Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Влияние салициловой кислоты на протеомы листьев и корней гороха

Диссертация: Влияние салициловой кислоты на протеомы листьев и корней гороха
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Одним из магистральных направлений исследований биологических систем в последнем десятилетии может считаться протеомика, в том числе протеомика растений. Ее задачей является получение информации о протеомах — совокупности белков организма, изменениях в их наборе и содержании в ходе его развития и при изменении условий существования, в том числе при действии различных… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Протеомные исследования растений
    • 1. 2. Способы защиты растений от патогенов
    • 1. 3. Салициловая кислота в растениях
    • 1. 4. Программируемая клеточная смерть клеток растений
    • 1. 5. Системная приобретенная устойчивость
    • 1. 6. Патоген-идуцируемые и СК-индуцируемые изменения содержания белков
  • Глава 2. Объекты и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Условия выращивания и обработки
    • 2. 3. Протеомные исследования
      • 2. 3. 1. Выделение белков
      • 2. 3. 2. Определение количества белка по методу Лоури
      • 2. 3. 3. Разделение растворимых белков методом двумерного электрофореза
      • 2. 3. 4. Обработка гелей
      • 2. 3. 5. Триптический гидролиз белков
      • 2. 3. 6. Получение MS и MS/MS спектров белков
      • 2. 3. 7. Идентификация белков
    • 2. 4. Определение программируемой клеточной смерти
      • 2. 4. 1. Окраска корней красителем Эванс голубой (Evans Blue)
      • 2. 4. 2. Выделение и электрофоретическое разделение ДНК
      • 2. 4. 3. Детекция NO
    • 2. 5. Химические реактивы и материалы
  • Глава 3. Результаты и их обсуждение
    • 3. 1. Влияние СК на рост корней проростков гороха
      • 3. 1. 2. Влияние СК на общее содержание растворимых белков в листьях и корнях гороха
    • 3. 2. Влияние салициловой кислоты на протеом листьев гороха
      • 3. 1. 2. Салицилат-индуцируемые белки листьев
    • 3. 3. Влияние салициловой кислоты на протеом корней гороха
      • 3. 3. 1. Влияние СК (50 мкМ) на протеом корней гороха
      • 3. 3. 2. Результаты идентификации СК-индуцируемых белков корней
    • 3. 4. Салициловая кислота как индуктор программируемой клеточной смерти
    • 3. 5. Влияние СК (100 мкМ) на протеом корней гороха
      • 3. 5. 1. Результаты идентификации белков корней индуцируемых
    • 1. ООмкМ СК
      • 3. 6. Салицилат — индуцируемое изменение синтеза белков
        • 3. 6. 1. Взаимодействие СК с факторами транскрипции
        • 3. 6. 2. Возможные причины и последствия СК — индуцируемого исчезновения 10,11-редуктазы 12-оксофитодиеновой кислоты
        • 3. 6. 3. Возможная роль СК-индуцируемого образования комплексо-образующих белков

Влияние салициловой кислоты на протеомы листьев и корней гороха (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Одним из магистральных направлений исследований биологических систем в последнем десятилетии может считаться протеомика, в том числе протеомика растений. Ее задачей является получение информации о протеомах — совокупности белков организма, изменениях в их наборе и содержании в ходе его развития и при изменении условий существования, в том числе при действии различных биотических и абиотических стрессоров. Задача очень трудная и долговременная, особенно если иметь в виду, что исследоваться должны и растворимые и мембранные белки различных органов и органоидов (ядра, хлоропласты, митохондрии и др.) растений.

О важности протеомного направления можно судить по созданию специальных журналов (Proteomics, Journal of Proteome Research, Journal of Proteomics, Molecular and Cell Proteomics, Current Protein and Peptide Science) и специальных разделов, посвященных протеомике, во многих авторитетных журналах.

Стало традицией публиковать обзоры статей по протеомике растений (Rossignol et al., 2006; Jorrin et al., 2007; Jorrin-Novo et al., 2009). Эти обзоры позволяют видеть, насколько много или мало внимания уделяется протеомным исследованиям в той или иной области биологии растений. Из обзора работ, опубликованных, например, в 2006 году (Jorrin et al., 2007), следует, что из 146 статей по протеомике растений всего три статьи было посвящено влиянию стрессовых фитогормонов и 14 — корням растений. Считается, что последнего совершенно недостаточно и что усиление исследований по протеомике корней (рутеомике — rooteomics) необходимо для анализа особенностей развития различных растений, формирования у них устойчивости к абиотическим неблагоприятным условиям существования и иммунитета к различным патогенам (Mehta et al., 2008). Эти авторы отмечают, что в связи с малой изученностью протеомов корней возникают трудности с идентификацией части белков (в связи с недостаточным набором белков корней в существующих базах данных, по сравнению с белками листьев). С другой стороны, это указывает на необходимость интенсификации исследований протеомов корней и влияния на них изменений условий существования растений.

В повышении устойчивости растений к биотическим и абиотическим стрессорам ключевую роль играют стрессовые фитогормоны, но сведений об их действии на протеомы корней имеется очень мало. О влиянии салициловой кислоты (СК) — ключевого фактора индукции системного иммунитета растений, такие данные практически отсутствуют, поэтому можно сделать вывод, что исследование влияния на протеомы корней СК является актуальным и перспективным.

Работа в этом направлении может внести вклад в познание особенностей функционирования сигнальных систем клеток растений, поскольку изменение протеомов под влиянием СК осуществляется при участии сигнальных систем. Различные сигнальные системы интенсивно изучаются в институте физиологии растений РАН (О.Н. Кулаева, Вл.В. Кузнецов, В. В. Кузнецов и др.,), в институте биохимии РАН (О.П. Кораблева, O.JI. Озерецковская, Н. И. Васюкова и др.), в Сибирском институте физиологии и биохимии растений СОР АН (В.К Войников, JI.A. Ломоватская и др.), институте биохимии и генетики УНЦ РАН (И.В. Максимов, Ф. М. Шакирова и др.), Казанском институте биохимии и биофизики (А.Н. Гречкин, Ф. Г. Каримова, Ф. В. Минибаева, И. А. Тарчевский и др.), Санкт-Петербургском госуниверситете (С.С. Медведев, М. Ф. Шишова и др.). В тоже время, протеомному анализу действия стрессовых фитогормонов, в частности, салициловой кислоты, практически не уделяется внимание.

Цель и задачи исследования

Целью исследований было выяснение особенностей влияния одного из ключевых факторов системного фитоиммунитета — салициловой кислоты на протеомы листьев и корней гороха.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. Выявление салицилат-индуцируемых белков листьев и корней гороха с помощью двумерного электрофореза.

2. Идентификация выявленных салицилат-индуцируемых белков с помощью масс-спектрометрии (MALDI-TOF MS (MS/MS)).

3. Анализ роли СК-индуцируемых белков.

Научная новизна работы. Впервые идентифицированы 15 неизвестных ранее салицилат-индуцируемых белков: бета-субъединица В трансляционного фактора I элонгации, 10,11-редуктаза 12-оксофитодиеновой кислоты, нуклео-тидсвязывающий обогащенный лейциновыми повторами белок (NBS-LRR type RGA), малатдегидрогеназа цитоплазматическая, предшественник шаперонина альфа-српбО, полиубиквитин и полиубиквитинподобный белок, белок 14−3-3, 5 метилтетрагидроптероилтриглутаматгомоцистеин-8-метилтрансфераза, альфа-амилаза (каталитическая область), ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), гликозидгидролаза семейства 18, глутаминамидотрансфераза, липиддесатуразоподобный белок, белок 33 кДа фотосистемы II. Эти белки принимают участие в защитных реакциях, в энергетических процессах растений, в дупликации и репарации ДНК, синтезе, рефолдинге и деградации белков, в сигнальных процессах клеток.

