Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Совершенствование технологии пивного сусла на основе активации гидролитических ферментных препаратов микробного происхождения

Диссертация: Совершенствование технологии пивного сусла на основе активации гидролитических ферментных препаратов микробного происхождения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Экспериментально обоснована возможность замены 30% солода (для солода пониженного качества) и 40% (для солода хорошего качества) на несоложеный ячмень при использовании МЭК на основе использования активированных ФП Ьагшпех ЕЮ и Альфалад БН на стадии затирания зернопродуктов. С использованием униформ-ротатабельных планов эсперимента установлены дозировки ФП в МЭК для сокращения продолжительности… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Полисахариды: современные представления о строении, свойствах и превращениях при получении пивного сусла
      • 1. 1. 1. Крахмал: общие сведения о строении, свойствах и превращениях под действием ферментов солода
      • 1. 1. 2. Современные представления о строении и свойствах некрахмальных полисахаридов
      • 1. 1. 3. Расщепление гемицеллюлоз и гумми—веществ под действием ферментов ячменного солода и его значение для технологического процесса получения сусла и пива
    • 1. 2. Применение цитолитических ферментных препаратов микробного происхождения в технологии пива
    • 1. 3. Научные и практические аспекты’активации и стабилизации ферментов
      • 1. 3. 1. Конформационные изменениями активность ферментов
      • 1. 3. 2. Алкилоксибензолы и их роль в регуляции активности ферментов
      • 1. 3. 3. Кинетика ферментативной реакции и практические аспекты применения активации ферментов

Совершенствование технологии пивного сусла на основе активации гидролитических ферментных препаратов микробного происхождения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Пиво является популярным напитком во всем мире, в т. ч. и в России. Несмотря на то, что в последние годы темпы роста его производства несколько снизились, пиво остается продуктом повышенного потребительского спроса. Развитие пивоваренной отрасли направлено, в первую очередь, на интенсификацию технологического процесса, повышение качества готовой продукции и снижение затрат на ее производство.

Производство пива — совокупность сложных процессов, тесно связанных между собой. Это биохимические превращения компонентов зерна при солодоращении, многообразные ферментативные превращения при получении сусла, метаболизм дрожжей при-брожении и дображивании.

На основании углубленных исследований о биохимических реакциях, протекающих на стадии солодоращения и получения пивного сусла, обоснована целесообразность применения в производстве пива гидролитических ферментных препаратов (ФП) микробного происхождения как компенсация недостаточной ферментативной активности солодов пониженного качества и при частичной замене солода на более-дешевое, чем солод, несоложеное сырье.

Известно, что ферменты являются катализаторами с регулируемой каталитической активностью, которая может изменятьсяпод действием различных факторов, влияющих на конформацию белка фермента или структуру его активного центра.

С учетом относительно высокой стоимости ФП актуальными являются исследования, направленные на повышение эффективности их применения в технологии пивного сусла на основе разработки способов активации ФП и повышения их функциональной и операционной стабильности, внедрение которых позволит уменьшить дозировку ферментных препаратов, интенсифицировать технологический процесс при увеличении выхода экстракта и будет способствовать более полному использованию сырья.

Цель и задачи исследования

.

Цель работы: научное обоснование, разработка и применение способов активации микробных ферментных препаратов (на примере Ьагшпех Вв глюканазного действия, амилазы Альфалад БН и мультэнзимной композиции на их основе) для интенсификации процессов биокатализа в технологии пивного сусла.

Для. достижения поставленной цели были определены следующие задачи:

• На основании кинетических исследований обосновать выбор С7-алкилоксибензола (С7-АОБ), относящегося к природным структурным модификаторам белков, для применения' в качестве активатора промышленных ФИ микробного происхождения.

• Исследовать влияние (С7-АОБ) на ферментативную активность (ФА) ФПЬаттех ВС, его функциональную и операционную стабильность.

•г Разработать условия.' предварительной' активации ФП Ьагшпех ВО в присутствии С7-АОБ для интенсификации биокаталитических процессов в технологии пивного сусла.

• Обосновать целесообразность формирования мультэнзимной композиции (МЭК) на основе активированных ФП Ьагшпех ВО и Альфалад БН и провести оптимизацию состава МЭК с использованием униформротатабельных планов эксперимента.

Дать сравнительную оценку физико-химических показателей качества пивного сусла, полученного по традиционной технологии и при использовании на стадии затирания активированных ФП.

• Провести исследования для характеристики пивного сусла по содержанию белка и его фракционного состава.

• Провести опытно-промышленную апробацию применения разработанных способов активации ФП при получении пивного сусла для оценки физико-химических показателей в сравнении с традиционной технологией.

• ' Разработать принципиальную технологическую схему и технологические рекомендации по применению предварительной активации исследованных гидролитических ФП для интенсификации технологии пивного сусла из солода и несоложеных материалов.

Научная новизна.

На основании исследования кинетики ферментативной реакции (на примере гидролиза целлюлозы ФП Ьагшпех ВО) установлено, что С7-АОБ, 6 влияет на характер зависимости начальной скорости реакции (У0) от концентрации фермента и субстрата, способствует увеличению максимальной скорости ферментативной реакции (Утах) более, чем в 2 раза и не изменяет при этом другой кинетический параметр ферментативного процесса — константу Михаэлиса (Кт), что позволяет интерпретировать взаимодействие С7-АОБ — фермент, как неконкурентную активацию, вследствие конформационных изменений белка фермента.

Доказано эффективное стабилизирующее действие С7-АОБ на гидролитические ФП микробного происхождения в широком диапазоне рН и термературы биокатализа и показано увеличение рНи термостабильности ФП при сохранении эффекта активации в процессе биокатализа.

Выявлены условия предварительной инкубации промышленных ФП микробного происхождения (температура, продолжительность, концентрация С7-АОБ) для повышения их функциональной активности при гидролизе крахмальных и некрахмальных полисахаридов при получении пивного сусла.

