Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Состояние системы глутатионпероксидазы-глутатионредуктазы в стимулированном к регенерации органе и ее роль в клеточной пролиферации

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Методическое пособие по определению процессов перекисного окисления липидов и системы антиоксидантной защиты организма у животных. Российская академия сельскохозяйственных наук. Воронеж. 1997. 35 с. Бурлакова Е. Б., Дзюба Н. М. Антиокислительная активность липидов печени мышей при облучении и радиозащитное действие ингибиторов свободнорадикальных реакций. // Биофизика. 1966. — т. 11. — № 1. — С54… Читать ещё >

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. масштабы и кинетика пролиферации гепатоцитов при резекции 2/ печени. взаимосвязь пролиферации и процессов ПОЛ
  • Взаимосвязь процессов ПОЛ с уровнем восстановленности тиолов клетки
  • Влияние уровня SH-групп в клетке на митотическую активность. 29 Функциональная активность регенерирующей печени
  • ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Объект исследования
  • Методы исследования
  • Методика проведения операции и забора материала
  • Воздействие четыреххлористым улеродом
  • Приготовление тканевого экстракта
  • Определение содержания восстановленного глутатиона
  • Определение содержания окисленного глутатиона
  • Определение содержания малонового диалъдегида
  • Определение белка биуретовым методом
  • Метод определения глутатионпероксидазы (Гпутатион: перекись водорода оксидоредуктаза, КФ1.11.1.9)
  • Метод определения активности глутатионредуктазы
  • NAD (P)H:окисленный глутатион оксидоредуктаза, КФ 1.6.4.2)
  • Определение активности глюкозо-б-фосфатдегидрогеназы (Dглюкозо-6-фосфат^АОР+1-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.49)
  • Определение содержания альбумина в сыворотке крови
  • Определение содержания Р~липопротеидов в сыворотке крови
  • Определение активности щелочной фосфатазы (фосфогидролаза моноэфиров ортофосфорной кислоты (щелочной оптимум) КФ
    • 3. 1. 3. 1. )
  • Определение активностей индикаторных ферментов печени
  • Определение активности холинэстеразы (ацилхолин — ацилгидролаза,
  • КФ 1.1.8)
  • Метод выявления ДНК
  • Обработка данных
  • Выделение и частичная очистка фермента глутатионредуктазы (КФ
    • 1. 6. 4. 2. )
  • РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • Выбор модели
  • Воздействие тетрахлорметаном (ССи)
  • Результаты исследования биохимических показателей ткани печени после удаления 1/3 органа
  • Биохимические показатели сыворотки крови
  • Исследование содержания общего белка и альбумина в сыворотке крови после удаления 2/3 печени
  • Исследования холинэтеразы сыворотки крови после удаления 2/ печени
  • Исследование содержания /.3-липопротеидов сыворотки крови после удаления 2/3 печени
  • Результаты исследования функционирования системы глутатионпероксидазы-глутатионредуктазы в ткани печени после
  • ЧГЭ (2/3 печени)
  • Активность глутатионпероксидазы1 ткани печени после ЧГЭ (2/3 пе чени)
  • Активность глутатионпероксидазы2 в ткани печени после ЧГЭ (2/ печени)
  • Активность глутатионредуктазы в ткани печени после ЧГЭ (2/ печени)
  • Содержание окисленного и восстановленного глутатиона в ткани печени после частичной гепатэктомии. (2/3 печени)
  • Изучение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

Изменения интенсивности процессов ПОЛ в регенерирующей печени. 91 Исследование содержания белка в ткани печени после частичной гепатэктомии (2/3 печени). результаты исследования пролиферативной активности гепатоцитов после частичной гепатэктомии (2/3 печени).

Результаты исследования среднего количества ДНК.

Результаты исследования изменения средней площади ядер гепатоцитов. выделение и очистка глутатионредуктазы (КФ 1.6.4.2).

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТОВ. выбор модели.

Функциональная активность печени после частичной гепатэктомии.

Функционирование системы глутатионпероксидазыглутатионредуктазы в активно пролиферирующем органе.

ВЫВОДЫ.

Состояние системы глутатионпероксидазы-глутатионредуктазы в стимулированном к регенерации органе и ее роль в клеточной пролиферации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Выводы.

1. Синтез ДНК в очередной «порции» гепатоцитов после удаления 2/3 органа коррелирует с повышением интенсивности процессов ПОЛ и повышением активностей антиоксидантных ферментов ткани печени.

2. После прохождения «порцией» гепатоцитов митоза происходит ингибирова-ние ПОЛ и снижение активности антиоксидантных ферментов системы ГПО-ГР в ткани ограна.

3. В периоды максимальной интенсивности синтеза ДНК в гепатоцитах увеличивается содержание восстановленного глутатиона в ткани печени, а после завершения митоза содержание восстановленного глутатиона существенно снижается.

4. Динамика активностей изоформ глутатионпероксидазысоответствует изменениям интенсивности процессов ПОЛ в ткани печени.

