Исследование активного центра и механизма действия пероксидазы с помощью функционально активных веществ
Диссертация
Многообразие субстратов позволяет предположить, что в реакциях пероксидазного окисления могут реализовываться различные механизмы действия фермента. Все субстраты пероксидазы условно можно разделить на быстро и медленно окисляемые. К быстро окисляемым относят о-дианизидин, гидрохинон, фенолы и амины, а к медленно окисляемым ферроцианид калия, аскорбиновая кислота, НАДН и др. Исследование… Читать ещё >
Содержание
- ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
- Глава I. Строение пероксидазы
- Глава II. Механизм действия пероксидазы
- 2. 1. Пероксидаза в реакциях оксидазного окисления субстратов
- 2. 2. Фермент в реакциях пероксидазного окисления субстратов
- 2. 2. 1. Пероксидаза в реакциях индивидуального окисления субстратов
- 2. 2. 2. Пероксидаза в реакциях совместного окисления субстратов
- 1. Исходные вещества
- 1. 1. Сбор лекарственного сырья
- 1. 2. Сушка заготовленного сырья
- 2. Использованная аппаратура
- 3. Приготовление рабочих растворов
- 4. Методики проведения экспериментов
- 4. 1. Методики исследования пероксидазы
- 4. 2. Методики определения реакции пероксидазного окисления. аскорбиновой кислоты
- 4. 3. Методики определения ингибирования ИУК пероксидазного окисления, аскорбиновой кислоты, гидрохинона и о-дианизидина
- 4. 4. Методики определения пероксидазного окисления аминазина
- 4. 5. Методики определения пероксидазного окисления трифтазина. и тиопроперазина
- 4. 6. Определение стероидных гликозидов
- 4. 7. Определения аскорбиновой кислоты
- 1. 1. Изучение механизма пероксидазного окисления медленно окисляемого субстрата с помощью индолил-3-уксусной кислоты
- 1. 2. Влияние индолил-3-уксусной кислоты на пероксидазное окисление быстро окисляемых субстратов
- 2. 1. Особенности пероксидазного окисления хлорпромазина
- 2. 2. Производные фенотиазина являются медленно окисляемыми субстратами пероксидазы
- 2. 3. Влияние строфантина G на кинетику пероксидазного окисления фенотиазинов
- 3. 1. Роль пероксидазы и антиоксидантов в прорастании семян
- 3. 2. Действие строфантина на прорастание семян
- 3. 3. Участие стероидных гликозидов и аскорбиновой кислоты в формировании гипобиотических состояний
- 3. 4. Роль стероидных гликозидов и аскорбиновой кислоты в онтогенезе растений
Список литературы
- Аверьянов A.A., Исмаилов А. И. Участие супероксидного радикала в автоокислении госсипола // Биол. науки.-1986, № 5.-С.76−78.
- Аммосова Т.Н., Упоров И. В., Рубцова М. Ю., Игнатенко О. В., Егоров A.M., Колесанова Е. Ф., Арчаков А. И. Антигенное картирование пероксидазы хрена (изофермент С) // Биохимия.-1997.-Т.62, № 4.-С.516−524.
- Андреева В.А. Фермент пероксидаза. Участие в защитном механизме растений. М.:Наука, 1988.-129 с.
- Баландина Г. Н., Лысогорская E.H., Морозова Е. А., Степанов В. М. Окрашенный водорастворимый карбодиимид как реагент для модификации белков // Химия природн. соединен.-1975.-Т.11, № 2.-С.198−201.
- Барабай В.А. Растительные фенолы и здоровье человека. -М.:Наука, 1984.-160 с.
- Березин И.В., Клесов A.A. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М: МГУ, 1976.-С.111−114.
- Березин И.В., Угарова H.H., Дмитриева Гетлинг М.П., Кершенгольц Б. М. Кинетика и механизм действия пероксидазы из хрена в реакции окисления диоксифумаровой кислоты кислородом воздуха // Биохимия.-1975.-Т.40, № 3.-С.475−483.
- Березин И.В., Угарова H.H., Кершенгольц Б. М., Бровко Л. Ю. Влияние простетической группы пероксидазы из хрена на стабильность фермента// Биохимия.-1975.-Т. 40, № 2.-С.297−301.
- Богатский A.B., Назарова Н. Ю., Кинтя П. К. Модификация бислойных липидных мембран среди стероидных гликозидов // Докл. АН СССР.-1960.-Т.252, № 1.-С.235−237.
- Вербов В.Н. Принципы твердофазного иммуноферментного анализа // Твердофазный иммуноферментный анализ / Под ред. Ф. С. Носкова. Тр. ин-та им. Пастера. Л.:Изд-во ин-та им. Пастера, 1986.-С.З-27.
- Верхотуров В.В. Взаимное влияние пероксидазы и низкомолекулярных антиоксидантов на прорастание семян пшеницы. Автореф. дис.. канд. биол. наук.-Иркутск, 1999.-23 с.
- Владимиров Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.:Наука, 1972.-252 с.
- Газарян И.Г., Досеева В. В., Галкин А. Г., Тишков В. И. Получение и каталитические свойства точечных мутантов Phe41→ His и Phel43 Glu пероксидазы хрена, экспрессируемых в Escherichia coli // Биохимия,-1995.-Т.60, № 10.-С.1555−1563.
- Газарян И.Г., Упоров И. В., Чубарь Т. А., Фечина В. А., Мареева Е. А., Лагримини Л. М. Влияние pH на стабильность анионной пероксидазы табака и ее взаимодействие с перекисью водорода // Биохимия.- 1998.-Т.63, № 5.-С.708−715.
- Гамбург К.З., Рекославская Н. И., Швецов С. Г. Ауксины в культурах тканей и клеток.-Новосибирск:Наука, 1990.-243 с.
- Гончар М., Сибирный A.A. Способ определения пероксидазной активности биологических объектов: A.C. 1 636 773 СССР. Приоритет от 13.01.1988. Зарегистр. 23.03.1991.