Исследованиями с использованием метода гель-фильтрации показано, что применение на стадии затирания зернопродуктов активированной МЭК приводит к изменению соотношения белковых фракций в сусле: уменьшается содержание фракции высокомолекулярных белков с молекулярной массой > 100 000, увеличивается доля фракции с молекулярной массой 15 000 — 37 000, что является существенным фактором для повышения коллоидной стабильности пива и его пеностойкости.

Практическая значимость.

На основании проведенных исследований разработан новый подход к интенсификации процесса получения пивного сусла из солода и несоложеного сырья, заключающийся в использовании на стадии затирания затора предварительно активированных гидролитических ферментных препаратов цитолитического и амилазного действия.

Разработаны способы активации ФП с использованием С7-АОБ в качестве активатора и стабилизатора ФП, приводящие к увеличению их каталитической активности в 1,7 (ФП Альфалад БН) и 3,8 (ФП Ьаттех ВО) раза.

Применение разработанных способов предварительной активации ФП при их раздельном использовании приводит к сокращению продолжительности осахаривания затора на 30 — 45%, увеличению выхода экстракта на 4,5 — 11%, скорости фильтрования в 1,2 — 1,3 раза (в зависимости от качества солода).

Экспериментально обоснована возможность замены 30% солода (для солода пониженного качества) и 40% (для солода хорошего качества) на несоложеный ячмень при использовании МЭК на основе использования активированных ФП Ьагшпех ЕЮ и Альфалад БН на стадии затирания зернопродуктов. С использованием униформ-ротатабельных планов эсперимента установлены дозировки ФП в МЭК для сокращения продолжительности осахаривания затора и получения сусла с физико-химическими и органолептическими показателями, соответствующими стандарту, и обеспечения выхода экстракта 81 — 84%. Показано, что проведение предварительной активации МЭК в присутствии С7-АОБ позволяет снизить в 2 раза расход ФП на затирание зернопродуктовпри получении пивного сусла.

Результаты" лабораторных исследований подтверждены приопытно-промышленной апробации В' условиях ООО НТЦ «Солодовые напитки». Показано, что пиво из производственного сусла, полученного с использованием активированных ФП, соответствует (а по ряду показателей превосходит) требованиям ГОСТ к светлому пиву.

Разработаны, принципиальная технологическая схема и технологические рекомендации по применению предварительной активации в присутствии С7-АОБ ФП Ьатлпех Вв и Альфалад БН для интенсификации технологии пивного сусла из солода и несоложеных материалов. Расчетный экономический эффект составляет 3,68 млн руб. на 1 млн. дал пива в год.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на 3-ей Всероссийской конференции студентов, аспирантови молодых ученых «Пищевые продукты и здоровье человека», секция «Пищевая химия, биотехнология» (Кемерово, 2010) — 3-ей межведомственной научно-практической конференции «Товароведение, экспертиза и технология продовольственных товаров» (Москва, 2010) — на «Инновационном форуме пищевых технологий», секция «Высокоэффективные пищевые технологии, методы и средства их реализации. Эффективное использование ресурсов отрасли» (Москва, 2010).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 6 работ, в том числе 3 — в журналах по утвержденному списку ВАК.

1. Обзор литературы.

Выводы.

В результате проведенных исследований теоретически и экспериментально обоснована и подтверждена при опытно-промышленной апробации возможность интенсификации процесса получения пивного сусла из ячменного солода и несоложеных материалов за счет активированных в присутствии С7-АОБ ФП Ьаттех ВО и Альфалад БН:

1. Изучено влияние С7-АОБ на скорость реакции гидролиза ФБ препаратом Ьаттех ВО при различных концентрациях ФП, субстрата и С7-АОБ. Показано, что начальная скорость гидролиза ФБ в присутствии С7-АОБ увеличивается более чем в 2 раза. Определены кинетические параметры ферментативного процесса — Утах и Кт. Установлено, что С7-АОБ не изменяет Кт при увеличении Утах в 2,3 раза, что является косвенным подтверждением того, что увеличение ФА препарата Ьаттех ВО в присутствии С7-АОБ является следствием определенных конформационных изменений в молекуле белка фермента, а взаимодействие фермент — С7-АОБ может быть интерпретировано как неконкурентная активация.

2. Исследованы условия активации ФП Ьаттех ВО в присутствии С7.

АОБ.

Показано, что проведение предварительной тепловой активации ФП Ьаттех ВО в присутствии С7-АОБ при I:0 = 50 °C в течение 30 — 60 мин способствует увеличению его каталитической активности по отношению к исходному (неактивированному) препарату в 3,2 — 3,8 раза. Установлено, что С7- АОБ способствует повышению функциональной и операционной стабильности ФП в широком диапазоне температуры и рН.

3. Изучено влияние предварительной тепловой активации ФП Ьаттех ВО в присутствии С7-АОБ на гидролитические процессы при затирании ячменного солода. Установлено, что прединкубация раствора ФП при 1:° = 50 °C в течение 1 часа в присутствии С7-АОБ (концентрация 0,1% к массе солода) дает возможность сократить продолжительность осахаривания затора при использовании солодов различного качества на 32 — 45%, увеличить при этом выход экстракта на 5,3 — 11,0% при одновременном увеличении скорости фильтрования на 12 — 32%.

4. Показана эффективность применения разработанного способа активации ФП Ьаттех ВО для ФП Альфалад при получении пивного сусла.

Обоснована целесообразность формирования активированной МЭК с использованием ФП Ьаттех ВО и Альфалад БН при получении сусла из ячменного солода и несоложеных материалов. Проведена оптимизация состава МЭК методом математического планирования эксперимента на основе униформ — ротатабельных планов при использовании в заторе смеси зернопродуктов и солода различного качества. На основании математической обработки результатов получены регрессионные уравнения достоверно и адекватно описывающие зависимость, продолжительности осахаривания и выхода экстракта от соотношения ФП Ьаттех ВО и Альфалад БН в МЭК, построены поверхности отклика и определены соотношения ФП в МЭК для интенсификации процесса получения пивного сусла с выходом экстракта 81 — 84%.

