Белковые молекулы в состоянии «расплавленной глобулы»
Диссертация
Исходя из вышеизложенного, мы предприняли комплексное исследование кислой и других промежуточных форм коровьего и человеческого оС-лактальбуминав и карбоангидразы В рядом физических методов с целью детально охарактеризовать их структуру. В результате этого исследования мы показали, что все эти формы относятся к одному и тому же термодинамическому состоянию, называемому сейчас «состоянием… Читать ещё >
Содержание
- 1. ВВВДЕНИЕ
- 2. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. Равновесные и кинетические исследования денатурации и ренатурации белков
- 2. 1. Основные определенна
- 2. 2. Равновесные состояния белков в различных денатурирующих условиях
- 2. 2. 1. Денатурация гуанидинхдорвдом
- 2. 2. 2. Денатурация другими солями гуакидина
- 2. 2. 3. Денатурация мочевиной
- 2. 2. 4. Тешературно-денатурированное состояние
- 2. 2. 5. Денатурация изменением рН
- 2. 2. 6. Денатурация неорганическими солями
- 2. 2. 7. Другие типы денатурации
- 2. 3. Промежуточные состояния на пути денатурации и ренатурации белков
- 2. 3. 1. Равновесные исследования
- 2. 3. 2. Кинетические исследования
- 2. 4. Объекты исследования
- 2. 4. 1. Коровий оС-лактальбумин
- 2. 4. 2. Человеческий об-лактальбумин
- 2. 4. 3. Карбоангидраза В
- 3. 1. Выделение и очистка препаратов
- 3. 1. 1. Коровий оГ-^иктальбушн
- 3. 1. 2. Человеческий 0(-лактальбумин
- 3. 1. 3. Карбоангидраза В
- 3. 2. Приготовление растворов
- 3. 3. Методы исследования
- 4. 1. Промежуточные формы коровьего об-лактальбумина
- 4. 1. 1. Кислая форма
- 4. 1. 2. Температурно-денатурированная форма
- 4. 2. Промежуточные формы человеческого об-лактальбумина
- 4. 3. Роль кальция в структуре оС-лактальбуминов
- 4. 4. Промежуточные формы карбоанщцразы В
- 4. 4. 1. Кислая форма
- 4. 4. 2. Промежуточная по гуанидинхлориду форма
- 4. 5. Состояние расплавленной глобулы как особое физическое состояние белковой молекулы
- 4. 5. 1. Физическая црирода состояния расплавленной глобулы
- 4. 5. 2. Фазовые переходы между нативным состоянием и состоянием расплавленной глобулы
- 4. 5. 3. Физические критерии нативности глобулярного белка
- 4. 6. Кинетические исследования карбоанщцразы В. Роль состояния расплавленной глобулы в самоорганизации белка
- 4. 6. 1. Кинетика ренатурации карбоангидразы В из развернутого состояния
- 4. 6. 2. Кинетика ренатурации карбоангидразы В из состояния расплавленной глобулы
- 4. 6. 3. Лежит ли состояние расплавленной глобулы на прямом пути сворачивания?
Список литературы
- Dolgikh D.A., Gilmanshin R.I., Brazhnikov E.V., Bychko-va V.E., Semisotnov G.V., Venyaminov S.Yu., Ptitsyn O.B. oC-Lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? FEBS Lett., 1981, v.136, Ho 2, p.311−315.
- Веньяминов С.Ю., Долгих Д.A. Какова структура глобулярного белка в денатурированном теплом состоянии? 1У Всесоюзная конференция по спектроскопии биополимеров. Тезисы докладов. Харьков, 1981, с.34−35.
- Гильманшин Р.И., Долгих Д. А., Птшдан О. Б., Финкельштейн А. В., Шахнович Е. И. Белковые глобулы без уникальной пространственной структуры: экспериментальные данные для оС-лактальбуминов и общая модель. Биофизика, 1982, т.27, № 6, с.1005−1016.
- Долгих Д.А., Гильманшин Р. И. Частично денатурированное состояние белковых молекул. I Всесоюзный биофизический съезд. Тезисы докладов. Москва, 1982, с. 13.
- Птицын О.Б., Долгих Д. А., Гильманшин Р. И., Шахнович Е. И., Финкелыптейн А. В. Флуктуирующее состояние белковой глобулы. -Молекулярная биология, 1983, т.17, JE 3, с.569−575.
- Anfincen С.В., Haber Е., Sela М., White F.H. Kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1961, v.47, No 6, p.1309−1314.
- Wong K.-P., Tanford C. Denaturation of bovine carbonic anhydrase В by guanidine hydrochloride. A process involving separable sequental conformational transitions. J.Biol.Chem., 1973, v.248, No 24, p.8518−8523.
- Holladay L.A., Hammonds R.G., Puett D, Growth hormone conformation and conformational equilibria. Biochemistry, 1974, v.13, No 8, p.1653−1661 .
- Ananthanarayanan V.S., Ahmad P. Evidence from rotatory measurements for an intermediate state in the guanidine hydrochloride denaturation of -lactoglobulin. Can.J.Biochem., 1977, v.55, No 3, p.239−243.
- Kuwajima K., Nitta K., Yoneyama M., Sugai S. Three-state denaturation of O^-lactalbumin by guanidine hydrochloride, J.Mol.Biol., 1976, V.106, No 2, p.359−373.
