Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Организация биодеградативных путей у родококков

Диссертация: Организация биодеградативных путей у родококков
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

К началу настоящей работы было известно, что начальные этапы разложения разнообразных ароматических соединений микроорганизмами приводят к образованию ограниченного числа ключевых интермедиатов, дальнейшее превращение которых проходит по нескольким метаболическим путям, широко распространенным у микроорганизмов. Одним из наиболее часто встречаемых ключевых интермедиатов при разложении… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. Введение
    • 1. 1. Актуальность проблемы
    • 1. 2. Состояние вопроса
    • 1. 3. Цель и задачи исследования
    • 1. 4. Научная новизна И
    • 1. 5. Практическая значимость
    • 1. 6. Связь работы с крупными программами
    • 1. 7. Апробация работы 14 Благодарности
  • 2. Обзор литературы «Аэробное разложение (хлор)ароматических соединений бактериями»
  • Глава 1. Аэробное разложение ароматических соединений грам-отрицательными бактериями
    • 2. 1. 1. Штаммы-деструкторы хлорфенолов
    • 2. 1. 2. Подготовительные этапы разложения моно-полигалогенированных фенолов, фенолгидроксилазы
    • 2. 1. 3. Основные пути разложения (хлор)пирокатехинов
      • 2. 1. 3. 1. метд-Расщепление пирокатехинов
      • 2. 1. 3. 2. opwo-Расщепление (хлор)пирокатехинов
      • 2. 1. 4. Гидроксигидрохиноновый путь расщепления
  • Глава 2. Генетические основы разложения ксенобиотиков микроорганизмами
  • Глава 3. Родококки как биодеструкторы ксенобиотиков
    • 3. Методу и материалы
      • 3. 1. Организмы, методы их культивирования
      • 3. 2. Клонирование генов 3-ХПК катаболизма у R. opacus lcp
      • 3. 3. Приготовление бесклеточных экстрактов
      • 3. 4. Определение активности ферментов
        • 3. 4. 1. Спектрофотометрическое определение активности ферментов
        • 3. 4. 2. Определение активности ферментов методом фтористого ядерно-магнитного резонанса
      • 3. 5. Анализ образующихся метаболитов методом ВЭЖХ
      • 3. 6. Анализ образующихся метаболитов методом УФ-спектроскопии
      • 3. 7. Нативный и SDS-электрофорез
      • 3. 8. Определение N-концевой аминокислотной последовательности и аминокислотного состава
      • 3. 9. Очистка ферментов
        • 3. 9. 1. Очистка ферментов из биомассы штамма R. opacus lcp, выращенной на бензоате
          • 3. 9. 1. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
          • 3. 9. 1. 2. Муконатциклоизомераза
        • 3. 9. 2. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте R. opacus lcp на 2-хлорфеноле
          • 3. 9. 2. 1. 3-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназ
          • 3. 9. 2. 2. Хлормуконатциклоизомераза
          • 3. 9. 2. 3. Хлормуконолактондегалогеназа
          • 3. 9. 2. 4. Диенлактонгидролаза 64 3*9.3. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте R. opacus lcp на 4хлорфеноле
          • 3. 9. 3. 1. 4-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
          • 3. 9. 3. 2. Хлормуконатциклоизомераза
          • 3. 9. 3. 3. Диенлактонгидролаза
        • 3. 9. 4. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте R. opacus lcp на 4-метилбензоате
          • 3. 9. 4. 1. Пирокатехин диоксигеназа I
          • 3. 9. 4. 2. Пирокатехин диоксигеназа II
          • 3. 9. 4. 3. Муконатциклоизомераза
        • 3. 9. 5. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте штамма/?, rhodochrous 89 на феноле
          • 3. 9. 5. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
          • 3. 9. 5. 2. Муконатциклоизомераза
        • 3. 9. 6. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте штамма R. rhodnii 135 на феноле
          • 3. 9. 6. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 3. 9. 7. Очистка ферментов, индуцирующихся при росте R. ruber Р25 на различных ароматических субстратах
          • 3. 9. 7. 1. Очистка и-гидроксибензоат гидроксилазы
          • 3. 9. 7. 2. Очистка протокатехоат диоксигеназы
          • 3. 9. 7. 3. Очистка ферментов из биомассы, выращенной на и-толуате 73 ЗЛО. Влияние ЭДТА и л-ХМБ на активность ферментов
      • 3. 11. Определение кинетических характеристик ферментов
      • 3. 12. Кристаллизация белков из R. opacus lcp 75 3.12.1.4-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 3. 12. 2. З-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 3. 12. 3. Рентгено-структурный анализ кристаллов
    • 4. Результаты и обсуждение
      • 4. 1. Оценка роста родококков на различных ароматических субстратах 76 4.1.1. Морфологическая диссоциация R. opacus lcp при росте на (хлор)ароматических соединениях
      • 4. 2. Конверсия фторфенолов родококками
      • 4. 3. Ферменты обычного орто-пути, индуцирующиеся при росте штамма R. opacus lcp набензоате
        • 4. 3. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 3. 2. Муконатциклоизомераза
      • 4. 4. Ферменты opmo-пути, индуцирующиеся при росте штамма R. opacus lcp на 4-метилбензоате (лдрд-толуате)
        • 4. 4. 1. пирокатехин 1,2-диоксигеназа I
        • 4. 4. 2. пирокатехин 1,2-диоксигеназа II
        • 4. 4. 3. муконатциклоизомераза
      • 4. 5. Ферменты, индуцирующиеся при росте штамма R. opacus lcp на 4-хлорфеноле 112 4.5.1.4-хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 5. 2. Хлормуконатциклоизомераза
        • 4. 5. 3. Диенлактонгидролаза
      • 4. 6. Ферменты, индуцирующиеся при росте штамма R. opacus lcp на 2-хлорфеноле
        • 4. 6. 1. 3-хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 6. 2. Хлормуконатциклоизомераза
        • 4. 6. 3. Хлормуконолактондегалогеназа
        • 4. 6. 4. Диенлактонгидролаза
      • 4. 7. Доказательство функций ферментов
        • 4. 7. 1. Клонирование генов, кодирующих ферменты превращения 3-хлорпирокатехина
        • 4. 7. 2. ВЭЖХ и спектральный анализ превращения 2-хлормуконата С1сВ2, ClcF и ClcD
      • 4. 8. Превращение 2-фтормуконатов и фтормуконолактонов
      • 4. 9. Ферменты штамма R. rhodochrous 89, выращенного на феноле
        • 4. 9. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 9. 2. Муконатциклоизомераза
        • 4. 9. 3. Превращение 2-хлормуконата
      • 4. 10. Ферменты штамма R. rhodnii 135, выращенного на феноле 162 4.10.1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
      • 4. 11. Ферменты штамма R. opacus 1G, выращенного на феноле 163 4.11.1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
      • 4. 12. Ферменты разложения ароматических субстратов штамма R. ruber Р
        • 4. 12. 1. Ферменты разложения 4-хлорбензоата
          • 4. 12. 1. 1. иоря-Гидроксибензоат гидроксилаза
          • 4. 12. 1. 2. Протокатехоат диоксигеназа 166 4:12.2. Ферменты разложения иора-гидроксибензоата 167 4.12.3. Ферменты разложения 4-метилбензоата (идрд-толуата)
          • 4. 12. 3. 1. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа
          • 4. 12. 3. 2. Муконатциклоизомераза
      • 4. 13. Кристаллизация ферментов 175 4.13.1.4-хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 13. 2. З-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа 176 4. 14. Трехмерная структура молекул хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназ
          • 4. 14. 1. 4. -Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 14. 2. З-Хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа
        • 4. 14. 3. Сравнение активных центров диоксигеназ
  • Заключение
  • Выводы

Организация биодеградативных путей у родококков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.1. Актуальность проблемы.

Живые организмы, в том числе микроорганизмы, подвергаясь воздействию различных условий среды и влиянию разнообразных факторов, включая пищевой рацион, температурный режим, уровень рН и солености, адаптировались к условиям окружающей среды. Изучение реакций основного метаболизма у бактерий показало, что за миллионы лет эволюции они приспособились к эффективному использованию природных соединений в качестве источника энергии, углерода, азота, серы и других, необходимых для жизнедеятельности, элементов и блоков. Совершенно иная ситуация возникла, когда в результате сельскохозяйственной и промышленной деятельности человека в окружающую среду стали попадать соединения и продукты их частичной трансформации, не имеющие аналогов или встречающиеся в природе в относительно небольших количествах, например, промышленные химикаты, фармакологические препараты и т. д., оказывающие влияние на все виды живой материи [Landber et al., 1977;

Renberg et al., 1980] и вызывающие явный дисбаланс в уже установившихся отношениях.

Поэтому изучение взаимодействия появившихся в биосфере соединений и ее биотической составляющей на примере модели «ксенобиотик-бактерия» является чрезвычайно интересным для понимания процессов, происходящих в настоящее время в окружающей среде, и прогноза возможных последствий. Бактерии являются ключевым л звеном в углеродном цикле и в этой связи оценка их ответа на атаку ксенобиотиков является принципиальной для построения модели поведения ксенобиотиков в биосфере и в составлении прогнозов, касающихся как охраны окружающей среды, так и влияния ксенобиотиков на различные формы жизни. Данные исследования позволяют: 1) изучить вопрос о приспособляемости бактерий к меняющимся условиям среды- 2) оценить широту метаболического потенциала бактерий- 3) выявить механизмы перестройки метаболических процессов при смене источников питания- 4) выделить и изучить штаммы-деструкторы различных ксенобиотических соединений, что позволит успешно применять их в промышленности в очистных установках.

В современных подходах к рациональному природопользованию можно выделить несколько ключевых моментов:

1) создание безотходных технологий;

2) создание технологий эффективного обезвреживания отходов на стадии производства, что будет препятствовать попаданию в окружающую среду вредных соединений;

3) создание технологий и методов обезвреживания токсикантов, уже попавших в окружающую среду в результате практической деятельности человека.

Поскольку в настоящее время применение безотходных технологий ограничено, то наиболее актуальным представляется решение проблем, связанных с разработкой технологий обезвреживания токсичных веществ, уже попавших в окружающую среду. В частности, для решения данных задач в первую очередь необходимо иметь прогнозируемую модель поведения токсиканта в природе и его влияние на биотическую составляющую, в случае нашего исследования — бактерий рода Rhodococcus. В свою очередь, создание такой модели предполагает изучение ответа родококков на воздействие токсиканта на различных — генетическом, биохимическом, физиологическом, молекулярном — уровнях и включает: выделение активных штаммов-деструкторов, определение метаболических путей, по которым происходит процесс биодеструкции, выявление особенностей функционирования этих путей у микроорганизмов, относящихся к различным таксономическим группам, изучение структуры ферментов и выявление генетических детерминант, обеспечивающих биодеградативный потенциал, установление на молекулярном уровне структур, определяющих различия в субстратной специфичности гомологичных ферментов.

В силу особенностей метаболизма первоначально изучение разложения токсических соединений было проведено у грам-отрицательных бактерий, преимущественно у псевдомонад. Однако исследования грам-положительных бактерий показали, что их метаболический потенциал не ниже, чем у микроорганизмов других групп, а некоторые физиологические отличия, например, устойчивость к стрессовым воздействиям и способность к длительному, в отличии от псевдоманад, периоду метаболической активности, делают их интересным объектом как для изучения фундаментальных вопросов (например, изучение основ субстратной специфичности ферментов), так и в прикладном аспекте. Среди грам-положительных бактерий род Rhodococcus является одним из интереснейших объектов для изучения. Это определяется и широким распространением бактерий этого рода в почве, и сохранением метаболической активности в разных диапазонах температур, и способностью к выживанию в самых неблагоприятных условиях, и, самое главное, первые же исследования метаболического потенциала родококков показали, что эти бактерии могут разлагать широчайший круг абиотических соединений, что определило наш интерес к этой группе бактерий.

Привыборе токсических соединений, используемых в качестве модели для изучения влияния на клетки, учитывалось как их распространение, так и оказываемый токсический эффект. Нами были выбраны галогенированные, с одним-тремя заместителями, моноароматические производные бензоата и фенола. Галогенированные органические соединения широко используются в промышленности и сельском хозяйстве в качестве предшественников при производстве пластика, жидкостей для тушения огня, красителей, гербицидов, фунгицидов, растворителей и дезинфектантов. Так, в одйой Финляндии с 1934 по 1988 г было использовано около 30 ООО тонн различных хлорфенолов [Kitunen et al., 1987; Kitunen, 1990]. От 100 до 300 г хлорированных фенольных соединений (фенолы, катехолы, гваяколы, сиринголы и ванилины) образуется на одну тонну пульпы при ее хлорном отбеливании, что привело к накоплению хлорфенольных соединений порядка микрограмм на литр воды и порядка миллиграмм на один кг (сухой вес) донных отложений в озерах, принимающих обработанные сливы [Salkinoja-Salonen et al., 1981]. Исследования in vitro показали, что хлорфенолы могут разобщать окислительное фосфорилирование, нарушать микросомальную детоксификацию, влиять на синтез белков и РНК [Lundberg et al., 1980; Erlich et al., 1987; Priston et al., 1987]. Хлорфенолы склонны к О-метилированию с образованием хлоранизолов, димеризации и полимеризации и другим превращениям *.

Haggblom, 1992; Banerni et al., 1993; Laine and Jorgensen, 1996]. Образующиеся продукты биотрансформации могут быть более токсичными, чем исходные соединения [Заборина с соавт., 1997; van Hylckama Vlieg et al., 2000].

Известно, что ни один из современных химических методов очистки (например, термальный) не дает полного избавления от хлорфенолов, кроме того, такие методы чрезвычайно дороги по сравнению с биологическими (для примера — электроннолучевой метод подготовки питьевой воды, который на данный момент считается одним из наиболее эффективных и надежных, требует энергетических затрат 5 кВт-ч/м3 при производительности 50 м /ч [Строкин, 2007]), сжигание хлорфенолов при недостаточно высокой температуре неизбежно приводит к образованию полихлордиоксинов, оказывающихся неизмеримо более токсичными для здоровья людей, а проведение данного процесса при необходимо-высоких температурах делает весь процесс дорогостоящим. Кроме того, устойчивость хлорфенолов к электрохимической деструкции повышается в ряду: 2,4-дихлорфенол < 2,4,6-трихлорфенол < пентахлорфенол < 4-хлорфенол [Томилов с соавт., 2007] И только энзиматическое дегалогенирование позволяет получать безопасные для здоровья людей и окружающей среды продукты разложения галогенированных фенолов. Этими предпосылками обосновывались выбор субстратов в начале работы и необходимость всестороннего изучения процессов разложения устойчивых соединений. Такой подход позволяет не только интенсифицировать микробную деградацию трудно разлагаемых соединений, но также способствует пониманию процессов эволюции путей метаболизма, что, в свою очередь, может служить основой для лабораторного создания путей и отдельных ферментов с заранее заданными, желаемыми свойствами.

1.2. Состояние вопроса.

