Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Гомотипические слияния ранних эндосом: роль белка слияний ЕЕА1 и цитоскелета

Диссертация: Гомотипические слияния ранних эндосом: роль белка слияний ЕЕА1 и цитоскелета
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Активированные EGF-рецепторные комплексы скапливаются в окаймлённых клатрином ямках, которые после отшнуровывания от мембраны превращаются в так называемые ранние эндосомы. В большинстве случаев рецептор вступает на путь лизосомной деградации. Считается общепринятым, что EGF-рецепторные комплексы доставляются в лизосомы и в конечном итоге там деградируют (Huotari, Helenius, 2011). Необходимым… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Везикулярный транспорт
    • 2. 2. Регуляторные компоненты основных стадий транспортного процесса
      • 2. 2. 1. Малые ГТФазы и их эффекторы
      • 2. 2. 2. Окаймления
      • 2. 2. 3. ЯаЬ-белки и их эффекторы
      • 2. 2. 4. Б^ЛЯЕ-система
    • 2. 3. Общая характеристика эндоцитозного пути
      • 2. 3. 1. Типы эндоцитоза, пути интернализации, основные компартменты эндоцитозного пути
      • 2. 3. 2. Основные гипотезы организации эндоцитозного пути
    • 2. 4. Основные механизмы и белки, организующие эндоцитозный путь
      • 2. 4. 1. Механизм слияния ранних эндосом
      • 2. 4. 2. Белки и белковые комплексы, определяющие вступление грузов на путь деградации (ЕБСЯТ). Физиологический смысл формирования внутренних пузырьков МВ
    • 2. 5. Участие цитоскелета в эндоцитозе
      • 2. 5. 1. Типы цитоскелета
        • 2. 5. 1. 1. Актиновыемикрофиламенты (МФ)
        • 2. 5. 1. 2. Промежуточные филаменты (ПФ)
        • 2. 5. 1. 3. Микротрубочки
        • 2. 5. 1. 3. 1. Белки, ассоциированные с МТ
        • 2. 5. 1. 3. 2. Посттрансляционные модификации тубулина
      • 2. 5. 2. Роль цитоскелета в позиционировании органелл
      • 2. 5. 3. Роль цитоскелета как средства перемещения. Моторы, ассоциированные с МТ
        • 2. 5. 3. 1. Кинезины
        • 2. 5. 3. 2. Динеины
        • 2. 5. 3. 3. Подходы, используемые для определения скоростей моторных белков
    • 2. 6. Регуляция эндоцитоза ЕСЕ-рецепторных комплексов
      • 2. 6. 1. Рецептор ЕСР, структура, функция
      • 2. 6. 2. Механизмы регуляции эндоцитоза рецепторов ЕСР
    • 2. 7. Эндоцитоз и сигнализация
  • 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 3. 1. Культивирование клеток
    • 3. 2. Лиганды и их производные
    • 3. 3. Антитела
    • 3. 4. Стимуляция эндоцитоза
    • 3. 5. Обработка клеток ингибиторами и агентами, воздействующими на цитоскелет
    • 3. 6. Электрофорез и иммуноблотинг
    • 3. 7. Фракционирование в градиенте Перколла
    • 3. 8. Иммунофлуоресцентное окрашивание клеток
    • 3. 9. Лазерная сканирующая конфокальная микроскопия
    • 3. 10. Анализ и обработка изображений
    • 3. 11. Математическая обработка данных по перемещению эндосом
    • 3. 12. Статистическая обработка данных
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 4. 1. ЕЕА1 везикулы выявляются в клетках до стимуляции эндоцитоза
    • 4. 2. Поведение рецептор-содержащих эндосом и ЕЕА1-везикул при стимуляции эндоцитоза скоординировано
    • 4. 3. ЕЕА1-везикулы колокализуются с эндосомами на определённых стадиях эндоцитоза, формируя «гибридные» везикулы
    • 4. 4. На стадии максимальной колокализации ЕЕА1 и ЕСЕЫ происходит формирование агрегатов эндосом
    • 4. 5. Характеристика ЕЕА1-позитивных везикул
    • 4. 6. Роль цитоскелета в процессе эдоцитоза
    • 4. 7. Микротрубочки как платформа для слияний ранних эндосом
    • 4. 8. Роль ацетилирования МТ в процессе эндоцитоза
    • 4. 9. Участие актиновых филаментов в процессах слияния в ходе эндоцитоза 80 4.11 Разработка методов прижизненного наблюдения
    • 4. 10. Прижизненные исследования процесса эндоцитоза в клетках
      • 4. 10. 1. Анализ перемещения эндосом по МТ
      • 4. 10. 2. Прижизненные наблюдения за слияниями эндосом
  • 5. ОБСУЖДЕНИЕ
  • 6. ВЫВОДЫ

Гомотипические слияния ранних эндосом: роль белка слияний ЕЕА1 и цитоскелета (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Эндоцитоз рецептора эпидермального фактора роста (EGF) вовлечён в регуляцию множества клеточных событий, включая передачу сигнала, клеточную миграцию, апоптоз и др. Нарушения процесса эндоцитоза способны приводить к развитию тяжелых патологий (Coursodon, Dvorak, 2012; Wolff et al., 2011). Именно поэтому на протяжении нескольких десятилетий рецептор-опосредованный эндоцитоз EGF привлекает внимание множества исследователей. В общем виде этот процесс начинается на цитоплазматической мембране, где происходит связывание лиганда с его рецептором, димеризация EGF-рецепторных комплексов и активация тирозинкиназы (ТК), локализованной в цитоплазматическом домене рецептора.

Активированные EGF-рецепторные комплексы скапливаются в окаймлённых клатрином ямках, которые после отшнуровывания от мембраны превращаются в так называемые ранние эндосомы. В большинстве случаев рецептор вступает на путь лизосомной деградации. Считается общепринятым, что EGF-рецепторные комплексы доставляются в лизосомы и в конечном итоге там деградируют (Huotari, Helenius, 2011). Необходимым условием взаимодействия с лизосомами является попадание грузов в поздние эндосомы — крупные пузырьки мультивезикулярной морфологии, или мультивезикулярные тела (МВТ). Поздние эндосомы возникают из ранних в ходе процесса, названного созреванием и связанного с постепенным изменением липидно-белкового состава эндосом. Это происходит как за счет рециклирования части эндосомной мембраны обратно в плазматическую, так и слияния эндосомы с везикулами, несущими вновь синтезированные грузы из транссети аппарата Гольджи. Доказано, что грузы, направляемые на деградацию, скапливаются в доменах эндосомы, обогащенных липидом Р1(3)Р, на основе которого далее формируются инвагинации, приводящие к формированию внутренних пузырьков (Hurley et al., 2010).

Для формирования зрелых МВТ с множеством внутренних пузырьков требуется существенное увеличение площади поверхности мембраны, что происходит благодаря многочисленным слияниям ранних эндосом друг с другом. Такие слияния одинаковых по мембранному составу везикул называются гомотипическими, в отличие от гетеротипических, в которых участвуют везикулы, происходящие из разных компартментов. В результате зрелые поздние эндосомы взаимодействуют с лизосомами, а груз, попавший во внутренние пузырьки МВТ, деградирует (Luzio et al., 2000). Очевидно, процесс слияния эндосом чрезвычайно важен для правильного хода всего процесса. Кроме того, характерной чертой эндоцитозного пути является перемещение эндосом с периферии в околоядерную область, где локализовано большинство лизосом (Gao et al., 2010).

