Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород

Диссертация: Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В России и за рубежом от взрослого крупного рогатого скота получают говядину независимо от того, к какой категории относятся животные — мясной, молочный или рабочий скот, от его пола и упитанности. Следовательно, полученная при этом говядина является продуктом с самыми разнообразными качествами и в соответствии с тем, как эти различные факторы влияют на процессы роста трех основных частей… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Динамика роста и накопления мышечной массы у крупного рогатого скота мясных и молочных пород
    • 1. 2. Количественные аспекты синтеза и катаболизма мышечных и общих белков тела и методы их определения
    • 1. 3. Характеристика азотистого обмена и факторов его регуляции
  • 2. Собственные исследования. 37 2.1. Материалы и методы исследований
  • 3. Результаты исследований и их обсуждение
    • 3. 1. Интенсивность роста, убойные и мясные качества бычков герефордской и холмогорской породы
      • 3. 1. 1. Рост и убойные качества животных
      • 3. 1. 2. Характеристика мясной продуктивности
      • 3. 1. 3. Потребление корма и его затраты на прирост мышечной массы
    • 3. 2. Состояние азотистого обмена у бычков холмогорской и герефордской пород в период откорма
      • 3. 2. 1. Эффективность использования азотистых веществ корма
      • 3. 2. 2. Динамика концентрации свободных аминокислот и мочевины в плазме крови бычков
      • 3. 2. 3. Активность ферментов переаминирования в плазме крови и в длиннейшей мышце спины
    • 3. 3. Метаболизм белков в скелетных мышцах у бычков молочной и мясной породы
      • 3. 3. 1. Динамика экскреции креатинина и 3-метилгистидина с мочой у бычков герефордской и холмогорской породы
      • 3. 3. 2. Концентрация нуклеиновых кислот в длиннейшей мышце спины

Азотистый обмен и количественные аспекты синтеза белка у бычков герефордской и холмогорской пород (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время в литературе интенсивно обсуждаются вопросы о роли отдельных факторов в регуляции мясной продуктивности у крупного рогатого скота. Основное внимание исследователей уделяется поиску путей направленного изменения метаболических потоков обеспечивающих эффективное образование мышечной, жировой и костной ткани у растущих и откармливаемых животных для достижения наиболее полной реализации их генетического потенциала, и получения необходимого качества мясной продуктивности.

Несмотря на методические трудности, имеются определенные успехи в изучении закономерностей формирования мышечной ткани и количественных аспектов метаболизма белка в скелетных мышцах.

Установлено, что скорость роста мышечной ткани обуславливается тремя основными факторами: скоростью синтеза мышечного белка, скоростью его распада, а также числом и размером мышечных клеток (Young et al., 1977). И хотя множество переменных, таких как секреция гормонов, уровень кормления, окружающая среда и способны повлиять на скорость роста мышечной ткани, тем не менее, все они в конечном итоге действуют посредством изменения одного из этих трех фундаментальных факторов.

В России и за рубежом от взрослого крупного рогатого скота получают говядину независимо от того, к какой категории относятся животные — мясной, молочный или рабочий скот, от его пола и упитанности. Следовательно, полученная при этом говядина является продуктом с самыми разнообразными качествами и в соответствии с тем, как эти различные факторы влияют на процессы роста трех основных частей тушимышечной, жировой и костной тканей, и особенно, на качество двух съедобных компонентов — мышечной и жировой тканей (Berg R.T., Butterfield R.M., 1976). Большинство изменений, которые люди желали бы увидеть у мясного крупного рогатого скота, по видимому, не достигнуто.

В отечественной и зарубежной литературе встречаются отрывочные и противоречивые сведения о роли биохимических и физиологических факторов в регуляции интенсивности роста животных. Не ясны закономерности образования составных элементов тела, и не вскрыты причины разной интенсивности биосинтеза мышечной и жировой тканей, а также эффективности трансформации питательных веществ корма в продукцию животного. В теоретическом и практическом плане могут быть важными исследования, проводимые рядом авторов на животных различного генотипа (в данном случае различных пород). Так, по мнению Breathnach and Chambon (1981), между отдельными популяциями животных внутри одного вида могут быть различия на уровне ре-гуляторных факторов белкового синтеза в мышечной ткани.

Следует отметить, что имеющиеся в литературе отдельные данные по этим вопросам касаются, главным образом, изучения морфологических и некоторых биохимических показателей крови. Они, как правило, получены на животных убойного возраста и не дают более полной информации об особенностях обмена веществ в период постнатального онтогенеза, когда формируется будущая продуктивность животного, и по этому не могут служить основой для физиолого-биохимической характеристики высокой энергии роста и мясной продуктивности.

Одним из путей познания биологической природы мясной продуктивности животных является изучение обмена веществ и его регуляции в тканях и органах, где метаболические процессы протекают более интенсивно, чем в крови.

Важным показателем, характеризующим процессы метаболизма, является обмен белков и ряда других азотистых соединений, в организме животных.

Исходя из этого, целью нашей работы явилось изучение особенностей метаболизма и эффективности использования азотистых веществ корма, интенсивности синтеза и обновления белков тела у молодняка крупного рогатого скота герефордской и холмогорской пород в период доращивания и откорма. В соответствии с указанной целью в задачу исследований входило:

— определить параметры синтеза и распада белков скелетных мышц и общих белков тела;

— выявить особенности метаболизма и использования азотистых веществ в организме бычков с применением критериев определения отдельных метаболитов и активности ферментов азотистого обмена, а так же баланса азота;

— изучить интенсивность наращивания мышечной ткани у бычков различного направления продуктивности.

Научная новизна. Получены новые данные характеризующие параметры метаболизма мышечных белков у бычков разного возраста и различного генотипа. Показано, что бычки герефордской породы обладают более эффективным синтезом белка.

Практическая значимость работы. Проведенные исследования позволили расширить наши знания о механизмах и факторах, регуляции метаболизма мышечных белков и формирование массы скелетной мускулатуры у бычков мясной и молочной породы, количественные характеристики которых будут использованы при разработке систем и моделей прогнозирования мясной продуктивности у откармливаемых животных разных генотипов.

Основные положения диссертации по метаболизму белков и его регуляции у растущих откармливаемых животных могут быть использованы в курсе лекций по физиологии и биохимии сельскохозяйственных животных в высших учебных заведений, а также НИИ по вопросам расшифрования механизмов регуляции биосинтеза составных компонентов мяса и накопления мышечной и жировой тканей.

Положения выносимые на защиту:

— количественные закономерности метаболизма мышечных белков у бычков герефордской и холмогорской породы;

— особенности метаболизма и использования азотистых веществ животными различного направления продуктивности и разной интенсивности роста.