Научно-практическая значимость работы. Результаты проведенных нами исследований вносят вклад в познание молекулярных механизмов действия стрессового фитогормона салициловой кислоты, являющейся одним из ключевых факторов системного иммунитета растений. Был обнаружен целый ряд белков, неизвестных ранее в качестве салицилат-индуцируемых, что позволило расширить представления о механизмах регуляции салициловой кислотой реакций формирования фитоиммунитета. Материалы диссертации могут быть использованы при чтении курсов лекций, и учитываться при подборе компоненов для создания новых эффективных антипатогенных препаратов.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Работа в 2006;2009 гг. проводилась в соответствии с планом научных исследований КИББ КазНЦ РАН. Исследования являлись частью работ, проводимых по грантам РФФИ, РАН по МКБ, а также гранта для государственной поддержки ведущих научных школ. Автор принимала непосредственное участие в проведении экспериментов и в написании статей и тезисов докладов, выступала на международных и всероссийских конференцях.

Апробация работы. Результаты диссертационной работы были доложены на Международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2007) — школе-конференции молодых ученых «Биомика — наука XXI века» (Уфа, 2007) — Всероссийской конференции «Устойчивость растений к неблагоприятным факторам внешней среды» (Иркутск, 2007) — Международной конференции «Физико-химические основы структурно-функциональной организации растений» (Екатеринбург, 2008) — Международном симпозиуме «Липиды и оксилипины растений» (Казань, 2008) — IV Всероссийском симпозиуме «Белки и пептиды» (Казань, 2009) — VII Международном симпозиуме по фенольным соединениям (Москва, 2009), а так же на итоговых конференциях Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН (2008 и 2009гг).

Публикации. По материалам диссертационной работы опубликовано 12 научных работ, в том числе 5 статей, две из которых — в реферируемом журнале «Доклады РАН».

ВЫВОДЫ.

1. Выявлено в среднем 600 белков в листьях и 900 белков в корнях проростков гороха при разделении растворимых белков с помощью двумерного электрофореза. Салициловая кислота (50 мкМ) индуцировала изменение содержания 32 белков в листьях и 27 белков в корнях, а при концентрации 100 мкМ —43 белков в корнях.

2. Идентифицировано 13 салицилат-индуцируемых белков в листьях, и 23 белка в корнях, из которых 9 белков индуцировалось при действии низкой (50 мкМ) и 14 при действии высокой (100 мкМ) концентраций СК. Среди этих белков были обнаружены как защитные белки прямого антипатогенного действия (хитиназы, бета-1,3-глюканазы, гликозидгидролаза семейства 18), так и белки, повышающие устойчивость к патогенам клеток растения (аскорбатпероксидаза, глутатион-8-трансфераза, белок 33 кДа фотосистемы II и др.).

3. Впервые в качестве салицилат-индуцируемых были идентифицированы 15 белков листьев и корней гороха. Эти белки принимают участие в защитных (гликозидгидролаза семейства 18), сигнальных (нуклеотидсвязывающий обогащенный лейциновыми повторами белок, белок 14−3-3, 10,11-редуктаза 12-оксофитодиеновой кислоты), энергетических (альфа-амилаза, малатдегидрогеназа цитоплазматическая) и других физиолого-биохимических процессах.

4. Впервые обнаружено салицилат-индуцируемое исчезновение 10,11-редуктазы 12-оксофитодиеновой кислоты — фермента синтеза жасмоновой кислоты.

5. Показано, что салициловая кислота в концентрации 100 мкМ вызывает программируемую клеточную смерть клеток апексов корней проростков гороха.

6. Впервые показано, что салициловая кислота в «апоптозной» концентрации вызывает усиление синтеза комплексообразующих белков, участвующих в репарации нарушенных структур ДНК (ядерный антиген пролиферирующих клеток), рефолдинге (шаперонин срп 60) и деградации (полиубиквитин) белков, а также в функционировании белковых медиаторов сигнальных систем клеток (белок 14−3-3).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Наши исследования показали, что СК вызывает изменения протеомов листьев и корней, проявляющиеся, главным образом, в повышении содержания защитных белков прямого антипатогенного действия и белков, вызывающих повышение иммунитета самих клеток растений. К первым в листьях относятся хитиназы, (3−1,3-глюканазы, глюкозидгидролаза сем. 18, ко вторым — АБК-зависимый белок, белок устойчивости к болезням, глютатион-S-трансферазы, аскорбатпероксидаза.

Кроме того, обращает на себя внимание повышение содержания некоторых ферментов (енолаза, малатдегидрогеназа), принимающих участие в энергетических процессах, например, в дыхании, которое, как известно, усиливается при действии патогенов, элиситоров и СК. Большую роль в повышении устойчивости фото синтетического аппарата листьев может играть СК-индуцируемое повышение содержания белка 33 кДа фотосистемы II.

Часть белков перечисленных выше групп была известна как СК-индуцируемые из работ других исследователей. Нам удалось впервые идентифицировать 15 белков в качестве СК — индуцируемых.

Несколько СК-индуцируемых белков, проанализированных с помощью масс-спектрометрии, не удалось идентифицировать, так как они не имелись в базах данных уже известных белков. Изучение этих белков, их функциональной роли должно быть продолжено. Особенно это относится к появляющемуся под влиянием СК раньше других мажорному белку 30 кДа, который, по-видимому, играет важную роль в ответе корней растений на действие СК.

Было обнаружено принципиальное различие между корнями и листьями растений гороха в ответе протеомов на действие СК, что свидетельствует и о различиях в механизмах защиты клеток этих органов от патогенов. Из всех идентифицированных СК-индуцируемых белков лишь один белок был характерен и для листьев и для корней (белок устойчивости к болезням). Среди идентифицированных белков корней, подвергнутых действию СК в низкой (50 мкМ) и высокой (100 мкМ) концентрациях, было обнаружено пять общих белков (рис. 34). Естественно, что эти числовые значения будут гораздо больше, если иметь в виду совокупность всех белков, а не только идентифицированных.

Листья (СК 50 мкМ).

СК 50 мкМ) (СК 100 мкМ).

Рис. 34. Общие и специфические СК-индуцируемые белки в листьях и корнях.

