Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Плацентарная щелочная фосфатаза и острофазовые белки в иммунохимической оценке течения беременности и некоторой онкопатологии

Диссертация: Плацентарная щелочная фосфатаза и острофазовые белки в иммунохимической оценке течения беременности и некоторой онкопатологии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Уровень ЛФ в сыворотке крови матери начинает увеличиваться наряду с ПЩФ с 5-го месяца беременности в 2 -3 раза по сравнению с исходным уровнем (в 1-м триместре) и достигает пика (в 6 раз больше) в родах на фоне снижения титра СРП. Связывание гепарина лактофериином, а тромбоцитарного фактора агрегации тромбоцитов С — реактивным протеином может способствовать гиперкоагуляции. Определение ПЩФ… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ПЛАЦЕНТАРНАЯ ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА (ПЩФ) И ОСТРОФАЭОВЫЕ БЕЛКИ В СИСТЕМАХ «МАТЬ-ПЛОД» И «ОРГАНИЗМ — ОПУХОЛЬ» (Обзор литературы)
    • 1. 1. Биохимические свойства и функциональная рст щелочных фосфвтаз (ЩФ)
    • 1. 2. Иэоэшимы ПЩФ, их физико-химические свойства, биологическая роль
    • 1. 3. ПЩФ в процессе беременности (система «мать-плод»)
      • 1. 3. 1. ПЩФ в эмбриогенезе
      • 1. 3. 2. ПЩФ в кровотоке матери
    • 1. 4. ПЩФ в системе «организм-опухоль»
      • 1. 4. 1. Опухоли трофобласта
      • 1. 4. 2. Опухоли другого генеза
    • 1. 5. Острофааовые белки
      • 1. 5. 1. Лактоферрин (ЛФ), его иммунохимические и биологические свойства
        • 1. 5. 1. 1. Содержание ЛФ в сыворотке крови в норме и патологии
        • 1. 5. 1. 2. ЛФубеременных
      • 1. 5. 2. Среаюинный протеин (СРП)
  • ГЛАВА. !. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследования
    • 2. 2. Ретроспективная характеристика состояния здоровья беременных
    • 2. 3. Иммунохимические, иммуногистохимические и другие методы
  • Г Л, А В, А Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. ПЩФ в системе «мать-плоде
      • 3. 1. 1. ИммунокимижюаедойншПЩФ
      • 3. 1. 2. ПЩфвфегапьньктсан^ ма, косгааяткань)
      • 3. 1. 3. Дефннишвные органы
      • 3. 1. 4. ПЩФ, ЛФ и ОТ! у беременных, рожениц и родильниц
    • 3. 2. ПЩФ при онкошшжяии (система «организм-опухоль»)
      • 3. 2. 1. Рак легкого
      • 3. 2. 2. Другие опухоли
      • 3. 2. 3. Влияние липошлисахарвда на реакцию ПЩФ и осгрофаэовых белков
      • 3. 2. 4. Анемия

Плацентарная щелочная фосфатаза и острофазовые белки в иммунохимической оценке течения беременности и некоторой онкопатологии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Плацентарную щелочную фосфатазу (ПЩФ), источником которой в организме матери является плацента, относят к белкам, ассоциированным с беременностью и опухолевым ростом (82,119,140,199,242). К настоящему времени известен целый ряд таких антигенов, как альфа-фетопротеии (АФП), трофобластический бега-глобулин (ТБГ), хорионический гонадотропин человека (ХГЧ), плацентарный лактоген (ПЛ), альфа-2-микроглобулин фертиль-ности (АМГФ), связанный с беременностью альфа-глобулин (СБАГ), раково-эмбриональный антиген (РЭА), ферритин, лактоферрин (ЛФ) и другие, им-мунохимическое тестирование которых в биологических жидкостях и тканях используется, наряду с острофазовыми протеинами, в лабораторной оценке течения беременности (26, 62, 104, 109, 207, 218, 267), трофобласгической болезни (3,6,120,128,165,188,237), воспалительных заболеваний (24,182) и злокачественных новообразований (30,68,116,117,121,127,149,224).

Значительное число работ в последние десятилетия посвящено изучению указанных антигенов в системах «мать-плод», «организм-опухоль», в результате чего стали возможными фундаментальные обобщения в области молекулярно-генетических исследований процессов эмбриои онкогенеза, иммунорегуляции и воспаления (26,27,134,231,2S8), были открыты явления антигенной реверсии, антигенной дивергенции, антигенного упрощения и накопления исходных антигенов при пролиферативных и злокачественных процессах (И, 26,28,100,101,102, 206,253,254,255).

Наряду с фундаментальными исследованиями белков беременности, фегоплацентарного комплекса и острофазовых протеинов, большое количе-сгво публикаций отражает попытки определить их прикладное, диагностическое значение. Так, появление в сыворотке крови повышенных концентраций АФП, ТБГ, ХГЧ, ферритина и РЭА отмечено, соответственно, при раке печени (25,181), хориокарциноме матки (26,120,165,183, 209), раке легкого (3, 24,100,101,102 186,202), раке молочной железы (183), яичников (116,140, 224), толстой кишки (68), а ЛФ и СРП — при воспалительно-деструктивных и 4 нагноительных заболеваниях (20,157, 180,182,200,219). При этом, изменения в плазме количества некоторых протеинов, происходящие во время острофазовой реакции при различных повреждениях (воспаление, травма, некроз, опухоль) являются одновременно и ценным показателем тяжести воспаления моделью для изучения регуляторных механизмов в метаболизме белков (15,106,182,201,219,252,286,293,297).

Отмечено также, что концентрация таких антигенов, как ферритин, ЛФ, ГПЦФ в крови здоровых лиц, может отражать половозрастные различия (168, 182, 187). Биологическая роль этих антигенов обсуждается. Полагают, что ГПЦФ, в частности, может являться активатором фибринолитической активности крови (6, 112). Имеются наблюдения об изменении количественных показателей ГПЦФ при наличии резус-конфликта, предиабета, рубца на матке, дефектов внутриутробного развития плода (6, 108, 139, 236). Вместе с тем, кроме плаценты, продукция ГПЦФ в организме осуществляется клеточными элементами плода, а также эндотелием новообразующихся сосудов, пролиферирующкм эпителием, фибробластами при хронических воспалительных и опухолевых заболеваниях (109,128,151,158,217,244,245,256). В связи с этим, минорные количества ГПЦФ определяются в сыворотке крови как у здоровых небеременных женщин, так и у мужчин, значительно повышаясь при патологии (100,101,102,183,237). Это расширяет наши представления об ассоциации ПЩФ не только с течением беременности и развитием эмбриональных тканей, но и с дифференцировкой пролиферирующих клеточных элементов на различных этапах онтогенеза и регенерации (39, 106, 251). К настоящему времени связь с дифференцировкой тканей в эмбриогенезе показана и для других эмбриональных антигенов, связанных с фетопла-центарным комплексом (100,101,102,119,255,256,267).

Однако, несмотря на значительное число работ, посвященных изучению ПЩФ при воспалительных заболеваниях и злокачественных новообразованиях, сравнительно мало известно об использовании этого показателя в комплексной лабораторной диагностике как течения беременности, так и опухолевой патологии. Таким образом, диагностическая ценность иммуно-химического теста на ПЩФ в комплексе с острофазовыми белками в акушер-ско-гинекологической и онкологической практике представляется малоизученной (1,2,6,7,217, 236).

ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Определить значение иммунохнмических тестов на ПЩФ и острофазовые белки в комплексной оценке течения беременности и некоторой онкопа-тологии (в системах «мать-плод» и «организм-опухоль»).

МЯАЧИ ffCCMQ? AlflW.

1. Выделить и очистить ПЩФ, получить моноспецифическую антисыворотку к ПЩФ и тест-систему для иммунохнмических исследований.

2. Получить антисыворотоку и сконструировать моноспецифические тест-системы на острофазовые белки (ЛФ, СРП, ПДФ).

3. Определить физико-химические и иммунохимические свойства ПЩФ и её межмолекулярные взаимодействия с острофазовыми белками и другими макромолекулами in vitro.

4. Определить ПЩФ и острофазовые белки в сыворотке крови матери и фетальных тканях (в системе «мать-плод»).

5. Определить ПЩФ и острофазовые белки в сыворотке крови и опухолевых тканях при злокачественных новообразованиях репродуктивных и других органов (в системе «организм-опухоль»).

НАУЧНАЯ НОВИЗНА.

1. Впервые дан сравнительный анализ физико-химических и иммунохнмических свойств ПЩФ в системах «мать-плод» и «организм-опухоль» и в её взаимодействии с иммуномодуляторами, острофазовыми белками, альбумином, альфа-фетопротеином, гормонами, гепарином, АТФ.

2. Впервые обнаружены закономерности появления ГПЦФ и острофазовых белков, зависящие от критических периодов беременности и родов.

3. Впервые обнаружены факты экстраплацентарного содержания ГПЦФ и зависимость количества ГПЦФ в эмбриональных тканях (легкие, кости) от их дифференцировки.

4. Впервые обнаружена зависимость количества ГПЦФ в опухолевых тканях и сыворотке крови онкологических больных от степени гистологической дифференцировки и степени прогрессирования злокачественных опухолей.

ПГАКТИЧЕСУЛЯ ЦЕННОСТЬ ИССЛЕДРРЛНИЯ.

