделяется переоценке распространенных и внедрению новых биохимических и функциональных методов клинической диагностики, которые могли бы пролить свет на механизмы патогенеза, помочь в создании своеобразного «спектра» физиолого-биохимических показателей, каждый из которых сам по себе не способен дать ответ на вопрос о тяжести поражения, критических сроках интоксикации и направленности патогенеза, но их совокупность, наряду с осмысленной интерпретацией, может обладать таким свойством.

Цель и задачи.

Цель настоящей работы — исследовать состояние системы гемостаза, активность основных эстераз крови и ряд биохимических показателей на разных сроках после острого отравления фосфорорганическими отравляющими веществами (ФОВ) на примере зомана и вещества типа VX (RVX), определить критические сроки в развитии интоксикации и диагностическую значимость применяемых методов.

Для достижения данной цели были поставлены и решены следующие задачи:

1) Исследовать активность эстераз и другие биохимические показатели крови крыс в динамике при острой интоксикации зоманом и RVX.

2) Определить кинетические параметры агрегации тромбоцитов в динамике при острой интоксикации крыс зоманом и RVX.

3) Исследовать гемолитическую устойчивость эритроцитов при острой интоксикации крыс зоманом и RVX.

4) Исследовать состояние плазменного гемостаза крыс в динамике при острой интоксикации зоманом и RVX.

5) Определить критические сроки в развитии последствий острой интоксикации с точки зрения состояния системы гемостаза.

Положения диссертации, выносимые на защиту.

1) Активность холинэстераз, аминотрансфераз и гамма-глутамилтрансферазы в крови крыс — биохимические маркеры острого отравления ФОВ исключительно на ранних сроках интоксикации.

2) Кинетические параметры агрегации тромбоцитов — неспецифические характеристики острого отравления ФОВ на всех исследованных сроках интоксикации.

3) Определение гемолитической устойчивости эритроцитов — новый функциональный тест для оценки характера патогенеза на средних и поздних сроках острой интоксикации ФОВ.

4) Определение динамики показателей плазменного гемостаза необходимо для выявления критических сроков и механизма развития последствий при острой интоксикации ФОВ.

Научная новизна.

С использованием высокотоксичных ФОВ — зомана и RVX — впервые проведено комплексное изучение гуморального и клеточного звеньев гемостаза в динамике в ходе продолжительного эксперимента. При этом проведен анализ биохимической активности холинэстераз эритроцитов и плазмы с точки зрения надежности этих показателей для оценки степени и тяжести поражения на разных сроках интоксикации. Предложено теоретическое объяснение и экспериментальное обоснование динамики ряда биохимических показателей в крови животных при остром воздействии ФОВ. Методология малоуглового светорассеяния впервые использована для комплексного исследования кинетических параметров агрегации тромбоцитов и гемолитической устойчивости эритроцитов, что позволило по-новому охарактеризовать степень интоксикации ФОВ, понять особенности патогенеза и характер токсикодинамики, выявить критические периоды патогенеза. Также впервые в токсикологических исследованиях показана динамика активности металлопротеиназы ADAMTS-13 при интоксикации ФОВ, наряду с активностью ее субстратапротромбогенного фактора Виллебранда. С целью поиска новых маркеров интоксикации впервые проведен анализ низкомолекулярных пептидов плазмы, в результате чего был выявлен ряд пептидов — продуктов ограниченного протеолиза фибринопептида А, образующихся в результате активности экзопептидаз. Полученные данные проанализированы с точки зрения состояния системы гемостаза и сосудистого русла, что позволило по-новому оценить ту роль, которую играют эндотелиальные клетки сосудов в выживаемости организма и развитии последствий интоксикации.

Теоретическое и практическое значение работы.

Проведенные исследования расширяют представления о механизмах токсикодинамики при острой интоксикации ФОВ, позволяют лучше понять взаимосвязь специфических и неспецифических проявлений интоксикации. Особое значение имеет тот факт, что в работе не просто получены новые данные для токсического вещества фосфорорганической природы, но по сути проведен сравнительный анализ двух наиболее токсичных отравляющих веществ, являющихся компонентами химического оружия. Поэтому данные, полученные в настоящей работе, помогут в определении новых критериев диагностики отравлений ФОВ, в понимании механизмов патогенеза отдаленных последствий интоксикации, формулировке новых принципов терапии на разных сроках интоксикации ФОВ.

Исследованные вещества фосфорорганической природы обладают различными токсикокинетическими характеристиками, а потому имеют различный спектр молекулярных и клеточных мишеней. Данный факт имеет большое значение для других, «гражданских» областей человеческой деятельности, поскольку аналогичные проблемы, связанные с диагностикой и терапией отравлений фосфорорганическими соединениями, существуют в сельском хозяйстве и промышленном производстве ФОС.

Использование новой методологии малоуглового светорассеяния для изучения морфофункциональных характеристик клеток крови свидетельствует о ее высокой эффективности для определения характера интоксикации, что является несомненным вкладом в методическое обеспечение физиолого-биохимических и токсиколого-фармакологических исследований. Данные о динамике активности металлопротеиназы ADAMTS-13, полученные в экспериментах in vivo и in vitro с использованием культуры эндотелиальных клеток, имеют важное теоретическое значение и заставляют интенсифицировать исследования функциональной роли эндотелия для понимания механизмов токсикокинетики, токсикодинамики и фармакологической коррекции. Полученные в работе практические результаты и теоретические обобщения могут быть использованы в лекционных курсах по биохимии, физиологии и токсикологии.

Апробация работы.

Результаты исследований представлены: на международном семинаре «Предупреждение и устранение последствий химически опасных чрезвычайных ситуаций, обусловленных терроризмом и промышленными авариями» (Санкт-Петербург, 2007), на 3-м съезде токсикологов России (Москва, 2008), на международной конференции «Рецепция и внутриклеточная регуляция» (Пущино, 2009), на Токсикологическом Обществе США (Солт-Лейк-Сити, 2010), на Питтсбургской конференции (Орландо, 2010).

Структура и объем диссертации

.

Диссертация изложена на 130 страницах машинописного текста, содержит 12 таблиц и 72 рисунка. Состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследования, 8 экспериментальных разделов, обсуждения, заключения и выводов. Библиография включает 39 отечественных и 255 зарубежных источников.

выводы.

1. Активность холинэстераз крови, уровень аминотрансфераз и гамма-глутамилтрансферазы являются биохимическими маркерами интоксикации в течение 1 недели после острого отравления ФОВ. Уровень креатинина и мочевины — неспецифические маркеры отравления на поздних сроках острой интоксикации крыс.

2. Совокупность кинетических параметров агрегации тромбоцитов (полуэффективная концентрация активатора, максимальная скорость агрегации, агрегационный потенциал тромбоцитов) — неспецифическая характеристика острого отравления ФОВ на всех сроках интоксикации (3 часа — 4 недели).

3. Совокупность показателей гемолитической устойчивости эритроцитов (максимальная скорость гемолиза, время достижения максимальной скорости гемолиза, процент гемолиза) является неспецифической характеристикой для оценки патогенеза на средних и поздних сроках (2 и 4 недели) интоксикации ФОВ.

4. Ряд показателей плазменного гемостаза (АЧТВ, ПВ, фибриноген, ADAMTS13, VWF, пептид 1452) характеризуют развитие острой интоксикации на ранних сроках (до 1 недели) — некоторые из этих показателей (ПВ, ADAMTS13, VWF) дают представление о развитии интоксикации ФОВ на средних сроках (2 недели).

5. Динамика изменений исследованных показателей системы гемостаза и биохимических показателей свидетельствует о том, что критическими сроками при острой интоксикации ФОВ являются первые 24 часа (риск развития геморрагии и ДВС-синдрома) и 2 недели (риск развития тромботических осложнений). При отравлении зоманом риск тромботических осложнений более выражен по сравнению с RVX.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Наблюдение за динамикой относительного изменения массы животных после острого отравления двумя разными ФОВ — зоманом и RVX — показало более выраженное влияние RVX на этот интегральный показатель. За 6 недель наблюдения животные после воздействия RVX прибавили в весе на 18% меньше (р<0,01), чем животные контрольной группы. В то же время животные опытной группы после воздействия зомана не только компенсировали отставание в приросте массы, которое наблюдалось в ранние сроки интоксикации, но и несколько превысили его относительно контроля.

Из исследованных биохимических показателей крови животных наиболее значительно менялась активность ACT, АЛТ, ГГТ, уровень креатинина, мочевины, холестерина и триглицеридов. В ранние сроки после отравления зоманом наблюдаются статистически значимые изменения уровня аминотрансфераз и ГГТ, однако они носят значительно менее выраженный характер, чем при острых воспалительных и некротических процессах в печени и сердечной мышце. При интоксикации RVX значительно изменяется только активность ACT через 3 часа и сутки и ГГТ через 4 недели после отравления. Анализ количества мочевины и креатинина в сыворотке крови крыс выявил значительное повышение этих показателей в отдаленные сроки (при интоксикации зоманом — через 4 и 6 недель, при интоксикации RVX — через 4 недели).