5. Изменения активности глутатионредуктазы в ходе регенераторного процесса происходят синхронно с изменениями активности глутатионпероксидазы, но активность глутатионредуктазы не является фактором, определяющим содержание восстановленного глутатиона или соотношение 08Н:0880 в клетке в условиях регенераторного процесса.

6. Повышение уровня восстановленного глутатиона не оказывает потенцирующего влияния на активность глутатионредуктазы, как это следует из литературных данных.

7. В исследуемые сроки после частичной гепатэктомии (14 дней) среднее содержания ДНК в ядре и средняя площадь ядер гепатоцитов остаются увеличенными по отношению к уровню контроля, что может быть связано с необратимой полиплоидизацией ядер.

1. Абрамова Ж. И., Оксингендлер Г. И. Человек и противоокислительные вещесва. Ленинград: Наука. Ленинградское отделение. 1985. 232 с.

2. Албертс Б., Брэй Д. Молекулярная биология клетки. М.: Мир.-1994,-Т.1.-С. 399−402.

3. Алесенко A.B., Дубинская М. И., Бурлакова Е. Б. Суточные колебания антиокислительной активности липидов и суточнный ритм митозов органов интактных мышей. // Биофизика. 1971. — т. 16. — № 3. — С.476−486.

4. Аникеева С. П. К методике стабилизации свободных SH-групп восстановленного глутатиона. // Лаб. дело. 1975. — № 9. — С.571−572.

5. Бабаева А. Г. Печень. В кн.: Новое учение о регенерации. М.: Наука. 1977. — С. 183−201.

6. Бавина М. В., Торховская Т. И. К вопросу об эстерификации холестерина в плазме крови человека // Сб. науч. тр.: Липиды в организме животных и человека. М.: Наука. 1974. — С.28−35.

7. Барон A.B., Колесниченко Л. С. Активность дисульфидредуктазных ферментов регенерирующей печени мышей. // Бюлл. эксп. биологии и медицины. 1983. — № 5. — С.59−61.

8. Биленко М. В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. -М.: Медицина. 1989. 368 с.

9. Ю.БродскийВ.Я., Урываева И. В. Клеточная полиплоидия: Пролиферация и дифференцировка. -М.: Наука. 1981. 259 с.

10. Бурлакова Е. Б., Алесенко A.B., Молочкина Е. М. Биоаниоксиданты в лучевом поражении и злокачественном росте. М.: Наука. 1975. 213 с.

11. Бурлакова Е. Б., Дзюба Н. М. Антиокислительная активность липидов печени мышей при облучении и радиозащитное действие ингибиторов свободнорадикальных реакций. // Биофизика. 1966. — т. 11. — № 1. — С54 64.

12. Бурлакова Е. Б., Молочкина Е. М. Изменение антиокислительной активности липидов печени мышей при индуцировании гепатомы ортоами-ноазотолуолом.// Биофизика. 1968. — т. 13. — № 3. — С.443−456.

13. Владимиров Ю. А., Арчаков А. И. Перекисное окисление лимпидов в биологических мембранах. М.: Наука. 1972. 252 с.

14. Гиммерих Ф. И. К определению глутатиона крови. // Лаб. дело. 1967. -№ 9. — С.564.

15. Григорьев Н. И. Строение и регенерация печени после ее местного повреждения. -Ленинград: Медицина. 1975. 190 с.

16. Гулак П. В., Дудченко A.M. Гепатоцит: Функционально-метаболические свойства. М.: Наука. 1985. 269 с.

17. Диже A.A. Изменения активности СДГ и ГлДГ сыворотки крови при ке-таминовой анестезии и пути коррекции этих сдвигов //Вестн. Хирургии. 1980.-№ 12. — С. 119−124.

18. Долгов В., Морозова В. Клинико-диагностическое значение лабораторных показателей. М.: Центр. 1995. 214 с.

19. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир. 1991. 543с.23.3енков Н.К., Меньшикова Е. Б. Активированные кислородные метаболиты в биологичеких системах. // Успехи совр. биологии. 1993. — т. 113 -№ 3. С.286−296.

20. Карлсон P.M. Регенерация. М.: Наука. 1986. 296 с.

21. Кения М. В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных анти-оксидантов при окислительном срессе. // Успехи совр. Биологии. 1993. -т. 113. -№ 4. -С.456−470.

22. Климов А. Н. Липопротеиды плазмы крови. В кн.: Липиды. Структура, биосинтез, превращения и функции. — М.: Медицина. 1977. — С.57−79.

23. Колб В. Г., Камышников B.C. Справочник по клинической химии. -Минск: Беларусь. 1982. 366с.

24. Колина В. В., Филиппович И. В., Романцева Е. Ф. Исследование распада смешанных дисульфидов между протекторами аминотиолами и клеточными белками как факторов, определяющих устойчивость дисуль-фидных связей. // Вопр. мед. химии. — 1976. — № 4. — С.528−532.

