Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Особенности функционирования антиоксидантной системы растений при индуцированном апоптозе

Диссертация: Особенности функционирования антиоксидантной системы растений при индуцированном апоптозе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Порфириновые интермедиаты, образующиеся при биосинтезе хлорофилла, и продукты распада хлорофилла обладают свойствами фотосенсибилизаторов, способных генерировать активные формы кислорода в клетках (Strand А., et al., 2003). Активные формы кислорода, генерируемые в хлоропластах на свету, активируют экспрессию генов антиоксидантной защиты клеток. Так показано, что редокс-состояние пластохинона… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Литературный обзор. 9 1.1 .Программируемая клеточная гибель. 9 1.1.1 Участие митохондрий и хлоропластов в программируемой 13 гибели растительной клетки
    • 1. 2. Значение апоптоза в старении организма
    • 1. 3. Индукторы апоптоза (внешние и внутренние)
    • 1. 4. Теломераза и ее участие в процессах старения и гибели 30 клетки
      • 1. 4. 1. Теломераза растений
    • 1. 5. Активные формы кислорода и их участие в нормальном 42 функционировании и развитии патологических состояний растений
      • 1. 5. 1. Участие активных форм кислорода в программируемой 47 гибели клеток
  • 2. Объекты и методы исследований
    • 2. 1. Исследуемые растения
    • 2. 2. Условия выращивания
    • 2. 3. Факторы воздействия на экспериментальные растения
    • 2. 4. Биохимические методы исследования 55 3. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Выделение индукторов апоптоза
    • 3. 2. Хроматографический анализ факторов апоптоза в 66 растительных объектах
    • 3. 3. Анализ состояния ДНК под влиянием индукторов апоптоза
    • 3. 4. Активность теломеразы в апоптозных клетках
    • 3. 5. Влияние индукторов апоптоза на антиоксидантную систему сельскохозяйственных культур
      • 3. 5. 1. Изучение влияния индукторов апоптоза на 84 антиоксидантную систему пшеницы
      • 3. 5. 2. Изучение влияния индукторов апоптоза на 98 антиоксидантную систему ячменя
      • 3. 5. 3. Изучение влияния индукторов апоптоза на 110 антиоксидантную систему гороха
      • 3. 5. 4. Влияние индукторов на рост и развитие растений
  • Заключение
  • Выводы
  • Список литературы
  • Приложения
  • Список сокращений
  • АКС — активные кислородные соединения
  • АЛТ — альтернативное удлинение теломер
  • АО — альтернативная оксидаза
  • АТФ — аденозинтрифосфат
  • АФК — активные формы кислорода
  • ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография
  • ДНК — дизоксирибонуклеиновая кислота
  • ДНП — дизоксинуклеопротеиды
  • ПГК — программируемая клеточная гибель
  • РНК — рибонуклеиновая кислота
  • СОД — супероксиддисмутаза
  • УФ — ультрафиолет
  • AZT — азидотемидин
  • CN- - цианид
  • NADPH — никотинамидадениндинуклеотидфосфат востановленный- TRAP — (Telomer Repeat Amplification Protocol) амплификация теломерного повтора
  • TRFs — терминальная рестрикция фрагментов

Особенности функционирования антиоксидантной системы растений при индуцированном апоптозе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Открытие программируемой гибели клеток (ПГК) многоклеточных организмов явилось мощным стимулом в развитии медицины и биологии. Познания особенностей программируемой гибели клеток растений позволит управлять процессами их роста, развития и старения, понять многие физиологические и патологические процессы, происходящие в клетке.

Апоптоз играет важную роль в реализации программы развития в онтогенезе и поддержании тканевого гомеостаза организма. Главное свойство апоптоза состоит в том, что это активный и контролируемый процесс, который, в свою очередь, оказывает регулирующее влияние на состояние организма в целом (Самуилов В.Д., 2001). Являясь важной составляющей иммунитета, апоптоз вовлечен в защитные реакции животных и растений на инфекционные возбудители. Реализация программируемой гибели клеток при различных патологических состояниях происходит путем удаления клеток, выживание которых нежелательно для организма, тем самым способствуя сохраненною нормального функционирования биологической системы, очищая от ненужных, больных, закончивших свой жизненный цикл или появившихся в результате мутаций потенциально опасных клеток.

Современные представления об апоптозе основываются на результатах электронно-микроскопических и биохимических исследований и как особый вариант клеточной смерти были открыты Kerr J.F., et al. (1972).

На сегодняшний день дано описание морфологических характеристик апоптоза у животных, который сопровождается выраженной последовательностью структурно-морфологических изменений клетки, используемых в качестве показателей этого процесса. Однако, несмотря на большое количество экспериментальных данных, до сих пор не исследованы многие механизмы, не до конца выяснены пути регуляции апоптоза отдельных клеток в целостном многоклеточном организме.

Ряд компонентов клеток растений способен активировать программируемую гибель клеток и у растений и у животных, в том числе опухолевых (Fingrut О., Flescher Е., 2002), а основные характеристики процесса у растений выявляются главным образом по аналогии с известными данными для животных.

Сравнительный анализ показывает, что некоторые факторы, участвующие в реализации программируемой гибели клеток, универсальны для всех эукариот, однако растения могут использовать и уникальные пути (Lam Е., et al., 2001).

В отличие от некроза, программируемая гибель клеток генетически обусловлена, что доказано на животных организмах. На растениях этот вопрос изучается Lain S.(CIIIA), Pavid L. (Великобритания), Arpagaus. S, Broendle R. (Бернский университет, Швейцария), Khurshed 1.(университет Кашмир, Индия) и др. В России единственной пока школой, занимающейся проблемой апоптоза, является МГУ им. М. В. Ломоносова (Ванюшин и др., 1987;2009; Скулачев, 1999;2009, Самуилов, 2009).

Вместе с тем, не ясным остается вопрос, какой или какие факторы клеток приводят к ее гибели по апоптозному типу, являются ли они общими для однодольных и двудольных растений, какую роль играет в этом процессе антиоксидантная система и теломераза.

В связи с этим целью наших исследований является сравнительное исследование проявления апоптоза у различных растительных культур и изучение влияния апоптозных компонентов на начальные стадии развития однодольных и двудольных растений.

Для достижения поставленной цели решались следующие задачи:

1. Выделение предполагаемых индукторов апоптоза из молодого листа монстеры, колеоптилей пшеницы и ячменя;

2.Изучение изменения в структуре ДНК в полученных проростках гороха, пшеницы и ячменя на вторые — десятые сутки эксперимента;

3. Выявление активности теломеразы методом ТИАР-анализа на проростках гороха, пшеницы и ячменя в динамике.

4. Изучение активности ферментов антиоксидантной системы: супероксиддисмутазы, каталазы, пероксидазы, аскорбатпероксидазы, содержание малонового диальдегида, каротиноидов, витаминов С, Е в проростках гороха, пшеницы и ячменя в процессе развития.

5. Разработка модели апоптоза у растений.

Научная новизна работы. Впервые проведены сравнительные исследования проявления естественного апоптоза в колеоптилях пшеницы, ячменя и при формировании листа монстеры. Изучено индуцирование апоптоза на основе фрагментации ДНК, активности ферментов антиоксидантной системы и динамики накопления низкомолекулярных антиоксидантов на начальных стадиях развития растений. Впервые изучена активность теломеразы в норме и при апоптозе. Разработана биохимическая модель апоптоза растительных клеток, заключающаяся в регистрации изменения активности антиоксидантов, нарушении проницаемости мембран, фрагментации ДНК по типу «лесенки» и активности теломеразы.

Практическая и теоретическая значимость. Полученные результаты исследований форм гибели клеток у растений расширяют представление о роли биоэнергетических систем клетки и активных форм кислорода в программируемой гибели клеток. Программируемая гибель клеток играет важную роль в иммунитете растений, что может дать ключ к созданию новых сортов сельскохозяйственных растений, обладающих повышенной устойчивостью к патогенам. Контроль над некрозом и апоптозом растений позволит создавать средства, регулирующие продолжительность жизни, синхронность созревания урожая. На основании полученных данных можно прогнозировать довизуальные симптомы генетических нарушений, происходящих в живых объектах под влиянием экстремальных факторов, осуществлять мониторинг окружающей среды. Отдельные положения работы могут быть использованы в преподавании практического курса по физиологии и биохимии растений.

1. Литературный обзор.

1.1.Программируемая клеточная гибель.

Программируемая клеточная гибель (ПКГ) является физиологическим процессом гибели клеток, связанным с селективным устранением нежелательных клеток, способствующим сохранению нормального функционирования организма, очищению от невостребованных, больных, завершивших жизненный цикл или появившихся в результате мутаций потенциально опасных клеток.

У животных примером программируемой гибели клеток служат выполняющие временные функции клетки хвоста у головастика при метаморфозеклетки позвоночных нейронов, которые продуцируются в избытке, метаморфоз у насекомых. У растений селективная гибель клеток необходима для роста и выживания, так алейроновые клетки погибают по завершении прорастания, как и клетки на пути прорастающей пыльцевой трубки. Клеточная гибель также может привести к формообразованию листьев (Roger I., 1997). У представителей рода Monstera (сем. Агасеае), места перфораций, наличие лопастей определяется зонами гибели клеток на ранних стадиях развития. Опадание листьев и созревших плодов сопровождаются избирательной гибелью клеток отделительной зоны, расположенной между основанием черешка листа или плода и стеблем, которая активируется благодаря экспрессии так называемых .vag-генов (senescence-associated genes) (Самуилов В.Д., 2001).