В ранние сроки интоксикации зоманом и RVX активность эритроцитарной АХЭ была значительно снижена (до 10% от контрольного уровня), но ко второй неделе эксперимента практически полностью восстанавливалась. При этом зоман вызывал более выраженное и длительное ингибирование фермента. БХЭ сыворотки крыс при интоксикации зоманом также ингибируется (до 50%), восстановление активности фермента наблюдали лишь через 2 недели после отравления. Однако RVX не оказывал выраженного влияния на активность БХЭ. Исследование активности КЭ в сыворотке крови экспериментальных животных не выявили значительных отклонений от контроля.

Изучение кинетических параметров агрегации тромбоцитов выявило снижение чувствительности кровяных пластинок к индуктору агрегации АДФ через сутки и повышение чувствительности через 2 недели после отравления зоманом. При этом Umax повышается в течение первых суток после воздействия. При интоксикации RVX в ранние сроки наблюдается аналогичная картина — снижение чувствительности тромбоцитов к АДФ при повышении максимальной скорости агрегации. Такие же изменения кинетических параметров агрегации наблюдаются через 4 недели после воздействия.

При оценке функционального статуса эритроцитов через 2 недели после отравления зоманом было выявлено выраженное уменьшение времени достижения максимальной скорости гемолиза, что свидетельствует об увеличении пула «постаревших» или «пострадавших» клеток, вероятность гибели которых по некротическому пути возрастает. Восстановление Tgem к 4-недельному сроку с одновременным снижением полноты гемолиза (до 89%) свидетельствует о значительном обновлении популяции эритроцитов. Интоксикация RVX в меньшей степени отражается на исследованных показателях функционального статуса эритроцитов — максимальная скорость гемолиза и время достижения максимальной скорости гемолиза в течение эксперимента практически не менялись, хотя можно отметить тенденцию к снижению Tgem через 2 недели. Снижение полноты гемолиза на 4 неделе эксперимента также свидетельствует об обновлении популяции эритроцитов.

Подсчет форменных элементов крови после отравления зоманом выявил значительное снижение числа лейкоцитов через 3 часа и сутки, а также снижение числа эритроцитов через 2 и 4 недели, что согласуется с повышением гемолитической активности эритроцитов в эти.

99 сроки. Число эритроцитов крови крыс после воздействия RVX подвергается незначительным колебаниям, с тенденцией к снижению на 2 неделе эксперимента, что, в совокупности с изменением Tgem, свидетельствует о возможности развития внутрисосудитстого гемолиза в этот период. Число лейкоцитов значительно снижается на ранних сроках интоксикации и через 6 недель после воздействия RVX.

Скрининговые тесты состояния гуморального гемостаза выявляют схожие результаты воздействия зомана и RVX в ранние сроки: увеличение ПВ (торможение внешнего пути свертывания крови) через 3 часа, значительное повышение количества фибриногена через 1 сутки. При интоксикации зоманом отмечено удлинение АЧТВ через 1 неделю, а через 2 недели после отравления RVX наблюдается активация внутреннего пути свертывания (уменьшение ПВ). Увеличение ПВ можно было бы связать с ингибированием сериновой эстеразы — фактора VII, но гораздо более вероятным представляется выброс TFPI из активированных эндотелиальных клеток и тромбоцитов. При действии следов тромбина TFPI выделяется из специфических гранул хранения и связывается с фактором Vila и его комплексом с ТФ, ограничивая тем самым активацию коагуляционного каскада [Зубаиров, 2000; Lwaleed, Bass, 2006].

Исследование антикоагулянтной активности плазмы крови выявило повышение активности антитромбина в ранние сроки интоксикации, причем после отравления RVX эти изменения были более продолжительными и выраженными.

Ристомицин-кофакторная активность фактора Виллебранда, известного как маркер дисфункции эндотелия, повышалась через 3 часа и 2 недели после острого отравления зоманом, при этом вторая волна была более выражена, чем первая. Изменение активности VWF при интоксикации RVX носило иной характер — максимальная активность фактора наблюдалась через 1 неделю после воздействия, в остальные сроки показатель был близок к контрольным значениям или значительно ниже — особенно через сутки. При этом на всех сроках отмечалась значительная вариабельность показателя.

Динамика активности ADAMTS-13 имеет значительное сходство при интоксикации зоманом и RVX — резкое повышение активности наблюдается через 3 часа после отравления. В дальнейшем наблюдалось возвращение показателя к контрольным значениям с незначительным повышением через 1 неделю после отравления зоманом и снижением через 2 недели после отравления RVX. Повышение активности ADAMTS13 при действии перекиси в экспериментах in vitro — не только еще одно свидетельство активации эндотелия, но и вероятный индикатор ишемии-реперфузии как одной из главных причин генерации перекиси в условиях in vivo.

Исследование пептидного состава сыворотки крови крыс при интоксикации ФОВ методом масс-спектрометрии выявило нарушение деградации фибринопептида А. Появление пептида GTTSEFIDEGAGIR с массой 1452 в сыворотке крови в ранние сроки может быть связано с ингибированием зоманом и RVX аминопептидазы N, а максимальная интенсивность пика этого маркерного пептида, выявленная через 1 сутки после воздействия ФОВ, соответствует максимальной концентрации фибриногена в плазме.

Исследование динамики ряда биохимических и гематологических показателей, наряду с показателями клеточного и плазменного гемостаза позволяет сформулировать следующую картину происходящих в организме животных изменений в динамике при острой интоксикации зоманом и RVX (табл. 4.1).

Через 3 часа после острого отравления ингибирование эритроцитарной АХЭ и сывороточной БХЭ вызывают повышение уровня ацетилхолина в кровеносном русле (на фоне выраженных холинергических симптомов). Действие АХ на эндотелий сопряжено со стимуляцией М-рецепторов, мобилизацией внутриклеточного кальция, генерацией окиси азота. Чрезмерная активация обусловливает повреждение эндотелия, нарушение микроциркуляции, ишемию. Возможными маркерами этого воздействия являются повышение активности AJIT, ACT, ГГТ, фактора Виллебранда (для зомана) и менее выраженные признаки этого процесса при отравлении RVX. Клеточное звено гемостаза быстрее реагирует на активацию: при отравлении зоманом уже через 3 часа достоверно повышается Umax и АПТ. С другой стороны, активируются факторы, препятствующие свертыванию крови: значительно повышается активность ADAMTS13 и есть признаки активации AT при интоксикации RVX. При интоксикации зоманом на этом сроке активность AT еще не повысилась, возможно отчасти с этим связан более выраженный прокоагуляционный эффект зомана на данном этапе.

Через сутки процесс интоксикации затрагивает уже и плазменный гемостаз. В плазме значительно повышается уровень фибриногена. С большой долей вероятности можно утверждать, что этот факт связан с активацией системы гемостаза: по-прежнему высоким остается уровень аминотрансфераз с преобладанием ACT, а повышение активности фактора Виллебранда может быть замаскировано в этот срок воздействием ADAMTS13. Остается повышенным показатель Umax, хотя чувствительность тромбоцитов к АДФ снижена (увеличение ЕС50). На этом сроке есть все предпосылки для развития острого ДВС-синдрома, при котором активируется не только свертывающая система, но и фибринолитическая, килликреин-кининовая и система комплемента. Активация последних двух приводит к агрегации и лизису лейкоцитов, о чем может свидетельствовать снижение их количества в ранние сроки интоксикации. Мембраны разрушенных лейкоцитов служат.