25. Комаров Ф. И., Коровкин Б. Ф., Меньшиков В. В. Биохимические исследования в клинике. Ленинград: Медицина. 1981. 407 с.

26. Коровкин Б. Ф. Механизмы гиперферментемии при патологических состояниях. В кн.: 3-й Всесоюзн. Симпозиум по медицинской энзимоло-гии. Астрахань. 1979. — С.73−74.

27. Коткина Т. И., Волкова Е. И., Титов В. Н. Диагностическое значение исследования альбумина сыворотки крови. // Лабораторное дело. 1991. -№ 7. — С.6−12.

28. Кругликов Г. О., Штутман И. М. Глутатионпероксидазная и глутатионре-дуктазная активность печени крыс после введения селенита натрия. // Укр. биохимич. журнал. 1976. -№ 2. — С.223−227.

29. Лиознер Л. Д. Новое учение о регенерации. М.: Медицина. 1975. 176 с.

30. Лиознер Л. Д. Способы регенерации при различных видах поражения. -В кн.: Способы регенерации и клеточное деление. М.: Наука. 1979. -С.34−41.

31. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. М.: Мир. 1980 368 с.

32. Маслов А. Ю. Ранние изменения показателей метаболизма ткани в ответ на стимуляцию факторами — регуляторами пролиферативной активности.: Дисс.. канд. биол. наук. Воронеж: 1996. 138 с.

33. Меньшикова Е. Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов. //Успехи совр. биологии. 1993. — т. 113. — № 4. — С.442−455.

34. Методическое пособие по определению процессов перекисного окисления липидов и системы антиоксидантной защиты организма у животных. Российская академия сельскохозяйственных наук. Воронеж. 1997. 35 с.

35. Методы биохимических исследований. / Под. ред. Проф. Прохоровой. -Ленинград: изд-во Ленинградского университета. 1982. 271 с.

36. Мосс Д. В., Баттворт П.Дж. Энзимология и медицина. М.: 1978. 694 с.

37. Никульчева Н. Г. Гиперлипопротеидемия. В кн.: Липиды. Структура, биосинтез, превращения и функции. -М.: Медицина. 1977. — С. 103−117.

38. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир. 1977. 407 с.

39. Павлов A.B. Характеристика клеточного состава печени крыс и кроликов в ходе репаративной регенерации после некоторых экстремальных воздействий. В кн.: Регуляция и функционирование биологических систем. М.: Наука. 1980. — С.92−94.

40. Пашков А. Н. Физико-химические и биологические свойства препаратов печеночных кейлона и антикейлона: Дисс. д-ра биол. наук. М.:1991. 329 с.

41. Пирс Э. Гистохимия. М.: Изд-во иностранной литературы. 1962. 962с.

42. Покровский. A.A. Значение ферментных методов в диагностике заболеваний. // Вопр. мед. химии. 1960. — № 4. — С.228−235.

43. Полякова Э. Д. Пути биосинтеза холестерина в печени и его регуляция. -В кн.: Липиды. Структура, биосинтез, превращения и функции. М.: Медицина. 1977. — С. 131−142.

44. Прилуцкий В. И., Романов Ю. А. Применение трехкомпонентной модели клеточной системы для анализа кинетики и динамики клеточной пролиферации. В кн.: Регенерация и клеточное деление. М.: 1968. — С.320−327.

45. Розенгардт В. И. Холинэстеразы. Функциональная роль и клиническое значение. В кн.: Проблемы мед. химии / Под ред. B.C. Шапота и Э. Г. Ларского. — М.: 1973. — С.66−105.

46. Романова Л. К. Регуляция восстановительных процессов. М.: Изд-во Московского ун-та. 1984. 174 с.

47. Ряпосова И. К. Ферменты и изоферменты в сыворотке крови при заболеваниях гепатобилиарной системы: Автореферат дис.. канд. биол. наук. М.: 1973.

48. Саркисов Д. С., Рубецкой JI.C. Пути восстановления цирротически измененной печени. М.: Медицина. 1965. 138 с.

49. Сельков Е. Е. Два альтернативных автоколебательных стационарных состояния в метаболизме тиолов два типа размножения клеток: нормальный и злокачественный. // Биофизика. -1970. — т. 15, — № 06. — С. 10 651 073.

50. Сельков Е. Е., Селькова Р. И., Семашко JI.P. К теории регуляции глико-литической системы. Эффект Пастера и колебания гликолитических ин-термедиатов. М.: Изд-во ВИНИТИ, 1970. 97 с.

51. Сидорова В. Ф., Рябинина З. А. Регенерация печени у млекопитающих. -М.: Медицина. 1966. 204 с.

52. Скоупс Р. Методы очистки белков, — М.: Мир. 1985. 356 с.

53. Сорока В. Ф., Скоробогатая Т. Г. Влияние никотинамида на активность системы глутатион-глутатионредуктазы в субклеточных фракциях регенерирующей печени крысы. // Укр. биохимический журнал.. 1968. — т. 61. -№ 5. -С.54−59.

