ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ° ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π°
ΠΠ°Π»ΠΈΡΠΈΠ΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π ΠΈΠ»ΠΈ Π΄ΠΎΠΌΠ΅Π½Π° Π Ρ ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π΅Ρ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΏΠΎΡΡΠ»ΠΊΠΈ Π΄Π»Ρ ΡΠ΅Π»Π΅Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΠΈΡΠΊΠ° ΠΈΠ½Π³ΠΈΠ±ΠΈΡΠΎΡΠΎΠ² ΠΏΠ΅ΡΠ²ΠΎΠΉ ΡΡΠ°Π΄ΠΈΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠΉ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ, ΠΎΡΡΡΡΡΡΠ²ΡΡΡΠ΅ΠΉ Ρ Π²ΡΡΡΠΈΡ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ². Π’Π°ΠΊΠΈΠ΅ ΠΈΠ½Π³ΠΈΠ±ΠΈΡΠΎΡΡ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡ Π½Π΅ΡΠΎΠΌΠ½Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Ρ Π΄Π»Ρ ΡΠ°ΡΠΌΠ°ΠΊΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ ΠΈ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΡΠΈΠ½Ρ Π² ΠΊΠ°ΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅ ΠΏΠΎΡΠ΅Π½ΡΠΈΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ Π»Π΅ΠΊΠ°ΡΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΏΡΠ΅ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠΎΠ², ΠΏΠΎΠ΄Π°Π²Π»ΡΡΡΠΈΡ ΡΠ°Π·ΠΌΠ½ΠΎΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ². Π‘ΡΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ ΠΎΡΠΌΠ΅ΡΠΈΡΡ, ΡΡΠΎ ΡΡΠ΅Π΄ΠΈ… Π§ΠΈΡΠ°ΡΡ Π΅ΡΡ >
- Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- ΠΡΠ΄Π΅ΡΠΆΠΊΠ°
- ΠΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΠ°
- ΠΡΡΠ³ΠΈΠ΅ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ
- ΠΠΎΠΌΠΎΡΡ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈ
Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- Π‘ΠΠΠ‘ΠΠ ΠΠΠΠΠΠΠ§ΠΠΠΠ Π Π‘ΠΠΠ ΠΠ©ΠΠΠΠ
- ΠΠΠΠΠ 1. ΠΠΠΠΠ ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠ’Π£Π Π«
- 1. 1. ΠΠ±ΡΠ°Ρ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ° ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·
- 1. 2. ΠΠ½Π΄ΠΎΡΡΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ, ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΡΠ΅ΠΌΡΠ΅ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ» Π°Π·Π°ΠΌΠΈ ΠΏΠ΅ΡΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠΏΠ°
- 1. 2. 1. Π‘ΡΡΡΠΊΡΡΡΠ° ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΠΊΠ°ΡΠ±Π°ΠΌΠΎΠΈΠ»ΡΠΎΡΡΠ°ΡΡΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ°Π·
- 1. 3. ΠΠΊΠ·ΠΎΡΡΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅
- 1. 3. 1. Π‘ΡΡΡΠΊΡΡΡΠ° ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΡΠΈΠ±ΡΠ»ΠΎΠ·ΠΎΠ±ΠΈΡΡΠΎΡΡΠ°Ρ-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·/ΠΎΠΊΡΠΈΠ³Π΅Π½Π°Π·
- 1. 4. ΠΠ±ΡΠ°Ρ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ° Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΠΏΡΡΠΈΠ½ΠΎΠ²ΡΡ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΡΠΈΠ΄ΠΎΠ² de novo ΠΈ
- ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·, ΡΡΠ°ΡΡΠ²ΡΡΡΠΈΡ
Π² ΡΡΠΎΠΌ Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π΅
- 1. 4. 1. Π―Π²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π‘02-ΡΡΠΈΠΌΡΠ»ΡΡΠΈΠΈ
- 1. 5. Π₯ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π· ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠΎΠ² ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈ ΠΈΡ Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΎΠ²
- 1. 6. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΎΠ±ΡΠ°ΡΠΈΠΌΠΎΠΉ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ Π½Π΅ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ
- 1. 7. Π‘ΡΠ°Π²Π½ΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½Π°Ρ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ° ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π· Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΉ, Π³ΡΠΈΠ±ΠΎΠ² ΠΈ Π²ΡΡΡΠΈΡ ΡΡΠΊΠ°ΡΠΈΠΎΡ
- 1. 7. 1. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΉ
- 1. 7. 2. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ Π°ΡΡ Π΅Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΉ
- 1. 7. 3. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ Π³ΡΠΈΠ±ΠΎΠ²
- 1. 7. 4. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ Π²ΡΡΡΠΈΡ ΡΡΠΊΠ°ΡΠΈΠΎΡ
- ΠΠΠΠΠ 2. ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠΠΠ« Π ΠΠΠ’ΠΠΠ«
