Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Анализ взаимосвязи клеточного и нейроэндокринного ответов на стресс у Drosophila

Диссертация: Анализ взаимосвязи клеточного и нейроэндокринного ответов на стресс у Drosophila
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Все живое подвержено давлению стрессоров. Биологическую защиту против такого давления обеспечивает наличие у живых существ стресс-реакции, которая позволяет им либо адаптироваться к неблагоприятным условиям, либо минимизировать повреждающее воздействие стрессора, если первое невозможно. Можно выделить два основных механизма этого адаптивного ответа, которые, каждый на своем уровне, защищают… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Реакция теплового шока—ответ клетки на стрессирующее воздействие
      • 1. 1. 1. Феномен реакции теплового шока
      • 1. 1. 2. Чаперонная функция БТШ
      • 1. 1. 3. Влияние теплового стресса на транскрипционную активность генов.,
      • 1. 1. 4. Особенности экспрессии генов БТШ
      • 1. 1. 5. Регуляция реакции теплового шока
        • 1. 1. 5. 1. Транскрипционный фактор теплового шока
        • 1. 1. 5. 2. Регуляция активности HSF
        • 1. 1. 5. 3. Молекулярные механизмы активации экспрессии генов БТШ. Роль фосфорилирования в регуляции активности HSF и
  • РНК- полимеразы II при стрессе
    • 1. 1. 5. 4. Роль молекулярных чаперонов в регуляции реакции теплового шока
    • 1. 2. Нейроэндокринная стресс-реакция
    • 1. 2. 1. Структура стрессорной реакции насекомых
    • 1. 2. 2. Биогенные амины. Метаболизм и роль в адаптаци
      • 1. 2. 2. 1. Биогенные амины насекомых
      • 1. 2. 2. 3. Влияние стресса на содержание биогенных аминов у насекомых
      • 1. 2. 2. 4. Метаболизм биогенных аминов у Drosophila
      • 1. 2. 3. Ювенилъный гормон. Метаболизм и роль в адаптации
      • 1. 2. 3. 1. Структура и функции гормона
      • 1. 2. 3. 2. Механизм действия ЮГ
      • 1. 2. 3. 3. Регуляция титра ЮГ
      • 1. 2. 3. 4. Роль ЮГ в адаптации
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
      • 2. 1. 1. Экспериментальные насекомые
      • 2. 1. 2. Условия стрессироеания
      • 2. 1. 3. Зонды и антитела
    • 2. 2. Методы
      • 2. 2. 1. Электрофорез с додецилсулъфатом натрия в полиакриламидном геле (ПААГ)
      • 2. 2. 2. Вестерн-блот анализ
      • 2. 2. 3. Выявление белков теплового шока с помощью импульсного мечения
      • 2. 2. 4. Включение ЗН-уридина в клетки слюнных желез и измерение радиоактивности РНК
      • 2. 2. 5. Получение зондов ДНК для гибридизации на фильтрах
        • 2. 2. 5. 1. Подготовка компетентных клеток для трансформации плазмидной ДНК
        • 2. 2. 5. 2. Трансформация
        • 2. 2. 5. 3. Выделение плазмидной ДНК
        • 2. 2. 5. 4. Рестрикционный анализ плазмидной ДНК
        • 2. 2. 5. 5. Мечение плазмиды радиоактивным фосфором [ Р]
      • 2. 2. 6. Выделение суммарной РНК
      • 2. 2. 6. Метод электрофореза РНК в агарозном геле
      • 2. 2. 7. Капиллярный перенос РНК с агарозного геля на фильтр
      • 2. 2. 8. Нозерн-блот анализ
      • 2. 2. 9. Измерение концентрации нуклеиновых кислот и белка
      • 2. 2. 10. Измерение уровня содержания дофамина
      • 2. 2. 11. Измерение активности тирозиндекарбоксилазы
      • 2. 2. 12. Измерение гидролиза радиоактивного ЮГ
      • 2. 2. 13. Денситометрический анализ
      • 2. 2. 14. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 3. 1. Исследование реакции теплового шока у линии Ббюзоршьа с нарушенной стресс-реактивностью
      • 3. 1. 1. Сравнительный анализ спектров суммарных белков имаго 101 и 147 линий ОгоБоркИа мтШ в нормальных условиях и при тепловом стрессе
      • 3. 1. 2. Сравнительный анализ спектров белков, синтезируемых в слюнных железах личинок линий 101 и 147 в норме и при тепловом стрессе
      • 3. 1. 3. Уровень включения Н -уридина в слюнные железы личинок линий 101 и 147 БгоБоркИа утШ
      • 3. 1. 4. Исследование экспрессии Из/, структурного гена транскрипционного фактора теплового шока у имаго линии 101 и 147 ВгоБорНИа утШ
      • 3. 1. 5. Нозерн-блот анализ экспрессии генов кяр83 и к$р70у имаго линий 101 и 147 И. чтШ
    • 3. 2. Исследование стресс-реактивности у линии ь (1)т меьакооабтея с нарушенным синтезом БТШ
      • 3. 2. 1. Содержание ДА у особей линии 1(1403 И. melanogaster в нормальных условиях и при тепловом стрессе
      • 3. 2. 2. Активность ТДКу особей линии 1(1)18403 И. melanogaster в нормальных условиях и при тепловом стрессе
      • 3. 2. 3. Гидролиз ЮГ у самок линии 1(1)18403 Л melanogaster в нормальных условиях и при тепловом стрессе
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. Генетически детерминированные различия в спектрах суммарных бежов у особей линии 101 и 147 Л шшб
    • 4. 2. Низкий уровень синтеза БТШ как возможная причина сниженной выживаемости имаго линии 147 при тепловом стрессе
    • 4. 3. Реакция теплового шока у особей линии 147 ?>. ужиз нарушена на постранскрипционном уровне
    • 4. 4. Межлинейные различия, выявлямые в линиях 101 и 147 при нормальных условиях
    • 4. 5. Стрессорная реакция у особей с нарушенным синтезом БТШ развивается
    • 4. 6. Взаимосвязь между реакциями организма и клетки на стрессирующее воздействие
  • ВЫВОДЫ

Анализ взаимосвязи клеточного и нейроэндокринного ответов на стресс у Drosophila (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Введение

в пробему.

Все живое подвержено давлению стрессоров. Биологическую защиту против такого давления обеспечивает наличие у живых существ стресс-реакции, которая позволяет им либо адаптироваться к неблагоприятным условиям, либо минимизировать повреждающее воздействие стрессора, если первое невозможно. Можно выделить два основных механизма этого адаптивного ответа, которые, каждый на своем уровне, защищают организм от неблагоприятных воздействий внешней среды: первый — клеточная реакция теплового шока, выражающаяся в синтезе определенного набора защитных белковвторой — нейроэндокринная стрессорная реакция. Эта реакция развивается в несколько этапов, ее звеньями являются гормоны, контролирующие онтогенез и основные функции организма (Селье, 1972; Rauschenbach et al., 1987; обз: Раушенбах, 1990; Jancovic-Hladni, 1991; Chernysh, 1991; Cymborowski, 1991).

Показано, что и ответ клетки и нейроэндокринная реакция, являются неспецифичными по отношению к вызывающему их воздействию. Хотя физиологические основы клеточной и нейроэндокринной реакций на стресс довольно широко исследуются, до сих пор очень мало известно о взаимосвязях между ними. Между тем вопрос это не праздный. Исследования последних лет позволили установить связь между стресс-устойчивостью и продолжительностью жизни. В частности, показано, что долгоживущие линии Drosophila более устойчивы к различным стрессирующим факторам, чем короткоживущие линии (Martin et al., 1996), а селекция на стресс-устойчивость увеличивает продолжительность жизни особей D. melanogaster (Rose et al., 1992). Таким образом, изучение регуляции адаптационных механизмов, обеспечивающих стресс-устойчивость на уровне каждой отдельной клетки и организма в целом, является одной из важнейших задач современной биологии и медицины.

В Лаборатории генетики стресса (ИциГ) была создана модель для исследования гентических закономерностей контроля стресс-реакции. Она представлена двумя линиями Drosoph.Ua утШ, контрастными по реакции на различные стрессорные воздействия: линией 101 (дикого типа), реагирующей на стресс возникновением стресс-реакции, позволяющей им адаптироваться к неблагоприятным условиям среды, и линией 147, мутантной, у которой подобная реакция отсутствует (Раушенбах, 1990, 1997; Раушенбах и др., 1993; ЯаизсЬепЬасЬ & ей., 1987, 1995).

