Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Цитоскелет-связанные полисомы как мишень физиологической регуляции

Диссертация: Цитоскелет-связанные полисомы как мишень физиологической регуляции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сам факт существования субпопуляции ЦСП у растений был впервые продемонстрирован в работах проф. Э. Дэвиса (США) в 1991 г., а спустя несколько лет в исследованиях группы «Белоксинтезирующие системы растений» (ИФР РАН). Фракция ЦСП в этих работах была выделена методом дифференциального центрифугирования, используя разную чувствительность МСП и ЦСП к неионным детергентам, из листьев конских бобов… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Общие представления о цитоскелете и цитоскелет растений
    • 2. 2. Взаимодействие компонентов белоксинтезирующей системы с цитоскелетом
      • 2. 2. 1. мРНК
      • 2. 2. 2. Рибосомы и полисомы
      • 2. 2. 3. Факторы белкового синтеза
      • 2. 2. 4. Цитоскелет и трансляция
    • 2. 3. Белки-посредники во взаимодействии белоксинтезирующей системы с цитоскелетом
    • 2. 4. Влияние фитогормонов и освещения на цитоскелет растений
  • 3. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Растительный материал и постановка физиологических опытов
      • 3. 1. 1. Опыты с семядолями и проростками тыквы
      • 3. 1. 2. Опыты с листьями бобов
    • 3. 2. Выделение и фракционирование полисом
      • 3. 2. 1. Фракционирование гомогената ткани в градиенте концентрации сахарозы и определение доли ЦСП
      • 3. 2. 2. Дифференциальное центрифугирование гомогената ткани
    • 3. 3. Электрофорез белков в ПААГ. уь
    • 3. 4. Вестерн-блоттинг и иммунологическая идентификация белков
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. Физиологическая регуляция доли цитоскелет-связанных полисом
      • 4. 1. 1. Оценка доли цитоскелет-связанных полисом
      • 4. 1. 2. Влияние возраста проростков на долю цитоскелет-связанных полисом
      • 4. 1. 3. Влияние фитогормонов на долю цитоскелет-связанных полисом
      • 4. 1. 4. Влияние освещения на долю цитоскелет-связанных полисом
      • 4. 1. 5. Влияние циклогексимида и охлаждения на долю цитоскелет-связанных полисом
    • 4. 2. Влияние света и фитогормонов на общее содержание актина в тканях
      • 4. 2. 1. Влияние интенсивности освещения на содержание актина в листьях бобов
      • 4. 2. 2. Влияние интенсивности освещения и цитокинина на содержание актина в изолированных семядолях тыквы
    • 4. 3. Белковый состав субпопуляций полисом

Цитоскелет-связанные полисомы как мишень физиологической регуляции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Пространственная организация белоксинтезирующего аппарата является одним из механизмов посттранскрипционной регуляции синтеза белка, определяющим компартментацию трансляции индивидуальных матриц, лежащую в основе клеточной полярности, и, вероятно, общую эффективность трансляции.

Одним из возможных способов такой регуляции является связь компонентов белоксинтезирующей машины с актиновым и тубулиновым цитоскелетом (Nielsen с соавт., 1983; Hesketh, Pryme, 1991; Клячко, 1998).

Прикрепление полисом к актиновому цитоскелету было обнаружено более 20 лет тому назад для культивируемых клеток животных (Lenk с соавт., 1977). Связь между растительными полисомами и цитоскелетом была показана заметно позже: в лаборатории проф. Э. Дэвиса в США (Davies с соавт., 1991) и в группе белоксинтезирующих систем растений ИФР (Zak с соавт., 1995). В работах Клячко с соавт. была выделена фракция цитоскелет-связанных полисом из листьев бобов и проростков пшеницы, исследован ряд характерных для нее нерибосомных белков, показано присутствие в этой фракции полимерного актина, а также обнаружена ее повышенная функциональная активность в бесклеточной системе трансляции. Однако аспект возможных количественных изменений доли ЦСП в тканях в зависимости от действия физиологических факторов не был изучен. Вместе с тем, именно ответы на вопросы, является ли эта доля вариабельной и коррелирует ли она с физиологическим состоянием ткани, являются актуальными для понимания роли взаимодействия полисом с цитоскелетом как механизма посттранскрипционной регуляции белкового синтеза.

В связи с вышесказанным основной целью данного исследования явилось проследить возможную корреляцию между интенсивностью белкового синтеза в тканях растений и степенью связывания полисом с актиновым цитоскелетом, а также попытаться найти возможные белковые посредники в этом взаимодействии.

В связи с этим были поставлены следующие конкретные задачи:

1) Выбрать метод фракционирования субпопуляций растительных полисом, по возможности предотвращающий разрушение полисом и цитоскелета. Подобрать буфер для выделения ЦСП, градиент концентраций сахарозы, время центрифугирования, а также подходящий растительный материал для работы.

2) В системе изолированных семядолей тыквы чувствительных к действию цитокининов и АБК, для которой хорошо изучено влияние этих фитогормонов на трансляцию (Кулаева, 1982), провести количественную оценку доли ЦСП.

3) Исследовать влияние других факторов (возраст проростков, освещение) на долю ЦСП в семядолях тыквы.

4) Исследовать влияние низких концентраций циклогексимида, вызывающих сборку полисом вследствие подавления элонгации белкового синтеза, на долю ЦСП с целью выяснить, коррелирует ли эта доля с интенсивностью трансляции или с процессом сборки полисом.

5) Провести сравнительный анализ полипептидного состава различных субпопуляций полисом с целью поиска белков — возможных посредников во взаимодействии полисом и цитоскелета.

6) С использованием моноклональных анти-актиновых антител исследовать влияние света и цитокинина на содержание актина в исследуемых тканях.

Выяснение закономерностей варьирования доли ЦСП, коррелирующей с интенсивностью белкового синтеза в клетках растений, существенно для понимания механизмов посттранскрипционной регуляции трансляции.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Используя метод полуколичественного определения цитоскелет-связанных полисом, было показано, что в интактных семядолях молодых проростков тыквы большая часть или даже все полисомы были связаны с цитоскелетом.

2. С увеличением возраста этиолированных семядолей тыквы доля цитоскелет-связанных полисом уменьшалась.

3. При изоляция семядолей и их выдерживании на воде или АБК доля цитоскелет-связанных полисом уменьшалась.

4. Под действием цитокинина БАП и освещения этиолированных семядолей практически все полисомы в изолированных семядолях тыквы связывались с цитоскелетом.

5. Низкие концентрации циклогексимида, подавляя элонгацию трансляции и вызывая сборку полисом, снижали долю цитоскелет-связанных полисом в семядолях тыквы.

6. Длительное выращивание растений конских бобов при высокой интенсивности освещения увеличивало общее содержание актина в листьях, в то время как кратковременное освещение семядолей тыквы не приводило к накоплению актина. Обработка семядолей цитокинином увеличивала содержание актина в них.

