Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Сравнительное исследование структуры и функционирования активного центра холинэстераз позвоночных и беспозвоночных

Диссертация: Сравнительное исследование структуры и функционирования активного центра холинэстераз позвоночных и беспозвоночных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Отсюда можно сделать вывод, что эволюция активного центра ХЭ, с одной стороны, не имеет постепенного и-закономерного характера, а с другой — не коррелирует с: эволюцией белка ХЭ в целом. Как следует из Таблицы 1 иРис.6, вариабельные остатки — лежит на периферии активного центра, вдали от линии, соединяющей каталитическиважные пункты— эстеразный (S200) и «анионный» (W84) (как известно, ацетилхолин… Читать ещё >

Содержание

  • Принятые сокращения и химические названия соединений
  • Актуальность темы
  • Цель работы
  • Положения, выносимые на защиту
  • Научная новизна результатов
  • Теоретическое и практическое значение работы
  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. РАЗНООБРАЗИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ХОЛИНЭСТЕРАЗ У РАЗЛИЧНЫХ ЖИВОТНЫХ
      • 1. 1. 1. ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ ПОЗВОНОЧНЫХ (Chordata: Vertebrata)
      • 1. 1. 2. ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ НАСЕКОМЫХ {Arthropoda: Insecta)
      • 1. 1. 3. ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ МОЛЛЮСКОВ СMollusca)^
    • 1. 2. МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ
      • 1. 2. 1. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
      • 1. 2. 2. ВТОРИЧНАЯ И ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ
      • 1. 2. 3. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
      • 1. 2. 4. ТОПОГРАФИЯ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ
      • 1. 2. 5. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ, РАСПОЛОЖЕННЫХ В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ
    • 1. 3. МЕХАНИЗМ И КИНЕТИКА ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ХОЛИНЭСТЕРАЗ С СУБСТРАТАМИ И ИНГИБИТОРАМИ
      • 1. 3. 1. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С СУБСТРАТАМИ
      • 1. 3. 2. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ АКТИВНОСТИ АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗ. «СУБСТРАТНОЕ ТОРМОЖЕНИЕ»
      • 1. 3. 3. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОБРАТИМЫМИ ИНГИБИТОРАМИ
      • 1. 3. 4. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИМИ И КАРБАМАТНЫМИ ИНГИБИТОРАМИ
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • II. 1. ИССЛЕДОВАННЫЕ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ
    • II. 2. МЕТОДЫ ИЗМЕРЕНИЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ХОЛИНЭСТЕРАЗ И СКОРОСТИ ИХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С
  • НЕОБРАТИМЫМИ ИНГИБИТОРАМИ: И.З. СТАТИСТИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА ДАННЫХ И.3.1. СТАНДАРТИЗАЦИЯ ДАННЫХ
    • 11. 3. 2. РАНЖИРОВАНИЕ ДАННЫХ
    • 11. 3. 3. КОРРЕЛЯЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
    • 11. 3. 4. КЛАСТЕРНЫЙ АНАЛИЗ
    • 11. 3. 5. ФАКТОРНЫЙ АНАЛИЗ
    • 11. 3. 6. МНОГОФАКТОРНЫЙ ДИСПЕРСИОННЫЙ АНАЛИЗ
  • ГЛАВА III. НОВЫЕ ДАННЫЕ О МЕХАНИЗМЕ КОМБИНИРОВАННОГО ИНГИБИРОВАНИЯ ХОЛИНЭСТЕРАЗ ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИМИ СОЕДИНЕНИЯМИ
  • ГЛАВА IV. КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ АНАЛИЗ ДАННЫХ О СУБСТРАТНО-ИНГИБИТОРНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ ХОЛИНЭСТЕРАЗ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
    • IV. 1. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТ
    • IV. 2. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С ШЕСТЬЮ СТАНДАРТНЫМИ НЕОБРАТИМЫМИ ИНГИБИТОРАМИ
    • IV. 3. СПЕЦИФИЧНОСТЬ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С ДИАЛКИЛФОСФАТАМИ, ИМЕЮЩИМИ АЛКИЛЬНЫЕ РАДИКАЛЫ РАЗЛИЧНОЙ ДЛИНЫ И РАЗВЕТВ ЛЕННОСТИ
  • ГЛАВА V. МНОГОМЕРНЫЙ СТАТИСТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ СТРОЕНИЯ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ РАЗЛИЧНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ
    • V. I. ИССЛЕДОВАНИЕ ВАРИАБЕЛЬНОСТИ СТРОЕНИЯ «КАТАЛИТИЧЕСКОЙ МАШИНЫ» АКТИВНОГО ЦЕНТРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ
      • V. 2. ИССЛЕДОВАНИЕ СТРОЕНИЯ АЦИЛЬНОГО КАРМАНА ХОЛИНЭСТЕРАЗ
      • V. 3. ВЫЯВЛЕНИЕ УЧАСТКОВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ НАСЕКОМЫХ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИХ РАЗЛИЧИЯ В ИХ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ К НЕОБРАТИМЫМ ИНГИБИТОРАМ
  • ГЛАВА VI. ИССЛЕДОВАНИЕ СВЯЗИ МЕЖДУ СТРОЕНИЕМ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ХОЛИНЭСТЕРАЗ И ФИЛОГЕНИЕЙ ЖИВОТНЫХ

Сравнительное исследование структуры и функционирования активного центра холинэстераз позвоночных и беспозвоночных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Холинэстеразы (ХЭ) являются одной из наиболее глубоко и широко изучаемых групп ферментов. В связи с тем, что ацетилхолинэстеразы (АХЭ) обеспечивают синапти-ческую передачу в нервной системе позвоночных и беспозвоночных животных, исследование механизмов модуляции активности АХЭ представляет большой интерес как с теоретической, так и с практической точки зрения — для создания новых эффективных лекарственных препаратов и средств защиты растений. С другой стороны, структура и каталитические свойства ХЭ весьма разнообразны у различных животных, что позволяет использовать их при изучении эволюции ферментных белков. С третьей стороны, холинэстеразы являются благодатным материлом для специалистов по ферментативной кинетике.

За примерно полувековую историю исследования был накоплен огромный материал о взаимодействии ХЭ различного происхождения с эффекторами различного строения. Весьма значителен также материал о структуре молекулы разных ХЭ, полученный за последние 10−15 лет. Однако до сих пор эти две группы данных использовались лишь порознь и лишь для качественной оценки сходства и различия ферментов, и являются в значительной степени «сырым материалом», требующим обобщения и углубленного анализа.

Между тем известно, что методы статистической обработки многомерных данных, широко используемые в экономике, демографии, психологии и многих других областях, позволяют охватить широкий спектр сторон и связей явления и одновременно выделить среди них базисные, узловые связи, не только систематизировать материал, но и вскрыть новые закономерности, не очевидные при рассмотрении исходных данных. Мы предположили, что статистические методы могут быть применимы и полезны и в области биохимии, в частности при исследовании структуры и функционирования активного центра ХЭ.

Цель работы.

Задачей нашей работы являлось сравнительное исследование строения активного центра ХЭ позвоночных и беспозвоночных путем многомерного (кластерного, факторного и дисперсионного) статистического анализа данных о скорости их взаимодействия с субстратами и необратимыми ингибиторами и данных о физико-химических характеристиках аминокислотных остатков активного центра, и последующая интерпретация полученных результатов с целью выяснения путей, эволюции этих ферментов и выявления факторов, определяющих степень чувствительности ХЭ к ингибиторам.

Положения, выносимые па защиту => Выявлены конкретные аминокислотные остатки в ацильном кармане активного центра, определяющие избирательность действия диалкилфосфатов на холинэстеразы различных животных. Многомерный статистический анализ факторов, определяющих чувствительность ХЭ насекомых к ацилирующим ингибиторам, позволил выявить их связь с особенностями конкретных структур активного центра (ацильного кармана и периферического «анионного» пункта). Они отражаются также на взаимодействии ХЭ с субстратами и ингибиторами другого механизма действия. => «Чувствительность к ингибиторам» является характеристикой, мало связанной с природой и механизмом действия ингибиторов, и определяется главным образом природой фермента. Результаты, полученные при факторном и кластерном анализе нескольких наборов констант взаимодействия ХЭ насекомых с ингибиторами, близки между собой и мало зависят от природы исследованных ингибиторов. => «Чувствительность ХЭ к ингибиторам» не является адаптивным признаком в природных условиях, а эволюция активного центра ХЭ происходит путем нейтральных мутаций, т.к. получаемые дендрограммы не соответствуют филогенетическому древу насекомых. В результате анализа данных о полной аминокислотной последовательности 79 ХЭ различных животных выявлены три основные линии. Сделан вывод, что современная номенклатура ферментов, различающая всего два класса ХЭ, должна быть пересмотрена и дополнена. Комбинированное ингибирование активности ХЭ фосфорорганическими ингибиторами включает в себя стадию обратимого взаимодействия ингибитора с ацилированым ферментом. Любые ФОИ ингибируют ХЭ по комбинированному типу, который в своих крайних вариантах принимает вид «чисто необратимого» и «псевдообратимого» ингибирования.

Научная новизна результатов.

Впервые при сравнительном исследовании каталитических свойств и строения активного центра ХЭ использованы методы многомерного статистического анализа данных, что позволило придти к новым, неочевидным выводам: кластерный и факторный анализ констант взаимодействия ХЭ различных насекомых с необратимыми ингибиторами показали, что характер получаемых дендрограмм и и величины экстрагируемых факторов мало зависит от природы ингибиторов, использованных разными авторами. Таким образом, «чувствительность к ингибиторам» в основном определяется природой фермента.

Сопоставление этих данных с результатами кластерного и факторного анализа характеристик аминокислотных остатков, составляющих активный центр холинэстераз насекомых, позволило выявить «материальный субстрат» факторов, определяющих их чувствительность к необратимым ингибиторам. Фактор А, характерный для SH-чувствительных холинэстераз насекомых, связан с природой остатков, образующих вход в активный центр. Фактор В определяется строением ацильного кармана активного центра. Фактор С определяется строением периферического «анионного» пункта. Эти факторы отражаются также на взаимодействии холинэстераз с субстратами и обратимыми ингибиторами.

