Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Использование спектроскопии кругового дихроизма для анализа супервторичной структуры нативных и денатурированных белков

Диссертация: Использование спектроскопии кругового дихроизма для анализа супервторичной структуры нативных и денатурированных белков
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Спектроскопия кругового дихроизма (КД) широко применяется для анализа интегральных параметров вторичной структуры глобулярных белков. Такое использование метода основано на предположении, что вид спектра в дальней ультрафиолетовой (УФ) области в наибольшей степени зависит от локальной конформации полипептидной цепи, которая как раз и описывается в терминах вторичной… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений и обозначений
  • ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Основные методы анализа структуры белков по их спектрам кругового дихроизма
      • 1. 1. 1. Анализ с помощью спектров «идеальных» элементов вторичной структуры
        • 1. 1. 1. 1. Использование спектров модельных пептидов
        • 1. 1. 1. 2. Получение базовых спектров из спектров белков с известной структурой
        • 1. 1. 1. 3. Метод выпуклого граничного анализа спектров КД
      • 1. 1. 2. Непосредственное использование в разложении спектров белков с известной вторичной структурой
        • 1. 1. 2. 1. Метод гребневой регрессии
        • 1. 1. 2. 2. Разложение по существенным значениям
        • 1. 1. 2. 3. Метод гибкого выбора решения
        • 1. 1. 2. 4. Метод нейронных сетей
      • 1. 1. 3. Чувствительность спектров КД к супер вторичной структуре глобулярных белков
    • 1. 2. Белки в состоянии «расплавленной глобулы»
      • 1. 2. 1. Равновесное состояние расплавленной глобулы
      • 1. 2. 2. Расплавленная глобула как кинетический интермедиат
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Получение набора спектров белков с известным классом третичной структуры
    • 2. 2. Методы факторного анализа и теории распознавания образов
      • 2. 2. 7. Поиск значащих компонент
      • 2. 2. 2. Метод решающих функций
      • 2. 2. 3. Метод иерархической классификации, или кластерного анализа
    • 2. 3. Получение и анализ спектров КД белков в состоянии расплавленной глобулы
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • ГЛАВА 3. АНАЛИЗ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ СПЕКТРОВ КД
  • ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ К КЛАССУ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
    • 3. 1. Представление спектра в виде точки в пространстве амплитуд
    • 3. 2. Получение набора спектров белков с известным классом третичной структуры
    • 3. 3. Визуализация распределения образов в пространстве
    • 3. 4. Исследование распределения образов с помощью иерархической классификации
    • 3. 5. Построение алгоритма определения класса третичной структуры белка по его спектру КД
  • ГЛАВА 4. АНАЛИЗ СПЕКТРОВ КД БЕЛКОВ В СОСТОЯНИИ РАСПЛАВЛЕННОЙ ГЛОБУЛЫ
    • 4. 1. Спектры КД нативных белков и белков в состоянии расплавленной глобулы
    • 4. 2. Информационное содержание спектров КД расплавленных глобул
    • 4. 3. Оценка содержания вторичной структуры в расплавленных глобулах по спектрам КД: сравнение срентгеноструктурными данными
  • ВЫВОДЫ
  • Благодарности

Использование спектроскопии кругового дихроизма для анализа супервторичной структуры нативных и денатурированных белков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Спектроскопия кругового дихроизма (КД) широко применяется для анализа интегральных параметров вторичной структуры глобулярных белков. Такое использование метода основано на предположении, что вид спектра в дальней ультрафиолетовой (УФ) области в наибольшей степени зависит от локальной конформации полипептидной цепи, которая как раз и описывается в терминах вторичной структуры. Однако, в последнее время становится все более очевидно, что подобная простая интерпретация спектральных данных является слишком грубой моделью, возможности которой ограничены. Имеется ряд свидетельств, как экспериментальных, так и теоретических, указывающих на то, что более высокие уровни организации белков также могут оказывать существенное влияние на форму и амплитуду спектров. Прежде всего, речь идет об особенностях укладки элементов вторичной структуры в белковую глобулу. С другой стороны, за последние годы накоплен большой экспериментальный материал по белкам в частично денатурированном состоянии, так называемых «расплавленных глобулах». Считается, что в таких белках третичные взаимодействия ослаблены, но основная часть вторичной структуры остается неизменной. Систематическое сравнение спектров белков в нативном и частично денатурированном состоянии позволит исследовать влияние плотной упаковки на спектры КД. Представленная работа посвящена исследованию чувствительности спектров кругового дихроизма к супервторичной структуре глобулярных белков. Рассмотрена возможность определения класса третичной структуры белка по его спектру. Также проанализированы спектры КД белков в состоянии расплавленной глобулы и исследована возможность оценки их структурных параметров.

