Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Физиологическая роль 28-кДа 1-Cys пероксиредоксина в эпителиальных тканях крысы

Диссертация: Физиологическая роль 28-кДа 1-Cys пероксиредоксина в эпителиальных тканях крысы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Выражаю глубокую признательность сотрудникам Лаборатории биофизики рецепции ИБК РАН (руководитель Е.Е.Фесенко) И. В. Пешенко, М. Ф. Быстровой, Ю. В. Николаеву, С. С. Камзалову, С. Е. Амелиной, В. И. Попову и сотрудникам Лаборатории белков гормональной регуляции ИБХ РАН (руководитель В.М.Липкин) Т. М. Шуваевой и М. И. Меркуловой, принимавших непосредственное участие в работе и обсуждении… Читать ещё >

Содержание

  • Список основных сокращений и обозначений
  • 1. Введение
  • 2. Обзор литературы
    • 2. 1. Общая характеристика и классификация эпителиальных тканей
    • 2. 2. Структура некоторых эпителиев, основные свойства
      • 2. 2. 1. Обонятельный эпителий
      • 2. 2. 2. Эпителий органов дыхания
      • 2. 2. 3. Эпителий кожных покровов
    • 2. 3. Механизмы белковой секреции эпителиальными клетками
    • 2. 4. Некоторые секреторные белки и белки-протекторы эпителиев, контактирующих с окружающей средой
      • 2. 4. 1. Специфические белки кожи
      • 2. 4. 2. Белки воздухоносных путей
      • 2. 4. 3. Белки обонятельного эпителия
    • 2. 5. Физиологическая роль пероксиредоксинов
      • 2. 5. 1. Введение
      • 2. 5. 2. Участие пероксиредоксинов в регуляции
  • ЫБ-кР активации
    • 2. 5. 3. Рецепторная сигнализация, белковое фосфорилирование
    • 2. 5. 4. Участие пероксиредоксинов в апоптозе
  • 3. Постановка задачи исследования
  • 4. Материалы и методы
    • 4. 1. Материалы
    • 4. 2. Методы
      • 4. 2. 1. Выделение 28 кДа белка из обонятельного эпителия крысы
      • 4. 2. 2. Получение поликлональных антител против
  • 28-кДа белка
    • 4. 2. 3. Световая иммуногистохимия
    • 4. 2. 4. Электронная микроскопия
    • 4. 2. 5. Трансплантация ткани обонятельного эпителия новорожденных крыс в переднюю камеру глаза
    • 4. 2. 6. In situ гибридизация
    • 4. 2. 7. Синтез аффинной колонки
    • 4. 2. 8. Измерение каталазной активности
    • 4. 2. 9. Измерение глутатион пероксидазной активности
    • 4. 2. 10. Измерение глутамин-синтетазной активности
    • 4. 2. 11. Определение протекторных свойств 28-кДа белка
    • 4. 2. 12. Определение цитотоксичности 28-кДа
    • 4. 2. 13. Определение влияния внеклеточного
  • 28-кДа белка на пролиферацию Т лимфоцитов
    • 5. Результаты исследования и обсуждение
    • 5. 1. Тканевая специфичность 28-кДа белка
    • 5. 2. Локализация 28-кДа белка в тканях крысы световая иммуногистохимя)
    • 5. 3. In situ гибридизация 28-кДа белка в тканях крысы
    • 5. 4. Локализация 28-кДа белка в тканях крысы электронно-микроскопическая иммуногистохимия)
    • 5. 5. Протекторные свойства неистощенных и истощенных по
  • 28-кДа белку экстрактов обонятельного эпителия
    • 5. 6. Пероксидазная активность 28-кДа белка
    • 5. 7. Влияние внеклеточного 28-кДа белка на пролиферацию Т лимфоцитов
    • 5. 8. Другие возможные функции 28-кДа белка
    • 5. 9. Связь 28-кДа белка с другими секреторными белками эпителиальных тканей