На наш взгляд, к числу наиболее важных СК-индуцируемых изменений в протеомах, имеющих особенно важное значение для сигнального метаболизма клеток корней гороха, являются снижение содержания и даже исчезновение 10,11-редуктазы 12-оксофитодиеновой кислоты, а также повышение содержания комплексообразующих белков при действии на корни СК в «апоптозной» (100 мкМ) концентрации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Ф.А. Влияние салициловой и э/сасмоновой кислот на ультраструктуру корней гороха (Pisum sativum L.) / Ф. А. Абдрахимов,
  2. B.Г. Яковлева //Материалы Всеросс. Науч. Конф — Иркутск, 2007. — С. 9−13.
  3. , Э.А. Сравнительное изучение влияния салициловой кислоты и (2'-5')-олигоаденилатов на синтез белка в листьях табака при тепловом шоке // Бурханова Э. А., Федина А. Б., Кулаева О. Н. / Физиол. Растений. -1999. Т. 46. -№>!.- С. 16−22.
  4. , Н.И. Индуцированная устойчивость растений и салициловая кислота / Н. И. Васюкова, О. Л. Озерецковская // Прикл. биохим. и микробиол, — 2007. -ТАЗ. С.405−411.
  5. , Б.Ф. Апоптоз у растений / Б. Ф. Ванюшин // Успехи биологической химии. -2001.- Т. 41, — С. 3−38.
  6. , Д. Клонирование ДНК. Методы / Д. Гловер. Д.Г.-М.:Мир, 1988.-538с.
  7. , А.Н. Липоксигеназная сигнальная система / А. Н. Гречкин, И. А. Тарчевский // Физиология растений.- 1999.- Т.46.-№ 1. С. 132−142.
  8. , В.М. Протеомные технологии в современной биомедицинской науке //В.М. Говорун, А. И Арчаков //Биохимия.- 2002.- Т. 67.- № 10.- С. 1341−1359.
  9. Салициловая кислота вызывает диссипацию протонного градиента на плазмалемме растительных клеток / JI. X Гордон, Ф. В. Минибаева, Т. И. Огородникова и др. //Доклады Академии Наук. — 2002. — Т. 387. — Мб,—1. C. 839−841.
  10. Общая и молекулярная фитопатология / Ю. Т. Дьяков, O.JI. Озерецковская, В. Г. Джавахия, С. Ф. Багирова. Москва.: Общество фитопатологов, 2001. — 302 с.
  11. , Д.Н. Реакция живого вещества на внешние воздействия. Денатурационная теория повреждения и раздражения / Д. Н. Насонов, В. Я. Александров. -М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1940. 251с.
  12. Влияние салициловой кислоты на развитие индуцированной термотолерантности и индукцию синтеза БТШ в культуре клеток Arabidopsis thaliana / E.JI. Павлова, Е. Г. Рихванов, E.JI. Таусон и др. // Физиология растений. — 2009. — Т. 56. —N1. —С. 78−84.
  13. Микоплазма-индуцированные и жасмонат-индуцированные белки растений гороха / И. А. Тарчевский, Н. Н. Максюпгова, В. Г. Яковлева, В. М. Чернов // Доклады Академии Наук. 1996. — Т. 350. — С. 544−546.
  14. , И.А. Молекулярные аспекты фитоиммунитета / И. А. Тарчевский, В. М. Чернов // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34. N 3. С. 1−10.
  15. , И.А. Метаболизм растений при стрессе / И. А. Тарчевский. -Казань: Фэн, 2001а. 448с.
  16. , И.А. Патоген- индуцируемые белки / И. А Тарчевский // Прикл. Биохимия и микробиология. —20 016. — Т.37. — №. 5. — С.517−532.
  17. , И.А. Сигнальные системы клеток растений / И. А. Тарчевский. Москва: Наука, 2002. — 294 с.
  18. , В.М. Феноменология микоплазменных инфекций растений / В. М. Чернов О.А. Чернова, И. А. Тарчевский // Физиол. Растений. — 1996. — Т. 43.-№ 5. С. 694−701.
  19. , Ф.М. Салициловая кислота- индуктор устойчивости растений к неблагоприятным факторам / Ф. М. Шакирова // Агрохимия. 2000. —№ 1.- С. 87−94.
  20. , Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция / Ф. М Шакирова. — Уфа: Гилем, 2001. 159 с.
  21. Comparative proteomics of leaf, stem and tissues of synthetic Brassica napus / W. Albertin, О Langella, J. Joets et al., // Proteomics. — 2009. — Vol. 9. P. 793- 799.
  22. Alvarez, M.E. Salicylic acid in the machinery of hypersensitive cell death and disease resistance /M.E. Alvarez //Plant. Mol. Biol. —2000. — Vol.44. — N 3. — P. 429- 442.
  23. Fumonisin Bl-induced cell death in arabidopsis protoplasts requires jasmonate-, ethylene-, and salicylate-dependent signaling pathways / T. Asai, J.M. Stone, J.E. Heard et al. //Plant Cell. 2000. — Vol 12. — N 10. — P. 1823−36.
  24. Transcriptome analysis of Arabidopsis roots treated with signaling compounds: a focus on signal transduction, metabolic regulation and secretion / D.V. Badri, V.M. Loyola-Vargas, J. Du, F.R. Stermitz //New Phytologist. — 2008. Vol. 179. -P.209−223.
  25. Baker, C.J. An improved method for monitoring cell death in cell suspension and leaf disc assays using evans blue / C.J. Baker, N.M. Mock // Plant Cell Tiss. and organ Cult. 1994. — Vol. 39. -P. 7−12.
  26. Beisgen, C. Structure and regulation of 0PR1 and 0PR2, two closely related genes encoding 12-oxophytodienoic acid-10,11- reductase from Arabidopsis thaliana/C. Beisgen, E.W. Weiler//Planta. 1999. — Vol. 208. -P. 155−165.
  27. Bent, A.F. Plant disease resistance genes: Function meet structure / A.F. Bent //Plant Cell. 1996. — Vol. 8. N10. -P. 1757−1771.
  28. Bishop, J.G. Rapid evolution in plant chitinases: molecular targets of selection in plant-pathogen coevolution / J. G. Bishop, A.M. Dean, T. Mitchell-Olds // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2000. Vol. 97. — P.5322−5327.
  29. Identification of NPR1-dependent and independent genes early induced by salicylic acid treatment in Arabidopsis / F. Blanco, V. Garretotn, N. Frey et al. // Plant Molecular Biology. 2005. — Vol. 59. -P. 927−944.
  30. Early genomic responses to salicylic acid in Arabidopsis / F. Blanco, P. Salinas, N.M. Cecchini et al., // Plant.Mol.Biol. 2009. — Vol. 70. — P. 79 102.
  31. Brooks, D.M. The Pseudomonas syringae phytotoxin coronatine promotes virulence by overcoming salicylic aciddependent defences in Arabidopsis thaliana / D.M. Brooks, C.L. Bender, B.N. Kunkel // Mol Plant Pathol. -2005. Vol. 6. -P. 629−639.
  32. Substrate specificities of tobacco chitinases / F. Brunner, A. Stintzi, B. Fritig, M. Legrand // Plant J. 1998. — Vol. 14. -P. 225−234.
  33. Primary structure and expression of acidic (class II) chitinase in potato / R. Buchter, A. Stromberg, E. Schmelzer, E. Kombrink //Plant Mol. Biol. 1997. — Vol. 35. -P. 749−761.
  34. The major birch pollen allergen, Bet vl, shows ribonuclease activity / A. Bufe, M.D. Spangfort, H. Kahlert, et al.// Planta. 1996. — P. 413−415.
