Функциональные полимерные системы для высокочувствительного анализа белков
Диссертация
При выборе способа создания адсорбционной матрицы, обладающей биоаффинными свойствами, значительную роль играет химическая природа стационарного носителя, поскольку именно она определяет возможность проведения того или иного способа функционализации сорбента аффинными лигандами. Наиболее простой способ иммобилизации может быть осуществлен посредством их физической адсорбции. Этот подход широко… Читать ещё >
Содержание
- Список сокращений
- I. Обзор литературы
- 1. 1. Макропористые монолитные носители на основе синтетических полимеров
- 1. 1. 1. Общие представления о твердых макропористых полимерных носителях
- 1. 1. 2. Получение макропористых монолитных полимерных носителей
- 1. 1. 2. 1. Механизм формирования поровой структуры в процессе микрофазового разделения
- 1. 1. 2. 2. Особенности получения макропористых полимерных носителей в блоке
- 1. 1. 2. 3. Порообразующие агенты
- 1. 1. 2. 4. Мономеры и сшивающие агенты
- 1. 1. 2. 5. Побочные реакции циклизации и образования внутримолекулярных сшивок
- 1. 1. 3. Методы исследования морфологической структуры макропористых монолитов
- 1. 1. 4. Химия поверхности полимерных носителей монолитного типа
- 1. 2. Способы создания носителей для твердофазного биологического анализа
- 1. 2. 1. Способы модификации поверхности носителя биоаффинными зондами (лигандами)
- 1. 2. 1. 1. Нековалентная иммобилизация
- 1. 2. 1. 2. Ковалентная иммобилизация
- 1. 2. 1. 3. Ориентационная иммобилизация
- 1. 2. 1. 4. Применение подходов твердофазного пептидного синтеза
- 1. 2. 1. Способы модификации поверхности носителя биоаффинными зондами (лигандами)
- 1. 1. Макропористые монолитные носители на основе синтетических полимеров
- 1. 3. 1. Основные принципы микроанализа
- 1. 3. 2. Общие представления о материалах, используемых для создания операционных слоев микрочипов
- 1. 3. 2. 1. Двумерные (2D) носители
- 1. 3. 2. 2. Трехмерные (3 D) носители
- 1. 3. 3. Методы детектирования целевого компонента в исследуемом образце
- 1. 3. 3. 1. Радиоизотопный анализ
- 1. 3. 3. 2. Ферментный анализ
- 1. 3. 3. 3. Флуоресцентный анализ
- 2. 1. Материалы
- 2. 2. Оборудование
- 2. 3. Методы
- 2. 3. 1. Синтез сополимеров ГМА-ЭДМА, ГФИАК-ГМА-ЭДМА и ЦЭМА-ЭДМА
- 2. 3. 1. 1. Получение N-гидроксифталимидного эфира акриловой кислоты
- 2. 3. 1. 2. Осуществление процесса свободно-радикальной полимеризации
- 2. 3. 2. Изучение закономерностей иммобилизации аффинного лиганда на поверхности сополимера ГФИАК-ГМА-ЭДМА и сополимера ЦЭМА-ЭДМА с использованием БСА в качестве модельного белка
- 2. 3. 2. 1. Процедура иммобилизации
- 2. 3. 2. 2. Аналитические методы определения концентрации белка
- 2. 3. 2. 3. Анализ растворимых продуктов реакции
- 2. 3. 3. Создание микроаналитических слайдов (платформы биочипа) на основе полимерной монолитной матрицы и стеклянной поддерживающей среды
- 2. 3. 3. 1. Обработка поверхности стекла (кислотное травление и силанизация)
- 2. 3. 3. 2. Получение монолитных полимерных слоев в подготовленных ячейках слайдов
- 2. 3. 4. Биологический анализ с использованием полученных прототипов биочипа
- 2. 3. 4. 1. Тестирование микроаналитических систем с использованием модельной биокомплементарной системы мышиный IgG — антитела против мышиного IgG
