Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Протеолитическая активность аутоантител, специфичных к основному белку миелина и кардиомиозину, при аутоиммунных нарушениях у человека и модельных животных

Диссертация: Протеолитическая активность аутоантител, специфичных к основному белку миелина и кардиомиозину, при аутоиммунных нарушениях у человека и модельных животных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

У мышей линии ЭЛ. обнаружено и охарактеризовано спонтанное развитие с возрастом аутоиммунного процесса, сопровождающееся возникновением каталитических антител к целому ряду аутоантигенов. Однако, вопрос о функциональной роли каталитических антител при аутоиммунных патологиях, путях и закономерностях их появления остается открытым и требует дальнейшего изучения. Природа механизмов, лежащих… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Введение
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Развитие представлений об аутоиммунности и современные исследования аутоантител
      • 1. 1. 1. История исследований аутоиммунности
      • 1. 1. 2. Роль аутоантител при аутоиммунных патологиях
      • 1. 1. 3. Природные аутоантитела: специфичность, происхождение, генетические данные
    • 1. 2. Основной белок миелина, строение, свойства, функции
      • 1. 2. 1. Молекулярная организация миелина
      • 1. 2. 2. Основной белок миелина, строение, физико-химические свойства
    • 1. 3. Линии мышей с аутоиммунными патологиями
      • 1. 3. 1. Мыши линии ТЯт/КШ ?
      • 1. 3. 2. Мыши линии МШ 1рг/1рг
      • 1. 3. 3. Мыши линии 8Л
    • 1. 4. Каталитические антитела
      • 1. 4. 1. Искусственные каталитические антитела
  • Каталитические антитела, полученные иммунизацией аналогами переходных состояний
  • Каталитические антитела, полученные путем модификации антиген-связывающего центра антитела
  • Антиидиотипические антитела — 39 1.4.2. Природные каталитические антитела
    • 1. 4. 2. 1. Протеолитические антитела
  • Каталитические антитела к вазоактивному интестинальному пептиду
  • Протромбиназная активность легких цепей
  • Каталитические антитела к тироглобулину
  • Протеолитические антитела к фактору VIII
    • 1. 4. 2. 2. ДНК — гидролизующие антитела
    • 1. 4. 3. Тестирование протеолитической активности при помощи механизм зависимых ингибиторов
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Материалы
      • 2. 1. 1. Пациенты и здоровые доноры
      • 2. 1. 2. Экспериментальные животные
      • 2. 1. 3. Химические реактивы и сопутствующие материалы
    • 2. 2. Методы
      • 2. 2. 1. Выделение иммуноглобулинов G из сывороток крови
      • 2. 2. 2. Денатурирующий электрофорез в полиакриламидном геле и окрашивание полиакриламидных гелей
      • 2. 2. 3. Иммуноблоттинг
      • 2. 2. 4. Определение протеолитической активности в препаратах антител флуоресцентным методом
      • 2. 2. 5. Получение фракции абзимов с высоким уровнем протеолитической активности
      • 2. 2. 6. Выделение МВР-связывающих антител
      • 2. 2. 7. Определение специфических аутоантител
      • 2. 2. 8. Определение антиген-специфического протеолиза
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Выделение иммуноглобулинов в из сывороток крови
    • 3. 2. Определение неспецифической протеолитической активности
    • 3. 3. Ингибирование протеолитической активности
    • 3. 4. Некоторые особенности иммунного статуса мышей линии
    • 3. 5. Определение специфических аутоантител
    • 3. 6. Выделение МВР-связывающих аутоантител
    • 3. 7. Определение антиген-специфической протеолитической активности
  • ВЫВОДЫ
  • Список литературы
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ МБР — основной белок миелина
  • Муо — кардиомиозин skMyo — скелетно-мышечный миозин
  • AEBSF — аминоэтилбензилсульфонилфторид
  • DIFP — диизопропилфторофосфат
  • РСК- фенилаланин-хлорметилкетон
  • DEPC — диэтилпирокарбонат
  • BSA (БСА) — бычий сывороточный альбумин
  • БСА-ФИТЦ — бычий сывороточный альбумин, меченный флуоресцеинизотиоцианатом
  • PC — рассеянный склероз
  • АМ — аутоиммунный миокардит
  • СКВ — системная красная волчанка
    • I. gG, IgM — иммуноглобулины классов G и М, соответственно
  • Fab-фрагмент — антигенсвязывающий фрагмент антитела
  • Fc — константный фрагмент антитела
  • Трис — трис (гидроксиметил)аминоэтан
  • PBS — фосфатный буферный раствор
  • SDS — додецилсульфат натрия
  • ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография ПААГ — полиакриламидный гель

Протеолитическая активность аутоантител, специфичных к основному белку миелина и кардиомиозину, при аутоиммунных нарушениях у человека и модельных животных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Природа механизмов, лежащих в основе системных аутоиммунных заболеваний, мало изучена, этиологические факторы, проводящие к их возникновению, практически неизвестны.