- Гудвин Т, Мерсер Э. Введение в биохимию растений.-М.:Мир, 1986, Т.1.-392 с.
- Гусель В.А., Маркова И. В. Справочник педиатра по клинической фармакологии.-Л.:Медицина, 1989.-С. 103.
- Гуськов A.B., Земская В. А., Агаларзаде Г. Б., Калиберная З. В., Черникова Л. М. Изменения ауксиноксидазной активности в укореняющихся черенках фасоли под действием ИУК и 2,4-Д // Физиол. растений.-1985.-Т.32, № 6.-С.1137−1144.
- Данилова Н.С. Интродукция многолетних травянистых растений флоры Якутии.-Якутск:ЯНЦ СО РАН, 1993.-164 с.
- Долманова И.Ф., Угарова H.H. Ферментативные методы анализа // Жур. анал. химия.-1980.-Т.35, № 8.-С.1597−1639.
- Домогло A.C., Чобан И. Н., Берсукер И. В. Структурные признаки антиоксидантной и фунгицидной активности стероидных гликозидов // Биоограническая химия.-1985.-Т.11, № 3.-С.408−414.
- Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика.-М.:Мир, 1991.-544 с.
- Дубинина Е.Е., Шугалей И. В. Окислительная модификация белков // Успехи соврем, биологии,-1993.-Т. 113, № 1.-С.71−81.
- Журавлев А.И. Биоантиокислители в животном организме/ Биоантиокислители.-М., 1975.-С. 15−20.
- Жученко A.A., Балашова H.H., Кинтя П. К. Действие стероидных гликозидов на жизнеспособность пыльцы межвидового гибрида томата // Докл. АН СССР.-1984.-Т.274, № 5.-С.1239−1241.
- Зенков Н.К., Меньшикова Е. Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи соврем. биол.-1993.-Т.113, № 3.-С.286−296.
- Иванова Т.М., Рубин Б. А. О природе фенолоксидазного действия пероксидазы // Биохимия.-1962.-Т.27, № 4.-С.622−630.
- Иванова Т.М., Рубин Б. А. Об окислении кодегидразы I пероксидазой //ДАН СССР.-1963.-Т. 150, № 2.-С.414−416.
- Иммуноферментный анализ / Под ред. Т. Т. Нго, Г. Ленхоффа. -М.:Мир, 1988.-135 с.
- Канцерогенные вещества. Справочник./В. С. Турусов. М.:Медицина, 1987.-450 с.
- Карасева Е.И., Чередникова Т. В., Метелица Д. И. Влияние степени гидротации обращенных мицелл аэрозоля от на каталитическую активность пероксидазы, ее конъюгата с кортизолом и их иммунных комплексов // Биохимия,-1996.-Т.62, № 2.-С.322−334.
- Качурин A.M., Кропачев Е. В., Иоганнсен М. Г., Петров A.C. Особенности пероксидазного окисления амидопирина и его аналогов // Биохимия.-1991.-Т.56, № 10.-С.1768−1778.
- Кения М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи соврем, биологии.-1993. -Т.113, № 4.-С.456−470.
- Ким Б. Б. Моноклональные антитела в исследовании ферментов. В кн.: Итоги науки и техники. Биотехнология.-М.: ВИНИТИ.-1989.-Т.20.-С.97−132.
- Кинтя П.К. Природные биорегуляторы стеройдной природы // Журн. Всес. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева.-1988.-Т.ЗЗ, № 5.-С.584−586.
- Кинтя П.К., Бурцева Е. А., Ковальчук Л. П. Поиск антиоксиданта в ряду стероидных гликозидов // Химико-фарм. журн.-1982, № 1.-С.95−97.
- Кинтя П.К., Лазуревский Г. В., Балашова H.H. Строение и биологическая активность стероидных гликозидов ряда спиростана и фуростана.-Кишинев: Наука, 1987.-235 с.
- Клячко Н.Л. Регуляция ферментов структурой и природой матрицы в микрогетерогенных системах на основе агрегатов поверхностно-активных веществ. Дисс.. д-ра хим. наук. М.:МГУ, 1990.-223 с.
- Клячко H.JT., Дулькис Ю. К., Сухорученко Т. А., Левашов A.B. Стабильность и стабилизация рекомбинантной пероксидазы в системе обращенных мицелл // Биохимия.-1997.-Т.62, № 3.-С.394−399.
- Крылов С.Н., Крылова С. М., Рубин Л. Б. Механизм ингибирующего действия фенолов на ферментативное окисление индолил-3-уксусной кислоты // Биохимия.-1993.-Т.58, № 6.-С.953−961.
- Кутузова Г. Д. Влияние химической модификации функциональных групп ферментов на их структуру и стабильность: Дис. .канд. хим. наук.-Москва, 1981.-159 с.
- Кутузова Г. Д., Угарова H.H. Стабилизация пероксидазы хрена при ацетилировании фермента и в присутствии ионов кальция // Биоорган, химия.-198 l.-T.76,№ 1.-С.75−85.
- Куч Д. Иммунизация тыквенных против грибных, бактериальных и вирусных болезней // Инфекционные болезни растений: Физиологические и биохимические основы / Ю. Т. Дьяков.-М.:Агропромиздат, 1985.-С.150−168.
- Лазуревский Г. В., Кинтя П. К., Пухальская Е. С. Стероидные гликозиды, строение и биологическая активность // Химико-фармацевт. журн.-1977, № 6.-С. 19−29.
- Лебедева О.В. Кинетика и механизм взаимодействия гемсодержащей пероксидазы с органическими субстратами и физиологически активными веществами: Автореф. дис.. канд. хим. наук. -М., 1980.-16 с.
- Лебедева О.В., Угарова H.H. Механизм пероксидазного окисления. Субстрат-субстратная активация в реакциях, катализируемых пероксидазой хрена // Изв. РАН. Серия химич.-1996, № 1.-С.25−32.
- Лебедева О.В., Угарова H.H., Березин И. В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена//Биохимия.- 1977.-Т.42, № 8.-С.1372−1379.