1. Выявлено обратимое блокирующее влияние альбумина и альфа-фетопротеина и необратимое — АТФ на реакцию ГПЦФ с нафтол-фосфатом и прочным синим РР, что необходимо учитывать при имму-нохимических и гистохимических исследованиях для исключения артефактов.

2. Выявлена многолетняя устойчивость активности ГПЦФ в бутаноловых экстрактах из плаценты, что следует учитывать при хранении, транспортировке препаратов ГПЦФ и иммунизации.

3. Выявлена устойчивость активности ГПЦФ в экстрактах в присутствии различных концентраций этанола, что следует учитывать при консервировании препаратов ГПЦФ в биотехнологии.

4. Выявлены сроки появления, частота и количество ГПЦФ и осгрофазо-вых белков в различные периоды беременности, что позволяет использовать указанные иммунохимические тесты в контроле за её течением и возникающими осложнениями.

5. Иммунохимическое определение ГПЦФ и острофазовых белков можно использовать в уточняющей диагностике онкологических заболеваний.

ОСНОВНЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ. ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ.

1. ПЩФ, выделенная из зрелой плаценты, по иммунохимическим и физико-химическим свойствам аналогична ЩФ из фегальных тканей, секрети-руется в сыворотку крови беременных в определённые сроки гу. лационного периода, достигает максимального уровня к периоду родов и сохраняется в послеродовом периоде не менее 2-х недель.

2. Иммунохимические тесты на ПЩФ и острофазовые белки (ЛФ, СРП и ПДФ) можно использовать в контроле за течением беременности, родов, послеродового периода и возникающих осложнений.

3. Получены данные о возможном участии ПЩФ, ЛФ и СРП в регуляции системы гемостаза у беременных, рожениц и родильниц.

4. ПЩФ и острофазовые белки имеют диагностическое значение при злокачественных новообразованиях органов репродуктивной системы, легких, печени.

выводы.

1. Продукция плацентарной щелочной фосфагазы у человека осуществляется не только плацентой, но и фетальными тканями плода и злокачественными опухолями аналогичных органов у взрослых. В зрелой женской плаценте содержится как водо-экстрагируемая (секреторная), так и бутанол-экстрагируемая (мембраносвязанная) формы ПЩФ, обладающие полной иммунохимической идентичностью с ПЩФ фетальных органов, сывороток крови беременных, злокачественных опухолей и сывороток крови онкологических больных.

2. Обнаружен ряд физико-химических свойств ПЩФ: а) сохранение активности при длительном (> 8 лет) хранении в буферном растворе в присутствии микроколичеств бутанолапри взаимодействии in vitro с цитостатиками, липополисахаридами, интерфероном, лактоферрином, гепарином, стероидными гормонами, токоферолом, этаноломб) обратимое ингибирование активности при расщеплении а-нафтол-фосфата в присутствии альбумина, а-фетопротеина и необратимое — в присутствии АТФв) повышение концентрации ПЩФ в сыворотке крови у онкологических больных под воздействием бактериального липополисахарида — пирогенала.

3. Частота обнаружения ПЩФ методом ВИЭФ в сыворотке крови беременных в 4−6 недель равна 7,9%, возрастает с 5-го месяца беременности до 52,2%, к моменту родов достигает 100% и сохраняется в ближайшем послеродовом периоде в титре 1/8 — 1/32, что свидетельствует как о плацентарном, так и экстраплацентарном происхождении сывороточной ПЩФ у матерей.

4. Частота обнаружения СРП в кровотоке матери колеблется от 5,5 до 26,6% с 1 по 9 месяцы беременности, достигает 74,5% к концу этого срока и носит волнообразный характер. Периоды повышения частоты положительных на СРП тестов чередуются с ежемесячными периодами понижения, и, вероятно, отражают месячные яичниковые циклы на фоне беременности.

5. Уровень ЛФ в сыворотке крови матери начинает увеличиваться наряду с ПЩФ с 5-го месяца беременности в 2 -3 раза по сравнению с исходным уровнем (в 1-м триместре) и достигает пика (в 6 раз больше) в родах на фоне снижения титра СРП. Связывание гепарина лактофериином, а тромбоцитарного фактора агрегации тромбоцитов С — реактивным протеином может способствовать гиперкоагуляции. Определение ПЩФ в комплексе с СРП, ЛФ, ПДФ и другими лабораторными тестами можно рекомендовать в контроле за течением беременности и экспертной оценке послеродового периода, как ретроспективного доказательства недавнего родоразрешения.