54. Структурные основы адаптации и компенсации нарушенных функций. / Под.ред. Д. С. Саркисова.М.: Медицина. -1987. 442 с.

55. Тареев Е. М. Болезни печени и желчных путей. М.: Медицина. 1965. 384 с.

56. Торчинский Ю. М. Сульфгидрильные и дисульфидные группы белков. -М.: Наука. 1971.228 с.

57. Урываева И. В., Фактор В. М. Образование аберрантных полиплоидных гепатоцитов при действии алкилирующего препарата дипина и стиму-ция пролиферации. // Цитология. 1982, — т. 24, — № 8. — С. 29−37.

58. Хазанов А. И. Функциональные пробы в диагностике заболеваний печени. М.: Медицина. 1968. 403 с.

59. Хорст А. Молекулярная патология. М.: Наука. 1967. 524 с.

60. Шапот B.C. Направления и перспективы исследования биохимии опухолей. // Вестн. АМН СССР. 1968. -№ 3. — С. 11−16.

61. Щеклик Э. Клиническая ферментология. Варшава. 1966. -563с.

62. Alfert М., Geschwind I. The development of polisimaty in rat liver. // Exp. Cell Res. 1958. — v. 15. — P.230−232.

63. Alfert M. Rates of DNA synthesis in diploid and tetraploid mous liver nuclei. // J. Cell Biol. 1963. — v. 19. — P.31−38.

64. Allen R.G., Balin A.K. Oxidative influence on development and differentiation: an overview of a free radical theory of development. // Free Radicals Biol, and Med 1989. — v. 6. -P.631−661.

65. Altmann H.-W. Der Zellersatz insbesondere an den parenchymatosen Organen. //Verk. Dtsch. Des. Pathol. 1966. — Bd.6. — S. 15−53.

66. Anandi I., Hogberg J., Sead A.H. Glytathione delition in isolated hepatocytes. // Acta pharmacol. et toxicol. 1979. — v. 45. — P45−51.

67. Arnhold J., Hammerschmidt S., Arnhold K. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypochlorous acid. // Biochim. At biophys acta. 1991. — v. 1097. — P. 145 151.

68. Asoran P. Effect of partial hepatectomy on hepatic metallothionein and glutathione levels and cadmium distribution in different tissues. // Toxicol. Lett. 1982. — v. 12. — № 1. — P.35−40.

69. Baysal E., Sullivan S.G., Stern A. Influence of exogenous iron and ascorbate on H202-induced glutathione oxidation in red cells. // Biochem. J. 1988. — v. 17. — № 2. — P.211−215.

70. Ben-Yoseph O., Boxer P.F., Ross B.D. Noninvasiv assesment of the relative roles of cerebral antioxidant enzymes by quantitation of pentose phosphate pathway activity. // Neurochem. Res. 1996. — v. 21. — № 9. — P. 1005−1002.

71. Biocca M.E., Canuto R.A., Muzio G., Rossi M.A. Dianzani H.U. Glutathion synthesis in normal liver and in Yoshida AH-130 hepatoma. // Toxicol. Pathol. 1986. — v. 14 — № 4 — P.415−416.

72. Bucher N. Regeneration of mammalian liver. // Intern. Rev. Cytol. 1963. -v. 15. — P.245−300.

73. Carnovale C.E., Monti J.A., Favre C., Scpini C. Is intestinal cytolic glutathione s-transferase an alternative detoxification pathway in two-thirds hepatec-tomized rats? // Life sci. 1995. — v. 57. — № 9. — P.903−910.

74. Chance B., Sies H., Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. // Physiol Revs. 1979. — v. 59. — № 3. — P.527−605.

75. Chio K.S., Tappel A.Z. Synthesis and characterization of the fluorescent products derived from malonaldehyde and aminoacide. // Biochemistry. -1969. v. 8. — № 7. — P2821−2827.

76. Di Guseppi J., Fridovich I. Oxygen Toxicity in Streptococcus canguis: The relative impotence of superoxide radicals. // J. Biol. Chem. 1982. — v. 257. -№ 8. — P.4046−4051.

77. Di Simplicio P., Giannerrini F., Giastarini D., Lusini L. The role of cysteine in the regulation of blood glutathione-protein mixed disulfides in rats treated with diamide. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1998. — v. 148. — № 1. — P.56−64.

78. Ecobichon D.J. Glutathione deplition and resinthesis in laboratory animals. // Drug chem. Toxicol. 1984. — v. 7. -№ 4. — P.345−355.

79. Ellman G.L. Tissue Sulfgydryl groups. // Arch. Biochem. 1959. — v. 82. -P.70−77.

80. Epstein Ch.I. Sell Saze, nucler content and the development poliploidy in the mammalian liver. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1967. — v. 57. — P.327−334.

81. Evans I.H. Poliploidization in the rat liver: the role of binucleate cells .// Cy-tobios. 1976. — v. 16 — P. 115−154.