- Лебедева О.В., Угарова H.H., Березин И. В. Совместное окисление ферроцианида калия и о-дианизидина перекисью водорода, катализируемое пероксидазой хрена // Биохимия.-1981.Т.46, № 7.-С.1202−1209.
- Лебедева О.В., Угарова H.H. Стационарная кинетика реакции окисления NADH пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена // Биохимия.- 1997.-Т.62, № 2.-С.249−253.
- Левашов A.B. Катализ ферментами в системах обращенных мицелл: Автореф. дисс.. д-ра хим. наук.-М., 1987.-45 с.
- Левит М.Н., Шкроб A.M. Лигнин и лигниназа // Биоорган, химия.-1992.-Т.18, № 3.-С.309−344.
- Лекарственные растения Сибири для лечения сердечно-сосудистых заболеваний / Н. В. Казаренова, М. Н. Ломоносова, В. М. Триль.-Новосибирск:Наука, 1991.-240 с.
- Макаров A.A. Биологически активные вещества в растениях Якутии. Якутск: Якутский научный центр СО АН СССР, 1989.-156 с.
- Максимов И.В. Изучение факторов устойчивости пшеницы и эгилопса к септориозу: Дис.. канд. биол. наук. СПб: ВИЗР, 1994. 21 с.
- Максимов И.В., Хайфуллин P.M., Ямалеев A.M., Ямалеева A.A. Использование биополимера хитина для разделения изоферментов пероксидазы пшеницы / Вопросы биотехнологии / P.P. Ахметова.-Уфа:Изд-во БГУ, 1995.-С.120−127.
- Максютов А.З., Загребельный С. Н. Антигенные детерминанты белков. Гуморальный иммунный ответ // Мол. биология.-1993.-Т.27, № 5.-С. 980−991
- Матусис И.И. Витамин С (аскорбиновая кислота) // Витамины / М. И. Смирнова.-М.Медицина, 1974.-С.384−414.
- Матяш Л.Ф., Оглоблина О. Г., Степанов В. М. Изучение реакции пепсина с водорастворимыми карбодиимидами и окрашенным амином // Биохимия.-1972.-Т.37, № 5.-С.1067−1073.
- Машковский М.Д. Лекарственные средства. Т.1, 2.-М.:Медицина, 2002.
- Меньшикова Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи соврем. биол.-1993.-Т.113, № 4.-С.442−455.
- Михно А.Н., Минакова С. Г., Харченко Л. В. Влияние предпосевной обработки семян биологически активными веществами на полевую всхожесть и развитие проростков сахарной свеклы // Физиология и биохимия культ, растений.-1997.-Т.29, № 2.-С. 107−114.
- Муравьева Д.А. Фармакогнозия.-М.?Медицина, 1978.-С.413−417.
- Нариманов A.A., Корыстов Ю. Н. К механизму повышения всхожести семян ячменя перекисью водорода в условиях переувлажнения //Изв. РАН. Сер. биол.-1998,№ 1.-С. 110−114.
- Николаева М.Г., Разумова М. В., Гладкова В. Н. Справочник по проращиванию покоящихся семян.-Л.:Наука, 1985.-347 с.
- Обручева Н.В., Антипова О. В. Физиология инициации прорастания семян // Физиол. растений.-1997.-Т.44, № 2.-С.287−302.
- Овчаров К.Е. Роль витаминов в жизни растений. М.:Наука, 1956.345 с.
- Паду Э.Х. Свойства пероксидазы и фенилаланин-аммиак-лиазы при образовании и лигнификации клеточных стенок стебля пшеницы // Физиология растений.-1995.-Т.42, № 3.-С.408−415.
- Плетнева Н.Г. Химико-микроскопические методы исследования биологических материалов // Лабораторные методы исследования в клинике. Справочник / В. В. Меньшикова. М.:Медицина, 1987.-С.68.
- Полак Д., Ван Норден С. Введение в иммуноцитохимию: современные методы и проблемы. М.:Мир, 1987.-456 с.
- Полевой В.В. Физиология растений. М.:Высш.шк., 1989.-464 с.
- Рамазанова J1.X., Мифтахутдинова Ф. Г., Алексеева В. Я. К вопросу об активном центре оксидазной функции пероксидазы // Биохимия.-1971.-Т.36, № 1.-С.67−71.
- Роговина В.В., Муравьева P.A., Фомина В. А., Муштакова В. М. Пероксидазосомы клеток растений // Изв. РАН. Сер. биол.-1996, № 1.-С.16−22.
- Рогожин В.В. Роль карбоксильных и гуанидиновых групп в функционировании пероксидазы хрена: Дисс.. канд. хим. наук.-Москва, 1984.-200 с.
- Рогожин В.В. Возможные механизмы регулирования активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы избытком субстрата и кофермента // Боорган. химия.-1996.-Т.23, № 8.-С.575−579.
- Рогожин В.В., Верхотуров В. В. Аскорбиновая кислота медленно окисляемый субстрат пероксидазы хрена // Биохимия.-1997.-Т.62, № 12.-С.1686−1690.
- Рогожин В.В., Верхотуров В. В. Влияние антиоксидантов (дигоксина, кверцетина и аскорбиновой кислоты) на каталитические свойства пероксидазы хрена// Биохимия.-1998.-Т.63, № 6.-С.63−68.
- Рогожин В.В., Верхотуров В. В. Стационарная кинетика совместного пероксидазного окисления гидрохинона и о-дианизидина в присутствии пероксидазы хрена// Биохимия.-1999.-Т. 64, № 2.-С. 75−80.
- Рогожин В.В., Рогожина Т. В. Влияние строфантина G на кинетику пероксидазного окисления медленно окисляемых субстратов пероксидазы // Биохимия.-2000.-Т.65, № 5.-С.657−664.
- Рогожин В.В., Егорова П. С. Влияние экзогенных этанола и ацетальдегида на жизнеспособность семян пшеницы // Этанол и его метаболизм в высших организмах: Сб. научн. статей.-1991.-С. 90−99.