Таким образом, основными визуализируемыми событиями, происходящими в ходе эндоцитоза, являются слияния и перемещение эндосом. В настоящее время выявлено множество компонентов, регулирующих эти процессы. По современным представлениям вновь сформированные эндосомы сливаются напрямую друг с другом. В начале процесса на эндосому из цитоплазмы рекрутируются факторы дистанционного взаимодействия (tethers), которые узнают мембрану-мишень и заякоривают везикулы на расстоянии около 25 нм друг от друга (Gillingham, Munro, 2003). Это заякоривание в свою очередь позволяет вступить в игру входящим в состав мембраны белкам комплекса SNARE, которые сближают контактирующие везикулы до 5−10 нм, что в результате приводит к реорганизации бислоёв и, следовательно, слиянию везикул (Jahn, Scheller, 2006). Ключевым участником этого процесса является малая ГТФаза Rab5. Интересно, что Rab5 переходит в ГТФ-связанную форму при активации рецептора EGF. Активированная таким образом Rab5 рекрутирует Р13-киназу Vps34, которая формирует в мембране эндосомы Р1(3)Р-обогащенный участок (Platta, Stenmark, 2011). Полагают, что наличие этих двух компонентов создаёт основу для рекрутирования из цитоплазмы белка дистанционного взаимодействия ЕЕА1 (Early Endosomal Autoantigen 1), имеющего на С-терминальном конце домен связывания с Rab5 и FYVE-домен, который обеспечивает присоединение ЕЕА1 к Р1(3)Р-обогащённому участку мембраны (Simonsen et al., 1998).

Параллельно со слияниями везикул в ходе эндоцитоза происходит их перемещение в околоядерную область. После формирования ранние эндосомы переносятся с помощью «+"-концевых белков на динеин-динактиновый комплекс, связанный с микротрубочками (МТ) (Valetti et al., 1999). Снабжённые мотором эндосомы получают возможность перемещаться по МТ, организованным в большинстве типов клеток в радиальную систему с центром схождения в околоядерной области. Широко распространены представления о том, что эндосомы, используя МТ как рельсы, могут равномерно и однонаправленно перемещаться в эту область. Основные данные, позволившие сформировать такие представления, получены с помощью подходов, в которых анализировали иммунофлуоресцентные изображения фиксированных клеток на разных стадиях эндоцитоза (Karylowski et al., 2004). Однако следует иметь в виду, что при этом мы наблюдаем лишь результирующую всех событий, которые происходили до момента фиксации.

Несмотря на обилие исследований в области регуляции эндоцитоза, существует ряд парадоксов, которые невозможно объяснить с точки зрения господствующих ныне представлений. Так, например, если эндосома действительно перемещается равномерно по МТ в направлении околоядерной области с помощью мотора динеина, то, даже учитывая его низкую процессивность, время перемещения должно занимать 5−10 мин (Kural et al., 2005), однако в реальности этот процесс занимает 30−60 мин. Неизвестно, с чем связано подобное замедление. Кроме того, анализ динамики количества эндосом на фиксированных препаратах показывает, что если, как это принято считать, слияния идут попарно, в ходе эндоцитоза за 60 мин происходит лишь 5−6 раундов слияний. Однако считается, что практически сразу после формирования ранних эндосом на них рекрутируются все вспомогательные белки, регулирующие слияния (Binder, Holzhiitter, 2012). Остается неясным, с чем связано такое малое количество слияний и какого рода может быть сигнал, который заставляет эндосомы сливаться только в «разрешенные» моменты времени? Непонятно также, как скоординированы процессы слияния и перемещения в ходе эндоцитоза.

Основным постулатом теории слияния ранних эндосом является представление о том, что ключевой белок, обеспечивающий специфичность слияния ранних эндосом, ЕЕА1, ассоциируется с вновь сформированной эндосомой за счет рекрутирования из цитоплазмы. Однако как наши собственные, так и данные некоторых групп показывают, что вопреки существующим представлениям белок ЕЕА1 даже в условиях дефицита сывороточных факторов, стимулирующих эндоцитоз, выявляется в интактных клетках не в цитоплазме, а в составе везикул.

Wilson et al., 2000). Многие авторы рассматривают их как эндосомы, сформировавшиеся до стимуляции эндоцитоза рецептора EGF или других используемых ими лигандов (Lawe et al., 2002), и продолжают считать, что именно цитоплазматический ЕЕА1 играет ключевую роль в новых раундах эндоцитоза. Все эти противоречия не находят до сих пор адекватного объяснения и позволяют предполагать, что организация и координация процессов слияния и перемещения эндосом в клетке в ходе эндоцитоза осуществляются способом, отличным от общепринятых представлений.

Целью данной работы являлось выяснение механизмов слияния ранних эндосом и определение роли белка ЕЕА1 и цитоскелета в этом процессе.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. Описать поведение везикул, обогащенных аутоантигеном ранних эндосом ЕЕА1, при стимуляции эндоцитоза EGF-рецепторных комплексов и исследовать динамику взаимодействия ЕЕА1 -везикул и рецептор-содержащих эндосом.

2. Охарактеризовать популяцию везикул, содержащих ЕЕА1.

3. Выявить роль цитоскелета в процессе ЕЕА1-зависимого слияния ранних эндосом.

4. Проанализировать в режиме реального времени процесс перемещения эндосом по МТ и их слияний.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Гомотипические слияния ранних эндосом происходят не напрямую, а опосредуются везикулами, обогащенными белком ЕЕА1.

2. ЕЕА1-зависимые слияния включают несколько последовательных стадий, связанных с формированием гибридных органелл со сложной доменной организацией, причём заключительной стадией является выделение (сегрегация) ЕЕ AIобогащенных доменов из гибридной эндосомы, содержащей рецептор EGF, и восстановление исходного пула ЕЕА1-везикул.

3. Одновременно с процессом ЕЕА1-зависимого укрупнения происходит и созревание эндосом (формирование мультивезикулярных тел).

4. Микротрубочки представляют собой необходимую платформу для слияний эндосом, тогда как актиновые структуры вовлечены в процесс сегрегации доменов гибридных везикул на более поздних стадиях эндоцитоза.

5. Микротрубочки в клетке представляют собой лабильную густую сеть, которая может как выполнять роль рельсов при мотор-зависимом перемещении эндосом, так и, напротив, затруднять это движение в силу пространственных ограничений. Характер перемещения эндосом и процессы их взаимодействий и слияний существенно отличаются от представлений, составленных на основе анализа изображений фиксированных клеток. Можно говорить о том, что микротрубочки играют модулирующую роль в регуляции процессов эндоцитоза. I.

Научная новизна работы.

Данные, полученные в нашей работе, показывают, что гомотипическое слияние ранних эндосом происходит не напрямую за счет рекрутирования из цитоплазмы белка ЕЕА1, а опосредуются пред существующими везикулами, обогащенными ЕЕА1. Таким образом, впервые сформулирована гипотеза о формировании гибридных ранних эндосом, что позволяет по-новому взглянуть на процесс биогенеза эндосомных компартментов. Впервые охарактеризованы субпопуляции ЕЕА1-положительных везикул. Впервые описаны стадии формирования гибридных органелл и продемонстрирована ведущая роль микротрубочек в оркестровке процессов слияния и сегрегации гибридных эндосом. Прижизненный анализ слияний и перемещений эндосом также значительно обновляет существующие в настоящее время представления о механизмах, обеспечивающих временную и пространственную динамику эндоцитоза.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

6. выводы.