82. Fabricant J. The effecy of prior continuous irradiation on the G2, M And S-phases of proliferating parenchymal cells in the regeneratig liver. //Radiat. Res. 1967. — v. 31. — P.304−314.

83. Fausto N. New perspectives on liver regeneration. // Hepatology. 1986. — v. 6. — P.326−327.

84. Fee J.A. Superoxide, superoxide dismutases and oxygen toxicity. // Metal. Ions in biology. / Ed. T.G. Spire, N. Y. Wiley 1980. — v. 2. — P.209−237.

85. Forman H.J. Oxigen radicals: sistemic events and disease processes. Basel: Karger. 1990. 271 p.

86. Fredricson D.S., Lees R.S. The low density lipoprotein spectrum. // The Metabolic Basis of linherited Disease. -N.Y.: 1966 P.101−121.

87. Fredricson D.S., Levy V., Lees R.S., Fat transporting lipoproteins an integrated approach to mechanism and disorders. // New Engl. J. Med. — 1967. -v. 276. -P.151−157.

88. Fridovich I.J. The biology of oxigen radicals. // Science. 1978. — v. 201. -P.875−880.

89. Fridovich I.J. Superoxide dismutases. An adaptation to a paramagnetic gas. // J. Biol. Chem. 1989. — v. 264. — P.7761−7772.

90. Gee D.L., Tappel A.L. Prodaction of volatile hydroocarbons by isolated hepatocytec. //Toxicol, and Appl. Pharmacol. 1981. — v. 60. — № 1. — P.112−120.

91. Gerharl H., Schultze B., Maurer W. ZellMassen und Ploides tufen in isolierten Leberzellen der mous. //Exp. Cell Res. 1971. — v. 69. — P.223−226.

92. Gockara N., Gundogdu S., Ariciolu., Erbas D., Durmus D. The effect of epidermis growth factor on liver lipid peroxidation and glutathione levels in lo-bectomized rats. // Biochem. Cell. Biol. 1992. — v. 70. — № 3. — P.259−262.

93. Gohda E. Purification and partial characterizaition of hepatocyte growth factor from plasma of a paitient with fulminant hepatic failuer. // J. Clin. Invest. 1988. — v. 81. — P.414−419.

94. Goss R.L. The Physiology of Growth. N.Y.: Academic press. 1978. P.251−266.

95. Habig W.N., Jacoby W.B. Glutathiont-S-transferases (rat and human). -In: Methods in enzymology. / Ed W.B. Jacoby 1981. — v. 77. — P.218−231.

96. Hafeman D.S., Sunde R.A. Hoekstra W.G. Effect of dietary selenium on erytrocyte and liver glutathione peroxidase in the rat. // Nutrition. 1974. — v. 104. — P.508−587.

97. Henry J. Clinical chemistry. Clinical diagnosic by laboratory methods / Ed. J. Davison, J. Henry. — 1969. P.487−600.

98. Hernandez-Munoz R., Diaz-Munoz M., Lopez V. Balance between oxidative damege and proliferative potential in an experimental ratmodel of CCI4-induced cirrosis protective role of adenosine administration. // Hepatology. -1997. v. 26. -№ 5. — P. 1100−1110.

99. Hobson B., Deneramp J. Endothelial proliferation in tumors and normal tissues: continuous laballing studies. // Br. J. Cencer. 1984. — v. 49. — P.405−413.

100. Hogberg J., Kristoferson A. A correlation between glytathione levels and cellular damage. // Europ. J. Biochem. 1977. — v. 74. — P.77−82.

101. Hogberg J., Moldeus P., Arorgh B. The consequences of lipid peroxidation in isolated hepatocytes. // Europ. J. Biochem. 1975. — v. 59. — № 2. — P.457−462.

102. Hogberg J., Orrenius S., Larson R.E. Lipid peroxidation in isolated hepatocytes. // Europ. J. Biochem. 1975. — v. 50. — № 3. — P.595−602.

103. Hogberg J., Orrenius S., O’Brien P.J. Further Studieson lipid peroxide formation in isolated hepatocytes. // Europ. J. Biochem. 1975. — v. 59,-P.449−455.

104. Holder N. Regeneration and compensatory growth. // Br. Med. Bull.1981. v. 37. — P.227−232.

105. Holmes C. Thurlbeck W. M. Normal lung grouth and respons after pneumonectomy in rat at various Ages. // Amer. Rev. Respir. Dis. 1979. — v. 120.

106. Horton A.A., Parcer L. Mitochondrial metabolism of aldehids. // Biochem. J. 1970. — v. 116. — P19−20.

107. Huang Z.Z., Li H., Cai J. Kuchlenramp J. Chenges in glutathyone homeostasis during liver regeneration in the rat. // Hepatology. 1998. — v. 27. -№ 1,-P. 147−153.