- Nozaka M., Kuwajima K., Nitta K., Sugai S. Detection and characterization of the intermediate on the folding pathway of human oC-1actalbumin. Biochemistry, 1978, v.17, No 18, p.3753−3758.
- Kuwajima К. A folding model of oC-1actalbumin deduced from the three-state denaturation mechanism, J.Mol.Biol., 1977, v.114, По 2, p.241−258.
- McCoy L.F., Rowe E.S., Wong K.-P. Multiparameter kinetic study on the unfolding and refolding of bovine carbonic anhy-drase B. Biochemistry, 1980, v.19, No 21, p.4738−4743.
- Жоли M. Физическая химия денатурации белков. Москва: Мир, 1968.
- Кушнер В.П. Конформационная изменчивость и денатурация биополимеров. Ленинград: «Наука», 1977.
- Tanford С., Kawahara К., Lapanje S. Proteins as random coils. I. Intrinsic viscosities and sedimentation coefficients in concentrated guanidine hydrochloride. J.Amer.Chem. Soc., 1967, v.89, По 4, p.729−736.
- Flory P.J., Pox T.G. Treatment of intrinsic viscosities. J.Amer.Chem.Soc., 1951, v.73, Ho 5, p.1904−1908.
- Olander J., Emerson M.F., Holtzer A. On the dissociation and reassociation of the polypeptide chains of tropomyosin and paramyosin. J.Amer.Chem.Soc., 1967, v.89, Ho 12, p.3058−3059.
- Castellino F.J., Barker R. Examination of the dissociation of multichain proteins in guanidine hydrochloride by membrane osmometry. Biochemistry, 1968, v.7, Ho 6, p.2207−2217.
- Flory P.J. Principles of polymer chemistry. Hew York: Cornell University Press, 1953.
- Tanford C., Kawahara K., Lapanje S., Hooker T.M., Zar-lengo M.H., Salahuddin A., Aune К.С., Takagi T. Proteins as random coils. III. Optical rotatory dispersion in 6 M guanidinehydrochloride. J.Amer.Chem.Soc., 1967, v.89, No 19, p.5023−5029.
- Imahori K., Nicola N.A. Optical rotatory dispersion and the main chain conformation of proteins. In: Physical principles and techniques of protein chemistry, part C (Leach S.J., ed.), New York and London: Academic Press, 1973, p.357−444.
- Yang J.T. On the phenomenological treatments of optical rotatory dispersion of polypeptides and proteins. Proc. Natl.Acad.Sci.USA, 1965, v.53, No 2, p.438−445.
- Tanford G. Protein denaturation. Advan. Protein Ghem., 1968, v.23, p.121−282.
- Cortijo M., Panijpan B., Gratzer W.B. Guanidine hydrochloride and the circular dichroism of random coil polypeptides. Int.J.Peptide Protein Res., 1973, v.5, No 4, p.179−186.
- Nozaki Y., Reynolds J.A., Tanford G. The interaction of a cationic detergent with bovine serum albumin and other proteins. J.Biol.Ghem., 1974, v.249, No 14, p.4452−4459.
- Leach S.J., Minasian E., Reichert L.E. Bovine luteinizing hormone. Circular dichroism and thermal difference spectra. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.386, No 1, p.144−154.
- Allen S.H., Wong K.-P. Conformation of ribosomal proteins free in solution and bound to ribosomal RNA. Biochemistry, 1978, v.17, No 19, p.3971−3978.
- Bradbury J.H., King N.L.R. Nuclear magnetic resonance spectroscopy of denatured proteins. Aust.J.Ghem., 1969, v.22, No 5, p.1083−1089.
- McDonald C.C., Phillips W.D. Proton magnetic resonance spectra of proteins in random-coil configurations. J.Amer. Chem.Soc., 1969, v.91, No 6, p.1513−1521.
- Bradbury J.H., Norton R.S., Carbon-13 NMR spectra of tryptophan, tryptophan peptides and native and denatured proteins. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v.328, No 1, p.10−19.
- Edelhoch H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins. Biochemistry, 1967, v.6, No 7, p.1948−1954.
- Masson A., Wuthrich K. Proton magnetic resonance investigation of the conformational properties of the basic pancreatic trypsin inhibitor. FEBS Lett., 1973, v.31, No 1, p.114−118.
- Branch W.T., Robbins J., Edelhoch H. Thyroxine-binding prealbumin. Conformation in urea and guanidine. Arch.Biochem. Biophys., 1972, v.152, No 1, p.144−151.
- Stauffer C.E., Sullivan J.P. Effect of urea and qua-nidinium chloride on activity of subtilisin Garlsberg. Biochim.Biophys.Acta, 1971, v.251, No 3, p.407−412.t
- Pont M.J., Woods E.P. Denaturation of tropomyosin by guanidine hydrochloride. Int.J.Protein Res., 1971, v.3, No 4, p.177−183.
- Oastellino P.J., Barker R. The denaturing effectiveness of guanidinium, carbamoylguemidinium and guanylguanidinium salts. -Biochemistry, 1968, v.7, No 11, p.4135−4138.
