ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² ΡƒΡ‡Ρ‘Π±Π΅, ΠΎΡ‡Π΅Π½ΡŒ быстро...
Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π°Π΅ΠΌ вмСстС Π΄ΠΎ ΠΏΠΎΠ±Π΅Π΄Ρ‹

РСгуляция экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсинов B. cereus

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ частоты встрСчаСмости Π³Π΅Π½ΠΎΠ² cytK, hlyll, hlyllR срСди 40 ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… изолятов Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Bacillus cereus ΠΈ ΠΎΠΏΠΈΡΠ°Π½ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΈΠ·ΠΌ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² токсинов. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π±Π»ΠΈΠ·ΠΊΠΈΠΌΠΈ ΠŸΠ”Π Π€ Ρ‚ΠΈΠΏΠ°ΠΌΠΈ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‚ ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΡ‹ ΠΈΠ· ΠΎΠ΄Π½ΠΈΡ… ΠΈ Ρ‚Π΅Ρ… ΠΆΠ΅ Ρ„ΠΈΠ½Π³Π΅Ρ€ΠΏΡ€ΠΈΠ½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… кластСров. Π“Π΅Π½ hlyllR встрСчаСтся Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ совмСстно с Π³Π΅Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II. ЦСлью Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ являлось ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ особСнностСй ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ° рСгуляции Π³Π΅Π½ΠΎΠ²… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π™
  • 1. Воксины Bacillus cereus ΠΈΡ… Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΡΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹
    • 1. 1. ΠœΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡ‹ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus
    • 1. 2. Воксины Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus
      • 1. 2. 1. Ѐосфолипазы
      • 1. 2. 2. ЭнтСротоксины: Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ BL. нСгСмолитичСский энтСротоксин, цитотоксин К ΠΈ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ II
      • 1. 2. 3. Π”Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Ρ‹ Π’. cereus: Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ III, Ρ†Π΅Ρ€Π΅ΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ О
      • 1. 2. 4. Мало ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ токсины: энтСротоксин FM ΠΈ ΡΠ½Ρ‚Сротоксин ВсСВ
    • 1. 3. РСгуляторы хромосомных гСмолитичСских Ρ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² патогСнности
      • 1. 3. 1. PlcR, рСгулятор фосфолипазы Π‘
      • 1. 3. 2. HlyllR, рСгулятор Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II
      • 1. 3. 3. Fur, рСгулятор гомСостаза ΠΆΠ΅Π»Π΅Π·Π°
      • 1. 3. 4. ДвухкомпонСнтная рСдокс Ρ‡ΡƒΠ²ΡΡ‚Π²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Π°Ρ систСма ResD-ResE
      • 1. 3. 5. Fnr, рСгулятор восстановлСния Ρ„ΡƒΠΌΠ°Ρ€Π°Ρ‚Π° ΠΈ Π½ΠΈΡ‚Ρ€Π°Ρ‚Π°
      • 1. 3. 6. FlhA Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ ΡΠ΅ΠΊΡ€Π΅Ρ†ΠΈΡŽ ΠΠ« ΠΈ PC-PLC
  • 2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Ρ‹ ΠΏΡ€ΠΎΠΊΠ°Ρ€ΠΈΠΎΡ‚ ΠΈ Π΅Ρ‘ Ρ‚ранскрипционных комплСксов
    • 2. 1. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° ΠΊΠΎΡ€-Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π° РНКП
    • 2. 2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Ρ…ΠΎΠ»ΠΎΡ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°
    • 2. 3. Π˜Π½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΡ транскрипции. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ Π·Π°ΠΊΡ€Ρ‹Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ комплСкса
    • 2. 4. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° ΠΎΡ‚ΠΊΡ€Ρ‹Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ комплСкса [67]
    • 2. 5. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ структуры ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎ Ρ‚Ρ€Π°Π½ΡΠΊΡ€ΠΈΠΏΡ†ΠΈΡŽ комплСкса. Абортивная инициация
    • 2. 6. Π­Π»ΠΎΠ½Π³Π°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ комплСкс [109]
    • 2. 7. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Ρ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°
  • 3. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции Ρƒ ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Ρ€ΠΎΠ΄Π° Bacillus
    • 3. 1. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½Ρ‹Π΅ элСмСнты ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ²
      • 3. 1. 1. Π‘Π°Π·Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ «-10» ΠΈ «-35» элСмСнты
      • 3. 1. 2. «-10 ΡƒΠ΄Π»ΠΈΠ½Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ» элСмСнт
      • 3. 1. 3. UP-элСмСнт
      • 3. 1. 4. Дискриминатор

РСгуляция экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсинов B. cereus (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ‚Π΅ΠΌΡ‹

исслСдования. По Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ «European Food Safety Authority» Bacillus cereus являСтся Ρ‡Π΅Ρ‚Π²Π΅Ρ€Ρ‚ΠΎΠΉ ΠΏΠΎ Ρ€Π°ΡΠΏΡ€ΠΎΡΡ‚ранСнности ΠΏΡ€ΠΈΡ‡ΠΈΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΈΡ‰Π΅Π²Ρ‹Ρ… ΠΎΡ‚Ρ€Π°Π²Π»Π΅Π½ΠΈΠΉ. Π’ΠΈΠ΄ Bacillus cereus Π²Ρ…ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ Π² ΡΠΎΡΡ‚Π°Π² Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus, прСдставитСлями ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΉ ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ Π’. anthracis, Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠΉ ΡΠΈΠ±ΠΈΡ€ΡΠΊΡƒΡŽ язвуВ. thuringiensis, ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΡ†ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΉ ΠΏΠ°Ρ€Π°ΡΠΏΠΎΡ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ кристаллы токсина, Π΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎ Π½Π° ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ Π²ΠΈΠ΄Ρ‹ насСкомых, ΠΈ, ΡΡ€Π°Π²Π½ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½ΠΎ ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΎΡ‚Π΄Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ психротолСрантный Π²ΠΈΠ΄. Π’. weihenstephanensis. Π‘Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΈ этой Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ ΡˆΠΈΡ€ΠΎΠΊΠΎ распространСны Π² ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π΅ ΠΈ Ρ‡Π°ΡΡ‚ΠΎ Π²ΡΡ‚Ρ€Π΅Ρ‡Π°ΡŽΡ‚ΡΡ Π² ΠΏΠΎΡ‡Π²Π΅. Π“Π΅Π½Ρ‹, ΠΏΡ€Π΅Π΄Π°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ спСцифичСскиС свойства Π’. anthracis ΠΈ Π’. ihuringiensis, Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ Π½Π° ΠΌΠ°ΠΊΡ€ΠΎΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄Π°Ρ…. Однако ΠΎΡ‚Π΄Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ взятый ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌ прСдставитСля Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ ΡΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π·ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ Π΄ΠΎ Π΄Π΅ΡΡΡ‚ΠΊΠ° токсинов, Π³Π΅Π½Ρ‹ ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… располоТСны Π½Π° Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ хромосомС. НСкоторыС ΠΈΠ· ΡΡ‚ΠΈΡ… токсинов ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°Ρ‚ΡŒ тяТСлыС отравлСния Ρƒ Π»ΡŽΠ΄Π΅ΠΉ, Π² Ρ‚ΠΎΠΌ числС — со ΡΠΌΠ΅Ρ€Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ исходом. ΠžΡΠΎΠ±Ρ‹ΠΉ интСрСс Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ Π΄Π²Π° ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсина — Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ II ΠΈ Ρ†ΠΈΡ‚отоксин К. Аминокислотная ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II сходна с ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ цитотоксина К (37% идСнтичности). Оба токсина относятся ΠΊ ΡΠ΅ΠΌΠ΅ΠΉΡΡ‚Π²Ρƒ Π -складчатых ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсинов. К Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠΌ прСдставитСлям этого сСмСйства относят Π°-Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½, Π»Π΅ΠΉΠΊΠΎΡ†ΠΈΠ΄ΠΈΠ½Ρ‹, Ρƒ-Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ Staphylococcus aureus ΠΈ Π -токсин Clostridium perfringens. Однако рСгуляция экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II ΠΈ Ρ†ΠΈΡ‚отоксина К ΠΎΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²Π»ΡΠ΅Ρ‚ΡΡ нСзависимо. Π“Π΅Π½ цитотоксина К Π½Π°Ρ…ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ΡΡ ΠΏΠΎΠ΄ ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»Π΅ΠΌ транскрипционного Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π°Ρ‚ΠΎΡ€Π° PlcR, Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π°ΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎ ΡΠΊΡΠΏΡ€Π΅ΡΡΠΈΡŽ Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Π° токсинов Π’. cereus ΠΏΠΎ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡƒ «Ρ‡ΡƒΠ²ΡΡ‚Π²Π° ΠΊΠ²ΠΎΡ€ΡƒΠΌΠ°» («quorum sensing»), Π² Ρ‚ΠΎ Π²Ρ€Π΅ΠΌΡ ΠΊΠ°ΠΊ экспрСссия Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II рСпрСссируСтся транскрипционным рСгулятором HlyllR.