В многоклеточном организме каждая клетка в любой момент готова погибнуть, если это необходимо для блага организма в целом. Но, как показали недавние исследования, апоптоз имеет место также у одноклеточных организмов. У бактерий, как и у многоклеточных, запрограммированная смерть играет важную роль в ряде жизненных процессов, таких как лизис материнской клетки при споруляции и вегетативных клеток при образовании плодового тела у миксобактерий, а также при спонтанном автолизе (Гордеева A.B., 2004).

Наиболее принципиальным в достижении программируемой клеточной гибели явилось установление программируемого характера биохимических изменений, приводящих к некрозу (Проскуряков С.Я. и др., 2002; Lockshin R.A., Zakeri Z., 2004.). В связи с этим в современной классификации программированной клеточной гибели (ГЖГ) апоптоз получил название «ПКГ-1 типа», «ПКГ-И типа» представлен аутофагией, а некроз «ПКГ-Ш типа».

Некроз — патологическая форма клеточной гибели. Характеризуется разрывом цитоплазматической и внутриклеточных мембран, что приводит к разрушению органелл, высвобождению лизосомальных ферментов и выходу содержимого цитоплазмы в межклеточное пространство. Вирус или иной паразит, размножившись в клетке, разрушает ее: клетка лизируется, ее содержимое изливается наружу, в межклеточное пространство. Новое поколение паразитов устремляется в соседние клетки, нанося все больший и больший ущерб организму. Начинается воспалительный процесс, исходом которого может быть как выздоровление, так и гибель организма. Некротическую гибель могут вызывать физические или химические повреждения, например, обморожение или ожог, органические растворители, гипоксия, отравление, гипотонический шок и др. (Самуилов В.Д.и др., 2000).

Апоптоз представляет собой регулируемый процесс самоубийства на клеточном уровне. Его роль незаменима в индивидуальном развитии и поддержании тканевого гомеостаза у многоклеточных организмов. Нарушение регуляции апоптоза приводит к развитию ряда заболеваний (Гордеева A.B., 2004). От другого вида запрограммированной смертинекроза, апоптоз отличает ряд морфологических и биохимических особенностей (Проскуряков С.Я., 2002). Апоптоз — форма гибели клетки, проявляющаяся в уменьшении её размера, конденсации и фрагментации хроматина, уплотнении наружной и цитоплазматической мембран без выхода содержимого клетки в окружающую среду.

Картина апоптоза у растений и животных имеет много общего. Как и у животных, программируемая гибель клеток у растений служит для выполнения жизненно важных функций для реализации программы развития, дифференцировки клеток и тканей, при эмбриогенезе и постэмбриональном развитии, для реализации функций иммунной системы, защиты от патогенов. У растений отсутствуют специализированные клетки, которые, подобно макрофагам животных, фагоцируют остатки клеток, подвергшихся апоптозу. Разнообразны молекулярные механизмы программируемой гибели клетки. Апоптоз у растений может быть реализован с участием вакуолярных гидролитический ферментов. Освещение стимулирует СИиндуцированное разрушение ядер в устьичных клетках, содержащих хлоропласты и не влияет на разрушение ядер в эпидермиальных клетках, не содержащих хлоропласты (Самуилов В.Д., 2001).

Аутофагия — процесс, описанный почти одновременно с апоптозом, как альтернативный вариант программируемой гибели клетки. Процесс аутофагии имеет более сложный биологический механизм, который функционирует в нормальной клетке как способ обновления органелл (ЬоскБЫп К. А., гакеп Ъ., 2004; Копёо У. е1 а1., 2005).

Основу этого процесса составляет: мечение подлежащей удалению части клетки, обертывание мембраной с образованием аутофагосомы и последующее слияние с лизосомой с формированием аутофаголизосомы (Оогиашк Б., КппсЫ А., 2004; ЬоскзЫп Я.А., гакеп г., 2004; Ьеуте В., 2005). Однако под влиянием некоторых стрессорных факторов приведенные выше явления могут значительно активизироваться. Аутофагия может быть индуцирована активными формами кислорода, ионизирующей радиацией, некоторыми противоопухолевыми препаратами, прекращением действия фактора роста, снижением содержания аминокислот и АТФ в цитозоле клетки (Манских В.Н., 2007).

В последние годы были выделены в качестве самостоятельных форм гибели клетки митотическая катастрофа и сенесенс, информация о механизмах и особенно о биологическом значении которых достаточно противоречива.

Митотическая катастрофа — этот тип клеточной гибели стали выделять позже всех остальных. Под митотической катастрофой принято понимать гибель клетки в результате грубых нарушений митоза, таких как отставание хромосом в метаи анафазе, К — митозы, мультиполюсные и многогрупповые метаи анафазы (Roninson I.B. et al., 2001; Castedo et al., 2004). Ведущим морфологическим признаком этой формы гибели клетки считается образование одного или нескольких микроядер, в которых отсутствуют явления маргинации и конденсации хроматина, что отличает ее от апоптоза. Отсутствуют также разрывы ДНК, выявляемые TUNEL — методом (Roninson I.B. et al., 2001; Okada H., Mak T.W., 2004). Основанием для выделения митотической катастрофы в отдельный тип смерти послужили данные экспериментов по определению клоногенности облученных опухолевых клеток с блокированным апоптозом. Оказалось, что блокада апоптоза не может повысить выживаемость клеток и способность к колониеобразованию после облучения. Причем наблюдалась обратная корреляция между этими показателями и частотой образования клеток с микроядрами (Roninson I.B. et al., 2001). Из этих фактов были сделаны выводы о существовании особой формы гибели клеток, отличной от апоптоза, некроза и аутофагии.

Клеточное старение — англоязычный термин «senescence» может быть переведен на русский язык как «одряхление» и обозначает особую форму программируемой гибели клетки или, скорее, клеточного ответа на ряд внутриклеточных и внеклеточных факторов: укорочение теломер при реплекативном старении, воздействие радиации и цитостатических средств, повреждение ДНК и др. (Копшбоп 1.В. е! а1., 2001; БеЫапоу А. й а1., 2001; Окаёа Н., Мак Т. У., 2004). Помимо необратимого включения из пролиферации, такие клетки отличаются набором морфологических и биохимических свойств: они характеризуются уплотнением, повышенной гранулярностью цитоплазмы, наличием особых морфологический изменений гетерохроматина ядра, повышенной экспрессией Р53 и фосфорилированной ЯВ, экспрессией металлопротеиназ, продуктов генов ШК4А и АКБ и особенно в цитоплазме активности фермента ргалактозидазы (Яошпзоп 1.В. et а1., 2001; Окаёа Н., Мак Т.¥-., 2004). Последний считается специфическим маркером клеточного старения (Глухов А.И. и др., 2003).

В настоящее время благодаря интенсивному изучению вопросов танатогенеза клетки представления о разнообразии механизмов клеточной гибели и их биологической роли значительно усложнились. Чрезвычайно важным явилось понимание их неоднозначного, зачастую деаликтивного влияния на ход физиологических и особенно патологических процессов, что хорошо видно на примере опухолевого роста. Вместе с тем расширение знаний о смерти клетки привело к постановке многочисленных новых, пока еще не решенных вопросов. Все эти обстоятельства нужно учитывать при разработке подходов к активному вмешательству в регуляцию клеточной гибели в разнообразных патологических процессах (Манских В.Н., 2007).

1.1.1.Участие митохондрий и хлоропластов в программируемой гибели растительной клетки.

Важную роль в програмируемой гибели клетки у растений играют митохондрии. Во многих источниках отмечают их центральное значение в реализации програмируемой клеточной гибели. Митохондрии — структуры генерирующие активные формы кислорода. На фоне окислительного стресса может нарушаться структура митохондриальных мембран и митохондриальные белки выходят в цитоплазму с активацией соответствующих каспаз (Green D. R., 1998). При апоптозе образование активных форм кислорода в митохондриях существенно усиливается. В отличие от митохондрий животных, митохондрии растений имеют возможность устойчивого к ротенону переноса электронов с NAD (P)H, находящегося в матриксе или межмембранном пространстве, на убихинон, а также у них существует альтернативная оксидаза, осуществляющая перенос электронов с убихинона на О2. Несмотря на различия в структуре, митохондрии растений, подобно митохондриям животных, способны генерировать активные формы кислорода. Митохондрии — источники факторов, индуцирующих програмируемую гибель клеток. Менадион (АФК-генерирующий агент) вызывал высвобождение цитохрома с из митохондрий в цитозоль и гибель протопластов табака. Наблюдались нарушение проницаемости митохондриальной мембраны и выход цитохрома с при програмируемой гибели клеток у А. thaliana, вызванного Н2О2. Высвобождение цитохрома с из митохондрий происходило при гарпин-индуцированной гибели культуры клеток А. thaliana (Самуилов В.Д. и др., 2000).

Мутация у подсолнуха индуцировала высвобождение цитохрома с в цитоплазму, происходившее до характерных морфологических изменений в клетках. Тем не менее пока остается не ясно, является ли высвобождение цитохрома с ключевым событием в программируемой гибели клеток у растений, запускающем гибель клеток, или же это — лишь результат деградации митохондрий в конечной стадии программируемой гибели клеток (Самуилов В.Д. и др., 2001).