Дендрограммы, полученные при кластерном анализе чувствительности ХЭ к необратимым ингибиторам и строения их активного центра, не соответствуют филогенетическому древу животных. Сделан вывод, что мутации гена ХЭ, относящиеся к периферии активного центра и отражающиеся на ее активности в реакции с синтетическими субстратами и различными ингибиторами, являются нейтральными. Эволюция активного центра ХЭ, с одной стороны, не имеет адаптивного характера в природных условиях, а с другой — не коррелирует с эволюцией белка ХЭ в целом.

Избирательность действия диалкилфосфатов на холинэстеразы различных животных определяется различиями в строении ацильного кармана ферментов. Выявлены конкретные аминокислотные остатки, критичные при взаимодействии активного центра с алкильными радикалами определенной длины.

Впервые в схему комбинированного торможения активности ХЭ фосфороргани-ческими ингибиторами (ФОИ) включена стадия обратимого взаимодействия ингибитора с ацилированым ферментом. Теоретический анализ кинетики этого процесса подтвержден экспериментальными данными. Сделан вывод, что «чисто необратимое» и «псевдообратимое» ингибирование ХЭ под действием ФОИ являются крайними вариантами комбинированного торможения.

Теоретическое и практическое значение работы.

Несомненное значение, как с теоретической, так и с практической точки зрения, имеет предлагаемый новый подход к исследованию взаимодействия ферментов с эффекторами — использование многомерных статистических методов обработки данных.

Проведенные исследования позволили сделать выводы об эволюции активного центра ХЭ и о факторах, определяющих чувствительность ХЭ к необратимым ингибиторам, что ценно для сравнительной биохимии ХЭ и может быть использовано при создании высокоэффективных и избирательных лекарственных препаратов и средств защиты растений.

На основании исследования кинетики взаимодействия ХЭ злаковой тли с ФОИ был уточнен механизм комбинированного ингибирования и были выведены новые кинетические уравнения, более полно отражающие взаимодействие фермента с ингибиторами и позволяющие более точно рассчитывать ингибиторные константы. Сделанные выводы применимы ко всем гидролитическим ферментам и являются вкладом в ферментативную кинетику.

ХЭ, особенно АХЭ, издавна являются одним из наиболее интенсивно изучаемых ферментов. Этот интерес связан не только с их значимостью для фармакологии [87], военной токсикологии [86] и поиска избирательных средств защиты растений [89], но и с такими замечательными свойствами, как исключительно высокая скорость катализа и специфичность в отношении различных субстратов и ингибиторов.

Накоплен огромный сравнительный материал о скорости взаимодействия г ХЭ разных животных с различными эффекторами, который был изложен в нескольких монографиях и обзорах [I, 2, 17, 19, 24, 29, 62, 98, 152, 219, 221, 299, 320]- Конформационный анализ, выполненный на основе этих данных, позволил получить новые сведения о молекулярной механике взаимодействия АХЭ человека и БуХЭ лошади с субстратами, обратимыми и необратимыми ингибиторами [93, 117−119, 342].

Новый виток развития: исследований ХЭ начался после определенияв 1986 году первичной структуры [292] и выяснения в 1991 году кристаллической структуры АХЭ электрического ската Torpedo californica [306].

Современные методы исследования (рентгеноструктурный анализ белка, определение аимнокислотной последовательности, направленный мутагенез, «выравнивание» (alignment) аминокислотной последовательности различных белков, компьютерная «стыковка» (docking) молекулы эффектора с активным центром фермента) позволили определить строение активного центра ХЭ различного происхождения и функциональную роль составляющих его аминокислотных остатков. В последние годы значительно расширились знания о молекулярном механизме взаимодействия ХЭ с субстратами и ингибиторами.

Однако большая часть данных, полученных ранее методом субстратно-ингибитор-ного анализа, особенно о ХЭ беспозвоночных, не была пересмотрена в свете новых сведений о строении и механизме действия ХЭ.

Нам представляется перспективным привлечение к этой работе современных статистических методов. В частности, такое понятие, как «чувствительность к ингибиторам», как и многие другие биологические показатели, является многомерной характеристикой, которая, не может быть подвергнута прямому измерению. Измерена может быть только скорость взаимодействия фермента с отдельными ингибиторами.

В таких случаях весьма полезными являются методы статистической обработки многомерных данных. Они позволяют охватить широкий спектр сторон и связей явления и одновременно выделить среди них базисные, узловые связи. Такое сокращенное пространство параметров легче поддается содержательному восприятию и дальнейшему анализу, чем многомерное пространство исходных признаков.

ВЫ КОДЫ.

1. В результате анализа данных о полной аминокислотной последовательности ХЭ 79 различных животных выявлены три основные линии. Следовательно, современная номенклатура ферментов, различающая всего два класса ХЭ, должна быть пересмотрена и дополнена.

2. Дендрограммы, полученные при кластерном анализе как чувствительности холинэстераз к необратимым ингибиторам, так и строения их активного центра, не соответствуют филогенетическому древу животных. Следовательно, эволюция активного центра ХЭ не коррелирует с эволюцией белка ХЭ в целом.

3. Кластерный и факторный анализ констант взаимодействия ХЭ различных насекомых с необратимыми ингибиторами показали, что характер получаемых дендрограмм и величины экстрагируемых факторов мало зависит от природы ингибиторов, использованных разными авторами. Таким образом, «чувствительность к ингибиторам» определяется прежде всего природой фермента.

4. «Чувствительность ХЭ к ингибиторам» не является адаптивным признаком в природных условиях, и эволюция активного центра ХЭ происходит путем нейтральных мутаций.

5. Выявлен «материальный субстрат» факторов, определяющих чувствительность ХЭ насекомых к необратимым ингибиторам. Фактор А, характерный для SH-чувствитель-ных холинэстераз насекомых, связан с природой остатков, образующих вход в активный центр. Фактор В определяется строением ацильного кармана активного центра. Фактор С определяется строением периферического «анионного» пункта. Эти факторы отражаются также на взаимодействии холинэстераз с субстратами и обратимыми ингибиторами.

6. Избирательность действия диалкилфосфатов на холинэстеразы различных животных определяется различиями в строении ацильного кармана ферментов. Выявлены конкретные аминокислотные остатки, критичные при взаимодействии активного центра с алкильными радикалами определенной длины.

7. Комбинированное ингибирование активности ХЭ фосфорорганическими ингибиторами включает в себя стадию обратимого взаимодействия ингибитора с ацилированым ферментом. Любые ФОИ ингибируют ХЭ по комбинированному типу, который в своих крайних вариантах принимает вид «чисто необратимого» и «псевдообратимого» ингибирования.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

t.

В свое время, классификация ХЭ была основанана субстратной специфичности ферментов млекопитающих — были выделены ацетилхолинэстераза (НФ 3.1.1.7) и холин-эстераза (НФ 3.1.1.8), включающая БуХЭ и-ПХЭВ настоящее время в-западной литературе повсеместно используют терминыАХЭи БуХЭ. Но БуХЭ означает не «фермент, гидролизующий БуХс наибольшей скоростью», а «вторая ХЭ позвоночных», и, например, пропионилхолинэстеразу сыворотки крови крыс и кур называют «БуХЭ». Еще более запутана ситуация с АХЭ. Ныне это означает как «ХЭ мозга, эритроцитов, и электрического органа позвоночных», так и"любая ХЭ беспозвоночных независимо от ее субстратной специфичности".

В то же время, как это видно на Рис. 26, на древе ХЭ присутствуют триглавных ветви, т. е. уже сейчас выявлены три линии этих: ферментов. При этом АХЭ и «БуХЭ».

Ф (позвоночных относятся к одной ветви, вторая ветвь образована ХЭ кровососущих клещейи SH-нечувствительными ХЭ насекомых, кодируемых геном асе2, а третья — ферментами животных различных типов, в том числе SH-чувствительными АХЭ насекомых, кодируемых геном acel. Поэтому нам кажется, что номенклатура ХЭ должна быть пересмотрена и дополнена.

Наши исследования показали, что многие особенности субстратноингибиторной специфичности связаны с конкретными участками активного центра. Исследовав скорость взаимодействия различных ХЭ с рядами эффекторов закономерно меняющегося строения, можно на основании данных об известной первичной структуре других ХЭ в общих чертах сделать заключение о топографии активной поверхности исследованных ферментов.

Как было показано, в отличие от многих адаптивных ферментов ХЭ не проявляют четкой зависимости их каталитических свойств (субстратной и ингибиторной специфичности) от средыобитания, образа жизни животного, и даже от функциональной роли в организме. Например, в организме млекопитающих ферментом нервной системы является.

АХЭ, а ферментом сыворотки крови — БХЭ или ПХЭ, а в организме брюхоногих моллюсков в нервной системе содержится ПХЭ, а в гемолимфе — АХЭ (см. Таблицу 3).

При этом разнообразие каталитических свойств ХЭ не определяется: филогенетическим положением животных.

Отсюда можно сделать вывод, что эволюция активного центра ХЭ, с одной стороны, не имеет постепенного и-закономерного характера, а с другой — не коррелирует с: эволюцией белка ХЭ в целом. Как следует из Таблицы 1 иРис.6, вариабельные остатки — лежит на периферии активного центра, вдали от линии, соединяющей каталитическиважные пункты— эстеразный (S200) и «анионный» (W84) (как известно, ацетилхолин располагается в активном центре ХЭ в полностью вытянутой транс-конфигурации). Именно вариабельность этих остатков свидетельствует о том, что они малозначимы для осуществления основной функции АХЭ — гидролиза ацетилхолина в синапсе.

Мутации гена ХЭ, относящиеся к периферии активного центра и отражающиеся на ее активностив реакции s с синтетическими? субстратами и различными ингибиторами, видимо, являются нейтральными, и приводят как к дивергенции, и конвергенции в субст-ратно-ингибиторной специфичности ХЭ.