Для Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ Ρ‡Ρ‚ΠΎΠ±Ρ‹ ΠΎΠ±Π΅ΡΠΏΠ΅Ρ‡ΠΈΡ‚ΡŒ быстроС ΠΏΠ΅Ρ€Π΅ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Π² ΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‚ Π½Π° ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ условий внСшнСй срСды, Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Ρ‹ строго контролируСтся. Бтадия ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции являСтся Π³Π»Π°Π²Π½Ρ‹ΠΌ этапом контроля рСгуляции Π³Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ экспрСссии. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ взаимодСйствия РНК-Π½ΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Ρ‹ с ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌΠΈ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΈ Π²Π»ΠΈΡΠ½ΠΈΡ Π½Π° ΡΡ‚ΠΎ взаимодСйствиС транскрипционных Ρ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² являСтся ваТнСйшСй Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π΅ΠΉ молСкулярной Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‰Π΅ΠΉ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡ‹ Ρ€Π΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΈΠ½Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°Ρ†ΠΈΠΈ, Π·Π°Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ Π² Π³Π΅Π½ΠΎΠΌΠ΅ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ°. Π‘ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²ΠΎ Π½Π°ΠΊΠΎΠΏΠ»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΊ Π½Π°ΡΡ‚оящСму Π²Ρ€Π΅ΠΌΠ΅Π½ΠΈ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ…, ΠΎΠΏΠΈΡΡ‹Π²Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΡŽ транскрипции, Π±Π°Π·ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‚ΡΡ Π½Π° Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π°Ρ…, ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Π½Π° ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΡΡ… РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π· Π•. coli ΠΈ Thermus thermophilus, ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Ρ‹ ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… ΠΈΠΌΠ΅ΡŽΡ‚ ряд сущСствСнных структурных ΠΈ Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΎΡ‚Π»ΠΈΡ‡ΠΈΠΉ ΠΎΡ‚ Π ΠΠš-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π· ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus. ПониманиС ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² рСгуляции экспрСссии, Π² ΠΎΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ, Π³Π΅Π½ΠΎΠ² токсинов Bacillus cereus ΠΈ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ΅ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ взаимодСйствия РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Ρ‹ с ΠΈΡ… ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌΠΈ, нСсомнСнно, ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π°Π²Π»ΡΡŽΡ‚ интСрСс для молСкулярной Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ. ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ исслСдования рСгуляции Π³Π΅Π½ΠΎΠ² токсинов Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ Ρ€ΠΎΠ΄Π° Bacillus Π½Π΅ Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°Π΅Ρ‚ сомнСний. Π‘ΠΎΠ»Π΅Π΅ Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ, впослСдствии, Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ исслСдований ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ ΠΏΠΎΡΠ»ΡƒΠΆΠΈΡ‚ΡŒ основой для создания Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… лСкарствСнных ΠΏΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Ρ… ΠΏΡ€ΠΈ Ρ‚Π΅Ρ€Π°ΠΏΠΈΠΈ ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ. Π¦Π΅Π»ΠΈ ΠΈ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ΠΈ исслСдования:

ЦСлью Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ являлось ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ особСнностСй ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ° рСгуляции Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсинов Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II ΠΈ Ρ†ΠΏΡ‚отоксина К Ρƒ ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cereus. Для достиТСния этой Ρ†Π΅Π»ΠΈ Π±Ρ‹Π»ΠΈ поставлСны ΡΠ»Π΅Π΄ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ΠΈ:

1) ΠžΡ†Π΅Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΈΠ΅ ΠΈ ΠΎΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ распрСдСлСния Π°Π»Π»Π΅Π»Π΅ΠΉ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² цитотоксина К, Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II ΠΈ Π΅Π³ΠΎ транскрипционного рСгулятора hlyTIR Π² Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΎΠΉ популяции ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΠΎΠ² Π’. cereus, Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΈΠ· Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… источников.

2) ΠžΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ взаимодСйствиС РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Ρ‹ с ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌΠΈ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II, цитотоксина К, plcR ΠΈ papR.

3) ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»ΠΈΡ‚ΡŒ для Π³Π΅Π½ΠΎΠ² цитотоксина К ΠΈ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II этапы ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции, Π½Π° ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ Π²Π»ΠΈΡΡŽΡ‚ HlyllR ΠΈ PlcR.