Результатом многолетних исследований, проведенных в Лаборатории генетики стресса, стала разработка тест-системы, позволяющей выявлять у насекомых реакцию на стрессирующее воздействие. Индикаторами развития стресс-реакции у Ог080рЫ1а, как было показано, являются изменения содержания дофамина (ДА) и октопамина (ОА), активности ферментов их синтеза — трозингидроксилазы (ТГ) и тирозиндекарбоксилазы (ТДК), у самок и самцов, а также изменение уровня деградации ювенильного гормона (ЮГ) у самок (Раушенбах и др., 1993, 1995а, бКаизсЬепЬасИ а1, 1995; ЗикЬапоуа в? а., 1997). Было установлено, что у особей мутантной линии 147 ?> утШ, системы метаболизма ДА и ОА не отвечают на стрессирование характерным возрастанием содержания аминов, а уже в нормальных условиях находятся на высоком, как у особей линии дикого типа при стрессе, уровне (Раушенбах и др., 1993, НказЫта et а!., 1999). Активность ТГ и ТДК не изменяется у особей мутантной линии при тепловом стрессировании (Раушенбах и др., 1995аЗикЬапоуа & а!., 1997). Раушенбах с соавторами (ЯаизсЬепЬасЬ е/ а., 1995) было установлено также, что у самок линии 147, в отличие от таковых линии 101, система метаболизма ЮГ не отвечает на стрессирующее воздействие падением активности ЮГ-эстеразы и ЮГэпоксидгидролазы, ферментов, деградирующих гормон. Таким образом, у особей линии 147 ответ на стрессор нарушен во всех изученных компонентах нейроэндокринной стресс-реакции. Гибридологический анализ показал, что каждое из нарушений у особей линии 147 контролируется моногенно (ЯаизсЬепЬасЬ et а1., 1993, 1995; ЗикЪапоуа е/ а1, 1996; Суханова и др., 1997; Гренбек и др., 1997; ЗикЪапоуа et а!., 2000, т ргезБ^). Основываясь на полученных результатах, авторы пришли к выводу, что-либо линия 147 имеет более 10 мутаций, нарушающих ответ на стрессор каждого компонента нейроэндокринной стресс-реакции, либо существует единый пусковой механизм для различных ее компонентов, и особи линии 147 имеют мутацию одного из генов, контролирующих этот пусковой механизм. В пользу последнего предположения свидетельствует тот факт, что, по данным этих авторов, отсутствие ответа на стрессор системы деградации ЮГ у личинок и имаго и системы метаболизма ДА у имаго 147 линии контролируется генами, локализованными в одной и той же группе сцепления, хромосоме-6 (КаизсЬепЬас11 а1., 1984, Хлебодарова и др., 1998, Суханова и др., 2001, в печати).

Возник вопрос, не является ли пусковым механизмом для развития стресс-реакции клеточная реакция теплового шока? В таком случае у мух линии 147 последняя должна быть нарушена. Однако обнаружение такого нарушения является необходимым, но не достаточным условием для подтверждения этого предположения. Для того, чтобы получить ответ на поставленный вопрос, необходимо также исследовать стресс-реакцию у мух с нарушенной реакцией теплового шока.

В качестве подходящей модели можно использовать линию 1(1)18403 И. melanogaster, особи которой несут рецессивную термочувствительную леталь, локализованную Аркингом (Агкт^, 1975) в Х-хромосоме. Действие этой мутации было тщательно исследовано группой профессора Евгеньева (Институт молекулярной биологии, Москва) (Евгеньев, Левин, 1980, Левин и др., 1984, Евгеньев, Денисенко, 1990). Авторами было показано, что 1(1403 являтся мутацией клеточного действия, в результате которой у несущей ее линии О. melanogaster происходит значительное снижение интенсивности синтеза белков, образующихся при тепловом шоке (Евгеньев, Левин, 1980). Евгеньев и Денисенко (1990) показали, что у мутанта при повышении температуры не только отсутствует синтез БТШ с молекулярными массами 83 и 35 кД, но и подавлен синтез ряда белков, относящихся к группе БТШ70. Помимо этого в клетках мутанта при повышении температуры наблюдали сильную индукцию белка с массой 72кД, кодируемого одним из генов-" близнецов", гомологичным БТШ70 (Евгеньев, Денисенко, 1990). По данным Левина с соавторами (1984), в результате мутации 1(1)18403 нарушается транспорт РНК из ядра в цитоплазму, а белки тепловго шока теряют свойственную им способность мигрировать в ядро и связываться с хромосомами. Авторы высказали предположение, что данная температурочувствительная леталь является мутацией регуляторного гена, контролирующего систему клеточного ответа на стресс (Левин и др., 1984; Евгеньев, Денисенко, 1990).

Цель и задачи исследования

:

Целью работы является выяснение вопроса в каких взаимотношениях находятся клеточная реакция теплового шока и нейрогормональная стресс-реакция: является ли первая пусковым механизмом для второй, развиваются ли они независимо друг от друга и существует ли общий генетический контроль регуляции развития этих двух реакций.

В связи с эти мы поставили перед собой следующие конкретные задачи: I. Исследовать реакцию теплового шока у линии 147 О. irilis с нарушенной стресс-реактивностью: а) проанализировать спектры белков имаго линий 101 и 147, в нормальных условиях и после теплового воздействия и провести генетический анализ межлинейных различий, если они будут обнаруженыб) провести сравнительный анализ синтеза белков (с использованием ПААГ электрофореза) и уровня транскрипции в слюнных железах личинок линий 101 и 147 в норме и при тепловом стрессев) исследовать экспрессию генов Иб/, Ыр83 и кзр70 у имаго линий 101 и 147 в норме и при тепловом стрессе.

II. Изучить стресс-реактивность линии 1(1403 ?>. melanogaster, с нарушенным синтезом белков теплового шока: а) исследовать реакцию системы дофамина на действие повышенной температуры (38°С) у мух линий 1(1403 и СаШоп-Б', б) проанализировать у особей линий 1(1403 и СаЫоп-8 ответ системы октопамина (по реакции первого фермента его синтеза, тирозиндекарбоксилазы) на действие повышенной температурыв) изучить ответ системы деградации ювенильного гормона на тепловое воздействие у молодых и зрелых самок линий 1(1403 и СаМоп-Б.

Научная новизна и практическая ценность работы.

Впервые использовался комплексный подход в изучении реакции организма на стрессорное воздействие: параллельно исследовались развитие клеточной реакции теплового шока и нейроэндокринной стресс-реакции. Впервые показано, что у ИгозоркИа отсутствие нейроэндокринной реакции на стрессорное воздействие не нарушает индукцию транскрипции генов белков теплового шока. Впервые показано также, что у мух нарушение синтеза белков теплового шока на посттранскрипционном уровне не препятствует возникновению нейроэндокринной стрессорной реакции. Вместе с тем обнаружено, что у особей не развивающей стресс-реакцию линии 147 И. утНя, при отсутствии нарушений индукции транскрипции генов кзр70 и Ыр83 тепловым воздействием, интенсивность синтеза этих и других белков теплового шока резко снижена по сравнению с диким типом. У мух линии 1(1)18403 ?>. melanogaster, с нарушенным синтезом белков теплового шока, обнаружены изменения стресс-реактивности. На основании полученных результатов сделано предположение о сушествовании общих компонентов, участвующих в реализации как нейроэндокринного так и клеточного стрессорных ответов.

Полученные в ходе работы результаты имеют существенное значение для дальнейшего анализа механизмов действия мутаций, влияющих на стресс-реактивность. Апробация работы.

Результаты исследования были представлены на Международной конференции «Современные концепции эволюционной генетики» (Новосибирск, 1997), Международной конференции «Адаптация организма к природным и экосоциальным условиям среды» (Бишкек, 1998), 18-ом Международном конгрессе по генетике (Пекин, 1998), Международной конференции «Генетическая и онтогенетическая психонейро-эндокринология» (Новосибирск, 1999) и на П-ом съезде Вавиловского общества генетиков и селекционеров (Санкт-Петербург, 2000). Вклад автора.

