Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Активность ингибиторов экзогенных протеиназ в клубнях и листьях картофеля в связи с устойчивостью к колорадскому жуку

Диссертация: Активность ингибиторов экзогенных протеиназ в клубнях и листьях картофеля в связи с устойчивостью к колорадскому жуку
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Насекомые-вредители наносят значительный ущерб сельскому хозяйству. Для успешной борьбы с болезнями растений и выведения устойчивых сортов необходимо исследование физиолого-биохимических механизмов взаимоотношений растений и гетеротрофных организмов. Механизмы формирования защитных реакций растений на повреждение насекомыми остаются пока малоизученными. Агрессивность насекомых-вредителей… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Природа и физиологическая роль белковых ингибиторов протеиназ (аналитический обзор)
    • 1. 1. Биохимическая характеристика белковых ингибиторов протеиназ растений
    • 1. 2. Содержание, активность и физиологические функции ингибиторов протеиназ у растений
      • 1. 2. 1. Ингибиторы протеиназ как составная часть системы защиты от вредителей и болезней
      • 1. 2. 2. Ингибиторы протеиназ в тканях растений семейства пасленовых. 33 1.3. Методы определения протеиназ и их ингибиторов
  • 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Объекты исследований
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Методы исследований
      • 2. 3. 1. Определение активности протеолитических ферментов
      • 2. 3. 2. Определение активности ингибиторов протеиназ
      • 2. 3. 3. Определение концентрации белка
      • 2. 3. 4. Математическая обработка результатов
  • 3. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Методы определения активности протеолитических ферментов и их ингибиторов по гидролизу желатинового слоя фотопластины разработка методов)
      • 3. 1. 1. Метод определения активности протеолитических ферментов
      • 3. 1. 2. Метод определения активности ингибиторов протеиназ
    • 3. 2. Активность ингибиторов протеиназ в тканях картофеля
      • 3. 2. 1. Активность ингибиторов трипсина в прорастающих клубнях картофеля
      • 3. 2. 2. Активность ингибиторов протеиназ в проростках картофеля
    • 3. 3. Активность ингибиторов протеолитических ферментов насекомых-вредителей в тканях картофеля
      • 3. 3. 1. Активность протеолитических ферментов личинок колорадского жука и фасолевой зерновки
      • 3. 3. 2. Активность ингибиторов протеиназ насекомых-вредителей в тканях картофеля
    • 3. 4. Влияние защитных препаратов и биостимуляторов на антипротеолитическую активность в тканях картофеля
  • Выводы

Активность ингибиторов экзогенных протеиназ в клубнях и листьях картофеля в связи с устойчивостью к колорадскому жуку (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Белки-ингибиторы протеолитических ферментов обнаружены в тканях животных, растений и в микроорганизмах (Мосолов, 1971; 1983; Ryan, 1973; 1981; Laskowski, Kato, 1980; Richardson, 1977; Мосолов, Валуева, 1993, Конарев, 2000). Особенно высоким содержанием ингибиторов протеиназ характеризуются семена и другие запасающие органы растений. Так, содержание ингибиторов в семенах бобовых и злаковых культур составляет 5−10% растворимых белков (Micola, Kirsi, 1972; Ryan, 1981). Общим свойством этих молекул является способность образовывать с протеолитическими ферментами устойчивые комплексы, что приводит к обратимому подавлению их активности.

Широкое распространение ингибиторов и их содержание в значительных количествах в тканях растений позволяют предположить, что они являются одним из важнейших компонентов регуляции различных физиологических процессов. Полагают, что подавление активности ферментов белковыми ингибиторами является и наиболее древним в эволюционном отношении способом регуляции протеолиза (Мосолов, 1983). Уже более 40 лет ингибиторы у бобовых, злаков, пасленовых и других растений находятся под пристальным вниманием исследователей. Однако, даже при впечатляющих успехах в изучении молекулярной структуры и биосинтеза многих ингибиторов, клонированию и переносу их генов, роль, закономерности организации и функционирования, а также возможности их практического применения при создании новых форм устойчивых растений остаются до конца не выясненными.

Большинство ранних работ были посвящены изучению растительных ингибиторов как антипитательных веществ, подавляющих активность пищеварительных ферментов. В них было показано, что высокое содержание ингибиторов в пище и в корме животных не только снижает усвояемость белков, но и приводит к нарушению процессса пищеварения у человека и животных (Мосолов, 1983; Richardson, 1977).