6. Определение ПЩФ в тканях и сыворотке крови онкологических больных в комплексе с острофазовыми белками имеет значение для уточняющей диагностики гистологической дифференцировки опухолей и степени прогрессирования опухолевого процесса. Диагностическая ценность теста увеличивается при воздействии на организм пирогеналом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ф.М. Сравнительная оценка состояния системы гемостаза при своевременных и преждевременных родах// Акушерство и гинекология. 1989. — 8. — 43−46.
  2. Аляутдина О С., Смирнова Л. М., Брагинская СТ. Значение исследования системы гемостаза при неосложнвнном течении беременности и прогнозировании тромбогеморрагических осложнений// Акушерство и гинекология. 1999. — 2. -18−23.
  3. Л.С., Любимова Н. В., Пашинцева Л. П. Клиническое использование опухолевых маркеров. Критическая оценка. //Обзорная информация «Медицина и здравоохранение», серия «Онкология». М.
  4. ВВДкльев М.Ю., Авдеев Г. И. Количественное иммуноферментное определеннее лактоферрина и альфа-лактабульмина в сыворотке крови онкологических больных // Экспер Онкология. — 1985. — Т. 3. — N 5. -С. 56−60.
  5. Д. Принципы и методы диагностической энзимологии/Пер. с англ.-М.: Медицина, 1981.-624 с
  6. Т.Б. Иммунохимические тесты на эмбриоспецифические и плацентарные белки в скрининге и мониторинге переношенной беременности // Автореф.дис. канд. мед. наук. 1992. — 24 с.
  7. К.В., Козинец Г. И., Сердюк В Н. Ранние гемореологические нарушения у беременных с риском развития позднего токсикоза// Акушерство и гинекология. -1988. 10. — 34−36.
  8. А.М. Изоферменты новообразований.-М., 1981.-488 с.
  9. Э.В., Бухова В. П., Захарова Н. А. Стимуляция экспрессии рецепторов для М и в на лимфоцитах тимуса человека при действии лактоферрина // Бюл. эксперим. биолог, и мед. — 1987. — N 4. — С. 447−449.
  10. Дей Ю. Иммунохимия рака// «Мир». -М. -1966.
  11. Т., Гергей Я. Аминокислоты и белки.//М., «Мир». 1976.
  12. Л.В. Реакция изотопного обмена кислорода, катализируемая гидролитическими ферментами. Успехи современной биологии, 1968, Т. 4, вып. 1 (4), С.35−50.
  13. В.Н., Алешина Г. М., Слепенков С. В. и др. О степени структурной гомологии лактоферринов молока и нейтрофильных гранулоци-тов // Биохимия. — 1988. — Т. 53. — N 11. — С. 1837−1873.
  14. Э.Г., Комелькова Л. В. Белки острой фазы, современное состояние вопроса (обзор) // Лаб. 1988. — N 12. — С. 34−37.
  15. А.Г., Шевченко О. П. Количественное иммуноферментное определение лактоферрина в сыворотке и плазме крови // Вопросы ме. химии. — 1989. — N 6. — С. 125−128.
  16. Н.Х., Деушева Г. Г., Риш М. А. Изоэнзимы щелочной фосфатазы и их наследование у человека и животных//Успехи биологической химии, 1974.-T.XV.-C. 156−165.
  17. В. Г. С-реактивный белок при некоторых заболеваниях дыхательных органов. Л. 1968.
  18. Е.П., Уткин М. И., Якубовская Р. И. Иммунохимическое сравнение лактоферрина женского молока и лактоферрина нейтрофилов // Вопр. мед. химии. — 1988. — N 3. — С. 127−131.
  19. А. А., Аншакова Н. И. Иммунохимическая и физико-химическая характеристика лактоферрина биологических жидкостей человека// Вопр. мед. химии. — 1985. — N 3. — С. 128−131.
  20. А.М. Моноклональные антитела в диагностике опухолей человека// Архив патологии.-1989.-X®- 4.-С.79−85.
  21. И.В., Комчатова H.A. Значение опухолевых маркеров в диагностике колоректального рака // Онкология на рубеже XXI века. Материалы международного научного форума М, 1999.- С.334
  22. В.В., Черных Е. Р., Никонов С.Д и др. Иммунотерапия в комплексном лечении больных со злокачественными внутримозговыми опухолями головного мозга // Онкология на рубеже XXI века. Материалы международного научного форума М., 1999. — С.373.
  23. А.Е. Тканевые и сывороточные острофазовые белки в клинической оценке неспецифических заболеваний и рака легких // Автореф. дис. докт. мед. наук. -1991.-28 с.
  24. Ю.С. Плацентарные и эмбриональные белки как антигены в иммунодиагностике злокачественных опухолей. Вестник АМН СССР, 1977,10,90−93.
  25. .О., Лактионов К. П., Гарин А. М. и др. Современная комплексная диагностика и лечение хориокарциномы матки //Онкология на рубеже XXI века. Материалы международного научного форума. М., 1999. — С.385.
  26. ФримельХ. Иммунологические методы//Мир. 1979.
  27. B.C. Прогрессия опухоли и организм //Вопросы онкологии. -1980.-З.-С. 103−108.
  28. М.Г., Нагоев Б. С. Щелочная фосфатаза лейкоцитов в норме и патологии // М. — 1980. — С. 22−23.
  29. Р.И., Немцова Е. Р., Коханова ИД. Лактоферрин человека: получение высокоочищенных препаратов из молока женщин и распределение в нормальных и опухолевых тканях // Вопр. мед. химии. — 1986 -N6.-C. 75−79.
  30. Abe Y., Osuka Y., Nakata Т., Kashu Y., Kimura S. The functional role of 55-and 75- kDa tumour necrosis factor receptors in human polymorphonuclear cells in vitro// Cytokine. 1995 — Jan. — 7 (1) — 39−49.
  31. Adamik B., Wlaszczyk A. Lactofcrrin its role in defens against infections and immunotropic properties// Postepy.Hig.Med.Dosw. -1996 — 50(1)-33−41.
  32. Adeyemi E.D., D*anastasio C, Impallomeni M.G. et al. Plasma lactoferrin as a marker of infection in elderly individuals // Aging — (Vilano). 1992. -vol. 4.-N2.-P. 135−137.
  33. Albazzaz M.K., Pal C., Berman P. et al. In flammatoiymarkers of lower respiratory tract infection in elderly people // Age-Ageing. 1994. — vol. 23. -n4.-P. 299−302.
  34. Albright C.D., Kaufman D.G. Lactoferrin: a tamoxifen-responsive protein in normal and malignant human endometrial cells in culture// Exp.MoLPathol. -2001.-70 (2).-71−6.
  35. Al-Mashikhi S.A., Nacai S. Isolation of bovine immunoglobulins and lactoferrin from they proteins by gel filtration technigues // J. — Dairy-Sci. -1987. — vol. 70. — N 2. — P. 2486−2492.
  36. Al Mugamgha Z.A., Rassam MB, Al Salihi A.R., Al Sammeraie F T Alcaline phosphatase of cancerous larinx tissue in comparison with the placental enzyme. Biochemical and histochemical studies// Acta. Oncol/ -1997−36 (2)-213−8.
  37. Andersson Y., Lindquist S., Lagerqvist C., Hernell O. Lactoferrin is responsible for the fungistatic effect of human milk// Early Hum. Dev. -2000. Aug. — 59 (2). — 95−105.
  38. Andreani Mangeney M., Vandenbrouck Y., Janvier B. et al. Transcriptional regulation of apolipoprotein E expression by cyclic AMP// Febs. Lett. 1996. -Nov.-397 (2−3).- 155−8.
  39. Ardawi M.S., Nasrat H.A., BA’Aqueel H.S. Calcium-regulating hormones and parathyroid hormone-related peptide in normal human pregnancy and postpartum: longitudinal study// Eur.J.Endocrinol. 1997 — Oct.- 137 (4) -402−9.
  40. Audrain M.A., Gourbil A, Muller J.Y. et al. Anti-lactoferrin autoantibodies: relation between epitopes and ironbinding domain // J. Autoimmun. — 1996. Aug. 9(4). — P. 569−74.
  41. Baker E.N., Lindley P.F. New perspectives on the structure and function of transferrins // J — Inorg-Biochem. -1992. — vol. 47. — N 3. — P. 147−160.
  42. Balazovich K.J., Fernandez R., Hinkovska Galcheva V., Sushard S.J., Boxer L.A. Transforming growth factor-beta-1 stimulates degranulation and oxidant release by adherent human neutrophils// J.Leukoc.Biol. 1996 Dec. — 60 (6) -772−7.
  43. Balazovich KJ., Suchard S. J, Remick D.G., Boxer L.A. Tumor necrosis factor-alpha and FMLP receptors are functionally linked during FMLP-stimulated activation of adherent human neutrophils/' Blood. 1996 — Jul -15−88 (2)-690−6.
  44. Barka T. Effect of sodium butyrate on expression of genes transduced by retroviral vectors// J.Cell.Biochem. 1998 — May — 1 — 69 (2) — 201−10.
  45. Barthe C., Galaberi C. Guy-Crotte O. et al. Plasma and serum lactoferrin levels in cystic fibrosis. Relationship with the presence of custic fibrosis protein // Biomedical Division. — 1989. — vol. 1. — P. 183−188.
  46. Barton J.C., Parmley R.T., Butler T.W. et al. Differential staining of neutrophils and monocytis- gurfase and cytoplasmic iron-hinding proteins II Histochem. J. — 1988. — vol. 20. — N 3. — P. 147−155.
  47. Baumrucker C. R, Erondu N.E. Insulin-like growth factor (IGF) system in the bovine mammary gland and milk// J. Mammary Gland. Biol. Neoplasia. -2000.-Jan.-5 (I).-53−64.
  48. Baynes R.D., Bezwoda W. R, Derman D.R. et. al. Lack of correlation between iron stores and plasma. Lactoferrin concentration // Scand. — J. -Haem. -1986. — vol. 36. -N 1. -P. 111−114.
  49. Baynes R.D., Bezwoda W.R., Bothwell T. et al. The nonimmune inflammatory response, serial changes in plasma iron, ironbinding capacity, lactoferrin and C-reactiv protein // Scand. J. Clin. Lab. Invest. — 1986. — vol. 46 .-N 7.-P/695−704.