Научная Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ·Π½Π° Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ частоты встрСчаСмости Π°Π»Π»Π΅Π»Π΅ΠΉ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² цитотоксина К, Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II ΠΈ Π΅Π³ΠΎ транскрипционного рСпрСссора HlyllR Ρƒ 40 ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΠΎΠ² Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Π’. cerens, Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Π½Π° Ρ‚Π΅Ρ€Ρ€ΠΈΡ‚ΠΎΡ€ΠΈΠΈ стран БНГ. На ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈ Π’. subtilis установлСно Ρ‡Ρ‚ΠΎ, Π² ΡΠ»ΡƒΡ‡Π°Π΅ отсутствия контроля экспрСссии Π³Π΅Π½Π° Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II рСгулятором HlyllR, гСмолитичСская Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ, наблюдаСмая Π² ΠΊΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€Π΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ, увСличиваСтся Π² 200 Ρ€Π°Π·, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π½Π΅ ΠΌΠ΅Π½Π΅Π΅ Ρ‡Π΅ΠΌ Π² 5 Ρ€Π°Π· ΠΏΡ€Π΅Π²Ρ‹ΡˆΠ°Π΅Ρ‚ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΡ‚ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ€ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΠ° Π’. cereus Π’ΠšΠœ Π’-771. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ комплСксы, Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Π΅ РНК-ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·ΠΎΠΉ Π² Ρ…ΠΎΠ΄Π΅ ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции Π½Π° ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°Ρ… Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II, цитотоксина К, plcR ΠΈ papR. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ стадии ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции, Π½Π° ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ ΠΎΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ влияниС HlyllR ΠΈ PlcR для ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II, цитотоксина К, plcR ΠΈ papR. Научно-практичСская Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. ΠŸΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Π°Ρ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π° являСтся Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒΡŽ сСрии Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚, Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ Π½Π° ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ рСгуляции ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции Ρƒ Π³Ρ€Π°ΠΌΠΌ-ΠΏΠΎΠ»ΠΎΠΆΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ². Π˜ΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹ΠΉ Π² Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ стабилизации ΠΎΡ‚ΠΊΡ€Ρ‹Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ комплСкса с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ Π½ΡƒΠΊΠ»Π΅ΠΎΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² позволяСт Ρ‡Π΅Ρ‚ΠΊΠΎ ΠΎΡ‚ΡΠ»Π΅ΠΆΠΈΠ²Π°Ρ‚ΡŒ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции для ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² с ΠΊΠΎΡ€ΠΎΡ‚ΠΊΠΈΠΌ (нСсколько сСкунд) Π²Ρ€Π΅ΠΌΠ΅Π½Π΅ΠΌ полураспада ΠΎΡ‚ΠΊΡ€Ρ‹Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ комплСкса. ΠŸΡ€Π΅Π΄Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ Π²Π°Ρ€ΠΈΠ°Π½Ρ‚ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΈΠ·ΠΌΠ° Π΄Π»ΠΈΠ½ рСстрикционпых Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² Π³Π΅Π½Π° цитотоксина К ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ использован ΠΏΡ€ΠΈ Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ΅ тСст-систСм, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π΄Π΅Ρ‚Π΅ΠΊΡ‚ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΡ‹, нСсущиС ΡΠΌΠ΅Ρ€Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ опасный для Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° аллСль cytKl Π³Π΅Π½Π° цитотоксина К. ΠŸΡ€ΠΈ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ рСгуляции экспрСссии Π³Π΅Π½Π° Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II Π±Ρ‹Π» создан ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌ Π’. subtilis — супСрпродуцСнт Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ΠΉ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ ΠΏΠΎΡΠ»ΡƒΠΆΠΈΡ‚ΡŒ ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΎΡ‚ΠΈΠΏΠΎΠΌ для супСрпродуцСнтов Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΡ… ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… токсинов. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ Π² Ρ…ΠΎΠ΄Π΅ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ исслСдования Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ ΠΈΠΌΠ΅ΡŽΡ‚ нСсомнСнноС практичСскоС Π·Π½Π°Ρ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ с ΡƒΡΠΏΠ΅Ρ…ΠΎΠΌ Π½Π°ΠΉΡ‚ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅, ΠΊΠ°ΠΊ Π² ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΡ†ΠΈΠ½ΡΠΊΠΎΠΉ диагностикС, Ρ‚Π°ΠΊ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»ΡƒΠΆΠΈΡ‚ΡŒ основой для Π΄Π°Π»ΡŒΠ½Π΅ΠΉΡˆΠΈΡ… Π½Π°ΡƒΡ‡Π½Ρ‹Ρ… исслСдований рСгуляции экспрСссии Π³Π΅Π½ΠΎΠ² Bacillus cereus.

I. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«.

Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«:

1. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ частоты встрСчаСмости Π³Π΅Π½ΠΎΠ² cytK, hlyll, hlyllR срСди 40 ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… изолятов Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΡ‹ Bacillus cereus ΠΈ ΠΎΠΏΠΈΡΠ°Π½ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΈΠ·ΠΌ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² токсинов. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π±Π»ΠΈΠ·ΠΊΠΈΠΌΠΈ ΠŸΠ”Π Π€ Ρ‚ΠΈΠΏΠ°ΠΌΠΈ Π³Π΅Π½ΠΎΠ² ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‚ ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΡ‹ ΠΈΠ· ΠΎΠ΄Π½ΠΈΡ… ΠΈ Ρ‚Π΅Ρ… ΠΆΠ΅ Ρ„ΠΈΠ½Π³Π΅Ρ€ΠΏΡ€ΠΈΠ½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… кластСров. Π“Π΅Π½ hlyllR встрСчаСтся Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ совмСстно с Π³Π΅Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II.

2. ВыявлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½ II — Π΄ΠΎΠΌΠΈΠ½ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΉ гСмолитичСский Ρ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ Bacillus cereus, Π² ΠΎΡ‚сутствии HlyllR.

3. ΠžΠ±Π½Π°Ρ€ΡƒΠΆΠ΅Π½Π° Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΠ° близкородствСнных ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Π’. cereus ΠΈ Π’. thuringiensis нСсущих аллСль Π³Π΅Π½Π° Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II с Π΄Π΅Π»Π΅Ρ†ΠΈΠ΅ΠΉ Π΄Π²ΡƒΡ… рСгуляторных элСмСнтов ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°: с /¿—Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎ UP-элСмСнта ΠΈ ΠΎΠΏΠ΅Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€Π° для HlyllR.

4. ΠžΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ транскрипционныС комплСксы, Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Π΅ Π½Π° ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°Ρ… Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° II, содСрТащиС РНК-Π”ΠΠš гСтСродуплСксы Π΄Π»ΠΈΠ½ΠΎΠΉ 2, 7 ΠΈ 12 ΠΏΠ½.

5. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ для ΠΎΡ‚ΠΊΡ€Ρ‹Ρ‚Ρ‹Ρ… комплСксов, ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ…ΡΡ Π½Π° ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π°Ρ… Π³Π΅Π½ΠΎΠ² hlyll, cytK, plcR ΠΈ papR Π’. cereus, Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π΅Π½ ΠΌΠ°Π»Ρ‹ΠΉ ΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΎΠ΄ полураспада.

6. Для ΠΏΡ€ΠΎΠΌΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π³Π΅Π½ΠΎΠ² cytK, plcR, papR ΠΈ hlyll ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ стадии ΠΈΠ½ΠΈΡ†ΠΈΠ°Ρ†ΠΈΠΈ транскрипции, Π½Π° ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ ΠΎΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ влияниС рСгуляторы PlcR ΠΈ HlyllR.

