Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Оптимизация условий культивирования гриба Lentinus Tigrinus для биодеструкции фенола и биомодификации отходов древесины, используемых в производстве биопластиков

Диссертация: Оптимизация условий культивирования гриба Lentinus Tigrinus для биодеструкции фенола и биомодификации отходов древесины, используемых в производстве биопластиков
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Связь работы с научными программами. Представленные результаты были получены в ходе исследований, проведенных в рамках научнопрактических работ при поддержке: программы «Развитие научного потенциала высшей школы 2006;2008» РНП.2.1.17 708 «Моделирование и кинетический анализ процессов деструкции лигноцеллюлозных субстратов и ксенобиотиков с участием ферментов и липидов» — гранта Минобрнауки РФ… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • ГЛАВА 1. Физиолого-биохимическая характеристика лигнолитических грибов и их применение
    • 1. 1. Грибы возбудители гнили древесины
    • 1. 2. Внеклеточные ферменты лигнолитического комплекса грибов
    • 1. 3. Строение и химический состав клеток лигнолитических грибов
    • 1. 4. Роль липидов и их метаболитов в функционировании лигнолитических грибов
    • 1. 5. Субстраты лигнолитических грибов
    • 1. 6. Применение лигнолитических грибов
      • 1. 6. 1. Биодеструкция ксенобиотиков
      • 1. 6. 2. Делигнификация материалов 58 1.6.3. Производство биопластиков и упаковочных материалов
  • ГЛАВА 2. Объект и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Реактивы и материалы
    • 2. 3. Культивирование гриба ЬепНпш ^ппш
    • 2. 4. Определение содержания компонентов лигнолитического сырья
      • 2. 4. 1. Выделение лигнина
      • 2. 4. 2. Определение содержания лигнина
      • 2. 4. 3. ИК-спектроскопия лигнина
      • 2. 4. 4. Определение содержания фенольных гидроксильных групп лигнина ^
      • 2. 4. 5. Определение содержания карбоксильных групп лигнина 68 2.5 Определение количества биомассы 69 2.6. Определение концентрации белка
    • 2. 7. Исследование активности ферментов лигнолитического комплекса
      • 2. 7. 1. Определение лакказной активности по пирокатехину
      • 2. 7. 2. Определение пероксидазной активности по о- 70 дианизидину
      • 2. 7. 3. Определение Мп-пероксидазной активности
    • 2. 8. Исследование липидов и липолитической активности ЬепНпш щппия
      • 2. 8. 1. Выделение липидов
      • 2. 8. 2. Хроматография и количественное определение фосфолипидов
      • 2. 8. 3. Определение активности фосфолипазы А
      • 2. 8. 4. Выделение фосфолипидов
      • 2. 8. 5. Хроматографическое разделение и идентификация фосфолипидов
      • 2. 8. 6. Определение активности ФИ-специфичной фосфолипазы С
    • 2. 9. Определение содержания фенола
      • 2. 9. 1. Колориметрическое определение с 4-аминоантипирином
      • 2. 9. 2. Определение содержания фенола методом высокоэффективной жидкостной хроматографией
    • 2. 10. Получение и испытание биопластиков
    • 2. 11. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА 3. Взаимосвязь метаболизма липидов, активностей фосфолипаз и лигнолитических ферментов при культивировании гриба ЬепНпт Н^тш в присутствии лигноцеллюлозных субстратов и фенола
    • 3. 1. Изменение состава липидов, фосфолипазной и лигнолитической активности гриба Ьепйпт й^тш при жидкофазном культивировании в присутствии лигноцеллюлозных субстратов и фенола
    • 3. 2. Исследование изменения количественного содержания и структуры лигнина, механоактивированных отходов древесины после обработки грибом Ь. й^ппж
  • ГЛАВА 4. Влияние экзогенных липидов и органических растворителей на физиолого биохимические характеристики гриба ЬепНпш И? г1пт ВКМР
    • 4. 1. Влияние экзогенных липидов на накопление биомассы и лигнолитическую ферментативную гриба ЬепйпиБ ^гтш
    • 4. 2. Влияние органических растворителей и экзогенных липидовна физиолого биохимические характеристики гриба ЬепИпш ВКМР-3616Э
  • ГЛАВА 5. Получение биопластиков из отходов древесины обработанных грибом ЬепИпш й^гтин
    • 5. 1. Влияние условий обработки на физико-механические свойства биопластиков
  • ВЫВОДЫ

Оптимизация условий культивирования гриба Lentinus Tigrinus для биодеструкции фенола и биомодификации отходов древесины, используемых в производстве биопластиков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

С развитием промышленного производства в биосферу поступает все большее количество различных лигноцеллюлозных отходов с высоким содержанием лигнина и ароматических ксенобиотиков, это приводит к образованию огромных отвалов промышленных лигнинов которые в значительной степени загрязняют окружающую среду.

С точки зрения экологии и эффективности преимущественными методами модификации и утилизации этих отходов являются биологические методы с применением микроорганизмов и ферментов.

Среди микроорганизмов особое внимание заслуживают базидиомицеты (Basidiomycetes), к которым относится L. tigrinus, как организмы способные осуществлять полную биодеградацию лигноцеллюлозных субстратов и некоторых ксенобиотиков за счет продуцирования комплекса внеклеточных лигнолитических ферментов (Кадималиев Д.А. и др., 2003, Рабинович M.JT. и др., 2004). Эти микроорганизмы и их ферменты можно использовать и в новейших технологиях делегнификации, обесцвечивания бумаги и тканей, в изготовлении биосенсоров, производстве композиционных материалов и т. д. Однако, широкое применение биологических технологий для этих целей сдерживается из-за того, что механизмы микробиологического и ферментативного разложения лигнина до конца не исследованы. Поэтому с одной стороны процессы биодеструкции и биомодификации занимают длительное время. С другой стороны трудно контролировать этот процесс. Между тем, по мнению ряда авторов в биодеградации лигнина и ксенобиотиков фенол ьной природы ферментами ВЛФК участвуют и перекисные радикалы липидов (продукты перекисного окисления липидов (ПОЛ)) источником которых являются жирные кислоты (Капич А.Н., 1995). Так же как у высших эукариот у мицеллиальных грибов существует взаимосвязь между физиологической активностью и липидным составом, интенсивностью процессов ПОЛ, антиокислительной активностью.

В клетках животных и растений важную роль в регуляции этих процессов играют фосфолипазы. Фофолипаза А2: во первых совместно с ацилСоА: лизофосфотидилхолинтрансферазой участвует в обновлении мембранных фосфолипидов, во-вторых, лизофосфатидилхолин и жирные кислоты — продукты фосфолипазной реакции являются мощными эффекторами метаболизма клетки и физиологической активности.

Среди фосфолипаз С особое внимание уделяется фосфоинозитид-специфичной фосфолипазе С катализирующей расщепление фосфоинозитидов и их фосфорилированных производных в результате которого образуются физиологически активные продукты, вторичные мессенджеры — диацилглицерин и инозитол-1,4,5-трифосфат. Они играют важную роль в делении клеток, в передаче информации, в регуляции проницаемости мембраны и т. д.

Но для микроскопических грибов механизмы участия липидов и их метаболитов в регуляции липолитической активности до конца не выяснены. Исследование этого вопроса позволит лучше понять механизмы биодеградации лигноцеллюлозных субстратов и ксенобиотиков фенольной природы, повысить эффективность процессов делигнификации и модификации лигноцеллюлозных субстратов и биодеструкции ксенобиотиков.

Цель работы — оптимизация условий культивирования гриба Ь. й^пив для биодеструкции фенола и биомодификации отходов древесины используемых для получения биопластиков.

Задачи исследования:

1. Изучить изменение липидного состава мицелия и активности фосфолипаз гриба Ь. й§ ппиз при глубинном и твердофазном культивировании.

2. Исследовать влияние экзогенных липидов и органических растворителей на активность ферментов лигнолитического комплекса при глубинном и твердофазном культивировании.

3. Исследовать процесс деструкции лигноцеллюлозных субстратов и фенола грибом Ь. tigrinus в присутствии экзогенных липидов и без них.

4. Установить взаимосвязь между изменением липидного состава, активностью фосфолипаз, лигнолитической активностью ферментов лигнолитического комплекса и степенью биодеградацией лигнина и фенола.

5. Оптимизировать условия модификации отходов древесины грибом Ь. ТщппиБ для получения биопластиков.

Научная новизна работы. Результаты исследованийпозволяют расширить представления о механизмах биодеградации лигноцеллюлозных субстратов и ксенобиотиков фенольной природы грибом белой гнили Ь. Т’щппт, о роли липидов мембран не только в процессах секреции лигнолитических ферментов во внеклеточную среду, но и участии в активации процессов радикального расщепления субстратов. Предложены способы повышения активности ферментов лигнолитического комплекса, путем внесения дополнительных источников перекисных радикалов в виде экзогенных липидов и модификации клеточной мембраны органическими растворителями для стимуляции секреции ферментов. Предложен возможный механизм регуляции изменений состава мембранных ФЛ за счет действия ФЛА2. При участии ФЛА2 в липидном бислое накапливаются лизофосфолипиды и свободные жирные кислоты, что в свою очередь приводит к изменению его структурных и функциональных свойств, -увеличению проницаемости, изменению активности мембраносвязанных ферментов, инициации процессов ПОЛ.