Физиологическая роль 28-кДа 1-Cys пероксиредоксина в эпителиальных тканях крысы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Некоторые эпителиальные ткани организма, такие как обонятельная выстилка, ткани респираторного эпителия и некоторые другие, непосредственно контактируют с окружающей средой. Клетки этих тканей покрыты слизью, которая является первым барьером между ними и атмосферой и, фактически, обеспечивает нормальное функционирование клеток эпителия. Через слизь осуществляется транспорт многих важных для организма веществ (например, кислорода в респираторных тканях, пахучих стимулов в обонятельной выстилке и т. д.). Одновременно через слизь могут поступать и многие вещества, которые являются токсичными для клеток эпителия. В этом случае на первый план выдвигаются системы, нейтрализующие действие таких веществ. Эти системы интенсивно исследуются и к настоящему времени показана роль некоторых ее компонентов. В частности, в обонятельном эпителии идентифицирован ряд трансформационных ферментов, включая некоторые ферменты-антиоксиданты. Однако до полной картины еще далеко и постоянно открываются все новые ферменты, участвующие в нейтрализации токсических веществ в эпителиальных тканях.

Недавно в лаборатории биофизики рецепции Института биологической физики РАН из слизи обонятельной выстилки крысы были выделены белки, которые являются мажорными среди водорастворимых белков слизи (28-кДа белок и 45-кДа белок). Очень высокое содержание данных белков в обонятельной выстилке (2−4% от всех водорастворимых белков) предполагает их важное участие в функционировании клеток в данной ткани. Проведенные в лаборатории предварительные исследования некоторых свойств 28-кДа белка указывают на то, что он может участвовать в защите клеток обонятельного эпителия от повреждений, вызванных активными формами кислорода.

Настоящая работа посвящена выявлению физиологической роли 28-кДа белка как в обонятельной выстилке, так и в других тканях животного, и определение его места в общей системе защиты клеток эпителиальных тканей. Такого рода работы предполагают комплексный подход и должны включать в себя поиск гомологов данного белка с целью определения возможной функции, выявление субстратов и кофакторов для 28-кДа белка, определение его локализации в различных тканях животного и места его синтеза, исследования по функционированию ткани при дефиците данного белка, место 28-кДа белка в общей антиоксидантной системе и, наконец, связь 28-кДа-белка с другими секреторными белками эпителиальных тканей.

2. Обзор литературы.

7.Выводы.

1. 28-кДа белок из обонятельного эпителия крысы идентифицирован как секреторный 1-Суз пероксиредоксин (28 кДа 1-Суэ пероксиредоксин).

2. 28-кДа 1-Суэ пероксиредоксин присутствует во всех тканях крысымаксимальное его содержание наблюдается в обонятельном эпителии, трахее, бронхах легких.

3. 28-кДа 1-Суз пероксиредоксин локализован в слизи обонятельного и респираторного эпителиев, апикальных частях опорных и респираторных клеток, гранулярном слое эпидермиса и сальных железах волосяных фолликул.

4. В обонятельном и респираторном эпителиях 28-кДа 1-Суз пероксиредоксин синтезируется опорными и респираторными клетками и секретируется в слизь.

5. Истощение экстрактов ткани обонятельного эпителия по 28-кДа белку приводит к очень значительной (на 80%) потере антиоксидантных свойств данной ткани.

6. Протекторная активность 28-кДа 1-Суз пероксиредоксин определяется его пероксидазной активностью.

7. 28-кДа 1-СуБ пероксиредоксин в два раза увеличивает Конканавалин Астимулируемую пролиферацию лимфоцитов.

Выражаю глубокую признательность сотрудникам Лаборатории биофизики рецепции ИБК РАН (руководитель Е.Е.Фесенко) И. В. Пешенко, М. Ф. Быстровой, Ю. В. Николаеву, С. С. Камзалову, С. Е. Амелиной, В. И. Попову и сотрудникам Лаборатории белков гормональной регуляции ИБХ РАН (руководитель В.М.Липкин) Т. М. Шуваевой и М. И. Меркуловой, принимавших непосредственное участие в работе и обсуждении результатов.

Выражаю благодарность В. И. Нестерову, И. В. Нестеровой, Р. Я. Гордон, Л. С. Бочаровой за любезно предоставленные реактивы и оборудование для гистологических исследований, благодарю В. А. Яшина и Вадима Рогаческого за техническую поддержку при проведении световой микроскопии, А. В. Куликова за практикум по трансплантации тканей в переднюю камеру глаза.

Также не могу не поблагодарить свою семью, оказавшую мне всестороннюю помощь, и без которой выполнение данной работы было бы невозможно.

б.

Заключение

.