- Рогожин В.В., Верхотуров В. В., Курилюк Т. Т., Охлопкова Е. П. Влияние температуры, ультрафиолетового излучения и функционально активных веществ на всхожесть семян пшеницы // Известия ТСХА.-1999.-№ 3.-С.105−124.
- Рогожин В.В., Курилюк Т. Т. Влияние ультрафиолетового облучения семян на процессы перекисного окисления липидов в проростках пшеницы // Биохимия.-1996.-Т.61, № 8.-С.1432−1439.
- Рогожин В.В., Курилюк Т. Т. Влияние малых доз ультрафиолетового облучения семян на состояние антиоксидантной системы, прорастающих зерен пшеницы // Известия ТСХА.-1999, № 4.-С.96−105.
- Рогожин В.В., Курилюк Т. Т., Филиппова Н. П. Антиоксидантная активность проростков после ультрафиолетового облучения семян пшеницы // Наука и образование.-1997, № 4.-С.91−97.
- Рубин Б.А. О биохимических механизмах антимикробиального иммунитета растений // Биол. науки.-1966, № 2.-С.7−12.
- Ругге Э.К., Блюменфельд JI.A. Свободные радикалы аскорбиновой кислоты, возникающие при взаимодействии с белками // Биофизика.-1965. № 10.-С.689−695.
- Савицкий А.П., Угарова H.H., Березин И. В. Роль гема в формировании третичной структуры пероксидазы из хрена. Взаимосвязь между флуоресценцией и третичной структурой фермента // Биоорган. химия.-1977.-Т.З, № 9.-С.1242−1249.
- Саксонов М.Н., Стом Д. И., Акимова Г. П., Нечаева JI.B. Смесь пирокатехин резорцин в качестве донора водорода при определении активности пероксидазы // Физиол. и биохимия культ. раст.-1993.-Т.25, № 5.-С.509−513.
- Скулачев В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Соросовский Образовательный Журнал.-1996. № 3.-С.4−10.
- Сова В.В., Еляева JT.A. Влияние реагентов, взаимодействующих с карбоксильными группами, на а-1,3-глюканазу из Spisula Sachalinens // Биорган. химия.-1978.-Т.4,№ 11.-С. 1547−1552.
- Строев Е.А. Биологическая химия. М.:Высш. шк, 1986.-С.44−45.
- Титов В.Ю., Петренко Ю. М., Петров В. А. Калориметрическое исследование окисления аскорбиновой кислоты пероксидазой хрена // Биофизика.-1992.-Т.37, № 1.-С.17−22.
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии.-М.:Мир, 1981 .-Т. 1 .-С.261 -266.
- Угарова H.H. Применение ферментов в химическом анализе // Введение в прикладную энзимологию. Учебное пособие / И. В. Березина, К. Мартинека.-М.:Изд-во МГУ, 1982.-С.З06−342,
- Угарова H.H., Рожкова Г. Д., Васильева Т. Е., Березин И. В. Химическая модификация e-NH2-rpynn остатков лизина в пероксидазе из хрена. Доступность этих групп различным модифицирующим агентам // Биохимия.-1978a.-T.43, № 5.-С.793−797.
- Угарова H.H., Рожкова Г. Д., Березин И. В. Химическая модификация e-NH2-rpynn лизина в пероксидазе из хрена. Влияние ее на каталитические свойства и пространственную структуру фермента // Биохимия.-19 786.-Т.43. № 7.-С. 1242−1250.
- Угарова H.H., Лебедева О. В., Савицкий А. П. Пероксидазный катализ и его применение. М.:МГУ, 1981.-92 с.
- Упоров И. В, Егоров A.M. Моделирование пространственной структуры пероксидазы хрена (изофермент С) // Докл. РАН.-1997.-Т.356, № 5.-С.696−699.
- Хайруллин Р. М, Юсупова З. Р., Максимов И. В. Защитные реакции пшеницы при инфицировании грибными патогенами. 1. Взаимодействие анионных пероксидаз пшеницы с хитином, хитозаном и телиспорами Tilletia caries//Физиол. растений.-2000а.-Т.47, № 1.-С.108−113.
- Чупахина Г. Н., Залящева М. В., Сивцова A.M. Количественная локализация аскорбиновой, дегидроаскорбиновой и дикетогулоновой кислот в листьях ячменя в связи с освещением // Фотосинтез и продуктивность растений. Калининград: Калинингр. ун-т, 1987.-96 с.
- Шемякин М.И., Хохлов A.C., Колосов М. Н., Бергельсон Л. Д., Антонов В. К. Химия антибиотиков. М.:Из-во АН СССР, 1961.-501 с.
- Шервуд Р.Т., Вэнс К. П. Первичные изменения в клеточных стенках эпидермиса при проникновении паразита/Инфекционные болезни растений: Физиологические и биохимические основы / Ю. Т. Дьяков. -М.:Агропромиздат, 1985.-С.34−54.
- Шибато К. Доступность для реагентов и окружения аминокислотных остатков в нативных белках.-М.:Мир, 1974.-С.344−386.
- Якушкин Н.И. Физиология растений. М.?Просвещение, 1993.-С.275−279.
- Angelini R, Federico R. Histochemical evidence of polyamino oxidation and generation of hydrogen peroxide in the cell Wall // J. Plant Physiol.-1989.-Vol.135, N 2.-P.212−218.
- Apostol J., Heinstein P.F., Low P. S. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells // J. Plant Physiol.- 1989.-Vol.90, N 1.-P.109−114.
- Araiso T., Dunford H.B. Horseradish peroxidase. XLI. Complex formation with nitrate and its effect upon compound I formation // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1980.-Vol.90, N 4.-P.1177−1182.
- Araiso T., Dunford H.B. Effect of modification of heme propinate groups on the reactivity of horseradish peroxidase // Arch. Biochem. Biophys.-1981.-Vol.211, N 1.-P.346−351.
- Araiso T., Dunford H.B., Chang C.K. Horseradish peroxidase. XXXVII. Compound I formation from reconstituted enzyme laching free carboxyl groups as heme side chains // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1979.-Vol.90, N 2.-P.520−524.
