Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Ингибиторы протеиназ в регуляции плазменного и внутриклеточного протеолиза

Диссертация: Ингибиторы протеиназ в регуляции плазменного и внутриклеточного протеолиза
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Теоретическая и практическая значимость. Получены данные фундаментального характера, расширяющие представления о роли ингибиторов протеолиза в регуляции метаболических процессов плазмы крови и тканей организма. Выявление вариантов реагирования ингибиторов при заболеваниях бронхо-легочной системы и желудочно-кишечного тракта может быть использовано для оценки состояния больных, хронизации… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Ингибиторы протеиназ плазмы крови и тканей
    • 1. арПротеиназный ингибитор
    • 2. аг-Макроглобулин
    • 3. Кислотостабильные ингибиторы
      • 1. 2. Система протеолиза плазмы крови и тканей
      • 1. 3. Протеолиз при патологических процессах
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Объем исследований и характеристика групп
    • 2. 2. Методики исследования
      • 2. 2. 1. Определение активности ингибиторов протеиназ
      • 2. 2. 2. Фенотипирование а]-ПИ методом изоэлектрического фокусирования
      • 2. 2. 3. Определение активности протеиназ
      • 2. 2. 4. Определение показателей обмена коллагена и костной ткани
      • 2. 2. 5. Определение показателей липидного обмена
      • 2. 2. 6. Определение показателей перекисного окисления липидов
      • 2. 2. 7. Измерение окислительной модификации белков
      • 2. 2. 8. Определение концентрации белка
      • 2. 2. 9. Биохимические показатели плазмы крови
    • 2. 3. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 1. АКТИВНОСТЬ ИНГИБИТОРОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ ПРАКТИЧЕСКИ ЗДОРОВЫХ ЛИЦ
      • 1. 1. Активность ингибиторов протеиназ в плазме крови
      • 1. 2. Активность ингибиторов протеиназ в биологических жидкостях
      • 1. 3. Влияние курения на активность ингибиторов
      • 1. 4. Активность ингибиторов протеиназ в экологически неблагоприятных районах
    • 2. ИНГИБИТОРЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ ПРИ ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ
      • 2. 1. Активность ингибиторов при заболеваниях бронхо-легочной системы
        • 2. 1. 1. Ингибиторы протеиназ при хронической обструктивной болезни легких
        • 2. 1. 2. Активность ингибиторов при бронхиальной астме
      • 2. 2. Активность ингибиторов протеолиза при заболеваниях желудочно-кишечного тракта
        • 2. 2. 1. Ингибиторы протеиназ при язвенной болезни двенадцатиперстной кишки
        • 2. 2. 2. Ингибиторы протеиназ при язвенном колите и болезни Крона
        • 2. 2. 3. Ингибиторы протеолиза при фиброзе печени
      • 2. 3. Активность ингибиторов протеиназ при травмах опорно-двигательного аппарата
        • 2. 3. 1. Активность ингибиторов, протеиназ и перекисное окисление липидов при травмах кости
        • 2. 3. 2. Влияние контрикала на активность ингибиторов и перекисное окисление липидов при травмах кости
        • 2. 3. 3. Зависимость ингибиторов плазмы крови от состояния внутриклеточного метаболизма
      • 2. 4. Активность ингибиторов протеиназ при онкологических заболеваниях
        • 2. 4. 1. Активность ингибиторов при раке легкого и желудка
        • 2. 4. 2. Активность ингибиторов при опухолях опорно-двигательного аппарата
        • 2. 4. 3. Активность ингибиторов при опухолевом росте в условиях in vitro и in vivo
    • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СТАТИСТИЧЕСКОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Ингибиторы протеиназ в регуляции плазменного и внутриклеточного протеолиза (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Изучение общих патогенетических механизмов развития заболеваний, типовых патологических процессов и реакций организма на воздействие патогенного фактора является одной из актуальных медико-биологических проблем. Протеолиз представляет особую форму биологического контроля, включает протеолитические ферменты, их неактивные предшественники, активаторы и ингибиторы, обеспечивает гомеостаз в норме и при развитии адаптационно-защитных реакций организма [15, 49, 157]. При неуправляемом протеолизе происходит деструкция клеток, активация систем свертывания, фибринолиза, комплемента и кининогенеза [16, 95, 103, 113]. Протеолитические ферменты плазмы крови и тканей организма, как правило, способны усиливать действие на организм патогенных факторов: бактерий, вирусов [186], токсических веществ окружающей среды [10, 226], что сопровождается патологией бронхо-легочной системы [183, 213, 402], желудочно-кишечного тракта [38, 107], развитием онкологических заболеваний [96, 125, 148].

В регуляции протеолитических процессов принимают участие ингибиторы внутриклеточных и внеклеточных протеиназ, действие которых достаточно хорошо изучено [16, 49, 261]. Ингибиторы протеиназ обладают противовоспалительным, антибактериальным, противовирусным и противоопухолевым действием [448, 201, 244]. Выявлено большое количество вариантов реагирования ингибиторов протеолиза: от повышения их активности [114, 261, 244, 338, 401], до снижения [352, 242] и разнонаправленной реакции [15, 66, 69, 459]. Длительное повышение экспрессии ингибиторов протеиназ способствует старению организма [240]. Неоднозначность оценки роли ингибиторов протеолиза в реакциях адаптации и развитии патологических процессов приводит к значительным трудностям при использовании их в качестве диагностических и прогностических критериев.

Установлено, что ингибиторная активность плазмы крови на 95% представлена агпротеиназным ингибитором (арПИ) и аг-макроглобулином (а2-МГ). а!-ПИ относится к серпинам, известны полиморфные варианты гена [74, 430]. Генетический дефект осрПИ способствует развитию эмфиземы, хронической обструктивной болезни легких, фиброза печени с прогрессией к циррозу [368, 103, 120, 230]. Тем не менее, в ряде случаев обнаружены бессимптомные варианты дефицита а!-ПИ с поздней манифестацией заболеваний легких и печени [76, 102, 234, 387]. Известны также многочисленные функции а2-МГ: ингибирование протеиназ, активация внутриклеточных путей сигнальной трансдукции, регуляция иммунной системы [31, 310, 281, 206]. Однако функция а2-МГ четко не определена: его иногда относят к белкам острой фазы воспаления, про-, антиапоптотическим факторам, белкам теплового шока, внеклеточным шаперонам, радиопротекторам [31, 348, 409, 427].

Тканевые кислотостабильные ингибиторы (КСИ) представляют альтернативный путь регуляции внутриклеточного протеолиза по отношению к высокомолекулярным, плазменным ингибиторам [62, 460, 201]. КСИ обнаружены во многих тканях, обладают антибактериальными, противовирусными и противоопухолевыми свойствами [201, 257, 134, 394, 289]. Приводятся противоречивые данные о функциях КСИ при патологических процессах: их рассматривают как положительно, как и отрицательно реагирующими белками острой фазы [207, 316, 300, 99].

В последние годы большое внимание уделяется изучению роли ингибиторов протеолиза в биологических жидкостях [336, 123, 274]. Плазменные ингибиторы обнаруживаются в секрете бронхов, желчи, спинномозговой и околоплодной жидкостях, дуоденальной слизистой [354, 295, 201, 292]. Значимость ингибиторов в регуляции внутриклеточного протеолиза при развитии патологических процессов остается не изученной.

В связи с этим актуальным является комплексное исследование активности, а ¡—ПИ, а2-МГ и КСИ, их взаимосвязи с клеточным метаболизмом, процессами адаптации к действию повреждающих факторов.

Цель исследования: изучить активность а]-ПИ, аг-МГ, КСИ в биологических жидкостях, взаимосвязь с показателями метаболизма клеток, охарактеризовать варианты реагирования ингибиторов протеиназ при адаптивных и патологических процессах, сопровождающихся активацией плазменного и внутриклеточного протеолиза.

Задачи исследования:

1. Оценить активность арПИ, аг-МГ, КСИ в плазме крови, секретах слюнных желез, индуцированной мокроты, межтканевой жидкости практически здоровых лиц, связь с активностью протеиназ и биохимическими маркерами состояния внутренних органов: аспартат-, аланинаминотрансферазами, а-амилазой, 5'-нуклеотидазой, мочевиной, липидами, окислительными процессами, синтеза и деградации белков соединительной ткани.

2. Охарактеризовать ингибиторную активность плазмы крови, индуцированной мокроты, кожного экссудата, а также активность эластазо-, трипсиноподобных протеиназ, состояние кининогенеза, перекисного окисления липидов при заболеваниях бронхо-легочной системы: хронической обструктивной болезни легких и атопической бронхиальной астме.

3. Изучить активность ингибиторов на фоне активации плазменного и внутриклеточного протеолиза слюнных желез, слизистой кишечника, ткани печени и окислительной модификации белков при заболеваниях желудочно-кишечного тракта: синдроме раздраженного кишечника, язвенной болезни, язвенном колите, болезни Крона и фиброзе печени.

4. Выявить взаимосвязь ингибиторной активности с фенотипом агПИ, типом конституции больных, показателями деградации соединительной ткани и коллагенообразования, перекисного окисления липидов и окислительной модификации белков.

5. Оценить активность ингибиторов при травмах кости, их взаимосвязь с активностью трипсиноподобных протеиназ, содержанием липидов, а также влияние контрикала на состояние протеолиза, перекисное окисление липидов, резорбцию костной ткани и остеогенез.

6. Оценить особенности реакции ингибиторов при онкологических заболеваниях человека. В условиях экспериментального опухолевого роста in vivo и in vitro выявить эффект контрикала по отношению к протеолитическим ферментам клеток мастоцитомы Р-815, печени, тимуса.

Научная новизна. Проведено комплексное исследование активности ai-ПИ, а2-МГ и КСИ в биологических жидкостях в норме при адаптивных реакциях и заболеваниях, сопровождающихся активацией плазменного и внутриклеточного протеолиза. В рамках концепции согласованного действия ингибиторов протеиназ выявлены варианты их реагирования: адаптивный, дефицит и дисбаланс ингибиторов, коррелирующие со степенью активации протеолиза, перекисного окисления липидов, окислительной модификации белков и деградации соединительной ткани. Впервые установлено, что адаптивный вариант характеризуется увеличением активности ai-ПИ, а2-МГ, КСИ и сопровождается умеренной активацией протеолиза. Дефицит агПИ и а2-МГ приводит к более выраженной активации протеолитических процессов при хронических заболеваниях бронхо-легочной системы, желудочно-кишечного тракта. Дисбаланс ингибиторов с повышением коэффициента ar ПИ/а2-МГ и низкой активности а2-МГ характерен для фиброза печени и онкологических заболеваний. Ингибирование плазменного протеолиза путем внутривенного введения контрикала увеличивает активность ai-ПИ, а2-МГ, снижает липолиз, перекисное окисление липидов, резорбцию и стимулирует остеогенез, приводит к торможению опухолевого роста.

Впервые дана оценка роли ингибиторов в индуцированной мокроте, являющейся секретом бокаловидных клеток, слюны, кожного экссудата, представляющего межтканевую жидкость, слизистой кишечника, ткани печени. Ингибиторная активность осрПИ и а2-МГ в биологических жидкостях значительно ниже, чем в плазме крови. Максимальная активность в тканях характерна для КСИ: в индуцированной мокроте и слюне она равна 10−15%, а в кожном экссудате — практически не отличается от активности ингибитора в плазме крови. Установлено, что активность с^-ПИ и КСИ плазмы крови коррелирует с показателями в слюне и кожном экссудате, в то время как активность а2-МГ плазмы крови не зависит от ингибиторных свойств других биологических жидкостей.

Новыми являются данные о том, что при хронических воспалительных заболеваниях с активацией плазменного и внутриклеточного протеолиза в первую очередь развивается дефицит оц-ПИ. Одновременное снижение активности (Х1-ПИ и а2-МГ плазмы крови и тканей сопровождается тяжелыми заболеваниями бронхо-легочной системы и деструктивными повреждениями кишечника. Универсальной реакцией при сдвиге метаболизма в сторону катаболических процессов является увеличение активности КСИ, которые в условиях дефицита антипротеиназных, защитных факторов осуществляют контроль плазменного и внутриклеточного протеолиза.

Теоретическая и практическая значимость. Получены данные фундаментального характера, расширяющие представления о роли ингибиторов протеолиза в регуляции метаболических процессов плазмы крови и тканей организма. Выявление вариантов реагирования ингибиторов при заболеваниях бронхо-легочной системы и желудочно-кишечного тракта может быть использовано для оценки состояния больных, хронизации патологического процесса. Перспективным является изучение активности ингибиторов и протеиназ индуцированной мокроты в качестве неинвазивных показателей при заболеваниях бронхо-легочной системы. Снижение активности (Х1-ПИ индуцированной мокроты курящих лиц рекомендовано использовать как маркер прогрессирования хронической обструктивной болезни легких. Дефицит а2-МГ плазмы крови является фактором риска фиброза и развития цирроза печени.

Полученные результаты являются основой для разработки новых подходов к лечению хронических воспалительных заболеваний с использованием лекарственных средств, обладающих способностью снижать активность внутриклеточных и плазменных протеиназ и повышать активность их ингибиторов. Возможность практического использования полученных данных подтверждена патентами РФ.

Положения, выносимые на защиту.

1. Активация плазменного и внутриклеточного протеолиза при патологических процессах сопровождается разными вариантами реагирования ингибиторов протеиназ: адаптивный, дефицит и дисбаланс. Адаптивный вариант с увеличением активности а]-ПИ, а2-МГ, КСИ проявляется при умеренной активации катаболических процессов. Дефицит а|-ПИ и а2-МГ связан с выраженной активацией протеолиза, окислительной модификацией белков, деградацией соединительной ткани. Дисбаланс ингибиторов характеризуется повышением активности а]-ПИ и снижением активности а2-МГ. При дефиците и дисбалансе агПИ и а2-МГ протеолиз находится под контролем КСИ.

2. Максимальная активность а!-ПИ и а2-МГ характерна для плазмы крови, в кожном экссудате, слюне, индуцированной мокроте она составляет от 0,4% до 11% от показателей плазмы крови. Согласованное действие ингибиторов направлено на регуляцию активности как плазменных, так и внутриклеточных протеиназ: трипсиноподобных, эластазы, коллагеназы, катепсина О.

3. Наиболее значимыми показателями являются агПИ и а2-МГ, которые имеют определяющее значение для прогнозирования заболеваний бронхо-легочной системы и желудочно-кишечного тракта. Нарушение баланса между а]-ПИ и а2-МГ увеличивает риск развития фиброза печени, рака легких, желудка. Повышение активности а2-МГ под действием контрикала определяет его противоопухолевый эффект.