101 дополнительным источником тканевого фактора, вызывающего дальнейшую активацию системы гемостаза. В такой ситуации исход процесса зависит от компенсаторных возможностей организма, в частности, от генерации ADAMTS13 в более ранние сроки. Тенденция к снижению активности фактора Виллебранда и достоверное снижение соотношения VWF/ADAMTS13 через сутки после отравления RVX позволяет предположить более благоприятный исход по сравнению с зоманом. В пользу такого вывода свидетельствует более выраженное повышение активности AT при интоксикации RVX. Однако истощение антитромботических факторов (снижение AT и ADAMTS13) через две недели после отравления RVX создает угрозу развития тромботических осложнений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.В., Ткачук В. А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. // М.: Наука, 1994. -288с.
  2. В.П., Балуда М. В., Деянов И. И., Тлепшуков И. К. Физиология системы гемостаза. // Москва, 1995.
  3. З.С. Геморрагические заболевания и синдромы. // М.: Медицина, 1988. -528с.
  4. З.С., Бишевский К. М. Физиологические антикоагулянты. Современное представление о составе, функции и клиническое значение // Лабораторное дело. -1978. — № 10. С.579−586.
  5. М.Л. Элементы количественной оценки армакологического эффекта. // Рига, 1959.- 114с.
  6. М., Вермилен Дж. Тромбозы. // М.: Медицина, 1986.
  7. O.K., Козинец Г. Н., Черняк Н. Б. Клетки костного мозга и периферической крови. // М.: Медицина, 1985. 288с.
  8. А. Практическая химия белка. // М.: Мир, 1985. 456 с.
  9. П.Деркачев Э. Ф., Миндукшев И. В., Кривченко А. И., Крашенниников А. А. Способ исследования активации и агрегации тромбоцитов. // Патент RU 2 108 579 С1 6 G01 N 33/49. 1998. Б.И. № 10 (II). С. 98.
  10. В.В., Свирин П. В. Лабораторная диагностика нарушений гемостаза. // М. -Тверь: ООО «Издательство „Триада“, 2005. 227с.
  11. Д.М. Молекулярные основы свертывания крови и тромбообразования. // Казань: Из-во „ФЭН“, 2000.
  12. Е.П. Руководство по гемостазиологии. // Минск, 1991.
  13. Г. И., Макарова В. А. (ред.). Исследование системы крови в клинической практике. // М., 1998. 480с.
  14. П.Г. Кальций и клеточная возбудимость. // М.: Наука, 1986. — 255с.
  15. А.Н. //Автореферат дис.. канд.биол.наук. Иркутск, 1988.
  16. Э.М. Патофизиология крови. // М. СПб.: БИНОМ — Невский Диалект, 2000. -С. 54−156
  17. Дж.В. Клиническая биохимия. // М.-СПб.: БИНОМ Невский Диалект, 2000. -368с.
  18. В.Р., Сахаров Д. В., Домогатский С. П., Гончаров Н. В., Данилов С. М., Смирнов В. Н. Защита эндотелиальных клеток от цитотоксического действия перекиси водорода посредством иммуноэритроцитов. // Доклады АН СССР 1986. — Т.288 -№ 3 — С.748−750.
  19. Ю.И., Янно Л. В. О состоянии исследования отдаленных последствий действия химических веществ у людей. // Гигиена труда и профессиональные заболевания. 1988. — № 9. — С. 4−7.
  20. Л.М. Свободные аминокислоты нервной системы. // В кн. „Биохимия мозга“. (Ред. Ашмарин И. П. и др.) Изд. СпбГУ. — 1999. — С.29−56.
  21. Л.П. Новое представление о процессе свертывания крови // Папаян Л. П. (ред) Система гемостаза. — СПб.-2003.
  22. Н.Н., С.В. Чепур, А. В. Лешневский и др. Профилактика отдаленных нейропатий при отравлениях ФОС. // Медико-гигиенические аспекты обеспечения работ с особо опасными химическими веществами. СПб, 2002. — С.407−408.
  23. Г. Е., Струтынский А. В. Лабораторная и инструментальная диагностика заболеваний внутренних органов Электрон, ресурс. 2003. — Режим доступа: http://rnedbook.medicina.ru/index.php7id level=337
  24. А.Б., Черенкевич С. Н., Хмара Н. Ф. Агрегация тромбоцитов: методы изучения и механизмы. // Мн.: Университетское изд., 1990. 104с.
  25. Л.Г., Сиголаева Л. В., Еременко А. В. и др. Семейство биосенсорных анализаторов для оценки „эстеразного статуса“ организма. // Химическая и биологическая безопасность. 2004. — № 1−2. — С.21−33.
  26. Дж., Теппермен X. Физиология обмена веществ и эндокринной системы. Вводный курс. // М.: Мир, 1989. 656с.
  27. Г. В., Гительзон И. И. Метод химических (кислотных) эритрограмм. // Биофизика. 1957. — Т.2. — № 2. — С.259−263.
  28. А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии: В 3-х томах. // Т.1., М.: Мир, 1981.-534с.
  29. А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. // М.: Мир, 1987. С. 120.
  30. Р., Шейх Д. Очерки по патологической биохимии. // М.: Медицина, 1981. -253с.
  31. X., Брок И. Основы иммунологии. // М., 1986. — 254с.
  32. Ф. Нейрохимия: Основы и принципы. // М.: Мир, 1990. 384с.
  33. С.В., В.Б. Василюк, Л.В. Павлова. Применение карбаматов для экстренной профилактики отсроченных нейропатий при отравлении органофосфатами. // Актуальные вопросы военно-полевой терапии: мат. II всеарм. конф. — СПб., 1999. -С.285−286
  34. С.В., Юдин М. А., Быков В. Н. Изменение структуры и функциональных свойств эндотелия сосудов гемомикроциркуляторного русла при токсическом холинопозитивном синдроме. // Морфология. 2006. — Т.129. — № 2. — С. 106.
  35. Ф.Д. Патофизиология крови. // М.-Спб.: БИНОМ — Невский Диалект, 2000. С.149−283.
  36. Abou-Donia М.В. Organophosphorus ester-induced delayed neurotoxicity. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1981. -V.21. — P.511−548.
  37. Ahmad S.S., London F.S., Walsh P.N. The assembly of the factor X-activating complex on activated human platelets. // J. Thromb. Haemost. -2003. V.l. — P.48−59.
  38. Anderson R.J., Dunham C.B. Electrophysiologic changes in peripheral nerve following repeated exposure to organophosphorus agents. // Arch. Toxicol. 1985. — V.58. — P.97−101.
  39. Ashmun R.A., Look A.T. Metalloprotease activity of CD13/aminopeptidase N on the surface of human myeloid cells. // Blood. 1990. — V.75. — № 2. -P.462−469.
  40. Auman J.T., Seidler F.J., Slotkin T.A. Neonatal chlorpyrifos exposure targets multiple proteins governing the hepatic adenylyl cyclase signaling cascade: implications for neurotoxicity. // Dev. Brain Res. 2000. — V. 121. — P. 19−27.
  41. Authi K.S. Ca2+ homeostasis and intracellular pools in human platelets. // Adv. Exp. Med. Biol. 1993. — V.344. — P.83−104.
  42. Barbosa M., Rios O., Velasquez M., Villalobos J., Ehrmanns J. Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase histochemical activities and tumor cell growth in several brain tumors. // Surg. Neurol. 2001. — V.55. — № 2. — P.106−112.
  43. Bartels C.F., Zelinski Т., Lockridge O. Mutation at codon 322 in the human acetylcholinesterase (ACHE) gene accounts for YT blood group polymorphism. // Am. J. Hum. Genet. 1993,-V.52.-№ 5.-P.928−936.
  44. Bauvois В., Dauzonne D. Aminopeptidase-N/CD13 (EC 3.4.11.2) inhibitors: chemistry, biological evaluations, and therapeutic prospects. // Med. Res. Rev. 2006. — V.26. — № 1. -P.88−130.
  45. Berk M., Plein H., Csizmadia T. Supersensitive platelet glutamate receptors as a possible peripheral marker in schizophrenia. // Int. Clin. Psychopharmacol. — 1999. — V.14. — № 2. — P. l 19−122.
  46. Berk M., Plein H., Ferreira D. Platelet glutamate receptor supersensitivity in major depressive disorder. // Clin. Neuropharmacol. 2001. — V.24. -№ 3. — P. l29−132.
  47. Bertoncin D., Russolo A., Caroldi S., Lotti M. Neuropathy target esterase in human lymphocytes. // Arch. Environ. Health. 1985. — V.40. — P. l39−144.
  48. Bessis. M., Weed. R.I., Leblond P. F. (Eds.) Red Cell Shape: Physiology, Pathology, Ultrastructure. // Springer Verlag, Heidelberg, 1973. P. 1−23.