7. Фракция цитоскелет-связанных полисом содержала специфический набор нерибосомных белков, чья роль в качестве белков-посредников в прикреплении полисом к цитоскелету требует дальнейшего изучения.

Итак, пропорция ЦСП в тканях растений может обратимо меняться, увеличиваясь под действием факторов, активирующих трансляцию, и снижаясь под действием факторов, подавляющих трансляцию. Она не всегда коррелировала с ростом, общим содержанием актина и процентом полисом в ткани, но, по-видимому, коррелировала с интенсивностью трансляции. Обратимое прикрепление полисом к актиновому цитоскелету можно рассматривать как дополнительный механизм регуляции белкового синтеза.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Около 30 лет назад Penman с сотр. показали, что полисомы культивируемых клеток животных были связаны с устойчивым к действию неионного детергента цитоскелетом. С тех пор накоплено немало данных, подтверждающих этот факт и раскрывающих некоторые детали такого взаимодействия. Эти данные были получены главным образом для клеток животных. Специалистов, занимающихся ЦСП растений, крайне мало. Поэтому исследование ЦСП представляет собой весьма благодатную нишу, даже учитывая те ограниченные материальные возможности, которыми мы располагали.

Сам факт существования субпопуляции ЦСП у растений был впервые продемонстрирован в работах проф. Э. Дэвиса (США) в 1991 г., а спустя несколько лет в исследованиях группы «Белоксинтезирующие системы растений» (ИФР РАН). Фракция ЦСП в этих работах была выделена методом дифференциального центрифугирования, используя разную чувствительность МСП и ЦСП к неионным детергентам, из листьев конских бобов и проростков пшеницы, и было показано присутствие в этой фракции полимерного актина. Была также продемонстрирована большая активность этой фракции в бесклеточной системе трансляции.

Однако метод дифференциального центрифугирования не может быть использован даже для очень грубой количественной оценки доли ЦСП в общей популяции полисом, поскольку ЦСП — это тяжелые структуры, большая часть которых теряется в процессе последовательной очистки полисом от ядер, хлоропластов, митохондрий.

Позже был разработан очень простой методический подход, позволяющий грубо оценить долю ЦСП путем прямого центрифугирования гомогенатов тканей, обработанных и необработанных Тритоном Х-100, в градиентах концентрации сахарозы. Правда, этот подход никогда прежде не был использован для систематической оценки влияния физиологических условий на субпопуляцию ЦСП.

Для нашей работы мы выбрали некоторые физиологически активные факторы, такие как фитогормоны, освещение, возраст тканей и др., влияние которых на белковый синтез и общую популяцию полисом в клетке было хорошо изучено еще в 1970;е годы. В частности для изучения действия фитогормонов мы использовали систему изолированных семядолей тыквы, рост и синтез белка в которых чувствительны к цитокининам и АБК. Эта система была детально и в самых разных аспектах изучена много лет назад в лаб. О. Н. Кулаевой. Так, в работах H.JI. Клячко с соавт. было показано, что цитокинины стимулируют быструю мобилизацию моносом в полисомы изолированных семядолей, регулируемую на посттранскрипционном уровне, и активируют процесс трансляции в них. Однако в те годы ничего не было известно ни о существовании ЦСП, ни, естественно, о влиянии фитогормонов на их участие в белковом синтезе.

В настоящей работе нам удалось продемонстрировать, что прикрепление полисом к цитоскелету — это очень чувствительный параметр, обратимо меняющийся под действием самых разных факторов: доля ЦСП уменьшалась с увеличением возраста проростков или под влиянием изоляции семядолей проростков тыквы, она увеличивалась под действием активирующего рост и синтез белка в семядолях фитогормона цитокинина и при освещении этиолированных семядолей.

Взаимодействие полисом с цитоскелетом не всегда коррелировало с влиянием фактора на рост и общим процентом полисом в клетке. Во всех исследованных случаях доля ЦСП, по-видимому, коррелировала с активностью трансляции и, возможно, такое обратимое прикрепление полисом к цитоскелету может рассматриваться как дополнительный механизм регуляции трансляции.

Исследование белкового состава различных субпопуляций полисом является продолжением работы, проведенной ранее в нашей лаборатории, на растениях конских бобов, в поисках возможных кандидатов на роль белка-посредника во взаимодействии полисом и микрофиламентов актина. В листьях конских бобов был найден нерибосомный белок с мол. м. 40 кД, который в очень больших количествах присутствовал во фракциях связанных, но не свободных полисом. Это был, по-видимому, цитоскелетный белок, который во многих отношениях был похож на актин, но не идентичен ему, проявлял повышенное сродство к рибосомам и обладал способностью агрегировать их.