Не исключено, что механизмы индукции апоптоза вирусами существуют и у растений. Замечено, что при тепловом шоке (после относительно кратковременной инкубации семядолей огурца при 55°С) цитохром с выходит из митохондрий и запускает типичный апоптоз с выраженной конденсацией цитоплазмы клеток и межнуклеосомной фрагментацией ДНК (Balk J. et al., 1999). Выход цитохрома с из митохондрий в цитозоль выявлен у протопластов клеток табака (Sun Y.L., et al., 1999) при индукции апоптоза менадионом (Sun Y.L., et al., 1999). Выход цитохрома с из митохондрий в цитозоль наблюдается при инкубации корней растений арабидопсиса или суспензионной культуры клеток кукурузы в присутствии D-маннозы (Stein J.С., et al., 1999, Rossel, J.B., 2006). D-манноза приводит к резкому увеличению ДНК-азной активности в цитозоле клеток кукурузы, это сопровождается появлением специфической (35-кДа) эндонуклеазы и выраженной межнуклеосомной фрагментацией ДНК. Тем не менее, нужно иметь ввиду, что у растений существуют и такие формы выраженного апоптоза, при которых заметного выхода цитохрома с не выявляется, как, например, при индуцированном опылением апоптозе в лепестках петуньи (Xu Y., 2000).

Разумеется, с митохондриями связан и апоптоз, индуцируемый генерируемыми активные формы кислорода. У растений с супрессированной альтернативной оксидазой (АО) резко поднимается уровень активных форм кислорода в митохондриях после обработки антимицином (ингибитор комплекса III окислительной цепи электронного транспорта) и усиливается вызываемый активными формами апоптоз (Maxwell D.P. et al., 1999). Обычно экспрессия альтернативной оксидазы в листьях растений (арабидопсис) быстро увеличивается под воздействием авирулентных бактерий и значительно медленнее это происходит при заражении патогенными микробами (Sifflons В.Н. et al., 1999). Причем для такой индукции альтернативной оксидазы обязателен этилен. Таким образом, локальная индукция альтернативной оксидазы, сопряженная с образованием этилена, может служить эффективным элементом защиты от активных форм кислорода при гиперчувствительном ответе растения.

К сожалению, роль пластид в апоптозе еще очень мало изучена, тем не менее, вклад этих субклеточных органелл в индукцию и регуляцию апоптоза должен быть весьма весомым: они служат не только мощным источником активных форм кислорода (хлоропласты), но и антиоксидантов (хромопласты), а также, по-видимому, и самых различных белковых факторов, контролирующих апоптоз (Ванюшин Б.Ф., 2001).

В межмембранном пространстве митохондрий растений локализуется М2±зависимая эндонуклеаза, осуществляющая разрезание ядерной ДНК на фрагменты длиной ~ 30 тыс. п.н. Эта эндонуклеаза, по-видимому, является аналогом эндонуклеазы G. Гомологи белков семейства Bcl-2 у растений не найдены, однако экспрессия гена белка Вах, вызывающего образование РТР, стимулирует програмируемую гибель клеток, фенотипически сходную с гибелью клеток при гиперчуствите льном ответе. Экспрессия генов антиапоптозных белков Вс1−2 и BcI-xL у табака предотвращала гербицид-индуцированную программируемую гибель клеток. Отмечено накопление этих белков в митохондриях и хлоропластах (Skulachev V.P., 2002).

Хлоропласты являются важными источниками сигналов, которые могут инициировать программу клеточной гибели у растений. Хлоропласты имеют собственный геном, кодирующий ~ 100 белков (в основном белки фотосинтетического аппарата, систем транскрипции и трансляции). Другие белки хлоропластов (всего их около 3000) кодируются ядерным геномом. По структуре и функциям хлоропласты достаточно близки к митохондриям. (Skulachev V.P., 2002). Хлоропласты, подобно митохондриям, могут играть важную роль в программируемой гибели клеток. Они являются источниками активных форм кислорода, причем образование АФК в них значительно выше, чем в митохондриях (Wagner D. et al., 2004; Koussevitzky S. et al., 2007; Lee K.P. et al., 2007; Liu Y.D. et al., 2007). Синглетный кислород образуется в хлоропластах на свету — возбужденный хлорофилл, переходя в триплетное состояние, может взаимодействовать с кислородом, образуя !02.

Порфириновые интермедиаты, образующиеся при биосинтезе хлорофилла, и продукты распада хлорофилла обладают свойствами фотосенсибилизаторов, способных генерировать активные формы кислорода в клетках (Strand А., et al., 2003). Активные формы кислорода, генерируемые в хлоропластах на свету, активируют экспрессию генов антиоксидантной защиты клеток. Так показано, что редокс-состояние пластохинона дыхательной электронной цепи хлоропластов регулирует экспрессию генов путем активации протеинкиназ (Gechev T.S. et al., 2006). Структурное и функциональное сходство хлоропластов с митохондриями, высокая способность к образованию активных форм кислорода и светозависимая регуляция экспрессии ядерных генов — предпосылки значимой роли хлоропластов в программируемой гибели клеток. Хотя в настоящее время нет прямых доказательств, имеются некоторые косвенные подтверждения того, что хлоропласты участвуют в программируемой гибели клеток (Самуилов В.Д. и др., 2001). Мутация (делеция) в гене шаперонина 60? белка хлоропластов, вызывала программируемую гибель клеток в листьях А. thaliana. Снижение уровня хлоропластного белка DS9, гомолога бактериальной металлопротеазы FtsH, приводило к ускорению гиперчувствительного ответа и ассоциированной с ним программируемой гибели клеток листьев табака, инфицированного вирусом табачной мозаики (Самуилов В.Д. и др., 2001).

В некоторых работах отмечено, что освещение усиливает программированную гибель клеток у растений. Очевидно, светозависимость программированной гибели клеток обусловлена участием хлоропластов. Свет усиливал CN — индуцированную гибель устьичных клеток гороха, но не эпидермальных клеток, не имеющих хлоропластов. Ингибиторы фотосинтеза подавляли световую стимуляцию программируемой гибели клеток. УФ-облучение вызывало гибель клеток растений, усиливавшуюся при экспозиции на видимом свету (Skulachev, V.P. 2002). Гибель протопластов А. thaliana, вызванная токсином фумонизином В1, усиливалась при освещении.

Свет индуцировал спонтанную гибель протопластов мутанта асс12. Предполагается, что освещение активировало светозависимую фенилаланин-аммиаклиазу — фермент системы синтеза салициловой кислоты, индуцирующей програмируемую гибель клеток. Биосинтез салициловой кислоты осуществляется в хлоропластах. Мутация гена 1Ы, экспрессируемого в фотосинтезирующих тканях, вызывала светозависимую гибель клеток мезофилла в листьях кукурузы. Предполагается, что программируемая гибель клеток была опосредована активными формами кислорода, образующимися в хлоропластах. Белок 1X81, продукт гена 1Ы, подавлял гибель клеток, индуцированную биотическими и абиотическими факторами (БапшНоу У.Э., 2003).

Так, предполагаемый вклад хлоропластов в программируемую гибель клеток заключается в генерации ими активных форм кислорода, регуляции синтеза салициловой кислоты, участии некоторых хлоропластных белков (шаперонин 60(3, 089 и 1X81) и, возможно, регуляции программируемой гибели клеток редокс-состоянием пластохинона (Самуилов В.Д. и др., 2001).

132 Выводы.

1. Выделены компоненты индукции апоптоза из вытяжек колеоптилей ячменя, пшеницы и молодого листа монстеры и изучено их влияние на начальные стадии развития проростков гороха, пшеницы, ячменя. Наибольший выход сухого вещества вытяжек из растительных объектов неорганическими (вода, соль, щелочь) и органическими (этиловый спирт) растворителями, отмечен при экстракции водой и составляет для листа монстеры 12 мг/ЮОг, колеоптиля пшеницы 13,1 мг/100г, колеоптиля ячменя 14,2 мг/ЮОг.

2.Влияние различных концентраций сухого вещества экстракта молодого листа монстеры, колеоптилей ячменя и пшеницы на изменение активности антиоксидантных ферментов растений существенного действия не оказало.

3. Компоненты апоптоза вытяжки из колеоптилей злаков и формирующегося листа монстеры имеют в области поглощения 220−280 нм идентичный для всех объектов пик со временем удерживания 2,0 мин, указывающий на белковую природу индуктора апоптоза.

4. При обработке семян исследуемых сельскохозяйственных растений экзогенными индукторами апоптоза выявлена ДНК — «лесенка», обусловленная межнуклеосомной деградацией ДНК, характерной для программируемой гибели клеток.

5. Программируемая клеточная гибель растений характеризуется отсутствием активности теломеразы, что косвенно свидетельствует о нарушении структуры хромосом под воздействием компонентов апоптоза колеоптилей злаковых и формирующегося листа монстеры.

6. Установлено что, при индуцированном апоптозе на четвертые и пятые сутки проращивания семян однодольных и двудольных растений повышается активность каталазы, пероксидазы, аскорбатпероксидазы, супероксиддисмутазы повышается, начиная с пятых-шестых суток наблюдается спад активности.

7. Выявлено, что накопление содержания низкомолекулярных антиоксидантов в опытных растениях (токоферола, каротиноидов и аскорбиновой кислоты) происходит на протяжении четырех-пяти дней проращивания с последующим снижением на десятые сутки эксперимента.

8. Апоптоз сопровождается нарушением структурно-функциональной целостности мембран, регистрируемого повышением содержания малонового диальдегида в проростках исследуемых культур подвергнутых индуцированию.