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Rasko D.A., Altherr M.R., Han C.S. Ravel J., Genomics of the Bacillus cereus group of organisms. FEMS Microbiol Rev, 2005. 29(2): p. 303−29.
  2. Di Franco C., Beccari E., Santini Π’., Pisaneschi G. Tecce G., Colony shape as a genetic trait in the pattern-forming Bacillus mycoides. BMC Microbiol, 2002. 2: p. 33.
  3. Nakamura L.K., Bacillus pseudomycoides sp. nov. Int J Syst Bacteriol, 1998. 48 Pt 3: p. 1031−5.
  4. Lechner S., Mayr R., Francis K.P., Pruss B.M., Kaplan Π’., Wiessner-Gunkel E., Stewart G.S. Schcrer S., Bacillus weihenstephanensis sp. nov. is a new psychrotolerant species of the Bacillus cereus group. Int J Syst Bacteriol. 1998. 48 Pt 4: p. 1373−82.
  5. Ко K.S., Kim J.W., Kim J.M., Kim W. Chung S.I., Kim I.J. Kook Y.H., Population structure of the Bacillus cereus group as determined by sequence analysis of six housekeeping genes and the plcR Gene. Infect Immun. 2004. 72(9): p. 5253−61.
  6. Priest F.G., Barker M., Baillie L.W., Holmes E.C. Maiden M.C., Population structure and evolution of the Bacillus cereus group. J Bacteriol, 2004. 186(23): p. 7959−70.
  7. Slamti L. Lereclus D., A cell-cell signaling peptide activates the PlcR virulence regulon in bacteria of the Bacillus cereus group. Embo J, 2002. 21(17): p. 4550−9.
  8. Michelet N G.P., Mahillon J, Bacillus cereus enterotoxins, hi- and tri-component cytolysins, and other hemolysins, in The Comprehensive Sourcebook of Bacterial Protein Toxins, Alouf J P.M., Editor. 2006, Elsevier, p. 1072.
  9. Dorland, Dorland’s Medical Dictionary. 2007: Elsiver. 2208.
  10. Beecher D.J. Macmillan J.D., Characterization of the components of hemolysin BL from Bacillus cereus. Infect Imraun, 1991. 59(5): p. 1778−84.
  11. Lund T. Granum P.E., Characterisation of a non-hacmolytic enterotoxin complex from Bacillus cereus isolated after afoodborne outbreak. FEMS Microbiol Lett, 1996. 141(2−3): p. 151−6.
  12. Granum P.E., O’Sullivan K. Lund T., The sequence of the non-haemolytic enterotoxin operonfrom Bacillus cereus. FEMS Microbiol Lett, 1999. 177(2): p. 225−9.
  13. Lund T., De Buyser M.L. Granum P.E., A new cytotoxin from Bacillus cereus that may cause necrotic enteritis. Mol Microbiol, 2000. 38(2): p. 254−61.
  14. Tran S.L., Guillemet E., Ngo-Camus M., Clybomv C., Puhar A., Moris A., Gohar M., Lereclus D. Ramarao N., Haemolysin II is a Bacillus cereus virulence factor that induces apoptosis of macrophages. Cell Microbiol, 2010.
  15. Fagerlund A., Ween O., Lund T., Hardy S.P. Granum P.E., Genetic and functional analysis of the cytK family of genes in Bacillus cereus. Microbiology, 2004. 150(Pt 8): p. 268 997.
  16. Andreeva Z.I., Nesterenko V.F., Fomkina M.G., Ternovsky V.I., Suzina N.E., Bakulina A.Y., Solonin A.S. Sineva E.V., The properties of Bacillus cereus hemolysin II pores depend on environmental conditions. Biochim Biophys Acta, 2007.1768(2): p. 253−63.
  17. Beecher D.J., Schoeni J.L. Wong A.C., Enterotoxic activity of hemolysin BLfrom Bacillus cereus. Infect Immun, 1995. 63(11): p. 4423−8.
  18. Guinebretiere M.H., Broussolle V. Nguyen-The C., Enterotoxigenic profiles of food-poisoning and food-borne Bacillus cereus strains. J Clin Microbiol, 2002. 40(8): p. 3053−6.
  19. Stentors L.P., Mayr R., Scherer S. Granum P.E., Pathogenic potential of fifty Bacillus weihenstephanensis strains. FEMS Microbiol Lett, 2002. 215(1): p. 47−51.
  20. Granum P.E. Lund T., Bacillus cereus and its food poisoning toxins. FEMS Microbiol Lett, 1997.157(2): p. 223−8.
  21. Lindback T., Fagerlund A., Rodland M.S. Granum P.E., Characterization of the Bacillus cereus Nhe enterotoxin. Microbiology, 2004. 150(Pt 12): p. 3959−67.
  22. Beecher D.J. Wong A.C., Tripartite hemolysin BL from Bacillus cereus. Hemolytic analysis of component interactions and a model for its characteristic paradoxical zone phenomenon. .T Biol Chem, 1997. 272(1): p. 233−9.
  23. Gohar M., Okstad O.A., Gilois N., Sanchis V., Kolsto A.B. Lereclus D., Two-dimensional electrophoresis analysis of the extracellular proteome of Bacillus cereus reveals the importance of the PlcR regulon. Proteomics, 2002. 2(6): p. 784−91.
  24. Lund T. Granum P.E., Comparison of biological effect of the two different enterotoxin complexes isolated from three different strains of Bacillus cereus. Microbiology, 1997.143 (Pt 10): p. 3329−36.
  25. Sinev M.A., Budarina Zh I., Gavrilenko I.V., Tomashevskii A. Kuz’min N.P., Evidence of the existence of hemolysin IIfrom Bacillus cereus: cloning the genetic determinant of hemolysin II. Mol Biol (Mosk), 1993. 27(6): p. 1218−29.
  26. Budarina Z.I., Sinev M.A., Mayorov S.G., Tomashevski A.Y., Shmelev I.V. Kuzmin N.P., Hemolysin II is more characteristic of Bacillus thuringiensis than Bacillus cereus. Arch Microbiol, 1994. 161(3): p. 252−7.
  27. Gouaux E., Hobaugh M. Song L., alpha-Hemolysin, gamma-hemolysin, and leukocidin from Staphylococcus aureus: distant in sequence but similar in structure. Protein Sci, 1997. 6(12): p. 2631−5.
  28. Baida G.E. Kuzmin N.P., Cloning and primary structure of a new hemolysin gene from Bacillus cereus. Biochim Biophys Acta, 1995. 1264(2): p. 151−4.
  29. Baida G.E. Kuzmin N.P., Mechanism of action of hemolysin IIIfrom Bacillus cereus. Biochim Biophys Acta, 1996. 1284(2): p. 122−4.
  30. Palmer M., The family of thiol-activated, cholesterol-binding cytolysins. Toxicon, 2001. 39(11): p. 1681−9.
  31. AgataN., Ohta M., Arakawa Y. Mori M., The bceT gene of Bacillus cereus encodes an enterotoxicprotein. Microbiology, 1995. 141 (Pt 4): p. 983−8.
  32. Hansen B.M., Hoiby P.E., Jensen G.B. Hendriksen N.B., The Bacillus cereus bceT enterotoxin sequence reappraised. FEMS Microbiol Lett, 2003. 223(1): p. 21−4.
  33. Agaisse H., Gominet M., Okstad O.A., Kolsto A.B. Lereclus D., PlcR is apleiotropic regulator of extracellular virulence factor gene expression in Bacillus thuringiensis. Mol Microbiol, 1999. 32(5): p. 1043−53.