Впервые исследовано изменение состава фосфоинозитидов мицелия гриба Ь.гтш ВКМ Р-3616 Б в процессе роста и развития на механоактивированных отхолах древесины и в присутствии фенола. Выявлена взаимосвязь между изменениями состава фосфоинозитидов мицелия и активностью мембранных фосфолипаз. Установлено, что рост и развитие гриба Ь. Н^'тш сопровождается интенсификацией метаболизма ФИ. Интенсивному росту мицелия гриба соответствует более высокое содержание фракций МФИ и ДФИ, а при переходе ко вторичному метаболизму в мембранных липидах накапливается более лабильная и метаболически активная фракция — ТФИ что в свою очередь сказывается на структурной организации клеточной мембраны. В процессе превращения МФИ в ДФИ и далее в ТФИ участвуют ферменты полифосфоинозитДФИосфомоноэстеразы, а в их фосфодиэфирном расщеплении ФЛ С. Показано, что в присутсвии фенола изменяется количественное соотношение фракций ФЛ и и ФИ.

Исследовано влияние экзогенных липидов и модификаторов клеточной мембраны на уровень лигнолитической активности ферментов гриба Ь. й§ г'т№ при глубинном культивировании. Показано, что внесение экзогенных липидов содержащих в своем составе больше ненасыщенных жирных кислот вызывает повышение лакказной и пероксидазной активностей в культуральной жидкости по сравнению с контролем. Максимальной ферментативной активности соотвепствует определенная концентрация и вид экзогенных липидов и модификаторов.

Научно — практическая значимость работы. Показана повышенная активность гриба Ь. гтт при биодеструкции механнообработанных отходов древесины. Установлено, что механообработка способствует повышению лигнолитической активности гриба, повышает интесивность процессов биодеструкции.

Полученные результаты могут использовать для поваышения эффективности существующих и разработки новых методов биодеградации ксенобиотиков фенольной природы и лигноцеллюлозных субстратов, а также технологий получения ферментных препаратов.

Связь работы с научными программами. Представленные результаты были получены в ходе исследований, проведенных в рамках научнопрактических работ при поддержке: программы «Развитие научного потенциала высшей школы 2006;2008» РНП.2.1.17 708 «Моделирование и кинетический анализ процессов деструкции лигноцеллюлозных субстратов и ксенобиотиков с участием ферментов и липидов" — гранта Минобрнауки РФ по поддержке ведущих научных школ РИ-112/001/350 «Исследование физиолого-биохимических свойств базидиальных грибов (на примере Рапж ^ппиб) и физико-химических свойств секретируемых ферментов для получения новых материалов» — гранта Роснауки по поддержке молодых ученых, шифр 2006;РИ-19.0/001/079 «Исследование свойств лигнолитических ферментов гриба Рапш г’щппж и их роли в биодеградации растительных отходов и токсичных веществ» — программы «Научные и научно-педагогические кадры инновации России 2009;2013» ФЦП 02.740.11.0820 «Строительные биотехиологии в производстве строительных материалов».

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы были представлены для обсуждения на Огаревских чтениях в Мордовском государственном университете им. Н. П. Огарева (Саранск, 2008;2010) — на научной конференции молодых ученых, аспирантов и студентов Мордовского государственного университета им. Н. П. Огарева (Саранск, 2008;2010) — на 10-ой Пущинской школе — конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2006) — на IV Съезде общества биотехнологов России им Ю. А. Овчинникова (Пущино, 2006) — на 14-ой международной конференции «Математика. Компьютер. Образование.» (Пущино, 2007) — УН-УН Республиканской научно-практической конференции «Наука и инновации в Республике Мордовия» (Саранск, 20 092 010), на международной научно-практической конференции Евразия Био 2010.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 21 печатная работа, в числе которых 4 статьи в российских научных журналах рекомендованныхВАК, 2 статьи приняты к печати в российских научных журналах рекомендованных ВАК, получен 1 патент на изобретение.

Структура и объем диссертации

Материалы диссертации изложены на 193 страницы машинописного текста. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, результатов и их обсуждения, выводов и списка использованной литературы. Диссертационная работа включает 37рисунков и 16 таблиц. Список цитируемой литературы включает 317 источников, в том числе 163 на иностранных языках.

выводы.

1. Активность ВЛФК при жидкофазном и твердофазном культивировании гриба Lentinus (Partus) tigrinus ВКМ F-3616 D возрастает в присутствии механоактивированных отходов древесины и фенола. Максимум лакказной активности был зафиксирован на 4 сутки культивирования и составил 109,19 ед/мл, активность секреторной пероксидазы растительного типа достигает своего максимального значения — 4,22 ед/мл к 8 суткам роста, Мп-пероксидазная активность детектируется со 2 суток роста и к 6 суткам достигает своего максимального значения — 6,57 ед/мл.

2. Жидкофазное и твердофазное культивирование сопровождается изменениями в фосфолипидном составе мицелия гриба. Фазе активного роста и интенсивной биодеструкции лигноцеллюлозного субстрата и фенола соответствует высокое содержание лабильных фосфлолипидов и прежде всего ФЭА с высоким содержанием ненасыщенных жирных кислот, а также ЛФХ.

3. Из мицелия гриба выделены и идентифицированы 3 фракции фосфоинозитидов: фосфатидилинозит (МФИ), фосфатидилинозит 4 — фосфат (ДФИ) и фосфатидилинозит 4,5 — дифосфат (ТФИ). При жидкофазном и твердофазном культивировании гриба Lentinus tigrinus ВКМ F-3616 D происходит изменение соотношения фракций ФИ. Рост гриба в присутствии фенола и механоактивированных отходов ' древесины сопровождался снижением содержания фракций МФИ и ДФИ и увеличением содержания фракции ТФИ на протяжении всего периода культивирования. Причём период максимальной лигнолитической активности гриба L. tigrinus (9−12 сутки) характеризовался более высоким содержанием фракции ТФИ и более низким содержанием фракций МФИ и ДФИ.

4. При жидкофазном и твердофазном культивировании гриба L. tigrinus ВКМ F-3616 D присутствии механоактивированных отходов древесины и фенола происходит активация фосфолипазы и А2 ингибирование активности.

ФИ специфичной фосфолипазы С. В результате наблюдается значительное повышение содержания лизофосфотидилхолина и ненасыщенных жирных кислот — источников перекисных радикалов.

5. Оптимизированы условия повышения ферментативной активности инокулята путем внесения липидов и органических растворителей, что позволило повысить лигнолитическую активность и интенсивность биодеструкции лигноцеллюлозных субстратов и фенола. Внесение подсолнечного масла вызывало увеличение лакказной и пероксидазной активности, максимумы активностей наблюдались на 6 и 9 сутки роста. Внесение оливкового масла в тех же условиях практически не влияет на лигнолитическую активность и степень биодеструкции лигноцеллюлозных субстратов и фенола. Присутствие в следе бутанола и толуола в концентрации 1% позволяет повысить эффективность применения подсолнечного масла.

6. Оптимизированы условия биомодификации инокулятом гриба L. tigrinus древесины и технологическая схема получения биопластиков. Добавление подсолнечного масла и толуола при выращивании инокулята и в дальнейшем при обработке отходов древесины позволяет, повысить ферментативную активность культуры гриба, что снижает сроки культивирования и повышает эффективность биомодификации отходов древесины на 2 суток и снизить экономические затраты.

7. Биопластики полученные из отходов древесины обработанные 3-х суточным инокулятом в течении 3-х суток имели характеристики соответствующие ГОСТ по прочности на изгиб 17,8 МПа, плотности 880 л кг/м .