9. Предложена модель физиолого-биохимической трансформации метаболизма растительных клеток при апоптозе, включающая изменение содержания антиоксидантов и активности ферментов, нарушение проницаемости мембран, фрагментацию ДНК по типу «лесенки» и снижение активности теломеразы.

Заключение

.

Изучение естественного апоптоза у колеоптилей злаковых культур (пшеница, ячмень) и двудольного растения Монстера выявило некоторую их идентичность. Так апоптоз в колеоптилях начинает обнаруживаться на 4−5 -й день после прорастания семян, т. е. до появления первого настоящего листа. У монстеры программируемая клеточная гибель наблюдается в момент проявления признаков перфорации у молодых листьев.

Проявления апоптоза регистрируются появлением пиков, выявляемых методом ВЭЖХ, и лежащих в области поглощения X 220 — 280 нм: с максимумом при 220−240 нм и минимумом при 260−280 нм, т. е. области поглощения белков. Выделение данных белков проводилось неорганическими (вода, щелочь, соль) и органическими (этиловый спирт) растворителями, что соответствует методам разделения белков по растворимости (Сычев, С.П., 2000).

Экс пери ментальные данные показывают, что максимальный выход предполагаемых индукторов апоптоза фиксируется при использовании водорастворимой фракции белков, к которым относятся ферменты, пептиды и другие азотсодержащие фракции.

Ранее (Павловская Н.Е., Гринблат А. И., Гагарина А. Ю., 2006;2011 г. г.) было установлено, что способом выявления апоптоза у растений может быть величина активности компонентов антиоксидантной системы, к которым относятся высокомолекулярные (ферменты: СОД, каталаза, пероксидаза, аскорбатпероксидаза) и низкомолекулярные (витамины С, Е, каротиноиды). До проявления апоптоза, т. е. до четвертого — пятого дня прорастания семян и до появления признаков перфорации у листа монстеры наблюдается повышение активности ферментов и содержания каротиноидов. Однако количество витаминов С и Е (токоферола), падает со вторых суток, т.к. данная система защищает мембраны от окисления липидов. Действительно окисление липидов начинает проявляться уже со вторых суток, что фиксируется повышением количества малонового диальдегида. Каротиноиды являются предшественниками витамина, А предохраняют прежде всего хлорофилл от окисления. Динамика их содержания соответствует морфологическим изменениям в колеоптиле злаковых и листе монстеры, т. е. увеличивается до пятых суток прорастания, а затем снижается к десятому дню экспозиции.

Полученные данные синхронны с появлением апоптозной «лестницы» ДНК, указывающей на ее фрагментацию, характерную именно для программируемой клеточной гибели, и являющуюся тестом на апоптоз (Ванюшин, Б. Ф. 200!).

IЩоть фюишюго-опшшлчиский тршшЬормшишЖ таоолизма.

Известно, что нормальный рост и развитие живых организмов сопровождается наращиванием теломер, являющимися характерными шапочками (кепы) на концах хромосом. Чем длиннее теломеры, тем длительнее жизнь и тем «комфортнее» чувствуют себя клетки (МсКш^Ь! Т.О. е! а1., 1997). Состояние теломер регулируется активностью фермента теломеразы (Зверева М., Рубцова М., 2010).

В данных исследованиях активная теломераза обнаруживается у проростков растений да критического возраста (4−5 день проращивания), а затем перестает детектироваться, что подтверждает происходящие процессы необратимых изменений клеток, запрограммированных на гибель В итоге происходит отставание роста и развития проростков растений злаковых и начало перфорации листа монстеры.