5. На основании исследования физико-химических показателей пивного сусла, полученного при затирании ячменного^ солода и ячменя с использованием МЭК на основе ФП Ьаттех ВО и Альфалад БН, было установлено, что проведение предварительной активации МЭК в присутствии С7-АОБ способствует сокращению продолжительности осахаривания затора зернопродуктов на ~ 15 — 30%, увеличению выхода экстракта на ~ 4 — 7%, увеличению в сусле содержания общего и аминного азота и РВ в экстракте (соответственно на ~ 7 — 15%- на ~ 2 -11% и на ~ 4 — 10%), позволяет снизить в 2 раза расход ферментов при использовании несоложеного сырья.

6. Исследованиями с использованием метода гель-фильтрации показано, что применение на стадии затирания зернопродуктов активированной МЭК приводит к изменению соотношения белковых фракций в сусле: на 37 — 47% уменьшается содержание фракции высокомолекулярных белков с молекулярной массой > 100 000, увеличивается доля фракции с молекулярной массой 15 000 — 37 000 на 24 — 37%, что является существенным фактором для повышения коллоидной стабильности пива и его пеностойкости.

7. Опытно-промышленные испытания в условиях ООО НТЦ «Солодовые напитки» подтвердили целесообразность проведения предварительной активации ФП Ьаттех ВО и МЭК с использованием Ьаттех ВО и Альфалад 1.

БН в присутствии С7-АОБ для интенсификации процесса получения пивного сусла из ячменного солода и несоложеных материалов (30−40%) и повышения его качества.

8. Разработаны технологические рекомендации и принципиальная технологическая схема по применению предварительной активации МЭК на основе ФП Ьаттех ВО и Альфалад БН в технологии пивного сусла. Расчетный экономический эффект от внедрения разработанных технологических рекомендаций составляет 3,68 млн руб. на 1 млн. дал пива / год.

2.5.3.

Заключение

.

Опытно-промышленные испытания в условиях ООО НТЦ «Солодовые напитки» подтвердили целесообразность проведения предварительной активации ФП Ьапппех ВО и МЭК с использованием Ьаттех ВО и Альфалад БН в присутствии С7-АОБ для интенсификации процесса получения пивного сусла из ячменного солода и несоложеных материалов, более полной переработки сырья в конечный продукт и сокращения расхода ферментных препаратов в 1,5−2 раза (в зависимости от качеста солода) на стадии затирания смеси зернопродуктов (при 30 — 40%-ой замене ячменного солода на несоложеный ячмень).

Разработаны технологические рекомендации и принципиальная технологическая схема по применению предварительной активации ФП в технологии пивного сусла.

Рис. 2.36. Принципиальная технологическая схема применения активации ФП при получении пивного сусла.

Расчетный экономический эффект от внедрения разработанных технологических рекомендаций составляет 3,68 млн руб. на 1 млн. дал пива / год.