- 2. 3. 4. 2. Микроанализ на поверхности стеклянного 2-D биочипа
- 2. 3. 4. 1. Создание тест-систем для диагностики сифилиса на основе сополимера ГМА-ЭДМА
- 2. 3. 4. 4. Определение остеопонтина в клеточном супернатанте
- 2. 3. 1. Синтез сополимеров ГМА-ЭДМА, ГФИАК-ГМА-ЭДМА и ЦЭМА-ЭДМА
- 3. 1. Синтез и исследование свойств сополимеров ГМА-ЭДМА, ГФИАК-ГМА-ЭДМА и ЦЭМА-ЭДМА
- 3. 1. 1. Зависимость поровых характеристик сополимеров ГМА-ЭДМА, ГФИАК-ГМА-ЭДМА и ЦЭМА-ЭДМА от природы используемых порогенных растворителей
- 3. 2. Исследование закономерностей иммобилизации белка на поверхности макропористых монолитных носителей на основе синтезированных сополимеров
- 3. 2. 1. Оптимизация условий иммобилизации модельного белка на поверхности сополимера ГФИАК-ГМА-ЭДМА
- 3. 2. 2. Иммобилизация модельного белка на поверхности сополимера ЦЭМА-ЭДМА
- 3. 2. 2. 1. Исследование продуктов реакции иммобилизации лиганда на поверхности сополимера ЦЭМА-ЭДМА
- 3. 2. 2. 2. Оптимизация условий проведения реакции иммобилизации лиганда на поверхности сополимера ЦЭМА-ЭДМА
- 3. 3. 1. Изготовление платформы биочипа
- 3. 3. 2. Биологический анализ с использованием модельной системы мышиный IgG — антитела против мышиного IgG
- 3. 3. 2. 1. Оптимизация условий иммобилизации аффинного лиганда на поверхности полимерной матрицы.'
- 3. 3. 2. 2. Сравнение эффективности разработанных наноаналитических устройств на основе метакрилатных монолитов и стандартных двумерных стеклянных чипов
- 3. 3. 3. Применение разработанных аналитических устройств на основе сополимера ГМА-ЭДМА для детектирования антител к антигену Т. Pallidum в сыворотке крови человека
- 3. 3. 4. Детектирование остеопонтина в клеточном супернатанте с использованием разработанных наноаналитических устройств
Список литературы
- Д. А. Фридрихсберг. Курс коллоидной химии. JL: Химия, 1974. 352 с.
- А. М. Шур. Высокомолекулярные соединения. М.: Высшая школа, 1966. 504 с.
- О. Okay. Macroporous copolymer networks. // Prog. Polym. Sci. 2000. V. 25. P. 711 779.
- K. W. Pepper. Sulphonated cross-linked polystyrene: A monofunctional cation-exchange resin. И J. Appl. Chem. 1951. V. 1. P. 124−132.
- H. Jacobelli, M. Bartholin, A. Guyot. Styrene Divinyl Benzene Copolymers. I. Texture of Macroporous Copolymers with Ethyl-2-Hexanoic Acid in Diluent. // J. Appl. Polym. Sci. 1979. V. 23. P. 927−939.
- I. M. Abrams, J. R. Millar, A history of the origin and development of macroporous ion-exchange resins. // React. Polym. 1997. V. 35. P. 7−22.
- Т. B. Tennikova, M. Bleha, F. Svec, Т. V. Almazova, B. G. Belenkii. High Performance Membrane Chromatography of Proteins: a Novel Method of Protein Separation. II J. Chromatogr. 1991. V. 555. P. 97−107.
- Т. B. Tennikova, F. Svec. High-performance membrane chromatography: highly efficient separation method for proteins in ion-exchange, hydrophobic interaction and reversed-phase modes. II J. Chromatogr., 646, 1993, 279−288.
- A. E. Rodrigues, B. J. Ahn, A. Zoulalian. Intraparticle-Forced Convection Effect in Catalyst Duffusivity Measurements and Reactor Design. // AIChE J. 1982. V. 28. P. 541 546.
- A. E. Rodrigues, Z. P. Lu, J. M. Loureiro. Peak resolution in linear chromatography. Effects of intraparticle convection. II J. Chromatogr. A. 1993. V. 653. P. 189−198.