Между тем, есть данные о спонтанном образовании каталитических антител или абзимов в организме человека, что часто сопряжено с различными аутоиммунными заболеваниями, такими как системная красная волчанка (СКВ), ревматоидный артрит, склеродермия, аутоиммунный миокардит и другие.

Факт протеолитической деградации белковых антигенов абзимами описан для тироглобулина при аутоиммунном тироидите, вазоактивного интестинального пептида у больных бронхиальной астмой, VIII фактора свертывания крови у больных гемофилией. Обнаружены и исследованы ДНК-гидролизующие аутоантитела у больных СКВ, ревматоидным артритом и склеродермией.

Однако, вопрос о функциональной роли каталитических антител при аутоиммунных патологиях, путях и закономерностях их появления остается открытым и требует дальнейшего изучения.

Среди заболеваний аутоиммунной природы рассеянный склероз представляет собой серьезную медицинскую и социальную проблему.

Этиологические факторы, приводящие к массовой демиелинизации нервных волокон неизвестны. Наиболее обоснованная теория патогенеза отводит основную роль в разрушении миелина воспалительному процессу, связанному с аутоиммунными реакциями. Определенная роль в развитии рассеянного склероза принадлежит В-клеточному ответу и аутоантителам к белкам миелиновой оболочки.

Исследование механизмов аутоиммунных процессов у людей имеет ряд очевидных ограничений. Поэтому для более детального изучения аутоиммунности и соответствующих заболеваний требуются адекватные экспериментальные модели.

Использование модельных животных с аутоиммунными патологиями позволяет уточнить существующие представления о мере разнообразия каталитических антител, о роли абзимов в связывании и разрушении аутоантигенов, а также дает возможность получить моноклональные антитела с каталитической функцией.

ВЫВОДЫ:

1. У больных рассеянным склерозом, аутоиммунным миокардитом и мышей линий ЭЛ., МЫ. и 'NZB/NZW Р1 впервые продемонстрировано наличие протеолитических антител.

2. У мышей линии ЭЛ. обнаружено и охарактеризовано спонтанное развитие с возрастом аутоиммунного процесса, сопровождающееся возникновением каталитических антител к целому ряду аутоантигенов.

3. Показана корреляция между количеством специфических аутоантител в крови и уровнем протеолиза у больных рассеянным склерозом.

4. Продемонстрировано, что у больных рассеянным склерозом и мышей линии 8Л. аутоантитела к МВР обладают антиген-специфической каталитической активностью.