ЦСП семядолей тыквы также содержали целый ряд специфичных для этой фракции белков. Среди них не было мажорного 40-кД белка, характерного для связанных полисом бобоводнако проведенные нами предварительные опыты могут послужить началом для идентификации белков, функционирующих во взаимодействии полисом с цитоскелетом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Журнал общей биологии. 1996. Т. 57. № 3. С. 293--317.
  2. М.В., Бочарова М. А., Клячко Н. Л. Влияние холодового стресса и закаливания на полисомы проростков озимых злаков // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 599−606.
  3. А.И., Блюм Я. Б. Устойчивость к гербицидам с анти-микротрубочковой активностью: от природных мутантов к трансгенным растениям // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 899—907.
  4. Зак Е.А., Каравайко Н. Н., Соколов О. И., Николаева М. К., Клячко Н. Л. Идентификация нерибосомных полипептидов в препаратах полисом из листьев Vicia faba L. // Физиология растений. 1995. Т. 42. № 1. С. 79—86.
  5. Зак Е.А., Соколов О. И., Клячко Н. Л. Полисомы растений, связанные с актиновым цитоскелетом //Докл. Акад. Наук. 1996. Т. 344. С. 549—551.
  6. Н.Н., Кравяж К., Хохлова В. А., Кулаева О. Н. Сравнение действия абсцизовой кислоты и ингибиторов синтеза белка на рост и метаболизм изолированных семядолей тыквы // Физиология растений. 1978. Т. 25. В. 4. С. 808−809.
  7. Н.Н., Мишера Д. Влияние фитогормонов на развитие активности ряда ферментов в изолированных семядолях тыквы // Физиология растений. 1976. Т. 23. № 3. С. 531−536.
  8. Н.Н., Оман Э., Кулаева О. Н. Влияние цитокинина на активность ряда ферментов в изолированных семядолях тыквы // Физиологиярастений. 1975. Т. 22. В. 5. С. 1081−1088.
  9. В.И., Бибишев И. А., Плотников В. К. Неспецифический прирост трансляционной активности in vitro полисом из проростков ячменя и пшеницы под действием стрессов // Физиология растений. 1991. Т. 38. С. 730−735.
  10. П.Клячко H. JL, Ананиев Е., Кулаева О. Н. Быстрая реакция белоксинтезирующего аппарата изолированных семядолей тыквы на действие фитогормонов // Доклады АН СССР. 1973. Т. 243. № 5. С. 13 341 336.
  11. Клячко H. JL, Яковлева J1.A., Кулаева О. Н. Активность белоксинтезирующей системы у изолированных семядолей тыквы in vivo и влияние на нее 6-бензиламинопурина // Физиология растений. 1978. Т. 20.1. B. 6. С. 1219−1223.
  12. Клячко H. JL, Яковлева JI.A., Кулаева О. Н. Влияние обработки изолированных семядолей тыквы 6- бензиламинопурином на активность выделенных из них препаратов рибосом // Доклады АН СССР. 1973. Т. 211. № 5. С. 1235.
  13. К., Каравайко Н. Н., Коф Э.М., Кулаева О. Н. Взаимодействие абсцизовой кислоты и цитокинина в регуляции роста и позеленения семядолей тыквы // Физиология растений. 1977. Т. 24. В. 1.1. C. 160−167.
  14. О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка //41 Тимирязевское чтение. Москва: Наука. 1982.
  15. О.Н. Цитокинины, их структура и функции // Москва: Наука. 1973.
  16. А.Л., Куликов А. Ю., Ерохина М. А., Клячко H.JL Зависимость доли цитоскелет-связанных полисом от физиологического состояния растений // Физиология растений. 2001. Т. 48. № 5. С. 705—711.
  17. А.Л., Кулаева О. Н., Микулович Т. П. Взаимодействие фитогормонов и их влияние на рост изолированных семядолей тыквы // Физиология растений. 1969. Т. 16. В. 4. С. 680--686.
  18. Т.П. Изолированные семядоли тыквы как модель для изучения механизма регуляторного действия цитокининов // Канд. диссертация. Ин-т физиологии растений АН СССР. Москва. 1978. 150 стр.
  19. X., Энгельбрехт Л., Микулович Т. П., Кулаева О. Н. Исследование эндогенных веществ с цитокининовой активностью в семядолях тыквы в связи с особенностями действия на них экзогенных цитокининов //Физиология растений. 1977. Т. 24. В. 2. С. 871--879.
  20. М.В., Соколов О. И. Миозины моторы актомиозионовой системы подвижности: связь с мембранами и сигнальными системами // Физиология растений. 2001. Т. 48. В. 5. С. 788−800.
  21. В.А. Действие фитогормонов на распад алейроновых зерен и жировых тел и на формирование клеточных структур в семядолях тыквы // Канд. диссертация. Ин-т физиологии растений АН СССР. Москва. 1973. 146 стр.
  22. В.А., Каравайко Н. Н., Подергана Т. А., Кулаева О. Н. Антагонизм в действии абсцизовой кислоты и цитокинина на структурную биохимическую дифференциацию хлоропластов в изолированных семядолях тыквы//Цитология. 1978. Т. 20. В. 19. С. 1033−1039.
  23. Ф.М. Роль цитокинина в регуляции синтеза белка в изолированных семядолях тыквы // Канд. диссертация. Ин-т физиологиирастений АН СССР. Москва. 1982. 177 стр.
  24. Ф.М., Конрад К., Клячко H.JL, Кулаева О. Н. Связь между действием цитокинина на рост изолированных семядолей тыквы и синтезом в них РНК и белка//Физиология растений. 1982. Т. 29. С. 52--61.
  25. Л.А., Клячко H.JL, Кулаева О. Н. Действие 6-бензиламинопурина на включение 14С-лейцина в белок в бесклеточной системе из изолированных семядолей тыквы // Молекулярная биология. 1977. Т. 11. В. 4. С. 868−882.
  26. JI.A., Клячко H.JI., Кулаева О. Н. Отсутствие действия фитогормонов и абсцизовой кислоты на синтез белка in vitro И Физиология растений. 1975. Т. 22. В. 4. С. 856−858.
  27. Abe S., Davies Е. Methods for isolation and analysis of the cytoskeleton // Method. Cell Biol. 1995. V. 50. P. 223−236.
  28. Abe S., Davies E. Isolation of F-actin from pea stems: evidence from fluorescence microscopy//Protoplasma. 1991. V. 163. P. 51—61.
  29. Abe S., Ito Y., Davies E. Isolation of heparin sensitive ribosome sedimenting factor from the cytoskeleton fraction of peas and corn // Plant Physiol. Bioch. 1995. V. 33. P. 463−470.
  30. Abe S., You W., Davies E. Protein bodies in corn endosperm are enclosed by and enmeshed in F-actin // Protoplasma. 1991. V. 165. P. 139—149.
  31. Ainger K., Avossa F., Morgan F., Hill S.J., Barry C., Barbarese E., Carson J.H. Transport and localization of exogenous myelin basic protein mRNA microinjected into oligodendrocytes // J. Cell Biol. 1993. V. 123. P. 431−441.
  32. Alba M.M., Pages M. Plant proteins containing the RNA-recognition motif //Trends Plant Sci. 1998. V. 3. N. 1. P. 15−21.
  33. Antic D., Keene J.D. Messenger ribonucleoprotein complexes containing human ELAV proteins: interactions with cytoskeleton and translational apparatus // J. Cell Sci. 1998. V. 111. Pt. 2. P. 183−197.