Основные результаты работы получены автором самостоятельно. Автор выражает искреннюю признательность сотрудникам Лаборатории генетики стресса к.б.н. Н. Е. Грунтенко, к.б.н. М. Ж. Сухановой и к.б.н. Л. Г. Гренбэк, принимавшим участие в выполнении ряда экспериментов. Особую благодарность автор выражает своим руководителям — д.б.н. И. Ю. Раушенбах и к.б.н. Т. М. Хлебодаровой. Публикации.

По теме диссертации опубликовано 10 работ. Структура и объем работы.

100 выводы.

1. Выявлены межлинейные различия в спектрах суммарных белков особей линий 147, с нарушенной стресс-реактивностью, и 101, дикого типа, D. virilis: у первых в нормальных условиях присутствует комплекс фракций, появляющийся у вторых при действии высокой температуры (38°С). Показано, что эти различия контролируются одним геном (или блоком тесно сцепленных генов).

2. Уровень транскрипции в слюнных железах личинок линии 147 D. virils в условиях высокой температуры (38°С) не отличается от такового у особей дикого типа (линия 101), однако уровень синтеза БТШ у первых существенно снижен, что свидетельствует о нарушении развития реакции теплового шока.

3. Экспрессия гена hsf (транскрипция и трансляция) и индукция транскрипции генов hsp83 и hsp70, кодирующих БТШ83 и БТШ70, у особей линии с нарушенной стресс-реактивностью (147) не снижены по сравнению с диким типом (линия 101), что свидетельствует об отсутствии у этой линии нарушений центральных механизмов включения реакции теплового шока в ответ на стрессорное воздействие.

4. У мух линии l (l)ts403, с нарушенным синтезом белков теплового шока, при тепловом стрессе развивается нейроэндокринная стресс-реакция: повышается содержание дофамина, снижается активность тирозиндекарбоксилазы (первого фермента синтеза октопамина) и снижается уровень деградации ювенильного гормона.

5. Стресс-реактивность особей с нарушенным синтезом белков теплового шока (линия l (l)ts403) достоверно отличается от таковой у мух линии дикого типа как по величине, так и по возрастной динамике.