  49. Bhagwat S.V., Lahdenranta J., Giordano R., Arap W., Pasqualini R, Shapiro L.H. CD13/APN is activated by angiogenic signals and is essential for capillary tube formation. // Blood. 2001. — V.97. — № 3. — P.652−659.
  50. Bhagwat S.V., Petrovic N., Okamoto Y., Shapiro L.H. The angiogenic regulator CD13/APN is a transcriptional target of Ras signaling pathways in endothelial morphogenesis. // Blood. 2003. — V. 101. — № 5. — P. 1818−1826.
  51. Black R.M., Harrison J.M., Read R.W. The interaction of sarin and soman with plasma proteins: the identification of a novel phosphonylation site. // Arch. Toxicol. 1999. — V.73. -№ 2. -P. 123−126.
  52. Blann A.D. von Willebrand and atherosclerosis. // J. Intern. Med. 1995. — V.237. — P.432−433.
  53. Blomback B. Fibrinogen to fibrin transformation. // In Blood Clotting Enzymology. (Ed. Seegers W.H.). Academic Press, Inc., New York, 1967. P. 143−215.
  54. Boas F.E., Forman L., Beutler E. Phosphatidylserine exposureand red cell viability in red cell aging and in hemolyticanemia. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — V.95. — P.3077−3081.
  55. Bratosin D., Mazurier J., Tissier J.P., Estaquier J., Huart J.J., Ameisen J.C., Aminoff D., Montreuil J. Cellular and molecular mechanisms of senescent erythrocyte phagocytosis by macrophages. A review. // Biochimie. 1998. — Y.80. — № 2. — P. 173−195.
  56. Brenner В., Zwang E., Bronshtein M., Seligsohn U. von Willebrand factor multimer patterns in pregnancy-induced hypertension. // Thromb. Haemost. 1989. -V.62. -P.715−717.
  57. Browne R.W., Koury S.T., Marion S., Wilding G., Muti P., Trevisan M. Accuracy and Biological Variation of Human Serum Paraoxonase 1 Activity and Polymorphism (Q192R) by Kinetic Enzyme Assay // Clin Chem. 2007. — V.53 — № 2. — P.310−317.
  58. Buonassisi V., Venter J.C. Hormone and neurotransmitter receptors in an established vascular endothelial cell line. // Proc. Natl. Acad. Sci. 1976. — V.73. -№ 5. -P.1612−1616
  59. Carvalho F.A., Gra? a L.M., Martins-Silva J., Saldanha C. Biochemical characterization of human umbilical vein endothelial cell membrane bound acetylcholinesterase. // FEBS J. -2005. V.272. — № 21. — P.5584−5594.
  60. Casida J.E., Quistad G.B. Serine hydrolase targets of organophosphorous toxicants. // Chem. Biol. Interact. 2005. — V. 157−158. — P.277−283.
  61. Catalan R.E., Hernandez F. Temperature effects on cholinesterases from rat brain capillaries. // Biosci. Rep. 1986. — V.6. — № 6. — P.573−577.1.l
  62. Chemnitius J.M., Zech R. Inhibition of brain carboxylesterases by neurotoxic and non-neurotoxic organophosphorous compounds. // Molec. Pharmacol. 1983. — V.23. — P.717−723.
  63. Chiaroni J. Numeric terminology of erythrocyte blood group antigens. Article in French. // Transfus. Clin. Biol. 1998. — V. 5. — № 5. — P.366−371.
  64. Choudhary S., Gill K.D. Protective effect of nimodipine on dichlorvos-induced delayed neurotoxicity in rat brain (l). // Biochem. Pharmacol. 2001. — V.62. — № 9. — P. 1265−1272.
  65. Churchill L., Bausback H.H., Gerritsen M.E., Ward P.E. Metabolism of opioid peptides by cerebral microvascular aminopeptidase M. // Biochim. Biophys. Acta. 1987. — V.923. -№ 1. — P.35−41.
  66. Cines D.B., Pollak E.S., Buck C.A., Loscalzo J., Zimmerman G.A. et al. Endothelial cells in physiology and in the pathophysiology of vascular disorders. // Blood. 1998. — V.91.I1. P.3527−3561.
  67. Clark M.R. Senescence of red blood cells: progress and problems. // Physiol. Rev. 1988. — V.68. — P.503−554.
  68. Cline J.K., Johnson R.B., Johnson W.H. Cholinesterase content of erythrocytes in various anemic states- preliminary report. // South. Med. J. 1948. — V.41. — № 4. — P.374−376.
  69. Costa L.G. Biomarker research in neurotoxicology: The role of mechanistic studies to bridge the gap between the laboratory and epidemiological investigations // Envor. Health Persp. -1996.-V. 104.- Suppl.l.-P.55−67.
  70. Costa L.G. Basic toxicology of pesticides. // Occup. Med. State. Art. Rev. 1997. — V.12. -P.251−268.
  71. Costa L.G., Cole T.B., Vitalone A., Furlong C.E. Measurement of paraoxonase (PON1) status as a potential biomarker of susceptibility to organophosphate toxicity. // Clin. Chim. Acta. 2005. — V.352. — № 1−2. — P.37−47.
  72. Crott J.W., Fenech M. Effect of vitamin С supplementation on chromosome damage, apoptosis and necrosis ex vivo. // Carcinogenesis. 1999. — V.20. -№ 6. — P. 1035−1041.
  73. Daleke D.L., Huestis W.H. Erythrocyte morphology reflects the transbilayer distribution of incorporatedphospholipids. // J. Cell. Biol. 1989. — V. 108. — № 4. — P. 1375−1385.
  74. Daniel J.L., Adelstein R.S. Isolation and properties of platelet myosin light chain kinase. // Biochemistry. 1976. — V.15. — P.2370−2377.
  75. Davie E.W., Ratnoff O.D. Waterfall sequence for intrinsic blood clotting. // Science. 1964. — V.145. -P.1310−1312.
  76. Davies D.R. Neurotoxicity of organophosphorus compounds. // In: Cholinesterase and Anticholinesterase Agent. Berlin: Springer, 1963. — P.860−882.
  77. De Groot D.M., Bierman E.P., Van Huygevoort A.N. Involvement of NMDA-receptors in soman-induced neuropathology. // Proc. Med. Def. Biosci. Rev. 1993. — V.2. — P. 447−455.
  78. Desi I., Nagymajtenyi L. Electrophysiological biomarkers of an organophosphorous pesticide, dichlorvos. // Toxicol. Lett. 1999. — V.107. -№ 1−3. — P.55−64.
  79. Drachman D. Do we have brain to spare? // Neurology. 2005. — V.64. — № 12. — P.2004−2005.
  80. Eber S., Lux S.E. Hereditary spherocytosis-defects in proteins that connect the membrane skeleton to the lipid bilayer. // Semin. Hematol. 2004. — V.41. — № 2. — P. 118−141.
  81. Ellman G., Courtney D., Andres V. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity. // Biochem. Pharmacol. 1961. — V.7 — P.88−95.
  82. Essler M., Amano M., Kruse H.-J., Kaibuchi K., Weber P.C. Aepfelbacher M. Thrombin Inactivates Myosin Light Chain Phosphatase via Rho and Its Target Rho Kinase in Human Endothelial Cells. // J. Biol. Chem. 1998. — V.273. — P.21 867−21 874.
  83. Farkas E., de Jong G.I., de Vos R.A.I., Jansen Steur E.N.H., Luiten P.G.M. Pathological features of cerebral cortical capillaries are doubled in Alzheimer’s disease and Parkinson’s disease. // Acta Neuropathol. (Berl). 2000. — V.100. — № 4. — P.395−402.
  84. Favaloro E.J., Browning Т., Facey D. CD13 (GP150- aminopeptidase-N): predominant functional activity in blood is localized to plasma and is not cell-surface associated. // Exp. Hematol. 1993. — V.21. — № 13. — P.1695−1701.
  85. Fenech M. The advantages and disadvantages of the cytokinesis-block micronucleus method. // Mutat. Res. 1997. — V.392. -№ 1−2. — P. l 1−18.
  86. Ferrell J.E., Lee K.J., Huestis W.H. Membrane bilayer balance and erythrocyte shape: a quantitative assessment. // Biochemistry. 1985. — V.24. — № 12. — P.2849−2857.113
  87. Finney D.J. Probit analysis. // Cambridge: University Press, 1980. 333p.
  88. Franconi F., Miceli M., De Montis M.G., Crisafi E.L., Bennardini F., Tagliamonte A. NMDA receptors play an anti-aggregating role in human platelets. // Thromb. Haemost. — 1996. V.76. — № 1. — P.84−87.
  89. Franconi F., Miceli M., Alberti L., Seghieri G., De Montis M.G., Tagliamonte A. Further insights into the anti-aggregating activity of NMDA in human platelets. // Br. J. Pharmacol. 1998. — V. 124. -№ 1. — P.35−40.
  90. Frojmovic M.M., Milton J.G. Human platelet size, shape, and related functions in health and disease. // Physiolog. Rev. 1982. — V.62. — № 1. — P. 185 — 261.
  91. Furchgott R. F, Zawadzki J.V. The obligatory role of endothelial cells in the relaxation of arterial smooth muscle by acetylcholine. //Nature. 1980. — V. 288. — № 5789. — P.373−376.