Внедрение в практику. Основные результаты работы используются в учебном процессе кафедр патофизиологии, биохимии и молекулярной биологии, терапии, госпитальной терапии с курсом физической реабилитации и спортивной медицины ГОУ ВПО СибГМУ Минздравсоцразвития России. По результатам работы получено 3 патента на изобретение «Способ диагностики стадии хронизации гепатита» (№ 2 291 440, 10.01.2007) — «Способ диагностики цирроза печени» (№ 22 914 441, 10.01.2007) — «Способ прогнозирования риска развития хронической обструктивной болезни легких у длительно курящих лиц» (№.2 359 618, 27. 06. 2009). Отдельные фрагменты работы поддержаны грантом ФЦП № 02.740.11.0083 «Разработка научно-технологической основы применения лазерных технологий в биомедицинских исследованиях, эффективных методов экспресс-диагностики основных социально-значимых заболеваний респираторной системы человека с использованием методов лазерной спектроскопии».

Апробация работы. Основные положения работы докладывались на ежегодных конференциях «Национальные дни лабораторной медицины» 1997;2008 гг., конференции молодых ученых России с международным участием (Москва 1998), межрегиональной научно-практической конференции «Медицина и экологические проблемы Северных районов Сибири» (Стрежевой 1998), на 3−4 съездах физиологов Сибири и Дальнего Востока (Новосибирск, 1997, Томск, 2000, 2002), на 5 национальном конгрессе по болезням органов дыхания (Москва. 2005), 6 международной научно-практической конференции «Здоровье и образование в XXI веке» (Москва, 2005), 12 Российской гастроэнтерологической неделе (Москва, 2006), 8 Международном Славяно-Балтийском научным гастроэнтерологическом форуме (Санкт-Петербург, 2006), на III конгрессе евроазиатского респираторного общества (Астана, 2007), съездах Российского общества биохимиков и молекулярных биологов (Новосибирск, 2008;Челябинск, 2009).

Результаты работы обсуждались на научных семинарах кафедр биохимии и молекулярной биологии СибГМУ, патофизиологии, на проблемных комиссиях «Фундаментальные проблемы физиологии, биофизики, биохимии» и «Актуальные проблемы патологической физиологии и общей патологии» Сибирского государственного медицинского университета (Томск, 2005, 2011).

Публикации. По теме диссертации опубликована 61 работа, в том числе 1 монография и 22 статьи в журналах, рекомендованных ВАК для публикаций результатов исследований на соискание степени доктора медицинских наук.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 235 страницах, содержит 82 таблицы, 29 рисунков, состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов исследований, обсуждения и выводов.

Список литературы

включает 461 источников, из них 95 отечественных и 366 иностранных.

выводы.

1. Контроль над активностью протеолиза в организме практически здоровых лиц осуществляют ингибиторы протеиназ, локализованные в основном в плазме крови. В слюне, индуцированной мокроте активность ОС]-ПИ, а2-МГ значительно ниже и составляет от 0,4% до 11% от показателей плазмы крови. Наиболее высокая активность КСИ обнаружена в кожном экссудате и плазме крови, затем слюне и индуцированной мокроте. Активность а!-ПИ и КСИ плазмы крови коррелирует с показателями в слюне и кожном экссудате, активность а2-МГ плазмы крови не зависит от ингибиторных свойств других биологических жидкостей.

2. Согласованное действие ингибиторов протеолиза наблюдается у практически здоровых лиц при локальной гипоксии, курении, воздействии экологических факторов риска развития заболеваний. Увеличение активности а!-ПИ, а2-МГ, КСИ сопровождается изменением клеточного метаболизма: активности аминотрансфераз, 5'-нуклеотидазы, а-амилазы, перекисного окисления липидов.

3. При патологических процессах выявлены три варианта реагирования ингибиторов: адаптивный, дефицит и дисбаланс. При адаптивном варианте повышается активность агПИ и а2-МГ на фоне умеренной активации сериновых протеиназ. Дефицитный вариант со снижением активности а]-ПИ и а2-МГ протекает на фоне выраженной активации протеолиза, окислительной модификации белков и липидов, разрушения белков соединительной ткани. Дисбаланс ингибиторной активности связан со снижением активности а2-МГ и увеличением агПИ.

4. Дефицит ссрПИ и а2-МГ при заболеваниях бронхо-легочной системы обнаружен в индуцированной мокроте и является показателем прогрессированием заболевания. Низкая активность агПИ и а2-МГ сопровождается высокой активностью КСИ в плазме, индуцированной мокроте и кожном экссудате больных.

5. Снижение активности oti-ПИ наиболее выражено при наличии М2М2 фенотипа и астенического типа телосложения больных. Дефицит oti-ПИ и а2-МГ при активации внутриклеточного протеолиза слизистой кишечника сопровождается усилением окислительной модификации белков, перекисного окисления липидов, деградацией коллагена соединительной ткани желудочно-кишечного тракта. Увеличение активности а2-МГ снижает риск развития болезни Крона и фиброза печени в 3,8 и 1,7 раза, соответственно.

6. Активация протеолиза плазмы крови при травмах кости сопровождается увеличением активности а2-МГ и уменьшением ai-ПИ на фоне усиленной резорбции кости, липолиза и перекисного окисления липидов. Контрикал снижает активность калликреина и трипсина плазмы крови, предупреждает развитие дефицита агПИ, приводит к снижению содержания диеновых конъюгатов, свободных жирных кислот, активности липазы и стимулирует остеосинтез.

7. Дисбаланс ингибиторов характеризуется повышением коэффициента а|-ПИ/а2-МГ при фиброгенезе. Увеличение коэффициента агПИ/а2-МГ в 2,2−2,7 раз наблюдается при раке легкого, желудка, кости. Снижение активности а2-МГ увеличивает риск развития онкологических заболеваний. Низкая ингибиторная активность в опухоли сопровождается выраженной протеолитической деградацией ткани.

8. Противоопухолевое действие контрикал, а сопровождается увеличением активности а2-МГ плазмы крови мышей-опухоленосителей с мастоцитомой Р-815. Повышение активности а2-МГ в условиях in vitro протекает на фоне возрастания активности катепсина D, эластазои трипсиноподобных протеиназ опухолевых клеток.

Заключение

.

Анализ полученных результатов позволяет выделить три типа реагирования ингибиторов протеолиза плазмы крови при патологических процессах: адаптивный, дефицит и дисбаланс ингибиторов (рис. 29). Активация протеолиза J плазма слизистая слюна инДУ^иРованная слизистая неитр0сриль1 опухоль крови кишечника мокрота кишечника срибцюбласты.

— трипсин эластаза ь,<|. три псин ¦ ¡-эластаза ппп калликреин, ПОЛ.

— коллагеназа эластаза, деградации ВКМ, ПОЛ, ЬМБ л, коллагеназа синтез BKMf трипсин I эластаза коллагеназс.

АДАПТИВНЫЙ ь ДЕФИЦИТ С.

ДИСБАЛАНС.

Т т синдром аженного кишечника язвенная болезнь.

1 ХОБЛ| I бронхиальная астма болезнь Крона I.

Фиброз ечени язвенный колит опухоль.

Ы-2МГ снижает риск.

Рис. 29. Варианты реагирования ингибиторов протеиназ Адаптивный вариант реагирования, с увеличением активности агПИ и а2-МГ, связан с умеренной активацией протеолиза, перекисного окисления липидов, незначительным повреждением соединительной ткани. При дефиците ингибиторов сдвиг метаболизма в сторону катаболических реакций сопровождается выраженной активацией протеолиза, деградацией внеклеточного матрикса, активацией перекисного окисления липидов и окислительной модификацией белка.

Снижение активности ингибиторов можно рассматривать не только как следствие хронической активации эластазои коллагеназоподобных протеиназ, но и как возможную причину нарушения контроля протеолиза тканей, в частности слизистой кишечника, повышенной деградации соединительной ткани, развития язвенного колита и болезни Крона.

Определяющим фактором при фиброзе печени является снижение активности а2-МГ как в плазме крови, так и в ткани печени. Дисбаланс ингибиторов наблюдается и при онкологических заболеваниях. Снижение активности а2-МГ при онкологических заболеваниях способствует поддержанию высокого пролиферативного потенциала неопластически трансформированных клеток. Низкая активность а2-МГ повышает риск развития фиброза печени и опухоли в организме.