  34. Gohar M., Faegri K., Perchat S. Ravnum S., Okstad O.A., Gominet M., Kolsto A.B. Lereclus D., The PlcR virulence regulon of Bacillus cereus. PLoS One, 2008. 3(7): p. e2793.
  35. Callegan M.C., Kane S.T., Cochran D.C. Gilmorc M.S., Gominet M. Lereclus D., Relationship of plcR-regulatedfactors to Bacillus endophthalmitis virulence. Infect Immun, 2003. 71(6): p. 3116−24.
  36. Pomerantsev A.P., Pomerantseva O.M., Camp A.S., Mukkamala R., Goldman S. Leppla S.H., PapR peptide maturation: role of the NprB protease in Bacillus cereus 569 PlcRJPapR global gene regulation. FEMS Immunol Med Microbiol, 2009. 55(3): p. 361−77.
  37. Bouillaut L., Perchat S., Arold S., Zorrilla S., Slamti L., Henry C., Gohar M. Declerck N. Lereclus D., Molecular basis for group-specific activation of the virulence regulator PlcR by PapR heptapeptides. Nucleic Acids Res, 2008. 36(11): p. 3791−801.
  38. Gominet M" Slamti L., Gilois N., Rose M. Lereclus D., Oligopeptide permease is required for expression of the Bacillus thuringiensis plcR regulon and for virulence. Mol Microbiol, 2001. 40(4): p. 963−75.
  39. Slamti L. Lereclus D., Specificity and polymorphism of the PlcR-PapR quorum-sensing system in the Bacillus cereus group. J Bacteriol, 2005. 187(3): p. 1182−7.
  40. Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K., Solonin A.S. Antson A.A., Crystal structure of Bacillus cereus HlyllR. a transcriptional regulator of the gene for pore-forming toxin hemolysin II. J Mol Biol, 2007. 365(3): p. 825−34.
  41. Baichoo N. Helmann J.D., Recognition of DNA by Fur: a reinterpretation of the Fur box consensus sequence. J Bacteriol, 2002.184(21): p. 5826−32.
  42. Carpenter B.M., Whitmire J.M. Merrell D.S., This is not your mother’s repressor: the complex role of fur in pathogenesis. Infect Immun, 2009. 77(7): p. 2590−601.
  43. Bsat N. Helmann J.D., Interaction of Bacillus subtilis Fur (ferric uptake repressor) with the dhb operator in vitro and in vivo. J Bacteriol, 1999. 181(14): p. 4299−307.
  44. Harvie D.R., Vilchez S., Steggles J.R. Ellar D.J., Bacillus cereus Fur regulates iron metabolism and is required for full virulence. Microbiology, 2005. 151(Pt 2): p. 569−77.
  45. E.A. РСгуляция транскрипции Π³Π΅Π½Π° Π³Π΅ΠΌΠΎΠ»ΠΈΠ·ΠΈΠ½Π° IIBacillus cereus : диссСртация. ΠΊΠ°Π½Π΄ΠΈΠ΄Π°Ρ‚Π° биологичСских Π½Π°ΡƒΠΊ: 03.00.03. 2007, ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ. 112 с.
  46. Esbelin J., Armengaud J., Zigha A. Duport C., ResDE-dependent regulation of enterotoxin gene expression in Bacillus cereus: evidence for multiple modes of binding for ResD and interaction with Fnr. J Bacteriol, 2009. 191(13): p. 4419−26.
  47. Esbelin J., Jouanneau Y., Armengaud J. Duport C., ApoFnr binds as a monomer to promoters regulating the expression of enterotoxin genes of Bacillus cereus. J Bacteriol, 2008. 190(12): p. 4242−51.
  48. Messaoudi K., Clavel T., Schmitt P. Duport C., Fnr mediates carbohydrate-dependent regulation of catabolic and enterotoxin genes in Bacillus cereus F4430/73. Res Microbiol, 2010. 161(1): p. 30−9.
  49. Zhang G., Campbell E.A., Minakhin L., Richter C., Severinov K. Darst S.A., Crystal structure ofThermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3 A resolution. Cell, 1999. 98(6): p. 811−24.
  50. Murakami K.S., Masuda S., Campbell E.A., Muzzin O. Darst S.A., Structural basis of transcription initiation: an RNA polymerase holoenzyme-DNA complex. Science, 2002. 296(5571): p. 1285−90.
  51. Murakami K.S., Masuda S. Darst S.A., Structural basis of transcription initiation: RNA polymerase holoenzyme at 4 A resolution. Science, 2002. 296(5571): p. 1280−4.
  52. Vassylyev D.G., Sekinc S., Laptenko O., Lee J., Vassylyeva M.N., Borakhov S. Yokoyama S., Crystal structure of a bacterial RNA polymerase holoenzyme at 2.6 A resolution. Nature, 2002. 417(6890): p. 712−9.
  53. Vassylyev D.G., Vassylyeva M.N., Perederina A., Tahirov T.H. Artsimovitch I., Structural basis for transcription elongation by bacterial RNA polymerase. Nature, 2007. 448(7150): p. 157−62.
  54. Vassylyev D.G., Vassylyeva M.N., Zhang J., Palangat M., Artsimovitch I. Landick R., Structural basis for substrate loading in bacterial RNA polymerase. Nature, 2007. 448(7150): p. 163−8.
  55. Sousa R., Chung Y.T., Rose J.P. Wang B.C., Crystal structure of bacteriophage T7 RNA polymerase at 3.3 A resolution. Nature, 1993. 364(6438): p. 593−9.
  56. Jeruzalmi D. Steitz T.A., Structure ofT7 RNA polymerase complexed to the transcriptional inhibitor T7 lysozyme. Embo J, 1998.17(14): p. 4101−13.
  57. Cheetham G.M. Steitz T.A., Structure of a transcribing T7 RNA polymerase initiation complex. Science, 1999. 286(5448): p. 2305−9.
  58. Cheetham G.M., Jeruzalmi D. Steitz T.A., Structural basis for initiation of transcription from an RNA polymerase-promoter complex. Nature, 1999. 399(6731): p. 80−3.
  59. Tahirov T.H., Temiakov D., Anikin M., Patlan V., McAllister W.T., Vassylyev D.G. Yokoyama S., Structure of a T7 RNA polymerase elongation complex at 2.9 A resolution. Nature, 2002. 420(6911): p. 43−50.
  60. Cramer P., Bushnell D.A. Kornberg R.D., Structural basis of transcription: RNA polymerase Ilat 2.8 angstrom resolution. Science, 2001. 292(5523): p. 1863−76.
  61. Gnatt A.L., Cramer P., Fu J., Bushnell D.A. Kornberg R.D., Structural basis of transcription: an RNA polymerase II elongation complex at 3.3 A resolution. Science, 2001. 292(5523): p. 1876−82.
  62. Naryshkin N., Revyakin A., Kim Y., Mekler V. Ebright R.H., Structural organization of the RNA polymerase-promoter open complex. Ceil, 2000. 101(6): p. 601−11.
  63. Korzheva N., Mustaev A., Kozlov M., Malhotra A., Nikiforov V., Goldfarb A. Darst S.A., A structural model of transcription elongation. Science, 2000. 289(5479): p. 619−25.
  64. Darst S.A., Bacterial RNA polymerase. Curr Opin Struct Biol, 2001.11(2): p. 155−62.