В дальнейшем были получены сведения о том, что ингибиторы трипсина и химотрипсина из семян способны подавлять активность протеиназ насекомых-вредителей (Appelbaum, Konijn, 1966; Mitsunaga, 1974; Балаян, 1982; Конарев, 2000). Более того, в семенах сельскохозяйственных культур обнаружены специфические ингибиторы протеолитических ферментов пищеварительного тракта насекомых (Конарев, Вилкова, 1984; Конарев, 1984, 1987; Конарев, Фомичева, 1991). В растительных тканях были обнаружены и ингибиторы, способные подавлять активность протеиназ патогенных микроорганизмов (Кладницкая, Валуева, Домаш и др., 1994; Ибрагимов, 1997). Эти молекулы не только подавляют ферментативную активность микроорганизмов, но и угнетают рост мицелия гриба при добавлении их в питательную среду (Бенкен, Мосолов, Федуркина, 1976; Дунаевский, Павлюкова, Белякова и др., 1995). Способность растительных белков подавлять активность протеиназ млекопитающих, насекомых и микроорганизмов легла в основу представлений об их защитных функциях.

В пользу этого предположения свидетельствуют данные об изменении активности ингибиторов протеиназ в растениях при действии на них различных факторов. С. Рианом и его сотрудниками (Green, Ryan, 1972; Ryan, 1973; Walker-Simmons, Hadwiger, Ryan, 1983) было обнаружено, что поранение тканей личинками колорадского жука приводит к повышению активности ингибиторов протеиназ в листьях томатов и картофеля. Механическое, химическое, термическое повреждение одного листа вызывало активацию ингибиторов по всем органам растений. Оказалось, что многие виды растений способны к накоплению ингибиторов в ответ на повреждение тканей (Ryan, An, 1988; Brown, Takio, Titani et all., 1985; Конарев A.B., 2002).

Насекомые-вредители наносят значительный ущерб сельскому хозяйству. Для успешной борьбы с болезнями растений и выведения устойчивых сортов необходимо исследование физиолого-биохимических механизмов взаимоотношений растений и гетеротрофных организмов. Механизмы формирования защитных реакций растений на повреждение насекомыми остаются пока малоизученными. Агрессивность насекомых-вредителей в значительной степени обусловлена их способностью к синтезу и использованию гидролитических ферментов (Рубин, Арциховская, 1975). В тканях растений содержатся белки, способные взаимодействовать с чужеродными ферментами и подавлять их активность. Интенсивное исследование таких белков-ингибиторов протеиназ растительного происхождения началось в 50-е годы. К настоящему времени они обнаружены у всех исследованных представителей растений (Мосолов, Валуева, 1995, 1999). Особенно высоким содержанием белковых ингибиторов ферментов характеризуются запасающие органы бобовых, пасленовых, злаков, здесь ингибиторы играют роль запасных белков растения. Кроме того, ингибиторы экзогенных протеиназ являются защитными белками, участвующими в формировании у растений реакций устойчивости к патогенам. Первые сведения о том, что ингибиторы трипсина и химотрипсина из семян бобовых способны подавлять активность протеиназ насекомых-вредителей, питающихся зернокультурами, были получены в 60-е годы (АрреШаиш, Копуп, 1966). В дальнейшем это свойство было обнаружено у ингибиторов из семян пшеницы, ржи и кукурузы (МкБШ^а, 1974; Балаян, 1982). Более того, в семенах сельскохозяйственных культур обнаружены специфические ингибиторы протеолитических ферментов пищеварительного тракта насекомых (Конарев, Вилкова, 1984; Конарев, 1984, 1987, 1991, 2000). Широкое распространение ингибиторов в живой природе свидетельствует о том, что подавление протеолитической активности этими молекулами может служить весьма эффективной и специфической ответной реакцией на повреждение тканей растений насекомыми-вредителями.

Большое количество ингибиторов содержится в тканях картофеля. Особенно высоким содержанием белков-ингибиторов характеризуются клубни картофеля, где на их долю приходится до 15−20% всех водорастворимых белков (Ryan С.А. et al., 1976). Среди белков-ингибиторов, присутствующих в клубнях картофеля, обнаружены ингибиторы протеолитических ферментов различных классов — сериновых, цистеиновых и аспартильных протеиназ, а также металлсодержащих карбоксипептидаз (Garsia-Olmedo F. et al., 1987).

Колорадский жук Leptinotarsa decemlineata является особо опасным вредителем картофеля. Установлено, что личинки колорадского жука за 2 недели могут уничтожить до 45% листовой поверхности растений (Теняев, 2000). Изучение физиолого-биохимических и молекулярных механизмов взаимодействия этих насекомых с растениями является актуальной задачей. В этом плане весьма перспективным представляется исследование функционирования системы «протеиназы насекомых — белковые ингибиторы растений».

Цель работы заключалась в оценке значения ингибиторов экзогенных протеиназ в формировании устойчивости картофеля к колорадскому жуку.