Апробация представленной работы была проведена на заседании отдела питания ВНИИФБиП с.-х. животных 28 сентября 1999 г.

Положения диссертации изложены в следующих работах:

1. Баранова И. А., Баранов А. П. Потребление корма и мясная продуктивность бычков герефордской и холмогорской породы. Информационный листок калужского ЦНТИ, 1999, № 81.

2. Баранов А. П. Особенности белкового обмена и продуктивности у бычков герефордской и холмогорской породы. Информационный листок калужского ЦНТИ, 1999, № 83.

3. Кальницкий Б. Д., Аитова М. Д., Ерембетов К. Т., Баранов А. П., Павлова О. М. Сравнительная характеристика биосинтеза белков мышечной и липидов жировой ткани у бычков холмогорской и герефордской пород. Тезисы научной конференции сотрудников Нижегородской гос. с.х. академии (секция зооинженерных наук), Н. Новгород, 1999 г. (в печати).

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

выводы.

1. Бычки холмогорской породы в условиях интенсивного выращивания и откорма проявили достаточно высокие показатели мясной продуктивности. При одинаковых условиях кормления они имели тенденцию к более высоким показателям роста и большую живую массу в конце опыта по сравнению с герефордскими бычками.

2. Холмогорские бычки, в отличие от своих сверстников породы герефорд, обладают более высокой скоростью синтеза мышечного белка на фоне повышенной интенсивности его катаболизма. В возрасте 14 и 15 месяцев скорость синтеза мышечных белков у животных холмогорской породы составила 672.21 и 605.33 г/сут, скорость катаболизма 578.21 и 499.43 г/сут., а у животных породы герефорд 545.52 и 561.20 г/сут., 432.62 и 455.20 г/сут, соответственно.

3. Бычки породы герефорд по сравнению с животными холмогорской породы характеризовались более высокой эффективностью синтеза мышечных белкова.) интенсивность накопления мышечной ткани у герефордов в возрасте 12, 14 и 15 месяцев была 25.35, 24.64 и 24.41 мг креатинина/кг живой массы против 24.23, 23.58 и 24.11 мг креатинина/кг живой массы соответственно у Холмогоровб.) эффективность синтеза мышечных белков в возрасте 14 и 15 месяцев у животных породы герефорд была 20.7 и 19.08%, тогда как у бычков холмогорской породы 14.0 и 17.5% соответственно. Результатом более высокой эффективности синтеза мышечных белков у животных мясной породы было повышение относительного содержания мышечной ткани по сравнению с бычками молочной породы (165.0 кг и 156.7 кг, соответственно).

4. Отмечено более эффективное использование аминокислот в обменных процессах у бычков герефордской породы, что сопровождалось сравнительно низкой скоростью катаболизма мышечного белка.

5. Начиная с 14-месячного возраста бычки герефордской породы, по сравнению с холмогорами более эффективно использовали азот корма, на что указывают данные по среднесуточному накоплению мышечных белков, особенно в возрасте 14 месяцев (112.9 г у герефордов против 94 г у холмогоров).

6. Активность аланинаминотрансферазы у бычков герефордекой породы достоверно коррелирует с концентрацией глюкозы в крови (г=+0.94- Р<0.05), свидетельствуя о протекании на более высоком уровне процессов глюконеогенеза у этих животных по сравнению с холмогора-ми.

7. Животные мясного направления при отсутствии достоверных различий в живом весе имели более высокую массу и выход мякоти, а также отношение мякотной части к костям и жиру при более низких затратах питательных веществ корма на единицу продукции.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Полученные экспериментальные данные рекомендуется использовать в научных исследованиях для прогнозирования направленности метаболических процессов при выращивании и откорме молодняка крупного рогатого скота.

2. При апробации новых систем кормления бычков различного направления продуктивности в период доращивания и откорма необходимо учитывать, что бычкам молочной породы свойственен повышенный оборот белка, то есть высокая скорость синтеза белка сопровождается повышенной скоростью катаболизма.

3. При разработке системы кормления бычков различного направления продуктивности необходимо уточнение норм протеинового питания.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Несмотря на успехи науки, достигнутые в последнее время в области питания и регуляции процессов роста молодняка крупного рогатого скота, их генетический потенциал мясной продуктивности реализуется недостаточно полно. С целью познания биохимических и физиологических основ мясной продуктивности животных важно обратить внимание на те стороны метаболизма, которые в большей степени определяют эффективность использования питательных веществ корма и мясную продуктивность. Особое внимание должно отводиться изучению процессов биосинтеза основных компонентов мяса <�и, главным образом, мышечной ткани, интенсивность роста которой определяет мясную продуктивность животных. Поскольку скорость роста скелетных мышц является интегрирующим показателем синтеза и распада мышечных белков, основное внимание должно быть уделено изучению этих процессов.

Настоящая работа предусматривала изучение особенностей количественных и качественных аспектов синтеза белка и обмена азотистых веществ у бычков различного направления продуктивности, в период их доращивания и откорма. В этой связи в опыт были подобраны бычки двух контрастных пород: герефордской, как наиболее яркий вид мясного скота и холмогорской порода, как наиболее распространенная порода молочного скота.

Как видно из рисунка 1 бычки герефордской породы, находившиеся в одинаковых условиях содержания и кормления с холмогорскими бычками, в течение всего этого периода опыта (с 12- по 15.5-месячный возраст) несколько (на 3.7%) уступали последним по показателям роста. Такая ситуация описана и другими исследователями, так Гамарник Н.Г.(1972, 1982) в опытах на откармливаемых герефордах показал, что животные этой породы, выращиваемые в помещениях легкого типа, отличались более высокими приростами от животных, которые выращивались в капитальном помещении, среднесуточный прирост составил соответственно 1144 и 951 г/сут. В его эксперименте животные черно-пестрой породы, находившиеся в одинаковых условиях кормления и содержания с животными герефордской породы, превосходили последних по показателям роста, среднесуточный прирост составил 951 и 1071 г/сут соответственно.

1271 1250 1248

12 мес 13 мес 14 мес 15мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 1. Среднесуточный прирост у бычков герефордской и холмогорской пород, гр

По эффективности и абсолютному усвоению азота рациона, определенным в 12- и 14-месячном возрасте, статистически достоверных межпородных различий не обнаружено. Однако имеются сведения о том, что бычки герефордской породы более интенсивно усваивают азот корма (Sekine Jun Jiro, Hai Jin, Oura Ryozo, 1997). В тоже время Балабанов И., Йониковск М., Александров X., Тодоров М. (1998), не обнаружили статистически достоверных различий между животными герефордской и болгарской черно-пестрой породой, которые выращивались в одинаковых условиях кормления и содержания.