- Mitchinson G., Pain R.H., Vinson J.R., Walker T. -The relative effectiveness of guanidinium and some biguanide salts as denaturants. Assessment against penicillinase. Biochim.Biophys.Acta, 1983, v.743, No 1, p.31−36.
- Lapanje S. Random coil behavior of proteins in concentrated urea solutions. Groat.Chem.Acta, 1969, v.41, No 3"p.115−124.
- Kugimiya M., Bigelow G.G. The denatured states of ly-sozyme. Can.J.Biochem., 1973, v.51, No 5, p.581−585.
- Edelhoch H., Steiner R.F. Structural transitions of soybean trypsin inhibitor. II. The denatured state in urea. -J.Biol.Chem., 1963, v.238, Ho 3, p.931−938.
- Buckley C.E., Whitney P.L., Tanford C. The unfolding and renaturation of a specific univalent antibody fragment. -Proc.Hatl.Acad.Sci.USA, 1963, v.50, Ho 5, p.827−834.
- Warren J.R., Gordon J.A. Denaturation of globular proteins. II. Interaction of urea v/ith lysozyme. J. Biol .Chem., 1970, v.245, No 16, p.4097−4104.
- Azuma T., Hamaguchi K., Migita S. Urea denaturationof Bence Jones proteins. J.Biochem., 1973, v.73, No 6, p.1259−1268.53″ Lapanje S. Physicochemical aspects of protein denaturation. Hew York: John Wiley & Sons, 1978.
- Ahmad P., Salahuddin A. Influence of temperature on the intrinsic viscosities of proteins in random coil conformation. Biochemistry, 1974, v.13, Ho 2, p.245−249.
- Holcomb D.H., Van Holde K.E. Ultracentrifugal and visco-metric studies of the reversible thermal denaturation of ribo-nuclease. J.Phys.Chem., 1962, v.66, Ho 10, p.1999−2006.
- Bigelow C.C. The denatured states of ribonuclease. -J.Mol.Biol., 1964, v.8, Ho 5, p.696−701.
- Ginsburg A., Carrol Y/.R. Some specific ion effects on the conformation and thermal stability of ribonuclease. -Biochemistry, 1965, v.4, Ho 10, p.2159−2174.
- Brandts J., Lumry R. The reversible thermal denaturation of chymotrypsinogen. I. Experimental characterization. -J.Phys.Chem., 1963, v.67, Ho 7, p.1484−1494.
- Acampora G., Hermans J. Reversible denaturation of sperm whale myoglobin. I. Dependence on temperature, pH and composition. J.Amer.Chem.Soc., 1967, v.89, No 7, p.1543−1547.
- Aune K.C., Salahuddin A., Zarlengo M.H., Tanford C. Evidence for residual structure in acid- and heat-denatured proteins. J.Biol.Chem., 1967, v.242, Ho 19, p.4486−4489.61• Tanford C. Protein denaturation. Advan. Protein Chem., 1970, v.24, p.1−95.
- Privalov P.L., Plotnicov V.V., Filimonov V.V. Precision scanning calorimeter for the study of liquids. J.Chem. Thermodynamics, 1975, v.7, No 1, p.41−47.
- Монаселидзе Д.Р., Бакарадзе Н. Г. Адиабатный дифференциальный мшфокалориметр. В сб.: Конформационные изменения биополимеров в растворах (Андроникашвшш Э.Л., ред.), Москва: Наука, 1973.
- Privalov P.L., Khechinashvili N.N. A thermodynamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: a calorimetric study. J.Mol.Biol., 1974, v.86, No 3, p.665−684.
- Pfeil W., Privalov P.L. Thermodynamic investigations of proteins. II. Calorimetric study of lysozyme denaturation by guanidine hydrochloride. Biophys.Chem., 1976, v.4, No 1, p.33−40.
- Privalov P.L. Stability of proteins. Small globular proteins. Advan. Protein Chem., 1979, v.33, p.167−241.
- Privalov P.L., Pfeil W. Thermodynamics of protein folding. In: Protein: structure, function and industrial applications (Hofmann et al., eds.), Oxford and New York: Perga-mon Press, 1979, p.159−172.
- Chen M.C., Lord R.C., Mendelsohn R. Laser-exited Raman spectroscopy of biomolecules. V. Conformational changes associated with the chemical denaturation of lysozyme. J. Amer.Chem.Soc., 1974, v.96, No 10, p.3038−3042.
- Федоров O.B., Хечинашвили H.H. Денатурированное состояние лизоцима. Анализ по и.-к. полосе Амид I. ДАН СССР, 1976, т.226, № 5, с.1207−1209.
- McDonald С.С., Phillips W.D., Glickson J.D. Nuclear magnetic resonance study of the mechanism of reversible denaturation of lysozyme. J.Amer.Chem.Soc., 1971, v.93, No 1, p.235−246.
- Pfeil W. The problem of the stability of globular proteins. Mol. Cell Biochem., 1981, v.40, No 1, p.3−28.
- Badley R.A., Carruthers L., Phillips M.C. Hydrophobic free energy and the denaturation of proteins. Biochim.Biophys. Acta, 1977, v.495, No 1, p.110−118.