1. ЕЕА1, белок, регулирующий первую стадию гомотипического слияния эндосом (заякоривание, или tethering), не рекрутируется из цитоплазмы на мембрану эндосом, формирующихся при стимуляции эндоцитоза, а локализован преимущественно на мембране предсуществующих в клетке везикул.

2. Ранние эндосомы, содержащие рецептор EGF, сливаются не напрямую, а опосредованно через формирование гибридных органелл с ЕЕА1-везикулами. Гибридные органеллы поддерживают доменную структуру.

3. Формирование гибридных эндосом проходит через ряд последовательных стадий, завершающихся сегрегацией ЕЕА1-содержащих везикул и мультивезикулярных рецептор-содержащих эндосом. В результате исходный пул ЕЕА1-везикул восстанавливается. Процесс слияний, опосредуемых ЕЕА1-везикулами, и последующая сегрегация необходимы для созревания эндосом.

4. Несмотря на снижение ассоциации ЕЕА1 с мембраной и уменьшение размеров ЕЕА1-везикул при подавлении активности Р13-киназы под действием вортманнина, ЕЕА1-везикулы сохраняют способность формировать гибридные органеллы.

5. Микротрубочки не только обеспечивают перемещения эндосом, но и поддерживают слияния гибридных органелл, тогда как актиновые микрофиламенты необходимы для их сегрегации.

6. Густая подвижная сеть МТ может как обеспечивать, так и затруднять линейные перемещения эндосом. Эндосома в результате перемещается с периферии в околоядерную область, т.к. общий суммарный вектор динеин-зависимых перемещений направлен к центру организации МТ, однако время, затрачиваемое на этот процесс, оказывается весьма значительным. В целом, роль микротрубочек в организации перемещений эндосом можно охарактеризовать как модулирующую.