- J. J. Meyers, A. I. Liapis. Network modeling of the convective flow and diffusion of molecules adsorbing in monoliths and in porous particles packed in a chromatographic column. II J. Chromatogr. A. 1999. V. 852. P. 3−23.
- F. Svec, J. M. J. Frechet. New Formats of Polymeric Stationary Phases for HPLC Separations: Molded Macroporous Disks and Rods. // J. Mol. Recogn. 1996. V. 9. P. 326 334.
- F. Svec, E. C. Peters, D. Sykora, C. Yu, J. M. J. Frechet. Monolithic Stationary Phases for Capillary Electrochromatography Based on Synthetic Polymers: Designs and Applications. // J. High Resol. Chromatogr. 2000. V. 23. P. 3−18.
- F. Svec. Preparation and HPLC applications of rigid macroporous organic polymer monoliths. // J. Sep. Sci. 2004. V. 27. P. 747−766.
- R. Mallik, T. Jiang, D. S. Hage. High-Performance Affinity Monolith Chromatography: Development and Evaluation of Human Serum Albumin Columns. // Anal. Chem. 2004. V. 76. P. 7013−7022.
- A. Podgornik, J. Jancar, M. Mefhar, S. Kozamernik, D. Glover, К. Cucek, M. Barut, A. Strancar. Large-scale methacrylate monolithic columns: design and properties. // J. Biochem. Biophys. Methods. 2004. V. 60. P. 179−189.
- B. Gu, Y. Li, M. L. Lee. Polymer Monoliths with Low Hydrophobicity for Strong Cation-Exchange Capillary Liquid Chromatography of Peptides and proteins. // Anal. Chem. 2007. V. 79. P. 5848−5855.
- N. M. Smith, Z. Jiang. Developments in the use and fabrication of organic monolithic phases for use with high-performance liquid chromatography and capillary electrochromatography. // J. Chromatogr. A. 2008. V. 1184. P. 416−440.
- A. Jungbauer, R. Hahn. Polymethacrylate monoliths for preparative and industrial separation of biomolecules assemblies. // J. Chromatogr. A. 2008. V. 1184. P. 62−79.
- A-M. Siouffi. About the С term in the van Deemter’s equation of plate height in monoliths. II J. Chromatogr. A. 2006. V. 1126. P. 86−94.
- E. Vlakh, N. Ostryanina, A. Jungbauer, T. Tennikova. Use of monolithic sorbents modified by directly synthesized peptides for affinity separation of recombinant tissue plazminogen activator (t-PA). //J. Biotechnol. 2004. V. 107. P. 275−284.
- N. D. Ostryanina, G. P. Vlasov, Т. B. Tennikova. Multifunctional Fractionation of Polyclonal Antibodies by Immunoaffinity High-performance Monolithic Disk Chromatography. II J. Chromatogr. A. 2002. V. 949. P. 163−171.
- R. Mallik, D. S. Hage. Affinity monolith chromatography. // J. Sep. Sci. 2006. V. 29. P. 1686−1704.
- G. A. Platonova, Т. B. Tennikova. Affinity processes realized on high-flow-throughmethacrylate-based macroporous monoliths. II J. Chromatogr. A, 1065, 2005, 19−28.в
- M. Kato, K. Inuzuka, K. Sakai-Kato, T. Toyo’oka. Monolithic Bioreactor Immobilizing Trypsin for High-Throughput Analysis. // Anal. Chem. 2005. V. 77. P. 1813−1818.
- F. Svec. Organic polymer monoliths as stationary phases for capillary HPLC. // J. Sep. Sci. 2004. V. 27. P. 1419−1430.
- F. Svec, A. A. Kurganov. Less common applications of monoliths. III. Gas chromatography. И J. Chromatogr. A. 2008. V. 1184. P. 281−295.
- F. Svec, J. M. Frechet, in: Svec, F., Tennikova, Т. В., Deyl, Z. (Eds.) Monolithic materials: preparation, properties and applications. Amsterdam: Elsevier. 2003. V. 67. P. 19−50.