На основании многолетних исследований предложена модель апоптоза, представленная на рисунке 62.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений //
  2. Успехи современной биологии.- 1991. № 3. — С. 722−737.
  3. Н. И. Активность эндонуклеаз в колеоптиле ипервом листе развивающихся этиолированных проростков пшеницы / Н. И. Александрушкина, А. В. Середина, Б. Ф. Ванюшин // Журнал «Физиология растений», — 2009.-Т.56, № 2. С.170−180
  4. , В. Н. Эволюция концепций в геронтологии: достижения иперспективы // Успехи геронтологии. 1999. — № 3. — С.32 — 53.
  5. , В. Н. Эволюция концепций в геронтологии / В. Н.
  6. , М.В. Соловьев. СПб.: Эскулап, 1999. — 130 с.
  7. , В. Н. Современные представления о природе старения //
  8. Успехи соврем, биол. 2000. — Т. 120, № 2. — С. 146−164.
  9. , A.A. Теломеры и теломераза // Соросовскийобразовательный журнал. 1998, — № 12. — С. 12−18.
  10. , Э.А. Собственная люминесценция белка / Э. А. Бурштейн.1. М.: 1977.-Т.7.-187с.
  11. , Б. Ф. Апоптоз у растений / Б. Ф. Ванюшин // Успехибиологической химии 2001. — Т. 41. — С. 3−38.
  12. , Б.Ф. Влияние фитогормонов и 5-азацитидина на апоптоз уэтиолированных проростков пшеницы / Б. Ф. Ванюшин, Б. Ю. Шорнинг, A.B.Середина, Н. И. Александрушкина // Физиология растений. 2002. — Т. 49. — № 4. — С. 558−564.
  13. , Т.Ю. Особенности экспрессии маркеров апоптоза клетками кожи при старении / Т. Ю. Витрук, Н. В. Рязанцева, П. Н. Пестерев, Л. Р. Мустафина // Бюллетень сибирской медицины. 2008. — № 2. — С. 2329.
  14. , A.A. О влиянии «Внешнего» супероксид-аниона на процесс апоптоза в колеоптилях проростков пшеницы / A.A. Воробьев, Е. Г. Смирнова, JI.E. Бакеева, Л. С. Ягужинский // Биохимия, — 2005. Т. 70, № 10. — С. 1328−1337.
  15. , Ю.Ю. Биотехнология растений // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. — № 6. — С. 3−8.
  16. , А.И. Теломераза потенциальный опухолевый маркер / А. И. Глухов, О. В. Зимник, P.M. Хаитов, С. Е. Северин // Российский онкологический журнал. — 2003. — № 2. — С. 53−57.
  17. , A.B. Апоптоз одноклеточных организмов: механизмы и эволюция/ A.B. Гордеева, Ю. А. Лабас, P.A. Звягильская // Биохимия. -2004. Т. 69. — № Ю. — С. 1301 — 1313
  18. , Г. М. Проблема репликации концов линейных молекул ДНК и теломераза // Соросовский образовательный журнал. 2000. — Т. 6., № 5, — С. 8 — 13.
  19. , С.С. Теломераза необычный РНК- содержащий фермент / С. С. Докудовская, A.B. Петров, O.A. Донцова, A.A. Богданов//Биохимия, — 1997, — Т. 62., № 11, — С. 1411−1422.
  20. , М. Е. Теломераза: структура, функции и пути регуляции активности / М. Е. Зверева, Д. М. Щербакова, О. А. Донцова // Успехи биологической химии. 2010. — Т. 50. — С. 155−202.
  21. , М. Нобелевская премия по физиологии и медицине 2009 года. Счётчик клеточного времени Электронный ресурс. / М. Зверева, М. Рубцова, электронный журнал «Наука и жизнь» № 1. 2010.
  22. Режим доступа http://www.nkj.ru/archive/articles/17 030/, свободный. -Загл. с экрана.
  23. , А.Б. Каротиноиды как антиоксидантные модуляторы клеточного метаболизма / А. Б. Капитанов, A.M. Пименов // Успехи соврем, биологии. 1996. — Т. 116, № 2. — С. 179−193.
  24. , Д.Б. Программируемая гибель клеток растений: сигналы, передача сигналов, роль митохондрий и хлоропластов /Д.Б. Киселевский, В. Д. Самуилов, М. В. Гусев // Вестн. Моск. ун-та. -2006.-№ 16.-С. 51−60.
  25. , Ю.Е. Активные формы кислорода при адаптации растений к стрессовым температурам / Ю. Е. Колупаев, Ю. В. Карпец // Физиология и биохимия культурных растений. 2009. — Т. 41., № 2. -С. 95−108.
  26. , Ю.Е. Салициловая кислота и устойчивость растений к абиотическим стрессорам / Ю. Е. Колупаев, Ю. В. Карпец // Вестник харьковского национального аграрного университета. 2009. — №.2 (17).-С.-19−39.
  27. , В.И. Активные формы кислорода и окси-дативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. — № 1. — С. 2−7.
  28. , A.C. Холодовое повреждение теплолюбивых растений и окислительный стресс/ JI.C. Лукаткин. Саранск: Мордовский университе, 2002. — 208с.
  29. , Е.Ф. Гибель клетки (апоптоз) /Е.Ф. Лушников, А.Ю.
  30. Абросимов. М.: Медицина, 2001. 192с.
  31. , В.Н. Пути гибели клетки и их биологическое значение.// Цитология. 2007. — Т.49,№ 11. — С. 909−915.
  32. , М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки / М. Н. Мерзляк // Итоги науки и техники. Физиология растений. 1989. — Т. 6. — 167 с.
  33. , М.Н. Пигменты, оптика листа и состояние растений // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. — № 4. — С. 19−24.
  34. , М.Н. Активный кислород и жизнедеятельность растений.// Соросовский Образовательный Журнал. 1999. — № 9. — С.20−26.
  35. Методы биохимического исследования растений / под ред. Е. А. Ермакова Л.: Агропромиздат. — 1987. — С. 38−39.
  36. Методы биохимического исследования растений / под ред. Е. А. Ермакова. Л.: Агропромиздат. — 1987. — С.42−43.
  37. , Л. К. Роль свободнорадикальных реакций окисления в молекулярных механизмах старения живых организмов / Л. К. Обухова, Н. М. Эмануэль // Успехи химии. 1983. — Т.52. — С.353 -371.
  38. , Н.Е. Активные формы кислорода и апоптоз у пшеницы и гороха / Н. Е. Павловская, А. И. Гринблат // Сельскохозяйственная биология. -2010. № 1. — С. 51−55.
  39. , Н.Е. Индуцирование апоптоза в проростках гороха./ Н. Е. Павловская, А. Ю. Гагарина // Вестник Орел ГАУ. 2011. — № 6. -С.128−131.
  40. Пальцев, М А. Роль Вс1−2, Вах и Вак в спонтанном апоптозе и пролиферации в нейроэндокринных опухолях легких: иммуногистохимическое исследование / М А. Пальцев, С. А. Демура, Е. А. Коган //Бюл. экспер. биол. мед. 2000. Т. 130. — С. 697−700.
  41. , М. А. Молекулярная медицина и прогресс фундаментальных наук // Вестник российской академии наук. 2002. — Т. 72, № 1. — С. 13−21.
  42. , О.О. Жасмоновая кислота и ее участие в защитных реакциях растительного организма / О. О. Пантюха, В. А. Шаблий, В. Н. Белова // Украинский биохимический журнал. 2009. — Т. 81.,№ 2. — С.- 1426.
  43. , С.Я. Некроз-активная, управляемая форма программируемой клеточной гибели / С. Я. Проскуряков, В. Л. Габай, А. Г. Коноплянников // Биохимия. 2002. — Т. 67. — С.467−491.
  44. , В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы Р 57 живых организмов / В. В. Рогожин. — СПб.: ГИОРД, 2004. — 240 с.
  45. , В.Д. Программируемая клеточная смерть у растений // Соросовский образовательный журнал. 2001. — Т. 7, № 10. — С. 1217.
  46. Сельскохозяйственная биотехнология: учебник / В. С. Шевелуха, и др.- под ред. В. С. Шевелухи 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Высшая школа.-2003.-С. 3−201.
  47. , В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Соросовский Образовательный Журнал. 1996. — № 3. — С. 4−10.
  48. , В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органеллы: роль активных форм кислорода // Соросовский образовательный журнал. 2001. — Т. 7, № 6. — С.4−10.
  49. , В.П. Попытка биохимиков атаковать проблему старения:мегапроект" по проникающим ионам. Первые итоги и перспективы // Биохимия. 2007. — Т.72, вып. 12. — С.1700−1714.
  50. , В.П. Как отменить программу старения организма?//
  51. Российский химический журнал. 2009.- T. LUI, № 3. — С. 125−140.
  52. Современные методы в биохимии / по ред. В. Н. Ореховича.-. М.: Медицина. 1977. — 392 с.
  53. , С.Н. Методы совершенствования хроматографических систем и механизмы удерживания в ВЖЭХ. / С. Н. Сычев. Орел: 2000. -212с.
  54. , А.Н. Электронный парамагнитный резонанс в биологии // Соросовский Образовательный Журнал. 1997. — №. 11. — С. 8−15.
  55. , С.Р. Генетическая программа клеточной гибели: гипотеза и некоторые приложения (трансформация, канцерогинез, старение) // Успехи современной биологии. 1982. — Т. 93. — С. 139−148.
  56. , Д. Физическая биохимия./ Д. Фрайфельдер. М. Мир, 1980. 582с.
  57. , В. В. Старение. Эволюция и продление жизни. / В. В. Фролькис, Ч. К. Мурадян. Киев: Наукова думка, 1992. — 336 с.
  58. , К. П. Роль апоптоза в старении и возрастной патологии // Успехи геронтологии. 1999. — № 3. — С. 103 — 110.
  59. П. Стратегия биохимической адаптации: Пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1977. — 398 с.
  60. , Г. Н. Система аскорбиновой кислоты растений: Монография / Г. Н. Чупахина. Калининград: Калининград, ун-т, 1997. -120 с.
  61. , Б.Ю. Действие антиоксидантов на рост и развитие растений / Б. Ю. Шорнинг, С. В. Полещук, И. Ю. Горбатенко, Б. Ф. Ванюшин // Известия РАН. Сэр. Биол. 1999. — № 1. — С. 30−38.
  62. Шугал ей, И. В. Химия белка: учебное пособие/ И. В. Шугалей, А.В.
  63. , И.В. Целинский. СПб.: Проспект Науки, 2011. — 200с.
  64. Autexier, C. The structure and function of telomerase reverse transcriptase /С. Autexier, N.F. Lue // Annu Rev Biochem.- 2006. Vol. 75. — P. 493 517.
  65. Alvarez, M. E. Reactive oxygen intermediates mediate a systemic signal network in the establishment of plant immunity / M. E. Alvarez, R. I. Pennell, P. J. Meijer, A. Ishikawa, R. A. Dixon, and C. Lamb //Cell. 1998 .- Vol. 92. P. 773−784.