К началу настоящей работы было известно, что начальные этапы разложения разнообразных ароматических соединений микроорганизмами приводят к образованию ограниченного числа ключевых интермедиатов, дальнейшее превращение которых проходит по нескольким метаболическим путям, широко распространенным у микроорганизмов. Одним из наиболее часто встречаемых ключевых интермедиатов при разложении ароматических соединений является пирокатехин (1,2-дигидроксибензол), превращение которого в Р-кетоадипат по обычному орто-пути [Ornston, 1966] последовательно катализируют пирокатехин 1,2-диоксигеназа, муконатциклоизомераза, муконолактонизомераза и еноллактонгидролаза. Иная картина была обнаружена при изучении ферментов, индуцирующихся при росте микроорганизмов на галогенированных субстратах. Так, в биомассе Pseudomonas sp. В13, выращенной на 3-хлорбензоате, помимо пирокатехин 1,2-диоксигеназы обычного орто-пути, обнаружен второй фермент, расщепляющий 3-хлорпирокатехин, — хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа [Dorn, Knackmuss, 1978аSchmidt et al., 1980]. Было показано, что трансформацию 3-хлорпирокатехина в Р-кетоадипат у Pseudomonas sp. В13 осуществляют хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа, хлормуконатциклоизомераза, диенлактонгидролаза и малеилацетатредуктаза. Данный путь назвали модифицированным opmo-uyim [Schlomann, 1994]. Эти работы можно считать началом разностороннего изучения ферментов разложения (хлор)пирокатехинов и это было одним из немногих результатов, полученных к началу наших экспериментов. Дальнейшие исследования, относящиеся с девяностым годам, также проводились в основном на грам-отрицательных бактериях [Pieper et al., 1985, 1988]. Установлено, что гены, кодирующие ферменты модифицированного орто-пуги у грам-отрицательных бактерий, .организованы в опероны сходной структуры и характеризуются высокой степенью идентичности. Показано, что ферменты, катализирующие аналогичные реакции разложения, характеризуются рядом общих свойств, тем не менее зачастую субстратная специфичность ферментов находится в прямой зависимости от тех субстратов, которые являются ключевыми интермедиатами при разложении ксенобиотиков [van der Meer et al., 199la, с]. В таком случае различия в субстратной специфичности аналогичных ферментов надо искать в структуре их активных центров. К началу '-нашей работы была изучена кристаллическая структура (хлор)муконатциклоизомераз и диенлактонгидролаз из грам-отрицательных бактерий и определены те аминокислоты, которые могут определять субстратную специфичность этих ферментов [Cheah et al., 1993]. Значительно позже была предпринята попытка методом сайт-направленного мутагенеза изменить субстратную специфичность (хлор)му-конатциклоизомераз у грам-отрицательных бактерий, однако однозначных результатов получено не было [Vollmer et al., 1998, Kaulmann et al., 2001]. Также ничего не известно о пространственной структуре хлорпирокатехаз грам-отрицательных бактерийостался открытым вопрос об основах различий субстратной специфичности хлорпирокатехаз. На момент начала нашей работы практически ничего не было известно о ферментах разложения хлорпирокатехипов у родококков, хотя и имелось ограниченное количество публикаций о способности родококков разлагать ароматические соединения [Janke et al., 1988а, bStraube, 1987] и, учитывая высокую перспективность бактерий этой группы как дектрукторов устойчивых ксенобиотиков, можно было предположить, что родококки, несомненно, представляет интерес для исследователей с точки зрения изучения метаболических путей и ферментов биодеградации токсикантов.

Выводы.

1. Создана коллекция активных штаммов-деструкторов фенолов, 2-, 3- и 4-монохлор-фенолов, 2,4-Д, 3-хлорбензоата, 4-метилбензоата (пара-топуж). В результате проведенного анализа были отобраны штаммы Rhodococcus rhodochrous 89, Rhodococcus opacus 1G, Rhodococcus rhodnii 135, разлагающие фенолRhodococcus opacus lcp, полностью минерализующий фенол, 4-хлори 2,4-дихлорфенол, п-толуатRhodococcus opacus Р25, утилизирующий и-толуат и хлорбифенилы. А.

2. Впервые изучены ферменты модифицированного орто-пути разложения 4-хлорпирокатехина у грам-положительной бактерии — Rhodococcus opacus lcp. Обнаружены, выделены в гомогенном виде и охарактеризованы хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа, хлормуконатциклоизомераза, диенлактонгидролаза. Константа специфичности 4-хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназы была на порядок выше для субстратов с заместителями в ш/хг-положении, чем для л/е/иа-замещенных. Хлормуконатциклоизомераза была специфична к 3-хлор-цис, цис-муконату, а диенлактон гидролаза проявляла активность только с z/ис-диенлактоном.

3. Впервые описан новый модифицированный орто-путь разложения 3-хлорпироА катехина у штамма R. opacus lcp, выращенного на 2-хлорфеноле. Выделены, охарактеризованы ферменты этого пути: хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназа, хлормуконатциклоизомераза, хлормуконолактондегалогеназа, диенлактонгидролаза. Показано, что новый путь содержит в своем составе как ферменты модифицированного орто-пути разложения хлорпирокатехинов, так и один из ферментов обычного орто-пути.

4. Подробно изучены реакции циклоизомеризации (хлор-)фтормуконовых кислот и последующего дегалогенирования образующихся муконолактонов ферментами родококков. Показано, что реакция циклоизомеризации 2-галомуконата является определяющей для характеристики катализирующих ее (хлор)муконат-циклоизомераз и позволяет выявить принципиальные различия между муконат-циклоизомеразами родококков и грам-отрицательных бактерий.

5. Впервые получены в кристаллическом виде хлорпирокатехазы 3-хлори 4-хлор-катехольных ветвей модифицированного орто-пути штамма R. opacus lcp.

Рентгено-структурный анализ полученных кристаллов позволил установить пространственную структуру хлорпирокатехин 1,2-диоксигеназ, выявил наличие молекулы бензоата в активном центре 4-ХПК 1,2-ДО и бензогидроксамата у 3-ХПК 1,2-ДО. Показано, что факторами, определяющими различия субстратной специфичности диоксигеназ, являются аминокислоты, формирующие как активный центр в местах связывания и позиционирования субстратов, так и вход в него.

6. Проведенное широкое исследование ферментов, участвующих в разложении незамещенных и замещенных ароматических соединений у бактерий рода Rhodococcus, заполнили значительный пробел в изучении процессов биодеградации устойчивых поллютантов микроорганизмами. я.

7. Изучений биодеградативных путей разложения метили галоароматических соединений у родококков с биохимических, генетических и структурных позиций показало, что их высокий биодеградативный потенциал объясняется своеобразной организацией этих метаболических путей, включающей способность бактерий реагировать на новые для них субстраты индукцией изофункциональных ферментов с различной субстратной специфичностью, образованием новых стабильных и высоко специфичных метаболических путей, а также привлечением нескольких специфичных ферментов из существующих метаболических путей. А А.

Заключение

л.

Родококки, являясь представителями большой таксономической группы нокардиоподобных микроорганизмов, до недавнего времени оставались довольно слабо изученными в отношении их биодеградативного потенциала, в частности, практически не были изучены ферменты, участвующие в разложении ароматических соединений и их галогенированных и метилзамещенных аналогов. Только лишь в последние годы появились работы, подробно описывающие разложение ароматических соединений представителями рода Rhodococcus. Литературные данные на протяжении значительного временного периода говорят о том, что, в целом, научные исследования в области биодеградации органических соединений проводятся с ограниченным числом штаммов. Если учесть, что в почве (в пересчете.

7 1П на грамм сухого веса) и в зависимости от способа высева находится 10−10 бактерий, если не на несколько порядков больше, а количество активных штаммов-деструкторов ароматических соединений, описанных в мировой литературе, ограничивается порядком нескольких сотен культур, то можно сделать вывод, что способность микроорганизмов разлагать чужеродные соединения является в достаточной степени уникальной. Такое заключение следует из результатов множества скринингов, в том числе и наших. Обычной является ситуация, когда из почвы высеваются сотни бактерий, число выделенных из накопительных культур бактерий резко снижается, а количество чистых культур, способных к полной деструкции токсичных соединений, исчисляется единицами. Далее, даже среди этих штаммов удается отобрать только несколько, способных к разложению большого, А числа токсикантов. Тем не менее, ситуация такова, что, если удается выделить активный штамм-деструктор, то очень велика вероятность того, что он будет разлагать большое количество соединений, различающихся в том числе по степени сложности и природе и количеству расположенных в ароматическом кольце заместителей. Как результат — в литературе описано ограниченное число бактериальных штаммов, относящихся к разным таксономическим группам, которые можно назвать уникальными в отношении их биодеградативного потенциала. К таким, в частности, относятся штаммы R. eutropha JMP 134, R. chlorophenolicus PCP-1, S. rochei 303, Rhodococcus sp. RHOl. К сожалению, в литературе не всегда удается проследить судьбу перспективных штаммов, так как только с некоторыми из них исследования ведутся непрерывно на протяжении значительного временного периода. а.

Проведенный нами скрининг среди бактерий рода Rhodococcus позволил выявить ряд активных штаммов-деструкторов ароматических соединений. Для изучения их метаболического потенциала были использованы субстраты, различающиеся по степени влияния на клетку: токсичные галофенолы, менее токсичные фенол и бензоат, которые, тем не менее, служат консервантами, и метилбензоат.

Проведенные нами исследования показали, что ответ клетки на внесение ароматических соединений носит многосторонний характер, который мы отмечали на всех уровнях ее организации, начиная от аминокислотного состава ферментов и заканчивая физиологией роста колоний. В таблице 54 суммированы данные, полученные в настоящей работе с упором на выявленные особенности ферментов и путей разложения ароматических соединений родококками.

Изученная нами способность бактерий рода Rhodococcus разлагать ароматические соединения показала, что эти штаммы осуществляли трансформацию или полную утилизацию ароматических соединений. Этот факт является свидетельством разнообразия ферментных систем, участвующих в разложении ароматических соединений у данной группы микроорганизмов. Эксперименты по разложению фторфенолов клетками R. opacus lcp, R. rhodnii 135 и R. rlipdochrous 89 убедительно показали, что эти штаммы были способны в условиях кометаболизма осуществлять трансформацию дии трифторированных фенолов с различной степенью глубины данного процесса, а широта субстратной специфичности ферментов, катализирующих первые этапы разложения субстратов, определяла степень этой «глубины». А.