Цель и задачи исследования

Основной целью работы является исследование возможности анализа супервторичной структуры глобулярных белков с помощью спектроскопии кругового дихроизма. В задачи исследования входило:

1. Систематический анализ большого набора спектров КД белков различных структурных классов. Проверка наличия корреляции между формой спектра белка и его классом третичной структуры.

2. Создание алгоритма определения класса третичной структуры глобулярного белка по его спектру КД. Определение достоверности метода.

3. Сравнение информационного содержания набора спектров белков в нативном и в «расплавленном» состоянии. Проверка предположения о нативоподобности вторичной структуры расплавленных глобул.

Научная новизна работы. Впервые статистически достоверно показано наличие корреляции между формой спектров КД глобулярных белков и принадлежностью их к определенному классу третичной структуры. Показано, что спектральные образы в многомерном пространстве амплитуд образуют выраженные кластеры, соответствующие тому или иному классу третичной структуры. Впервые предложен численный метод определения класса третичной структуры белка по его спектру КД. Достоверность определения составляет 75−100% в зависимости от класса. Впервые исследовано информационное содержание набора спектров КД белков в «кислой» денатурированной форме и показано, что оно заметно ниже, чем в случае нативных белков. Продемонстрировано наличие корреляции между формой спектра и содержанием вторичной структуры в денатурированном белке. Предложен метод анализа вторичной структуры ненативных белков по их спектрам КД.

Практическое значение работы. Практическое применение полученных результатов возможно в двух областях:

— оперативное определение параметров третичной структуры глобулярных белков в растворе. Метод активно используется на практике — на него ссылаются в двух учебниках и в 15ти научных статьях.

— анализ параметров вторичной структуры частично денатурированных белков, для которых неприменимы стандартные методы, основанные на спектроскопии КД.

Структура диссертации. Диссертационная работа состоит из «Введения», четырех глав, «Выводов» и «Списка литературы». Во «Введении» освещены актуальность изучаемой проблемы и цели исследования, а также отражена научная новизна работы. Глава 1 посвящена описанию и анализу литературных данных, отражающих современное состояние проблемы анализа структуры глобулярных белков по спектрам КД, а также освещены основные аспекты исследования белков в состоянии расплавленной глобулы. В главе 2 описаны материалы и методы, использованные в данной работе. В главе 3 представлено исследование чувствительности спектров кругового дихроизма к классу третичной структуры глобулярных белков. Глава 4 посвящена анализу спектров КД белков в состоянии расплавленной глобулы. В конце диссертации приведены основные выводы данной работы и список цитируемой литературы в алфавитном порядке.

Основные результаты диссертации опубликованы в 7ми печатных работах, в том числе в 4х статьях в рецензируемых журналах.

выводы.

1. Показано наличие корреляции между спектрами КД глобулярных белков и принадлежностью их к определенному классу третичной структуры.

2. Впервые предложен численный метод определения класса третичной структуры белка по его спектру КД. Достоверность определения составляет 75−100% в зависимости от класса.

3. Исследовано информационное содержание спектров КД белков в «кислой» денатурированной форме. Показано, что оно заметно ниже, чем в случае нативных белков.

4. Показано наличие корреляции между спектрами КД белков в состоянии расплавленной глобулы и содержанием вторичной структуры в нативных белках. Впервые показано наличие соответствия между содержанием (3-структуры в нативном белке и в промежуточном состоянии.

5. Продемонстрирована возможность анализа вторичной структуры ненативных белков по их спектрам КД. th,.

Благодарности.

Большая часть данной работы выполнена в лаборатории физики белка Института белка РАН.