Результаты проведенного исследования являются основанием для использования агПИ, а2-МГ и КСИ в качестве показателей в клинико-лабораторной диагностике хронических обструктивных заболеваний легких, деструктивных болезней кишечника и оценке прогрессирования фиброза печени. Выявление больных с низкой активностью арПИ и особенно, а2-МГ, необходимо для разработки патогенетически обоснованного лечения, мониторинга течения хронических заболевания и прогноза развития осложнений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , С. Н. Применение метода индуцированной мокроты для оценки интенсивности воспаления дыхательных путей / С. Н. Авдеев, Э. X. Анаев, А. Г. Чучалин // Пульмонология. 1998. — № 2. — С. 81−87.
  2. , A.B. Дефицит аi-антитрипсина и хроническая обструктивная болезнь легких / A.B. Аверьянов, А. Э. Поливанов // Пульмонология. 2007. — № 3.-С. 103 109.
  3. , Г. Болезнь Крона и язвенный колит. М.: ГЭОТАР — Медицина, 2001.-527 с.
  4. Альфа-2-макроглобулин, его комплексы с IgG и некоторые факторы гуморального иммунитета при ревматоидном артрите / В. Н. Зорина, Н. А. Трофименко, С. В. Архипова и др. // Научно-практическая ревматология. -2006. -№ 1.-С. 22−27.
  5. , А. С. Хроническая обструктивная болезнь легких: Популярная медицина / А. С. Белевский // Справочник поликлинического врача. — 2008. — № 1. —С. 16−18.
  6. , Е.В. Поражение печени при хронических вирусных гепатитах и их сочетании с алкогольной болезнью и опийной наркоманией. Прогноз течения и исходы. Автореферат диссертации. доктора медицинских наук. Томск, 2007. — 42 с.
  7. , Е. А. Школа для врачей «Воспалительные заболевания кишечника в 21 веке» / Е. А. Белоусова // Фарматека. 2009. — № 13. — С. 75 — 76.
  8. , М.М. Методы исследования поджелудочной железы. -Новосибирск: Наука. 1988 — с. 278.
  9. , О. С. Метод определения активности СОД / О. С. Брусов // Бюллетень экспериментальной и биологической медицины. 1976. — № 1. — С. 33 — 35.
  10. , Е. Б. Экзогенные и эндогенные факторы формирования хронической обструктивной болезни легких / Е. Б. Букреева // Бюллетень Сибирской медицины. 2003. — Т. 2, № 1. — С 75−77.
  11. , В. И. Биохимические показатели соединительной ткани вдиагностике начальной стадии цирроза печени / В. И. Бычкова, Б. И. Смирнова, JL В. Лесничук//Клиническая лабораторная диагностика. -2003.- № 1.- С.10−14.
  12. , Л. Н. Нецирротический фиброз печени / Л. Н. Валенкевич, О. И. Яхонтова // Российский гастроэнтерологический журнал. 2000. — № 4. — С. 21 -23.
  13. , О. С. Обструктивные заболевания легких, вызванные неблагоприятными профессиональными факторами / О. С. Васильева // Медицинская сестра. — 2008. — N 8. — С. 18−20.
  14. , К. Н. а2-Макроглобулин и механизм его взаимодействия с протеиназами / К. Н. Веремеенко, А. И. Кизим, Л. А. Колесник // Вестник Академии медицинских наук. 1984. — № 8. — С. 60 — 63.
  15. , К. Н. Протеолиз в норме и при патологии / К. Н. Веремеенко, О. П. Голобородько, А. И. Кузин. К.: Здоровья, — 1988. — 199 с.
  16. , К.Н. Протеолитические ферменты и их ингибиторы. Новые области применения в клинике. / К. Н. Веремеенко // Врачебное дело. 1994 -№ 1 — С. 8 -13.
  17. , Т. В. Взаимодействие генетических и внешнесредовых факторов в процессе развития хронической обструктивной болезни легких / Т. В. Викторова // Медицинская генетика. 2003. — Т. 2, № 2. — С. 77 — 80.
  18. Влияние радиационно-химического загрязнения среды на здоровье и иммунитет / Т. В. Матковская и др. // Аллергология и иммунология. 2004. -Том 5, N3. — С. 518.
  19. , С. Медико-биологическая статистика: Перевод с английского / С. Гланц // М: Практик. 1999. — 459 с.
  20. Диагностика и лечение хронических вирусных гепатитов В, С и D у детей / A.A. Баранов, Б. С. Каганов, В. Ф. Учайкин и др. // Вопросы современной педиатрии. 2003. — Т. 2, № 6. — С. 53 — 56.
  21. , H.A., Дворецкий Л. И. Наследственные факторы и местная защита при неспецифических заболеваниях легких. Москва.: «Медицина». -1990−224 с.
  22. Дисбаланс протеиназно-ингибиторной системы при акушерском сепсисе и септическом шоке / Л. А. Белова, О. Г. Оглоблина, А. А. Саталкин и др. // Клиническая лабораторная диагностика. 2003. — № 7. — Р. 13 — 16.
  23. , С. М. а2-макроглобулин: Современное состояние вопроса / С. М. Дубровин, А. В. Муромцев, Л. И. Новикова // Клиническая лабораторная диагностика. 2000. — № 6. — С. 3 — 6.
  24. , Г. П., Бабаев A.A., Новиков В. В. Биоинформационные аспекты протеомики и деградации белка. Учебно-методический материал по программе повышения квалификации «Хранение и обработка информации в биологических системах». Нижний Новгород, 2007. 86 с.
  25. , Ю. Р. Протеолитические ферменты высокочувствительный критерий эффективности и безопасности лечения / Ю. Р. Ефременко // Биомедицинская химия.- 2008. — Том 54, 3 2. — С. 179 — 183.
  26. , Т. А. Клинико-конституциональные взаимосвязи при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки. Автореферет диссертации. кандидата медицинских наук. Томск, 1996. — 23 с.
  27. , А. Р. Синдром раздраженного кишечника / А. Р. Златкина // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. 2000. — № 1.-С. 13 — 17.
  28. , H.A. Эволюция белков семейства макроглобулинов / Н. А. Зорин, В. Н. Зорина, Р. М Зорина // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. -2006, — Т. 42, № 1. С. 91 -94.
  29. , Н. А. Роль белков семейства макроглобулинов в механизмах инфицирования / Н. А. Зорин, В. Н. Зорина // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии. 2004. — № 3. — С. 105−112.
  30. , Н. А. Универсальный регулятор а2-макроглобулин / Н. А. Зорин, В. Н. Зорина, Р. М. Зорина, В. Г. Левченко // Клиническая лабораторная диагностика. — 2004. — № 11. — С. 18−21.
  31. , Н. А. Роль белков семейства макроглобулинов в регуляции194воспалительных реакций / Н. А. Зорин, В. Н. Зорина, Р. М. Зорина // Биомедицинская химия. — 2006. — Том 52, № 3. — С. 229 238.
  32. , H.A. Роль белков семейства макроглобулинов в регуляции опухолевого роста / H.A., Зорин, В. Н. Зорина, P.M. Зорина // Онтогенез. 2006. -Т. 37, № 1 — С. 12 — 19.
  33. , В. Т. Избранные лекции по гастроэнтерологии / В. Т. Ивашкин,
  34. A.A. Шептулин. М.: «МЕДпресс», 2001. — 88 с.
  35. , А. Н. Фиброз печени: от теории к практике / А. Н. Ивкова, И. Г. Никитин, Г. И. Сторожаков // Лечебное дело. 2003. — № 1. — С. 60−70.
  36. Измерение активности трипсино- и эластазоподобных протеиназ полиморфноядерных лейкоцитов и уровня их кислотостабильных ингибиторов в бронхиальном секрете человека: метод, рекомендации / О. Г. Оглоблина, Л.
  37. B. Платонова, Т. С. Пасхина. Москва, 1984. — 14 с.
  38. , B.C. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика / B.C. Камышников. Минск: Интерпрессервис, 2003. — Том 1. — 495 с.
  39. , P.P. Показатели обмена коллагена и фактор некроза опухоли человека у детей с хроническими гастродуоденитами / P.P. Кильдиярова, П. Н. Шараев // Педиатрия. № 2. — С. 48 — 50.
  40. , Ф. Л. Павлиш O.A., Татосян А. Г. Молекулярные основы канцерогенеза у человека. М.: Медицина. — 1990. — 224 с.
  41. , Ф.И., Коровкин Б. Ф., Меньшиков В. В. Биохимические исследования в клинике. Л.: Медицина. — 1976. — С. 75 — 77.
  42. , Б.П. Неопластическая клетка: основные свойства и механизмы ихвозникновения / Б. П. Копнин // Практическая онкология. 2002. — Т. 3, № 4. — С.195 229. 235.
  43. , A.M. Особенности метаболизма коллагена при язвенной болезни двенадцатиперстной кишки / A.M. Корепанов, А. Е. Шкляев, П. Н. Шараев // Клиническая лабораторная диагностика. 2005. — № 5. — С. 14 — 16.
  44. , М. С. Роль лизосомальных цистеиновых протеиназ в опухолевой прогрессии / М. С. Коровин, В. В. Новицкий, О. С. Васильева // Бюллетень Сибирской медицины. 2009. — Том 8, № 2. — С. 85 — 90.
  45. , Л.Е., Черненко В. Ю., Одынец К. А. Изоэлектрическое фокусирование a i-антитрипсина в гелях полиакриламида в борат-полиольной системе // В сб. науч. трудов. «Методы молекулярной биологии» Киев: Наукова думка.-1986.- С.36−40.
  46. , С. А. Методические подходы к изучению полиморфизма альфа-1 антитрипсина // ИКПГ и ПЗСО AMP СССР. 1990.
  47. , Т. П. Модификация содержания оксипролина в сыворотке крови / Т. П. Кузнецова, Л. Я. Прошина, М. Н. Приваленко // Лабораторное дело. 1982.- № 8.-С. 8 — 10.
  48. , Л.А. Протеолитические ферменты в процессаз онкогенеза / Л. А. Локшина // Биоорганическая химия.- 1994.- Т. 20, № 2.— С. 134 142.
  49. , Н. В. Иммунорегуляторная роль макроглобулинов в злокачественном процессе: Автореферат диссертации. доктора биологических наук: Новосибирск, 2001. — 37 с.
  50. , Д. Н. Лекции по клинической патологии: Руководство для врачей / Д. Н. Маянский, И. Г. Урсов. Новосибирск: 1997 — С. 243 — 248.
  51. , В.В. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. В. В. Меньшикова.-М.: Медицина, 1987.- 368 с.
  52. Метод определение активности каталазы / М. А. Королюк, Л. И. Иванова, И. Г. Майорова и др. // Лабораторное дело. 1988. — № 1. — С. 16 — 18.
  53. Методы постановки реакции бласттрансформации в микромодификации / Хоробрых В. В., Пронин А. В., Киркин А. Ф. и др. // Иммунология. 1983. — № 3. -С. 76−69.
  54. , Ю.В. Влияние ингибитора протеиназ контрикала напрививаемость и рост солидной карциномы Эрлиха у мышей / Ю. В. Мишин // Вопросы онкологии. 1982. — Т. 28, № 1. — С. 73 — 75.
  55. Г. И., Кишкун A.A. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. М.: Медицина, 2000. — 544.
  56. , В. Ф. Унифицированный метод определения активности альфа.-протеиназного ингибитора, альфа2-макроглобулина в сыворотке крови человека / В. Ф. Нартикова, Т. С Пасхина // Вопросы мед. химии. 1989. — Т. 25, № 4,-С. 494−9.
  57. , Б.А., Корнетов H.A. Интегративная биомедицинская антропология, — Томск: Изд-во ТГУ, 1998. 182 с.
  58. Новые данные о диагностике и течении фиброза печени / С. Ф. Галимова, М. Ю. Надинская, М. В. Маевская и др. // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. 2001. — № 4. — С. 22−28.
  59. , С. И. Современные проблемы диагностики хронической обструктивной болезни легких / С. И. Овчаренко, И. В. Лещенко // Русский медицинский журнал. 2003. — Т. 11, № 4 — С. 160- 163.
  60. , О. Г. Ингибирование кининогеназной активности катепсина Д кислотостабильным ингибитором протеиназ из сыворотки кролика / О. Г. Оглоблина // Биохимия. 1981. — Т.45, вып.4. — С. 667 — 673.
  61. , О. Г. Кислотостабильные белки-ингибиторы протеиназ млекопитающих. Структура, свойства, биологическая роль / О. Г. Оглоблина // Биохимия, 1982. -Т.47, вып.10.-С. 1587−1596.
  62. , О.Г. Роль протеолитических ферментов и их ингибиторов в инвазии злокачественных опухолей. / О. Г. Оглоблина, Т. И. Арефьева // Биохимия.-1994, — Т. 59 вып 3. 34 с.
  63. Окислительная модификация белков плазмы крови больных с психическими расстройствами (депрессия, деперсонализация) / Е. Е. Дубинина, М. Г. Морозова, Н. В. Леонова и др. // Вопросы мед химии. 2000. — № 4.- С. 27.
  64. Опухоли костей / ред. Ланцман Ю. В. Томск, 1990. — 304 с.
  65. ВД. Роль неспецифических опухолевых маркеров и клинико-морфологических показателей в диагностике и лечении предрака и раннего рака гортани: Автореферат дис. д-ра мед наук. Томск, 2006. 37 с.
  66. , Т.С., Кринская A.B. Определение активности калликреина в сыворотке/плазме крови человека // Современные методы в биохимии. М. -1977- С. 70−72.
  67. Перспективы применения антиоксидантов в клинике внутренних болезней / С. К. Соодаева, А. В. Лисицина, Н. И. Кубышева и др. // Атмосфера. Пульмонология и аллергология. 2004. — № 1 — С. 55 — 56.
  68. , A.M. Изменения протеиназо-ингибиторной системы у больных раком желудка / A.M. Петросян, В. З. Харченко // Онкология. 2007. — Т.9, № 4. -С. 303 -306.
  69. Пехтерева-Донченко, Е. В. Состояние кининогенеза у детей при язвенной болезни и хроническом гастродуодените: Автореферат на соискание ученой степени кандидата медицинских наук. Томск, 2000. 23 с.
  70. , М. Эволюция фиброза печени: от гепатита к циррозу / М. Пинцани // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. 2002. — Т. 12. — № 5. — С. 4−9
  71. , О.Н. Матриксные металлопротеиназы: строение, регуляция, роль в развитии патологических состоянии / О. Н. Потеряева // Медицина и образование в Сибири. Электронный журнал 2010.- № 5.
  72. Прогностическая значимость протеаз у больных плоскоклеточными карциномами головы и шеи / Е. В. Клишо, И. В. Кондакова, Е. Л. Чойнзонов, О. С. Васильева // Бюллетень Сибирского отделения РАМН. — 2005. — N 2. — С. 82−91.
  73. , В. П. Клинико-генетические аспекты недостаточности аг антитрипсина / В. П. Пузырев, В. Я. Савюк // Мед. генетика. 2002. — № 5. — С. 202 — 209.
  74. Пункционная биопсия печени и возможности неинвазивного мониторинга фиброза при хроническом вирусном гепатите С / Н. Д. Ющук, О. О. Знойко, Н. Х. Сафиуллина и др. // Клинические перспективы гастроэнтерологии, гепатологии. 2002. — № 1 -С. 16.
  75. Случай длительного течения и поздней клинической манифестации недостаточности a i-антитрипсина / Е. Л. Головюк, Н. И. Кокина и др. //
  76. Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии и колопроктологии. -2002.-№ 5.-С. 78 86.
  77. Современные представления о патогенезе, диагностике и течении фиброза печени / Ч. С. Павлов, Ю. О. Шульпекова, В. Б. Золотаревский и др // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. 2005. — № 2.- С. 13−20.
  78. Н. И. Методы определения активности матриксных металлопротеиназ / Н. И. Соловьева, О. С. Рыжакова // Клиническая лабораторная диагностика. — 2010. — N 2. — С. 17−21.
  79. , Г. А. Энзимология. Учебно-методическое пособие. Томск, 1983.- 76 с.
