Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование генов иммунной системы низших позвоночных

Диссертация: Исследование генов иммунной системы низших позвоночных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна. Установлена структура локуса и выявлены отличительные черты организации генов легких цепей ИГ стерляди. Клонированы кДНК СБЗа субъединицы антиген-распознаюгцего Т-клеточного рецепторного комплекса стерляди. Полученные результаты являются первым примером идентификации компонентов Т-клеточного рецепторного комплекса у низших позвоночных. Установлено, что, в отличие от высших… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Елава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Врожденный иммунный ответ
      • 1. 1. 1. Врожденный иммунный ответ беспозвоночных
      • 1. 1. 2. Врожденный иммунный ответ высших беспозвоночных
      • 1. 1. 3. Врожденный иммунный ответ млекопитающих
      • 1. 1. 4. Хемокины и их рецепторы
        • 1. 1. 4. 1. Структура и классификация хемокинов и их рецепторов
        • 1. 1. 4. 2. Хемокины и ангиогенез
        • 1. 1. 4. 3. Роль хемокинов в росте и метастазировании опухолей
        • 1. 1. 4. 4. Роль хемокинов в органогенезе и миграции лимфоцитов
        • 1. 1. 4. 5. Хемокины в противовоспалительной и противовирусной терапии
        • 1. 1. 4. 6. Хемокины и их рецепторы у низших позвоночных
    • 1. 2. Адаптивный иммунный ответ
      • 1. 2. 1. Клеточная основа адаптивного иммунитета
      • 1. 2. 2. Антиген-распознающие молекулы иммунной системы позвоночных
      • 1. 2. 3. Надсемейство генов иммуноглобулинов — генетическая основа адаптивного иммунного ответа
      • 1. 2. 4. Иммуноглобулины — белковые молекулы, осуществляющие у позвоночных функцию гуморального иммунитета
        • 1. 2. 4. 1. Иммуноглобулины птиц
        • 1. 2. 4. 2. Иммуноглобулины рептилий
        • 1. 2. 4. 3. Иммуноглобулины амфибий
        • 1. 2. 4. 4. Иммуноглобулины костистых рыб
        • 1. 2. 4. 5. Иммуноглобулины костно-хрящевых рыб
        • 1. 2. 4. 6. Иммуноглобулины хрящевых рыб
      • 1. 2. 5. Структура и функции Т-клеточного рецепторного комплекса
        • 1. 2. 5. 1. Структура Т-клеточного рецепторного комплекса
        • 1. 2. 5. 2. Сигнальные мотивы Т-клеточных рецепторных комплексов
        • 1. 2. 5. 3. Эволюция Т-клеточного рецепторного комплекса
    • 1. 3. Эволюция генов иммунного распознавания
  • Елава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объект исследования
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Выделение лейкоцитов из крови
    • 2. 4. Выделение и очистка нуклеиновых кислот
      • 2. 4. 1. Выделение ДНК
      • 2. 4. 2. Выделение РНК
    • 2. 5. Электрофоретическое разделение нуклеиновых кислот
      • 2. 5. 1. Еель-электрофорез ДНК
      • 2. 5. 2. Еель-электрофорез РНК
    • 2. 6. Микробиологические методы
      • 2. 6. 1. Химическая трансформация E. Col
      • 2. 6. 2. Электротрансформация
    • 2. 7. Синтез кДНК
    • 2. 8. Амплификация библиотеки кДНК
    • 2. 9. Приготовление радиоактивно меченых зондов
    • 2. 10. Скрининг библиотек рекомбинантных клонов
    • 2. 11. Полимеразная цепная реакция и олигонуклеотиды
    • 2. 12. RT-ПЦР
    • 2. 13. Методы работы с рекомбинантной ДНК
    • 2. 14. Блот-гибридизация нуклеиновых кислот
    • 2. 15. Определение нуклеотидной последовательности
    • 2. 16. Субтрактивная гибридизация
    • 2. 17. Компьютерный анализ последовательностей
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Поиск генов иммунной системы низших позвоночных
    • 3. 2. Идентификация IL-8 гомолога у миноги: раннее эволюционное происхождение и дивергенция семейства хемокинов
    • 3. 3. Клонирование CXCR4 гомолога костно-хрящевых рыб и характеризация СХС114-специфичных структурных особенностей
    • 3. 4. Клонирование генов легких цепей иммуноглобулинов стерляди
      • 3. 4. 1. Клонирование кДНК, кодирующей вариабельную область легких цепей иммуноглобулинов стерляди
      • 3. 4. 2. Клонирование VI-и V2- семейств генов иммулобулинов стерляди
      • 3. 4. 3. Не случайная ассоциация VI — С1 и V2 — С2 генов
      • 3. 4. 4. Построение филогенетического дерева
      • 3. 4. 5. Обсуждение
    • 3. 5. Клонирование и анализ генов, кодирующих СОЗс-субъединицу Т-клеточного рецепторного комплекса стерляди
      • 3. 5. 1. Клонирование
      • 3. 5. 2. Анализ CD3sl- и CD3s2- вариантов
      • 3. 5. 3. Консервативные структурные мотивы СДЗе стерляди
      • 3. 5. 4. Обсуждение

Исследование генов иммунной системы низших позвоночных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Одним из фундаментальных принципов существования многоклеточных является их способность противостоять огромному разнообразию патогенных микроорганизмов. В ходе эволюции были выработаны различные стратегии иммунной защиты. Для беспозвоночных. присущ неадаптивный иммунный ответ, характеризующийся относительно неспецифичными реакциями, основанными главным образом на фагоцитозе и выработке широкого спектра антибактериальных факторов. У позвоночных распознавание и элиминация чужеродных антигенов осуществляется чрезвычайно сложной системой иммунитета, включающей как неспецифичные, так и специфичные механизмы.

Становление адаптивного иммунитета в процессе филогенеза позвоночных является ярким примером того, как из нескольких предковых генов путем дупликаций и согласованной структурно-функциональной дивергенции возникает чрезвычайно сложная генетическая система. Выяснение последовательности событий в этом процессе важно не только для углубления представлений о фундаментальных принципах формирования и функционирования иммунной системы, но и для развития теории макроэволюции.

Многочисленные данные показывают, что даже наиболее филогенетически древние из ныне живущих челюстных позвоночных — хрящевые рыбы могут давать гуморальный ответ, способный к гаптен-специфическому распознаванию (Makela and Litman, 1980). Имеются четкие гистологические доказательства наличия у них тимуса, обнаружены гомологи Т-клеточных рецепторов, а также генов главного комплекса гистосовместимости I и II классов (Hashimoto et al., 1992; Bartl and Weissman, 1994; Rast and Litman, 1994). Разнообразие генов генов Т-клеточных рецепторов (TCR) и главного комплекса гистосовместимости (МНС) у хрящевых рыб по крайней мере не уступает таковому у млекопитающих (Bartl and Weissman, 1994; Rast et al., 1997). Однако, до сих пор не найдено убедительных свидетельств наличия Т-клеточной функции у таксонов ниже амфибий (Horton, J. and Ratcliffe N. in: (eds I.M.Roitt, 1993). Быстрое отторжение аллотрансплантата, созревание сродства и другие Т-клеточные зависимые процессы у этих видов также не обнаружены (Makela and Litman, 1980).

Миноги и миксины являются единственными современными представителями бесчелюстных — наиболее примитивного таксона позвоночных, у которых обнаружены некоторые феномены специфического иммунитета, в частности гиперчувствительность замедленного типа, отторжение аллотрансплантатов и смешанная реакция лимфоцитов. Тем не менее, многочисленные попытки идентифицировать ИГ или ТР-подобные гены у миноги и миксины были безуспешными (Litman et al., 1993; Rast et al. 1995; неопубликованные данные). Однако сам по себе факт выживания миног и миксин на протяжении сотен миллионов лет свидетельствует о том, что у этих видов имеется достаточно эффективная система защиты против разнообразных патогенов.

За последнее десятилетие в эволюционной иммунологии были получены многочисленные данные о структуре генов иммунной системы низших позвоночных. Однако до сих пор эти знания являются фрагментарными и наши представления о том, как осуществляется взаимодействие отдельных компонентов иммунной системы низших позвоночных в большинстве случаев могут основываться лишь на проведении аналогий с этими процессами у высших. Более того, практически ничего не известно о становлении адаптивного иммунитета, поскольку в этой области нет даже достаточного количества фактов, на основании которых можно делать выводы и строить гипотезы. Получить недостающие данные представляется возможным только при изучении иммунной системы низших позвоночных.

Цели и задачи исследования. Целью данного исследования являлся поиск и анализ генов иммунной системы низших позвоночных. В качестве объекта исследований были выбраны минога, как представитель бесчелюстных и стерлядь, как представителькостно-хрящевых рыб.