Нами были поставлены следующие задачи:

— разработка новых методов определения активности протеиназ и их ингибиторов;

— изучение активности протеиназ личинок колорадского жука Leptinotarsa decemlineata;

— изучение активности ингибиторов протеиназ у сортов картофеля с различной устойчивостью к колорадскому жуку;

— изучение влияния защитных препаратов и биостимуляторов на активность протеиназ и их ингибиторов в растениях картофеля.

1. ПРИРОДА И ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВЫХ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕИНАЗ (АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР).

ВЫВОДЫ.

1. Разработаны новые методы количественного определения активности протеолитических ферментов и их ингибиторов.

2. В личинках колорадского жука обнаружены протеолитические ферменты, гидролизующие субстрат желатин. Наибольшая активность протеиназ выявлена в тканях личинок поздних стадий развития.

3. В листьях и клубнях картофеля выявлены белки, подавляющие активность протеиназ личинок колорадского жука и протеиназ фасолевой зерновки. Показано, что уровень активности ингибиторов экзогенных протеиназ (ферментов личинок насекомых) в тканях картофеля зависит от степени устойчивости сорта к колорадскому жуку.

4. Сорта картофеля существенно различаются по активности ингибиторов трипсина, протеиназ личинок колорадского жука, проназы Е и характеризуются одинаковым уровнем ингибиторов протеиназ фасолевой зерновки.

5. Обработка клубней картофеля защитными препаратами стимулирует синтез белков с ингибиторной активностью, что повышает их устойчивость к действию неблагоприятных. факторов, в т. ч. и к действию насекомыхвредителей. г.