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Е.А. Получение плодовых тел и глубинного мицелия Lentinus edodes / Е. А. Александрова, Л. А. Завьялова, В. М. Терешина, Л. В. Гарибова, Е. П. Феофилова // Микробиология, 1998. Т.67. — № 5. — С. 649−654.
  2. Андреева, И.И./ И. И. Андреева, Л. С. Родман М.: Колос, 2001.- 247 с.
  3. , В.В. Синтез и исследование влияния на процесс гемокоагуляции поли-5-изопропенилтетразола/В.А.Круглова, В. В. Анненков, Л. Т. Москвитина и др. // Хим.-фарм. ж., 1989. № 2. — С. 195−198
  4. , В.Ф. Липиды мембраны при фазовых превращениях / В. Ф. Антонов, Е. Ю. Смирнова, Е. В. Шевченко. М.: Наука, 1992. — 136 с.
  5. , В.Ф. Биофизика: учеб. для студ. высш. учеб. заведений / В. Ф. Антонов, A.M. Черныш, В. И. Пасечник, С. А. Вознесенский, Е. К. Козлова -М.: Туманит, изд. центр ВЛАДОС, 1999. 288 с.
  6. , В.Г. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами: Учеб. пособие / В. Г. Артюхов, М. А. Наквасина. Воронеж: Изд-во Воронежского гос-го ун-та, 2000. — 296 с.
  7. , В.Г. Антиоксидантная активность грибов деструкторов лигноцеллюлозных субстратов / В. Г. Бабицкая, В. В. Щерба // Прикладная биохимия и микробиология, 2002. — Т. 38. — № 2. — С. 169−173.
  8. , А.О. Изменение фосфолипидного состава мембран Escherichia coli влияет на уровень секреции периплазматической щелочнойфосфатазы в среду / А. О. Бадякина, Ю. А. Корякина, Н. Е. Сузина, М. А. Несмеянова //Биохимия, 2003. Т. 68. — № 7. — С.917−925.
  9. , Е.Г. Выделение, очистка и некоторые свойства лакказы из Cerreria unicolor / Е. Г. Беккер, С. Д. Петрова, О. В. Ермолова, О. В. Элисашвили, А. П. Синицын // Биохимия, 1990.- Т.55. -№ 11.- С.83−87.
  10. , З.Э. Физиология и биохимия грибов / Беккер З. Э. М.: МГУ, 1998.- 269 с.
  11. Е.Т. Сравнительный анализ методов исследования действия лигнолитических ферментов на лигнин / Е. Т. Беккер, А. П. Синицин // Прикладная биохимия и микробиология, 1993. Т.29, Т2. — с.244−252.
  12. , Н.В. Грибы белой гнили древесины и возможность их использования для утилизации отходов / Н. В. Белова, Н. П. Денисова // Биотехнология, 2005. № 4. — С.55−58.
  13. , Л.Д. Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон, Э. В. Дятловицкая, Ю. Г. Молотковский М.: Наука, 1981.256 с.
  14. , В.И. Основы общей микологии / В. И. Билай Киев: Выща школа, 1989.-392 с.
  15. , А. Фенольные соединения растительного происхождения. Пер. со словац. / А. Блажей, Л. Шутый. М.: Мир, 1977. — 239 с.
  16. , A.A. Биомембранология: Учебное пособие / A.A. Болдырев, Е. И. Кяйвяряйнен, В. А. Илюха. Петрозаводск: Изд-во Кар НЦ РАН, 2006. — 226 с.
  17. , A.A. Матриксная функция биологических мембран / A.A. Болдырев // Соросовский образовательный журнал, 2000. Т.6. -№ 8. -С.2−8.
  18. , A.B. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. II. Ферменты, модели, процессы / A.B. Болобова, A.A. Аскадский, В. И. Кондращенко, М. Л. Рабинович М.: Наука. — 2002. — 344с.
  19. , Е.Б. Роль липидов в процессе передачи информации в клетке. Биохимия липидов и их роль в обмене веществ/ Е. Б. Бурлакова. М.: Наука, 1987.- 125 с.
  20. , Л.Н. Сумчатые грибы Сибири, II: Виды рода Lophodermium на Pinus ssp. / Л. Н. Васильева, Т. И. Морозова // Микол. и фитопатол, 2004. Т. 38. — вып. 5. — С. 42−47.
  21. , Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах/ Владимиров Ю. А. // Соросовский образовательный журнал, 2000. Т.6.-№ 12.-С.13−18.
  22. , И.В. Использование микроорганизмов для очистки сточных вод и утилизации отходов сульфатного производства /
  23. И.В.Волчатова, С. А. Медведева, Э. Г. Ереминко //Прикладная биохимия и микробиология, 1999. Т.35, № 6. — С. 679 — 684.
  24. , В.П. Биологическое окисление базидиомицетами гидролизной последрожжевой бражки / В. П. Гаврилова, JI.A. Гусарова // Микол. и фитопатол, 1986. т. 20. — № 4.- С. 285−288.
  25. , В.П. Возможности нетрадиционного использования базидиомицетов в кожевенном и текстильном производстве / В. П. Гаврилова, И. И. Шамолина, Н. В. Белова // Биотехнология, 2002. № 5. — С.74−80.
  26. , И.Г. Выделение и сравнительная характеристика пероксидаз гриба Phellinus igniarius (L.:FR.) Quel 90−1 и табака / И. Г. Газарян, И. А. Решетникова, В. В. Досеева, Е. Г. Беккер // Биохимия, 1995. Т.60. — № 7. -С.1017−1022.
  27. , JI.C. Хитин и хитозан: строение, свойства, применение / J1.C. Гальбрайх // Соросовский образовательный журнал, 2001. Т.7. — № 1. -С.51 — 56.
  28. Х.Г. Биосинтез лакказы и пероксидазы у дерево разрушающего гриба Coriolus versicolor / Х. Г. Ганбаров, P.A. Самедова // Изв. АН Аз.ССР. Сер. биол. Науки, 1980. № 5. — С. 111−115.
  29. , Х.Г. Эколого-физиологические особенности дерево разрушающих высших базидальных грибов / Х. Г. Ганбаров. Баку: Элм, 1989, — 200 с.
  30. , JI.B. Грибы. Энциклопедия природы России / Гарибова Л. В., Сидорова И. И. М.: Дрофа, 1997. — 352 с.
  31. , П.И. Очистка сточных вод прикрепленными микроорганизмами / П. И. Гвоздяк, Г. И. Дмитриенко, Н. И. Куликов //Химия и технология воды. 1985. — Т.7. -№ 1 — С. 64 — 68.
  32. , А.Л. Лакказа из базидиального гриба Cerreria maxima. Некоторые свойства и кинетический механизм действия / А. Л. Гиндилис, Ю. А. Баранов, Е. О. Жажина, В. П. Гаврилова, В. В. Верзилов, А. И. Ярополов // Биохимия, 1990. Т.55. -№ 2. — С.315−322.
  33. , В.В. Основной фосфолипид Escherichia coli фосфатидилэтаноламин необходим для продукции и секреции щелочной фосфатазы / В. В. Головастов, Н. И. Михалева, Л. Ю. Кадырова, М. А. Несмеянова //Биохимия, 2000. — Т.65, № 9. — С. 1097−1104.
  34. , В.В. Влияние фосфолипидного состава мембран и заряда сигнального пептида щелочной фосфотазы Escherichia coli на эффективность ее секреции /В.В. Головастов, М. А. Несмеянова // Биохимия, 2003. Т.68, № 10. — С.1355−1364.
  35. , Л.А. Лигнолитическая активность дереворазрушающих грибов / Л. А. Головлева, А. А. Леонтьевский // Микробиология, 1998. Т.67, № 5. — С.581−587.
  36. , В.В. Обработка древесностружечных плит давлением / В. В. Гордиенко, Ф. М. Манжос. М.: Лесная промышленность, 1987.- 120 с.
  37. , А. Спутник химика / А. Гордон, Р. Форд. М.: Мир, 1976. -352 с.
  38. Гринберг, А. М Обесфеноливание сточных вод коксохимических заводов / A.M. Гринберг.- М., Металлургия, 1968.-212 с.
  39. , О.П. Достижения и проблемы химии лигнина / О. П. Грушников, В. В Елкин М.: Наука, 1973.- 296с.
  40. , B.JI. Органическая химия / B.JI. Турецкая.- М.: Высш. шк., 1983. -320с.
  41. Данил як, Н. И. Ферментные системы высших базидиомицетов / Н. И. Даниляк, В. Д. Семичаевский, Л. Г. Дудченко, И. А. Трутнева. Киев: Наукова думка, 1989. — 278 с.
  42. Дзедзюля, Е.И. Mn-пекроксидаза из Bjerkandera adusta 90: выделение и субстратная специфичность / Е. И. Дзедзюля, Е. Г. Беккер // Биохимия. 2000. — Т.65. — № 6. — С.829−835.
  43. , П.И. Радиационная очистка воды / П. И. Долин, В. Н. Шубин, С. А. Брусенцова.- М., Наука, 1973.- 152 с.
  44. , Ю.Г. Древесные прессмассы (технология производства, применение) / Ю. Г. Доронин, Н. Мирошниченко, И. А. Шулепов. М.: Лесная промышленность, 1980. -112с.
  45. , Р. Справочник биохимика / Р. Досон, Д. Элиот, У. Элиот, К. Джонс-М.: Мир, 1991.-544 с.
  46. , Г. А. Лекции по природоведческой микробиологии / Г. А. Заварзин- М.: Наука, 2003. 348 с.
  47. , Р.В. Химия древесины // Р. В. Заводов, М. А. Иванова. М.: Лесн. промышленность, 1982. — 400 с.
  48. , Н.Б. Биоразрушение ксенобиотиков в сточных водах производства фенолформальдегидных смол / Н. Б. Загорная, В. Ц. Никошенко //Химия и технология воды, 1987. Т.9, № 4. — С. 357 — 359.
  49. , М. Н. Фенольные соединения: распространение, мета болизм и функции в растениях /М. Н. Запрометов. М.: Наука, 1993.- 272 с.