  66. Ameisen, J.C. On the origin, evolution and nature of programmed cell death: a timeline of four billion years// Cell Death Differ. 2002. — Vol. 9. -P. 367−93.
  67. Antal, M. Analysis of the structure of human telomerase RNA in vivo / M. Antal, E. Boros, F. Solymosy, T. Kiss // Nucleic Acids Res.- 2002. Vol. 30.-P. 912−920.
  68. Anisimov V. N. Age as a risk factor in multistage carcinogenesis // Comprehensive Geriatric Oncology / Eds. L. Balducci, G- H. Lyman, W. B, Ershler. Amsterdam: Harwood Acad. Publ. 1998. — P. 157−178.
  69. Balk, J. Translocation of cytochrome c from the mitochondria to the cytosol occurs during heat-induced programmed cell death in cucumber plants / J. Balk, C. Leaver, P. McCabe //. FEBS letters. 1999/ - Vol.463 (2). -P.151−154.
  70. Balk, J. The intermembrane space of plant mitochondria contains a DNase activity that may be involved in programmed cell death / J. Balk, S.K.Chew, C. J. Leaver P. F. Mccabe // Plant J. 2003. — Vol.34. — P.573−583.
  71. Bartoli, C.G. Ascorbate biosynthesis in mitochondria is linked to the electron transport chain between complexes III and IV / C.G. Bartoli, G.M. Pastori, C.H. Foyer // Plant Physiol. 2000. — V. 123. — P. 335−344.
  72. Bollmann, F. M. Targeting ALT: the role of alternative lengthening of telomeres in pathogenesis and prevention of cancer // Cancer Treat. Rev. -2007. Vol. 33(8). — P. 704−709.
  73. Bouvier, F., Induction and control of chromoplast-specific carotenoid genes by oxidative stress/ F. Bouvier, R.A. Backhaus, B. Camara // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273. — P. 30 651−30 659.
  74. Bozhkov, P.V. Programmed cell death in plant embryogenesis/ P.V. Bozhkov, L.H. Filonova, M. F. Suarez // Curr. Top. Dev. Biol. 2005. -Vol.67.-P. 135−179.
  75. Chen, J.L. An emerging consensus for telomerase RNA structure. / J.L.
  76. Chen, C.W. Greider // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2004. — V. 101. — P. 14 683−14 684.
  77. Colgin, L.M. Telomere maintenance mechanisms and cellular immortalisation. / L.M. Colgin, R. R Reddel //Curr. Opin. Genet. Dev. -1999.-V. 9.-P. 97−103.
  78. Collins, K. The biogenesis and regulation of telomerase holoenzymes // Nat
  79. Rev Mol Cell Biol. 2006. — V.7. — P. 484−494.
  80. Cristofari, G. Telomere length homeostasis requires that telomerase levels are limiting / G. Cristofari, J. Lingner // Embo J. 2006. — V. 25. — P 565 574.
  81. Danon, A. Ultraviolet- C Overexposure Induces Programmed Cell Death in
  82. Dat, J.F. Parallel changes in H202 and catalase during thermotoleranceinduced by salicylic acid or heat acclimation in mustard seedlings / J.F. Dat, H.L. Delgado, C.H. Foyer, I.M. Scott // Plant Phisiol. 1998. — V. l 16. -P. 1351−1357.
  83. Delaney, T.P. A central role of salicylic acid in plantdisease resistance /
  84. T.P.Delaney, S. Uknes, B. Vernooij, L. Friedrich, K. Weymann, D. Negrotto, T. Gaffhey, M. Gutrella, H. Kessmann, E. Ward, J. Ryals // Science. 1994. — V. 266. — P. 1247−1250.
  85. Denchi, E.L. Give me a break: how telomeres suppress the DNA damage response.// DNA Repair (Amst). 2009. — V. 8. — P. 1118−1126.
  86. Dominguez, F. A gibberellin-induced nuclease is localized in the nucleus of wheat aleurone cells undergoing programmed cell death / F. Dominguez, J. Moreno, F. J. Cejudo // J. Biol. Chem. 2004. — V. 279. — P. 1 153 011 536.
  87. Dong, X.X. Ginkgo biloba extract reduces endothelial progenitor-cellsenescence through augmentation of telomerase activity / X. X. Dong, Z. J. Hui, W. X. Xiang, Z. F. Rong, S. Jian, C. J. Zhu // J. Cardiovasc. Pharmacol. -2007. -V. 49. P. 111−115.
  88. Drew, M. C. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots. / M. C. Drew, C. J. He, P. W. Morgan, C. J. He // Trends Plant Sci. 2000. -V. 5.-P. 123−127.
  89. Edinger, A.L. Death by design: apoptosis, necrosis and autophagy / A.L. Edinger, C.B. Thompson // Current Opinion in Cell Biology. 2004. — V 16.-P. 663−669.
  90. Fajkus, J. Organization of telomeric and subtelomeric chromatin in thehigher plant Nicotiana tabacum / J. Fajkus, A. Kovarik, R. Kralovics, M. Bezdek. //Mol. Gen. Genet. 1995. — V. 247. — P.633−638.
  91. Fajkus, J. Telomerase activity in plant cells / J. Fajkus, A. Kovarik, R. Kralovics // FEBS Lett. 1996. — V. 391. — P. 307−309
  92. Fath, A. Enzymes that scavenge reactive oxygen species are down-regulation prior to gibberellic acid-induced programmed cell death in barley aleurone / A. Fath, P. C. Bethke, R. L. Jones // Plant Physiol. -2001.-V.126.-P. 156−166.
  93. Fiers, W. More than one way to die: apoptosis, necrosis and reactive oxygen damage / W. Fiers, R. Beyaert, W. Declercq, P. Vandenabeele // Oncogene. 1999. — V. 18. — P. 7719−7730.
  94. Fingrut, O. Plant stress hormones suppress the proliferation and induce apoptosis in human cancer cells / O. Fingrut, E. Flescher // Leukemia, Nature. 2002. — V.16, № 4. — P. 608—616.
  95. Fitzgerald, M.S. Characterization and developmental patterns of telomerase expression in plants /M.S. Fitzgerald, T.D. McKnight, D.E. Shippen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 14 422−14 427
  96. Foyer, C.H. Redox sensing and signaling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxisomes and mitochondria / C.H. Foyer, G. Noctor // Physiol. Plant. 2003. — V. l 19. — P. 355−364.
  97. Gan, S. Making Sense of Senescence. Molecular Genetic Regulation and
  98. Manipulation of Leaf Senescence / S. Gan, R.M. Amasino // Plant Physiol. -1997, — V. 113, — P.313−319.
  99. Gandhi, L. Interaction of recombinant Tetrahymena telomerase proteins p80and p95 with telomerase RNA and telomeric DNA substrates / L. Gandhi, K. Collins // Genes Dev. 1998. — № 12. — P. 721−733.
  100. Galeschi, L. Antioxidants, Free Radicals, Storage Proteins, and Proteolitic
  101. Activities in Wheat (Triticum durum) Seeds during Accelerated Aging / L. Galeschi, A. Capocchi, S. Ghiringhelli, F. Saviozzi // J. Agric. Food Chem. 2002. — V.50. — P.5450−5457.
  102. Ganal, M.W. Macrostructure of the tomato telomeres / M.W.Ganal, N.L. Lapitan, S.D. Tanksley // Plant Cell. 1991. — № 3. — P. 87−94.
  103. Gechev, T. S. Reactive oxygen species as signals that modulate plant stress responses and programmed cell death / T.S.Gechev, F. Van Breusegem, J. M. Stone, I. Denev, C. Laloi // Bioessays. 2006. — V. 28. — P.1091−1101.
  104. Giannopolities, C.N. Superoxid dismutase. I. Occurrence in higher plants /
  105. C.N. Giannopolities, S.K. Ries // Plant Physiology. 1977. — V.59. -P.309−314.
  106. Godiard, L. Arabidopsis mutants simulating disease resistance response / L. Godiard, M. R. Grant, R.A. Dietrich, S. Kiedrovvski, J.L. Dangl // Cell, Genet. Dev. 1994.- V. 4. — P. 662—671.
  107. Gozuacik, D. Autophagy as a cell death and tumor suppressor mechanism /
  108. D.Gozuacik, A. Kimchi // Oncogene. -2004. № 23. — P.2891—2906.
  109. Green, D.R. Mitochondria and apoptosis / D.R.Green, J.C. Reed // Science. 1998.-V. 281, — P.1309−1312.
  110. Greenberg, J. T. The role and regulation of programmed cell death in plant-pathogen interactions / J. T. Greenberg, N. Yao // Cell. Microbiol. -2004,-№ 6.-P. 201−211.
  111. Greider, C.W. The telomere terminal transferase of Tetrahymena is a ribonucleoprotein enzyme with two kinds of primer specificity / C.W. Greider, E.H. Blackburn // Cell. 1987. — V.51. — P.887−898.
  112. Greider, C.W. Telomerase biochemistry and regulation. In: Telomeres /
  113. E.H. Blackburn, C.W. Greider // Cold Spring Harbor, New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. -1995. p. 35 -68.
  114. Gunawardena, A. H. Programmed cell death remodels lace plant leaf shape during development. / A. H. Gunawardena, J.S.Greenwood, N.G. Dengler //Plant Cell. 2004. — V.16. P. 60−73.
  115. Guo, F. Q., Okamoto, M., and Crawford, N. M. (2003). Identification of a plant nitric oxide synthase gene involved in hormonal signaling / F. Q. Guo, M. Okamoto, N. M. Crawford // Science. 2003. — V.302. — P. 100−103.
  116. Hail, Jr. N. Apoptosis effector mechanisms: a requiem performed in different keys / Jr.N. Hail., B.Z.Carter, M. Konopleva, M. Andreeff // Apoptosis. 2006. — № 11. — P. 889−904.
  117. Hatsugai, N. A plant vacuolar protease, VPE, mediates virus-induced hypersensitive cell death / N. Hatsugai, M. Kuroyanagi, K. Yamada, T. Meshi, S. Tsuda, M. Kondo, M. Nishimura, I. Hara-Nishimura // Science. -2004.-№ 305.-P. 855−858.
  118. Hatsugai, N. A cellular suicide strategy of plants: vacuole-mediated cell death / N. Hatsugai, M. Kuroyanagi, M. Nishimura, I. Hara-Nishimura // Apoptosis. -2006. -№ 11. -P. 905−911.
  119. Hanahan, D. The hallmarks of cancer / D. Hanahan, R. A. Weinberg // Cell 2000. — Vol. 100. — P. 57−70.
  120. He, X. Nuclease activities and DNA fragmentation during programmed cell death of megagametophyte cells of white spruce (Picea glauca) seeds /X.He, A.R. Kermode // Plant Mol. Biol. 2003. — V.51. — P. 509−521.