5. Обнаруженный высокий уровень каталитических антител различной специфичности у аутоиммунных мышей линии Б Л, позволяет в дальнейшем использовать их для получения и изучения моноклональных антител с каталитической активностью к различным аутоантигенам.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Bordet J. Studies on immunity, translated by F. Gay. 1909. N.Y.: John Wiley & Sons.
  2. Ehrlich P., Morgenroth J. On hemolysins. Third communication. In: The collected papers of Paul Ehrlich. 1957. London: Pergamon Press- 2:205−212.
  3. Donath J., Landsteiner K. Uber paroxysmale Hamoglobinurie. 1904. Munch Med Wochenschr- 51: 1590.
  4. Rivers T.M., Sprunt D.H. Berry G.P. Observations on attempts to produce acute disseminated encephalomyelitisin monkeys. 1933. J. Exp. Med. 58:39.
  5. Kabat E.A., Wolf A., Bezer A.E. The rapid production of acute disseminated encephalomyelitis in monkeys by injection of heterologous and homologous brain tissue with adjuvants. 1947. J. Exp. Med. 85: 117.
  6. Landsteiner K., Chase M.W. Experiments on transfer of cutaneous hypersensitivity to simple compounds. 1942. Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 49:688.
  7. Rose N.R. Autoimmunity: a personal memoir. 1988. Autoimmunity 1:1521.
  8. Roitt I.M., Doniach D., Campbell В., et al. Autoantibodies in Hashimoto’s disease (lymphadenoid goitre). 1956. Lancet 2:820.
  9. Harrington W.J., Minnich V., Hollingsworth J.W., Moore C.V. Demonstration of a thrombocytopenic factor in the blood of patients with thrombocytopenic purpura. 1951. J. Lab. Clin. Med. 38:1−10.
  10. Paul W.E. Fundamental Immunology, 3rd ed. 1993. N.Y.: Raven Press.
  11. Bielschovsky M., Helyer B.J., Howie J.B. Spontaneous hemolytic anemia in mice of the NZB/B1 strain. 1959. Proc. Univ. Otago. Med. Sch. 37:9.
  12. Helyer B.J., Howie J.B. Renal disease associated with positive lupus erythematosus test in a cross-bred strain of mice 1963. Nature 197:197.
  13. Burnet F.M., Fenner F. The production of autoantibodies. 1949. Melbourne: Macmillan.
  14. А., Бростофф Дж., Мейл Д. Иммунология. М., Мир. -2000.
  15. M.P. В cells and autoantibodies in the pathogenesis of lupus nephritis. 1998.Immunol. Res. 17(1−2): 123−132.
  16. Carreras L.O., Forastiero RR. Pathogenic role of antiprotein-phospholipid antibodies. 1996. Haemostasis 26 Suppl.4: 340−357.
  17. Shoenfeld Y. Heparin-induced thrombocytopenia as an autoimmune disease idiotypic evidence for the role of anti-heparin/PF4 autoantibodies. 1997. Isr. J. Med. 33(4): 243−245.
  18. Jacob L., Lety M.-A., Bach J.-F., Louvard D. Human systemic lupus erythematosus sera contain antibodies against cell-surface protein (s) that share (s) epitope (s) with DNA. 1986. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83: 69 706 974.
  19. Raz E., Brezis E., Rosenmann E., Eilat D. Anti-DNA antibodies bind directly to renal antigens and induce kidney dysfunction in the isolated perfused rat kidney. 1989. J. Immunol 142: 3076−3082.
  20. Raz E., Ben-Bassat H., Davidi T., Shlomai Z., Eilat D. Cross-reaction of anti-DNA autoantibodies with cell surface proteins. 1993. Eur. J. Immunol. 23: 383−390.
  21. Zack D.J., Yamamoto K., Wong A.L., Stempniak M., French C., Weisbart R.H. DNA mimics a self-protein that may be a target for some anti-DNA antibodies in systemic lupus erythematosus. 1995. J. Immunol. 154: 1987−1994.
  22. Schonbeck S., Chrestel S., Hohlfeld R. Myastenia gravis: prototype of the antireceptor autoimmune diseases. 1990. Int. Rev. Neurobiol. 32: 175 200.
  23. Patrick J., Lindstrom J. Autoimmune response to acetylcholine receptor. 1973. Science 180:871−872.
  24. Salvi M., Fukazawa H., Bernard N., Hiromatsu Y., How J., Wall J.R. Role of autoantibodies in pathogenesis and association of endocrine autoimmune disorders. 1988. Endocrinol. Rev. 9: 450−466.