  50. Зенков, Н.К.. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты / Н. К. Зенков, В. З. Ланкин, Е. Б. Меныцикова -М.: Наука, 2000. 137 с.
  51. , C.B. Применение окислительных методов для очистки сточных вод нефтеперерабатывающих и нефтехимических производств / C.B. Зубарев, Е. В. Кузнецова, Ю. С. Берзун, Э. В. Рубинская.- М.: ЦНИИТЭ Нефтехим, 1987.-371 с.
  52. , А.Н. Микробиология и биотехнология очистки промышленных сточных вод / А. Н. Илялетдинов, Р. М. Алиева. Алма Ата: Гылым, 1990.-233с.
  53. Кадималиев, Д. А Внеклеточные оксидазы лигнолитического гриба Panus tigrinus / Д. А Кадималиев, В. В. Ревин, H.A. Атыкян, В. Д. Самуилов // Биохимия, 2005. Т.70, № 6 — С.850−854.
  54. , Д.А. Влияние прессования на свойства лигнина древе сины сосны, обработанной грибом Panus tigrinus / Д. А. Кадималиев, В. В. Ревин, В. В. Шутова // Химия растительного сырья, 2001. № 3. — С.111−118.
  55. , Д.А. Использование гриба Panus tigrinus для производства прессованных материалов из отходов хлопчатника / Д. А. Кадималиев, В. В. Ревин, В. В. Шутова, В. Д. Самуилов // Прикладная биохимия и микробиология, 2004. Т.40, № 1. — С.57−61.
  56. , А.Н. Антиокислительная активность экстрактов мицелия ксилотрофных базидиомицетов / Капич А. Н. // Микология и фитопоталогия, 1995. Т.29.- № 5−6. — С.35−39.
  57. , А.Н. О составе липидов мицелия Flammulina velutipes / А. Н. Капич, Е. С. Романовец, С. П. Войт // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. — Т.25. -№ 3. — С.368−372.
  58. , А.Н. Содержание и жирнокислотный состав липидов дереворазрушающих базидиомицетов / А. Н. Капич, Е. С. Романовец, С. П. Войт // Микология и фитопатология, 1990. Т.24, № 1. — С.51−56.
  59. , А.Н. Перекисное окисление липидов и его регуляция в мицелии ксилотрофных базидиомицетов / Капич А. Н., Шишкина Л. Н. // Микробиология, 1995. Т.64, № 3. — С.320−326.
  60. , А.Н. Фосфолипиды мицелия дереворазрушающих базидиомицетов / А. Н. Капич, Л. Н. Шишкина // Микология и фитопатология, 1993. Т.27. — № 3. — С.32−37.
  61. , A.B. Активный слой кислородного электрода на основе панокомпозитного материала: дисперсный углеродный носитель лакказа / A.B. Капустин, М. Р. Тарасевич, Ю. Г. Чирков, В. А. Богдановская // Электрохимия, 2004.-Т. 40. Р. 1049−1058.
  62. , Ю. Тонкослойная хроматография: в 2 т. Т.2. / Ю. Кирхнер, Н.М. Литвинко-М.: Мир, 1981.- 523 с.
  63. , М.А. Эндогенные фосфолипазы А2: структура и функция / М. А. Кисель,. Минск: Наука и техника, 1991. — 272 с.
  64. , A.M. Общая технология производства ДСП / A.M. Козаченко, Б. Д. Модлин. М.: Высшая школа, 1990. 145 с.
  65. , И.В. Лабильность полярных липидов фикомицетов / И. В. Конова, О. В. Волкова // Микробиология, 1982.-Т.51.- № 6. С.1010−1013.
  66. , О.В. Сравнительная характеристика методов удаления Си (II) из активного центра лакказ грибного происхождения / О. В. Королева,
  67. Е.В. Степанова, В. П. Гаврилова, В. И. Бинюков, A.M. Пронин // Биохимия, 2001а.-Т.66. -№ 9.-С.1180−1187.
  68. , О.В. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrena maxima / О. В. Королева, И. С. Явметдинов, C.B. Шлеев, Е. В. Степанова, В. П. Гаврилова // Биохимия, 20 016. Т.66. — № 6. — С.762−767.
  69. , О.И. Очистка промышленных сточных вод/ О. И. Кохут. -М.: Госстройиздат, 1962, 406 с.
  70. , Е.М. Липиды клеточных мембран. Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов / Е. М. Крепе. М.: Наука, 1981. — 339с.
  71. Кузьмина, Л. А. Влияние состава питательной среды на биосинтез пероксидазы грибом Pleurotus ostreatus штамм УЗБИ-И105 / Кузьмина Л. А., Ахмедова З. Р., Давранов К. Д. // Прикладная биохимия и микробиология, 2001. Т.37. -№ 2. — С.218−220.
  72. , Б.И. Технология конструкционных материалов и изделий на основе измельченных отходов древесины / Б. И. Купчинов, Н. В. Немогай, Ф. Мельников. Минск: Навука и тэхника, 1992, 119 с.
  73. , Н.В. Вредные вещества в промышленности. Дополнительный том / Н. В. Лазарев. М.: Химия, 1969. — 536с.
  74. , М.Н. Лигнин и лигниназа / М. Н. Левит, А. М. Шкроб // Биоорганическая химия, 1992-Т. 18. № 3 — С. 53.
  75. , A.A. Внеклеточные лигнинразрушающие ферменты гриба Panus tigrinus / A.A. Леонтьевский, Л. А. Головлева // Биохимия, 1990а. Т.55. — № 3. — С.423−431.I
  76. , A.A. Лигниназы базидиомицетов. (2002). Автореф. дис. докт. биол. наук, ИБФМ РАН, Пущино.
  77. Леонтьевский, A.A. Mn-зависимая пероксидаза и оксидаза Panus tigrinus 8/18: очистка и свойства / A.A. Леонтьевский, Н. М. Мясоедова, О. В. Мальцева, Н. Г. Термхитарова, В. И. Крупянко, Л. А. Головлева // Биохимия, 19 906. Т.55. — № 10. — С.1841−1846.
  78. , A.A. Сравнительная характеристика оксидазы-1 гриба Panus tigrinus 8/18 и лакказы Coriolus versicolor ВКМ F-3616 /
  79. A.A. Леонтьевский, H.H. Позднякова, Н. М. Мясоедова, Л. А. Головлева // Биохимия.- 1996. Т.61. -№ 10. — С. 1785−1792.
  80. , А.Г. Состав и биологическая активность глубинного мицелия ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes / А. Г. Лобанок,
  81. B.Г. Бабицкая, Л. В. Пленина, Т. А. Пучкова, О. В. Осадчая // Прикладная биохимия и микробиология, 2003. Т.39.- № 1. — С.69−73.
  82. , Н.В. Получение биологически активных веществ с помощью грибных ферментов / Н. В. Лобуцкая, Ю. Г. Волков, И. М. Ермак, В.П. Дедюхина//Биотехнология, 2002. № 6. — С.68−69.
  83. , В.Н. Экзоцитоз белков / В.Н. Лузинков- М.: Академкнига, 2006. 253 с.
  84. , Ю.Ю. Унифицированные методы анализа вод / Ю. Ю. Лурье -М.: Химия, 1973. 436 с.
  85. , Ю.Ю. Химический анализ производственных сточных вод / Ю.Ю. Лурье- М.: Химия, 1974. 364 с.
  86. , A.A. Повторим химию / A.A. Макареля. М.: Высш. шк, 1989.-271с.
  87. , A.JI. Древесиноведение и лесное товароведение /
  88. A.Л. Михайличенко, Ф. П. Садовничий. -М.: Высшая школа, 1991. -189 с.
  89. , Э. Микология / Э. Мюллер, В. Леффлер М.: Мир, 1995. -343 с.
  90. , М.А. О возможном участии фосфолипидов в трансляции секретируемых белков через цитоплазматическую мембрану / М.А. Несмеянова//Молекулярная биология, 1982. Т.16. — № 4. — С.821−829.
  91. , Г. В. Методическое руководство по тонкослойной хроматографии фосфолипидов / Г. В. Новицкая. М.: Наука, 1972.- 64 с.
  92. , A.B. Химия древесины // A.B. Оболенская, A.A. Леонович. Л.: Наука, 1988.-215с.
  93. Ю2.0тливанчик, А. Н. Производство ДСП на лесопильных и деревопере-рабатывающих предприятиях / А. Н. Отливанчик. М.: Гослесбумиздат. 1959. -63с.
  94. , Н.И. Интенсификация биологической очистки сточных вод нефтеперерабатывающих заводов / Н. И. Павленко, З. Г. Бела,
  95. B.В.Изжеурова //Химия и технология воды, 1989. Т.11.- № 6. — С. 541 — 544.
  96. , Ю.В. Анализ работы сооружений биологической очистки с сообществами прикрепленных микроорганизмов /Ю.В. Первушин, Н. И. Куликов // Биотехнология, 1990. вып. 4. — С. 64 — 68.
  97. , Л. А. Исследование технологических режимов прессования костровых плит при применении новых связующих / Л. А. Першина, Н. И. Царев // Весы. Акад. аграр. наук Беларуси, 1993. -№ 4. -С. 114−117.
  98. , И.В. Изменения в содержании и жирнокислотном составе липидов целых клеток и клеточных стенок в процессе цитодифференцировки Absidia coerulea / И. В. Писаревская, Е. П. Феофилова // Микробиология, 1983. Т.52. — № 6. — С.444 -448.
  99. , В.К. Основы энзимологии / В. К. Плакунов М.: Логос, 2001. — 128 с.
  100. , В.В. Введение в химию природных соединений / В. В. Племенков. Казань: Казань, 2001.-376 с.
  101. Полу панов, B.C. Внеклеточные белки микроорганизмов / B.C. Полупанов М.: Наука и техника, 1986. — 54 с.
  102. Посту паев, В. В. Биохимическая организация клеточных мембран / В. В. Поступаев, Е. Г. Рябцева. Хабаровск: Изд-во Дальневосточный гос-ный медиц-ий универ-т, 2001. — 256 с.