  92. Furie В., Furie B. Thrombus formation in vivo. // J. Clin. Invest. 2005. — V. l 15. -№ 12. — P.3355−3362.
  93. Galdal K.S. Thromboplastin Synthesis in Endothelial Cells. // Pathophysiol. Haemost. Thromb. 1984. — V.14. -P.378−385.
  94. Garcia C.A., Ruiz R.S. Diabetes and the eye. // Clin. Symp. 1984. — V.36. — № 4. -P.2−32.
  95. Gedde M.M., Davis D.K., Huestis W.H. Cytoplasmic pH and human erythrocyte shape. // Biophys. J. 1997. — V.72. — № 3. — P.1234−1246.
  96. Geer C.B., Rus I.A., Lord S.T., Schoenfisch M.H. Surface-dependent fibrinopeptide A accessibility to thrombin. // Acta Biomater. 2007. — V.3. — № 5. — P.663−668.
  97. Giacobini E. Cholinesterases: new roles in brain function and in Alzheimer’s disease. // Neurochem. Res. 2003. — V.28. — № 3−4. — P.515−522.
  98. Giangrande P.L. Six characters in search of an author: the history of the nomenclature ofcoagulation factors. // Br. J. Haematol. 2003. — V.121. — № 5. — P.703−712.
  99. Glynn P. Neural development and neurodegeneration: two faces of neuropathy target esterase. // Prog. Neurobiol. 2000. — V.61. — № 1. — P.61−74.
  100. Goncharov N.V., Radilov A.S., Mindukshev I.V., Yermolayeva Ye.Ye., Kuznetsov S.V., Glashkina L.M., Dobrylko I.A., Kuznetsov A.V. Effects of RVX Low Dose Chronic114
  101. Exposure on Rat Platelet Aggregation and Physiology of Nerve Fibres. // In: Economy, Logistic, and Ecology in Armed Forces III. International Scientific Conference. Brno, 2003. — P.63−70.
  102. Gupta M., Bagchi G., Bandyopadhyay S., Sasmal D., Chatterjee Т., Dey S.N. Hematological changes produced in mice by Nuvacron or Furadan. // Toxicology. 1982. -V.25. — № 2−3. — P.255−260.
  103. Gurwitz D., Cunningham D. D. Thrombin modulates and reverses neuroblastoma neurite outgrowth. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — V.85. — P.3440−3444.
  104. Hallak M., Giacobini E. Relation of brain regional physostigmine concentration to cholinesterase activity and acetylcholine and choline levels in rat. // Neurochem. Res. -1986. V. l 1. — № 7. — P. 1037−1048.
  105. Harpel P.C., Mosesson M.M. Degradation of human fibrinogen by plasma a2-macroglobulin-enzyme complexes. // J. Clin. Invest. 1973. — V.52. — P.2175−2184.
  106. Heemskerk J.W.M., Bevers E.M., Lindhout T. Platelet activation and blood coagulation. // Thromb. Haemost. 2002. — V.88. — P. 186−193.
  107. Hjort P.F., Hasselback R. A critical review of the evidence for a continous hemostasis in vivo. //Thromb. Diath. Haemorrh.- 1961,-V.15.-№ 6.-P.580−612.
  108. Hoffman M., Monroe D.M. A cell-based model of hemostasis. // Thromb. Haemost. -2001.- V.85. -P.958−965.
  109. Hoffman M., Monroe D.M., Roberts H.R. Cellular interactions in hemostasis. // Haemostasis. 1996. — V.26. — P.12−16.
  110. Hsu S.H., Tsou T.C., Chiu S.J., Chao J.I. Inhibition of aIpha7-nicotinic acetylcholine receptor expression by arsenite in the vascular endothelial cells. // Toxicol. Lett. 2005. -V.159. — № 1. — P.47−59.
  111. Hughes R.A., Gabriel C.M., Gregson N.A., Smith K.J. Treatment of inflammatory neuropathy. //Mult. Scler. 1997. — V.3. -№ 2. -P.88−92.115
  112. Iwanaga S., Wallen P., Grondahl N.J., Henschen A., Blomback В. On the primary structure of human fibrinogen. Isolation and characterization of Nterminal fragments from plasmic digests. // Eur. J. Biochem. 1969. — V.8. — P. 189−199.
  113. Jaiswal N., Lambrecht G., Mutschler E. et al. Pharmacological characterization of the vascular muscarinic receptors mediating relaxation and contraction in rabbit aorta. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1991. — V.258. — № 3. — P.842−850.
  114. Jamal G.A. Neurological syndromes of organophosphorus compounds. // Adverse Drug. React. Toxicol. Rev. 1997. — V.16. -№ 3. — P.133−170.
  115. Jamieson G.A., Agrawal A.K., Greco N.J., Tenner Т.Е. Jr., Jones G.D. et al. Phencyclidine binds to blood platelets with high affinity and specifically inhibits their activation by adrenaline. // Biochem. J. 1992. — V.285 — № 1. — P.35−39.
  116. Jewell W.T., Miller M.G. Identification of a carboxylesterase as the major protein bound by molinate. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1998. -V.149. — № 2. — P.226−234.
  117. John S., Kale M., Rathore N., Bhatnagar D. Protective effect of vitamin E in dimethoate and malathion induced oxidative stress in rat erythrocytes. // J. Nutr. Biochem. — 2001. V.12. — № 9. — P.500−504.
  118. Johnson M.K. A phosphorylation site in brain and the delayed neurotoxic effect of some organophosphorus compounds. // Biochem. J. 1969a. -V.l 11. — P.487−495.
  119. Johnson M.K. The delayed neurotoxic effect of some organophosphorus compounds. Identification of the phosphorylation site as an esterase. // Biochem. J. 1969b. — V. l 14 -P.711−717.
  120. Johnson M.K. The primary biochemical lesion leading to the delayed neurotoxic effects of some organophosphorus esters. // J. Neurochem. 1974. — V.23. — № 4. — P.785−789.
  121. Johnson M.K. Improved assay of neurotoxic esterase for screening organophosphates for delayed neurotoxicity potential. //Arch. Toxicol. 1977. -V.37 — P. l 13−115.
  122. Johnson M.K. Irreversible phosphorylation of brain neurotoxic esterase. The primary event leading to the delayed neuropathy caused by some organophosphorus esters. // Monogr. Neural. Sci. 1980.-V.7.-P.99−105.
  123. Johnson M.K. The target for initiation of delayed neuroxicity by organophosphorus esters: biochemical studies and toxicological applications. // In: Reviews in Biochemical116
  124. Toxicology. (Ed. by E. Hodgson, J.R. Bend, R.M. Philpot), Elsevier, Amsterdam, New York, 1982-P.141—212.
  125. Joiner C.H., Franco R.S., Jiang M., Franco M.S., Barker J.E., Lux S.E. Increased cation permeability in mutant mouse red blood cells with defective membrane skeletons. // Blood. 1995. — V.86. -№ 11.- P.4307−4314.
  126. Kanda Т., Iwasaki Т., Mizusawa H. Glycosphingolipid antibodies and blood-nerve barrier in autoimmune demyelinative neuropathy. // Neurology. 2000. — V.54. — № 7. -P. 1459−1464.
  127. Kawashima K., Fujii T. Basic and clinical aspects of non-neuronal acetylcholine: overview of non-neuronal cholinergic systems and their biological significance. // J. Pharmacol. Sci. 2008. — V. 106. — P. 167−173.
  128. Kikuchi H., Y. Suzuki and Y.Hashimoto. Increase of beta-glucuronidase activity in the serum of rats administered organophosphate and carbamate insecticides. // J. Toxicol. Sci. 1981.- V.6.-P.27−35.
  129. Kirkpatrick C.J., Bittinger F., Unger R.E. The non-neuronal cholinergic system in the endothelium: evidence and possible pathobiological significance. // Jpn. J. Pharmacol. -2001. V.85. — № 1. — P.24−28.
  130. Kirkpatrick C.J., Bittinger F., Nozadze K., Wessler I. Expression and function of the nonneuronal cholinergic system in endothelial cells. // Life Sci. 2003. — V.72. — №.18−19. -P.2111−2116.
  131. Klaidman L.K., Adams J.D. Jr., Cross R., Pazdernik T.L., Samson F. Alterations in brain glutathione homeostasis induced by the nerve gas soman. // Neurotox. Res. — 2003. — V.5. — № 3. P. 177−182.
  132. Krishnasamy S., Gross N.J., Teng A.L., Schultz R.M., Dhand R. Lung „surfactant convertase“ is a member of the carboxylesterase family. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. -V.235. — P.180−184.
  133. Lacy F., Gough D.A., Schmid-Schonbein G.W. Role of xanthine oxidase in hydrogen peroxide production. // Free Radic. Biol. Med. 1998. — V.25. — № 6. — P.720−727.
