Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды
Диссертация
В ряде работ (Rolstad et al., 1988; Irimia et. al., 2004) показано, что не только тип питания может влиять на структуру и свойства МДГ. Важным фактором, регулирующим активность малатдегидрогеназной системы путём изменения изоферментного состава или каталитической эффективности её белков, является температура. Изменения четвертичной структуры МДГ обнаружены у термофильной зеленой серной бактерии… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Физиолого-биохимические особенности жизнедеятельности микроорганизмов родов Beggiatoa, Leucothrix, Vulcanithermus
- 1. 1. 1. Разнообразие типов метаболизма бактерий
- 1. 1. 2. Органотрофный и литотрофный рост бактерий рода Beggiatoa
- 1. 1. 3. Эколого-биохимическая характеристика рода Leucothrix
- 1. 1. 4. Особенности метаболизма термофильных бактерий Vulcanithermus medioatlanticus
- 1. 2. Трансформация метаболизма бактерий в различных условиях внешней среды
- 1. 2. 1. Влияние химического состава среды
- 1. 2. 1. 1. Роль серных соединений
- 1. 2. 2. Действие физических факторов
- 1. 2. 2. 1. Влияние кислорода
- 1. 2. 2. 2. Значение давления
- 1. 2. 2. 3. Влияние температуры
- 1. 2. 3. Адаптивные изменения ферментных систем
- 1. 2. 1. Влияние химического состава среды
- 1. 3. Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы
- 1. 3. 1. Способы получения высокоочищенных препаратов МДГ
- 1. 3. 2. Общая характеристика каталитического действия
- 1. 3. 3. Кинетические параметры
- 1. 3. 4. Влияние концентрации ионов водорода
- 1. 3. 5. Влияние интермедиатов и ионов
- 1. 3. 6. Аллостерическая регуляция
- 1. 4. Различные уровни организации МДГ
- 1. 5. Влияние температуры на активность фермента
- 1. 5. 1. Температурный оптимум
- 1. 5. 2. Термостабильность малатдегидрогеназы
- 1. 1. Физиолого-биохимические особенности жизнедеятельности микроорганизмов родов Beggiatoa, Leucothrix, Vulcanithermus
- 2. 1. Цель и задачи исследования
- 2. 2. Объекты и методы исследования
- 2. 2. 1. Объекты исследования
- 2. 2. 2. Методы исследования
- 2. 2. 2. 1. Состав питательных сред для культивирования микроорганизмов
- 2. 2. 2. 2. Определение активности фермента
- 2. 2. 2. 3. Определение количества белка
- 2. 2. 2. 4. Выделение и очистка малатдегидрогеназы
- 2. 2. 2. 5. Электрофоретические исследования
- 2. 2. 2. 5. 1. Аналитический электрофорез
- 2. 2. 2. 5. 2. Определение гомогенности ферментных препаратов
- 2. 2. 2. 5. 3. Специфическое проявление малатдегидрогеназы
- 2. 2. 2. 5. 4. Определение молекулярной массы субъединиц МДГ
- 2. 2. 2. 6. Определение молекулярной массы нативного фермента
- 2. 2. 2. 7. Ингибиторный анализ
- 2. 2. 2. 8. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности активности ферментов
- 2. 2. 3. Статистическая обработка экспериментальных данных
- 2. 3. Полученные результаты и их обсуждение
- 2. 3. 1. Получение гомогенных препаратов МДГ из бактерий родов Beggiatoa,
- 2. 3. 1. 1. Очистка малатдегидрогеназы 2.3.1.2. Определение гомогенности ферментных препаратов
- 2. 3. 2. Четвертичная структура малатдегидрогеназы из изучаемых бактерий
- 2. 3. 2. 1. Определение молекулярной массы нативного фермента
- 2. 3. 2. 2. Молекулярная масса субъединиц МДГ
- 2. 3. 3. Кинетические и регуляторные характеристики МДГ
- 2. 3. 3. 1. Влияние концентрации ионов водорода
- 2. 3. 3. 2. Определение константы Михаэлиса
- 2. 3. 3. 3. Кооперативные свойства тетрамерной формы малатдегидрогеназы из Beggiatoa leptomitiformis Д
- 2. 3. 3. 4. Определение константы субстратного ингибирования
- 2. 3. 3. 5. Влияние интермедиатов и ионов на активность МДГ
- 2. 3. 4. Изменение субъединичной структуры малатдегидрогеназы у бактерий в различных условиях культивирования
- 2. 3. 4. 1. Четвертичная структура МДГ из Beggiatoa leptomitiformis в условиях разного типа питания
- 2. 3. 4. 2. Влияние типа питания на четвертичную структуру МДГ из бактерий Leucothrix mucor
- 2. 3. 4. 3. Влияние ротенона и итаконата на соотношение димерной и тетрамерной форм МДГ
- 2. 3. 4. 4. Механизм структурных изменений малатдегидрогеназы при воздействии тиосульфата
- 2. 3. 4. 5. Хранение димерныхи тетрамерных форм МДГ в присутствии стабилизирующих веществ
- 2. 3. 4. 5. Влияние температуры
- 2. 3. 4. 5. 1. Температурный оптимум
- 2. 3. 4. 5. 2.Термостабильность
Список литературы
- Александров В.Я. Реактивность клеток и белки / В .Я. Александров. -Л.: Наука, 1985. -318 с.
- Блюменфельд Л.А. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ Л. А. Блюменфельд, П. Г. Плешанов // Биофизика. 1986. — Т. ЗО, вып.5. — С. 760−763.
- Варфоломеев С.Д. Биокинетика / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. -М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.