  34. Antony R.G., Waldin T.R., Ray J.A., Bright S.W.J., Hussey P.J. Herbicide resistance caused by spontaneous mutation of the cytoskeletal proteintubulin//Nature. 1998. V. 393. P. 260−263.
  35. Baluska F., Volkmann D., Barlow P.W. Hormone-cytoskeleton interactions in plant cells // Biochemistry and molecular biology of plant hormones / Eds Libbenga K.L., Hall M., Hooykaas P.J.J. Leiden: Elsevier Publ. Co. 1999. P. 363−386.
  36. Banerji D., Laloraya M.M. Expansion of isolated pumpkin cotyledons with kinetin: effect of seedling age // Naturwissenschafiten. 1965. Bd. 52. H. 12. S. 349−350.
  37. Barbarese E., Koppel D.E., Deutscher M., Smith C.L., Ainger K., Morgan F., Carson J.H. Protein translation components are colocalized in granules in oligodendrocytes // J. Cell Sci. 1995. V. 108. P. 2781−2790.
  38. Barlow P.W., Baluska F. Cytoskeletal perspectives on root growth and morphogenesis // Annu. Rev. Plant Phys. 2000. V. 51. P. 289−322.
  39. Baskin T.I. The cytoskeleton // Biochemistry and molecular biology of plants. Buchanan В., Gunissem W., Jones R. Eds. American society of plant physiologists. 2000. P. 202−258.
  40. Bassell G.J., Powers C.M., Taneja K.L., Singer R.H. Single mRNAs vizualized by ultrastructural in situ hybridization are principally localized at actin filament intersections in fibroblasts // J. Cell Biol. 1994. V. 126. P. 863−876.
  41. Bektas M., Nurten R., Gurel Z., Sayers Z., Bermek E. Interactions of eukaryotic elongation factor 2 with actin: a possible link between protein synthetic machinery and cytoskeleton // FEBS Lett. 1994. V. 356. P. 89−93.
  42. Berry J.O., Breiding D.E., Klessig D.F. Light-mediated control of translational initiation of ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase in amaranth cotyledons // Plant Cell. 1990. V. 2. N. 8. P. 795−803.
  43. Berry J.O., Carr J.P., Klessig D.F. mRNA encoding ribulose-1,5-bisphosphate carboxulase remain boand to polysomes but are not translated in amaranth seedlings transferred to darkness // P. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. N. 12. P. 4190−4194.
  44. Biegel D., Pachter J.S. mRNA association with the cytoskeletalframework likely represents a physiological binding event // J. Cell. Biochem.1992. V. 48. P. 98−106.
  45. Bolli R., Mendiola-Mogenthaler H., Boschett A. Isolation and characterization of polysomes from thylakoid membranes Chlamydomonas reinhardtii II Biochim. Biophys. Acta. 1981. V. 653. N. 2. P. 276−278.
  46. Bonnafous J.C., Mouseron-Canet M., Oliver J.L. Translation control in barley coleoptyles by abscisic acid // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 312. N. 1. P. 165−171.
  47. Bonneau A.-M., Darveau A., Sonenberg N. Effect of viral infection on host protein synthesis and mRNA association with the cytoplasmic cytoskeletal structure//J. Cell Biol. 1985. V. 100. P. 1209−1218.
  48. Exp. Bot. 1997. V. 48. P. 181−199.
  49. Canaday J., Stoppin-Mellet V., Mutterer J., Lambert A.-M., Schmit A.-C. Higher plant cells: gamma-tubulin and microtubule nucleation in the absence of centrosomes // Microsc. Res. Techniq. 2000. V. 49. P. 487−495.
  50. Carrington J.C., Kasschau K.D., Mahajan S.K., Schaad M.C. Cell-to-cell and long-distance transport of viruses in plants // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1669— 1681.
  51. Cervera M., Dreyfuss G., Penman S. Messenger RNA is translated whenыЛ¦ associated with the cytoskeletal framework in normal and VSV-infected HeLacells//Cell. 1981. V. 23. P. 113−120.
  52. Chang Y.-C. Efficient Precipitation and accurate quantitation of detergent-solubilized membrane proteins // Anal. Biochem. 1992. V. 205. P. 22−26.
  53. Chartrand P., Singer R.H., Long R.M. RNP localization and transport in yeast // Annu. Rev. Cell Dev. Bi. 2001. V. 17. P. 297−310.
  54. Chu В., Xin Z., Li P.H., Carter J.V. Depolymerization of cortical microtubules is not a primary cause of chilling injury in corn (Zea mays L.cv. black mexican sweet) suspension culture cells // Plant Cell Environ. 1992. V. 15. P. 307−312.
  55. Clark M.F., Matthews R.E.F., Ralph R.K. Ribosome and polyribosome in Brassicapkinensis II Biochim. Biophys. Acta. 1964. V. 91. N. 2. P. 289−304.
  56. Condeelis J. Elongation factor la, translation and the cytoskeleton // Trends Biochem. Sci. 1995. V. 20. P. 169−170.
  57. Cotton J.L., Ross C.W., Byrne D.H., Colbert J.T. Down-regulation of phytochrome mRNA abundance by red light and benzyladenine in etiolated cucumber cotyledons // Plant Mol. Biol. 1990. V. 14. P. 707−714.
  58. Davies E. Polyribosomes from peas. VI. Auxin-stimulated recruitment of free monosomes into membrane-bound polysomes // Plant Physiol. 1976. V. 57. N. 4. P. 516−518.
  59. Davies E., Comer E.C., Lionberger J.M., Stankovic В., Abe S. Cytoskeleton-bound polysomes in plants. III. Polysome-cytoskeleton-membrane interactions in corn endosperm // Cell Biol. Int. Rep. 1993. V. 17. P. 331−340.
  60. Davies E., Fillingham B.D., Abe S. The plant cytoskeleton // In «The cytoskeleton.» JAI Press Inc. 1996. V. 3. P. 405−449.
  61. Davies E., Fillingham B.D., Ito Y., Abe S. Evidence for the existence of cytoskeleton-bound polysomes in plants // Cell Biol. Int. Rep. 1991. V. 15. P. 973−981.
  62. Davies E., Larkins B.A., Knight R.H. Polyribosomes from peas: an improved method for their isolation in absence of RNAse inhibitors // Plant Physiol. 1972. V. 50. P. 581−584.
  63. Davies E., Schuster M. Polyribosome formation in response to wounding // Plant Physiol. 1980. V. 65. N. 1. P. 175−179.
  64. De Boer J., Feierabend J. Comparative analysis of the action of cytokinin and light on the growth of rye leaves // Planta. 1978. V. 142. N. 1. P. 67−73.
  65. Dharmawardhane S., Demma M., Yang F., Condeelis J. Compartmentalization and actin binding properties of ABP-50: the elongation factor-1 alpha of Dictyostelium И Cell Motil. Cytoskel. 1991. V. 20. P. 279−288.
  66. Dunaeva M., Adamska I. Identification of genes expressed in response to light stress in leaves of Aabidopsis thaliana using RNA differential display // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. N. 21. P. 5521−5529.
  67. Engelbrecht L., Rybicka В., Kulaeva O. Compounds with cytokinin activity in pumpkin cotyledons // Biochem. Physiol. Pfl. 1976. Bd. 169. H. 3. S. 317−320.