Показать весь текст

Список литературы

  1. O.A., Усанов И. В. (а) Оценка эффективности использования ферментных препаратов фирмы «Квест» (QUEST 1. t, Нидерланды). Пиво и напитки. — 1997. — № 1. — С. 12−13.
  2. Е.А. Исследование условий получения продуктов ферментативной модификации соевой муки и их биохимическая характеристика. Дисс.. канд. техн. наук. — Москва, 2009. — 179 с.
  3. Г., Эль-Регистан Г.И., Придачина H.H. и др. Тирозол — ауторегуляторный фактор d, Saccharomyces cerevisiae II // Микробиология. — M., 1993. Т. 62. — № 4. — С. 633−638.
  4. И.В., Бальсис А. Б., Чюрлис Т. К. и др. Очистка и некоторые свойства ос-амилаз морфологических вариантов Bacillus subtilis. // Прикл. биохим. и микробиология. — М., 1984. 20. — № 6. — С. 804−809.
  5. И.В. Действие ферментов в обращенных мицеллах // Баховские чтения. XXXIX. 1985. 25−33 с.
  6. И.В., Мартинек К. Введение в прикладную энзимологию. — М., Изв-во МГУ. 1982. — 383с.
  7. М.М., Колпаков А. И., Лойко Н. Г. и др. Функции аутоиндукторов анабиоза микроорганизмов при создании метаболического блока в клетке // Микробиология. — М., 2000. Т. 69. — № 2. — С. 217−223.
  8. Дж., Мармессо Р. Исследование структуры целлюлозы и ее производных. В кн.: Целлюлоза и ее производные / Под ред. Байклза, JI. Сегала. — М.: Мир, 1999. Т. 1. — С. 93.
  9. В.А. Разработка технологии пива с повышенной коллоидной и вкусовой стабильностью : Автореферат дис.. канд. техн. наук. — Кемерово, 2006. — 21 с.
  10. Е.А. Исследование влияния сульфацетамина на ферментативную активность холода. / Материалы студ. науч. конф. BETA. — Воронеж: BFTA, 2006: — С. 141.
  11. Бурштейн Э: А. Собственная, люминисценция белка как метод изучения быстрой структурной динамики. // Молекуляр. биология: — М., 1983. 17. — № 3. —С. 45567.
  12. И.С., Кобелева И. Б., Траубенберг С. Е. Ферменты и их применение в пищевой промышленности. — М.: Издательский комплекс МГУПП, 2000. — 80 с. '
  13. М.В. Биофизика. — М.: Наука, .1988. — С. 592!
  14. Д.А. Влияние hohobi металлов^ на каталитическую, активность пероксидазы из хрена и концентрационные колебания* при. пероксидазномокислении аскорбиновой кислоты. Дисс.канд. хим.- наук. — Махачкала, 2002. — 125 с.
  15. М.Х. Ферментативная кинетика: Справочник по механизмам реакций: 50s механизмов ферментативных реакций и их кинетическое поведение. — М, Ком. К., 2007. С. 320:
  16. B.C., Зиновьев М. Е., Васина К. Л. Активация и стабилизация ферментных препаратов неорганическими соединениями // Вестник Казан, техн. ун-та. — Казань, 2009. — № 6. — С. 121−129.
  17. Г. Б., Макарюнайте Ю. П., Кулене В. В. и др. Некоторые свойства фосфолипаз из Bacillus cereus. Прикл. биохим. и микробиология. 1985.21, —№ 2, —С. 184−189.
  18. М.В., Пичугина Т. В., Шаненко Е.Ф.и др. Изучение влияния препарата «Сидовит» на качество солода // Пиво и напитки. — М., 2009. — № 4. —С. 46−47.
  19. Ю. П., Плаксин Ю. М. Математические методы планирования экспериментов. —М: Изд во Дели принт, 2005. — 198 с.
  20. И.М., Грачев Ю. П., Мосичев М. С., Борисенко Е. Г., Богатков С. Е., Гернет М'.В. Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов.
  21. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. — 238 с.
  22. А.Т., Афонин Д. В., Меледина Т. В. Комплексный подход к повышению коллоидной стойкости пива. Изв. вузов. Пищевая технология, 2007, № 1, —С. 54−56.
  23. А.П. Ультрафиолетовая спектрофотометрия и структура белков. — Киев, Наукова думка, 1981. — С. 208.
  24. М., Уэбб Э. Ферменты : в 3- т.- пер. с англ. Л. М. Гинодмана и М. И. Левянта / под ред. В. К. Антонова и А. Е. Браунштейна. — М.: Мир, 1982.1118с.
  25. Г. Г. Пектиновые вещества ячменя и их ферментативный гидролиз на стадии приготовления пивного сусла. Автореферат дисс.. канд. техн. наук. —Киев, 1977. — 23 с.
  26. А.И., Арасимович В. В., Ярош Н.ПП. и др. Методы биохимического исследования растений / Под ред. А. И. Ермакова.— Л.: Агропромиздат, 1987. — 430 с.
  27. Г. А. Основные процессы пивоварения. Приготовление сусла. Пиво и напитки. — 1997. № 4. — С. 10−13.
  28. К.Т. Технологические основы использования обрушенного ячменя, в пивоварении., Автореферат дисс.. канд. техн. наук — М. 1977. — 26 с.
  29. H.A. Амилолитические ферменты в пищевой промышленности.
  30. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1984. — С. Л 69.
  31. Л.А. Разработка и обоснование способов совершенствования, биотехнологии и повышения качества светлого пива. Дисс.. докт. техн. наук.1. Москва, 1999. —546 с.
  32. Н.М., Жеребцов H.A., Бузов И. П. Основные свойства, протеиназ препарата «Элегентин». Фермент и спирт пром-сть, 1984- № 1, — С. 31- 34.
  33. Е.В. Интенсификация производства пивного сусла. Новое направление // Пиво и напитки. — М., 2005. — № 5. — С. 26.
  34. Е.Д., Карпиленко Г. П. Биохимия зерна и зернопродуктов. — СПб.: ГИОРД, 2005. — С.512!
  35. К.А., Ваганова М. С. Характеристика препаратов, выделенных из культуральной жидкости Вас. mesentericus. В кн.: Ферменты микроорганизмов.
  36. М.: Наука, 1973. — С. 235−242.
  37. К.А. Химия солода и пива. — М.: Агропромиздат, 1990. — 176 с.
  38. К.А., Яровенко В. Л., Домарецкий В. А., Колчева P.A. Технология солода, пива и безалкогольных напитков. — М.: Колос, 1992. — 446 с.
