Четвертичная структура белков. 
Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих — гемоглобина и миоглобина

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а неко-валентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т. е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером. Молекул, а гемоглобина состоит из двух одинаковых аи двух B-полипептидных цепей, т. е. представляет собой тетрамер. Содержит четыре полипептидные цепи, каждая из которых окружает группу гема-пигмента. В определенных условиях (присутствие солей, 8 М мочевины или резкие изменения рН) молекула гемоглобина обратимо диссоциирует на две аи две В-цепи. Эта диссоциация обусловлена разрывом водородных связей. После удаления солей или мочевины происходит автоматическая ассоциация исходной молекулы гемоглобина.