  68. Eun S.O., Lee Y. Actin filaments of guard cell are reorganized in response to light and abscisic acid // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 1491−1498.
  69. Eun S.O., Lee Y. Stomatal opening by fusicoccin is accompanied by depolymerization of actin filaments in guard cells // Planta. 2000. V. 210. P. 10 141 017.
  70. Evdokimova V., Ruzanov P., Imataka H., Raught В., Svitkin Y., Ovchinnikov L.P., Monenberg N. The major mRNA-associated protein YB-1 is a potent 5' cap-dependent mRNA stabilizer // EMBO J. 2001. V. 20. N. 19. P. 5491−5502.
  71. Evins W.H. Enhancement of polyribosome formation and induction of tryptophan-rich proteins by gibberellic acid // Biochemistry. 1971. V. 10. N. 23. P. 4295—4303.
  72. Farina K.L., Singer R.H. The nuclear connection in RNA transport and localization // Trends Cell Biol. 2002. V. 12. N. 10. P. 466−472.
  73. Fites R.C., Hanson J.S., Slife F.W. Alteration of messenger RNA and ribosome synthesis in soybean hypocotyl by 2,4-dichlorophenoxyacetic acid // Bot. Gaz. 1969. V. 130. N. 2. P. 118−126.
  74. Fosket D.E., Tepfer D.A. Hormonal regulation of growth in cultured plant cells//In Vitro. 1978. V. 19.N. l.P. 63−75.
  75. Fukuda M., Hasezawa S., Asai N., Nakajima N., Kondo N. Dynamic organization of microtubules in guard cells of Vicia faba L. with diurnal cycle // Plant Cell Physiol. 1998. V. 39. N. 1. P. 80−86.
  76. Furukawa R., Jinks T.M., Tishgarten Т., Mazzawi M., Morris D.R., Fechheimer M. Elongation factor 1 beta is an actin-binding protein // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1527. N. 3. P. 130−140.
  77. Futterer J., Hohn T. Translation in plants rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. N. ½. P. 159−189.
  78. Gallie D.R. Translational control of cellular and viral mRNAs // Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. N. ½. P. 145−158.
  79. Gavrilova L.P., Rutkevitch N.M., Gelfand V.I., Matuz L.P., Stahl J., Bommer U.-A., Bielka H. Immunofluorescent localization of protein synthesis components in mouse embryo fibroblasts // Cell Biol. Int. Rep. 1987. V. 11. P. 745−753.
  80. Geitmann A., Emons A.M.C. The cytoskeleton in plant and fungal cell tip growth // J. Microsc. 2000. V. 198. Pt. 3. P. 218−245.
  81. Giani S., Qin X., Faoro F., Breviario D. In rice, oryzalin and abscisic acid differentially affect tubulin mRNA and protein levels // Planta. 1998. V. 205. P. 334−341.
  82. Giles A.B., Grierson D., Smith F.H. In vitro translation of messenger-RNA from developing bean leaves. Evidence of stored messenger-RNA and its light-induced mobilization into polyribosomes //Planta. 1977. V. 136. N. 1. P. 31−37.
  83. G., Hoffman N.E., Ко К., Scolnik P.A., Cashmore A.R. A light-entrained circadian clock controls transcription of several plant genes // EMBO J. 1988. V. 7. N. 12. P. 3635--3642.
  84. Grabski S., Schindler M. Auxins and cytokinins as antipodal modulators of elasticity within the actin network of plant cells // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 965−970.
  85. GrUnert S., Johnston D.S. RNA localization and the development of asymmetry during Drosophila oogenesis // Curr. Opin. Genet. Dev. 1996. V. 6. P. 395−402.
  86. Gungabissoon R.A., Khan S., Hussey P.J., Maciver S.K. Interaction of elongation factor 1 alpha from Zea mays (ZmEF-1 alpha) with F-actin and interplay with the maize actin severing protein, ZmADF3 // Cell Motil Cytoskel. 2001. V. 49. N. 2. P. 104−111.
  87. Hara-Nishimura I., Nishimura M., Akasawa T. Biosynthesis and intracellular transport of 1 IS globulin in developing pumpkin cotyledons // Plant Physiol. 1985. V. 77. P. 747−759.
  88. Haupt W. Light-mediated movement of chloroplasts // Ann. Rev. Plant Physio. 1982. V. 33. P. 205−233.
  89. Heinlein M. The spread of tobacco mosaic virus infection: insights into the cellular mechanism of RNA transport // Cell Mol. Life Sci. 2002. V. 59. P. 5882.
  90. Hepler P.K., Palevitz B.A., Lancelle S.A., McCauley M.M., Lichtscheidl I. Cortical endoplasmic reticulum in plants //J. Cell Sci. 1990. V. 96. P. 355−373.
  91. Herrmann R.G., Oelmiiler R., Bichler J., Schneiderbauer A., Steppuhm
  92. J., Wedel N., Tyagi A.K., Westhoff P. The thilakoid membrane of higher plants: genes, their expression and interaction // In: Plant Mol. Biol. Ed. Herrmann R.G., Larkins B.A. Plenum. New York. 1991. V. 2. P. 411−427.
  93. Hesketh J.E. Sorting of messenger RNAs in the cytoplasm: mRNA localization and the cytoskeleton // Exp. Cell Res. 1996. V. 225. P. 219−236.
  94. Hesketh J., Campbell G., Piechaczyk M., Blanchard J.-M. Targeting of c-myc and p-globin coding sequences to cytoskeletal-bound polysomes by c-myc 3'-untranslated region // Biochem. J. 1994. V. 298. P. 143−148.
  95. Hesketh J.E., Pryme J.F. Interaction between mRNA, ribosomes and the cytoskeleton //Biochem. J. 1991. V. 277. P. 1−10.
  96. Himmelspach R., Nick P., Schafer E., Ehmann B. Developmental and light-dependent changes of the cytosolic chaperonin containing TCP-1 (CCT) subunits in maize seedlings, and the localization in coleoptiles // Plant J. 1997. V. 12. N. 6. P. 1299−1310.
  97. Hovland R., Hesketh J.E., Pryme I.F. The compartmentalization of protein synthesis: importance of cytoskeleton and role in mRNA targeting // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1996. V. 28. P. 1089−1105.
  98. Howe J.G., Hershey J.W.B. Translational initiation factor and ribosome association with the cytoskeletal framework fraction from Hela Cells // Cell. 1984. V. 37. P. 85−93.
  99. Hugdahl J.D., Bokros C.L., Morejohn L.C. End-to-end annealing of plant microtubules by the P86 submit of eukaryotic initiation factor (iso)4 °F // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 2129−2138.
  100. Im K.-H., Cosgrove D.J., Jones A.M. Subcellular localization of expansin mRNA in xylem cells // Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 463−470.
  101. Inada S., Shimmen T. Regulation of elongation growth by gibberellin in root segments of Lemna minor // Plant Cell Physiol. 2000. V. 41. P. 932−939.
  102. Ito Y., Abe S., Davies E. Co-localization of cytoskeleton proteins and polysomes with a membrane fraction from peas // J. Exp. Bot. 1994. V. 45. P. 253−259.
