Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений

Диссертация: Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Хорошо известно, что в период действия неблагоприятной температуры в клетках и тканях растительного организма происходят многочисленные структурно-функциональные изменения, часть из которых вовлечена в процесс формирования повышенной устойчивости (Туманов, 1979; Дроздов и др., 1984, 2003; Балагурова и др., 1987; Дунаева и др., 1993; Карасев и др., 1995; Климов, 2001, 2003; Титов и др., 2006… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Протеолитические ферменты растений и их биологические функции
      • 1. 1. 1. Классификация, строение и локализация протеиназ
      • 1. 1. 2. Биологические функции протеиназ
    • 1. 2. Ингибиторы протеиназ как полифункциональные белки растений
      • 1. 2. 1. Классификация ингибиторов протеиназ и механизм их действия
      • 1. 2. 2. Локализация и функции ингибиторов протеиназ
    • 1. 3. Роль внутриклеточных протеолитических ферментов и их ингибиторов в адаптации растений к действию неблагоприятных факторов среды
      • 1. 3. 1. Участие протеолитических ферментов в защите растений от действия неблагоприятных факторов среды
      • 1. 3. 2. Ингибиторы протеиназ как составная часть защиты растений
      • 1. 3. 3. Влияние неблагоприятных факторов внешней среды на экспрессию генов протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Влияние низкой закаливающей температуры на холодоустойчивость и активность протеиназно-ингибиторной системы растений
      • 3. 1. 1. Закономерности изменения холодоустойчивости проростков озимой пшеницы при длительном действии низких закаливающих температур
      • 3. 1. 2. Динамика активности протеиназно-ингибиторной системы пшеницы в условиях низкотемпературного закаливания
      • 3. 1. 3. Влияние низкой закаливающей температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы огурца
    • 3. 2. Активность протеиназно-ингибиторной системы растений в начальный период действия закаливающих и повреждающих температур
      • 3. 2. 1. Динамика активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в начальный период действия на проростки пшеницы низкой закаливающей температуры
      • 3. 2. 2. Действие повреждающей температуры на холодоустойчивость, активность протеиназ и ингибиторов трипсина проростков огурца
    • 3. 3. Динамика активности протеиназно-ингибиторной системы растений в последействии низкой закаливающей температуры
    • 3. 4. Влияние экзогенных гормонов на активность протеиназно-ингибиторной системы растений при действии низкой закаливающей температуры
      • 3. 4. 1. Влияние АБК на активность протеиназно-ингибиторной системы при холодовом закаливании растений
      • 3. 4. 2. Влияние цитокинина на активность протеиназно-ингибиторной системы при холодовом закаливании растений
    • 3. 5. Экспрессия генов протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ при холодовом закаливании растений

Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Хорошо известно, что в период действия неблагоприятной температуры в клетках и тканях растительного организма происходят многочисленные структурно-функциональные изменения, часть из которых вовлечена в процесс формирования повышенной устойчивости (Туманов, 1979; Дроздов и др., 1984, 2003; Балагурова и др., 1987; Дунаева и др., 1993; Карасев и др., 1995; Климов, 2001, 2003; Титов и др., 2006; Трунова, 2007). Однако имеющиеся по этому вопросу литературные данные касаются главным образом анаболических процессов и, прежде всего, синтеза стрессовых (шоковых) белков (Бочарова и др., 1987; Карасев и др., 1995; Колесни-ченко, Войников, 2003; Титов и др., 2006; Guy, 1990; Antikanen, Griffith, 1997; Griffith et al., 1997; Tomashow, 1999, 2001), в то время как роль катаболиче-ских процессов почти не изучена. Между тем одна из наиболее важных современных тенденций в выяснении тонких механизмов устойчивости растений к изменениям в окружающей среде, и действию неблагоприятных температур в частности, заключается в установлении характера взаимодействия между процессами синтеза и распада белков (Тарчевский, 2001). В условиях стресса уровень «неправильно синтезированных» или поврежденных белков может достичь критических значений и вызвать гибель клетки (Колесничен-ко, Войников, 2003). Поэтому важную роль в обмене веществ живого организма и защите его от повреждения играют протеолитические ферменты, участвуя не только в деградации белковых молекул, но и в регуляции различных физиолого-биохимических процессов посредством реакций ограниченного протеолиза (Мосолов, 1993). Основными регуляторами активности протеиназ являются белки-ингибиторы, способные образовывать с ними стабильные комплексы и приводить к обратимому подавлению активности про-теолитических ферментов. В настоящее время установлено, что в процессах защиты растений от действия различного рода неблагоприятных факторов значительная роль принадлежит системе протеиназа-ингибитор (Мосолов,.