Я хочу выразить признательность и благодарность моему руководителю и учителю Олегу Борисовичу Птицыну, к сожалению, ныне покойному, прежде всего за трезвый взгляд на науку, который он старался мне привить и за постоянную поддержку. Я благодарен Геннадию Васильевичу Семисотнову за внимание к моей работе, а также Владимиру Николаевичу Уверскому за его неуемную энергию и неоценимую помощь. Спасибо Алексею Витальевичу Финкельштейну и всему коллективу лаборатории физики белка за бесценные советы, постоянную помощь и создание изумительной рабочей атмосферы. Особая благодарность Сергею Юрьевичу Веньяминову, который инициировал эту работу.

Отдельно мне хочется поблагодарить мою жену Олю и всех моих родных и друзей за моральную поддержку и помощь.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. А. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. V. Вторичная структура белков в состоянии «расплавленной глобулы». // Мол. Биол. 1985. Т.21. С.1625−1635.
  2. И. А., Чехов М. О., Лугаускас В. Ю., Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. I. Спектры а-, (3- и неупорядоченной структур. // Мол. Биол. 1980a. Т.14. С.701−709.
  3. И. А., Чехов М. О., Лугаускас В. Ю., Птицын О. Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. И. Расчет вклада p-поворотов. // Мол. Биол. 1980b. Т.14. С.709−715.
  4. И. А., Чехов М. О., Лугаускас В. Юм Птицын О.Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. III. Получение реперных спектров для паралледьной и антипараллельной Р-структуры. // Мол. Биол. 1981. Т.15. С.130−137.
  5. Долгих Д: А., Абатуров Л. В., Бражников Е. В., Лебедев Ю. О., Чиргадзе Ю. Н. Кислая форма карбангидразы В- «расплавленная глобула» со вторичной структурой. // Докл. АН СССР 1983. Т.272. С. 1481−1484.
  6. О.Б. Многостадийный механизм самоорганизации белковых молекул.//Докл. АН СССР 1973. Т.212. С.1213−1215.
  7. Н.А., Семисотнов Г. В., Кутышенко В. П., Уверский В. Н., Болотина И. А., Бычкова В. Е., Птицын О. Б. Двустадийное равновесное разворачивание карбангидразы В. // Мол. Биол. 1989. Т.23. С.683−692.
  8. А.Н., Арсенин В. Ю. Методы решения некорректно поставленых задач. М. Р. Наука 1974.
  9. В.Н., Птицын О. Б. Трехстадийное равновесное разворачивание малых глобулярных белков сильными денатуратами: Карбангидраза В // Мол. Биол. 1996. Т.ЗО. С. 1124−1134.
  10. В.В., Хазин М. Л., Ефимовская Т. В. Определение вторичной структуры глобулярных белков по их спектрам кругового дихроизма. // Мол. Биол. 1990. Т.24. С. 165−1-76.
  11. Adler A. J., Greenfield N. J., Fasman G. D. Circular dichroism and optical rotatory dispersion of proteins and polypeptides. // Methods Enzymol. 1973. V.27. P.675−735.
  12. Adzhubei A. A., Sternberg M. J. E. Left-handed polyproline II helices commonly occur in globular proteins // J. Mol. Biol. 1993. V.229. P.472−493.
  13. Andrade M. A., Chacon. P., Merelo J. J., Moran. F. Evaluation of secondary structure of protein from UV circular dichroism spectra using an unsupervised learning neural network. // Protein Eng. 1993. V.6. P.383−390.
  14. Aune K.C., Salahuddin A., Zarlengo M.H., Tanford C. Evidence for residual structure in acid- and heat-denatured proteins. // J. Biol. Chem. 1967. V.242. P.4486−4489.
  15. Baldwin R.L., Roder H. Characterizing protein folding intermediates. // Current Biol. 1991. V.l. P.218−220.
  16. Baldwin R.L. Experimental studies of pathways of protein folding. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1993. V.3. P.84−91.
  17. J., Dobson C.M., Evans P.A., Hanly C., // Characterization of a partly folded protein by NMR methods. P. jstudies on the molten globule state of guinea pig oc-jlactalbumin. Biochemistry 1989. V.28. P.7−13.
  18. Bernstein F.C., Koetzle T.F., Williams G.J.B., Meyer E.F., Brice M.D., Rodgers J.R., Kennaro O., Shimanouchi Т., Tasumi M. The Protein Data Bank. P. a computer-based archival file for macromolecular structures. // J.Mol.Biol. 1977. V. l 12. P.535−542.