Итак, в эпителиальных тканях крысы идентифицирован первый секреторный тиол-специфический антиоксидант 28-кДа 1-Суз пероксиредоксин, при этом максимальная его концентрация обнаружена в тканях, непосредственно контактирующих с атмосферой (обонятельный эпителий, трахея, бронхи легких, эпидермис кожи). Как было показано в настоящей работе, в этих эпителиальных тканях 28-кДа 1-Суз пероксиредоксин является одним из основных антиоксидантов, защищающих клетки от токсического действия активных форм кислорода. Данное обстоятельство открывает широкие перспективы использования 28-кДа 1-Суз пероксиредоксина для диагностики и лечения некоторых болезней органов дыхания и кожи и, возможно, это приведет к созданию на основе 28-кДа 1 -Суз пероксиредоксин лекарственных препаратов. Кроме того, для реализации протекторных свойств 28-кДа 1-СуБ пероксиредоксина необходим кофактор (возможно, тиол), который к настоящему времени в организме еще не идентифицирован. Выявление этого естественного кофактора является первоочередной задачей, и он также может быть использован в медицинских целях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Обоняние: Структурная организация периферических отделов обонятельного анализатора и обонятельной луковицы, в: «Физиология сенсорных систем», 1971, часть 11, глава 14, стр. 515- 528, Наука, Ленинград.
  2. A.A. Закономерности ультраструктурной организации обонятельных рецепторов в сравнительном ряду позвоночных. 1976, Цитология, т. 18, стр.535−538.
  3. A.A. Обонятельные рецепторы позвоночных. 1977 Наука, Ленинград.
  4. Я. А. Титова Л.К. 1957 Морфология органов обоняния. Наука, Москва
  5. О.В., Елецкий Ю. К. Основы гистологии с гистологической техникой., 1982, Медицина, Москва.
  6. С.С., Новоселов C.B., Евдокимов В. А., Пешенко И.В.Идентификация секреторного 28-кДа белка из обонятельного эпителия крысы как тиол-специфического антиоксиданта. III Пущинская конференция молодых ученых, 1998, 153−154, Пущино.
  7. М.И., Новоселов В. И., Камзалов С.С.Первичная структура секреторного 45-кДа белка из обонятельного эпителия крысы. IVПущинская конференция молодых ученых. Пущино, 1999, с. 13.
  8. Микроскопическая техника. Руководства под редакцией Саркисова Д. С. и Перова Ю. Л., 1996, Медицина, Москва.
  9. В.И., Пешенко И. В., Новоселов C.B., Камзалов С. С., Быстрова М. Ф., Евдокимов В. А., Николаев Ю. В., Фесенко Е.Е.Протекторные свойства 2 8-к Да пероксиредоксина определяются его пероксидазной активностью. Биофизика, 1999а, 44, 568−570.
  10. C.B., Пешенко И. В., Новоселов В. И. О возможной физиологической функции секреторного 1-Cys пероксиредоксина крысы (28 кДа пероксиредоксин) в секретирующих органах. «Рецепция и внутриклеточная сигнализация», 19 986, 105−107,Пущино.
  11. C.B., Камзалов С. С., Попов В. И., Новоселов В. И. О возможной физиологической функции секреторного тиол-специфического белка антиоксиданта 28-кДа из крысы. III Пущинская конференция молодых ученых, 1998 В, 162−163, Пущино.
  12. Г. А. Электронно-микроскопическое исследование обонятельной выстилки свиньи. Сенсорные системы, 1982, т.2, стр. 27−32.
  13. JI.К., Регуляция восстановительных процессов. 1984, Медицина, Москва.
  14. Световая микроскопия в биологии. Методы. Под редакцией Лейси А., 1992, Мир, Москва.
  15. Е.Е., 1977. Компоненты обонятельной слизи из обонятельной выстилки лягушки.
  16. Хем А., Кормак Д. Гистология, т. 2−5, 1983, Мир, Москва.
  17. Е.А. Эпителиальные ткани. 1996, Издательство Московского университета, Москва.
  18. Adamek, G.D., R.C. Gesteland, R.G. Mair, and В. Oakley. 1984. Transduction physiology of olfactory receptor cilia. Brain Res 310:87−97.