- Птицын О.Б., Эйзнер Ю. Е. Теория переходов глобула-клубок в ма1фомолекулах. Биофизика, 1965, т. 10, JS I, с.3−10. '
- Лифшиц И.М., Гросберг А. Ю., Хохлов А. Р. Объемные взаимодействия в статистической физике полимерной макромолекулы. Успехи физ. наук, 1979, т.127, № 3,с. 353−389.
- Nicoli D.F., Benedek G.B. Study of thermal denaturation of lysozyme and other globular proteins by light-scattering spectroscopy. Biopolymers, 1976, v.15, No 12, p.2421−2437.
- Dubin S.В., Feher G., Benedek G.В. Study of the chemical denaturation of lysozyme by optical mixing spectroscopy. -Biochemistry, 1973, v.12, No 4, p.714−720.
- Чистякова Л.А., Кравченко H.A., Никитин С. Я., Юфит С.G. Клабуновский Е. И., Павлов В. А. О ступенчатом характере тепловой денатурации лизоцима. Биофизика, 1976, т.21, 16 6, с. 975 979.
- Chen M.С., Lord R.C., Mendelsohn R. Laser-exited Raman spectroscopy of biomolecules. IV. Thermal denaturation of aqueous lysozyme. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v.328, По 2, p.252−260.
- Chen M.C., Lord R.C. Laser Raman spectroscopic studies of the thermal unfolding of ribonuclease A. Biochemistry, 1976, v.15, Ho 9, p.1889−1897.
- Labhardt A.M. Secondary structure in ribonuclease. I. Equilibrium folding transitions seen by amide circular dichro-ism. J.Mol.Biol., 1982, v.157, No 2, p.331−355.
- Matthews C.R., Westmoreland D.G. Nuclear magnetic resonance studies of residual structure in thermally unfolded ribonuclease A. Biochemistry, 1975, v.14, No 20, p.4532−4538.
- Bradbury J.H., Norton R.S. Denaturation of proteins. V. N.M.R. study of the arginine residues of lysozyme. Int. J. Peptide Protein Res., 1974, v.6, No 5, p.295−302.
- Howarth O.W. The thermal unfolding of ribonuclease A. A 13C NMR study. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v.576, No 1, p.163−175.
- Howarth O. W, Lian L.Y. Structuring of denatured ribo-nuclease-A. J.Chem.Soc. (Chem.Commun.), 1981, v.6, p.258−259.
- Matheson R.R., Sheraga H.A. Steps in the pathway of the thermal unfolding of ribonuclease А. Л nonspecific photochemical surface-labeling study. Biochemistry, 1979, v. 18, Ho 12, p.2437−2445.
- Wuthrich K., Roder H., Wagner G. Internal mobility and unfolding of globular proteins. In: Protein folding (Jaenicke R., ed.), Amsterdam: Elsevier/North Holland, 1980, p.549−562.
- Shibata Y., Kronman M.J. Inactivation of glyceraldehy-de-3-phosphate dehydrogenase. Arch.Biochem.Biophys., 1967, v.118, No 2, p.410−419.
- Steinhardt J., Polet H., Moezie F. Acid denaturation of horse carbonylhemoglobin in the absence of oxygen. J.Biol. Chem., 1966, v.241, No 17, p.3988−3996.
- Stellwagen E., Babul J. Stabilization of the globular structure of ferricytochrome с by chloride in acidic solvents.- Biochemistry, 1975, v.14, No 23, p.5135−5140.
- Wooten J.В., Cohen J.S., Vig I., Schejter A. pH-indu-ced conformational transitions of ferricytochrome c: a carbon-13 and deuterium nuclear magnetic resonance study. Biochemistry, 1981, v.20, No 19, p.5394−5402.
- Epstein H.P., Schechter A.N., Cohen J.S. Folding of staphylococcal nuclease: magnetic resonance and fluorescence studies of individual residues. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1971, v.68, No 9, p.2042−2046.
- Doi E., Jirgensons B. Circular dichroism studies on the acid denaturation of у-immunoglobulin G and its fragment’s.- Biochemistry, 1970, v.9, No 5, p.1066−1073.
- Kincaid H.L., Jirgensons В. Circular dichroism of K-and X-type Bence-Jones proteins at various pH values and temperatures. Biochim.Biophys.Acta, 1972, v.271, Ho 1, p.23−33.
- Ahmad P., Salahuddin A. The pH dependence of the reversible unfolding of ovalbumin A^ by guanidine hydrochloride. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v.576, Ho 2, p.333−33S.
- Харакоз Д.П., Кърпшков А. Исследование структурных перестроек миоглобина при кислотной денатурации с помощью акустических измерений. I Всесоюзный биофизический съезд. Москва, 3−8 августа, 1982, Тезисы докл. стендовых сообщений, т.1,с.29−30.
- Sharma R.H., Bigelow С.С. A comparison of the denatured states of 0^-1 act albumin and lysozyme. J.Mol.Biol., 1974, v.88, Ho 1, p.247−257.
- Ahmad P., Bigelow C.C. The denaturation of ribonucle-ase A by combination of urea and salt denaturants. J.Mol.Biol., 1979, v.131, Ho 3, p.607−617.
- Denton J.В., Konishi Y., Scheraga H.A. Folding of ri-bonuclease A from a partially disordered conformation. Kinetic study under folding conditions. Biochemistry, 1982, v.21,Ho 21, p.5155−5163.