  134. Lalu K., Lampelo S., Vanha-Perttula T. Characterization of three aminopeptidases purified from maternal serum. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V.873. — № 2. — P.190−197.
  135. Lane R.M., Potkin S.G., Enz A. Targeting acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase in dementia. // Int. J. Neuropsychopharmacol. — 2006. V.9. — № 1. -P.101−124.
  136. Lang F., Lang K., Lang P., Huber S., Wieder T. Osmotic shock-induced suicidal death of erythrocytes. // Acta. Physiol. (Oxf). 2006. — V.187. — № 1−2. — P. 191−198.
  137. Lang K., Duranton C., Poehlmann H., Myssina S., Bauer C., Lang F., Wieder T. and Huber S. Cation channels trigger apoptotic death of erythrocytes. // Cell. Death. Differ. -2003. — № 10. -P.249−256.
  138. Lang K., Myssina S., Brand V., Sandu C., Lang P., Berchtold S., Huber S., Lang F. and Wieder T. Involvement of ceramide in hyperosmotic shockinduced death of erythrocytes. // Cell. Death. Differ. 2004. — № 11. — P.231−243.
  139. Lang K., Lang P. Bauer C., Duranton C., Wieder Т., Huber S., Lang F. Mechanisms of suicidal erythrocyte death. // Cell. Physiol. Biochem. 2005. — V. l 5. — № 5. — P. 195−202.
  140. Lang P., Kaiser S., Myssina S., Wieder Т., Lang F., Huber S. Role of Ca2±activated K+ channels in human erythrocyte apoptosis. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. — 2003. -V.285. — P.1553−1560.
  141. Lang P., Kempe D., Myssina S., Tanneur V., Birka C., Laufer S., Lang F., Wieder Т., Huber S. PGE (2) in the regulation of programmed erythrocyte death. // Cell. Death. Differ. -2005. V.12. — № 5. — P.415−428.
  142. Lee M J., Clement J.G. Effects of soman poisoning on hematology and coagulation parameters and serum biochemistry in rabbits. // Military medicine. 1990. — V. l55. — № 6. — P.244−249.
  143. Levin E.G., Marzec U., Anderson J., Harker L.A. Thrombin stimulates tissue plasminogen activator release from cultured human endothelial cells. // J. Clin. Invest. -1984. V.74. — № 6. — P. 1988−1995.
  144. Li В., Sedlacek M., Manoharan I. Butyrylcholinesterase, paraoxonase and albumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma. // Biochem. Pharmacol. — 2005. V.70. — № 11. — P.1673−1684.
  145. Lincoln T.M., Cornwell T.L. Intracellular cyclic GMP receptor protein. // FASEB J.- 1993. — V.7. P.328−338.
  146. Lip G.Y.H., Blann A. Review von Willebrand factor: a marker of endothelial dysfunction in vascular disorders? // Cardiovascular Research. 1997. — V.34. — P.255−265.
  147. Liu L., Choi H., Bernardo A., Bergeron A.L., Nolasco L., Ruan C., Moake J.L., Dong J.-F. Platelet-derived VWF-cleaving metalloprotease ADAMTS-13. // J. Thromb. Haemost. 2005. — V.3. — P.2536−2544.
  148. Look A.T., Ashmun R.A., Shapiro L.H., Peiper S.C. Human myeloid plasma membrane glycoprotein CD13 (gpl50) is identical to aminopeptidase N. // J. Clin. Invest. -1989. V.83. — № 4. — P.1299−1307.
  149. Lorenzet R., Sobel J.H., Bini A., Witte L.D. Low molecular weight fibrinogen degradation products stimulate the release of growth factors from endothelial cells. // Thromb. Haemost. 1992. — V.68. — P.357−363.
  150. Lotti M. Organophosphate-induced delayed polyneuropathy in humans: perspectives for biomonitoring. // Trends. Pharmacol. Sci. 1987. — V.8. — P. 175−176.
  151. Lotti M. The pathogenesis of organophosphate neuropathy. // Crit. Rev. Toxicol. -1992. — V.21. — P.465−487.
  152. Lotti M. Cholinesterase inhibition: complexities in interpretation. // Clin. Chem. -1995. — V.41. P. 1814−1818.
  153. Lotti M. Organophosphorus compounds. // In: Experimental and Clinical Neurotoxicology. (Ed. by Spencer P. S, Schaumburg H. H, Ludolph A.C.). Oxford: Oxford University Press, 2000. — P.898−925.
  154. Lotti M. Clinical toxicology of anticholinesterase agents in humans. // In: Handbook of Pesticide Toxicology. San Diego: Academic Press, 2001. — P. 1043−1085.
  155. Low P.A. Endoneurial fluid pressure and microenvironment of nerv. // In: Peripheral Neuropathy (Ed. by Dyck P.J.) WB Saunders, Philadelphia, 1984. — P.599−617.
  156. Lux S.E., John K.M., Kopito R.R., Lodish H.F. Cloning and characterization of band 3, the human erythrocyte anion-exchange protein (AE1). // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1989. V.86. — № 23. — P.9089−9093.
  157. Lwaleed B.A., Bass P. S. Tissue factor pathway inhibitor: Structure, biology and involvement in disease. // J. Pathol. 2006. — V.208. — № 3. — P, 327−339.
  158. Lyberg T. Clinical Significance of Increased Thromboplastin Activity on the Monocyte Surface A Brief Review. // Haemostasis. — 1984. — V.14. — P.393−399.
  159. MacFarlane R.G. An enzyme cascade in the blood clotting mechanism and its function as a biochemical amplifier. // Nature. 1964. — V.202. — P.498−499.
  160. Mack A., Robitzki A. The key role of butyrylcholinesterase during neurogenesis and neural disorders: an antisense-5'butyrylcholinesterase-DNA study. // Prog. Neurobiol.2000. V.60. — № 6. — P.607−628.
  161. Mahaut-Smith M.P., Sage S.O., Rink T.J. Rapid ADP-evoked currents in human platelets recorded with the nystatin permeabilized patch technique. // J. Biol. Chem. — 1992.1. V.267. — P.3060−3065.
  162. Mahaut-Smith M.P., Ennion S.J., Rolf M.G., Evans R.J. ADP is not an agonist at P2X (1) receptors: evidence for separate receptors stimulated by ATP and ADP on human platelets. // Br. J. Pharmacol. 2000. — V. 131. — № 1. — P. 108−114.
  163. Malik R.A. Masson E.A., Sharma A.K., Lye R.H., Ah-See A.K. et al. Hypoxic neuropathy: relevance to human diabetic neuropathy. // Diabetologia. — 1990. — V.33. — № 5.1. P.311−318.
  164. Mannucci P.M., Canciani M.T., Forza I., Lussana F., Lattuada A., Rossi E. Changes in health and disease of the metalloprotease that cleaves von Willebrand factor. // Blood.2001. V.98. — P.2730−2735.
  165. Maroni M., Bleecker M.L. Neuropathy target esterase in humanlymphocytes and platelets. // J. Appl. Toxicol. 1986. — V.6. — P. 1−7.
  166. Maroni M., Colosio C., Ferioli A., Fait A. Biological monitoring of pesticide exposure: a review. // Toxicology. 2000. — № 143. — P.5−118.
  167. McMullin M.F., Percy M.J. Erythropoietin receptor and hematological disease. // Am. J. Hematol. 1999. — V.60. — № 1. — P.55−60.
  168. Means G. E., Bender M.L. Acetylation of human serum albumin by p-nitrophenyl acetate. // Biochemistry. 1975. — V.14. — P.4989−4994.
  169. Medda S., Swank R.T. Egasyn, a protein which determines the subcellular distribution of beta-glucuronidase, has esterase activity. // J. Biol. Chem. — 1985. — V.260. -№ 29.-P. 15 802−15 808.
  170. Michiels C. Endothelial cell functions. // J. Cell. Physiol. 2003. — V.196. — № 3. -P.430−443.
  171. Mina-Osorio P., Winnicka В., O’Conor C» Grant C.L., Vogel L.K., Rodriguez-Pinto
  172. D., Holmes K.V., Ortega E., Shapiro L.H. CD13 is a novel mediator of monocytic/endothelial cell adhesion. // J. Leukoc. Biol. 2008. — V.84. — № 2. — P.448−459.
  173. Mindukshev I.V., Krivoshlyk V.V., Ermolaeva E.E., Dobrylko I.A., Senchenkov
  174. E.V., Goncharov N.V., Jenkins R.O., Krivchenko A.I. Necrotic and apoptotic volume changes of red blood cells investigated by low-angle light scattering technique. // Spectroscopy Int. J. 2007. — V.21. — № 2. — P. 105−120.
  175. Moore D. Low dose exposure to nerve agent. Long term health effects of nerve agent exposure // Rep. 1 symp. chem. and biological medical treatment. — Cairo, 1997. — Suppl. — P.34.