По-видимому, этот признак не подвергается отбору в природных условиях. Известно лишь несколько природных соединений, являющихся избирательными ингибиторами ХЭ. Хотя большинство алкалоидов в той или иной степени способны ингибировать активность ХЭ, их преимущественной мишенью действия на организм являются различные рецепторы в центральной и периферической нервной системе. Адаптивнымпризнаком чувствительность ХЭ к ингибиторам стала только после широкого внедрения в практику химических средств защиты растений, что привело к возникновению многочисленных резистентных популяций вредителей.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А., Михайлов С. С., Садыков А. С., Щербак И. Г. Антиферментноедействие и детоксикания фосфорорганических ингибиторов холинэстераз. Ташкент: Фан, 1989.- 180 с.
  2. А.А., Садыков А. С., Далимов Д. Н., Асланов Х. А. Алкалоиды и их производные как инструмент для изучения холинэргической системы. Ташкент: ФАН, 1984.-288 с.
  3. А., Эйзен С. Статистический анализ. Подход с использованием ЭВМ. М.: Мир, 1982.-488 с. 9 5. Балашова Е. К., Бресткин А. П., Жуковский Ю. Г., Розенгарт В. И., Шерстобитов О. Е.,
  4. Т.Н., Савченко К. Н., Абдувахабов А. А., Далимов Д. Н. Действие фосфорорганических ингибиторов, производных лупинина и эпилупинина, на холинэстеразы млекопитающих и членистоногих // Ж. эвол. биохим. физиол. 1980. — Т. 16, № 3. — С. 244−250.
  5. Н.Е., Розенгарт Е. В., Хованских А.Е. Кинетический анализ «защитного эф
  6. Ф фекта субстрата» для холинэстераз разного происхождения // Ж. эвол. биохим.физиол. 2000. — Т. 36. — С. 97−102.
  7. А.П., Брик И. Л. Активирующее влияние ионов тетраметиламмония и ацетилхолина на холинэстеразу лошадиной сыворотки // Биохимия. 1967. — Т.32, № 1.-С. 3−12.
  8. А.П., Брик И. Л., Волкова Р. И., Годовиков Н. Н., Кабачник М.И-, Теплов Н. Е. Антихолинэстеразные свойства 0,0-диэтил-8-(р-арилметиламино)этил.-ме-тилтиофосфонатов и их метилсульфометилатов // ДАН СССР. 1965. — Т.163, № 2. -С.365−368.
  9. J 10. Бресткин А. П., Брик ПЛ., Волкова Р. И., Годовиков Н. Н., Гурдалиев Х. Х., Кабачник
  10. J М. И, Карданов Н. А. Комбинированное торможение холинэстеразы из сыворотки-крови лошади эфирами дифенилфосфорной и дифенилтиофосфорной кислот // ДАН СССР. 1971. — Т. 200. — С. 103−106.
  11. А.П., Брик И. Л., Волкова Р. И., Розенгарт Е. В., Сагал А. А. О взаимодействии фосфорорганических ингибиторов с холинэстеразой / Химия и применение фос-форорганических соединений. М.: Наука, 1972. С.431−437.
  12. А.П., Брик И. Л., Годовиков Н. Н., Кабачник М. И., Свидрицкая Н. И., Смусин Я. С., Трифонова С. А. Ингибирование холинэстераз 0,0-дипропил-8-(Р-арилметиламиноэтил) тиофосфатами и их иодметилатами // Изв. АН СССР, сер.хим.1974.-№ 12.-С. 2811−2815.
  13. А.П., Брик И. Л., Годовиков Н. Н., Кабачник М. И., Киреева Е. Г., Трифонова С. А. Антихолинэстеразные свойства 0,0-диизопропил-5-((3-Ы, М-арилметиламино-этил)тиофосфатов и их иодметилатов // Изв. АН СССР, сер.хим. 1976. — № 2. — С. 429−431.
  14. А.П., Виняр Т. Н., Розенгарт Е. В. Взаимодействие холинэстераз зрительных ганглиев командорского кальмара с некоторыми обратимыми ингибиторами // Нейрохимия. 1982. — Т. 1, № 1. — С. 28−35.
  15. А.П., Григорьева Г. М., Еремеева A.M., Жуковский Ю. Г., Кузнецова Л. П., Ракич Л. Ацетилхолинэстераза электрического органа Torpedo marmorata // Ж. эвол. биохим. физиол. 1975. — Т. 11, № 3. — С. 250−257.
  16. А.П., Годовиков Н. Н. Комбинированный вид ингибирования холинэстераз фосфорорганическими соединениями // Успехи химии. 1978. — Т.47, № 9. — С. 16 091 627.
  17. А.П., Жуковский Ю. Г., Сипенкова Т. М. Гидролиз холиновых и тиохолино-вых эфиров под действием холинэстераз // Биохимия. 1974. — Т.39, № 1. — С. 13−18.
  18. А.П., Жуковский Ю. Г., Фарцейгер Н. Л. Каталитические свойства холинэстераз мозга и сыворотки крови голубя Columba livia И Ж. эвол. биохим. физиол, 1983.-Т.19,№ 2.-С. 138−143.
  19. А.П., Ковалев Н. Н., Розенгарт Е. В., Хованских А. Е., Федорец Ю. А., Эпштейн Л. М. Субстратно-ингибиторная специфичность холинэстеразы нервной ткани командорского кальмара // Нейрохимия. 1986. — № 5. — С.264−270.
  20. Бресткин: А.П., Кузнецова Л. П., Моралев С. Н., Розенгарт Е. В., Эпштейн Л. М. Холинэстеразы наземных животных и гидробионтов. Владивосток: ТИНРО-Центр, 1997. -466 с.
  21. А.П., Пархоменко Т. В. Субстратная специфичность частично очищенной холинэстеразы сыворотки крови кур // Биохимия. 1971. — Т.36, № 5. — С. 950−955.
  22. А.П., Пархоменко Т. В. Особенности строения активного центра пропионилхолинэстеразы сыворотки крови кур // Биохимия. 1973. — Т.38- № 3. — С. 467−470.
  23. А.П., Певзнер Д. Л. О свойствах ацетилхолинэстеразы мозга и эритроцитов быка//Биохимия. 1971. — Т.36, № 1.-С. 81−86.
  24. А.П., Розенгарт Е. В., Абдувахабов А. А., Садыков А. А. Эфиры карбоновых кислот как субстраты холинэстераз // Успехи химии. 1983. — Т.52, Вып. 10. — С. 1624−1647.
  25. А.П., Розенгарт Е. В., Эпштейн Л. М. О свойствах холинэстеразы из хвостатого ядра мозга тюленя Phoca hispida ladogensis // Ж. эвол. биохим. физиол. 1971. -Т.7, № 5. — С. 474−477.
  26. И.Л. Свойства ацетилхолинэстеразы мозга карпа // Биохимия. 1969. — Т.34. — С.90−95.
  27. И.Л. Холинэстеразы мышц морских червей Physcosoma japonicum и Lumbriconereis impatiens / Биохимическая эволюция. Под ред Е. М. Крепса. Л.: Наука, 1973.-С. 55−66,
  28. И.Л., Мандельштам- Ю.Е. Свойства холинэстеразынервной системы саранчи Locusta migratoria // Ж. эвол. биохим. физиол. 1973. — Т.9, № 2. — С. 138−143.
  29. И.Л., Мандельштам Ю. Е., Федин А. Н. Холинэргические системы насекомых. / Сравнительная фармакология синаптических рецепторов. Под ред. Е. М. Крепса. Л.: Наука, 1977.-С. 143−151.
  30. И.Л., Яковлев В. А. Сравнительное изучение свойств холинэстераз нервной системы позвоночных и насекомых // Биохимия. 1962. — Т.27, № 6. — С. 993−1003.
  31. Р.И., Титова Э. В., Кабачник М. И., Мастрюкова Т. А., Шипов А. Э., Жданова Г. В. Использование новых фосфорорганических ингибиторов, содержащих карбме-токсильную группу, для идентификации карбокилэстераз насекомых // ДАН СССР. -Т.270. С.470−473.
  32. С.Н., Розенгарт В. И. Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества. Л.: Медицина, 1964. 382 с.
  33. Г. М. Холинэстераза зрительного ганглия осьминога Octopus sp. и кальмара Ommatostrephes sloanei-paciflcus II Ферменты в эволюции животных / Под ред.
  34. Е.М.Крепса. Л.: Наука, 1969. С. 177−183.
  35. Г. М. Каталитические свойства и чувствительность к различным ингибиторам холинэстеразы из слюнных желез моллюска Murex trunculus (Gastropoda) // Биохимия. 1973. -Т.38, № 6. — С. 1126−1135.
  36. Г. М. О каталитических свойствах холинэстеразы нервной ткани и гемолимфы моллюска Lymnaea stagnalis // Ж. эвол. биохим. физиол. 1974. — Т. 10. — С. 104−107.
  37. Г. М. Холинэстеразы зрительного ганглия кальмара Illex illecebrosus, каракатицы Sepia officinalis и эледоны Eledone sp. // Сравнительная нейрофизиология и нейрохимия / Под ред. Е. М. Крепса. JL: Наука, 1976. С. 3−13.
  38. Г. М. Сравнительное исследование холинэстераз нервной ткани головоногих и брюхоногих моллюсков // Сравнительная фармакология синаптических рецепторов / Под ред. Е. М. Крепса. Л.: Наука, 1977. С. 137−143.
  39. Г. М. Пропионилхолинэстеразы мозга брюхоногих моллюсков.* Взаимодействие с субстратами и ингибиторами 7/ Биохимия. 1980. — Т.45, Вып. 12.-С. 2176−2188.
  40. Г. М., Краснова Т. И., Хованских А. Е., Гусев Г. В., Лежнева И. П. Выделение и каталитические свойства растворимой и мембранной холинэстеразы мозга капустной мухи Delia brassicae II Биохимия. 1987. — Т.52, Вып.7. — С. 1192−1200.
  41. Г. М., Краснова Т. И., Хованских А. Е., Лежнева И. Л. Субстратная и ингибиторная специфичность холинэстеразы мозга мух (Diptera: Anthomiidae, Muscidae). К проблеме типа фермента // Ж. эвол. биохим. физиол. 1997. — Т. 33, № 4−5.-С. 431−442.
  42. Г. М., Розенгарт Е. В., Турпаев Т. М. Характеристика специфичности холинэстераз сердечной мышцы и гемолимфы моллюсков // Физиология и биохимиябеспозвоночных / Под ред. Е. М. Крепса. Л.: Наука, 1968. С. 166−175.
  43. Г. М., Ткаченко С. С. Холинэстеразы гемолимфы брюхоногих моллюсков // Ж. эвол. биохим. физиол. 1971. — Т. 7, № 3. — С. 254−261.
  44. Д.Н. Антихолинэстеразные свойства N- р —(диалкоксифосфинил) меркапто-этилцитизинов и их иодметилатов // ДАН УзбССР. 1978. — № 9. — С.39−43.
  45. Далимов: Д.Н., Абдувахабов А. А., Асланов X.А., Годовиков Н. Н., Садыков А. С. Антихолинэстеразные свойства 1Ч-Р-(диалкоксифосфинил)меркаптоэтил. декагид-рохинолинов и их иодметилатов // Изв. АН CCCPj сер.хим. 1978. — № 11. — С.2600−2604.