Были поставлены следующие конкретные задачи:

1. Методом субтрактивной гибридизации провести поиск генов иммунной системы, специфически экспрессирующихся в лейкоцитах миноги.

2. На основе кДНК — библиотек миноги и стерляди с помощью вырожденных праймеров методом полимеразной цепной реакции провести поиск гомологов следующих генов иммунного распознавания: а. легких и тяжелых цепей иммуноглобулинов высших позвоночных. б. компонентов B-клеточного рецепторного комплекса: CD79a и CD79b. в. клонотипических субъединиц Т-клеточных рецепторов (а, ?, 8 и у). г. компонентов Т-клеточного рецепторного комплекса — CD3 у, S, s и й, субъединиц.

3. Определить первичные последовательности, тканеспецифическую экспрессию и структурную организацию генов, кодирующих искомые кДНК, а также филогенетические взаимоотношения с гомологичными генами других позвоночных.

Научная новизна. Установлена структура локуса и выявлены отличительные черты организации генов легких цепей ИГ стерляди. Клонированы кДНК СБЗа субъединицы антиген-распознаюгцего Т-клеточного рецепторного комплекса стерляди. Полученные результаты являются первым примером идентификации компонентов Т-клеточного рецепторного комплекса у низших позвоночных. Установлено, что, в отличие от высших позвоночных, у костно-хрящевых рыб существуют альтернативные формы Т-клеточного рецепторного комплекса. Обнаружена высокая консервативность цитоплазматического домена СОЗв у видов, разделенных сотнями миллионов лет самостоятельной эволюции, что свидетельствует о функциональной специализации ГГАМ-мотивов в ТР-специфичной сигнальной трансдукции. С использованием техники субтрактивной гибридизации впервые у бесчелюстных позвоночных идентифицирована лейкоцит-специфичная кДНК, кодирующая 1Ь-8 — родственный альфа-хемокин. Клонирована кДНК СХСЯ4-рецептора хемокинов стерляди (Ааретег гиШепт). Сравнительный анализ позволил впервые идентифицировать во внеклеточных доменах СХСЫ4 позвоночных ряд консервативных мотивов, характерных только для этого рецептора.

Научно-практическая ценность. Идентификация и анализ консервативных структурных особенностей генов иммунной системы низших позвоночных вносит существенный вклад в эволюционную иммунологию. Изучение иммуной системы миноги и стерляди вносит вклад в частную иммунологию исследованных видов, тем более, что они до сих пор оставались «белым пятном» в этой области исследований. Проведенный филогенетический анализ геновГ позвоночных дает основания полагать, что наблюдаемые у современных видов типы легких цепей возникли в результате перетасовки предковых репертуаров V и С генов и последующих экспансии и сокращения различных комбинаций видоспецифическим образом. Идентификация СБЗе субъединицы ТР-комплекса у стерляди создает основу для поиска и анализа генов Т-клеточных рецепторов у более примитивных позвоночных, таких как хрящевые рыбы и, возможно, круглоротые. Клонирование лейкоцит-специфичной кДНК, кодирующей 1Ь-8 — родственный альфа-хемокин миноги открывает новые возможности в изучении депонирования и миграции клеток лейкоцитарного ряда миноги и, соответственно, выявлении органов иммунной системы. Кроме этого, имея альфа-хемокин миноги как лиганд, становится возможным выявление рецептора хемокина и его клеточной локализации. Определение и анализ консервативных структурных мотивов СБЗс субъединицы ТР-комплекса и рецептора хемокинов СХСЯ4 дает возможность для выбора сайтов введения 8 мутаций и проведения на их основе структурно-функционального анализа. В дальнейшем данные структурно-функционального анализа CXCR4 могут быть полезными в разработке противовирусной и противовоспалительной терапии.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на 4th Nordic Symposium on Fish Immunology, 1998, Hirtshals, Danmark и на отчетной сессии Института цитологии и генетики, 2000 г.

Благодарности. Автор выражает благодарность своему научному руководителю Таранину Александру Владимировичу за мудрое и чуткое руководство при проведении экспериментальных работ и написании диссертации, сотрудникам лаборатории иммуногенетики Наякшину Александру Матвеевичу, Белоусову Евгению Сергееевичу, Перемыслову Валерию Вадимовичу, Мечетиной Людмиле Васильевне, аспиранту Гусельникову Сергею Владимировичу за помощь в проведении экспериментальных работ. Автор выражет признательность Блинову Александру Геннадьевичу за внимательное прочтение диссертации и сделанные конструктивные замечания и дополнения. Также автор благодарен всем, взявшим на себя труд прочитать эту рукопись.

ВЫВОДЫ.

1. С использованием техники субтрактивной гибридизации у миноги (Lampelra fluvialilis) идентифицирована лейкоцит-специфичная кДНК, кодирующая IL8 — подобный альфа-хемокин. Впервые показано, что возникновение и дивергенция семейства хемокинов произошло до разделения бесчелюстных и челюстных позвоночных.

2. Клонирована кДНК СХС114-рецептора хемокинов стерляди (Acipenser ruthenns). Сравнительный анализ аминокислотной структуры позволил впервые идентифицировать ряд СХС114-специфичных консервативных мотивов. Полученные данные могут служить основой для направленного структурно-функционального анализа CXCR4.

3. Установлено, что легкие цепи иммуноглобулинов стерляди кодируются двумя сублокусами, каждый из которых представлен своим семейством V-генов (VI и V2), семейством J-сегментов и одним С-геном. Отличительной чертой IgL стерляди является значительная дивергенция генов VI и V2 семейств (65−75% сходства), в то время как ассоциированные с ними С-гены высокогомологичны (90% сходства).

4. Характер организации генов IgL стерляди дает основание предполагать, что наблюдаемые у современных видов типы легких цепей возникли в результате перетасовки предковых репертуаров V и С генов и последующих экспансии и сокращения различных комбинаций видоспецифическим образом.

5. Клонирована кДНК, кодирующая CD3s субъединицу антиген-распознающего Т-клеточного рецепторного комплекса стерляди. Наличие двух генов и популяционного полиморфизма указывает на существование альтернативных форм Т-клеточного рецепторного комплекса у костно-хрящевых рыб.

6. Ввыдвинуто предположение, что важную СБЗе-специфичную сигнальную роль может выполнять ITAM-примыкающий пролин-богатый мотив. Идентичность ITAM-мотивов CD3e стерляди и млекопитающих указывает на специализированную функциональную роль ITAMob различных субъединиц комплекса.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В данной работе проведен поиск и анализ различных компонентов иммунной системы у низших позвоночных. В качестве объектов исследований были выбраны минога (ЬатреТга АилчаИШ) и стерлядь (Асгретег шИепт). Минога наряду с миксиной являются наиболее примитивными видами позвоночных, у которых обнаружены зачатки адаптивного иммунитета. Стерлядь, в силу сохранившихся в течение сотен миллионов лет морфологических особенностей, считается «живым ископаемым». В работе рассмотрены как компоненты неспецифического иммунитета, такие как гены хемокинов и их рецепторов, так и компоненты адаптивного иммунного ответа, в частности гены легких цепей иммуноглобулинов и СЭЗв корецепторных молекул Т-клеточного комплекса. Для решения поставленных задач применялись два метода исследования: использование техники субтрактивной гибридизации и ПЦР с вырожденными праймерами.

С использованием метода субтрактивной гибридизации клонирована лейкоцит-специфичная кДНК, кодирующая гомолог альфа хемокинов у представителя бесчелюстныхминоги. Проведенный филогенетический анализ взаимоотношений ЬРСА-1 и хемокинов высших позвоночных дает основания полагать, что дивергенция альфа-хемокинов произошла, по всей видимости, во время или до появления общего предка современных бесчелюстных и челюстноротых, то есть около 500 миллионов лет назад. Это означает, предки современных позвоночных уже имели по крайней мере три типа СХС хемокинов. Вполне возможно, что раннее филогенетическое расхождение хемокинов коррелирует с филогенетической дифференциацией клеток крови, которая начала происходить в эволюции вторичноротых задолго до появления первых позвоночных.

В лейкоцитарной кДНК-библиотеке стерляди идентифицирована кДНК, кодирующая еще один компонент неспецифического иммунитета: СХС114 рецептор хемокинов. Проведен анализ консервативных структурных элементов данного рецептора. Результаты анализа показали, что в процессе эволюции позвоночных существовал сильный отбор, поддерживающий определенные структурные элементы, отличающие СХС114 от других хемокиновых рецепторов. Не исключено, что эти структурные элементы обуславливают селективность связывания СХСЯ4 лиганда и отвечают за сигнальную трансдукцию.