  19. Alvarez, M.E., R.I. Pennell, P.J. Meijer, A. Ishikawa, R.A. Dixon, and C. Lamb. 1998. Reactive oxygen intermediates mediate a systemic signal network in the establishment of plant immunity. Cell 92:773−784.
  20. Anderson, M.T., F.J. Staal, C. Gitler, and L.A. Herzenberg. 1994. Separation of oxidant-initiated and redox-regulated steps in the NF- kappa В signal transduction pathway. Proc Natl Acad Sci USA 91:11 527−11 531.
  21. Bae, Y.S., S.W. Kang, M.S. Seo, I.C. Baines, E. Tekle, P.B. Chock, and S.G. Rhee. 1997. Epidermal growth factor (EGF)-induced generation of hydrogen peroxide. Role in EGF receptor-mediated tyrosine phosphorylation. J Biol Chem 272:217−221.
  22. Baeuerle, P.A. and D. Baltimore. 1988.1 kappa B: a specific inhibitor of the NF-kappa В transcription factor. Science 242:540−546.
  23. Baeuerle, P.A. and D. Baltimore. 1996. NF-kappa B: ten years after. Cell 87:1320.
  24. Baldwin, A.S.J. 1996. The NF-kappa В and I kappa В proteins: new discoveries and insights. Annu.Rev.Immunol 14:649−683.
  25. Basbaum, C.B. and W.E. Finkbeiner. 1988. Airway secretion: a cell-specific analysis. Horm.Metab.Res 20:661−667.
  26. , M.M. 1967. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing of protein-dye binding. Anal. Biochem 72:248−254.
  27. Burgess, T.L. and R.B. Kelly. 1987. Constitutive and regulated secretion of proteins. Annu.Rev.CellBiol 3:243−293.
  28. Chae, H.Z., S J. Chung, and S.G. Rhee. 1994a. Thioredoxin-dependent peroxide reductase from yeast. J Biol Chem 269:27 670−27 678.
  29. Chae, H.Z. and S.G. Rhee. 1994b. A thiol-specific antioxidant and sequence homology to various proteins of unknown function. Biofiactors 4:177−180.
  30. Chanat, E. and W.B. Huttner. 1991. Milieu-induced, selective aggregation of regulated secretory proteins in the trans-Golgi network. J Cell Biol 115:15 051 519.
  31. Chen, Q., N. Olashaw, and J. Wu. 1995. Participation of reactive oxygen species in the lysophosphatidic acid- stimulated mitogen-activated protein kinase kinase activation pathway. J Biol Chem 270:28 499−28 502.
  32. , G.V. 1986. A glossary of immunocytochemical terms. Am J Anat. 175:131−134.
  33. Choi, H.J., S.W. Kang, C.H. Yang, S.G. Rhee, and S.E. Ryu. 1998. Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 A resolution. Nat.Struct.Biol 5:400−406.
  34. Claesson-Welsh, L. 1994. Platelet-derived growth factor receptor signals. J Biol Chem 269:32 023−32 026.
  35. Creutz, C.E., J.H. Scott, C.J. Pazoles, and H.B. Pollard. 1982. Further characterization of the aggregation and fusion of chromaffin granules by synexin as a model for compound exocytosis. J Cell Biochem 18:87−97.
  36. , A. 1974. Enzyme histochemistry of the olfactory mucosa and vomeronasal organ in the mouse. JAnat. 118:477−489.
  37. Elazar, Z., L. Orci, J. Ostermann, M. Amherdt, G. Tanigawa, and J.E. Rothman. 1994. ADP-ribosylation factor and coatomer couple fusion to vesicle budding. J Cell Biol 124:415−424.
  38. , T. 1998. Oxygen radicals and signaling. Curr.Opin.Cell Biol 10:248−253.
  39. Getchell, M.L., J.A. Rafols, and T.V. Getchell. 1984. Histological and histochemical studies of the secretory components of the salamander olfactory mucosa: effects of isoproterenol and olfactory nerve section. Anat.Rec. 208:553 565.
  40. , T.V. 1974. Unitary responses in frog olfactory epithelium to sterically related molecules at low concentrations. J Gen.Physiol. 64:241−261.
  41. Gill, S.R., T.A. Schroer, I. Szilak, E.R. Steuer, M.P. Sheetz, and D.W. Cleveland. 1991. Dynactin, a conserved, ubiquitously expressed component of an activator of vesicle motility mediated by cytoplasmic dynein. J Cell Biol 115:1639−1650.