- K. Dusek, In: Polumer networks: structure and mechanical properties (A. J. Chompff, S. Newman Eds). New York: Plenum Press. 1971. P. 245−260.
- O. Okay, U. Akkan. Heterogeneities in polyacrylamide gels immersed in acetone-water mixtures. // Polym. Bull. 1998. V. 41. P. 363−370.
- J. Urban, D. Moravcova, P. Jandera. A model of flow-through pore formation in methacrylate ester-based monolithic columns. // J. Sep. Sci. 2006. V. 29. P. 1064−1073.
- E. C. Peters, F. Svec, J. M. J. Frechet. Rigid Macroporous Polymer Monoliths. // Adv. Mater. 1999. V. 11.P. 1169−1181.
- S. Xie, R. Alington, J. M. J. Frechet, F. Svec, in: Scheper T. {Ed.) Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. Berlin-Heidelberg: Springer-Verlag. 2002. V. 76. P. 87−125.
- J. Courtois, E. By strom, K. Irgum. Novel monolithic materials using poly (ethylene glycol) as porogen for protein separation. // Polymer. 2006. V. 47. P. 2603−2611.
- A. I. Cooper, C. D. Wood, A. B. Holmes. Synthesis of well-defined macroporous polymer monoliths by sol-gel polymerization in supercritical C02- H Ind. Eng. Chem. Res. 2000. V. 39. P. 4741−4744.
- A. I. Cooper, A. B. Holmes. Synthesis of molded monolithic porous polymers using supercritical carbon dioxide as the porogenic solvent. // Adv. Matter. 1999. V. 11. P. 1270−1274.
- A. K. Hebb, K. Senoo, A. I. Cooper. Synthesis of porous cross-linked polymer monoliths using 1,1,1,2-tetrafluoroethane (R134a) as the porogen. // Composites Sci. Tech. 2003. V. 63. P. 2379−2387.
- J. Yin, G. Yang, H. Wang, Y. Chen. Macroporous polymer monoliths fabricated by using metal-organic coordination gel template. // Chem. Comm. 2007. P. 4614−4616.
- Y. Shi, Y. Sun. Fabrication and Characterization of a Novel Biporous Spherical Adsorbent for Protein Chromatography. // Chromatographia. 2003. V. 57. P. 29−35.
- J. Dai, Z. Bao, G. L. Baker, M. L. Bruening. High-Capacity Binding of Proteins by Poly (Acrylic Acid) Brushes and Their Derivatives. // Langmuir. 2006. V. 22. P. 42 744 281.
- I. N. Savina, B. Mattiasson, I. Y. Galaev. Graft polymerization of acrylic acid onto macroporous polyacrylamide gel (cryogel) initiated by potassium diperiodatocuprate. // Polymer. 2005. V. 46. P. 9596−9603.
- K-F. Du, D. Yang, Y. Sun. Fabrication of high-permeability and high-capacity monolith for protein chromatogaphy. // J. Chromatogr. A. 2007. V. 1163. P. 212−218.
- E. G. Vlakh, Т. B. Tennikova. Preparation of methacrylate monoliths. // J. Sep. Sci. 2007. V. 30. P. 2801−2813.
- M. Merhar, A. Podgornik, M. Barut, M. Zigon, A. Strancar. Methacrylate monoliths prepared from various hydrophobic and hydrophilic monomers Structural and chromatographic characteristics. II J. Sep. Sci. 2003. V. 26. P. 322−330.
- A. Strancar, A. Podgornik, M. Barut, R. Necina, in: Scheper T. {Ed.) Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. Berlin-Heidelberg: Springer-Verlag. 2002. V. 76. P. 49−85.
- B.Gu, J. M. Armenta, L. Lee. Preparation and evaluation of poly (polyethylene glycol methyl ether acrylate-co-polyethylene glycol diacrylate) monolith for protein analysis. II J. Chromatogr. A. V. 1079. P. 382−391.
- Т. B. Tennikova, B. G. Belenkii, F. Svec. High-performance membrane chromatography. A novel method of protein separation. // J. Liq. Chromatogr. 1990. V. 13. P. 63−70.