Ингибирование протеолитической активности белковыми молекулами является важным звеном в формировании защитных реакций растений на действие патогенов и других неблагоприятных воздействий. Разработанные новые методы определения активности протеолитических ферментов и их ингибиторов рекомендуется использовать в селекционном процессе на устойчивость растений к неблагоприятным факторам среды, в том числе и к насекомым-вредителям, особенно на этапе подбора исходного материала для селекции и в семеноводстве, и для оценки эффективности действия защитных препаратов и иммуностимуляторов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. .В. Сорта картофеля, возделываемые в Российской Федерации. -М.: Информагротех, 1999.- 116 с.
  2. И.И., Мосолов В. В., Федуркина Н. В. Влияние ингибиторов про-теиназ фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология. 1976.- Т.10, № 3. — С.198−201.
  3. Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы по^еолитических ферментов // Прикл. биохимия и микробиол 1995. Т. 31, № 6. — С. 579−589.
  4. Т. А., Ревина Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ из клубней картофеля, относящиеся к семейству соевого ингиибтора Ку-нитца // Биохимия.- 1997.- Т. 62, № 12. С. 1600−1.608.
  5. Т.А., Зимачева A.B., Мосолов В. В. Локализация трипсинсвязы-вающего центра в молекуле ингибитора сериновых протеиназ // Докл. АН СССР. 1977.- Т. 237, № 6. — С. 1513−1516.
  6. Т.А. Белки-ингибиторы протеиназ защитные белки картофеля // мат. конф. «Структура и функция протеолитических ферментов». М. S2000.- С.62−67
  7. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии, т.42, 2002, с. 193−216.
  8. Н.Е., Дунаевский Я. Е., Белозерский М. А. Ингибитор метаплопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия.- 1990.-Т.55, № 5.- С. 839 847.
  9. З.Гофман Ю. Я., Вайсблай И. М. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха. // Прикладная биохимия и микробиология. 1975. — Т. 2, № 5. — С. 777−783.
  10. М.Гузь А. Л. Состояние защиты картофеля от колорадского жука в условиях Адыгеи / Современные системы защиты и новые напрвления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.-С.17−19
  11. Я.Е., Белозерский М. А. Эндогенные ингибиторы протеаз как фактор устойчивости растений / Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С. 119−123
  12. Р.И. Влияние фунгицидов на активность протеиназ и их ингибиторов у пшеницы // Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1994 г.- Уфа: Баш. ун-т.- 1995. С. 87−88.
  13. Р.И. Внеклеточные протеолитические ферменты гриба Fusarium sp. и их ингибиторы из растений //Вестник Башкирского университета. 1997. — № 3 (I, II).- С. 51−54.
  14. Р.И. Подавление активности внеклеточных протеиназ патогенного гриба Fusarium sp. ингибиторами из семян и вегетативных органов растений //Доклады Россельхозакдемии.- 1997.- № 2.- С. 15−17.
  15. Р.И. Содержание ингибиторов протеиназ, в семенах сельскохозяйственных культур // Качество продукции растениеводства и приемы его повышения.- Уфа: Баш. гос. агр. ун-т. 1998.-С. 146−149.
  16. Р.И., Яруллина Л. Г. Изучение протеиназ и их ингибиторов у пшеницы в связи с устойчивостью к корневой гнили //Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1995 г.- Уфа: Баш. ун-т.-1996.-С. 6.
  17. Е.В., Руденская Ю. А., Дунаевский Я. Е., Мосолов В. В. 7,5 кДа-ингибитор цистеиновых протеиназ из семян тыквы // Биохимия.- 1997.Т. 62,№ 5.-С. 644−650.
  18. Л.И., Васюкова Н. И., Озерецковская O.A. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости // Итоги науки и техники Сер. Защита растений. Т.7. М.: ВИНИТИ — 1991.- 102 с.
  19. Н.В., Тихонович И. А. Микробиометод защиты растений от колорадского жука / Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С.50−55
  20. Г. В., Валуева Т. А., Домаш В. И., Мосолов В. В. Экзопротеи-назы гриба Fusarium sambucinum и их взаимодействие с ингибиторами // Прикл. биохим. и микробиол.- 1994.- Т. 30, вып. I, С. 21−29.
  21. Г. В., Валуева Т. А., Ермолова Н. В. и др. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза // Физиол. растений. 1996.- Т.43, № 5.-701 -706.
  22. A.B. Ингибиторы ферментов как генетические маркеры // Аграрная Россия/- 2002, № 3.- С.44−52
  23. ЗККонарев Ал.В. Взаимосвязи и изменчивость ингибиторов протеиназ и а-амилаз у пшеницы и родственных ей злаков // Сельхоз. биол.- 1986.- № 3. С. 46−51.
  24. Ал.В. Идентификация ингибиторов тиоловых протеиназ насекомых и зерна у пшеницы и других злаков // Докл. ВАСХНИЛ.- 1984. -№ 10. С.13−15.