  25. Naparstek Y., Plotz P.H. The role of autoantibodies in autoimmune disease. 1993. Annu. Rev. Immunol. 11: 79−104.
  26. Burman K.D., Baker J.R.Jr. Immune mechanisms in Graves' disease. Endocrinol Rev. 6: 183−232.
  27. McNeil H.P., Chesterman C.N., Krilis S.A. Immunology and clinical importance of antiphospholipid antibodies. 1991. Adv. Immunol. 49: 193 280.
  28. Asherson R.A., Cervera R. The antiphospholipid syndrome: a syndrome in evolution. 1992., 4″". Rheum. Dis. 51: 147−150.
  29. Blank M., Cohen J., Toder V., Shoenfeld Y. Induction of antiphospholipid syndrome in naive mice with mouse lupus monoclonal and human polyclonal anti-cardiolipin antibodies. 1991. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88: 3069−3073.
  30. Alarcon-Segovia D., Ruiz-Arguelles A., Llorente L. broken dogma: penetration of autoantibodies into living cells. 1996. Immunol. Today 17(4): 163−164.
  31. Cheng H.M. Cell penetration by antiphospholipid autoantibodies. 1998. Immunol. Today 19(1): 49.
  32. Ma J., Chapman G.V., Chen S.L., Melick G., Penny R., Breit S.N. Antibody penetration of viable human cells. I. Increased penetration ofhuman lymphocytes by anti-RNP IgG. 1991. Clin. Exp. Immunol. 84(1): 8391.
  33. Zack D.J., Stempniak M., Wong A.L. Taylor C., Weisbart R.H. Mechanisms of cellular penetration and nuclear localization of an antidouble strand DNA autoantibody. 1996. J. Immunol. 157(5) 2082−2088.
  34. Genain C.P., Cannella B., Hauser S.L., Raine C.S. Identification of autoantibodies associated with myelin damage in multiple sclerosis. 1999. Nature Medicine. 5(2): 170−175.
  35. Baranzini S.E., Jeong M.C., Butunoi C., Murray R.S., Bernard C.C.A., Oksenberg J.R. B cell repertoire diversity and clonal expansion in multiple sclerosis brain lesions. 1999.J. Immunol. 163:5133−5144.
  36. Colombo M., Dono M., Gazzola P., et al. Accumumulation of clonally related B lymphocytes in the cerebrospinal fluid of multiple sclerosis patients. 2000. J. Immunol 164: 2782−2789.
  37. Olson J.K., Eagar T.N., Miller S.D. Functional activation of myelin-specific T Cells by virus-induced molecular mimicry. 2002. J. Immunol. 169: 2719−2726.
  38. Begolka W.S., Haynes L.M., Olson J.K., et al. CD8-deficient SJL mice display enhanced susceptibility to Theilers virus infection and increased demyelinating pathology. 2001. J. Neurovirol. 7: 409.
  39. Ota K., et al. T-cell recognition of an immunodominant myelin basic protein epitope in multiple sclerosis. 1991. Nature. 346: 183−187.
  40. K.W., Strominger J.L. 1995. Molecular mimicry in T-cell mediated autoimmunity: viral peptides activate human T-cell clones specific for myelin basic protein. 1995. Cell. 80: 695−705.
  41. Ufret-Vincenty R.L., et al. In vivo survival of viral antigen-specific T-cell that induce experimental autoimmune encephalomyelitis. 1998. J. Exp. Med. 188: 1725−1738.
  42. Correale J., Maria de los Milagros Bassani Molinas. Oligoclonan bands and antibody responses in multiple sclerosis. 2002. J. Neurol. 249: 375−389.
  43. Williamson R.A., Burgoon M.P., Owwens G.P., et al. Anti-DNA antibodies are the major component of the intrathecal B cell response in multiple sclerosis. 2001. Proc. Natl. Acad. Sei USA. 98(4): 1793−1798.
  44. Lyons J.A., San M., Happ M.P., Cross A.H. B-cells are critical to induction experimental allergic encephalomyelitis by protein but not by a short encefalitogenic peptide. 1999. Eur. J. Immunol. 29: 3432−3439.
  45. K.G., Catz I. 1990. Ann. Neurol. 96: 19−27.53. van der Goes A., Kortekaas M., Hoekstra K., Dijkstra C.D., Amor S. The role of anti-mielin (auto)-antibodies in the phagocytosis of myelin by macrophages. 1999. J. Neuroimmunol. 101: 61−67.
  46. Storch M.K., Piddlesden S., Haltia M., Livaninen M., Morgan P., Lassman H. Multiple sclerosis: in situ evidence for antibody- and complement-mediated demyelination. 1998. Ann. Neurol. 43: 465−471.