  42. , J. 1998. Pulmonary surfactant: functions and molecular composition. Biochim Biophys Acta 1408:79−89.
  43. Gordon, R.Y., L.S. Bocharova, I.I. Kruman, V.I. Popov, A.P. Kazantsev, S.S. Khutzian, and V.N. Karnaukhov. 1997. Acridine orange as an indicator of the cytoplasmic ribosome state. Cytometry 29:215−221.
  44. Hart, D.T., P. Baudhuin, F.R. Opperdoes, and C. de Duve. 1987. Biogenesis of the glycosome in Trypanosoma brucei: the synthesis, translocation and turnover of glycosomal polypeptides. EMBO J 6:1403−1411.
  45. Hashimoto, S., G. Fumagalli, A. Zanini, and J. Meldolesi. 1987. Sorting of three secretory proteins to distinct secretory granules in acidophilic cells of cow anterior pituitary. J Cell Biol 105:1579−1586.
  46. Hayashi, S., I.C. Gillam, A.D. Delaney, and G.M. Tener. 1978. Acetylation of chromosome squashes of Drosophila melanogaster decreases the background in autoradiographs from hybridization with 1251.- labeled RNA. J Histochem.Cytochem. 26:677−679.
  47. Hecht, D. and Y. Zick. 1992. Selective inhibition of protein tyrosine phosphatase activities by H202 and vanadate in vitro. Biochem Biophys Res Commun 188:773−779.
  48. Herzenberg, L.A., S.C. De Rosa, J.G. Dubs, M. Roederer, M.T. Anderson, S.W. Ela, and S.C. Deresinski. 1997. Glutathione deficiency is associated with impaired survival in HIV disease. Proc Natl Acad Sci USA 94:1967−1972.
  49. , M.D. 1996. Reactive oxygen species and programmed cell death. Trends. Biochem Sci 21:83−86.
  50. Jacquot, J., A. Hayem, and C. Galabert. 1992. Functions of proteins and lipids in airway secretions. Eur Respir. J 5:343−358.
  51. Jaschke, A., H. Mi, and M. Tropschug. 1998. Human T cell cyclophilinl8 binds to thiol-specific antioxidant protein Aopl and stimulates its activity. J Mol Biol 277:763−769.
  52. Jeffery, P.K. and D. Li. 1997. Airway mucosa: secretory cells, mucus and mucin genes see comments. Eur Respir. J 10:1655−1662.
  53. Jin, D.Y., H.Z. Chae, S.G. Rhee, and K.T. Jeang. 1997. Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation. J Biol Chem 272:30 952−30 961.
  54. Kang, S.W., I.C. Baines, and S.G. Rhee. 1998. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine. J Biol Chem 273:6303−6311.
  55. Katz, A.B. and L.B. Taichman. 1994. Epidermis as a secretory tissue: an in vitro tissue model to study keratinocyte secretion see comments. JInvest.Dermatol. 102:55−60.
  56. Katz, A.B. and L.B. Taichman. 1999. A partial catalog of proteins secreted by epidermal keratinocytes in culture. J Invest.Dermatol. 112:818−821.
  57. Keim, V., G. Rohr, H.G. Stockert, and F.J. Haberich. 1984. An additional secretory protein in the rat pancreas. Digestion 29:242−249.
  58. Kim, K., S.G. Rhee, and E.R. Stadtman. 1985. Nonenzymatic cleavage of proteins by reactive oxygen species generated by dithiothreitol and iron. J Biol Chem 260:15 394−15 397.
  59. Kim, K., I.H. Kim, K.Y. Lee, S.G. Rhee, and E.R. Stadtman. 1988. The isolation and purification of a specific «protector» protein which inhibits enzyme inactivation by a thiol/Fe (III)/02 mixed-function oxidation system. J Biol Chem 263:4704−4711.
  60. Kowaltowski, A.J., L.E. Netto, and A.E. Vercesi. 1998. The thiol-specific antioxidant enzyme prevents mitochondrial permeability transition. Evidence for the participation of reactive oxygen species in this mechanism. J Biol Chem 273:12 766−12 769.
  61. Krieger-Brauer, H.I. and H. Kather. 1995. Antagonistic effects of different members of the fibroblast and platelet-derived growth factor families on adipose conversion and NADPH- dependent H202 generation in 3T3 LI-cells. Biochem J307 (Pt 2):549−556.