  103. Jacobshagen S., Johnson C.H. Circadian rhythms of gene expression in Chlamydomonas reinhardtii: circadian cycling of mRNA abundances of cab II, and possibly of beta-tubulin and cytochrome с // Eur. J. Cell Biol. 1994. V. 64. N. l.P. 142−152.
  104. Jansen R.P. RNA- cytoskeletal associations // FASEB J. 1999. V. 13. N. 3.P. 455−466.
  105. Jeffery W.R. Translational regulation of polysome formation during dormancy of Physarum polycephalum II J. Bacteriol. 1979. V. 140. N. 2. P. 490— 497.
  106. Jiang C.J., Nakajima N., Kondo N. Disruption of microtubules by abscisic acid in guard cells of Vicia faba L. II Plant Cell Physiol. 1996. V. 37. P. 697−701.
  107. Johannessen A.J., Pyrme I.F., Vedeler A. Changes in distribution of actin mRNA in different polysome fractions following stimulation of MPC-11 cells//Mol. Cell Biochem. 1995. V. 142. P. 107−115.
  108. Kandasamy M.K., Gilland L.U., McKinney E.C., Meagher R.B. One plant actin isovariant, ACT7, is iduced by auxin and required for normal callus formation II Plant Cell. 2001. V. 13. P. 1541−1554.
  109. Kepel E., Schaller H.C. A 33-kDa protein with sequence homology to the «laminin-binding protein» is associated with the cytoskeleton in hydra and in mammalian cells //J. Cell Sci. 1991. V. 100. P. 789−797.
  110. Kiessling J., Kruse S., Rensing S.A., Harter K., Decker E.L., Reski R. Visualization of a cytoskeleton-like FtsZ network in chloroplasts // J. Cell Biol. 2000. V. 151. N. 4. P. 945−950.
  111. Kim J.-I., Kozhukh G.V., Song P.-S. Phytochrome-mediated signal transduction pathways in plants // Biochem. Bioph. Res. Co. 2002. V. 298. N. 4. P. 457−463.
  112. Kim-Ha J., Webster P., Smith J.L., McDonald P.M. Multiple RNA regulatory elements mediate distinct steps in localization of oskar mRNA // Development. 1993. V. 119. P. 169−178.
  113. Kislauskis E., Singer R. H. Determinants of mRNA localization // Curr. Opin. Cell Biol. 1992. V. 4. P. 975−978.
  114. Klahre U., Chua N.H. The Arabidopsis actin-related protein 2 (AtaARP2) promoter directs expression in xylem precursor cells and pollen // Plant Mol. Biol. 1999. V. 41. N. 1. P. 65−73.
  115. Klein A.O., Pine K. Light-induced polysome formation in etiolated leaves // Plant Physiol. 1977. V. 59. N. 4. P. 767−770.
  116. Klyachko N.L., Aksenova L.A., Dunaeva M., Kulikova A. Interaction of plant polysomes with the actin cytoskeleton // Cell Biol. Int. 2000. V. 24. P. 351−358.
  117. Klyachko N.L., Ananiev E., Kulaeva O.N. Effect of 6-benzylaminopurine and abscisic acid on protein synthesis in isolated pumpkin cotyledons // Physiol. Veg. 1979. V. 17. P. 607−617.
  118. Klyachko N. L., Parthier В., Chayanova S.S., Volodarsky A.D., Kulaeva O.N. Ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase synthesis in detached cytokinin-treated pumpkin cotyledons // Biochem. Physiol. Pfl. 1980. V. 175. P. 712−721.
  119. Kraemer D., Blobel G. mRNA binding protein mrnp 41 localized to both nucleus and cytoplasma// P. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. N. 17. P. 9119−9124.
  120. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680−682.
  121. Larosche A., Hopkins W. Polysomes from winter rye seedlings grown at low temperature // Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 648−652.
  122. Lawrence J.B. Singer R.H. Intracellular localization of mRNAs for cytoskeletal proteins // Cell. 1986. V. 45. P. 407−415.
  123. Lenk R.} Penman S. The cytoskeletal framework and poliovirus metabolism // Cell. 1979. V. 10. P. 289−301.
  124. Lenk R., Ramson L., Kaufmann Y., Penman S. A. Cytoskeletal structure with associated polyribosomes obtained from HeLa Cells // Cell. 1977. V. 10. P. 57−78.
  125. Lequang H., Gauthier D. Isolation of hamster brain polyribosomes-cytoskeleton complexes //Neurochem. Res. 1989. V. 14. P. 239−243.
  126. Leu W.M., Cao X.L., Wilson T.J., Snustad D.P., Chua N.H. Phytochrome A and phytochrome В mediate the hypocotyl-specific downregulation of TUB 1 by light in arabidopsis // Plant Cell. 1995. V. 7. N. 12. P. 2187−2196.
  127. Li X., Franceschi V.R., Okita T.W. Segregation of storage protein mRNAs on the rough endoplasmic reticulum membranes of rice endosperm cells // Cell. 1993. V. 72. C. 869−879.
  128. Lin C.Y., Key J.L., Dissociation and reassemble of polyribosomes in relation to protein synthesis in soybean roots // J. Biol. Chem. 1967. V. 27. P. 237— 242.
  129. Lin C.Y., Stocking C.R. Influence of leaf age, light, dark and iron deficiency on polyribosome levels in maize leaves // Plant Cell Physiol. 1978. V. 19. N. 3. P. 461−470.
  130. Liu G., Edmonds B.T., Condeelis J. pH, EFla, and the cytoskeleton // Trends Cell Biol. 1996. V. 6. P. 168−171.
  131. Lodish H.F. Alfa and beta globin messenger RNA // J. Biol. Chem. 1971. V. 246. N. 23. P. 7131−7138.
  132. Lucas W.J., Bouche-Pillon S., Jackson D.P., Nguyen L., Baker L., Ding В., Hake S. Selective trafficking of KNOTTED 1 homeodomain protein andits mRNA through plasmodesmata // Science. 1995. V. 270. P. 1980--1983.
  133. Ml.Machesky L.M., Gould K.L. The ARP2/3 complex: a multifunctional actin organazer// Cur. Opin. Cell Biol. 1999. V. 11. P. 117−121.
  134. McDonald P. M., Kerr K., Smith J.L., Leask A. RNA regulatory element BLE1 directs the early steps of bicoid mRNA localization // Development. 1993. V. 118. P. 1233−1243.
  135. McDowell J.M., An Y.Q., Huang S., McKinney E.C., Meagher R.B. The arabidopsis ACT7 actin gene is expressed in rapidly developing tissues and responds to several external stimuli // Plant Physiol. 1996. V. 111. N. 3. P. 699— 711.
  136. McLean B.G., Eubanks S., Meagher R.B. Tissue-specific expression of divergent actins in soybean roots // Plant Cell. 1990. V. 2. P. 335−344.
  137. McLean B.G., Zupan J., Zambryski P.C. Tobacco mosaic virus movement protein associates with the cytoskeleton in tobacco cells // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 2101−2114.
  138. Mezitt L.A., Lucas W.J. Plasmodesmal cell-to-cell transport of proteins and nucleic acids // Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. P. 251−273.
  139. Morejohn L.C., Fosket D.E. Tubulins from plants, fungi, and protists: a review // Cell Molecular Biology of the Cytoskeleton. Shay I.W. Ed. NewYork: Plenum. 1986. P. 257−329.
  140. Moser M., Schafer E., Ehmann B. Characterization of protein and transcript levels of the chaperonin tailless complex protein-1 and tubulin during light-regulated growth of oat seedlings // Plant Physiol. 2000. V. 124. N. 1. P. 313−320.