Валуева, 2008; Johnston, 2006). Однако функции протеиназно-ингибиторной системы в адаптации растений и формировании повышенной холодоустойчивости исследованы недостаточно.

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы — изучение активности протеиназно-ингибиторной системы растений в условиях действия низких закаливающих и повреждающих температур и определение ее возможной роли в механизмах устойчивости растений.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

• изучить динамику активности амидаз, цистеиновых протеиназ, а также ингибиторов сериновых протеиназ (ингибиторов трипсина) у растений при действии на них низких закаливающих температур;

• провести сравнительный анализ активности протеиназ и ингибиторов протеолитических ферментов в начальный период действия на растения низких закаливающих и повреждающих температур;

• изучить динамику активности протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ в последействии низкой закаливающей температуры;

• исследовать влияние экзогенных гормонов (АБК, цитокинин) на активность протеиназно-ингибиторной системы растений при действии низких закаливающих температур;

• исследовать экспрессию генов протеолитических ферментов и их ингибиторов в процессе формирования повышенной холодоустойчивости растений.

Научная новизна работы: Впервые изучена динамика активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в период действия и в последействии низкой закаливающей температуры, а также показана их роль в механизмах формирования повышенной холодоустойчивости растений. Установлены различия в динамике активности протеиназ и ингибиторов трипсина в начальный период действия на растения низких закаливающих и повреждающих температур. Показано влияние экзогенных фитогормонов (АБК, цитокинина) на изменение активности протеиназно-ингибиторной системы и формирование повышенной холодоустойчивости растений. Получены новые данные об экспрессии генов clpP и lonl, а также генов цистеиновых протеиназ и их ингибиторов в процессе холодового закаливания растений.

Практическая значимость работы: Полученные экспериментальные данные дополняют и расширяют современные представления о роли протео-литических ферментов, ингибиторов протеиназ и их генов в адаптации растений к действию неблагоприятных факторов внешней среды и, в частности, низкой температуры. Данная информация может найти применение в физио-лого-биохимических и селекционно-генетических исследованиях, направленных на повышение устойчивости растений и разработку методов ее диагностики. Основные положения работы могут быть использованы при чтении спецкурсов по экологической биохимии, частной энзимологии, а также физиологии устойчивости растений.

Благодарности. Автор выражает глубокую и искреннюю признательность своим учителям и наставникам: научному руководителю чл.-корр. РАН, д.б.н. А. Ф. Титову, чл.-корр. РАН, д.б.н. Н. Н. Немовой, а также сотрудникам лаборатории экологической физиологии растений Института биологии КарНЦ РАН. Самые теплые слова благодарности к.б.н. Е. В. Иевлевой за всестороннюю помощь, ценные советы и рекомендации, а также сотрудникам группы молекулярной биологии Института биологии КарНЦ РАН к.б.н. JI.B. Топчиевой и к.б.н. И. Е. Малышевой за помощь в постановке экспериментов.

выводы.

1. Холодовое закаливание холодостойких (пшеница) и теплолюбивых (огурец) растений сопровождается увеличением активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в тканях листа, которое предшествует росту их холодоустойчивости. Важно, что увеличение амидазной активности наиболее выражено на начальном этапе (часы) охлаждения и способствует повышению устойчивости, тогда как активность цистеиновых протеиназ увеличивается и в более поздние (сутки) периоды адаптации, участвуя в поддержании холодоустойчивости на повышенном уровне.

2. Действие низкой повреждающей температуры вызывает увеличение активности протеиназ и уменьшение активности ингибиторов трипсина и приводит к снижению холодоустойчивости и последующей гибели растений. В условиях температурного повреждения протеиназы играют первостепенную роль в необратимых (деструктивных) процессах катаболизма, тогда как в начальный период холодового закаливания проте-олитические ферменты и их ингибиторы выполняют, главным образом, регуляторную функцию, тесно связанную с адаптацией растений.

3. В последействии низкой закаливающей температуры увеличение активности амидаз и цистеиновых протеиназ, участвующих в деградации и модификации неактивных белков, предшествует снижению холодоустойчивости растений. Существенных изменений в активности ингибиторов трипсина в процессе раззакаливания не обнаружено.

4. Обработка растений экзогенными фитогормонами оказывает заметное влияние на динамику активности протеиназ и ингибиторов, как до охлаждения, так и в процессе холодового закаливания. При этом изменения активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина зависят от типа гормона и способствуют повышению исходного уровня устойчивости, а также скорости ее прироста (при действии.

АБК) или дополнительному ее увеличению (при действии цитокинина) при холодовом закаливании растений.