  25. Ал.В. Изменчивость ингибиторов трипсиноподобных протеиназ у пшеницы и родственных ей злаков в связи с устойчивостью к зерновым вредителям // Сельхоз. биол. -1987.- № 5.- С. 17−24.
  26. Ал.В. Ингибиторы протеиназ и устойчивость картофеля к колорадскому жуку / Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С.35−40
  27. Ал.В. Компонентный состав ингибиторов трипсина из зерновки и листьев пшеницы // Докл. ВАСХНИЛ. -1987. -№ 12.- С. 6−9.
  28. Ал.В. Методы анализа компонентного состава ингибиторов а-амилаз и протеиназ у злаков //Прикл. биохим. и микробиол.- 1985.- Т.21, № 1.- С.92−100.
  29. Ал.В. Перекрестный анализ взаимодействия компонентов эндогенных а-амилаз и протеиназ с белковыми ингибиторами // Докл. ВАСХНИЛ.- 1990-. № L С.10−13.
  30. Ал.В. Системы ингибиторов гидролаз у злаков организация, функции и эволюционная изменчивость // Автореф. дисс. докт. биол. наук.-М.: 1992.-38 с.
  31. Ал.В. Эволюционная изменчивость и генетический контроль ингибиторов химотрипсина-субтилизина у пшеницы // Докл. ВАСХНИЛ. 1989. № 5. С.8−10.
  32. Ал.В., Вилкова H.A. Ингибиторы ферментов и иммунитет // Защита растений. -1984.-№ 10. С. 17−19.
  33. Ал.В., Вилкова H.A. К вопросу об индентификации, компонентном составе и функционировании систем ингибиторов протеиназ у пшеницы // Сельхоз. биология. -1984. № 9.- С.39−44.
  34. Ал.В., Фомичева Ю. В. Перекрестный анализ взаимодействия компонентов а-амилаз и протеиназ насекомых с белковыми ингибиторами из эндосперма пшеницы // Биохимия. -1991. -Т.56, №.4.- С.628−638.
  35. В. Г. Белки пшеницы.- М.: Колос.- 1980.
  36. В. Г. Белки растений как генетические маркеры. -М.: Колос.-.1983.- 231 с.
  37. В. Г. Вид как биологическая система в эволюции и селекции. Биохимические и молекулярно-биологические аспекты.- Санкт-Петербург, ВИР. 1995. — 161 с.
  38. А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р. И., Исаев Р. Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам // Сельхоз. биология. 1986.- № 12. — С .52−54.
  39. Метлицкий JI.B.,. Дьяков Ю. Т., Озерецковская O.JI. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общ. биол. 1986.- Т. 47, № 3.-С. 748−758.
  40. В.В. Белковые ингибиторы протеолитических ферментовкак регуляторы процессов протеолиза.- М.: Наука.-1983.- 40 с.
  41. В.В. Белки ингибиторы протеаз и, а — амилаз у растений (Обзор) // Прикл.биохим. и микробиол.- 1995.-Т. 31, № 1 .- С. 5−10.
  42. В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов в растениях // Вопросы мед. химии. 1987.- Т. 336 № 5. — С. 52−56.
  43. В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биологической химии Т.28. -М.: Наука.- 1988.- 125 с.
  44. В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука,-1971.- 414 с.
  45. В.В., Валуева Т. А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: ВИНИТИ.-1993.- 207 с. ,
  46. В.В., Колосова Г. В., Валуева Т. А., Дронова J1.A. Ингибитор трипсина из семян гледичии (Gleditsia triacanthos L.) // Биохимия 1982. — Т. 47, № 5. — С. 797−802
  47. В.В., Малова E.JL, Валуева Т. А., Шульмина А. И. // Биоорган-нич. химия.- 1975. Т. 1, № 10. — С. 1449−1457.
  48. Практикум по биохимии. Под ред. С. Е. Северина и Г. А. Соловьевой. -М., Изд-во МГУ.- 1989.- 508 с.
  49. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета. М.: Высш. школа.- 1975.- 320 с.
  50. И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липи-дов // Физиология растений.- 1992. Т. 39. № 6.- С. 1215 1223.
  51. И.А. Катаболизм и стресс у растений. 52 Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1993. 80 с.
  52. М.И. Ингибиторы протеиназ микроорганизмов в семенах пшеницы, ржи, тритикале // Автореф. дисс. канд.биол.наук. М.- 1985.- 21 с.
  53. E.H., Воскобойникова Н. Е., Белозерский М. А., Дунаевский Я. Е. Обнаружение в белковых телах семян гречихи металлопротеиназы и ее ингибитора // Биохимия.- 1990.- Т.55, № 4.- С. 734 -744.
  54. A.M., Муксинов В. Х., Исаев Р. Ф. и др. Активность ингибиторов протеаз в семенах пшеницы в связи с устойчивостью к твердой головне // Сельхоз. биол.- 1980.- Т. 15, № 1. С.143−144.
  55. И.М. Генетические и методические аспекты традиционной селекции картофеля на устойчивость к колорадскому жуку // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С. 102−107
  56. АЬе К., Arai S., Kato Н., Fuimaki Н. Thiol-protease inhibitors occuring endosperm of corn // Agrie. Biol. Chem. 1980.- V. 44, N 3. — P.685−687.
  57. Abe K., Emori Y., Kondo H. et al. Molecular cloning of a cysteine proteinase inhibitor of rice (Oryzocystatin) // J. Biol. Chem. 1987, 262, N 35, P. 1 679 316 797.