Показать весь текст

Список литературы

  1. E.JI. 1983. Биология сапрофитных микобактерий. Диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук. 386 стр.
  2. , С.Н., Мальцева, О.В., Шевченко, B.JI. и Л. А. Головлева. 1989. Разложение хлорфенолов культурой Rhodococcus erythropolis. Микробиология, 58, 802−806.
  3. , В.Г., Федечкина, И.Е., Баскунов, Б.П., Анисимова, Л.А., Воронин, A.M. и Л. А. Головлева. 1983. Деградация 3-хлорбензойной кислоты штаммом Pseudomonas putida 87. Микробиология, 1983, 52, 771−776.
  4. , М.В. 2007. Трансформация стероидных соединений актинобактериями. Прикладная биохимия и микробиология, 43,1−12.
  5. , Д.В., Мурыгина, В.П. и С. В. Калюжный. 2007. Кинетические закономерности биодеградации алифатических углеводородов бактериями Rhodococcus ruber и Rhodococcus erythropolis. Прик. Биохим. Микробиол., 43, № 1, 1−4.
  6. , О.Е., Барышникова, Л. М., Баскунов, Б. П., Головлев, Е.Л. и Л. А. Головлева. 1997. Разложение пентахлорфенола в почве интрадуцированным штаммом Streptomyces rochei 303 и активированной почвенной микрофлорой. Микробиология, 66, 661−666.
  7. , B.C. 1979. Подготовительбный метаболизм я-гидроксибензойной кислоты у дрожжей рода Debaryomyces. Доклады Академии Наук СССР, 249,474−476.
  8. , И.Б., Гришко, И.И., Ноговицина, Е.М., Кукина, Т.П. и Г. А. Толстиков. 2005. Биотрансформация Р-ситостерола и его сложных эфиров актинобактериями рода Rhodococcus. Прикладная биохимия и микробиология, 41, 626−633.
  9. , Ю.Н. и B.C.Ивойлов. 1977. Препаративный метаболизм пара-оксибднзоата у дрожжей Candida tropicalis. Микробиологи, 46, 687−695.
  10. Л.П. и Л.А.Головлева. 1993. Рост Nocardioides simplexs на смеси гербицидов 2,4,5-Т и 2,4-Д. Микробиология, 62,189−192.
  11. П.Козырева, Л.П., Перцова, Р.Н. и Л. А. Головлева. 1992. Особенности превращения 2,4,5-Т штаммом Nocardioides simplex. Микробиология, 61, 609−614.
  12. , Л.П., Шурухин, Ю.В., Финкельштейн, З.И., Баскунов, Б.П. и Л. А. Головлева. 1993. Метаболизм гербицида 2,4-Д штаммом Nocardioides simplex. Микробиология, 62, 78−85.
  13. Т.В. 1984. Липиды микобактерий и родственных микроорганизмов. М.: Изд-во МГУ, 1984.160 с.
  14. Е.С., Егоров Н. С. Гетерогенность популяций бактерий и процесс диссоциации. М.: Изд-во МГУ, 1991. 144 с.
  15. , О.В., Линько, Е.В., Баскунов, Б.П. и Л. А. Головлева. 1999. Разложение 2-хлорфенола и 3-хлорбензоата культурой Rhodococcus opacus lcp. Микробиология, 68,400−405.
  16. , Ю.А., Мулюкин, А.Л., Степаненко, И.Ю. и Эль-Регистан, Г. И. 2006. Ауторегуляция стрессового ответа микроорганизмов. Микробиология, 75, № 4, 489 496.
  17. Т.П., Шевчук, Т.А., Волошина, И.Н., Карпенко, Е.В. 2004. Производство сурфактантов штаммом Rhodococcus erythropolis ЕК-1, растущим на гидрофильных и гидрофобных субстратах. Прик. Биохим. Микробиол., 40,
  18. , Н.А. 2007. Электронно-лучевая подготовка питьевой воды в промь! шленной системе. Химия выс. эн., 41, № 1.
  19. , А.П., Турыгин, В.В., Каабак, Л.В. 2007. Развитие исследований в области электрохимии органических соединений в 2000—2006 гг. г. Электрохимия, 43, № 10, 116.
  20. , В.М., Линько, Е.В. и Л. А. Головлева. 1999. Очистка и свойства малеилацетат редуктазы из Nocardioides simplex ЗЕ, утилизирующего 2,4-Д и 2,4,5-Т. Биохимия, 64, 751−757.
  21. , D.A. 1990. Aerobic and anaerobic biodegradation of PCBs: a review. Crit. Rev. Biotechnol., 10,241−251.
  22. Abu-Ruwaida, A.S., Banat, I.M., Haditirto, S., and A.Khamis. 1991. Nutritional requirements and growth characteristics of a biosurfactant producing Rhodocccus bacterium. World J. Microbiol Biotechnol., 7, 53−61.
  23. Ahmed, M & D.D.Focht. 1973. Degradation of polychlorinated biphenyls by two species of Achromobacter. Can. J. Microbiol., 19,47−52.
  24. Ames, G., Spudish, E., and H. Nicaido. 1968. J. Bacteriol., 95, 833−843.
  25. Aldrich, T.L., Frantz, В., Gill, J.F., Kilbane, J.J., and A.M.Chakrabarty. 1987. Cloning and complete nucleotide sequence determination of the catB gene encoding c/^cw-muconate lactonizing enzyme. Gene, 52,185−195.
  26. Alfreider, A., Vogt, C., and W.Babel. 2003. Expression of chlorocatechol 1,2-dioxygenase and chlorocatechol 2,3-dioxygenase genes in chlorobenzene-contaminated subsurface samples. Appl. Environm. Microbiol., 69, 1372−1376.
  27. Allard, A.-S., Remberger, M., and A.H.Neilson. 1985. O-methylation of chloroquaiacols: effect of substrate concentration, cell density, and growth conditions. Appl. Environm. Microbiol., 49,279−288.л
  28. , J.J. & S. Dagley. 1980. Catabolism of aromatic acids in Trichosporon cutaneum. J. Bacterid., 141, 534−543.
  29. Angelova, В., Mutafov, S., Avramova, Т., Dimova, I., L. Boyadjieva. 1996. 9a-Hydroxylation of 4-androstene-3,17-dione by resting Rhodococcus sp. cells. Process Biochem., 31,179−184.
  30. Aoki, K., Konohana, Т., Shinke, R., and H.Nishira. 1984. Two catechol 1,2-dioxygenases from aniline-assimilating bacterium, Frateuria species ANA-18. Agric. Biol. Chem., 48, 2097−2104.
  31. Apajalahti, J.H.A., & M.S. Salkinoja-Salonen. 1986. Degradation of polychlorinated phenols by Rhodococcus chlorophenolicus. Appl. Microbiol. Biotechnol., 25, 62−67.
  32. Armengaud, J., Timmis, K.N., and R.-M. Wittich. 1999. A functional 4-hydroxysalicylate/hydroxyquinol degradative pathway gene cluster is linked to the initial dibenzo-p-dioxin pathway genes in Singomonas sp. strain RW1. J.Bacteriol., 181, 34 523 461.
  33. Arnold, S.M., Hickey, W.J., Harris, R.F., and R.E.Talaat. 1996. Integrating cheminal and biological remediation of atrazine and S-triazine-contaminating pesticide wastes. Environm. Toxicol Chem., 15, 1255−1262.
  34. Asturids, J.A., Eltis, L.D., Prucha, M., and K.N. Timmis. 1994a. Analysis of three 2,3-dihydroxybiphenyl 1,2-dioxygenases found in Rhodococcus globerulus P6: identification of a new family of extradiol dioxygenases. J.Biol.Chem., 269,7807−7815.
  35. Asturias, J.A. and K.N.Timmis. 1993. Three different 2,3-dihydroxybiphenyl-l, 2-dioxygenases in the Gram-positive polychlorobiphenyl-degrading Rhodococcus globerulus P6. J.Bacteriol., 175,4631−4640.
  36. Bae, H.S., Lee, J.M., and S.-T. Lee. 1996. Biodegradation of 4-chlorophenol via a hydroquinone pathway by Arthrobacter urefaciens CPR706. FEMS Microbiol. Lett., 145, 125−129.
  37. Banerni, S.K., Wei, M., and R.K.Bajpai. 1993. Pentachlorophenol interactions with soil. Water Air Soil Pollut., 69, 149−163.
  38. Barkay, Т., S. Navon-Venezia, E. Z. Ron, and E. Rosenberg. 1999. Enhancement of solubilization and biodegradation of polyaromatic hydrocarbons by the bioemulsifier alasan/Appl. Environ. Microbiol., 65, 2697−2702.
  39. Bartels, I., Knackmuss, H.-J., and W.Reineke. 1984. Suicide inactivation of catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida mt-2 by 3-halocatechols. Appl. Environ. Microbiol., 47,500−505.
  40. Bartilson, M. and Shingler, V. 1989. Nucleotide sequence and expression of the catechol 2,3-dioxygenase encoding gene of phenol-catabolizing Pseudomonas CF600. Gene, 85, 233−23,8.
  41. Bateman, A., Birney, E., Cerruti, L., Durbin, R., Etwiller, L., Eddy, S.R., Griffits-Jones, S., Howe, K.L., Marshall, M., and E.L.Sonnhammer. 2002. The pfam protein families database. Nucleic Acids Res., 30, 276−280.
  42. Baxter, R.A., Gilber, P.E., Lidgett, R.A., Mainprize. J.H., and H.A.Vodden. 1975. The degradation of polychlorinated biphenyls by microorganisms. Sci. Total Environ., 4, 53−61.
  43. Begona Prieto, M., Hidalgo, A., Serra, J.L., M.J.Llama. 2002. Degradation of phenol by Rhodococcus erythropolis UPV-1 immobilized on Biolite in a packed-bed reactor. J. Biotechnol., 97,1−11.
  44. , R.M., Торр, E.E., and B.A.Blackwell. 1994. Ring hydroxylation of Nmethylcarbamate insecticides by Rhodococcus TE1. J.Agric. Food Chem., 42,1375−1378. *
  45. Behki,"R., Торр, E., Dick, W., and P. Germon. 1993. Metabolism of the herbicide atrazine by Rhodococcus strains. Appl Environ Microbiol., 59,1955−1999.
  46. Bell, K.S., Philp, J.C., Aw, D.W.J., and N.Christofi. 1998. The genus Rhodococcus. J.Appl.Microbiol., 85,195−210.
  47. Bertini, I., Briganti, F., Mangani, S., Nolting, M., and A.Scozzafava. 1994. Substrate, substrate analogue, and inhibitor interactions with the ferrous active site of catechol 2,3-dioxygenase monitored through XAS studies. FEBS Lett., 350, 207−212.
  48. , A.J. & D.L.Ollis. 1995. A theoretical study of substrate-induced activation of dienelactone hydrolase. Protein Engineering, 8,135−142.
  49. Bidlingmeyer, B.A., Cohen, S.A., and T.L.Tarvin. 1984. Rapid analysis of amino acids using pre-column derivatization. J.Chromatogr., 336, 93−104.
  50. Blasco, R., Wittich, R-M., Mallavarapu, M., Timmis, K. N., and D. H.Pieper. 1995. From xenobiotic to antibiotic, formation of protoanemonin from 4-chlorocatechol by enzymes of the 3-oxoadipate pathway. J. Biol. Chem. 270:29 220−29 235.
  51. Boyle, A.W., Silvin, C.J., Hassett, J.P., Nakas, J.P., and S.W.Tanenbaum. 1992. Bacterial PCB degradation. Biodegradation, 3, 285−298.
  52. Briganti, F., Pessione, E., Giunta, C., Mazzoli, R., and A.Scozzafava. 2000. Purification and catalytic properties of two catechol 1,2-dioxygenase isozymes from benzoate-grown cells о$ Acinetobacter radioresistens. J.Protein.Chem., 19, 709−716.
  53. Briglia, M, Middeldorf, P.J.M., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1994. Mineralization performance of Rhodococcus chlorophenolicus strain PCP-1 in contaminated soil simulating on site conditions. Soil Biol. Biochem., 26, 377−385.
  54. Briglia, M., Rainey, F.A., Stackebrandt, E., Schraa, G., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1996. Rhodococcus percolatus sp. nov., a bacterium degrading 2,4,6-trichlorophenol. Int. J. Syst. Bacterid., 46,23−30.
  55. , J.B. & T.V.O'Halloran. 1991. Overproduction, purification, and characterization of chlorocatechol dioxygenase, a non-heme iron dioxygenase with broad substrate tolerance. Biochemistry, 30, 7349−7358.
  56. Bruce, N.C., and Cain, R.B. 1988. Methylmuconolactone, a key intermediate in the dissimilation of methylaromatic compounds by a modified 3-oxoadipate pathway evolved in nocardioform actinomycetes FEMS Microbiol Lett., 50,233−239.
  57. Bruheim, P., H. Bredholt, and K. Eimhjellen. 1997. Bacterial degradation of emulsified crude oil and the effect of various surfactants. Can. J. Microbiol., 43,17−22.
  58. , J.A. & K.-E.Eriksson. 1979. Aromatic ring cleavage by the white-rot fungus Sporotrichumpulverulentum. FEBS Lett., 104,258−260.
  59. Cai, M. & L.Xun. 2002. Organization and regulation of pentacjlorophenol-degrading genes in Sphingobium chlorophenolicum ATCC 39 723. J.Bacteriol., 184, 4672−4680.
  60. Carrano, C. J., Jordan, M., Drechsel, H., Schmid, D. G., & G.Winkelmann. 2001. Heterobactins: A new class of siderophores from Rhodococcus erythropolis IGTS8 containing both hydroxamate and catecholate donor groups. Biometals, 14,119−125.
  61. Catelani, D., Fiecchi, A., and Galli, E. 1971. (+)-y-methyl-Aa-butenolide. A 1,2-ring-fission product of 4-methylcatechol by Pseudomonas desmolyticum. Biochem.J., 121, 89−92.
  62. Cha, C.-J., Cain, R.B., Bruce, N.C.1998. The modified (3-ketoadipate pathway in Rhodococcus rhodochrous N75: enzymology of 3-methylmuconolactone metabolism. J.Bacteriol., 180, 6668−6673.
  63. , P.J. & D.W.Ribbons. 1976a. Metabolism of resorcinolic compounds by bacteria: orcinol pathway in Pseudomonas putida. J. Bacteriol., 125, 975−984.
  64. P. & D.W.Ribbons. 1976b. Metabolism of resorcinylic compounds by bacteria: alternative pathways for resorcinol catabolism in Pseudomonas putida. J. Bacteriol., 125, 985−998.
  65. Chapman P.J., Sangodcar U.M.X., and A.M.Chakrabarty. 1987. 2,4,5-T degrdation pathway in Pseudomonas cepacia AC 1100. In: Eight Annual Meeting of The Society for Environmental Toxicology and Chemistry, Pensacola, Fla., p. 127. л 207
  66. , G. R. & G. H.Huang. 1988. Isolation and characterization of a new plasmid from a Flavobacterium sp. which carries the genes for degradation of 2,4dichlorophenoxyacetate. J Bacteriol 170, 3897−3902. «
  67. Cheah, E., Austin, C., Ashley, G.W., and D.Ollis. 1993. Substrate-induced activation of dienelactone hydrolase: an enzyme with a naturally occurring Cys-His-Asp triad. Protein Engineering, 6, 575−583.
  68. Chen, В., G. W. Kirby, G. V. Rao, and R. B. Cain. 1996. Stereochemistry of the enzymic lactonization of m, m-muconic acid and 3-methyl-c/5,m-muconic acid. J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1 1996:1153−1156.
  69. Chu, J., I. & E.J.Kirsh. 1973. Utilisation of halophenols by a pentachlorophenol metabolizing bacterium. Develop. Ind. Microb., 14,264−273.
  70. Chun, J., Blackall, L.L., Kang, S.O., Hah, Y.C., and M.Goodfellow. 1997. A proposal to reclassify Nocardia pinensis Blackall et al. as Skermartia piriformis gen.nov., comb. nov. Int.J.Sys.Bacterid., 47,127−131.
  71. Chun, J., Kang, S.O., Hah, Y.C., and M.Goodfellow. 1996. Phylogeny of mycolin acis-containing actinomycetes. J. Ind. Microbiol., 17,205−213.
  72. Clement, P., Matus, V., Cardenas, L., and B.Gonzales. 1995. Degradation of trichlorophenols by Alcaligenes eutrophus JMP 134. FEMS Microbiol. Lett., 127, 51−55.
  73. Cole, J.R., Cascarelli, A.L., Mohn, W.W., and J.M.Tiedje. 1994. Isolation and characterization of a novel bacterium growing via reductive dehalogenation of 2-chlorophenol. Appl. Environ. Microbiol., 60, 3536−3542.