  50. Bekman G., Vennberg K., Bekman L. et al. Polymorphism of placental alkaline phosphatase on the level of DNA and protein in the Mordovian population// Genetika. 1996. — Mar. — 32 (3). — 420−4.
  51. Bellamy M., Takase M., Yamauchi K. et al. Identification of the bactericidial domain of lactoferrin // Biochem. — Biophys. -Acta. — 1992. -vol. 1121.-Nl.-P. 130−136.
  52. Benini L., Vantini I., Harvey R. et. al. Plasma lactoferrin in pancreatic diseases // Scand. — J. — Gastroenterol. — 1982. — Suppl. 78. — P. 344.
  53. Ben-Arie A., Hagay Z., Ben-Hur H. et al. Elevated serum alkaline phosphatase may enable early diagnosis of ovarian cancer// Eur. J Obstet.Gynecol.Reprod.Biol. 1999. — 86 (1). -69−71.
  54. Benezra M, Vogel T., Ben-Sasson S. A et al. A synthetic heparin-mimicking polyanionic compound binds to the LDL receptor-related protein and inhibits vascular smooth muscle cell proliferation// Cell.Biochem. 2001 -81 (1). -114−27.
  55. Bentouali L, Samadi M, Hachem H. et al. Hyperphosphatasemia related to three intestinal alkaline phosphatase isoforms: biochemical study//Clinica Chimica Acta, 1990,189, 145−152.
  56. Berger J., Micanovic R, Greenspan R.J., Udenfnend S. Conversion of placental alkaline phosphatase from a phosphatidylinositolglycan-anchored protein to an integral transmembrane protein//Proc.Natl. Acad. Sei. USA, 1989, 86,1457−1460. Biochemistry.
  57. Birgens H.S. The biological significance of lactoferrin in hematology // Scand. — J. — Haematol. — 1984. — vol. 33. — P. 225−230.
  58. Blom E., Ali M.M., Mortensen B, Huseby N.E. Elimination of alkaline phosphatases from circulation by the galactose receptor. Different isoforms are cleared at various rates// ClinChim Acta. 1998. — Feb. — 270 (2). — 12 537.
  59. Bon G.G., Kenemans P., Verstraeten A. et al. Maternal Serum CA 125 and MUC1 Antigen Levels in Normal and Pathological Pregnancy//Biomarkers and Environment. Cechtuma. 2001. — V.4. — No. 1,2. — P.40.
  60. Braun J., Dalhoff K., Lipp R. et al. Myeloperoxidase, Lactoferrin and elasta/e in bronchoalveolar lavage and plasma in pneumonia // Pnemologie. -1992.- vol. 46.- N 4. -P. 141−147.
  61. Braun J., Mehnerl A., DalhoffK. el al. Different BALF protein composition in normal children and aduits // Respiration. — 1997. 64(5). — P. 350−7.
  62. Bree A.F., Siegfried E., Sotelo-Avila C, Nahass G. Infantile Hemangiomas: Speculation on Placental Trophoblastic Origin// Arch.Dermalo. 2001. -May.- 137 (5). — 573−577.
  63. Brugge W. R, Burke C.A. Lactoferrin secretion in alcoholic pancreatic disease // Dig. — Dis. — Sci. — 1988. — vol. 33. — N 2. — P. 178−184.
  64. Buttner H., Rosanowski F., Pottek T., Hartmann M. Metastases of germ cell tumors to the ENT area a rare differential diagnosis of lymph node metastases in unknown primary tumor// Laryngorhinootologie. — 1996. — Oct. -75 (10).-616−8.
  65. Cerna M., Kulda V., Topolcan O., Cemy R Carcinoembryonic Antigen (CEA) mRNA Detection in Colorectal Cancer by Means of Reverse Transcription Polymerase Chain Reaction (RT PCR)//Biomarkers and Environment. Cechtuma. 2001. — V.4. — No. 1,2. — P.39−40.
  66. Chang C.H., Angellis P., Fishman W.H. Occurrence in normal human testis of a heat-stable alkaline phosphatase similar to a rare variant of placental isoenzyme//J.Scand.Immunol.(Suppl.8).-1978.-V.8.-P.543−546.
  67. Chappell D.A., Inoue I., Ery C.L., et al. Cellular catabolism of normal veiy low density lipoproteins via the low density lipoprotein receptor-related protein/alpha 2-macroglobulin receptor // J. -Biol. — Chem. -194. — vol. 269. -P. 18 001−18 006.
  68. Cheville J.C., Iczkowski K.A., Lohse CM, Pankratz V S. Cytokeralin expression in seminoma of the human testis// Am. J.Clin. Pathol. 2000. -113 (4). -583−8.
  69. Chio A.J., Pianladosi C.A., Crumbliss A.L. Hypothsis: iron chelation plays a vital role in neutrophilic inflammation// Biometals. 1997. — 10 (2). — 13 542.
  70. Cho J.K., Azuma N., Lee C.H. et al. Purification of membrane-bound lactoferrin from the human milk fat globule membrane// Biosci. Biotechnol. Biochem. 2000. — Mar. — 64 (3). — 633−5.
  71. Crocker I.P., Wellings R.P., Fletcher J., Baker P.N. Neutrophil function in women with pre-eclampsia// Br. J. Obstet. Gynaecol. 1999. — Aug. — 106 (8). — 822−8.
  72. Crocker I.P., Baker P.N., Fletcher J. Neutrophil function in pregnancy and rheumatoid arthritis// Ann. RheumDis. 2000. -Jul. -59 (7). — 555−64.
  73. Crouch S.P., Slater K.J., Fletcher J. Regalation of cytokine releuse from mononuclear eels by the iron-binding protein lactoferrin // Blood. — 1992. -vol. 80.-N1.-P. 235−240.
  74. Cylwik В., Szmitkowski M., Bielecki M. et al. C-reactive protein concentration in the sera of pregnant women with imminent premature parturition and preterm amniorrhea//Rock-Akad- Med- Bialymst. -1997. 42 (1). — 35−40.
  75. Dalmastri C, Valenti P., Visca P et al Enhanced antimicrobil of lactoferrin by binding to the bacterial surface // Microbiologics -1988. — vol. 11.-N3.-P. 225−230.
  76. Das S.K., Tan J., Johnson D.S., Dey S K Differential spatiotemporal regulation of lactoferrin and progesterone receptor genes in the mouse uterus by primary estrogen, catechol estrogen, and xenoestrogen// Endocrinology. -1999. 139 (6).-2905−15.
  77. De Broe M., Pollet D. Multicentr Evaluation of Human Placental Alkaline Phosphatase as a Possible Tumor-Associated Antigen in Serum // Clinical Chemistiy. 1988, 34,10.
  78. Defer M.C., Dugas В., Picard O, Damais C. Impairment of circulating lactoferrin in HIV-1 infection // Cell. Mol. Biol. Noisy -le-grand. — 1995. May. 41(3).-P. 417−21.
  79. Devi-A.S., Das-M.W. Lactoferrin contains structural motifs of ribonuclease // Biochem. — Biophys. — Asta. — 1994. — vol. 1205. — N 2. — P. 275−281.
  80. Deonarain M.P., Rowlinson Busza G., Georg A.J., Epenetos A.A. Redesigned anti-human placental alcaline phosphatase singl-chaine Fv: soluble expression, characterisation and in vivo tumor targeting// Protein. Eng/ 1997-Jan/- 10(1)-89−98.
  81. De Primo S.E., Stambrook P.J., Stringer J. R Human placental alkaline phosphatase as a histochemical marker of gene expression in transgenic mice// Transgenic.Res. 1996. — Nov. — 5 (6). — 459−66.
  82. De Voorde A., De Groote G., De Waele F. et al. Screening of sera and tumor extracts of cancer patients using monoclonal antibody directed againts human placental alkaline phosphatase//Eur.J.Cancer Clin.Oncol., 1985,21,1,65−71.
  83. Dieckman K.P., Loy V. The value of biopsy of the contralateral testis in patients with testicular germ sell cancer: the recent German experience// APMIS -1998 Jan. — 106 (1) — 13−20- discussion 20−3.
  84. Dieckman K.P., Skakkebaek N.E. Carcinoma in situ of the testis: review of biological and clinical features// IntJ.Cancer. 1999. — 83 (6). — 815−22.
  85. Drescher B., Lauke H, Hartmann M., Davidoff M S, Zumkeller W Immunohistochemical pattern of insulin-like growth factor (IGF) I, IGF II and IGF binding proteins of carcinoma in citu of the testis// Mol. Pathol. 1997 -Dec — 50 (6)-298−303.
  86. Elkas J., Armstrong A., Pohl J. et al. Modulation of endometrial steroid receptors and growth regulatory genes by tamoxifen// Obstet. Gynecol. -2000. May. — 95 (5). — 697−703.
  87. Endo T., Higashino K., Hada T. Et al. Structures of the Asparagine-linked Oligosascharides of an Alkaline Phosphatase, Kasahara Isozyme, Purified from FL Amnion Cells//Cancer Resaarch, 1990, 50,1079−1084.
  88. Engstrom L. Studies on calf-intestinal alcaline phosphatase. 2. Incorporation of inorganic phosphate into a highly purified enzyme preparation. Biochim. Biophys. Acta, 1961, v. 52, p. 49 — 59.
  89. Engstrom L. Studies on bovine-liver alkaline phosphatase. Purfication, phosphate incorporation. Biochim. Biophys. Acta, 1964, v. 92, p. 71−78.
  90. Fedail S.S., Harvey R.F., Salmon P R etal. Tripsin and lactoferrin levels in pure pancreatic juice in patients with pancreatic disease // Gut. — 1979. — vol. 20.-Nil.-P. 983−986.
  91. Ferry H.A., Young R.H., Scully RE. Testicular and epididimal plasmacytoma: a report of 7 cases, including three that were the initial manifestation of plasma sell myeloma// Am.J.Surg.Pathol. 1997 — May — 21 (5)-590−8.
  92. Fishman W.H., Inglis N. R, Vaitukaitis J., Stolbach L.L. Regan isoenzyme and human chorionic gonadotropin in ovarian cancer: Symposium on Ovarian Carcinoma//Natl. Cancer. Inst Monogr.-1975.-V.42.-P.63−73.