  103. Ш. Прохорова, М. И. Биохимия и функция нервной системы / М. И. Прохорова, Л. С. Романова. М.: Наука, 1967. — 148 с.
  104. , В.А. Очистка сточных вод в химической промышленности / В. А. Проскуряков, Л. И. Шмидт. — Л.: Химия, 1977.-127 с.
  105. , М.Л. Разложение природных ароматических структур и ксенобиотиков грибами (обзор) / М. Л. Рабинович, A.B. Болобова, Л. Г. Васильченко // Прикладная биохимия и микробиология, 2004. Т. 40, № 1. -С.5−23.
  106. Н.Рабинович, М. Л Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. I. Древесина и разрушающие ее грибы / М. Л Рабинович, A.B. Болобова, В. И. Кондращенко М.: Наука, 2001. — 264 с.
  107. , М.Л. Целлюлазы микроорганизмов (обзор) / М. Л. Рабинович, М. С. Мельник, A.B. Болобова // Прикладная биохимия и микробиология, 2002. Т.38. -№ 4. — С.355−373.
  108. , С. Д. Озон и его реакция с органическими соединениями / С. Д. Разумовский, Г. Е. Зайков. М.:Химия, 1974.-193 с.
  109. , B.B. Выделение и свойства пероксидазы продуцируемой грибом Parins tigrinus / B.B. Ревин, Д. А. Кадималиев, H.A. Атыкян, Б. В. Ситкин, В. Д. Самуилов //Биохимия, 2000. Т.65. -№ 11. — С. 1305−1309.
  110. , В.В. Модификация лигнина древесины грибом Panus tigrinus / B.B. Ревин, Д. А. Кадималиев, В. В. Шутова, В. Д Самуилов // Прикладная биохимия и микробиология, 2002. Т.38. — № 5. — С.529−533.
  111. В.В., Прыткова Т. Н., Лияськина Е. В., Черкасов В. Д., Соломатов В. И. Свидетельство о депонировании микроорганизма Panus (Lentinus) tigrinus (Bulliard: Fries) Fries, 317. Регистрационный номер BKM F-3616 D присвоен 5 марта 1998 г.
  112. , Г. А. Очистка сточных вод и вторичное использование нефтепродуктов / Г. А. Роев, В. А. Юфин. М.: Недра, 1987. — 250 с.
  113. , A.B. Очистка сточных вод и газовых выбросов в лакокрасочной промышленности / A.B. Сахарнов. М.: Химия, 1971.- 144 с.
  114. , C.B. Динамика изменения липидного компонента мембран в процессе морфогенеза бизидиальных грибов / C.B. Сеник, Е. Р. Котлова, A.A. Кияшко, A.B. Новиков // Иммунопатология, Аллергология, Инфектология, 2010.- № 1. С. 37−38.
  115. , А.П. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов / А. П. Синицын, В. П. Черноглазов, А. В Гусаков // Итоги науки и техники. Серия: Биотехнология, 1990. Т. 25. — С.80−93.
  116. Скоробогатько, О. В. Биодеградация лигнина / О. В. Скоробогатько, А. А. Леонтьевский //Успехи микробиологии, 1990. вып. 24. — С. 128 — 155.
  117. , А.Е. Физиологически активные липиды / А. Е. Степанов, Ю. М. Краснопольская, В.И. Швец-М.: Наука, 1991. 135 с.
  118. , С.Н. Высокоэффективная жидкостная хроматография на микроколоночных хроматографах серии «Милихром»: Монография / С. Н. Сычев, Н. С. Сычев, В. А. Гаврилина. Орел: Орел ГТУ, 2002. — 134 с.
  119. , В.Н. Жирные кислоты. Физическая химия, биология и медицина / В. Н. Титов, Д. М. Лисицын Тверь: ООО «Изд-во Триада», 2006. -672 с.
  120. , Е.П. Липидный состав плодовых тел и глубинного мицелия Lentinus edodes (BERK) SING LENTINULA EDODES (BERK) PEGLER. / Е. П. Феофилова, И. Б. Горнова, A.C. Меморская, Л. В. Гарибова // Микробиология, 1998а. Т.67. — № 5. — С.655−659.
  121. , Е.П. Клеточная стенка грибов / Феофилова Е. П. М.: Наука, 1983. — 248 с.
  122. , Е.П. Температурный шок и состав липидов мукорового гриба Cuhringhamella japonica /Е.П. Феофилова, Л. С. Кузнецова, Л. С. Когтев, Широкова Е. А. // Прикладная биохимия и микробиология, 1989. Т.25. -№ 3. -С.373−379.
  123. , Е.П. Липиды мицелиальных грибов и перспективы развития микробной олеобиотехнологии. 1. Липиды мицельальных грибов / Е.П. Феофилова//Биол. науки, 1990. № 11. — С.5−25.
  124. , Е.П. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе липидов / Е. П. Феофилова, В. М. Терешина, A.C. Меморская, Н. С. Хохлова // Микробиология, 2000. Т.69. — № 5. — С. 612−619.
  125. , Е.П. Царство грибов: гетерогенность физиолого-биохимических свойств и близость к растениям, животным и прокариотам (обзор) / Е. П. Феофилова // Прикладная биохимия и микробиология, 2001. -Т.37. № 2. — С.141−155.
  126. , П.И. Радиационная очистка воды/П.И. Фомин, В. И. Шубин. -М.: Наука, 1973.- 152 с.
  127. , Д.М. Неферментативное взаимодействие продуктов реакции и субстратов в катализе пероксидазой/Д.М. Хушпульян, В. А. Фечина, C.B. Казаков, И. Ю. Сахаров, И. Г. Газарян // Биохимия, 2003. Т. 68, № 9. -С.1231−1237
  128. , A.A. Основы промышленной экологии / А. А. Челноков, Л. Ф. Ющенко. Минск: Высш. шк., 2001. — 340с.
  129. , А.Д. Основы мембранного транспорта/А.Д. Шалабодов, Н.В. Гусева- Тюмень: Тюмень, 2001. 258 с.
  130. , Г. М. Производство древесностружечных плит Г.М. Шварцман, Д. А. Щедро.- М.: Лесная промышленность, 1987. -320с.
  131. , В.П. Химия древесины и полимеров / В. П. Шеголев, A.B. Оболенская -. М.: Лесн. пр-ть, 1980.-168 с.
  132. , Г. Общая микробиология / Шлегель Г. М.: Мир, 1987.567 с.
  133. , В.В. Углеводы глубинного мицелия ксилотрофных базидиомицетов / В. В. Щерба, В. Г. Бабицкая // Прикладная биохимия и микробиология, 2004. Т. 40. — № 6. — С. 634−638.
  134. , В. Биохимия лигнина Пер с англ. / В. Шуберт. М.: Лесная промышленность, 1968.- 134 с.
  135. Abadulla, Е. Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Tramtes hirsuta / E. Abadulla, T. Tzanov, S. Costa, K.H. Robra, P.A. Cavaco, G.M. Guebitz //Appl. Environ. Microbiol, 2000.- V.66.-P.3357−3362.
  136. Akhtar, M. Fungial deligniflcation and biomechanical purping of wood / M. Akhtar, R.A. Blanchette, Т.К. Kirk // Adv. Biochem. Engin. Biotechnol, 1997. -V. 57. -P.160−193.
  137. Anderson, D.G. Cellular therapy for disc degeneration / Anderson D.G., Albert T.J., Fraser J.K.,// Spine. 2005. Vol. -30. № 17. P. 14−19.
  138. Andersson, T. Storage conditions of rainbow trout liver cytocrom P450 and conjugating enzymes / T. Andersson, / Сотр. Biochem. Physiol. 1985.- 80.-V.3.-P. 569−572.
  139. Baldrian, P. // FEMS Microbiol. Rev. 2006, — V.- 30.- № 2, — P. 215−242.
  140. Banci, L. NMR investigation into the basis for the relatively high redox potential of lignin peroxidase / L. Banci, I. Bertini, P. Turano, M. Tien, Т.К. Kirk Proton // Proc. Natl .Acad. Sci .USA, 1991. V.88. — P.6956−6960.
  141. Banci, L. Ufoldingand pll slodies on manganese peroxidase: role of heme and caleum on secondary structure stability / L. Banci, I. Bartalesi, S. Coifi-baffoni, M. Tien // Biopolimers (Biospectroscopy), 2003. V. 72. — P. 38−47.
  142. Banei, L. Monitoring the role of oxalate in manganese peroxidase / L. Banei, L. Bertini, L. Dal Pozo, R. Del Conte, M. Tien // Biochemistry, 1998. -V. 37. P. 9009−9015.
  143. Banei, L. Structural properties of peroxidases / Banei L. 11 J. Biothechnol, 1997.-V. 53.-P. 253−263.
  144. Banerjee, U.C. Production of laccase by Curvularia sp /U.C. Banerjee, R.M. Vohra// Folia Microbiol. (Praha), 1991. V.36(4). — P.343−346.
  145. Bateman, D. Pectic enzymes in tissue degradation / D. Bateman, R. Millar//Ann. Phytopatol., 1966.- V.4.- № 1.- P. 119−128.
  146. Biswas-Hawkes, D. Ligninase from white-rot fungu. In lignin Enzymic and microbial degradation / D. Biswas-Hawkes, A.P.J. Dodson, P.J. Harvey, J.M. Palmer//Ed. OdierE, 1987. P. 171−176.
  147. Blanchette, R.A. Degradation of the lignocellulose complex in wood / R.A. Blanchette // Can. J. Bot, 1995.- V.73. -№ 1. P. 999−1010.
  148. Bligh, E. Rapid method of total lipid extraction and purification / E. Bligh, W. Dyer // Can. J. Biochem. Phision., 1959. V. 37. — P. 911−917.
  149. Bockle, B. Mechanism of peroxidase inactivation in liquid cultures of the ligninolytic fungus Pleurotus pulmonarius / B. Bockle, M.J. Martinez, F. Guillen, A.T. Martinez // Appl. Environ. Microbiol., 1999.-V. 65. P. 923−928