- Jirgensons B. Reconstructive denaturation of immunoglobulins by sodium dodecyl sulfate. Circular dichroism studies. -Biochim.Biophys.Acta, 1973, v.317, Ho 1, p. 131−138.
- Brandts J.P., Oliveira R.J., Westort C. Thermodynamics of protein denaturation. Effect of pressure on the denaturation of ribonuclease A. Biochemistry, 1970, v.9, Ho 4, p.1038−1047.
- Zipp A., Kauzmann W. Pressure denaturation of metmyo-globin. Biochemistry, 1973, v.12, No 21, p.4217−4228.
- Dietrich. P.M. Inactivation of egg-white lysozyme by ultrasonic waves and protective effect of single amino-acids. -Nature, 1962, v.195, No 4837, p.146−148.
- Мревлишвшш Г. M. Низкотемпературная калориметрия биологических макромолекул. Успехи физ. наук, 1979, т.128, $ 2, с.273−312.
- McDonald С.С., Phillips W.D., Glickson J.D. Nuclear magnetic resonance study of the mechanism of reversible denaturation of lysozyme. J.Amer.Chem.Soc., 1971, v.93, No 1, p.235−246.
- Bradbury J.H., King N.L.R. Denaturation of proteins. IV. NMR studies of ribonuclease-A. Aust.J.Chem., 1972, v.25, No 1, p.209−220.
- Benz F.W., Roberts G.O.K. Nuclear magnetic resonance studies of the unfolding of pancreatic ribonuclease. II. Unfolding by urea and guanidine hydrochloride. J.Mol.Biol., 1975, v.91, No 3, p.367−387.
- Epstein H.F., Schechter A.N., Chen R.F., Anfinsen C.B. Folding of staphylococcal nuclease. Kinetic studies of two processes in acid renaturation. J.Mol.Biol., 1971, v.60, No 3, p.499−508.
- Westmoreland D.G., Matthews C.R. Nuclear magnetic resonance study of the thermal denaturation of ribonuclease A, Implications for multistate behavior at low pH. Proc.Natl. Acad.Sci.USA, 1973, v.70, No 3, p.914−918.
- Wemmer D., Ribeiro A.A., Bray R.P., Wade-Jardetzky N.G., Jardetzky 0. High resolution nuclear magnetic resonance studies of the lac repressor. 3″ Unfolding of the lac repressor headpiece. Biochemistry, 1981, v.20, No 4, p.829−833.
- Ikai A., Tanaka S., Ifoda H. Reactivation kinetics of guanidine denatured bovine carbonic anhydrase B. Arch.Biochem. Biophys., 1978, v.190, ITo 1, p.39−45.
- Carrey E.A., Pain R.H. Conformation of a stable intermediate on the folding pathway of staphylococcus aureus penicillinase. Biochim.Biophys.Acta, 1978, v.533, Ho 1, p.12−22.
- Goto Y", Hamaguchi K. Unfolding and refolding of the constant fragment of the immunoglobulin light chain. J.Mol. Biol., 1982, v.156, No 4, p.891−910.
- McEhie P. The origin of the intermediates detectedin the folding of swine pepsinogen. J.Biol.Chem., 1982, v.257, No 2, p.689−693.
- Schmid P.2., Baldwin R.L. Acid catalysis of the formation of the slow-folding species of RNase A: evidence that the reaction is proline isomerization. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1978, v.75, No 10, p.4764−4768.
- Nail B.T., Garel J.-R., Baldwin R.L. Test of the extended two-state model for the kinetic intermediates observed in the folding transition of ribonuclease A. J.Mol.Biol., 1978, v.118, No 3, p.317−330.
- Kim P. S., Baldwin R.L. Structural intermediates trapped during the folding of ribonuclease A by amide proton exchange. Biochemistry, 1980, v.19, No 26, p.6124−6129.
- Lin L.-N., Brandts J.P., Mechanism for the unfolding and refolding of ribonuclease A. Simulations using a simple model with no structural intermediates. Biochemistry, 1983, v.22, No 3, p.573−580.
- Ridge J.A., Baldwin R.L., Labhardt A.M. Nature of the fast and slow refolding reactions of iron (III) cytochrome c. -Biochemistry, 1981, v.20, No 6, p.6122−6130.
- Leutzinger Y., Beychok S. Kinetics and mechanism of heme-induced refolding of human ()?-globin. Proc.Natl.Acad. Sci. USA, 1981, v.78, No 2, p.780−784.
- Kato S., Okamura M., Shimamoto N., Utiyama H. Spectral evidence for a rapidly formed structural intermediate in the refolding kinetics of hen egg-white lysozyme. Biochemistry, 1981, v.20, No 5, p.1080−1085.
- Price N.C., Stevens E. The refolding of denatured rabbit muscle pyruvate kinase. Biochem.J., 1983, v.209, No 3, p.763−770.
- McPhie P. Swine pepsinogen folding intermediates are highly structured, motile molecules. Biochemistry, 1982, v.21, No 22, p.5509−5515.
- Baldwin R.L., Greighton T.E. Recent experimental work on the pathway and mechanism of protein folding. In: Protein folding (Jaenicke R., ed.), Amsterdam: Elsevier/North Holland, 1980, p.217−260.