- Bakardjieva N.T. Metal ions control on activity, polyfunctionality and UV-photosensitivity of plant peroxidase // Molecular and Physiological Aspect of Plant Peroxidases/Eds Greppin H., Penel C., Gaspar T. Geneva: Univ. Geneva, 1986.-P.143−194.
- Balyet H. Les glucosides Digitaligues: Une nouvrlle reaction d’identite I I Schweir. Apotheker. Ztg. -I918.-Bd 56.-S.71−76.
- Birecka H., Galston A.W. Peroxidase ontogeny in a dwarf pea stem as affected by gibberellin and decipitation // J. Exp. Bot.-1970.-Vol.21, N 4.-P.735−739.
- Buettner G.R., Moseley P.L. Ascorbate both activates and inactivates bleomycin by free radical generation // Biochemistry.-1992.-Vol.31, N 40.-P.9784−9788.
- Carraway K. L., Koshland D.E. Reaction of tyrosine residues in proteins with carbodiimide reagents // Biochim. et biophys. acta.-1968.-Vol. 160, N 2-P.272−274.
- Carraway K.L., Koshland D.E. Reaction of tyrosine reduces in proteins with carbodiimide reagents. In: Methods in Enzymology. N.Y.-London:Acad. Press.-1972.-Vol.25.-part B.-P.616−623.
- Carraway K.L., Triplett R.B. Reaction of carbodiimides with protein sulfhydryl groups // Biochem. et biophys. acta.-1970.-Vol.200, N 3.-P.564−566.
- Chance B. The kinetics of the enzyme-substrate compound of peroxidase // J. Biol. Chem.-1943.-Vol.151, N 2.-P.553−577.
- Chance B. The properties of the enzyme-substrate compound of horseradish peroxidase and peroxide. III. The reaction of complex II with ascorbic acid // Arch. Biochem.-1949.-Vol.24.-P.389−399.
- Chance B. The kinetics and stoichiometry of the transition from the primary to the secondary peroxidase peroxide complexes // Arch. Biochem. Biophys.-1952.-Vol.41, N 2.-P.416−424.
- Clementi F., Palade C.E. Intestinal capillaries. I. Permeability to peroxidase and ferritin//J. Cell Biol.-1969.-Vol.41, N 1.-P.33−58.
- Coldacre P.L., Galston A.W., Weintraub R.L. The effect of substituted phenols on the activity of the indoleacetic acid oxidase of peas // Arch. Biochem. Biophys.-1953.-Vol.43, N 2.-P.358−343.
- Cottle W, Kolattukudy E.P. Abscisic acid stimulation of suberinization: introduction of enzymes and deposition of polymeric components and associated waxes in tissue cultures of potato tuber // Plant Physiol.- 1982.-Vol.70, N 3,-P.775−780.
- Critchlow, J.E., Dunford H.B. The kinetics and stoichiometry of the transition from the primary to the secondary peroxidase peroxide complexes // J. Biol. Chem.-1972.-Vol. 247.-P.3714−3715.
- Critchlow J.E., Dunford H.B. Studies on horseradish peroxidase. IX. Kinetics of the oxidation of p-cresol by compound II // J. Biol. Chem.-1972.-Vol. 248, N 12.-P.3703−3713.
- Czaninski Y, Catesson A.-M. Localisation ultrastructurale d’activite peroxidasiqnes dans les tissus conducteurs vegetaux an cour du cycle annuel // J. Micr.-1969.-Vol.8, N 4.-P.875−881.
- Davies M.D., Jones P., Mantle D. The kinetics of formation of horseradish peroxidase compound I by reaction with peroxobenzoic acids. pH and peroxo acid substituent effects // Biochem. J.-1976.-Vol.l57, N 1.-P.247−253.
- DiNello R.K., Dolphin D.H. Substituted hemins as probes for structure-function relationships in horseradish peroxidase // J. Biol. Chem.-1981-Vol.56, N 13.-P.6903−6912.
- Doke N. NADPH-dependent 02″ generation in membrane fractions isolated from wounded potato tubers inoculated with Phytophthora infestans // Physiol. Plant Pathol.-1985.-Vol.27, N 3.-P.311−317.
- Doke N., Ohashi Y. Involvement of an 02* generating systems in the induction of necrotic lesions on tobacco leaves infected with tobacco mosaic virus // Physiol. Mol. Plant. Pathol.-1988.-Vol.32, N 1.-P. 163−169.
- Douzov P., Leterrier F. Electron spin resonance of intermediates in the catalytic reaction of peroxidase at low temperature // Biochem. Biophys. Acta.-1970.-Vol.220, N 2.-P.338−340.
- Dure L., Cormier M.J. The oxidasation of phenol and its reaction product by horseradish peroxidase and hydrogen peroxide /Biochem. Biophys. Res. Commun.-1963 .-Vol. 11 .-P.489−495.
- Dure L., Cormier M.J. Additional properties of the peroxidase /J.Biol.Chem.-1964.-Vol.239.-P. 2351−2359.
- Dunford H.B., Hewison W.D. Effect of mixed solvents of the formation of horseradish peroxidase compound I. The importance of diffusion-controlled reactions // Biochemistry.-1977.-Vol. 16, N 13.-P.2949−2957.
- Dunford H.B., Hewison W.D., Steiner H. Horseradish peroxidase. XXIX. Reactions in water and deuterium oxide- cyanide binding, compound I formation, and reactions of compound I and II with ferrocyanide // Can. J. Chem.-1978.-Vol.56, N 22.-P.2844−2852.
- Dunford H.B., Stillman J.S. On the function and mechanism of action of peroxidase//Coord. Chem. Rev.-l976.-Vol.l 9, N 3.-P. 187−251.
- Espellie K.E., Francheschi V.R., Kollattukudy P.E. Immunocytochemical localization and time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberinization in wound-healing potato tuber tissue // Plant Physiol.-1986.-Vol.81, N 2.-P.487−492.