  93. Fishman W.H., Singer R.W. Ectopic Isoenzymes. Expression of Embryonic Genes in NeoplasiaZ/Caricer-Comprehensive Treatise, 1975,3, № 5.-London.-57−80.
  94. Fishman W.H. On the importance of being (stereo) specific//Clinica Chimica Acta, 1989,186,129−132.
  95. Fleet J.S. A new role for lactoferrin: DNA binding and transcription activation// Nutr.Rev. 1995 — Aug. — 53 (8) — 226−7.
  96. Frank Rohde Nielsen, Karl Moller Bek, Per Emil Rasmussen et al. C-reactive protein during normal pregnancy// Eur.J. of Obstetties. Gynecology and Reproductive Biology. 1990. — 35. — 23−27.
  97. Fritsch G., Sawatzki G., Treumer J. et al. Plasmodium falciparum: inhibition in vitro with lactoferrin, desferrithiosin, and desferricrocin // Exp. -Parasitol. — 1987. — vol. 63. — N 1. — P. 1−9.
  98. Gandhi RT., Chen B.K., Straus S.E. et al. HIV-1 directly kills CD4+ T cells by a Fas-independent mechanism// J.Exp.Med. 1998. -Apr. — 187 (7). -1113−22.
  99. Goldberger G, Bing D.H., Sipe J.D. et al. Transcriptional regulation of genes encoding the acute-phase proteins CRP, SAA and C3// The J. of Immunol. Copyright. -1987.
  100. Gehring B, Mornet E., Plath H. et al. Perinotal hypophosphatasis: diagnosis detection of heterozygote carriers within the family// Clin.Genef. 1999. — 56 (4). -313−7.
  101. Gibson JM, Aplin JD, White A, Westwood M. Regulation of IGF bioavailability in pregnancy// Mol.Hum.Reprod. -2001. 7 (1). — 79−87.
  102. Goldstein D.Y., Blasco Z., Harris H. Placental alkaline phosphatase in normalighant human cervix //Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980-v. 77.-p. 4226 4229.
  103. Goretzki L., Mueller B.M. Receptor-mediated endocytosis of urokinase-type plasminogen activator is regulated by camp-dependent protein kinase// J.Cell.Sci. 1997. — 110 (Pt.12). — 1395−402.
  104. Goto M., Yamada K., Katayama K, Tanaka I. Inhibitory effect of E3330, a novel quinone derivative able to suppress tumor necrosis factor-alpha generation, on activation of nuclear factor-kappa B// Mol. Pharmacol. 1996. — May.-49 (5).-860−73.
  105. Gould D.A., Moscoso G.J., Young M.P., Barton D.P. Human first trimester fetal ovaries express oncofetal antigens and steroid receptors// J.Soc.Gynecol.Investig. 2000. -7 (2). — 131−8.
  106. Grau A. J., Willig V., Fogel W., Werle E. Assessment of plasma lactoferrin in Parkinsons disease// Mov Disord. 2000. — Jan. — 16 (1). — 131−4.
  107. Grazioli V., Rosazza F, Arfini C. et al. Architect System: Between Days-Between Labs and Between Days-Within Labs Analytical Variation of Serum
  108. CA 19−9, CEA, a-Fetoprotein and Fenitin//Biomarkers and Environment. Cechtuma. 2001. — V.4. — No. 1,2. — P.44−45.
  109. Oum JR, Hicks J.W., Sack T.L., Kim V S. Molecular Closing of Complementaiy DNAs Encoding Alkaline Phosphatase in Human Colon Cancer Cells//Cancer Rewearch, 1990,50,1085−1091.
  110. Gutteberg T. J., Rokke J., Andersen O. et al. Early tall of circulating iron and rapid rise of lactoferrin in septicemia and endotoxemia: a nealy defence mechanism // Scand. — J. — Infect. — Dis. — 1989. — vol. 21. — N 6. — P. 709 715.
  111. Hakkinen I.P. A population Scruning for Fetal sulfoglycoprotein Antigen in Castric Juice // Cancer Res., 1974,34,11, 3069−3072.
  112. Hamazaki S., Nakamoto S., Okino T. et al. Epithelioid trophoblastic tumor: morphological and immunohistochemical study of three lung lesions// Hum.Pathol.-1999. 30 (11). -1321−7.
  113. Harada T, Baba M, Torii J. et al. Ferritin selectively Suppresses Delayed-Type Hypersensitivity Responses at Induction or Effector Phase // Cellular Immunology. — 1987. — vol. 109. — P. 75−88.
  114. Harrington J.P., Stuart J., Jones A. Unfolding of iron and copper complexes of human lactoferrin and transferrin // Int. — J. — Biocher. — 1987. — vol.19. -N10.-P. 1001−1008.
  115. Harrington J.P. Spectroscopic analysis of the unfolding of transition metaliron complexes of human lactoferrin and franferrin // Int. — J. — Biochem. -1992. — vol. 24. — N 21. — P. 275−280.
  116. Henthorn P. S., Raducha M, Edwards I.H. et al. Nucleotide and aminoacid sequences of human intestinal alkaline phosphatase: close homology toplacental alkaline phosphatase//Proc.Natl.Acad. sci. USA, 1987,84, 12 341 238.
  117. Higashino K, Kudo S., Yamamura Y. Futher investigation of a variant of the placental alkaline phosphatase in human hepatic carcinoma//Cancer Research, 1974,34,12,3347−3351.
  118. Hirano K, Koyama I., Stigbrand T. Purification and partial characterization of the placental-like alkaline phosphatase in human lung tissue//Climca Chimica Acta, 1989,186,265−274.
  119. Hohn H.P., Grummer R., Bosserhoff S. et al. The role of matrix contract and of cell-cell interactions in choriocarcinoma cell differentiation// EurJ.Cell.Biol. 1996. — Jan. — 69 (1). — 76−85.
  120. Hopter H., Rinehard C.A. Jr, Kaufman D.G., Vollmer G. Basement membrane induced differentiation of HEC-1B (L) endometrial adenocarcinoma cells affects both morphology and gene expression// Biochem.Cell.Biol. 1996 — 74 (2) — 165−77.
  121. Houen G. Maammalian Cu-containing amine oxidases (CAOs): nev methods of analysis, structural relationships, and possible functions// APMIS Suppl. -1999. 96. — 1−46.
  122. Houen G., Hogdall E.V., Barkholt V., Norskov L. lactoferrin: similarity to diamine and purification by aminohexyl affinity chromatography// Eur.J.Biochem. 1996 — Oct. — 1 — 241 (1) — 303−8.
  123. Howard A.D., Berger J., Gerber L. et al. Characterisation of the phosphatidylinositol-glycan membrane anchor of human placental alkaline phosphatase//Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1987, 64, 6055−6059.
  124. Hoyer P.F., Andersen H. Histochemistry of 3-hydroxysteroid dehydrogenase in rat ovary. I. A methodological study Histochemistry, 1977.-V.51.-N.2−3 -P. 167−193.
  125. Hui M.Z., Tenenbaum H.C., McCulloch C.A. Collagen phagocytosis and apoptosis are induced by high level alkaline phosphatase expression in rat fibroblasts// J. CeU Physiol. 1997. — Sep. — 172 (3). -323−33.
  126. Hung H.C., Huang T.M., Chang G.G. Inhibitory effect of magnesium ion on the human placental alkaline phosphatase-catalyzed reaction in a reverse micellar system// J. Protein Chem. -1998. Feb. — 17 (2). — 99−106.
  127. Hung H.C., Chang G.G. Differentiation of the slow-binding mechanism for magnesium ion activation and zinc ion inhibition of human placental alkaline phosphatase// ProteinSci. 2001. — Jan. — 10 (1). — 34−45.
  128. Hung M.W., Tsai L.C., Lin Y.L. et al. Differential regulation of placental and germ cell alkaline phosphatases by glucocorticoid and sodium butyrate in human gastric carcinoma cell line TMK-l//Arch.Biochem.Biophys. 2001. -Apr.-388 (10).-45−54.
  129. Igarashi Y., Skoner D R., Doyle W.J. et al. Analysis of nasal secretions during experimental rhinovirus upper respiratory in factions // J. — Allergy. -Clin. — Immunol. — 1993. — vol. 92. — N 5. — P. 722−731.
  130. Iizuka H., Nojima T., Kadoya S. Germinoma of the optic nerve: case report// Noshuyo.Byori. 1996. — Nov. -13 (2). — 95−8.
  131. Iqbal SI, Davies T, Holland S. et al. Alkaline phosphatase isoenzymes and Clinical features in hypophosphatasia// Ann.Clin.Biochem 2000. — 37. -775−80.
  132. Jones E.M., Smart A., Bloomberg G. et al. Lactoferrin a new antimicrobial peptide // J. — Appl. — Bacteriol. — 1994. — vol. 77. — N 2. — P. 208−214.
  133. Kaiser S., Toborek M. Liposome-mediated high-efficiency transfection of human endothelial cells// J.Vasc.Res. 2001. — Mar -Apr. — 38 (2). -133−43.
  134. Kaneda T, Shiraki K, Hirano K., Nagata I. Detection of maternofetal transfusion by placental alkaline phosphatase levels// J.Pediatr. 1997 — May -130 (5)-730−5.
  135. Kanyshkova T.G., Buneva V.N., Nevinsky G.A. Lactoferrin and biological functions// Biochemistry (Mose). 2001. — Jan. — 66 (1). -1−7.
  136. Karl Moller Bek, Frank Rohde Nielsen, Ingelise Qvist et al. C-reactive protein (CRP) and pregnancy. An early indicator of chorioamnionitis. A review// Eur. J. of Obstetties. Gynecology and Reproductive Biology. 1990. -35.-29−33.
  137. Kelver M.E., Kaul A., Nowick B. et al. Estrogen regulation of lactoferrin expression in human endometrium // Am. J. Reprod. Immunol. — 1996. Nov. 36(5).-P. 243−7.
  138. Kragsbjeg P., Jones I., Vikerfors T., et al. Diagnostic value of blood cytokine concentrations in acute pneumonia // Thorax. — 1995. Dec. — 50(12). -P. 1253−1257.