- 2. 1. ΠΡΠΈΠ±ΠΎΡΡ
- 2. 2. Π Π΅Π°ΠΊΡΠΈΠ²Ρ
- 2. 3. ΠΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ
- 2. 3. 1. Π‘ΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΎΡΠΎΠΌΠ΅ΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ
- 2. 3. 2. ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ Π―ΠΠ 'Π Π΄Π»Ρ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ ΠΎΠ±ΡΠ°ΡΠΈΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ΅Π²ΡΠ°ΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΠΠ -" ΠΠΠΠ
- 3. 1. Π₯ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π· ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠΎΠ² ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ
- 3. 2. Π₯Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ° ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae ΠΈ Π‘ΠΠΠΠΠ -ΡΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ°Π·Ρ-ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΡΠ΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ°
- 3. 3. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΠΊΠΈ Π½Π΅ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π΄Π΅ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎ-4-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° ΠΈ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎ-4-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈ-1ΠΌΠ΅ΡΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π° Ρ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡΡΡ Π£Π€- ΠΈ 'Π-Π―ΠΠ -ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ
- 3. 4. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΠΊΠΈ Π½Π΅ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎ-ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° ΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΌΠ΅ΡΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»Π° Ρ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡΡΡ Π£Π€-ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ
- 3. 5. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΠΊΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π΄Π΅ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎ-4-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° Ρ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡΡΡ Π£Π€- ΠΈ Π―ΠΠ 'Π -ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ
- 3. 6. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΠΊΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° Ρ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡΡΡ Π£Π€- ΠΈ Π―ΠΠ 'Π -ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ
- 3. 7. ΠΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΠΈ ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡΠΈΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ
- 3. 8. ΠΠ²ΠΎΠ»ΡΡΠΈΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ
Π‘ΠΏΠΈΡΠΎΠΊ Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ
- Inoue S., Yamazaki N. Organic and bio-organic chemistry of carbon dioxide. A halsted press book.-Tokyo: Kodansha LTD, 1982.- 274 p.
- Zalkin H., Dixon J.E. De novo purine nucleotide biosynthesis // Progr. Nucl. Acid Res. Mol. Biol.- 1992.- V. 42.- P. 259−287.
- Kappock T.J., Ealick S.E., Stubbe J. Modular evolution of the purine biosynthetic pathway // Curr. Opin. Chem. Biol.- 2000.- V. 4.- P. 567−572.
- Biochemical role of the Cryptococcus neoformans ADE2 protein in fungal de novo purine biosynthesis / S.M. Firestine, S. Misialek, D.L. Toffaletti, T.J. Klem // Arh. Biochem. Biophys.-1998.- V. 351, № 1.- P. 123−134.
- Firestine S.M., Davisson V.J. Carboxylases in de novo purine biosynthesis. Characterization of the Gallus gallus bifunctional enzyme // Biochemistry.- 1994.- V. 33, № 39.-P. 11 917−11 926.
- A placebo-controlled trial off maintenans therapy with fluconazole after treatment of cryptococcal meningitis in the acquired immunodeficiency syndrom / S.A. Bozette, R.A. Larsen, J. Chiu et al. // New Engl. J. Med.- 1991.- V. 324, № 9.- P. 580−583.
- Movement of the biotin carboxylase B-domain as a result of ATP binding / J.B. Thoden, C.Z. Blanchard, H.M. Holden, J.L. Waldrop // JBC.- 2000.- V. 275, № 21.-P. 16 183−16 190.