С использованием ПЦР-подхода на основе вырожденных праймеров у стерляди клонированы компоненты адаптивного иммунитета: гены легких цепей иммуноглобулинов и СЭЗв корецепторных молекул Т-клеточного комплекса.

Установлено, что у стерляди имеется два сублокуса генов легких цепей каппа-подобного типа. Каждый из этих локусов представлен своим собственным семейством близкородственных У-генов (VI и У2 семейства, соответственно), несколькими .1-сегментами и 1−2 С-тенами, причем каждое из семейств У-генов ассоциируется только со своим собственным С-геном. Наиболее интересным является тот факт, что С-гены из разных сублокусов являются близкородственными (90% сходства), в то время как VI и У2-гены, согласно результатам филогенетического анализа, дивергировали до или во время разделения костистых и костно-хрящевых рыб. На основании этих данных и проведенного сравнительного анализа структуры и организации генов легких цепей ИГ позвоночных, выдвинуто предположение о том, что наблюдаемые у современных видов типы легких цепей возникли в результате перетасовки предковых репертуаров V и С генов и последующих экспансии и сокращения различных комбинаций видоспецифическим образом.

До настоящего времени не было выявлено гомологов СЭЗ корецепторных молекул у видов, стоящих на эволюционной лестнице ниже птиц. Клонирование СБЗе субъединицы Т-клеточного рецепторного комплекса является первым примером идентификации компонентов ТСЯ у низших позвоночных. В настоящей работе установлено, что, в отличие от высших позвоночных, СЮЗе субъединица стерляди представлена множественными вариантами, кодируемыми минимум двумя генами. Этот факт указывает на существование альтернативных форм Т-клеточного рецепторного комплекса у костно-хрящевых рыб. СБЗг субъединица стерляди содержит все консервативные мотивы, характерные для СБЗе-субъединиц Т-клеточных рецепторов. Цитоплазматический домен СВЗс стерляди содержит 1ТАМ мотив, который идентичен мотиву высших позвоночных в области УххГ/1 повторов и имеет высокое сходство в участке между повторами. Сравнительный анализ последовательностей СЭЗ показывает, что «х» остатки в УххГ/1 повторах 1ТАМ мотивов разных субъединиц Т-клеточного рецепторного комплекса не являются вырожденными. Это говорит о том, что множественность СБЗ субъединиц в составе Т-клеточного рецепторного комплекса не является избыточной и, соответственно, роль 1ТАМ мотивов не сводится к количественной амплификации сигнала, а цитоплазматические домены разных субъединиц выполняют качественно различные функции. Наличие высококонсервативного пролин-богатого мотива (РРУРЫРБ) в цитоплазматическом домене СГЗЗс свидетельствует о том, что он, наряду с 1ТАМ-мотивами, может быть еще одним функциональным районом, ответственным за сигнальную функцию СБЗе.

Одним из значительных итогов данной работы является проведеннный анализ консервативных структурных элементов двух компонентов иммунной системы стерляди: СХС114 рецептора хемокинов и СБЗг субъединицы Т-клеточного рецепторного комплекса. Поскольку консервативность является общим критерием для выбора сайтов мутаций, то.

94 проведенное нами исследование закладывает основу для структурно-функционального анализа генов высших позвоночных путем выбора на основе наиболее консервативных позиций сайтов направленного введения мутаций.