  150. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the prinapll of protein-dye binding / M.M. Bradford // Anal. Biochem., 1976. V.72. — P.248−254.
  151. Bressler, D.C. Oxidation carbazole, 7V-ethylcarbazole, fluorine, and dibenzothiophene by the laccase of Coriolopsis gallica / D.C. Bressler, P.M. Fedorak, M.A. Pickard // Biotech.Lett., — 2000. V.22. — P. l 119−1125.
  152. Buswell, J.A. Lignin biodegradation / J.A. Buswell, E. Odier // CRC Crit. Rev. Biotechnol. 1987. V. 6. — P. 1−60.
  153. Cai, D. Characterization of the oxycomplex of lignin peroxidases from Phanerchaete chrysosporium: equlibrim and kinetic studies / D. Cai, M. Tien // Biochemistry, 1990. V.29. — P.2085−2091.
  154. Cameron, M.D. Fnzymology of Phanerochaete chrysosporium with respect to the degradation of recalcitrant compounds and xenobiotics / M.D.Cameron, S. Timofeevski, S.D. Aust // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2000. -V.54.-P.751−758.
  155. Carbajo, J.M. Tannic acid induces transcription of laccase gene cglccl in the white-rot fungus Coriolopsis gallica / J. M, Carbajo H. Junca, M.C. Terron, T. Gonzalez, S. Yague, E. Zapico, A.E. Gonzalez // Can J Microbiol., 2002. V. 48(12).-P. 1041−1047.
  156. Carneiro, A. Polyoxometalates as promoters of laccase-assisted reaction / A. Carneiro, A. Abreu, D.V. Evtuguin, S.P. Neto, G. Guebitz, A.C. Paulo // J. Mol. Catal. B Enzym., 2000. V.9. — P.293−295.
  157. Carunchio, F. Oxidation of ferulic acid by laccase: Identification of the products and inhibitory effects of some dipeptides / F. Carunchio, C. Crescenzi, A.M. Girelli, A. Messina, A.M. Tarola//Talanta, 2001. V.55. — P. 189−200.
  158. Cavazzoni, V. D-Xylanase produced by Schizophyllum radiatum / V. Cavazzoni, M. Manzoni, C. Parini, M.C. Bonferoni // Appl. Microbiol, and Biotechnol., 1989.- V.36, № 3.- P. 247−251.
  159. Chefetz, B. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophiilum and its role in humification / B. Chefetz, Y. Chen, Y. Hadar//Appl. Environ. Microbiol., 1998. V.64, № 9. — P.3175−3179.
  160. Kersten, P. Extracellular oxidative systems of the lignin-degrading Basidiomycete Phanerochaete chrysosporium / P. Kersten, and D. Cullen, // Fungal Genet Biol., 2007. — V. 44. — P. 77−87.
  161. Delgado, G. Light stimulation of aryl-alcohol oxidase activity in Pleurotus eringil / G. Delgado, F. Guilin // Mycol. Res., 1992. V.96.- № 11. -P.984−986.
  162. Dias, A.A. Activity and elution profile of laccase during biological decolorization and dephenolization of olive mill wastewater / A.A. Dias, R.M.Bezerra, A.N.Pereira // Bioresour Technol., 2004. V. -92(1).- P.7−13.
  163. Dix, N.J. Fungal ecology / N.J. Dix, J. Webster. London: Chapman and Hall, 1995. 549 p.
  164. Dowhan, W. Molecular basis for membrane phospholipids diversity: why are there so many lipids? / W. Dowhan // Annu. Rev. Biochem., 1997. V. 66. — P. 199−232.
  165. Eichlerova, I The influence of extracellular H202 production on decolorization ability in Fungi / I. Eichlerova, L. Homolka, L. Lisa, F. Nerud// J Basic Microbiol., 2006. V. 46.- P. 449−458.
  166. Eggert, C. Laccase js essential for lignin degradation by the white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus / C. Eggert, U. Temp, K-E.L. Ericsson // FEBS Lett., 1997. V.407. — № 1. — P.89−92.
  167. Eggert, C. The ligninolytic system of the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus: Purification and characterization of laccase / C. Eggert, U. Temp, L. K-E. Eriksson //Appl. Environ. Microbiol. — 1996.- V. 62.- № 4.- P. 1151 — 1158.
  168. Eriksson, K.-E.L. Microbial and enzymatic degradation of wood and wood components / K.-E.L. Eriksson, R.A. Blanchette, P. Ander Berlin: Springer-Verlag, Hedelberg, Fed. Rep. Germany, 1990. — 407 p.
  169. Fabbrini, M. Comparing the catalytic efficiency of some mediators of laccase / M. Fabbrini, C. Galli, P. Genili // J. Mol. Catal. B: Dnz., 2002. V. 16. -P. 231−240.
  170. Farell, R.L. Phisical and enzymatic properties of lignin peroxidase isoenzyemes from Phanerochate chrysjsporium / R.L. Farell, K.E. Murtangh, M. Tien, M.D. Mozuch, T.K. Kirk // Enzym Microb. Technol., 1989. V. 11. — P. 322−328.
  171. Fengel, D. Wood Chemystry, Ultrastructure, Reactions. / D. Fengel, G. -Wegener Berlin: Walter de Gruyter, 1984. P. 425 p.
  172. Frische, K. Prostag.Leukot. / K. Frische, N. Cassitu Essen. Fattu Acids.-1996. -p. 315−323.
  173. Fukuda, T. Degradation of bisphenol A by purified laccase from Trametesvillosa / T. Fukuda, H. Uchida, Y. Tacashima, T. Uwajima, T. Kawabata, M. Suzuki // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. — V.284. — P.704−706.
  174. Garzillo, A.M. Laccase from the white-rot fungus Trametes trogil / A.M.Garzillo, M.C. Colao, C. Caruso, C. Caporale, D. Gelletti, V. Buonocore // Appl. Microbiol. Biothenol., 1998. V.49. -№ 5. — P.545−549.
  175. Giffhorn, F. Fungial pyranose oxidase: occurrence, properties and biotechnical application in carbohydrate chemistry / F. Giffhorn // Appl. Microbiol. Biotechnol, 2000. -V. 54. P. 727−740.
  176. Gil-ad, N.L. The possible function of the glican sheath of Botrytis cinerea: effect on the distribution of enzyme activites / N.L. Gil-ad, N. Rar-Num, A.M. Mayer //FEMS Microbiol. Lett., 2001. V. 199. — P. 109−113.
  177. Gil-ad, N.L. Enzymes of Botrytis cinerea capable of breaking down hydrogen peroxide / N.L. Gil-ad, N. Rar-Num, T. Noy, A.M. Mayer // FEMS Microbiol. Lett., 2000. V.190. — P.121−126.
  178. Glenn, J.K. Mn (II)oxidation is the principal function of the extracellural Mn (II)-peroxidase from basidiomycete Phanerochaete chrysosporium / J.K.Glenn, L. Akileswaran, M.H. Gold //Arch.Biochem. Biophys., 1986.-V. 251. P. 688−696.
  179. Green, F. II Mechanism of blown-rot decay: paradigm or paradox / F.II.Green, T.L. Hightly // Int. Biodeteriol. Biodegr., 1997. V. 39. — P. 113−124.
  180. Gutierrez, A. Production of New Unsaturated Lipids during Wood Decay by Lingi-nolitic Basidiomycetes / A. Gutierrez, J.C. del Rio, M.J. Martinez, A.T.Martinez // Appl. Environ. Microbiol., 2002. V. 68. — № 3. p. 1344−1350.
  181. Hammel, K.E. Extracellular free radical biochemistry of ligninolytic fungi / K.E. Hammel //New J. Chem., 1996. V. 20. — № 2. — P. 195−198.
  182. Hammel, K.E. Reactive oxygen species as agents of wood decay by fungi / K.E. Hammel, AN. Kapich, K.A. Jensen, Z.C. Ryan // Enzyme and Microbial Technology, 2002. V. 30. — P. 445−453.
  183. Hao, J. Production of laccase by a newly isolated deuteromycete fungus Pestalotiopsis sp. and its decolorization of azo dye / J. Hao, F. Song, F. Huang, C. Yang, Z. Zhang, Y. Zheng, X. Tian //J Ind Microbiol Biotechnol., 2007. -V.-34. P.233−240.
  184. Hatakka, A. Biodegradation of lignin / A. Hatakka // Biopolymers. Lignin, hunic substances and coal, 2001. V. 1. — P. 129−180.
  185. Higuchi, T. Lignin biochemistry: biosynthesis and biodegradation / THiguchi // Wood Scien Technol., 1990. V.24. — P.23−63.
  186. Hofriehter, M. Review: lignin conversion by manganese peroxidase (MnP) / M. Hofriehter // Enz. Microb. Technol., 2002. V. 30. — P. 454−466.
  187. Hublik, G. Characterization and immobilization of the laccase from Pleurotus ostreatus and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants / Hublik G., Schinner F. // Enzyme. Microb. Technol., 2000. V.27. -P.330−336.
  188. Hudson, H.J. Fungal biology / Hudson H.J. Cambridge: Cambridge University Press, 1986. — 298 p.
  189. Huttermann, A. Modification of lignin for the production of new compounded materials / A. Huttermann, C. Mai, A. Kharazipour // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2001. V.55. — P.387−394.