  176. Morris M.B., Lux S.E. Characterization of the binary interaction between human erythrocyte protein 4.1 and actin. // Eur. J. Biochem. 1995. — V.231. — № 3. — P.644−650.
  177. Murachi T. A general reaction of diisopropylphosphorofluoridate with proteins without direct effect on enzymatic activities. // Biochim. Biophys. Acta. 1963. — V.71. -P.239−241.
  178. Myers R.R. Powell H.C., Shapiro H.M., Costello M.L., Lampert P.W. Changes in endoneurial fluid pressure, permeability, and peripheral nerve ultrastructure in experimental lead neuropathy. //Ann. Neurol. 1980. — V.8. -P.392−401.
  179. Nachmias V.T. Cytoskeleton of human platelets at rest and after spreading. // J.Cell. Biol. 1980. — V.86. — P.795−802.
  180. Namba Т., Nolte C.T., Jackrel J., Grob D. Poisoning due to organophosphate insecticides. Acute and chronic manifestations. // Am. J. Med. 1971. — V.50. — 4. — P.475−492.
  181. Norenberg M.D. A Hypothesis of Osmotic Endothelial Injury. A Pathogenetic Mechanism in Central Pontine Myelinolysis. // Arch. Neurol. 1983. — V.40. — P.66−69.
  182. Nossel H.L., Yudelman I., Caned R.E., Bumz V.P., Spanondis K., Wimm G.D., Qumeas G.D. Measurement of Fibrinopeptide A in Human Blood. // J. Clin. Invest. 1974. — V.54.-P.43−53.
  183. O’Neill J.J. Non-cholinesterase effects of anticholinesterases. // Fundam. Appl. Toxicol. 1981.-V.l.-P. 154−160.
  184. Odman S., Levitan H., Robinson P.J. Peripheral nerve as an osmometer: role of endoneural capillaries in frog sciatic nerve. // Am. J. Physiol. 1987. — V.25. — P.335−341.
  185. Olsson Y. Vascular permeability in the peripheral nervous system. // In: Peripheral Neuropathy (Ed. By Dyck P.J.) WB Saunders, Philadelphia, 1984. — P. 579−597.
  186. Orlowski M., Sessa G., Green J.P. Gamma-glutamyl transpeptidase in brain capillaries: possible site of a blood-brain barrier for amino acids. // Science. 1974. -V.l84. -№ 132. — P.66−68.
  187. Owen W.G., Esmon С.Т. Functional properties of an endothelial cell cofactor for thrombin-catalyzed activation of protein C. // J. Biol. Chem. 1981. — V.256. — P.5532−5535.
  188. Padilla S, Wilson V. A, Bushnell P.J. Studies on the correlation between blood cholinesterase inhibition and target tissue inhibition in pesticide-treated rats. // Toxicology. 1994.-V.92-P. 11−25.
  189. Palmer R.M., Ferrige A.G., Moncada S. Nitric oxide release accounts for the biological activity of endothelium-derived relaxing factor. //Nature. 1987. — V.327. — № 6122. — P.524−526.
  190. Palmieri F.E., Bausback H.H., Ward P.E. Metabolism of vasoactive peptides by vascular endothelium and smooth muscle aminopeptidase M. // Biochem. Pharmacol. -1989. V.38. -№ 1. — P.173−180.
  191. Parnavelas J.G., Kelly W., Burnstock G. Ultrastructural localization of choline acetyltransferase in vascular endothelial cells in rat brain. // Nature. 1985. — V.316. -№ 6030. — P.724−725.
  192. Peeples E.S., Schopfer L.M., Duysen E.G., Spaulding R., Voelker Т., Thompson C.M., Lockridge O. Albumin, a new biomarker of organophosphorus toxicant exposure, identified by mass spectrometry. // Toxicol. Sci. 2005. — V.83. — № 2. — P.303−312.
  193. Peerschke E.I., Ghebrehiwet B. Platelet interactions with Clq in whole blood and in the presence of immune complexes or aggregated IgG. // Clin. Immunol. Immunopathol. -1992. V.63. — № 1. — P.45−50.
  194. Peerschke E.I., Ghebrehiwet B. Clq augments platelet activation in response to aggregated Ig. // J. Immunol. 1997. -V. 159. -№ 11.- P.5594−5598.
  195. Peerschke E.I., Ghebrehiwet B. Platelet receptors for the complement component Clq: implications for hemostasis and thrombosis. // Immunobiology. 1998. — V.199. -№ 2. — P.239−249.
  196. Phan S.H., Gannon D.E., Varani J., Ryan U.S., Ward P.A. Xanthine oxidase activity in rat pulmonary artery endothelial cells and its alteration by activated neutrophils. // Am. J. Pathol. 1989. — V. 134. — № 6. — P. 1201 -1211.
  197. Pisano J.J., Finlayson J.S., Peyton M.P. Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine. // Science. 1968. — V.160. — № 830. -P.892−893.
  198. Pohlman Т.Н., Harlan J.M. Adaptive responses of the endothelium to stress. // J. Surg. Res. 2000. — V.89. — № 1. — P.85−119.
  199. Pope C.N. Organophosphorous pesticides: Do they all have the same mechanism of toxicity? Hi. Toxicol. Environ. Health. В Crit. Rev. 1999. — V.2. — P. 161−181.
  200. Pope C., Karanth S., Liu J. Pharmacology and toxicology of cholinesterase inhibitors: uses and misuses of a common mechanism of action. // Environ. Toxicol. Pharmacol. -2005. -V. 19. № 3. — P.433−446.
  201. Poulsen E., Aldridge W.N. Studies on esterases in the chicken central nervous system.//Biochem. J. 1964. — V.90.-№ 3. — P. 182−189.
  202. Prall Y.G., Gambhir K.K., Ampy F.R. Acetylcholinesterase: an enzymatic marker of human red blood cell aging. // Life Sci. 1998. — V.63. -№ 3. — P. 177−184.
  203. Quistad G.B., Klintenberg R., Casida J.E. Blood acylpeptide hydrolase activity is a sensitive marker for exposure to some organophosphate toxicants. // Toxicol. Sci. 2005. — V.86. — № 2. — P.291−299.
  204. Ray D.E., Richards P.G. The potential for toxic effects of chronic low-dose exposure to organophosphates. //Toxicol. Lett.-2001.-V.120. -P.343−351.
  205. Ray D.E. Organophosphorous esters: An evaluation of chronic neurotoxic effects. // Leicester, 1998. -p.62.
  206. Richards P.G., Johnson M.K., Ray D.E. Identification of acylpeptide hydrolase as a sensitive site for reaction with organophosphorus compounds and a potential target for cognitive enhancing drugs. // Mol. Pharmacol. 2000. — V.58. — P.577−583.
  207. Rink T.J., Smith S.W., Tsien R.Y. Cytoplasmic free Ca2+ in human platelets: Ca2+ thresholds and Ca-independent activation for shape change and secretion. // FEBS Lett. -1982. V.148. -P.21−26.
  208. Roeschlau P., Bernt P., Gruber W. Enzymatic determination of total cholesterol in serum.//J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1974.-V. 12-P.457−464.
  209. Ruttmann E., Brant L.J., Concin H., Diem G., Rapp K., Ulmer H. Gamma-Glutamyltransferase as a Risk Factor for Cardiovascular Disease Mortality. // Circulation. -2005. V. l 12. — P.2130−2137.
  210. Saida K., Kawakami H., Ohta M., Iwamura K. Coagulation and vascular abnormalities in Crow-Fukase syndrome. // Muscle Nerve. 1997. — V.20. — № 4. — P.486−492.
  211. Santos S.C., Vala I., Miguel C. Expression and subcellular localization of a novel nuclear acetylcholinesterase protein. // J. Biol. Chem. 2007. — V.282. — № 35. — P.25 597−25 603.
  212. Scrutton M.C. The platelet as Ca2±driven cell: Mechanisms which may modulate Ca2±driven responses. Mechanisms of platelet activation and control. // New York: Plenum Press, 1993.-P.1−15.
  213. Sedgwick E. M, Sananayake N. Pathophysiology of the intermediate syndrome of organophosphorus poisoning. // J Neurol. Neurosurg. Psychiatry 1997. — V.62 — P.201−202.
  214. Seigneur M., Dufourcq P., Conri C. Plasma thrombomodulin: new approach of endothelium damage. // Int. Angiol. 1993. — V.12. — P.355−359.
  215. Senanayke N., Karalliedde L. Neurotoxic effects of organophosphorus insecticides: an intermediate syndrome. //N. Engl. J. Med. 1987. — V.316. — P.761−763.
  216. Shimada K., Ozawa T. Release of heparan sulfate proteo glycans from cultured aortic endothelial cells by thrombin. // Thromb. Res. 1985. — V.39. — P.387−397.
  217. Siess W. Molecular mechanisms of platelet activation. // Physiol. Rev. — 1989. -V.69. — № 1.-P.58−178.