  80. , Т.А. Лизосомальные катепсины В, Ь, Б при развитии экспериментальных лейкозов мышей / Т. А. Халикова, Т. А. Короленко, С. И. Ильницкая // Биомедицинская химия. 2009. — Т.53, вып. 5. — С. 621 — 634.
  81. , И. Л. Воспалительные заболевания кишечника: неспецифический язвенный колит и болезнь Крона (Клиника, диагностика и лечение) / И. Л. Халиф, И. Д. Лоранская. М, 2004. — 200 с.
  82. Характеристика клеточного и биохимического профиля индуцированной мокроты и крови у курящих и некурящих здоровых людей / Л. И. Волкова, Букреева Е. Б., Боярко В. В. и др. // Пульмонология. 2004. — № 2.- С. 78 — 83.
  83. Цитокины «кожного окна» при атопическом дерматите / Д. С. Загрешенко, В. В Климов, А. А Денисов и др. // Бюллетень сибирской медицины. 2009. — № 3. — С. 32−36.
  84. , В.И. Онкология / В. И. Чиссов, С. Л. Дарьялова. — М.: ГЭОТАР Медицина, 2007. — 560 с
  85. , А. Г. Система оксиданты и антиоксиданты и пути коррекции / А. Г. Чучалин // Пульмунология. 2004. — № 4. — С. 111 — 115.
  86. , А. Г. Хроническая обструктивная болезнь легких / А. Г. Чучалин199- М.: Медицина, 2000. 356 с.
  87. , П. Н. Определение коллагенолитической активности плазмы крови / П. Н. Шараев, В. Н. Пишков, Н. Г. Заворыгина // Лабораторное дело. -1987. -№ 1. -С.60−62.
  88. , П.Н. Метод определения свободного и связанного оксипролина в сыворотке крови / П. Н. Шараев // Лабораторное дело. 1981. -№ 5. — С. 283 285.26
  89. , Е. И. Хроническая обструктивная болезнь легких / Е. И. Шмелев // Consilium medicum. 2005. — Т. 7, № 4. — С. 13−19.
  90. , Д. Фиброз печени: патогенез, диагностика, лечение. / Д. Шуппан // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. -2001.-№ 4.-С. 72−74.
  91. Эволюция представлений о фиброзе и циррозе печени (сообщение второе) / Редакционная // Клинические перспективы гастроэнтерологии, гепатологии. -2005,-№ 2.-С. 2−10.
  92. Эколого-геохимические особенности природных сред Томского района и заболеваемость населения: монография / Л. П. Рихванов и др. — ред. А. Г. Бакиров. — Томск: б. и., 2006. — 216с.
  93. Экспрессия желатиназ, А и В и эндогенных регуляторов их активности в иммортализованных и трансформированных фибробластах / Н. И. Соловьева и др. // Биомедицинская химия. — 2009. — Том 55, N 4. — С. 441−450.
  94. A derivative of the plasma protease inhibitor alpha (2)-macroglobulin regulatesthe response to peripheral nerve injury /S. Arandjelovic, N. Dragojlovic, X. Li, et al. // J. Neurochem. 2007. — Vol. 103, № 2. — P. 694 — 705.
  95. A genome-wide expression analysis in blood identifies pre-elafin as a biomarker in ARDS / Zhaoxi Wang, Douglas Beach, Li Su, et al. //Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2008, — Vol.38. — P. 724 — 732.
  96. A kunitz-type protease inhibitor, bikunin, inhibits ovarian cancer cell invasion by blocking the calcium-dependent Transforming Growth Factor /H. Kobayash, M. Suzuki, Y. Tanaka, et al.// J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278. — № 10. — P. 7790−7799.
  97. A novel receptor function for the heat shock protein Grp78: silencing of Grp78 gene expression attenuates alpha2M*-induced signaling / Misra UK, Gonzalez-Gronow M, Gawdi G, et al. //Cell Signal. 2004. — Vol. 16, № 8. — P. 929 — 938.
  98. A rare case of pulmonary emphysema / Sotcan M, Copaci I, Enache M, et al. // Rom J Intern Med. 2006. — Vol. 44, № 4. — P. 465 — 70.
  99. Abboud, R.T. Pathogenesis of COPD. Part I. The role of protease-antiprotease imbalance in emphysema / R.T. Abboud, S. Vimalanathan // Int J Tuberc Lung Dis.-2008, — Vol.12, № 4. P. 361 -367.
  100. Absence of proteinase-activated receptor-1 signaling affords protection from bleomycin-induced lung inflammation and fibrosis / D.C. Howell, R.H. Johns, J.A. Lasky et al. // Am. J. Pathol. 2005. — Vol. 166. — P. 1353 — 1365.
  101. Acid denaturation of alpha 1-antitrypsin: characterization of a novel mechanism of serpin polymerization / G. L. Devlin, M. K. Chow, G. J. Howlett, S. P. Bottomley // J. Mol. Biol. 2002. — Vol. 324, № 4. — P. 859 — 870.
  102. Acid-stable low molecular mass proteinase inhibitors in human lung lavage / S.F. Smith, A. Guz, G.H. Burton, et al. // Biol Chem Hoppe Seyler. 1986. — Vol. 367, № 3. — P. 183 — 189.
  103. Activated neutrophils impair gastric cytopritection role of neutrophil elastase / N. Harada, K. Okajima, W. Liu et. al. // Dig. Dis. Sci. 2000. — Vol. 45, № 6. — P. 1210- 1216.
  104. Activation of proteinase-activated receptor 1 stimulates epithelial chloride secretion through a unique MAP kinase- and cyclo-oxygenase-dependent pathway/ M.C. Buresi, A.G. Buret, M.D. Hollenberg et al. // FASEB J. 2002.- Vol. 16. — P. 1515 — 1525.
  105. Acute inflammatory biomarkers in cerebrospinal fluid as indicators of blood cerebrospinal fluid barrier damage in Japanese subjects with infectious meningitis / Y. Kanoh, T. Ohara, T. Akahoshi // Clin Lab. 2011. — Vol. 57, № 1−2. — P. 37 — 46.
  106. Addition of a neutrophil elastase inhibitor to the organ flushing solution decreases lung reperfusion injury in rat lung transplantation / H. Mori, I. Nagahiro, T. Osaragi et al. // Eur. J. Cardiothorac. Surg. 2007. — Vol. 32. — P. 791 — 795.
  107. Administration of human inter-alpha-inhibitors maintains hemodynamic stability and improves survival during sepsis / S. Yang- Y.P. Lim- M. Zhou et al. // Crit Care Med. 2002. — Vol. 30. — P. 617 -622.
  108. Agonists of proteinase-activated receptor 2 induce inflammation by a neurogenic mechanism / M. Steinhoff, N. Vergnolle, S.H. Young, et al. // Nat Med. -2000. Vol. 6. — P. 151−8.
  109. Aiglova, K. Non-invasive detection of liver fibrosis in patients with chronic hepatitis C /Aiglova K, Ehrmann J Jr, Ehrmann // J. Cas Lek Cesk. 2007. -Vol.146, № 6.-P. 542 — 545.
  110. Akutsu, H. Concentrative relationship between polymorphonuclear elastase and urinary trypsin inhibitor in amniotic fluid // H. Akutsu, H. Iwama // Arch. Gunecol. Obstet. 2000. — Vol. 263, № 4. — P. 156 — 159.
  111. Alpha 2-macroglobulin activity in rats infected with Typanosoma lewisi and treated with cyclophosphamide and its effect on the malignancy of the disease / A. Budovsky, R. Sneir et al. // J. Vector Borne Dis.- 2007, — Vol.44, № 2.- P. 128 136
  112. Alpha-1 antitrypsin deficiency: diagnosis and treatment./ A.A. Camelier, D.H. Winter, J.R. Jardim et al. //J Bras Pneumol. 2008. — Vol.34,№ 7. — P. 514 — 527.
  113. Alpha-1 antitrypsin Null mutations and severity of emphysema / L. Fregonese, J. Stolk, R.R. Frants, B. Veldhuisen // Respir. Med. 2008. — Vol. 102, № 6. — P. 876−884.
  114. Alpha-1-antitrypsin deficiency (Siiyama) as indication for lung transplantation: proper timing for surgical intervention / G. Shindo, T. Endo, M. Onda et al. //Minerva Chir. 2008 .- Vol.63, № 3. — P. 241 — 247.
  115. Alphal-antitrypsin deficiency carriers, tobacco smoke, chronic obstructive pulmonary disease, and lung cancer risk / P. Yang, Z. Sun, M.J. Krowka et al. // Arch. Intern. Med. 2008. — Vol.168, № 10. — P. 1097 — 1103.
  116. Alpha-1-antitrypsin deficiency: outcomes after liver transplantation / N. Kemmer, T. Kaiser, V. Zacharias, G.W. Neff // Transplant Proc. 2008. — Vol. 40 № 5.-P. 1492- 1494.
  117. Alphal-antitrypsin polymerization: a fluorescence correlation spectroscopic study / P. Purkayastha, J.W. Klemke, S. Lavender et al. // Biochemistry. 2005. -Vol. 44, № 7. — P. 2642 — 2649.
  118. Alpha-1-antitrypsin-positive «signet-ring» bile duct adenoma in a patient with M (MALTON) mutation / M. Gambarotti, D. Medicina, C. Baronchelli et al. // Int. J. Surg. Pathol. 2008. — Vol. 16, № 2. — P. 218 — 21 A.
  119. Alpha2-macroglobulin modulates interactions between lymphocytes and fibroblasts / T.O.Yarovinsky, N.K.Gorlina, A.N. Cheredeev et al. // Russ. J. Immunol. 2001. — Vol. 6, № 1. — P. 1 — 8.
  120. Alteration of dopamine release by rat caudate putamen tissues supervised with alpha 2-macroglobulin / Y.Q. Hu, B.J. Liu, D.E. Dluzen, P.H. Koo //J. Neurosci. Res. 1996. — Vol. 43, № 1. — P. 71 — 77.
  121. An alpha 1-antitrypsin enhancer polymorphism is a genetic modifier of pulmonary outcome in cystic fibrosis / M.T. Henry, S. Cave, J. Rendall et al. // Eur. J. Hum. Genet. 2001. — Vol. 9, № 4. — P. 273 — 278.
  122. Anti-inflammatory effect of pre-elafin in lipopolysaccharide-induced acute lung inflammation / Vachon, E., Bourbonnais, Y., Bingle, C. D., et al. // Biol. Chem. -2002. Vol. 383. — P. 1249 — 1256
  123. Antimicrobial peptides: mediators of innate immunity as templates for the development of novel anti-infective and immune therapeutics /V. E. Reviglio, I. C. Kuo, R. Sambuelli et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2008. — № 49. — P. 508.
  124. Assessment of regional progression of pulmonary emphysema with CT densitometry / M.E. Bakker, H. Putter, J. Stolk et al. // Chest. 2008. — Vol. 134. — P. 931 -937.
  125. Association study of the A2M and LRP1 genes with Alzheimer disease in the Han Chinese / L. Bian, J.D. Yang, T.W. Guo et al. // Biol. Psychiatry. 2005. — Vol. 58, № 9.-P. 731 — 737.
  126. Attenuated induction of epithelial and leukocyte serine antiproteases elafin and secretory leukocyte protease inhibitor in Crohn’s disease / M. Schmid, K. Fellermann, P. Fritz et al. J. // Leukoc. Biol. 2007. — № 81. — P. 907 — 915.
  127. Barlow, I. alpha (l)-Antitrypsin deficiency and Pi typing / I. Barlow, W.A. Sewell // J. Allergy Clin. Immunol. 2008. — Vol. 122, № 3. — P. 658.
  128. Barnes, P. J. Chronic obstructive pulmonary disease: molecular and cellular mechanisms / P. J. Barnes, S. D. Shapiro, R. A. Pauwels // Eur. Respir. J. 2003. -№ 22.-P. 627 — 688.
  129. Bataller, R. Liver Fibrosis / R. Bataller, D. Brenner // The Journal of Clinical Investigation. 2005. — № 2. — V. l 15. — P. 209 — 218.
  130. Bhat, AR. Studies on an acid-stable proteinase inhibitor from human serum/ A.R. Bhat, M.G. Kini, T.N. Pattabiraman // Biochem Med. 1982. — Vol. 28, № 2. -P. 188 — 196.
  131. Bikunin inhibits lipopolysaccharide-induced Tumor Necrosis Factor Alpha induction in macrophages / H. Matsuzaki, H. Kobayashi, T. Yagyu et al // Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology. 2004.- Vol. 11, №. 6. — P. 1140 — 1147.
  132. Bikunin target genes in ovarian cancer cells identified by microarray analysis / M. Suzuki H. Kobayashi, Y. Tanaka et al. // J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278, № 17. -P. 14 640- 14 646.
  133. Binder, RJ. Adjuvanticity of alpha 2-macroglobulin, an independent ligand for the heat shock protein receptor CD91 / R.J. Binder, D. Karimeddini, P.K. Srivastava // J. Immunol. 2001. — Vol. 166, № 8. — P. 4968 — 4972.
  134. Binding of alpha2-macroglobulin and limulin: regulation of the plasma haemolytic system of the American horseshoe crab, Limulus / S. Swarnakar, R. Asokan, J.P. Quigley, P.B. Armstrong // Biochem. J. 2000. — Vol. 347, № 3. — P. 679−685.
  135. Binding of alpha2MLl to the low density lipoprotein receptor-related protein 1 (LRP1) reveals a new role for LRP1 in the human epidermis / M.F.Galliano, E. Toulza, N. Jonca et al. //PLoS ONE. 2008. — Vol. 3, № 7. — P. e2729.
  136. Biochemical and enzymatic characterization of human Kallikrein 5 (hK5), a novel serine protease potentially involved in cancer progression / I. P. Michael, G. Sotiropoulou, G. Pampalakis et al. // J. Biol. Chem. 2005. — Vol. 280. — P. 1 462 814 635.
  137. Biomarker identification in human pancreatic cancer sera / J.S. Hanas, J.R.Hocker, J.Y. Cheung et al. //Pancreas. 2008. — Vol. 36, № 1. — P. 61 — 69.
  138. Braillon, A. Alpha-1 antitrypsin deficiency and liver disease / A. Braillon, E. Nguyen-Khac // Am. J. Med. 2008. — Vol. 121, № 1. — P. 3 — 9.
  139. Brain, aging and neurodegeneration: role of zinc ion availability / E.205
  140. Mocchegiani, C. Bertoni-Freddari, F. Marcellini, M. Malavolta // Prog Neurobiol. -2005. Vol. 75, № 6. — P. 367 — 390.
  141. Braun, P. Activation of Pseudomonas aeruginosa elastase in Pseudomonas putida by triggering dissociation of the propeptide-enzyme complex / P. Braun, W. Bitter, J. Tommassen // Microbiology. 2000. — Vol. 146. — P. 2565 — 2572.
  142. Bronchial leukocyte proteinase inhibitor: hydrodynamic properties and interaction with alpha 2-macroglobulin-bound elastase / M.S. Stack, C.E. Smith, W.L. Dean, D.A. Johnson // Arch Biochem Biophys. 1988. — Vol. 260, № 1. — P. 400 — 407.
  143. Can nitric oxide-generating compounds improve the oxidative stress response in experimentally diabetic rats? / A.M.Mohamadin, L.N. Hammad, M.F. El-Bab et al. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2007. — Vol. 34, № 7. — P. 586 — 593.
  144. Candidate genes for late-onset Alzheimer’s disease: focus on chromosome 12 / F. Panza, A.M. Colacicco, A. D'lntrono et al. // Mech Ageing Dev. 2006. — Vol. 127, № 1,-P. 36−47.
  145. Carretero, O. A. Vascular remodeling and the kallikrein-kinin system / O. A. Carretero // J. Clin. Invest. 2005. — Vol. 115. — P. 588 — 591.
  146. Cathepsin D inhibitors / M. Gacko, A. Minarowska, A. Karwowska, et al. //Folia Histochem Cytobiol. 2007. — Vol. 45, № 4. — P.291- 313.
  147. Cathepsin-D, a key protease in breast cancer, is up-regulated in obese mouse and human adipose tissue, and controls adipogenesis / O. Masson, C. Prebois, D. Derocq et al. // PLoS One. 2011. — Vol. 6, № 2. — P. el6452.
  148. CCR5 expression correlates with susceptibility of maturing monocytes to human immunodeficiency virus type 1 infection / H.M. Naif, S. Li, M. Alali, A. Sloane // J. Virol. 1998. — Vol. 72. — P. 830 — 836.