  65. Campbell E.A., Korzheva N., Mustaev A., Murakami K., Nair S., Goldfarb A. Darst S.A., Structural mechanism for rifampicin inhibition of bacterial rna polymerase. Cell, 2001.104(6): p. 901−12.
  66. Allison L.A., Moyle M., Shales M. Ingles C.J., Extensive homology among the largest subunits ojeukaryotic andprokaryotic RNA polymerases. Cell, 1985. 42(2): p. 599−610.
  67. Borukhov S. Nudler E., RNA polymerase: the vehicle of transcription. Trends Microbiol, 2008.16(3): p. 126−34.
  68. Ghosh P., Ishihama A. Chatterji D., Escherichia coli RNA polymerase subunit omega and its N-terminal domain bind full-length beta' to facilitate incorporation into the alpha2beta subassembly. Eur J Biochem, 2001. 268(17): p. 4621−7.
  69. Darst S.A., OpalkaN., Chacon P., Polyakov A., Richter C., Zhang G. Wriggers W., Conformational flexibility of bacterial RNA polymerase. Proc Natl Acad Sei USA, 2002. 99(7): p. 4296−301.
  70. Nudler E., RNA polymerase active center: the molecular engine of transcription. Annu Rev Biochem, 2009. 78: p. 335−61.
  71. Nikiforov V.G., The RNA polymerase structure-activity studies (1962−2001). Mol Biol (Mosk), 2002. 36(2): p. 197−207.
  72. Borukhov S. Nudler E., RNA polymerase holoenzyme: structure, function and biological implications. Curr Opin Microbiol, 2003. 6(2): p. 93−100.
  73. Artsimovitch I., Svetlov V., Murakami K.S. Landick R., Co-overexpression of Escherichia coli RNA polymerase subimits allows isolation and analysis of mutant enzymes lacking lineage-specific sequence insertions. J Biol Chem, 2003. 278(14): p. 12 344−55.
  74. Naryshkina T., Kuznedelov K. Severinov K., The role of the largest RNA polymerase subunit lid element in preventing the formation of extended RNA-DNA hybrid. J Mol Biol, 2006. 361(4): p. 634−43.
  75. Severinov K.V., Interactions of DNA-dependent bacterial RNA polymerase with promoters. Mol Biol (Mosk). 2007. 41(3): p. 423−32.
  76. Ederth J., Artsimovitch I., Isaksson L.A. Landick R., The downstream DNA jaw of bacterial RNA polymerase facilitates both transcriptional initiation and pausing. J Biol Chem, 2002. 277(40): p. 37 456−63.
  77. Wigneshweraraj S.R., Burrows P.C., Nechaev S., Zenkin N., Severinov K. Buck M., Regulated communication between the upstream face of RNA polymerase and the beta' subunit jaw domain. Embo J, 2004. 23(21): p. 4264−74.
  78. Murakami K.S. Darst S.A., Bacterial RNA polymerases: the wholo story. Curr Opin Struct Biol, 2003.13(1): p. 31−9.
  79. Zenkin N., Kulbachinskiy A., Yuzenkova Y., Mustaev A., Bass I., Severinov K. Brodolin K., Region 1.2 of the RNA polymerase sigma subunit controls recognition of the -10 promoter element. Embo J, 2007. 26(4): p. 955−64.
  80. Craig M.L., Suh W.C. Record M.T., Jr., HO. and DNase I probing of E sigma 70 RNA polymerase—lambda PR promoter open complexes: Mg2+ binding and its structural consequences at the transcription start site. Biochemistry, 1995.34(48): p. 15 624−32.
  81. Schickor P., Metzger W., Werel W., Lederer H. Heumann H., Topography of intermediates in transcription initiation ofE.coli. Embo J, 1990. 9(7): p. 2215−20.
  82. Spassky A., Kirkegaard K. Buc H., Changes in the DNA structure of the lac UV5 promoter during formation of an open complex with Escherichia coli RNA polymerase. Biochemistry, 1985. 24(11): p. 2723−31.
  83. Ozoline O.N. Tsyganov M.A., Structure of open promoter complexes with Escherichia coli RNA polymerase as revealed by the DNase Ifootprinting technique: compilation analysis. Nucleic Acids Res, 1995. 23(22): p. 4533−41.
  84. Haugen S.P., Ross W. Gourse R.L., Advances in bacterial promoter recognition and its control by factors that do not bind DNA. Nat Rev Microbiol, 2008. 6(7): p. 507−19.
  85. Hsu L.M., Promoter clearance and escape in prokaryotes. Biochim Biophys Acta, 2002. 1577(2): p. 191−207.
  86. Kapanidis A.N., Margeat E., Ho S.O. Kortkhonjia E., Weiss S. Ebright R.H., Initial transcription by RNA polymerase proceeds through a DNA-scrunching mechanism. Science, 2006. 314(5802): p. 1144−7.
  87. Revyakin A., Liu C., Ebright R.H. Strick T.R., Abortive initiation and productive initiation by RNA polymerase involve DNA scrunching. Science, 2006. 314(5802): p. 1139−43.
  88. Vassylyeva M.N., Svetlov V., Dearborn A.D., Klyuyev S., Artsimovitch I. Yassylyev D.G., The carboxy-terminal coiled-coil of the RNA polymerase beta'-subunit is the main binding site for Gre factors. EMBO Rep, 2007. 8(11): p. 1038−43.
  89. Gelles J. Landick R., RNA polymerase as a molecular motor. Cell, 1998. 93(1): p. 13−6.
  90. Spirin A.S., RNA polymerase as a molecular machine. Mol Biol (Mosk), 2002. 36(2): p. 208−15.
  91. Lewin B., Genes VIII. 2004: Benjamin Cummings. 1056.
  92. I-Ielmann J.D., Compilation and analysis of Bacillus subtilis sigma A-dependent promoter sequences: evidence for extended contact between RNA polymerase and upstream promoter DNA. Nucleic Acids Res, 1995. 23(13): p. 2351−60.
  93. Voskuil M.I., Voepel K. Chambliss G.H., The -16 region, a vital sequence for the utilization of a promoter in Bacillus subtilis and Escherichia coli. Mol Microbiol, 1995.17(2): p. 271−9.
  94. Camacho A. Salas M., Effect of mutations in the «extended -10» motif of three Bacillus subtilis sigmaA-RNA polymerase-dependentpromoters. J Mol Biol, 1999. 286(3): p. 683−93.
  95. Voskuil M.I. Chambliss G.H., The -16 region of Bacillus subtilis and other gram-positive bacterial promoters. Nucleic Acids Res, 1998. 26(15): p. 3584−90.
  96. Voskuil M.I. Chambliss G.H., The TRTGn motif stabilizes the transcription initiation open complex. J Mol Biol, 2002. 322(3): p. 521−32.
  97. Ozoline O.N., Fujita N. Ishihama A., Transcription activation mediated by the carboxyl-terminal domain of the RNA polymerase alpha-subunit. Multipoint monitoring using a fluorescent probe. J Biol Chem, 2000. 275(2): p. 1119−27.