  39. О.В. Ферменты в производстве пищи и кормов. — М.: ДеЛи принт, 2002. — 335 с.
  40. A.A., Герасимас В. Б. Термостабилизация растворимой и иммобилизованной глюкоамилазы под действием субстрата. — Биохимия, 1979. 44, № 6. — С. 1084−1092.
  41. A.A. Ферменты целлюлотического комплекса: В кн.: Проблемы биоконверсии растительного сырья. — М.: Наука, 1986. — С. 93—135.136
  42. Г. И. Технология солода, пива и безалкогольных напитков. Лабораторный практикум по технохимическому контролю производства. — Минск.: Дизайн ПРО, 1998. — С. 352.
  43. Г. И., Моргунова Е. М., Иванчикова О. И. Влияние степени насыщения пивного сусла на накопление этилового спирта в ходе сбраживания // Известия вузов. Пищевая технология. — М., 2007. — № 1. — С. 52—54.
  44. И.Л., Шаненко Е. Ф. и др. Стабилизация" дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Хранение и переработка с/х сырья. — М.', 2007. — № 8. — С. 44−46-
  45. И.А. Разработка интенсивной технологии солода^ и пива с использованием алкилоксибензолов природного происхождения для улучшения качества готовой продукции: автореф. дис.. канд. тех. наук. — Mi, 2007. — 24 с.
  46. И.А., Шаненко Е. Ф., Лойко Н. Г., Николаев Ю. А., Эль-Ренистан Г.И. Регулирующее действие микробных алкилоксибензолов разной структуры на стрессовый ответ дрожжей' // Прикладная биохимия и микробиология. —М., 2008. — № 5. — С. 571−575.
  47. H.A., Мелентьев А. Е. Активность ферментов солода при приготовления пивных заторов. — Изв. вузов СССР. Пищ"технология, 1985, — № 1, —С. 119.
  48. В.Л., Яровенко В. Л. и др. Ферментные препараты в пищевой промышленности. — М.: Пищевая промышленность, 1975. — 535 с.
  49. В.Л. Биохимия растений. — М.: Высшая школа, 1986. — 502 с.137
  50. B.C. Введение в энзимологию. — М.: Наука, 1986. — 232 с.
  51. Ю.Ф., Лойко Н. Г. и др. Влияние химических шаперонов на свойства лизоцима и белка реакционного центра бактерий Rb. Sphaeroides / Тезисы докладов на XVIII-ой международной конф. «Математическое и компьютерное образование».—- Пущино, 2011.
  52. Кунце Bi Технология солода и пива. — СПб.: Профессия, 2001. — 912 с.
  53. Г. Д., Угарова Н. Н. Стабилизация пероксидазы хрена при ацетилировании фермента и в присутствии ионов кальция. — Биоорганическая химия, 1981, 7, —№ 1, —С.75−85.
  54. В.Е., Белов М. А. Исследование возможности использования ферментативного гидролиза рисовой лузги в пивоварении // Проблемы пищевой инженерии. — С.-Петербург, гос. ун-т низкотемперат. и пищ. технол. — СПб., 2006. — С. 29−31.
  55. Э.Т., Оливсон А.И, Ярвет Ю. И.: и др. Исследование карбоангидразы В крупного рогатого скота методом 13 С—ЯМР—спектроскопии. — Молекуляр- биология, 1983, 17, № 3, — С. 484- 492.
  56. Г. М., Горегова О. В. Влияние температуры и длительности прогрева на бродильную активность и активность а-глюкозидазы пивных дрожжей. — Изв. вузов. СССР. Пищ. технология, 1985, № 1, — С. 115−116.
  57. . Д.Б., Василенко О. М., Мелетьев А. Е. и др. Значимость отдельных групп ферментов при переработке несоложеного ячменя в пивоварении.-—Изв. вузов. Пищевая технология, 1989, № 4, — С. 44.
  58. П.М., Великая Е. И., Зазирная М. В., Колотуша П. М. Химико-технологический контроль' производства .солода и пива. — М.: Пищевая промышленность, 1976.—447 с.
  59. Е.И. Изучение роли алкилоксибензолов в стабилизации и модуляции активности ферментных белков. Дисс. канд. биол. наук. — М., 2007. —150 с.
  60. Е.И., Николаев Ю. А. и др. Использование алкилоксибензолов для повышения активности и стабильности ферментов // Химическая технология- — М., 2007. — № 6. — С. 250—256.
  61. Микробиология пива / под. ред. Ф. Д. Приста, и: Кэмпбелла. — СПб: Профессия. 2005. — С. 368.
  62. А.В., Нгуен Тхи Хоай Чам. Интенсификация протеолиза кукурузы и риса- в производстве пива. Известия вузов. Пищевая технология. 1992, — № 3−4, — С. 17−20.
  63. E.B. Продукты ферментативной модификации соевой муки: научные и практические аспекты получения и применения в пищевых технологиях. Дисс. докт. техн. наук. — М., 2010. — 385 с.
  64. A.JI. Влияние микробных аутоиндукторов анабиоза — алкилосибензолов — на структурную организацию ДНК Pseudomonas aurantiaca и индукцию фенотипической диссоциации // Микробиология. — М., 2005. Т. 74. — № 2. — С. 157−165.
  65. JI. Технология солода. — М.: Пищевая промышленность. — 1980, —504 с.
  66. JI. Краткий курс пивоварения. Научные основы и-технологии. — СПб: Профессия, — 2007. — 640 с.
  67. В.Х., Разумовская Р. Г. Технология получения солода из риса-зерна с применением ЭХА-растворов. Известия вузов. Пищевая технология, — 2011, № 1(315). —С. 53−56.
  68. O.A., Голерикова Г. А., Позняковский И. М. Пищевая биотехнология продуктов из сырья растительного происхождения. — Новосибирск: Сиб. Унив. изд-во, 2007. — 408 с.
  69. А.П., Траубенберг С. Е., Кочеткова" А.А. и. др. Пищевая химия. — СПб.: ГИОРД, 2007. — 636 с.
  70. Ю.А. Ауторегуляция стрессового ответа микроорганизмов. Автореферат дисс. .докт. биол. наук. — М., 2011. — 48 с.
  71. Ю.А., Тарасов A.JL, Борзенков И. А., Гальченко В. Ф., Эль-Регистан Г. И. Роль алкилоксибензолов в адаптации бактерий к неблагоприятным условиям роста.// Микробиология. — 2010. Т. 79. № 6. — С. 760- 766.