7. Контакты между везикулами происходят постоянно, однако наиболее часто они оказываются безрезультатными, но могут также заканчиваться частичным обменом материала. Полное слияние является более редким событием.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.В., Надеждина Е. С. (2006). Динеин и динактин как организаторы системы клеточных микротрубочек. Онтогенез. 37(5): 1−17.
  2. Н.Н., Никольский Н. Н., Корнилова Е. С. (2001). Влияние вортманнина на эндоцитоз рецепторов эпидермального фактора роста. Цитология. 43(2): 156—165
  3. Е.С., Соркин А. Д., Никольский Н. Н. (1987). Динамика компартментализации эпидермального фактора роста в клетках А431. Цитология. 44(7): 904−910.
  4. А. А., Кулик А. В. (2004). Внутриклеточный транспорт. Принципы регуляции. Успехи биологической химии. 44: 225−262.
  5. А.А., Молдавер М. В. (2008). Виментиновые промежуточные филаменты и их роль во внутриклеточном распределении органелл. Успехи биологической химии. 48: 221 252.
  6. Н.Н., Соркин А. Д., Сорокин А. Б. (1987). Эпидермальный фактор роста. Л.: Наука. 200 с.
  7. И.П., Арнаутов A.M., Никольский Н. Н., Корнилова Е. С. (1998). Исследование ассоциации малой ГТФазы Rab7 с эндосомами клеток, экспрессирующих нормальный и мутантные формы рецептора эпидермального фактора роста. Цитология. 40(9): 862−868.
  8. Achiriloaie, М., Barylko, В., Albanesi, J. P. (1999). Essential role of the dynamin pleckstrin homology domain in receptor-mediated endocytosis. Molecular and cellular biology, 19(2), 1410−1415.
  9. , A. (1992). Signal transduction and the actin cytoskeleton: the roles of MARCKS and profilin. Trends in biochemical sciences, 17(10), 43813.
  10. Akella JS, Wloga D, Kim J, Starostina NG, Lyons-Abbott S, Morrissette NS, Dougan ST, Kipreos ET Gaertig J. (2010). MEC 17 is an a-tubulin acetyltransferase. Nature. 467:218−222.
  11. , W. (2001). Fusion needs more than SNAREs. Nature, 409(6820), 567−568.
  12. Andrews, R., Ahringer, J. (2007). Asymmetry of early endosome distribution in C. elegans embryos. PloS one, 2(6), e493.
  13. Baas PW, Karabay A, Qiang L. (2005). Microtubules cut and run. Trends in Cell Biology. 15(10):518−24.
  14. , M. (2011). MVB vesicle formation: ESCRT-aependerri, ESCRT-indepcndent and everything in between. Current opinion in cell biology, 23(4), 452−7.
  15. Baetz, N. W., Goldenring, J. R. (2013). Rabl 1-Family Interacting Proteins define spatially and temporally distinct regions within the dynamic Rabl la-dependent recycling system. Molecular biology of the cell.
  16. Balaji, K., Mooser, C., Janson, С. M., Bliss, J. M., Hojjat, H., Colicelli, J. (2012). RIN1 orchestrates the activation of RAB5 GTPases and ABL tyrosine kinases to determine the fate of EGFR. Journal of cell science, 125(Pt 23), 5887−96.
  17. Balch, W. E., Glick, B. S., Rothman, J. E. (1984). Sequential intermediates in the pathway of intercompartmental transport in a cell-free system. Cell, 39(3 Pt 2), 525−536
  18. Baldini, G., Wang, G., Weber, M., Zweyer, M., Bareggi,' R., Witkin, J. W., Martelli, A. M. (1998). Expression of Rab3D N1351 inhibits regulated secretion of ACTH in AtT-20 cells. The Journal of cell biology, 140(2), 305−313.
  19. Bauerfeind, R., Takei, K., De Camilli, P. (1997). Amphiphysin I is associated with coated endocytic intermediates and undergoes stimulation-dependent dephosphorylation in nerve terminals. The Journal of biological chemistry, 272(49), 30 984−30 992.
  20. Belmont L, Mitchison T, Deacon HW. (1996). Catastrophic revelations about Opl8/stathmin. Trends in Biochemical Sciences. 21:197−8.
  21. Benmerah, A., Lamaze, C., Begue, B., Schmid, S. L., Dautry-Varsat, A., Cerf-Bensussan, N. (1998). AP-2/Epsl5 interaction is required for receptor-mediated endocytosis. The Journal of cell biology, 140(5), 1055−1062.
  22. Binder, B., Holzhutter, H.-G. (2012). A hypothetical model of cargo-selective rab recruitment during organelle maturation. Cell biochemistry and biophysics, 63(1), 59−71.
  23. Boll, W., Gallusser, A., Kirchhausen, T. (1995). Role of the regulatory domain of the EGF-receptor cytoplasmic tail in selective binding of the clathrin-associated complex AP-2. Current biology: CB, 5(10), 1168−1178.
  24. Boite, S., Cordelieres, F. P. (2006). A guided tour into subcellular colocalization analysis in light microscopy. Journal of microscopy, 224 (Pt 3), 213−232.
  25. Bright, N. A, Reaves, B. J., Mullock, B. M., Luzio, J. P. (1997). Dense core lysosomes can fuse with late endosomes and are re-formed from the resultant hybrid organelles. Journal of cell science, 110 (Pt 1), 2027−2040.
  26. Bright, N. A., Gratian, M. J., Luzio, J. P. (2005). Endocytic Delivery to Lysosomes Mediated by Concurrent Fusion and Kissing Events in Living Cells, 15, 360−365.
  27. Brocker, C., Engelbrecht-Vandre, S., Ungermann, C. (2010). Multisubunit tethering complexes and their role in membrane fusion. Current biology: CB, 20(21), R943−52.
  28. Brouhard GJ, Stear JH, Noetzel TL, Al-Bassam J, Kinoshita K, Harrison SC, Howard J, Hyman AA. (2008). XMAP215 is a processive microtubule polymerase. Cell. 132:79−88.
  29. Butler KV, Kalin J, Brochier C, Vistoli G, Langley B, Kozikowski AP. (2010). Rational design and simple chemistry yield a superior, neuroprotective HDAC6 inhibitor, tubastatin A. J AmChemSoc. 132(31):10 842−6.
  30. Cai D, McEwen DP, Martens JR, Meyhofer E, Verhey KJ. (2009). Single molecule imaging reveals differences in microtubule track selection between Kinesin motors. PLoS Biol.- 7: el000216.
  31. Canagarajah, B. J., Ren, X., Bonifacino, J. S., Hurley, J. H. (2013). The clathrin adaptor complexes as a paradigm for membrane-associated allostery. Protein science: a publication of the Protein Society. Epub ahead of print.
  32. Cao, C., Backer, J. M., Laporte, J., Bedrick, E. J., Wandinger-Ness, A. (2008). Sequential actions of myotubularin lipid phosphatases regulate endosomal PI (3)P and growth factor receptor trafficking. Molecular biology of the cell, 19(8), 3334−46.
  33. Caron, E., Hall, A. (1998). Identification of two distinct mechanisms of phagocytosis controlled by different Rho GTPases. Science (New York, N.Y.), 282(5394), 1717−21.
  34. Chang, L., Goldman, R. D. (2004). Intermediate filaments mediate cytoskeletal crosstalk. Nature reviews. Molecular cell biology, 5(8), 601−13.
  35. Chavrier, P., Goud, B. (1999). The role of ARF and Rab GTPases in membrane transport. Current opinion in cell biology, 11(4), 466−475.
  36. Chazaud, B., Muriel, M. P., Aubery, M., Cassio, D. (1998). Atypical microtubule organization in undifferentiated human colon cancer cells. Comptes rendus de l’Academie des sciences. Serie III, Sciences de la vie, 321(1), 11−8.
  37. Chen, Y. A., Scheller, R. H. (2001). SNARE-mediated membrane fusion. Nature reviews. Molecular cell biology, 2(2), 98−106.
  38. Cheng, Z.-J., Singh, R. D., Marks, D. L., Pagano, R. E. (2006). Membrane microdomains, caveolae, and caveolar endocytosis of sphingolipids. Molecular membrane biology, 23(1), 10 110.
  39. Chiariello, M., Bruni, C. B., Bucci, C. (1999). The small GTPases Rab5a, Rab5b and Rab5c are differentially phosphorylated in vitro. FEBS letters, 453(1−2), 20−24.