  19. Bohm G., Muhr R., Jaenicke. R. Quantitative analysis of protein for UVcircular dichroism spectra by neural network. // Protein Eng. 1992. V.5. P.191−195.
  20. Brahms S., Brahms J. Determination of protein secondary structure in solution by vacuum ultraviolet circular dichroism. // Mol. Biol. 1980. V.138. P.149−178.
  21. Brandts J.F., Hunt L. The thermodynamics of protein denaturation. 3. The denaturation of ribonuclease in water and in aqueous urea and aqueous ethanol mixtures. // J. Am. Chem. Soc. 1967. V.89. P.4826−4838.
  22. Bychkova V.E., Berni R., Rossi G.L., Kutyshenko V.P. Ptitsyn O.B. Retinol-binding protein is in the molten globule state at low pH. Biochemistry 1992. V.31. P.7566−7571.
  23. . С. Т. Wu C.-S. C., Yang. J. T. Circular dichroic analysis of protein conformation. II. Inclusion of (3-turns. // Anal. Biochem. 1978. V.91. P. 13−31.
  24. Chen Y.-H., Yang. J. T. A new approach to the calculation of secondary structures of globular proteins by optical rotatory dispersion and circular dichroism. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971. V.44. P.1285−1291.
  25. Chen Y.-H., Yang. J. Т. and Chau К. H. Determination of the helix and (3-form of proteins in aqueous solution by circular dichroism. // Biochemistry 1974. V.13. P.3350−3359.
  26. Chen Y.-H., Yang J. Т., Martinez H. M. Determinaton of the secondary structures of proteins by circular dichroism and optical rotatory dispersion. // Biochemistry 1972. V.ll. P.4120−4131.
  27. Chen. G. C., Yang. J. T. Two-point calibration of circular dichrometer with d- 10-camphor-sulfonic acid. // Anal. Lett. 1977. V.10. P. l 195−1207.
  28. P. Y., Fasman G. D. (3-Turns in proteins // J. Mol. Biol. 1977. V. l 15. P.135−175.
  29. Christensen H., Pain R.H. Molten globule intermediates and protein folding. // Eur. Biophys. J. 1991. V.19. P.221−229.
  30. Ghyan C.-L., Wormald C., Dobson C.M., Evans P.A. Baum J. Structure and stability of the molten globule state of guinea-pig a-lactalbumin: a hydrogen exchange study. // Biochemistry 1993. V.32. P.5681−5691.
  31. Colon W., Elove G.A., Wakem P., Sherman F. Roder H. Side chain packing of the N- and C-terminal helices plays a critical role in the kinetics of cytochrome с folding. // Biochemistry 1996. V.35. P.5538−5549.
  32. Compton. L. A., Johnson. W. C. Jr. Analysis of protein circular dichroism spectra for secondary structure using a simple matrix multiplication. // Anal. Biochem. 1986. V.155. P.155−167.
  33. Cooper T.M., Woody R.W. The effect of conformation on the CD of interacting helices. P. a theoretical study of tropomyosin. // Biopolymers 1990. V.30. P.657−676.
  34. Dalmas. В., Hunter. G. J., Bannister W. H. Prediction of protein secondary structure from circular dichroism spectra using artificial neural network techniques. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V.34. P.17−26.
  35. G., Gernat C., Damaschun H., Вychkova V.E. Ptitsyn O.B. Comparison of intramolecular packing of a protein in native and «molten globule» states. // Int. J. Biol. Macromol 1986. V.8. P.226−230.
  36. Denton J.В., Konishi Y. Sheraga Н.А. Folding of ribonuclease A from a partially disordered conformation. Kinetic study under folding conditions. // Biochemistry 1983. V.21. P.5155−5163.
  37. Dobson C.M. Resting places on folding pathways. // Curr.Opin. Struct. Biol. 1992. V.2.P.6−12.
  38. Dolgikh D.A., et al., Ptitsyn O.B. Compact state of a protein molecule with pronounced small-scale mobility: bovine a-lactalbumin. // Eur. Biophys. J. 1985. V.13. P. 109−121.
  39. Dolgikh D.A., Gilmanshin R.I. Brazhnikov E.V., Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Venyaminov S.Yu., Ptitsyn O.B. a-Lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? // FEBS Lett. 1981. V.136. P.311−315.
  40. D.A., Kolomiets A.P., Bolotina I.A., Ptitsyn O.B. 'Moltenglobule' state accumulates in carbonic anhydrase folding. // FEBS Lett. 1984. V.165. P.88−92.