  47. Egg R, Reindl M, Deisenhammer F, Linington C, Berger T. Anti-MOG and anti-MBP antibody subclasses in multiple sclerosis. 2001. Mult Scler 7(5):285−9.
  48. Gerritse K, Deen C, Fasbender M, Ravid R, Boersma W, Claassen E. The involvement of specific anti myelin basic protein antibody-forming cells in multiple sclerosis immunopathology. 1994. J Neuroimmunol. 49(1−2): 153−9.
  49. Cross A.H., Trotter J.L., Lyons J.A. B cell and antibodies in CNS demyelinating disease. 2001. J. Neuroimmunol 122: 1−14.
  50. Warren K.G., Catz I. Administration of myelin basic protein synthetic peptides to multiple sclerosis patients. 1995. J.Neurol.Sci. 133(l-2):85−94.
  51. Warren K.G., Catz I. The effect of intrathecal MBP synthetic peptides containing epitope P85 WHFFKNIYTP96 on free anti-MBP levels in acute relapsing multiple sclerosis. 1997. J.Neurol.Sci. 148(1):67−78.
  52. Caforio A.L., Mahon N.J., Tona F., McKenna W.J. Circulating cardiac autoantibodies in dilated cardiomyopathy and myocarditis: pathogenetic and clinical significance. 2002. Eur. J. Heart Fail. 4(4): 411−417.
  53. Malkiel S., Liao L., Cunningham M.W., Diamond B. T-cell-dependent antibody response to the dominant epitope of streptococcal polysaccharide, N-acetyl-glucosamine, is cross-reactive with cardiac myosin. 2000. Infection and immunity. 68(10): 5803.
  54. Cunningham M.W. Cardiac myosin and the Thl/Th2 paradigm in autoimmune myocarditis. 2001. Am. J. of Pathology. 159(1): 5−12.
  55. Smith S.C., Allen P.M. Myosin-induced acute myocarditis is a T-cell mediated disease. 1991. J. Immunol. 147:2141−2147.
  56. Liao L., Sindhwani R., Rodjkind M., Factor S., Leinwand L., Diamond B. Antibody-mediated autoimmune myocarditis depends on genetically determined target organ sensitivity. 1995. Exp. Med. 187: 1123−1131.
  57. Zamanou A, Samiotaki M, Panayotou G, Margaritis L, Lymberi P. Fine specificity and subclasses of IgG anti-actin autoantibodies differ in health and disease. 2003. JAutoimmun. 20(4):333−44.
  58. Julien S, Soulas P, Garaud JC, Martin T, Pasquali JL. B cell positive selection by soluble self-antigen. 2002. J Immunol. 169(8):4198−204.
  59. Haskell BD, Flurkey K, Duffy TM, Sargent EE, Leiter EH. The diabetes-prone NZO/HILt strain. I. Immunophenotypic comparison to the related NZB/B1NJ and NZW/LacJ strains. 2002. Lab Invest. 82(7):833−42.
  60. Newkirk MM. Rheumatoid factors: host resistance or autoimmunity? 2002. Clin Immunol. 104(1): 1−13.
  61. Casali P., Notkins A.L. Probing the human B-cell repertoire with EBV: polyreactive antibodies and CD5+ B-cells. 1989. Annu. Rev. Immunol. 7: 513.
  62. Souroujon M., White-Scharff M.E., Andre-Schwarts J., Gefter M.L., Schwartz R.S. Preferential autoantibody reactivity of the preimmune В cell repertoire in normal mice. 19SS. J.Immunol. 140:4173−4179.
  63. Levinson A.I., Dalai N.F., Haidar M., Tar L. Prominent IgM rheumatoid factor production by human cord blood lymphocytes stimulated in vitro with staphylococcus aureus Cowan I. 1987. J. Immunol. 139:2237.
  64. Carroll M. Innate immunity in the etiopathology of autoimmunity. 2001. Nat Immunol. 2(12): 1089−90.
  65. Milgrom F., Swierczynski Z. Are cross-reacting natural antibodies multispecific? 1986. Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 80: 200−210.
  66. Ghosh S., Campbell A.M. Multispecific monoclonal antibodies. 1986. Immunol. Today 7: 217−22.
  67. Monestier M., Bonin В., Migliorini P.D.H. Autoantibodies of various specificities encoded by genes from VHJ558 family bind to foreign antigenes and share idiotopes of antibodies specific for self and foreign antigenes. 1987. J. Exp. Med. 166: 1109.
  68. Bona C.A. V genes encoding autoantibodies: molecular and phenotypic characteristics. 1988. Annu. Rev. Immunol 6: 327−358.