- Влияние взаимодействий между аминокислотными остатками 43 и 61 на термостабильность бактериальных формиатдегидрогеназ / В. В. Федорчук и др. // Биохимия. 2002. — Т. 67, вып. 10. — С. 1385−1393.
- Волвенкин С.В. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом / С. В. Волвенкин, В. Н. Попов, А. Т. Епринцев // Биохимия. 1999. — Т. 64, вып. 9.-С. 1185−1191.
- Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкеи. М.: Мир, 1982. — 446 с.
- Гильманов М.К. Методы очистки и изучения ферментов растений / М. К. Гильманов, О. В. Фурсов, А. П. Францев. Алма-Ата: Наука, 1981.-92 с.
- Глиоксилатный цикл растений / А. А. Землянухин и др. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1986. — 148 с.
- Готтшалк Г. Метаболизм бактерий / Г. Готтшалк. М.: Мир, 1982. -310 с.
- Грабович М.Ю. Сравнительная характеристика углеродного и серного метаболизма у представителей двух кластеров бактерий рода Leucothrix / М. Ю. Грабович, Н. М. Дульцева, Г. А. Дубинина // Микробиология. 2002. — Т. 70, № 3. — С. 301−307.
- Гусев М.В. Микробиология / М. В. Гусев, Л. А. Минеева. М.: Изд. центр «Академия», 2003. — 464 с.
- Давранов К. Влияние некоторых органических кислот на активность малатдегидрогеназы семян хлопчатника / К. Давранов, М. А. Кученкова, П. Х. Юлдашев // Химия природных соединений. 1972. -№ 2. — С.75−79.
- Детерман, Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М.: Мир, 1970. -173 с.
- Диксон М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982. — Т. 3. -216 с.
- Дубинина Г. А. Микроорганизмы, окисляющие серу / Г. А. Дубинина // Хемосинтез. М., 1989. — С. 87−91.
- Дульцева Н.М. Выделение галофильных нитчатых серобактерий и описание нового вида Leucothrix thiophila sp. nov. / Н. М. Дульцева, Г. А. Дубинина, A.M. Лысенко // Микробиология. 1996. — Т. 65, № 1. -С. 89−98.
- Дэвени Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей. -М.: Мир, 1976. 364 с.
- Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназная и аконитазная системы высших растений: физиолого-биохимическая характеристика, регуляция и роль в адаптации к факторам внешней среды. Дис. д-ра биол. наук / А. Т. Епринцев. Воронеж, 1995. — 457 с.
- Епринцев А.Т. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы / А. Т. Епринцев, А. У. Игамбердиев // Физиология растений. 1995. — Т. 42, № 5. — С. 760 767.
- Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназная система Wolfla arrhiza: характеристика и роль в адаптации к свету и темноте / А. Т. Епринцев, А. У. Игамбердиев, JI. Ашнин // Физиология растений. 1996. — Т. 43, № 1. — С. 36−42.
- Епринцев А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов. -Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та. 1999. — 192 с.
- Задворный О.А. Влияние ионов металлов на гидрогеназу пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina / О. А. Задворный, Н. А. Зорин, И. Н. Гоготов // Биохимия. 2000. — Т. 65, вып. 11. — С. 1525−1529.
- Землянухин А.А. Большой практикум по физиологии и биохимии растений: учеб. пособие / А. А. Землянухин, JI.A. Землянухин // -Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1996. 188 с.
- Иванищев В.В. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль / В. В. Иванищев, Б.И. Курганов// Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 5. — С. 653−661.
- Изучение углеродного метаболизма у Beggiatoa leptomitiformis при хемоорганогетеротрофном росте / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1993. — Т. 62, № 3. — С. 430−435.
- Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В. Н. Попов и др. // Биохимия. -2001. Т.66, вып. 5. -С.617−623.
- Келети Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. М.: Мир, 1990.-350 с.
- Кинетические различия лактатдегидрогеназы из мышц рыб при температурной адаптации / О. С. Клячко и др. // Биофизика. 1995. -Т. 40.-С. 513−518.
- Клячко О.С. Температура вызывает структурные и функциональные изменения лактатдегидрогеназы из скелетных мышц рыб / О. С. Клячко, Е. С. Полосухина, Н. Д. Озернюк // Биофизика. 1993. — Т. 38, вып. 4.-С. 596−601.
- Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. М.: Мир, 1986.-144 с.
- Курганов Б.И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М., 1978. — 248 с.
- Курганов Б.И. Новый подход к анализу отклонений от гиперболического закона в ферментативной кинетике / Б. И. Курганов // Биохимия. 2000. — Т. 65, вып. 8. — С. 1058−1071.
- Лакин Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990. -352 с.
- Литоавтотрофный рост пресноводного штамма бесцветных серобактерий Beggiatoa «leptomitiformis» Д-402 / В. Ю. Патрицкая и др. // Микробиология. 2001. — Т.70, № 2. — С. 182−188.
- Ллойд Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман. М.: Финансы и статистика, 1989. — 508 с.
- Маркина В.Л. Особенности термической инактивации малатдегидрогеназы / В. Л. Маркина, А. Н. Еремин, Д. И. Метелица // Биофизика. 1985. — Т. 30, вып. 6. — С. 971−975.
- Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. М.: Мир, 1971. — 222 с.
- Медленные конформационные переходы в мышечной гликогенфосфорилазе Ь, индуцируемые специфическими лигандами / Б. И. Курганов и др. // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 4. — С. 559−567.
- Метелица Д. И Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментов / Д. И. Метелица, А. Н. Еремин // Успехи химии. 1987. — Т. 46, вып. 11.- С. 1921−1948.