6. На основании полученных данных сделано заключение о том, что белки теплового шока не являются пусковым звеном для нейроэндокринной стресс-реакции. Выдвинуто предположение о том, что существуют независимые сигнальные пути активации клеточного и нейроэндокринного ответов на стрессор, однако имеются общие компоненты, участвующие в реализации обеих реакций, а следовательно и общий генетический контроль их развития.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л. Г., Хлебодарова Т. М., Грунтенко Н. Е., Суханова М. Ж., Шумная Л. В., Раушенбах И. Ю. Генетический контроль ответа системы метаболизма ЮГ Drosophila virilis на стрессирующие воздействия. // Генетика — 1997 — 33 — С.202—204.
  2. Н.Е., Хлебодарова Т. М., Гренбэк Л. Г., Суханова М. Ж. Захаров И.К., Раушенбах И. Ю. Генетический контроль метаболизма ювенильного гормона у Drosophila melanogaster.ll Генетика. — 1996. —32, № 2. — С. 228—232.
  3. Н.Е., Раушенбах И. Ю. Роль ювенильного гормона в контроле размножения насеколмых.// Успехи Современной Биологии. — 1998. — 118, № 6. — С.687—692.
  4. Н.Е., Хлебодарова Т. М., Суханова М. Ж., Васенкова И. А., Раушенбах И. Ю. Нарушение синтеза белков теплового шока не препятствует нормальному развитию стресс-реакции у Drosophila melanogaster.ll Докл. РАН — 1998. — 362, №.6. — С. 844— 849.
  5. И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука, 1994, 565 с.
  6. Л. Г., Хлебодарова Т. М., Грунтенко Н. Е., Суханова М. Ж., Шумная Л. В., Раушенбах И. Ю. Генетический контроль ответа системы метаболизма ЮГ Drosophila virilis на стрессирующие воздействия. // Генетика — 1997 — 33 — С.202—204.
  7. Н.Е., Хлебодарова Т. М., Гренбэк Л. Г., Суханова М. Ж. Захаров И.К., Раушенбах И. Ю. Генетический контроль метаболизма ювенильного гормона у Drosophila melanogaster.ll Генетика. — 1996. —32, № 2. — С. 228—232.
  8. Н.Е., Раушенбах И. Ю. Роль ювенильного гормона в контроле размножения насеколмых.// Успехи Современной Биологии. — 1998. — 118, № 6. — С.687—692.
  9. Н.Е., Хлебодарова Т. М., Суханова М. Ж., Васенкова И. А., Раушенбах И. Ю. Нарушение синтеза белков теплового шока не препятствует нормальному развитию стресс-реакции у Drosophila melanogaster.ll Докл. РАН — 1998. — 362, №.6. — С. 844— 849.
  10. И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука, 1994, 565 с.
  11. Л.П., Онищенко A.M., Микичур Н. И., Максимовский Л.Ф.Микробиохимическое исследование нуклеионвых кислот вструктурах клеток слюнных желез двукрылых.// Цитология. — 1976. — 18., № 8. — С.975—980.
  12. Н. Н., Бакштановская И. В. Влияние опыта агрессии иподчинения на состояние медиаторных систем в различных отделах головного мозга у мышей. — Институт цитологии и генетики, Новосибирск, 1989. — С. 6−9.
  13. Ю.А., Мамон JI.A. Время регрессии пуфов теплового шока в политенных хромосомах дрозофилы Drosophila melanogaster как критерий для оценки эффекта различных стрессовых воздействий.// Цитология. — 1995. — 37, № 2. — С.166—174.
  14. Ю.Левин A.B., Лозовская Е. Р., Евгеньев М. Б. Влияние высокой температуры на экспрессию генов, индуцируемых тепловым шоком у Drosophila melanogaster. СообщениеП. Анализ действия ts-мутации// Генетика. — 1984 —20, № 6. — С. 949—953.
  15. Л.А., Куцкова Ю. А. Роль белков теплового шока в восстановлении клеточной пролиферации после воздействия высокой температурой на личинок D. melanogaster II Генетика. — 1993. —.29., № 5. — С.791—798.
  16. Л.А., Комарова A.B., Бондаренко Л. В., Барабанова Л. В., Тихомирова М. М. Формирование термотолерантностиу линии Drosophila melanogaster l(l)ts403 с нарушенным синтезом белков теплового шока.// Генетика. — 1998. — 34, № 7. — С.920—928.
  17. Н. Н., Бакштановская И. В. Влияние опыта агрессии и подчинения на состояние медиаторных систем в различных отделах головного мозга у мышей. — Институт цитологии и генетики, Новосибирск, 1989. — С. 6−9.
  18. Ю.А., Мамон JI.A. Время регрессии пуфов теплового шока в политенных хромосомах дрозофилы Drosophila melanogaster как критерий для оценки эффекта различных стрессовых воздействий.// Цитология. — 1995. — 37, № 2. — С. 166—174.
  19. Ю.Левин A.B., Лозовская Е. Р., Евгеньев М. Б. Влияние высокой температуры на экспрессию генов, индуцируемых тепловым шоком у Drosophila melanogaster. СообщениеП. Анализ действия ts-мутации// Генетика. — 1984 —20, № 6. — С. 949—953.
  20. Л.А., Куцкова Ю. А. Роль белков теплового шока в восстановлении клеточной пролиферации после воздействия высокой температурой на личинок D. melanogaster II Генетика. — 1993. —.29., № 5. — С.791—798.
  21. Л.А., Комарова A.B., Бондаренко Л. В., Барабанова Л. В., Тихомирова М. М. Формирование термотолерантностиу линии Drosophila melanogaster l(l)ts403 с нарушенным синтезом белков теплового шока.// Генетика. — 1998. — 34, № 7. — С.920—928.
  22. М.Мамон Л. А., Никитина Е. А., Пугачева О. М., Голубкова Е. В. Влияние материнского и отцовского организмов на определяемую мутацией l (l)ts403 теплочувствительность ранних эмбрионов Drosophila melanogaster Л Генетика. — 1999. — 35, № 8. — С.1078—1085.
  23. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. — Москва, Мир, 1984. — 480 с.
  24. Е.В., Митрофанов В. Г., КакпаковВ.Т. Действие гормонов насекомых на пуффинг хромосом слюнных желез Drosophila virilis, культивируемых in vitro. Сообщение II. Действие экдистерона и ювенильного гормона.// Онтогенез. — 1980. — 11 — С.392—401.
  25. И. Ю., Лукашина Н. С. Стрессоподобная реакция насекомых на экстремальные воздействия среды. // Журн. общ. биологии. — 1984. — 45, № 4. — С. 536−544.
  26. И.Ю. Нейроэндокринная регуляция развития насекомых в условиях стресса. Генетико-физиологические аспекты. — Новосибирск, Наука, 1990. — 159 с.
  27. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С., Ченцова H.A., Шумная Л. В. Изменение содержания биогенных аминов у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе.// Генетика. — 1991. — 27, № 4. — С.657—666.
  28. И.Ю., Шумная Л. В. Биогенные амины в реакции стресса у насекомых.// Успехи совр. биол. — 1993. — 113, вып. 3. — С. 327—335.
  29. Раушенбах, Серова Л. И., Тимохина И. С., Шумная Л. В., Ченцова H.A., Бабенко В. Н. Генетический анализ в метаболизме дофамина у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе.// Генетика. — 1993. — 29, № 6. — Р.935—949.
  30. И.Ю., Хлебодарова Т. М., Шумная Л. В., Ченцова H.A., Гренбек Л. Г., Серова Л. И. Активность тирозингидроксилазы у контрастных по реакции на стресс линий Drosophila virilis и их Fl-гибридов.// Генетика. — 1995а. — 31, № 3. — Р.353—357.
  31. И.Ю., Хлебодарова Т. М., Ченцова H.A., Грунтенко Н. Е., Гренбек Л. Г., Янцен Е. И., Филипенко М.Л. Генетический анализ различий в метаболизме ювенильного гормона у устойчивой и чувствительной к
  32. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. — Москва, Мир, 1984. — 480 с.
  33. Е.В., Митрофанов В. Г., КакпаковВ.Т. Действие гормонов насекомых на пуффинг хромосом слюнных желез Drosophila virilis, культивируемых in vitro. Сообщение II. Действие экдистерона и ювенильного гормона.// Онтогенез. — 1980. — 11 — С.392—401.
  34. И. Ю., Лукашина Н. С. Стрессоподобная реакция насекомых на экстремальные воздействия среды. // Журн. общ. биологии. — 1984. — 45, № 4. — С. 536−544.
  35. И.Ю. Нейроэндокринная регуляция развития насекомых в условиях стресса. Генетико-физиологические аспекты. — Новосибирск, Наука, 1990. —159 с.
  36. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С., Ченцова H.A., Шумная Л. В. Изменение содержания биогенных аминов у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе.// Генетика. — 1991. — 27, № 4. — С.657—666.
  37. И.Ю., Шумная Л. В. Биогенные амины в реакции стресса у насекомых.// Успехи совр. биол. — 1993. — 113, вып. 3. — С. 327—335.
  38. Раушенбах, Серова Л. И., Тимохина И. С., Шумная Л. В., Ченцова H.A., Бабенко В. Н. Генетический анализ в метаболизме дофамина у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе.// Генетика. — 1993. — 29, № 6. — Р.935—949.
  39. И.Ю., Хлебодарова Т. М., Шумная Л. В., Ченцова H.A., Гренбек Л. Г., Серова Л. И. Активность тирозингидроксилазы у контрастных по реакции на стресс линий Drosophila virilis и их Fl-гибридов.// Генетика. — 1995а. — 31, № 3. — Р.353—357.