  40. Chretien, D., Metoz, F., Verde, F., Karsenti, E., Wade, R. H. (1992). Lattice defects in microtubules: protofilament numbers vary within individual microtubules. The Journal of cell biology, 117(5), 10310.
  41. Christoforidis, S., McBride, H. M., Burgoyne, R. D., Zerial, M. (1999). The Rab5 effector EEA1 is a core component of endosome docking. Nature, 397(6720), 621−5.
  42. Chu CW, Hou F, Zhang J, Phu L, Loktev AV, Kirkpatrick DS, Jackson PK, Zhao Y, Zou H. (2011). A Novel acetylation of P-tubulin by San modulates microtubule polymerization via down-regulating tubulin incorporation. Mol. Biol. Cell. 22:448—456.
  43. Collins, A., Warrington, A., Taylor, K. A., Svitkina, T. (2011). Structural organization of the actin cytoskeleton at sites of clathrin-mediated endocytosis. Current biology: CB, 21(14), 1167−75
  44. Conde, C., Caceres, A. (2009). Microtubule assembly, organization and dynamics in axons and dendrites. Nature reviews. Neuroscience, 10(5), 319−32.
  45. , S. (1990). Insulin stimulates the assembly of cytosolic clathrin onto adipocyte plasma membranes. The Journal of biological chemistry, 265(5), 2413−2416.
  46. Cosson, P., Letourneur, F. (1994). Coatomer interaction with di-lysine endoplasmic reticulum retention motifs. Science (New York, N.Y.), 263(5153), 1629−1631.
  47. Coursodon, C. F., Dvorak, B. (2012). Epidermal growth factor and necrotizing enterocolitis. Current opinion in pediatrics, 24(2), 160−164.
  48. Damke, H., Baba, T., Van der Bliek, A. M., Schmid, S. L. (1995). Clathrin-independent pinocytosis is induced in cells overexpressing a temperature-sensitive mutant of dynamin. The Journal of cell biology, 131(1), 69−80.
  49. Derivery, E., Sousa, C., Gautier, J. J., Lombard, B., Loew, D., Gautreau, A. (2009). The Arp2/3 activator WASH controls the fission of endosomes through a large multiprotein complex. Developmental cell, 17(5), 712−23.
  50. Dimitrov, A., Quesnoit, M., Moutel, S., Cantaloube, I., Poiis, C., Perez, F. (2008). Detection of GTP-tubulin conformation in vivo reveals a role for GTP remnants in microtubule rescues. Science (New York, N.Y.), 322(5906), 1353−6.
  51. Dinter, A., Berger, E. G. (n.d.). (1998). Golgi-disturbing agents. Histochemistry and cell biology, 109(5−6), 571−590.
  52. Dominguez K, Holmes KC (2011). Actin structure and function. Annual Review Biophysics- 40:169−86
  53. Donaldson, J. G., Jackson, C. L. (2000). Regulators and effectors of the ARF GTPases. Current opinion in cell biology, 12(4), 475−482.
  54. Dunn, K. W., Maxfield, F. R. (1992). Delivery of ligands from sorting endosomes to late endosomes occurs by maturation of sorting endosomes. The Journal of cell biology, 117(2), 30 110.
  55. Dunn, K. W., McGraw, T. E., Maxfield, F. R. (1989). Iterative fractionation of recycling receptors from lysosomally destined ligands in an early sorting endosome. The Journal of cell biology, 109 (6 Pt 2), 3303−14.
  56. Durrbach, A., Louvard, D., Coudrier, E. (1996). Actin filaments facilitate two steps of endocytosis. Journal of cell science, 109 (Pt 2), 457−465.
  57. R., Derynck R. (1991). Epidermal growth factor and transforming growth factor-a: differential intracellular routing and processing of ligand-recptor complexes. Cell Regulation. 2: 599−612.
  58. Etienne-Manneville S. (2010). From signaling pathways to microtubule dynamics: the key players. Current Opinion in Cell Biology- 22:104—111.
  59. Faini, M., Beck, R., Wieland, F. T., Briggs, J. A. G. (2013). Vesicle coats: structure, function, and general principles of assembly. Trends in cell biology, pii: S0962−8924(l 3)00007-X Epub ahead of print.
  60. , D. (2003). Structural insights into the SNARE mechanism. Biochimica et biophysica acta, 1641(2−3), 87−97.
  61. Felder, S., Miller, K., Moehren, G., Ullrich, A., Schlessinger, J., Hopkins, C. R. (1990). Kinase activity controls the sorting of the epidermal growth factor receptor within the multivesicular body. Cell, 61(4), 623−34.
  62. D.E., Morejohn L.C. (1992). Structural and functional organization of tubulin. Annual Review Plant Physiology and Plant Molecular Biology 43: 201−240.
  63. Frick, M., Bright, N. A., Riento, K., Bray, A., Merrified, C., Nichols, B. J. (2007). Coassembly of flotillins induces formation of membrane microdomains, membrane curvature, and vesicle budding. Current biology: CB, 17(13), 1151−6.
  64. Gaidarov, I., Santini, F., Warren, R. A., Keen, J. H. (1999). Spatial control of coated-pit dynamics in living cells. Nature cell biology, 1(1), 1−7.
  65. Gao, Y., Hubbert, C. C., Lu, J., Lee, Y.-S., Lee, J.-Y., Yao, T.-P. (2007). Histone deacetylase 6 regulates growth factor-induced actin remodeling and endocytosis. Molecular and cellular biology, 27(24), 8637−47.
  66. Gao, Y., Hubbert, C. C., Yao, T.-P. (2010). The microtubule-associated histone deacetylase 6 (HDAC6) regulates epidermal growth factor receptor (EGFR) endocytic trafficking and degradation. The Journal of biological chemistry, 285(15), 11 219−11 226.
  67. Gillingham, A. K., Munro, S. (2003). Long coiled-coil proteins and membrane traffic. Biochimica et biophysica acta, 1641(2−3), 71−85.
  68. Goldman, R. D., Cleland, M. M., Murthy, S. N. P., Mahammad, S., Kuczmarski, E. R (2012). Inroads into the structure and function of intermediate filament networks. Journal of structural biology, 177(1), 14−23.
  69. S.S., Vale RD. (2010). Patronin regulates the microtubule network by protecting minus-ends. Cell. 143(2):263−74.
  70. Grego, S., Cantillana, V., Salmon, E. D. (2001). Microtubule treadmilling in vitro investigated by fluorescence speckle and confocal microscopy. Biophysical journal, 81(1), 6678.
  71. Griffiths, G., Gruenberg, J. (1991). The arguments for pre-existing early and late endosomes. Trends in cell biology, 1(1), 5−9.
  72. Grimes, R. W., Manni, A., Hammond, J. M. (1996). Postsynthetic regulation of insulin-like growth factor-binding protein-3 by MCF-7 human breast cancer cells in culture. Breast cancer research and treatment, 39(2), 187−196.
  73. S.P., Tuma M.C., Deacon S.W., Serpinskaya A.S., Reiiein A.R., Gelfand V.I. (2002). Interactions and regulation of molecular motors in Xenopus melanophores. J. Cell Biol. 156:855−865
  74. , J. (2001). The endocytic pathway: a mosaic of domains. Nature reviews. Molecular cell biology, 2(10), 721−30.
  75. Gruenberg, J., Griffiths, G., Howell, K. E. (1989). Characterization of the early endosome and putative endocytic carrier vesicles in vivo and with an assay of vesicle fusion in vitro. The Journal of cell biology, 108(4), 1301−16.
  76. Haglund, K., Dikic, I. (2012). The role of ubiquitylation in receptor endocytosis and endosomal sorting. Journal of cell science, 125 (Pt 2), 265−75.
  77. Haucke, V., Wenk, M. R., Chapman, E. R, Farsad, K., De Camilli, P. (2000). Dual interaction of synaptotagmin with mu2- and alpha-adaptin facilitates clathrin-coated pit nucleation. The EMBO journal, 19(22), 6011−6019.
  78. Hay, J. C. (2001). SNARE complex structure and function. Experimental cell research, 271(1), 10−21.
  79. Helfand, B. T., Chang, L., Goldman, R. D. (2003). The dynamic and motile properties of intermediate filaments. Annual review of cell and developmental biology, 19, 445−67.