5. В процессе холодового закаливания происходит усиление экспрессии генов АТФ-зависимых протеиназ (clpP и lonl), а также генов, кодирующих цистеиновую протеиназу {ср) и ингибитор цистеиновой протеиназы, которое предшествует росту холодоустойчивости проростков пшеницы. При достижении растениями максимальной устойчивости содержание в клетках их листьев транскриптов указанных генов возвращается к исходному уровню.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

На протяжении многих лет исследованию механизмов адаптации растений к действию неблагоприятных факторов внешней среды и низкой температуры, в частности, уделяется достаточно пристальное внимание. Поэтому, изучение процессов распада белков в процессе формирования повышенной холодоустойчивости представляет собой весьма важный аспект этого вопроса.

Полученные в ходе наших исследований данные позволили выявить общие закономерности изменения активности ряда показателей протеиназно-ингибиторной системы в процессе холодового закаливания растений. В частности, оказалось, что охлаждение проростков пшеницы (независимо от интенсивности низкотемпературного воздействия) и огурца вызывает увеличение активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, которое предшествовует росту их холодоустойчивости. Очевидно, что увеличение протеолитической активности в начальный период закаливания свидетельствует об интенсивно происходящих в этот момент процессах деградации, направленных на модификацию и устранение поврежденных белков, а также белков уже невыполняющих в новых условиях свои функции. В результате, происходящие под действием низкой температуры реакции ограниченного протеолиза обеспечивают клетку мономерными субстратами для синтеза белков холодового шока. Важно отметить, что увеличение амидазной активности было наиболее выражено в начальный период (часы) закаливания и, скорее всего, связано с комплексом изменений, направленных на рост холодоустойчивости растений. Цистеиновые протеиназы, активность которых повышалась не только в первые часы охлаждения, но и при более продолжительном действии низкой температуры, вероятно, принимают участие (прямо или опосредованно) как в увеличении устойчивости, так и в поддержании ее на повышенном уровне. Увеличение активности ингибиторов трипсина, выступающих в данном случае в качестве регуляторов деятельности протеолитических ферментов, предотвращает преждевременный распад внось синтезированных белков и обеспечивает, тем самым, повышение холодоустойчивости растений.

Интересно, что в последействии низкой закаливающей температуры изменения активности амидаз и цистеиновых протеиназ, в целом, имели сходную динамику с таковой в процессе холодовой адаптации. Так, увеличение активности вышеуказанных ферментов предшествовало снижению холодоустойчивости растений в ходе их раззакаливания. Очевидно, что в подобных условиях усиление протеолитической активности направлено на прекращение синтеза стрессовых белков и восстановление синтеза белков, характерных для физиологически нормальных температур. Кроме того, установлено, что в процессе раззакаливания растений активность ингибиторов трипсина практически не менялась, что лишь подтверждает многообразие функций ингибиторов протеиназ и свидетельствует о выполнении ими в подобных условиях роли запасных белков.

Зафиксированное нами значительное увеличение активности цистеиновых протеиназ и амидаз при действии на растения огурца низкой повреждающей температуры свидетельствует о начинающихся уже в течение первого часа деструктивных процессах. Наблюдаемое в это же время повышение активности ингибиторов протеиназ, вероятно, представляет собой попытку восстановления нарушенных и поврежденных структур и функций. Однако последующее увеличение активности протеолитических ферментов и снижение активности ингибиторов трипсина, не справляющихся с нарастающим влиянием протеолиза, сопровождалось снижением холодоустойчивости растений, разрушением клеточных структур и последующей гибелью организма. Можно предположить, что в процессе температурного повреждения протеиназы играют первостепенную роль в необратимых (деструктивных) процессах деградации белка, тогда как в процессе холодового закаливания протео-литические ферменты и их ингибиторы выполняют, главным образом, регу-ляторную функцию, тесно связанную с адаптацией растений.

В нашей работе показано, что в реакции растений на действие экзогенных фитогормонов (АБК и цитокинина) наблюдались существенные различия в изменении активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, которые, вероятнее всего, обусловлены разнообразием физиологических функций протеолитических ферментов и их ингибиторов и разной степенью участия в адаптации растений к неблагоприятным факторам абиотической природы. В частности, обработка проростков пшеницы АБК до начала холодового воздействия вызывала увеличение активности амидаз и ингибиторов трипсина и снижение активности цистеиновых протеиназ. В начальный период адаптации на фоне достаточно быстрого роста холодоустойчивости проростков, предобработанных АБК, по сравнению с контрольными растениями того же возраста (закалка без АБК) отмечалось повышенное содержание амидаз и пониженное — цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина. В дальнейшем, при достижении максимальной устойчивости активность амидаз постепенно снижалась, а активность цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, наоборот, увеличивалась. Необходимо подчеркнуть, что в присутствии АБК повышенный уровень активности амидаз наблюдается в начальный период (часы) действия охлаждения, тогда как активность цистеиновых протеиназ увеличивается и в более поздние (сутки) периоды адаптации растений. Очевидно, указанные изменения связаны с комплексом событий, происходящих на уровне синтеза и распада белков в клетках растений при действии неблагоприятных температур, часть из которых направлена на формирование устойчивости, а другая — на поддержание ее повышенного уровня. Поэтому, вполне логично, что АБК может влиять на холодоустойчивость растений к низкой температуре посредством изменения активности протеолитических ферментов и главных регуляторов их деятельности — белковых ингибиторов.