14 мес

15 мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 2. Эффективность биосинтеза мышечных белков, %

В балансовых опытах, проведенных в 12- и в 14-месячном возрасте не обнаружили достоверных различий между бычками обеих пород по усвоению азота корма. Тем не менее, у герефордских бычков показатели характеризующие синтез и распад белка в мышечной ткани (концентрация креатинина и 3-метилгистидина в моче), показали, что бычки породы герефорд на протяжении всего опытного периода имели выше эффективность биосинтеза мышечных белков (рис. 2). Животные мясной породы характеризовались меньшей скоростью синтеза на фоне низкой скорости катаболизма, тогда как бычки холмогорской породы имели выше показатели биосинтеза мышечных белков, но у них скорость распада беков также была более высокой. Berg R.T. (1986), Bridges Т.С. (1994) считают, что отличительной особенностью большинства молочных пород является, высокая скорость синтеза при повышенной скорости катаболизма и низким приростом и отложением мышечного белка, по сравнению с животными мясных пород. Кроме этого среднесуточное накопление мышечных белков в 14- и 15,5-месячном возрасте составило у герефордов 113 и 106 г против 93 и 87 г у холмогоров, также у животных мясной породы содержание мышечной ткани было выше на фоне сравнительно низкой живой массы, в 12-месячном возрасте содержание мышечной ткани у герефордских бычков было 199.2 кг., в 14-месячном возрасте — 146.3 кг., в 15.5-месячном возрасте 165.0 кг., тогда как у холмогоров 107.5, 132.4 и 153.6 кг. соответственно. Таким образом, можно предположить, что бычкам холмогорской породы присущ повышенный оборот обмена мышечного белка, который приводил к снижению эффективности использования обменной энергии на отложение в теле, что согласуется с более высоким значением у них величины теплопродукции (Рис. 3 Данные представлены лабораторией обмена энергии). Тогда как герефорды, имевшие более высокие показатели, характеризующие эффективность биосинтеза мышечных белков (рис. 2) избыток свободных аминокислот направляли на синтез глюкозы и липидов, что в конечном итоге обеспечило повышение эффективности использования обменной энергии корма на прирост массы тела.

60,03

10 0

12 мес

14 мес

15 мес Герефорды ШХолмогоры

Рис. 3. Величина теплопродукции у бычков герефордской и холмогорской пород, МДж.

О более эффективном использовании аминокислот в обменных процессах у бычков породы герефорд свидетельствует и тот факт, что на протяжении всего эксперимента у животных мясной породы повышенное содержание свободных аминокислот в плазме крови (у герефордов 2278.6 мкмоль/л. — в 12-месячном, 1390.15 мкмоль/л — в 14-месячном и 2431.72 мкмоль/л — в 15-месячном возрасте против 2204.42 мкмоль/л, 1365.67 мкмоль/л и 2095.54 мкмбль/л у холмогоров, соответственно) сопровождалось высокой концентрацией инсулина (табл. 18, данные по концентрации инсулина представлены Барановой И. А.).