  46. Демиденко Е. В- Линейная и нелинейная регрессии. М.: Финансы и статистика, 1981. 302 с.
  47. И.С. Методы, алгоритмы, программы многомерного статистического анализа. М.: Финансы и статистика, 1986.
  48. С.А., Бобырева Т. В. Физиолого-биохимические основы действия инсектицидов на насекомых вредителей хлопчатника. Ташкент: Фан, 1970. С.3−52.
  49. С.А., Бобырева Т. В., Сабирова Д. У., Собчак М. Н. Основы применения химических средств защиты хлопчатника от вредителей. Ташкент: Фан, 1976. С.1−102.
  50. К. Факторный анализ. М.: Статистика, 1980. 398 с.
  51. М.И., Абдувахабов А. А., Агабекова И. И., Бресткин А. П., Волкова Р. И., Годовиков Н. Н., Годына Е. И., Михайлов С. С., Михельсон М. Я., Розенгарт В.И.,
  52. Е.В., Ситкевич Р. В. Гидрофобные области активной поверхности холинэстераз // Успехи химии. 1970: — Т.39, № 6. — C.1050-I073.
  53. Т.И. Холинэстераза мозга капустной мухи Delia brassicae // Канд. Дисс., С-Петербург, 1989.
  54. Л.И., Далимов Д. Н., Моралев С. Н., Прохоренко Н. К., Бабаев Б. Н., Абдувахабов А. А. Взаимодействие холинэстераз и карбоксилэстераз млекопитающих и членистоногих с О, О-диалкил-Б-пропаргилтиофосфатами // Узб. хим. журн. -1990.-№ 3.-С. 40−43-
  55. Х.Х. Исследование свойств холинэстераз и карбоксилэстераз озимой (Agrotis segetum Schiff.) и малой наземной (Spodoptera exiqua Hbn.) совок // Канд. Дисс., Ташкент, 1995. г
  56. Т.А., Агабекян Р. С., Урюпин А. Б., Кабачник М. И. Синтез и антихолин-эстеразные свойства некоторых S-бензгидриловых эфиров монотиокислот фосфора // Изв. АН СССР, сер. хим, — 1977. -№ 10. С. 2317−2322.
  57. Г. Ф., Малыгин В. В., Якубов Ш. М., Горбунов С. М. Исследование связи структура-антихолинэстеразная активность в ряду О-фосфорилированных оксимов. И. Диалкилфосфаты и метилфосфонаты // Хим.-Фарм. Ж.урн. 1994. — Т. 28. — С.14ш 18.
  58. Г. Ф., Фетисов В. И., Соколов В. Б., Янковская B.JI., Горева Т.В., Малыгин
  59. B.В., Безноско Б. К., Галенко Т. Г., Коломиец А. Ф., Мартынов И. В. Взаимодействие диалкил (а-карбметокси-(3,р,(3-трифторэтил)фосфатов с эстеразами млекопитающих // Биоорг. Химия. 1987. — Т. 13. — С.33−37.
  60. Г. Ф., Шатаева Г. А., Янковская В. Л., Фетисов В. И., Лошадкин Н1А., Мартынов И. В., Хаскин Б. А., Шелученко О. Д: Взаимодействие бисфосфорилированных ме-танов с эстеразами млекопитающих // Биоорг. Химия. 1984. — Т.10. — С.1347−1352.
  61. С.Н. Активный центр холинэстераз. Статистический анализ вариабельности структуры // Ж. эвол. биохим. физиол. 2001. — Т.37, № 11 — С.21−27.
  62. С.Н. Ацильный карман активного центра холинэстераз и диалкилфосфаты. Исследование: взаимодействия статистическими методами // Ж. эвол. биохим. физиол. 2001. — Т.37, № 2. — С.92−100.
  63. Моралев ^ С.Н., Базюкин А. Б. Исследование: дивергенции холинэстераз насекомых путем: кластерного анализа величин констант их взаимодействия с ингибиторами // Ж. эвол. биохим. физиол. 1997. — Т. 33, № 3. — С. 288−295.
  64. С.Н., Базюкин А. Б. Факторный анализ чувствительности холинэстераз насекомых к необратимым ингибиторам // Ж. эвол. биохим. физиол. 1997. — Т. ЗЗ, № 3.1. C. 296−301.
  65. С.Н., Базюкин А. Б. Использование многомерного статистического анализа в исследовании зависимости антихолинэстеразной эффективности фосфорорганических ингибиторов от их строения // Ж. эвол. биохим. физиол. 1997. — Т. ЗЗ, № 3. — С. 302−306.
  66. С.Н., Есаулова А. В., Розенгарт Е. В., Хованских А. Е. Исследование холинэстеразной активности в печени некоторых рыб Каспийского моря // Доклады РАН. 2003. — Т.392, № 4. — С.549−551.
  67. С.Н., Майзель Е. Б. Отличительные особенности холинэстераз злаковой тли Schizaphis gramina Rond. // ДАН СССР — 1981. — Т.259, № 1. С.235−238.
  68. С.Н., Розенгарт Е. В. Современные представления о структуре и каталитических свойствах холинэстераз позвоночных и беспозвоночных // Ж. эвол. биохим. физиол. 1999J- Т.35, № 3i — С. 3−15.
  69. С.Н., Розенгарт Е. В. «Субстратное ингибирование» один из аспектов субстратной специфичности холинэстераз позвоночных и беспозвоночных// Ж. эвол. биохим. физиол. — 2001. — Т.37, № 5. — С. 358−373:
  70. С.Н., Розенгарт Е. В. Сравнительная чувствительность холинэстераз различного происхождения к некоторым необратимым ингибиторам // Ж. эвол. биохим. физиол. 2004. — Т.40, № 1. — С.3−15.
  71. Моралев С. Н-, Розенгарт Е. В., Суворов А. А. «Каталитическая машина» холинэстераз разных животных устроена одинаково // Доклады Академии наук 2001. Т.381, № 1. — С.123−125.
  72. Никанорова Е. В. Новые данные о свойствах холинэстеразы гороховой тли (Acyrthosiphon pisum Нагг.) // Бюлл. ВНИИ защ. раст. 1980. — Т. 49. — С. 31−32. 64
  73. Номенклатура ферментов: Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций. М.: ВИНИТИ. 1979. -С.321.
  74. К.В., Сазонова И.НМ Андреева Н. А., Агеенко О. И. Некоторые характеристики холинэстеразы Apanteles glomeratus L., паразита капустной белянки Pieris brassicae L. // Бюлл. ВНИИ защ. раст. 1976. — Т. 36. — С. 58−64.
  75. О’Брайн Р. Д. Токсичные эфиры кислот фосфора. М.: Мир, 1963.
  76. .Б., Расницин А. П. (ред.) Историческое развитие класса насекомых // Труды Палеонтологического института, Т. 178. М.: Наука, 1980.- 256 с.
  77. В.И., Шерстобитов О. Е. Избирательная токсичность фосфорорганических инсектоакарицидов. Л.: Наука, 1978. 174 с.
  78. Е.В. Субстратно-ингибиторный анализ холинэстеразы гемолимфы тихоокеанского брюхоногого моллюска Neptunea eulimata II Ж. эвол. биохим. физиол. 2001. — Т. 37. — С.219−224.
  79. Е.В., Басова Н. Е. Видовые различия в субстратно-ингибиторной специфичности холинэстераз оптического ганглия кальмаров семейства Gonatidae I/ Ж. эвол. биохим. физиол. 2000: Т. 36. — С. 249−253.
  80. Е.В., Басова Н. Е., Суворов А. А., Хованских А. Е. Индофениловые — хромогенные субстраты холинэстераз различного происхождения // Ж. эвол. биохим.физиол. 2002. — Т. 38. — С. 14−19.
  81. Е.В., Жоров Б. С. Расстояние между аммониевыми группами полиметилен-бис(триметиламмониевых) соединений по данным теоретического конформацион-ного анализа//ДАН СССР. 1983. — Т. 273. — С.505−508.
  82. Е.В., Хованских А. Е., Басова Н. Е., Моралев С. Н. Сравнительно-энзимологическое исследование каталитических свойств холинэстеразы сыворотки крови норки, Mustela vison И Ж. эвол. биохим. физиол. 2002. — Т. 38. — С. 311−315.
  83. Е.В., Хованских А.Е.,. Басова Н. Е., Моралев С. Н. Сравнительно-энзимологическое исследование каталитических свойств холинэстеразы мозга норки, Mustela vison И Ж. эвол. биохим. физиол. 2003. — Т. 39. — С. 237−243.
  84. Е.В., Хованских А. Е., Эпштейн Л. М. Особенности ингибиторной специфичности холинэстеразы тихоокеанского кальмара Todarodes pacificus II Ж. эвол. биохим. физиол. 1993. — Т. 29. — С. 475−481.
  85. Е.В., Хованских А. Е., Эпштейн JI.M. Исследование гомогенности холинэстераз нервной ткани кальмаров методом субстратно-ингибиторного анализа // Ж. эвол. биохим. физиол. 1994. — Т. ЗО, № 1. — С. 15−22.
  86. А.С., Розенгарт Е. В., Абдувахабов * А. А., Асланов А. Х. Холинэстеразы. Активный центр и механизм действия. Ташкент: ФАН. 1976. 206с.
  87. И.Н., Никанорова Е. В. Пример экологического подхода к синтезу селективных афицидов // Экологические основы применения инсектоакарицидов. Сб.науч.трудов. Л.: Изд. ВИЗР, 1991. С.15−26
  88. Справочник по прикладной статистике. В 2-х т., под.ред. Э. Ллойда, У. Лидермана, Ю. Н. Тюрина. М.: Финансы и статистика, 1989,1990.
  89. Тилябаев 3. Свойства холинэстеразы и карбоксилэстеразы нервной ткани саранчи Locusta migratoria II Ж. эвол. биохим. физиол. 1978. — Т. 14, № 4. — С. 405−407.
  90. Тилябаев 3. Свойства холинэстераз и карбоксилэстераз ганглиев саранчи // Биохимия 1979. — T.44, вып.11. — С. 2083−2093.
  91. Ю.Н., Макаров А. А. Анализ данных на компьютере. М.: Финансы и статистика, 1995.-384 с.
  92. А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии, T.l. М.: Мир, 1981. С.102−106.
  93. Факторный, дискриминантный и кластерный анализы. М.: Финансы и статистика, 1986.-215 с.
  94. Г. Современный факторный анализ. Mi: Статистика, 1972-
  95. Т. Статистические выводы, основанные на рангах. М.: Финансы и статистика, 1987. 334 с.
  96. М., Вульф Д. Непараметрические методы статистики. М.: Финансы и статистика, 1987. 334 с.
  97. О.Б. Субстратно-ингибиторная характеристика холинэстераз хлопковой совки Heliothis armigera Hbn., Автореф. канд. дисс. Ашгабат, 1995. 34
  98. О.Б., Кулиева А.М-, Моралев С. Н., Розенгарт В. И. Холинэстеразы хлопковой совки (Heliothis armigera Hbn.) II Изв. АН ТуркмССР, сер. биол. наук. 1991. -№. 3. — С. 78−80. 44