- Мешкова Н.П. Практикум по биохимии / Н.П. Мешкова- Под ред. Н. П. Мешковой и С. Е. Северина. М.: 1979. — 430 с.
- Миксотрофный и литогетеротрофный рост пресноводного штамма скользящих нитчатых серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1998. — Т. 67, № 4. — С. 464−470.
- Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. М.: Просвещение, 1987. -815 с."
- Озернюк Н.Д. Механизмы адаптаций / Н. Д. Озернюк. М.: Наука, 1992. — 272 с.
- Особенности углеродного метаболизма при хемолито- и хемоорганогетеротрофном росте нитчатых серобактерий Thiothrix arctophila и Leucothrix thiophila / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1996. — Т. 65, № 2. — С. 149−153.
- Остерман J1.A. Исследование биологических макромолекул / J1.A. Остерман. М.: Мир, 1983. — 297 с.
- Патрицкая В.Ю. Регуляция углеродного и серного метаболизма у нитчатых скользящих серобактерий родов Beggiatoa и Leucothrix: автореф. дис.. канд. биол. наук / В. Ю. Патрицкая. М., 2001. -25 с.
- Пинейру де Корвалью М.А. А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А. А. Пинейру де Корвалью, А. А. Землянухин, А. Т. Епринцев. -Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1991.-216 с.
- Попов Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е. М. Попов. М.: Наука, 1992. — 358 с.
- Садунишвили Т.А. Кинетические свойства малатдегидрогеназы лимона / Т. А. Садунишвили, Н. Н. Нуцубидзе // Изв. АН ГССР. Сер. биол. науки. 1979. — Т. 5, № 4.
- Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. М.: Мир, 1985. -358 с.
- Справочник биохимика / Р. Досон и др. М.: Мир, 1991. — 544 с.
- Старынин Д.А. Альгобактериальные маты бухты Кратерной (Курильские острова) / Д. А. Старынин, В. М. Горленко, М. В. Иванов // Биология моря. 1989. — № 3. — С. 70−77.
- Степанова И.Ю. Некоторые кинетические характеристики малатдегидрогеназы из Beggiatoa alba / И. Ю. Степанова // Труды молодых ученых. Воронеж, 2000. — Вып. 2. — С. 130−140.
- Страйер JI. Биохимия / Л. Страйер. М.: Мир, 1984. — Т. 1. — 232 с.
- Термодинамические свойства лактатдегидрогеназы из мышц рыб Misgurnus fossilis, адаптированных к разным температурам среды / А. Н. Даниленко и др. // Биофизика. 1998. — Т.43, вып. 1. — С. 26−30.
- Ткемаладзе Г. Ш. Аллостерическая регуляция активности растительной МДГ никотинамидадениндинуклеотидом / Г. Ш. Ткемаладзе // Биохимия растений. Тбилиси. — 1973.
- Ткемаладзе Г. Ш. Кинетические свойства МДГ / Г. Ш. Ткемаладзе // Биохимия. 1981. — Т. 46, вып. 6. — С. 1133−1141.
- Ткемаладзе Г. Ш. Стабильность МДГ и NADP-глутаматдегидрогеназы чайного растения и виноградной лозы / Г. Ш. Ткемаладзе // Сообщ. АН. 1984.- Т. 116, № 3.
- Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы / П. Фридрих. М.: Мир, 1986. — 374 с.
- Хочачка П. Биохимическая адаптация / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир. — 1988.-568 с.
- Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир. — 1977. — 398 с.
- Чеканова Ю.А. Связь процесса окисления восстановленных соединений серы с особенностями функционирования дыхательной цепи Macromonas bipunctata и Beggiatoa leptomitiformis штамм Д-405: автореф. дис.. канд. биол. наук / Ю. А. Чеканова. М., 1991. — 25 с.
- Чеканова Ю.А. Цитохимическая локализация перекиси водорода и супероксидного радикала в клетках бесцветных серобактерий / Ю. А. Чеканова, Г. А. Дубинина // Микробиология. 1990. — Т. 59, вып. 5. — С. 856−861.
- Чернышев Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В. Н. Стариков. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1998.-270 с.
- Чурикова В.В. Основы микробиологии и вирусологии / В. В. Чурикова, Д. П. Викторов. Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1994. — 278 с.
- Шульц Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р. Ширмер. М.: Мир, 1982. — 354 с.
- Шлегель Г. Общая микробиология / Г. Шлегель. М.: Мир, 1987. -566 с.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, X. Ешкайт. М.: Мир, 1985. — 456 с.
- A single amino acid mutation enhances the thermal stability of Escherichia coli malate dehydrogenase / C.R. Goward et. al. // Eur. J. Biochem. -1994. V. 224, № 1. — P. 249−255.
- A specific, highly active malate dehydrogenase by redesign of a lactate dehydrogenase framework / H.M. Wilks et. al. // Science. 1988. — V. 242.-P. 1541−1544.
- Adjustment of conformational flexibility is a key event in the thermal adaptation of proteins / P. Zavodszky et. al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1998. V. 95, № 13. — P. 7406−7411.
- An improved purification method for cytosolic malate dehydrogenase from several sources / C. Domenech et. al. // Prep. Biochem. 1988. — V. 18, № 1.-P. 17−35.
- Aquino-Silva M.R. Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes) / M.R. Aquino-Silva, M.L.B. Schwantes, A.R. Schwantes // Braz. J. Biol. -2003.-V. 63, № 1. P.7−15.
- Bartlett D.H. Microbial life at high pressures / D.H. Bartlett // Sci. Prog. -1992. V. 76, № 3−4. — P. 479−496.