  74. , S.D. 2000. Evolution of a metabolic pathways for degradation of a toxic xenobiotics: the pachwork approach. TIBS, 25, 261−165.
  75. , R.L. 1978. Hydroxylation of 4-hydroxyphenoxyacetate by a Bacillus sp. FEMS Microbiol.Lett., 4,233−234.
  76. , D.G. & K.W.Moilamen. 1973. Photodecomposition of chlorinated biphenyls and bibenzofurans. Bull. Environ. Contam. Toxicol., 10, 372−377.
  77. D’Argenio, D.A., Vetting, M.W., Ohlendorf, D.H., and L.N.Ornston. 1999. Substitution, insertion, deletion, suppression, and altered substrate spesificity in functional protocatechuate 3,4-dioxygenase. J. Bacteriol., 181, 6478−6487.
  78. Daubaras, D.L., Hershberger, C.D., Kitano, K., and A.M.Chakrabarty. 1995. Sequence analysis of a gene cluster involved in metabolism of 2,4,5-trichlorophenoxyacetic acid by Burkholderia cepacia AC1100. Appl. Environ. Microbiol., 61, 1279−1289.
  79. , J. 1999. Genetic exchange between bacteria in the environment. Plasmid 42:73— 91.
  80. Demone, S.A., Oldfield, С., Nash, L.J., and K.D.Yang. 1994. Characterization of the desulfurization genes from Rhodococcus sp. strain IGTS8. J. Bacteriol., 176, 6707−6716.
  81. Deng-Yu, L., Eberschpacher, J., Wagner, В., Kuntzer, J., and F.Lingens. 1991. Degradation of 2,46-trichlorophenol by Azotobacter sp. Strain GP1. Appl. Environ. Microbiol., 57, 1920−1928.
  82. Derore, H., K. Demolder, K. Dewilde, E. Top, F. Houwen, and W. Verstraete. 1994. Transfer of the catabolic plasmid RP4 Tn4371 to indigenous soil bacteria and its effect on respiration and biphenyl breakdown. FEMS Microbiol. Ecol., 15,71−77.
  83. , K. & V.Massey. 1984. Effect of monovalent anions on the mechanism of phenol hydroxylase. J.Biol.Chem., 259,11 265−11 272.
  84. De Voss, J. J., Rutter, K., Schroeder, B. G., & C. E. Barry III. 1999. Iron acquisition and metabolism by mycobacteria. J.Bacteriol., 181, 4443−4451.
  85. Diefenbach, R., H.-J. Heipieper, and H. Keweloh. 1992. The conversion of cis into trans unsaturated fatty acids in Pseudomonas putida P8: evidence for a role in the regulafion of membrane fluidity. Appl. Microbiol. Biotechnol., 38, 382−387.
  86. Don, R. H. & J. M.Pemberton. 1981. Properties of six pesticide degradation plasmids isolated from Alcaligenes paradoxus and Alcaligenes eutrophus. J.Bacteriol., 145, 681— 686.
  87. Don, R. H. & J. M.Pemberton. 1985. Genetic and physical map of the 2,4-dichlorophenoxyacetic acid-degradative plasmid pJP4. J Bacteriol 161,466−468.
  88. Dorn, E., Hellwig, M., Reineke, W., and H.-J.Knackmuss. 1974. Isolation and characterization of a 3-chlorobenzoate degrading pseudomonad. Arch. Microbiol., 99, 61−70.
  89. Dorn, E., and H.-J.Knackmuss. 1978a. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Two catechol 1,2-dioxygenases from a 3-chlorobanzoate-grown pseudomonad. Biochem. J., 174,73−84.
  90. Dorn, E., and H.-J.Knackmuss. 1978b. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Substituent effects on 1,2-dioxygenation of catechol. Biochem. J., 174,85−94.
  91. W. 1997. Molecular basis for membrane phospholipid diversity: why are there so many lipids? Annu.Rev.Biochem. 1997. V.66. P. 199−232.
  92. Droge, M., A. Puhler, and W. Selbitschka. 2000. Phenotypic and molecular characterization of conjugative antibiotic resistance plasmids isolated from bacterial communities of activated sludge. Mol. Gen. Genet. 263:471−482.
  93. Duxbury, J.M., Tiedje, J.M., Alexander, M., and J.E.Dawson. 1970. 2,4-D metabolism: enzymatic conversion of chloromaleylacetic acid to succinic acid. J.Agric. Food Chem., 18,199−201.
  94. Ehrt, S., Schirmer, F., and W.Hillen. 1995. Genetic organization, nucleotide sequence and regulation of expression of genes encoding phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase in Acinetobacter calcoaceticus. Mol Biol., 18,13−20.
  95. Eley, K.L., Crowley, P.J., and T.D.Bugg. 2001. A solvolytic C-C cleavage reaction of 6-acetoxycyclohexa-2,4-dienones: mechanistic implications for the intradiol catechol dioxygenases. J. Org.Chem., 66, 2091−2097.
  96. Elgren, A.M., Orville, A.M., Kelly, K.A., Lipscomb, J.D., Ohlendorf, D.H., and L. Que- Jr. 1997. Crystal ctructure and resonance Raman studies of protocatechuate 3,4-dioxygenase complexed with 3,4-dihydroxyphenylacetate. Biochemistry, 36, 11 504−1513.
  97. Embley, T.M. and E.Stackebrandt. 1994. The molecular phylogeny and systematics of the actinomycetes. Ann. Rev. Microbiol., 48,257−289.
  98. Erb, R.W., Timmis, K.N., and D.H.Pieper. 1998. Characterization of a gene cluster from Ralstonia eutropha JMP 134 encoding metabolism of 4-methyl-muconolactone. Gene, 206,53−62.
  99. Erlich, W., Mangir, M., and E.-R.Lochman. 1987. The effect of pentachlorophenol and its metabolite tetrachlorohydroquinone on RNA, protein and ribosome synthesis in Sacharomyces cells. Ecotoxicology and Environmental Safety, 13, 7−12.
  100. E
  101. Eulberg, D., Golovleva, L.A., and M.Schlomann. 1997. Characterization of catechol catabolic genes from Rhodococcus erythropolis 1CP. J.Bacteriol., 179, 370−381.
  102. Fava, F., Armenante, P.M., and D.Kafkewitz. 1995. Aerobic degradation and dechlorination of 2-chlorophenol, 3-chlorophenol and 4-chlorophenol by a Pseudomonas pickettii strain. Lett. Appl. Microbiol., 21, 307−312.
  103. Feakin, S.J., Blackburn, E., and R.G.Burns. 1995. Inoculation of granular activated carbon in fixed-bed with S-triazine degrading bacteria as a water treatment process. Water Research, 29,819−825.
  104. Feigel, B. J & H.-J.Knackmuss. 1993. Syntrophic interactions during degradation of 4-aminobenzenesulfonic acid by a two species bacterial culture. Arch. Microbiol., 159, 124 130.
  105. Fernandes, P., Cruz, A., Angelova, В., Pinheiro H.M., Cabral, J.M.S. 2003. Microbial conveftion of steroid compounds: recent developments. Enz. Microb. Technol., 32, 688 705.
  106. Ferrero, M., Llobet-Brossa, E., Lalucat, J., Garcia-Valdes, E., Rossello-Mora, R., and
  107. , R. 2002. Coexistence of two distinct copies of naphthalene degradation genes in Pseudomonas strains isolated from the western mediterranean region. Appl. Environm. Microbiol., 68, 957−562.
  108. , S., & F.Lingens. 1994. Bacterial dehalogenases: biochemistry, genetics, and biotechnological applications. Microbiological Reviews, 58, 641−685.
  109. , A. 1992. Biosurfactants: moving toward industrial application. Trends in Biotechnol., 10, 208−217.
  110. Fieschi, F., Niviere, V., Frier, C., Deeout, J.-L., and M.Fontecave. 1995. The mechanism and substrate specificity of the NADPH: flavin oxidoreductase from Escherichia coli. J. Biol. Chem., 270,30 392−30 400.
  111. , W.R. 1992. The biology and genetics of the genus Rhodococcus. Ann. Rev. Microbiol., 46,193−218.
  112. , W.R. 1994. Biosurfactants in environmental biotechnolojy. Curr. Opin. Biotechnol., 5,291−295.
  113. Fortin, P.D., Lo, A.T.-F., Наго, M.-A., Kashabek S.-R., Reineke, W., and L.D. Eltis. 2005. Evolutionary devergent extradiol dioxygenases possess higher specificities for polychlorinated biphenyl metabolites. J.Bacteriol., 187,415−421.
  114. Frantz, B. and A.M.Chakrabarty. 1987. Organization and nucleotide sequence determanation of a gene cluster involved in 3-chlorocatechol degradation. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 84,4460−4464.
  115. Frazee, K. W., Livingston D. M., LaPorte D.C., and J. D.Lipscomb. 1993. Cloning, sequencing, and expression of Pseudomonas putida protocatechuate 3,4-dioxygenase genes. J. Bacteriol., 175,6194−6202.
  116. , F. & R.Miiller. 1998. A novel phenol hydroxylase and catechol 2,3-dioxygenase from the termophilic Bacillus thermoleovorans strain A2: nucleotide sequence ans analysis of the genes. FEMS Microbiol. Lett., 161, 37−45.
  117. Fukuda, M., Shimizu, S., Okita, N., Seto, M., E.Masai. 1998. Structural alteration of linear plasmids encoding the genes for polychlorinated biohenyl degradation in Rhodococcus strain PHA1. Antonie Van Leeuwenhoek, 74, 169−173.
  118. , F., & R.P.Hausinger. 1993. Alcaligenes eutrophus JMP 134 „2,4-dichlorophenoxyacetate monooxygenase“ is an a-ketoglutarate-dependent dioxygease. J.Bacteriol., 175,2083−2086.
  119. Fulthorpe, R. R., C. McGowan, О. V. Maltseva, W. E. Holben, and J. M.Tiedje. 1995. 2,4-Dichlorophenoxyacetic acid-degrading bacteria contain mosaics of catabolic genes. Appl. Environ. Microbiol. 61:3274−3281.
  120. Fulthorpe, R. R., A. N. Rhodes, and J. M. Tiedje. 1998. High levels of endemicity of 3-chlorobenzoate-degrading soil bacteria. Appl. Environ. Microbiol. 64:1620−1627.
  121. Funabiki, Т., Inoue, Т., Kojima, H., Konishi, Т., Tanaka, Т., and S.Yoshida. 1990. Extended-Huckel study on oxygen insertion into the aromatic ring by model complexes for catechol dioxygenases. J. Mol. Catal., 59, 367−371.
  122. Fulthorpe, R. R., and R. C. Wyndham. 1991. Transfer and expression of the catabolic plasmid pBRC60 in wild bacterial recipients in a fresh-water ecosystem. Appl. Environ. Microbiol. 57:1546−1553.
  123. Funke, G., Stubbs, S., Altweigg, M., Carlotti, A., and M.D.Collins. 1994. Turicella olitidiZ gen.nov., sp. nov., a coryneform bacterium isolated from patients with otitis media. Int.J. Syst.Bacteriol., 44, 270−273.
  124. , K. 1994. Molecular genetics and evolutionary relationship of PCB-degrading bacteria. Biodegradation, 5,289−300.
  125. , K. 2000. Engineering dioxygenases for efficient degradation of environmental pollutans. Cur. Opin. Biotechnol., 11, 244−249.
  126. , K. 2006. Oxygenases and dehalogenases: molecular approaches to efficient degradation of chlorinated environmental pollutants. Biosci. Biothechnol. Biochem., 70, 2335−2348.
  127. Furukawa, K., Tomizuka, N., and A.Kamibayashi. 1979. Effect of chlorine substitution on the bacterial metabolism of various polychlorinated biphenyls. Appl. Environ. Microbiol., 38, 301−310.
  128. Furukawa, K., Tonomura, K., and A.Kamibayashi. 1978. Effect of chlorine sunstitution on the biodegradability of polychlorinated biphenyls. Appl. Environm. Microbiol., 35,223−227.
  129. , A. & H.Y.Neujahr. 1979. Metabolism of phenol and resorcinol in Trichosporon cutaneum. J. Bacteriol., 137,13−21.
  130. Galan, N., Diaz, E., Prieto, M., and J.Garcia. 2000. Functional analysis of the small component of the 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase of Escherichia coli W: a prototype of a new fIavin: NAD (P)H reductase subfamily. J.Bacteriol., 182, 627−636.
  131. Garrec, G.M.-L.- Artaud, I.- Capeillere-Blandin, C. 2001. Purification and properties of the chlorophenol 4-monooxygenase from Burkholderia cepacia strain AC 1100. Biochem. Biophys. Acta, 1547,288−301.
  132. Gerischer, U., Segura A., and L.N.Ornston. 1998. PcaU, a transcriptional activator of genes for protocatechuate utilization in Acinetobacter. J.Bacteriol., 180, 1512−1524.
  133. Geyer, H» Freitag, D., and F.Korte. 1984. Polychlorinated biohenyls (PCBs) in the marine environment particuilarly in the Mediterranean. Ecotoxicol. Environm. Saf., 8, 129 151.
  134. Ciapina, E.M., Melo, W.C., Santa, Anna. L.M., Santos, A.S., Freire, D.M., Pereira, Junior N. 2006. Biosurfactant production by Rhodococcus erythropolis grown on glycerol as sole carbon source. Appl Biochem Biotechnol., 129−132, 880−886.
  135. , M.R. & L.Xun. 2003. Characterization of chlorophenol 4-monooxygenase (TftD) and NADH: flavin adenine dinucleotide oxidoreductase (TftC) of Burkholderia cepacia AC 1100. J.Bacteriol., 185,2786−2792.
  136. Golovleva, L.A., Zaborina, O., Pertsova, R., Baskunov, В., Shurukhin, Yu., and S. Kuz/nin. 1992. Degradation of polychlorinated phenols by Streptomyces rochei 303. Biodegradation, 2,201−208.
  137. , E.R., Нага, H" Miyazawa, D., Davies, J.E., Eltis, L.D., W.W. Mohn. 2006. Transcriptomic assessment of isozymes in the biphenyl pathway of Rhodococcus sp. strain RHA1. Appl. Environ. Microbiol., 72, 6183−6193.
  138. , M. 1989a. Genus Rhodococcus. In: Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology, Vol. 4. Ed Williams S.T., Sharpe M.E. and Holt J.G. pp. 2362−2371. Baltimore: Williams and Wilkins.
  139. Goodfellow, M., Thimas, E.G., Ward, A.C., and A.L.James. 1990. Classification and identification of the rhodococci. Zentralblatt fur Bakteriologie, 274, 299−315.
  140. Golovleva, L.A., Zaborina, O.E., Pertsova, R.N., Baskunov, B.P., Schurukhin, J.V., and S.N.Kuzmin. 1992. Degradation of polychlorinated phenols by Streptomyces rochei 303. Biodegradation, 2,201−208.
  141. , J.M. & M.A.Moran. 1997. Numerical dominance of a group of marine bacteria in the a-subclass of the class Proteobacteria in coastal seawater. Appl. Environm. Microbiol., 63, 4237−4242.
  142. Haddad, S., Eby, D.M., and E.L.Neidle. 2001. Cloning and expression of the benzoate dioxygenase genes from Rhodococcus sp. strain 19 070. J.Bacteriol., 67, 25 072 514.
  143. , M. 1990. Mechanisms of bacterial degradation and transformation of chlorinated monoaromatic compounds. J. Basic Microbiol., 30, 115−141.
  144. , M.M. 1992. Microbial breakdown of halogenated aromatic pesticides and related compounds. FEMS Microbiol. Rev., 103, 28−72.
  145. Haggblom, M.M., Apajalahti, J.H.A., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1988. Hydroxylation and dechlorination of chlorinated guaiacols and syringols by Rhodococcus chlorophenolicus. Appl. Environ. Microbiol., 54, 683−687.