  98. Ross W., Thompson J.F. Newlands J.T. Gourse R.L., E. coli Fisprotein activates ribosomal RNA transcription in vitro and in vivo. Embo J, 1990. 9(11): p. 3733−42.
  99. Ross W., Gosink K.K., Salomon J. Igarashi K., Zou C., Ishihama A. Severinov K. Gourse R.L., A third recognition element in bacterial promoters: DNA binding by the alpha subunit of RNA polymerase. Science, 1993. 262(5138): p. 1407−13.
  100. Browning D.F. Busby S .J., The regulation of bacterial transcription initiation. Nat Rev Microbiol, 2004. 2(1): p. 57−65.
  101. Ross W. Gourse R.L., Sequence-independent upstream DNA-alphaCTD interactions strongly stimulate Escherichia coli RNA polymerase-lacUV5promoter association. Proc Natl Acad Sci USA, 2005.102(2): p. 291−6.
  102. Davis C.A., Capp M.W., Record M.T., Jr. Saecker R.M., The effects of upstream DNA on open complex formation by Escherichia coli RNA polymerase. Proc Natl Acad Sci USA, 2005. 102(2): p. 285−90.
  103. Estrem S.T., Gaal T., Ross W. Gourse R.L., Identification of an UP element consensus sequence for bacterial promoters. Proc Natl Acad Sci USA, 1998. 95(17): p. 9761−6.
  104. Katayama S., Matsushita O., Jung C.M., Minami J. Okabe A., Promoter upstream bent DNA activates the transcription of the Clostridium perfringens phospholipase C gene in a low temperature-dependent manner. Embo J, 1999.18(12): p. 3442−50.
  105. Gourse R.L., Ross W. Gaal T., UPs and downs in bacterial transcription initiation: the role of the alpha subunit of RNA polymerase in promoter recognition. Mol Microbiol, 2000. 37(4): p. 687−95.
  106. Haugen S.P., Berkmen M.B., Ross W., Gaal T., Ward C. Gourse R.L., rRNA promoter regulation by nonoptimal binding of sigma region 1.2: an additional recognition element for RNA polymerase. Cell, 2006. 125(6): p. 1069−82.
  107. Haugen S.P., Ross W., Manrique M. Gourse R.L., Fine structure of the promoter-s igma region 1.2 interaction. Proc Natl Acad Sci USA, 2008.105(9): p. 3292−7.
  108. Graves M.C. Rabinowitz J.C., In vivo and in vitro transcription of the Clostridium pasteurianum ferredoxin gene. Evidence for «extended» promoter elements in gram-positive organisms. J Biol Chem, 1986. 261(24): p. 11 409−15.
  109. Zaman Z., Ansari A.Z., Gaudreau L., Nevado J. Ptashne M., Gene transcription by recruitment. Cold Spring Harb Symp Quant Biol, 1998. 63: p. 167−71.
  110. Helmann J.D., Purification of Bacillus subtilis RNA polymerase and associatedfactors. Methods Enzymol, 2003. 370: p. 10−24.
  111. Hyde E.I., Hilton M.D. Whiteley H.R., Interactions of Bacillus subtilis RNA polymerase with subunits determining the specificity of initiation. Sigma and delta peptides can bind simultaneously to core. J Biol Chem, 1986. 261(35): p. 16 565−70.
  112. Lopez de Saro F.J., YoshikawaN. Helmann J.D., Expression, abundance, and RNA polymerase binding properties of the delta factor of Bacillus subtilis. J Biol Chem, 1999. 274(22): p. 15 953−8.
  113. Borukhov S. Severinov K., Role of the RNA polymerase sigma subunit in transcription initiation. Res Microbiol, 2002.153(9): p. 557−62.
  114. Artsimovitch I., Svetlov V., Anthony L., Burgess R.R. Landick R., RNA polymerases from Bacillus subtilis and Escherichia coli differ in recognition of regulatory signals in vitro. J Bacteriol, 2000.182(21): p. 6027−35.
  115. RojcrF., Nuez B., Mencia M. Salas M., The main early and late promoters of Bacillussubtilis phage phi 29 form unstable open complexes with sigma A-RNA polymerase that arecstabilized by DNA supercoiling. Nucleic Acids Res, 1993.21(4): p. 935−40.
  116. Whipple F.W. Sonenshein A.L., Mechanism of initiation of transcription by Bacillus subtilis RNA polymerase at several promoters. J Mol Biol, 1992. 223(2): p. 399−414.
  117. Nechaev S., Chlenov M. Severinov K., Dissection of two hallmarks of the open promoter complex by mutation in an RNA polymerase core submit. J Biol Chem, 2000. 275(33): p. 2 551 622.
  118. Bartlett M.S., Gaal T., Ross W. Gourse R.L., RNA polymerase mutants that destabilize RNA polymerase-promoter complexes alter NTP-sensing by rrn PI promoters. J Mol Biol, 1998. 279(2): p. 331−45.
  119. Severinov K. Darst S.A., A mutant RNA polymerase that forms unusual open promoter complexes. ProcNatl Acad Sci USA, 1997. 94(25): p. 13 481−6.
  120. Zhou Y.N. Jin D.J., The rpoB mutants destabilizing initiation complexes at stringently controlled promoters behave like «stringent» RNA polymerases in Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci USA, 1998. 95(6): p. 2908−13.
  121. Buc H. McClure W.R., Kinetics of open complex formation between Escherichia coli RNA polymerase and the lac UV5 promoter. Evidence for a sequential mechanism involving three steps. Biochemistry, 1985. 24(11): p. 2712−23.
  122. Straney D.C. Crothers D.M., A stressed intermediate in the formation of stably initiated RNA chains at the Escherichia coli lac UV5promoter. J Mol Biol, 1987. 193(2): p. 267−78.
  123. Brunner M. Bujard H., Promoter recognition and promoter strength in the Escherichia coli system. Embo J, 1987. 6(10): p. 3139−44.
  124. Knaus R. Bujard H., PL of coliphage lambda: an alternative solution for an efficient promoter. Embo J, 1988. 7(9): p. 2919−23.
  125. Ramos J.L., Martinez-Bueno M., Molina-Henares A.J., Teran W., Watanabe K., Zhang X., Gallegos M.T., Brennan R. Tobes R., The TetR family of transcriptional repressors. Microbiol Mol Biol Rev, 2005. 69(2): p. 326−56.
  126. Martin R.G., Gillette W.K., Martin N.I. Rosner J.L., Complex formation between activator and RNA polymerase as the basis for transcriptional activation by Mar A and SoxS in Escherichia coll Mol Microbiol, 2002. 43(2): p. 355−70.
  127. Brown N.L., Stoyanov J.V., Kidd S.P. Hobman J.L., The MerR family of transcriptional regulators. FEMS Microbiol Rev, 2003. 27(2−3): p. 145−63.
  128. Schlax P. J., Capp M.W. Record M.T., Jr., Inhibition of transcription initiation by lac repressor. J Mol Biol, 1995. 245(4): p. 331−50.