  80. Herrmann, H., Bar, H., Kreplak, L., Strelkov, S. V, Aebi, U. (2007). Intermediate filaments: from cell architecture to nanomechanics. Nature reviews. Molecular cell biology, 8(7), 562−73.
  81. Herskovits, J. S., Burgess, C. C., Obar, R. A., Vallee, R. B. (1993). Effects of mutant rat dynamin on endocytosis. The Journal of cell biology, 122(3), 565−578.
  82. Hirst, J., Robinson, M. S. (1998). Clathrin and adaptors. Biochimica et biophysica acta, 1404(1−2), 173−193.
  83. Ho, W. C., Allan, V. J., Van Meer, G., Berger, E. G., Kreis, T. E. (1989). Reclustering of scattered Golgi elements occurs along microtubules. European journal of cell biology, 48(2), 250−63.
  84. Hoepfner, S., Severin, F., Cabezas, A., Habermann, B., Runge, A., Gillooly, D., Stenmark, H., Zerial M. (2005). Modulation of receptor recycling and degradation by the endosomal kinesin KIF16B. Cell, 121(3), 437−50.
  85. Hollingsworth, T. J., Gross, A. K. (2012). Defective trafficking of rhodopsin and its role in retinal degenerations. International review of cell and molecular biology, 293, 1−44.
  86. Holzbaur, E. L. F., Yale E., G. (2011). Coordination of Molecular Motors: From in vitro Assays to Intracellular Dynamics, 22(1), 4−13.
  87. Howard J (2001) Mechanics of Motor Proteins and the Cytoskeleton. Sinauer: Sunderland, MA, ISBN 878 933 344
  88. Howard, J., Hyman, A. A. (2009). Growth, fluctuation and switching at microtubule plus ends. Nature reviews. Molecular cell biology, 10(8), 569−74.
  89. Huang F, Kirkpatrick D, Jiang X, Gygi S, Sorkin A. Sorkin 2006. Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol Cell. Mar 17−21(6):737−48.).
  90. Huotari, J., Helenius, A. (2011). Endosome maturation. The EMBO journal, 30(17), 34 813 500.
  91. , J. H. (2008). ESCRT complexes and the biogenesis of multivesicular bodies. Current opinion in cell biology, 20(1), 4−11.
  92. Hurley, J. H., Emr, S. D. (2006). The ESCRT complexes: structure and mechanism of a membrane-trafficking network. Annual review of biophysics and biomolecular structure, 35, 277−98.
  93. Jahn, R, Scheller, R. H. (2006). SNAREs—engines for membrane fusion. Nature reviews. Molecular cell biology, 7(9), 631−643.
  94. Janke C, Bulinski JC. (2011). Post-translational regulation of the microtubule cytoskeleton: mechanisms and functions. Nat Rev Mol Cell Biol.-12(12):773−86.
  95. Janosi, I. M., Chretien, D., Flyvbjerg, H. (2002). Structural microtubule cap: stability, catastrophe, rescue, and third state. Biophysical journal, 83(3), 1317−30.
  96. Jarousse, N., Kelly, R. B. (2000). Selective inhibition of adaptor complex-mediated vesiculation. Traffic (Copenhagen, Denmark), 1(5), 378−384.
  97. Jefferies, K. C., Cipriano, D. J., Forgac, M. (2008). Function, structure and regulation of the vacuolar (H+)-ATPases. Archives of biochemistry and biophysics, 476(1), 3342.
  98. Jentsch, T. J., Maritzen, T., Zdebik, A. A. (2005). Chloride channel diseases resulting from impaired transepithelial transport or vesicular function. The Journal of clinical investigation, 115(8), 2039−2046.
  99. Job, D., Valiron, O., Oakley, B. (2003). Microtubule nucleation. Current opinion in cell biology, 15(1), 111−7.
  100. Jovic, M., Sharma, M., Rahajeng, J, and Caplan, S. (2010). The early endosome: a busy sorting station for proteins at the crossroads, 25(1), 99−112.
  101. Kaiser, C., Ferro-Novick, S. (1998). Transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi. Current opinion in cell biology, 10(4), 477−482.
  102. Karylowski, O., Zeigerer, A., Cohen, A., McGraw, T. E. (2004). GLUT4 is retained by an intracellular cycle of vesicle formation and fusion with endosomes. Molecular biology of the cell, 15(2), 870−882.
  103. Khoriaty, R., Vasievich, M. P., Ginsburg, D. (2012). The COPII pathway and hematologic disease. Blood, 120(1), 31−38.
  104. Kirchhausen, T., Harrison, S. C. (1981). Protein organization in clathrin trimers. Cell, 23(3), 755−761.
  105. Klenchin, V. A., Martin, T. F. (2000). Priming in exocytosis: attaining fusion-competence after vesicle docking. Biochimie, 82(5), 399−407.
  106. Y.A., Akhmanova A.S., Kojima S., Galjart N., Borisy G.G. (2002). Cytoplasmic linker proteins promote microtubule rescue in vivo. J. Cell Biol. 159: 589−599.
  107. Kosaka, T., Ikeda, K. (1983). Possible temperature-dependent blockage of synaptic vesicle recycling induced by a single gene mutation in Drosophila. Journal of neurobiology, 14(3), 207 225.
  108. Kroeger, J. H., Daher, F. B., Grant, M., Geitmann, A. (2009). Microfilament orientation constrains vesicle flow and spatial distribution in growing pollen tubes. Biophysical journal, 97(7), 1822−31.
  109. Ktistakis, N. T., Brown, H. A., Waters, M. G., Sternweis, P. C., Roth, M. G. (1996). Evidence that phospholipase D mediates ADP ribosylation factor-dependent formation of Golgi coated vesicles. The Journal of cell biology, 134(2), 295−306.
  110. Kumar, K. R., Lohmann, K., Klein, C. (2012). Genetics of Parkinson disease and other movement disorders. Current opinion in neurology, 25(4), 466−474.
  111. Manders, E.M.M., Verbeek F.J., Aten, J. A. (1993). Measurement of co-localization of objects in dual-colour confocal images. Journal of microscopy, 169 (Pt 3), 375−382.
  112. Marsh, M., Griffiths, G., Dean, G. E., Mellman, I., Helenius, a. (1986). Three-dimensional structure of endosomes in BHK-21 cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 83(9), 2899−903.
  113. Martinez, O., Goud, B. (1998). Rab proteins. Biochimica et biophysica acta, 1404(1−2), 101−112.
  114. Mayor, S., Presley, J. F., Maxfield, F. R. (1993). Sorting of membrane components from endosomes and subsequent recycling to the cell surface occurs by a bulk flow process. The Journal of cell biology, 121(6), 1257−69.
  115. McMahon, H. T., Mills, I. G. (2004). COP and clathrin-coated vesicle budding: different pathways, common approaches. Current opinion in cell biology, 16(4), 379−391.
  116. , I. (1996). Endocytosis and molecular sorting. Annual review of cell and developmental biology, 12, 575−625.
  117. Merithew, E., Stone, C., Eathiraj, S., Lambright, D. G. (2003). Determinants of Rab5 interaction with the N terminus of early endosome antigen 1. The Journal of biological chemistry, 278(10), 8494−500.
  118. Merrifield, C. J., Moss, S. E., Ballestrem, C., Imhof, B. A., Giese, G., Wunderlich, I., Aimers, W. (1999). Endocytic vesicles move at the tips of actin tails in cultured mast cells. Nature cell biology, 1(1), 72−4.
  119. Mesaki, K., Tanabe, K., Obayashi, M., Oe, N., Takei, K. (2011). Fission of tubular endosomes triggers endosomal acidification and movement. PloS one, 6(5), el9764.
  120. Miaczynska, M., Christoforidis, S., Giner, A., Shevchenko, A., Uttenweiler-Joseph, S., Habermann, B., Wilm, M., Parton RG, Zerial M. (2004). APPL proteins link Rab5 to nuclear signal transduction via an endosomal compartment. Cell, 116(3), 445−56.
  121. I.J., Jones A.T., Clague M.J. (1998). Involvement of the endosomal autoantigen EEA1 in homotypic fusion of early endosomes. Current Biology. 8:881−884