108. Imai T., Nishimaki K., Shiga T., Kawasaki S. Lipid peroxidation and antioxidant activities in regeneration liver after partil hepatectomy in splenecto-mized rats. // Res. Exp. Med. (Berl.) 1996. — v. 196. — № 1. — P. 1−7.

109. Jaeschcke H., Mitchell J.R. // Hepatology. 1988. — v. 8. — № 5. — P. 12 351 241.

110. Jones D.P. Intractllular cftalase fanction: Analysis of catalatic activity by product formation in isolated liver cells. // Arch. Biochem. and Biophys.1982. v. 214. — P.806−811.

111. Jones D.P., Erlow L., Thor H. Metabolism of hydrogen peroxide in isolated hepatocytes. // Arch. Biochem. and Biophys. 1981. — v. 210. — № 2. -P.505−516.

112. Jones D.P., Erlow L., Thor H. Metabolism of Hydrogen peroxide in is-lated hepatocit es. // Arch. Biochem. and Biophys. 1973. — v. 15. — № 4. -P.117−131.

113. Kekwick R. Serum-Cholinesterase Activity in Heath and Liver Disearse. // Biochem. J. 1960. — v. 76. — P.420−426.

114. Kirch R.E., Lloyd E.A. Frith L.O., Gordon B. Stimulation of albumin synthesis by amino acids folowing partial hepatectomy in the rat. // Am. J. Clin. Nutr. 1975. — v. 28. — № 12. — P. 1412−1415.

115. Klinge O. Kariokinese udd Kermuster im Herzmuskel Wachsender Ratten. // Virehou’s Arch. 1970b. — Bd. 6. — S.208−219.

116. Kohn N.J., Liversedge M. On a new aerobic metabolite whose production by braine inhibiteddy apomorphine, emetine, ergotemine, epinephrine and menadione. //J. Pharmacol and Exp. Ther. 1944. — v. 82. — № 3. — P292−300.

117. Kono Y., Fridovich I. Superoxide radical inhibits catalase. //J Biol. Chem. 1982. — v. 257. — № 10 — P.5751−5754.

118. Koster J.F., Slee K.G., Van Berkel T.J.C. On the LPO of rat liver hepatocytes, the formation of fluorescent chromolipids and high molecular weight protein. // Biochim. and Biophys acta. 1982. — v. 710. — № 2. — P230−235.

119. Koster J.F., Slee K.G., Van Berkel T.J.C. The effect of lipid peroxidation on hepatic microsomes and hepatocytes. // Clin. Resp. Physiol. 1981. — v. 17. — P247−258.

120. Latner A. Isoenzymes. // Adv. clin. chem. 1967. — v. 9. — P.69−89.

121. Le Boeuf R.A., Laishes B.A., Hoekstra W.G. Effects of selenium on cell proliferation in rat liver and mammalian cells as indicated by citokinetic andbiochemical analysis. // Cancer. Res. 1985. — v. 45. — №ll (Pt. 2). — P.5496−5504.

122. Liotti F.S., Menghini A.R., Guerrieri P., Mariucci G. Variation in catalase, glutathione peroxidase and superoxide dismutase in regenerating rat liver. // Cell. Moi. Biol. 1987. — v. 33. -№ 5. — P.611−617.

123. Liprin E.W., Teller D.S., De Haen C. Dynsmic aspects of insulin actions: sinchronization of oscillatory glycolis in isolated perfused rat fat cells by insulin and hydrogen peroxide. // Biochemistry. 1982. — v. 21. — P.3886−3892.

124. Liu H., Kehrer J.P. The reduction of glutathione disulfide prodused butyl hydroperoxide in respiring mitochondria. // Free Radic. Biol. Med. 1996. -v. 20. -№ 3.-P.433−442.

125. Lohr G.W., Woller H.D. Glucoso-6-phosphatase Dehydrogenase. In: Methods of Enzymatic Annalysis, ed. Begmeyer. 2-nd Englsh ed. (Trans. From 3-rd german ed). // N. Y. and Landon: Verlard Chemie Weinheim and Academic Press. Ins, 1974. — P.636−639.

126. Lopez S.A., Srinivasan S.S. Detection of subtle abnormalities of serum betaand pre-beta-lipoproteins in «normal» individuals by turbidimetric and electrophoretic methods. // Clin. Chim. Acta. 1971. — v. 31. — P. 123−136.

127. Lu Y.P., Lou Y.R., Yen P. Enchanced skin carcinogenesis in transgenic mice with high expression of glutathione peroxidase or both glutathione peroxidase and superoxide dismutase. // Cencer. Res. 1997. — v. 57. — № 8. -P. 1468−1474.

128. Mannervik B., Axelsson K. Redaction of disulphides catalysed by a thiol-transferase in rat liver cytosol. // Biochem. J. 1975. — v. 149. — № 3. — P.785−788.

129. Maza A.M., Gascon A.R., Calvo M.B. Influence of partial hepatectomy in rats on the activity of hepatic microsomal enzymatic systems. // Eur. J. Drug Metab. Pharmacokinet. 1997. — v. 22. — № 1. — P. 15−23.