- Function of Escherichia coli biotin carboxylase requires catalytic activity of both subunits of the homodimer / K. Janiyani, T. Bordelon, G.L. Waldrop, J.E. Cronan // JBC.- 2001.- V. 276, № 32.- P. 29 864−29 870.
- Crystal structure of Escherichia coli phosphoenolpyruvate carboxykinase: a new structural family with the P-loop nucleoside triphosphate hydrolase fold / A. Mattel, H. Goldie, R.M. Sweet, L.T.J. Delbaerel //J. Mol. Biol.- 1996.- V. 256.- P. 126−143.
- Crystal structure of human cytosolic phosphoenolpyruvate carboxykinase reveals a new GTP-binding site / P. Dunten, C. Belunis, R. Crowther et al. // J. Mol. Biol.-2002.- V. 316.- P. 257−264.
- Crystal structure of the malic enzyme from Ascaris suum complexed with nicotinamide adenine dinucleotide at 2.3 A resolution / D.E. Coleman, G.S. Jagannatha Rao, E.J. Goldsmith et al. // Biochemistry.- 2002.- V. 41.- P. 6928−6938.
- The dimer contact area of sorghum NADP-malate dehydrogenase: role of aspartate 101 in dimer stability and catalytic activity / I. Schepensa, P. Decottigniesa, E. Ruellanda et al. // FEBS Lett.- 2000.- V. 471.- P. 240−244.
- Knowles J.R. The mechanism of biotin-dependent enzymes // Annu. Rev. Bio-chem.- 1989.- V. 58.- P. 195−221.
- Carbamate kinase: New structural machinery for making carbamoyl phosphate, the common precursor of pyrimidines and arginine / A. Marina, P.M. Alzari, J. Bravo et al. // Prot. Sci.- 1999.- V. 8.- P. 934−940.
- Huang X., Holden H.M., Raushel F.M. Chaneling of substrates and intermediates in enzyme-catalyzed reactions //Annu. Rev. Biochem.- 2001.- V. 70.- P. 149−180.
- Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products / F.M. Raushel, J.B. Thoden, G.D. Reinhart, H.M. Holden // Curr. Opin. Chem. Biol. 1998. V. 2. P. 624−632.
- Structure of carbamoyl phosphate synthetase: a journey of 96 A from substrate to product / J.B. Thoden, H.M. Holden, G. Wesenberg et al. // Biochemistry.- 1997.- V. 36.-P. 6305−6316.
- Holden H.M., Thoden J.B., Raushel F.M. Carbamoyl phosphate synthetase: an amazing biochemical odyssey from substrate to product // Cell. Mol. Life Sci.- 1999,-V. 56.- P. 7−22.
- Andersson I. Large structures at high resolution: the 1.6 A crystal structure of spinach ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase complexed with 2-carbo-xyarabinitol bisphosphate // J. Mol. Biol.- 1996.- V. 259.- P. 160−174.
- Crystal structure of a novel-type archaeal Rubisco with pentagonal symmetry / K. Kitano, N. Maeda, T. Fukui et al. // Structure.- 2001.- V. 9.- P. 473−481.
- Taylor T.C., Andersson I. The structure of the complex between Rubisco and its natural substrate ribulose 1, 5-bisphosphate // J. Mol. Biol.- 1997. V. 265.- P. 432 444.
- X-ray structure of Galdieria Rubisco complexed with one sulfate ion per active site / Y. Okano, E. Mizohata, Y. Xie et al. // FEBS Lett. 2002. V. 527. P. 33−36.
- ΠΠΎΠ»Π³ΠΈΡ Π.Π., ΠΠΎΠ»Π³ΠΈΡ Π. Π., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΠΏΡ7 ΡΠΈΠ½ΠΎΠ²ΡΡ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΡΠΈΠ΄ΠΎΠ² Ρ ΠΏΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΡΠ΅ΡΡΠΎΠ΄ ΡΠ΅ΠΌΠ΅ΠΉΡΡΠ²Π° Ligulidae II ΠΠ°ΡΠ°Π·ΠΈΡΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ.- 1992.- Π’. 26, № 4.- Π‘. 310−313.