- Binding of citrate synthase and malate dehydrogenase to mitochondrial inner membranes: distribution and metabolite effects / G. Moore et. al. // Biochem. and Biophys. Res. Common. 1984. — V. 121, № 2.
- Biodiversity in deep-sea sites located near the south part of Japan / H. Takami et. al. // Extremophiles. 1999. — V. 3, № 2. — P. 97−102.
- Bioenergetics and cytoplasmic membrane stability of the extremely acidophilic, thermophilic archaeon Picrophilus oshimae / Vossenberg et. al. // Extremophiles. 1998. — V. 2, № 2. — P. 67−74.
- Birktoft J.J. Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5-A resolutin / J.J. Birktoft, G. Rhodes, L.J. Banaszak // Biochemistry. 1989. — V. 28. — P. 6065−6089.
- BirktoftJJ. Structure-function relationships among nicotinamide-adenine dinucleotide dependent oxidoreductases / J.J. Birktoft, L.J. Banaszak // Peptide Protein Rev. 1984. — V. 4. — P. 1−46.
- Breiter D.R. Engineering the quaternary structure of an enzyme: construction and analysis of a monomeric form of malate dehydrogenase from Escherichia coli / D.R. Breiter, E. Resnik, L.J. Banaszak // Protein Sci. 1994. — V. 3, № 11. — P. 2023−2032.
- Brock T.D. The genus Leucothrix / T.D. Brock // The procariotes. 1992. -P. 3247−3255.
- Brune A. Life at the oxic-anoxic interface: microbial activities and adaptations / A. Brune, P. Frenzel, H. Cypionka // FEMS Microbiology Reviews. 2000. — V. 24. — P. 691−710.
- Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding / R. M. Alldread et.al. // Biochem. J. 1995. — V. 305, № 2. — P. 539−548.
- Chan M. Functional characterization of an alternative lactate dehydrogenase-like. malate dehydrogenase in Plasmodium falciparum / M. Chan, Sim T.S. // Parasitol. Res. 2004. — V. 92, № 1. — P. 43−47.
- Characterization of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43 / J.A. Irwin et. al. // Extremophiles. 2001 -V. 5, № 3. — P. 199−211.
- Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian cytosolic malate dehydrogenase. Comparison of the amino acid sequences of mammalian and bacterial malate dehydrogenase / T. Joh et. al. // J. Biol. Chem. 1987. -V. 262, № 31.-P. 15 127−15 131.
- Cloning, sequencing, and expression in Escherichia coli of the gene coding for malate dehydrogenase of the extremely halophilic archaebacterium Haloarcula marismortui / F. Cendrin et. al. // Biochemistry. 1993. -V.32.-P. 4308−4313.
- Complete nucleotide sequence of the Escherichia coli gene enconding malate dehydrogenase / L. McAlister-Henn et. al. // Nucleic Acids Research. 1987. — V. 15, № 12. — P. 4993.
- Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase / F. Trejo et. al. // Protein Eng. 2001. -V.14, № 11.-P. 911−917.
- Crystal structure of the MJ0490 gene product of the hyperthermophilic archaebacterium Methanococcus jannaschii, a novel member of the lactate/malate family of dehydrogenases / B.I. Lee et. al. // J. Mol. Biol. -2001.- V. 307, № 5.-P. 1351−1362.
- Cytoplasmic malate dehydrogenase from Phycomyces blakesleeanus: kinetics and mechanim / F. Teixido et. al. // Can. J. Biochem. Cell. Biol. 1985. — V. 63, № 10. — P. 1097−1105.
- Davis, B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. -1959.-P. 112−118.
- Deferribacter desulfuricans sp. nov., a novel sulfur-, nitrate- and arsenate-reducing thermophile isolated from a deep-sea hydrothermal vent / K. Takai et. al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. — V.53, № 3. — P.839−846.
- Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus / C.A. Kelly et. al. // Biochemistry. 1993. — V. 32, № 15.-P. 3913−3922.
- Distribution, diversity and activity of microorganisms in the hyper-alkaline spring waters of Maqarin in Jordan / K. Pedersen et. al. // Extremophiles. 2004. — V.8, № 2. — P. 151−164.
- Drmota T. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Drmota, J. Tachezy, J. Kulda // Folia Parasitol. (Praha). 1997. — V. 44, № 2. — P. 103−108.
- Effect of cavity-modulating mutations on the stability of Escherichia coli HI / S. Kimura et. al. // Eur. J. Biochem. 1992. — V. 206, № 2. — P. 337 343.
- Effects of engineered salt bridges on the stability of subtilisin BPN' / C.R. Erwin et. al. // Protein Eng. 1991. — V. 4, № 1. — P. 87−97.
- Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase / A. Bjork et. al. // FEBS Lett. 2003b. — V. 553, № 3. — P. 423−426.
- Enhancement of the turnover number of thermostable malate dehydrogenase by deleting hydrogen bonds around the catalytic site / M. Nishiyama et. al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. — V. 225, № 3.- P. 844−848.
- Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal et. al. // Biochem. Int. -1990. V. 20, № 1. — P. 177−182.
- Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M.A. Fieldes // Electrophoresis. 1992. — V. 13, № 1−2. — P. 82−86.
- Fieldes P.A. Protein function at thermal extremes: balancing stability and flexibility / P.A. Fieldes // Сотр. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2001. — V. 129, № 2−3. — P. 417−431.
- Fukuchi S. Protein surface amino acid compositions distinctively differ between thermophilic and mesophilic bacteria / S. Fukuchi, K. Nishikawa // J. Mol. Biol. 2001. — V. 309, № 4. — P. 835−843.