  35. Busam, G. Differential expression of chitinases in Vitis vinifera L. responding to systemic acquired resistance activators or fungal challenge // G. Busam, H.H. Kassemeyer, U. Matern //Plant Physiol. 1997. — Vol.115. N 3. — P. 1029−1038.
  36. Canovas, F.M. Plant proteome analysis / F.M.Canovas, E. Dumas-Gaudot, G. Recorbet et al., //Proteomics. 2004. — Vol. 4. -P. 285−298.
  37. Salicylic acid production in response to biotic and abiotic stress depends on isochorismate in Nicotiana benthamiana / J. Catinot, A. Buchala, E. Abou-Mansour, J.-P. Mtetraux//FEBSLett. 2008. — Vol. 582. -P. 473−478.
  38. Proteome approach to characterize proteins induced by antagonist yeast and salicylic acid in peach fruit // Z. Chan, G. Qin, X. Xu et al.// Journal of Proteome Research. 2007. — Vol. 6. -P. 1677−1688.
  39. Functions of defense-related proteins and dehydrogenases in resistance response induced by salicylic acid in sweet cherry fruits at different maturity stages / Z. Chan, Q. Wang, X. Xu et al. // Proteomics. — 2008. Vol. 8. — N 22. -P. 4791−4807.
  40. Chen, C. Isolation and characterization of two pathogen- and salicylic acid-induced genes encoding WRKY DNA-binding proteins from tobacco / C. Chen, Z. Chen //Plant MolBiol. 2000. — Vol. 42. -N2.-P. 387−396.
  41. Chen, S. Advances in plant proteomics / S. Chen, A. Harmon //Proteomics. — 2006. Vol. 6. -P. 5504−5516.
  42. Chen, Z. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid / Z. Chen, H. Silva, D.F. Klessig // Science. — 1993. Vol. 262. — P. 1883−1886.
  43. The molecular characterization of two barley proteins establishes the novel PR-17 family ofpathogenesis- related proteins / A.B. Christensen, B. Ho-Cho, M. Naesby et al. //Mol. Plant. Pathol. 2002. — Vol. 3. — P. 135−144.
  44. NO way back: nitric oxide and programmed cell death in Arabidopsis thaliana suspension cultures / A. Clarke, R. Desikan, R.D. Hurst et al. // The Plant J. — 2000. Vol. 24. -N5.-P. 667−677.
  45. Detoxification of xenobiotics by plants: chemical modification and vacuolar compartmentation // J. O.D. Coleman, M.M.A. Blake-Kalff, T. G. E. Davies // Trends Plant Sci. 1997. — Vol. 2. — P. 144−151.
  46. Plant chitinases /D.B. Collinge, K.M. Kragh, J.D. Mikkelsen et al. //Plant J. 1993. Vol. 3. P. 31−40.
  47. Pseudomonas syringae manipulates systemic plant defenses against pathogens and herbivores / J. Cui, A.K. Bahrami, E.G. Pringle et al. // Proc.Natl.Aca.Sci. USA.-2005. Vol. 102.-P. 1791−1796.
  48. Cullimore, J.V. Perception of lipochitooligosaccharidic Nod factors in legumes / J. V. Cullimore, R. Ranjeva, J-J. Bono // Trends Plant Sci. — 2001. — Vol. 6.-P. 24−30.
  49. A proteomic approach to study pea (Pisum sativum) responses to powdery mildew (Erysiphe pisi) / M. Curto, E. Camafeita, J.A. Lopez et al. // Proteomics. -2006. Vol. 6. -P. 163−174.
  50. Isolation and characterization of a class of carbohydrate oxidases from higher plants, with a role in active defense / J.H.H. V. Custers, S.J. Harrison, M.B. Sela- Buurlage et al. //Plant J. 2004. — Vol.39. — P. 147−60.
  51. Darling, D.L. Role of 14−3-3 proteins in eukaryotic signaling and development / D.L. Darling, J. Yingling, A. Wynshaw—Boris // Current Topics in Developmental Biology. 2005. — Vol. 68. -P. 281−315.
  52. A central role for salicylic acid in plant disease resistance / T.P. Delaney, S. Uknes, B. Vernooij et al. //Science. 1994. — V. 266. — N 5188. — P. 12 471 250.
  53. Delledonne, M. Nitric oxide functions as a signal in plant disease resistance / M. Delledonne, Y. Xia, R.A. Dixon, C. Lamb //Nature. 1998. — Vol. 394. -P. 585−588.
  54. Dixon, D. P. Glutathione-mediated detoxification systems in plants / D.P. Dixon, I. Cummins, D.J. Cole, R. Edwards // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. — Vol. 1. -P. 258−266.
  55. Dixon, D. P. Plant glutathione transferases / D. P. Dixon, A. Lapthorn, R. Edwards // Genome Biology. 2002. — Vol. 3.-N3. P. 1−10.
  56. Regulation of alternative oxidase gene expression in soybean /I. Djajanegara, P.M. Finnegan, C. Mathieu et al. // Plant Molecular Biology. 2002. — Vol. 50. -P. 735−742.
  57. Dong, X. NPR1, all things considered / X. Dong // Curr.Opin.Plant Biol. — 2004. Vol.7.-P. 547−552.
  58. Dong, W. Protein polyubiquitination plays a role in basal host resistance of barley/W. Dong, D. Nowara, P. Schweizer // Plant Cell. 2006. — Vol. 18. -N. 11.-P. 3321−3331.
  59. Dreher, K. Ubiquitin, hormones and biotic stress in plants / K. Dreher, J. Callis//Ann Bot. 2007. -N5.-P. 787−822.
  60. Emergence of a subfamily of xylanase inhibitors within glycoside hydrolase family 18 / A. Durand, R. Hughes, A. Roussel et al. // FEBS J. — 2005— Vol. 272-P. 1745−1755.
  61. Durner, J. Inhibition of ascorbate peroxidase by salicylic acid and 2,6-dichloroisonicotinic acid, two inducers of plant defense responses / J. Durner, D.F. Klessig // Proc. Natl.Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. — P. 11 312−11 316.
  62. Durrani, W.E. Systemic acquired resistance / W.E. Durrani, X. Dong // Annu. Rev. Phytopathol. 2004. — Vol. 42. -P. 185−209.
  63. Eckardt, N.A. Transcription factors dial 14−3-3 for nuclear shuttle / N. A Eckardt //Plant Cell. 2001. — Vol 13. -NIL- P.2385- 2389.
  64. Edwards, R. Plant glutathione S-transferases: enzymes with multiple functions in sickness and in health / R. Edwards, D.P. Dixon, V. Walbot // Trends Plant Sci. 2000. — Vol. 5. -P. 193−198.
  65. Ellis, R.J. The most abundant protein in the world / R.J. Ellis // Trends Biochem. Sciences. 1979. — Vol. 4. -P. 241−244.
  66. Feussner, I. Induction of new lipoxygenase form in cucumber leaves by salicylic acid or 2,6-dichloroisonicotinic acid /1. Feussner, I.G. Fritz, C.J. Wasternack//Info Bot. Acta. 1997. — Vol. 110. -N. 2. -P. 101−110.
  67. Feussner, I. The lipoxygenase pathway /1. Feussner, C. Wasternack // Annual Review of Plant Biology. 2002. — Vol. 53. -P. 275−297.
  68. Structural and biochemical studies identify tobacco SABP2 as a methyl salicylate esterase and implicate it in plant innate immunity / F. Forouhar, Y Yang, D. Kumar et al // Proc.Natl.Acad Sci. USA. 2005. — Vol. 102. — P. 1773−1778.