- Falk J.E. Porphyrins and Metalloporphyrins // Amsterdam.-N.Y.-London etc.: Elsevier, 1964.-236 p.
- Ferrer M.A., Menoz R., Ros Barcelo A. A biochemical and cytochemical study of the cuticle-associated peroxidases in Lupines // Ann. Bot.-1991.-Vol.67, N 3.-P.561−568.
- Foyer Ch., Rowell J., Walker D. Measurement of the Ascorbate Content of Spinach Leaf Protoplasts and Chloroplasts during Illumination // Planta.-1983.-Vol.157, N 3.-P.239−245.
- Fry S.C. Formation of isodityrosine by peroxidase isozymes // J. Exp. Bot.-1987.-Vol.38, N 3.-P.853−859.
- Gaspar T., Penel C., Castillio I., Greppin H. A two step control of basic and acidic peroxidases and its significance for growth and development // Physiol. Plant.-1985.-Vol.64, N 4.-P.895−934.
- Gazaryan I.G., Egorov A.M. Advances in Molecular and Cell Biology, 1996. Vol. 15A. Greenwich (Connecticut), JAI Press Inc., P.59−68.
- George P. The chemical nature of the second hydrogen peroxide compound formed by cytochrome C peroxidase and horseradish peroxidase:-.Titration with reducing agents. //Biocem.J.-1953.-Vol.54, N2.-P.267−276.
- Gibson D.M., Lin E.H. The inhibition of peroxidase and indole-3-acetic acid oxidase activity by British antilewisite // Arch. Biochem. Biophys.-1978.-Vol.186, N 3.-P.-317−324.
- Graham M.Y., Graham T.Z. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with Phytophtora megasperma f. sp. glicinea wall glucan // Plant Physiol.-1991,-Vol.97.-P. 1445−1455.
- Grierson D., Covey S. Plant molecular biology. New York, 1984.-1761. P
- Gripshover B., Morre D.J., Boss W.F. Fractionation of suspension cultures of wild carrot and kinetics of membrane labeling // Protoplasma.-1984.-Vol.l23,N 1.-P.213−217.
- Grob K., Matile Ph. Compartmentation of Ascorbic Acid in Vacuoles of Horseradish Root Cells. Note on Vacuolar Peroxidase // Z. Pflanzenphysiol.-1980.-Bd.98, N 2.-S.235−239.
- Haschke R. H, Friedhoff J.M. Calcium-related properties of horseradish peroxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1978.-Vol.80, N 4.-P.1039−1042.
- Hewson W.D., Dunford H.B. Oxidation of p-cresol by horseradish peroxidase compound I //J. Biol. Chem.-1976a.-Vol.251, N 19.-P.6036−6042.
- Hewson W.D., Dunford H.B. Stoichiometry of the reaction between horseradish peroxidase // J. Biol. Chem.-1976b.-Vol.251, N 19.-P.6043−6052.
- Hoare D.G., Koshland D.E. A procedure for the selective modification of carboxylic acid groups in proteins // J. Amer. Chem. Soc.-1966.-Vol.88, N 9.-P.2057−2059.
- Hoare D.G., Koshland D.E. A method for the quantitative modification and estimation of carboxylic groups in proteins // J. Biol. Chem.-1967.-Vol.242, N11.-P.1447−2453.
- Hubbard C.D., Dunford H.B., Hewson W.D. Horseradish peroxidase. XVII. Reactions of compound I and II with p-aminobenzoic acid in deuterium oxide // Can. J. Chem.-1975.-Vol.53, N 6.-P.1563−1569.
- Jamada, H., Jamasaki, J. Effect of modification of function groups on the reactivity of horseradish peroxidase // Arch. Biochem. and Biophys.-1974.-Vol.165.-P.728−738.
- Jamada H., Makino R., Jamasaki J. Effect of 2,4-substituents of deuteroheme upon redox potentials of horseradish peroxidases // Arch. Biochem. and Biophys.-1975.-Vol.l69.-P.344−353.
- Jensem W.A., Kavaljian L.G. The Cytochemical Localization of Ascorbic Acid in Root Tip Cells // J. Biophys. Biochem. Cytology.-1956.-Vol.2, N 1.-P.87−92.
- Job D., Jones P. Compound I formation with turnip peroxidases and peroxibenzoic acids // Eur. J. Biochem.-1978.-Vol.86, N 2.-P.565−572.
- Johansson M.W. Peroxinection, a cell-adhesive peroxidase // Plant Peroxidase Newsletter 1997. N 9.-P.3−5.
- Jones P., Dunford H.B. On the mechanism of compound I formation from peroxidases and catalases // J. Theor. Biol.-1977.-Vol.69, N 2.-P.457−470.
- Jones P., Dunford H.B. Horseradish peroxidase. XXVIII. Formation and reactivity of the alkoline from. Evidence an enzyme-substrate complex in compound I formation // Can. J. Biochem.-1978.-Vol.56, N 10.-P.702−707.
- Jouselle M. Chemical studies on yeast hexokinase specific modification of a single tyrosyl residue with l-ethyl-3(3-dimetylaminapropiil) carbodiimide // Eur. J. Biochem.-1977.-Vol.74, N 3.-P.478−480.
- Kaneko Y., Tamura M., Yamazaki I. Formation of porphyrin cation radical in Zinc-substituted horseradish peroxidase // Biochemistry.-1980.-Vol.19, N 12.-P.5795−5799.
- Kay E., Shannon L., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish root. II. Catalytic properties // J. Biol. Chem.-1967.-Vol.242, N 10.-P.2470−2473.
- Keilin B.D., Hartree E.F. Purification of horseradish peroxidase and comparison of its properties with those of catalase and methaemoglobin // Biochem. J.-1951.-Vol.49, N 1.-P.88−104.
- Klapper M.H., Hackett D.P. The oxidatic activity of horseradish peroxidase. I. Oxidation of hydro and naphthohydroquinones // J. Biol. Chem.-1963.-Vol.238, N 11.-P.3736−3742.