- Functions of the membrane-associated and cytoplasmic malate dehydrogenases in the citric acid cycle of Corynebacterium glutamicum / D. Molenaar et. al. // J. Bacteriol. 2000. — V. l82. — P. 6884−6891.
- Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles / C. Gietl // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V. 1100, № 3. — P. 217−234.
- Goward C.R. Malate dehydrogenase: a model for structure, evolution, and catalysis / C.R. Goward, D.J. Nicholls // Protein Sci. 1994. — V.3. — P. 1883−1888.
- Gromiha M.M. Important inter-residue contacts for enhancing the thermal stability of thermophilic proteins / M.M. Gromiha // Biophys. Chem. -2001.-V. 91, № 1.- P. 71−77.
- Growth kinetics of haloalkaliphilic, sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalivibrio versutus strain ALJ 15 in continuous culture / H. Banciu et. al. // Extremophiles. 2004. — V. 8, № 3. — P. 185−192.
- Hall M.D. Crystal structure of a ternary complex of Escherichia coli malate dehydrogenase citrate and NAD at 1.9 A resolution / M.D. Hall, L.J. Banaszak // J. Mol. Biol. 1993. — V. 232, № 1. — p. 213−222.
- Hall M.D. Crystal structure of Escherichia coli malate dehydrogenase. A complex of the apoenzyme and citrate at 1.87 A resolution / M.D. Hall, D.G. Levitt, L.J. Banaszak // J. Mol. Biol. 1992. — V. 226, № 3. — P. 867 882.
- Halobacillus locisalis sp. nov., a halophilic bacterium isolated from a marine solar saltern of the Yellow Sea in Korea / J.H. Yoon et. al. // Extremophiles. 2004. — V.8, № 1. — P. 23−28.
- Hecht K. Catalytic properties of thermophilic lactate dehydrogenase and halophilic malate dehydrogenase at high temperature and low water activity / K. Hecht, A. Wrba, R. Jaenicke // Eur. J. Biochem. 1989. — V. 183, № i. p. 69−74.
- Hrdy I. Purification and partial characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Tritrichomonas foetus / I. Hrdy // Folia Parasitol. (Praha). 1993. — V. 40, № 3. — P. 181−185.
- Identification, cloning and expression analysis of strawberry (Fragaria xananassa) mitochondrial citrate synthase and mitochondrial malate dehydrogenase / P.P. Iannetta et. al. // Physiol. Plant. 2004. — V. 121,№ l.-P. 15−26.
- Isolation and characterization of Thermus thermophilus Gy 1211 from a deep-sea hydrothermal vent / V.T. Marteinsson et. al. // Extremophiles. -1999. V. 3,№ 4. — P. 247−251.
- Jacq E. Microscopic examination and fatty acid characterization of filamentous bacteria colonizing substrata around subtidal hydrothermal vents / E. Jacq, D. Prieur, P. Nichols // Arch. Microbiol. 1989. — V.152, № 1.-P. 64−71.
- Jaenicke R. How do proteins acquire their three-dimensional structure and stability? / R. Jaenicke // Naturwissenschaften. 1996a. — V.83, № 12. — P. 544−554.
- Jaenicke R. Protein stability and protein folding / R. Jaenicke // Ciba Foundation Symp. 1991. — V. 161. — P. 206−216.
- Jaenicke R. Protein structure and function at low temperatures / R. Jaenicke // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 1990. — V. 326, № 1237.-P. 535−551.
- Jaenicke R. Stability and folding of ultrastable proteins: eye lens crystallins and enzymes from thermophiles / R. Jaenicke // FASEB J. -1996b. V. 10, № l.-P. 84−92.
- Jaenicke R. Stability and stabilization of globular proteins in solution / R. Jaenicke // J. Biotechnol. 2000. — V. 79, № 3. — P. 193−203.
- Jaenicke R. The stability of proteins in extreme environments / Jaenicke R., Bohm G. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1998. — V. 8, № 6. — P. 738−748.
- Jaenicke, R. What ultrastable globular proteins teach us about protein stabilization / R. Jaenicke // Biochemistry. 1998. — V. 63, № 3. — P. 312 321.
- Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. — V.23, № 3. — P. 285−301.
- Jorgensen B. Colorlees sulfur bacteria, Beggiatoa spp. and Thiovulum spp., in O2 and H2S microgradients / B. Jorgensen, P. Revsbach // Applied and Environmental Microbiology. 1983. — V. 45, № 4. — P. 1261−1270.
- Kato С. Isolating and characterizing deep-sea marine microorganisms / C. Kato, A. Inoue, K. Horikoshi // Trends Biotechnol. 1996. — V. 14, № 1. -P. 6−12.
- Kato C. Microbial diversity of deep-sea extremophiles Piezophiles, Hyperthermophiles, and subsurface microorganisms / C. Kato, K. Takai // Biol. Sci. Space. — 2000. — V. 14, № 4. — P. 341−352.
- Kinetic and molecular modeling of nucleoside and nucleotide inhibition of malate dehydrogenase / D.J. Harris et. al. // Nucleosides. Nucleotides. Nucleic Acids. 2002. — V. 21, № 11−12. — P. 813−823.
- Kinetic studies of the regulation of mitochondrial malate dehydrogenase by citrate / J.L. Gelpi et. al. // Biochem. J. 1992. — V. 283, № 1. — P. 289 297.
- Kristjansson H. Purification and properties of malate dehydrogenase from the extreme thermophile Bacillus candolyticus / H. Kristjansson, C. Ponnamperuma // Orig. Life. 1980. — V.10, № 2. — P. 185−192.
- Kuijk B.L. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB / B.L. Kuijk, A.J. Stams// FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V.144, № 2−3. — P. 141−144.