- Greighton T.E. Experimental elucidation of pathways of protein unfolding and regolding. In: Protein folding (Jaenicke R., ed.), Amsterdam: Elsevier/North Holland, 1980, p.427−441.
- Птицын О.Б. Стадийный механизм самоорганизации белковых солекул. ДАН СССР, 1973, т.210, JS 5, с. I2I3-I2I5.
- Brew К., Vanaman Т.О., Hill R.L. Comparison of amino acid sequence of bovine o?-lactalbumin and hen egg white lysozyme. J.Biol.Chem., 1967, v.242, No 16, p.3747−3749.
- Fitzgerald D.K., Brodbeck U., Kiyosawa I., Mawal R., Colvin В., Ebner K.E. 0^-1actalbumin and the lactose synthetase reaction. J.Biol.Chem., 1970, v.245, No 8, p.2103−2108.
- Browne W.J., North A.C.T., Phillips D.C., Brew K., Vanaman Т.О., Hill R.L. A possible three dimentional structure of bovine oC-lactalbumin based on that of hen’s egg-white lyso-zyme. J.Mol.Biol., 1969, v.42, No 1, p.65−86.
- Hopper K.E., McKenzie H.A. Comparative studies of 0^-1actalbumin and lysozyme: echidna lysozyme. Mol. Cell Bio-chem., 1974, v.3, No 2, p.93−108.
- Fenna R.E. Cristallization of cow oC-lactalbumin. -J.Mol.Biol., 1982, v.161, No 1, p.203−210.
- Fenna R.E. Cristallization of human 0^-1actalbumin. -J.Mol.Biol., 1982, v.161, No 1, p.211−215.
- Kronman M.J., Andreotty R.E. Inter- and intramolecular interactions of od-lactalbumin. I. The apparent heterogeneity at acid pH. Biochemistry, 1964, v.3, No 8, p.1145−1151.
- Kronman M.J., Andreotty R., Vitols R. Inter- and intramolecular interactions of -lactalbumin. II. Aggregation reactions at acid pH. Biochemistry, 1964, v.3, No 8, p.11 521 160.
- Kronman M.J., Blum R., Holmes L.G. Inter- and intramolecular interactions of o6-lactalbumin. VI. Optical rotation dispersion properties. Biochemistry, 1966, v.5, Ho 6, p. 19 701 978.
- Kronman M.J., Holmes L.G., Robbins P.M. Inter- and intramolecular interactions of 0(-lactalbumin. X. Effect of acylation of tyrosyl and lysyl side chains on molecular conformations. J.Biol.Chem., 1971, v.246, No 6, p.1909−1921.
- Barman T.E. Purification and properties of bovine milk glyco-06-lactalbumin. Bioch.im.Biophys.Acta, 1970, v.214, Ho 1, p.242−244.
- Robbins P.M., Holmes L.G. Circular dichroism spectra of od-lactalbumin. Biochim.Biophys.Acta, 1970, v.221, No 2, p.234−240.
- Greenfield H., Fasman G.D. Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. Biochemistry, 1969, v.8, Ho 10, p.4108−4116.
- Kita H., Kuwajima K., Hitta K., Sugai S. Equilibrium and kinetics of the unfolding of o (.-lactalbumin by guanidine hydrochloride (II). Biochim.Biophys.Acta, 1976, v.427, Ho 1, p.350−358.
- Kuwajima K., Hitta K., Sugai S. Electrophoretic investigations of the acid conformational change of 0^-lactalbumin. -J.Biochem., 1975, v.78, Ho 1, p.205−211.
- Takesada H., Hakanishi M., Tsuboi M. Structure of 06-lactalbumin and its fluctuation. J.Mol.Biol., 1973, v.77, Ho 4, p.605−614.
- Kuwajima К., Sugai S. Equilibrium and. kinetics of the thermal unfolding of oC-lactalbumin. The relation to its folding mechanism. Biophys.Chem., 1978, v.8, Ho 3, p.247−254.
- Pfeil W. Thermodynamics of o?-lactalbumin unfolding. Biophys.Chem., 1981, v.13, No 2, p.181−186.
- Hiraoka Y., Segawa Т., Kuwajima K., Sugai S., Murai N. O^-lactalbumin: a calcium metalloprotein. Biochem.Biophys.Res. Commun., 1980, v.95, No 3, p.1098−1104.
- Kronman M.J., Siriha S.K., Brew K. Characteristics of2+the binding of Ca T and other divalent metal ions to bovine C←lactalbumin. J.Biol.Chem., 1981, v.256, No 16, p.8582−8587.
- Пермяков E.A., Ярмоленко В. В., Калиниченко Л. П., Морозова Л. А., ^урштейн Э.А. Связывание ионов Са^+ оС-лактальбумином из коровьего молока. Исследование по изменениям собственной флуоресценции. Биофизика, 1982, т.27, $ 3, с.380−385.
- Segawa T>, Sugai S. Interactions of divalent metal ions with bovine, human, and goat oC -lactalbumins* J.Biochem., 1983, v.93, No 5, p.1321−1328.
- Findlay J.B.C., Brev- K. The complete amino-acid sequence of human oC-1actalbumin. Eur.J.Biochem., 1972, v.27,1. No 1, p.65−86.