  69. A mammalian organelle map by protein correlation profiling / L. Foster, J. de Hoog, C. L. Zhang et al //Cell. 2006. — Vol. 125. — P. 187−199.
  70. Gaff, D.F. The use of non-permeating pigments for testing the survival of cells // D.F. Gaff, O. Okong’O-Ogola // J Exp.Bot.-1971 -Vol. 22. -N 72. P. 756−758.
  71. Requirement of salicylic acid for the induction of systemic acquired resistance / T. Gaffney, L. Friedrich, B. Vernooij et al //Science. 1993. — Vol. 261. -P. 754−756.
  72. Gibson, C.M. Notes on infection experiments with various Uredineae / C.M. Gibson//New Phytologist. 1904. — Vol. 3. -P. 184−191.
  73. Glazebrook, J. Isolation of Arabidopsis mutants with enhanced disease susceptibility by direct screening / J. Glazebrook, E.E. Rogers, F.M. Ausubel //Genetics. 1996. — Vol. 143. -P. 973−982.
  74. Glazebrook, J. Contrasting mechanisms of defense against biotrophic and necrotrophic pathogens / J. Glazebrook // Annu. Rev. Phytopathol. — 2005. — Vol. 43. -P. 205−227.
  75. A draft sequence of rice genome (Oryza sativa L. ssp. japonica) / S.A. Goff, D. Ricke, T.-H. ban et al //Science. -2002. Vol. 296. -P. 92−100.
  76. Gorg, A. Two-dimensional electrophoresis / A. Gorg // Nature. 1991. — Vol. 349. -P. 545−546.
  77. Grechkin, A.N. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway/A.N. Grechkin // Prog. Lipid Res. 1998.- Vol. 37-P. 317−352.
  78. Hamel, F. Characterisation of a class I chitinase gene and of wound-inducible, root and flower-specific chitinase expression in Brassica napus // F. Hamel, G. Bellemare//Biochim. Biophys. Acta. 1995. — Vol. 1263. -P. 212−220.
  79. Hart, G. T. How complete are current yeast and human protein-interaction networks? / G.T. Hart, A. Ramani, E. Marcotte // Genome Biol. 2006. — Vol. 7. -P. 120−125.
  80. He, S.Y. Molecular biology of plant-bacteria interacnions / S.Y. He // MS U-DOE Plant Research Laboratory Annual Report. — 2008. — P. 12−22.
  81. Nitric oxide function and signalling in plant disease resistance / J.K. Hong, B.~ W. Yun, J.-G. Rang et al. //J Exp. Bot. 2007. -P. 1−8.
  82. Horvath, D.M. Identification of an immediate-early salicylic acid-inducible tobacco gene and characterization of induction by other compounds / D.M. Horvath, N.H. Chua//Plant Mol. Biol. 1996. — Vol. 31. -P. 1061−1072.
  83. Over expression of a gene encoding hydrogen peroxide- generating oxalate oxidase evokes defense responses in sunflower / X. Ни, D. L. Bidney, N. Yalpanietal. //Plant Physiol. -2003. Vol. 133. -P. 170−181.
  84. Huber, S.C. Metabolic enzymes as targets for 14−3-3 proteins / S.C. Huber, C. MacKintosh, W.M. Kaiser // Plant Mol.Biol. 2002. — Vol. 50. — N. 6. -P. 1053−1063.
  85. International Rice Genome Sequencing Project. The map-based sequence of the rice genome. Nature. 2005. Vol 436. P. 793- 800.
  86. Expression of the 12-oxophytodienoic acid 10,11- reductase gene in the compatible interaction between pea and fungal pathogen / Y. Ishiga, A.
  87. Funato, Т. Tachiki et al. //Plant cell Physiol. 2002. — Vol. 43. N 10. — P. 1210−1220.
  88. Jones, J.D.G. The plant immune system / J.D.G. Jones, J.L. Dangl // Nature. — 2006. Vol. 444-N16. -P. 323−329.
  89. Jonsson, Z.O. Proliferating cell nuclear antigen: more than a clamp for DNA polymerases / Z.O. Jonsson, U. Hubscher //BioEssays. — 1997. — Vol. 19—N. 11.-P. 967−975.
  90. Proteomics: a promising approach to study biotic interaction in legumes / J. Jorrin, D. Rubiales, E. Dumas-Gaudot et al. //Euphytica. — 2006. — Vol. 147. -P. 37−47.
  91. Jorrin, J. V. Plant proteome analysis: a 2006 update / J. V. Jorrin, A.M. Maldonado, M, A. Castillejo //Proteomics. 2007. — Vol. 7. -P. 2947−2962.
  92. Jung, J.L. Sunflower (Helianthus annuus L.) pathogenesis-related proteins (induction by spirin (acetylsalicylic acid) and characterization) / J.L. Jung, B. Fritig, G. Hahne //Plant Physiol. 1993. — Vol. 101. — P. 873−880.
  93. Kasprzewska, A. Plant chitinases- regulation and function / A. Kasprzewska // Cellular and molecular biology letters. — 2003. — Vol. 8. — P. 809−824.
  94. Kauss, H. Pretreatment of parsley suspension cultures with salicylic acid enhances spontaneous and elicited production of H2O2 / H. Kauss, W. Jeblick //Plant Physiol. 1995. — Vol. 109-N3. -P. 1171−1178.
  95. Kazan, K. Jasmonate signaling: toward an integrated view / K. Kazan, J.M. Manners//Plant Physiology. 2008. — Vol. 146. -P. 1459−1468.
  96. Proteomic analysis of differentially expressed proteins induced by rice blast fungus and elicitor in suspension-cultured rice cells / S. Y. Kim, K.S. Cho, S. Yo et al. //Proteomics. 2003. -Vol. 3. -P. 2368−2378.
  97. Proteomic analysis of pathogen-responsive proteins from rice leaves induced by rice blast fungus, Magnaporthe grisea / S.T. Kim, S.G. Kim, D.H. Hwang et al. //Proteomics. 2004. — Vol. 4. — P. 3569−3578.
  98. Koorneef, A. Crass talk in defense signaling / A. Koorneef, M.J. Pieterse // Plant Physiol. 2008. — Vol. 146. -P. 839−844.
  99. Kinetics of salicylate-mediated suppression of jasmonate signaling reveal a role for redox modulation / A. Koornneef, A. Leon-Reyes, T. Ritsema et al. // Plant Physiol. 2008. — Vol. 147. -P. 1358−1368.
  100. Kurepa, J. Structure, function and regulation of plant proteasomes / J. Kurepa, J.A. Smalle // Biochimie. 2008. — Vol. 90. -P. 324−335.
  101. Regulation of cucumber class III chitinase gene expression / K.A. Lawton, J. Beck, S. Potter et al. // Mol. Plant-Microbe Interact. 1994. — Vol. 7. — P. 48−57.
  102. Lee, H-L. Biosynthesis and metabolism of salicylic acid / H-L. Lee, J. Le’on, I. Raskin //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. -P. 4076−4079.
  103. Formation of plant cuticle: evidence for the occurrence of the peroxygenase pathway / J. Lequeu, M.L. Fauconnier, A. Chammai et al. // Plant J. — 2003. Vol. 36. -P. 155−164.
  104. Li, J. The WRKY70 transcription factor: a node of convergence for jasmonate-mediated and salicylate-mediated signals in plant defense / J. Li, G. Brader, E. T. Palva //Plant Cell. 2004. — Vol. 16. — P.319−331.