  41. Eliezer D., Wright P.E. Is Apomyoglobin a Molten Globule? Structural Characterization by NMR. //J. Mol. Biol. 1984. V.263. P.531−538.
  42. Eliezer D., Yao J., Dyson H.J. Wright P.E. Structural and dynamic characterization of partially folded states of apomyoglobin and implications for protein folding. // Nature Struct. Biol. 1998. V.5. P. 148−155.
  43. Elove G.A., Chaffotte A.F., Roder H. Goldberg M.E. Early steps in cytochrome с folding probed by time-resolved circular dichroism and fluorescence spectroscopy. // Biochemistry 1992. V.31. P.6876−6883.
  44. Elove G.A., Chaffotte A.F., Roder H., Goldberg M.E. Early steps in cytochrome с folding probed by time-resolved circular dichroism and fluorescence spectroscopy. // Biochemistry 1992. V.31. P.6876−6883.
  45. Fersht A.R. The sixth Datta Lecture. Protein folding and stability. P. the pathway of folding of barnase. // FEBS Lett. 1993. V.325. P.5−16.
  46. Fink A.L. Compact intermediate states in protein folding. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. V.24. P.495−522.
  47. Finkeistein. A. V. Ptitsyn. О. В., and Kozilsyn. A. A. Theory of protein molecule self-organization. II. A comparison of calculated thermodynamic parameters of local secondary structure with experiments. // Biopolymers 1977. V.16. P.497−524.
  48. Gast K., Zirver D" Welfle H., Bychkova V.E. Ptitsyn O.B. Quasielastic light scattering of human a-lactalbumin. P. comparison of molecular dimensions in native and «molten globule» states. // Int. J. Biol. Macromol. 1986. V.8. P.231−236.
  49. Goto Y. Fink A.L. Conformational states of (3-lactamase. P. molten globule states at acidic and alkaline pH with high salt. // Biochemistry 1989. V.28. P.945−952.
  50. Goto Y., Calciano L.J. Fink A.L. Acid-induced folding of proteins. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1990. V.87. P.573−577.
  51. Greenfield N. J., and Fasman G. D. Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. // Biochemistry 1969. V.8. P.4108−4116.
  52. Griko Yu.V., Privalov P.L., Venyaminov S.Yu. Kutyshenko V.P. Thermodynamic study of the apomyoglobin structure. // J.Mol.Biol. 1988. V.202. P.127−138.
  53. Harding M.M., Williams D.H., Woolfson D.N. Characterization of a partially denatured state of a protein by two-dimensional NMR. P. reduction of the hydrophobic interactions in ubiquitin. // Biochemistry 1991. V.30. P.3120−3128.
  54. Hennessey J. P., Jr., Johnson W. C., Jr. Experimental errors and their effect on analyzing circular dichroism spectra of proteins. // Anal. Biochem. 1982. V.125. P.177−188.
  55. Hennessey J. P., Jr. and Johnson W. C., Jr. Information content in the circular dichroism of proteins. // Biochemistry 1981. V.20. P. 1085−1094.
  56. Hughson F.M., Wright P.E. Baldwin R.L. Structural characterization of a partly folded apomyoglobin intermediate. // Science 1990. V.249. P.1544−1548.
  57. Jaenicke L. A rapid micromethod for the determination of nitrogen and phosphate in biological material. // Anal. Biochem. 1974. V.61. P.623−627.
  58. James T. L. Jr. Assessment of quality of derived macromolecular structure. // Methods Enzymol. 1994. V.239. P.416−439.
  59. Jeng M.-F., Englander S.W., Elove G.A., Wand A.J. Roder H. Structural description of acid-denatured cytochrome с by hydrogen exchange and 2D NMR. // Biochemistry 1990. V.29. P.10 433−10 437.
  60. Johnson W. C. Jr. Secondary structure of proteins through circular dichroism spectroscopy. // Anna. Rev. Biophys. Chem. 1988. V.17. P.145−166.
  61. Johnson W. C., Jr. Circular dichroism and its empirical application to biopolymers. II Methods Biochem. Anal. 1985. V.31. P.61−163.
  62. Johnson. W. C., Jr. Protein secondary structure and circular dichroism: A % practical guide. // Proteins 1990. V.7. P.205−214.