  141. Mosinger E., Schopfer P. Polysome assembly and RNA synthesis during phytochrome-mediated photomorphogenesis in mustard cotyledons // Planta. 1983. V. 158. N. 6. P. 501−511.
  142. Muench D.G., Wu Y., Coughlan S.J., Okita T.W. Evidence for a cytoskeleton-associated binding site involved in prolamine mRNA localization to the protein bodies in rice endosperm tissue // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 559
  143. Munoz F.J., Labrador E., Dopico B. Brassinolides promote the expression of a new Cicer arietinum beta-tubulin gene involved in the epicotyl elongation // Plant Mol. Biol. 1998. V. 37. P. 807−817.
  144. Murray J.W., Edmonds B.T., Liu G., Condeelis J. Bundling of actin-filaments by elongation-factor-1-alpha inhibits polymerization at filament ends // J. Cell Biol. 1996. V. 135. P. 1309−1321.
  145. Nick P. Signals, motors, morphogenesis the cytoskeleton in plant development//Plant Biol. 1999. V. l.P. 169−179.
  146. Nielsen P., Goelz S., Trachsel A. The role of the cytoskeleton in eukaryotic protein synthesis // Cell Biol. Int. Rep. 1983. V. 7. P. 245−254.
  147. Noode’n L.D. The phenomena of senescence and aging // Noode’n L., Leopold A. Senescence and aging in plants. Academic Press. San Diego. 1988. P. 1−50.
  148. Okamuro J.K., Goldberg R.B. Regulation of plant gene expression. General principles//Biochem. of Plants. 1989. V. 15. N. 1. P. 2−82.
  149. Oleynikov Y., Singer R.H. RNA localization: different zipcodes, same postman? // Trends Cell Biol. 1998. V. 8. P. 381−383.
  150. Olinevich O.V., Khokhlova L.P., Raudakoski M. Effect of abscisic acid and cold acclimation on the cytoskeletal and phosphorylated proteins in different cultivars of Triticum aestivum // Cell Biol. Int. 2000. V. 24. P. 365−373.
  151. Parcach V. Influence of light and zeatin on the regulation of nitrate reductase activity and on polysome formation in the fenugree (Trigonella foenum graecurri) cotyledons I I Indian J. Exp. Biol. 1973. V. 11. N. l.P. 55—66.
  152. Perez H.E., Sanchez N., Vidali L., Hernandez J.M., Lara M., Sanchez F. Actin isoforms in noninfected roots and symbiotic root nodules of Phaseolus vulgaris L.//Planta. 1994. V. 193.P.51−56.
  153. Peterson G.L. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable // Anal. Biochem. 1977. V. 83. P. 346—356.
  154. Piechulla В., Gruissem W. Diurnal mRNA fluctuations of nuclear and * plastid genes in developing tomato fruits // EMBO J. 1987. V. 6. N. 12. P. 35 933 599.
  155. Pine K., Klein A.O. Regulation of polysome formation in etiolated bean leaves by light // Dev. Biol. 1972. V. 28. P. 280−289.
  156. Polacheck I., Cabib E. A simple procedure for protein determination by the Lowry method in dilute solutions and in the presence of interfering substances //Anal. Biochem. 1981. V. 117. P. 311−314.
  157. Poulson R., Beevers L. Effect of growth regulators on ribonucleic metabolism of barely leaf segments // Plant Physiol. 1970. V. 46. N. 6. P. 782−785.
  158. Qin X., Giano A.S., Breviario D. Molecular cloning of three rice alpha-tubulin isotypes: diferential expression in tissues and during flower development // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1354. P. 19−23.
  159. Quattrone A., Pascale A., Nogues X., Zhao W., Gusev P., Pacini A.,
  160. Alkon D.L. Posttranscriptional regulation of gene expression in learning by the neuronal ELAV-like mRNA-stabilizing proteins // P. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. N. 20. P. 11 668−11 673.
  161. Ramos A., Grunert S., Adams J., Micklem D.R., Proctor M.R., Freund S., Bycroft M., St Johnston D., Varani G. RNA recognition by a staufen double-stranded RNA-binding domain // EMBO J. 2000. V. 19. P. 997−1009.
  162. Rao V.S., Khan A.A. Enhancement of polyribosome formation by gibberellic acid and 3', 5'- adenosine monophosphate in barley embryos // Biochem. Bioph. Res. Co. 1975. V. 62. N. 1. P. 25−30.
  163. Rikin A., Atsmon D., Gilter C. Quantitation of chill-induced release of a-tubulin-like factor and its prevention by abscisic acid in Cossypium hirsutum L. И Plant Physiol. 1983. V. 71. P. 747−748.
  164. Ruzanov P.V., Evdokimova V.M., Korneeva N.L., Hershey J.W.,
  165. Ovchinnikov L.P. Interaction of the universal mRNA-binding protein, p50, withactin: a possible link between mRNA and microfilaments // J. Cell Sci. 1999. V. 112. Pt. 20. P. 3487--3496.
  166. Sakiyama M., Shibaoka H. Effects of abscisic acid on the orientation and cold stability of cortical microtubules in epicotyl cells of the dwarf pea // Protoplasma. 1990. V. 157. P. 165−171.
  167. Sami-Subbu R., Choi S.B., Wu Y., Wang C., Okita T.W. Identification of a cytoskeleton-associated 120 kDa RNA-binding protein in developing rice seeds // Plant Mol. Biol. 2001. V. 46. P. 79−88.
  168. Serano T.L., Cohen R. S, A small predicted stem—loop structure mediates oocyte localization of Drosophila K10 mRNA // Development. 1995. V. 121. P. 3809−3818.
  169. Serikawa K.A., Porterfleld D.M., Mandoli D.F. Asymmetric subcellular mRNA distribution correlates with carbonic anhydrase activity in Acetabularia acetabulum //Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 900−911.
  170. Shestakova E.A., Motuz L.P., Minin A.A., Gelfand V.I., Gavrilova L.P. Some of eukaryotic elongation factor 2 is colocalized with actin microfilament bundles in mouse embryo fibroblasts // Cell Biol. Int. Rep. 1991. V. 15. P. 75−84.
  171. Shibaoka H. Plant hormone-induced changes in the orientation of cortical microtubules: alteration in the cross-linking between microtubules and the plasma membrane // Annu. Rev. Plant Phys. 1994. V. 45. P. 527−544.
  172. Shirley B.W., Meagher R.B. A potential role for RNA turnover in the light regulation of plant gene expression: ribulose-l, 5-biphosphate carboxylase small subunit in soybean // Nucleic Asids Res. 1990. V. 18. N. 11. P. 3377−3385.
  173. Siberil Y., Doireau P., Gantet P. Plant bZIP G-box binding factors // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. N. 22. P. 5655−5666.
  174. Sklyarova Т., Kostyukovski V., Sharov V., Prisyazhnoy V., Denisenko O. Alterations in protein synthesis induced by C2 toxin in 3T3 cells // FEBS Lett. 1995. V. 363. N. 3. P. 273−276.