  149. CD91 is a common receptor for heat shock proteins gp96, hsp90, hsp70, and calreticulin / S. Basu, R. J. Binder, T. Ramalingam et al. // Immunity. 2001. — Vol. 14, № 3. — P. 303 — 313.
  150. Cell surface antigen CD 109 is a novel member of the a2 macroglobulin/C3,C4,C5 family of thioester-containing proteins /M. Lin, D. R. Sutherland, W. Horsfall, N. Totty, E. et al // Blood. 2002. — Vol. 99. — P. 1683 -91.
  151. Chan, E.D. Significance of bronchiectasis in patients with alpha 1-antitrypsin deficiency / E.D. Chan, M.D. Iseman // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2008. — Vol. 78, № 2. — P. 208.
  152. Chua, F. Neutrophil Elastase: Mediator of Extracellular Matrix Destruction and Accumulation / F. Chua, G. J. Laurent // Proceedings of the ATS. 2006. — № 3. — P. 424 — 427.
  153. Cicala, C. Protease activated receptor 2 and the cardiovascular system // Br J Pharmacol. 2002. — № 135. — P. 14 — 20.
  154. Circulating alpha 1-antitrypsin in the general population: determinants and association with lung function / O. Senn, E.W. Russi, C. Schindler et al. // Respir. Res. 2008. — № 25. — P. 9 — 35.
  155. Clinical course and prognosis of never-smokers with severe alpha-1-antitrypsin deficiency (PiZZ) / H.A. Tanash, P.M. Nilsson, J.A. Nilsson et al. // Thorax. 2008. -№ 63.-P. 1091 — 1095.
  156. Clonal dominance of chronic myelogenous leukemia is associated with diminished sensitivity to the antiproliferative effects of neutrophil elastase / F. El Ouriaghli, E. Sloand, L. Mainwaring et al. // Blood. 2003. — Vol. 102. — P. 3786 -3792.
  157. Coincidental GM1 gangliosidosis in an infant with alpha-1-antitrypsin deficiency / R. Srinivasan, S. Sudeendra, M. Cosgrove et al. // J. Pediatr.
  158. Gastroenterol. Nutr. 2008. — Vol. 47, № 2. — P. 196 — 198.
  159. Cojocaru, I.M. Evaluation of granulocyte elastase as a sensitive diagnostic parameter of inflammation in first ischemic stroke / I.M. Cojocaru, M. Cojocaru, C. Burcin // Rom. J. Intern. Med. 2006. — Vol. 44, № 3. — p. 317−321.
  160. Colonic proteinases: increased activity in patients with ulcerative colitis / D. Bustos, G. Negri, J.A. De Paula et al. // Medicina. 1998, — Vol. 58.- P. 262 — 264.
  161. Comparison between exhaled and sputum oxidative stress biomarkers in chronic airway inflammation / M. Corradi, P. Pignatti, P. Manini et al. // Eur. Respir. J. 2004. — Vol. 24. — P. 1011 -1017.
  162. Coors, M.E. Anxiety related to genetic testing for alpha-1 antitrypsin deficiency and cystic fibrosis in COPD and/or bronchiectasis patients / M.E. Coors, A.H. Levinson, G.A. Huitt // Community Genet. 2008. — Vol. 11, № 3. — P. 135 — 140.
  163. Correlation of FIBROSpect II with histologic and morphometric evaluation of liver fibrosis in chronic hepatitis C / K. Patel, D.R.Nelson, D.C. Rockey et al. //Clin. Gastroenterol. Hepatol. 2008. — Vol.6, № 2. — P. 242 — 247.
  164. Coumarinic derivatives as mechanism based inhibitors of a-chymotrypsin and human leukocyte elastase / L. Pochet, C. Doucet, G. Dive et. al. // Bioorg. Med. Chem. -2000. -Vol. 8, № 6. -P. 1489 — 1501.
  165. Cutting edge: CD91-independent cross-presentation of GRP94(gp96)-associated peptides / B. Berwin, J.P. Hart, S.V. Pizzo et al.// J Immunol. 2002. -Vol. 168, № 9. — P. 4282−4286.
  166. Cvirn, G. Alpha-2-macroglobulin inhibits the anticoagulant action of activated protein C in cord and adult plasma / G. Cvirn, S. Gallistl, W. Muntean //
  167. Haemostasis.- 2001, — Vol. 31, № 1,-P. 1 11.
  168. Daggli, U., The role of reactive oxygen metabolites in ulcerative colitis / U. Dagli, M. Balk, A. Ulker// Inflam. Bowel Disease. 1997. — Vol. 3. — P. 260−264.
  169. Defect in SHAP-hyaluronan complex causes severe female infertility. A study by inactivation of the bikunin gene in mice / L. Zhuo, M. Yoneda, M. Zhao et al. //J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276, № 1. — P.7693 — 7696.
  170. Degradation of pulmonary surfactant protein D by Pseudomonas aeruginosa elastase abrogates innate immune function / F. J. Alcorn, J. R. Wright // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279. — P. 30 871 — 30 879.
  171. Delanghe, J. New screening diagnostic techniques in urinalysis / J. Delanghe // Acta Clin Belg. 2007. — Vol. 62, № 3. — P. 155 — 161.
  172. Destraction of articular cartilage by a2-macroglobulin elastese complex: role in rheumatoid arthritis / A. R. Moore, A. Appelboam, K. Kawabata et. al. // Ann. Rheum. Dis. 1999. — Vol. 58, № 2. — P. 109 — 130.
  173. Differential effects of static and cyclic stretching during elastase digestion on the mechanical properties of extracellular matrices / R. Jesudason, L. Black, A. Majumdar et al. // J Appl Physiol. 2007. — Vol. 103. — P. 803 — 811.
  174. Differential expression of protease-activated receptors-1 and -2 in stromal fibroblasts of normal, benign, and malignant human tissues / M.R. D’Andrea, C.K. Derian, R.J. Santulli et al. //Am. J. Pathol. -2001. Vol.158. — P. 2031 -2041.
  175. Differential regulation of elafin in normal and tumor-derived mammary epithelial cells is mediated by CCAAT/Enhancer Binding Protein (3 / Tomoya Yokota, Tuyen Bui, Yanna Liu et al. // Cancer Res.- 2007, — № 67.- P. 11 272−11 283.
  176. Differential regulation of the fibroblast growth factor (FGF) family by {alpha}2-macroglobulin: evidence for selective modulation of FGF-2-induced angiogenesis / R. Asplin, S. M. Wu, S. Mathew et al. / /Blood. 2001. — Vol. 97, № 11.-P. 3450 — 3457.
  177. Differential response of a (2)-macroglobulin-deficient mice in models of lethal TNF-induced inflammation /Т. Hochepied, P. Ameloot, P. Brouckaert et al //Eur. Cytokine Netw. 2000. — Vol.11, № 4. — P. 597 — 601.
  178. Differential transcription of multiple forms of alpha-2-macroglobulin in carp (Cyprinus carpio) infected with parasites / D.F. Onara, M. Forlenza, S.F. Gonzalez et al. //Dev Comp Immunol. 2008. — Vol. 32, № 4. — P. 339 — 347.
  179. DiMarco, T. Current analytical methods for the detection of dityrosine, a biomarker of oxidative stress, in biological samples / T. DiMarco, C. Giulivi // Mass Spectrom Rev. 2007. — Vol. 26, № 1. — P. 108 — 120.
  180. Divergent effects of alpha 1-antitrypsin on neutrophil activation, in vitro / S. Janciauskiene, I. Zelvyte, L. Jansson et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -2004. Vol. 315, № 2. — P. 288 — 296.
  181. Doan, N, Human alpha2-macroglobulin is composed of multiple domains, as predicted by homology with complement component C3 / N. Doan, P.G. Gettins //Biochem. J. 2007. — Vol. 407, № 1. — P. 23 — 30.
  182. Doan, N. alpha -Macroglobulins are present in some gram-negative bacteria: characterization of the alpha 2-macroglobulin from Escherichia coli / N. Doan, P.G. Gettins // J. Biol. Chem. 2008. — Vol. 283. — P. 28 747 — 28 756.
  183. Donnelly, L. E. Therapy for chronic obstructive pulmonary disease in the 21st century / L. E. Donnelly, D. F. Rogers // Drugs. 2003. — Vol. 63, № 19. — P. 1973 -1998.
  184. Doumas, S. Anti-Inflammatory and antimicrobial roles of secretory leukocyte protease inhibitor / S. Doumas, A. Kolokotronis, P. Stefanopoulos // Infection and Immunity. 2005. — Vol. 73, № 3. — P. 1271 — 1274.
  185. Effect of age and asthma duration upon elastase and альфа!-antitrypsin levels in adult asthmatics / A.M. Vignola, A. Bonanno, M. Profita et al. // Eur. Respir. J. -2003.-Vol. 22.-P. 795 801.
  186. Effects of intranasal TNFalpha on granulocyte recruitment and activity in healthy subjects and patients with allergic rhinitis / H. Widegren, J. Erjefalt, M. Korsgren et al. // Respir. Res. 2008. — Vol. 30. — P. 9 — 15.
  187. Effects of TNFalpha on the human nasal mucosa in vivo / H. Widegren, M. Korsgren, M. Andersson et al. // Respir. Med. 2007. — Vol. 101, № 9. — P. 1982 -1987.
  188. Effects of tobacco smoking on alpha-2-macroglobulin and some biochemical parameters in Thai males / K. Suriyaprom, T. Harnroongroj, P. Namjuntra, et al. //Southeast Asian J. Trop. Med.Public. Health. 2007, — Vol. 38, № 5.- P. 918 — 26.
  189. Effects of urinary trypsin inhibitor on pancreatic enzymes and experimental acute pancreatitis / H. Ohnishi, H. Kosuzume, Y. Ashidaet et al. // Dig. Dis. Sci.-1984.-Vol. 29. P. 26−32.
  190. Elafin is a potential growth factor for ovarian cancer induced by inflammatory cytokines / A. Clauss, V. Ng, P. Huying et al. // AACR Meeting Abstracts. 2008. -Apr 2008. — P. 5395.
  191. Elafin prevents lipopolysaccharide-induced AP-1 and NF-kB activation via an effect on the ubiquitin-proteasome pathway / M. W. Butler, I. Robertson, C. M. Greene et al. // J. Biol. Chem. 2006. — Vol. 281. — P. 34 730 — 34 735.
  192. Elafin, an elastase specific inhibitor, is cleaved by its cognate enzyme neutrophil elastase in sputum from individuals with cystic fibrosis / N. Guyot, M. W. Butler, P. McNally et al. // J. Biol. Chem. 2008, — Vol.10.- P. 1074.
  193. Elafin, serine protease inhibitor, is a novel tumor suppressor for breast cancer / Y. Liu, T. Yokota, E. Mittendorf et al. // AACR Meeting Abstracts. 2007.- 3653.
  194. Elastase mediates the release of Growth Factors from lung In Vivo / Jo A. Buczek-Thomas, E. C. Lucey, Ph. J. Stone et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. -2004.-Vol. 31.-P. 344 350.
  195. Elastase-induced pulmonary emphysema in rats: comparison of computed density and microscopic morphometry // C. Onclinx, V. De Maertelaer, P. Gustin et al. // Radiology. 2006. — № 241. — P. 763 — 770.
  196. Elevated expression of SerpinAl and SerpinA3 in HLA-positive cervical carcinoma / J.N. Kloth, A. Gorter, G.J. Fleuren et al. // J. Pathol. 2008. — Vol. 215, № 3. — P. 222−230.
  197. Endoplasmic reticulum stress-a double edged sword for Z alpha-1 antitrypsin deficiency hepatoxicity / M.W. Lawless, A.K. Mankan, S.G. Gray et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2008. — Vol.40, № 8. — P. 1403 — 1414.
  198. Endothelial alpha-1-antitrypsin attenuates cigarette smoke induced apoptosis in vitro / R. Aldonyte, E.T. Hutchinson, B. Jin et al. //COPD. 2008. — 5(3). — P. 153−62.
  199. Enzymatic activation of endothelial protease-activated receptors is dependent on artery diameter in human and porcine isolated coronary arteries / J.R. Hamilton, J.D. Moffat, J. Tatoulis et al. // Br. J. Pharmacol. 2002. — Vol. 136. — P. 492 — 501.
  200. EPI-hNE4, a proteolysis-resistant inhibitor of human neutrophil elastase and potential anti-inflammatory drug for treating cystic fibrosis // S. Attucci, A. Gauthier, B. Korkmaz et al. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2006. — Vol. 318. — P. 803 — 809.
  201. Evaluation -of chosen parameters of acute-phase reaction in children during pseudocroup according to their age / B. Pucher, M. Sobieska, I. Steiner et al. // Otolaryngol Pol. 2006. — Vol. 60, № 5. — P. 743 — 746.
  202. Evidence for tissue-associated alpha (2) macroglobulin in mouse skeletal muscle / L. Fumagalli, R. Businaro, S.L. Nori et al. // Mol. Chem.Neuropathol. 1996. -Vol. 27, № 3,-P. 211 -23.
  203. Exploring candidate gene associations with neuropsychological performance / M. B. McQueen, L. Bertram, C. Lange et al. //Am. J. Med. Genet. Neuropsychiatr. Genet. 2007. — Vol. 144B, № 8. — P. 987 — 991.
  204. Expression and function of proteinase-activated receptor 2 in human bronchial smooth muscle / F. Schmidlin, S. Amadesi, R. Vidil et al. / Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2001. — Vol. 164. — P. 1276 — 1281.
  205. Fehrenbach, H. Animal models of chronic obstructive pulmonary disease: some critical remarks / H. Fehrenbach // Pathobiology. 2003. — Vol.70, № 5. — P. 277−283.
  206. Fibrotest-Actitest: the biochemical marker of liver fibrosis-the Israeli experience / G. Morali, Y. Maor, R. Klar et al. // Isr. Med. Assoc. J. 2007. — Vol. 9, № 8.-P. 588 -591.
  207. Fine-needle aspiration of thyroid nodules: proteomic analysis to identify cancer biomarkers / L. Giusti, P. Iacconi et al. //J. Proteom. Res. 2008. — Vol.7, № 9. — P. 4079−4088.
  208. Pregonese, L. Hereditary alpha-1-antitrypsin deficiency and its clinical consequences / L. Fregonese, J. Stolk //Orphanet J Rare Dis. 2008. — № 19.- P. 3−16.
  209. French, K. Protease activation of alpha2-macroglobulin modulates a chaperone-like action with broad specificity / K. French, J.J. Yerbury, M.R. Wilson // Biochemistry.-2008.-Vol. 47, № 4.-P. 1176 1185.
  210. Frew, L. Antimicrobial peptides and pregnancy / L. Frew, S. J Stock //Reproduction. -2011. Vol.14 .-P. 1725 — 1735.
  211. FSH stimulates the expression of the ADAMTS-16 protease in mature human ovarian follicles /S. Gao, C. De Geyter, K. Kossowska, H. Zhang // Mol. Hum. Reprod. 2007. — Vol. 13, № 7.- P. 465 — 471.
  212. Garber, T.R. Interleukin-4 and IL-10 bind covalently to activated human alpha2-macroglobulin by a mechanism that requires Cys949 / T.R. Garber, S.L. Gonias, D.J. Webb // J Interferon Cytokine Res. 2000.- Vol.20, № 2.- P. 125 — 131.
  213. General changes in hemostasis in gastric cancer / E Kovacova, S Kinova, I Duris, A Remkova // Bratisl. Lek. Listy. 2009. — Vol.110, № 4. — P. 215 — 221.
  214. Genetic analysis of the alpha2-macroglobulin gene in early- and late-onset Parkinson’s disease / R. Kruger, A.M. Menezes-Saecker, L. Schols et al.// Neuroreport. 2000. — Vol. 11, № 11. — P. 2439 — 42.
  215. Genetic association between low-density lipoprotein receptor-related protein gene polymorphisms and Alzheimer’s disease in Chinese Han population / Y.T. Zhou, Z.X. Zhang, P. Chan et al. // Neurosci Lett. 2008. — Vol. 444, № 1. — P. 109 -111.