- Escherichia coli and Salmonella: cellular and molecular biology. In 2-nd ed.: Zalkin H., Nygaard P.- Washington: ASM, D.C., 1996.- V. 1.- 579 p.
- Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ² M.H. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΡΠ°ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π°Π΄Π΅Π½ΠΈΠ½-Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ° Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae: ΠΠΈΡ.. ΠΊΠ°Π½Π΄.Π±ΠΈΠΎΠ».Π½Π°ΡΠΊ: 20.10.67 / ΠΠΠ£ ΠΈΠΌ. Π. Π. ΠΠ΄Π°Π½ΠΎΠ²Π°.- ΠΠ±Π½ΠΈΠ½ΡΠΊ, 1967.- 129 Ρ.
- ΠΡΠ°ΡΠ½ΡΠΉ ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ Π°Π΄Π΅Π½ΠΈΠ½-Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ° Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae / M.H. Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ², Π. Π. Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ², Π. Π. ΠΡΠ΄ΠΎΠ²ΡΠΊΠΈΠΉ ΠΈ Π΄Ρ. // ΠΠΎΠ». Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ,-1967.- Π’. 1, Π²ΡΠΏ. 5.- Π‘. 639−647.
- Lukens L.N., Buchanan J.M. The enzymatic synthesis of 5-amino-l-ribozyl-4-imidazole carboxylic acid 5'-phosphate from 5-amino-l-ribozylimidazole and carbon dioxide //J. Biol. Chem.- 1959.- V. 234, № 7.- P. 1799−1805.
- Charles H.P., Broadbent J.A. Carbon dioxide mutants in Neurospora // Nature.-1964.- V. 201.- P. 1004−1006.
- Woods R.A. Response of ad-2 mutants of Saccharomyces cerevisiae to carbone dioxide // Mol. Gen. Genet.- 1969.- V. 105.- P. 314−316.
- Vivian A., Charles H.P. The occurense and genetics of some C02 mutants in Streptomyces coelicolor // J. Gen. Microbiol.- 1970.- V. 61.- P. 155−161.
- Handbook of genetics. Plenum press: ed. King, RD New York, 1974. V. 1.- 3951. P- .
- ΠΠΈΡ Π°ΠΉΠ»ΠΎΠ²Π° Π.Π., Π‘ΠΎΠΉΠ΄Π»Π° T.P. ΠΠ»ΠΈΡΠ½ΠΈΠ΅ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅Π½ΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ Π‘Π2 Π½Π° ΡΠ΅Π½ΠΎΡΠΈΠΏΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡΡΠ°ΡΠΈΠΉ ΠΏΠΎ Π³Π΅Π½Π°ΠΌ adel ΠΈ ade2 Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae II ΠΠ΅Π½Π΅ΡΠΈΠΊΠ°.- 1976.- Π’. 12, — Π‘. 117−127.
- ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ° ΡΠ΅Π½ΠΎΡΠΈΠΏΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΌΡΡΠ°ΡΠΈΠΉ Π² Π³Π΅Π½Π΅ ADE1 ΠΏΠΎΠ΄ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ Π‘Π2 Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae / Π. Π. ΠΡΡΠ°Π½ΠΈΠ½, Π.Π. ΠΠ»Π΅-Π½ΠΈΠ½, Π. Π. ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½, Π. Π. Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ² // ΠΠ΅ΡΡ. ΠΠ΅Π½ΠΈΠ½Π³Ρ. Π£Π½-ΡΠ°.- 1988. ΠΡΠΏ. 3, № 17.-Π‘. 99−105.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ Π.Π., ΠΠΎΡΡΠΈΠΊΠΎΠ²Π° Π’. Π ., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. ΠΠ±Π½Π°ΡΡΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΠΊΡΠΎΠ² N-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ-Π·Π°ΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½Π½ΡΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΠΎΠ² Π² Π²ΠΎΠ΄Π½ΡΡ ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠ°Ρ Π±ΠΈΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠ½Π°ΡΠ° ΠΊΠ°Π»ΠΈΡ // ΠΠΠ₯.- 1987.- Π’. 57, Π²ΡΠΏ. 3.- Π‘. 692−701.