  69. Young F., Tucker L., Rubinstein D., Guillaume T.A., S.J., Barrett K.J., Schwartz R.Z., et al. Molecular analysis of a germ line encoded idiotypicmarker of pathogenic human lupus autoantibodies. 1990. J. Immunol. 145: 2545−2553.
  70. Stewart A.K., Huang C., Long A.A., Stollar B.D., Schwartz R.S. VH gene representation in autoantibodies reflects the normal human B-cell repertoire. 1992. Immunol. Rev. 128: 101−122.
  71. Koenig-Marrony S, Soulas P, Julien S, Knapp AM, Garaud JC, Martin T, Pasquali JL. Natural autoreactive B cells in transgenic mice reproduce an apparent paradox to the clonal tolerance theory. 2001. J Immunol. 166(3): 1463−70.
  72. Zouali M. Development of human antibody variable genes in systemic autoimmunity. 1992. Immunol. Rev. 128: 73−99.
  73. Epand R.M. Neuronal and glial proteins: structure, function and clinical application. 1988. 231−265.
  74. Garbay B., Heape A.M., Sargueil F. et al. Progr. Neurobiol. 2000. 61: 267−304.
  75. Beniac D.R., Wood D.D., Palaniyar N. J Struct Biol. 2000. 129 (1): 8095.
  76. Devine-Beach K., Lashgari M.S., Khalili K. J Biol Chem. 1990. 265: 13 830−1385.
  77. Gibson B.W., Gilliom R.D., Whitaker J.N. J. Biol. Chem. 1984. 259 (8): 5028−5031.
  78. Chou C.-H., Chou F. C.-H., Kowalski T.J. et al. J. Neurochem. 1978. 30: 745 750.87. 123. Riederer B., Honegger C.G., Tobler H.J. et al. Gerontology. 1984. 30: 234−239.
  79. Amur S.G., Shanker G., Pieringer R.A. J. Neurochem. 1984. 43: 494 498.
  80. Smith R. FEBSLett. 1985. 183: 331−334.
  81. Pauling, L. Chem Eng News. 1946. 36: 1375−1377.
  82. Jenks, W.P. Catalysis in Chemistry and Enzymology. 1946. New York: McGraw-Hill.
  83. Gouverneur, V.E., et al. Control of the exo and endo pathways of the Diels-Alder reaction by antibody catalysis. 1993 Science. 262(5131): 204−8.
  84. Asada, T., H. Gouda, and P.A. Kollman. Molecular dynamics simulation study of thenegative correlation in antibody AZ28-catalyzed oxy-cope rearrangement. J Am Chem Soc. 2002.124(42): 12 535−42.
  85. Ulrich, H.D. and P.G. Schultz. Analysis of hapten binding and catalytic determinants in a family of catalytic antibodies. J Mo I Biol. 1998. 275(1): 95−111.
  86. Ulrich, H.D., E.M. Driggers, and P.G. Schultz. Antibody catalysis of pericyclic reactions. Acta Chem Scand. 1996. 50(4): 328−32.
  87. Lerner, R.A., S.J. Benkovic, and P.G. Schultz. At the crossroads of chemistry and immunology: catalytic antibodies. Science. 1991. 252(5006): 659−67.
  88. Tawfik, D.S., et al. Unexpectedly high occurrence of catalytic antibodies in MRL/lpr and SJL mice immunized with a transition-state analog: is there a linkage to autoimmunity? Proc Natl Acad Sci USA. 1995. 92(6): 2145−9.
  89. Nishi Y. Evolution of catalytic antibody repertoire in autoimmune mice. 2002. JIM. 269:213−233.
  90. Tramontano, A., K.D. Janda, and R.A. Lerner. Catalytic antibodies. Science. 1986. 234(4783): 1566−70.
  91. Pollack, S.J., J.W. Jacobs, and P.G. Schultz. Selective chemical catalysis by an antibody. Science. 1986. 234(4783): 1570−3.
  92. Janda, K.D., Weinhouse M. I., Schoelder D. M. Lerner R. A. J Am ChemSoc. 1990. 112: 1274−1275.
  93. Shuster, A.M., et al. Anti-idiotypic and natural catalytically active antibodies. Mol Biol (Mosk). 1991. 25(3): 593−602.
  94. Bronshtein, I.B., et al. DNA-specific antiidiotype antibodies in the sera of patients with autoimmune diseases. FEBSLett. 1992. 314(3): 259−63.
  95. Ponomarenko, N.A., et al. Natural antibody catalytic activities in mice with autoimmune disorders. Dokl Biochem. 2000. 375: 224−7.
  96. Avalle, B., D. Thomas, and A. Friboulet Functional mimicry: elicitation of amonoclonal anti-idiotypic antibody hydrolizing beta-lactams. Faseb J. 1998. 12(11): 1055−60.