  72. Ю.А., Лойко Н. Г., Степаненко И. Ю. и др. Изменения физико-химических свойств белков, модифицированных алкилоксибензолами // Прикладная биохимия и микробиология. — М., 2008. Т. 44 — № 2. — С. 159— 167.
  73. В.Е., Лифшиц Д. Б., Яровенко В. Л. Содержание гемицеллюлоз в пивоваренном ячмене и солоде // Прикладная биохимия и микробиология. — М., 1975, XI. — Вып. 3. — С. 433−436.
  74. В.Е., Лифшиц Д. Б., Яровенко В. Л. Изучение углеводного состава ферментативных гидролизатов гемицеллюлоз, выделенных из эндосперма ячменя // Прикладная биохимия и микробиология. — М., 1977. Т. 13. Вып. 2. —С. 315−318.
  75. Органическая химия (под ред. H.A. Тюкавкиной) — М.: Дрофа, 2008. — 592 с.
  76. Г. А., Эль-Регистан Г.И., Светличный В. А. и др. О химической природе ауторегуляторного фактора di Pseudomonas carboxydoflava // Микробиология. — М., 1985. Т. 54. — № 2. — С. 186−190.
  77. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. — М.: Наука, 1985. — 536с.
  78. Патент (Россия) 2 294 361. Способ производства пива / Борисенко Т. Н., Маюрникова Л. А., Борисенко В. А., — 2007.
  79. Патент (Россия) 2 319 737. Способ приготовления затора из частично несоложеного сырья / Квасенков О. И., Христюк A.B., Касьянов Г. И., — 2008.
  80. К.П. «Практикум по биохимии пищевого растительного сырья». — М.: Пищевая промышленность, 1965. — 330с.
  81. A.C., Дерябин* Д.Г., Лойко Н. Г. и др. Регуляция алкилоксибензолами функциональной активности- лизоцима // Микробиология. — М., 2009. Т. 78. —№ 2. —С. 176−185.
  82. Е.В. Введение в кинетику ферментативных реакций. — М: Изд-во МГУ им. Ломоносова, 1972. — 200 с.
  83. В.А., Угрюмова В. Н., Веселов.И. Я. Определение содержания ß--глюкана в ячмене и солоде // Ферментная и спиртовая промышленность. — М., 1976. —№ 1. —С. 38−39.
  84. Г. В., Чередниченко B.C., Римарева Л. В. Определение активности ферментов. — М.: ДеЛи принт. 2003. — 298 с.
  85. Е.Г., Варакина H.H., Русалева T.Mi и др. Изменение- дыхания при действии • теплового шока на дрожжи Saccharomyces cerevisiae // Микробиология.—Mi, 2001. Т. 70.—№ 4.
  86. Г. Н. 1 емицеллюлазы и пектиназы микроорганизмов:. свойства и аспекты применения // Хранение и переработка, сельхозсырья. — Mi, 1994.— № 2: — с.30−32.
  87. Рухлядева А. Ш, Нролыгалина? F. B: Методы^ определения: активности гидролитических ферментов: —Mi: Легкая и пищевая промышленность, 1991. —288 с.
  88. Л.М. Динамика? тумми-веществг и полигликозидазной активности ферментовячменя в процессе производства солода. Автореф. дисс.. к.т.н. — Киев: 1971. — 24 с.
  89. А.Г. Оптимизация технологии пива с применением ферментных препаратов // Пищевые продукты и здоровье: человека: — Тезисы? докладов- 7 Региональной- конференции студентов? и аспирантов, Кемерово, 2007.— Кемерово: КемТИПП, 2007. — С. 58−59.
  90. Салманова?Л:С Щитолитические: ферментыsв>пищевой:промышленности.
  91. Mi: Легкая и пищевая пром-сть, 1982, — 208 с.
  92. Л .С., Соболевская Т.Н,. Терешина Э. В. и др- Действие ферментативных препаратов на пивные заторы с повышенным количеством несоложеного ячменя. — М.: Пищевая промышленность, 1991, Инф-выпуск 3.1. С.14−18.
  93. Сапожников: Е. В: Пектиновые вещества и: пектолитические ферменты.
  94. М.: Биологическая химия, 1971. — 45 с.
  95. М.А., Христюк В. Т. Современные тенденции и пути интенсификации:! технологических процессов пивоваренного производства и142повышения качества готового продукта. Изв. вузов. Пищ. технологии. 2006, Юс. Деп. в ВИНИТИ 31.03.2006 г., № 354-В2006.
  96. Т.П., Решетник Л. Р. Основы микробиологии, гигиены и санитарии пивоваренного и безалкогольного производств. — М.: Агропромиздат, 1989. — 183 с.
  97. Таблицы химического состава и калорийности' российских продуктов питания / Под ред. И. М1 Скурихина, В. А. Тутельяна. — М.: ДеЛи принт, 2007.275 с.
  98. С.Е. Научное обоснование, разработка и применение способов активации ферментных препаратов для интенсификации промышленного биокатализа: Автореф. дис.. докт. техн. наук. — М.: 1985.51 с.
  99. С.Е., Осташенкова Н. В., Попадич И. А. Изучение спектров флуоресценции а-амилазы Bac.subtilis. — Изв. Вузов GGCP: Пищ. Технология, 1985, № 4. —С. 31−35.
  100. С.Е., Осташенкова1 Н.В, Попадич №А. Изучение конформационных изменений' а-амилазы методом кругового' дихроизма. — Изв. Вузов СССР: Пищ. Технология, 1985- №-5: — С. 24−27.
  101. Степаненко И. Ю: Изучение роли алкилоксибензолов в стрессовом ответе микроорганизмов. Дисс.. канд. биол. наук. — М., 2005. — 178 с.
  102. И.В., Варакина Н.Н, Русалева Т. М. и др. Эффект ионов1. Ca насинтез Hsp 104 и термотолерантность дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Микробиология, 2010, 79, № 2. С. 173−179.
  103. Д. Физическая"биохимия: — М.: Мир, 1980, — 582 с.
  104. Т.И., Корнеева О. С., Востриков С. В. Влияние ферментных препаратов «целлюлазы и ксиланазы на сбраживание кукурузного сусла // Пр-во спирта и ликероводочных изделий. — М., 2008. — № 1. — С. 32−33, 47.
  105. Химический состав пищевых продуктов / Под ред. И. М. Скурихина, М. Н. Волгарева. —М.: Агропромиздат, 1987. — 359 с.
  106. М.Д., Ермолаева Г. А. Углеводный состав пивного сусла иферментолизатов крахмала // Пиво и напитки. — М., 2008. — № 2. — С. 19.143
  107. М.Д. Разработка интенсивной технологии сусла на современных пивоваренных заводах: Автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. техн. наук. — М., 2008. — 26 с.