- O. Okay, M. Kurz, K. Lutz, W. Funke. Cyclization and Reduced Pendant Vinyl Group Reactivity during the Free-Radical Cross-Linking Polymerization of 1,4-Divinylbenzene. // Macromolecules. 1995. V. 28. P. 2728−2737.
- O. Okay, H. J. Naghash, I. Capek. Free-radical crosslinking copolymerization: effect of cyclization on diffusion-controlled termination at low conversion. // Polymer. 1995. V. 36. P. 2413−2419.
- H. J. Naghash, O. Okay. Gel formation by chain-crosslinking photopolymerization of metyl methacrylate and ethylene glycol dimethacrylate. // Polymer. 1997. V. 38. P. 1187−1196.
- А. Ю. Билибин. Функциональные свойства полимеров. СПб: СПбГУ, 1998. 136 с.
- F. Baeuml, Т. Welsch. Improvement of the long-term stability of polyimide-coated fused-silica capillaries used in capillary electrophoresis and capillary electrochromatography. // J. Chromatogr. A. V. 961. P. 35−44.
- A. Marushka, O. Kornysova. Continuous beds (monoliths): stationary phases for liquid chromatography formed using the hydrophobic interaction-based phase separation mechanism. // J. Biochem. Biophys. Meth. 2004. V. 59. P. 1−48.
- J-L. Cabral, B. Dirk, C. D. Skinner. Pore size characterization of monolith for electrochromatography via atomic force microscopy in air and liquid phase. // J. Chromatogr. A. 2006. V. 1108. P. 83−89.
- S. Brunauer, P. H. Emmett, E. Teller. Adsorption of Gases in Multimolecular Layers. II J. Am. Chem. Soc. 1938. V. 60. P. 309−319.
- J. Urban, S. Eeltink, P. Jandera, P. J. Schoenmakers. Characterization of polymer-based monolithic capillary columns by inverse size-exclusion chromatography and mercury-intrusion porosimerty. И J. Chromatogr. A. 2008. V. 1182. P. 161−168.
- M. R. Buchmeiser. Polymeric monolithic materials: Syntheses, properties, functionalization and applications. II Polymer. 2007. V. 48. P. 2187−2198.
- L. G. Berruex, R, Freitag, Т. B. Tennikova. Comparison of antibody bindnig to immobilized group specific affinity ligands in high performance monolith affinity chromatography. II J. Pharm. Biomed. Anal 2000. V. 24. P. 95−104.
- Q. Luo, H. Zou, Q. Zhang, X. Xiao, J. Ni. High-performance affinity chromatography with immobilization of protein A and L-histidine on molded monolith. // Biotechnol. Bioeng. 2002. V. 80. P. 481−489.
- R. Mallik, T. Jiang, D. S. Hage. High-performance affinity monolith chromatography: development and evaluation of human serum albumin columns. // Anal. Chem. 2004. V. 76. P. 7013−7022.
- T. Jiang, R. Mallik, D. S. Hage. Affinity monoliths for ultrafast immunoextraction. // Anal. Chem. 2005. V. 77. P. 2362−2372.
- P. F. Ruhn, S. Garver, D. S. Hage. Development of dihydrazide-activated silica supports for high-performance affinity chromatography. // J. Chromatogr. A. 1994. V. 669. P. 9−19.
- H. Xuan, D. S. Hage. Immobilization of aracid glycoprotein for chromatographic studies of drug-protein binding. II Anal Biochem. 2005. V. 346. P. 300−310.
- G. Mino, S. Kaizerman. A new method for the preparation of graft copolymers. Polymerization initiated by eerie ion redox systems. II J. Polym. Sci. 1958. V. 31. P. 242 243.
- T. Rohr, E. F. Hilder, J. J. Donovan, F. Svec, J. M. J. Frechet. Photografting and the Control of Surface Chemistry in Three-Dimensional Porous Polymer Monoliths. // Macromolecules. 2003. V. 36. P. 1677−1684.