  58. Ambrose L.Ch., PatricK Y., Vincent A. F. A method to detect proteinase activity using unprocessed X-ray films // Anal. Biochem. 1991. — V. 193, N l.-P. 20−23.
  59. Appelbaum S.W., Konijn A.M. The presence of a tribolium -protease inhibitor in wheat //J. Incekt. Physiol.-1966.- V.4, N 12.- P. 665 -669.
  60. Birk Y. Structure -activity relationoships of several trypsin and chymotrypsin inhibitors from legume seeds // Bayer-Symp. y. Proteinase Inhibit.- Berlin e.a.- 1974.- P. 355−361.
  61. Boisen S. Protease inhibitors in cereals // Acta Agricult. Scand. 1983. — V. 33, N2.-P. 369−381.
  62. Boisen S., Djurtoft R. Trypsin inhibitors from rye endosperm. Purification and properties // Cereal Chem. 1981. — V. 58, N 2. — P. 194−198.
  63. BoIlerT., Vogeli U. Vacuolar localisation of ethylene-induced chitinase in bean leaves // Plant Physiol.- 1984.- V. 84, N 2. P. 442−444.
  64. Bradford M.M. A rapide and sensetive method for the quantitasion of microgramm quantities of protein utilising the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. — V. 172, N 1. — P. 248 — 254.
  65. Brown W.E., Ryan C.A. Isolation and characterisation of wound-induced trypsin inhibitor from alfalfa leaves // Biochem. 1984.- V. 23, N 15. — P. 3418−3422.
  66. Brown W.E., Takio K., Titani K., Ryan C.A. Wound-induced trypsin inhibitor in alfalfa leaves: Identify as member of the Bowman-Birk inhibitor family // Biochemistry. -1985.- V. 24, N 9. -P. 2105 -2108.
  67. Bryant J., Green T., Gurusaddaiah T., Ryan C. A. Proteinase inhibitor II from potato: Isolation and characterisation of the isoinhibitor subunits // Biochemistry. 1976. — V. 15. — P. 3418 — 3423.
  68. Bryant J., Green T., Gurusaddaiah T., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoe: Isolation and characterisation of the isoinhibitor subunits // Biochemistry. -1976.- V. 15, N .- P. 3418 3423.
  69. Chrispeels M., Baumgartner B. Trypsin inhibitors in mung bean cotyledons // Plant Physiol. 1978.- V. 61, N 4. — P. 617−623.
  70. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biochem. Biophys.-1961.- V. 95, N2.- P. 271−278.
  71. Farland P., Ryan C.A. Proteinase inhibitor inducing factor in plant leaves // Plant Physiol. 1974.- V. 54, N 5. — P. 706−711.
  72. Garcia-01medo F., Salcedo G., Sanchez-Monge R. et al. // Oxf. Surv. Plant Mol. Cell Biol.- 1987.-V.4.-P.275−334.
  73. Gatehouse A.M., Gatehouse I.A., Dobie P. Biochemical basis of insect resistance in Vigna Unguqulata // J. Sci. Food Agric. 1979.- V. 30, N 2. — P. 369−381.
  74. Graham J.S., Hall G., Pearce G., Ryan C.A. Regulation of synthesis of proteinase inhibitors I and II mRNAs in leaves of wounded tomato plants // Planta.- 1986.-V. 169, N .-P. 399−405.
  75. Graham J.S., Ryan C.A. Accumulation of metallo-carboxypeptidase inhibitor in leaves of wounded potato plants // Biochem. Biophys. Res.Commun. -1981. -V.101,N4.- P. 1164−1170.
  76. Green T.R., Ryan C.A. Wound- induced proteinase inhibitor of plant leaves. A possible defence mechanism against insects //Science. 1972.- V. 175, N 5.- P. 776 -777.
  77. Hadviger L., Becman Jm. Chitosan as cxomponent of pea -Fusarium -solani interactions //Plant Physiol. 1980.- V. 66, N 2. — P. 205−211.
  78. Halim R.H., Mitchell H. L, Wassom C.E. Trypsin inhibitors of corn (Zea mays) // Trans. Kans. Acad. Sci. 1973.- V.76, N 2. — P. 289−293.
  79. Halim R.H., Wassom C.E., Mitchell H.L., Edmans L.K. Supression of fungal growth by isolated trypsin inhibitors of corn grain //J. Agric. Food. Chem. -1973.-V. 21, N6.-P. 1118−1119.
  80. Hobday S.W., Thurman D.A., Barker D.I. Proteolytic and trypsih-inhibitory activities in extracts of germination Pisum sativum seeds // Phytochem. -1973.-V. 12, N5.-P. 1041−1046.
  81. Hollander Czytko H., Andersen J.K., Ryan C.A. Vacuolar localisation of wound-induced carboxypeptidase inhibitor in potato leaves // Plant Physiol. -1985.-V. 78, N1.-P. 76−79.
  82. Hwang D.L.R., Yang N.K., Foard D.E. Rapid release of protease inhibitors from soybeans. Immunochemical quantitation and parallels with lectins // Plant Physiol. 1978.- V.61,N 1.- P. 30−34.
  83. Johnson R., Narvaez J., An G., Ryan C.A. // Expression of proteinase inhibitors I and II in transgenic tobacco plants: Effects on natural defense against Manduca sexta larvae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — V. 89, N 3 .-P. 9871 -9875.
  84. Joubert F.I. Purification and properties of proteinase inhibitors from Erythrina coocaldendron seeds // Phytochemistry. -1988.- V. 27, N 5. P. 1297−1300.