  216. Genome-wide transcript profiles in aging and calorically restricted Drosophila melanogaster / S.D. Pletcher, S.J. Macdonald, R. Marguerie et al. // Curr Biol. -2002. Vol. 12, № 9. — P. 712 — 23.
  217. Global cancer statistics, 2002. / Parkin DM, Bray F, Ferlay J, Pisani P. IICA Cancer J Clin 2005.- № 55. — P. 74 — 108.
  218. Gooptu, B. Polymers and inflammation: disease mechanisms of the serpinopathies / B. Gooptu, D.A. Lomas //J Exp Med. -2008.- 205(7).- P. 1529−1534.
  219. Gough N. R. Cell death death by Lysosome / N. R. Gough //Sci. Signal.- 2011,-Vol. 4, Issue 163.- P. ec65.
  220. He, S. H. Inhibition of tryptase and chymase induced nucleated cell infiltration by proteinase inhibitors / S. H. He, H. Q. Chen, J. Zheng // Acta Pharmacol Sin. -2004. Vol. 25, № 12. — P. 1677 — 1684.
  221. Heldin, C-Y Signal transduction: multiple pathways, multiple options for therapy / C-Y. Heldin // Stem Cells. 2001. — Vol.19, № 4. — P. 295−303.
  222. Hemker, H.C. The contribution of alpha (2)-macroglobulin thrombin to the endogenous thrombin potential / H.C. Hemker, E. de Smedt, R. AI Dieri //Br. J. Haematol. 2007. — Vol. 139, № 3. — P. 513.
  223. Henricks, P.A. Reactive oxygen species as mediators in asthma / P.A. Henricks, F.P. Nijkamp // Pulm. Pharmacol. Ther. 2001. — Vol.14. — P. 409 — 420.
  224. Hepatocytic globules in end-stage hepatic disease: relationship to alpha 1-antitrypsin phenotype / J.C. Iezzoni, M.J. Gaffey, E.K. Stacy et al. // Am. J. Clin. Pathol. 1997. — Vol.107, № 6. — P. 692 -697.
  225. Heterozygous alfa-1-antitrypsin phenotypes in patients with end stage liver disease / M.L. Eigenbrodt, T.M. McCashland, R.M. Dy et al. // Gastroenterol. -1997. Vol. 92, № 4. — P. 602 — 607.
  226. Hiemstra, P. S. Novel roles of protease inhibitors in infection and inflammation / P. S. Hiemstra // Biochem. Soc. Trans. 2000. — Vol. 30. — P. 116 — 120.
  227. High tissue expression of tumour-associated trypsin inhibitor (TATI) associates with a more favourable prognosis in gastric cancer / J.P. Wiksten, J. Lundin, S. Nordling et al. // Histopathol. 2005. — Vol. 46, № 4. — P. 380 — 388.
  228. Hogarth, D.K. Screening and familial testing of patients for alpha 1-antitrypsin deficiency / D.K. Hogarth, G. Rachelefsky // Chest. 2008. — 133(4).- P. 981 — 988.
  229. Human alpha2-macroglobulin: genotype-phenotype relation / G. Birkenmeier, R. Muller, K. Huse et al. // Exp. Neurol. 2003. — Vol. 184, № 1. — P. 153 — 161.
  230. Human collagenase (matrix metalloproteinase-1) expression in the lungs of patients with emphysema / K. Imai, S.S. Dalai, E.S. Chen et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. -2001. Vol. 163. — P.786 — 791.
  231. Human pre-elafin Inhibits a Pseudomonas aeruginosa-secreted peptidase and prevents its proliferation in complex media / A. Bellemare, N. Vernoux, D. Morisset et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2008. — Vol. 52. — P. 483 — 490.
  232. Hypertonic saline enhances neutrophil elastase release through activation of P2 and A3 receptors / Yu Chen, N. Hashiguchi, L. Yip et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2006. — Vol. 290. — P. CI051 — CI059.
  233. Identification of plasma proteins that are susceptible to thiol oxidation by hypochlorous acid and N-chloramines / F.A. Summers, P.E. Morgan, M.J. Davies, C.K. Hawkins // Chem. Res. Toxicol. 2008. — Vol. 21, № 9. — P. 1832 — 1840.
  234. Identification of potential serum biomarkers of inflammation and lipid modulation that are altered by fish oil supplementation in healthy volunteers / B. de Roos, A. Geelen, K. Ross et al. //Proteomics. 2008. — Vol. 8 (10). — P. 1965 — 1974.
  235. Ikari, Y. Proteinase inhibitor, 1-antichymotrypsin, and 2-macroglobulin are the antiapoptotic Factors of Vascular Smooth Muscle Cells / Y. Ikari, E. Mulvihill, S. M. Schwartz//J. Biol. Chem.- 2001, — Vol. 276, Issue 15, — P. 11 798 11 803.
  236. Increased in vitro lysosomal function in oxidative stress-induced cell lines / J. Yoon, S.H. Bang, J.S. Park et al. // Appl. Biochem. Biotechnol. 2011. — Vol. 163, № 8.-P. 1002- 1011.
  237. Increased susceptibility to LPS-induced endotoxin shock in secretory leukoprotease inhibitor (SLPI)-deficient mice / A. Nakamura, Y. Mori, K. Hagiwara, T. Suzuki // J. Exp. Med. 2003. — Vol.197. — P. 669 — 674.
  238. Induction of apoptosis in human breast cancer cells following adenovirus-mediated Elafin gene expression in vitro / Y. Liu, K. Keyomarsi, X. Lu et al. // AACR Meeting Abstracts. 2005. — P. 1258.
  239. Induction of intestinal inflammation in mouse by activation of proteinase-activated receptor-2 / N. Cenac, A.M.Coelho, C. Nguyen et al. // Am. J. Pathol.-2002.-Vol. 61.-P. 1903 1915.
  240. Inhaled corticosteroids as additional treatment in alpha-1-antitrypsin-deficiency-related COPD / L. Corda, E. Bertella, G.E. La Piana et al. // Respiration. 2008. — Vol.76, № l.-p. 61 -68.
  241. Inhibition of human neutrophil elastase-induced acute lung injury in hamsters by recombinant human pre-elafin (Trappin-2) / G.M. Tremblay, E. Vachon, C. Larouche et al. // Chest. 2002. — Vol.121. — P. 582 — 588.
  242. Inhibitory function of secretory leukocyte proteinase inhibitor (SLPI) in human saliva is HIV-1 specific and varies with virus tropism / P. Skott, E. Lucht, M. Ehnlund, E. Bjorling // Oral. Dis. 2002. — Vol. 8. — P. 160 — 167.
  243. Initiation of human colon cancer cell proliferation by trypsin acting at protease-activated receptor-2 // D. Darmoul, J.C. Marie, H. Devaud et al. // Br. J. Cancer. -2001. Vol.85. — P. 772−779.
  244. Interaction of CTSD and A2M polymorphisms in the risk for Alzheimer’s disease / E. Mariani, D. Seripa, T. Ingegni et al. // J. Neurol. Sci. 2006. — Vol. 247, № 2. — P. 187 — 191.
  245. Inter-alpha-inhibitor proteins are endogenous furin inhibitors and provide protection against experimental anthrax intoxication / S.M. Opal, A.W. Artenstein- P.A. Cristofaro et al. // Infect. Immun. 2005. — Vol. 73. — P. 5101 — 5105.
  246. Interrelationship between serum and sputum inflammatory mediators in chronic obstructive pulmonary disease / L. Bizeto, A.B. Mazzolini, M. Ribeiro et al. // Braz. J. Med. Biol. Res. 2008. — Vol. 41, № 3. — P. 193 — 198.
  247. Intravenous human plasma-derived augmentation therapy in alpha 1-antitrypsin deficiency: from pharmacokinetic analysis to individualizing therapy / N. P. Zamora, R.V. Pla, P.G. Del Rio et al. // Ann. Pharmacother. 2008. — 42(5). — P. 640 — 646.
  248. Is alpha2-macroglobulin important in female stress urinary incontinence? / Y. Wen, W.C. Man, E.R. Sokol et al. // Hum. Reprod. 2008. — 23 (2). — P. 387−393.
  249. Is neutrophil elastase the missing link between emphysema and fibrosis?217
  250. Evidence from two mouse models / M. Lucattelli, B. Bartalesi, E. Cavarra et al. // Respir. Res. 2005. — Vol. 6. — P. 83 — 97.
  251. Ishii, T. Collagen and elastin degradation by matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of matrix metalloproteinase in aortic dissection / T. Ishii, N. Asuwa // Hum. Pathol. 2000. — Vol. 31, № 6. — P. 640−646.
  252. Isoelectric focusing phenotyping and denaturing gradient gel electrophoresis genotyping: a comparison of two methods in detection of alpha-1-antitrypsin variants /M. Ljujic, A. Topic, A. Divac et al // Transl. Res. 2008. — Vol. 151, № 5. — P. 255−9.
  253. James, K. Alpha2-macroglobulin and its importance in immune systems / K. James // Trends. Biochem. Sci. 1980. — Vol. 5, № 3. — P. 43 — 47.
  254. Jessen, T.E. TSG-6 and calcium ions are essential for the coupling of inter-alpha-trypsin inhibitor to hyaluronan in human synovial fluid / T.E.Jessen- L. Odum // Osteoarthritis Cartilage. 2004. — Vol.12.- P. 142 — 148.
  255. Jolobe, OM. Alpha-1 antitrypsin deficiency / O.M. Jolobe // Am. J. Med. -2008.-Vol.121, № 7.-P.el3.
  256. Kawabata, K. The role of neutrophil elastase in acute lung injury / K. Kawabata, T. Hagio, S. Matsuoka // Eur J Pharmacol. 2002, — Vol. 451,№ 1.-P.1−10.
  257. Kimura, N. Y. Neutrophile elastase activity is increased in pulmonary vein blood compared to peripheral blood, before and after pulmpnsry surgery / N. Y. Kimura, Y. Nagamatsu, K. Shirouzu // Chest Meeting Abstracts.- 2007.- 132.-P. 657.
  258. Kohnlein, T. Alpha-1 antitrypsin deficiency: pathogenesis, clinical presentation, diagnosis, and treatment / T. Kohnlein, T. Welte // Am J Med.- 2008.- 121(1).-P. 3−9.
  259. Koo, P.H. Human alpha2 macroglobulin: a major serum factor cytotoxic for tumor cells / P.H. Koo //Cancer lett. 1983. — Vol. 18, № 2. — P. 169 — 177.
  260. Kovacs, D.M. alpha2-macroglobulin in late-onset Alzheimer’s disease / D.M. Kovacs // Exp. Gerontol. 2000. — Vol. 35, № 4. — P. 473 — 479.
  261. Lapidot, T. Current understanding of stem cell mobilization: the role of218chemokines proteolytic enzymes, adhesion molecules, cytokines and syromal cells / T. Lapidot, I. Petit // Experimental Hematology. 2002. — Vol. 30. — P. 973 — 981.
  262. Lauer, D. Alpha 2-macroglobulin-mediated degradation of amyloid beta 1−42: a mechanism to enhance amyloid beta catabolism /D. Lauer, A. Reichenbach, G. Birkenmeier // Exp. Neurol. 2001. — Vol.167, № 2. — P. 385 — 392.
  263. Lea, R. G Immunoendocrine aspects of endometrial function and implantation / R. G. Lea, O. Sandra // Reproduction. 2007.- Vol. 134. — P. 389 — 404.
  264. Leong, T.Y. Epidemiology and carcinogenesis of hepatocellular carcinoma / T.Y. Leong, A.S. Leong // HPB (Oxford). 2005. — Vol.7 (1). — P. 5 — 15.
  265. Leukocyte elastase induces epithelial apoptosis: role of mitochondial permeability changes and Akt / H. H. Ginzberg, P. T. Shannon, T. Suzuki et al. // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 2004. — Vol. 287. — P. G286 — G298.
  266. Levels of alpha 1-antitrypsin in plasma and risk of spontaneous cervical artery dissections: a case-control study / N. Vila, M. Millan, X. Ferrer et al. // Stroke. -2003. Vol. 34, № 9. — E 168 — 169.
  267. Levels of alpha-2-macroglobulin in blood serum of women giving birth to hypotrophic and eutrophic newborns /A. Wasiluk, M. Dabrowska, S. Jaworski, J. Prokopowicz// Przegl. Lek. 2000.- Vol.57, № 12. — P. 717 — 719.
  268. Li, Z.F. Identification and characterization of CPAMD8, a novel member of the complement 3/alpha2-macroglobulin family with a C-terminal Kazal domain / Z.F. Li, X.H. Wu, E. Engvall // Genomics. 2004. — Vol. 83, № 6. — P. 1083 — 1093.
  269. Lin, YC. Molecular cloning and phylogenetic analysis on alpha2-macroglobulin (alpha2-M) of white shrimp Litopenaeus vannamei / Y.C. Lin, B. Vaseeharan, J.C. Chen //Dev. Comp. Immunol. 2008. — Vol. 32, № 4. — P. 317 — 329.
  270. Liotta, L.A. Tumor motility factors / L.A. Liotta, E. Schiffmann // Cancer Surv. 1988. — Vol.7, № 4. — P. 631 — 632.
  271. Longitudinal studies of inter-alpha inhibitor proteins in severely septic patients: a potential clinical marker and mediator of severe sepsis / S.M. Opal- Y.P. Lim- E. Siryaporn et al. // Crit. Care Med. 2007. — Vol. 35. — P. 387 — 392.
  272. Luke C. J. Necrotic cell death: harnessing the dark side of the force in mammary gland involution / C. J. Luke, G. A. Silverman // Nat. Cell Biol. 2011 .Vol. 13. — P. 197- 199.
  273. Macnee, W. Oxidative stress and lung inflammation in airways disease / W. Macnee // Eur. J. Pharmacol. 2001. — Vol. 429. — P. 195 — 207.
  274. Maniero, GD. Phylogenetic conservation of gp96-mediated antigen-specific cellular immunity: new evidence from adoptive cell transfer in xenopus / G.D. Maniero, J. Robert // Transplantation. 2004. — Vol. 78, № 10. — P. 1415 — 1421.
  275. Matrisian, L.M. Extracellular proteolysis and cancer: meeting summary and future directions / L.M. Matrisian- G.W. Sledge, S. Mohla // Cancer Res. 2003. -Vol. 63. — P. 6105−6109.
  276. Matrix metalloproteinases and their inhibitors in acute viral hepatitis. / M. Koulentaki, V. Valatas, K. Xidakis et al. // Viral Hepat. 2002. — 9(3). — P. 189 — 193.
  277. Measurement of both native and inactivated forms of alpha 1 proteinase inhibitor in human inflammatory extracellular fluids / P. Petropoulou, Z. Zhang, M. A. Curtis et al. // J. Clin. Periodontol. 2003. — Vol. 30, № 9. — P. 795−801.
  278. Methionine oxidation by peroxymonocarbonate, a reactive oxygen species formed from C02/bicarbonate and hydrogen peroxide / D.E. Richardson, C.A. Regino, H. Yao, J.V. Johnson // Free Radic. Biol. Med. 2003. — Vol. 35, № 12, — P. 1538 — 1550.
  279. Mice lacking neutrophil elastase are resistant to bleomycin-induced pulmonary fibrosis / F. Chua, S. E. Dunsmore, P. H. Clingen et al. // Am. J. Pathol. 2007. -Vol. 170.-P. 65 -74.
  280. Microarray analysis of differentially expressed genes in vaginal tissues from women with stress urinary incontinence compared with asymptomatic women / B. Chen, Y. Wen, Z. Zhang et al. // Hum. Reprod. 2006. — Vol. 21. — P. 22 — 29.
  281. Misra, U. K. The role of cAMP-dependent signaling in receptor-recognized forms of alpha 2-macroglobulin-induced cellular proliferation / U. K. Misra, G. Akabani, S. V. Pizzo // J. Biol. Chem. 2002.- Vol. 277, № 39. — P. 36 509 — 36 520.
  282. Modulation of growth factor binding properties of alpha2-macroglobulin by enzyme therapy / D. Lauer, R. Muller, C. Cott et al. // Cancer Chemother Pharmacol. -2001.-Vol.47. -S4−9.
  283. Molecular charactereristies of the inhibition of human neutrophil elestase by nonsteroidal antiinflammatory drugs / K. Kang, S. J. Bae, W. M. Kim et. al. // Exp. Mol. Med. 2000. — Vol. 32, № 3. — P. 146−54.
  284. Molecular indices of apoptosis activation in elastase-induced aneurysms after embolization with platinum coils / R. Kadirvel, Y.-H. Ding, D. Dai et al. // Stroke. -2007.-Vol. 38.-P. 2787- 2794.