  139. Kim E.E., WyckoiTH W Structure of alkaline phosphatases//Clinica Chimica Acta, 1989,186,175−188.
  140. Kinugawa K., Hyodo F., Matsuki T., Jo Y., Furukawa Y., Ueki A, Tanaka H. Establishment and characterisation of a new human testicular seminoma sell line, JKT-1// IntJ.Urol. -1998 May — 5 (3) — 282−7.
  141. Kiyuna M., Toda T., Sadi A. et al. Arars case of extramedullary spinal cord germinoma// Pathol.Inl. 1999. — 49 (7). — 633−7.
  142. Koshida K, Uchibayashi T., Yamamoto H, Hirano K Significance of placental alkaline phosphatase (PLAP) in the monitoring of patients with seminoma// Br.J.Urol. 1996. — Jan. — 77 (1). — 138−42.
  143. Kumari S.A., Kumar N.S., Chitra K.Y. Caste variation of two placental phosphatases// Gene. Geogr. 1996. — 10 (2). — 75−7.
  144. Koj A. Metabolic Studies of Acute-phase Proteins// PathophysioLPlasma Protein Metab. 1984. — 221−248.
  145. Lacktionov P.P., Rykova E.Yu., Krepkii D.V. Interaction of oligonucleotides with barrier fluid proteins // Biochemistiy-Mosc. — 1997. Jim. 62(6). — P. 613−8.
  146. Lash J. A., Coates T.D., Lafuse J et al Lactofenrin Reflects Granulocyte Activation in vivo // Blood. — 1983. — vol. 61. — N 5. — P. 885−888.
  147. Le Du M.N., Stigbrand T, Taussig M.J. el al. Crystal structure of alkaline phosphatase from human placenta at 1. S A resolution Implication for a substrate specificity// J. Biol Chem. 2001. — 276 (12). — 9158−65.
  148. Levay P.F., Viljoen M. Lactoferrin: a general review // Haematologica. -1995. May-Jun. 80(3). — P. 252−67.
  149. Lee M.O., Lui Y., Zhang X.K. A retinoic acid response element that overlaps an estrogen response element mediates multihormonal sensiytivity in transcriptional activation of the lactoferrin gene// Mol.Cell.Biol. 1995 -Aug.- 15 (8)-4194−207.
  150. Leitienne P., Fouque D, Rigal D. et al. Heparins and blood polymorphnuclear stimulation in hemodialysis: an expansion of the biocompatibility conceptZ/Nephrol Dial Transplat. 2000. —Oct. 15 (10). -1631−7.
  151. Lehmann F G., Lehmann W. Regan isoenzym: Isolirung der Alkalischen phosphatase aus Menschlicher Placenta und Entwicklung.// Vern.Dtch.Ges.Inn.Med.80 Kongr. Wiesbaden. 1974. Munchen. 1974. 165 861.
  152. Levy Toledano S., Grelac F., Caen J.P., Maclouf J. KRDS, a peptide derived from human lactotransferrin, inhibits thrombininduced thromboxane syntesis by a cyclooxygenase-independent mechanism// Thromb. Haemosst 1995 -May-73(5)-857−61.
  153. Lin H.H., Kao J.H., Hsu H.Y. et al. Least microtransfusion from mother to fetus in elective cesarean delivery// Obstet. Gynecol. 1996. — Feb. — 87 (2). 244−8.
  154. Losch A., Kainz C. Immunohistochemistry in the diagnosis of the gestational trophoblastic disease// Acta. Obstet. Gynecol. Scand. -1996. Sep. — 75 (&). — 753−6.
  155. Luis M.J. Oncodevelopmental expression and structure of alkaline phosphatase genes/ZAntieancer Res., 1988,8,5A, 995−1004.
  156. McCluggage W.G., Shanks J.H., Whiteside C el al. //AmJSurg.Phatol. -1988. 22 (5). — 615−9.
  157. Martinez J.A., Coll J.M. Preliminari clinical studies of C-reactive protein quantified by enzyme-linked immunoassey// Clin. Chem 1987. — 33. — 12. 2185−2190.
  158. Malmoguist J., Hansen N.E., Karies H. Lactoferrin in Haematology // Scand. — J. — Haematol. -197″. — vol. 21. — N1. — P. 58.
  159. Maneva AI., Taleva B.M., Manev V.V. et al. Effect of bovine milk antigens and egg iysozyme on the binding of 59. Fe-Lactoferrin to platelet plasma membranes // Int. — J. — Biochem. — 1993. — Dec. — vol. 25. — N 12. — P. 17 851 790.
  160. Matsubara S., Sato L. Placenta of idiopathic fetal growth restrictiore cvtochemically detectable enzyme activities do not change at a subcellular level// Placenta. 2000. — 21 (2−3). — 257−62.
  161. Matsubara S., Takizawa T., Sato I. Glucose-6-phosphatase is present in normal and pre-eclamptic placental trophoblasts: ultrastructural enzyme-histochemical evidence// Placenta. 1999. — 20(1). -81−5.
  162. Maltsby Ballser I., Roseanu A, Motas C, Elverfors J., Engberg I., Hanson L.A. Lactoferrin or a fragment thereof inhibits the endotoxin-induced interleukin-6 response in human monocytic cells// Pediatr. Res/ 1996 — Aug. -40 (2)-257−62.
  163. Mellembakken J. R, Hogasen K., Mollens T.E. et al. Increased systemic activation of neutrophils but not complement in preeclampsia// Obstet. Gynecol.- 2001. -Mar. 97 (3). — 371−4.
  164. Miyaucm wransw s. immunocytocnemicai localisation ot lactoterrin m human neutrophils, An ultrastructural and morphometricai study // Cell. -Tissue. Res — 1987. — vol. 247. -P. 249−258.
  165. T76. Miyazaki M., Tsuboi S, Mihara K. et al. Establishment and characterization of a hum" cokm cancer cell line, OUMS-23, from a patient with familial adenomatous polyposis// J. Cancer Res Clin Oncol. -19%. -122 (2). -95−101.
  166. Mofenaar A. J., Kuys V.M., Davis S R, WHkins R.X., Mead P.E., Tweedie J.M. Elevation of lactoferrin gene expression in developing, ductal, resting, and regressing
  167. J Daiiy.Scy. 19% - Jul. — 79 (7) — 1198 — 208. t78. Monnard C., Vernet M. Determination de la lactoferrin ptasmatigue par une methode immunoenzymatigue «double sandwich» en phase heterogene // Pathol. — Biol. — 1988. — vol. 33. — N 7. — P. 941−944.
  168. TT9. Montagne P.M., Tregoat V S., CuilTiere M L. et af. Measurement of nine human milk proteins by nephelometric immunoassays: application to the determination of mature milk protein profile// CliaBiochem. 2000.- Apr. -33 (3). — 181−6.
  169. Muller Kobold A.C., Tulleken J.E., Zijlstra J.G. et al. Leukocyte activation in sepsis- correlations with disease state and mortality// Intensive Care Med. -2000. Jul. — 26(7). — 883−92.
  170. Murata T., Ihara S, Nakayama S. et al. Breast cancer with choriocarcinomatous features: A case report with cytopathofogie details// Pathol. Int. 1999. -49(9}. — 816−9.
  171. Nakamura T., Goto M., Matsumoto A, Tanaka 1. Inhibition of NF-kappa B transcriptional activity by alpha-tocopheryl succinate// Biofactors. 1998 7 (1−2)-21−30.
  172. Nakao K, Tmoto I, Tkemura N et al Relation of tactoferrin levels in gastric mucosa with Helicobacter pylori infection and with the the degree of gaetrk inflammation// Am. J. Gastroenterol. -1997. Jun. 92(6). — P. 1005−11.
  173. Nakayama T, Yoshida M., Kitamura M. L-leucine-sensitive, heat-stable alkaline phosphatase isoenzyme detected in a patient with pleuritis carcinomatosa//Clin.Chim. Acta. -1970. -V.30. -P.546−548.
  174. Narisawa S., Sowadski J., Millan J. An active site mutant of human placental alkaline phosphatase with deficient enzymatic activity and preserved immunoreactivity// Clin. Chim. Acta. -1989. -186. -189−196.
  175. Nayar R, Snell J., Silverberg S.G., Lage J.M. Placental site noduli occurring in a fallopian tube// Hum. Pathol. 1996. — Nov. — 27 (11). — I243−5.
  176. Naylor K.E., Iqbal P., Fledelius C. et al. The effect of pregnancy on bone density and bone turnover// J.Bone.Miner.Res. 2000 — 15 (1). — 129−37.
  177. New K.C., Rabkin S.D. Co-expression of two gene products in the CNS using double-cassette defective herpes simplex virus vectors// Brain. Res. Mol. Brain. Res. 1996. — Apr. — 37 (1−2). — 317−23.
  178. Newbold RR., Hanson R.B., Jefferson W.N. Ontogeny of lactoferrin in the developing mouse uterus: a marker of early hormone response// Biol.Reprod. -1997.-56 (5).- 1147−57.
  179. Newby D., Aitken D.A., Crossley J.A., Howatson AG., Macri J.N., Connor J.M. Biochemical markers of trisomy 21 and the pathophysiology of Down’s syndrome pregnancies// Pregnant. Doagn/ -1997 Oct. — 17 (10) — 941−51.
  180. Nibbering P H., Ravensbergen E, Welling M M. et al. Human lactoferrin and peptides derived from its N terminus are highly effective against infections with antibiotic-resistant bacteria// Infect. Immun 2001 — Mar. — 69 (3). -1469−76.
  181. Niessen H.W., Onderwater J.J., Koerten H. R et al. Immunoelectron microscopy reveals significant granule Fusion upon stimulation of electropermeabilized human neutrophils//Cell.-Signal.-1994.-vol.6.-№ 1-P.47−58.
  182. Nishiya K., Chikazawa H, Matsumori A. et al. Anti-myeloperoxidase and anti-lactoferrin antibodies in patients with IgA nephropathy and Henoch-Schonlein purpura// Rinsho Byori. 1999. — Feb. — 47 (2). -185−7.
  183. Norihiro Nishimoto, Kazuyuki Yoshizaki, Hiromi Tagoh et al. Elevation of Serum Interleukin 6 prior to Acute Phase Proteins on the Inflammation by Surgical Operation// Clinical Immunology and Immunopathology. 1989. -50. — 399−401.