  40. И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации // Генетика. — 1997. — 33, № 8. — Р. 1110.— 1118.
  41. Г. На уровне целого организма. — Москва, Наука, 1972. — 120 с.
  42. М.Ж., Шумная JI.B., Гренбек Л. Г., Грунтенко Н. Е., Хлебодарова Т. М., Раушенбах И. Ю. Генетический контоль активности тирозиндекарбоксилазы Drosophila virilis.// Генетика. — 1997. — 33, № 7.1. Р.914—919.
  43. Abravaya К., Myers М., Murphy S., Morimoto R. The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression.// Genes Dev. — 1992 — № 6 — P. 1153—1164.
  44. Alexander D., McKnight Т., Williams B. A simplified and efficient vectorprimer cDNA cloning system.// Gene. — 1984. — 31, № 1−3. — P. 79— 83.
  45. AH A., Bharadwaj S., O’Carrol R., Ovsenek N. HSP90 interacts with and regulates the activity of heat shock factor 1 in Xenopus oocytes.// Mol. Cell. Biol. — 1998. — 18, № 9. — P. 4949—4960.
  46. Arking R. Temperature sensitive cell-lethal mutants of Drosophila: Isolation and characterisation.// Genetics. — 1975. — 80. —P.519—523.
  47. Ashburner M. Drosophila. A laboratory handbook. New York, Cold Spring Harbor, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989. — P. 1131.
  48. Ashburner M., Bonner J. The induction of gene activity in Drosophila by heat-shock.// Cell — 1979 — 17. — P. 241—254.стрессу линий Drosophila virilis. il Генетика. —19 956. — 31, № 2 — С. 193— 200.
  49. И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации // Генетика. — 1997. — 33, № 8. — Р. 1110.— 1118.
  50. Г. На уровне целого организма. — Москва, Наука, 1972. — 120 с.
  51. М.Ж., Шумная JI.B., Гренбек Л. Г., Грунтенко Н. Е., Хлебодарова Т. М., Раушенбах И. Ю. Генетический контоль активности тирозиндекарбоксилазы Drosophila virilis.// Генетика. — 1997. — 33, № 7.1. Р.914—919.
  52. Abravaya К., Myers М., Murphy S., Morimoto R. The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression.// Genes Dev. — 1992 — № 6 — P. 1153—1164.
  53. Alexander D., McKnight Т., Williams B. A simplified and efficient vectorprimer cDNA cloning system.// Gene. — 1984. — 31, № 1−3. — P. 79— 83.
  54. АП A., Bharadwaj S., O’Carrol R., Ovsenek N. HSP90 interacts with and regulates the activity of heat shock factor 1 in Xenopus oocytes.// Mol. Cell. Biol. — 1998. — 18, № 9. — P. 4949—4960.
  55. Arking R. Temperature sensitive cell-lethal mutants of Drosophila: Isolation and characterisation.// Genetics. — 1975. — 80. — P.519—523.
  56. Ashburner M. Drosophila. A laboratory handbook. New York, Cold Spring Harbor, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989. — P. 1131.
  57. Baler R., Dahl G., Voellmy R. Activation of human heat shock genes is accompanied by oligomerization, modification, and rapid translocation of heat shock transcription factor HSF1.// Mol. Cell. Biol. — 1993. — 13. — P. 2486—2496.
  58. Bensaude O., Bonnet F., Casse C., Dubois M.-F., Nguyen V.T., Palancade B. Regulated fosphorilation of thr RNA polymerrase 11 C-terimnal domain (CTD).// Biochem. Cell. Biol. — 1999. — 77. — P. 249—255 .
  59. BickerG. Menzel R. Chemical codes for the control of behaviour in artropods.// Nature. — 1989. — 337. — P.33—39.
  60. Birnboim H., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA.// Nucleic Acids Res. — 1979. —7. — P. 1513.
  61. Blake M.J., Nowak T.S. Jr, Holbrook N.J. In vivo hyperthermia induces expression of HSP70 mRNA in brain regions controlling the neuroendocrine response to stress.// Mol. Brain Res.—1990.— 8, № 1P.89—92.
  62. Blake M.J., Udelsman R., Feulner G. J, Norton D.D. and Hoolbrook N.J. Stress-induced heat-shock Protein-70 expression in adrenal cortex: an dreanocorticotropic hormone-sensitive, age-dependent response.// PNAS.— 1991,—88 —P.9873—9877.
  63. Blake M., Bukley D., Bukley A. Dopaminergic regulation of heat-shock Protein-70 expression in adrenal gland and aorta.// Endocrinology. — 1993.— 132, № 3.— P.1063−1070.
  64. Blackman, R., and Meselson, M., Interspecific nucleotid sequence comparisons used to identify regulatory and structural features of the Drosophila hsp82 gene.//J.Mol. Biol., 1986, v. 188, pp. 499−515.
  65. Bonner J. Regulation of Drosophila heat-shock response, in Heat shock from bacteria to man. New York, Cold Spring Harbor, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1982. — P. 147—153.
  66. Bonner W., Laskey R. A Film detection method for tritium labelled proteins and nucleic acids in polyacrylamid gel.// Eur. J. Biochem. — 1974. — 46, № 1.1. P. 83—88.
  67. Bosquet G., Calvez B. Juvenile hormone modification of gene expression in the fat body and posterior silk glands of Bombix mori.// J. Insect Physiol. — 1985.31,—P.603—610.
  68. Brown C.S., Nestler C. Catecholamines and indolalkylamines. In Comprehensiv insect physiology, biochemistry and pharmacology, eds Kerkut G.A., Gilbert L.I., Oxford, Pergamon press, 1985. — 11. — P.435—469.
  69. Buzine C., Petersen N. A comparison of the multiple Drosophila heat-shock proteins in cell lines and larval salivary glands by two-dimentional gel electrophoresis.// J. Mol. Biol. — 158 — P. 181—201.
  70. Brown C.S., Nestler C. Catecholamines and indolalkylamines. In Comprehensiv insect physiology, biochemistry and pharmacology, eds Kerkut G.A., Gilbert L. L, Oxford, Pergamon press, 1985. — 11. — P.435-^69.
  71. Chen T.T., Couble P., De LuccaF.L., Wyatt G.R. Juvenile hormone control of vitellogenin synthesis in Locusta migratoria. In The Juvenile Hormones, New York, 1976. —P.505—-529.
  72. Chomin A., Mitchell H. K. Synthesis of the 84,000 dalton protein in normal and heat shocked Drosophila melanogaster cells as detected by specific antibody.// Insect Biochem. — 1982. —12. — P.105—114.
  73. Clos J., Westwood J. T., Becker P.B., Wilson S., Lambert K., Wu C. Molecular cloning and expression of hexameric Drosophila heat shock factor subject to negative regulation.// Cell. —1990. — 63. — P.1085—1097.
  74. Cotto J.J., Kline M., Morimoto R.l. activation of heat shock factor 1 DNA binding preceeds stress-induced serine phosphorylation.// J. Biol. Chem. — 1996. —271, —P.3355—3358.
  75. Crowley T., Bound M., Meyerowitz E. The structure geiies for three Drosophila gene proteins residue at a single politene chromosome puff locus.// Mol. Cell. Biology. — 1983. — 3, № 4. — P. 623—634.
  76. Cymborowski B., Bogus, M. Juvenilizing effect of cooling stress on Galleria mellonella. H J. Insect Physiol. — 1976. — 22. — P.669—672.
  77. Cymborowski B., Effect of cold sress on endocrine sistem in Galleria melonella. In Hormones and Metebolism in Insect Stress, eds. J. Ivanovic, M. lavanovic-Hladni, Boca Raton, CRC Press, 1991, P. 99—114.
  78. Dahmus M.E. Reversible phosphorilation of the C-terminal domain of RNA polymerase 11.// J. Biol. Chem. —1996. — 271, № 32 — P. 19 009—19 012.
  79. Davenport A.K., Evans P.D. Stress-induced changes in octopamine levels of insect haemolimph.// Insect Biochem. — 1984. — 14. —P.135—150,
  80. DiDomenico B., Bugaisky G., Lindquist S. The heat shock response is self-regulated at the both ranscriptional and posttranscriptional levels.// Cell, 1982, v. 31, pp. 593−603.
  81. Ding X.Z., Tsocos G.C., Kiang J. G, Overexpression of HSP-70 inhibits the phosphorilation of HSF1 by activating protein phosphatase and inhibiting proteing kinase C activity.// FACEB J. —1998. —12 — P.451—459.
  82. Downer R.G.H. Induction of hypertrehalosemia by excitation in Periplaneta americana. H J. Insect Physiol. — 1979. — 25. — P.59—63.
  83. Dubois M-F., Beliier S., Seo S-J., Bensaude O. Phosphorilation of the RNA polymerase 11 lagest subunit during heat shock and ingibition of transcription in HELa cells .//J. Cell. Physiol. — 1994a. —158, № 32 — P.417—426.
  84. Dubois M-F., Vincent M., Adamszewskij., Egly J.M., Bensaude O. Heat shock inactivation of the TFHH-associated kinase and change in the phosphorilation sites on RNA polymerase II lagest subunit.// NAR. — 1997. — 25 — P.694—700.