- V. Pucci, M. A. Raggi, F. Svec, J. M. J. Frechet. Monolithic colomns with a gradient of functionalities prepared via photoinitiated grafting for separations using capillary electrochromatography. // J. Sep. Sci. 2004. V. 27. P. 779−788.
- K.Kanamori, К. Nakanishi, Т. Hanada. Rigid Macroporous Poly (divinylbenzene) Monoliths with a Weil-Defined Bicontinuous Morfology Prepared by Living Radical Polymerization. // Adv. Mater. 2006. V. 18. P. 2407−2411.
- E. C. Peters, F. Svec, J. M. J. Frechet, C. Viklund, K. Irgum. Control of Porous Properties and Surface Chemisrty in «Molded» Porous Polymer Monoliths Prepared by Polymerization in the Presence of TEMPO. // Macromolecules. 1999. V. 32. P. 63 776 379.
- Я. Туркова. Аффинная хроматография, пер. с англ. М., Мир, 1980. 471 с.
- И. Лефтковитс, Б. Пернис. Иммунология. Методы исследований, пер. с англ., М., Мир, 1983. 349 с.
- А. Д. Мирзабеков, Д. В. Прокопенко, В. Р. Чечеткин. Применение матричных биочипов с иммобилизованной ДНК в биологии и медицине, в: Информационные медико-биологические технологии (В.А. Княжев, К.В. Судаков). М.: ГЕОТАР-МЕД, 2002. С. 166−198.
- М. Nisnevitch, М. A. Firer. The Solid Phase in Affinity Chromatography: strategies for antibody attachment. // J. Biochem. Biophys. Methods. 2001. V. 49. P. 467−480.
- G. Elia, M. Silacci, S. Scheurer, J. Scheuermann, D. Neri. Affinity-capture reagents for protein arrays. // Trends in Biotechnology. 2002. V. 20. P. 19−22.
- F. Rusmini, Zh. Zhong. Protein Immobilization Strategies for protein biochips. // Biomacromolecules. 2007. V. 8. P. 1775−1789.
- Q. Xu, K. S. Lam. Protein and Chemical Microarrays-Powerful Tools for Proteomics. J. Biomedicine and Biotechnology. 2003. V. 5. P. 257−266.
- R. F. Taylor. Protein Immobilization: Fundamentals and Application. New York: Marcel Dekker. 1991.
- G. T. Hermanson, A. K. Mallia, P. K. Smith. Immobilized Affinity Ligand Techniques, Academic Press, 1992.
- M. Wilchek, T. Miron. Thirty years of affinity chromatography. React, and Funcsh. Polym. 1999. V. 41. P. 263−268.
- Z. Bilkova, J. Churacek, Z. Kucerova, J. Turkova. Purification of anti-chimotrypsin antibodies for the preparation of a bioaffinity matrix with oriented chymotrypsin as immobilized ligand. J. Chromatogr. B. 1997. V. 689. P. 273−279.
- О. Е. Galanina, М. Mecklenburg, N. Е. Nifantiev, G. V. Pazynina, N. V. Bovin. GlicoChip: multiarray for the study of carbohydrate-binding proteins. Lab Chip. 2003. V. 3. P. 260−265.
- C. S. Lee, B. G. Kim. Improvement of protein stability in protein microarrays. Biotechnology letters. 2002 V. 24. P. 839−844.
- J. Turkova. Oriented immobilization of biologically active proteins as a tool for revealing protein interactions and function. J. Chromatogr. 1999. V. 722. P. 11−31.
- R. Frank. Spot-Synthesis: An Easy Technique for the Positionally Addressable, Parallel Chemical Synthesis on a Membrane Support. // Tetrahedron. 1992. V. 48. P. 9217−9232.
- S. P. Fodor, J. Leighton Read, M. C. Pirrung, L. Stryer, A. T. Lu, D. Solas. Light-Directed, Spatially Addressable Parallel Chemical Synthesis. // Science. 1991. V. 251. P. 767−773.