  99. Е.К. Ацетилхолинэстераза персиковой тли Myzus persicae Sulz. тест-фермент для выявления антихолинэстеразного механизма действия фосфорорганических и карбаматных афицидов. // Автореферат канд.дисс. Санкт-Петербург, 1996.
  100. С.П. Субстратно-ингибиторный анализ холинэстеразы зрительного ганглия кальмаров семейства Ommatostrephidae и биохимический критерий вида // Канд. Дисс. Киев, 1983.
  101. С.П., Бресткин А. П., Несис К. Н., Розенгарт Е. В. Об идентичности свойств холинэстераз зрительного ганглия кальмара Ommatostrephes bartrami из Южной Атлантики и Большого Австралийского залива // Океанология. 1977. — Т. 17. — С. 1102−1105.
  102. Н.Н., Розенгарт Е. В. Конформационо-функциональные отношения холиновых эфиров карбоновых кислот как субстратов ацетилхолинэстеразы // Доклады Академии наук 1996. — Т. 346. — С. 266−267.
  103. Н.Н., Розенгарт Е. В., Жоров Б. С. Зависимость антиацетилхолинэстераз-ной эффективности фосфорорганических ингибиторов от доступности атома фосфора // Биоорг. химия. 1992. — Т. 18, № 4. — С. 596−603.
  104. В.А. Кинетика ферментативного катализа. М.: Наука, 1965. 248 с.
  105. Adoutte A., Balavolne G., Lartillo N., Lespinet О., Prud’homme В., de Rosa R. The new animal phylogeny: reliability and implifications // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — V. 97. — P. 4453−4456.
  106. Anazawa Y., Tomita Т., Aiki Y., Kozaki Т., Kono Y. Sequence of a cDNA encoding acetylcholinesterase from susceptible and resistant two-spotted spider mite, Tetranychus urticae II Insect Biochem. Mol. Biol. 2003. — V. 33. — P. 509
  107. Andrews M.C., Callaghan A., Field L.M., Williamson M.S., Moores G.D. Identification of mutations conferring insecticide-insensitive AChE in the cotton-melon aphid, Aphis gos-sypii Glover // Insect Mol. Biol. 2004. — V. 13. — P. 555
  108. Anthony N., Rocheleau Т., Mocelin G., Lee H.J., Ffrench-Constant R. Cloning, sequencing and functional expression of an acetylcholinesterase gene from the yellow fever mosquito Aedes aegyptill FEBS Letters. 1995. — V. 368. — P. 461
  109. Antosiewicz J., McCammon J.A., Wlodek S.T., Gilson M.K. Simulation of charge-mutant acetylcholinesterases // Biochemistry. 1995. — V. 34, N 13. — P. 4211−4219.
  110. Antosiewicz J J, Wlodek S.Т., McCammon J. A. Acetylcholinesterase: role of- the enzyme’s charge distribution in- steering charged ligands toward the active site // Biopolymers. -1996.-V. 39, N1.-P. 85−94.
  111. Augustinsson K.-B. Substrate concentration and specificity of cholin ester-splitting enzymes//Archs. Biochem. 1949.-V. 23.-P. 111−126.
  112. Augustinsson K.-B. The evolution of esterases in vertebrates / Homologous enzymes and biochemical evolution // N.Y.: Gordon and Breach. 1968. — P. 299−311.
  113. Augustinsson K.-B., Nachmansohn D.- Distinction between acetylcholine-esterase and other choline ester-splitting enzymes // Science. 1949. — V. 110, N 2847. — P. 98−99.
  114. Baxter G.D., Barker S.C. Acetylcholinesterase cDNA of the cattle tick, Boophilus micro-plus: characterisation and role in organophosphate resistance // Insect Biochem. Mol. Biol-- 1998. V. 28. P.581−589.
  115. Baxter G.D., Barker S.C. Comparison of acetylcholinesterase genes from cattle ticks // Int. J. Parasitol. 1999. -V. 29. — P. 1765−1774.
  116. Baxter G.D., Barker S.C. Analysis of the sequence and expression of a second putative acetylcholinesterase cDNA from organophosphate-susceptible and organophosphate-resis-tant cattle ticks // Insect. Biochem. Mol. Biol. 2002. — V. 32. — P.815−820.
  117. С., Perola E., Cellai L., Brufani M., Lamba D. «Back door» opening implied by the crystal structure of a carbamoylated acetylcholinesterase // Biochemistry. 1999. — V. 38, N 18.-P. 5714−5719.
  118. Bentley G.N., Jones A.K., Agnew A. Mapping and sequencing of acetylcholinesterase genes from the platyhelminth blood fluke Schistosoma // Gene. 2003. — V. 314. — P. 103
  119. Berman H.A., Decker M.M. Kinetic, equilibrium, and spectroscopic studies on dealkylation («aging») of alkyl organophosphonyl acetylcholinesterase. Electrostatic control of enzyme topography//J. Biol. Chem. 1986. -V. 261, N 23, N 23. — P. 10 646−10 652
  120. Berman H.A., Decker M. Mi Chiral nature of covalent methylphosphonyl conjugates of acetylcholinesterase // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264, N 7. — P. 3951−3956.
  121. Berman H.A., Leonard K. Chiral reactions of acetylcholinesterase probed with- enantiomeric methylphosphonothioates. Noncovalent determinants of enzyme chirality // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 3942−3950.
  122. Bocquene G., Roig A., Foumier D. Cholinesterases from the common oyster (Crassostrea gigas). Evidence for the presence of a soluble acetylcholinesterase insensitive to organo-phosphate and carbamate inhibitors // FEBS Lett. 1997. — V.407. — P.261−266.
  123. Воеск А.Т., Schopfer L.M., Lockridge О. DNA sequence of butyrylcholinesterase from the rat: expression of the protein and characterization of the properties of rat butyrylcholinesterase // Biochem. Pharmacol. 2002. — V.63. — P.2101−2110.
  124. Botti S.A., Felder C.E., Lifson S., Sussman J.L., Silman 1: A modular treatment of molecular traffic through the active site of cholinesterase // Biophys. J. 1999. — V. 77, N 5. — P. 2430−2450.
  125. Bourguet D., Pasteur N., Bisset J., Raymond M. Determination of Ace. l genotypes in single mosquitoes: toward an ecumenical biochemical test // Pestic. Biochem. Physiol. 1996. — V.55. -P.122−128.
  126. Bratkowski T.A., Knowles C.O. Properties of an acetylcholinesterase from the face fly, Musca autumnalis И Ann.Entom.Soc.Amer. 1968. — V.61, N 2. — P.397−402.
  127. Brestkin A.P., Brick I.L., Grigor’eva G.M. Comparative pharmacology of cholinesterases // Intern. Encycl. Pharmacol. Therap. Sect.85, N. l / Ed. M.J. Michelson. Oxford-N.Y.: Per-gamon Press, 1973. P. 241−344.
  128. Brestkin A.P., Rozengart E.V. Cholinesterase catalysis // Nature. 1965. — V.205, N 4969. -P. 388−389.
  129. Brick I.L., Brestkin A.P., Mandelstam Yu.E. Properties of cholinesterase and carboxyles-terase of nervous tissue of Periplaneta americana II Insect Biochem. 1979. — V.9, N 4. -P. 397−401-
  130. Cauet G., Friboulet A., Thomas D. Substrate activation and thermal denaturation kinetics of the tetrameric and the trypsin-generated monomelic forms of horse serum butyrylcholi-nesterase// Biochim. Biophys. Acta. 1987. — V. 912, N 3. — P. 338−342.
  131. Chen Z., NewcombR-, Forbes E., McKenzie J., Batterham P. The acetylcholinesterase gene and organophosphorous resistance in the Australian sheep blowfly, Lucilia cuprina ll Insect Biochem. Mol. Biol. 2001. — V. 31. — P. 805
  132. Cousin X., Hotelier Т., Giles K., Toutant J.P., Chatonnet A. aCHEdb: the database system for ESTHER, the alpha/beta fold family of proteins and the Cholinesterase gene server// Nucl. Acids. Res. 1998. — V. 26, N 1. — P. 226−228.
  133. Creighton Т.Е. Proteins. Structural and molecular properties. New York: Freeman, 1992. P. 143.
  134. Dauterman W.C., O’Brien R.D. Cholinesterase variation as a factor in organophosphate selectivity in insects // J.Agric. Food Chem. 1964. — V. 12, N 4. — P.318−319.
  135. Dauterman W.C., Talens A., van Asperen K. Partial purification and properties of fly head cholinesterase // J. Insect Physiol. 1962. — V.8, N 1. — P. 1−14.
  136. Duran R., Cervenansky C., Dajas F., Tipton K.F. Fasciculin inhibition of acetylcholinesterase is prevented by chemical modification of the enzyme at a peripheral site // Biochim. Biophys. Acta. 1994.-V. 1201, N 3. — P. 381−388.
  137. Eichler J., Anselment A., Sussman J.L., Massoulie J., Silman I. Differential effects of «peripheral» site ligands on Torpedo and chicken acetylcholinesterase // Mol. Pharmacol. ~ 1994. V. 45, N 2. — P. 335−340.
  138. Eisenberg D., Schwarz E., Komaromy M., Wall R. Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot // J. Mol. Biol. 1984. — V. 179. — P. 125−142.
  139. Ellman G.L., Courtney K.D., Andres V.Jr., Featherstone R.M. Anew and rapid colorimet-ric determination of acetylcholinesterase activity // Biochem. Pharmacol- 1961. — V. 7, N 1. — P.88−95-
  140. Faerman C., Ripoll D., Bon S., Le Feuvre Y., Morel N., Massoulie J., Sussman J.L., Silman I. Site-directed- mutants designed to test back-door hypotheses of acetylcholinesterase function//FEBS Lett.- 1996.-V. 386, N 1. P. 65−71.