Данная работа вносит существенный вклад в эволюционную иммунологию. Поиск филогенетических основ иммунной системы невозможен на основе данных только о высших позвоночных. Каждый шаг вниз по эволюционной лестнице дает возможность сделать следующий, постепенно накапливая знания о становлении адаптивного иммунитета. С точки зрения эволюции иммунной системы, данная работа дает дополнительные возможности для дальнейшего поиска гомологов генов адаптивного иммунного ответа у низших позвоночных. Это возможно как на основе уже более точного выбора олигонуклеотидов для полимеразной цепной реакции на основе консервативных структурных элементов, оставшихся неизменными в течение сотен миллионов лет, так и на основе лиганд-рецепторных взаимодействий.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. В., Кузнеделов К. Д. и др. Методы молекулярной генетики и генной инженерии. Новосибирск, 1988. 333 с.
  2. Т., Фрич Э., Сэмбрук Д. Молекулярное клонирование. М.: Мир, 1984. 480 с.
  3. Г. (ред.) Иммунологические методы. М.: Медицина, 1987. 472 с.
  4. Alberola-Ila J., Takaki S., Kerner J.D., Perlmutter R.M. Differential signaling by lymphocyte antigen receptors //Annu Rev Immunol. 1997. V. 15. P. 125−154.
  5. Alexandropoulos K., Cheng G., Baltimore D. Proline-rich sequences that bind to Src homology 3 domains with individual specificities // Proc Natl Acad Sci USA. 1995. V. 92. P. 3110−3114.
  6. Ali H., Richardson R.M., Haribabu В., Snyderman R. Chemoattractant receptor cross-desensitization // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 6027−6030.
  7. Al-Sharif W.Z., Sunyer J.O., Lambris J.D., Smith L.C. Sea urchin coelomocytes specifically express a homologue of the complement component C3 // J Immunol. 1998. V. 160. P. 29 832 997
  8. Angiolillo A.L., Sgadari C" Taub D.D., Liao F., Farber J.M., Maheshwari S., Kleinman H.K., Reaman G.H., Tosato G. Human interferon-inducible protein 10 is a potent inhibitor of angiogenesis in vivo//J Exp Med. 1995. V. 182. P. 155−162.
  9. Arenberg D.A., Polverini P.J., Kunkel S.L., Shanafelt A., Hesselgesser J., Horuk R., Strieter R.M. The role of CXC chemokines in the regulation of angiogenesis in non-small cell lung cancer // J Leukoc Biol. 1997 V. 62. P. 554−562.
  10. Aviv H. and Leder P., Purification of biologically active globin messenger RNA by chromatography on oligothymidylic acid-cellulose. Proc. Natl Acad. Sei. USA 1972. 69: 1408−1412.
  11. Baba M., Imai T., Nishimura M., Kakizaki M., Takagi S., Hieshima K., Nomiyama H., Yoshie O. Identification of CCR6, the specific receptor for a novel lymphocyte-directed CC chemokine LARC // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 14 893−14 898.
  12. Baggiolini M, Dewald B, Moser B Interleukin-8 and related chemotactic cytokines—CXC and CC chemokines. Adv Immunol. 1994−55:97−179.
  13. Baggiolini M., Dewald B., Moser B. Interleukin-8 and related chemotactic cytokines CXC and CC chemokines //Adv. Immunol. 1995. V. 55. P. 97−179.
  14. Baggiolini, M., Chemokines and leukocyte traffic //Nature. 1998. V. 392. P. 565−568.
  15. Baniyash M., Hsu V.W., Seidin M.F., Klausner R.D. The isolation and characterization of the murine T cell antigen receptor zeta chain gene // J Biol Chem. 1989. V. 264. P. 13 252−13 257.
  16. Barclay A.N., Brown M.H., Law S.K.A., McKnight A.J., Tomlinson M.G., van der Merve P.A. The Leucocyte antigen factsbook the 2nd edition // London: Academicpress. 1997. 613 P
  17. Bartl S., Baltimore D., Weissman I.L. Molecular evolution of the vertebrate immune system // Proc Natl Acad SciU S A. 1994. V. 91. P. 10 769−10 770.
  18. Bartl S., Weissman I.L. Isolation and characterization of major complex histocompatibility complex class IIB genes from the nurse shark // Proc Natl Acad Sei USA. 1994. V. 91. P. 262−266.
  19. Bateman A., Eddy S.R., Chothia C. Members of the immunoglobulin superfamily in bacteria // Protein Sei. 1996. V. 5. P. 1939−1941.
  20. Bazan J.F., Bacon K.B., Hardiman G., Wang W., Soo K., Rossi D., Greaves D.R., Zlotnik A., Schall T.J. A new class of membrane-bound chemokine with a CX3C motif. Nature // 1997. V. 385. P. 640−644.
  21. Berger E.A. HIV entry and tropism: the ehemokine receptor connection // AIDS. 1997. V. 11. Suppl A. P. S3-S16.
  22. Bernot A., Auffray C. Primary structure and ontogeny of an avian CD3 transcript // Proc Natl Acad Sci USA. 1991. V. 88. P. 2550−2554.
  23. Birshtein V. J., DeSalle R. Molecular phylogeny of Acipenserinae // Mol. Phylogenet. Evol. 1998. V. 9. P. 141−155.
  24. Bleul C.C., Farzan M., Choe H., Parolin C., Clark-Lewis I., Sodroski J., Springer T.A. The lymphocyte chemoattractant SDF-1 is a ligand for LESTR/fusin and blocks HIV-1 entry // Nature. 1996. V. 382. P. 829−833.
  25. Bleul C.C., Schultze J.L., Springer T.A. B lymphocyte chemotaxis regulated in association with microanatomic localization, differentiation state, and B cell receptor engagement // J Exp Med. 1998. V. 187. P. 753−762.
  26. Boess F.G., Monsma F.J. Jr., Sleight A.J. Identification of residues in transmembrane regions III and VI that contribute to the ligand binding site of the serotonin 5-HT6 receptor // J Neurochem. 1998- V. 71. P. 2169−2177.
  27. Borysenko M., Hildemann W.H. Reactions to skin allografts in the horn shark, Heterodontis francisci Transplantation // 1970. V. 10. P. 545−551.
  28. Botto M., Fong K.Y., So A.K., Koch C., Walport M.J. Molecular basis of polymorphisms of human complement component C3 // J Exp Med. 1990. V. 172. P. 1011−1017
  29. Brocker T., Karjalainen K. Signals through T cell receptor-zeta chain alone are insufficient to prime resting T cells//J Exp Med. 1995. V. 181. P. 1653−1659.
  30. Broekaert WF, Terras FR, Cammue BP, Osborn RW Plant defensins: novel antimicrobial peptides as components of the host defense system. Plant Physiol 1995 Aug 108:4 1353−8
  31. Cambier J.C., Pleiman C.M., Clark M.R. Signal transduction by the B cell antigen receptor and its coreceptors // Annual Review of Immunology. 1994. V. 12. P. 457−486.
  32. Campbell K.S., Backstrom T., Tiefenthaler G. and Palmer E. CART: a conserved antigen receptor transmembrane motif // Seminars in Immunology. 1994. V. 6. P. 393−410
  33. Cantrell D. T-cell antigen receptor signal transduction pathways // Annual Review of Immunology. 1996. V. 14. P. 256−274.
  34. Chan A.C., Desai D.M., Weiss A. The role of protein tyrosine kinases and protein tyrosin phosphatases in T-cell antigen receptor signal transduction // Annual Review of Immunology.1994.V. 12. P. 555−592.
  35. Chess A., Simon I., Cedar H., Axel R. Allelic inactivation regulates olfactory receptor gene expression // Cell. 1994. V. 78. P. 823−834.
  36. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinum thiocyanate-phenol-chloroform extraction// Anal.Biochem. 1987. V. 162. P. 156−159.
  37. Clevers H., Alarcon B, Wileman T., Terhorst. The T cell receptor/CD3 complex: a dynamic protein ensemble // Annual Review of Immunology. 1988. V. 6. P. 629−663.
  38. Clevers H.C., Dunlap S., Wileman T.E., Terhorst C. Human CD3-e gene contains miniexons and is transcribed from a non-TATA promoter // Proc Natl Acad Sci USA. 1988. V. 85. P. 8156−8160.
  39. Cosson P., Lankford S.P., Bonifacino J.S., Klausner R.D. Membrane protein association by potential intramembrane charge pairs //Nature. 1991. V. 51. P. 414−416.
  40. Daniels G.D., Zou J., Charlemagne J., Partula S., Cunningham C., Secombes C.J. Cloning of two chemokine receptor homologs (CXC-R4 and CC-R7) in rainbow trout Oncorhynchus mykiss // J Leukoc Biol. 1999. V. 65. P. 684−690.
  41. Davis M.M., Bjorkman P.J. T-cell antigen receptor genes and T-cell recognition // Nature. 1988. 334. P. 395−402.
  42. C.W., Dveksler G.S. (Eds). PCR primer: a laboratory manual // New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1995. 714 p.
  43. Dilloo D., Bacon K., Holden W. et al. Combined chemokine and cytokine gene transfer enhance antitumor immunity //Nat Med. 1996. V. 2. P. 1090−1095.
  44. Dixon B., Shum B., Adams E.J., Magor K.E., Hedrick R.P., Muir D.G., Parham P. K-l a putative chemokine of rainbow trout // Immunol Rev. 1998. V. 166. P. 341−348.
  45. Doms R.W., Peiper S.C. Unwelcomed guests with master keys: how HIV uses chemokine receptors for cellular entry // Virology. 1997. V. 235. P. 179−190.