  97. Izadyar, L., et al. Monoclonal anti-idiotypic antibodies as functional internal images of enzyme active sites: production of a catalytic antibody with a Cholinesterase activity. Proc Natl Acad Sei USA. 1993. 90(19): 8876−80.
  98. Paul, S., P. Heinz-Erian, and S.I. Said. Autoantibody to vasoactive intestinal peptide in human circulation. Biochem Biophys Res Commun. 1985. 130(1): 479−85.
  99. Paul, S., et al. Characterization of autoantibodies to vasoactive intestinal peptide in asthma. JNeuroimmunol. 1989.23(2): 133−42.
  100. Paul, S., et al. Catalytic hydrolysis of vasoactive intestinal peptide by human autoantibody. Science. 1989. 244(4909): p. 1158−62.
  101. Paul, S., et al. Cleavage of vasoactive intestinal peptide at multiple sites by autoantibodies. J Biol Chem. 1991. 266(24): 16 128−34.
  102. Paul, S., et al. Site specificity of a catalytic vasoactive intestinal peptide antibody. An inhibitory vasoactive intestinal peptide subsequence distant from the scissile peptide bond. J Biol Chem. 1990. 265(20): 11 910−3.
  103. Mei, S., et al. Vasoactive intestinal peptide hydrolysis by antibody light chains .J Biol Chem. 1991.266(24): 15 571−4.
  104. Paul, S., et al. Peptidolytic monoclonal antibody elicited by a neuropeptide. J Biol Chem. 1992.267(19): 13 142−5.
  105. Gao, Q.S., et al. Molecular cloning of a proteolytic antibody light chain. J Biol Chem. 1994. 269(51): 32 389−93.
  106. Sun, M., et al. Proteolytic activity of an antibody light chain. J Immunol. 1994. 153(11): 5121−6.
  107. Gao, Q.S., et al. Site-directed mutagenesis of proteolytic antibody light chain. JMolBiol. 1995.253(5): 658−64.
  108. Bangale, Y., et al. Vasoactive intestinal peptide binding autoantibodies in autoimmune humans and mice. Peptides. 2002. 23(12): 2251−7.
  109. Baiigale, Y., et al. VIPase autoantibodies in Fas-defective mice and patients with autoimmune disease. Faseb J. 2003. 17(6): 628−35.
  110. Thiagarajan, P., et al. Monoclonal antibody light chain with prothrombinase activity. Biochemistry 2000. 39(21): 6459−65.
  111. Thiagarajan, P. and S. Paul Prothrombin cleaving antibody light chains. Chem Immunol 2000. 77: 115−29.
  112. Li, L., et al. Catalytic activity of anti-thyroglobulin antibodies. J Immunol. 1995. 154(7): 3328−32.
  113. Paul, S., et al. Characterization of thyroglobulin-directed and polyreactive catalytic antibodies in autoimmune disease. J Immunol. 1997. 159(3): 1530−6.
  114. Anderson, C.L. and N.R. Rose. Induction of thyroiditis in the rabbit by intravenous infection of papain-treated rabbit thyroglobulin. J Immunol 1971. 107(5): 1341−8.
  115. Lacroix-Desmazes, S., et al. Catalytic activity of antibodies against factor VIII in patients with hemophilia A. Nat Med. 1999. 5(9): 1044−7.
  116. Shuster, A.M., et al. DNA hydrolyzing autoantibodies. Science. 1992. 256(5057): 665−7.
  117. Gololobov, G.V., et al. DNA hydrolysis by monoclonal anti-ssDNA autoantibody BV 04−01: origins of catalytic activity. Mol Immunol 1997. 34(15): 1083−93.
  118. Tramontano, A., K.D. Janda, and R.A. Lerner. Chemical reactivity at an antibody binding site elicited by mechanistic design of a synthetic antigen. Proc Natl Acad Sci USA. 1986. 83(18): 6736−40.
  119. Tramontano, A., G. Gololobov, and S. Paul. Proteolytic antibodies: origins, selection and induction. Chem Immunol. 2000. 77: 1−17.
  120. Paul, S., et al. Phosphonate ester probes for proteolytic antibodies. J Biol Chem. 2001.276(30): 28 314−20.
  121. Laemmli W.N. Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage T4. 1970. Nature 227: 680−685.
  122. Voss E.W. Jr., Workman C. J, Mummert M.E. 1996. Detection of protease activity using a fluorescence-enhancement globular substrate. Biotechniques. 20(2), 286.
  123. Harlow E, Lane D. 1988. Antibodies. A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Press. Cold Spring. NY.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?