  63. Kabsch W., Sander C. Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. // Biopolvmers 1983. V.22. P.2577−2637.
  64. Kay M.S., Baldwin R.L. Packing interactions in the apomyglobin folding intermediate. // Nature Struct. Biol. 1996. V.3. P.439−445.
  65. Kim P. S., Baldwin R.L. Intermediates in the folding reactions of small proteins. // Annu Rev Biochem. 1990. V.59. P.631−660.
  66. Kuwajima K. A folding model of a-lactalbumin deduced from the three-state denaturation mechanism. // J. Mol. Biol. 1977. V. l 14. P.241−258.
  67. Kuwajima K. The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular-protein structure. // Proteins: Structure Function and Genetics 1989. V.6. P.87−103.
  68. Kuwajima K., Hiraoka Y., Ikeguchi M., Sugai S. Comparison of the transient folding intermediates in lysozyme and a-lactalbumin. // Biochemistry 1985. V.24. P.874−881.
  69. Kuwajima K., Nitta K., Yoneyama M., Sugai S. Three-state denaturation of a-lactalbumin by guanidine hydrochloride. // J. Mol. Biol. 1976. V.106. P.359−373.
  70. Magar M. E. On the analysis of the optical rotatory dispersion of proteins. // Biochemistry 1968. V.7. P.617−620.
  71. Manavalan P., Johnson W. C., Jr. Variable selection method improves the prediction of protein secondary structure from circular dichroism // Anal. Biochem. 1987. V. 167. P.76−85.
  72. P., Johnson W. С Jr. Sensitivity of circular dichroism to protein tertiary structure class // Nature 1983. V.305. P.831−832.
  73. Manning M. C. Underlying assumptions in the estimation of secondary structure content in proteins by circular dichroism spectroscopy A critical review//J. Pharm. Biomed. Anal. 1989. V.7. P. l 103−1119.
  74. Manning M.C., Woody R.W. Theoretical determination of the CD of proteins containing closely packed antiparallel (3-sheets. // Biopolymers 1987. V.26. P. 1731−1752.
  75. Marmorino J.L., Pielak С J. A native tertiary interaction stabilizes the A state of cytochrome с. II Biochemistry 1995. V.34. P.3140−3143.
  76. Morozova L.A., Haynie D.T., Arico-Muendel C., Van Dael H. Dobson C.M. Structural basis of the stability of a lysozyme molten globule. // Nature Struct. Biol. 1995. V.2. P.871−875.
  77. Murzin A. G., Brenner S. E., Hubbard T" Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures. //J. Mol. Biol. 1995. V.247. P.536−540.
  78. Nozaka M., Kuwajima K., Nitta K" Sugai S. Detection and characterization of the intermediate on the folding pathway of human a-lactalbumin. // Biochemistry 1978. V.17. P.3753−3758.
  79. Oberg K.A., V.N. Uversky Secondary structure of homologous proteins a-fetoprotein and serum albumin from their circular dichroism and infrared spectra. // Prot. Pept. Lett. 2001. V.8. P.297−302.
  80. M., Wada A. 'Molten-globule state'. P. a compact form of globular proteins with mobile side-chains. // FEBS Lett. 1983. V.164. P.21−24.
  81. Pancoska P., Blazek M., Keiderling T. A. Relationships between secondary structure fractions for globular proteins. Neural network analyses of crystallographic data sets. // Biochemistry 1992. V.31. P. 10 250−10 257.
  82. Pancoska P., Keiderling T. A. Systematic comparison of statistical analyses of electronic and vibrational circular dichroism for secondary structure prediction of selected proteins. // Biochemistry 1991. V.30. P.6885−6895.
  83. Pancoska P., Yasui S. C., Keiderling T. A. Statistical analysis of the vibrational circular dichroism of selected proteins and relationship to secondary structure // Biochemistry 1991. V.30. P.5089−5103.
  84. Park K., Perczel A., Fasman G. D. Differentiation between transmembrane helices and peripheral helices by the deconvolution of circular dichroism spectra of membrane proteins. // Protein Sci. 1992. V.l. P.1032−1049.
  85. Pauling L., Corey R. B. Configurations of polypeptide chains with favored orientations around single bonds. P. Two new pleated sheets. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1951. V.37. P.729−740.