  190. Hyung, K.H. Characterisation of immobilized laccase and its catalytic activity / K.H. Hyung, W. Shin // J. Korean Electrochem., 1999. V.2. — P.31−37.
  191. Jonson, L. Purification of ligninase isozymes from the white-rot fungus Trametes versicolor / L. Jonson, T. Johanson, K. Sjostrom, P.O. Nyman // Acta. Chem. Scand., 1987. V.41. — P.766−768.
  192. Kamaya H. Metabolism of 3,4-dimethoxycinnamyl alcohol and derivatives by Coriolus versicolor / H. Kamaya, K. Yasushi- T Higuchi // FEMS Microbiology Letters., 2006. V. 24 (2−3). — P. 225−229.
  193. Kelly, R.L. Identification of glucose oxidase activity as the primary source of hydrogen peroxide production in lignolityc cultures of Phanerochaete chrysosporium / R.L. Kelly // Arch. Microbiol., 1986. V.144. -№ 3 — P.248−253.
  194. Kirk, T.K. Production of multiple ligninase by Phanerochaete chrysosporium: effect of selected growth conditions and use of mutant strain / T.K.Kirk, S. Croan, M. Tien, K.E. Murtagh, R.L. Farrell // Enzyme. Microb. Technol., 1986. V.8. — P.27−32.
  195. Kirk, T.K. Enzymatic «combustion»: the microbial degradation of lignin / T.K. Kirk, R.L. Farrell // Annal. Rev. Microbiol., 1987. V.41. — P.465−505.
  196. Kulaev, I.S., Melgunov V.I. News Lett 1973. Vol 20 P. 35−36.
  197. Kwon, S.I. Laccase isozymes: production by an opportunistic phatogen, a Fusarium proliferatum isolate from wheat / S.I. Kwon, A.J. Anderson // Physiol. Mol. Plant Phatol, 2001. V.59. — P.235−242.
  198. Leisola, M.S.A. Homology among multiple extracellular peroxidases from Phanerochaete chrysosporium / M.S.A. Leisola, B. Kozulic, F. Meusdoerfer, A. Fiechter//J. Biol. Chem., 1987. V.262.-P. 419−424.
  199. Leisola, M.S.A. Aromatic ring cleavage of veratryl alcohol by Phanerochaete chrysosporium / M.S.A. Leisola, B. Schmidt, U. Thanei-Wyss, A. Fiechter//FEBS Lett. 1985. — V.189. — P.267−270.
  200. Leonowicz, A. Fungial laccase: properties and activity on lignin / A. Leonowicz, N.S. Cho, J. Lutererek, A. Wilkolazka, M. Wojtas-Wasilevslca, A.Maluszewska., M. Hofrichler, D. Wesenberg, J. Rogalski // J. Basic Microb., 2001.-V. 41.-P. 185−227.
  201. Leotievslcy, A.A. Transformation of 2,4,6-trichlorphenol by free and immobilized fungal laccase / A.A. Leotievsky, N.M. Myasoedova, B.P. Bascunov, L.A.Golovleva, C. Bucke, C.S. Evans // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2001. -V.57, № 1−2. P.85−91.
  202. , A.A. «Yellow» laccase of Panus tigrinus oxidizes nonphenolic substrates without electron-transfer mediators / A.A. Leotievsky, N.M. Myasoedova, N.N. Pozdnnyakova, L.A. Golovleva // FEBS Lett., 1997(b). -V.413, № 3. P.446−448.
  203. Lobarzewski, J. The characteristics and function of the peroxidase from Trametes versicolor in lignin biotransformation / J. Lobarzewski // J.Biotechnol., 1990. V.13.-P.111−117.
  204. Lorenzo, M Inhibition of laccase activity from Trametes versicolor by heavy metals and organic compounds / M. Lorenzo, D. Moldes, S. Rodriguez Couto M.A. Sanroman // Chemosphere, 2005. V. -60(8). P. 1124−1128.
  205. Mai, C. Chemo-enzymatic synthesis and characterization of graft copolymers from lignin and acrylic compounds / C. Mai, A. Majcherczyk, A. Huttermann // Enzym. Microbiol. Technol., 2000(a). V.27. — P.167−175.
  206. Mai, C. Chemoenzymatical grafting of acrylamide onto lignin / Mai C., O. Milstein, A. Huttermann // J.Biotechnol., 2000(b). V.79. — P. 173−183.
  207. Mai, C. Chemo-enzymatical induced copolymerization of phenolics with acrylate compounds / C. Mai, W. Schormann, A. Huttermann // Appl. Microbiol. Biotehnol. 2000©. V.21. — P. 1531 -1543.
  208. Mayer, A.M. Laccase: new functions for on old enzyme / A.M.Mayer, R.S.Staples// Phytochem. 2002. — V.60. — P. 551 — 556
  209. Marco-Urrea, E. Novel aerobic perchloroethylene degradation by the white-rot fungus Trametes versicolor / E. Marco-Urrea, X. Gabarrell, M. Sarra, G. Caminal, T. Vicent, C.A. Reddy // Environ Sci Technol., 2006. -V. 15. № 40(24). — P. 7796−7802.
  210. Marinetti, G.V. New Biochemical Separations / G.V. Marinetti -Princeton, Van Norstrand, 1964.-339p.
  211. Masanobu, K. Pectolitic enzymes of Basidiomycetes / K. Masanobu// J. Agr. Chem. Soc. Jap., 1973.- V.47.- № 9.- P. 523−527.
  212. Mayer, A.M. Laccase: new functions for an old enzyme / A.M. Mayer, R.C. Staples // Phytochem., 2002. V.60. — P.551−556.
  213. Mester, T. Oxidation mechanism of ligninolytic enzymes jnvolved in the degradation of environmental pollutants / T. Mester, M. Tien // Int. Biodeter. Biodegrad., 2000. V.46. — P.151−159.
  214. Mougin. C. Cleavage of the diketonitrile derivative herbicide isoxaflutole by extracellular fungal oxidases / C. Mougin, F.D. Boyer, E. Caminade, R. Rama // J. Agric. Food Chem., 2000. V.48. — P.4529−4534.
  215. Nicklas, W. Survey of embryonic stem cells for murine infective agents W. Nicklas, J. Weiss // Comp. Med., 2000. V. 50. P. 410.
  216. Niku. P.M.L. Enzymatic oxidation of alkenes / P.M.L. Niku, L. Viikari // J. Mol. Catal. B.Enzym. 2000. V.10. — P.435 — 444.
  217. Palmer, F. B.S.C. / Palmer // Anal. Biochem., 1985.V.150 P. 345−352.
  218. Palmieri, G. Novel white laccase from Pleurotus ostreatus / G. Palmieri, P. Giardina, C. Bianco, A. Scaloni, A. Capasso, G.A. Sannia // J.Biol.Chem., 1997. V.272. — № 50. — P.31 303−31 307.
  219. Perez, J. Purification and partal characterization of a laccase from the white-rot fungus Phanerochaete flavido-alba / J. Perez, J. Martinez, T. de la Rubia // Appl. Environ. Microbiol. 1996. V.62. -№ 11.- P.4263−4267.
  220. Perie, F.H. Purification and charactrization of two manganese peroxidase isozymes from the white-rot basidiomycete Dichomitrus squalens / F.H. Perie, D. Sheng, M.H. Gold//Biochim. Biophys. Acta., 1996. V. 1297(2). — P.139−148.
  221. Petersen, J.F.W. Three demensional structure of recombinant peroxidase from Coprinus cinnereus at 2,6 A resolution / J.F.W. Petersen, A. Kadziola, S. Larsen // FEBS Lett, 1994. V.339. — P.161−170.
  222. Pirhonen, I. Cellulolytic activity of some wood-rotting basidiomycetes /1. Pirhonen, A.I. Hatakka //VTT Symp., 1985, — № 60, — P. 35−46.
  223. Pointing, S.B. Decolorization of azo and trephenilmethane dyes by Pycnoporus sanguineus producing laccase as the sole phenoloxidase / S.B.Pointing, L.L.P.Vrijmoed // World J. Microbiol. Biotechnol, 2000.-V.16.- P.317−318.
  224. Pozdnykova, N. Oxidase of the white rot fungus Panus tigrinus 8/18 / N. Pozdnykova, A. Leontievsky, L. Golovleva// FEBS Lett, 1994.-V.350.-№ 2−3--P. 192−194.
  225. Raghukumar, C. Fungi from marine habitats: an application in bioremidation / C. Raghukumar// Mycol. Res, 2000. V.104. — P.1222−1226.
  226. Reinhammar, B. Electron-accepting sites in Rhus vernicifera laccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations / B. Reinhammar, T.I. Vanngard / Eur. J. Biochem. 1971. — 463−468.
  227. Reinhamtnar, B.R.M. Oxidation-reduction potentials of the electron acceptors in laccases and stellacyanin / B.R.M. Reinhammar. Biochim. Biophys. Acta, 1972.-P. 275.
  228. Reid, I.D. Effects of manganese peroxidase on residual lignin of softwood kraft pulp / I.D. Reid, M.G. Paice // Appl. Environ. Microbiol. 1998. -V. 64. — № 6. — P.2273−2274.
  229. Reid, I.D. Effect on an atmosphere of oxygen on growth, respiration and lignin degradation by white-rot fungi / I.D. Reid, K.A. Seifert // Can. J. of Botany., 1982. V. 60, № 3. — P.252−260.
  230. Renganathan, V. Multiple molecular forms of diarylpropane oxygenase, an H202-requiring, lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium / V. Renganathan, K. Miki, M.H.Gold // Arch.Biochem.Biophys.-1985.-V.241.-P.304−314