Показать весь текст

Список литературы

  1. M.Д., Кошаров А. Н., Газдаров В. М. Методы изучения обмена веществ у молодняка свиней. (Методические указания) // Всесоюз. НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных. Боровск, 1984. 84с.
  2. И., Йониковск М., Александров X., Тодоров М. Биологична эфективност на мъжки телета от мясодайни породи, отглеждани при промышлени условия. Животновъдни науки, N 7, 1998, с. 26−28.
  3. H.H. Об изменении процессов синтеза и переаминирования аминокислот в печени крыс при белковой недостаточности. Биохимия, 1970, т.21. N 4Б с. 457.
  4. А.Е. Главные пути ассимиляции и диссимиляции азота у животных. Изд-во АН СССР. Институт биохимии им. Баха, 1957.
  5. A.M., Шемякин М. М. Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами. Биохимия, 1963, Т.18, с. 393.
  6. C.B., Вовк С. Й., Янович В. Г. Вивчения рол1 лейцину у субстратному зобезпеченш синтезу лшццв в тканях тварин в умоовах in vivo. Укр. 6iox. журн., 1993, 65, с. 60−64.
  7. C.B., Янович В. Г. Особенности метаболизма лизина в различных органах и тканях крупного рогатого скота и лабораторных животных. Сельхоз. Биол. серия Биология животных 1996, N4, с. 59−63.
  8. Е.В. Влияние агарово-тканевого препарата и гексэстрола на активность аминотрансфераз и содержание свободных аминокислот крови и печени молодняка крупного рогатого скота. Автореф.конд.дисс., Боровск, 1968.
  9. И.М. Активность амнотрансфераз и связь ее с энергией роста Животноводство Апрель 1975 г с. 89.
  10. Н.Г. Эффективность использования герефорд-ского скота для мясного скотоводства и интенсификации производства говядины в Сибири. Автореф. на соискание ученой степени доктора сх наук. п. Дубровицы, Московская обл. 1989 г.
  11. Н.Г., Богатырев Н. И., Кулаков Г. С. Мясное скотоводство Западной Сибири. Новосибирск. 1972.
  12. Р. Производство на мясо от млади говеда за угоя-ване-резултати и тенденции. Животновьд.науки. 1998. т.35 N2. с. 122 125.
  13. Дин Р. Процессы распада в клетке. М. Мир 1981, с. 44−78.
  14. И.В. Влияние инсулина и соматотропина на динамику свободных аминокислот, Белка и сахара в крови и тканях свиней. Автореф. канд.Дисс., Боровск, 1970.
  15. К.Т. Метаболизм азотистых веществ и количественные аспекты синтеза и катаболизма белков скелетных мышц у бычков при введении кленбутерола. Автореф. на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Боровск, 1997.
  16. И.П., Радионова Г. Б. Особенности белково-углеводного обмена у бычков мясных пород. Зоотехния, 1997, N8
  17. И.И., Коровкин Б. Ф., Пинаев Г. П. Биохимия мышц. М. 1977. 140 с.
  18. И.И., Юрьев В. А. Биохимия и патбиохимия мышц. Л. Метгиз., 1961, с. 275.
  19. Р. Растеж и месна продуктивност на бичета от породите Шароле, Лимузин и Херефорд. I. Растеж на способност и оползотворяване на фуражите. Животновьд.науки. 1998. т.35 N1. с. 109 114.
  20. Р. Растеж и месна продуктивност на бичета от породите Шароле, Лимузин и Херефорд. II. месна продуктивност. Животновьд.науки. 1998. т.35. N1. с.115−118.
  21. Р., Синивирски Г., Тодоров Н. Растеж и мясна продуктивност на бичета от пордите шароле, лимузин и херефорд. Животновъдни науки N1 1997 с. 109−115
  22. Н.М., Велик В. Ф. Мясная продуктивность и качество мяса бычков-кастратов герефордской, казахской белоголовой и абердин-ангусской пород. Проблемы мясного скотоводства. Том 23, ч 1, 1978, с 72−75.
  23. Н.М., Заднепрянский И. П. Взаимосвязь некоторых интерьерных показателей с продуктивностью отечественного и импортного мясного скота. Труды ВНИИМСа. том 23, ч.-1, 1978, с. 5962.
  24. B.C. Хим. состав тканей и масса некоторых органов пищеварения бычков различных генотипов в онтогенезе. С. Х. Биология сер. Биология животных 1993 N3
  25. Т.А. Катаболизм белка в лизосомах. Новосибирск: ука. Сибирское отделение, 1990, с. 57−88.
  26. П.Т., Усович А. Т. Методы исследования кормов и тканей жывотных. М.: Россельхозиздат, 1976, с. 389.
  27. Д. Л. Букрин Л.Н. Хим. состав и структурно-механическе свойства мышечной ткани кастрированых и не-кастрированых бычков. Доклады РАСХН 1993 N4
  28. Д.Л. Использование различных пород крупного рогатого скота для производства мяса. Москва 1989.
  29. Д.Л. Использование различных пород крупного рогатого скота для производства мяса. М.: ВНИИТЭИагропром, 1989, с,-61.
  30. Д.Л., Храпковский А. И., Довгих А. Я. и др. Наставление по технологии выращивания и откорма молодняка крупного рогатого скота в промышленном комплексе на 9880 голов. М.: Колос, 1971, с. 31.
  31. М.Д. Биохимические методы исследования. Кишинев, 1968, с. 18−20.
  32. A.A. Мясная продуктивность холмогорского скота нового типа. Проблемы совершенствования и селекции скота холмогорской породы в РСФСР. ВНИИплем, Москва, 1988.
  33. A.B., Сапунов М. И., Кузнецов С. Г. Биопсия органов и теаней. Методы исследований питания с.х. животных, под ред. Кальницкого Б. Д. 1998.
  34. О.Н. Биологическая оценка качества мяса молодняка молочных и мясных пород при равной живой массе. Бюл. ВИЖа 1992 N108
  35. Насонов Ю.М. Biko? i змши процессов переамш1рувания та протеолизу в печшщ каченят на paHHix етапах онтогенезу // Укр.Биохим.журнал. -1966. т.38. N 4. -с.389.
  36. М.Д., Макар Д. А. Аминокислотный состав тканей печени и селезенки после продолжительного введения эстрогенов. Будапешт. 1961. 301с.
  37. М.Ф., Радченков В. П. Влияние Д1−19-нор-Д-гомотестостарона на некоторые показатели белкового обмена у боровков // Всесоюзн. НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. жив-х. -1974. Вып.2(32). с.41−44.
  38. В.П. Влияние стимуляторов на азотистый обмен и продуктивность с.-х. животных. Автореф.докт.дисс. Ереван, 1971.
  39. A.B., Ковзалов Н. И. Откормочные и мясные качества герефордских бычков различных генотипов. Нов. В технол. произв. и перераб. продукц. животноводства. Волгоград 1996, N5, с. 4647.
  40. Г. Б. Показатели белкового обмена у бычков мясных пород при интенсивном выращивании. Труды ВНИИМСа, том 23, ч. 2, с.38−40.
  41. М.В. Топографическая анатомия домашних животных. Москва, 1960.
  42. . Зависимость скорости роста бычков от срока их эмбрионального развития. Молочное и мясное скотоводство. М. 19 956 N2, стр. 22−23.
  43. O.K. Раннее определение продуктивности животных. -М.: Колос. -1974. -150с.