  46. Doranz B.J., Orsini M.J., Turner J.D., Hoffman T.L., Berson J.F., Hoxie J.A., Peiper S.C., Brass L.F., Doms R.W. Identification of CXCR4 domains that support coreceptor and chemokine receptor functions // J Virol. 1999. V. 73. P. 2752−2761.
  47. Du Pasquier L. Phylogeny of B-cell development // Curr Opin Immunol 1993. V. 5. P. 185 193.
  48. Du Pasquier L., Wilson M., Greenberg A.S., Flajnik M.F. Somatic mutation in ectothermic vertebrates: musings on selection and origins // Curr Top Microbiol Immunol. 1998. V. 229. P. 199−216.
  49. Dzialo R.C. and Cooper M.D. An amphibian CD3 homologue of the mammalian CD3y and genes // Eur J Immunol. 1997. V. 27. P. 1640−1647.
  50. Eggleton P., Reid K.B. Lung surfactant proteins involved in innate immunity // Curr Opin Immunol. 1999. V. 11. P. 28−33.
  51. Elliott M.J., Maini R.N., Feldmann M. et al. Treatment of rheumatoid arthritis with chimeric monoclonal antibodies to tumor necrosis factor alpha // Arthritis Rheum. 1993. V. 36. P. 1681−1690.
  52. Epstein J., Eichbaum Q., Sheriff S., Ezekowitz R.A. The collectins in innate immunity // Curr Opin Immunol. 1996. V. 8. P. 29−35.
  53. Exley M., Terhorst C., Wileman T. Structure assembly and intracellular transport of the T cell receptor for antigen // Semin Immunol. 1991. V. 3. P. 283−297.
  54. Ezekowitz R.A., Williams D.J., Koziel IT, Armstrong M.Y., Warner A., Richards F.F., Rose R.M. Uptake of Pneumocystis carinii mediated by the macrophage mannose receptor // Nature 1991. V. 351. P. 155−158.
  55. Fearon D.T., Locksley R.M. The instructive role of innate immunity in the acquired immune response // Science. 1996. V. 272. P. 50−53.
  56. Fellah J.S., Kerfourn F., Charlemagne J. Evolution of T cell receptor genes. Extensive diversity of V beta families in the Mexican axolotl // J Immunol. 1994. V. 153. P. 4539−4545.
  57. Feng Y., Broder C.C., Kennedy P.E., Berger E.A. HIV-1 entry cofactor: functional cDNA cloning of a seven-transmembrane, G protein-coupled receptor // Science. 1996. V. 272. P. 872−877.
  58. Forster R., Emrich T., Kremmer E., Lipp M. Expression of the G-protein—coupled receptor BLR1 defines mature, recirculating B cells and a subset of T-helper memory cells // Blood. 1994. V. 84. P. 830−840.
  59. Foxman E.F., Campbell J.J., Butcher E.C. Multistep navigation and the combinatorial control of leukocyte chemotaxis//J Cell Biol. 1997. V. 139. P. 1349−1360.
  60. Franke R.R., Sakmar T.P., Graham R.M., Khorana H.G. Structure and function of rhodopsin: studies of the interaction between the rhodopsin cytoplasmic domain and transducin // J Biol Chem. 1992. V. 267. P. 14 767−14 774.
  61. Freedman N.J., Lefkowitz R.J. Desensitization of G protein-coupled receptors // Recent Prog HormRes. 1996. V. 51. P. 319−351.
  62. Fuller-Espie S., Hoffman Towler P., Wiest D.L., Tietjen I., Spain L.M. Transmembrane polar residues of TCR P chain are required for signal transduction // Int Immunol. 1998. V. 10. P. 923−933
  63. Ganz T., Lehrer R.I. Antimicrobial peptides of vertebrates // Curr Opin Immunol. 1998. V. 10. P. 141−144.
  64. Geisler C., Kuhlmann J., Rubin B. Assembly, inracelluar processing, and expression at the cell surface of the human alpha-beta T cell receptor/CD3 complex. Function of the C D3-zeta chain // The Journal of Immunology. 1989. V. 143. P. 4069−4077.
  65. Ghaffari S. H., Lobb C. J. Structure and genomic organization of immunoglobulin light chain in the channel catfish. An unusual genomic organizational pattern of segmental genes // J Immunol. 1993. V. 151. P. 6900−6912.
  66. Ghaffari, S. H. and Lobb, C. J., Structure and genomic organization of a second class of immunoglobulin light chain genes in the channel catfish // J. Immunol. 1997. V. 159. P. 250 258.
  67. Gobel T.W., Bolliger L. The chicken TCR ?^-chain restores the function of a mouse T cell hybridoma//J Immunol. 1998. V. 160. P. 1552−1554.
  68. Gobel T.W., Fluri M. Identification and analysis of the chicken CDs gene // Eur J Immunol. 1997. V. 27. P. 194−198.
  69. Godfrey D.I., Zlotnik A. Control points in early T-cell development // Immunol Today. 1993. V. 14. P.547−553.
  70. Gong J.H., Clark-Lewis I. Antagonists of monocyte chemoattractant protein 1 identified by modification of functionally critical NH2-terminal residues // J Exp Med. 1995. V. 181. P. 631−640.
  71. Good R.A., Finstad J., Litman G. W., Immunology. In: Hardisty, M. V. and Potter, I. C. (Eds). The biology of lampreys // Academic Press. London. 1972. V. 2. P. 405−432.
  72. Greaves D.R., Wang W., Dairaghi D.J. et al. CCR6, a CC chemokine receptor that interacts with macrophage inflammatory protein 3alpha and is highly expressed in human dendritic cells // J Exp Med. 1997. V. 186. P. 837−844.
  73. Greenberg A.S., Avila D., Hughes M., Hughes A., McKinney E.C., Flajnik M.F. A new antigen receptor gene family that undergoes rearrangement and extensive somatic diversification in sharks //Nature. 1995. V. 374. P. 168−173.
  74. Gunn M.D., Tangemann K., Tam C., Cyster J.G., Rosen S.D., Williams L.T. A chemokine expressed in lymphoid high endothelial venules promotes the adhesion and chemotaxis of naive T lymphocytes // Proc Natl Acad Sci USA. 1998. V. 95. P. 258−263.
  75. Gutierrez-Ramos J.C., Bluethmann H. Molecules and mechanisms operating in septic shock: lessons from knockout mice // Immunol Today. 1997. V. 18. P. 329−334.
  76. Haire R.N., Ota T., Rast J.P., Litman R.T., Chan F.Y., Zon L.I., Litman G.W. A third Ig light chain gene isotype in Xenopus laevis consists of six distinct VL families and is related to mammalian lambda genes // J Immunol. 1996. V. 157. P. 1544−1550.
  77. Halaby D.M., Mornon J.P. The immunoglobulin superfamily: an insight on its tissular, species, and functional diversity // J Mol Evol. 1998. V. 46. P. 389−400.
  78. Hamada T., Mohle R., Hesselgesser J., Hoxie J., Nachman R.L., Moore M.A., Rafii S. Transendothelial migration of megakaryocytes in response to stromal cell-derived factor 1 (SDF-1) enhances platelet formation // J Exp Med. 1998. V. 188. P. 539−548.
  79. Haribabu B., Richardson R.M., Fisher I., Sozzani S., Peiper S.C., Horuk R., Ali H., Snyderman R. Regulation of human chemokine receptors CXCR4. Role of phosphorylation in desensitization and internalization // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 28 726−28 731.
  80. Harrelson A.L., Goodman C.S. Growth cone guidance in insects: fasciclin II is a member of the immunoglobulin superfamily // Science. 1988. V. 242. P. 700−708.
  81. Hashimoto S., Chiorazzi N., Gregersen P.K. Alternative splicing of CD79a (Ig-a/mb-1) and CD79b (Ig-(3/B29) RNA transcripts in human B cells // Mol Immunol. 1995. V. 32. P. 651 659.
  82. Hayman J.R., Ghaffari S.H., Lobb C.J. Heavy chain joining region segments of the channel catfish. Genomic organization and phylogenetic // J Immunol. 1993. V. 151. P. 3587−3596.
  83. Heath H., Qin S., Rao P., Wu L., LaRosa G., Kassam N., Ponath P.D., Mackay C.R. Chemokine receptor usage by human eosinophils. The importance of CCR3 demonstrated using an antagonistic monoclonal antibody// J Clin Invest. 1997. V. 99. P. 178−184.
  84. Hedrick J. A., Saylor V., Figueroa D. et al. Lymphoactin is produced by NK cells ant attracts both NK cells and T cells in vivo//J. Immunol. 1997. V. 158. P 1533−1540.
  85. Hieshima K., Imai T., Baba M. et al. A novel human CC chemokine PARC that is most homologous to macrophage-inflammatory protein-1 alpha/LD78 alpha and chemotactic for T lymphocytes, but not for monocytes // J Immunol. 1997. V. 159. P. 1140−1149.
  86. Hinds K.R., Litman G.W. Major reorganization of immunoglobulin VH segmental elements during vertebrate evolution // Nature. 1986. V. 320. P. 546−549.
  87. Hohman V. S., Schuchman D. B., Schluter S. F., Marchalonis J. J. Genomic clone for sandbar shark lambda light chain: generation of diversity in the absence of gene rearrangement // Proc Natl Acad Sci USA. 1993. V. 90. P. 9882−9886.
  88. Hromas R., Kim C. H., Klemsz M. et al. Isolation and characterisation of Exodus-2, a novel C-C chemokine with unique 37-amino acid carboxyl-terminal extension // J.Immunol. 1997. V. 159. P.2554−2558.
  89. Imai T., Nagira M., Takagi S. et al. Selective recruitment of CCR4-bearing Th2 cells toward antigen-presenting cells by the CC chemokines thymus and activation-regulated chemokine and macrophage-derived chemokine // Int Immunol. 1999. V. 11. P. 81−88.