  146. Haggblom, M. M., Nohynek, L. J., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1988. Degradation and O-metylation of chlorinated phenolic compounds by Rhodococcus and Mycobacterium strains. Appl. Environ. Microbiol., 54, 3043−3052.
  147. Hammer, A., Hildenbrand, Т., Hoier, H., Ngai, K.-L., Schlomann, M., and J.J. Stezowski. 1993. Crystallization and preliminary X-ray data of chloromuconate cycloisomerase from Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4). J. Mol. Biol., 232, 305−307.
  148. , S., Кок, M., and E.L.Neidle. 1992. Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases. Annu. Rev. Microbiol., 46, 565−601.
  149. Harayama, S. and M.Rekik. 1989. Bacterial aromatic ring-cleavage enzymes are classified into two different gene families. J.Biol. Chem., 264,15 328−15 333.
  150. , D.B. & E.R.Blakley. 1971. The metabolism of j9-fluorobenzoic acid by
  151. Pseudomonas sp. Can.J.Microbiol., 17,1015−1023. *
  152. Harwood, C.S. & R.E.Parales. 1996. The /?-ketoadipate pathway and the biology of self-identity. Annu. Rev. Microbiol., 50, 553−590.
  153. M., Kennedy E.P. 1982. Role of phosphatidylethanolamine in the biosynthesis of pyrophosphoethanolamine residues in the lipopolysaccharide of Escherichia coli. J.Biol. Chem. V.257. P. 12 475−12 477.E.P.
  154. Hayaishi, O., Katagiri, M., and S.Rothberg. 1957. Studies on oxygenases. Pyrocatechase. J.Biol. Chem., 229, 905−920.
  155. , О. 1969. Nature and mechanism of oxygenases. Science, 164, 389−396.
  156. Heipieper, H.-J., and J. A. M. de Bont. 1994. Adaptation of Pseudomonas putida S12 to ethanol and toluene at the level of fatty acid composition of membranes. Appl. Environ. Microbiol. 60:444(M444.
  157. Heiss, G.S., Gowan, B, and E.R.Dabbs. 1992. Cloning of DNA from Rhodococcus strains conferring the ability to decolorize sulfonated azo dyes. FEMS Microbiol. Lett., 99, 221−226.
  158. Held, M., Suske, W. A., Schmid, A., Engesser, K-H., Kohler, H-PE., Witholt, В., and
  159. , M. G. 1998. Preparative scale production of 3-substituted catechols using a novel monooxygenase from Pseudomonas azelaica HBP1. J. Mol. Catal. B: Enzymatic, 5, 87−93.
  160. Helin, S., Kahn, P.C., Guha, B.L., Mallows, D.G., and A.Goldmann. 1995. The refined X-ray structure of muconate lactonizing enzyme from Pseudomonas putida PRS2000 at 1.85 A resolution. J. Mol. Biol., 254, 918−941.
  161. Hendrickson, W., Hubner, A., and A.K.Black. 1996. Chromosome multiplicity in Burkholderia cepacia, In: Molecular biology of pseudomonads- Nakazava Т., Ed.- ASM Press, Washington, D.C.
  162. , J., & G.Straube. 1984. Physiologie des Phenolabbaus bei Rhodococcus spes. PI. Tell 2: Untersuchungen zur Regulation des Phenolabbaus. Acta hydrochim., hydrobiol., 12, 273−283.
  163. Hidalgo, A, Lopategi, A, Prieto, M, Serra, J.L., Llama, M.J. 2002 Formaldehyde removal in synthetic and industrial wastewater by Rhodococcus erythropolis UPV-1. Appl. Microbiol. Biotechnol., 58(2), 260−263.
  164. , R. C. & A.D.Hall. 1991. Clinically useful chelators of tripositive elements. Prog.Med.Chem., 28, 41−173
  165. Hinterregger, С., Loidl, M., and F.Streichsbier. 1992. Characterization of isofunctional ring-cleavage enzymes in aniline and 3-chloroaniline degradation by Pseudomonas acidovorans CA28. FEMS Microbiol. Lett., 97, 261−266.
  166. Hirrlinger, В., Stolz, A., Knackmuss, H.J. 1996. Purification and properties of an amidase from Rhodococcus erythropolis MP50 which enantioselectively hydrolyzes 2-arylpropionamides.J. Bacteriol, 178, 3501−3507.
  167. Hoffmann, D., Kleinsteuber, S., Muller, R.H., and W.Babel. 2003. A transposon encoding the complete 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degradation pathway in the alkalitolerant strain Delftia acidovorans P4a. Microbiology, 149,2545−2556.
  168. Hollender, J., W. Dott, and J. Hopp. 1994. Regulation of chloro- and methylphenol degradation in Comamonas testosteroni JH5. Appl. Environ. Microbiol. 60:2330−2338.
  169. Hollender, J., Hopp, J., and Dotti, W. 1997. Degradation of 4-chlorophenol via the meta cleavage pathway by Comamonas testosteroni JH5. Appl. Environm. Microbiol., 63, 4567−4572.
  170. Hooper, S.W., Pettigrew, C.A., and C.S. Sayler. 1990. Ecological fate, effects and prospects for the elimination of environmental polychlorinated biphenils (PCBs). Environm. Toxicol. Chem., 9, 655−667.
  171. Houghton, J.E., Brown, T.M., Appel, A.J., Hughes, E.J., and L.N.Ornston. 1995. Discontinuities in the evolution of Pseudomonas putida cat genes. J.Bacteriol., 177, 401 412.
  172. Hutzinger, O., S. Safe, and V.Zitko. 1974. The chemistry of PCBs. CRC Press, Boca Raton, FL.
  173. Inoue, H., Nojima, H., and H.Okayama. 1990, One step preparation of competent E. coli: transformation and storage of bacterial cells in the same solution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86,2172−2175.
  174. Iwabuchi, N., Sunairi, M., Anzai, H., Nakajima, M., and Harayama S. 2000. Relationships between colony morphotypes and oil tolerance in Rhodococcus rhodochrous. Appl. Environm. Microbiol., 66, 5073−5077.
  175. Iwabuchi, N., Sunairi, M., and Nakajima M. 1997. Cloning a DNA fragment from Rhodococcus rhodochrous, which suppresses its mucoidal morphology. Actinomycetology, 11,59−63
  176. Iwabuchi, N., Sunairi, M., Urai, M., Itoh, C., Anzai, H., Nakajima, M., Harayama, S. 2002. Extracellular Polysaccharides of Rhodococcus rhodochrous S-2 Stimulate the
  177. Degradation of Aromatic Components in Crude Oil by Indigenous Marine Bacteria. Appl. Environ.Microbiol.,. 68,2337−2343.
  178. Iwagami, S.G., Yang, K., and J.Davies. 2000. Characterization of the protocatechuic acid catabolic gene cluster from Streptomyces sp. strain 2065. Appl.Environm.Microbiol., 66, 1499−1508.
  179. Iwaki, M., Kagamiyama, H., and M.Nozaki. 1981. The primary structure of the subunit of protocatechuate 3,4-dioxygenase from Pseudomonas aeruginosa. Arch. Biochem. Biophys., 210,210−223.
  180. Jain, R.K., Dreisbach, J.H., and J.C.Spain. 1994. Biodegradation of p-nitrophenol via 1,2,4-benzenetriol by an Arthrobacter sp. Appl.Environ. Microbiol., 60, 3030−3032.
  181. Jang, H.G., Cox, D.D., and L. Que, Jr. 1991. A highly reactive functional model for the catechol dioxygenases. Structure and properties of Fe (TPA)DBC.BPh4. J.Am.Chem.Soc., 113, 9200−9204.
  182. Johnson, G.R., Jain, R.K., and J.C.Spain. 2002. Origing of the 2,4-dinitrotoluene pathway. J.Bacteriol., 184,4219−4232.
  183. Jones, K.H., Trudgill, P.W., and D.J.Hopper. 1995. Evidence of two pathways for the metabolism of phenol by Aspergillus fumigatus. Arch. Microbiol., 163,176−181.
  184. Ka, J. O., Holben, W.E. & Tiedje, J.M. 1994. Genetic and phenotypic diversity of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid (2,4-D)-degrading bacteria isolated from 2,4-D-treated field soils. Appl. Environm. Microbiol., 60,1106−1115.
  185. Ka, J. O. & Tiedje, J.M. 1994. Integration and excision of a 2,4-dichlorophenoxyacetic acid-degradative plasmid in Alcaligenes paradoxus and evidence of its natural intergeneric transfer. J Bacteriol 176, 5284−5289.
  186. Kamagata, Y., Fulthrope, R., R., Tamura, K., Takami, H., Forney, L.J., and J.M.Tiedje. 1997. Pristine environments harbor a new group of oligotrophic 2,4-dichlorophenoxyacetic acid-degrading bacteria. Appl. Environ. Microbiol., 63, 2266−2272.
  187. Kasberg, Т., Daubaras, D.J., Chakrabarty, A.M., and W.Reineke. 1995. Evidence that operons tcb, tfd, and clc encode maleylacetate reductase, the forth enzyme of the modified ortho pathway. J.Bacteriol., 177, 3885−3889.
  188. Kasberg, Т., Seibert, V., Schlomann, M., and W.Reineke. 1997. Cloning, characterization, and sequence analysis of the clcE gene encoding the maleylacetate reductase of Pseudomonas sp. strain B13. J.Bacteriol., 179, 3801−3803.
  189. Kaschabek, S.R.Untersuchungen zur Dehalogenierung von Chlormaleylacetaten in Pseudomonas sp. Stamm В13. Diplomarbeit, Bergische Universitat-Gesamthochschule Wuppertal. 1996, 176 c.
  190. , S., & W.Reineke. 1993. Degradation of chloroaromatics: purification and characterization of maleylacetate reductase from Pseudomonas sp. strain В13. J. Bacteriol., 175,6075−6081.
  191. , S.R. & W.Reineke. 1995. Maleylacetate reductase of Pseudomonas sp. strain В13: specificity of substrate conversion and halide elimination. J.Bacteriol., 177, 320−325.
  192. Katti, S.K., Katz, B.A., and H.W.Wyckoff. 1989. Crystal structure of muconolactone isomerase at 3−3 A resolution. J. Mol. Biol., 205, 557−571.
  193. Kaulmann, U., Kaschabek, S. R., and M.Schlomann. 2001. Mechanism of chloride elimination from 3-chloro- and 2,4-dichloro-c", cw-muconate: New insight obtained from analysis of muconate cycloisomerase variant CatB-K169A. J. Bacteriol. 183: 4551−4561.
  194. Keil, H., Lebens, M.R., and P.A.Williams. 1985. TOL plasmid pWW15 contains twononhomologous independently regulated catechol 2,3-dioxygenase genes. J.Bacteriol., 163, 248−255.
  195. Keweloh, H., R. Diefenbach, and H. J. Rehm. 1991. Increase of phenol tolerance of Escherichia coli by alterations of the fatty acid composition of the membrane lipids. Arch. Microbiol. 157:49−53.
  196. Kilbane, J.J., Chatterjee, D.K., Karns, J.S., Kellog, S.T., and A.M.Chakrabarty. 1982. Biodegradation of 2,4,5-trichlorophenoxyacetie acid by a pure culture of Pseudomonas cepacia. Appl. Environ. Microbiol., 44,72−78.
  197. Kim, S.I., Leem, S.-H., Choi, J.-S, Chung, Y.H., Kim, S., Park, Y.-M., Park, Y.K., Lee, Y.N., and K.-S.Ha. 1997. Cloning and characterization of two cat A genes in Acinetobacter lwoffiiK24. J. Bacteiol., 179, 5226−5231.
  198. Kita, A., Kita, S.-i., Inaka, K., Ishida, Т., Horiike, K., Nozaki, M., and K.Miki. 1997. Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of expressed Pseudomonas putida catechol 2,3-dioxygenase. J.Biochem., 122,201−204.
  199. Kitagawa, W., Miyauchi, K., Masai, E., and M.Fukuda. 2001. Cloning and characterization of benzoate catabolic genes in the gram-positive polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. strain RHA1. J.Bacteriol., 183, 6598−6606.
  200. , V.N. 1990. The use and formation of CPs, PCPPs and PCDDs/PCDFs in mechanical and chemical wood processing industries. PhD thasis, Department of general microbiology, University of Helsinki.
  201. Kitunen, V., Valo, R., and M. Salkinoja-Salonen. 1987. Contamination of soil around wood-preserving facilities by polychlorinated aromatic compounds. Environ. Sci. Technol., 21,96−101.
  202. Kiyohara, H., Hatta, Т., Ogawa, Y., Kakuta, Т., Yokoyama, H., and N.Takizava. 1992. Isolation of Pseudomonas pickettii strains that degrade 2,4,6-trichlorophenol and their dechlorination of chlorophenols. Appl. Environ. Microbiol., 58, 1276−1283.
  203. Klecka, G.M.& D.T.Gibson. 1981. Inhibition of catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida by 3-chlorocatechol. Appl. Environ. Microbiol., 41,1159−1165.
  204. Knackmuss, H.-J., Hellwig, M., Lackner, H., and Otting, W. 1976. Microbiological synthesis of (+)-cw-l, 2-dihydroxy-l, 2-dihydronaphthalene-2-carboxylic acid. Eur. J. Microbiol., 2,267−276.
  205. Kobayashi, H., H. Takami, Н. Hirayama, К. Kobata, R. Usami, and K. Horikoshi. 1999. Outer membrane changes in a toluene-sensitive mutant of toluene-tolerant Pseudomonas putida IH-2000. J. Bacteriol. 181:4493−4998.
  206. Koiv, V., Marits, R., and Heinaru, A. 1996. Sequence analysis of the 2,4-dichlorophenol hydroxylase gene tfdB and 3,5-dichlorocatechol 1,2-dioxygenase gene tfdC of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degrading plasmid pEST4011. Gene, 174,293−297.
  207. , T.V. 1996. Principles and methods for raising the efficiency of biological dagradation of hydrocarbons in the environment: review. Appl. Biochem. Microbiol., 32, 519−525.
  208. , C.M. & M.M.Koiy. 1991. Bacteria that degrade p-chlorophenol isolated from a continuous culture sysrem. Can.J.Microbiol., 38, 34−37.
  209. Kuhm, A. E., Schlomann, M., Knackmuss, H-J., and D.H.Pieper. 1990. Purification and characterization of dichloromuconate cycloisomerase from Alcaligenes eutrophus JMP 134. Biochem. J. 266:877−883.
  210. , J.J. & R.H.Olsen. 1991. Genetic organisation and regulation of a meta cleavage pathway for catechols produced from catabolism of toluene, benzene, phenol, and cresols by Pseudomonaspickettii PKOl. J.Bacteriol., 173,4587−4594.
  211. , J.J. & R.H.01sen. 1996. Catechol 2,3-dioxygenases functional in oxygen-limited (hypoxic) environments. Appl. Environ. Microbiol., 62,1728−1740.
  212. , U.K. 1970. Cleavaje of structural proteins during the assembly of the head of bacteriaphage T4. Nature (London) 227, 680−685.
  213. Laemmli, C.M., Leveau, J.H., Zehnder, A.J., and J.R.van der Meer. 2000.
  214. Characterization of a second tfd gene cluster for chlorophenol and chlorocatechol metabolism on plasmid pJP4 in Ralstonia eutropha. J.Bacteriol., 182, 4165−4172.
  215. , M.M. & K.S.Jorgensen. 1996. Straw compost and bioremediated soils as inocula for the bioremediation of chlorophenol-contaminated soil. Appl. Environ. Microbiol., 62,1507−1513.
  216. Landner, L., Lindstrom, K., Karlsoon, L., Nordin, J., and L.Sorensen. 1977. Bioaccumulation in fish of chlorinated phenols from kraft pulp mill bleachery effluents. Bulletin of Environmental Contamination and Toxicology, 18,663−673.