  44. И.М. Регуляция процессов белкового метаболизма в мышечной ткани сельскохозяйственных животных. С.х. Биология, сер. Биология животных. N.4, стр.3−9.
  45. И.М., Кальницкий Б. Д. Динамика обмена белков скелетных мышц и всего тела растущих бычков при различной интенсивности выращивания. С.х. биология. Сер. Биология животных. 1998. N.4. с.69−77.
  46. Ю.Н. Влияние гормонов на обмен веществ и продуктивность животных. М.: 1975, 82 Стр.
  47. С.Х. Биологическая полноценность мяса бычков абердин-ангусской породы. Повышение продуктивности сх животных Ставрополь 1993.
  48. В.Г., Бродш C.B. Лшогенна роль аминокислот у м’язевш i жировш тканинах велико! poraToi худоби. Тези доповщей. Всеукр. конф. з фiзiщл. i 6iox. тварин. Льв1 В, 1994.
  49. В.Г., Вовк С. И. Использование аминокислот в энергетических процессах у сельскохозяйственных животных. Вестник с.-х. науки. 1989. N.2, с.138−143.
  50. В.Г., Вовк С. Й., Бродин C.B. Метаболизм 3−14С.триптофану та [2−14С]алашну в тканинах велико! poraToi худоби в умовах in vitro. Укр. 6iox. журн., 1990, 4, с. 56−61.
  51. В.Г., Иваняк В. В., Галяс Г. М., Кружель Б. Б., Кичма О. С. и др. Использование аминокислот в энергетических процессах в танях крупного рогатого скота. Bich. агр. науки 1996 N2, стр.36−39.
  52. Acselson С.Е., Balloun S. Influence of age and dietary protein on certain free amino acid in chick blood plasma. Poultry Sei. 1963. V.42. N1, p.140.
  53. Adibi S.A. Interrelationships to tween lewel of amino acid in plasma and tiisues during starvation. Amer.J.Physiol. 1971. V.221. N3, p. 829−838.
  54. Alfred J., Meijer H., Wouter H. Chamym leay nitrogen metabolism and ornitine cycle function // Phisiological review. -1990. -v.70. -N3. -p.580−591.
  55. Allingham P.G., Hanter R.A. Effect of different patterns of live weght gain on intramuscular connective tissue and meat tenderness of beef cattle // immunol. and Biol. -1996. -v.74. N6. -p.38.
  56. Amenta J.S., Brocher S.C. Role of lysosomes in protein turnover: catch-up proteolysis after release from NH4CL inhibition. J. Cell Physiol. 1980. V. 102, p. 259−266.
  57. Arnal M., Obier C., Attaix D. Renouvelement des proteins et flux d’acides amines au cours du developpment. //Metabolism et nutrition azotes. IV-e Symp.Int.Clermont. Ferrand (France), 5−9 sept. 1983. Ed.Publ., 1983. V. l, p. 117−136.
  58. Atkinson D.E. Boyrke E. The role of ureagenesis in pH homeostsis // Trends Biochem.Sci. -1984. -v.9. -p.297−300.
  59. Atkinson D.E. Boyrke E. Metabolic aspects of the regulation of systemic pH//Am.J.Phisiol. -1987. -v.252.-p.947−956.
  60. Barret A.J. The meny forms and functions of cellular proteinases. Fed.Proc. 1980. V. 60, p. 9−14.
  61. Berg R.T. Growth patterns of bovine muscle. // Proc.Natr.Soc. -1986. -V.47.N.6. -p.547−563.
  62. Berg R.T., Andersen B.B. Growth of bovine tissues. 2. Genetic influences on muscle growth and distribution in young bulls. J. An. Prod., 1978. V 27. N1, p. 51−61.
  63. Berg R.T., Andersen B.B. Growth of bovine tissues. I. Genetic influences of growth petterens of muscle, fat and bone in young bulls. J. An. Prod., 1978, V 26, N3, p. 245−258.
  64. Berg R.T., Andersen B.B., Liboriussen T. Growth of bovine tissues 1. Genetic influences on growth patterens of muscle, fat and bone in young bulls. J. Anim. Prod., 1978 N3, p. 243−258.
  65. Berg R.T., Butterfield R.M. New concepts of cattle growth. Sydney University Press, 1976.
  66. Bird J.W.C., Carter J.H. Proteolic ensymes in streated and non-streated muscle. // Degrative proceses in heart and sceletal muscle. R. Wildnthal (Ed.) Elsevier / North-holland. Biochemical Press, 1980, p. 5185.
  67. Bird J.W.C., Spanier A.M., Schwarts W.N. Proteolic activity and ultrastructural localisotion in skeletal muscle. // Protein tarnover and lysosomes function. // H.I. Segal and DJ. Dayle (Eds.). New York. Academic Press. 1978, p. 589−604.
  68. Bombay J.D., Salmon W.D. Somatomedins. Clin. Ort-hop.Relat.Res. 1974. V. 60, p. 146−149.
  69. Briant D.T.W., Smith R.W. Protein syntesis in muscle of mature sheep. J.Agric.Sci., Camb. 1982. V.98, p.639−643.
  70. Bridges T.C. A mathematical procedure for estimating animal growth and body composition. // Transactions of ASAE. Am.Soc.Agr.Eng. -1994. -v.39. -p.1342−1349.
  71. Brjita W., Barowwicz T. Czynniki warunkujace jakocz miesa wolowego. //Biul.inf. Inst.Zootecn. -1998. -v.36. N.l. -p.33−41.
  72. Bullard F.J., Gunn J.M. Nutritional and hormonal effects on intracellular protein catabolism. Nutr.Rev. 1982. V. 40, p. 33−42.
  73. Buruiana M.L., Suteanu M. Influence heterrozusului asupra actiontatii transaminazelor din organe su ser la gaini // Luer.Sti. at, Inst.argon. N. Balsescu, -1973. -v.15. p.89.
  74. Butterfield P.M. Relativ growth of the musculature of the ox, in Carcass Composition and Appraisal of Meat Animals. CSIRO, Melbourne, 1963.
  75. Butterfield R.M., Jonson E.R. The effect of growth rate of muscle in cattle on conformation as infleunced by muscle-weight distrubution, in Growth and Development of Mammals. Butterworth, London, 1968.
  76. Buttery P. J, Vernon B.G. Regulation of the protein metabolism processes in muscular tissues of agricultural animals. // Lies.Prod. -1980. -v.7. N1. -p.111−120.
  77. Buttery P.J., Beskerton A., Lubbock M.H. Rates of protein metabolism in ship. // Proc. 2nd Int.symp. Protein metabolism and nutrition / S. Taminga (Ed.) Wageningen: Centre for Agricultural publishing and documentation, 1977. p.32−34.
  78. Buttery P.J., Vernon B.G. Aspects of protein metabolism and its control. Liver.Prod.Sci. 1980. V. 7, p. l 11−120.
  79. Carrol M.A., Conniffe D. Beef carcass evaluation: lean, and bone, in Growth and Develipment of Mammals. Butterworth, London, 1968.
  80. Carthy F.M., Siebrits F.K., barnes P.M. The chenfe in the rate of muscle protein metabolism of rats from weaning to 90 days of age.// Agr.Biol.Chem., 1983. -v.51.Nl. p.261−262.
  81. Coulambe S. S, Fawreon S. New the semimicro method determination of urea. Clin. Chem. 1963. V 9., p. 23.
  82. Cromton L.A., Lomax M.A. The relation between hindlimb muscle protein metabolism and growth hormone, insulin, thyroxin and Cortisol in growing lambs. Proc.Nutr.Soc. 1987. V.46, p.45A.