  85. Dubois M-F., Bensaude O. Phosphorilation of RNA polymerase II C-terminal domain (CTD): a new control for heat shock gene expression?// Cell Stress Chaperones.—1998,—3, № 3. —P.147—151.
  86. Dudler R., Travers A.A. Upstreem elements nesessary for optimal function of the hsp70 promoter in transformed flies.// Cell. — 1984. — 38 — P.391—398.
  87. Ellis R., van der Vies S. Molecular chaperones.// Annu. Rev. Biochem., 1991, v. 60, pp. 321−347.
  88. Engelmann F. Jivenile hormone binding compounds in the haemolimph and tissues of an insect: the functional significance. In Advances in invertebrate reproduction 3, eds. Engels W., Clare W.H., Fisher A. et al., Amsterdam, Elsevier, 1984. — P. 177—187.
  89. Engelmann F. The juvenile hormone receptor of the cockroach Leucophaea maderae. il Insect Biochem Mol Biol. — 1995. — 25, № 6. — P.721—726.
  90. Evans P.D. Octopamine. In Comprehensiv insect physiology, biochemistry and pharmacology, eds Kerkut G.A., Gilbert L.I., Oxford, Pergamon press, 1985. — 11,—P.499—538.
  91. Evgen’ev M.B., Zatsepina O.L., Titarenko H. Autoregulation of heat-slick system in Drosophila melanogaster. Analysis of heat-shock response in a temperature sensitive cell lethal mutant.// FEBS Lett. — 1985. — 188, № 2. — P.286—290.
  92. Fawcett T.W., Sylvester S.L., Sarge K.D., Morimoto R.I., Holbrook M.J. Effects of neurohormonal stress and aging on the activation of mammalian heat shock factor 1.11 J. Biol. Chem. —1994. — 269, № 51. —P.32 272—32 278.
  93. Feder J., Rossi J., Solomon J., Solomon N., Lindquist S. The consequences of expressing hsp70 in Drosophila cells at normal temperature.// Genes Dev. — 1992 —6 —P. 1402—1413.
  94. Feder M., Parsell D., Lindquist S. Stress response and stress proteins, in Cell Biology of Trauma, Boca Raton, CRC Press, 1995, pp. 177—191.
  95. Fritsch M., Wu C. Phosphorylation of Drosophila heat shock transcription factor.// Cell Stress Chaperones. —1999. — 4,№ 2. — P. 102—117.
  96. Gilbert L. L, Bollenbacher W.E., Granger N.A. Insect endocrinology: Regulation of endocrine glands, hormone titer and hormone methabolism.// Ann. Rev. Physiol. —1980. — 42 — P. 493—510.
  97. Goodman W.G., Chang E.S. Juvenile hormone cellular and haemolomphbinding proteins. In Comprehensiv insect physiology, biochemistry and pharmacology, eds Kerkut G.A., Gilbert L.I., Oxford, Pergamon press, 1985. — 7. — P.491—510.
  98. Goto S.G., Yoshida K.M., Kimura M.T. Accumulation of hsp70 mRNA under environmental stresses in diapausing and nondiapausing adults of Drosophila triauraria. ll J. Insect Physiol. — 1998. — 44. — P.1009—1015.
  99. Granger N.A., Bolenbacher W.E., Vince R. et al. In vitro biosynthesis of juvenile hotmone by the larval corpora allata of Manduca sexta: quantification by radioimmunoassay.//Mol. Cell. Endocrinol. —1979. —16. —P.I—16.
  100. Gruntenko N.E., Monastirioti ML, Wilson T.G., Rauschenbach I.Yu. Stressrf"ar>ti/it? ar"H h"/?"Tiili" linrmnnp Hi>ti in /)mvnrth it/i molnrtncrrivfof
  101. VUVU T llj Cuiu ^ W T Vilixw UViiiiUiiW UUUMV11 111 1 ^ - I 1- i V-l * «ly^Uu t- w/strains having stress-related mutations.// Insect Biochem. Mol. Biol. — 2000.30,—P.775—783.
  102. Hammock B.D., Sparks T.C. A rapid assay for insect juvenile hormone esterase activity.// Analyt. Biochem. — 1977. —82. —P.573—579.
  103. Hammock B.D. Regulation of juvenile hormone: degradation. In Comprehensiv insect physiology, biochemistry and pharmacology, eds G.A. Kerkut, L.i. Gilbert, Oxford, Pergamon press, 1985. — 7. — P.431—472.
  104. Hightower L. Cultured animal cells exposed to amino acid analogues or piromycin rapidly synthesize several polypeptides.// J. Cell. Physiol. — 1 980 102 —P. 407—427.
  105. Hirashima A., Nagano T., Eto M. Stress-induced changes in the biogenic amine levels and larval growth of Tribolium castaneum Herbst.// Biosci. Biotech. Biochem. — 1993a. — 57, № 12. — P. 2085—2089.
  106. Hirashima A., Nagano T., Takeya R., Eto M. Effect of larval density on whole-body biogenic amine levels of Tribolium freemani Hinton.// Comparative Biochememical Physiology. — 1993b. — 106C, № 2. — P. 457—461.
  107. Hirashima A., Sukhanova M.Jh., Kuwano E., Rauschenbach I.Yu. Alteration of biogenic amines in Drosophila virilis under stress.// D.I.S. — 1999. — 82. — P.30—31.
  108. Jedlicka P., MortinM.A., Wu C. Multiple function of Drosophila transcription factor in vivo.// EMBO J. —1997. —16, № 9 — P.2452—2462.
  109. Jones G., Sharp P. Ultraspiracle: an invertebrate nuclear receptor for juvenile hormones.// PNAS. —1997 — 94 — P. 13 499—13 503.
  110. Jurivich D., Sistonen L., Kroes R., Morimoto R. Effect of sodium salicylate on the human heat shock response.// Science. —1992. — 255. —P. 1243—1245.
  111. Kim S.J., Tsukiyama T., Lewis M.S., Wu C. Interaction of DNA binding domain of Drosophila heat shock factor wth its cognate DNA site: a thermodynamic analysis with analytical ultracentrifugation.// Prot. Sci. —1994.3,—P.1040—1051.
  112. Klemenz R., Hultmark D., Gehring W. Selective translation of heat shock mRNA in Drosophila melanogaster depends on sequence information in the leader.// EMBO J. —1985. — 4. — P. 2053—2060.
  113. Kline M.P., Morimoto R.I. Repression of the transcriptional activation domain is modulated by constitutive phosphorylation.// Moll. Cell. Biol. — 1997. — 17.—P. 2107—2115.
  114. Knauf U., Newton E.M., Kyriakis J., Kingston R.E. Repression of human heat shock factor 1 activity at control temperature by phosphorylation.// Genes Dev.1996. — 10. — P. 2782—2793.
  115. Koeppe J., Fuchs M., Chem T., Hunt L., Kovalick G. The role of juvenile gormone in reproduction. In Comprehensive Insect Phisiology, Biochemistry and Pharmacology, New York, Pergamon Press, 1985. — 8. — P. 165—203.
  116. Krebs R.A., Feder M. Natural variation in the expression of the heat-shock protein Hsp70 in a population of Drosophila melanogaster and its correlation with tolerance of ecologically relevant thermal stress.// Evolution. — 1997. — 51, № 1. — P.173—179.
  117. Labarca C., Paigen K. A simple, rapid and sesitive DNA assay procedure.// Analyt. Biochem. — 1980. — 162. — P.344—352.
  118. Laemmli U. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.// Nature. — 1970. — 227, № 5259. — P. 680—685.
  119. Lafon-Casal M., Baehr J. C. Octopaminergic control of corpora allata activity in an insect. // Experientia. — 1988. — 44. — P.895—896.
  120. Laird C.D. DNA of Drosophila chromosomes.// Ann.Rev.Genet. — 1974. — 7.—P.177—204.
  121. Laran E., Requena, J.M., Jimenez-Ruiz A., Lopez M.S., Alonso C. The heat shock protein hsp70 binds in vivo to subregions 2— 48BC and 3—58D of the polythene chromosomes of Drosophila hidei. H Chromosoma. — 1990. — 99.1. P.315—320.
  122. Laszlo, A. The effect of hyperthermia on mammalian cell structure and function.// Cell Prolifer. — 1992. — 25 — P. 59—87.
  123. Li G. Induction of thermotolerance and enhanced heat-shock pritein synthesis in Chinese hamster fibroblasts by sodium arsenite and by ethanol.// J. Cell. Physiol. — 1983 —115 —P. 116.
  124. Lindquist, S. Translational efficiency of heat induced message in Drosophila melanogaster cells.// J.Mol. Biol. — 1980. — 137 — P. 151—158.
  125. Lindquist S. The heat-shock response.// Annu. Rev. Biochem. — 1986. — 551. P. 1151—1191.
  126. Lindquist S. Autoregulation of the heat-shock response. In Translational Regulation of Gene Expression 2, ed. Joseph Ilan, New York, Plenum Press, 1993,—P. 279—320.
  127. Lis J.T., Wu C. Transcriptional regulation of heat shock genes. In Transcription: mechanisms and regulaion, ed R.C. Conaway, Raven Press, New York, N.Y., 1994. — P.459—475.
  128. Lyashko V.N., Vikulova V.K., Chernikov V.G., Ivanov V.I. et al Comparison of the heat shock response in ethnically and ecologically different human populations.// PNAS. —1994. — 91, № 26. — P. 12 492—12 495.
  129. Maroto F.M., Sierra J.M. Translational control in heat shocked Drosophila embryos: evidence for the inactivation of initiation factors involved in the recognition of the mRNA CAP structure.// J. Biol. Chem. — 1988. — 263. — P. 15 720—15 725.