Наряду с этим, нами установлено, что действие цитокинина (БАП) на растения вызывает увеличение активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина до начала холодового воздействия, тогда как в процессе холодового закаливания БАП ингибирует распад белков посредством снижения активности протеиназ и увеличения активности ингибиторов протеолитических ферментов. Следовательно, цитокинин, предотвращая деградацию белоксинтезирующего аппарата клеток, создает благоприятную обстановку для биосинтеза стрессовых белков, запуск которых является следствием изменения температуры окружающей среды с физиологически нормальной на закаливающую.

Нами также было установлено, что росту холодоустойчивости и изменениям в активности протеиназно-ингибиторной системы предшествует увеличение экспрессии генов протеолитических ферментов и их ингибиторов. В частности, в начальный период (первые минуты-часы) охлаждения пшеницы происходит значительное усиление экспрессии генов clpP, lonl и генов цистеиновых протеиназ, вследствие чего увеличивается активность соответствующих ферментов, которые участвуют непосредственно в деградации и модификации поврежденных белков, а также белков, утративших свои функции. Усиление экспрессии генов ингибиторов цистеиновых протеиназ, наблюдаемое в начальный период закаливания, вероятно, направлено на регуляцию активности протеолитических ферментов и предотвращение распада вновь синтезированных белков. Важно, что по мере роста холодоустойчивости (через 1−2 сут охлаждения) изменения экспрессии генов clpP, lonl, ср и генов, кодирующих фитоцистатины, становятся менее значительными, а при достижении устойчивости своих максимальных значений, уровень экспрессии изучаемых генов возвращается к исходным значениям. Отсюда следует, что наиболее важные изменения в экспрессии генов протеолитических ферментов и их ингибиторов происходят в первые часы воздействия низкой температуры на растения и они способствуют повышению их холодоустойчивости.