- Levenberg Π., Buchanan J.M. Structure, enzymatic synthesis, and metabolism of 5-amino-imidazole ribotide //JBC.-1957.- V. 224, № 2.- P. 1005−1118.
- Π―Π½ΡΠ»Π°ΠΉΡΠΈΡ A.A., Π‘ΡΠ±Π±ΠΎΡΠΈΠ½Π° Π. Π€., Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ² Π. Π. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠΈΠ±ΠΎΠ·ΠΈΠ»-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Ρ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠΎΠ² Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae // ΠΠ΅ΡΡΠ½. ΠΠΠ£.- 1972.- № 9.- Π‘. 144−152.
- ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠΈΠ±ΠΎΠ·ΠΈΠ»-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Ρ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠΎΠ² Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae / Π. Π. Π―Π½ΡΠ»Π°ΠΉΡΠΈΡ, Π. Π. ΠΠΈΠΊΠΎΠ»Π°Π΅Π²Π°, Π. Π. ΠΠ°Π΄ΠΊΠΈΠ½Π° ΠΈ Π΄Ρ. // ΠΠ΅ΡΡΠ½. ΠΠΠ£. 1972. № 21. Π‘. 142−147.
- The synthesis of 5-amino-l-(P-D-ribofuranosyl)-glyoaxaline-4-carboxamide and 4-amino-l-(P-D-ribofuranosyl)-glyoaxaline-5-carboxamide / J. Baddiley, J.G. Buchanan, F.E. Hardy, J. Stewart / // J. Chem. Soc. ©.- 1959, № 10.- P. 2893−2902.
- Shaw G., Wilson D.V. Synthesis of some 5-amino-imidazol-4-carboxylic acids and 5-amino-l-(3-D-ribofuranosylimidazol-4-carboxylic acids // J. Chem. Soc. ©.-1962.- N. 8.- P. 2937−2944.
- Ikehara M., Nakazawa N., Nakayama H. Synthesis of 5-aminoimidazole-4-carboxthioamide and nitro-l-beta-D-ribofuranosylimidazoles // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo).- V. 10.- P. 660−664.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ B.B., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. ΠΠ½ΠΎΠΌΠ΅ΡΡ Π² ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π΅ ΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠ½ΡΡ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΠ·ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΏΠΎ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ Π¨ΠΎΡ//Π₯ΠΈΠΌΠΈΡ ΠΠ΅ΡΠ΅ΡΠΎΡΠΈΠΊΠ». Π‘ΠΎΠ΅Π΄.- 1974.- Π‘. 275−276.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ Π.Π. Π‘ΠΈΠ½ΡΠ΅Π· ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° ΠΈ Π΅Π³ΠΎ Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae: ΠΠΈΡ.. ΠΊΠ°Π½Π΄.Ρ ΠΈΠΌ.Π½Π°ΡΠΊ: 10.06.78 / ΠΠΠ£ ΠΈΠΌ. Π. Π. ΠΠ΄Π°Π½ΠΎΠ²Π°.- Π., 1978.- 199 Ρ.
- Cusak N.J., Shaw G. A simple synthesis in high yield of 2, 3-O-isopropylidene-p-D-ribofuranosylamine, an intermediate in the preparation of iV-substituted ribofu-ranosides //J. Chem. Soc. (D).- 1970.- N. 17.- P. 1114.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ B.B., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. Π‘ΠΈΠ½ΡΠ΅Π· ΠΈΠ½Π³ΠΈΠ±ΠΈΡΠΎΡΠΎΠ² Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΠ½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎ-ΡΠΈΠ΄ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ // ΠΠΠ₯.- 1980.- Π’. 50.- Π‘. 2126−2132.
- Yoshikawa M., Kato Π’., Takenishi T. Novel method for phosphorylation of nucleosides to 5-nucleotides // Bull. Chem. Soc. Jpn.- 1969.- V. 42.- P. 3505−3512.
- Sowa Π’., Ouchi S. The facile synthesis of 5'-nucleotides by the almost complete phosphorylation of a primary hydroxyl group of nucleosides wich phosphoryl chloride // Bull. Chem. Soc. Jpn.- 1975.- V. 48, № 7.- P. 2084−2090.