  285. Moraes, T. J. Proteases and lung injury / T. J. Moraes, C. W. Chow, G. P. Downey // Crit. Care Med. 2003. — Vol. 31 (4 Suppl). — P. 189−194.
  286. Murine macrophages produce secretory leukocyte protease inhibitor during clearance of apoptotic cells: implications for resolution of the inflammatory response / C. Odaka, T. Mizuochi, J. Yang, A. Ding // J. Immunol. 2003. — Vol. 171. — P. 1507 — 1514.
  287. Mytnik, M. D-dimer, plasminogen activator inhibitor-1, prothrombin fragments and protein C role in prothrombotic state of colorectal cancer / M. Mytnik, J. Stasko // Neoplasma. — 2011. — Vol. 58, № 3. — p. 235 — 238.
  288. Neutrophil elastase contributes to cigarette smoke-induced emphysema in mice / S.D. Shapiro, N.M. Goldstein, A.M. Houghton et al. // Am. J. Pathol. 2003. — Vol. 163. — P. 2329−2335.
  289. Neutrophil elastase enzymatically antagonizes the in vitro action of G-CSF: implications for the regulation of granulopoiesis / F. El Ouriaghli, H. Fujiwara, J. J.
  290. Melenhorst et al. //Blood. 2003. — Vol. 101. — P. 1752 — 1758.
  291. Neutrophil elastase inhibition of cell cycle progression in airway epithelial cells in vitro is mediated by p27kipl / B. M. Fischer, S. Zheng, R. Fan et al. // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2007. — Vol. 293. — L762 — L768.
  292. Neutrophil elastase inhibitor (ONO-5046) attenuates reperfusion-induced hepatic microcirculatory derangement, energy depletion and lipid peroxidation in rats / H.M. Chen, J.C. Chen et al. // Shock. 1999. — Vol. 12, № 6. — P. 462 — 467.
  293. Neutrophil elastase inhibitor, sivelestat, attenuates acute lung injury after cardiopulmonary bypass in the rabbit endotoxemia model / F. Wakayama, I. Fukuda, Y. Suzuki et al. // Ann. Thorac. Surg. 2007. — Vol. 83. — P. 153 — 160.
  294. Neutrophil elastase is needed for neutrophil emigration into lungs in ventilator-induced lung injury / A. M. Kaynar, A. McGarry Houghton, E. H. Lum et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2008. — Vol. 39. — P. 53 — 60.
  295. Neutrophil elastase mediates innate host protection against Pseudomonas aeruginosa / T. O. Hirche, R. Benabid, G. Deslee et al. // J. Immunol. 2008. — Vol. 181.-P. 4945−4954.
  296. Neutrophil elastase up-regulates cathepsin B and matrix metalloprotease-2 expression / P. Geraghty, M. P. Rogan, C.M. Greene et al. // J. Immunol. 2007. -Vol. 178. — P. 5871 — 5878.
  297. Neutrophil elastase, an innate immunity effector molecule, represses flagellin transcription in Pseudomonas aeruginosa // A. Sonawane, J. Jyot, R. During et al. // Infect. Immun. 2006. — Vol. 74. — P. 6682 — 6689.
  298. Neutrophil elastase, proteinase 3, and cathepsin G as therapeutic targets in human diseases / B. Korkmaz, M. S. Horwitz, D.E. Jenne, F. Gauthie / Pharmacol. Rev.- 2010.-62.-P. 726- 759.
  299. Neutrophil-derived elastase induces TGF-6eTal secretion in human airway smooth muscle via NF-KanaB athway / K.-Y. Lee, S.-C. Ho, H.-C. Lin et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2006. — Vol. 35. — P. 407 — 414.
  300. Neutrophils are primed for increased elastase release following major trauma / R. Bhatia, I. Pallister, C. Dent, N. Topley // J. Bone Joint Surg. Br. Proceedings.2006.-Vol. 88.-P. 372.
  301. Nezam, H. Biopsy or biomarkers: is there a gold standard for diagnosis of liver fibrosis? / H. Nezam // Clinical Chemistry. 2004. — Vol. 50. — P. 1299 — 1300.
  302. Nie, J. Rapid inactivation of alpha-1-proteinase inhibitor by neutrophil specific leukolysin/membrane-type matrix metalloproteinase 6 / J. Nie, D. Pei // Exp. Cell Res. 2004. — Vol. 296, № 2. — P. 145 — 150.
  303. Niemann, M.A. Inhibition of human serine proteases by SPAAT, the C-terminal 44-residue peptide from alfa-1 antitrypsin / M.A. Niemann, I.E. Bagott, E.I. Miller //Biochim. Biophis. Acta. — 1997. — V. 1340, № 1. — P. 123 -130.
  304. Non-invasive techniques for assessing postoperative recurrence in Crohn’s disease / L. Biancone, S. Onali, E. Calabrese et al. // Dig. Liver Dis. 2008. — Vol. 40, Suppl 2. — S265 — S270.
  305. Novel serum biomarker candidates for liver fibrosis in hepatitis C patients / B. Gangadharan, R. Antrobus, R.A. Dwek, N. Zitzmann // Clin Chem. 2007. — Vol. 53, № 10. — P. 1792- 1799.
  306. Odum, L Electrophoretic investigations of acid-stable proteinase-inhibitory activity in human serum / L. Odum, S. Ingwersen // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 1983. — Vol. 364, № 12. — P. 1671 — 1677.
  307. Oral N-acetylcysteine attenuates elastase-induced pulmonary emphysema in rats / M. L. Rubio, M. C. Martin-Mosquero, M. Ortega et al. // Chest. 2004. — Vol. 125.-P. 1500- 1506.
  308. Ossovskaya, V.S. Protease-activated receptors: contribution to physiology and disease / V.S. Ossovskaya, N. W. Bunnett // Physiol. Rev. 2004. — Vol. 84. — P. 579 -621.
  309. Oxidative dissociation of human alpha 2-macroglobulin tetramers into dysfunctional dimmers / V.Y. Reddy, P.E. Desorchers, S.V.Pizzo et al. // J. Bio. l Chem. 1994. — Vol. 269, № 6. — P. 4683 — 4691.
  310. Paczek, L. Trypsin, elastase, plasmin and MMP-9 activity in the serum during the human ageing process / L. Paczek, W. Michalska, I. Bartlomiejczyk // Age Ageing. 2008. — Vol. 37. — P. 318 — 323.
  311. Parfrey, H. Alpha (1)-antitrypsin deficiency, liver disease and emphysema / H. Parfrey, R. Mahadeva, D.A. Lomas // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2003. — Vol. 35, № 7.-P. 1009- 1014.
  312. Penn, A. H. Protease activity increases in plasma after hemorrhagic shock / A. H. Penn, G. W. Schmid-Schonbein // FASEB J. 2011. — Vol. 25. — P. 638.
  313. Perlmutter, D.H. Autophagic disposal of the aggregation-prone protein that causes liver inflammation and carcinogenesis in alpha-1-antitrypsin deficiency / D.H. Perlmutter // Cell Death Differ. 2008. — Vol. 16, № 1. — P. 39 — 45.
  314. Phylogenetic conservation of glycoprotein 96 ability to interact with CD91 and facilitate antigen cross-presentation / J. Robert, T. Ramanayake, G.D. Maniero et al. // J. Immunol. 2008. — Vol. 180, № 5. — P. 3176 — 82.
  315. Piitulainen, E. Alpha 1-antitrypsin and therapeutic evidence / E Piitulainen, CG Lowfdahl // Lakartidningen. 2008. — Vol. 105, № 4. — P. 233.
  316. Poirier, GR. Distribution of a proteinase inhibitor of epididymal origin in the tissues and secretions of the male reproductive tract of mice / G.R. Poirier, N. Nicholson // J. Exp. Zool. 1984. — Vol. 230, № 3. — P. 465 — 471.
  317. Population-based case-control study of alpha 1-antitrypsin and SLC11A1 in Crohn’s disease and ulcerative colitis / R. Kotlowski, C.N. Bernstein, M.S. Silverberg, D.O. Krause // Inflamm. Bowel Dis. 2008. — Vol. 14, № 8. — P. 1112 -1117.
  318. Practical genetics: alpha-1-antitrypsin deficiency and the serpinopathies / D.C. Crowther, D. Belorgey, E. Miranda et al. // Eur. J. Hum. Genet. 2004 .- V.12, № 3. -P. 167- 172.
  319. Pratt, C.W. Inflammatory cells degrade inter-alpha inhibitor to liberate urinary proteinase inhibitors / C.W. Pratt, M.W. Swaim, S.V. Pizzo // Journal of Leukocyte Biology. 1989. — Vol 45, № 1. — P. 1 — 9.
  320. Presence of the acute phase protein, bikunin, in the endometrium of gilts during estrous cycle and early pregnancy / A. M. Hettinger, M. R. Allen, B. R. Zhang et al // Biology of Reproduction. 2001. — Vol. 5. — P. 507 — 513.
  321. Probing the stability of native and activated forms of alpha2-macroglobulin /224
  322. S.J. Kaczowka, L.S. Madding, K.L. Epting et al. // Int. J. Biol. Macromol. 2008. -Vol. 42, № l.-P. 62−67.
  323. Prognostic potential of a PSA complex in sera of prostate cancer patients with alpha2-macroglobulin deficiency / Y. Kanoh, T. Ohara, S. Egawa et al. // J. Clin. Lab. Anal. 2008. — Vol. 22, № 4. — P. 302 — 306.
  324. Prolastin, a pharmaceutical preparation of purified human alpha 1-antitrypsin, blocks endotoxin-mediated cytokine release /1. Nita, C. Hollander, U. Westin, S.M. Janciauskiene // Respir. Res. 2005. — Vol. 6, № 1. — P. 12.
  325. Protease-activated receptor (PAR)-l and PAR-2 participate in the cell growth of alveolar capillary endothelium in primary lung adenocarcinomas / E. Jin, M. Fujiwara, X. Pan, M. Ghazizadeh et al. // Cancer. 2003. — Vol. 97. — P. 703 — 713.
  326. Protease-activated receptor-2 (PAR-2) in the rat gastric mucosa: immunolocalization and facilitation of pepsin/pepsinogen secretion / N. Kawao, Y. Sakaguchi, A. Tagome et al. // Br. J. Pharmacol. 2002. — Vol.135. — P. 1292 — 1296.
  327. Protease-activated receptor-2 stimulates angiogenesis and accelerates hemodynamic recovery in a mouse model of hindlimb ischemia / A.F. Milia, M.B. Salis, T. Stacca et al. // Circ Res. 2002, — Vol.91.- P. 346−352.
  328. Proteinase-activated receptor-1 mediates elastase-induced apoptosis of human lung epithelial cells / T. Suzuki, T. J. Moraes, E. Vachon et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2005. — Vol.33. — P. 231 — 247.
  329. Proteinase-activated receptor-2 and hyperalgesia: a novel pain pathway / N. Vergnolle, N.W. Bunnett, K.A. Sharkey et al. // Nat. Med. 2001. — Vol. 7. — P. 821 -826.
  330. Proteinase-activated receptors / S. R. Macfarlane, M. J. Seatter, T. Kanke et al. // Pharmacol. Rev. 2001. — Vol. 53, Issue 2. — P. 245 — 282.
  331. Proteolysis of subendothelian abhesive glycoproteins (fibronectin, thrombospondid and von Willebrand factor) by plasmin, leukocyte cathepsin G and elastase / A. Bonnefoy, C. Legrand et. al. // Thromb. Res. 2000. — Vol. 98, № 4: — P. 323 -332.
  332. Proteomic analysis of exhaled breath condensate from single patients with pulmonary emphysema associated to alpha (l)-antitrypsin deficiency / M. Fumagalli, L. Dolcini, A. Sala et al. // J Proteomics. 2008. — Vol. 71, № 2. — P. 211 — 221.
  333. Proteomic analysis of proteins from bronchoalveolar lavage fluid reveals the action mechanism of ultrafine carbon black-induced lung injury in mice / C.C. Chang, S.H. Chen, S.H. Ho et al. // Proteomics. 2007. — Vol. 7, № 23. — P. 4388 -4397.
  334. Qu, D. Review: alfa-1-antitrypsin deficincy associated liver disease / D. Qu, J.H. Teckmann, D.H. Perlmutter // Gastroenterol. Hepatol. 1997. — Vol. 12, № 15. -P. 404−416.
  335. Recombinant human monocyte/neutrophil elastase inhibitor protects rat lungs against injury from cystic fibrosis airway secretions / D. D. Rees, R. A. Rogers, J. R. Cooley et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 1999. — Vol. 20, № 1. — P. 69 — 78.
  336. Reduced mucosal antimicrobial activity in Crohn’s disease of the colon / S. Nuding, K. Fellermann, J. Wehkamp et al. // Gut. 2007. — Vol. 56. — P. 1240 — 1247.
  337. Regulation of al-proteinase inhibitor release by proinflammatory cytokines in human intestinal epithelial cells / D. Faust, K. Raschke, S. Hormann et al. / Clun. Immunol. 2002. — Vol. 128. — P. 279 — 284.
  338. Regulation of trespin expression by modulators of cell growth, differentiation, and apoptosis in prostatic epithelial cells / L. V. Stewart, K. Song, A. Y. Hsing, D. Danielpour // Exp. Cell Res. 2003. — Vol. 284, № 2. — P. 303 — 315.
  339. Rehabilitation decreases exercise-induced oxidative stress in chronic obstructive pulmonary disease / E. M. Mercken, G. J. Hageman, A. M. Schols et al. // Am. J. Respir. Crit. Care. Med. 2005. — Vol. 172. — P. 994 — 1001.
  340. Relationship of proteinases and proteinase inhibitors with microbial presence in chronic lung disease of prematurity / P. L Daviesl, O B. Spillerl, M. L Beetonl et al. / Thorax. 2010. — Vol. 65. — P. 246 — 251.
  341. Retinoic acid inhibits elastase-induced injury in human lung epithelial cell lines / M. Nakajoh, T. Fukushima, T. Suzuki et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2003. -Vol. 28.-P. 296.
  342. Reversal of elastase-induced pulmonary emphysema and promotion of alveolar epithelial cell proliferation by simvastatin in mice / S. Takahashi, H. Nakamura, M. Seki et al. // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2008. — Vol. 294. — L882 -L890.
  343. Role of a2-macroglobulin in fever and cytokine responses induced by lipopolysaccharide in mice / A. V. Gourine, V. N. Gourine, Y. Tesfaigzi et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2002. — Vol. 283. — P. 218 — 226.
  344. Roth, M. Pathogenesis of COPD. Part III. Inflammation in COPD / M. Roth // Int. J. Tuberc. Lung Dis. 2008. — 12 (4). — P. 375 — 380.
  345. Russi, E.W. Alpha-1 antitrypsin: now available, but do we need it? / E.W. Russi // Swiss. Med. Wkly. 2008. — Vol. 138, № 13−14. — P. 191 — 196.
  346. Sano, C. Effects of secretory leukocyte protease inhibitor on the tumor necrosis factor-alpha production and NF-kB activation of lipopolysaccharide-stimulated macrophages / C. Sano, T. Shimizu, H. Tomioka // Cytokine. 2003. — Vol. 21. — P. 38−42.
  347. Scalable selection of hepatocyte- and hepatocyte Precursor-like cells from culture of differentiating transgenically modified murine ES cells /1. Drobinskaya, T. Linn, T. Saric et al. // Stem Cells. 2008. — Vol. 26, № 9. — P. 2245 — 2256.
  348. Scuri, M. Hyaluronan blocks porcine pancreatic elastase-induced mucociliary dysfunction in allergic sheep / M. Scuri, J. R. Sabater, W.M. Abraham // J. Appl Physiol. 2007. — 102. — P. 2324 — 2331.
  349. Secondary outputs of alpha 1-antitrypsin deficiency targeted detection programme /1. Ferrarotti, M. Gorrini, R. Scabini et al. // Respir. Med. 2008. — Vol. 102, № 3,-P. 354 — 358.