- Klapper M.H., Hackett D.P. Investigations on the multiple components of commercial horseradish peroxidase // Biochem. et biophys. acta.-1965.-Vol.96, N 2.-P.271−282.
- Kosuge T. The role of phenolics in host response to infection // Ann. Rev. Phytopathol.-1969.-Vol.7,N 1.-P. 195−201.
- MacAdam J.N. Peroxidase activity and termination of cell elongation in tall fescue leat blades//J. Cell. Biochem.-1993.-Suppl. 17A.-P.29.
- McCapra G., Behesti I. Bioluminescence and chemiluminescence: Insruments and applications./Ed. Van Dyke K. Boca Raton: CRC Press, 1985. Vol.1. P.9−42.
- Mader M., Amberg-Fischer V. Role of peroxidase in lignification of tobacco cells. I. Oxidation of nicotinamide adenine dinucleotide and formationof hydrogen peroxide by cell wall peroxidases // Plant Physiol.-1982,-Vol.70, N 4.-P.1128−1131.
- Mader M., Fussl R. Role peroxidase in lignification of tobasso cells. II. Regulation by phenolic compounds // Plant Physiol.-1982.-Vol.70, N 4.-P.1132−1134.
- Mader M., Ungemach J., Schlos P. The role of peroxidase isoenxyme groups of Nicotiana tabacum in hydrogen peroxide formation // Planta.-1980.-Vol.68, N 5.-P.467−472.
- Maeda Y., Marita Y. Moessbauer effect in peroxidase-hydrogen peroxide compounds // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1967.-Vol.29, N5.-P.680−685.
- Maehly A.C. Splitting of horseradish peroxidase into prosthetic group and protein as a maens of studying the linkages between hemin and protein // Biochem. Biophys. Acta.-1952.-Vol.8, N 1.-P.1−8.
- Mapson L.W.L. Ascorbinsaure biochemical systems. In: The Vitamins. Chemistry, physiology, methods. Ed. W.H.Sebrell, Jr. R.S.Harris. New York -London, 1967, P. 386
- Melon J.E. Purification and characterization of isoperoxidases elicited by Aspergillus flavus in cotton ovule cultures // Plant Physiol.-1991.-Vol.95, N 1.-P. 14−20.
- Metodiewa D., Pieres de Melo M., Escobar J.A., Cilento G., Dunford H.B. Horseradish peroxidase-catalyzed aerobic oxidation and peroxidation of indole-3-acetic acid. I. Optical spectra // Arch. Biochem. Biophys.-1992.-Vol.296, N 1.-P.27−33.
- Moller K.M., Ottolenghi P. The oxidation of o-dianisidine by H202 and peroxidase at neutral pH // Comp. Rend. Trav. Lab. Carlsberg.-1966.-Vol.35, N16.-P.369−389.
- Morishima J., Ogawa S. Proton nuclear magnetic resonance studies of compounds I and II of horseradish peroxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1978.-Vol.83, N 3.-P.946−953.
- Moss T.H., Ehrenbery A., Bearden A.J. Moessbauer spectroscopic evidence for the electronic configuration of iron in horseradish peroxidase and its peroxide derivatives // Biochemistry.-1969.-Vol.8, N 10.-P.4159−4162.
- Ogawa S., Shira Y., Morishima I. Calcium binding by horseradish peroxidase C and the heme environmental structure. // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1979.-Vol.90, N2.-P.674−678.
- Paciolla C., Stefan A., D1 Gara L. Ascorbate system in Dasypyrum villosum from different environments // Bell.Soc.ital.biol.sper.-1991.-Vol.67, N 7.-P.699−706.
- Pairoba C.F., Colombo S.L., Andreo C.S. Flavonoids as inhibitors of NADP-malic enzyme and PEP carboxylase from C4 plants // Biosci. Biotecnol. and Biochem.-1996.-Vol.60, N 5.-P.779−783.
- Pang A., Catesson A.-M., Francesch C., Rolando C., Goldberg R. On substrate specificity of peroxidases involved in the lignification process // J. Plant Physiol.-1989.-Vol.135, N 2.-P.325−331.
- Park R.D., Park C.K. Oxidation of indole-3-acetic acid amino acid conjugates by horseradish peroxidase // Plant Physiol.-1987.-Vol.84, N 3.-P.826−829.
- Pieres de Melo M., Escobar J.A., Metodiewa D., Dunford H.B., Cilento G. Horseradish peroxidase catalyzed aerobic oxidation of indole-3-acetic acid. II. Oxygen uptake and chemiexcitation // Arch. Biochem. and Biophys.-1992.-Vol.296, N 1.-P.34−39.
- Poulos T.L., Sheriff S., Howard A.J. Cocrystals of yeast cytochrome c peroxidase and horse heart cytochrome c. // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262.-P.13 881−13 884
- Ralston I., Dunford H.B. Horseradish peroxidase. XXII. pH dependence of the oxidation of L-(-)-tyrosine by compound I // Can. J. Biochem.-1978.-Vol.56,N 12.-P.1115−1119.
- Riehm J.P., Sheraga H.A. Structural studies of ribonuclease.XXI. The reaction between ribonuclease and a water-soluble carbodiimide // Biochemistry.-1966.-Vol.5, N 1.-P.99−102.
- Roberts D.A. Systemic acquired resistance induced in hypersensitive plants by nonnecrotic localised viral infections // Virology.-1983.-Vol. 122, N 1,-P.207−209.
- Ros Barcelo A., Menoz R., Sababer F. Lupin peroxidases. I. Isolation and characterization of cell wall-bomd isoperoxidase activity // Physiol. Plantarum.-1991 .-Vol.71, N 4.-P.448−456.
- Sahulka J. Electrophoretic study on peroxidase, indoleacetic acid oxidase, and o-diphenol oxidase fraction in extractis from differents growth zone of Vicia faba L. Roots // Biol. Plant.-I970.-Vol. 12, N 1.-P. 191−198.
- Saijo R., Takeo T. Induction of peroxidase activity by ethylene and indole-3-acetic in tea shoots // Agr. Biol. Chem.-1974.-Vol.38, N 11.-P.2283−2284.