130. Molander D., Friedman M., La Due J. Serum cholinestrase in hepatic and neoplastic diseases. // Ann. Int. Med. 1954. — v. 41. — № 6. — P. 1139−1141.

131. Moore C. Changes in serum pseudo-cholinesterase levels in patients with deseases of the heart, liver or musculosceletal systems. // Am. J. Med. Sci. -1957. v. 234. — № 5. — P.538−542.

132. Moss D. Characterization of Tissue Alcaline phosphates and theur Partial Purification by Starch-gel electrophoresis. //Biochem. J. 1961. — v. 81. -P.441−446.

133. Muchmore D.B., Little S.A. Counterregulatore control of intracellular hyl-rogen peroxide production by insulin and lipolitic hormones in isolated ret epidedimal fat cells: a role of free fatty acides. // Biochemistry. 1982. — v. 21. — P.3886−3892.

134. Munz. B., Frank S., Hubner G., Olsen E. A novel type of glutathyon peroxidase: expression and regulation during wound repair. // Biochem. J. -1997. v. 326 (pt 2.) — № 1. — P.579−585.

135. Murray-Lyon J.M., Liom H.H., Muller-Eberhard U. Synthesis of plasma haemopexin, albumin and fibrinogen by the regenerating rat liver. // Br. J. Exp. Pathol. 1975. — v. 56. — № 3. — P.247−255.

136. Nacatani T., Inouye M., Mirochnitchenco O. Overexpression of antioxidant enzymes in transgenic mice decreasses cellular ploidy during liver regeneration. // Exp. Cell. Res. 1997. — v. 23. — № 6(1). — P. 137−146.

137. Nadal C. Inhibition of rat hepatocyte multiplication by serum factors: Physiological significance. // Virchow’s Arch. Abt. B. 1975. — Bd. 18. -S.273−280.

138. Narayan K. Disk electrophoresis of human serum lipoprotein. // Nature. -1965. v. 205. — P.246−248.

139. Noma A., Okabe H. Improved method for simultaneous determination of cholesterol in highand low-density lipoproteins. // Clin. Chem. 1979. — v. 25.-P. 1480.

140. Oshino N., Chance B., Sies H. The role of H2O2 generation in perfused rat liver and reaction of catalase compaund I and hydrogen donors. // Arch. Biochem. and Biophys. 1973. — v. 15. -№ 4. — P. 117−131.

141. Pepine J.E., Fox R.B., Berger E.M. Hydrogen peroxide kills staphylococcus mureus by reacting with staphylococcal iron to form hydroxyl radical. // J. Biol. Chem. 1981. — v. 256. -№ 14. — P.7094−7096.

142. Pinto R.E., Barttley W. The affect of age and sex on glutathione reductase and glutathione peroxidase activities and on arobic glutathione oxidation in rat liver homohenates. // Biochem. J. 1969. — v. 112. — P. 109−115.

143. Piatt D.S., Corcilll B.L. Biochemical chenges in rat liver in respons to treatment with drugs and other agents. I. // Biochem. Pharmacol. 1969a. — v. 18. — P.429−444.

144. Principato G.B., Locci P., Rosi G., Talesa V. Activity changes of glyoxo-lases I-II and glutathione reductase in regenerating rat liver. // Biochem. Int. -1983. v. 6. — № 2. — P.249−255.

145. Rebes H.M., Wirsching R., Tuszer H.V. Analysis of cell cycle compartments of hepatocites after partial hepatectomy. // Cell and Tissue. Kinet -1976.-v. 9. P.67−75.

146. Reed D., Orrenius S. The role of methionin in glutathione biosinthesis by isolated hepatocytes. 1977. — v. 77. — № 4. — P. 1257−1264.

147. Reed D., Orrenius S. The role of methionine in glutathione biosynthesis by isolated hepatocytes. // Arch. Biochem. and Biophys. 1977. — v. 77. -№ 4. — P. 1257−1264.

148. Reitman S., Frankel S. Method for determination of cholesterol low-density lipoproteins // Amer. J. Clin. Pathol. 1957. — v. 28. — P.56−61.

149. Richterich R. Enzymopathologie. Berline: 1958. 459 p.

150. Riely C.A., Cohen G. Liberman M. Ethan evolution: A new index of lipid peroxidation. //Science. 1974. — v. 183. — № 4121. — P.208−210.

151. Riely C.A., Cohen G., Lieberman M. Ethan evolution: A new index of lipid peroxidation. // Science. 1974. — v. 183. — № 4121. — P.208−210.

152. Robbins S.L., Coran R.S., Kumar V. Pathologic Basic of Disease. 3-rd ed. Philadelphia, Sauders. — 1984. — 549 p.

153. Rosi G., Principato G.B., Liotti F.S., Giovannini E. Changes of certain enzymes and gluthatione status in rat liver regeneration. // Riv. Biol. 1981. — v. 74.-№ 1−2.-P.205−207.