  105. Loake, G. Salicylic acid in plant defence—the players and protagonists. / G. Loake, M. Grant//Curr.Opin.PlantBiology. 2007. — Vol. 10.-P. 466−472.
  106. Early activation of lipoxygenase in lentil (Lens culinaris) root protoplasts by oxidative stress induces programmed cell death / M. Maccarone, G. Van Zadelhoff, G.A. Veldink et al. // Eur JBiochem. 2000. — Vol. 267. -N16.-P. 5078−5084.
  107. Salicylic acid: a likely endogenous signal in the resistance response of tobacco to viral infection / J. Malamy, J.P. Carr, D.F. Klessig, I. Raskin // Science. 1990. — Vol 250. -P. 1002−1004.
  108. The transcriptome of Arabidopsis thaliana during systemic cquired resistance / K. Maleck, A. Levine, T. Eulgern et al. // Nat. Genet. — 2000. — Vol. 26. -P. 403−410.
  109. Marry at, D.C.E. Notes on the infection and histology of two wheats immune to the attack of Puccinia glumarum, yellow rust /D.C.E. Marry at // Journal of Agricultural Science. 1907. — Vol. 2. -P. 129−138.
  110. Marrs, K.A. The functions and regulation of glutathione S-transferases in plants /К.А. Marrs // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. — Vol. 47.-P. 127−158.
  111. McDowell, J.M. Signal transduction in the plant immune response / J.M. McDowell, J.L. Dangl // Trends in Biochemical Science. — 2000. — Vol. 25. -P. 79−82.
  112. Rooteomics: the challenge of discovering plant defense-related proteins in roots / A. Mehta, B.S. Magalhaes, D.S. L. Souza et al. // Current Protein and Peptide Science. 2008. — Vol. 9. -P. 108−116.
  113. Miernyk, J.A. Protein folding in the plant cell / J.A. Miernyk // Plant Physiology. 1999. — Vol. 121. — P. 695−703.
  114. Malate dehydrogenases (structure and function) / P. Minarik, N. Tomdkovd, M. Kolldrova, M. Antalik // Gen. Physiol. Biophys. — 2002 — Vol.21.-P 257−265.
  115. Minic, Z. Physiological roles of plant glycoside hydrolases / Z. Minic // Planta. -2008. Vol. 227. -P. 723−740.
  116. Mittler, R. Coordinated activation of programmed cell death and defense mechanisms in transgenic tobacco plants expressing a bacterial proton pump / R. Mittler, V. Shulaev, E. Lam // The Plant Cell. 1995. — Vol. 7. — P. 29−42.
  117. Mittler, R. Pathogen-induced programmed cell death in tobacco / R. Mittler, L. Simon, E. Lam //Journal of Cell Science. 1997. — Vol. 110. — P. 1333−1344.
  118. Mittler, R. Post-transcriptional suppression of cytosolic ascorbate peroxidase expression during pathogen-induced programmed cell death in tobacco / R. Mittler, X. Feng, M. Cohen //Plant Cell. 1998. — Vol 10. -N 3. — P. 461 473.
  119. Transgenic tobacco plants with reduced capability to detoxify reactive oxygen intermediates are hyperresponsive to pathogen infection / R. Mittler, E.H. Herr, B.L. Orvar et al. // Proc.Natl.Acad.Sc. USA. 1999.-Vol 96. -N24. -P. 14 165−14 170.
  120. Mittler, R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance / R. Mittler // Trends Plant Sci. 2002. — Vol 7. -P. 405−410.
  121. Increase in salicylic acid at the onset of systemic acquired resistance in cucumber / J.P. M’etraux, H. Signer, J. Ryals et al. //Science. — 1990. — Vol 250. -P. 1004−1006.
  122. Using quantitative proteomics of Arabidopsis roots and leaves to predict metabolic activity /B.P. Mooney, J.A. Miernyk, C.M. Greenlief, J.J. Thelen // Physiologia Plantarum. 2006. — Vol 128. -P. 237−250.
  123. Molders, W. Transport of salicylic acid in tobacco necrosis virus- infected cucumber plants / W. Molders, A. Buchala, J.-P. Metraux // Plant. Physiol. — 1996. -Vol. 112.-P. 787−792.
  124. The hypersensitive response- the centenary is upon us but how much do we know? / L.A.J. Mur, P. Kenton, A. J., Lloyd et al. // Journal of Experimental Botany. -2008. -Vol. 59. -N3. -P. 501−520.
  125. Comparison of local and systemic induction of acquired disease resistance in cucumber plants treated with benzothiadiazoles or salicylic acid / Y. Narusaka, M. Narusaka, T. Horio, H. Ishii // Plant Cell Physiol. — 1999. -Vol. 40. -N 4.- P. 388−395.
  126. Nozu, Y. Proteomic analysis of rice leaf stem and root tissues during growth course / Y. Nozu, A. Tsugita, K. Kamijo // Proteomics. — 2006. — Vol. 6. -P. 3665−3670.
  127. Pathogenesis-related protein 10 isolated from hot pepper functions as a ribonuclease in an antiviral pathway / C.J. Park, K.J. Kim, R. Shin et al. // Plant J. 2004. — Vol. 37-P. 186−198.
  128. Park, О. K. Proteomic studies in plants / O.K. Park // Journal of Biochemistry and Molecular Biology. 2004. -Vol. 37. -N1. -P. 133−138.
  129. Methyl salicylate is a critical mobile signal for plant systemic acquired resistance / S.W. Park, E. Kaimoyo, D. Kumar et al. // Science. —2007. Vol. 318. -P. 113−116.
  130. Characterization of salicylic acid-induced genes in Chinese cabbage / Y.S. Park, H.J. Min, S.H. Ryang et al. //Plant Cell Rep. 2003. — Vol. 21. — P. 1027−1034.
  131. Pedroso, M.C. A nitric oxide burst precedes apoptosis in angiosperm and gymnosperm callus cells and foliar tissues / M.C. Pedroso, J.R. Magalhaes, D. Durzan //Journal of Exp. Botany. -2000. Vol. 51 -N347. -P. 1027−1036
  132. Pedroso, M.C. Nitric oxide induces cell death in Taxus cells /M.C. Pedroso, J.R. Magalhaes, D. Durzan //Plant Sci. 2000. — Vol. 157. -N 2. — P. 173 180.
  133. Aspirin prevents wound-induced gene expression in tomato leaves by blocking jasmonic acid biosynthesis /H. Pena-Cort'es, T. Albrecht, S. Prat et al. //Planta. 1993. — Vol. 191. -P. 123−128.
  134. A novel signaling pathway controlling induced systemic resistance in Arabidopsis / C.M.J. Pieterse, S.C.M. van Wees, J.A.van Pelt et al. //Plant Cell. 1998. — Vol. 10. -P. 1571−1580.
  135. Pinto, M P. Lupinus albus 1. Pathogenesis-Related Proteins That Show Similarity to PR-10 Proteins /P. M. Pinto, C. P. P. Ricardo //Plant Physiol. -1995. Vol. 109. -P. 1345−1351.
  136. A model for p53-induced apoptosis / K. Polyak, Y. Xia, J.L. Zweier et al. //
  137. Nature. 1997. — Vol. 389. -N6648.-P. 300−305.
  138. Activation of hsr203, a plant gene expressed during incompatible plantpathogen interactions, is correlated with programmed cell death / D. Pontier, M. Tronchet, P. Rogowsky et al. //Mol Plant Microbe Interact. 1998. — Vol. 11.-N6.-P. 544−554.