  85. Kirsi M., Micola I. Occurence of proteolytic inhibitors in various tissues of barley // Planta.- 1971. V.96, N 4. — P.281 -291.
  86. Kirsi M., Micola I. Occurence and heterogenity of chymotrypsin inhibitors in vegetative tissues of barley // Physiol. Plant.- 1977. V.39, N 1. — P. 110−114.
  87. Kiyochura T., Iwasaki T., Yoshikawa M. Chemical and physicjchemical characterisation of potato proteinase inhibitor I and comparison of its spesifity with those of inhibitors IIa and II b // J. Biol. Chem.- 1973 V. 73, N 1.- P. 89−95.
  88. Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor. 2. General properties I I J. Gen. Physiol. -1947. -V.30, N 2. P.291 -310.
  89. Laskowski M.Jr., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980.- V.49, N 2.- P. 593−626.
  90. Lin W.N., Wittenbach W.A. Subsellular localisation of proteases in wheat and corrn mesophyl protoplasts // Plant Physiol.-1981.- V. 67, N 5. P. 969 972.
  91. Lyons A., Richardson M., Tatham A.S., Shewry P.R. Characterisation of homologous inhibitors of trypsin and a-amilase from seeds of rye (Secale cereale L.)//Biochem. Biophys. Acta. 1987. — V. 915, N 2. P. 305−313.
  92. Micola I., Kirsi M. Differences between endospermal and embryonal trypsin inhibitors in barley, wheat and rye. // Acta Chem. Scand. -1972.- V. 26, № 5. P. 787−795.
  93. Micola I., Kirsi M. Differences between endospermal and embryonal trypsin inhibitors in barley, wheat and rye // Acta Chem. Scand. 1972. — V. 26, N 5. -P. 787−795.
  94. Micola J., Suolinna E.M. Purification and properties of an inhibitor of microbial alkaline proteinases // Arch. Biochem. and Biophys. 1971. -V.144, N 2. — P. 566−575.
  95. Miege M.M., Muscherpa I.M. Isolation and analysis of protein bodies from cotyledons of Labbab purpureus and Phaseolus vulgaris (Leguminose) // Physiol. Plantarum.- 1976.- V. 37, N 3. P. 229−238,
  96. Mitsunaga T. Some properties of protease inhibitors in wheat grain // J. Nutr. Sci. Vitaminol. 1974. — V. 20, N 1. — P. 153−159.
  97. Mosolov V.V., Loginova M.D., Fedurkina, Benken I.I. The biological signiticance of proteinase inhibitors in plants // Plant Sci. Lett.- 1976.- V.7, N2, P. 77−80.
  98. Mundy J., Hejgaard J, Svendsen I. Characterisation of a bifunctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin // FEBS Letters. 1984.- V. 167, N2.-P. 210−215.
  99. Mundy J., Svendsen I, Hejgaard J. Barley a-amilase /subtilisin inhibitor. I. Isolation and characterisation // Carlsberg. Res. Communs. 1983. — V. 48, N 2.-P. 81−90.
  100. Nagasue A., Fukamachi H., Ikenaka H., Funatsu C. The amino acid sequence of barley rootle trypsin inhibitors // Agric. Biol. Chem. 1988, — V. 52, N6.-P. 1505−1514.
  101. Negreiros A.N., Corvalro M.M., Fillho J. et all. Studies of trypsin inhibitor in barley. Purification and properties // Phytochemistry, 1991, 30, N 9, P. 2829−2933.
  102. Odani S., Ono T., Ikenaka T. Proteinase inhibitors from Mimosoideae legume. Homologues of soybean trypsin inhibitor (Kunitz) // J. Biochem.-1979.- V. 86, N6.-P. 1795- 1805.
  103. Odani S., Ikenaka T. Change of inhibitory activity of Bowman -Birk inhibitor upon repllasement of the chymotrypsin reactive site serine residue by other amino-acids//J. Biochem.- 1978.- V. 84, N 1.- P. 1−9.
  104. Odani S., Ikenaka T. Seission of soybean Bowman-Birk proteinase inhibitor into two small fragments having either trypsin or chymotrypsin activity // J. Biochem. 1973. — V. 74, N 4. — P. 857−861.
  105. Odani S., Ikenaka T. Studies of soybean trypsin inhibitors. III. Isolation and sequence determination of tryptic peptides of Bowman -Birk soybean proteinase inhibitor // J. Biochem.- 1972.- V. 71, N 5.- P. 319−838.
  106. Odani S., Ikenaka T. Studies of soybean trypsin inhibitors. IY. Complete amino acid sequence and anti-proteinase sites of Bowman -Birk soybean proteinase inhibitor//J. Biochem.- 1972.- V. 71, N 5.- P.839−848.
  107. Odani S., Ikenaka T. Studies of soybean trypsin inhibitors. X. Isolation and partial characterisation of four soybean double-headed proteinase inhibitors // J. Biochem.- 1977.- V. 82, N 6.- P. 1523- 1531.
  108. Odani S., Koide T., Ono T. Purification and characterisation of proteinase inhibitors from Phaseolus angularis //J.Biochem.- 1986.-V.100, N 4.- P. 975 983.
  109. Paulot V., Holzer F.M., Walling L.L. Differentional expression of tomato proteinse inhibitor I and II genes during pathogen invasion and wounding // Molecular Plant-Microbe Interaction.- 1991.- V. 4, N 3.- P. 284−292.