  62. Krishna, N.S., M.L. Getchell, S.S. Tate, F.L. Margolis, and T.V. Getchell. 1992. Glutathione and gamma-glutamyl transpeptidase are differentially distributed in the olfactory mucosa of rats. Cell Tissue Res 270:475−484.
  63. , L.J. 1973. Localized projection of olfactory nerves to rabbit olfactory bulb. Brain Res 63:153−166.
  64. Land, L.J. and G.M. Shepherd. 1974. Autoradiographic analysis of olfactory receptor projections in the rabbit. Brain Res 70:506−510.
  65. Lee, M.J. and D. Dinsdale. 1994. Immunolocalization of glutathione S-transferase isoenzymes in bronchiolar epithelium of rats and mice. Am J Physiol. 267: L766-L774
  66. Lewis, M.J. and H.R. Pelham. 1990. A human homologue of the yeast HDEL receptor. Nature 348:162−163.
  67. Lim, Y.S., M.K. Cha, C.H. Yun, H.K. Kim, K. Kim, and I.H. Kim. 1994. Purification and characterization of thiol-specific antioxidant protein from human red blood cell: a new type of antioxidant protein. Biochem Biophys Res Commun 199:199−206.
  68. L0, Y.Y. and T.F. Cruz. 1995. Involvement of reactive oxygen species in cytokine and growth factor induction of c-fos expression in chondrocytes. J Biol Chem 270:11 727−11 730.
  69. , H.F. 1988. Transport of secretory and membrane glycoproteins from the rough endoplasmic reticulum to the Golgi. A rate-limiting step in protein maturation and secretion. J Biol Chem 263:2107−2110.
  70. Lopez-Vidriero, M.T. 1989. Mucus as a natural barrier. Respiration 55 Suppl 1:28−32.
  71. Malinin, N.L., M.P. Boldin, A.V. Kovalenko, and D. Wallach. 1997. MAP3K-related kinase involved in NF-kappaB induction by TNF, CD95 and IL-1. Nature 385:540−544.
  72. Mango, G.W., C.J. Johnston, S.D. Reynolds, J.N. Finkelstein, C.G. Plopper, and B.R. Stripp. 1998. Clara cell secretory protein deficiency increases oxidant stress response in conducting airways. Am J Physiol. 275: L348-L356
  73. Margalit, T. and D. Lancet. 1993. Expression of olfactory receptor and transduction genes during rat development. Brain Res Dev. Brain Res 73:7−16.
  74. Mayer, R.J., S.M. Russell, C.J. Wilde, R. Burgess, and P.A. Sinnett-Smith. 1982. Protein synthesis and degradation during development. Crit.Rev.Food Sci Nutr. 16:149−163.
  75. Mellert, T.K., M.L. Getchell, L. Sparks, and T.V. Getchell. 1992. Characterization of the immune barrier in human olfactory mucosa. Otolaryngol Head. Neck Surg. 106:181−188.
  76. Miyamoto, S., M. Maki, M.J. Schmitt, M. Hatanaka, and I.M. Verma. 1994. Tumor necrosis factor alpha-induced phosphorylation of I kappa B alpha is a signal for its degradation but not dissociation from NF-kappa B. Proc Natl Acad Sci USA 91:12 740−12 744.
  77. , T. 1983. Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: application to proliferation and cytotoxicity assays. J Immunol Methods 65:5563.
  78. Moulton, D.G. and L.M. Beidler. 1967. Structure and function in the peripheral olfactory system. Physiol.Rev. 47:1−52.
  79. , M.M. 1970. Evidence for a chromatographic model of olfaction. J Gen.Physiol. 56:46−63.
  80. Munro, S. and H.R. Pelham. 1987. A C-terminal signal prevents secretion of luminal ER proteins. Cell 48:899−907.
  81. Munz, B., S. Frank, G. Hubner, E. Olsen, and S. Werner. 1997. A novel type of glutathione peroxidase: expression and regulation during wound repair. Biochem J326 (Pt 2):579−585.
  82. Nakamura, H., K. Nakamura, and J. Yodoi. 1997. Redox regulation of cellular activation. Annu.Rev.Immunol 15:351−369.
  83. Narula, N., I. McMorrow, G. Plopper, J. Doherty, K.S. Matlin, B. Burke, and J.L. Stow. 1992. Identification of a 200-kD, brefeldin-sensitive protein on Golgi membranes. J Cell Biol 117:27−38.