  121. Heller, K. Telomerase activity in plant extracts / K. Heller, A. Kilian, M.A. Piatyszek, and A. Kleinhofs. // Mol. Gen. Genet. 1996. — V. 252. -P.342−345.
  122. Hsu, M. Mutual dependence of Candida albicans Estlp and Est3p in telomerase assembly and activation / M. Hsu, E. Y. Yu, S. M. Singh, N. F. Lue //Euk. Cell. 2006. — № 6. — P. 1330−1338.
  123. Huard, S. Human telomerase catalyzes nucleolytic primer cleavage / S. Huard, C. Autexier // Nucleic Acids Res. 2004. — V. 32. — P. 21 712 180.
  124. Jaattela, M. Multiple cell death pathways as regulators of tumour initiation and progression // Oncogene. 2004. V. 23. — P. 2746—2756.
  125. Jabs, T. Initiation of runaway cell death in an Arabidopsis mutant by extracellular superoxide / T. Jabs, R.A. Dietrich, J.L. Dangl // Science. -1996. V.273. — P. 1853−1856.
  126. Jabs, T. Reactive oxygen intermediates as mediators of programmed cell death in plants and animals // Biochem. Pharmacol.-1999.-V.57.-P.231−245.
  127. Jaleel, C.A. Antioxidant defense responses: physiological plasticity in higher plants under abiotic constraints / C.A. Jaleel, K. Riadh, R. Gopi // Acta Physiol. Plant. 2009. — V. 31. — P. 427−436.
  128. Janknecht, R. On the road to immortality: hTERT upregulation in cancer cells // FEBS Lett. 2004. — V. 564. P. 9−13.
  129. Jones, A. Does the plant mitochondrion integrate cellular stress and regulate programmed cell death? // Trends Plant Sci. 2000. — № 5. -P.225−230.
  130. Kando, Y. The role of autophagy in cancer development and response to therapy / Y. Kando, T. Kanzawa, R. Sawaya, S. Kondo // Nat. Rev. Cancer. 2005. -№ 5. — P.726—734.
  131. Kawasaki, T. The small GTP-binding protein Rac is a regulator of cell death in plants / T. Kawasaki, K. Henmi, E. Ono, S. Hatakeyama, M. Iwano, H. Satoh, K. Shimamoto //Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1999. -V.96.-P. 10 922−10 926.
  132. Keller, T. A plant homolog of the neutrophil NADPH oxidase gp91phox subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca2+ binding motifs / T. Keller, H.G. Damude, D. Werner, P. Doerner, R.A.Dixon, C. Lamb //Plant Cell. 1998. — V.10. — P.255−266.
  133. Kerr, J.F.R. Apoptosis: a basic phenomenon with wide-ranging implication in tissue kinetics / J.F.R. Kerr, A.H. Wyllie, A.R. Currie // Brit. J. Cancer. -1972.-V. 26.-P. 239- 257.
  134. Korsell, D.A. Accumulation and Bioavailability of Dietary Carotenoids in Vegetable Crops / D.A. Korsell, D.E. Korsell // Trends Plant Sci. 2006. -V. 11.- P. 499−507.
  135. Kovalchuk, I. Pathogen-induced systemic plant signal triggers DNA rearrangements / I. Kovalchuk, O. Kovalchuk, V. Kalck, V. Boyko, J. Filkowski, M. Heiniein, B. Hohn // Nature. 2003. — V.423. — P. 760 762.
  136. Kovtun, Y. Functional analysis of oxidative stress-activated MAPK cascade in plants / Y. Kovtun, W.-L.Chiu, G. Tena, J. Sheen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — V. 97. — P. 2940−2945.
  137. Koussevitzky, S. Signals from chloroplasts converge to regulate nuclear gene expression / S. Koussevitzky, A. Nott, T.C. Mockler, F. Hong,
  138. G.Sachetto-Martins, M. Surpin, I. J. Lim, R. Mittler, J. Chory // Science. -2007. -V. 316. -P. 715−719.
  139. Kilian, A. Barley telomeres shorten during differentiation but grow in callus culture / A. Kilian, C. Stiff, A. Kleinhofs // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P.9555−9559.
  140. Kim, N. W. Advances in quantification and characterization of telomerase activity by the telomeric repeat amplification protocol (TRAP) / N. W. Kim, F. Wu, //Nucleic Acids Res. 1997. — V. 25. — P. 2595−2597.
  141. Kim, M. Activation of the programmed cell death pathway by inhibition of proteasome function in plants / M. Kim, J. W. Ahn, U. H. Jin, D. Choi, K.
  142. H. Paek, H. S. Pai // J. Biol. Chem. 2003. — V. 278. — P. 19 406−19 415.
  143. Kim, M. Mitochondria-associated hexokinases play a role in the control of programmed cell death in Nicotiana benthamiana / M. Kim, J. H. Lim, C. S. Ahn, K. Park, G. T. Kim, W. T. Kim, H. S. Pai // Plant Cell. 2006. — V. 18.-P. 2341−2355.
  144. Ktnzier, K. W. Gatekeepers and caretakers / K. W. Ktnzier, B. Vogelstein //Nature. 1997. — V. 386. — P. 761−763.
  145. Kumar, S. Caspase function in programmed cell death // Cell Death Differ. -2007.-V. 14.-P. 32−43.
  146. Kuriyama, H. Developmental programmed cell death in plants / H., Kuriyama, H. Fukuda // Curr. Opin. Plant Biol. 2002. -№ 5. — P. 568 573.
  147. Lam, E. Programmed cell death, mitochondria and the plant hypersensitive response / E. Lam, N. Kato, M. Lawton // Nature. 2001. — V. 411. — P. 848−853.
  148. Lam, E. Controlled cell death, plant survival and development // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004, — № 5. — P. 305−315.
  149. Lecourieux, D. Calcium in plant defence-signalling pathways / D. Lecourieux, R. Raneva, A. Pugin // New Phytol. 2006. — V. 171. — P. 249−269.
  150. Lee, K. P. EXECUTER1- and EXECUTER2- dependent transfer of stress-related signals from the plastid to the nucleus of Arabidopsis thaliana / K. P. Lee, C. Kim, F. Landgraf, K. Apel // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2007. V.104. — P.10 270−10 275.
  151. Levine, A. Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disease resistance response / A. Levine, R.I. Pennell, M.E. Alverez, R. Palme, C. Lamb // Current Biol. 1996. — № 6. — P. 427 437.
  152. Levine, B. Eating oneself and uninvited guests: autophagyrelated pathways in cellular defense // Cell. 2005. — V.120. — P. 159—162.
  153. Lewis, K. Programmed Death in Bacteria // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2000, — V.64. — P.503−514.
  154. Lin, J. S. Salt stress-induced programmed cell death in tobacco protoplasts is mediated by reactive oxygen species and mitochondrial permeability transition pore status / J.S. Lin, Y. Wang, G. X. Wang // J. Plant Physiol. -2006.-V.163.-P. 731−739.
  155. Lockshin, R. A. Apoptosis, autophagy, and more / R. A. Lockshin Z. Zakeri // DBCB. 2004. — V.36. — P. 2405—2419.
  156. , V. (2002) Telomere maintenance without telomerase //Oncogene. 2002. № 21. P. 522−553.
  157. Maxwell, D.P. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells / D.P. Maxwell, Y. Wang, L. Mcintosh //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 8271−8276.
  158. Merzlyak, M.N. Free Radical Metabolism, Pigment Degradation and Lipid Peroxidation in Leaves during Senescence / M.N. Merzlyak, G.A.F. Hendry //Proc. Royal Soc. Edinbrough. 1994. V.102. — P. 459−471.
  159. Meyer, Y. Plant thioredoxins and glutaredoxins: identity and putative roles / Y. Meyer, L. Verdoucq, F. Vignols //Trends Plant Sci. 1999. -№ 4. -P. 388−394.
  160. Moller, I. M. Plant mitochondria and oxidative stress: Electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species //. Plant Mol. Biol.-2001, — V.52. 561−591.
  161. Moller, I. M. Oxidative modifications to cellular components in plants / I. M. Moller, P. E. Jensen, A. Hansson // Annu. Rev. Plant Biol.- 2007. V. 58.-P. 459−481.
  162. Mozdy, A.D. Multiple Yeast Genes, Including Pafl Complex Genes, Affect Telomere Length via Telomerase RNA Abundance / A.D. Mozdy, E.R. Podell, T.R. Cech // Mol Cell Biol. 2008. — V.28. — P. 4152−4161.
  163. Neidle, S. The structures of quadruplex nucleic acids and their drug complexes // Curr Opin Struct Biol. 2009. — V.19. — P. 239−250.
  164. Ning, S.B. A novel method for in situ detection of apoptotic cell death in plants / S.B. Ning, Y.C. Song, L. Wang // Chin. Sci. Bull. 1999. — V.44. -P.1014−1017.
  165. Niu, H. Characterization of the interaction between the nuclease and reversetranscriptase activity of the yeast telomerase complex / H. Niu, J. Xia, N.F. Lue // Mol. Cell Biol. 2000. — V.20. — P. 6806−6815.
  166. Noctor, G. Ascorbate and Glutathione: Keeping Active Oxygen under Control / G. Noctor, C. Foyer//Annu. Rev. Plant Physiol. 1998. — V.49. — P. 249−279.
  167. Nunez, G. Caspases: the proteases of the apoptotic pathway / G. Nunez, M.A. Benedict, Y. Hu, N. Inohara // Oncogene. 1998. — V.17. — № 25. -P. 3237—3245.
  168. Obara, K. Direct evidence of active and rapid nuclear degradation triggered by vacuole rupture during programmed cell death in Zinnia/ K. Obara, H. Kuriyama, H. Fukuda, // Plant Physiol. 2001. -V. 125. — P. 615−626.
  169. Okada, H. Pathways of apoptotic and non-apoptotic death in tumor cells / H. Okada, N.W. Mak //Nat. Rev. Cancer. 2004. — V.4. — P. 592−603.
  170. Olovnikov, A.M. Principle of marginotomy in template synthesis of polynucleotides //Dokl. Akad. Nauk SSSR. 1971. — vol. 201. — P. 1496 -1499.
  171. Osterhage, J.L. Proteasome-dependent degradation of Estlp regulates the cell cycle-restricted assembly of telomerase in Saccharomyces cerevisiae / J.L. Osterhage, J.M.Talley, K.L. Friedman // Nat. Struct. Mol. Biol. -2006.-V.13.-P 720−728.
  172. Oracz, K. ROS production and protein oxidation as a novel mechanism for seed dormancy alleviation / K. Oracz, H. E. Bouteau, J. M. Farrant, K. Cooper, M. Belghazi, C. Job, D .Job, F. Corbineau, C. Bailly, // Plant J. -2007. V. 50. — P. 452−465.
