Гемоглобин. 
Металлы в живых организмах

Потребление атмосферного кислорода живыми организмами — важнейший биохимический процесс. Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином. Как гемоглобин, так и миоглобин представляют собой комплексы железа, в которых группа ферропротопорфирина (гема) содержит Fe (II).

Пятое координационное место занимает азот имидазола (Im) гистидинового остатка, через который осуществляется единственная связь группы гема с полипептидной цепью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, выделенных из разных животных, места присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина (работы Перутца и др.). Гем локализован в расщелине между спиралями белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц («глобул»), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. Структуры оксии дезоксиформ различны, и это различие не только в том, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая нет.

При отсутствии кислорода атом Fe (II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота протопорфирина и одной менее прочной связью с третичным атомом азота проксимального имидазольного фрагмента гистидина. Координационный узел Fe (N)₄NIm представляет собой квадратную пирамиду с атомом железа, удаленным от основания пирамиды на 0,8 Б. Шестое координационное место не в состоянии занять ни один имеющийся поблизости лиганд (в том числе и Н2О), кроме молекулярного кислорода. Молекула О₂ вызывает оксигенирование гемоглобина, а точнее, иона Fe (II). При этом комплекс Fe (N)₄NIm из высокоспинового пирамидального состояния переходит в низкоспиновое октаэдрическое искаженное состояние с координационным узлом Fe (N)₄NIm (O₂).

Под влиянием кристаллического поля N-донорных атомов порфирина, а также аксиальных лигандов (Im и O₂) -конфигурация Fe (II) превращается в [4]. На вакантные еg-орбитали переходят сигма-электронные пары имидазола и кислорода. Считают, что молекула О2 связывается в шестом координационном месте с Fe (II) также за счет дативной p-связи. Координированный ион железа поставляет пару электронов, находящуюся на его dyz (или dzx-)-орбитали, на вакантную (разрыхляющую) pz-орбиталь молекулы О2. Образованию p-связи Fe (II) O₂ благоприятствует высокая электронодонорная способность порфириновой p-системы и проксимального имидазола. Атом железа после оксигенации входит в координационную полость порфирина N₄ и располагается центросимметрично. Структура белка в гемоглобине такова, что она экранирует подход к атому Fe (II) всех других молекул, имеющихся в крови, и своевременно регулирует его донорно-акцепторные свойства. Исключение составляют токсиканты — яды крови, к которым относятся монооксид углерода, оксиды азота, метиленовый синий. Проникая с атмосферным воздухом в легкие, монооксид углерода быстро преодолевает альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окси-, так и с дезоксигемоглобином:

HbO₂ + CO = HbCO + O₂ ,.

Hb + CO = HbCO,.

где Hb — гемоглобин.

Образующийся комплекс карбоксигемоглобин (HbCO) не способен присоединять к себе кислород. В молекуле гемоглобина CO координируется атомом Fe (II), вытесняя O₂. Одна молекула гемоглобина (точнее, четыре ее гема) может присоединить до четырех молекул CO.

Важным производным гемоглобина является метгемоглобин, в молекуле которого атом железа находится в степени окисления 3+. Метгемоглобин не связывает молекулярный кислород. Он образуется при воздействии на гемоглобин окислителей (оксидов азота, метиленового синего, хлоратов). Образование метгемоглобина в крови уменьшает в ней количество функционально важного оксигемоглобина и нарушает доставку кислорода к тканям. Комплексы железа с порфиринами участвуют не только в транспорте кислорода, но и выполняют множество других функций. Среди них процесс переноса электронов.