  141. Fontain A., Zerba E. Integumental esteratic activity in Triatoma infestans and its contribution to the degradation of organophosphorus insecticides // Сотр. Biochem. Physiol. -1984.-V. С 79, N l.-P. 183−188.
  142. Forsberg A., Puu G. Kinetics for the inhibition of acetylcholinesterase from the electric eel by some organophosphates and carbamates // Eur. J. Biochem. 1984. — V. 140, N I. — P. 153−156.
  143. Friboulet A., Rieger F., Goudou D., Amitai G., Taylor P. Interaction of an organophosphate with a peripheral site on acetylcholinesterase // Biochemistry. 1990. — V. 29, N 4- - P. 914−920.
  144. Frobert Y., Creminon C., Cousin X., Remy M.H., Chatel J.M., Bon S., Bon C., Grassi J. Acetylcholinesterases from Elapidae snake venoms: biochemical, immunological and enzymatic characterization // Biochim. Biophys. Acta. 1997. — V. 1339. — P.253−267.
  145. Gao J.R., Kambhampati S., Zhu K.Y. Molecular cloning and characterization of a greenbug {Schizaphis graminum) cDNA encoding acetylcholinesterase possibly evolved from a duplicate gene lineage II Insect Biochem. Mol. Biol. 2002. — V. 32. — P. 765
  146. Gao J.R., Zhu K.Y. An acetylcholinesterase purified from the greenbug (Schizaphis graminum) with some unique enzymological and pharmacological characteristics // Insect Biochem. Mol- Biol. 2001. — V.31. — P. 1095−1104:
  147. Gentry M.K., Saxena A., Ashani Y., Doctor B.P. Immunochemical characterization of anti-J 9> acetylcholinesterase inhibitory monoclonal antibodies // Chem. Biol- Interact. 1993. — V.87, N1−3.-P. 227−231.
  148. Gibney G., Camp S., Dionne M., MacPhee-Quigley K., Taylor P. Mutagenesis of essential functional residues in acetylcholinesterase // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1990. — V. 87, N 19.-P. 7546−7550.
  149. Gilson M.K., Straatsma T.P., McCammon J.A., Ripoll D.R., Faerman C.H., Axelsen P.H., Silman I., Sussman J.L. Open «back door» in a molecular dynamics simulation of acetylcholinesterase // Science. 1994. — V. 263, N 5151. — P. 1276−1278.
  150. Gnatt A., Loewenstein Y., Yaron A., Schwarz M., Soreq H. Site-directed mutagenesis of active site residues reveals plasticity of human butyrylcholinesterase in substrate and inhibitor interactions // J. Neurochem. 1994. — V. 62, N 2. — P. 749−755.
  151. Grauso Ml, Culetto E., Combes D., Fedon Y., Toutant J.P., Arpagaus Mi Existence of four acetylcholinesterase genes in the nematodes Caenorhabditis elegans and Caenorhabditis briggsae И FEBS Letters. 1998. — V. 424. — P. 279
  152. Gray P.J., Dawson R.M. Kinetic constants for the inhibition of eel and rabbit brain acetylcholinesterase by some organophosphates and carbamates of military significance // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1987. — V. 91, No 1. — P. 140−144.
  153. Guilbaut G. G., Huan S. S., Sadar M. H. Purification and properties of cholinesterases from honey bee Apis mellifera Linnaeus and boll weeviels Anthonomus grandis Boheman // J. Agric. Food Chem. 1970. — V. 18, N 4. — P. 692. 36
  154. Guzman-Varon R., Monroe R. J., Guthrie F. E. Evaluation of cholinesterases in strains of Heliothis virescens with widely differing responses to insecticides // J. Econ. Entomol. -1974. — V.67, N 2. P. 187−189.
  155. Hall L.M., Malcolm C.A. The acetylcholinesterase gene of Anopheles stephensi II Cell. Mol. Neurobiol. 1991. — V. 11. — P. 131.
  156. Hall L.M., Spierer P. The Ace locus of Drosophila melanogaster: structural gene for acetylcholinesterase with an unusual 5' leader // EMBO Journal. 1986. — V. 5. — P. 2949.
  157. Hama H- Preliminary report on the existence of butyrylcholinesterase-like enzyme in the green rice leafhopper, Nephotettix cincticeps Uhler (Hemiptera: Cicadellidae) II Appl. Entomol. Zool. 1978. — V. 13, N 4. — P. 324−325.
  158. Harel M., Sussman J.L., Krejci E., Bon S., Chanal P., Massoulie J., and Silman I. Conversion of acetylcholinesterase to butyrylcholinesterase: modeling and mutagenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1992. — V. 89, N 22. — P. 10 827−10 831.
  159. Hasan F.B., Cohen S.G., Cohen J.B. Hydrolysis by acetylcholinesterase. Apparent molal volumes and trimethyl and methyl subsites // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255, N 9. — P. 3898−3904.
  160. Hellenbrand K., Krupka R.M. Kinetic studies on the mechanism of insect acetylcholinesterase // Biochemistry 1970. — V.9, N 21. — P.4665−4671.
  161. Hirashima A., Kuwano E., Eto M. Docking study of enantiomeric fonofos oxon bound to the active site of Torpedo californica acetylcholinesterase // Bioorg. Med. Chem. 2000. -V. 8, N 3. — P. 653−656.
  162. Hodge A.S., Humphrey D.R., Rosenberry T.L. Ambenonium is a rapidly reversible noncovalent inhibitor of acetylcholinesterase, with one of the highest known affinities // Mol. Pharmacol. 1992. — V. 41, N 5. — P. 937−942.
  163. Hollingworth R.M., Fukuto- T.R., Metcalf R.L. Selectivity of sumithion compared with methyl parathion. Influence of structure on anticholinesterase activity // J.Agric.Food Chem. 1967. — V. 15, N 2. — P.235−241.
  164. Hosea N.A., Berman H.A., Taylor P. Specificity and orientation of trigonal carboxyl esters and tetrahedral alkylphosphonyl esters in cholinesterases // Biochemistry. 1995. — V. 34, N36.-P. 11 528−11 536.
  165. Hosea N.A., Radic Z., Tsigelny I., Berman H.A., Quinn D.M., Taylor P. Aspartate 74 as a primary determinant in acetylcholinesterase governing specificity to cationic organophos-phonates // Biochemistry. 1996. — V. 35, N 33. — P. 10 995−11 004.
  166. Huang C.T., Dauterman W.C., Hastings F.L. Inhibition of flyhead acetylcholinesterase by dimethoxon analogs // Pestic. Biochem. Physiol. 1974. — V.4, N 3. — P. 249−253.
  167. Hussein A.S., Smith A.M., Chacon M.R., Selkirk M.E. Determinants of substrate specificity of a second non-neuronal secreted acetylcholinesterase from the parasitic nematode Nippostrongylus brasiliensis // Eur. J. Biochem. 2000. — V. 267. — P. 2276.
  168. Huang Y, Qiao C, Williamson MS, Devonshire AL. Characterization of the acetylcholinesterase gene from insecticide-resistant houseflies (Musca domestica) // Chin J Biotechnol. 1997.--V. 13. -P. 177
  169. Jbilo O., Chatonnet A. Complete sequence of rabbit butyrylcholinesterase // Nucleic Acids Research. 1990. — V. 18.-P. 3990
  170. Jbilo O., L’Hermite Y., Talesa V., Toutant J.P., Chatonnet A. Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase expression in adult rabbit tissues and during development // Eur. J. Biochem. 1994. — V. 225, N 1. — P. 115−124.
  171. Kabachnik M.I., Brestkin A.P., Godovikov N.N., Michelson M.J., Rozengart E.V., Rozengart V.I. Hydrophobic areas on active surface of cholinesterases // Pharmacol. Rev. -1970. V.22, N 3. — P. 335−388.
  172. Knowles C.O., Casida J.E. Mode of action of organophosphate antihelmintics: cholinesterase inhibition in Ascaris lumbricoides // J. Agric. Food Chem. 1966. — V.14. P.566−572.
  173. G.B. (Ed.) Cholinesterases and anticholinesterase agents // Handbuch der experim. Pharmakologie, Bd.15. / Ed. Koelle G.B. Berlin, Goettingen, Heidelberg: Springer-Verlag,
  174. Koellner G., Kryger G., Millard C.B., Silman I., Sussman J.L., Steiner T. Active-site gorge and buried water molecules in crystal structures of acetylcholinesterase from Torpedo californica И J. Mol. Biol. 2000. — V. 296, N 2. — P. 713−735.
  175. Kronman C., Ordentlich A., Barak DM Velan В., Shafferman A. The «back door» hypothesis for product clearance in acetylcholinesterase challenged by site-directed mutagenesis // J. Biol. Chem. 1994. — V. 269, N 45. — P. 27 819−27 822.
  176. Kryger G, Silman I., Sussman J.L. Three-dimensional structure of a complex of E2020 with acetylcholinesterase from Torpedo californica // J. Physiol. Paris. 1998. — V.92, N 3−4. -P. 181−194.
  177. Kunkee R.E., Zweig G. Substrate specificity studies on bee acetylcholinesterase purified by gradient centrifugation // J. Insect Physiol. 1963. — V. 9, N 4. — P. 495−507.
  178. Laffaire J.B., Jaubert S., Abad P., Rosso M.N. Molecular cloning and life stage expression pattern of a new acetylcholinesterase gene from the plant parasitic nematode Meloidogyne incognita // Nematology. 2003. — V. 5. — P. 213
  179. Legay C., Bon S., Vernier P., Coussen F., Massoulie J. Cloning and expression of a rat acetylcholinesterase subunit: generation of multiple molecular forms and complementarity with a Torpedo collagenic subunit // J. Neurochem. 1993. — V. 60. — P. 337