- Kumar S. Close-range electrostatic interactions in proteins / S. Kumar, R. Nussinov // Chembiochem. 2002. — V.3, № 7. — P. 604−617.
- Labrou N.E. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri: purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 337, № 1. — P. 103−114.
- Ladenstein R. Proteins from hyperthermophiles: stability and enzymatic catalysis close to the boiling point of water / R. Ladenstein, G. Antranikian // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 1998. — V. 61. — P. 37−85.
- Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. 1970. — V.77, № 4. -P.680−683.
- Lang-Unnasch N. Purification and properties of Plasmodium falciparum malate dehydrogenase / N. Lang-Unnasch // Mol. Biochem. Parasitol. -1992.-V. 50, № 1. P. 17−25.
- Lithoheterotrophic growth and electron transfer chain components of the filamentous gliding bacterium Leucothrix mucor DSM 2157 during oxidation of sulfur compounds / M.Yu. Grabovich et. al. // FEMS Micribiol. Lett. 1999. — V. 178. — P. 155−161.
- Lithoautotrophic growth of the freshwater strain Beggiatoa D-402 and energy conversation culture under mixotrophic condition / M.Yu. Grabovich et. al. // FEMS Micribiol. Lett. 2001. — V. 204. — P. 341 345.
- Ma H. Malate dehydrogenase isoenzymes in Aspergillus niger / H. Ma, C.P. Kubicek, M. Rohr // FEMS Microbiol. Lett. 1982. — V. 12, № 2. — P. 147−151.
- Machado M.F. Malate dehydrogenase (MDH- EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianus (Cactaceae) / M.F. Machado, A.J. Prioli, C.A. Mangolin // Biochem. Genet. 1993. — V. 31, № 3−4.-P. 167−172.
- Madern D. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein / D. Madern, G. Zaccai // Biochimie. 2004. — V. 86, № 4−5.- P. 295−303.
- Mahmoud Y.A. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformans / Y.A. Mahmoud, S.M. Souod, W.G. Niehaus // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — V. 322, № 1. — P. 69−75.
- Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati et. al. //Gen. Physiol. Biophys. 1998. — V. 17, № 3. — P. 193−210.
- Malate dehydrogenases—structure and function / P. Minarik et. al. // Gen. Physiol. Biophys. 2002. — V.21, № 3. — P.257−265.
- Malick A.W. Effect of lipids on anzymatic activity of pig heart mitichondrial malate dehydrogenase monomolecular films / A.W. Malick, N.D. Weiner// J. Pharm. Science. 1977. — V.66, № 10.
- Mansini E. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara canis muscle / E. Mansini, E.G. Oestreicher, L.P. Ribeiro // Сотр. Biochem. Physiol. B. 1986. — V.85, № 1. — P.223−228.
- Markina V.L. The effect of modification of lactate and malate dehydrogenases on their stability and activity / V.L. Markina, A.N. Eremin, D.I. Metelitsa // Biophis. 1990. — V. 35, № 1. — P. 30−35.
- Mass spectrometric sequncing of proteins from silver-stained polyacrylamide gels / A. Shevchenko et. al. // Anal. Chem. 1996. — V. 68. — P. 850−858.
- Matthews B.W. Enhanced protein thermostability from site-directed mutations that decrease the entropy of unfolding / B.W. Matthews, H. Nicholson, W.J. Becktel // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. — V. 84, № 19. — P. 6663−6667.
- McAlister-Henn L. Evolutionary relationships among the malate dehydrogenases / L. McAlister-Henn // Trends Biochem. Sci. 1988. — V. 13.-P. 178−181.
- McGuire, J.P. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase / J.P. McGuire, M.E. Friedman, Ch.A. McAuliffe // Inorganic. Chim. Acta. -1984.-V. 91, № 3.
- Menendez-Arias L., Argos P. Engineering protein thermal stability. Sequence statistics point to residue substitution in alpha-helices / L. Menendez-Arias, P. Argos // J. Mol. Biol. 1989. — V. 206, № 2. — P. 397 406.
- Minard K.I. Glucose-induced degradation of the MDH2 isozyme of malate dehydrogenase in yeast / K.I. Minard, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267, № 24. — P. 17 458−17 464.
- Mitichondrial malate dehydrogenase from the thermophilic, filamentous fungus Talaromyces emersonii / A.P. Maloney et. al. // Eur. J. Biochem. -2004. V. 271, № 15. — P. 3115−3126.
- Mottram J.C. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana / J.C. Mottram, G.H. Coombs // Biochem. Biophys. Acta. 1985. — V. 827, № 2. -P. 310−319.
- Nelson D.S. Physiology and biochemistry of filamentous sulfur bacteria / D.S. Nelson // Autotrophic bacteria. 1989. — P. 219−238.
- Nelson D.S. Chemoautotrophic growth of a marine Beggiatoa in sulflde-gradient cultures / D.S. Nelson, H.W. Jannasch // Arch. Microbiol. 1983. -V. 136. -P.262−269.
- Nelson D.S. Growth pattern and yield of chemoautotrophic Beggiatoa sp. in oxygen-sulfide microgradients / D.S. Nelson, B. Jorgensen, P. Revsbach // Appl. Environ. Microbiol. 1986. — V. 52. — P. 225−233.
- Nesterenko M.V. A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in polyacrylamide gels / M.V. Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. 1994. — V. 28. — P. 239−242.
- Nies D.H. Heavy metal-resistant bacteria as extremophiles: molecular physiology and biotechnological use of Ralstonia sp. CH34 / D.H. Nies // Extremophiles. 2000. — V.4, № 2. — P. 77−82.