  129. Straney S.B. Crothers D.M., Lac repressor is a transient gene-activating protein. Cell, 1987. 51(5): p. 699−707.
  130. Lee J. Goldfarb A., lac repressor acts by modifying the initial transcribing complex so that it cannot leave the promoter. Cell, 1991. 66(4): p. 793−8.
  131. Smith T.L. Sauer R.T., Dual regulation of open-complex formation and promoter clearance by Arc explains a novel repressor to activator switch. Proc Natl Acad Sci USA, 1996. 93(17): p. 8868−72.
  132. Monsalve M., Calles B., Mencia M., Salas M. Rojo F., Transcription activation or repression by phage psi 29 protein p4 depends on the strength of the RNA polymerase-promoter interactions. Mol Cell, 1997.1(1): p. 99−107.
  133. Cheng Y., Dylla S.M. Turnbough C.L., Jr., A long T. A tract in the upp initially transcribed region is requiredfor regulation of upp expression by UTP-dependent reiterative transcription in Escherichia coli. J Bacteriol, 2001.183(1): p. 221−8.
  134. Yarnell W.S. Roberts J.W., The phage lambda gene Q transcription antiterminator binds DNA in the late gene promoter as it modifies RNA polymerase. Cell, 1992. 69(7): p. 1181−9.
  135. Ausubel F.M., Current Protocols in Molecular Biology ed. Ausubel FM B.R., Kingston RE, Moore DD, Seidman JG, Smith JA, Struhl K 2003, New York: John Wiley & Sons. 5300.
  136. Reyes-Ramirez A. Ibarra J.E., Fingerprinting of Bacillus thuringiensis type strains and isolates by using Bacillus cereus group-specific repetitive extragenic palindromic sequence-based PCR analysis. Appl Environ Microbiol, 2005. 71(3): p. 1346−55.
  137. Joseph Sambrook D.R., Molecular cloning — laboratory manual. 2001, Cold Spring Harbor, New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 999.
  138. Van de Peer Y. De Wachter R., TREECONfor Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment. Comput Appl Biosci, 1994.10(5): p. 569−70.
  139. Nei M. Li W.H., Mathematical model for studying genetic variation in terms of restriction endonucleases. Proc Natl Acad Sci USA, 1979. 76(10): p. 5269−73.
  140. Saitou N. Nei M., The neighbor-joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees Mol Biol Evol, 1987. 4(4): p. 406−25.
  141. Michel E., Reich K.A., Favier R., Berche P. Cossart P., Attenuated mutants of the intracellular bacterium Listeria monocytogenes obtained by single amino acid substitutions in listeriolysin O. Mol Microbiol, 1990. 4(12): p. 2167−78.
  142. Bhavsar A.P., Zhao X. Brown E.D., Development and characterization of a xylose-dependent system for expression of cloned genes in Bacillus subtilis: conditional complementation of a teichoic acid mutant. Appl Environ Microbiol, 2001. 67(1): p. 403−10.
  143. Baida G., Budarina Z.I., Kuzmin N.P. Solonin A.S., Complete nucleotide sequence and molecular characterization of hemolysin II gene from Bacillus cereus. FEMS Microbiol Lett, 1999.180(1): p. 7−14.
  144. Borukhov S. Goldfarb A., Recombinant Escherichia coli RNA polymerase: purification of individually overexpressed subunits and in vitro assembly. Protein Expr Purif, 1993. 4(6): p. 503−11.
  145. Tang H., Kim Y., Severinov K., Goldfarb A. Ebright R.H., Escherichia coli RNA polymerase holoenzyme: rapid reconstitution from recombinant alpha, beta, beta', andsigma subunits. Methods Enzymol, 1996. 273: p. 130−4.
  146. Zeigler, Bacillus Genetic Stock Center Catalog of Strains. Seventh Edition ed. Vol. Volume 4: Integration Vectors for Gram-Positive Organisms. 2002. 56.
  147. Guinebretiere M.H., Fagerlund A., Granum P.E. Nguyen-The C., Rapid discrimination of cytK-1 and cytK-2 genes in Bacillus cereus strains by a novel duplex PCR system. FEMS Microbiol Lett, 2006. 259(1): p. 74−80.
  148. Kovalevskii O.V., Antson A. A. Solonin A.S., Contraction of the disordered loop located within C-terminal domain of the transcriptional regulator HlyllR causes its structural rearrangement. Mol Biol (Mosk), 2009. 43(1): p. 126−35.
  149. Borukhov S., Sagitov V., Josaitis C.A., Gourse R.L. Goldfarb A. Two modes of transcription initiation in vitro at the rmB PI promoter of Escherichia coli. J Biol Chem, 1993. 268(31): p. 23 477−82.1. Благодарности:
  150. Π― ΠΈΡΠΊΡ€Π΅Π½Π½Π΅ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π΅Π½ своим Π½Π°ΡƒΡ‡Π½Ρ‹ΠΌ руководитСлям ΠšΠΎΠ½ΡΡ‚Π°Π½Ρ‚ΠΈΠ½Ρƒ Π’ΠΈΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ²ΠΈΡ‡Ρƒ Π‘Π΅Π²Π΅Ρ€ΠΈΠ½ΠΎΠ²Ρƒ ΠΈ ΠΠ»Π΅ΠΊΡΠ°Π½Π΄Ρ€Ρƒ Π‘Π΅Ρ€Π³Π΅Π΅Π²ΠΈΡ‡Ρƒ Π‘ΠΎΠ»ΠΎΠ½ΠΈΠ½Ρƒ Π·Π° ΠΌΡƒΠ΄Ρ€ΠΎΠ΅ руководство ΠΈ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ ΠΏΡ€ΠΈ Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½Π΅Π½ΠΈΠΈ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹.
  151. Π― ΠΏΡ€ΠΈΠ·Π½Π°Ρ‚Π΅Π»Π΅Π½ ΠΎΠΏΠΏΠΎΠ½Π΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ ΠΈ Ρ€Π΅Ρ†Π΅Π½Π·Π΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ Π·Π° ΠΊΡ€ΠΈΡ‚ичСскиС замСчания ΠΈ ΠΎΠ±ΡΡƒΠΆΠ΄Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹.
  152. Π’Π°ΠΊΠΆΠ΅ я Ρ…ΠΎΡ‡Ρƒ Π²Ρ‹Ρ€Π°Π·ΠΈΡ‚ΡŒ ΠΎΡΠΎΠ±ΡƒΡŽ ΠΏΡ€ΠΈΠ·Π½Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ JI.C. Грабовской Π·Π° ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ ΠΈ ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΡƒ Π² ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠ»Π΅Π½ΠΈΠΈ ΠΎΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΎ количСства Π΄ΠΎΠΊΡƒΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΡΠΎΠΏΡƒΡ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π·Π°Ρ‰ΠΈΡ‚Π΅ кандидатской диссСртации.
  153. ΠžΡΠΎΠ±ΡƒΡŽ Π±Π»Π°Π³ΠΎΠ΄Π°Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π²Ρ‹Ρ€Π°ΠΆΠ°ΡŽ своСй ΠΌΠ°ΠΌΠ΅ НинС ПавловнС Π¨Π°Π΄Ρ€ΠΈΠ½ΠΎΠΉ Π·Π° ΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΎΠ»Π΅Ρ‚Π½ΡŽΡŽ ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΡƒ, ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ ΠΈ ΡΠΎΠΏΠ΅Ρ€Π΅ΠΆΠΈΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