  184. Nouwen E., Buyssens N., Marc E. De Broe. Heat-stable alkaline phosphatase as a marker for human and monkey type-1 pneumocytes // Cell Tissue Res. -1990,260, 321−335.
  185. Nouwen E.J., Pollet P.E., Eerde Kens M.W. et al. Immunohistochemical localization of placental alkaline phosphatase carcinoembryonic antigen, and cancer antigen 125 in normal and neoplastic human lung//Cancer Res.-1986.-V. 46.-P.866−876.
  186. Nuijens J H., Abbink J.J., Wachtfogel Y.T. et al. Plasma clastase alpha I-antitrypsin and lactoferrin in sepsis evidence for neutrophils as mediators in fatal sepsis // J. — Lab. — Clin. — Med. — 1992. — vol. 119. — N 2. — P. 159−168.
  187. Nuijens J, H., van Berkel P.H., Schanbacher F.L. Structure and biological actions of lactoferrin// J.Mammry.Gland.Biol.Neoplasia. 1996. — Jul. — 1 (3). 285−95.
  188. Oehr P. On the Relationship Between Tumor Markers and Pet//Biomarkers and Environment. Cechtuma. 2001. — V.4. — No. 1,2. — P.29−30.
  189. Ogg M.S., Gray T. J, Gibson G.G. Development of an in vitro reporter gene assay to assess xenobiotic induction of the human CYP3A4 gene// Eur. J. Drug. Metab. Pharmacokinet. 1997. — Oct.-Dec. -22 (4). — 311−3.
  190. Oguchi S., Walker W.A., Sanderson I.R. Iron saturation alters the effect of lactoferrin on the proliferation and differentiation of human enterocites (Caco-2 cells)// BiolNeonate. 1995 — 67 (5) — 330−9.
  191. Ohta H, Watanabe H, Sawabu N. Isoenzyme// Nippon Rinsho. 19%. -Jun.-54 (6).-1505−9.
  192. Onica D., Rosendahl K., Waldenlind L. Inherited occurence of a heat stable alkaline phosphatase in the absence of malignant disease//Clin.Chim. Acta, 1989,180,23−34.
  193. Onwuameze I.C., Onwubere B.J., Ezeoke A.C. Serum heat-stable alkaline phosphatase activity in normal pregnancy// East.Afr.Med.J. -1999. -76 (6). -341−3.
  194. Otsuki K, Yoda A., Saito H. et al. Amniotic fluid lactoferrin in intrauterine infection// Placenta. 1999. — Mar -Apr. — 20 (2−3). — 175−9.
  195. Ovitt C., Strauss V., Alpers D. et al. Expression of different-sized placental alkaline phosphatase mRNAs in placenta and choriocarcinoma cells//Proc.Nat.Acad.Sei. USA, 1986, 83,3781−3785.
  196. Ovrum E., Mollnes T.E., Fosse E. et al. High and low heparin dose with heparin-coated cardiopulmonary bupass: activation of complement and granulocytes (see comments) // Ann. Thorac. Surg. — 1995. Dec. 60(6). — P. 1755−61.
  197. Pauksen K., Elfman L., Ulfgen AK. et al. Serum levels of granulocyte-colony stimulating factor (G-CSF) in bacterial and viral infections, and in a typical pneumonia // Br. — J. — Haematol. — 1994. — vol. 88. N 2. — P. 256 260.
  198. Pacora P., Maymon E., Gervasi M. et al. Lactoferrin in intrauterine infection, human parturition, and rupture of fetal membranes// Am. J.Obstet.Gynecol. -2000. Oct. — 183 (4). — 904−10.
  199. Park.C., Chamberlin M.E., Pan C.J., Chou J.Y. Differential expression and butyrate response of human alkaline phosphatase genes are mediated by upstream DNA elements// Biochemistry. 1996. — 35 (30). — 9807−14.
  200. Peen E., Sundgvist T., Scogh T. Leycocyte activation by anti-lactoferrin antibodies bound vascular endothelium// Clin.Exp.Immunol. 1996 — Vfr. -103(3)-403−7.
  201. Peleg L., Ries L, Getsiev V. et al Heat stable and urea resistant alkaline phosphatase in maternal neutrophils from normal and Down syndrome pregnancies// PrenatDiagn. 1999 — 19 (3). -224−8.
  202. Penco S., Pastorino S., Bianchi Scarra G., Garre C. Lactoferrin down-modulates the activity of the granulocyte macrophage colony-stimulating factor promoter in interleukin-1 beta-stimulated cells//J.Biol.Chem. 1995 -May — 19 — 279 (20) — 12 263−8.
  203. Pepe G.J., Burch M.G., Albrecht E.D. Localisation and developmental regulation of 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase-1 and -2 in the baboon syncytiotrophoblast// Endocrinology. 2001. — Jan. — 142 (1). — 68−80.
  204. Prieto J.A., Panyutich A.V., Heine R.P. Neutrophil activation in preeclampsis. Are deferensins and lactoferrin elevated in preeclamptic patients?// J.Reprod.Mtd. 1997 — 42 (1). — 29−32.
  205. Powell L. C-reactive protein- a review// Am.J. of Medical Technology. -1979.-45.-2 138−142.
  206. Qian Z.V., Jolles P., Migliore Samour D., Fiat A.M. Isolation and characterization of sheep lactoferrin, an inhibitor of plagelet aggregation and comparison with human lactoferrin// Biochim.Biophys.Acta. 1995 — Jan. -18- 1243 (1)-25−32.
  207. Rajpert de Meyts E., Kvist M., Skakkebaek N.E. Heterogeneity of expression of immunohistochemical tumour markers in testicular carcinoma in situ: pathogenetic relevance// Virchows. Arch. 1996. — Jun. — 428 (30). -133−9.
  208. Raphael G.D., Davis J.L., Fox P C. etal. Grandular secretion of lactoferrin in a patient with neutrophil lactoferrin deficiency // J. — Allergy. — Clin. -Immunol. — 1988. — vol.84. — N 6. — Pt. 1. — P. 914−919.
  209. Rasmussen F., Antonsen S., Georgsen J et al Radiographic contrast media and release of neutrophil specific proteins in vitro and after intravenous injection // Acta. — Ragiol -1992. — vol. 33. — N 5. — P. 495−499.
  210. Reale M.G., lzzo P., Petris L. et al. Association of CA 125, CA 72.4 and Chromogranin a in Ovarian Carcinoma// Biomarkers and Environment. Cechtuma.-2001.-V 4. -No.1,2. -P.41
  211. Robey F., Jones K., Tanaca T., Ten-Yung Liu Binding of C-reactive protein to chromatin and nucleosome core particles//The J. of Biol.Chemistry. -1984. -259.-11.-7311−7316.
  212. Rebelo I., Carvalho Guerra F., Pereira Leite L, Quantanilha A. Comparative study of lactoferrin and other blood markers of inflammatory stress between preeclamptic and normal pregnancies// EurJ.Obstet.Gynecol.Reprod.Biol. -1996-Feb.-64 (2)-167−73.
  213. Redkar S.L., Damle S. R Placental alkaline phosphatase in patients with seminoma measured by ELISA as compared to RIA// Indian. J. Cancer. 1997 — Jun. — 34 (2)-73−6.
  214. Reiver M.E., Kaul A., Nowicki B., Findley W E, Hutchens T.W., Nagamani M. Estrogen regulation of lactoferrin expression in human endometrium// Am.J.Repord.Immunol. 1996 — Nov. — 36 (5) — 243 — 7.
  215. Roelofs H, Manes T., Janszen T. et al. Heterogeneity in alkaline phosphatase isozyme expression in human testicular germ cell tumours: An enzyme -immunohistochemical and molecular analysis// J.Pathol. -1999. -189 (2). -236−44.
  216. Ronaynt de Ferrer P.A., Baroni A., Sambucetti M E et al. Lactoferrin levels in term and preterm milk// J. Am. Coll. Nulr. 2000. — Jun. -19 (3). — 370−3.
  217. Roiron D, Amouric M., Marvaldi J. et al. Lactoferrin-binding sites at the surface of HT 29-D4 cells. Comparison with transferrin // Eur. — J. -Biochem. -1989. — vol. 186. — N 1. — P. 367−373.
  218. Saeb G K Some concepts of the intracellular function of alkaline phosphatases, based on investigations of their action//Enzymologia, 1963.-V.26.-P. 169−175.
  219. Saeed B, Fawcett M, Self C. Corticotropin-releasing normone binding to the syncytiotrophblast membranes// Eur.J.Clinlnvest. 2001. — Feb. — 31 (2). -125−30.
  220. Salehnia M, Farzad T.R., Tachikhani M. et al. Alkaline phosphatase histochemistry and biochemistry in the diagnosis of complete hydatidiform mole// Pathol.Oncol.Res. 2000. — 6 (2). — 105−10.
  221. Salmon V., Legrand D., Georges B. et al. Characterization of human lactoferrin produced in the baculovirus expressions system // Protein. Expr. Purif. — 1997. Mar. 9(2). — P. 203−10.
  222. Santos-Silva A., Rebelo M.I., Castro E.M. et al. Leykocyte activation, erythrocyte damage, lipid profile and oxidative stress imposed by high competition physical exercise in adolescents// Clin Chim Acta. 2001. — Apr. -306 (1−2).-119−26.
  223. Sato M., Furiya K, Tanaka S, Sakagishi Y, Komoda T. Allelic polimorphism of human placental alkaline phosphatase in three races: sugar chain heterogendties//Clin, Chim. Acta, 1988,178,101−108.
  224. Schumann G., Dominick H.C., Hellmann D. et al. Alkaline phosphatase activity: new assay for the Reflotron system. Results of the evaluation in eight clinical laboratories//Clin.Chem Lab.Med. 2001. — Jan. — 39 (1). -71−8.
  225. Sembaj A., Carriazo C, Moreno Barral J. Placental alkaline phosphatase of high molecular weight in plasma of pregnant women in the last trimester of gestation//Rev.Fac.Cien.Med.Univ.Nac.Cordoba. 2000. — 57 (1). — 115−9.
  226. Shapiro D., Shenkin A. A two-site immunoradiometric assay for C-reactive protein in serum// Clin. Chem. Acta. -1989. 180. 285−292.