  84. Novoselov, V.I., A.G. Bragin, J.V. Novikov, V.I. Nesterov, and E.E. Fesenko. 1983. Transplants of olfactory mucosa in the anterior chamber of the eye: morphology, electrophysiology and biochemistry. Dev.Neurosci. 6:317−324.
  85. Novoselov, V.I., I.V. Peshenko, V.A. Evdokimov, J.V. Nikolaev, E.A. Matveeva, and E.E. Fesenko. 1996. 45-kDa GTP-binding protein from rat olfactory epithelium: purification, characterization and localization. Chem Senses 21:181−188.
  86. Pahl, H.L. and P.A. Baeuerle. 1994. Oxygen and the control of gene expression. Bioessays 16:497−502.
  87. , H.R. 1989. The selectivity of secretion: protein sorting in the endoplasmic reticulum. Biochem Soc. Trans. 17:795−802.
  88. , H.R. 1990. The retention signal for soluble proteins of the endoplasmic reticulum. Trends. Biochem Sci 15:483−486.
  89. Peshenko, I.V., V.I. Novoselov, V.A. Evdokimov, Y. Nikolaev, T.M. Shuvaeva, V.M. Lipkin, and E.E. Fesenko. 1996. Novel 28-kDa secretory protein from rat olfactory epithelium. FEBS Lett 381:12−14.
  90. Pfeffer, S.R. and J.E. Rothman. 1987. Biosynthetic protein transport and sorting by the endoplasmic reticulum and Golgi. Annu.Rev.Biochem 56:829−852.
  91. Power, J.H. and T.E. Nicholas. 1999. Immunohistochemical localization and characterization of a rat Clara cell 26-kDa protein (CC26) with similarities to glutathione peroxidase and phospholipase A2 In Process Citation. Exp. Lung Res 25:379−392.
  92. , T.S. 1965. Olfactory cilia in the frog. J Cell Biol 25:209−230.
  93. Ressler, K.J., S.L. Sullivan, and L.B. Buck. 1993. A zonal organization of odorant receptor gene expression in the olfactory epithelium. Cell 73:597−609.
  94. Ressler, K.J., S.L. Sullivan, and L.B. Buck. 1994. Information coding in the olfactory system: evidence for a stereotyped and highly organized epitope map in the olfactory bulb. Cell 79:1245−1255.
  95. Rhein, L.D. and R.H. Cagan. 1980. Biochemical studies of olfaction: isolation, characterization, and odorant binding activity of cilia from rainbow trout olfactory rosettes. Proc Natl Acad Sci USA 77:4412−4416.
  96. Sandstrom, P.A., P.W. Tebbey, S. Van Cleave, and T.M. Buttke. 1994. Lipid hydroperoxides induce apoptosis in T cells displaying a HIV- associated glutathione peroxidase deficiency. J Biol Chem 269:798−801.
  97. Sandstrom, P.A., J. Murray, T.M. Folks, and A.M. Diamond. 1998. Antioxidant defenses influence HIV-1 replication and associated cytopathic effects. Free Radio Biol Med 24:1485−1491.
  98. Sappey, C., S. Legrand-Poels, M. Best-Belpomme, A. Favier, B. Rentier, and J. Piette. 1994. Stimulation of glutathione peroxidase activity decreases HIV type 1 activation after oxidative stress. AIDS Res Hum. Retroviruses 10:1451−1461.
  99. Sauri, H., L. Butterfield, A. Kim, and H. Shau. 1995. Antioxidant function of recombinant human natural killer enhancing factor. Biochem Biophys Res Commun 208:964−969.
  100. Scheele, G., B. Dobberstein, and G. Blobel. 1978. Transfer of proteins across membranes, Biosynthesis in vitro of pretrypsinogen and trypsinogen by cell fractions of canine pancreas. Eur J Biochem 82:593−599.
  101. Scheele, G. and A. Tartakoff. 1985. Exit of nonglycosylated secretory proteins from the rough endoplasmic reticulum is asynchronous in the exocrine pancreas. J Biol Chem 260:926−931.
  102. Schreck, R., P. Rieber, and P.A. Baeuerle. 1991. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-kappa B transcription factor and HIV-1. EMBO J10:2247−2258.
  103. Schroer, T.A. and M.P. Sheetz. 1991. Two activators of microtubule-based vesicle transport. J Cell Biol 115:1309−1318.