Таким образом, на основании полученных нами данных и анализа литературы, можно заключить, что происходящие под действием низких температур изменения активности эндогенных протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ, а также экспрессии их генов являются частью тех изменений, которые в итоге обеспечивают адаптацию растений и повышение их холодоустойчивости.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Б., Шарова Н. П., Карпов B.JI. Протеасома: разрушать, чтобы выжить // Мол. биология. 2002, № 2. С. 761−776.
  2. Т.В. Роль температурного фактора в формировании холодоустойчивости Cucumis sativus L.: Автореф. дис.. канд. биол. наук. Л. ВНИИР. 1980. 24с.
  3. Т.В., Балагурова Н. И., Титов А. Ф., Мешкова Е. А. Повышение теплоустойчивости листьев при локальном прогреве проростков // Физиология растений. 2001. Т. 48, № 4. С. 584−588.
  4. Т.В., Титов А. Ф., Топчиева Л. В. Сравнительное изучение реакции растений на действие высоких закаливающих и повреждающих температур // Физиология растений. 1994. Т. 41, № 3. С. 381−385.
  5. И.Ф., Веселов А. П., Зайцева И. В., Хесина О. В. Влияние гипертермии на активность кислых протеиназ в семенах пшеницы при прорастании // Вестн. Нижегор. ун-та, сер. биол. 2001. С. 105−108.
  6. И.Ф., Николаева Т. И., Веселова А. А. Влияние гипертермии на соотношение протеиназ различных типов в прорастающих зерновках пшеницы // Вестн. Нижегор. ун-та, сер. биол. 2001. С. 172−175.
  7. В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1983. 367с.
  8. Н.И., Акимова Т. В., Титов А. Ф. Влияние локального охлаждения проростков огурца и пшеницы на различные виды устойчивости листа и корня // Физиология растений. 2001. Т. 48, № 1. С. 113−118.
  9. Г. И., Шеламова Н. А. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса // Успехи совр. биол. 1992. Т. 112, № 2. С. 281−297.
  10. М.А., Клячко Н. Л., Трунова Т. И., Кулаева О. Н. Влияние отрицательных температур на белоксинтезирующий аппарат закаленной к морозу озимой пшеницы // Физиология растений. 1987. Т. 34, № 3. С. 513−517.
  11. Н.Валуев И. Л., Сытов Г. А., Валуев Л. И. Ингибиторы протеолитических ферментов в терапии сахарного диабета // Вопр. мед. химии 2001. Т. 47, № 1. С. 132−139.
  12. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия. 2004. Т. 69. С. 1600−1606.
  13. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. 2002. Т. 42. С. 193 216.
  14. Т.А., Мосолов В. В., Григорьева Л. И. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37, № 6. С. 643−650.
  15. Т.И., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 1. Классификация, распространение, структура и свойства // Физиология растений. 1999. Т. 46, № 3. С. 362−378.
  16. Т.И., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 2. Физиологические функции // Физиология растений. 1999. Т. 46, № 3. С. 379−387.
  17. .Ф. Апоптоз у растений // Успехи биол. химии. 2001. Т. 41. С. 3−38.
  18. Д.С., Сабиржанова И. Б., Ахиярова Г. Р. и др. Роль гормонов в быстром ответе растений пшеницы на осмотический и холодовой шок // Физиология растений. 2002. Т. 49, № 6. С. 572−576.
  19. В.К., Боровский Г. Б., Колесниченко А. В., Рихванов Е. Г. Стрессовые белки растений. Иркутск: Ин-т географии СО РАН, 2004. 129с.
  20. В.И. Протеиназно-ингибиторная система высших растений: свойства и биологические функции: Автореф. дис.. д-ра биол. наук. М., Ин-т биохимии, 1995. 37с.
  21. В.И., Шарпио Т. П., Забрейко С. А. Растительные ингибиторы про-теолиза и перспективы их использования в медицине // Изв. нац. АН Беларуси. Сер. мед. наук. 2008. №. 1. С. 58−63.
  22. С.Н., Курец В. К. Некоторые аспекты экологической физиологии растений. Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ, 2003. 172с.
  23. С.Н., Курец В. К., Титов В. К. Терморезистентность активно веге-тирующих растений. Л.: Наука, 1984. 168с.
  24. С.Н., Сычева З. Ф., Будыкина Н. П., Курец В. К. Эколого-физиологические аспекты устойчивости растений к заморозкам. Л.: Наука, 1977. 228с.
  25. С.Н., Сычева З. Ф., Попов Э. Г., Таланов А. В., Холопцева Е. С., Курец В. К. Роль дыхания в формировании терморезистентности растений // Физиология и биохимия культурных растений. 2005. Т. 37, № 1. С.
  26. М.В., Бочарова М. А., Клячко Н. Л. Влияние холодового стресса и закаливания на полисомы проростков озимых злаков // Физиология растений. 1993. Т. 40, № 4. С. 599−604.
  27. А. А. Адаптивная система селекции растений (эколого-генетические основы). Т.1. Москва: Изд-во РУДЫ, 2001. 780с.
  28. Г. Н., Трунова Т. И. Зависимость морозостойкости озимой пшеницы от синтеза белка во время закаливания // Физиология растений. 1985. Т. 32, № 5. с. 976−982.
  29. Г. С., Астахова Н. В., Райхман Л. А., Трунова Т. И. Действие никой положительной температуры на содержание белков и ультраструктуру клеток огурца и томата // Физиология растений. 1995. Т. 42, № 6. С. 855 861.