  139. Proud, C.G. Peptide-chain elongation in eukaryotes / C.G. Proud // Molecular Biology Reports. 1994. — Vol. 19. -P. 161−170.
  140. O’Farrell, P.H. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins / O’FarrellP.H. //J. Biol. Chem. -1975. -Vol. 250. -P. 4007−4021.
  141. Proteomic investigation of the effect of salicylic acid on Arabidopsis seed germination and establishment of early defense mechanisms / L. Rajjou, M. Belghazi, R. Huguet et al. //Plant Physiology. 2006. — Vol. 141. — P. 910 923.
  142. Influence of salicylic acid on H2O2 production, oxidative stress, and H2O2-metabolizing enzymes / M. V. Rao, G. Paliyath, D.P. Ormrod et al. // Plant Physiol. 1997. — Vol. 115. -P. 137−149.
  143. Raskin, I. Role of salicylic acid in plants /1. Raskin // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. — Vol. 43. -P. 439−463.
  144. Two cell-cycle regidated SET-domain proteins interact with proliferating cell nuclear antigen (PCNA) in Arabidopsis / C. Raynaud, R. Sozzani, N. Glab et al. // The Plant Journal. 2006. — Vol. 47. — P. 395−407.
  145. The Lupinus albus class-Ill chitinase gene, IF3, is constitutively expressed in vegetative organs and developing seeds / A.P. Regalado, C. Pinheiro, S. Vidal et al. //Planta. 2000. — Vol. 210. -P. 543−550.
  146. Reapae, T.J. Apoptotic- like programmed cell death in plants / T.J. Reapae, P.F. McCabe//NewPhitologist. -2008. Vol. 180. -P. 13−26.
  147. Renaut, J.E. Proteomics and low-temperature studies: bridging the gap between gene expression and metabolism // J. Renaut, J.F. Hausman, M.E. Wisniewski//Physiology Plantarum. 2006. — Vol. 126. -P. 97−109.
  148. Reymond, P. Jasmonate and salicylate as global signals for defense gene expression / P. Reymond, E.E. Farmer // Curr.Opin. Plant Biol. — 1998. — Vol. 1-N5.-P. 404−411.
  149. Rosahl, S. Oxylipins. In Plant Lipids: Biology, Utilisation and Manipulation /S. Rosahl, I. Feussner- ed. D. J. Murphy .- Oxford: Blackwell, 2004. P. 429−454.
  150. Ross, A.F. Systemic acquired resistance induced by localized virus infections in plants / A.F. Ross // Viroloy. 1961. — Vol. 14. — P. 348−358.
  151. Plant proteome analysis: a 2004−2006 update / M. Rossignol, J.B. Peltier, H.P. Mock et al. //Proteomics. 2006. — Vol. 6. -P. 5529−5548.
  152. Systemic acquired resistance / J.A. Ryals, U.H. Neuenschwander, M.G. Willits et al. //Plant Cell. 1996. — Vol. 8. — P. 1809−1819.
  153. Ryerson, D E. Cleavage of nuclear DNA into oligonucleosomal fragments during cell death induced by fungal infection or by abiotic treatments / D.E. Ryerson, M.C. Heath // The Plant Cell. 1996. — Vol. 8. — P. 393−402.
  154. Caspases. Regulating death since the origin of life / M. Sanmartin, L. Jaroszewski, N.V. Raikhel, E. Rojo //Plant Physiology. — 2005. Vol. 137. — P. 841−847.
  155. Sarnighausen, E. Plant proteomics / E. Sarnighausen, R. Reski // Methods in molecular biology. 2007- Vol. 484. -P.29−44.
  156. Structural genes for salicylate biosynthesis from chorismate in Pseudomonas aeruginosa / L. Serino, C. Reimmann, H. Bam et al. // Mol Gen Genet. 1995. — Vol. 249-N2. -P. 217−228.
  157. Shah, J. The salicylic acid loop in plant defense / J. Shah // Current opinion in plant biology. 2003. — Vol. 6. — P. 365−371.
  158. The cassava (Manihot esculenta Crantz) root proteome: protein identification and differential expression / J. Sheffield, N. Taylor, C. Fauquet, S. Chen //Proteomics. 2006. — Vol. 6. -P. 1588−1598.
  159. Shulaev, V. Is salicylic acid a translocated signal of systemic acquired resistance in tobacco? / V. Shulaev, J. Leon, I. Raskin //Plant Cell. 1995. — V.7. -Pol. 1691−1701.
  160. Shulaev, V. Airbone signaling by methyl salicylate in plant pathogen resistance / V. Shulaev, P. Silverman, I. Raskin //Nature. — 1997. Vol. 385. -P. 718−721.
  161. Jasmonate- and salicylate- mediated plant defense responses to insect herbivores, pathogens and parasitic plants / J.L. Smith, C.M. De Morales, M.C. Mercher//Pest.Manag.Sci. -2009. Vol. 65. -P. 497−503.
  162. Snyman, M., Modulation of heat shock factors accompanies salicylic acid-mediated potentiation ofHsp70 in tomato seedlings /M. Snyman, M.J. Cronje //JExp. Bot. — 2008. Vol. 59-N8.-P. 2125−2132.
  163. NPR1 modulates cross-talk between salicylateand jasmonate-dependent defense pathways through a novel function in the cytosol / S.H. Spoel, A. Koornneef, S.M.C. Claessens et al. //Plant Cell. 2003. — Vol. 15. — P. 760 770.
  164. Constitutive expression of the pea ABA-responsive 17 (ABR17) cDNA confers multiple stress tolerance in Arabidopsis thaliana / S. Srivastava, M.H. Rahman, S. Shah, N.N. V. Kav // Plant Biotechnology Journal. — 2006. Vol. 4. -P. 529−549.
  165. A novel class of oxylipins, snl-O- (12-Oxophytodienoyl)-sn2−0-(hexadecatrienoyl)-monogalactosyl diglycer ide, from Arabidopsis thaliana /
  166. B.A. Stelmach, A. Mu’ller, P. Hennig et al. // Journal of Biological Chemistry. -2001. Vol. 276. -P. 12 832−12 838.
  167. Sticker, L. Systemic acquired resistance / L. Sticker, B, Mauch- Mani, J.P. Metraux//Annu. Rev. Phytopathol. 1997. — Vol. 35. -P. 235−270.
  168. Stulemeijer, I.J. Post-translational modification of host proteins in pathogen-triggered defence signalling in plant / I.J. Stulemeijer, M.H. Joosten //Mol Plant Pathol. 2008. — Vol. 9-N4.-P. 545−560.
  169. Suzuki, R. Slow and prolonged activation of the p47 protein kinase during hypersensitive cell death in a culture of tobacco cells / R. Suzuki, A. Yano, H. Shinshi//Plant. Physiol. 1999. — Vol. 119. -N4.-P. 1465- 1472.
  170. Swidzinski, J.A. A proteomic analysis ofplant programmed cell death / J. A .Swidzinski, C.J. Leaver, L.J. Sweetlove // Phytochemistry. —2004. — Vol. 65. -P. 1829−1838.
  171. Function of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance / R. Tenhaken, A. Levine, L.F. Brisson et al. // A.Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1995. Vol. 92. -P. 4158−4163.
  172. Plant proteomics. Methods and protocols / H. Thiellement, M. Zivy, G. Damerval et al Totowa NJ, Humana press, 2007.-416p.