  86. L., Corey R. В., Branson. H. R. The structure of proteins. P. Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1951. V.37. P.205−211.
  87. Perczel A., Fasman G. D. Effect of spectral window size on circular dichroism spectra deconvolution of protein. // Biophys. J. 1993. V.48. P.19−29.
  88. Perczel A., Park K., Fasman G. D. Deconvolution of the circular dichroism spectra of proteins. P. The circular dichroism spectra of the antiparallel (3-sheet in proteins. // Proteins Struct.Funct. Genet. 1992a. V.3. P.57−69.
  89. Perczel A., Park K., Fasman G. D. Analysis of the circular dichroism spectrum of proteins using the convex constraint algorithm. P. A practical guide. // Anal. Biochem. 1992b. V.203. P.38−93.
  90. Perczel A., Hollosi M., Tusnady G., Fasman G. D. Convex constraint analysis. P. A natural deconvolution of circular dichroism curves of proteins // Protein Eng. 1991 V.4. P.669−679.
  91. Pribic R. Principal component analysis of Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra of proteins applied in a calibration of protein secondary structure. // Anal. Biochem. 1994. V.223. P.26−34.
  92. Privalov P. L., Tiktopulo E. I., Venyaminov S. Y. Griko Y. V., Makhatadze G. I., Khechinashvili N. N. Heat capacity and conformation of proteins in the denatured state. // J. Mol. Biol. 1989. V.205. P.737−750.
  93. Privalov P.L. Stability of proteins: small globular proteins. // Adv. Protein
  94. Chem. 1979. V.33. P. 167−241.
  95. Provencher S. W. A constrained regularization method for inverting data represented by linear algebraic or integral equations // Comput. Phys. Commun. 1982a. V.27. P.213−227.
  96. Provencher S. W. CONTIN: A general purpose constrained regularization program for inverting noisy linear algebraic and integral equations // Comput. Phys. Commun. 1982b. V.27. P.229−242.
  97. Provencher S. W. CONTIN user manual // EMBL technical report DA05 1982c.
  98. Provencher S. W., Glockner. J. Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism // Biochemistry 1981. V.20. P.33−37.
  99. Ptitsyn O.B. How does protein synthesis give rise to the 3D-structure? // FEBS Lett. 1991. V.285. P.176−181.
  100. O.B. // J. Protein Chem. 19. V.6. P.273−279.
  101. Ptitsyn O.B. The molten globule state. // In: Protein folding. (Creighton Т.Е., ed.), W.H. Freeman Co., New York, 1992. pp. 245−302.0
  102. Ptitsyn O.B. Molten globule and protein folding. // Adv. Prot. Chem. 1995a. V.47. P.83−229.
  103. Ptitsyn O.B. Structures of folding intermediates. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995b. V.5. P.74−78.
  104. Ptitsyn O.B. How molten is the molten globule? // Nature Struct. Biol. 1996. V.3. P.488−490.
  105. Ptitsyn O.B., Uversky V.N. The molten globule is a third thermodynamical state of protein molecules. // FEBS Lett. 1994. V.341. P. 15−18.
  106. Radford S.E., Dobson C.M., Evans P.A. The folding of hen lysozyme involves partially structured intermediates and multiple pathways. // Nature 1992. V.358. P.302−307.
  107. Radford S.E., Dobson C.M. Evans P.A. The folding of hen lysozyme involves partially structured intermediates and multiple pathways. // Nature 1992. V.358. P.302−307.
  108. Richardson J.S. The anatomy and taxonomy of protein structure. 11 Adv. Protein. Chem. 1981. V.34. P. 167−339.
  109. Rosenkranz H., Scholten W. An improved method for the evaluation of helical protein conformation by means of circular dichroism. // Hoppe-Seyler's Z. Physoil. Chem. 1971. V.352. P.896−904.
  110. Saxena V. P., Wetlaufer D. B. A new basis for interpreting the circular dichroism spectra of proteins. // Proc. Nail. Acad. Sci. USA 1971. V.68. P.969−972.
  111. Schulz G. E. and Schirmer. R. H. // In: P. Principles of Protein Structure (C. R. Cantor ed.), Springer-Verlag. Berlin, 1990. PP.66−107.