- W. Kusnezov, T. Pulli, O. Witt, J. D. Hoheisel. Solid Supports for Protein Microarrays an Related Devices. In: Protein Microarrays. M. Schena, Ed. Jones and Barlett Publishers. Sudbury. 2005. P. 247−284. '
- R. P. Ekins, R. Chu, E. Biggart. The development of microspot, multi-analyte radiometric immunoassay using dual fluorescentlabelled antibodies. // Anal. Clin. Acta. 1990. V. 227. P. 73−96.
- R. P. Ekins, F. W. Chu. Multianalyte microspot immunoassay-microanalytical «compact disk» of the future. // Clin. Chem. 1991. V. 37. P. 1955−1967.
- R. P. Ekins. Ligand assay: from electrophoresis to miniaturized microarrays. // Clin. Chem. 1998. V. 44. P. 2015−2030.
- M. F. Templin, D. Stoll, M. Schrenk, P. C. Traub, C. F. Vohringer, Т. O. Joos. Protein microarray technology. // Trends in Biotechnology. 2002. V. 20. P. 160−166.
- W. Kusnezow, Y. Syagailo, S. Ruffer, N. Baudenstiel, C. Gauer, J. D. Hoheisel, D. Wild, I. Goychuk. Optimal Design of Microarray Immunoassays to Compensate fo Kinetic Limitations. //Mol. Cel. Proteom. 2006. V. 5. P. 1681−1696.
- W. Kusnezow, Y. Syagailo, S. Ruffer, K. Klenin, W. Sebald, J. D. Hoheisel, C. Gauer, I. Goychuk. Kinetics of antigen binding to antibody microspots: Strong limitations by mass transport to the surface. // Proteomics. 2006. V. 6. P. 794−803.
- P. Schuck, A. P. Minton. Analysis of mass Transport-Limited Binding Kinetics in Evanescent Wave Biosensors. // Anal. Biochem. 1996. V. 240. P. 262−272.
- В. Goldstein, D. Coombs, X. He, A. R. Pineda, C. Wofsy. The influence of transport on the kinetics of binding to surface receptors: application to cells and BLAcore. II J. Mol. Recogn. 1999. V. 12. P. 293−299.
- W. Kuznezow, J. D. Hoheisel. Solid supports for microarray immunoassays. // J. Mol. Recogn. 2003. V. 16. P. 165−176.
- G. MacBeath, S. L. Schreiber. Printing Proteins as Microarrays for High-Throughput Function Determination. // Science. 2000. V. 289. P. 1760−1763.
- W. Shao, Z. Zhou, I. Laroche, H. Lu, Q. Zong, D. D. Patel, S. Kingsmore, S. P. Piccoli. Optimization of Rolling-Circle Amplified Protein Microarrays for Multipiexed Protein Profilling. И J. Biomedicine and Biotechnology. 2003. V. 5. P. 299−307.
- В. B. Haab, M. J. Dunham, P. O. Brown. Protein microarray for highly parallel detection and quantitation of specific proteins and antibodies in complex solution. // Genome Biology. 2001. V. 2. P. 0004.1−0004.13.
- A. Sreekumar, M. K. Nyati, S. Varambally, T. R. Barrette, D. Ghosh, T. S. Lawrence, A. M. Chinnaiyan. Profiling of Cancer Cells Using Protein Microarrays: Discovery of Novel Radiation-regulated Proteins. // Cancer Research. 2001. V. 15. P: 7585−7593.
- S. Piletsky, E. Pletska, A. Bossi, N. Turner, A. Turner. Surface functionalization of porous polypropylene membranes with polyaniline for protein immobilization. // Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 82. P. 86−92.
- H. Wenschuh, R. Volkmer-Engert, M. Schmidt, M. Schulz, J. Schneider-Mergerier, U. Reineke. Coherent Membrane for Parallel Microsynthesis and Screening of Bioactive Peptides. // Biopolymers.2000. V. 55. P. 188−206.
- JI. С. Гальбрайх. Целлюлоза и ее производные. // Соросовский образовательный журнал. 1996. V. 11. Р. 47−53.
- М. Reck, F. Shtal, J. G. Walter, M. Hollas, D. Melzner, T. Scheper. Optimization of a Microarray Sandwich-ELISA adainst hINF-у on a Modified Nitrocellulose membrane. II Biotechnology Progress. 2007. V. 23 (6). P. 1498−1505.