  173. The complexity of disease signaling in Arabidopsis / B.P. Thomma, LA. Penninckx, W.F. Broekaert, B.P. Cammue // Curr Opin Immunol. 2001. -Vol.13. -№ 1. -P.63−68.
  174. Proteomic and phosphoproteomic approaches to understand plant—pathogen interactions / G. Thurston, S. Regan, C. Rampitsch, T. Xing // Physiol. Mol. Plant Pathol. -2005. Vol. 66. -P. 3−11.
  175. , A. 2D electrophoresis of plant proteins / A. Tsugita., M. Kamo // Methodes in molecular biology. 1999. — Vol. 112. -P. 95−98.
  176. Regulation of pathogenesis related protein-la gene expression in tobacco / S. Uknes, S. Dincher, L. Friedrich et al. // Plant Cell.- 1993. Vol. 5. — P. 159−169.
  177. A role for salicylic acid and NPR1 in regulating cell growth in Arabidopsis / H. Vanacker, H. Lu, D.N. Rate, J.T. Greenberg//Plant J. 2001. — Vol. 28. -P. 209−216.
  178. Van Camp, W. H2O2 and NO: redox signals in disease resistance / W. Van Camp, M. Van Montagu, D. Inzt // Trends Plant Sci. 1998. — Vol. 3. — P. 330−334.
  179. Van Loon, L.C. The families of pathogenesis-related proteins, their activities, and comparative analysis of PR-1 type proteins / L.C. Van Loon, E.A. Van Strien//Physiol Mol Plant Pathol 1999. — Vol. 55. -P.85−97.
  180. Hoist, H.R.M. Schlaman, H.P. Spaink // Curr. Opin. Struct. Biol. 2001. -Vol. 11-P. 608−616.
  181. Salicylic acid is not the translocated signal responsible for inducing systemic acquired resistance but is required in signal transduction / B. Vernooij, L. Friedrich, A. Morse et al. //Plant Cell- 1994.- Vol. 6. P. 959 965.
  182. Vierstra, R.D. The ubiquitin-26S proteasome system at the nexus of plant biology / R.D. Vierstra // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2009. — Vol. 10-N6. -P. 385−397.
  183. Vlot, A.C. Systemic acquired resistance: the elusive signal (s) / A.C. Vlot, D.F. Klessig, S.-W. Park//Curr. Opin.Plant. Biol. 2008. — Vol. 11. -P. 1−7.
  184. Vlot, A.C. Salicylic acid, a multifaceted hormone to combat disease / A.C. Vlot, D’M.A. Dempsey, D.F. Klessig // Annu. Rev. Phytopathology. 2009. -Vol. 47. -P. 177−206.
  185. A universal and rapid protocol for protein extraction from recalcitrant plant tissues for proteomic analysis / W. Wang, R. Vignany, M. Scali, M. Cresti // Electrophoresis.-2005. Vol. 27.-P. 2782−2786.
  186. Ward, H.M. On the relations between host and parasite in the bromes and their brown rust. Puccinia dispersa (Erikss) / H.M. Ward // Annals of Botany. 1902. — Vol. 16. — P. 233−315.
  187. Watanabe, N. Recent advances in the study of caspase-like proteases and Box inhibitor-1 in plants: their possible roles as regulator of programmed cell death/ N. Watanabe, E. Lam // Molecular Plant Pathology. 2004. — Vol. 5. -P. 65−70.
  188. Mapping the proteome of barrel medic (Medicago truncatula) / B.S. Watson, V.S. Asirvatham, L. Wang et al. //Plant Physiol. 2003. — Vol. 131. -P. 1104−1123.
  189. Progress with the gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium / V.C. Wasinger, S.J. Cordwell, A. Cerpa-Poljak et al. // Electrophoresis. 1995. -Vol. 16. -P. 1090−1094.
  190. Wasternak, C. Jasmonates: an update on biosynthesis, signal transduction and action in plant stress response, growth and development / C. Wasternak // Annals of Botany.-2007. Vol. 100. -P. 681−697.
  191. White, R.F. Acetylsalicylic acid (aspirin) induces resistance to tobacco mosaic virus in tobacco /R.F. White // Virology. — 1979. — Vol. 99. — P. 410— 412.
  192. Whitfield, C.D. Purification and properties of 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine transmethylase / C.D. Whitfield, E.J. Steers, H. Weissbach //JBiol. Chem. 1970. — Vol. 245. -N 2. -P. 390−401.
  193. Isochorismate synthase is required to synthesize salicylic acid for plant defense /M.C. Wildermuth, J. Dewdney, G. Wu et al. //Nature. — 2001. — Vol. 414. -P. 562−565.
  194. Wyman, A.J. Structure and activity of the photosystem II manganese-stabilizing protein: role of the conserved disulfide bond / A.J. Wyman, C.F. Yocum //Photosynthesis Research. —2005. — Vol. 85. — P. 359−372.
  195. Xie, Z. Harpin-induced hypersensitive cell death is associated with altered mitochondrial functions in tobacco cells / Z. Xie, Z. Chen // Molecular Plant-Microbe Interactions. 2000. — Vol. 13. -P. 183−190.
  196. Yalpani, N. Endogenous salicylic acid levels correlate with accumulation of pathogenesis-relatedproteins and virus resistance in tobacco / N. Yalpani, V. Shulaev, I. Raskin //Phytopathology. 1993. — Vol 83. -P. 702−708.
  197. Interaction between proliferating cell nuclear antigen (PCNA) and a DnaJ induced by DNA damage / T. Yamamoto, Y. Mori, T. Ishibashi et al. // J Plant Res.-2005. Vol. 118. -P. 91−97.
  198. Yang, W. Proteomic approaches to the analysis of multiprotein signaling complexes / W. Yang, H. Steen, M. R Freeman //Proteomics. 2008. — Vol. 8. -P. 832−851.
  199. De Yaung, B.J. Plant NBS-LRR proteins in pathogen sensing and host defense/ B.J. De Yaung, R. W. Innes //Nat Immunol. 2006. — Vol. 7 -N12. -P. 1243−1249.
  200. Is the high basal level of salicylic acid important for disease resistance in potato? /D. Yu, Y. Liu, B. Fan et al. //Plant Physiol. 1997. — Vol. 115. — P. 343−349.
  201. A draft sequence of the rice genome (Oryza sativa L. ssp. indica) / J. Yu, S. Ни, J. Wang et al. //Science. 2002. -Vol. 296. — P. 79−92.
  202. Zarate, S.I. Silverleaf whitefly induces salicylic acid defenses and suppresses effectual jasmonic acid defenses / S.I. Zarate, L.A. Kempema, L.L. Walling//Plant Physiol. -2007. Vol. 143. -P. 866−875.
  203. Zhang, S. The tobacco wounding-activated mito gen-activated protein kinase is encoded by SIPK / S. Zhang, D.F. Klessig // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. -1998. Vol. 95. -P. 7225−7230.
  204. Virulence systems of Pseudomonas syringae pv. tomato promote bacterial speck disease in tomato by targeting the jasmonate signaling pathway / Y. Zhao, R. Thilmony, C.L. Bender et al. //Plant J. 2003. — Vol. 36. — P. 485−499.
  205. Salicylic acid activates nitric oxide synthesis in Arabidopsis /M. Zottini, A. Costa, R.D. Michele et al. //J.Exp. Bot. 2007. — Vol. 58. — 1397−1405.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?