  218. Silveira C.L., Eldefrawi A.T., Eldefrawi M.E. Putative M2 muscarinic receptors of rat heart have high affinity for organophosphorus anticholinesterases. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1990. — V. l 03. — P.474−481.
  219. Simeon-Rudolf V., Reiner E., Evans R.T. Reversible inhibition of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase by 4,4'-bipyridine and by a coumarin derivative. // Chem.-Biol. Interact. 1999. — V. l 19−120. — P.165−171.
  220. Small D.H., Michaelson S., Sberna G. Non-classical actions of cholinesterases: role in cellular differentiation, tumorigenesis and Alzheimer’s disease. //Neurochem. Int. 1996. — V.28. — № 5−6. — P.453−483.
  221. Snawder J.E., Chambers J.E. Osteolattyrogenic effects of malathion in Xenopus embryos. // Toxicol. Appl. Pharmacol. -1993. V.212. -P.210−216.
  222. Spater H.W., Poruchynsky M.S., Quintana N., Inoue M., Novikoff A.B. Immunocytochemical localization of gamma-glutamyltransferase in rat kidney with protein A-horseradish peroxidase. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1982. — V.79. -№ 11.- P.3547−3550.
  223. Sporn L.A., Marder V.J., Wagner D.D. Inducible secretion of large, biologically potent vWf multimers. // Cell. 1986. -V.46. — P. l85−190.
  224. Spycher M.O., Nydegger U.E. Participation of the Blood Platelet in Immune Reactions Due to Platelet-Complement Interaction. // Infusionsther. Transfusionsmed. — 1995. V.22. — N.l. — P.36−43.
  225. Suidan H.S., Stone S., Hemmings В., Monard D. Thrombin causes neurite retraction in neuronal cells through activation of cell surface receptors. // Neuron. 1992. — V.8. — P.363−375.
  226. Suidan H.S., Nobes C.D., Hall A., Monard D. Astrocyte spreading in response to thrombin and lysophosphatidic acid is dependent on the Rho GTPase. // Glia. 1997. -V.21. —P.244−252.
  227. Szasz G. A Kinetic Photometric Method for Serum y-GIutamyl Transpeptidase. // Clinical Chemistry. 1969. — V. 15. — P. 124−136.
  228. Talke H., Schubert G.E. Enzymatic urea determination in the blood and serum in the Warburg optical test. Article in German. // Klin. Wochenschr. 1965. — V.43. — № 1. -P.174−175.
  229. Tervo T. Histochemical demonstration of cholinesterase activity in the cornea of the rat and the effect of various denervations on the corneal nerves. // Histochemistry. — 1976. -V.47. — № 2. P. 133−143.
  230. Tildon J.T., Ogilvie J.W. The Esterase Activity of Bovine Mercaptalbumin. The reaction of the protein with p-nitrophenyl acetate. // J. Biol. Chem. 1972. — V.247. -P.1265−1271.
  231. Trinder P. Determination of glucose in blood using glucose oxidase with an alternative oxygen acceptor. // Ann. Clin. Biochem. 1969. — V.6. — P.24−25.
  232. Tunek A., Hjertberg E., Mogensen J.V. Interactions of bambuterol with human serum cholinesterase of the genotypes EuEu (normal), EaEa (atypical) and EuEa. // Biochem. Pharmacol. 1991. — V.41. — 3. — P.345−348.
  233. Uchiyama Т., Matsumoto M., Kobayashi N. Studies on the pathogenesis of coagulopathy in patients with arterial thromboembolism and malignancy. // Thromb. Res. -1990. V.59. — P.955−965.
  234. Uemura M., Tatsumi K., Matsumoto M., Fujimoto M., Matsuyama Т., Ishikawa M., Iwamoto Т., Mori Т., Wanaka A., Fukui H., Fujimura Y. Localization of ADAMTS13 to the stellate cells of human liver. // Blood. 2005. — V. 106. — P.922−924. /
  235. Van Hinsbergh V.W.M., Sprengers E.D., Kooistra T. Effect of thrombin on the production of plasminogen activators and PA inhibitor-1 by human foreskin microvascular endothelial cells. // Thromb. Haemost. 1987. — V.57. — № 2. — P. 148−153.
  236. Van Rhijn I., Van den Berg L.H., Bosboom W.M.J., Otten H.G. and Logtenberg T. Expression of accessory molecules for T-cell activation in peripheral nerve of patients with CIDP and vasculitic neuropathy // Brain. 2000. — V.123 — № 10. — P.2020−2029.
  237. Vane J.R., Anggard E.E., Batting R.M. Regulatory functions of the vascular endotnelium. //New Engl. J. Med. 1990. — V.323. — P.27−36.
  238. Von Kaulla K., Holmes J.H. Changes following anticholinesterase exposures. Blood coagulation studies. // Arch. Environ. Health. 1961. — V.2. — P. 168−177.
  239. Wada H., Ksneko Т., Ohiwa M. Increased levels of vascular endothelial cell markers in thrombotic thrombocytopenic purpura. // Am. J. Hematol. 1993. — V.44. — P.101−105.
  240. Wagner D.D. Cell biology of von Willebrand factor. // Annu. Rev. Cell. Biol. -1990.-V.6.-P.217−246.
  241. Wahlefeld A.W. Methods of enzymatic analysis. // Academic Press, 1974.
  242. Walker C.H. The classification of esterases which hydrolyse organophosphates: recent developments. // Chem. Biol. Interact. 1993. — V.87. — № 1−3. — P. 17−24.
  243. P.N. Factor XI. // In: Hemostasis and thrombosis: basic principles and clinical practice (Ed. by Colman R.W., Hirsh J., Marder V.J.), 4th ed., Ch.ll. Philadelphia: Lippincott, Williams and Wilkins, 2001. P. l 91−202.
  244. Wang L., Ostberg O., Wihlborg A., Brogren H., Jem S., Erlinge D. Quantification of ADP and ATP receptor expression in human platelets. // J. Thromb. Haemost. 2003. -V.l. — № 2. — P.330−336.
  245. Weiss P., Wang H., Taylor C., Edds M.J.Jr. Proximo-distal fluid convection in the endoneurial spaces of peripheral nerves, demonstated by colored radioactive (isotope) tracers. // Am. J. Physiol. 1945. — V.143. — P.521 -540.
  246. Weksler B.B., Ley C.W., Jaffe E.A. Stimulation of Endothelial Cell Prostacyclin Production by Thrombin, Trypsin and the Ionophore A 23 187. // J. Clin. Invest. 1978. -V.62. — P.923−930.
  247. Winrow C.J., Hemming M.L., Allen D.M., Quistad G.B., Casida J.E., Barlow C. Loss of neuropathy target esterase in mice links organophosphate exposure to hyperactivity. //Nat. Genet. 2003. — V.33. -№ 4. — P.477−485.
  248. Worek F., Koller M., Thiermann H., Szinicz L. Diagnostic aspects of organophosphate poisoning. // Toxicology. 2005. — V.214. — P.182−189.
  249. Wright I.S. The nomenclature of blood clotting factors. // Can. Med. Assoc. J. -1962. V.86. — № 8. — P.373−374.
  250. Yachie A., Niida Y., Wada Т., Igarashi N., Kaneda H., Toma Т., Ohta K., Kasahara Y., Koizumi S. Oxidative stress causes enhanced endothelial cell injury in human heme oxygenase-1 deficiency. // J. Clin. Invest. 1999. — V. 103. — № 1. — P. 129−135.
  251. Yuan Y., Bergmann M., Gerfelmeyer G., Kuchelmeister K. Giant axonal neuropathy. A case report. Article in German.//Pathologe. 1996. — V.17.-№ 3. — P.213−218.
  252. Zeiher A.M., Drexler H., Saurbier В., Just H. Endothelium-mediated coronary blood flow modulation in humans. Effects of age, atherosclerosis, hypercholesterolemia, and hypertension. // J. Clin. Invest. 1993. — V.92. — № 2. — P.652−662.
  253. Zhang S.C., Schultz D., Ryan U. Receptor-mediated binding of Clq on pulmonary endothelial cells. // Tissue and Cell. 1986. — V.18. -№ 1. — P. 13−18.
  254. Zheng X.L., Sadler J.E. Pathogenesis of Thrombotic Microangiopathies. // Annu. Rev. Pathol. 2008. — V.3. — P.249−277.
  255. Zhou J.F., Xu G.B., Fang W.J. Relationship between acute organophosphorus pesticide poisoning and damages induced by free radicals. // Biomed. Environ. Sci. 2002.1. V.15. — № 2. -P.177−186.
  256. Ziemen M. Platelet function and coagulation disorders in organophosphate intoxication. Article in German. // Klin. Wochenschr. 1984a. — V.62. — № 17. — P.814−820.
  257. Ziemen M. Thrombocyte function and plasma coagulation following poisoning with organophosphates. Article in German. // Klin. Wochenschr. 1984b. — V.62. — № 17. -P.814−820.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?