  180. Lee A.-H., Metcalf R.L., Keams C.W. Purification and some properties of house cricket (Acheta domesticus) acetylcholinesterase // Insect Biochem. 1974. — V. 4. — P. 267−280.
  181. Li F., Han Z. Mutations in acetylcholinesterase associated with insecticide resistance in the cotton aphid, Aphis gossypii Glover // Insect Biochem. Mol. Biol. 2004. — V. 34. — P. 397
  182. Lockridge O. Genetic variants of human serum cholinesterase influence metabolism of the muscle relaxant succinylcholine // Pharmacol. Ther. 1990. — V. 47, N 1. — P. 35−60.
  183. MacPhee-Quigley K, Taylor P., Taylor S. Primary structure of the catalytic subunits from two molecular forms of acetylcholinesterase // J- Biol. Chem. 1985. — V. 260, N 22. — P. 12 185−12 189.
  184. Mallender W.D., Szegletes Т., Rosenberry T.L. Acetylthiocholine binds to asp74 at the peripheral site of human acetylcholinesterase as the first step in the catalytic pathway // Biochemistry. 2000. — V. 39, N 26. — P. 7753−7763.
  185. Manulis S., Ishaaya J-, Perry A.S. Acetylcholinesterase of Aphis citricola: Properties and significance in determining toxicity of systemic carbamate compounds // Pestic.Biochem. Physiol. 1981. — V.15, N 3. — P.267−274.
  186. Marcel V., Palacios L. G., Pertuy C., Masson P., Foumier D. Two invertebrate acetylcholinesterase show activation followed by inhibition with substrate concentration // Biochem. J. 1998. — V. 329, N 2. — P. 329−334.
  187. Marchot P., Khelif A., Ji Y.H., Mansuelle P., Bougis P.E. Binding of I25I-fasciculin to rat brain acetylcholinesterase. The complex still binds diisopropyl fluorophosphate // J. Biol. Chem. 1993. -V. 268, N 17.-P. 12 458−12 467.
  188. Masson P., Froment M.Т., Bartels C.F., Lockridge O. Importance of aspartate-70 in organophosphate inhibition, oxime reactivation and aging of human butyrylcholinesterase // Biochem. J. 1997. — V. 325, N 1. — P. 53−61.
  189. Masson P., Xie W., Froment M.-T., Levitsky V., Fortier P.L., Albaret C., LockridgeO. *1 Interaction between- the periferal site residues of human? butyrylcholinesterase,. D70 and:
  190. Y332, in binding and hydrolysis of substrates // Biochim. Biophys. Acta. 1999. — V. 1433, N1−2. -P. 281−293.
  191. Massoulie J., Sussman J. L., Doctor B. P. Recommendations for nomenclature in cholinesterases / Multidisciplinary Approaches to Cholinesterase Functions. Eds. Shafferman A. and Velan B. Plenum Press, New York: 1992, — P. 285−288.
  192. Matthews J.В., Davidson A.J., Freeman K.L., French N.P. Immunisation of cattle with s recombinant acetylcholinesterase from Dictyocaulus viviparus and with adult worm ES products // Intern. J. Parasitol. 2001. — V. 31. — P. 307
  193. Metcalf R.L., March R.B. Properties of acetylcholine esterases from the bee, the fly and the mouse and their relation to insecticide action // J. Econ. Entomol. 1950. — V. 43, N 5. — P. 670−677.
  194. Metcalf R.L., March R.B., Maxon M.G. Substrate preferences of insect cholinesterases // Ann. Entom. Soc. Amer. 1955. — V. 48, N 4. — P. 222−228. 40
  195. Millard C.B., Lockridge O., Broomfield C.A. Design and expression of organophosphorus acid anhydride hydrolase activity in human butyrylcholinesterase // Biochemistry. 1995. -V. 34, N49.-P. 15 925−15 933.
  196. Morel N., Bon S., Greenblatt H.M., Van Belle D., Wodak S.J., Sussman J.L., Massoulie J., Silman I. Effect of mutations within the peripheral anionic site on the stability of acetylcholinesterase // Mol. Pharmacol. 1999. — V. 55, N 6. — P. 982−992.
  197. Morel N., Massoulie J. Expression and processing of vertebrate acetylcholinesterase in the yeast Pichia pastoris И Biochem. J. 1997. — V. 328, N 1. — P. 121−129.
  198. Myers D.K. Studies on cholinesterase. 9. Species variation in the specificity pattern of the pseudocholinesterase // Biochem. J. 1953. — V.55, N 1. — P. 67−79.
  199. Nabeshima Т., Kozaki Т., Tomita Т., Kono Y. An amino acid substitution on the second ^ acetylcholinesterase in the pirimicarb-resistant strains of the peach potato aphid, Myzuspersicae II Biochem. Biophys. Res. Comm. 2003. — V. 307. — P. 15 .
  200. Ollis D.L., Cheah E., Cygler M., Dijkstra В., Frolow F., Franken S.M., Harel M., Remington S.J., Silman I., Schrag J. The alpha/beta hydrolase fold // Protein Engineering. -1992. V. 5, No 3. — P. 197−211.
  201. Pezzementi L., Johnson K., Tsigelny I., Cotney J., Manning E., Barker A., Merritt S. Amino acids defining the acyl pocket of an invertebrate cholinesterase // Сотр. Biochem. Physiol. 2003. — V.136B. — P.813−832.
  202. Pilz R. Vergleichende Untersuchungen zur Hemmbarkeit von Acetylcholinesterasen ver-schiedener Herkunft mit insectiziden Wirkstoffen// Arch. Phytopathol. u. Pflanzenschutz. 1980. — Bd. 16, N 1. — S.51−57.
  203. Piotte C., Arthaud L., Abad P., Rosso M.N. Molecular cloning of an acetylcholinesterase gene from the plant parasitic nematodes, Meloidogyne incognita and Meloidogyne javanica // Mol.Biochem.Parasitol. 1999. — V. 99. — P. 247
  204. Polyzou A., Debras J.F., Belzunces L.P. Changes in acetylcholinesterase during pupal development of Apis mellifera queen // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. — V. 36, N 2. — P. 69−84.
  205. Pomponi M., Sacchi S., Colella A., Patamia M., Marta M. The role of TRP84 in catalytic power and the specificity of AChE // Biophys. Chem. 1998. — V. 72. — P. 239−246.
  206. Prody C.A., Zevin-Sonkin D., Gnatt A., Goldberg O., Soreq H. Isolation and characterization of full-length cDNA clones coding for cholinesterase from fetal human tissues // Proc. Natl. Acad. Sci. ESA. 1987. — V. 84. — P. 3555 .
  207. Rachinsky T.L., Camp S., Li Y., Ekstrom T.J., Newton M., Taylor P. Molecular cloning of mouse acetylcholinesterase: tissue distribution of alternatively spliced mRNA species // Neuron. 1990.-V. 5.-P. 317
  208. Radic Z., Duran R., Vellom D.C., Cervenansky C., Taylor P. Site of fasciculin interaction with acetylcholinesterase // Ji Biol. Chem. 1994- - V. 269, N 15. — P. 11 233−11 239.
  209. Radic Z., Quinn D. MM Vellom D.C., Camp S., Taylor P. Allosteric control of acetylcholinesterase catalysis by fasciculin // J. Biol. Chem. 1995. — V. 270, N 35. — P. 2 039 120 399.
  210. Radic Z., Reiner E., Taylor P. Role of the peripheral anionic site on acetylcholinesterase: inhibition by substrates and coumarin derivatives // Mol. Pharmacol. 1991. — V. 39, N 1. -P. 98−104.
  211. Radic Z., Taylor P. Interaction kinetics of reversible inhibitors and substrates with acetylcholinesterase and its fasciculin 2 complex // J. Biol. Chem. 2001. — V.276. -P.4622−4633.
  212. Randall W.R., Rimer M., Gough N.R. Cloning and analysis of chicken acetylcholinesterase transcripts from muscle and brain // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — V. 1218. — P. 453
  213. Reiner E. Esterases in Schistosomes: reaction with substrates and inhibitors // Acta Pharm. Toxicol. 1981. — V.49. — P.72−78.
  214. Ren X., Han Z., Wang Y. Mechanisms of monocrotophos resistance in cotton bollworm, Helicoverpa armigera (Hubner) // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2002. — V. 51. — P. 103−110-
  215. Ripoll D.R., Faerman C.H., Axelsen P.H., Silman I., Sussman J.L. An electrostatic mechanism for substrate guidance down the aromatic gorge of acetylcholinesterase // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1993. — V. 90, N 11. — P. 5128−5132.
  216. Roan C.C., Maeda S. The cholinesterase of the oriental fruit fly and its in vitro reactions with various insecticides compounds // J. Econ. Entomol. 1953. — V.46, N 5. — P. 755 779.
  217. Roan C.C., Maeda S. The cholinesterase systems of three species of fruit flies and the eff > .fects of certain insecticidal compounds on these enzymes // J.Econ.Entomol. 1954. 1. V.47, N3. P. 507−514.
  218. Rosenberry T.L. Catalysis by acetylcholinesterase: evidence that the rate-limiting step for acylation with certain substrates precedes general acid-base catalysis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1975. — V. 72, N 10. — P. 3834−3838.
  219. Salih E. Catalysis by acetylcholinesterase in two-hydronic-reactive states. Integrity of deuterium oxide effects and hydron inventories // Biochem. J. 1992. — V. 285, N 2. — P. 451−460.
  220. Sanders M, Mathews В., Sutherland D., Soong W., Giles H., Pezzementi L. Biochemicals and molecular characterization of acetylcholinesterase from the hagfish Myxine glutinosa // Сотр. Biochem. Physiol. 1996. — V. 115B. — P. 97.
  221. Saxena A., Hur R., Doctor B.P. Allosteric control of acetylcholinesterase activity by monoclonal antibodies // Biochemistry. -1998. V. 37, N 1. — P. 145−154.