  122. Mills, I. G., Urbe, S., Clague, M. J. (2001). Relationships between EEA1 binding partners and their role in endosome fusion. Journal of cell science, 114 (Pt 10), 1959−65.
  123. Mitchison, T., Kirschner, M. (1984). Dynamic instability of microtubule growth. Nature, 312(5991), 237—42.
  124. Moore, M. S., Mahaffey, D. T., Brodsky, F. M., Anderson, R. G. (1987). Assembly of clathrin-coated pits onto purified plasma membranes. Science (New York, N.Y.), 236(4801), 558−563.
  125. Morino, C., Kato, M., Yamamoto, A., Mizuno, E., Hayakawa, A., Komada, M., Kitamura, N. (2004). A role for Hrs in endosomal sorting of ligand-stimulated and unstimulated epidermal growth factor receptor. Experimental cell research, 297(2), 380−91.
  126. Muresan, V., Muresan, Z. (2012). Unconventional functions of microtubule motors. Archives of biochemistry and biophysics, 520(1), 17−29. Elsevier Inc.
  127. Murray, J. W., Wolkoff, A. W. (2003). Roles of the cytoskeleton and motor proteins in endocytic sorting. Advanced drug delivery reviews, 55(11), 1385−403.
  128. R. (1991). Maturation models in endosome and lysosome biogenesis. Trends in Cell Biology. 1:77−82.
  129. Nakayama, K., Wakatsuki, S. (2003). The structure and function of GGAs, the traffic controllers at the TGN sorting crossroads. Cell structure and function, 28(5), 431—442.
  130. Newman, C. M., Magee, A. I. (1993). Posttranslational processing of the ras superfamily of small GTP-binding proteins. Biochimica et biophysica acta, 1155(1), 79−96.
  131. Nichols, B. J., Holthuis, J. C., Pelham, H. R. (1998). The Seclp homologue Vps45p binds to the syntaxin Tlg2p. European journal of cell biology, 77(4), 263−268.
  132. Nishimura, N., Balch, W. E. (1997). A di-acidic signal required for selective export from the endoplasmic reticulum. Science (New York, N.Y.), 277(5325), 556−558.
  133. Ohashi, E., Tanabe, K., Henmi, Y., Mesaki, K., Kobayashi, Y., Takei, K. (2011). Receptor sorting within endosomal trafficking pathway is facilitated by dynamic actin filaments. PloS one, 6(5), el9942.
  134. Pal, A., Severin, F., Lommer, B., Shevchenko, A., Zerial, M. (2006). Huntingtin-HAP40 complex is a novel Rab5 effector that regulates early endosome motility and is up-regulated in Huntington’s disease. The Journal of cell biology, 172(4), 605−18.
  135. Palazzo, A. F., Eng, C. H., Schlaepfer, D. D., Marcantonio, E. E., Gundersen, G. G. (2004). Localized stabilization of microtubules by integrin- and FAK-facilitated Rho signaling. Science (New York, N.Y.), 303(5659), 836−9.
  136. Parton, R. G., Simons, K. (2007). The multiple faces of caveolae. Nature reviews. Molecular cell biology, 8(3), 185−94.
  137. Patki, V., Lawe, D. C., Corvera, S., Virbasius, J. V, Chawla, A. (1998). A functional PtdIns (3)P-binding motif. Nature, 394(6692), 4331.
  138. , B. M. (1975). Coated vesicles from pig brain: purification and biochemical characterization. Journal of molecular biology, 97(1), 93−98.
  139. F., Diamantopoulos G.S., Stalder R., Kreis T.E. (1999). CLIP-170 highlights growing microtubule ends in vivo. Cell. 96: 517−527.
  140. , S. R. (2011). Entry at the trans-face of the Golgi. Cold Spring Harbor perspectives in biology, 3(3).
  141. Pierre P, Scheel J, Rickard JE, Kreis TE. (1992). CLIP-170 links endocytic vesicles to niicrotubules.Cell. Sep 18−70(6):887−900.
  142. Platta, H. W., Stenmark, H. (2011). Endocytosis and signaling. Current opinion in cell biology, 23(4), 393403.
  143. Popoff, V., Adolf, F., Briigger, B., Wieland, F. (2011). COPI budding within the Golgi stack. Cold Spring Harbor perspectives in biology, 3(11), a005231.
  144. Praefcke, G. J. K., McMahon, H. T. (2004). The dynamin superfamily: universal membrane tubulation and fission molecules? Nature reviews. Molecular cell biology, 5(2), 133 147.
  145. Qualmann, B., Kessels, M. M. (2002). Endocytosis and the cytoskeleton. International review of cytology, 220, 93−144.
  146. Raiborg, C., Wesche, J., Malerod, L., Stenmark, H. (2006). Flat clathrin coats on endosomes mediate degradative protein sorting by scaffolding Hrs in dynamic microdomains. Journal of cell science, 119 (Pt 12), 2414−2424.
  147. Rangarajan, E. S., Park, H., Fortin, E., Sygusch, J., Izard, T. (2010). Mechanism of aldolase control of sorting nexin 9 function in endocytosis. The Journal of biological chemistry, 285(16), 11 983−90.
  148. Reed N A, Cai D, Blasius TL, Jih GT, Meyhofer E, Gaertig J, Verhey KJ. (2006). Microtubule acetylation promotes Kinesin 1 binding and transport. Current Biology. 16:21 662 172.
  149. Richter, C. M., West, M., Odorizzi, G. (2013). Doa4 function in ILV budding is restricted through its interaction with the Vps20 subunit of ESCRT-III. Journal of Cell Science.
  150. Rink, J., Ghigo, E., Kalaidzidis, Y., Zerial, M. (2005). Rab conversion as a mechanism of progression from early to late endosomes. Cell, 122(5), 73519.
  151. , M. S. (2004). Adaptable adaptors for coated vesicles. Trends in cell biology, 14(4), 167−174.
  152. Rogowski K, Juge F, van Dijk J, Wloga D, Strub JM, Levilliers N, Thomas D, Bre MH, van Dorsselaer, Gaertig J, Janke C. (2009). Evolutionary divergence of enzymatic mechanisms for posttranslational polyglycylation. Cell.- 137:1076−1087.
  153. Roth, T. F., Porter, K. R. (1964). Yolk protein uptake in the oocyte of the mosquito Aedes Aegypti. L. The Journal of cell biology, 20, 313−332.
  154. Rothberg, K. G., Heuser, J. E., Donzell, W. C., Ying, Y. S., Glenney, J. R., Anderson, R. G. (1992). Caveolin, a protein component of caveolae membrane coats. Cell, 68(4), 673−82.
  155. Rusan, N. M., Fagerstrom, C. J., Yvon, A. M., Wadsworth, P. (2001). Cell cycle-dependent changes in microtubule dynamics in living cells expressing green fluorescent protein-alpha tubulin. Molecular biology of the cell, 12(4), 971−80.
  156. Salzman, N. H., Maxfield, F. R. (1989). Fusion accessibility of endocytic compartments along the recycling and lysosomal endocytic pathways in intact cells. The Journal of cell biology, 109(5), 2097−104.
  157. Santini, F., Gaidarov, I., Keen, J. H. (2002). G protein-coupled receptor/arrestin3 modulation of the endocytic machinery. The Journal of cell biology, 156(4), 665−676.
  158. Santini, F., Marks, M. S., Keen, J. H. (1998). Endocytic clathrin-coated pit formation is independent of receptor internalization signal levels. Molecular biology of the cell, 9(5), 1177— 1194.
  159. Sbrissa, D., Ikonomov, O. C., Shisheva, A. (2002). Phosphatidylinositol 3-phosphate-interacting domains in PIKfyve. Binding specificity and role in PIKfyve. Endomenbrane localization. The Journal of biological chemistry, 277(8), 6073−9.
  160. Schafer, D.A., Gill, S.R., Cooper, J.A., Heuser, J.E., and Schroer, T.A. (1994). Ultrastructural analysis of the dynactin complex: an actin-related protein is a component of a filament that resembles f-actin. J. Cell Biol. 126, 40312.
  161. Schek, H. T., Gardner, M. K., Cheng, J., Odde, D. J., Hunt, A. J. (2007). Microtubule assembly dynamics at the nanoscale. Current biology: CB, 17(17), 1445−55.
  162. , S. L. (1997). Clathrin-coated vesicle formation and protein sorting: an integrated process. Annual review of biochemistry, 66, 511−548.