  217. Larkin, M.J., Allen, C.C.R., Kulakov, L.A., Lipscomb, D.A. 1999. Purification and characterization of a novel naphthalene dioxygenase from Rhodococcus sp. strain NCIMB 12 038. J.Bacteriol., 181,6200−6204.
  218. , P. & W.C.Evans. 1965. Metabolism of quinol and resorcinol by soil pseuddmonads. Biochem. J., 95, 52.
  219. Latus, M., Seitz, H.-J., Eberspacher, J., and F.Lingens. 1995. Purification and characterization of hydroxyquinol 1,2-dioxygenase from Azotobacter sp. strain GP1. Appl. Environ. Microbiol., 61,2453−2460.
  220. Leander, M., T. Vallaeys, and R. Fulthorpe. 1998. Amplification of putative chlorocatechol dioxygenase gene fragments from a- and b-proteobacteria. Can. J. Microbiol. 44:482−486.
  221. , H.A. 1989. Nocardioform actinomycetes. In: Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology, Vol. 4. Ed Williams S.T., Sharpe M.E. and Holt J.G. pp. 23 482 350. Baltimore: Williams and Wilkins.
  222. Lechavalier, M.P. and H.A.Lechavalier. 1970. Chemical composition as criterion in the classification of aerobic actinomycetes. Int. J. Syst. Bacterid., 20, 435−443.
  223. Lee, J.-Y. & L.Xun. 1997. Purification and characterization of 2,6-dichloro-/> hydroquinone chlorohydrolase from Flavobacterium sp. strain ATCC 39 723. J.Bacteriol., 179,1521−1524.
  224. Lee, M., Kim, M.K., Singleton, I., Goodfellow, M., Lee, S.T. 2006. Enhanced biodegradation of diesel oil by a newly identified Rhodococcus baikonurensis EN3 in the presence of mycolic acid. J. Appl. Microbiol., 2006,100,325−333.
  225. Lei, В., Liu, M., Huang, S., and S.C.Tu. 1994. Vibrio harveyi NADPH-fiavin oxidoreductase: cloning, sequencing, and overexpression of the gene and purification and characterization of the cloned enzyme. J.Bacteriol., 176, 3552−3558.
  226. Leveau, J.H., Konig, F., Fuchslin, H., Werlen, C., and van der Meer, J.R. 1999. Dynamics of multigene expression during catabolic adaptation of Ralstonia eutropha JMP 134 (pJP4) to the herbicide 2,4-dichlorophenoxyacetate. Mol. Biol., 33, 396−406.
  227. Leveau, J.H., Zender, J.B., and van der Meer, J.R. 1998. The tfdK gene product facilitates uptake of 2,4-dichlorophenoxyacetate by of Ralstonia eutropha JMP 134 (pJP4). J.Bacteriol., 180,2237−2243.
  228. Li, D.-Y., Eberspacher, J., Wagner, В., Kuntzer, J., and F.Lingens. 1991. Degradation of 2,4,6-trichlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1. Appl. Environ.Microbiol., 57, 1920−1928.
  229. Lim, PE, Ong, SA, Seng, CE. 2002. Simultaneous adsorption and biodegradation processes in sequencing batch reactor (SBR) for treating copper and cadmium-containing wastewater, Water Res., 36(3), 667−75.
  230. Liu, S., Ogawa, N., Senda, Т., Hasebe, A., and K.Miyashita. 2005. Amino acids in4positions 48, 52, and 73 differentiate the substrate specificities of the highly homologous chlorocatechol 1,2-dioxygenases CbnA and TcbC. J.Bacteriol., 187,5427−5436
  231. Loffhagen, N., Hartig, C. & W.Babel. 1997. The toxicity of substituted phenolic compounds to a detoxifying and an acetic acid bacterium. Ecotoxicol. Environ. Saf., 36, 269−274.
  232. Loffhagen, N., Hartig, C. & W.Babel. 2001. Suitability of the trans/cis ratio of unsaturated fatty acids in Pseudomonas putida NCTC 10 936 as an indicator of the acute toxicity of chemicals. Ecotoxicol. Environ. Saf., 50, 65−71.
  233. Lotfy HR, Rashed IG. 2002. A method for treating wastewater containing formaldehyde. Water Res., 36(3), 633−637.
  234. I"ouie, T.M., Webster, C.M., and L.Xun. 2002. Genetic and biochemical characterization of a 2,4,6- trichlorophenol degradation pathway in Ralstonia eutropha JMP 134. J.Bacteriol., 184, 3492−3500.
  235. Lundberg, P., Renberg, L., Arrhenius, E., and G.Sunbdstrom. 1980. Detoxification disturbances and uncoupling effects in vitro of some chlorinated quaiacols, catechols and benzoquinones. Chimica-Biological Interactions, 32, 281−290.
  236. Mae, A. A., Marits, R. O., Ausmess, N. R., Ko~ iv, V. M. & A.L.Heinaru. 1993. Characterization of a new 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degrading plasmid pEST4011: physical map and localization of catabolic genes. J.Gen.Microbiol., 139, 3165−3170.
  237. Mahato, S.B., Garai, S. 1997. Advances in micbobial steroid biotransformation. Steroids, 62,332−345.
  238. Marchuk, D., Drumm, M., Saulino, A., and F.S.Collins. 1991. Construction of T-vectors, a rapid and general system for direct cloning f unmodified PCR products. Nuclear Acids Res., 19,1154.
  239. Margesin, R., and F. Schinner. 1997. Heavy metal resistant Arthrobacter sp.—a tool for studying conjugational plasmid transfer between Gram-negative and Gram-positive bacteria. J. Basic Microbiol. 37:217−227.
  240. Mars, A.E., Kasberg, Т., Kaschabek, S.R., van Agteren, M.H., Janssen, D.B., and
  241. W.Reineke. 1997. Microbial degradation of chloroaromatics: use of the meta-cleavage pathway for mineralization of chlorobenzene. J.Bacteriol., 179, 4530−4537.
  242. Masai, E., Yamada, A., Healy, J.M., Hatta, Т., Kimbara, K., Fukuda, M., and K.Yano. 1995. Characterization of biphenyl catabolic genes of gram-positive polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. RHA1. Appl. Environ. Microbiol., 61,2079−2085.
  243. , V. 1994. Activation of molecular oxygen by flavins and flavoproteins. J. Biol. Chem., 269, 22 459−22 462.
  244. , B.W., 1968. Solvent content of protein crystals. J.Mol.Biol, 33,491−497.
  245. Matus, V., Sanchez, A., Martinez, M., and B.Gonzalez. 2003. Eficient degradation of 2,4,6-trichlorophenol requires a set of catabolic genes related to tcp genes from Ralstonia eutropha JMP 134 (pJP4). Appl. Envir. Microbiol., 69, 7108−7115.
  246. McGowan, С., Fulthorpe, R., Wright, A. & J. M.Tiedje. 1998. Evidence for interspecies gene transfer in the evolution of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degraders. Appl. Environ-Microbiol., 64,4089−4092.
  247. McGraw, M.G. 1983. The PCB problem: separation fact from fiction. Electrical World, Feb., 49−72.
  248. Mercade, M.E., Monleon, L., and C.Deandres. 1996. Screening and selection of surfactant-producing bacteria from waste lubrication oil. J. Appl. Bacteriol., 81, 161−166.
  249. Merlin, C., Springael, D., Mergeay, M. & A.Toussaint. 1997. Organization of the bph gene cluster of transposon Tn4371, encoding enzymes for the degradation of biphenyl and 4-chlorobiphenyl compounds. Mol. Gen. Genet., 253,499−506.
  250. Merril, C.R., Goldman, D., Sedman, S.A., and M.H.Ebert. 1981. Utrasensitive stain for proteins in polyacrylamid gels shows regional variation in cerebrospinal fluid proteins. Science, 211,1437−1438.
  251. Mes, J., Davies, D.J., and D.Turtou.1982. Polychlorinated biphenyls and other chlorinated hydrocarbons residues in adipose tissue of Canadians. Bull. Envirun. Contam. Toxicol., 28, 97−104.
  252. Miethling, R. and U.Karlson. 1996. Accelerated mineralization of pentachlorophenol in soil upon inoculation with Micobacterium chlorophenolicus PCP-1 and Sphingomonas chloroghenolica RA2. Appl. Environm. Microbiol., 62,4361−4366.
  253. Mikolasch, A., Hammer, E., F. Schauer 2003. Synthesis of imidazol-2-yl amino acids by using cells from alkane-oxidizing bacteria. Appl. Environ. Microbiol., 69,1670−1679.
  254. Mitsui, R., Sakai Y., Yasueda H., and N.Kato. 2000. A novel operon encoding formaldehyde fixation: the ribulose monophosphate pathway in the gram-positive facultative methylotrophic bacterium Mycobacterium gastri MB 19. J.Bacteriol., 182, 944 948.
  255. Miyauchi, K., Adachi, Y., Nagata, Y., and M.Takagi. 1999. Cloning and sequencing of a novel meta-cleavage dioxygenase gene whose product is involved in degradation of y-hexachlorocyclohexane in Sphingomonas paucimobilis. J.Bacteriol., 181, 6712−6719.
  256. , W.W., & J.M.Tiedje. 1992. Microbial reductive dehalogenation. Microbiol. Rev., 26,482−507.
  257. Moon, J., Chang, II., Min, K.R., and Y.Kim. 1995. Cloning and sequencing of the catechol 2,3-dioxygenase gene of Alcaligenes sp. KF711. Biochem. Biophys. Res. Commun., 208,943−949.
  258. Moonen, M.J.H., Fraaije, M.W., Rietjens, I.M.C.M., Laane, C., and W.J.H.van Berkel. 2002. Flavoenzyme-catalyzed oxygenations and oxidations of phenolic compounds. Adv.Synth.Catal., 344,1023−1035.
  259. Moran-Ramallal, R., Liz, R., V. Gotor. Bacterial preparation of enantiopure unactivated aziridine-2-carboxamides and their transformation into enantiopure nonnatural amino acids and vic-diamines. Org Lett., 2007,1, 521−524.
  260. , W.W. 1994. Purification and characterization of an inducible S-triazine hydrolase from Rhodococcus corralinus NRRL B-1554R. Appl. Environm. Microbiol., 60, 613−618.
  261. Mtiller, C., Petruschka, L., Cuypers, H., Burchhardt, G., and H.Herrmann. 1996. Carboy catabolite repression of phenol degradation in Pseudomonas putida is mediated by the inhibition of the activator protein PhlR. J. Bacterid., 178,2030−2036.
  262. Miiller, T. A., Wcrlen, C., Spain, J. & J. R. van der Meer. 2003. Evolution of a chlorobenzene degradative pathway among bacteria in a contaminated groundwater mediated by a genomic island in Ralstonia. Environ Microbiol., 5,163−173.
  263. Murakami, S., Takashima, A., Takemoto, J., Takinaka, S., Shinke, R., and K. Aoki. 1999. Cloning and scqucnce analysis of two catechol-degrading gene clusters from the aniline-assimilating bacterium Frateuria species ANA-18. Gene, 226,189−198.
  264. Murakami, S., Takemoto, J., Takashima, A., Shinke, R., and K.Aoki. 1998. Purification and characterization of two muconate cycloisomerase isozymes from aniline-assimilating Frateuria species ANA-18.
  265. Mutafov, S., Angelova, В., Avramova, Т., Boyadjieva, L., Dimova, I. 1997. The inducibility of 9a-hydroxylation activity in resting Rhodococcus sp. cells. Process Biochem., 32, 585−589.
  266. Nakai, C., Horiike, K, Kagamiyama, H., Nakazawa, Т., and M.Nozaki. 1983a. Purification, subunit structure, and partial amino acid sequence of metapyrocatechse. J.Biol. Chem., 258, 2916−2922.
  267. Nakai, С., Horiike, К., Kuramitzu, S., Kagamiyama, H., and M.Nozaki. 1990. Three isozymes of catechol 1,2-dioxygenas (pyrocatechase), aa, сф, and PP, from Pseudomonas arvilla C-l. J. Biol. Chem., 265, 660−665.
  268. Nakai, C., Kagamiyama, H., Nozaki, M., Nakazawa, Т., Inouye, S., Ebina, Y., and A.Nakazawa. 1983. Complete nucleotide sequence of the metapyrocatechase gene on the TOL plasmid of Pseudomonas putida mt-2. J.Biol. Chem., 258, 2923−2928.
  269. Nakai, C., Nakazawa, Т., and M.Nozaki. 1988. Purification and properties of catechol 1,2-dioxygenase (pyrocatechase) from Pseudomonas putida mt-2 in comparison with that from Pseudomonas arvilla C-l. Arch. Bochem. Biophys., 267, 701−713.
  270. Nakatsu, C., Ng, J., Singh, R, Straus, N. & C.Wyndham. 1991. Chlorobenzoate catabolic transposon Tn5271 is a composite class I element with flanking class II insertion sequences. Proc Natl Acad Sci U S A 88, 8312−8316.
  271. Nakatsu, С. H., Straus, N. A. & R.C.Wyndham. 1995. The nucleotide sequence of the Tn5271 3-chlorobenzoate 3,4-dioxygenase genes (cbaAB) unites the class IA oxygenases in a single lineage. Microbiology 141, 485−495.
  272. Nakatsu, С. H., Providenti, M. & R.C.Wyndham. 1997. The cw-diol dehydrogenase cbaC gene of Tn5271 is required for growth on 3-chlorobenzoate but not on 3,4-dichlorobenzoate. Gene 196,209−218.
  273. , С. H. & R. C.Wyndham. 1993. Cloning and expression of the transposable chlorobenzoate-3,4-dioxygenase genes of Alcaligenes sp. strain BR60. Appl. Environ. Microbiol., 59, 3625−3633.
  274. Neu, T.R. 1996. Significance of bacterial surface-active compounds in interaction of bacteria with interfaces. Microbiol. Rev., 60, 151−166.
  275. Ne’ujahr, H. Y. and K.G.Kjellcn. 1978. Phenol hydroxylase from yeast. Reaction with phenol derivatives. J.Biol.Chem., 253, 8835−8841.
  276. , II. & J.M.Varga. 1970. Degradation of phenols by intact cells and cell-free preparations of Trichosporon cutaneum. Eur. J. Biochem., 13, 37−44.
  277. Nieschcr. S, Wray, V., Lang, S., Kaschabek, S.R., Schlomann, M. 2006. Identification and structural characterisation of novel trehalose dinocardiomycolates from n-alkane-grown Rhodococcus opacus 1CP. Appl Microbiol Biotechnol., 70, 605−611.
  278. Nordlund, I., Powlowski, J., and V. Shing! r. 1990. Complete nucleotide sequence and polypeptide analysis of multicomponent phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600. J. BacterioL 172, 6826−6833.
  279. N^ozaki, M. Kagamiyama, H., and O. l layaishi. 1963. Metapyrocatechase. I. Purification, crystallization and some properties. :5iochem. J., 338,582−590.
  280. Nozaki, M. Kotani, S., Ono, K., and S.Fission. 1970. Metapyrocatechase. III. Substrate speficicity and mode of ring fission. .V. 'A, 220,213−223.
  281. Nozaki, M. Ono, K., Nakazava, Т. Kotani, S., and O.Hayaishi. 1968. Metapyrocatechase. II. The role of iron and su' liydryl groups. J.Biol. Chem., 243, 26 822 690.
  282. Nwankwoaki. A.U., Egiebor, N.O., Nyavor, K. 2001. Enhanced biodegradation of methylhydrazine and hydrazine contaminated NASA wastewater in fixed-film bioreactor.1. Biodegradation, 12, 1−10.