  222. Saxena A., Redman A.M., Jiang X., Lockridge O., Doctor B.P. Differences in active-site gorge dimensions of cholinesterases revealed by binding of inhibitors to human butyrylcholinesterase // Chem. Biol. Interact. 1999. — V. 119−120. — P. 61 -69.
  223. Schellekens R.C.A. Electrostatic properties of Torpedo californica acetylcholinesterase. Comparison with human butyrylcholinesterase // Graduation Research Project, University of California, San Diego, 1994.
  224. Schumacher M., Camp S., Maulet Y., Newton M., MacPhee-Quigley K., Taylor S.S., Friedmann Т., Taylor P. Primary structure of Torpedo californica acetylcholinesterase deduced from its cDNA sequence // Nature. 1986. — V. 319, N 6052. — P. 407−409.
  225. Selwood Т., Shawn R.F., States M.J. et al. Parallel mechanisms in acetylcholinesterase-catalyzed hydrolysis of cholinesters // J. Amer. Chem, Soc. — 1993. — V. 115. P. 1 047 710 482.
  226. Shafferman A., Ordentlich A., Barak D., Stein D., Ariel N., Velan В. Aging of phosphy-lated human acetylcholinesterase: catalytic processes mediated by aromatic and polar residues of the active centre // Biochem. J. 1996. — V. 318, N 3. — P. 833−840.
  227. Shapira M., Thompson C.K., Soreq H., Robinson G.E. Changes in neuronal acetylcholinesterase gene expression and division of labor in honey bee colonies // J. Mol. Neurosci. -2001.-V. 17.-P. 1
  228. Silver A. The biology of cholinesterases. Amsterdam: North Holland Publishing Co., 1974. 574 p.
  229. Sikorav J.L., Krejci E., Massoulie J. cDNA sequences of Torpedo marmorata acetylcholinesterase: primary structure of the precursor of a catalytic subunit- existence of multiple 5'-untranslated regions// EMBO Journal. 1987. — V. 6. — P. 1865
  230. Simon S., Massoulie J. Cloning and expression of acetylcholinesterase from Electrophorus. Splicing pattern of the 39 exons in vivo and in transfected mammalian cells // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272, N 52. — P. 33 045−33 055.
  231. Singh A.K. Quantitative structure-activity relationships for phosphoramidothioate toxicity in housefly// Comp Biochem. Physiol C. Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. 1999. — V. 123, N3.-P. 241−255.
  232. Stojan J., Marcel V., Estrada-Mondaca S., Klaebe A., Masson P., Foumier D. A putative kinetic model for substrate metabolisation by Drosophila acetylcholinesterase // FEBS Lett. 1998.-V. 440, N 1−2.-P. 85−88.
  233. Sussman J.L., Harel M., FroIow F., Oefner C., Goldman A., Toker L., Silman I. Atomic: structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: A prototypic acetylcholine-binding protein// Science. 1991. — V.253, N 5022: — P. 872−879.
  234. Sussman J.L., Harel M., Silman I. Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs // Chem. Biol. Interact. 1993. — V. 87, N 1−3.-P. 187−197.
  235. Sutherland D., McClellan J.S., Milner D" Soong W., Axon N., Sanders M., Hester A., Kao Y.H., Poczatek Т., Routt S., Pezzementi L. Two cholinesterase activities and genes are present in amphioxus // J. Exp. Zool. 1997. — V. 277. — P. 213.
  236. Tan R.C., Truong T.N., McCammon J.A., Sussman J.L. Acetylcholinesterase: electrostatic steering increases the rate of ligand binding // Biochemistry. 1993. — V. 32, N 2. — P. 410 403.
  237. Тага S., Helms V., Straatsma T.P., McCammon J.A. Molecular dynamics of mouse acetylcholinesterase complexed with huperzine A // Biopolymers. 1999- - V. 50, N 4. — P. 347 359.
  238. Тага S., Straatsma T.P., McCammon J.A. Mouse acetylcholinesterase unliganded and in-complex with huperzine A: a comparison of molecular dynamics simulations // Biopolymers. 1999. — V. 50, N 1. — P. 35−43.
  239. Taylor P., Jones J.W., Jacobs N.M. Acetylcholinesterase from Torpedo: characterization of an enzyme species isolated by lytic procedures // Mol. Pharmacol. 1974. — V. 10, N I. .-P. 78−92.
  240. Taylor J.L., Mayer R.T., Himel C.M. Conformers of acetylcholinesterase: a mechanism of allosteric control // Mol. Pharmacol. 1994. V. 45. P. 74−83.
  241. Tomita Т., Hidoh О., Kono Y. Absence of protein polymorphism attributable to insecticide-insensitivity of acetylcholinesterase in the green rice leafhopper, Nephotettix cinc-ticeps И Insect Biochem. Mol. Biol. 2000. — V. 30. — P. 325
  242. Turpaev T.M., Abashkina L.I., Brestkin A.P., Brick I.L., Grigor’eva G.M., Pevzner D.L., Rozengart V.I., Sakharov D.A. Cholinesterase of squid optical ganglia // Eur. J. Biochem. -1968.-V. 6, N l--P. 55−59.
  243. Vaughan A., Rocheleau Т., ffrench-Constant R. Site-directed mutagenesis of an acetylcholinesterase, gene from the yellow fever mosquito Aedes aegypti confers insecticide insensi-tivity // Exp. Parasitol. 1997. — V. 87, N 3. — P. 237−244.
  244. Vellom^ D.C., Radic Z, Li Y., Camp S., Taylor P. Amino acid residues controlling acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase specificity// Biochemistry. 1993. — V. 32, N l.-P. 12−17.
  245. Villatte F., Ziliani P., Marcel V., Menozzi P., Foumier D. A high number of mutations in insect acetylcholinesterase may provide insecticide resistance // Pestic. Biochem. Physiol. — 2000. -V. 67, N 2.-P: 95−102.
  246. Vontas J.G., Hejazi M.J., Hawkes N.J., Cosmidis N., Loukas- M., Hemingway J. Resistance-associated point mutations of organophosphate insensitive acetylcholinesterase, in the olive fruit fly Bactrocera oleae И Insect Mol. Biol. 2002. — V. 11. — P. 329
  247. Voss G. Cholinesterase autoanalysis: a rapid method for biochemical studies on susceptible and resistant insects // J. Econ. Entomol. 1980. — V. 73, N 2. — P. 189−192.
  248. Voss G. Taxonomy-related cholinesterase pattern in insects // J. Econ. Entomol- 1981. -V.74. — P. 555−557.
  249. Warshel A., Naray-Szabo G., Sussman F., Hwang J.K. How do serine proteases really work? // Biochemistry. 1989. — V. 28. — P. 3629−3637.
  250. Weill M., Lutfalla G., Mogensen K., Chandre F., Berthomieu A., Berticat C., Pasteur N., Philips A., Fort P., Raymond M. Comparative genomics: Insecticide resistance in mosquito vectors // Nature. 2003. — V. 423. — P. 136.
  251. Wierdl M., Morton C.L., Danks M.K., Potter P.M. Isolation and characterization of, а cDNA encoding a horse liver butyrylcholinesterase: evidence for CPT-11 drug activation // Biochem. Pharmacol. 2000. — V. 59. — P. 773
  252. Wlodek S.T., Shen Т., McCammon J.A. Electrostatic steering of substrate to acetylcholinesterase: analysis of field fluctuations // Biopolymers. 2000. — V. 53, N 3. — P. 265−271.
  253. Woese C. R, Dugre D. H, Dugre S.A., Kondo M., Saxinger W.C. On the fundamental nature and evolution of the genetic code // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1966. — V. 31.-P. 723−736.
  254. Wood E., Zerba E., Picollo M., de Licastro S. Partial purification and characterization of Triatoma infestans head cholinesterase // Insect Biochem. 1979. — V. 9, N 6. — P. 595 601.
  255. Yerushalmi N, Cohen E. Acetylcholinesterase of the California red scale Aonidiella auran-tii Mask.: Catalysis, inhibition, and reactivation // Pestic. Biochem. Physiol. 2002. -V.72. — P.133−141.
  256. Zahavi M., Tahori A.S., Klimer F. Insensitivity of acetylcholinesterases to organophosphorous compounds as related to size of esteratic site // Mol.Pharmacol. 1971. — V.7, N 6. -P.611−619.
  257. Zahavi M., Tahori A.S., Klimer F. An acetylcholinesterase sensitive to sulfhydryl inhibitors // Biochim.Biophys.Acta 1972. — V.276. — P.577−583.
  258. Zhang A.G., Dunn J.B., Clark J.M. An efficient strategy for validation of a point mutation associated with acetylcholinesterase sensitivity to azinphosmethyl in Colorado potato beetle // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. — V. 65, N 1. — P. 25−35.
  259. Zhorov B.S., Shestakova N.N., Rozengart E.V. Determination of productive conformation of acetylcholinesterase substrates using molecular mechanics // Quantitative Structure-Activity Relationship. 1991. — V. 10. — P.1 205−210.
  260. Zhu K.Y., Clark J.M. Cloning and sequencing of a cDNA encoding acetylcholinesterase in Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata (Say) // Insect Biochem. Mol. Biol. -1995.-V. 25.-P. 1129.
  261. В.П., Боровиков И.П. Statistica®. Статистический анализ и обработка данных в среде Windows. М.: Информационно-издательский дом «Филинъ», 1998. -608 с.
  262. Боровиков В. П. Популярное введение в программу Statistica. М.: КомпьютерПресс, 1998, 237 с.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?