  108. С. Влияние на рН и температура върху активността на глюкозооксидаза от P. chysoqenum термоустойчивост на ензима. — Научн. Тр. НИИ коне. Пром., Пловдив (НРБ). 1974, 11. — С. 225−250.
  109. А.Г. Ферментативный гидролизат красной смородины, его биохимическая характеристика и применение при получении пищевых продуктов. Дисс.. канд.техн. наук. — М., 2008. — 183 с.
  110. А.Г. Исследование основных процессов производства сусла и разработка рациональной технологии пива и кваса на заводах малой мощности: Дисс.. канд. техн. наук. — Москва. 2008. — 132 с.
  111. Штрауб Ф. Б, Сабольчи Г. Обратимые конформационные переходы белков в области физиологических температур. — В сб.: Молекулярная биология. Проблемы и перспективы. — М.: Наука. 1964. — С. 182−198.
  112. К.К., Попова Т. Н., Рахманова Т. И., Агаркова А. А. Влияние ионов некоторых металлов на активность глутатионпероксидазы. // Фундаментальные исследования. 2008. № 7. — С. 50—51.
  113. Arakawa Т., Timasheff S.N. Mechanism of polyethylene glycol interaction with proteins.//Biochemistry. — 1985. T. 24. —p. 6756 6762.
  114. Arakawa Т., Ejima D., Kita Y., Tsumoto K. Small molecule pharmacological chaperones: From thermodynamic stabilization to pharmaceutical drugs // Biochim. Biophys. Acta. Proteins & Proteomics. —2006. V. 1764. —p. 1677 1687.
  115. Asano K., and Hashimoto N. Isolation and characterization of foaming proteins of beer/J. Am. Soc. Brev.Chem. —1980. 38.—p. 129−137.144
  116. A spinall G.O., Grunwood C.T. Aspects of Chemistry of ceral polysaccharides. J. Inst: Brew. — 1962,68. — № 2.—p. 167−178.
  117. Back W. Die verschiedenen Bierstabilitaten als Qualltatssaulen. Oster. Getranke Inst— 2007,61.--№ 4. —p. 72−73. '
  118. Basaveswara Rao V., Sastri N.V.S., SubbaORao P-V: Thermal stabilization of qlucose oxidase and qlucoamylase by physical entrapment. Biochem. J. — 1981, 193. — № 2. — p. 389−394.
  119. Basaveswara- Rao V., Sastri N.V.S., Subba Rao P.V.Purification and characterization of thermostable qlucoamylase from the thermophilic funqus Thermomyces lanuqinosus. Biochem. J. — 1981,193. — № 2. — p.: 379 387.
  120. Butcher D.M. Enzymes for efficiency. Brewer. —1987. —73, —№ 868. —p. 61 -64. • «•.'.'-¦ .•:-. ¦
  121. Era! M., Sakiroqlu H, Kufrevioqlu J. Purification1 and characterization of polyphenoloxidase from Ferula sp.// Food Chem. — 2006. — 95.— № 3— pi 503— 508.
  122. Curioni A., Prcssi G., Furegon E., Peruffo, A. Major proteins, in beer and their precursors' in barley- electroforetic and immunological studies. J. Aqr. And Food Chem. —1995, —№ 10. — p- 2620 — 2626.
  123. Einsiedler F., Schwill-Miedauer A., Sommer R. Experimentelle Untersuchungen und Modellierung1: komplexer biochemischer und technologischer Prozesse am Beispiel des Maischens: Teil L Proteolyse/ Monatsschr. Brauwiss. -1997. -50.— №№ 9−10,.—p. 164−171.
  124. Evans D.E., Hejgaard J. The impact of malt derived proteins on beer foam quality. Part I. The effect of germination and kilning on the level of protein Z4, protein Z7 and LTP1. — J. Inst. Brew., 1999. — 105. — p. 159−169.
  125. Fontes R., Ribeiro I., Silltro A. Inhibition and activation of enzymes. The effect of a modifier on the reaction rate and on kinetic parameters. Acta Biochimica Polonica. — Vol. 47. — No. 1/2000. — p. 233−257.
  126. Gekko K., Timasheff S.N. Mechanism of Protein Stabilization by Glycerol: Preferential Hydration in Glycerol-Water Mixtures // Biochemistry, — 1981. — № 20. —p. 4667−4676.j
  127. Gjersten P. Filtration of beer and factors influencing ist filterability // Brewers Digest. — 1970. — 45. — № 9. — p. 68−80.
  128. Goldanskii V.l., Krupyanskii Yu.F. Protein and protein-bound water dynamics studied by RSMR // Quart. Rev. of Biophysics. — 1989. — V. 22. — p. 39−92.
  129. Grujie O., Kokic B. Wort production from using different portion of Malt triticale and commercial enzyme Part 1. Biotechnology / Abstract International Symposium on new Research in Brotechnology — Nov. 2008 Bucharest, Romania.1. P. 97.
  130. Grujie O., Kokic B. Wort production from using different portion of Malt triticale and commercial enzyme Part 2. Biotechnology / Abstract International Symposium on new Research in Brotechnology — Nov. 2008 Bucharest, Romania.1. P. 98.
  131. Heppcs P. Problematik der Homogenitat des Malzes. — Brauwelt. — .1994. — 134.—№№ 51 52, — p.2741—2742.
  132. Jahan M., Batterworth P.J. Studies of chick kidney alkaline phosphatase.— Biochem. Soc Trans., — 1984. — 12. — № 5,—p. 792−793.
  133. Janaq K., Ischibashi Y.,. Kondo H, Oka K., Uchida M: Neue Methoden- zur Beurteilung von. Geschmacksstabilitat, Schaumeigenschaften und Stabilitat von Bier.
  134. Klopper W.J. Foam stability and foam cling // Eur. Brew. Gonv. Gongr. Proc.
  135. Salzburg. — 1973. — 14. —p. 363−371,
  136. Knuckles B.E., Chin M: C. ?-qlucan enrichment of barley fractions by air classification? and» sieving. — J- FoodSci-— 1995, — 60- — № 5.—p. 1070−1074.
  137. Koshland D.E. Conformation chanqes at the active: site durinqi enzyme action.
  138. Fed. Proc ,.1964,23, jYo 3, p. 719−726.154- Kozubek A., Tyman J.H.P. Resorcinolic: lipids, the natural non-isoprenoid phenolic amphiphiles and their biological activity II Chem. Rev. — 1999. — V. 99.1.—p. 1−31.