  104. Shantha, T.R. and Y. Nakajima. 1970. Histological and histochemical studies on the rhesus monkey (Macaca mulatta) olfactory mucosa. Z Zellforsch. MikroskAnat. 103:291−319.
  105. Singh, L. and K.W. Jones. 1984. The use of heparin as a simple cost-effective means of controlling background in nucleic acid hybridization procedures. Nucleic. Acids. Res 12:5627−5638.
  106. Solovieva, O.V., D.I. Kakuev, S.V. Novoselov, and V.M. Lipkin. 1999. Functional expression and sellular distribution of the bovine retina guanilate cyclase GC-B. J. Neurochemistry 73:169A
  107. Staal, F.J., M. Roederer, P.A. Raju, M.T. Anderson, S.W. Ela, and L.A. Herzenberg. 1993. Antioxidants inhibit stimulation of HIV transcription. AIDS Res Hum. Retroviruses 9:299−306.
  108. Stancovski, I. and D. Baltimore. 1997. NF-kappaB activation: the I kappaB kinase revealed? Cell 91:299−302.
  109. Streicher, S.L. and B. Tyler. 1980. Purification of glutamine synthetase from a variety of bacteria. JBacteriol 142:69−78.
  110. Sundaresan, M., Z.X. Yu, V.J. Ferrans, K. Irani, and T. Finkel. 1995. Requirement for generation of H202 for platelet-derived growth factor signal transduction. Science 270:296−299.
  111. Sundberg, L. and J. Porath. 1974. Preparation of adsorbents for biospecific affinity chromatography. Attachment of group-containing ligands to insoluble polymers by means of bifuctional oxiranes. J Chromatogr. 90:87−98.
  112. Thannickal, V.J. and B.L. Fanburg. 1995. Activation of an H202-generating NADH oxidase in human lung fibroblasts by transforming growth factor beta 1. J Biol Chem 270:30 334−30 338.
  113. , J. 1991. Secretory granule formation. The morphologist’s view. Cell Biophys 19:117−130.
  114. Ullrich, A. and J. Schlessinger. 1990. Signal transduction by receptors with tyrosine kinase activity. Cell 61:203−212.
  115. Verma, I.M., J.K. Stevenson, E.M. Schwarz, D. Van Antwerp, and S. Miyamoto. 1995. Rel/NF-kappa B/I kappa B family: intimate tales of association and dissociation. Genes Dev. 9:2723−2735.
  116. Verma, I.M. and J. Stevenson. 1997. IkappaB kinase: beginning, not the end. Proc Natl Acad Sci USA 94:11 758−11 760.
  117. MO.Watabe, S., H. Hasegawa, K. Takimoto, Y. Yamamoto, and S.Y. Takahashi. 1995. Possible function of SP-22, a substrate of mitochondrial ATP-dependent protease, as a radical scavenger. Biochem Biophys Res Commun 213:1010−1016.
  118. Wen, S.T. and R.A. Van Etten. 1997. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity. Genes Dev. 11:24 562 467.
  119. Wysocki, L.J. and V.L. Sato. 1978. «Panning» for lymphocytes: a method for cell selection. Proc Natl Acad Sci USA 75:2844−2848.
  120. Yao, X.L., S.J. Levine, M.J. Cowan, C. Logun, and J.H. Shelhamer. 1998. Tumor necrosis factor-alpha stimulates human Clara cell secretory protein production by human airway epithelial cells. Am JRespir. Cell Mol Biol 19:629 635.
  121. Zhang, P., B. Liu, S.W. Kang, M.S. Seo, S.G. Rhee, and L.M. Obeid. 1997. Thioredoxin peroxidase is a novel inhibitor of apoptosis with a mechanism distinct from that of Bcl-2. J Biol Chem 272:30 615−30 618.
  122. Zhuo, S., J.C. Clemens, R.L. Stone, and J.E. Dixon. 1994. Mutational analysis of a Ser/Thr phosphatase. Identification of residues important in phosphoesterase substrate binding and catalysis. J Biol Chem 269:26 234−26 238.92
  123. Zor, U., E. Ferber, P. Gergely, K. Szucs, V. Dombradi, and R. Goldman. 1993. Reactive oxygen species mediate phorbol ester-regulated tyrosine phosphorylation and phospholipase A2 activation: potentiation by vanadate. BiochemJ295 (Pt 3):879−888.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?