  283. Ohlendorf, D.H., Orville, A. M, and J.D.Lipscomb. 1994. Structure of protocatechuate 3,4-dioxygenase from Pseudomonas aeruginosa at 2.15A resolution. J. Mol. Biol., 244, 586−608.
  284. Ono, K., Nozaki, M., O.Hayaishi. 1970. Purification and some properties of protocatechuate 4,5-dioxygenase. Biochem Biophys. Acta, 220,224−238.
  285. , L.N. 1966. The conversion of catechol and protocatechuate to 3-ketoadipate by Pseudomonas putida. Enzymes of the catechol pathwat. J.Biol. Chem., 241, 3795−3799.
  286. Ornston, L.N. and D.Parke. 1976. Properties of an inducible uptake system for 3-ketoadipate in Pseudomonas putida. J.Bacteriol., 125,475−488.
  287. Orser, C.S., Dutton, J., Lange, C., Jablonski, P., Xun, L., and M.Hargis. 1993. Characterization of a Flavobcterium glutatione S-transferase gene involved in reductive dechlorination. J.Bacteriol., 175, 2640−2644.
  288. Orville A.M., Elango N., Lipscomb J.D., and D.H.Ohlendorf. 1997a. Structure of competitive inhiditor complexes of protocatechuate 3,4-dioxygenase: multiple exogenous ligand binding orientations within the active site. Biochemistry, 36,10 039−10 051.
  289. , Z. & W.Minor. 1997. Processing of x-ray diffraction data in oscillation mode. Methods Enzymol., 276, 307−326.
  290. Padilla, L., Matus, V., Zenteno, P., and B.Gonzales. 2000. Degradation of 2,4,6-trichlorophenol via chlorohydroxyquinol in Ralstonia eutropha JMP 134 and JMP 222. J. Basic. Microbiol., 40,243−249.
  291. Pai, S.L., Hsu, Y.L., Chong, N.M., Sheu, C.S., and C.H.Chen. 1995. Continuous degradation of phenol by Rhodococcus sp. immobilized on granular activated carbon and in calcium alginate. Bioresource Techn., 51, 37−42.
  292. Parales, R.E., Ditty, J.L., and C.S.Harwood. 2000. Toluene-degrading bacteria are chemotactic toward the environmental pollutants benzene, toluene, and trichloroethylene. Appl. Environm. Microbiol., 66,4098−4104.
  293. Parekh, N.R., Walker, A., Roberts, S.J., and S.J.Welch. 1994. Rapid degradation of the triazinone herbicide metamitron by a Rhodococcus sp. isolated from treated soil. J.Appl.Bacteriol., 77,467−475.
  294. , D. 1997. Acquisition, reorganization, and merger of genes: novel management of the b-ketoadipate pathway in Agrobacterium tumefaciens. FEMS Microbiol. Lett., 146,3.12.
  295. , R., & W.Li. 1997. An NADPH: FAD oxidoreductase from the valanimycin producer, Streptomyces viridifaciens: cloning, analysis, and overexpression. J.Biol.Chem., 272,23 303−23 311.
  296. , D. & D.Ollis. 1990. Refined structure of dienelactone hydrolase at 1−8 A. J. Mol. Biol., 214,497−525.
  297. Perkins, E.J., Gordan, M.P., Caceres, O., and P.F.Lurquin. 1990. Organization and sequence analysis of the 2,4-dichlorophenolhydroxylase and dichlorocatechol oxidative operons of plasmid pJP4. J.Bacteriol., 172,2351−2359.
  298. Pieper, D. H., K.-H. Engesser, R. H. Don, K. N. Timmis, and H.-J. Knackmuss. 1985. Modified ortho-cleavage pathway in Alcaligenes eutrophus JMP 134 for the degradation of4.methylcatechol. FEMS Microbiol. Lett. 29:63−67.
  299. , D. H. & W.Reineke. 2000. Engineering bacteria for bioremediation. Cur. Opinion Biotechnol., 11,262−270.
  300. Pieper, D. H., Reineke W., Engesser K-H., and H.-J.Knackmuss. 1988. Metabolism of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid, 2-chloro-4-methyl-phenoxyacetic acid and 2-methyl-phenoxyacetic acid by Alcaligenes eutrophus JMP134. Arch. Microbiol., 150, 95−102.
  301. Pieper, D. H., Stadler-Fritzsche, K., Engesser, K-H., and H.-J.Knackmuss. 1993. Metabolism of 2-chloro-4-methylphenoxyacetate by Alcaligenes eutrophus JMP 134. Arch. Microbiol. 160:169−178.
  302. Pieper, D. H., Stadler-Fritzsche, K., Knackmuss, H-J., and K.N.Timmis. 1995. Formation of dimethylmuconolactones from dimethylphenols by Alcaligenes eutrophus JMP134. Appl. Environm. Microbiol. 61:2159−2165.
  303. Pieper, D.H., Stadler-Fritzsche, K., Schlomann, M., and Knackmuss, H.-J. In: Pseudomonas. Molecular biology and biotechnology. Washington: American Society for Microbiology, 1992.
  304. Pinkart, H. C., J. W. Wolfram, R. Rogers, and D. C. White. 1996. Cell envelope changes in solvent-tolerant and solvent-sensitive Pseudomonas putida strains following exposure to o-xylene. Appl. Environ. Microbiol. 62:1129−1132.
  305. Plumier, I., Perez-Pantoja, D., Heim, S., Gonzalez, В., and D.H.Pieper. 2002. Importance of different tfd genes for degradation of chloroaromatics by Ralstonia eutropha JMP 134. J. Bacteriol., 184,4054−4064.
  306. Poh, R. P.-C., Smith, A. R. W. & I.J.Bruce. 2002. Complete characterization of Tn5530 from Burkholderia cepacia strain 2a (pIJBl) and studies of 2,4-dichlorophenoxyacetate uptake by the organism. Plasmid 48,1−12.
  307. Potrawfke, Т., Armengaud, J. & R.M.Wittich. 2001. Chlorocatechols substituted atpositions 4 and 5 are substrates of the broad-spectrum chlorocatechol 1,2-dioxygenase of Pseudomonas chlororaphis RW71. J.Bacteriol., 183, 997−1011.
  308. Potrawfke, Т., Timmis, К. N. & R. M.Wittich. 1998. Degradation of 1,2,3,4-tetrachlorobenzene by Pseudomonas chlororaphis RW71. Appl Environ Microbiol 64, 3798−3806.
  309. , J. В., and S. Dagley. 1985. р-Ketoadipate pathway in Trichosporon cutaneum modified for methyl-substituted metabolites. J. Bacteriol. 163:1126−1135.
  310. , J. & V.Shingler. 1994. Genetics and biochemistry of phenol degradation by Pseudomonas sp. CF600. Biodegradation, 5,219−236.
  311. , M. & J.Garcia. 1994. Molecular characterization of 4-hydroxyphenylacetate 3-hydrolase of Esherichia coll J.Biol.Chem., 269,22 823−22 829.
  312. Pruchta, M., Peterseim, A., Timmis, K.N., & D.H.Pieper. 1996. Muconolactone isomerase of the 3-oxoadipate pathway catalyzes dechlorination of 5-chlorosubstituted muconolactones. Eur.J.Biochem., 237, 350−356.
  313. Qian, H, Edlund, U., Powlowski, J.B., Shingler, V., and I.Sethson. 1997. Solution structure of phenol hydroxylase protein component P2 determined by NMR spectroscopy. Biochemistry, 36, 495−504.
  314. Radjendirane, V., Bath, M.A., and C.S.Vaidyanathan. 1991. Affinity purification and characterization of 2,4-dichlorophenol hydroxylase from Pseudomonas cepacia. Arch.Biochem.Biophys., 288,169−176.
  315. Raetz C.R., and W.Dowhan. 1990. Biosynthesis and function od phospholipids in Escherichia coli. J.Biol.Chem. 1990. V.265. P. 1235−1238.
  316. , N.L. & D.Lalithakumari. 1994. Degradation of methylparathion by Pseudomonas putida. Can. J.Microbiol., 40, 1000−1006.
  317. , W. 1998. Development of hybrid strains for the mineralization of chloroaromatics by patchwork assembly. Annu. Rev. Microbiol., 52, 287−331.
  318. , W. & H.-J.Knackmuss. 1980. Hybrid pathway for chlorobenzoate metabolism in Pseudomonas sp. B13 derivatives. J. Bacteriol., 142,467−473
  319. , W., Wessels S.W., Rubio M.A., Latorre J., Schwien U., Schmidt E., Schlomann M., & H.-J.Knackmuss. 1982. Degradation of monochlorinated aromatics following transfer of genes encoding chlorocatechol catabolism. FEMS Microbiol., 57, 1430−1440.
  320. Rainey, F.A., Klatte, S., Kroppenstedt, R.M., and E.Stackebrandt. 1995a. Dietzia, a new genus including Dietzia maris comb, nov., formely Rhodococcus maris. Int. J.Syst. Bacterid., 45,32−36.
  321. , C. & L.G.Dover. 2000. Iron metabolism in pathogenic bacteria. Annu.Rev.Microbiol., 54, 881−941.
  322. Rieble, S., Joshi, D.K., and M.N.Gold. 1994. Purification and characterization of a 1,2,4-trihydroxybenzene 1,2-dioxygenase from the basidiomycete Phanerochaete chrisosporium. J. Bacterid., 176,4838−4844.
  323. D.W. & Kemp G.J.L. Fast computation, rotation, and comparison of low resolution spherical harmonic molecular surfaces. 1999. J.Comp.Chem., 20,383−395.
  324. Rogan, W.Y., Gladen, B.C., Hung, K.-L., Koong, S.-L., Shih, L.-Y., Taylor, J.S., Wu, Y.-C., Yang, D., Ragan, N.B., and C.-C.Hsu. 1988. Congential poisoning by polychlorinated biphenyls and their contaminants in Taiwan. Science, 241, 334−336.
  325. Saint, C.P., McClure, N.C., and W.A.Venables. 1990. Physical map of the aromatic amine and w-toluate catabolic plasmid pTDNl in Pseudomonas putida: location of a unique meta-cleavage pathway. J. Gen. Microbiol., 136, 615−625.
  326. Sambrook, J., Fritsch, E.F., & T.Maniatis. 1989. Molecular cloning: a laboratory manual, 2nd ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Plainview, NY.
  327. , H.O. & J.H.Chandler. 1972. Biological magnification of a polychlorinated *biophenyl (Arochlor 1254) from water by aquqtic invertebrates. Bull. Environm. Contam. Toxicol., 7,257−263.
  328. Sangodkar, U.M.X., Chapman, P.J., and A.M.Chakrabarty. 1988. Cloning, physical mapping, and expression of chromosomal genes specifying degradation of the herbicide 2,4,5-T by Pseudomonas cepacia AC 1100. Gene, 71,267−277.
  329. , K., &H.C.Wu, 1994. Lipid modification of bacterial prolipoprotein. Transfer of diacylglyceryl moiety from phosphatidylglycerol. J.Biol.Chem., 269, 19 701−19 706.
  330. Sayler, G.S., Lund, L.C., Shiaris, M.P., Sherill, T.W., and R.E.Perkins. 1979. Comparative effects of Arochlor 1254 and phenanthrene on glucose uptake by freshwater microbial populations. Appl. Environ. Microbiol., 37, 878−885.
  331. Schell, U., Seibert, V., Vollmer, M., and M.Schlomann. 1994. TfdF a second plasmid-encoded maleylacetate reductase of Alcaligenes eutrophus JMP 134 (pJP4), abstr. P413. Bioengineering, 10, 83.
  332. Schirmer, F., Ehrt, S., and W.Hillen. 1997. Expression, inducer spectrum, domain structure, and function of MopR, the regulator of phenol degradation in Acinetobacter calcoaceticus NCIB8250. J.Bacteriol., 179, 1329−1336.
  333. , M. 1988. Die verschiedenen Typen der Dienelacton-Hydrolase und ihre Rolle beim bakteriellen Abbau von 4-Fluorbenzoat. Ph.D.Thesis, Universitat Stuttgart.
  334. , M. 1994. Evolution of chlorocatechol catabolic pathways. Biodegradation, 5, 301−321.
  335. Schlomann, M., Fischer, P., Schmidt, E., and H.-J.Knackmuss. 1990a. Enzymaticformation, stability, and spontaneous reactions of 4-fluoromuconolactone, a metabolite of the bacterial degradation of 4-fluorobenzoate. J. Bacterid., 172, 5119−5129.
  336. Schlomann, M., Fischer, P., Schmidt, E., & H.-J.Knackmuss. 1990b. Enzymatic formation, stability, and spontaneous reactions of 4-fluoromuconolactone, a metabolite of the bacterial degradation of 4-fluorobenzoate. J.Bacteriol., 172, 5119−5129.
  337. E. & H.-J.Knackmuss. 1980. Chemical structure and biodegradability of halogejiated aromatic compounds. Conversion of chlorinated muconic acids into maleoylacetic acid. Biochem.J., 192, 339−347.
  338. Schmidt, E., Remberg, G., and H.-J.Knackmuss. 1980. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Biochem.J. 192:331−337.
  339. Schreiber, A., Dorn, M.H.E., Reineke, W., & H.-J.Knackmuss. 1980. Critical reactions in fluorobenzoic acid degradation by Pseudomonas sp. В13. Appl. Environ.Microbiol., 39, 58−67.
  340. Seibert, V., Stadler-Fritzsche, K., and M.Schlomann. 1993. Purification and characterization of maleylacetate reductase from Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4). J.Bacteriol., 175, 6745−6754.
  341. Seibert, V., Thiel, M., Hinner, I.-S., and M.Schlomann. 2004. Characterization of a4 • Tgene cluster encoding the maleylacetate reductase from Ralstonia eutropha 335, an enzyme recruited for growth with 4-fluorobenzoate. Microbiology, 150,463−472.
  342. Sejlitz, Т., and H.Y.Neujahr. 1987. Phenol hydroxylase from yeast. A model for phenol binding and improved purification procedure. Eur.J.Biochem., 170,343−349.
  343. Sentchilo, V. S., Perebituk, A.N., Zender, A.J.B., and J.R.van der Meer. 2000. Molecular diversity of plasmid genes that encode toluene and xylene metabolism in
  344. Pseudomonas strains isolated from different contaminated sites in Belarus. #
  345. Appl.Environ.Microbiol., 66, 2842−2852.
  346. Seto, M., Kimbara, K., Shimura, M., Hatta, Т., Fukuda, M., and K.Yado. 1995. A novel transformation of polychlorinated biphenyls by Rhodococcus sp. strain RHA1. Appl. Environm. Microbiol., 61, 3353−3358.
  347. , W. В., and J.C.Richards. 1999. The structure of the specific capsular polysaccharide of Rhodococcus equi serotype 4. Carbohydr. Res., 320, 209−222.
  348. Shanley, M.S., Harrison, A., Parales, R.E., Kowalchuk, G., Mitchell, D.J., and L.N.Ornston. 1994. Unusual G+C content and codon usage in catlJF, a segment of the ben-atf-operonic cluster in the Acinetobacter calcoaceticus chromosome. Gene, 138, 59−65.
  349. Shao, Z., Dick, W.A., and R.M.Behki. 1995a. An improved Escherechia coli-Rhodococcus shuttle vector and plasmid transformation in Rhodococcus spp. using electroporation. Lett.Appl.Microbiol., 21, 261−266.
  350. , M.P. & G.S.Sayler. 1982. Biotransformation of PCB by natural assemblages of freshwater microorganisms. Environ. Sci. Technol., 16, 367−369.
  351. Shibuya, I. Metabolic regulations and biological functions of phospholipids in Escherichia coli. Prog. Lipid Res. 1992. V.31. P. 245−299.
  352. Shimizu, S., Kobayashi, H., Masai, E., and M.Fukuda. 2001. Characterization of the 450-kb linear plasmid in a polychlorinated biphenyl degrader, Rhodococcus sp. strain RHA1. Appl. Environ. Microbiol., 67,2021−2028.
  353. Sikkema, J., J. A. M. de Bont, and B. Poolman. 1994. Interactions of cyclic hydrocarbons with biological membranes. J. Biol. Chem. 269:8022−8028.