  175. Smith H. Phytochrome-mediated assembly of polyribosomes in etiolated bean leaves II Eur. J. Biochem. 1976. V. 65. N. 1. P. 161−170.
  176. Srivastava B.J.S., Arglebe C. Studies of ribosomes from barley leaves: changes during senescence // Plant Physiol. 1967. V. 42. P. 1497−1503.
  177. St Johnston D. The intracellular localization of messenger RNAs // Cell. 1995. V. 81. P. 161−170.
  178. Stankovic В., Abe S., Davies E. Co-localization of polysomes, cytoskeleton and membranes with protein bodies from corn endosperm // Protoplasma. 1993. V. 177. P. 66−72.
  179. Steer B.T., Blackwood G.C., Within day changes in the polyribosome content and in synthesis of protein in leaves of Capsicum annuum II Plant Physiol. 1978. V. 63. N. 6. P. 907−911.
  180. Sugimoto M., Toyoda K., Ichinose Y., Yamada Т., Shiraishi T. Cytochalasin A inhibits the binding of phenylalanine ammonialyase mRNA to ribosomes during induction of phytoalexin in pea seedlings // Plant Cell Physiol. 2000. V. 41. N. 2. P. 234−238.
  181. Sundell C.L., Singer R.H. Requirement of microfilaments in sorting of actin mRNA // Science. 1991. V. 253. P. 1275−1277.
  182. Takesue K., Shibaoka H. The cyclic reorientation of cortical ** microtubules in epidermal cells of azuki bean epicotyls: The role of actin filamentsin the progression of the cycle // Planta. 1998. V. 205. P. 539−546.
  183. Taneja K.L., Lifshitz L.M., Fay F.S., Singer R.H. Poly (A) RNAcodistribution with microfilaments: evaluation by in situ hybridization and quantitative digital imaging microscopy // J. Cell Biol. 1992. V. 119. P. 1245— 1260.
  184. Tepfer D.A., Fosket D.E. Hormone -mediated translational control of protein synthesis of cultured cells of Glycine max И Dev. Biol. 1978. V. 62. N. 2. P. 486−497.
  185. Tobin E.M., Silverthorne J. Light regulation of gene expression in higher plants // Ann. Rev. Plant Physio. 1985. V. 36. P. 569−593.
  186. Tonoike H., Han I.S., Jongewaard I., Doyle M., Guiltinan M., Fosket D.E. Hypocotyl expression and light downregulation of the soybean tubulin gene, tubBl // Plant J. 1994. V. 5. N. 3. P. 343−351.
  187. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from poly aery lamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications // P. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. V. 76. P. 4350−4354.
  188. Vl 196. Travis R.L., Huffaker R.C., Key J.L. Light-induced development ofpolyribosomes and the induction of nitrate reductase in corn leaves // Plant Physiol. 1970. V. 46. N. 6. P. 800−805.
  189. Travis R.L., Key J.L., Ross C. Activation of 80 S maize ribosomes by red light treatment of dark-grous seedlings//Plant Physiol. 1974. V. 53. N. 1. P. 28−31.
  190. Vassilevskaya T.D., Bekman E., Jackson P., Pinto Ricardo C., Rodrigues-Pousada C. Developmental expression and regulation by light of two closely related beta-tubulin genes in Lupinus albus // Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. N. 6. P. 1185−1189.
  191. Vedeler A., Pryme I.F., Hesketh J.E. The characterization of free, cytoskeletal-bound and membrane-bound polysomes in Krebs II ascites and 3T3 cells//Mol. Cell Biochem. 1991. V. 100. P. 183−193.
  192. Vissenberg K., Quelo A.H., van Gestel K., Olyslaegers G., Verbelen J.P. From hormone signal, via the cytoskeleton, to cell growth in single cells of tobacco // Cell Biol. Int. 2000. V. 24. P. 343−349.
  193. Volkmann D., Baluska F. Actin cytoskeleton in plants: from transport networks to signaling networks // Microsc. Res. Techniq. 1999. V. 47. P. 135— 154.
  194. Wagner G., Klein K. Mechanism of chloroplast movement in Moougeotia I I Protoplasma. 1981. V. 109. P. 169−185.
  195. Waldron C., Iund R., Croate F.L. Evidence for a high proportion of inactive ribosome in slow-growing yeast cells // Biochem. J. 1977. V. 168. N. 3. P. 409−415.
  196. Wang Q.Y., Nick P. The auxin response of actin is altered in the rice mutant Yin-Yang // Protoplasma. 1998. V. 204. P. 22−33.
  197. Wang Q.Y., Nick P. Cold acclimation can induce nicrotubular cold stability in a manner distinct from abscisic acid // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 999−1005.
  198. Wasilewska L.D., Kleczkowski K. Preferential stimulated of the plant mRNA synthesis by gibberellic acid // Eur. J. Biochem. 1976. V. 66. N. 2. P. 405−412.
  199. Wilhelm J.E., Vale R.D. RNA on the move: the mRNA localization pathway//J. Cell Biol. 1993. V. 123. P. 269−274.
  200. Willams G.R., Novelli G.D. Ribosome changes following illumination of dark-grown plants // Biochim. Biophys. Acta. 1968. N. 1. P. 183−192.
  201. Wolosewick J. J., Porter K. R. Stereo high voltage electron microscopy of whole cells of the human diploid line WI-38 //Am. J. Anat. 1976. V. 147. P. 303−324.
  202. Yamamoto E., Zeng L., Baird W.V. a-Tubulin missense mutations correlate with antimicrotubule drug resistance in Eleusine indica // Plant Cell.1998. V. 10. P. 297−308.
  203. Yang W., Burkhart W., Cavallius J., Merrick W.C., Boss W.F. Purification and characterization of a phosphatidylinositol 4-kinase activator in carrot cells // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 392−398.
  204. Yang F., Demma M., Warren V. Identification of an actin-binding protein from Dictyostelium as elongation factor la // Nature (London). 1990. V. 347. P. 494−496.
  205. Yisraeli J.K., Sokol S., Melton D.A. A two-step model for the localization of maternal mRNA in Xenopus oocytes: involvement of microtubules and microfilaments in the translocation and anchoring of Vgl mRNA // Development. 1990. V. 108. P. 289−298.
  206. You W., Abe S., Davies E. Cosedimentation of pea root polysomes with the cytoskeleton // Cell Biol. Int. Rep. 1992. V. 16. P. 663−673.
  207. Zak E.A., Nikolaeva M.K., Romanko E.G., Sokolov O.I., Klyachko N.L. The effect of irradiance on the protein synthetic machinery of Vicia faba L. leaves // Plant Sci. 1996. V. 114. P. 35−44.
  208. Zak E. A., Sokolov O.I., Greengauz O.K., Bocharova M.A., Klyachko N.L. Polysomes from Vicia faba L. leaves bound to the actin cytoskeleton // J. Exp. Bot. 1997. V. 48. N. 310. P. 1019−1026.
  209. Zambetti G., Wilming L., Fey E.G., Penman S., Stein J., Stein G. Differential association of membrane-bound and non-membrane-bound polysomes with the cytoskeleton // Exp. Cell Res. 1990. V. 191. P. 246−255.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?