154. Rubanyi G.M. Vascular effects of oxygen derived free radicals. // Free Radicals Biol, and Med. 1988. — v. 4. — P. 157. 69.

155. Rush G.D., Alberts D. Tert-Buthyl hydroperoxide metabolism and stimulation of the pentose phosphate pathway in isolated rat hepatocytes. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1986. — v. 85. — № 3. — P.324−331.

156. Sank N., Diez-Fernandez C., Calcales M. Agin delays the post-necrotic restoration of liver function. // Biofactors. 1998. — v. 8. — № 1−2. — P. 103 109.

157. Scholz R.A., Graham K., S., Reddu C.C. Glutathione disulfide enhances the reduced glutathione inhibition of lipid peroxidation in rat liver microsomes. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. — v. 166. — № 2. — P.960−966.

158. Schreck R., Rieber P., Baccurle P. A Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activationof the NF-kappa B transcription factor and HIV-1. // EMBO J. 1991. — v. 120. -P.22−47.

159. Shedlovsky H.L., Sinclair P.R. Iron loarding of cultured hepatocytes: Effect of iron on 5-aminolaevulinat synthase is indepandent of lipid peroxidation. // Biochem. J. 1983. — v. 212. — № 2. — P.321−330.

160. Smith M., Thor H. The measurement of lipid peroxidation in isolated hepatocytes. // Biochtm. Pharmacol. 1982. — v. 31. — № 1. — P19−26.

161. Sohal R.S. Effect of hydrogen peroxide administration on life span, superoxide dismutase, catalase, and glutathione in the adult housefly, Musca domestica. // Exptl. Gerontol. 1988. — v. 23. — № 3. — P.211.

162. Sparks J.D., Corsetti J.P., Spares C.E. Liver regrowth and apolipoprotein B secretion by rat hepatocytes folowing partial hepatectomy // Metabolism -1994. V.43. — № 6 — P.681−690.

163. Spiegel H.J. Symington J.A. // Standard methods of Clinical Chemistry. -N. Y.: Academic press. 1972. — Bd. 7. — S.43−49.

164. Srinivasan C.N., Misra U.K. Effect of actinomicin D on serum betalipo-proteins of partialy hepatectomized dogs. I. Proteins, lipids, triglycerides and cholesterol. // Biochem. exp. Biol. 1980. — v. 16. — № 1. — P.55−56.

165. Srinivasan C.N., Misra U.K. Effect of actinomicin D on serum betalipo-proteins of partialy hepatectomized dogs. II. Phospholipids // Biochem. exp. Biol. 1980. — v. 16. — № 1. — P.67−76.

166. Stasey N.H., Priestly B.D. Dose-dependent toxicity of CCI4 in isolated hepatoprotective treatments. // Toxicol, and Appl. Pharmacol. 1978. — v. 45. P.29−39.

167. Stocker E. Der proliferation modus in Nier und Leber. // Verch. Dtsch. Ges. Pathol. 1966. — v. 50. -P.53−74. 122.

168. Stocker E., Schultze B., Heine W. Wacshtum und Regeneration in In Parenchymatosen Organen der Ratte. // Ztschr. Zellforsch. 1972. — v. 125. -P.305—331.

169. Teshigavara M., Matsumoto S., Tsuboi S., Ohmori S. Chanin levels of glutathione and related compounds and activities of glutathion-relatied enzymes during rat liver regeneration. // Res. Exp. Med. (Berl.) 1995. — v. 125. № 2. P.55−60.

170. Thomas J. Beta-lipoproteine synthesis in the liver after partial hepatec-tomy and its influensing by adrenal glucocorticoids. //Sb. Lek. Fak. Karlovy Univerzity. Hraci Karlove Sappl. 1972. — v. 15. — № 4. — P.433−438.

171. Thompson J.E., Legge R.Z., Barber R.F. // New Phytologist. 1987. — v. 105.-P.317−326.

172. Thor. H., Smith M.T., Harsel P. The metabolism of menadione (2-methyl-1,4-naphtoquinone) by isolated hepatocytes. // J. Biol. Chem. 1982. — v. 257. -№ 20. — P. 12 419−12 425.

173. Trotta R.I., Sullivan S.G., Stern A. Lipid peroxidation and haemoglobin degradation in rat blood cells expased to t-buthyl hydroperoxide. // Biochem. J. 1983. — v. 212. — P.759−772.

174. Tsuboi S., Miazari M. Increase of S-(l, 2-dicarboxiethyl)glutathione in regenerating rat liver. // Res. Exp. Med. 1992. — v. 192. — № 4. — P.281−286. Ill.

175. Vendemiale G., Guerrieri F. Mytochondrial oxidative phosphorylation. // Hepatology. 1995. — v. 21. -№ 5. — P. 1450−1454.

176. Vesel E. LDH-isozyms: Substrate inhibition invarioks human tissues. // Science. 1965. — v. 150. — P. 1590−1593.

Показать весь текст
Заполнить форму текущей работой