  83. Curry D.L., Bennet L.L., Li C.M. In vitro enhancement of insulin secretion by growth hormone. Biochem.Biophis.Res.Commun. 1975. V. 60, p. 146−149.
  84. Dayton V.R., Reville W.J., Goll D.E. A Ca-actiated proteinase possibly involved in myofibrillar protein tornover: portial characterization of the purified enzyme. Biochem. 1976. V 15, p. 2159−2167.
  85. Destefanis G., Barge M.T., Brugiapaglia A. Breed and muscle type influence on the nutritional vlue of beef. // Ital.J.Food.Sci. -1997. -v.9. N4. -p.287−294.
  86. Dickson O., Nnanielungo D. Stadyng protein tarnover using developmental chenges in muscle. Natur.Rep.Int. 1981. V. 23, p. 945−962.
  87. Dicson O., Nnanielugo D.O. Study in the protein tarnover using developmental chenges in muscle // Nutr.Rep.Int. -1981. -v.23. N8. -p.945−962.
  88. Dovorak Z., Zobacova E. Kreatinin v moci selat jaco ukazate naristu svalove hmoty. // Zivoc.vyroba. -1984.-v.29. N.10.-p.917−922.
  89. Eisemann H.P., Hammond A.C., Rusey T.S. Nitrogen and protein metabolism in yong bulls // J.Anim.Sci. -1989. -v.68. N.2. -p.324−330.
  90. Eisemann J.H., Hutington G.B., Ferrell C.L. Effects of dietary clenbuterol on metabolism of the hindquarters in steers. J.Anim.Sci. 1988. V. 66, p. 342.
  91. Esenberg B.R. Adaptabiliti of ultrastructure in the mammalian muscle. J.Exp.Biol. 1985. V. 115, p. 55−68.
  92. Gan J.C., Jeffay H. Origin and metabolism of the intracellular amino acid pools in rat liver and muscle. Biochem.Biophys.Acta. 1967. V.148, p.448−459.
  93. Garret W.N. Experieces in the use of body density as an estimator of body composition of animals, in Body Composition in Animals and Man. National Academy of Science, Washington 1968.
  94. Gilbreth R.L., Trout J.R. Effect of early postnatal dietary protein restriction and repletion on porcine muscle growth and composition. // J.Nutr. -1973. -v.103. N.12. -p.1637−1645.
  95. Gjpinath R. Kitts W.D. Growth, N-methylhistidine excretion and muscle protein degradation in growing beef steers. // J.Anim.Sci. -1984. -v.59. -p.1262−1269.
  96. Goldberg A.L. Biochemical events during hypertrophy of skeletal muscle // Cardiac hypertrophy/ Alpert N.R. (Ed.) -Acad.Press. New York and London, 1971.
  97. Goldberg A.L. Protein breakdown in mitochondria. The ATP-dependent pathway for protein degradation in mitochondria. // Lysosoms: Their role in protein breakdown. /Glauman H. and Ballard F.J. (Eds.)/ 1987. p. 715−722.
  98. Goldspink D.F., Lewis S.E.M. Age- and activity-related chenges in three proteinase of rat skeletal muscle. Biochem. J. 1985. V 230, p. 833 836.
  99. Goldspink G. Malleability of the motor system: a comparative study. J.Exp.Biol. 1985. V. 115, p. 375−391.
  100. Graystone J.E. Creatine excretion during growth // Human growth: body composition cell growth, energi and intelligence/ Cheek D.B. (Ed.) Philadelphia. PA: Lea and Febiger, 1968. v. l -p. 182−197.
  101. Harper A.E. Effect of variation in protein intake on enzimes of amino acid metabolism // Can.J.Biochem. -1965. -v.43. N9. -p.1589.
  102. Harper A.E. Symposium on amino acid metabolism in clinical medicine. Proc.Nutr.Soc. 1983. V.l. N42, p.473.
  103. Hayse K., Yonekawa G., Yoshida A. Effect of thyroid hormone on tarnover of tissue proteines in rats. Nutr.Rep.Int. 1987. V.35, p.393−404.
  104. Henschen A., Hupe K.P., Lottspeich F., Voelter W. High performanse liquid chromatography in biochemistry. Weinheim, FRG, 1985.
  105. Herbert F., Hovell F.D., Reeds P.J. Free amino acid in the plasma of cattle. Proced. Nutr.Soc. 1985. V.45. 105A (Abstract).
  106. Herbert J.D., Coulson R.A., Hernandes T. Free amino acid in the caiman and rats. Comp.Biochem.Physiol. 1966. V.17, p.583.
  107. Hersko A., Ciechanover A. Mechanisms of intracellular protein breakdown. Ann.Rev.Biochem. 1982. V. 51, p. 335−364.
  108. Hornick J.I. Growth of bovine tissues. //J.Anim.Prod.-1978. -v.26.N3. -p.260−269.
  109. Hornik J.L., Van Eenaeme C., Diez M., Minet V., Istasse L. Different periods of feed restriction before compensatory groth in Belgian Blue Bulls: 2. Plasma metabolites and hormones. J. Anim. Sci. 1998, Jan- 76 (1): 260−271.
  110. Hornik J.L., Van Eenaeme C., Diez M., Minet V., Istasse L. Comparison of hindquarter metabolite uptakes in Belgian Blue double-muskled bulls at maintenance or during fattenung. J. Anim. Sci. 1997, Dec- 75 (12): 3331−3341.
  111. Jepson M., Pell J.M., Millward D.S. The effect of fasting in the acute response of protein synthesis in muscle and liver to the Escerihia coli lipolisaccharide. Proc.Nutr.Soc. 1986. Y.61, p.36A.
  112. Johns J.T., Bergen W.G. Growth in sheep. Pre- and post-weaning hormone chenges and muscle and liver development // J.Anim. Sci. -1976. -V.43.N4. -p. 193−200.
  113. Kabayashi K., Mochizuki M., Iwata H. Nutritional effect of lysine supplementation on the free amino acid in blood and lievr of chicks. J.Jap.Soc.Food Nutr. 1966. V.19. Nl, p.23.
  114. Kang C.W., Sunde M.L., Swick R.W. Growth and protein tarnover in the skeletal muscle of broiler chicks // Poultry Sci. -1985. -v.64. N3. -p.370−379.
  115. Katanuma N., Umezawa H., Hoizer H. Protease inhibitors. Medical and Biological Aspects. Tokio Berlin- Japan Sciece Sociaty Press and Spiger-Verlag, 1983.
  116. Kay J., Simankowski R.F., Greweling S.A. Proteolisis of myofibrillar proteins at neutural pH. Acta Bilogica et Medica Germanica. 1981. V. 40, p. 1323−1331.
  117. Klain G.J., Vaughan D.A., Vaughan L.H. Some metabolic effects of methionine toxiciti in the rat // J.Nutr. -1963. -v.80. N3. -p.337.
  118. Koudela K. Nutrichi indukce mocovivy v jatrech a krvi kohotku // Biol.Chem.Vyzivy Zvirat. -1976. -v.12. N.3. -p.223−228.
  119. Krawieletski K., Schadereit R., Bac H.-D. Asseement of rates ogf protein synthesis and catabolism by compartamentation. //Proc.VI Int.Symp.Amino Acid/Warszawa, 1984, p.196−206.
  120. Krawielitski K., Schadereit R., Evers b. Methodisher vergleich stoffwechselkenetisher parameter des gesamtkorperproteins // ZFJ-Mitt. -1983. -b.77. -s.62−72.