- Nozaka M., Kuwajima K., Nitta K., Sugai S. Detection and characterization of the intermediate on the folding pathway of human o6-lact albumin. Biochemistry, 1978, v.17, No 18, p.3753−3758.
- Barman T.E., Perry R.A. On the reactivities of the tryptophan residues of human oC-1actalbumin to 2-hydroxy-5-nitrobenzyl bromide. Biochim.Biophys.Acta, 1977, v.494, No 2, p.314−318.
- Lindskog S., Henderson L.E., Kannan K.K., Liljas A., Nyman P.O., Strandberg B. Carbonic ahhydrase. In: The Enzymes (Boyer P.D., ed.), 3rd ed., vol.5, New York: Academic Press, 1971, p.587−665.
- Thorslund A., Lindskog S. Studies of the esterase activity and the anion inhibition of bovine zinc and cobalt carbonic anhydrases. Eur.J.Biochem., 1967, v.3, No 1, p.117−123.
- Andersson B., Nyman P.O., Strid L. Amino acid sequence of human erythrocyte carbonic anhydrase B. Biochem.Biophys. Res.Commun., v.48, No 3, p.670−677.
- Kannan K.K., Notstrand B., Pridborg K., Lovgren S., Ohlsson A., Petef M. Crystal structure of human erythrocyte carbonic anhydrase B. Three-dimensional structure at a nominal2.2−1 resolution. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1975, v.72, ITo 1, p.51−55.
- Beychok S., Armstrong J.McD., Lindblow 0., Edsall J.T. Optical rotatory dispersion and circular dichroism of human carbonic anhydrases В and C. J.Biol.Chem., 1966, v.241, Ho 21, p. 5150−5160.
- Липпмаа Э.Т., Оливсон А. И., Ярвет Ю.И.-Х., Агурайуя Р. К. Исследование карбоангидразы В крупного рогатого скота методомС-ЯМР-спектроскопии. Молекулярная биология, 1983, т. 17, В 3, с.484−492.
- McCoy L.F., Wong K.-P. Renaturation of bovine erythrocyte carbonic anhydrase В denatured by acid, heat and detergent. -Biochemistry, 1981, v.20, Ho 11, p.3062−3067.
- Handel E.D., Graf G. Macromolecular conformation in solution. Study of carbonic anhydrase by the positron annihilation technique. Biophys.J., 1980, v.32, No 2, p.697−704.
- Yazgan A., Henkens R.W. Role of zinc (II) in the refolding of guanidine hydrochloride denatured bovine carbonic anhydrase. -Biochemistry, 1972, v.11, No 7, p.1314−1318.
- Wong K.-P., Hamlin L.M. The role of Zn (II) on the folding of bovine carbonic anhydrase B. Arch.Biochem.Biophys., 1975, v.170, No 1, p.12−22.
- Ko B.P.N., Yazgan A., Yeagle P.L., Lottich S.C., Henkens R.W. Kinetics and mechanism of refolding of bovine carbonic anhydrase. A probe study of the formation of the active site. Biochemistry, 1977, v.16, No 8, p.1720−1725.
- Stein P.J., Henkens R.W. Detection of intermediates in protein folding of carbonic anhydrase with fluorescence emission and polarization. J.Biol.Chem., 1978, c.253, No 22, p.8016−8018.
- Brewer J.M., Spencer T.E., Ashworth R.B. Zinc effect on physical properties of «bovine carbonic anhydrase. Biochim. Biophys. Acta, 1968, v.168, No 2, p.359−361.
- Armstrong J.McD., Hopper K.E., McKenzie H.A., Murphy W.H. On the column chromatography of bovine whey proteins. -Biochim.Biophys.Acta, 1970, v.214, No 3, p.419−426.
- Montgomery R. Determination of glycogen. Arch.Biochem.Biophys., 1957, v.67, No 2, p.378−386.
- Chang J.Y., Brauer D., Wittmann-Liebold B. Micro-sequence analysis of peptides and proteins using 4-NN-dimethylamino-azobenzene 4'-isothiocyanate/phenylisothiocyanate double coupling method. FEBS Lett., 1978, v.93, No 2, p.205−214.
- Phillips H.I., Jenness R. Isolation and properties of human oC-lactalbumin. Biochim.Biophys.Acta, 1971, v.229, Ho 2, p.407−4Ю.
- Armstrong J.McD., Myers D.V., Verpoorte J.A., Edsall J.T. Purification and properties of human erythrocyte carbonic anhydrases. J.Biol.Ghem., 1966, v.241, Ho 21, p.5137−5149.
- Hozaki Y. The preparation of guanidine hydrochloride. In: Methods in Enzymology (Hirs C.H., Timasheff S.H., eds.), Hew York and London: Academic Press, 1972, v.26, p.43−50.
- Wetlaufer D.B. Osmometry and general characterization of оС-lactoglobulin. Сотр.Rend.Trav.Lab.Carlsberg., 1961, v.32, Ho 1, p.125−138.
- Jaenicke L. A rapid micromethod for the determination of nitrogen and phosphate in biological material. Anal. Bio-chem., 1974, v.61, Ho 2, p.623−627.
- Maypep Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиа1филашщном геле. Москва: Мир, 1971.