  163. , N. (2001). Ypt and Rab GTPases: insight into functions through novel interactions. Current opinion in cell biology, 13(4), 500−511.
  164. Sever, S., Damke, H., Schmid, S. L. (2000). Dynamin: GTP controls the formation of constricted coated pits, the rate limiting step in clathrin-mediated endocytosis. The Journal of cell biology, 150(5), 1137−1148.
  165. Shao, Y., Akmentin, W., Toledo-Aral, J. J., Rosenbaum, J., Valdez, G., Cabot, J. B., Hilbush, B. S., Halegoua S. (2002). Pincher, a pinocytic chaperone for nerve growth factor/TrkA signaling endosomes. The Journal of cell biology, 157(4), 679−91.
  166. Shi, A., Sun, L., Banerjee, R., Tobin, M., Zhang, Y., Grant, B. D. (2009). Regulation of endosomal clathrin and retromer-mediated endosome to Golgi retrograde transport by the J-domain protein RME-8. The EMBO journal, 28(21), 3290−3302.
  167. Simonsen, A., Lippe, R., Christoforidis, S., Gaullier, J. M., Brech, A., Callaghan, J., Toh, B. H., Murphy C, Zerial M, Stenmark H. (1998). EEA1 links PI (3)K function to Rab5 regulation of endosome fusion. Nature, 394(6692), 494−498.
  168. , T. (1995). SNAREs and targeted membrane fusion. FEBS letters, 369(1), 80−83.
  169. Soppina, V., Herbstman, J. F., Skiniotis, G., Verhey, K. J. (2012). Luminal localization of a-tubulin K40 acetylation by cryo-EM analysis of fab-labeled microtubules. PloS one, 7(10), e48204.
  170. Sorkin A, Goh LK. (2008). Endocytosis and intracellular trafficking of ErbBs. Experimental Cell Research. 314(17): 3093−3106.
  171. Sorkin, A., von Zastrow, M. (2009). Endocytosis and signalling: intertwining molecular networks. Nature reviews. Molecular cell biology, 10(9), 609−22.
  172. Sotelo, J. R., Porter, K. R. (1959). An electron microscope study of the rat ovum. The Journal of biophysical and biochemical cytology, 5(2), 327−42.
  173. Stenmark, H., Parton, R. G., Steele-Mortimer, O., Liitcke, A., Gruenberg, J., Zerial, M. (1994). Inhibition ofrab5 GTPase activity stimulates membrane fusion in endocytosis. The EMBO journal, 13(6), 1287−1296.
  174. Stokin, G.B., Goldstein, L.S.B. (2006). Axonal transport and Alzheimer’s disease. Annual review of biochemistry, 75, 607−27.
  175. Stoorvogel, W., Strous, G. J., Geuze, H. J., Oorschot, V., Schwartz, A. L. (1991). Late endosomes derive from early endosomes by maturation. Cell, 65(3), 417−27.
  176. Takei, K., Slepnev, V. I., Haucke, V., De Camilli, P. (1999). Functional partnership between amphiphysin and dynamin in clathrin-mediated endocytosis. Nature cell biology, 1(1), 33−39.
  177. Tebar, F., Sorkina, T., Sorkin, A., Ericsson, M., Kirchhausen, T. (1996). Epsl5 is a component of clathrin-coated pits and vesicles and is located at the rim of coated pits. The Journal of biological chemistry, 271(46), 28 727−28 730.
  178. Terasaki, M., Reese, T. S. (1994). Interactions among endoplasmic reticulum, microtubules, and retrograde movements of the cell surface. Cell motility and the cytoskeleton, 29(4), 291−300.
  179. Tjelle, T. E., Brech, a, Juvet, L. K., Griffiths, G., Berg, T. (1996). Isolation and characterization of early endosomes, late endosomes and terminal lysosomes: their role in protein degradation. Journal of cell science, 109 (Pt 1, 2905−14.
  180. Traub, L. M., Bannykh, S. I., Rodel, J. E., Aridor, M., Balch, W. E., Kornfeld, S. (1996). AP-2-containing clathrin coats assemble on mature lysosomes. The Journal of cell biology, 135 (6 Pt 2), 1801−1814.
  181. Ullrich A, Schlessinger J. (1990). Signal transduction by receptors with tyrosine kinase activity. Cell.- 61:203−212.
  182. Ungermann, C., Nichols, B. J., Pelham, H. R, Wickner, W. (1998). A vacuolar v-t-SNARE complex, the predominant form in vivo and on isolated vacuoles, is disassembled and activated for docking and fusion. The Journal of cell biology, 140(1), 61−69.
  183. Valderrama, F., Babia, T., Ayala, I., Kok, J. W., Renau-Piqueras, J., Egea, G. (1998). Actin microfilaments are essential for the cytological positioning and morphology of the Golgi complex. European journal of cell biology, 76(1), 9−17.
  184. Valiron, O., Caudron, N., Job, D. (2001). Cellular and Molecular Life Sciences Microtubule dynamics, 58, 2069−2084.
  185. Van der Sluijs, P., Hull, M., Huber, L. A., Male, P., Goud, B., Mellman, I. (1992). Reversible phosphorylation—dephosphorylation determines the localization of rab4 during the cell cycle. The EMBO journal, 11(12), 4379−4389.
  186. Vazquez-Martinez, R, Malagon, M. M. (2011). Rab proteins and the secretory pathway: the case of rabl8 in neuroendocrine cells. Frontiers in endocrinology, 2, 1. doi:10.3389/fendo.2011.1
  187. K.J., Gaertig J. (2007). The tubulin code. Cell Cycle. 6(17): 2152−2160.
  188. I.A., Svitkina T.M., Borisi G.G. (1997).Cytoplasmic assembly of microtubules in cultured cells. J. Cell Csi. 110: 2635−45.
  189. Wang, H.-W., Nogales, E. (2005). Nucleotide-dependent bending flexibility of tubulin regulates microtubule assembly. Nature, 435(7044), 911−5.
  190. Warren, R. A., Green, F. A., Enns, C. A. (1997). Saturation of the endocytic pathway for the transferrin receptor does not affect the endocytosis of the epidermal growth factor receptor. The Journal of biological chemistry, 272(4), 2116−2121.
  191. Wells, A. L., Lin, A. W., Chen, L. Q., Safer, D., Cain, S. M., Hasson, T., Carragher, B.O., Milligan, R A, Sweeney, H Ll. (1999). Myosin VI is an actin-based motor that moves backwards. Nature, 401(6752), 505−8.
  192. Wieland, F., Harter, C. (1999). Mechanisms of vesicle formation: insights from the COP system. Current opinion in cell biology, 11(4), 440−446.
  193. Wolff, M., Tetzlaff, K" Nivens, M. C., Schneider, F.-J., Jung, B., Hohlfeld, J., Heilker, R. (2011). In vivo inhibition of epidermal growth factor receptor autophosphorylation prevents receptor internalization. Experimental cell research, 317(1), 42−50.
  194. PG. (2000). Biogenesis of the sorting endosome: the role of Rab5. Traffic. Sep-l (9):695−701.
  195. Yamashiro, D. J., Maxfield, F. R. (1987). Kinetics of endosome acidification in mutant and wild-type Chinese hamster ovary cells. The Journal of cell biology, 105(6 Pt 1), 2713−21.
  196. Zerial, M., Stenmark, H. (1993). Rab GTPases in vesicular transport. Current opinion in cell biology, 5(4), 613−620.
  197. Zhang D, Rogers GC, Buster DW, Sharp DJ. (2007).Three microtubule severing enzymes contribute to the Pacman-flux machinery that moves chromosomes. Journal of Cell Biology. 177:231−42.
  198. Zhang, J. Z., Davletov, B. A., Sudhof, T. C., Anderson, R. G. (1994). Synaptotagmin I is a high affinity receptor for clathrin AP-2: implications for membrane recycling. Cell, 78(5), 751— 760.
  199. Zilberman, Y., Ballestrem, C., Carramusa, L., Mazitschek, R., Khochbin, S., Bershadsky, A. (2009). Regulation of microtubule dynamics by inhibition of the tubulin deacetylase HDAC6. Journal of Cell Science, 122 (Pt 19), 3531−3541.
  200. Zoncu, R., Perera, R. M., Balkin, D. M., Pirruccello, M., Toomre, D., De Camilli, P.2009). A phosphoinositide switch controls the maturation and signaling properties of APPL endosomes. Cell, 136(6), 1110−21.1. БЛАГОДАРНОСТИ
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?