- D. Murtinco, A. R. Lagoa, F. A. P. Garcia, M. H. Gil. Cellulose derivatives membranes as supports for immobilization of enzymes. // Cellulose. V. 5. P. 299−308.
- А. М. Колчинский, Д. А. Грядунов, Ю. П. Лысов, В. М. Михайлович, Т. В. Наседкина, А. Ю. Турыгин, А. Ю. Рубина, В. Е. Барский, А. С. Заседателев.
- Микрочипы на основе трехмерных ячеек геля: история и перспективы. // Мол. Биол. 2004. Т. 38. С. 5−16.
- А. Ю. Рубина, С. В. Паньков, С. М. Иванов, Е. И. Дементьева, А. Д. Мирзабеков. Белковые микрочипы. II Доклады академии наук. 2001. Т. 5. С. 701 704.
- P. Arenkov, A. Kukhtin, A. Gemmell, S. Voloshchuk, V. Chupeeva, А. Mirzabekov. Protein Microchips: Use for Immunoassay and Enzymatic Reactions. // Anal. Biochem. 2000. V. 278. P. 123−131.
- R. S. Yalow, S. A. Berson. Immunoassay of endogenous plasma insulin in man. // J. Clin. Investig. 1960. V. 39. P. 1157−1175.
- Г. Фримель. Иммунологические методы, пер. с нем. М.: Медицина, 1987. 472 с.
- П. С. Барбан, Р. А. Пшеничнов, А. Н. Пантюхина, И. Б. Ившина. Иммунофлуоресцентный анализ, Свердловск, 1988. 174 с.
- L. A. Ernst, R. К. Gupta, R. В. Mujumdar, A. S. Waggoner. Cyanine dye labeling reagents for a sulfhydryl groups. Cytometry. 1989. V. 10. P. 3−10.
- P. Досон, Д. Эллиот, У. Эллиот, К. Джонс. Справочник биохимика. М: Мир, 1991.
- J. Vidic, Ales Podgornik, Ales Strancar. Effect of the glass surface modification on the strength of methacrylate monolith attachment. // J. Chromatogr. A, 2005. V. 1065. P. 51−58.
- Г. H. Химич, E. H. Рахматуллина, M. Ю. Слабоспицкая, Т. Б. Тенникова. Синтез и исследование поровой структуры полимерных монолитных сорбентов. // ЖПХ. 2005. Т. 78 (4). С. 623−628.
- JI. Ф. Мерингова, Г. Ф. Леонтьева, Т. В. Гупалова, Т. Б. Тенникова, А. А. Тотолян. Выделение и исследование рекомбинантного IgG-связывающего рецептора стрептококка группы G с использованием макропористых дисков. // Биотехнология. 2000. Т. 4. С. 45−52.
- С. Kasper, L. Meringova, R. Freitag, Т. Tennikova. Fast Isolation of Protein Receptors from Streptococci G by Means of Macroporous Affinity Disks. // J. Chromatogr. B. 1998. V. 65. P. 65−72.
- К. Наканиси. Инфракрасные спектры и строение органических соединений. М.: Мир, 1965.440 с.
- P. Angenendt, J. Glokler, D. Murphy, H. Lehrach, D. J. Cahill. Toward optimized antibody microarrays: a comparison of current microarray support materials. // Anal. Biochem. 2002. V. 309. P. 253−260.
- P.Angenendt, J. Glokler, J. Sobek, H. Lehrach, D. J. Cahill. Next generation of protein microarray support materials: Evaluation for protein and antibody microarray applications. II J. Chromatogr. A. 2003. V. 1009. P. 97−104.
- S. Razzouk, J. C. Brunn, C. Qin, С. E. Туе, H. A. Goldberg, W. T. Butler. Osteopontin Posttranslatioanl Modications, Possibly Phosphorylation, Are Required for In Vitro Bone Resorption but Not Osteoblast Adhesion. // Bone. 2002. V. 30. P. 40−47.