- Nicholson H. Enhanced protein thermostability from designed mutations that interact with aipha-helix dipoles / H. Nicholson, W.J. Becktel, B.W. Matthews // Nature. 1988. — V. 336, № 6200. — P. 651−656.
- NishiyamaM. Alteration of coenzyme specificity of malate dehydrogenase from Thermus flavus by site-directed mutagenesis / M. Nishiyama, J.J. Birktoft, T. Beppu // J. Biol. Chem. 1993. — V. 268, № 7. — P. 4656−4660.
- Patnaik S.K. Differential regulation of malate dehydrogenase isoenzymes by estradiol in the brain of rats of various ages / S.K. Patnaik // Biochem. Int. 1990. — V. 20, № 3. — P. 633−639.
- Petrotoga mexicana sp. nov., a novel thermophilic, anaerobic and xylanolytic bacterium isolated from an oil-producing well in the Gulf of Mexico / E. Miranda-Tello et. al. // Int J Syst Evol Microbiol. 2004. -V. 54,№ l.-P. 169−174.
- Pfennig N.D., Lippert K.D. Uber das vitamin В12 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien. / N.D. Pfennig, K.D. Lippert // Arch. Microbiol. -1966. — V.55, № 1. — P. 245−259.
- Pressure effects on Clostridium strains isolated from a cold deep-sea environment / F.M. Lauro et. al. // Extremophiles. 2004. — V.8, № 2. -P. 169−173.
- Properties and function of malate enzyme from Pseudomonas putida / A. Garrido-Pertierra et. al. // Biochimie. 1983. — V. 65, № 11−12. — P. 629 635.
- Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus / A. S. Langelandsvik et. al. // Arch. Microbiol. 1997. — V. 168, № 1. — P.59−67.
- Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus / E. Honka et. al. // Eur. J. Biochem. 1990. — V. 188, № 3. — P. 623−632.
- Protein meacuament with the folin pihend reagent / O.H. Lowry et. al. //J. Biologi. 1951. — V. 193. — P.265−275.
- Protein thermostability in extremophiles / R. Scandurra et. al. // Biochimie. 1998. — V. 80, № 11. — p. 933−941.
- Purification and characterization of malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / D. Mikulasova et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1998. — V. 159, № 2. — P. 299−305.
- Purification and N-terminal amino-acid sequence of bacterial malate dehydrogenases from six actinomycetaes strains and from Phenylobacterium immobile, strain E / Т.О. Rommel et. al. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1989. — V. 370, № 7. — P. 763−768.
- Purification and properties of malate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Thermoplasma acidophilum / W. Grossebuter et. al. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1986. — V. 367, № 6. -P. 457−463.
- Purification and properties of two malate dehydrogenases from Candida sp. N-16 grown on methanol / J. Yoshikawa et. al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. — V. 65, № 7. — P. 1659−1662.
- Purification of bacterial malate dehydrogenases by selective elution from a triazinyl dye affinity column / K. Smith et. al. // Biochim. Biophys. Acta.- 1982.-V. 708.-P. 17−25.
- Purification procedure and N-terminal amino-acid sequence of yeast malate dehydrogenase isoenzymes / E. Kopetzki et. al. // Biochem. Biophys. Acta. 1987. — V.912, № 3. — P. 398−403.
- Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / M.S. Wiseman et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 290, № 3. — P. 191−196.
- Roderick S.L. The three dimensional structure of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenases at 3.0-A resolution / S.L. Roderick, L.J. Banaszak//J. Biol. Chem. 1986. -V. 261. — P. 9461−9464.
- Saito R. Differences in malate dehydrogenases from the piezophilic deep-sea bacterium Moritella sp. strain 2D2 and the psychrophilic bacterium Moritella sp. strain 5710 / R. Saito, A. Nakayama // FEMS Microbiol. Lett.- 2004. V. 233, № 1. — P. 165−172.
- Sequence and structure of D- D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / G. Biesecker et. al. // Nature. 1977. — V. 266. — P. 328−333.
- Shah H.N. Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studing the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans / H.N. Shah, D.M. Andrews // FEMS Microbiol. Lett. 1994. — V. 122, № 1−2. — P. 69−73.
- Sheikh S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase: identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde / S. Sheikh, S.S. Katiyar // Biochem. Int. 1992. — V. 27, № 3. — P. 517−524.
- Skulachev V.P. Membrane bioenergetics / V.P. Sculachev. Springer, Berlin. — 1988. — 556 p.
- Smith K. Stability and immunological cross-reactivity of malate dehydrogenases from mesophilic and thermophilic sources / K. Smith, Т.К. Sundaram // Biochim. Biophys. Acta. 1988. — V. 955, № 2. — P. 203 213.
- Smith K. Malate dehydrogenases from actinomycetes: structural comparison of Thermoactinomyces enzyme with other actinomycete and Bacillus enzymes / K. Smith, Т.К. Sundaram, M. Kernick // J. Bacteriol. 1984. — V. 157, № 2. — P. 684−687.
- Stability and reconstitution of pyruvate oxidase from Lactobacillus plantarum: dessection of the stabilizing effects of coenzyme bindings and subunit interaction / B. Risse et. al. // Protein. Sci. 1992. — V. 1. — P. 1699−1718.
- Stabilisation of a tetrameric malate dehydrogenase by introduction of a disulfide bridge at the dimmer-dimer interface / A. Bjork et. al. // J. Mol. Biol. 2003a. — V. 334, № 4. — P. 811−821.
