Почти все сведения о структуре кератинов, особенно конфигурации их полипептидных цепей, получены в результате рентгеноструктурного анализа. Установлено, что шерсти, а также сходным с ней волокнам, свойственны два типа рентгенограмм. В а-кератине полипептидная цепь образует так называемую а-спиральную структуру. В такой структуре на один виток спирали приходится около 3,6 аминокислотного остатка. Повторяющаяся единица (один виток спирали) занимает вдоль оси около 5,4 А, что хорошо совпадает с большим периодом в 5,0−5,5 А, обнаруженным для а-кератинов. На один аминокислотный остаток приходится в а-спирали около 1,5 А, что совпадает с малым периодом в 1,5 А, также обнаруженным на дифракционных картинах, а-спиральная структура пептидной цепи имеет преимущество перед другими возможными спиральными структурами, так как она допускает образование внутрицепочечных водородных связей между нитками спирали.
В настоящее время признано, что фибриллярные а-кератины (волосы, шерсть, роговые образования и т. д.) состоят из параллельно расположенных пептидных цепей, имеющих правую а-спиральную конфигурацию. В волосах и шерсти три или семь а-спиралей могут быть скручены вместе. В а-кератинах все пептидные цепи параллельны. В них содержится много остатков цистина, расположенных таким образом, что между соседними пептидными цепями образуются межцепочечные —S—S— связи, которые придают а-кератинамам значительную стабильность и прочность. Более вытянутая зигзагообразная конформация, которую приобретает при этом полипептидная цепь, получила название p-конформации. Параллельные цепи, находящиеся в* p-конформации, связываются между собой поперечными межцепочечными водородными связями, и образуют структуры, называемые структурами складчатого слоя. При переходе а-кератина в P-форму величина свободной энергии составляет 1−3 ккал /моль.