  90. Imai T., Yoshida T., Baba M., Nishimura M., Kakizaki M., Yoshie O. Molecular cloning of a novel T cell-directed CC chemokine expressed in thymus by signal sequence trap using Epstein-Barr virus vector // J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 21 514−21 521.
  91. Ip Y.T., Levine M. Molecular genetics of Drosophila immunity // Curr Opin Genet Dev.1994. V. 4. P. 672−677.
  92. Irving B.A., Chan A.C., Weiss A. Functional characterization of a signal transducting motif present in the T-cell antigen receptor zeta-chain // The Journal of Experimental Medicine. 1993. V. 177. P. 1093−1103.
  93. Isakow N. Tyrosin phosphorilation and dephosphorilation in T-lymphocyte activation // Molecular Immunology. 1993. V. 30. P.197−210.
  94. Ishiguro H., Kobayashi K., Suzuki M., Titani K., Tomonaga S., Kurosawa Y. Isolation of a hagfish gene that encodes a complement component // EMBO J. 1992. V. 3 P. 829−837.
  95. Iwanaga S., Kawabata S., Muta T. New types of clotting factors and defense molecules found in horseshoe crab hemolymph: their structures and functions // J Biochem (Tokyo). 1998. V. 123. P. 1−15.
  96. Jacobs H. Pre-TCR/CD3 and TCR/CD3 complexes: decamers with different signaling properties? // Immunology Today. 1997. V. 18. P.557−606.
  97. Kazahara M., Vazquez M., Sato K., McKinney C., Flajnik M.F. Evolution of the major histocompatibility complex: isolation of class II A cDNA clones from cartilaginous fish // Proc Natl Acad Sci USA. 1992. V. 89. P. 6688−6692.
  98. Keane M.P., Arenberg D.A., Lynch J.P. et al. The CXC chemokines, IL-8 and IP-10, regulate angiogenic activity in idiopathic pulmonary fibrosis // J Immunol. 1997. V. 159. P. 14 371 443.
  99. Kelner G.S., Kennedy J., Bacon K.B. et al. Lymphoactin: a cytokine that represent a new class of chemokine // Science. 1994. V. 266. P. 1395−1399.
  100. Kim C.H., Pelus L.M., White J.R., Broxmeyer H.E. Differential chemotactic behavior of developing T cells in response to thymic chemokines // Blood. 1998. V. 91. P. 4434−4443.
  101. Kleeff J., Kusama T., Rossi D. L et al. Detection and localization of Mip-3alpha/LARC/Exodus, a macrophage proinflammatory chemokine, and its CCR6 receptor in human pancreatic cancer // Int J Cancer. 1999. V. 81. P. 650−657.
  102. Kokubu F" Litman R., Shamblott M.J., Hinds K., Litman G.W. Diverse organization of immunoglobulin VLI gene loci in a primitive vertebrate // EMBO J. 1988. V. 7. P. 3413−3422.
  103. Koyama M., Nakamura T., Higashihara M. et al. The novel variants of mb-1 and B29 transcripts generated by alternative mRNA splicing // Immunol Lett. 1995. V. 47. P. 151−156.
  104. Laning J., Kawasaki H., Tanaka E., Luo Y., Dorf M.E. Inhibition of in vivo tumor growth by the beta chemokine, TCA3 // J Immunol. 1994. V. 153. P. 4625−4635.
  105. Legler D.F., Loetscher M., Roos R.S., Clark-Lewis I., Baggiolini M., Moser B. B cell-attracting chemokine 1, a human CXC chemokine expressed in lymphoid tissues, selectively attracts B lymphocytes via BLR1/CXCR5 // J Exp Med. 1998. V. 187. P. 655−660.
  106. Lemaitre B, Nicolas E, Michaut L, Reichhart JM, Hoffmann JA The dorsoventral regulatory-gene cassette spatzle/Toll/cactus controls the potent antifungal response in Drosophila adults. Cell 1996 Sep 20 86:6 973−83
  107. Lemaitre B., Kromer-Metzger E., Michaut L. et al. A recessive mutation, immune deficiency (imd), defines two distinct control pathways in the Drosophila host defense // Proc Natl Acad Sci USA. 1995. V. 92. P. 9465−9469.
  108. Lemaitre B., Reichhart J.M., Hoffmann J.A. Drosophila host defense: differential induction of antimicrobial peptide genes after infection by various classes of microorganisms // Proc Natl Acad Sci USA. 1997. V. 94. P. 14 614−14 619.
  109. Letourneur F., Klausner R.D. Activation of T cell by a tyrosine kinase activation domain in the cytoplasmic tail of CD3epsilon // Science. 1992. V. 255. P. 79−82.
  110. Litman G.W., Berger L., Murphy K., Litman R., Hinds K., Erickson B.W. Immunoglobulin VH gene structure and diversity in Heterodontus, a phylogenetically primitive shark // Proc Natl Acad Sci USA. 1985. V.. P. 2082−2086.
  111. Litman G.W., Rast J.P. The organization and structure of immunoglobulin and T-cell receptor genes in the most phylogenetically distant jawed vertebrates: evolutionary implications //Res Immunol. 1996. V. 147. P. 226−233.
  112. Litman G.W., Rast J.P., Shamblott M.J. et al. Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire. Mol Biol Evol. 1993. V. 10. P. 60−72.
  113. Luan J., Shattuck-Brandt R., Haghnegahdar H. et al. Mechanism and biological significance of constitutive expression of MGSA/Gro chemokines in malignant melanoma tumor progression // J Leukocyte Biol. 1997. V. 62. P. 588−597.
  114. Lundqvist M., Bengten E., Stromberg S., Pilstrom L. Ig light chain gene in the Siberian sturgeon (Acipenser baeri). J. Immunol. 1996. V. 157. P. 2031−2038.
  115. Lundqvist M., Stromberg S., Pilstrom L. Ig heavy chain of the sturgeon Acipenser baeri: cDNA sequence and diversity // Immunogenetics. 1998. V. 48. P. 372−382.
  116. Luster A.D. Chemokines—chemotactic cytokines that mediate inflammation // N Engl J Med. 1998. V. 338. P. 436−445.
  117. Magor K.E., Higgins D.A., Middleton D.L., Warr G.W. One gene encodes the heavy chains for three different forms of IgY // J Immunol. 1994. V. 153. P. 5549−5555.
  118. Magor K.E., Wan- G.W., Bando Y., Middleton D.L., Higgins D.A. Secretory immune system of the duck (Anas platyrhynchos). Identification and expression of the genes encoding IgA and IgM heavy chains // Eur J Immunol. 1998. V. 28. P. 1063−1068.
  119. Magor K.E., Warr G.W., Middleton D., Wilson M.R., Higgins D.A. Structural relationship between the two IgY of the duck, Anas platyrhynchos: molecular genetic evidence // J Immunol. 1992. V. 149. P. 2627−2633.
  120. Makela O., Litman G.W. Lack of heterogeneity in antihapten antibodies of a phylogenetically primitive shark//Nature. 1980. V. 287. P. 639−640.
  121. Malissen M., Gillet A., Ardouin L. et al. Altered T cell development in mice with a targeted mutation of the CD3-epsilon gene // EMBO J. 1995. V. 14. P. 4641−4653.
  122. Mallabiabarrena A., Jimenez M.A., Rico M., Alarcon B. A tyrosine-containing motif mediates ER retention of CD3-S and adopts a helix-turn strucrure // EMBO J. 1995. V. 14. P. 2257−2268
  123. Manolios N. Kemp O., Li Z.G. The T cell antigen receptor a and (3 chains interact via distinct regions with CD3 chains // Eur J Immunol. 1994. V. 24. P. 84−92.
  124. Manoussaka M., Georgiou A., Rossiter B. et al. Phenotypic and functional characterization of long-lived NK cell lines of different maturational status obtained from mouse fetal liver // J Immunol. 1997. V. 158. P. 112−119.
  125. Mantovani A. The chemokine system: redundancy for robust outputs // Immunol Today. 1999. V. 20. P. 254−257.
  126. Marie J., Koch C., Pruneau D. et al. Constitutive activation of the human bradykinin B2 receptor induced by mutations in transmembrane helices III and VI // Mol Pharmacol. 1999. V. 55. P.92−101.
  127. Matsuzaki K. Magainins as paradigm for the mode of action of pore forming polypeptides // Biochim Biophys Acta. 1998. V. 1376. P. 391−400.
  128. Maze R Sherry B., Kwon B.S., Cerami A., Broxmeyer H.E. Myelosuppressive effects in vivo of purified recombinant murine macrophage inflammatory protein-1 alpha // J Immunol. 1992. V. 149. P. 1004−1009.
  129. Medzhitov R., Janeway C.A.Jr. Innate immunity: the virtues of a nonclonal system of recognition//Cell. 1997. V. 91. P. 295−298.
  130. Modi W. S, Chen Z.Q. Localization of the human CXC chemokine subfamily on the long arm of chromosome 4 using radiation hybrids // Genomics. 1998. V. 47. P. 136−139.
  131. Moepps B., Knopfle K., Braun M., Knochel W., Giershik P. Molecular cloning? mRNA expression pattern and functional expression of the Xenopus Laevis CXC chemokine receptor 4 // Naunyn-Schmiedebergs Arch Pharmacol. 1998. V. 357. P. 207.
  132. Moore J.P., Trkola A., Dragic T. Co-receptors for HIV-1 entry // Curr Opin Immunol. 1997. V. 9. P. 551−562.
  133. Morrison D.C., Ryan J.L. Endotoxins and disease mechanisms // Annu Rev Med. 1987. V. 38. P. 417−432.
  134. Moser B., Loetscher M., Piali L. Loetscher P. Lymphocyte responses to chemokines // Int Rev Immunol. 1998. V. 16. P. 323−344.
  135. Murakami T., Nakajima T., Koyanagi Y. et al. A small molecule CXCR4 inhibitor that blocks T cell line-tropic HIV-1 infection//J Exp Med. 1997. V. 186. P. 1389−1393.