- Santimone M. Titration study of guaiacol oxidation of horseradish peroxidase // Can. J. Biochem.-1975.-Vol.53, N 6.-P.649−657.
- Saunders B., Holmes-Siedle A., Stark B. Peroxidase: The properties and uses of a versatile enzyme and some related catalysts. London: Butterworths, 1964.-271 p.
- Scalbert A., Monties B., Lallemand L-Y. Ether linkage between phenolic acid lignin fractions from wheat straw // Phytochemistry.-1985.-Vol.24, N 6.-P.1359−1362.
- Schloss P., Walter C., Mader M. Basic peroxidases in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L // Planta.-1987.-Vol. 170, N 1 .-C.225−231.
- Schonbaum G.R., Lo S. Internaction of peroxidases with aromatic1. peroxides and alkyl peroxides // J. Biol. Chem.-1972.-Vol.247, N 10.-P.3353−3360.
- Schuller, D.J., Ban, N., van Huystee, R.B., McPherson, A., Poulos, T.I. Properties and structure of peroxidase /Structure.-1996.-Vol.4.-P. 311−321.
- Searle C. Chemical carcinogens as laboratoy hazards. Chemical carcinogens./Ed. Ch. E. Searle. Washington, 1984.-P.303−324.
- Shannon L.M., Kay E., Lew Y.Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. I. Isolation and physical properties // J. Biol. Chem.-1966.-Vol.241, N 9.-P.2166−2172.
- Sharon N. Lis-H-lectins-cell-agglutinating and sugar-specific proteins // Sci. Amer.-1974.-Vol.230, N 5.-P.78−86.
- Shin J.H.C., Shannon L.M., Kay E., Lew J.Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots // J. Biol. Chem.-1971.-Vol.246, N 14.-P.4546−4551.
- Siegel B.Z., Galston A.W. Indoleacetic acid oxidase activity ofapoperoxidase // Science.- 1967.-Vol. 157, N 3.-P. 1557−1559.
- Slocum R.D., Furey MJ. Electron-microscopic cytochemical localization of diamine and polyamine oxidases in pea and maize tissues // Planta.-1991 .-Vol. 183, N 3 .-P.443−448.
- Smith D.W., Williama R.J.P. Binding of ascorbic acid to horseradish peroxidase catalysis. // Structure and Binding.-1970.-Vol.7.-P.l-45.
- Southerton S.G., Deverall B.J. Changes in phenylalanine ammonia-lyase and peroxidase activities in wheat cultivars expressing resistance to the leaf-rust fungus // Plant Pathol.-1990.-Vol.39, N 2.-P.223−229.
- Srivastava O.P., Huystee R.B. IAA oxidase and polyphenol oxidase activities of peanut peroxidase isozymes // Phytochemistry.-1977.-Vol. 16, N 10.-P.1527−1530.
- Stephan D., van Huystee R.B. Some aspects of peroxidase synthesis by cultured peanut // Z. Pflanzenphysiol.-1981 .-B. 101, N 2.-S.313−319.fc
- Stillman M.J., Kollebone B.R., Stillman J.S. Characterization of the chromophores in horseradish peroxidase compounds I and II using magnetic circular dichroism // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1976.-Vol.72, N 2.-P.554−559.
- Strickland E.H. Circular dichroism of horseradish peroxidase and its enzyme-substrate compounds // Biochem. Biophys. Acta.-1968.-Vol. 151, N 1.-P.70−75.
- Schuller, D. J., Ban, N., van Huystee, R. B., McPherson, A., and Poulos, T. L. // Structure.-1996.-Vol.4.-P.311−321.
- Swedin B., Theorell H. Dioximalec acid oxidase action of peroxidase // Nature.-1940.-Vol.145, N 3663.-P.71−72.
- Teraoka J., Katagauwa T. Structural implication of the heme linked ionization of HRP-probed by the Fe-hystidine stretching Roman line // J. Biol. Chem.-1981.-Vol.256, N 8.-P.3696−3977.
- Timkovich R. Detection of the stable addition of carbodiimide to proteins // Anal. Biochem.-1977.-Vol.79, N 1 .-P. 135−143.
- Vance C.P., Anderson G.O., Sherwood R.T. Soluble and cell wall peroxidases in reed canarygrass in relation to disease and localized lignin formation // Plant Physiol.-1976.-Vol.57, N 6.-P.920−922.
- Vance C.P., Kirk T.K., Sherwood R.T. Lignification as a mechanism of disease resistance //Annu. Rev. Phytopathol.-1980.-Vol. 18, N 2.-P.259−288.
- Vance C.P., Sherwood R.T. Regulation of lignin formation in reed canarygrass in relation to disease resistance // Plant Physiol. -1976.-Vol.57, N 6.-P.915−919.
- Welinder K.G., Smillie L.B., Schonhaum G.R. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase. I. Tryptic peptides // Canad. J. Biochem.-1972.-Vol. 50, N 1.-P.44−62.
- Welinder K.G., Mazza C. Aminoacid sequence of heme-linked histidin-containing peptides of five peroxidases from horseradish and turnip // Eur. J. Biochem.-1977.-Vol.73, N 2.-P.353−358.
- Wieringa-Brants D.H., Dekker W.C. Induced resistance in hypersensitive tobacco against tobacco mosaic virus by injection of intercellular fluid from tobacco plants with systemic acquired resistance // Phytopathology.-1987.-Vol.l 18, N 2.-P.165−170.
- Yamazaki J., Piette L.H. Mechanism of airobic oxidase reaction catalysed by peroxidase // Biochem. Biophis. Acta.-1963.-Vol.77, N 1.-P.47−64.
- Zimmerlin A., Wajtaszek P., Boiwell G.P. Synthesis of dehydrogenation polymers of ferulic acid with high specificity by a purified cell-wall peroxidase from french bean {Phaseolus vulgaris L.) // Biochem. J.-1994.-Vol.299, N 3.-P.747−753.