  121. Laurent G.J., Sparrow M.P., Millward D.J. Turnover of muscle protein in the fowl. Chenges in rates of protein synthesis and breakdown during hypertrophy of the anterior and posterior lattissimus dorsi muscle. // Biochem. J. -1978. N.176. -p.407−417.
  122. Laurent G.J., Millward D.J. Protein tarnover during skeletal muscle hypertrophy // Fed.Proc. -1980. -v.39. -p.42.47.
  123. Laurent G.J., Sparrow M.P. Changes in RNA, DNA and protein content and the rates of protein synthesis and degradation during hypertrophy of the anterior lattissimus dorsi muscle of the adult fowl // Growth. -1977. N.41. -p.249−262.
  124. Lee V.B., Kauffman R.G., Grummer R.H. Effect of early nutrition on the development of adipose tissue in the pig. I. Age constant basis. J.Anim.Sci. 1973. V.37. N6, p. 1312−1325.
  125. Leung P.M.D., Rogers O.R., Harper A.E. Effect of amino acid imbalance on plasma and tissue free amino acid in the rat. J.Nutr. 1968. V.96. N3. p.303−318.
  126. Lewis D. The concert of agent and target in amino acid interactions. Proc.Nutr.Soc. 1965. V.24, p.196−202.
  127. Lobley B.A., Segal H.L. Mechanism and regulation of protein turnover in higher animals. CRC Critical Rev. Food Sci.Nutr. 1980. -v.2. N.l. -p.141−147.
  128. Lobley G.E. Control of protein metabolism. Growth promoter actions. //Annual.report/ The Rowett research institute. 1991. p.54−55.
  129. Lobley G.E., Connel A., Mollison G.S. The effect of combined implant of trenbolone acetate and estradiol-17 on protein and energy metabolism in growing beef steers. Brit.J.Nutr. 1985. V.54, p.681−694.
  130. Lobley G.E., Milano G.D. Regulation of nitrogen methabolism in ruminants. //Proc.Natr.Soc. -1997. -v.56. N.6. -p.546−563.
  131. Lobley G.E., Milne V., Lovie J.L. Whule body and tssue protein syntesis in cattle. Brit.J.Nutr. 1980. V.43, p.491−502.
  132. Lockley A.K., Higgins J., Dawson J.M. Response of ruminant sceletal muscle Ca2+ proteinase (calpains) to beta-agonist treatment. Biochem.Soc.Trans. 1989. V. 17, p. 175−176.
  133. Lowell B.B., Ruderman N.B., Goodman M.N. Regulation of myofibrillar protein degradation in rat skeletal muscle during brief and prolonged starvation. Mrt.Clin.Exp. 1986. V. 35, p. 1121−1127.
  134. Mallard J., Hutchinson J.M.S., Edelstein W.A. In vivo NMR imagery in medicine. The aberdeen approach, both NMR phisical and biological//Phil.Trans.R.Soc.Lond.B. -1980. -v.280. -p.519−533.
  135. MillwardD.J. Proteintarnoverinskeletalmuscle.il. The effect of starvation and a protein free diet on the synthesis and catabolism of skeletal muscle protein in comparison to liver // Clin.Sci. -1970. -v.39. -p.257−263.
  136. Millward D.J. The regulation of muscle protein tarnover in growth and development. // Biochem.Soc.Trans. -1978. -v.6. -p.494−499.
  137. Millward D.J., Bates P.C. Protein degradations in skeletal muscle: implacations of a ferst order reaction for the degrative process. Acta Biol.Med.Germ. 1981. V. 40, p. 1301−1315.
  138. Millward D.J., Garlic P.J. Skeletal muscle growth and protein turnover. // Biochem.J. -1975. -v.150. -p.235−243.
  139. Millward D.J., Garlic P.J. Total protein tarnover // Proc.Nutr.Soc. -1972. -v.241. -p.204−205.
  140. Millward D.J., Garlic P.J., Nnanyelugo D.O. The relative importanse of muscle protein syntesis and breakdown in the regulation of muscle mass. Biochem. J. 1976. V.156, p. 185−188.
  141. Millward D.J., Garlick P.J., James W.P.T. Protein tarnover // Protein metabolism and nutrition. Proc.Ist.Int.Symp. Butterworth, London, 1975, p.49.
  142. Millward D.J., Garlik P.J., James W.P.T. Relationship beiween protein synthesis and RNA conect on skeletal muscle. Nature. 1973. V. 241, p. 204−205.
  143. Milward D.J., Garlic P.J., Reeds P.J. The energi cost of growth. Proc.Nutr.Soc. 1976. V.35, p.339−349.
  144. Mirsky A.E., Ris H. Variable and constant compononts of chromosomes//Nature-London. -1949. -v.163. -p.666−667.
  145. Moss F.P. The regulation of skeletal growth // Regulation of organ and tissue growth. N.Y., 1972. p. 127−142.
  146. Monro H.M. Regulation of protein metabolism. Acta Anaesth. Scand. 1974, V. 55, p. 66−73.
  147. Murray C.E., Warnes O.M., Ballard F.J. Creatine excretion as a index of myofibrillar protein mass in dystrophic mice // Clin.Sci. -1981. -v.61. -p.737−741.
  148. Niedzwiadek S., Zajac J., Bielansky P. Jakosc miesa i kryteria jego oceny. //Biul.inf. Inst.Zootechn. -1997. -v.35. N.3. -p.43−51.
  149. Nissim I., YudkoffM., Segal S. A model for determination of total body protein synthesis based upon compartmental analisis of the plasma (15N)-glicine decay curve. Metabolism. 1983. V.32, p.646−653.
  150. Nnanielyngo D.O. Chenges in RNA content during chronic protein deprivation in the hind limb muscles of rsts. Natur.Rep.Int. 1976. V.14, p. 209−215.
  151. Noguchi T., Kaudatsu M. Proteolic activity in the myofibrillar fraction of rat skeletal muscle. //Agr.Biol.Chem. 1966. V 30, p. 30−199.
  152. Pahle T., Kohler R., Gebhardt G. Methodishe aspekte zur bestimmung von N-umsatparametern aus 15N-tracerversuchen an Schweinen aur der grundlage von modelen des N-stoffwechsels. 3.// Arch.Anim.Nutr. -1987. -p.737−743.
  153. Palmer R.M., Bain P.A., Reeds P.J. The effect of insulin and intermittent mechanical stritching on rates of protein syntesis and degradation in isolated rabbit muscle. Biochem.J. 1985. V.230, p. 117−123.
  154. Pell J.M., Elcock C., Walsh A. Potentiation of growth hormone activiti using a polyclonal antibody of restricted specificiti // In: Biotechnology in growth regulation. London. -1989. -p.259−265.
  155. Pencharz P.B. Protein turnover in children studied using 15N//ZFY-mitt. 1983. N77, p.130−139.
  156. Pitts G.C., Bullard T.R. Some interspecific aspects of body composition in mammals, in Body Composition in Animals and Man. National Academy of Science, Washington, 1968.
  157. Rannels D.E., McKee E.E., Morgan H.E. Regulation of protein synthesis and degradation in heart and skeletal muscle. // Biochemical actios of gormone. Litwick G. (Ed)// New York: Academic Press, 1977, p. 135−195.
  158. Reeds P.J., Harris C.J. Nitrogen metabolism in man. //Applied sciece publishers. London. England. 1971. p.391−408. in Waterlow J.C. and Stephen J.M.