  136. Murphy P. M. The molecular biology of leukocyte chemoattractant receptors // Annu Rev1.munol. 1994. V. 12. P. 593−633.
  137. Mussmann R., Du Pasquier L., Hsu E. Is Xenopus IgX an analog of IgA? // Eur J Immunol. 1996. V. 26. P. 2823−2830.
  138. Nagasawa T., Hirota S., Tachibana K. et al. Defects of B-cell lymphopoiesis and bone marrow myelopoiesis in mice lacking the CXC chemokine PBSF/SDF-1 // Nature. 1996. V. 382. P. 635−638.
  139. Nagasawa T., Tachibana K., Kishimoto T. A novel CXC chemokine PBSF/SDF-1 and its receptor CXCR4: their functions in development, hematopoiesis and HIV infection Semin // Immunol. 1998. V. 10. P. 179−185.
  140. Nakashima E., Kubota Y., Matsushita R. et al. Synergistic antitumor interaction of human monocyte chemotactant protein-1 gene transfer and modulator for tumor-infiltrating macrophages // Pharm Res. 1998. V. 15. P. 685−689.
  141. Naruse K., Ueno M., Satoh T. et al. A YAC contig of the human CC chemokine genes clustered on chromosome 17ql 1.2 // Genomics. 1996. V. 34. P. 236−240.
  142. Nelson G. In: Fernholm B, Bremer K, Jornwall H (eds) The hierarchy of Life. Molecules and morphology in phylogenetic analysis // Elseviser Science Publishers. Amsterdam. 1989. P. 325 336.
  143. Newton R. A., Raftos D. A., Raison R. L, Geczy C. L. Chemotactic responses of hagfish (Vertebrata, Agnatha) leucocytes // Dev Comp Immunol. 1994. V. 18. P. 295−303.
  144. Nielsen H., Engelbrecht J., Brunak S., von Heijne G. Identification of prokaryotic and eukaryotic signal peptides and prediction of their cleavage sites // Protein Eng. 1997. V. 10. P. 1−6.
  145. Nonaka M., Takahashi M. Complete complementary DNA sequence of the third component of complement of lamprey // Implication for the evolution of thioester containing proteins // J Immunol. 1992. V. 148. P. 3290−3295.
  146. Oberlin E., Amara A., Bachelerie F. et al. The CXC chemokine SDF-1 is the ligand for LESTR/fusin and prevents infection by T-cell-line-adapted HIV-1 // Nature. 1996. V. 382. P. 833−835.
  147. Okamura K., Ototake M., Nakanishi T., Kurosawa Y., Hashimoto K. The most primitive vertebrates with jaws possess highly polimorphic MLIC class I genes comparable to those of humans // Immunity. 1997. V. 7. P. 777−790.
  148. Orloff D.G., Ra C., Frank S.J., Klausner R.D., Kinet J-P. The? and ri chains of the T cell receptor and the y chain of Fc receptors form a family of disulfide-linked dimers // Nature. 1990. V. 347. P. 189−191.
  149. Ota T., Nei M. Divergent evolution and evolution by the birth-and-death process in the immunoglobulin VH gene family // Mol Biol Evol. V. 11. P. 469−482.
  150. Pancer Z., Kruse M., Schacke H., Scheffer U., Steffen R., Kovacs P., Muller W.E. Polymorphism in the immunoglobulin-like domains of the receptor tyrosine kinase from the sponge Geodia cydonium // Cell Adhes Commun. 1996. V. 4. P. 327−339.
  151. Pancer Z., Rast J.P., Davidson E.H. Origins of immunity: transcription factors and homologues of effector genes of the vertebrate immune system expressed in sea urchin coelomocytes // Immunogenetics. 1999. V. 49. P. 773−786.
  152. Paolini J.F., Willard D., Consler T, Luther M., Krangel M.S. The chemokines IL-8, monocyte chemoattractant protein-1, and 1−309 are monomers at physiologically relevant concentrations // J Immunol. 1994. V. 153. P. 2704−2717.
  153. Partula S., de Guerra A., Fellah J.S., Charlemagne J. Structure and diversity of the T cell antigen receptor beta-chain in a teleost fish // J Immunol. 1995. V. 155. P. 699−706.
  154. Patel V.P., Kreider B.L., Li Y. et al. Molecular and functional characterization of two novel human C-C chemokines as inhibitors of two distinct classes of myeloid progenitors // J Exp Med. 1997. V. 185. P. 1163−1172.
  155. Perey D.Y., Finstad J., Pollara B., Good R.A. Evolution of the immune response. VI. First and second set skin homograft rejections in primitive // Lab Invest. 1968. V. 19. P. 591−597.
  156. Perez-Aciego P., Alarcon B., Arnaiz-Villena A., Terhorst C., Timon M., Segurado O.G., Regueiro J.R. Expression and function of a variant T cell receptor complex lacking CD3-gamma // J Exp Med. 1991. V. 174. P. 319−326.
  157. Plater-Zyberk C., Hoogewerf A.J., Proudfoot A.E., Power C.A., Wells T.N. Effect of a CC chemokine receptor antagonist on collagen induced arthritis in DBA/1 mice // Immunol Lett. 1997. V. 57. P. 117−120.
  158. Poltorak A., He X., Smirnova I. et al. Defective LPS signaling in C3H/HeJ and C57BL/10ScCr mice: mutations in Tlr4 gene // Science. 1998. V. 282. P. 2085−2088.
  159. Porter E.M., Poles M.A., Lee J.S., Naitoh J., Bevins C.L., Ganz T. Isolation of human intestinal defensins from ileal neobladder urine // FEBS Lett. 1998. V. 434. P. 272−276.
  160. Premack B.A., Schall T.J. Chemokine receptors: gateways to inflammation and infection // Nat Med. 1996. V. 2. P. 1174−1178.
  161. Probst W.C., Snyder L.A., Schuster D.I., Brosius J., Sealfon S.C. Sequence alignment of the G-protein coupled receptor superfamily // DNA Cell Biol. 1992. V. 11. P. 1−20.
  162. Proudfoot A.E., Power C.A., Hoogewerf A.J. et al. Extension of recombinant human RANTES by the retention of the initiating methionine produces a potent antagonist // J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 2599−2603.
  163. Qureshi S.T., Lariviere L., Leveque G., Clermont S., Moore K.J., Gros P., Malo D. Endotoxin-tolerant mice have mutations in Toll-like receptor 4 // J Exp Med. 1999. V. 189. P. 615−625.
  164. Raison R.L., Hull C.J., Hildemann W.H. Characterization of immunoglobulin from the Pacific hagfish, a primitive vertebrate // Proc Natl Acad Sci USA. 1978. V. 75. P. 56 795 682.
  165. Rast J. P., Anderson M. K., Ota T., Litman R. T., Margittai M., Shamblott M. J., Litman G. W. Immunoglobulin light chain class multiplicity and alternative organizational forms in early vertebrate phylogeny // Immunogenetics. 1994. V. 40. P. 83−99.
  166. Rast J.P., Amemiya C.T., Litman R.T., Strong S.J., Litman G.W. Distinct patterns of IgH structure and organization in a divergent lineage of chrondrichthyan fishes // Immunogenetics. 1998. V. 47. P. 234−245.
  167. Rast J.P., Anderson M.K., Strong S.J., Luer C., Litman R.T., Litman G.W. a, (3, y and 5 T cell antigen receptor genes arose early in vertebrate phylogeny // Immunity. 1997. V. 6. P. 111.
  168. Rast J.P., Haire R.N., Litman R.T., Pross S., Litman G.W. Identification and characterization of T-cell antigen receptor-related genes in phylogenetically diverse vertebrate // Immunogenetics. 1995. V. 42. P. 204−212.
  169. Reid K.B., Porter R.R. The proteolytic activation systems of complement // Annu Rev Biochem. 1981. V. 50. P. 433−464.
  170. RethM. Antigen receptor tail clue//Nature. 1989. V. 338. P. 383.
  171. Reynaud C.A., Bertocci B., Dahan A., Weill J.C. Formation of the chicken B-cell repertoire: ontogenesis, regulation of Ig gene rearrangement, and diversification by gene conversion // Adv Immunol. 1994. V. 57. P. 353−378.
  172. Rivolta M.N., Wilcox E.R. A novel and simple methodology to generate subtracted cDNA libraries // Nucl Acid Res. 1995. V. 23. P. 2565−2566.
  173. Roitt I., Brostoff J., Male D. Immunology the 3rd edition. // Ed. Gamlin L. Hong Kong: Mandarin Offset Ltd, 1993.
  174. Roman T., Charlemagne J. The immunoglobulin repertoire of the rainbow trout (Oncorhynchus mykiss): definition of nine Igh-V families // Immunogenetics. 1994. V. 40. P. 210−216.
  175. Rossi D.L., Vicari A.P., Franz-Bacon K., McClanahan T.K., Zlotnik A. Identification through bioinformatics of two new macrophage proinflammatory human chemokines: MIP-3 alpha and MIP-3beta//J Immunol. 1997. V. 158. P. 1033−1036.
  176. Rubenstein A.E.J., Brice R.D., Ciaranello R.D. et al. Subtractive hybridization system using single-stranded phagemids with directional inserts // Nucl Acid Res. 1990. V. 18. P. 48 334 842.
  177. Sanger F., Niklen, S., Coulson A.R. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74. P. 5463−5467.
  178. Schacke H., Rinkevich B., Gamulin V., Muller I.M., Muller W.E. Immunoglobulin-like domain is present in the extracellular part of the receptor tyrosine kinase from the marine sponge Geodia cydonium // J Mol Recognit. 1994. V. 7. P. 273−276.
  179. Schall T.J., Bacon K.B. Chemokines, leukocyte trafficking, and inflammation // Curr Opin Immunol. 1994. V. 6. P. 865−873.