  173. Orgel, L. E. The maintenance of the accuracy of protein synthesis and its relevance to ageing / L. E. Orgel // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1963. -Vol. 49.-P. 517−521.
  174. Oulton, R. A human telomerase-associated nuclease/ R. Oulton, L. Harrington // Mol Biol Cell. 2004. -№ 15. — P. 3244−3256.
  175. Overmyer, K. Reactive oxygen species and hormonal control of cell death / K. Overmyer, M. Brosche, J. Kangasjarvi // Trends Plant Sci. 2003. — № 8.-P. 335−342.
  176. Pennell, R. I. Programmed cell death in plants / R. I. Pennell, C. Lamb // Plant Cell. 1997. — № 9. — P. 1157−1168.
  177. Pich, U. How do Alliaceae stabilise their chromosomes ends in the absence of TTTAGGG sequences? / U. Pich, J. Fuchs, I. Schubert // Clirom. Res. -1996. № 4.-P. 207−213.
  178. Pinzino, C. Aging, Free Radicals and Antioxidants in Wheat Seeds / C. Pinzino, B. Nanni, M. Zandomeneghi // J. Agric. Food Chem. 1999. -V. 47. — P. 1333−1339.
  179. Posmyk, M.M. Antioxidant Enzymes and Isoflavonoids in Chilled Soybean (Glycine max (L.) Merr.) Seedling / M.M. Posmyk, C. Bailly, K. Szafranska, K.M. Jana, F. Corbineau // J. Plant Physiol. 2005. — V. 162. -P. 403−412.
  180. Prasad, T.K. Localization and characterization of peroxidases in the mitochondria of chilling-acclimated maize seedlings / T.K. Prasad, M.D. Anderson, C.R. Stewart//Ibid. -1995. V.108. — P.1597−1605.
  181. Telfer, A. P-carotene quenches singlet oxygen formed by isolated photosystem II reaction centers / A. Telfer, S. Dhami, S.M. Bishop // Biochemistry. 1994. — V. 33. — P. 14 469−14 474.
  182. Theimer, C.A. Structure and function of telomerase RNA / C.A.Theimer, J. Feigon // Curr Opin Struct Biol. 2006. — V.16. — P. 307−318.
  183. Thomas, S.G. Self-incompatibility triggers programmed cell death in Papaver pollen I S.G.Thomas, V.E. Franklin-Tong // Nature. 2004. -V.429. — P.305−309.
  184. Thomas, S.G. Actin depolymerization is sufficient to induce programmed cell death in self-incompatible pollen / S. G. Thomas, S. J. Huang, S. T. Li, C. J. Staiger, V.E. Franklin-Tong // J. Cell Biol. 2006. — V.174. — P. 221−229.
  185. Tiedemann, A. V. Evidence for a primary role of active oxygen species in induction of host cell death during infection of bean leaves with Botrytis cinerea / A.V. Tiedemann // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. V. 50. — P. 151−166.
  186. Torres, M. A. Six Arabidopsis thaliana homologues of the human respiratory burst oxidase (gp91phox) / M. A. Torres, H. Onouchi, S. Hamada, C. Machida, К. E. Hammond-Kosaek, J. D. G. Jones // The Plant Journal. 1998. — V.14. — P. 365−370.
  187. Torres, M.A. Reactive oxygen species signalling in response to pathogens / M.A. Torres, D.G. Jones, J.L. Dangl // Plant Physiol. 2006. -V.141. — P. 373−378.
  188. Reiter, R.J. Experimental observations related to the utility of melatonin in attenuating age-related diseases // Успехи геронтологии. 1999. — № 3. -С.121 -132.
  189. Roder, M.S. Genetic and physical mapping of barley telomeres /M.S. Roder, N.L. Lapitan, M.E. Sorrells, S.D. Tanksley. // Mol. Gen. Genet. -1993, — V.238. -P.294−303.
  190. Roger I. Pennell and Chris Lamb. Programmed Cell Death in Plants // The Plant Cell. 1997. — V. 9. — P. 1157−1168.
  191. Rogers, H. J. Programmed cell death in floral organs: How and why do flowers die? // Ann. Bot. 206. — V. 97. — P. 309−315.
  192. Roninson, I.B. If not apoptosis, then what? Treatment-induced senescence and mitotic catastrophe in tumor cell / I.B. Roninson, E.V. Broude, B.-D. Chang // Drug Resist. Updates. 2001. — № 4. — P.303−313.
  193. Rossel, J.B. Systemic and intracellular response to photooxidative stress in Arabidopsis / J.B. Rossel, P.B.Wilson, D. Hussain, N.S.Woo, M.J.Gordon, O.P. Mewett, K.A.Howell, J. Whelan, K. Kazan, B.J. Pogson // Plant Cell. 2007. — V.19. — P.4091−4110.
  194. Samuilov, V.D. Participation of chloroplastsin plant apoptosis / V.D.Samuilov, E.M.Lagunova, D.B.Kiselevsky, E.V. Dzyubinskaya, Y.V. Makarova, M.V. Gusev // Biosci. Rep. 2003. — V.23. — P. 103−117.
  195. Seli, E. Extent of nuclear DNA damage in ejaculated spermatozoa impacts on blastocyst development after in vitro fertilization / E. Seli, D.K.Gardner, W.B. Schoolcraft //Fertil Steril. 2004. — V.82. — P. 378−83
  196. Scandalios, J.G. Oxygen Stress and Superoxide Dismutases // Plant Physiol. 1993. — V.101. — P. 7−12.
  197. Scandalios, J.G. The rise of ROS // Trends Biochem. Sci. 2002. -№ 27. -P. 483−486.
  198. Schwarzacher, T. In situ hybridization to plant telomeres using synthetic oligomeres / T. Schwarzacher, J.S. Heslop-Harrison. // Genome. 1991. -V. 34. -P.317−323
  199. Shewmaker, C.K. Seed-Specific Overexpression of Phytoene Synthase: Increase in Carotenoids and Other Metabolic Effects / C.K. Shewmaker, J.A. Sheehy, M. Daley, S. Colburn, D.Y. Ke // Plant J. 1999. — V.20. — P. 401−412.
  200. Skulachev, V.P. Programmed Death Phenomena: From Organelle to Organism // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2002. — V.959. — P.214−237.
  201. Solomon, M. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death in plants / M. Solomon, B. Belenghi, M. Delledonne, E. Menachem, A. Levine // Plant Cell. 1999. — V.ll.-P. 431−444.
  202. Stein, J.C. Mannose Induces an Endonuclease Responsible for DNA Laddering in Plant Cells/ J.C. Stein, G. Hansen // Plant Physiol. 1999. -V.121. — P.71−80.
  203. Strand, A. Chloroplast to nucleus communication triggered by accumulation of Mg-protoporphyrinIX / A. Strand, T. Asami, J. Alonso, J. R. Ecker, J. Chory //Nature. 2003. — V.421. — P.79−83
  204. Sun, Y. Menadione-induced apoptosis and the degradation of lamin like proteins in tobacco protoplasts / Y. Sun, H.Z. Zhu, J. Zhou, Y.R. Dai, Z.H. Zhai // Cell Mol. Life Sci. 1999. — V.55. — P.300−306.
  205. Sun, Y. Cytochrome c release and caspase activation in menadione-induced apoptosis in plants / Y. Sun, Y. Zhao, X. Hong, Z.H. Zhai // FEBS Lett. 1999. -V. 462. -P. 317−321.
  206. Suzuki, K. Restriction enzyme-resistant high molecular weight telomeric DNA fragments in tobacco / K. Suzuki, Y. Yamagiwa, T. Matsui, K. Yoshida // DNA Res. 1994. -№ 1. -P.129−138.
  207. Van Breusegem, F. Reactive oxygen species in plant cell death / F. Van Breusegem, J. Dat, // Plant Physiol. 2006. — V. 141. — P. 384−390.
  208. Vanyushun, B.F. Apoptosis in Plants: Specific Features of Plant Apoptotic Cells and Effect of Various Factors and Agents / B.F.Vanyushun, L.E. Bakeeva, V.A. Zamyatnina, N.I. Aleksandrushkina // Int. Rev. Cytol. -2004. V. 233. — P. 135−179.
  209. Warner, H. R. Aging and regulation of apeptosis//Curr. Top. Cell. Regul. -1997. -V. 35. P.107−121.
  210. Wang, H. Apoptosis: a functional paradigm for programmed plant cell / H. Wang, J. Li, R. M. Bostock, D. G. Gilchrist // Plant Cell. 1996. — № 8. -P. 375−391.
  211. Wertz, I.E. Diverse molecular provocation of programmed cell death / I.E.Wertz, M.R. Hanley // Trends Biochem Sci. 1996. — V. 21. — P. 35 964.
  212. Wong, H.M. Function and targeting of G-quadruplexes / H.M.Wong, L. Payet, J.L. Huppert // Curr. Opin. Mol. Ther. 2009. — V.ll. — P. 146 155.
  213. Wu, K.S. PFGE analysis of the rice genome: estimation of fragment sizes, organization of repetitive sequences and relationships between genetic and physical distances / K.S. Wu, S.D. Tanksley. // Plant Mol. Biol. 1993. -V.23. -P.243−254.
  214. Wu, K.S. Genetic and physical mapping of telomeres and macrosatellites of rice / K.S. Wu, S.D. Tanksley. // Plant Mol. Biol. 1993. — V.22. P.861−872.
  215. Yang, H. The Arabidopsis BAP1 and BAP2 genes are general inhibitors of programmed cell death / H. Yang, S. Yang, Y. Li, J. Hua // Plant Physiol. -2007. V.145. -P.135−146.
  216. Yoshida, Y. Nuclear Control of Chloroplast Activity in Elodea Leaf Cells // Protoplasma. -1961. V.54. — P.476−492.
  217. Young, T.E. Regulation of programmed cell death in maize endosperm by abscisic acid / T.E.Young, D.R. Gallie // Plant Mol Biol. 2000. — V.42. -P. 397−414.
  218. Zago, E. Nitric oxide- and hydrogen peroxide-responsive gene regulation during cell death induction in tobacco / E. Zago, S. Morsa, J. Dat, P. Alard, A. Ferrarini, D. Inze', M. Delledonne // Plant Physiol. 2006. — V.141. -P.401−411.
  219. Zaina, G. Endonuclease genes up-regulated in tissues undergoing programmed cell death are expressed during male gametogenesis in barley / Zaina, G., Morassutti, C., De Amicis, F., Fogher, C., and Marchetti, S. // Gene. V.315. -P.43−50.
  220. Zhang, Y. Ageing and apoptosis / Y. Zhang, B. Herman // Mech. Ageing Dev. 2002. — V.123. — P. 245−260.
  221. Xu, Y. Programmed cell death during pollination-induced petal senescence in petunia / Y. Xu, M R. Hanson // Plant Physiol. 2000 — V.122. -P.1323−1334.1. Гагарина Анна Юрьевна
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?