  159. Reitman S., Frankel S. A colorimetric method for the transaminases. Am. J. Clin. Path. 1957., V. 1., p. 28.
  160. Rennie M.J., Edwards R.H.T., Davies M. Protein and amino acid turnover during and after exercise. Biochen.Soc.Trans. 1980. V.8, p.499−501.
  161. Rivera E.M., Cummins E.P. Synthesis and regulation of protein content in skeletal muscle // J.Anim.Sci. -1974. -v.38. N5.-p.l050−1062.
  162. Rodemann H.P., Goldberg A.L. Arachidonic acid, prostaglandin E2 and F2a influence rates of protein turnover in skeletal and cardiac muscle. J.Bol.Chem. 1982. Y. 257, p. 1632−1638.
  163. Rodemann H.P., Waxman L., Goldberg A.L. The stimulation of protein degradation in muscle by Ca in mediated by PGE2 and does not require the calcium activated protease. J.Bol.Chem. 1982. V. 257, p. 87 168 723.
  164. Rosen F., Roberts N.R., Nichol C.A. Glucocorticocteroids and transaminase activiti. I. Increase of GPT in four conditions assosiated with gluconeogenesis // J.Biol.Chem. -1959. -v.234. -p.476.
  165. Sampson D.A., Sansen G.R. Prottein synthesis during lacation: no circadion variation in mammary gland and liver of rats fed diets varying in protein qualiti and level of intake. J.Nutr. 1984. N.114, p.1470−1478.
  166. Sarkak S., Streter F., Gergely S. Light chains of miosins from white-red ond cardiac muscles. Proc.Nat.Acad.Sci. USA. 1971, V. 68, p. 946 950.
  167. Sawchak J., Leung B., Shafig S. Characterization of a monoclonal antibody to myosin specific for mammalian and human type II muscle fibers. J.Neural.Sci. 1985. V. 69, p. 247−254.
  168. Schoenheimer R. The dynamic state of body constituents. Cambridge, 1942.
  169. Seglen P.O., Solheim A.E. Valine uptake and incorporation into protein in isolated rat hepatocytes // J.Neural.Sci. -1985. -v.69. -p.247−254.
  170. Sekine Jun Jiro, Hai Jin Oura Ryozo. Nitrogen balance and urinary nitrogen concentration in growing bulls. J. Fac. Agr. Tottori Univ. 1997, p. 31−35.
  171. Simon O. Protein metabolism in farm animals. Oxford Uni. Press, 1989.
  172. Skjaerlund D.M., Mulwaney D.R., Mas R.H. Measurement of protein turnover in skeletal muscle strips. J.Anim.Sci. 1988. V. 66, p. 687 698.
  173. Staron R., Pette D. Corelation between myofibrillar ATPase activiti and myosin heavy chain composition in rabbit muscle fibers // Histchem. -1986. -v.86. -p. 19−23.
  174. Stauber W.T., Gautthnier F., Ong S.H. Identification and possible regulation of muscle lysosomal protease activiti by exogenous protese inhibitors. Acta Biol.Med.Germ. 1981. V. 40, p. 1317−1322.
  175. Strehler E., Streler-Pege M.A., Isumo S., Nandavi V., Nadal-Ginard B. Sarcometric myosin heavy chein genes- Structure and pattern of expression // Abstracts of international symposium on adaptive mechanism of muscle. -Szeged. -1986. -p.5.
  176. Swick R.W. Growth and protein turnover in animals// CRC Crit.Rev.Food.Sci.Nutr. 1982. February, p. l 17−126.
  177. Takahashi K., Yamanoue M., Marakami T. Paratropomyosin a new myofibrillar protein weanens rigor linkages formed between actin and myosin. J. Biochem. 1987. V. 102, p. 1187−1192.
  178. Taylor St.C.S. Genetic variation in growth and development of cattle, in Growth and developnent of Mammals. Butterworth, London 1968.
  179. Tumbleson M.E., Meade R. Effect of source and level of dictari protein on level enzime systems in the young pig // J.Nutr. -1966. -v.89. N4. -p.487.
  180. Vandekerchhole J., Weber K. Actin typing on tooal cellular extracts: A higly sengitive protein chemical procedure able to distinquish different actins. Eur.J.Biochem. 1981. V. 113, p. 595−603.
  181. Vandekerchhole J., Weber K., The complete amino acid sequence of actins from bovine aorta, bovine heart, bovine fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal muscle // Differentation. -1979. v. 14. -p. 123 133.
  182. Vasilatas-Jonken R.L., Britton R.A. Metabolism of leucine by bovine adipose tissue: effects media suplementation and insulin. Domestical Animal Endocrinology, 1984, N4, p. 299−308.
  183. Vernon R.G., Finley E., Taylor E. Fatty acid synthesis from amino acid in sheep adipose tissue. Comp. Biochem. Phiziol., 1985: p. 82−87.
  184. Waldman R.G., Tyeler W.J., Brungardt V.H. Changes in the carcas composition of Holstein steers associated with ration energy lewels and growth. // J.Anim.Sci. -1971.-v.32. N.4.-p.611−619.2
  185. Waldorf M.A., Kirk M.C., Linkswiler H., Harper A.E. Metabolic adaptations in higher animals. VII. Responses glutamateoxalacetate and glutamate-pyruvate transaminases to diet//Proc.Soc.Exptl.Biol.Med. -1963. -v.112.N3. -p.764.
  186. Waterlow J.C. The assessement of protein nutriyion and metabolism in the whole animal, with spcial reference to man. // Mammalian protein metabolism. Vol.3./ Munro H.M.(Ed.) Academic Press, New York, 1969. -p.325−390.
  187. Waterlow J.C. Protein turnover in the whole body. // Nature. -1975. -v.253. -p.157.
  188. Wheeler T.R., Savell W.J. Protein metabolism in sceletal muscle in cattle of Aberdin-angus and Holstein. // Vet.Res.Commun. 1993, V.19. N3. p.185−194.
  189. Yong V.R. An overvtew of protein synthesis, degradation and regulation of protein content in skeletal muscle. Anabolic agents in animal nutrition. FAO/Who Symposium Stutttgart, 1977, p. 21−41.
  190. Young V.R. Hormonal control of protein metabolism with particular reference to body protein gein. // Protein deposition in animals./ P.J. Buttery and D.B. Lindsay (Eds.). Butterworths. 1980, p. 167−191.
  191. Young V.R. An overview of protein, synthesis, degradations and the regulations of pritein content in skeletal muscle. Anabolic agents in animal production. Lu F.C. and Rendel J. (Editors). George Thieme -Stuttgard, 1976, p. 20−42.
  192. Young V.R., Alexis S.D., Baliga B.S. Metabolism of administered 3-metilhistidine. Lack of muscle transfer ribonucleic acid char gin and quantitative excretion as 3-metilhistidine its N-acetyl derivative. J.Biol.Chem. 1972. V.247, p.3592−3600.
  193. Young V.R., Haverberg L.N., Munro H.N. The regulation of muscle protein turnover in growht and development. // Metabolism. 1972, -v.22, N12. -p.1429−1438.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?