  180. Schulz-Knappe P., Magert H.J., Dewald B. et al. PICC-1, a novel chemokine from human plasma//J Exp Med. 1996. V. 183. P. 295−299.
  181. Schwager J., Burckert N., Courtet M., Du Pasquier L. Genetic basis of the antibody repertoire in Xenopus: analysis of the Vh diversity // EMBO J. 1989. V. 8. P. 2989−3001.
  182. Schwager J., Burckert N., Schwager M., Wilson M. Evolution of immunoglobulin light chain genes: analysis of Xenopus IgL isotypes and their contribution to antibody diversity // EMBO J. 1991. V. 10. P. 505−511.
  183. Seeger M.A., Haffley L., Kaufman T.C. Characterization of amalgam: a member of the immunoglobulin superfamily from Drosophila// Cell. 1988. V. 55. P. 589−600.
  184. Sgadari C., Farber J.M., Angiolillo A.L. et al. Mig, the monokine induced by interferon-gamma, promotes tumor necrosis in vivo // Blood. 1997. V. 89. P. 2635−2643.
  185. Shamblott M.J., Litman G.W. Complete nucleotide sequence of primitive vertebrate immunoglobulin light chain genes // Proc, Natl Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 4684−4688.
  186. Shamblott M.J., Litman G.W. Genomic organization and sequences of immunoglobulin light chain genes in a primitive vertebrate suggest coevolution of immunoglobulin gene organization // EMBO J. 1989. V. 8. P. 3733−3739.
  187. Shaw G., Kamen R. A conserved AU sequence from the 3' untranslated region of GM-CSF mRNA mediates selective mRNA degradation. Cell. 1986. V. 46. P. 659−667.
  188. Shores E.W., Ono M., Kawabe T. et al. T cell development in mice lacking all T cell receptor zeta family members (Zeta, eta, and FcepsilonRIgamma) // J Exp Med. 1998. V. 187. P. 10 931 101.
  189. Signoret N., Rosenkilde M.M., Klasse P.J. et al. Differential regulation of CXCR4 and CCR5 endocytosis//J Cell Sci. 1993. V. 111. P. 2819−2830.
  190. Simmons G., Clapham P.R., Picard L. Potent inhibition of HIV-1 infectivity in macrophages and lymphocytes by a novel CCR5 antagonist // Science. 1997. V. 276. P. 276−279.
  191. Sitnikova T., Nei M. Evolution of immunoglobulin kappa chain variable region genes in vertebrates // Mol. Biol. Evol. 1998. V. 15. P. 50−60.
  192. Sive H.L., St. John T. A simple subtractive hybridization technique employing photoactivatable biotin and phenol extraction //Nucl Acid Res. 1988. V. 16. P.10 937.
  193. Smith L.C., Britten R.J., Davidson E.H. Lipopolisaccharide activates the sea urchin immune system // Dev Comp Immunol. 1995. V. 19. P. 217−224.
  194. Smith R.F., Wiese B.A., Wojzynski M.K., Davison D.B., Worley K.C. BCM Search Launcher An Integrated Interface to Molecular Biology Data Base Search and Analysis Services Available on the World Wide Web // Genome Res. 1996. V. 6. P. 454−462.
  195. Sozzani S., Allavena P., D’Amico G. et al. Differential regulation of chemokine receptors during dendritic cell maturation: a model for their trafficking properties // J Immunol. 1998. V. 161. P. 1083−1086.
  196. Sparks A.B., Rider J.E., Hoffman N.G., Fowlkes D.N., Quilliam L.A., Kay B.N. Distinct ligand preferences of Src homology 3 domain from Src, Yes, Abl, Cortactin, p53bp2, PLCy, Crk, and Grb2 // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. V. 93. P. 1540−1544.
  197. Stolzenberg E.D., Anderson G.M., Ackermann M.R., Whitlock R.H. Zasloff M. Epithelial antibiotic induced in states of disease // Proc Natl Acad Sci USA. 1997. V. 94. P. 8686−8690.
  198. Strieter R.M., Polverini P.J., Arenberg D.A., Walz A., Opdenakker G., Van Damme J., Kunkel S.L. Role of C-X-C chemokines as regulators of angiogenesis in lung cancer // J Leukoc Biol. 1995. V. 57. P. 752−762.
  199. Strieter R.M., Polverini P.J., Kunkel S.L. et al. The functional role of the ELR motif in CXC chemokine-mediated angiogenesis // J Biol Chem. 1995. V. 270. P. 27 348−27 357.
  200. Sussman J.J., Bonifacino J.S., Lippincott-Schwartz J. et al. Failure to synthesize the T cell CD3-zeta chain: structure and function of a partial T cell receptor complex // Cell. 1988. V. 52. P. 85−95.
  201. Tachibana K., Hirota S., Iizasa H. et al. The chemokine receptor CXCR4 is essential for vascularization of the gastrointestinal tract // Nature. 1998. V. 393. P. 591−594.
  202. Takase K. Wakizaka K., von Boehmer H., Wada I., Moriya H., Saito T. A new 12-kilodalton dimer associated with pre-TCR complex and clonotype-independent CD3 complex on immature thymocytes // J Immunol. 1997. V. 159. P. 741−747.
  203. Tang H.L., Cyster J.G. Chemokine Up-regulation and activated T cell attraction by maturing dendritic cells // Science. 1999. V. 284. P. 819−822.
  204. Thiel S., Vorup-Jensen T., Stover C.M. et al. A second serine protease associated with mannan-binding lectin that activates complement // Nature. 1997. V. 386. P. 506−510.
  205. Thompson C.B. New insights into V (D)J recombination and its role in the evolution of the immune system // Immunity. 1995. V. 5. P. 531−539.
  206. Tung W.L., Chow K.-C. A modified medium for efficient electrotransformation of E. coli // Trends In Genetics. 1995. V. 11. P. 128−129.
  207. Turchin A., Hsu E. The generation of antibody diversity // J Immunol. 1996. V. 156. P. 37 973 805.
  208. Turner M.W. Mannose-binding lectin: the pluripotent molecule of the innate immune system // Immunol Today. 1996. V. 17. P. 532−540.
  209. Ulevitch R.J., Tobias P. S. Recognition of gram-negative bacteria and endotoxin by the innate immune system // Curr Opin Immunol. 1999. V. l.P. 19−22.
  210. Vainio O., Imhof B.A. The immunology and developmental biology of the chicken // Immunol Today. 1995. V. 16. P. 365−370.
  211. Vicari A.P., Figueroa D.J., Hedrick J.A. et al. TECK: a novel CC chemokine specifically expressed by thymic dendritic cells and potentially involved in T cell development // Immunity. 1997. V. 7. P. 291−301.
  212. Warr G.W., Magor K.E., Higgins D.A. IgY: clues to the origins of modern antibodies // Immunol Today. 1995. V. 16. P. 392−398.
  213. Weiss A. T-cell antigen receptor signal transduction: a tale of tails and cytoplasmic protein-kinases // Cell. 1993. V. 73. P. 209−212.
  214. Weiss A., Litmann D.R. Signal transduction by lymphocyte antigen receptor // Cell. 1994. V. 76. P. 263−274.
  215. Williams A.F., Barclay A.N. The immunoglobulin superfamily domains for cell surface recognition// Annual Review of Immunology. 1988. V. 6. P. 381−405.
  216. Wilson M., Bengten E., Miller N.W., Clem L.W., Du Pasquier L., Warr G.W. A novel chimeric Ig heavy chain from a teleost fish shares similarities to IgD // Proc Natl Acad Sei U SA. 1997. V. 94. P. 4593−4597.
  217. Wilson M., Hsu E., Marcuz A., Courtet M., Du Pasquier L., Steinberg C. What limits affinity maturation of antibodies in Xenopus~the rate of somatic mutation or the ability to select mutants?//EMBO J. 1992. V. 11. P. 4337−4347.
  218. Wu L.P., Anderson K.V. Regulated nuclear import of Rel proteins in the Drosophila immune response //'Nature. 1998. V. 392. P. 93−97.
  219. Yang Y., Shah J., Klessig D.F. Signal perception and transduction in plant defense responses //Genes Dev. 1997. V. 11. P. 1621−1639.
  220. Yoshida R., Imai T., Hieshima K. et al. Molecular cloning of a novel human CC chemokine EBIl-ligand chemokine that is a specific functional ligand for EBI1, CCR7 // J Biol Chem. 1997. V. 272. P. 13 803−13 809.
  221. Yoshie O., Imai T., Nomiyama H. Novel lymphocyte-specific CC chemokines and their receptors // J. Leukoc. Biol. 1997. V. 62. P 634−644.
  222. Youngs S.J., Ali S.A., Taub D.D., Rees R.C. Chemokines induce migrational responses in human breast carcinoma cell lines // Int J Cancer. 1997. V. 71. P. 257−266.
  223. Zanetti M., Gennaro R., Romeo D. The cathelicidin family of antimicrobial peptide precursors: a component of the oxygen-independent defense mechanisms of neutrophils // Ann N Y Acad Sei. 1997. V. 832. P. 147−162.
  224. Zezza D.J., Mikoryak C.A., Schwager J., Steiner L.A. Sequence of C region of L chains from Xenopus laevis Ig // J. Immunol. 1991. V. 146. P. 4041−4047.
  225. Zezza D.J., Stewart S.E., Steiner L.A. Genes encoding Xenopus laevis IgL chains. Implications for the evolution of k and X chains // 1992. J Immunol. V. 149. P. 3968−3977.
  226. Zou Y-R., Kottmann A.H., Kuroda M., Taniuchi I., Littman D.R. Function of the chemokine receptor CXCR4 in haematopoiesis and in cerebellar development // Nature. 1998. V. 393. P. 595−599.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?