  350. Secretory leucocyte protease inhibitor inhibits interferon-raMMa-induced cathepsin S expression / P. Geraghty, C. M. Greene, M. O’Mahony et al. // J. Biol. Chem. 2007. — Vol. 282. — P. 33 389 — 33 395.
  351. Secretory leucoprotease inhibitor impairs Toll-like receptor 2- and 4-mediated227responses in monocytic cells / C. M. Greene, N. G. McElvaney, S. J. O’Neill, C. C. Taggart // Infect. Immun. 2004. — Vol. 72. — P. 3684 — 3687.
  352. Secretory leukocyte protease inhibitor plays an important role in the regulation of allergic asthma in mice / R. Marino, T. Thuraisingam, P. Camateros et al. // J. Immunol. 2011. — Vol. 186. — P. 4433 — 4442.
  353. Secretory leukocyte protease inhibitor: inhibition of human immunodeficiency virus-1 infection of monocytic THP-1 cells by a newly cloned protein / N. R. Shine, S. C. Wang, K. Konopka et al. // Bioorg. Chem. 2002. — Vol. 30. — P. 249 — 263.
  354. Secretory leukoprotease inhibitor augments hepatocyte growth factor production in human lung fibroblasts / T. Kikuchi, T. Abe, M. Yaekashiwa et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2000. — Vol. 23, № 3. — P. 364 — 370.
  355. Secretory leukoprotease inhibitor: a native antimicrobial protein in the innate immune response in a rat model of S. aureus keratitis / V.E. Reviglio, A. Grenat, F. Pegoraro et al. // J Ophthalmol. 2009. — Jan 2009 — P. 259 393.
  356. SERPINA1 gene variants in individuals from the general population with reduced alpha 1-antitrypsin concentrations / M. Zorzetto, E. Russi, O. Senn et al. // Clin. Chem. 2008. — Vol. 54, № 8. — P. 1331 — 1338.
  357. Serra, S. Alpha-1 antitrypsin deficiency. Two cases report / S. Serra, G. Banha // Rev. Port.Pneumol. 2008. — Vol. 14, № 2. — P. 295 — 302.
  358. Serum elastase activity is elevated in migraine / C. Tzourio, M. Amrani, L. Robert, A. Alperovich // Ann Neurol. 2000. — Vol. 47, № 5. — P. 648 — 651.
  359. Serum inflammatory biomarkers in Parkinson’s disease / M. Dufek, M. Hamanova, J. Lokaj et al.// Parkinsonism Relat. Disord. 2008. — Vol. 15, № 4. — P. 318 — 320.
  360. Serum proteomic analysis focused on fibrosis in patients with hepatitis C virus infection / I.R. White, K. Patel, W.T. Symonds et al. // J. Transl. Med. 2007. — Vol. 5. — P. 33.
  361. Shapiro, S.D. The pathogenesis of chronic obstructive pulmonary disease. Advances in the past 100 years / S.D. Shapiro, E.P. Ingenito // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2005. — Vol. 32. — P. 367 — 372.
  362. Smoking status and anti-inflammatory macrophages in induced sputum and bronchoalveolar lavage in COPD / L.I. Kunz, T.S. Lapperre, J.B. Snoeck-Stroband et al.// Respir Res. -2011. -Vol. 12, № l.-P. 34.
  363. Snyder, M.L. Cirrhosis originally diagnosed as nonalcoholic steatohepatitis / M.L. Snyder, C.R. Fantz // Clin. Chem. 2008. — Vol. 54, № 8. — P. 1395 — 1398.
  364. Sphingomyelin induces cathepsin D-mediated apoptosis in intestinal epithelial cells and increases inflammation in DSS colitis / A. Fischbeck, K. Leucht, I. FreyWagner et al. // Gut. 2011. — Vol. 60. — P. 55 — 65.
  365. Spontaneous pneumothorax in flight as first manifestation of alpha-1 antitrypsin deficiency / Y.C. Lin, W. K. Chiu, H. Chang et al. //Aviat. Space Environ. Med. -2008. Vol. 79, № 7. — P. 704 — 706.
  366. Stat3 controls lysosomal-mediated cell death in vivo / P. A. Kreuzaler, A. D. Staniszewska, W. Li et al. //Nat. Cell Biol.- 2011. Vol. 13. — P. 303 — 309.
  367. STAT3/NFkappaB interplay in the regulation of alpha2-macroglobulin gene expression during rat liver development and the acute phase response / A. Uskokovic, S. Dinic, M. Mihailovic et al. // IUBMB Life. 2007. — Vol. 59, № 3. — P. 170 — 178.
  368. Suda, S.A. Critical role of asparagine 1065 of human alpha2-macroglobulin information and reactivity of the thiol ester / S.A. Suda, K. Dolmer, P.G. Gettins // J.229
  369. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, № 49. — P. 31 107 — 31 112.
  370. Sun, Z. Role of imbalance between neutrofil elastase and a 1-antitrypsin in cancer development and progression / Z. Sun, P. Yang // The lanct Oncoligy. 2004. — № 5. — P.182 — 190.
  371. Superoxide dismutase expression attenuates cigarette smoke- or elastase-generated emphysema in mice / R. F. Foronjy, O. Mirochnitchenko, O. Propokenko et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2006. — № 173. — P. 623 — 631.
  372. Synergistic effect of hydrogen peroxide and elastase on elastic fiber injury in vitro / J. O. Cantor, B. Shteyngart, J. M. Cerreta et al. // Experimental Biology and Medicine. 2006. — № 231. — P. 107 — 111.
  373. Systematic identification and molecular characterization of genes differentially expressed in breast and ovarian cancer / E. Dahl, A. Sadr-Nabavi, E. Klopocki et al. //J. Pathol. 2005. — Vol. 205. — P. 21−28.
  374. Tebbutt, S. J. Technology evaluation: transgenic alpha-1-antitrypsin (AAT), PPL therapeutics / S. J. Tebbutt // Curr. Opin. Mol. Ther. 2000. — Vol. 2, № 2. — P. 199−204.
  375. Temporal changes in mRNA expression for bikunin in the kidneys of rats during calcium oxalate nephrolithiasis /S. Iida, A. B. Peck, J. Jonson-Tardieu et al. //J. Am. Soc. Nephrol. 1999. — Vol. 10. — P. 986 — 996.
  376. The effect of oxandrolone on the endocrinologie, inflammatory, and hypermetabolic responses during the acute phase postburn / M.G. Jeschke, C.C. Finnerty, O.E. Suman et al. // Ann. Surg. 2007. — Vol. 246, № 3. — P. 351−360.
  377. The inhibitory effect of IL-1 бета on IL-6-induced альфа2-тасп^1оЬи1тexpression is due to activation of NF-KannaB / J. G. Bode, R. D Fischer, D. Haussinger et al. // The Journal of Immunology. 2001. — Vol. 167. — P. 1469 — 1481.
  378. The low-density lipoprotein receptor-related protein regulates cancer cell survival and metastasis development / V. Montel, A. Gaultier, R. D. Lester et al // Cancer Research. 2007. — Vol. 67. — P. 9817 — 9824.
  379. The molecular and cellular biology of lung cancer: identifying novel therapeutic strategies/A. C. MacKinnon, J. Kopatz, T. Sethi et al. // Br. Med. Bull. 2010. — № 95.-P. 47−61.
  380. The presence of elafin, SLPI, IL1-RA and STNF in head and neck squamous cell carcinomas and their relation to the degree of tumor differentiation / U. Westin, M. Nystrom, I. Ljungcrantz et al. // Mediat. Inflamm. 2002. — Vol. 11. — P. 7 — 12.
  381. The protease inhibitor bikunin, a novel anti-metastatic agent / H Kobayashi, M Suzuki, Hirashima et al. // Biol. Chem. 2003. — Vol. 384. — P. 749 — 754.
  382. The protease-activated receptor-2 agonist induces gastric mucus secretion and mucosal cytoprotection / A. Kawabata, M. Kinoshita, H. Nishikawa et al. // J. Clin. Invest. 2001. — Vol. 107. — P. 1443 — 1450.
  383. The radioprotective effect of alpha2-macroglobulin: a morphological study of rat liver / M. Mihailovic, V. Milosevic, I. Grigorov et al. // Med. Sci. Monit. 2009. -Vol. 15, № 7, — BR188−193.
  384. The role of MTJ-1 in cell surface translocation of GRP78, a receptor for {alpha}2-macroglobulin-dependent signaling / U. K. Misra, M. Gonzalez-Gronow, G. Gawdi, S. V. Pizzo // J. Immunol.- 2005. Vol. 174, № 4. — P. 2092 — 2097.
  385. The signaling pathway involved in neutrophil elastase-stimulated MUC1 transcription /1. Kuwahara, E. P. Lillehoj, T. Koga et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2007. — Vol. 37. — P. 691 — 698.
  386. The structure of bovine complement component 3 reveals the basis for thioester function / F. Fredslund, L. Jenner, L.B. Husted et al. // J. Mol. Biol. 2006. — Vol. 361, № 1. — P. 115−127.
  387. The tetraspanin CD63 is involved in granule targeting of neutrophil elastase / L. Kallquist, M. Hansson, A.-M.Persson et al. // Blood. 2008. — Vol. 112. — P. 3444 -3454.
  388. The TNFalpha gene relates to clinical phenotype in alpha-1-antitrypsin deficiency / A.M. Wood, M.J. Simmonds, D.L. Bayley et al // Respir Res. 2008.-Vo. 9.-P. 52.
  389. The transfer of heavy chains from bikunin proteins to hyaluronan requires both TSG-6 and HC2 / C. S. Sonne-Schmidt, T. P. Krogager et al. // J. Biol. Chem. -2008. Vol. 283, Issue 27. — P. 18 530 — 18 537.
  390. Thioredoxin and dihydrolipoic acid inhibit elastase activity in cystic fibrosis sputum / R. L. Lee, R.C. Rancourt, G. Val et al. // Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol. 2005. — Vol. 289. — P. L875 — L882.
  391. Thrombin generation: the functional role of alpha-2-macroglobulin and influence of developmental haemostasis / V. Ignjatovic, A. Greenway, R. Summerhayes, P. Monagle // Br. J. Haematol. 2007. — Vol.138, № 3. — P. 366 — 368.
  392. Tissue distribution of rat macroglobulins in tumour-bearing rats / N.V. Maltseva, R.M. Zorina, N.V. Mingaljev et al. // Int. J. Exp. Pathol. 1999. — Vol. 80, № 2. — P. 105 — 108.
  393. Trypanosoma cruzi: alpha-2-macroglobulin regulates host cell apoptosis induced by the parasite infection in vitro / E.M. De Souza, M. Meuser-Batista, D.G. Batista et al.//Exp. Parasitol. 2008. — Vol. 118, № 3. — P. 331 — 337.
  394. Trypsin is produced by and activates protease-activated receptor-2 in human cancer colon cells: evidence for new autocrine loop / R. Ducroc, C. Bontemps, K. Marazova et al. // Life Sci. 2002. — Vol. 70. — P. 1359 — 1367.
  395. Tryptase and agonists of PAR-2 induce the proliferation of human airway smooth muscle cells / P. Berger, D.W.Perng, H. Thabrew et al. // J. Appl. Physiol.2001.-Vol. 91.-P. 1372- 1379.
  396. TSG-6 Potentiates the antitissue kallikrein activity of inter—inhibitor through bikunin releas / R. Forteza, S. M. Casalino-Matsuda et al. //Am. J. Resp. Cell and Mol. Biol. 2007. — Vol. 36. — P. 20 — 31.
  397. Turpin, J. A. Human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1) replication is unaffected by human secretory leukocyte inhibitor / J. A. Turpin, C. A. Schaeffer, M. Bu // Antivir. Res. 1996. — Vol. 29. — P. 269−277.
  398. Twining, S.S. Corneal systems of alfa-1 ptoteinase inhibitor / S.S.Twining, T. Fuckuchi // Invest. Ophthalmol. Vis. Sei. — 1994. — Vol. 35, № 2. — P. 458 — 62.
  399. Two out of the three kinds of subunits of inter-alpha-trypsin inhibitor are structurally related / W. Gebhard, T. Schreitmuller, K. Hochstrasser et al. // Eur. J. Biochem. 1989. — Vol. 181. — P. 571 — 576.
  400. Ueda, M. Evaluation of oxidized alpha-1-antitrypsin in blood as an oxidative stress marker using anti-oxidative al-AT monoclonal antibody / M. Ueda, S. I Mashiba, K. Uchida//Clin. Chim. Acta. 2002. — Vol. 317. — P. 125 — 131.
  401. Up-regulation of the alpha 2-Macroglobulin Signaling Receptor on Rheumatoid Synovial Fibroblasts / U. K. Misra, M. Gonzalez-Gronow, G. Gawdi, S. V. Pizzo // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, № 1. — P. 497 — 502.
  402. Upregulation of the NNP-1 (novel nuclear protein-1, D21S2056E) gene in keloid tissue determined by cDNA microarray and in situ hybridization / G.Y. Na, S.K. Seo, S.J. Lee et al. // Br. J. Dermatol. 2004. — Vol. 151, № 6. — P. 1143 — 1149.
  403. Urinary trypsin inhibitor protects against systemic inflammation induced by lipopolysaccharide / K-I. Inoue, H. Takano, A. Shimada, R. Yanagisawa et al. // Mol. Pharmacol. 2005. — Vol. 67. — P. 673 — 680.
  404. Validation of the FibroTest biochemical markers score in assessing liver fibrosis in hepatitis C patients / E. Rossi, L. Adams, A. Prins, M. Bulsara // Clinical Chemistry. 2003. — Vol. 49. — P. 450 — 454.
  405. Variability of pulmonary function in alpha-1-antitrypsin deficiency: clinical correlates / E.K. Silverman, J.A. Pierce, V.A. Province et al.// Ann Intern Med. -1989.-Vol. 111, № 12.-P. 982 -91.
  406. Vetvicka, V. Procathepsin D and cytokines influence the proliferation of lung cancer cells / V. Vetvicka, J. Vetvicka // Anticancer Res.- 2011.- Vol. 31.- P. 47 51.
  407. Vouret-Craviari, V. Modulation of Rho GTPase activity in endothelial cells by selective proteinase-activated receptor (PAR) agonists / V. Vouret-Craviari, D. Grail,
  408. E. Van Obberghen-Schilling // J. Thromb. Haemost. 2003. — Vol. 1, № 5. — P. -1103 — 1111.
  409. Wang, H. Four subtypes of protease-activated receptors, co-expressed in rat astrocytes, evoke different physiological signaling / H. Wang, J.J. Ubl, G. Reiser // Glia. 2002. — Vol. 37. — P. 53 — 63.
  410. Wezemann, F.H. Osteoblast low molecular-weight proteinase inhibitor. I. Isolation and characterization of activity fron osteoblastic cells and bone / F.H. Wezemann, J. Corey, Baxler // Calcif. Tissie Int. -1990. Vol.46, № 4. — P. 263−269.
  411. Wilson, MR. Potential roles of abundant extracellular chaperones in the control of amyloid formation and toxicity / M.R. Wilson, J.J. Yerbury, S. Poon // Mol. Biosyst.- 2008. Vol. 4, № 1. — P. 42 — 52.
  412. Yokota, T. Downregulation of elafin gene in breast cancer: a novel target / T. Yokota, K. K. Hunt, K. Keyomarsi // AACR Meeting Abstracts. 2006. — P. 1154 -1155.
  413. Zelvyte, I. Multiple effects of alpha 1-antitrypsin on breast carcinoma MDA-MB 468 cell growth and invasiveness / I. Zelvyte, S. Lindgren, S. Janciauskiene // Eur. J. Cancer Prev. 2003. — Vol. 12, № 2. — P. 117 — 124.
  414. Zhuo, L. Inter-alpha-trypsin inhibitor, a covalent protein-glycosaminoglycan-protein complex / L. Zhuo, V.C. Hascall, K. Kimata // J. Bio. l Chem. 2004. — Vol. 279. — P. 38 079−38 082.
  415. Zinc-binding proteins (metallothionein and alpha-2 macroglobulin) and immunosenescence / E. Mocchegiani, L. Costarelli, R. Giacconi et al. // Exp. Gerontol. 2006. — Vol. 41, № 11. — P. 1094 — 107.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?