  231. Sarkar, S. Biochemical and molecular characteristics of a man Phanerochaete chrysosporium. ganese peroxidase isoenzyme from Pleurotus ostreatus / S. Sarkar, A.T. Martinez, M.J. Martinez // Biochim. Biophys. Acta., 1997. -V. 1339(1).-P.23−30.
  232. Servili, M. A novel method for removing phenols from grape must / M. Servili, G. DeStefano, P. Piacquadio, V. Sciancalepore // Am. J. Enol. Vitic., 2000. V.51.-P.357−361.
  233. Shcouten, A. Resveratrol acts as natural pro fungicide and induces self-intoxication by a specific laccase / A. Shcouten, C.A.M. Wagemakers, F. Stefanato, R.M. van der Kaaij, J.A.L. van Kan // Mol. Microbiol., 2002. V.43. — P.883−894.
  234. Shimada, M. Possible biochemical roles of oxalic acid as a low molecular weight compound involved in brown-rot and white-rot wood decasys /M. Shimada, Y. Akamtsu, T. Tokimatsu, K. Mii, T. Hattori//J.Biotechnol., 1997.-V.53.-P.103-l 13.
  235. Shleev. S. Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes/ S. Shleev, J. Tkac, A. Christenson, T. Ruzgas, A.I.Yaropolov, J.W.Whittaker, L. Gorton // Biosensors & Bioelectronics, 2005, V.20.-P. 2517−2554.
  236. Sidorezyk, Z. Structural and immunochemical studies of the lipopolysa-ccharide of Proteus penneri stain OI5 containing pyruvie acid acetal / Z. Sidorezyk,
  237. K.Zych, F.V. Toukach, N.A. Paramonov, A.S. Shashkov, Y.A. Knirel // Arch. Immunol. Ther. Exp., 1997. V. 45. — P. 435−441.
  238. Soares, J.M.B. Decolorization of an anthraquinone-type dye using a laccase formulation / J.M.B. Soares, F.M. Costa, M.T.P. De Amorium // Bioresour. Technol., 2001. V.79. — P.171−177.
  239. Salony, S. Production and characterization of laccase from Cyathus bulleri and its use in decolourization of recalcitrant textile dyes/S.Salony, S. Mishra, V.S.Bisaria //Applied Microbiology and Biotechnology, 2006.V.-71(5) — P. 646−53.
  240. Sutherland, G.R.J. Role of caleum in mainlaining the heme environment of manganese peroxidase / G.R.J. Sutherland, L. Schiek Zapanta, M. Tien, S.D.Aust // Biochemistry, 1997. V. 253. — P. 441−449.
  241. Tamagawa, Y. Removal of estrogenic activity of endocrine-disrupting genistein by ligninolytic enzymes from white rot fungi / Y. Tamagawa, H. Hirai, S. Kawai, T. Nishida // FEMS Microbiol Lett., 2005.- V. -244(1). P. 93−98.
  242. Tamagawa, Y. Removal of estrogenic activity of natural steroidal hormone estrone by ligninolytic enzymes from white rot fungi / Y. Tamagawa, R. Yamaki, H. Hirai, S. Kawai, T. Nishida//Chemosphere., 2006.-V.-65(l). P.97−101.
  243. Thompson, A.R. Severe hemophilia B due to a Gt-T transversion changing gly 309 to val and inhibiting active protease conformation by preventing ion pair formation/A.R.Thompson, G.D.Brayer, S.H.Chen//Blood.-l989.-V.74, — P. 134.
  244. Cavalier-Smith, T. A revised six-kingdom system of life. Biological Reviews / T. Cavalier-Smith // 1998. -V. 73.-P. 203−266.
  245. Tsutsumi, Y. Removal of estrogenic activites of bisphenol A and nonyl-phenol by oxidative enzymes from lignin-degrading basidiomycetes / Y. Tsutsumi, T. Flaneda, T. Nishida // Chemosphere., 2001. V.42. — P.271−276.
  246. Umezawa. T. Mechanism of aromatic ring cleavage of (3−0-4 lignin substructure models by lignin peroxidase / T. Umezawa, T. Higuchi // FEB S Lett.1987.-V.218.-P.255−260.
  247. Umezawa, T. Aromatic ring cleavage of P-O-4 lignin substructure model dimers by lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium / T. Umezawa, M. Shimada, T. Higuchi, K. Kusai // FEBS Lett., 1986. V.205. — P.287−292.
  248. Van Voorst, F. Role of lipids in the translocation of protein across membranes / F. Van Voorst, B. Dc Kruijff//Biochem.J, 2000.-V.347.- Pt.3. P. 601−612.
  249. Vaskovsky, V.E. A universal reagent for phospholipids analysis / V.E.Vaskovsky, E.Y.Kostevsky, J. Vasendin // J. Chromatogr., 1975(a). Vol. 144. — P.129−141.
  250. Vaskovsky, V.E. Modified yunguccelis reagent for detecting phospolipids and other phosmorus compounds on thinlayer chromatograms / V.E.Vaskovsky, N. Latyshev // J. Chromatogr., 1975(b). V. 145. — P.246−249.
  251. Waldner, R. Comparision of ligninolitic activites of selected white-rot fungi / R. Waldner, M.S.A. Leisola, A. Fiechter // Appl. Microbiol, and Biotechnol., 1988. V.29, № 4. — P. 400−407.
  252. Wang, J.X. Taurine inhibits ischemia/reperfusion-induced compartment syndrome in rabbits/J.X.Wang, Y. Li, L.K. Zhang //Acta Pharmacol. Sin., 2005. V.26(7).-821−827.
  253. Ward, G. Initially steps of ferulic acid polymerization of lignin peroxidase /G.Ward, Y. Hadar, I. Bilkis, L. Konstantinovsky, G.C. Dosoretz // J. Biol. Chem., 2001. V.276. — P.18 734−18 741.
  254. Wariishi, H. Manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium: spectral characterization of the oxidized states and the catalytic cycle /H.Wariishi, L. Akileswaran, M. Gold//Biochemistry, 1988.-V.27.-P.5365−5370.
  255. Wariishi, H. Reaction of lignin peroxidase from compound I and II with veratryl alcohol / H. Wariishi, H. Dunford, M. Gold //J. Biol. Chem., 1991.- V.266. P.20 694−20 699.
  256. Warishi, H. Manganese peroxidase from the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium: transient-staQ kinetics and reaction mechanism /H.Warishi, H.B.Dunford, I.D.MacDonald, M. Gold //J.Biol.Chem., 1989.-V.264.-P.3335−3340.
  257. Warishi, H. Lignin peroxidase compound III. Mechanism of formation and decomposition /H.Warishi, M.H.Gold //J.Biol.Chem., 1990.-V.265.-P.2070−2077.
  258. Wariishi, H. Lignin Peroxidase Compound II and Compound III: spectral and kinetic characterization of reactions with peroxides / H. Wariishi, L. Marquez, H. B .Dunford, Gold M.H. //J.Biol.Chem., 1990. V.265. — P. l 1137−11 142.
  259. Wariishi, H. Manganese (II) peroxidation by manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium. Kinetic mechanism and role of helators/H. Wariishi, K. Valli, M.H.Gold//J.Biol.Chem., 1992.-V.267.-P.23 688−23 695.
  260. Welinder, K. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases / K. Welinder // Curr. Opin. Struc. Biol., 1992. V.2. — P.388−393.
  261. Wood, T.M. Properties of cellulolytic enzyme sistem / T.M. Wood // Biochem. Soc Trans., 1985.-V.13.-№ 3.- P. 31−38.
  262. Xiao, Ya-Zhong Studies on production, purification and partial characteristics of the extracehalar laccase from Armmilliria mellea / Y.-Z. Xiao, J. Wang, Y.-P.Wang, C.-L.Pu, Y.-Y.Shi // Chin.J.Biotechnol., 2002.-V.18.- № 4.-P.457−462.
  263. Xu, F. Site directed mutations in fungal laccase: Effect on redox potentisl, activity and pH profile / F. Xu, R.M. Berka, J.A.Wahleithner, B. Nelson, J.R.Schuster, S.H.Brown, A.E.Plamer //Biochem. J., 1998. V.334. — P.63−70.
  264. Xu, W. Crystal structures of c-Src reveal features of its autoinhibitory mechanism / W. Xu, A. Doshi, M. Lei, M.J.Eck //Mol.Cell, 1999.-V.3.-.629−638.
  265. Yong, H.-D. Single electron transfer by an extracellular laccase from the white-rot fungus Pleurotus ostreatus / H.-D.Yong, K.-J. Kim, J.S. Maeng, Y.H.Han, I.-B.Jeong, G. Jeong // Microbiology, 1995.-V.141.-N2.- P.393−398.
  266. Yucel Tokuz, R. Biodegradation and removal of phenols in rotating biological contactors/R.Yucel Tokuz //Water Sci. and Technol.-1989.-V.21.-P.1751−1754.
  267. Yun, C.-H. Examination of the functional roles of five highly conserved residues in the cytochrome b subunit of the bel complex of Rhodobacter sphaeroides / C.-H.Yun, Z. Wang, A.R.Crofts, R.B.Gennis // J.Biol.Chem., 1992. V. 267. P. 5901−5909
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?