Структурно-функциональное исследование искусственного биокатализатора, полученного на основе антиидиотипического антитела
Диссертация
Сложные химические превращения, регулирующие жизненно важные процессы, в большинстве своем осуществляются при участии ферментов. В последние десятилетия прошлого века исследователям удалось с помощью методов генетической инженерии и направленной химической модификации удалось создать ферменты с измененной субстратной специфичностью. В ряду каталитических активных молекул особенное место занимают… Читать ещё >
Содержание
- Обзор литературы
- Индуцированные абзимы
- Природные каталитические антитела
- Антиидиотипические антитела
- Результаты и обсуждение
- Исследование каталитической активности антиидиотипического антитела
- 6. В8-Е12.'.'
- Клонирование генов вариабельных доменов моноклональных антител 5-Н4 и
- 6. В8-Е
- Создание генетической конструкции для экспрессии рекомбинантного антитела
- 6. В8-Е12 в виде одноцепочечного антитела
- Исследование каталитических свойств полученного одноцепочечного антитела
- Материалы и реактивы
- Стоковые растворы
- Методы
- Работа с нуклеиновыми кислотами. Г
- Методы работы с бактериями Escherichia col
- Работа с белками
- Выводы
Список литературы
- Jerne, N.K., Towards a network theory of the immune system. Ann Immunol (Paris), 1974.125C (l-2): p. 373−89.
- Izadyar, L., et al., Monoclonal anti-idiotypic antibodies as functional internal images of enzyme active sites: production of a catalytic antibody with a cholinesterase activity. Proc Natl Acad Sci USA, 1993. 90(19): p. 8876−80.
- Pauling, L., Chem Eng News, 1946. 36: p. 1375−77.
- Jenks, W.P., Catalysis in Chemistry and Enzymology. New York: McGraw-Hill., 1969.
- Raso, V. and B.D. Stollar, The antibody-enzyme analogy. Comparison of enzymes and antibodies specific for phosphopyridoxyltyrosine. Biochemistry, 1975. 14(3): p. 591−9.
- Kohen, F., et al., Monoclonal immunoglobulin G augments hydrolysis of an ester of the homologous hapten: an esterase-like activity of the antibody-containing site? FEBS Lett, 1980.111(2): p. 427−31.
- Kohen, F., et al., Antibody-enhanced hydrolysis of steroid esters. Biochim Biophys Acta, 1980. 629(2): p. 328−37.
- Kohler, G. and C. Milstein, Continuous cultures of fused cells secreting antibody of predefined specificity. Nature, 1975. 256(5517): p. 495−7.
- Pollack, S.J., J.W. Jacobs, and P.G. Schultz, Selective chemical catalysis by an antibody. Science, 1986. 234(4783): p. 1570−3.
- Tramontano, A., K.D. Janda, and R.A. Lerner, Catalytic antibodies. Science, 1986. 234(4783): p. 1566−70.
- Tramontano, A., Janda, K.D., and Lerner R.A., Antibody catalysis approaching the activity of enzymes. J Am Chem Soc, 1988. 110: p. 2282−6.
- Shokat, K.M. and P.G. Schultz, Catalytic antibodies. Annu Rev Immunol, 1990. 8: p. 335−63.
- Schultz, P.G., The interplay between chemistry and biology in the design of enzymatic catalysts. Science, 1988. 240(4851): p. 426−33.
- Napper, A.D., et al., A stereospecific cyclization catalyzed by an antibody. Science, 1987. 237(4818): p. 1041−3.
- Hilvert, D., et al., Catalysis of concerted reactions by antibodies: the Claisen rearrangement. Proc Natl Acad Sci USA, 1988. 85(14): p. 4953−5.
- Bencovic S. J., N.A.D., Lerner R. A., Catalysis of a Stereospecific Bimolecular Amide Synthesis by an Antibody. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1988. 85(5355−8).
- Hilvert D., H.K.W., Nared K. D., Auditor M. Т. M., Antibody Catalysis of a Diels-Alder Reaction. J. Am. Chem. Soc., 1989. Ill: p. 9261−9262.
- Braisted A. C., S.P.G., An Antibody-catalyzed Bimolecular Diels-Alder Reaction. J. Am. Chem. Soc., 1990.112: p. 7430−1.
- Romesberg, F.E., et al., Immunological origins of binding and catalysis in a Diels-Alderase antibody. Science, 1998. 279(5358): p. 1929−33.
- Mundorfl", E.C., et al., Conformational effects in biological catalysis: an antibody-catalyzed oxy-cope rearrangement. Biochemistry, 2000. 39(4): p. 627−32.
- Tawfik, D.S., et al., Efficient and selective p-nitrophenyl-ester-hydrolyzing antibodies elicited by a p-nitrobenzyl phosphonate hapten. Eur J Biochem, 1997. 244(2): p. 619−26.
- Suzuki, H., et al., A catalytic antibody that accelerates the hydrolysis of carbonate esters. Prediction of the binding-site structure of the substrate. J Protein Chem, 1998.17(3): p. 273−8.
- Blackburn, G.M., et al., Catalytic antibodies. Biochem J, 1989. 262(2): p. 381−90.
- Janda, K.D., et al., Induction of an antibody that catalyzes the hydrolysis of an amide bond. Science, 1988. 241(4870): p. 1188−91.25,2627,2829,30,3132,3334,35,3637,38,3942,43,44,45,46,47,48,49.
- Thayer, M.M., et al., Structural basis for amide hydrolysis catalyzed by the 43C9 antibody J Mol Biol, 1999. 291(2): p. 329−45.
- Miyashita, H., et al., Prodrug activation via catalytic antibodies. Proc Natl Acad Sci U S A, 1993. 90(11): p. 5337−40.
- McKenzie, K.M., et al., Identification and characterization of single chain anti-cocaine catalytic antibodies. J Mol Biol, 2007. 365(3): p. 722−31.
- Savitsky, A.P., et al., Kinetics of oxidation of o-dianisidine by hydrogen peroxide in the presence of antibody complexes of iron (III) coproporphyria Appl Biochem Biotechnol, 1994. 47(2−3): p. 317−27.
- Pollack, S.J., G.R. Nakayama, and P.G. Schultz, Introduction of nucleophiles and spectroscopic probes into antibody combining sites. Science, 1988. 242(4881): p. 103 840.
- Fletcher, M.C., et al., Creation of a ribonuclease abzyme through site-directed mutagenesis. Nat Biotechnol, 1998.16(11): p. 1065−7.
- Gruber, K., et al., Structural basis for antibody catalysis of a disfavored ring closure reaction. Biochemistry, 1999. 38(22): p. 7062−74.
- Shabat, D., et al., Antibody catalysis of a reaction otherwise strongly disfavoured in water. Nature, 1995. 374(6518): p. 143−6.