- Huang H.T. Preparation of 5-amino-l-P-D-ribosyl-4-imidazolecarboxamide-5'-phosphate and N-(5-amino-l-p-D-ribosyl-4-imidazolecarbonyl)-I-aspartic acid 5'-phosphate // Biochemistry.- 1965.- V. 4.- P. 58−62.
- Cusack N.J., Shaw G., Litchfield G. J, Carboxylatione of some 5-aminoimidazoles and related compounds, including nucleoside and nucleotide, wich potassium hydrogen carbonate in aqueous solution // J. Chem. Soc. ©.-1971, № 8.- P. 1501−1507.
- Litchfield G.J., Shaw G. A kinetic study of the decarboxylation of 5-amino-l-P-D-ribofuranosylimidazole-4-carboxylic acide 5'-phosphate and related compounds // J. Chem. Soc. (B).-1971, № 7.- P. 1474−1484.
- Johnson S.L., Morrison D.L. Kinetics and mechanism of decarboxylation of N-acrylcarbamates. Evidences for kinetically important zvitterionic carbamic acide species of short lifetime // J. Am. Chem. Soc.- 1972.- V. 94, № 4.- P. 1323−1334.
- Three-dimensional structure of iV5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide synthetase: a member of the ATP grasp protein superfamily / J.B. Thoden, T.J. Kappock, J. Stubbe, H.M. Holden // Biochemistry.- 1999. V. 38, № 47.- P. 15 480−15 491.
- Crystal structure of Escherichia coli PurE, an unusual mutase in the purine bio-synthetic pathway / I.I. Mathews, T.J. Kappock, J. Stubbe, S.E. Ealick // Structure.-1999.-V. 7, № 11.-P. 1395−1406.
- Acidophilic adaptations in the structure of Acetobacter aceti N^-carboxy-aminoimidazole ribonucleotide mutase (PurE) / E.C. Settembre, J.R. Chittuluru, C.P. Mill et al. // Acta Cryst. D.- 2004.- V. 60.- P. 1753−1760.
- Crystal structure of a phosphoribosylaminoimidazole mutase PurE (TM0446) from Thermotoga maritima at 1.77-A resolution / R. Schwarzenbacher, L. Jaroszew-ski, F. von Delft et al. // Proteins.- 2004.- V. 55.- P. 474 -478.
- Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs / S.F. Altschul, T.L. Madden, A.A. Schaffer et al. // Nucl. Acids Res.-1997.- V. 25.- P. 3389−3402.
- Hamilton P.T., Reeye J.N. Sequence divergence of an archaebacterial gene cloned from a mesophiilic and a thermophilic methanogen //J. Mol. Evol.- 1985.- V. 22, № 4.- P. 351−360.
- The complete genome sequense of the hyperthermophilic, sulphate-reducing ar-chaeon Archaeoglobus fulgidus / H.P. Klenk, R.A. Clayton, J.F. Tomb, O. White et al. // Nature.- 1997.- V. 390.- P. 364−370.
- Complete genome sequense of Methanobacterium thermoautotroficum deltaH: functional analysis and comparative genomics / D.R. Smith, L.A. Doucette-Stamm, C. Deloughery et al. // J. Bacterid.- 1997.- V. 179, № 22.- P. 7135−7155.
- Sorensen I.S., Dandanell G. Identification and sequense analysis of Sulfolobus solfataricus purE and purK genes // FEMS Microbiol. Lett.- 1997.- V. 154, № 2.- P. 173−180.
- Kirsch D.R., Whitney R.R. Pathogenicity of Candida albicans auxotrophic mutants in experimental infections // Infect. Immun.-1991.- V. 59, № 9.- P. 3297−3300.
- Perfect J.R., Toffaletti D.L., Rude Π’.Π. The gene encoding phosphorybosylami-noimidazol carboxylase (ADE2) is essential for growth of Cryptococcus neoformans in cerebrospinal fluid // Infect. Immun.- 1993.- V. 61, № 10.- P. 4446−4451.
- Virulence of a phosphorybosylaminoimidazol carboxylase-deficient Candida albicans stran in an immunosupressed murine model of systemic candidiasis / M. Donovan, J.J. Schumuke, W. A Fonzi. et al. // Infect. Immun.- 2001.- V. 69, № 4.- P. 2542−2548.
- ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° Π΄Π»Ρ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠΈ ΡΠΎΡ-ΡΠΎΡΠΈΠ±ΠΎΠ·ΠΈΠ»-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae / Π. Π. ΠΠΈΠΊΠΎΠ»Π°Π΅Π²Π°, Π. Π. ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½, Π. Π. ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½, Π. Π. Π‘ΠΌΠΈΡΠ½ΠΎΠ² // ΠΠΈΠΎΡ ΠΈΠΌΠΈΡ.- 1975. Π’. 40, Π²ΡΠΏ. 4.- Π‘. 751−754.
- Chen Z., Dixon J.E., Zalkin Π. Cloning of a chiken liver cDNA encoding 5-aminoimidazole ribonucleotide cxarboxylase and 5-aminoimidazole-4-A^-succinocarboxamide ribonucleotide synthetase by functional complementation of
- Escerichia coli pur mutants // Proc. Natl. Acad. Sci.- 1990.- V. 87, № 8.- P. 30 973 101.
- Π’Π΅ΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠ΅ΠΉ Π΄Π²ΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΠΏΡΡΠΈΠ½ΠΎΠ²ΡΡ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎ-ΡΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈ Π‘ΠΠΠΠΠ -ΡΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ°Π·Ρ Π² ΡΠΊΡΡΡΠ°ΠΊΡΠ°Ρ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ ΡΠ΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° / Π. Π. ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½, Π. Π€. Π―ΠΊΠΎΠ²Π»Π΅Π²Π°, Π. Π. ΠΡΡΡΡΠΎΠ²Π° ΠΈ Π΄Ρ. // ΠΠΎΠΏΡ. ΠΌΠ΅Π΄. Ρ ΠΈΠΌ.- 1990.- № 36.- Π‘. 59−63.
- Fontenelle L.J., Henderson J.F. An enzymatic basic for the inability of erythrocytes to synthesize purine ribonucleotides de novo // Biochem. Biophys. Acta.- 1969.-V. 177, № 1.-P. 175−176.
- Ahmad F., Missimer P., Moat A.G. Aminoimidazole ribonucleotide carboxylase. Partual purificatione and properties // Canad. J. Biochem.- 1965.- V. 43.- P. 17 231 731.
- Shaw G., Thomas S.E. Purine nucleotide biosynthesis in the brain // J. Neuro-chem.- 1976.- V. 27.- P. 637−639.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ Π.Π., ΠΡΡΠ°Π½ΠΈΠ½ Π. Π., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. Π ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Π΅ Π±ΠΈΠΎΡ ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΈΠ΄Π΅Π½ΡΠΈΡΠΈΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΌΡΡΠ°ΡΠΈΠΉ Ρ ΠΊΡΠ°ΡΠ½ΡΡ Π°Π΄Π΅ΡΡ-Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΡΡ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠΎΠ² Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ // ΠΡΠΈΠΊΠ». Π±ΠΈΠΎΡ ΠΈΠΌ. ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠ±ΠΈΠΎΠ».- 1989.- Π’. 25, Π²ΡΠΏ. 1.- Π‘. 135−141.
- ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ Π.Π., ΠΠΎΠΌΠΊΠΈΠ½ Π. Π. ΠΠ½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΈ 4-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈ-5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π° (ΠΠΠΠ ) Ρ ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡΠΈΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠΌ ΠΎΡΡΠ°ΡΠΊΠΎΠΌ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΡ // ΠΠΠ₯.- 1984.- Π’. 54, Π²ΡΠΏ. 10.- Π‘. 2365−2373.
- ΠΡΠΈΡΡΠΊΠ° ΠΈ Π½Π΅ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΡΠΎΡΡΠΎΡΠΈΠ±ΠΎΠ·ΠΈΠ»Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae / Π. Π. ΠΠΈΠΊΠΎΠ»Π°Π΅Π²Π°, Π. Π. ΠΡΡΠ½ΠΎΠ²Π°, Π.Π. ΠΡΠΎΠ½-ΡΡΠ°ΠΌ ΠΈ Π΄Ρ. // ΠΠ΅ΡΡ. ΠΠ΅Π½ΠΈΠ½Π³Ρ. Π£Π½-ΡΠ°.- 1982.- β Π·. Ρ. 92−98.
- Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem.-1976.- V. 72.- P. 248−254.
- Laemmli U. K. Clevage of structural protein during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature.- 1970.- V. 227.- P. 680−685.
- Π‘Π±ΠΎΡΠ½ΠΈΠΊ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ΠΈΠΊ ΠΏΠΎ Π³Π΅Π½Π΅ΡΠΈΠΊΠ΅ Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ-ΡΠ°Ρ Π°ΡΠΎΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΎΠ² / Π. Π. ΠΠ°Ρ Π°ΡΠΎΠ², Π‘. Π. ΠΠΎΠΆΠΈΠ½, Π’. Π. ΠΠΎΠΆΠΈΠ½Π°, Π. Π. Π€Π΅Π΄ΠΎΡΠΎΠ²Π°.- JT: ΠΠ°ΡΠΊΠ°, 1984.- 123 Ρ.
- Rose M.D., Winston F., Hieter P. Metods in yeast genetics.- NY: CSHL Press., 1990.- 198 p.
- Π’ΡΠΈΠ±ΡΠ½ΡΠΊΠΈΡ Π.Π., ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ B.B. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ 1-Π·Π°ΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½Π½ΡΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΠΎΠ² Π² Π²ΠΎΠ΄Π½ΡΡ ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠ°Ρ ΠΠΠ‘ΠΠ· ΠΈ Π‘02 // ΠΠ΅ΡΡΠ½. Π‘ΠΠ±ΠΠ£.- 2001.- № 28.- Π‘. 98−106.
- Π’ΡΠΈΠ±ΡΠ½ΡΠΊΠΈΡ Π.Π., ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½ Π. Π. ΠΠ±ΡΠ°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ N- ΠΈ Π‘-ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎΠΊΡΠΈΠΏΡΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄-Π½ΡΡ 5-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΈΠΌΠΈΠ΄Π°Π·ΠΎΠ»ΡΠΈΠ±ΠΎΡΠΈΠ΄Π°, ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠΌ ΠΠΠ -ΠΊΠ°ΡΠ±ΠΎ-ΠΊΡΠΈΠ»Π°Π·ΠΎΠΉ, Π²ΡΠ΄Π΅Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ· Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ΅ΠΉ Saccharomyces cerevisiae ΠΈ ΡΡΠΈΡΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² ΡΠ΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° // ΠΠ΅ΡΡΠ½. Π‘ΠΠ±ΠΠ£.- 2001.- № 12.- Π‘. 127−133.
- ΠΠΈΠ²Π΅ΡΠ³Π΅Π½ΡΠΈΡ Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΠΈΠ½ΠΎΠ·ΠΈΠ½-5'-ΡΠΎΡΡΠ°ΡΠ° de novo / Π. Π. Π’ΡΠΈΠ±ΡΠ½ΡΠΊΠΈΡ , Π. Π. ΠΠ»Π΅Π½ΠΈΠ½, Π‘. Π. Π‘Π΅Π»ΠΈΠ²Π°Π½ΠΎΠ² ΠΈ Π΄Ρ. // ΠΠΠ.- 2005.- Π’. 400, № 4.- Π‘. 546−549.
- ΠΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ· Π² Ρ ΠΈΠΌΠΈΠΈ ΠΈ ΡΠ½Π·ΠΈΠΌΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ: Π 2 Ρ.: ΠΠ΅Ρ. Ρ Π°Π½Π³Π». / ΠΠΎΠ΄ ΡΠ΅Π΄. ΡΠ».-ΠΊΠΎΡΡ. ΠΠ Π‘Π‘Π‘Π Π. Π. ΠΠ΅ΡΠ΅Π·ΠΈΠ½Π°.- Π.: ΠΠΈΡ, 1972. Π’. 1.- 259 Ρ.
- Protonic reorganisazation in catalysis by serine proteases: acylation by small substrates / D.M. Quinn, J.P. Elrod, R. Ardis et al. // J. Am. Chem. Soc.- 1980.- V. 102, № 16.- P. 5358−5365.