  30. Л.Н. Белковый ингибитор цистеиновых протеиназ как активатор протеолиза // Изв. нац. АН Беларуси. Сер. мед. Наук. 2008. №. 1. С. 52−57.
  31. С.В. Пути адаптации растений к низким температурам // Успехи соврем. Биол. 2001. Т. 121, № 1. С. 3−22.
  32. С.В. Холодовое закаливание растений — результат повышенного отношения фотосинтез/дыхание при низких температурах // Изв. РАН. 2003. № 1.С. 57−62.
  33. А.В., Войников В. К. Белки низкотемпературного стресса у растений. Иркутск: Арт-пресс. 2003. 196с.
  34. А.В., Побежимова Т. П., Войников В. К. Характеристика белков низкотемпературного стресса растений // Физиология растений. 2000. Т. 47, № 4. С. 624−630.
  35. В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа. 1968. 664с.
  36. С.П., Титов А. Ф. Влияние абсцизовой кислоты и цитокинина на синтез белка при холодовой и тепловой адаптации растений // Физиология растений. 1990. Т. 37, № 1. С. 126−132.
  37. В. В. Индуцибельные системы и их роль в адаптации растений у стрессорным факторам: Автореф. дис.. д-ра биол. наук. Кишинев, ИФР Респ. Молдова, 1992. 74с.
  38. О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу // Соросов, образов, ж-л. 1997. № 2. С. 5−13.
  39. О.Н., Кузнецов В. В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиология растений. 2002. Т. 49, № 4. С. 626−640.
  40. Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов // Мол. биол. 1979. Т. 13. С. 1205−1229.
  41. Л.А., Соловьева Н. И., Орехович В. Н. Роль лизосомальных протеиназ в деструкции ткани // Вопр. мед. Химию 1987. Т. 33, № 5. С. 38^-3.
  42. Д.А. Молекулярные механизмы холодоустойчивости растений // Вестн. РАН. 2005. Т. 75, № 4. С. 338−345.
  43. В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеоли-за. 36-е Баховские чтения. М., 1983. 40с.
  44. В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биол. химии. 1988. Т. 28. С. 125−144.
  45. В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов // Успехи совр. биохим. 1982. Т. 22. С. 100−118.
  46. В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971. 414с.
  47. В.В., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ в биотехнологии растений (обзор) //Прикл. биохим. и микробиол. 2008. Т. 44, № 3. С. 261−269.
  48. В.В., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41, № 3. С. 261 282.
  49. В.В., Валуева Т. А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: Ин-т биохимии РАН, 1993. 207с.
  50. В.В., Валуева Т. А. Участие протеолитических ферментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микроорганизмами // Биохимия. 2006. Т. 71. Вып. 8. С. 1034−1042.
  51. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки (обзор) // Прикл. биохим. и микробиол. 2001 Т. 37, № 6. С. 643−650.
  52. Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты рыб. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 1996. 104с.
  53. Н.Н., Бондарева Л. А. Протеолитические ферменты: учебное пособие. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2005. 92с.
  54. В.В. Фитогормоны. Л.: Изд-во ЛГУ, 1982. 248с.
  55. A.M. Структура хлоропластов и факторы среды. Киев: Наук. Думка. 1978. 204с.
  56. Н.В., Кузнецов Вл. В. Синтез белков теплового шока в ин-тактных растущих проростках Cucumis sativus L. при гипертермии // Докл. Акад. Наук. 1993. Т. 328, № 3. С. 414116.
  57. В.В., Акимова Т. В., Титов А. Ф. Динамика содержания АБК в листьях и корнях проростков огурца и их теплоустойчивости под влиянием общего и локального прогрева // Физиология растений. 2003. Т. 50, № 1.С. 100−104.
  58. В.В., Титов А. Ф., Боева Н. П. Изменение уровня эндогенной абс-цизовой кислоты в листьях растений под влиянием холодовой и тепловой закалки // Физиология растений. 1991. Т. 38, № 5. С. 991−997.
  59. В.В., Топчиева Л. В., Титов А. Ф. Влияние абсцизовой кислоты на устойчивость проростков огурца к комбинированному действию высокой температуры и хлоридного засоления // Известия РАН. Серия биологическая. 2006. № 6. С. 757−761.
  60. И.А. Катаболизм и стресс у растений. 52 Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1993. 80с.
  61. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448с.
  62. И.А. Процессы деградации у растений // Соросов, образов, ж-л. 1996. № 6. С. 13−19.
  63. И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39, № 6. С. 1215−12 232.
  64. А.Ф. Устойчивость активно вегетирующих растений к низким и высоким температурам: закономерности варьирования и механизмы: Авто-реф. дис.. д-ра биол. наук. М. ИФР, 1989. 42с.
  65. А.Ф., Акимова Т. В., Крупнова И. В. Особенности начального периода холодовой и тепловой адаптации растений (феноменологический аспект) // Физиология растений. 1989. Т. 36, № 4. С. 717−723.