  112. J. В. Steinmetz W. E., Long G. L. A computer-assisted model for estimating protein secondary structure from circular dichroic spectra. P. Comparison of animal lactate dehydrogenases // Anal. Biochem. 1980. V.104. P.160−167.
  113. Shakhnovich E.I., Finkelstein A.V. Theory of cooperative transitions in protein molecules. I. why denaturation of globular protein is a first-order phase transition. // Biopolymers 1989. V.28. P.1667−1680
  114. Sreerama N., Woody R. W. A self-consistent method for the analysis of protein secondary structure from circular dichroism. // Anal. Biochem. 1993. V.209. P.32−44.
  115. Sreerama. N., Woody R. W. Poly (Pro) II helices in globular proteins. P. Identification and circular dichroic analysis // Biochemistry 1994b V.33. P. 10 022−10 025.
  116. Tanford C. Protein denaturation. // Adv. Protein. Chem. 1968. V.23. P. 121 282.
  117. Toumadje A., Alcorn S. W., Johnson W. C., Jr. Extending CD spectra ofproteins to 168 nm improves the analysis of secondary structure. I I Anal. Biochem. 1992. V.200. P.321−331.
  118. Uversky V. N. Use of fast protein size-exclusion chromatography to study the unfolding of proteins which denature through the molten globule. // Biochemistry 1993. V.32. P.13 288−13 298.
  119. Uversky V. N., Ptitsyn О. B. All-or-none solvent-induced transitions ^ between native molten globule and unfolded states in globular proteins. // Fold.
  120. Des. 1996. V.l. P. l 17−122.
  121. P., Gronenborn A. M., Christencen H., Wingfield P. Т., Pain R. H. Clore G. M. Kinetics of folding of the all-|3 sheet protein interleukin-1 (3. // * Science 1993. V.260. P. l 110−1113.
  122. Vassilenko K.S., Uversky V.N. Native-like secondary structure of molten globules. // Biochim Biophys Acta. 2002. V.1594. P. 168−177.
  123. Venyaminov S. Y., Baikalov I. A., Shen Z. M., Wu C.-S. C., Yang J. T. Circular dichroic analysis of denatured proteins: Inclusion of denatured protein in the reference set. // Anal. Biochem. 1993. V.214. P. 17−24.
  124. Venyaminov S. Yu., Yang J. T. Determination of protein secondary structure. // In: Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. (Fasman G.D., ed.), Plenum Press New York, 1996. PP. 69−108.
  125. Venyaminov S. Y., Vassilenko K. S. Determination of protein tertiary structure class from circular dichroism spectra. Anal. Biochem 1994. V.222. P. 176−184.
  126. Venyaminov S. Y., Baikalov I. A., Wu. C.-S. C., Yang J. T. Some problems of CD analysis of protein conformation. Anal. Biochem. 1991. V.198. P.250−255.
  127. Wagner U. G., Miiller N., Schmitzberger W., Falk H., Kratky C. Structure determination of the biliverdin apomyoglobin complex: crystal structure analysis of two crystal forms at 1.4 and 1.5 A resolution. // J. Mol. Biol. 1995. V.247. P.326−337.
  128. Wong K.-P., Hamlin L. M. Acid denaturation of bovine carbonic anhydrase B. // Biochemistry 1974. V.13. P.2678−2682.
  129. Woody R. W. Circular dichroism and conformation of unordered polypeptides. // Adv. Biophys. Chem. 1992. V.2. P.37−79.
  130. Woody R. W., Dunker A. K. Aromatic and cystine side-chain circular dichroism in proteins. // In: Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. (Fasman G.D., ed.) Plenum Press New York, 1996. PP. 69−108.
  131. Woody R. W. Circular dichroism of peptides. // In: The Peplides Vol. 7 (V. J. Hruby ed.), Academic Press New York, 1985. PP. 15−114.
  132. Wu J., Yang J. Т., Wu C.-S. C. (3-II conformation of all-(3 proteins can be distinguished from unordered form by circular dichroism. // Anal. Biochem. 1992. V.200. P.359−364.
  133. Yang J. T. Optical rotatory dispersion and circular dichroism in. P. A Laboratory Manual of Analytical Methods // In: Protein Chemistry (P. Alexander and H. P. Lundgren, eds.), Pergamon Press. Elmsford. NY, 1969. PP. 23−92.
  134. J. Т., Wu C.-S. C., Martinez H. M. Calculation of protein conformation from circular dichroism. // Methods Enzymol. 1986. V.30. P.208−269.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?