  130. Martin G. M., Austad S. N., Johnson T. E. Genetic analysis of ageing: role of oxidative damage and environmental stresses.// Nature Genet. — 1996. — 13.1. P. 25—34.
  131. Mathew A., Morimoto R. Role of the heat-shock response in the life and death of proteins.// Ann. N. Y. Acad. Sci. —1998. — 851. — P.99—111.
  132. Matz J.M., LaVoi K.P., Moen R.J., Blake M.J. Cold-induced heat shock protein expression in rat aorta and brown adipose tissue.// Physiol. Behav. — 1996. — 60, № 5. — P.1369—74.
  133. McCaman M. W., McCaman R. E., Lees G.J. Liquid cation exchange a basis for sensitive radiometric assays for aromatic amino acid decarboxylase.// Analyt. Biochem. — 1972. — 45. — P. 242—252.
  134. Mellanby K. Acclimatization and the thermal death point in insect.// Nature.1954. — 173. — P.582—583.
  135. Mifflin L., Cohen R.E. Characterization of denatured protein indusers of the heat shock (stress) response in Xenopus laevis oocytes.// J. Biol. Chem. — 1994a. — 269. — P.15 710—15 717.
  136. Mifflin L., Cohen R.E. Hsc70 moderates the heat shock (stress) response in Xenopus laevis oocytes and binds to denatured protein indusers.// J. Biol. Chem. — 1994b. — 269. —P. 15 718—15 723.
  137. Milarski K., Morimoto R., Expression of human hsp70 during the sintatic phase of the cell cicle.// Proc. Natl. Acad. Sci. — 1986. — 83. — P. 9517— 9521 (hht. no Feder et al., 1992).
  138. Miller A. The internal anatomy and histology of the imago of Drosophila melcmogaster. In Biology of Drosophila, ed. M. Demerec, Cold Spring Harbour Laboratory Press, New York, 1994. — P.442—457.
  139. Monastrioti M., Gorczyca M., Rapus J., Eckert M., White L., Budnik V. Octopamine immunoreactivity in the fruit fly Drosophila melcmogaster. // J. of Comparative Neurology. — 1995. — 356. — P. 275—287.
  140. Monastrioti M., Linn C. E. Jr., White K. Characterization of Drosophila tyramine beta-hydroxylase gene and isolation of mutant flies lacking octopamine.//J. Neurosci. — 1996. — 16. — P. 3900—3911.
  141. Monastrioti M. Biogenic amine systems in the fruite fly Drosophila melanogaster. H Microscopy Research and technique. — 1999. — 45. — P.106.—121.
  142. Mordret G. MAP kinase kinase: A node connecting multiple pathways. // Biol. Cell. —1993. — 79.—P. 193—207.
  143. Morimoto R. Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, mlecular chaperones, and negative regulators.// Genes Dev. —1998. —12. —P. 3788—3796.
  144. Nadeau K., Das A., Walsh C. Hsp 90 chaperonins possess ATPase activity and bind heat shock transcription factors and peptidyl prolyl isomerases.// J.Biol. Chem., 1993, v. 268, pp. 1479−1487.
  145. Novak V. J .A. Insect hormones, London, Chapman and Hall, 1975. — 600 p.
  146. Nover L., Scharf K.-D. Heat stress proteins and transcription factors.// Cellular and Molecular Life Sciences. — 1997. — 53, № 1. — P. 80—103.
  147. O’Connel P.O., Rosbash M. Sequence, structure and codon preference of the Drosophila ribosomal protein 49 gene.// Nucleic Acids Res. — 1984. — 12, — P.5495—5513.
  148. O’Connor D., Lis J. Two closely linked transcription units within the 63B heat shock puff locus of D. melanogaster display strikingly different regulation.// Nucleic Acids Res. — 1981. — 9, № 19. — P.5075—5092.
  149. Orchard I., Loughton B.C., Webb R.A. Octopamine and short term hyperlipaemia in the Locust // Gen. Comp. Endocrinol. — 1981. — 45. — P.175—190.
  150. Orchard I., Carlisle J.C., Loughton B.C., Gole J.W.D., Downer R.G. In vitro studies on the effect of octopamine on locust fat body.// Gen. Comp. Endocrinol. — 1982. — 48. — P.7—13.
  151. Orosz A., Wisniewski J., Wu C. Regulation of Drosophila heat shock factor trimerisation: global sequence requirements and independence of nuclear locarization.// Mol. Cell. Biol. — 1996. —16, № 12. — P.7018—7030.
  152. Orr G. L., Hollingworth R. M. Agonist-induced desensitization of an octopamine receptor. // Insect Biochem. —1990. —20. —P. 239−244.
  153. Orr N., Orr G. L., Hollingworth R. M. The sf9 cell line as a model for studying insect octopamine receptors. // Insect Biochem. Molec. Biol. —1992. — 22,—P. 591—597.
  154. Parsell D., Lindquist S. The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins. //Annu. Rev. Genet. — 1993. — 27. — P. 437—496.
  155. Parsell D. A., Lindquist S. Heat Shock proteins and stress-tolerance. In The Biology of Heat Shock Proteins and Molecular Chaperones, New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1994. — P. 457—494.
  156. Petersen R., Lindquist S. The Drosophila hsp70 message is rapidly degraded at normal temperatures and stabilised by heat shock.// Gene. — 1988. — 72. — P. 161—168.
  157. Perisic O., Xiao H., Lis J. Stable binding of Drosophila heat shock factor to head-to-head and tail-to-tail repeats of a conceived 5 bp unit.// Cell. — 1989.9.—P. 797—806.
  158. Piulachs M.D., Belles H. Stimulatory activity of cycteamine on juvenile hormone release in adult females of the cocroach, Blattela germanica.// Comp. Biochem. Physiol. —1989. — 94. — P.795—798.
  159. Postlethwait J.H., Jones G.J. Endocrine controle of larval fat body histolisis in normal and mutant D. melanogaster.// J. Exp. Zool. — 1978. — 203. — P.207—214.
  160. Price B.D., S.K. Heat-induced transcription from RNA polymerases 11 and 111 and HSF binding activity are coordinately regulated by the products of the heat shock genes.// J. Cell. Physiol. —1992. —153. — P.392—401.
  161. Rabindran S.K., Haroun R. l, Clos J., Wisniewski J., Wu C. Regulation of the heat shock factor trimer formation: role of conserved leucine zipper.// Science1993. — 259. — P. 230—234.
  162. Rabindran S.K., Wisniewski J., Li L., Li G. C., Wu C. Interaction between heat shock factor and hsp70 is insufficient to suppress induction of DNA-binding activity in vivo.// Mol. Cell. Biol. —1994. —14. — P.6552—6560.
  163. Rafti F., Gargiulo G., Manzi A., Malva C., Grossi G., Andone S., Graziani F. Isolation and structural analysis of a ribosomal gene in Drosophila melanogaster. il Nucl. Acids Res. — 1988. — 16. — P.4915—4926.
  164. Rasch E.M. DNA cytophotometry of salivary gland nuclei and other tissue systems in dipteran larvae. Introduction to quantitative cytochemistry, v.2, New York, Acad Press, P.357—397.
  165. I. Yu., Lukashina N. S., Korochkin L. 1. Genetic of esterases in Drosophila. VIII. The gene controlling the activity of JH-esterase in D. virilis. il JBiochem. Genet. — 1984. — 22. — P. 65—80.
  166. Rauschenbach I., Lukashina N., Maksimovsky L., Korochkin L. Stress-like reaction of Drosophila to adverse environmental factors.// J. Comp. Physiol. — 1987, — 157, P. 519—531.
  167. Rauschenbach I.Yu., Lukashina N.S., Khlebodarova T.M., Korochkin L.I. Role of juvenile hormone esterase in Diptera (Drosophila virilis) metamorphosis.// J. Insect Physiol. — 1991. — 37. — P.541—548.
  168. Rauschenbach l.Yu. Changes in ecdisteroid and juvenile hormone under heat stress. In Hormones and Metebolism in Insect Stress, eds. J. Ivanovic, M. lavanovic-Hladni, Boca Raton, CRC Press, 1991. — P. 115—148.
  169. Rauschenbach 1. Yu., Serova L. 1., Timochina 1. S., Chentsova N. A., Schumnaja L. V. Analysis of differences in dopamine content between two lines of Drosophila virilis in response to heat stress.// J. Insect Physiol. — 1993. — 39, № 9. —P. 761—767.
  170. Reed K., Mann D. Rapid transfer of DNA from gels to nylon membranes.// Nucleic Acids Res. — 1985. — 13. —P. 7207—7221.
  171. Restifo L., White K. Molecular and genetic approaches to neurotransmitter and neuromodulator systems in Drosophila.// Adv. Insect Physiol. — 1990. — 22. —P. 115—219.
  172. Richard D.S., Applebaum S.W., Gilbert L.I. Allatostatic regulation of juvenile hormone production in vitro by the ring gland of Drosophila melanogaster J! Mol. Cell. Endocrinol. — 1990. — 68. — P.153—161.
  173. Richards G. Insect hormones in development.// Biol. Rev. — 1981. — 56. — P. 501—549.
  174. Riddiford L.M., Ashburner M. Role of juvenile hormone in larval development and metamorphosis in Drosophila melanogaster J I Gen. Comp. Endocrinol. — 1991. — 82. — P. 172—183.