- Kratky 0., Pilz I. Recent advances and applications of diffuse X-ray small-angle scattering on biopolymers in dilute solutions. Quart.Rev.Biophys., 1972, v.5, Ho 4, p.481−537.
- Тимченко А. А. Изучение конформационных изменений белков методом болыпеуглового диффузного рассеяния рентгеновских лучей. Дисс. на соискание ученой степени канд.физ.-мат.наук, Мети, Москва, 1978.
- Щедрин Б.М., Фейгин Л. А. Учет коллимационной поправки при рассеянии рентгеновых лучей под малыми углами. Случай конечных размеров щелей. Кристаллография, 1966, т. II, .№ 2, с.159−163.
- Guinier A., Fournet G. Small-angle scattering of X-rays. New York and London: Wiley & Sons, 1955.
- Semisotnov G.V., Zikherman K.Kh., Kasatkin S.B., Ptitsyn O.B., Anufrieva E.V. Polarized luminescence and mobility of tryptophan residues in polypeptide chains. Biopolymers, 1981, v.20, No 11, p.2287−2309.
- Weber G., Shinitsky M., Failure of energy transfer between identical aromatic molecules on exitation at the long wave edge of the absorption spectrum. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1970, v.65, No 4, p.823−836.
- Weber G. Polarization of the fluorescence of macromo-lecules. Biochem.J., 1952, v.51, No 2, p.145−155.
- Борисов АЛО., Тумерман Л. А. Новый тип флуориметра. -Изв. АН СССР, сер.физ., 1959, т.23, & I, с.97−101.
- Ануфриева Е.В., Готлиб Ю. Я., Краковяк М. Г., Паутов В. Д., Шелехов Н. С. Изучение подвижности основной и боковых цепей макромолекул в растворе методом поляризованной люминесценции. Высокомолек.соед., 1977, т.19(A), J6 II, с.2488−2493.
- Болотина И.А., Чехов В. О., Лутаускас В. Ю., Птицын О. Б. Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. П. Учет вклада ja -изгибов. Молекулярная биология, 1980, т. 14, JS 4, с.902−909.
- Chirgadze Yu.N., Shestopalov Б.Y., Venyaminov S.Yu. Intensities and other spectral parameters of infrared amide bands of polypeptides in the JJ- and random forms. Biopolymers, 1973, v.12, No 6, p.1337−1351.
- Chirgadze Yu.IT., Brazhnikov E.V. Intensities and other spectral parameters of infrared amide bands of polypeptides in the o (-helical form. Biopolymers, 1974, v.13, Ho 9, p.1701−1712.
- Chirgadze Yu.IT., Fedorov O.V., Trushina N.P. Estimation of amino acid residue side-chain absorption in the infrared spectra of protein solutions in heavy water. Biopolymers, 1975, v.14, No 4, p.679−694.
- Чиргадзе Ю.Н. Количественный анализ вторичной структуры белков в растворе на уровне высокого разрешения. Дисс. на соискание ученой степени докт.биол.наук, Институт бежа АН СССР, Пущино, 1976.
- Ч1фгадзе Ю.Н., Сафрошкин I0.B., Бирюков С. В, Аналоговое устройство дня разделения сложных спектральных кривых на отдельные компоненты. Приборы и техника эксперимента, 1975,4, с, 131−133.
- Zavodszky P., Johansen J.Т., Hvidt A. Hydrogen-exchange study of the conformational stability of human carbonic-an-hydrase В and its metallocomplexes. Eur.J.Biochem., 1975, v.56, Ho 1, p.67−72.
- Lebedev Y.O., Abaturov L.V., Pirtskhalava M.K., Varshavsky Y.M. Hydrogen-exchange study in ribonuclease A. Stu-dia biophisica, 1976, v.60, Ho 2, p.143−148.
- Вайнштейн Б.К., Фейгин Л. А. Об упорядоченном расположении молекул „растворимой“ рибонуклеиновой кислоты в водных растворах. ДАН СССР, 1965, т.161, J* 6, с.1444−1447.
- Krigbaum W.R., Kiigler F.R. Molecular conformation of egg-white lysozyme and bovine oC-lactalbumin in solution. -Biochemistry, 1970, v.9, Ho 5, p.1216−1223»
- Тимченко A.A., Птицын О. Б., Сердюк И. Н., Федоров Б. А., Кравченко H.A. Структура лизоцима и его комплекса с ингибитором в растворе, сравнение со структурами в кристалле. ДАН’СССР, 1976, т.230,? 2, с.458−461.
- Sears D.W., Beychok S. Circular dichroism. In: Physical principles and techniques of protein chemistry, part С (Leach S.J., ed.), ITew York and London: Academic Press, 1973, p.445−593.
- Englander S.W., Downer H.W., Teitelbaum H. Hydrogen exchange. Ann.Rev.Biochem., 1972, v.41, p.903−924.
- Woodward C.K., Rosenberg A. Oxidized RHase as a protein model having no contribution to the hydrogen exchange rate from conformational restrictions. Proc. Hat1.Acad.Sei.USA, 1970, v.66, Ho 4, p. 1067-Ю74.
- Шахнович Е.И., Финкелыптейн A.B. К теории кооперативных переходов в белковых глобулах. ДАН СССР, 1982, т.267,1. В 5, с.1247−1250.