  66. А.Ф., Акимова Т. В., Таланова В. В., Топчиева JI.B. Устойчивость растений в начальный период действия неблагоприятных температур. М.: Наука. 2006. 143с.
  67. А.Ф., Дроздов С. Н., Критенко С. П., Таланова В. В., Шерудило Е. Г. Влияние цитокининов на холодо- и теплоустойчивость активно вегетирующих растений // Физиология и биохимия культ. Растений. 1986. Т. 18, № 1. С. 64−69.
  68. А.Ф., Дроздов С. Н., Таланова В. В., Критенко С. П. Влияние абсци-зовой кислоты на устойчивость активно вегетирующих растений к низким и высоким температурам // Физиология растений. 1985. Т. 32, № 3. С. 565 573.
  69. А.Ф., Таланова В. В., Акимова Т. В. Динамика холодо- и теплоустойчивости растений при действии различных стресс-факторов на их корневую систему // Физиология растений. 2003. Т. 50, № 1. С. 94−99.
  70. Т. И. Растение и низкотемпературный стресс. Тимирязевские чтения. М.: Наука. 2007. Т. 64. 54с.
  71. И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука. 1979. 350с.
  72. Т.Ф. Физиологические основы устойчивости растений. СПб: Изд-во СПб. ун-та, 2002. 244с.
  73. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа.: Гилем, 2001. 159с.
  74. Т.К., Руденская Ю. А., Лихолат Т. В., Мосолов В. В. Восстановление жизнеспособности зерна пшеницы, подвергнутого стрессовому воздействию под влиянием ризосферных микроорганизмов // Докл. РАН. 1997. Т. 356, № 1.С. 1−3.
  75. Abe M., Abe K., Kuroda M., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 209, № 3. P. 933−937.
  76. Adamska I., Lindahl M., Roobol-Boza M., Andersson B. Degradation of the light-stress protein is mediated by an ATP-dependent, serine-type protease under low-light conditions // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 231. P. 591−599.
  77. Alexandrov V. Ya., Zavadskaya I.E., Antropova T.A. Effect of heat shock on cellular function duffering in termoresistance // J. Therm. Biol. 1990. Vol. 15, № 2. P. 141−148.
  78. Ambe K.S., Sohonu K. Trypsin inhibitor from rye seeds // Acta Biochim. Polo-nica. 1956. Vol. 12. P. 302−305.
  79. An G., Mitra A., Choi H.K., Costa M.A., An K., Thornburg R.W., Ryan C.A. Functional analysis of the 3″ control region of the potato wound-inducible proteinase inhibitor II gene // The Plant Cell. 1989. Vol. 1, № 1. P. 115−122.
  80. Anastassiou R., Argyroudi-Akoyunglou J.H. Thylakoid-bound proteolytic activity against LHC II apoprotein in bean // Photosynth. Res. 1995. Vol. 43. P. 241−250.
  81. Andersson В., Aro E.-M. Proteolytic activities and proteases of plant chloro-plasts // Physiol. Plant. 1997. Vol. 100, № 4. P. 780−793.
  82. Antikanen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereal // Plant Physiol. 1997. Vol. 99, № 2. P. 423−432.
  83. Aroca R., Vernieri P., Irigoyen J.J. et al. Involvement of abscisic acid in leaf and root of maize (Zea mays L.) in avoiding chilling-induced water stress // Plant Sci. 2003. Vol. 165. P. 671−679.
  84. Barrett A.J., Rawlings N.D. Evolutionary lines of cysteine peptidases // Biol. Chem. 2001. Vol. 382. P. 727−735.
  85. Barrett A.J., Rawlings N.D., Woessner J.F. The Handbook of Proteolytic Enzymes. 2003. 2nd ed. Academic Press.
  86. Beers E.P., Woffenden B.J., Zhao C. Plant proteolitic enzymes: possible roles during programmed cell death // Plant Mol. Biol. 2000. Vol. 44, № 3. P. 399 415.
  87. Birkenmeiner G.F., Ryan C.A. Wound signaling in tomato plants: evidence that ABA is not a primary signal for defense gene activation // Plant Physiol. 1998. Vol. 117, № 2. P. 687−693.
  88. Bode W., Engh R., Musil D., Laber В., Stubbs M., Huber R., Turk V. Mechanism of interaction of cysteine proteinases and their protein inhibitors as compared to the serine proteinase-inhibitor interaction // Biol. Chem. 1990. Vol. 371, № l.P. 111−118.
  89. Bode W., Huber R. Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 204. P. 433−451.
  90. Boisen S., Djurtof R. Trypsin inhibitor from wheat endosperm: purification and characterization// Cereal Chem. 1981. Vol. 5. P. 460−463.
  91. B6lter В., Nada A., Fulgosi H., Soil J. A chloroplastic inner envelope membrane protease is essential for plant development // FEBS Lett. 2006. Vol. 580, № 3. P. 789−794.
  92. Bolter C. Methyl Jasmonate Induces Papain Inhibitor (s) in Tomato Leaves // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 4. p. 1347−1353.
  93. Bota D.A., Remmen H.V., Davies К.J.A. Modulation of Lon protease activity and aconitase turnover during again and oxidative stress // FEBS Lett. 2002. Vol. 532, № 1−2. P. 103−106.
  94. Bryant J., Green T.R., Gurusaddaiah Т., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoes: isolation and characterization of its promoter components // Bio-chem. 1976. Vol. 15. P. 3418−3424.