  110. Pearse G., Johnson S., Ryan C.A. Purification and characterisation from tobacco (Nicotian tabacum) leaves of six small, wound-inducible isoinhibitors of the potato inhibitor II family // Plant Physiol. 1993.- V. 102, N 3.- P. 639 644.
  111. Pearse R.B., Ride J.P. Chitin and related compounds as elisitors of lignification response in woundeed wheat leaves // Physiol. Plant. Pathol. -1982.-V. 20, N1.-P. 119−123.
  112. Plunkett G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors from I and II from leaves of Wounded tomato plants: purification and properties // J. Biol. Chem. 1982 -V. 213, N 2.- P.463−472.
  113. Plunkett G., Senear D.F., Zuroske G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors I and II from leaves of wounded tomato plants: purification and properties //Arch.Biochem. Biophys. -1982. V. 213, N 3. — P. 463−472.
  114. Polanowski A., Otlewski J., Leluk J. et al. A new family of serine proteinase inhibitors from squash seeds // Biol. Zent. Bl. 1988. — V. 107, N 1. — P. 4549.
  115. Polanowsky A., Cieslar E., Leluk et all. Protein inhibitors of trypsin from the seeds of Cucurbitaceae plants // Acta Biochem. Pol. 1987. — V. 34, N 4. -P. 395−406.
  116. Richardson M. Protein inhibitors of enzymes // Food Chem.- 1981.- V. 6, N 3.- P. 325−253 (обзор)
  117. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and microorganisms //Phytochemistry.- 1977.-V. 16, N l.-P. 159−169.
  118. Richardson M., Compos F., Xavier-Tilho C. et all. Chymotrypsin inhibitor from potatoes: interactions with target ensymes // Biochem et Biophys. Acta, 1986, 872, N 1, P. 184−192.
  119. Richardson M., Cossins L. The protelytic inhibitory activity in potato tissues: purification of chymotrypsin inhibitor // FEBS Letters. 1975. — V. 45, N l.-P. 11−13.
  120. Ryan C.A. Oligosacharide signalling in plants // Ann. Rev. Cell Biol.1987.-V.3.N2.-P. 243 -245.
  121. Ryan C.A. Proteinase inhibitors // Biochemistry of plants / Ed. By A.Marcus. Orlando: Acad.Press. 1981. — P. 531−357.
  122. Ryan C.A. Proteolytic enzymes and their inhibitors of plants // Ann.Rev. Plant Physiol. -1973. V. 24, N 1. P.173 -196.
  123. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PIIF //t
  124. Plant Mol. Biol. 1992.- V. 19, N 1. — P. 123−133.
  125. Ryan C.A., An G. Molecular biology of wound-inducible proteinase inhibitors in plants // Plant Cell and Enviroment. 1988.- V. l 1, N 2. — P. 345 349.
  126. Ryan C.A., Kuo Т., Pearce G., Kunkel R. Variability in the consentration of thre heat stable proteinase inhibitor from potato tubers // Am. Potato J.-1976-V. 53, N12.- P.433−455.
  127. Shumway L.K., Cheng V., Ryan C.A. Evidence the presence of proteinase inhibitor I in plant cell vacuolar protein bodies // Planta.- 1976.- V. 129, N 2 .-P. 161−165.
  128. Shumway L. K., Cheng V., Ryan C.A. Vacuolar protein in apical and flower-petal cells//Planta.- 1972.-V. 106, N 4 .-P. 279−290.
  129. Svendsen I., Iohassen I. Amino dcid sequence homology between a serine protease inhibitor from barley and potato inhibitor I // Biochem. Soc. Trans. -1981.- V. 9, N2.- P.265−267.
  130. Tashiro M., Azao T., Hirata C. et al. Purification and characterisation of major trypsin inhibitor FMTJ -II, from foxtail millet grain // J. Biochem.-1990.- V. 108, N 4.- P. 669- 672.
  131. Valueva T.A., Shulgin M.N. Isolation and characterisation of protein inhibitors of microbial proteinases from cereal seeds // Biol. Zent. Bl.- 1988.-V. 107, N 1.- P. 51−52.
  132. Walker Simmons M., Ryan C.A. Proteinase inhibitor synthesis in tomato leaves. Induction by chitosan oligomers and chemically modified chitosan and chitin // Plant Physiol. — 1984.- V. 76, N 3. — P. 787−790.
  133. Wilson K.A. The release of proteinase inhibitors from legume seeds during germination // Phytochemistry.- 1980.-V. 19, N 12.- P. 2517−2519.
  134. Wilson K.A., Chen I.C. Amino acid sequence of a mung bean trypsin inhibitor and its modified forms appearing during germination .// Plant Physiol. 1983. — V. 71, N 2. — P. 341−349.
  135. Yoshikawa M., Kiyochura T., Iwasaki T. et al. Isolation and some properties of two fragments with inhibitory activity obtained from adzukibean proteinase inhibitor by peptic digestion // J. Biochem.- 1980.- V. 87, N 2.-P. 619−627.
  136. Zhong-Kui Z., Jin-Ku В., Hong Z., Weng-Shen X. Молекулярная модификация ингибитора цистеиновой протеиназы из семян риса и ингиби-рование им пирикуляриоза риса // Chin. Biochem. J. 1996. — V. 12, N 6.-Р. 709−714.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?