- Stabilization of halophilic malate dehydrogenase / G. Zaccai et. al. // J. Mol. Biol. 1989. — V. 208, № 3.
- Steffan J.S. Isolation and characterization of the yeast gene encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 1992. — V.267,№ 34. — P. 24 708−24 715.
- Steffan, J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 287, № 2. — P. 276−282.
- Stetter K.O. Extremophiles and their adaptation to hot environments / K.O. Stetter // FEBS Lett. 1999. — V. 452, № 1−2. — P.22−25.
- Sterner R. Thermophilic adaptation of proteins / R. Sterner, W. Liebl // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2001. — V. 36, № 1. — P. 39−106.
- Structural basis for cold adaptation. Sequence, biochemical properties, and crystal structure of malate dehydrogenase from a psychrophile Aquaspirillum arcticum / S.Y. Kim et. al. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274,№ 17.-P. 11 761−11 767.
- Structural basis for thermophilic protein stability: structures of thermophilic and mesophilic malate dehydrogenases / B. Dalhus et. al. // J. Mol. Biol. 2002. — V.318, № 3. — P.707−721.
- Structure and stability of hyperstable proteins: glycolytic enzymes from hyperthermophilic bacterium Thermogota maritime / R. Jaenicke et. al. // Adv. Protein. Chem. 1996. — V. 48. — P. 181−269.
- Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria: purification, molecular weight, and quaternary structure / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // J. Bacterid. 1987. — V. 169, № 9. — P. 4196−4202.
- Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties /
- М.А. Tayeh, M.T. Madigan // Biochem. J. 1988. — V. 252, № 2. — P. 595−600.
- Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter et. al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. — V. 105, № 2. — P. 203−214.
- The 2.9 A resolution crystal structure of malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus: mechanisms of oligomerisation and thermal stabilization / A. Irimia et. al. // J. Mol. Biol. 2004. — V. 335, № 1. — P. 343−356.
- The stability and hydrophobity of cytosolic and mitochondrial malate dehydrogenases and their relation to chaperonin-assisted folding / R.A.Staniforth et. al. // FEBS Lett. 1994. — V. 344, № 2−3. — P. 129 135/
- Thermal stability and protein structure / P. Argos et. al. // Biochemistry. 1979. -V. 18. -P. 5698−5703.
- Thermococcus marinus sp. nov. and Thermococcus radiotolerans sp. nov., two hyperthermophilic archaea from deep-sea hydrothermal vents that resist ionizing radiation / E. Jolivet et. al. // Extremophiles. 2004. — V.8, № 3. — P. 219−227.
- Two malate dehydrogenases in Methanobacterium thermoautotrophicum / H. Thompson et. al. // Arch. Microbiol. 1998. — V. 170, № 1. — P. 3842.
- Tung P.P. Substrate and cofactor binding to fluorescently labeled cytoplasmic malate dehydrogenase / P.P. Tung, G.M. Alter // Biochim. Biophys. Acta. 2001. -V. 1545, № 1−2. — P. 132−145.
- Tyagi A.K. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenase from Mycobacterium phlei. / A.K. Tyagi, F.A. Siddiqui, T.A. Venkitasubramanian // Biochim. Biophys. Acta. 1977. -V. 485. — P. 255−267.
- Uttaro A.D. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme / A.D. Uttaro, F.R. Opperdoes // Mol. Biochem. Parasitol. 1997. — V. 89, № 1. — P. 5159.
- Vieille C. Thermozymes / C. Vieille, D.S. Burdette, J.G. Zeikus // Biotechnol. Annu. Rev. 1996. — V. 2. — P. 1−83.
- Vihinen M. Relationship of protein flexibility to thermostability / M. Vihinen // Protein Eng. 1987. — V. l, № 6. — P. 477−480.
- Vogt G. Protein thermal stability, hydrogen bonds, and ion pairs / G. Vogt, S. Woell, P. Argos // J. Mol. Biol. 1997. — V. 269, № 4. — P. 631−643.
- Vulcanithermus medioatlanticus gen.nov., sp. nov. a novel member of the family Thermaceae from a deep-sea hot vent / M.L. Miroshnichenko et.al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. — V.53. — P. 1143−1148.
- Walker J.E. Heat stability of a tetrameric enzyme, D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / J.E. Walker, A.J. Wonacott, J.I. Harris // Eur. J. Biochem. 1980. — V. 108, № 25. — P. 581−586.
- Waters J.K. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 31 lb-143 Bacteroids and glicin max root nodule mitochondria / J.K. Waters, D.B. Karr, D.W. Emerich // Biochemistry. 1985. — V. 24, № 23.
- Wiegel J. Alkalithermophiles / J. Wiegel, V.V. Kevbrin // Biochem. Soc.
- Trans. 2004. — V.32, № 2. — P. 193−198.
- Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 344, № 1. — P. 176−183.
- Yueh A.Y. Purification and molecular properties of malate dehydrogenase from the marine diatom Nitzchia alba / A.Y. Yueh, C.S. Chung, Y.K. Lai // Biochem. J. 1989. — V. 258, № 1. — P. 221−228.
- Zenka J. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from Taenia crassiceps (Zeder, 1800) cysticerci / J. Zenka, J. Prokopic // Folia Parasitol. (Praha). 1989. — V. 36, № 1. — P. 59−65.
- Zimmerle C.T. Cooperativity in the mechanism of malate dehydrogenase / C.T. Zimmerle, G.M. Alter // Biochemistry. 1993. — V. 32, № 47. — P. 12 743−12 748.
- Zuber H. Structure and function of enzymes from thermophilic microorganisms / H. Zuber // Strategies of Microbial life in extreme environments 1979. — P. 393−415.