  175. Riddihough G., Pelham H.R.B. An ecdysone response element in Drosophila hsp27 promoter.// EMBO J. —1987. — 6. — P.3729—3734.
  176. Ritossa F. A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in Drosophila.// Experientia. — 1962. — 18. —P. 571—573.
  177. Robb S., Cheek T. R., Hannan F. L., Hall L. M., Midgley J.M., Evans P.D. Agonist-specific coupling of a cloned Drosophila octopamine/tyramine receptor to multiple second messenger systems. // EMBO J. — 1994. — 13, № 6, — P. 1325—1330.
  178. Robbs J. Maintenance of imaginai discs of Drosophila melanogaster in chemically defined media.// J. Cell. Biol. — 1969. — 41. — P. 876—885.
  179. Rose M. R., Vu L. N. Park S. U., Graves J. L. Selection on stress resistance increases longevity in Drosophila melanogaster J I Exp. Gerontol. — 1992. — 27, № 2, —P. 241—250.
  180. Rougvie A.E., Lis J.T. Postinitiation transcriptional control in Drosophila melanogaster. H Mol. Cell. Biol. — 1990. — 10. — P. 6041—6045.
  181. Samaranskaya M. Possible involement of adipokinetic hormone in the locust Shistocerca gregaria. // J. Exp. Biol. — 1976. — 65. — P. 415—425.
  182. Sanchez Y., Lindquist S. HSP104 required for induced thermotolerance.// Science. — 1990. — 248. — P. 1112—1115.
  183. Sandaltzopaulos R.» Becker P. Heat shock factor increases the reinitiation rate from potentiated chromatin templates.// Mol. Cell. Biol. — 1998. — 18. — P. 361—367.
  184. Sanders M.M., Triemer D.F., Olsen A.S. Regulation of protein synthesis in heat shocked Drosophila cells.// J. Cell. Biol. — 1986 — 261. — P.2189—2196.
  185. Sarge K.D., Zimarino V., Holm K., Wu C., Morimoto R.I. Cloning and characterization of two mouse heat shock factors with distinct inducible and constitutive DNA-binding ability.// Genes Dev. — 1991. — 5. —P. 1902—1911.
  186. Schooley D.A., Baker F.C. Juvenile hormone biosynthesis.// In Comprehensive Insect Phisiology, Biochemistry and Pharmacology, New York, Pergamon Press, 1985. — 7. — P.363—389.
  187. Shi Y., Mosser D.D., Morimoto R.I. Molecular chaperones as HSFl-specific transcriptional repressors.// Genes Dev. —1998. — 12, № 12. — P.654—666.
  188. Sorger P.K., Pelham H.R. Yeast heat shock factor is an essential DNA-binding protemg, that exhibit temepature-dependent phosphorilation.// Cell. —1988. — 54. — P.855—864.
  189. Sorger P.K. Yeast heat shock factor contains separable transient and sustained response transcriptional activators.// Cell. — 1990. — 62, № 4.— P.793—805.
  190. Stone D., Craig E. Self-regulation of the 70-kilodalton heat-shock proteins in Saccharomyces cerevisiae.// Mol. Cell. Biol. — 1990. — 10. — P. 1622—1632.
  191. Storti R., Scott M., Rich A., Pardue M. Translational control of protein synthesis in response to heat shock in Drosophila melanogaster cells.// Cell. — 1980. — 22. — P.825—834.
  192. Sukhanova M.Z., Grenback L.G., Gruntenko N.E., Khlebodarova T.M., Rauschenbach l.Y. Alkaline phosphatase in Drosophila under heat stress.// J. Insect Physiol. — 1996. — 42., № 2 — P. 161—165.
  193. Tissieres A., Mitchell H.K., Tracy U. Protein synthesis in salivary glands of D. melanogaster. Relation to chromosome puffs.// J. Mol. Biol. —1974. — 84. — P.389—398.
  194. Tobe S.S., Stay B. Structure and regulation of the corpus allatum.// Adv. Insect Physiol. — 1985. — 18. — P.305—432.
  195. Udelsman R., Blake M J., Stagg C.A., Li D., Putney D.J., Holbrook N.J. Vascular heat-shock protein expression in response to stress.// J. Clin. Invest.— 1993 —91—P.465—473.
  196. Uzzan A., Dudai Y. Aminergetic receptors in Drosophila melanogaster. Responsiveness of adenylate cyclase to putative neurotransmitters.// J.Neurochem. — 38. — P. 1542—1550.
  197. Vazquez J., Pauli D., Tissieres A. Transcriptional regulation in Drosophila during heat shock: a nuclear run-on analysis.// Chromosoma. — 1993. — 102. — P. 233—248.
  198. Velazquez J., Sonoda S., Bugaisky J., Lindquist S. Is the major Drosophila heat shock proteins present in cell that have not been heat shocked?// J. Cell. Biol. — 1983. — 96. — P. 286—290.
  199. Waskievicz A.J., Cooper J.A. Mitogen and stress response pathways: MAP kinase cascades and phosphatase regulation in mammals and yeast. // Curr. Opin. Cell Biol. —1995. — 7, № 6. — P.798—806.
  200. Watson R.D., Whisenton L.R., Bollenbacher W.E., Granger N.A. Interendocrine regulation of the corpora allata and prothoracic glands of Manduca sexta./I Insect Biochem. — 1986. — 16. — P. 149—158.
  201. Welte M.A., Tetrault J.M., Dellavalle R.P., Lindquist S.L. A new method for manipulating transgenes: engineering heat tolerance in a complex, multicellular organism.// Curr. Biology. — 1993. — 3. — P.842—853.
  202. Werner-Washburn M., Stone D., Craig E. Complex interactions among members of an essential subfamily of hsp70 genes in Saccharomycescerevisiae. H Mol. Cell. Biol. — 1987. — 7. — P. 2568—2577 (mrr. no Feder etal., 1992).
  203. Westwood J., Clos J., Wu C. Stress-induced oligomerisation and chromosomal relocalisation of heat-shack factor.// Nature. — 1991. — 353, № 31. —P. 822—827.
  204. Whisenton L.R., Granger N.A., Bollenbacher W.E. Regulation of juvenile hormone biosynthesis by 20-hydroxyecdysone during the fourth larval instar of the tobacco hornworm, Manduca sexta.// Gen. Comp. Endocrionol. — 1987. — 66, — P.62—70.
  205. Wisniewski J., Orosz A., Allada R., Wu C. The C-terminal region of Drosophila heat shock factor (HSF) contains a constitutively functional transactivation domain.// NAR. —1996 —24. — P.367—374.
  206. Wright T.R.F. Genetic of biogenic amines methabalizm, sclerotisation and melanisation in Drosophila melcmogaster. il Adv. Genet. — 1987. — 24. — P. 127—221.
  207. Wu C., Wilson S., Walker B., Dawid 1., Paisley T. et al. Purification and properties of Drosophila heat shock activator protein.// Science. — 1987. — 238.—P. 1247—53.
  208. Wu C. Heat shock transcription factors: structure and regulation.// Arum. Rev. Cell. Dev. Biol. —1995. —11. — P. 441—469.
  209. Wyatt J.R., Davey K.J. Cellular and molecular actions of juvenile hormone II. Roles of juvenile hormone in adult insects.//Adv. Insect. Physiol. — 1996. — 26.—P.l—155.
  210. Xiao H., Lis J.T. Germline transformation used to define key features of heat-shock response elements.// Science. —1988. — 239, № 7. — P. l 139—1142.
  211. Xiao H., Perisic O., Lis J. Cooperative binding of Drosophila heat shock factor to arrays of a concerved 5 bp unit.// Cell. — 1991. — 64. — P. 585— 593.
  212. Xia W., Voellmy R. Hyperphosphorylation of heat shock transcription factor 1 is correlated with transcriptional competence and slow dissociation of active factor trimers.// J. Biol. Chem. — 1997. —272, № 7. — P.4094—4102.
  213. Yao T.-P. Forman B.M. Jiang Z., Cherbas L., Chen J.-D., McKeown M., Cherbas P., Evans R. M. Functional ecdysone receptor is the product of EcR and Ultraspiracle genes.// Nature. —1993. — 366. — P.476—479.
  214. Yost H., Lindquist S. RNA splising is interrupted by heat shock and is rescued by heat shock protein sinthesis.// Cell. — 1986. — 45, P. 185—193.
  215. Yost H., Lindquist S. Heat shock proteins affect RNA processing during the heat shock response of Saccharomyces cerevisiae.// Mol. Cell. Biol. — 1991. — 11, —P. 1062—1068.
  216. Yue L., Karr T.L., Nathan D.F., Swift H., Srinivasan S., Lindquist S. Genetic analysis of viable Hsp90 alleles reveals a critical role in Drosophila spermatogenesis.// Genetics. — 1999. — 151. — P. 1056—1079.
  217. Zhimulev IF., Belyava E.S., Pokholkova G.V., Kochneva G.V., FominaO.V., Bgatov A.V. et al. Report on Drosophila melanogaster new mutants.// Dros. Inform. Serv. — 1981. — 56. — P. 192—196.
  218. Zimmerman J.L., Petri W., Meselson M. Accumulation of a specific subset of D. melanogaster heat shock mRnas in normal developent without heat shock.// Cell. —1983. — 32. — P. 1161—1170.
  219. Zou J., Guo Y., Guettouche T., Smith D.F., Voellmy R. Repression of heat shock transcription factor HSF1 activation by HSP90 (HSP90complex) that forms a stress-sensitive complex with HSF1.// Cell. — 1998. — 94. — P.471—480.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?