Обмен гемопротеинов. 
БИОХИМИЯ Часть 2.

Общая характеристика

Гсмопротсины относятся к сложным белкам, в состав простетической группы которых входят ион металла и порфириновое ядро. Порфиринсодержащие соединения занимают центральное положение в различных процессах жизнедеятельности, например, хлорофилл (магниевый комплекс замещенного порфирина) принимает участие в фотосинтезе, т. е. в процессе, от которого д конечном счете зависит использование солнечной энергии всеми организмами (гл. 16). В настоящей главе рассмотрен обмен сложных белков, небелковый компонент которых представлен производным порфиринов, а в качестве комплексообразующего металла — железо.

Родоначальником ряда порфиринов можно считать тетрапиррольный порфирин, из которого получают все остальные порфирины, замещая водородные атомы в положениях 1—8 различными радикалами, чаще всего метильной, этильной и винильной группами или остатком пропионовой кислоты.

Классификация порфиринов исходит из типа заместителей его боковых цепей. Наиболее важными считаются следующие классы: этиопорфирины, которые имеют в качестве заместителей четыре метильные и четыре этильные группы; мезопорфирины с четырьмя метильными, двумя этильными и двумя карбоксивинильными группами; прогопорфирины. содержащие четыре метильные, две винильные и две карбоксиэтильные группы, и копропорфирины с четырьмя метильными и четырьмя карбоксиэтильными группами.

Порфирины образуют комплексы с ионами многих металлов, таких, как магний, железо, цинк, никель, кобальт, медь и серебро. В таких комплексах ион металла находится в центре порфиринового ядра, причем его четыре лигандных места заняты атомами азота пиррола. Наиболее важное биохимическое значение имеют комплексы, образованные железом и протопорфирином IX (гл. 3). Комплекс, в котором железо находится в двухвалентном состоянии, называется гемом, а комплекс с трехвалентным железом — гем и ном.

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух аи двух (5-полипептидных цепей и четырех гемов, соединенных слабыми связями с глобиновой частью (гл. 3). Гем входит в состав некоторых других белков, по своей биохимической функции сходных с гемоглобином. К ним относится миоглобин — кислородсодержащий белок мышц, состоящий из одной полипсптидной цепи, сходной по структуре с субъединицей гемоглобина; цитохромы — соединения, функционирующие как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях (гл. 15); каталаза и пероксидаза, катализирующие превращение пероксида водорода в молекулу воды.

Обмен железопорфиринов будет рассмотрен на примере распада и синтеза гемоглобина — наиболее важного и хорошо изученного белка этой группы. На рис. 25.1 представлена сводная схема последовательных стадий деградации и.

Рис. 25.1. Синтез и деградация гемоглобина:

РЭС — рстикулоэндотслиальная система; НЬ — гемоглобин; АЛС — аминолсвулинсинтаза; КА — карбоангилраза; БДГУ — билирубиндиглюкуронил синтеза гемоглобина, а также отражены его дыхательная функция и образование в эритроцитах крови оксигемоглобина.

В процессе катаболизма гемоглобина его белковый компонент (глобин) гидролизуется до аминокислот; железо гема включается в общий пул железа в организме и может вновь использоваться. Вместе с тем свободная от железа порфириновая часть гема необратимо расщепляется до образования желчных пигментов, которые выводятся из организма с содержимым толстого кишечника. Таким образом, гем и продукты его распада не могут реутилизироваться в процессе синтеза порфириновой структуры гемопротеинов. Синтез сложного тетрапиррольного комплекса происходит в организме de novo из простых предшественников.