  354. Sikkema, J., J. A. M. de Bont, and B. Poolman. 1995. Mechanisms of membrane toxicity of hydrocarbons. Microbiol. Rev. 59:201−222.
  355. , M.R. 1990. The biodegradation of aromatic hydrocarbons by bacteria. Biodegradation, 1, 191−206.
  356. Sorkhoh, N.A., Alhasan, R.H., Khanafer, M., and S.S.Radwan. 1995. Establishment of oil-degrading bacteria associated with cyanobacteria in oil-polluted soil. J.Appl.Bacteriol., 78,194−199.
  357. , J.C. & D.T.Gibson. 1991. Pathway for biodegradation of p-nitrophenol in a Moraxella sp. Appl. Environm. Microbiol., 57, 812−819.
  358. Sparnins, V.L., Burbee, D.G., and S.Dagley. 1979. Catabolism of L-tyrosine in
  359. Trichosporon cutaneum. J.Bacteriol., 138,425−430. *
  360. Springael, D., Kreps, S. & M.Mergeay. 1993. Identification of a catabolic transposon, Tn4371, carrying biphenyl and 4-chlorobiphenyl degradation genes in Alcaligenes eutrophus A5. J.Bacteriol., 175,1674−1681.
  361. Springael, D., A. Ryngaert, C. Merlin, A. Toussaint, and M. Mergeay. 2001.
  362. Occurrence of Tn43 71-related mobile elements and sequences in (chloro-)biphenyl1degrading bacteria. Appl. Environ. Microbiol. 67:42−50.
  363. Stackebrandt, E. and B.M.Goebel. 1994. Taxonomic note: a place for DNA-DNA reassociation and 16S rRNA sequence analysis in the present species definition in bacteriology. Int.J.Syst.Bacteriol., 44, 846−849.
  364. Stackebrandt, E., Rainey, F.A., Ward-Rainey, N.L. Proposal for a new hierarchic classification system, Actinobacteria classis nov. Int.J. Systemat. Bacterid., 47,479−491.
  365. Stanier, R.Y., J.L.Ingraham. 1954. Protocatechuic acid oxidase. J. Biol. Chem., 210, 799−808.
  366. Steiert, I., G., Pignatello, J., and R.Crawford. 1987. Degradation of chlorinated phenols by a pentachlorophenol-degrding bacterium. Appl.Environ.Microbiol., 53, 907 910. a
  367. S’tolz, A.& H.-J.Knackmuss. 1993. Degradation of 2,4-dihydroxybenzoate by Pseudomonas sp. BN9. FEMS Microbiol. Lett., 108, 219−224.
  368. Strachan, P.D., Freer, A.A., and C.A.Fewson. 1998. Purification and characterization of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13 259 and cloning and sequencing of its catA gene. Biochem. J., 333, 741−747.
  369. , G. 1987. Phenol hydroxylase from Rhodococcus sp. PI. J. Basic Microbiol., 27,229−232.
  370. Suske, W. A., van Berkel, W. J. H., and H-P.E.Kohler. 1999. Catalytic mechanism of 2-hydroxybiphenyl 3-monooxygenase, a flavoprotein from Pseudomonas azelaica HBP1. J.Biol.Chem., 274, 33 355−33 365.
  371. Sze, I. S. & S.Dagley. 1984. Properties of salicylate hydroxylase and hydroxyquinol 1,2- dioxygenase purified from Trichosporon cutaneum. J.Bacteriol., 159, 353−359.
  372. Takenaka, S., Okugava, S., Kadowaki, M., Murakami, S., and K.Aoki. 2003. The metabolic pathway of 4-aminophenol in Burkholderia sp. strain AK-5 from that of aniline and aniline with C-4 substituents. Appl. Environm. Microbiol., 69, 5410−5413.
  373. Tan, H.-M. 1999. Bacterial catabolic transposons. Appl. Microbiol. Biotechnol., 51,1Л12. «
  374. Tomasi, I., Artaud, I., Bertheau, Y., and D.Mansuy. 1995. Metabolism of polychlorinated phenols by Pseudomonas cepacia AC1100: determination of the first two steps and specific inhibitory effect of methimazole. J.Bacteriol., 177, 307−311.
  375. Tomioka, N., Uchiyama, H., and O.Yagi. 1994. Cesium accumulation and growth characteristics of Rhodococcus erythropolis CS98 and Rhodococcus sp. strain CS402. Appl. Environm. Microbiol., 60,2227−2231.
  376. Top, E. M., Holben, W. E. & L.J.Forney. 1995. Characterization of diverse 2,4-dichlorophenoxyacetic acid-degradative plasmids isolated from soil by complementation. Appl.Environ.Microbiol., 61,1691−1698.
  377. True, A.E., Linda, A.M., Pearce, L.L., Lipscomb, J.D., and Jr.L.Que. 1990. An EXAFS study of the interaction of substrate with the ferric active site of protocatechuate 3,4-dioxygenase. Biochemistry, 29,10 847−10 854.
  378. Tsitko, I.V., Zaitsev, G.M., Lobanok, A.G., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1999. Effect of aromatic compounds on cellular fatty acid composition of Rhodococcus opacus Appl. Environ.Microbiol., 65, 853−855.
  379. Uotila, J.S., Kitunen, V.H., Saastamoinen, Т., Coote, Т., Haggblom, M.M., and M.S.Salkinoja-Salonen. 1992. Characterization of aromatic dehalogenases of Mycobacterium fortuitum CG-2. J.Bacteriol., 174, 5669−5675.
  380. Uz, I., Duan, Y.P., and A.Ogram. 2000. Characterization of the naphthalene-degrading bacterium, Rhodococcus opacus M213. FEMS Microbiology Lett., 185, 231 238.
  381. Vallaeys, Т., Albino, L., Soulas, G., Wright, A. D. & A. J.Weightman. 1998. Isolation and characterization of a stable 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degrading bacterium, Variovoraxparadoxus, using chemostat culture. Biotechnol Lett., 20,1073−1076.
  382. ЦаИ, К. & M.H.Gold. 1991. Degradation of 2,4-dichlorophenol by the lignin-degrading fungus Phanerochaete chrysosporium. J.Bacteriol., 173, 345−352.
  383. Valli, K., Wariishi, H., and M.H.Gold. 1992. Degradation of 2,7-dichloro-dibenzo-p-dioxin by the lignin-degrading bassidiomycete Phanerochaete chrysosporium. J. Bacterid., 174,2131−2137.
  384. Valenzuela, J., Bumann, U., Cespedes, R., Padilla, L., and B.Gonzalez. 1997. Degradation of chlorophenols by Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4) in bleached kraft mill effluent. Appl.Environ.Microbiol., 63,227−232.
  385. Vallaeys, Т., Courde, L., McGowan, C., Wright, A. D. & R. R.Fulthorpe. 1999. Phylogenetic analyses indicate independent recruitment of diverse gene cassettes during assemblage of the 2,4-D catabolic pathway. FEMS Microbiol. Ecol., 28, 373−382.
  386. Vallaeys, Т., Fulthorpe, R. R., Wright, A. M. & G.Soulas. 1996. The metabolic pathway of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid degradation involves different families of tfdA and tfdB genes according to PCRRFLP analysis. FEMS Microbiol.Ecol., 20,163−172.
  387. Van Voorst, F., de Kruijff, B. 2000. Role of lipids in the translocation of proteins across membranes. Biochem. J., 347, 601−612.
  388. Vedler, E., Koiv, V. & A.Heinaru. 2000. Analysis of the 2,4-dichlorophenoxyacetic acid-degradative plasmid pEST4011 of Achromobacter xylosoxidans subsp. denitrificans strain EST4002. Gene, 255,281−288.
  389. Vetting, M. W., D’Argenio D. A, Ornston L. N., and D. H.Ohlendorf. 2000. Structure of Acinetobacter sp. ADP1 protocatechuate 3,4-dioxygenase at 2.2 A resolution: implications for the mechanisms of an intradiol dioxygenase. Biochemistry, 39, 79 437 955.
  390. Vetting, M.W., Earhard, C.A., and D.H.Ohlendorf. 1994. Crystallization and preliminary X-ray analysis of protocatechiate 3,4-dioxygenase from Acinetobacter calcoaceticus. J. Mol. Biol., 236, 372−373.
  391. Vetting, M.W. and D.H.Ohlendorf. 2000. The 1.8 A crystal structure of catechol 1,2-dioxygenase reveals a novel hydrophobic helical zipper as a subunit linker. Struct. Fold. Des., 39,429−440.
  392. Vollmer, M., Fischer, P., Knackmuss, H.-J. & M.Schlomann. 1994. Inability of muconate cycloisomerases to cause dehalogenation during conversion of 2-chloro-cis, cis-muconate. J.Bacteriol., 176,4366−4375.
  393. Vollmer, M.D., Hoier, H., Hecht, H.-J., Schell, U., Groning, J., Goldmann, A., and M.Schlomann. 1998. Substrate specificity of and product formation by muconatecycloisomerases: an analysis of wild-type enzymes and engineered variants. Appl. «
  394. Environ.Microbiol., 64,290−3299.
  395. , M. & M.Schlomann. 1995. Conversion of 2-chloro-c/5,c/5-muconate and its metabolites 2-chloro- and 5-chloromuconolactone by chloromuconate cycloisomerases of pJP4 and pAC27. J.Bacteriol., 177,2938−2941.
  396. Wang, M.X., S.J.Lin. 2002. Practical and convenient enzymatic synthesis of enantiopure alpha-amino acids and amides. J, Org. Chem., 67, 6542−6545.
  397. Wang, Y., Garnon, J., Labbe, D., Bergeron, H., and P.C.K.Lau. 1995. Sequence and expression of the bpdClC2BADE genes involved in the initial steps of biphenyl/chlorobiphenyl degradation by Rhodococcus sp. M5. Gene, 164, 117−122.
  398. Warhurst, A.M., Clarke, K.F., Hill, R.A., Holt, R.A., and C.A.Fewson. 1994. Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13 259. Appl. Environ.Microbiol., 60,1137−1145.
  399. Warhurst, A.M. and C.A.Fewson. 1994. Biotransformations catalyzed by the genus
  400. Rhodococcus. Critic. Rev Biochem., 14,29−73. *
  401. Weber, F. J., S. Isken, and J. A. M. de Bont. 1994. Cis/trans isomerization of fatty acids as a defense mechanism of Pseudomonas putida strains to toxic concentrations of toluene. Microbiology 140:2013−2017.
  402. Wieser, M., Eberspacher, J., Vogler, В., and F.Lingens. 1994. Metabolism of 4-chlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1: structure of the meta cleavage product of 4-chlorocatechol. FEMS Microbiol. Lett., 116, 73−78.
  403. Wieser, M., Wagner, В., Eberspacher, J., and F.Lingens. 1997. Purification and characterization of 2,4,6-trichlorophenol-4-monooxygenase, a dehalogenating enzyme from Azotobacter sp. Strain GP1. J.Bacteriol., 179,202−208.
  404. Winstanley C., Taylor S.C., and P.A.Williams. 1987. pWW174: a large plasmid from Acinetpbacter calcoaceticus encoding benzene catabolism by the beta-ketoadipate pathway. Mol. Microbiol., 1, 219−227.
  405. Wong, P.T.S. & K.L.E.Kaiser. 1974. Bacterial degradation of polychlorinated byphenyls. II. Rate studies. Bull. Environ. Contam. Toxicon., 13, 249−256.
  406. , V. 1983. Fluorine-19 nuclear magnetic resonance spectroscopy. In: Webb GA (Ed) Annual Reports onNMR Spectroscopy, 14,149−191. Academic Press Inc., London.
  407. Wu, Q., Sowers, K.R., and H.D.May. 2000. Establishment of a polychlorinated Biphenyl-dechlorinating microbial consortium, specefec for doubly flanked chlorines in a defined, sediment-free medium. Appl. Environ. Microbiol., 66,49−53.
  408. Wu, Z.L., and Z.Y.Li. 2003. Highly enantioselective synthesis of alpha, alpha-disubstituted malonamic acids through asymmetric hydrolysis of dinitriles with Rhodococcus sp. CGMCC 0497. Chem. Commun. (Camb), 7, 386−387.
  409. Wyndham, R. C., Cashore, A. E., Nakatsu, С. H. & M. C.Peel. 1994a. Catabolic transposons. Biodegradation 5, 323−342.
  410. Wyndham, R. C., Nakatsu, C., Peel, M., Cashore, A., Ng, J. & F.Szilagy. 1994b. Distribution of the catabolic transposon Tn5271 in a groundwater bioremediation system. Appl.Environ.Microbiol., 60, 86−93.
  411. Xia, X.-S., Aathithan, S., Oswiecimska, K., Smith, A. R. W. & I. J.Bruce. 1998. A novel plasmid pIJBl possessing a putative 2,4-dichlorophenoxyacetate degradative transposon Tn5530 in Burkholderia cepacia strain 2a. Plasmid, 39,154−159.
  412. Xu, D., Ballou, D.P., and V.Massey. 2001. Studies of the mechanism of phenol hydroxylase: mutants Tyr289Phe, Asp54Asn, and Arg281Met. Biochemistry, 40, 12 369 122 378.
  413. Xun, L. 1996. Purification and characterization of chlorophenol 4-monooxygenase from Burkholderia cepacia AC1100. J.Bacteriol., 178, 2645−2649.
  414. Xun, L., Topp, E., and C.S.Orser. 1992. Diverse substrate range of a Flavobacterium pentachlorophenol hydroxylase and reaction stoichiometries. J.Bacteriol., 174,2898−2902.
  415. Xun, L. & K.B.Wagnon. 1995. Purification and properties of component В of 2,4,5-trichlorophenoxyacetate oxygenase from Pseudomonas cepacia AC 1100. Appl.Environ.Microbiol., 61, 3499−3502.
  416. Xun, L. & C.M.Webster. 2004. A monooxygenase catalyzes sequential dechlorinations of 2,4,5-trichlorophenol by oxidative and hydrolytic reactions. J. Biol.Chem., 279,6696- 6700.
  417. , G.G. & I.N.Skvortsova. 1996. A new oil-oxidizing strain of Rhodococcus erythropolis. Appl.Biochem.Microbiol., 32,207−209.
  418. Yagi, O. and R.Sudo. 1980. Degradation of polychlorinated biphenyls by microQrganisms. J. Water Pollut. Control Fed., 52, 1035−1043.
  419. Yamada, A., Kishi, H., Sugiyama, K., Nakamura, K., Masai, E., and M.Fukuda. 1998. Two nearly identical aromatic compound hydrolase genes in a strong polychlorobiphenyl degrader, Rhodococcus sp. strain RHA1. Appl. Environm. Microbiol., 64,2006−2012.
  420. Young, D.M., Parke, D., D’Argenio, D.A., Smith, M., and L.N.Ornston. 2001. Evolution of a catabolic pathway. ASM News, 67, 362−369.
  421. Zaborina, O., Daubaras, D.L., Zago, A., Xun, L., Saido, K., Klem, Т., Nikolic, D., and A.M.Chakrabarty. 1998. Novel pathway for conversion of chlorohydroxyquinol to maleylacetate in Burkholderia cepacia AC1100. J. Bacteriol., 180,4667−4675.
  422. Zaitsev, G.M., Uotila, J.S., Tsitko, I.V., Lobanok, A.G., and M.S.Salkinoja-Salonen 1995. Utilization of halogenated benzenes, phenols, and benzoates by Rhodococcus opacus GM-14. Appl. Environ. Microbiol., 4191−4201.
  423. Zenno, S., Saigo, K., Kanoh, H., and S.Inouye. 1994. Identification of the gene encoding the maior NAD (P)H-flavin oxidoreductase of the bioluminiscent bcterium Vibrio fisheri ATCC 7744. J.Bacteriol., 176, 3536−3543.
  424. Zylstra, G.J., Olsen, R.H., and D.P.Ballou. 1989a. Cloning, expression, and regulationof the Pseudomonas cepacia protocatechuate 3,4-dioxygenase genes. J. Bacteriol., 171, 5907−5914.
  425. Zylstra, G.J., Olsen, R.H., and D.P.Ballou. 1989b. Genetic organization and sequence of the Pseudomonas cepacia genes for the alpha and beta subunits of protocatechuate 3,4-dioxygenase. J.Bacteriol., 171,5915−5921.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?