  227. She Q.B., Mukheijee J.J., Huang J.S. et al. Growth factor-like effects of placental alkaline phosphatase in human fetus and mouse embryo fibroblasts// FEBS Lett. 2000. — 469 (2−3). — 163−7.
  228. Shigeta H., Newbold R. R, McLachlan J. A., Teng C. Estrogenic effect on the expression of estrogen receptor, COUP-TF, and lactoferrin mRNA in developing mouse tissues//Mol.Repord.Dev. 1996 — Sep. — 45 (I) — 21 -30.
  229. Shinoda I., Takase M., Fukuwatari Y., Shimamura S., Koller M., Konig W. Effects of lactoferrin and lactoferricin on the release of inlerleukin 8 from human polymorphonuclear leukocytes// Biosci.Biotechnol.Biochhem. 1996 -Mar.-60(3)-521−3.
  230. Siebert P.D., Huang B.C. Identification of an alternative form of human lactoferrin mRNA that is expressed differentially in normal tissues and tumor-derived cell lines//Proc.Natl. Acad. Sci. US A. 1997. — 94 (6). — 2198−203.
  231. Siemon I.Z., Slon J., Weiczorek Z. The immunosupressive mini-domain of human lactoferrin// J. Sept Sci. -1995 Sep.-Oct. — 1 (5) — 295−302.
  232. Slater K., Fletcher J. Lactoferrin derived from neutrophils inhibits the mixed lymphocyte reaction // Blood. -1987. — vol. 69. — N 5. — P. 1328−1333.
  233. Sorensen O., Amljots K, Cowland JB. et al. The human antibacterial cathelicidin, HCAP — 18, is synthesized in myelocytes and metamyelocytes and localized to specific granules in neutrophils // Blood. — 1997. Oct 1. 90(7). — P. 2796−803.
  234. Stankova J., Rola-Pleszczynski M. PAF and Leukotriens in Inflammation//Modern Aspects of Immunobiology. 2001. — V. l (6). -P.244−248.
  235. Stieber P. Tumor Markers in Breast Cancer in view of Evidence Based MedicineZ/Biomarkers and Environment. Cechtuma. 2001, — V.4. — No. 1,2. -P. 20−21.
  236. Stigbrand T, Engvall E. Placental proteins as tumor marcers // Tumor marcers /Sell S., Wahren B. Human Press, Clifton, New Jersy, 1982.
  237. Stigbrand T., Millan J.L., Fishman W.H. The genetic basis of alkaline phosphatase isoenzyme expression//Isozymes current topics in biological and medical research -New York.-1982.-V.6.-P. 93−117.
  238. Suster S., Moran C.A., Domingues Malagon H., Quevedo Blanco P. Germ cell tumors of mtdiastinum and testis: a comparative immunohistochemical study of 120 cases// Hum.Pathol. 1998 — Jul. — 29 (7) — 737−42.
  239. Suzuki T., Kimura N., Shizawa S. et al. Yolk sac tumor of the stomach with an adenocarcinomatous component: a case report with immunohistochemical analysis// Palhol lnt. 1999. — 49 (6). — 557−62.
  240. Swamy T.V., Kumar N.S. Distribution of placental alkaline phosphatase (PLAP) gene frequencies in Andhra Pradesh (south India)// Gene-Geogr. -1996. 10 (2). — 79−81.
  241. Schwartz M.W., Schifreen RS, Gorman E. et al. Development and Performance of a Fully Automated Method for Assey C-reactive Protein// Clin.Chem.-1988.- 34.- 8. 1646−1649.
  242. Sucharev A.E. Immunochemical and Immunomorphologic studies of placenta associated proteins in oncology// Mol.Biol. and Regulation of the Placenta. -New York. — 1988. — 139. (USA).
  243. Terentiev A. A., Tagirova A.K., Tatarinov Yu.S. Sex Steroid Immobilized Sorbents for Tumor-Assotiated Proteins//Biomarkers and Environment. Cechtuma.-2001.-V.4. -No. 1,2. -P. 53.
  244. Thaler C.J., Labarrere C A, Hunt J.S. et al. Unique epitopes of lactoferrin expressed in human cytotrophblasts involved in immunologic reactions// Am. J. Obstet. Gynecol. 1999. — Aug. — 181 (2). — 460−7.
  245. Thompson A.B., Mueller M.B., Heires A.J. et al. Aerosolized beclomethasone in chronic bronchitis. Tmpoved pulmonary function and diminished airway inflammation // Am. — Rov. — Dis. — 1992. — Vol. 146. — N 2.-P. 389−395.
  246. Topham M.K., Carveth H.J., Mclntyre T.M. et al. Human endothelial cells regulate polymorphonuclear leukocyte degranulation// FASEB.J. -1998. -12 (9). 733−46.
  247. Touitou Y., Darbois Y, Bogdan A. et al. Tumour marker antigens during menses and pregnancy// Br.J.Cancer. 1989. — 60. — 419−420.
  248. Tsavaler J., Penhallow R, Sussman H. Pst I restriction fragment length polymorphism of human placental alkaline phosphatase gene: Mendelian sogregation and localization of mutation site in the gene// Proc.Natl.Acad.Sci USA, 1988, 85,7680−7684.
  249. Urayama O., Fujita M., Kobayashi T et al. Small increases of the senim alkaline phosphatase activity and malignant changes// Rinsho.Byori. 1999. — 47 (1). -56−60.
  250. Valen/uela A G., Munson L., Tarbaux N., Follav J. Time-dependent changos in bone, placental, intestinal and hepatic alkaline phosphatase activities in serum during human pregnancy//Clin.Chem., 1987,33,10,1801−1806.
  251. Vergnes H., Grozdea J., Denier C. et al. Lower alkaline phosphatase activity and occurrence of an abnormal hybrid intestinal/tissue non-specific isoform in Domn’s syndrome amniotic fluids// Early.Hum.Dev. 2000. -58 (1). -17−24.
  252. Vongthavaravat V., Nurnberger M.M., Balodimos N. et al. Isolated elevation of serum alkaline phosphatase level in an uncomplicated pregnancy a case report// Am. J. Obstet. Gynecol. 2000. — 183 (2). — 505−6.
  253. Vigo C. Effect of C-reactive Protein on platelet-activating factor-induced platelet aggregator and membrane stabilization// The J. of Biol. Chem.- 1985. -260.-3418−3422.
  254. Wang D., Pabst K.M., Aida Y., Pabst M.J. Lipopolysaccharide-inaclivaling activity of neutrophils is due to lactoferrin// J.Leukoc.Biol. 1995 — Jun.- 57 (6) — 865−74.
  255. Wang R., Song L., Ding L. Detection of placental alkaline phosphatase in ovarian cancer// Chung.Hua.Fu.Chan.Ko.Tsa.Chih. 1996. — Feb. — 31(2). -107−9.
  256. Wames T.W. Alkaline phosphatase.-Gut, 1972, V.13, P.926−937.
  257. Wei S., Doellgast G. Immunochemical studies of human placental type variants of alkaline phosphatase//Eur.J.Biochem., 1981,118,39−45.
  258. Weissbach L, Bussar Maatz R, Mann K. The value of tumor markers in testicular seminomas. Results of a prospective multicenter study// Eur. Urol. -1997.-32(1).-16−22.
  259. Wilson M.E., Vorhies R.W., Andersen K.A. et al. Acguisition of iron from transferrin and lactoferrin by the photozoan leishmania chagasi // Infect. -Immunol. — 1994. — vol. 62. -N 8. — P. 3262−3269.
  260. Wintenbourn C.C., Molloy A.L. Susceptibilities of lactoferrin and transferrin to myloperoxidase-dependent loss of iron-binding capacity // Biochem. — J. — 1988. — vol. 250. -N 2. — P. 613−616.
  261. Wojcicka Jagodzinska J, Romqko E., Piekarski P., C/ajkowski K, Smolarczyk R, Lipinski T. Second trimester calcium-phosphorus-magnesium homeostasis in women with threatened preterm delivery// lntJ. Gynaecol Obstet. -1998 May — 61 (2) — 121−5.
  262. Wu-H E, Lundbld RL, Church F.C. Neutralization of heparin activity by neutrophil lactoferrin // Blood. — 1995. — vol. 85. — N 2. — P. 421−428.
  263. Wuicher J.T. Markers proteins in inflammation // Berlin. — 1984. — vol. 2. -P. 88−98.
  264. Xiang M., Zhou L., Nathans J. Similarities and differences among inner retinal neurons revealed by the expression of reporter transgenes controlled by Brn-3a, Bm-3b, and Bm -3c promotor sequences// Vis. Neurosci. 1996. -Sep.-Oct. — 13 (5). — 955−62.
  265. Yanaihara A., Toma Y., Saito H., Yanaihara T. Cell proliferation effect of lactoferrin in human endometrial stroma cells// Mol. Hum. Reprod. 2000. -May. — 6 (5). — 469−73.
  266. Yang N., Shigeya H., Shi H., Teng C.T. Estrogen-related receptor, hERRl, modulates estrogen receptor-mediated response of human lactoferrin gene promoter// J.Biol.Chem. 1996 — Mar. — 8 — 271 (10) — 5795−804.
  267. Yoo Y.C., Watanabe R, Koike Y. et al. Apoptosis in human leukemic cells induced by lactoferricin, a bovine milk protein-derived peptide: involvement of reactive oxygen species// Biochem.Biophys.Res.Commun. 1997. — 237 (3).-624−8.1. Синеок сокращен*
  268. ПЩФ плацентарная щелочная фосфатаза, 2. ЛФ лаггоферрнн-3. СРП С-реактивный протеин-
  269. ПДФ продукты деградации фибриногена-5. АФП альфа-фегопротеин-
  270. РЭА раковоэмбриональный антиген-
  271. ХГЧ хорионический гонадотропин человека-
  272. ФНО фактор некроза опухолей-
  273. ЭДТА этилен-диамино-тегра-ацетат- Ю. ИДА-иммунодиффузия в агаре-
  274. ИФА иммуноферментный анализ-
  275. ВИЭФ встречный иммуноэлектрофорез-13.ИЭФ иммуноэлектрофорез-14.ПЛ плацентарный лактоген-
  276. IGF инсулиноподобный фактор роста insulin-like growth factor) — 16. BP — связывающий белок (binding protein).
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?