  139. Krapyanskii Yu.F., Mikhailyuk M.G., Esin S.V. etal. Effects of hydration and interactions: with chemical chaperones on protein dynamics. European Biophysics J. —2005,—V. 34, —№ 6, —P. 615.
  140. Levy H-Mi, Sharon N., Ryan E.M., Koshland D.E. Effect of temperature on therate of hydrolysis of adenosine triphosphate, by myosin with' and, without modifiers.147
  141. Evidence for a chanqe in protein conformation. — Biochim. Biophys. Acta- — 1972.56. — № 1, — p. 118- 126.
  142. Matsuoka K., Kimura K. Conformational changes in mycobacterium smcqmatis qlutamine synthetase induced by certain divalent cations. — J. Biochem., — 1985, 97, —№ 4,—-p. 1033−1042.
  143. Monod J., Wyman J., Chanqeux J.-P. On the nature o? allosteric-transitions: a^ plausible model.—J. Mol. Biol., — 1965, 12,--№ 1,—p: 88- 118.
  144. Morita F., Kondo S., Tomari K. etal. Calcium bindinq and conformation of requlatory liqht chains of smooth muscle myosin of scallop. — J. Biochem., — 1985.95, — № 2. — p. 553- 561.
  145. Narziss L., LitzenburgerK.?-glucane und? ihre Beinflussung beim «Maischen //Brauwelt:—1976. — 116. —№ 25. —p. 818−822, 824.
  146. Narziss, L. Modern Wort Boiling. Proc. Inst. Brew. Conv., Somerset West, South Africa. — 1993. — p. 195−212.
  147. L. 150 Jahre seit 1858 — Brautechnologie im Wandel der Zeit, und was kommt jetzt? Teil 2. Mitt. Oster. Getranke Inst. —2009. — 63. — № 1. — p. 410.
  148. Neue Aspekte in der Brautechriologie // Brauindustrie.—2008: — № 12.— p. 38−41. (
  149. Olenson: T., Pommer K., Stentebjerg — Olensen B. New enzymes for brewing: promozyme, a debranching enzyme and SP 249" — a glucanase: — J. Amer. Soc. Brew. Chem. —1984. —42.—№ 2.—^85−89? v
  150. Pazur J.H., OkadatSJiPropertiesofthe- glucoamylase fromiRhizopus delemer.
  151. J-.CarbohydlRes.— 1967.— 4- —p: 371^-379:, : —
  152. PierceY.S. Horace Brown Memorial Lecture. The role of nitrogen in brewing. —J. Inst. Brew. — 1987. — № 5. — p. 371−381. ' ''
  153. Preece I.A., Bhuijan-M.A.M: i. Enzym ic degradation of cereal hemicelluloses. V. ?-glucan. degradation by a malt enzyme // J! Inst- Brew- — 1964v — 70) — № 4.p. 321−328.
  154. Schein C.H. Solubility as a fuctionofproteinstructure and solvent components //Biotechnology. — 1990. — V. 8. — p. 308−317.
  155. Shen Dechao, Wang Zhihua- YimYanghao- Chin. Soc. Agr. Eng. — 2006.— 22.—№ 12 —p. 234- 237.
  156. Schmitt B. Neu Weg zur enzymatischen Verflussigung von Obst und Gemuse // Flussiges Obst. —1983. — № 1. — p. 23−27.
  157. Silva F., Noqueira L., Gonqcalves C., etal. Electrophoretic and HPLC methodsfor comparative study of the protein fractions of malts, worts and beers produced149from Scarlett and Prestiqe Barley // Food Chem. — 2008. — 106. № 2. — P. 820 -829.
  158. Sommer G. Malt protein and beer quality. Brewers Diq. — 1973. — № 9. — p. 47, 60, 62, 66, 68.
  159. Streibuch E., Deelen W. Zur enzymatischen Saftgewimiung aus Germuse and Fruchten // Confructa. — 1986. — № 1. — p. 15−23.
  160. Strubi P. et al. Neuere Arbeiten uber dieTechnologie der Apfelnektar. Herstellung // Ind. Obst und Gemuseverwertung. — 1975. — № 13. — p. 349—351.
  161. Takahashi T., Inokuchi N., Irie M. Purification» and characterization of a qlucoamylase from Asperqillus saitoi. — J. Biochem. — 1981. — 89. — № 1. — p. 125−134.
  162. Tatzelt J., Prusiner S.B., Welch WJ. Chemical chaperones interfere with the formation of scrapie prion protein // Moll. Cell. Biol. — 1996. —Y. 15. — № 23. — p. 6363−6373.
  163. Tiwari A., Bhat R. Stabilization of yeast hexokinase A by polyol osmolytes: Correlation with the physicochemical properties of aqueous solutions // Biophys. Chem. — 2006. — V. 124. — p. 90−99.
  164. Timasheff S.N. The control of protein stability and association by weak interactions with water. How do solvents- affect these processes? // Annu. Rev/ Biophys. Biomol. Struct. — 1993. — V. 22. — p. 67−97.
  165. Toth M., Laszlo E., Mollo Y. Brewing beer with enzymes and starch analysis. — Starke. — 1984. — 36, — № 11. — p. 374−378.
  166. Vaag P., Molskov Bech L., Cameron-Mills V., Svendsen I. Characterization of a beer foam protein originating from barley // Eur. Brew. Conv. Congr. Proc., Cannes, IRL Press: Oxford, 1999. — 21. — P. 157−165.
  167. Van Nierop S.N.E., Evans D.E., Axcell B.C. etal. Impact of different wort boiling temperatures on the beer foam stabilizing properties of lipid transter protein. J. Agric. Food Chem. — 2004, — 52. — p. 3210−3129.
  168. Vijayakumar E.K., Weidemann M.J. Kinetic properties of a maqnesium ion-and calcium ion-stimulated adenosine triphosphatase from the outer membranefraction of rat spleen mitochondria. Biochem. J. — 1977, 165, — № 2 — p. 355 365.
  169. Volkin D.B., Klibanov A.M. A practical approach. In: Protein function / Ed. Creigton T.E. IRL Press, Oxford, UK. — 1989. — p. 1−24.
  170. Welch W.J., Brown C.R. Influence of molecular and chemical chaperones on protein folding // Cell Stress and Chaperones. — 1996. — V. 1. — № 2. — p. 109 115.
  171. Zheng Y.-J., Ornstein R.L. // Biopolimers. — 1996. — V. 38. — p. 791−799.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?