  95. Bushnell T.P., Bushell D., Jagendorf A.T. A purified zinc protease of pea chloroplasts, EP1, degrades the large subunit of ribulose-l, 5-bisphophate carboxylase/oxygenase // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 2. P. 585−591.
  96. Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 847−857.
  97. Casaretto J.A., Zuniga G.E., Corcuera L.J. Abscisic acid and jasmonic acid affect proteinase inhibitor activities in barley leaves // J. Plant Physiol. 2004. Vol. 161, № 4. P. 389−396.
  98. Ceci L.R., Spoto N., de Virgilio M., Gallerani R. The gene coding for the mustard trypsin inhibitor-2 is discontinuous and wound-inducible // FEBS Lett. 1995. Vol. 364, № 2. P. 179−181.
  99. Cervantes E., Rodriguez A., Nicolas G. Ethylene regulates the expression of cysteine protease gene during germination of chickpea (Cicer arietinum L.) // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 25. P. 207−215.
  100. Chen H.-H., Li P.-H. Characteristics of cold acclimation and deacclimation in tuber-bearing Solanum species // Plant Physiol. 1980. Vol. 65, № 6. P. 1146— 1148.
  101. Chen J., Burke J., Velten J., Xin Z. FtsHl 1 is essential to thermotolerance in Arabidopsis // Plant Anim. Gen. Conf. 2006. P. 405.
  102. Chen J., Burke J., Velten J., Xin Z. FtsHll protease plays a critical role in Arabidopsis thermotolerance // Keystone Symposia. 2006.
  103. Chen J., Xin Z., Burke J. FtsHll proteases play a critical role in high temperature stress tolerance in plants // Plant Biol. Bot. Joint Cong. 2007.
  104. Ciechanover A. The ubiquitin-proteasome proteolitic pathway // Cell. 1994. Vol. 79, № 1. P. 13−21.
  105. Ciechanover A., Schwartz A. The ubiquitin-mediated proteolytic pathway: mechanisms of recognition of the proteolytic substrate and involvement in the degradation of native cellular proteins // FASEB J. 1994. Vol. 8. P. 182−191.
  106. Clarke A.K. ATP-dependent Clp proteases in photosynthetic organisms a cut above the rest // Ann. Bot. 1999. Vol. 83, № 6. P. 593−599.
  107. Clarke A.K., Eriksson M.-J. The cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7942 possesses a close homologue to the chloroplast ClpP protein of higher plants // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 31, № 4. P. 721−730.
  108. Clarke A.K., Gustafsson P., Lindholm J.A. Identification and expression of the chloroplast clpP gene from the conifer Pinus contorta // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 26, № 3. P. 851−862.
  109. Coffen W.C., Wolpert T.J. Purification and characterization of serine proteases that exhibit caspase-like activity and are assotiated with programmed cell death in Avena sativa I/ Plant Cell. 2004. Vol. 16, № 4. P. 857−873.
  110. Condra J.H., Schlelf W.A., Blahy O.M. In vivo emergence of HIV-1 variants resistant to multiple protease inhibitors //Nature. 1995. Vol. 374. P. 569−571.
  111. Dahl S.W., Rasmussen S.K., Petersen L.C., Hejgaard J. Inhibition of coagulation factors by recombinant barley serpin BSZx // FEBS Lett. 1996. Vol. 394, № 2. P. 165−168.
  112. De Leo F., Ceci L.R., Jouanin L., Gallerani R. Analysis of mustard trypsin inhibitor-2 gene expression in response to developmental or inviromental induction // Planta. 2001. Vol. 212, № 5−6. P. 710−717.
  113. De Leo F., Volpicella M., Licciuli S., Liuni S., Gallerani R., Ceci L.R. Plant Pis: a database for plant protease inhibitors and their genes // Nucl. Acid Res. 2002. Vol. 30, № 1. P. 347−348.
  114. Delorme V.C.R., McCabe P.E., Kim D.J., Leaver C.J. A Matrix Metallopro-teinase Gene Is Expressed at the Boundary of Senescence and Programmed Cell Death in Cucumber // Plant Physiol. 2000. Vol. 123. P. 917−927.
  115. DeMartino G.N., Slaughter C.A. The proteasome, a novel protease regulated by multiple mechanisms // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, № 32. P. 2 212 322 126.
  116. Dombrowski J.E. Salt stress activation of wound-related genes in tomato plants // Plant Physiol. 2003. Vol. 132, № 4. P. 2098−2107.
  117. Domingues F., Cejudo F.J. Patterns of starchy endosperm acidification and protease gene expression in wheat grains following germination // Plant Physiol. 1999. Vol. 119, № 1. P. 81−87.
  118. Duan X., Li X., Xue Q., Abo-Ei-Saad M., Xu D., Wu R. Transgenic rice plants harboring an introduced potato proteinase inhibitor II gene are insect resistant // Nat. Biotech. 1996. Vol. 14, № 4. P. 494−498.
  119. English-Loeb G., Stout M.J., Duffey S.S. Drought stress in tomatoes: changes in plant chemistry and potential nonlinear for insect herbivores. OIKOS 79. 1997. P. 456−468.
  120. Erlanger D.F., Kokowsky N., Cohen W. Proteinases activity in biological substrats // Arch. Biochem. Biophys. 1961. Vol. 95, № 2. P. 271−278.
  121. Ferri K.F., Kroemer G. Organelle-specific initiation of cell death pathways // Nat. Cell Biol. 2001. Vol. 3, № 11. P. 255−263.
  122. Folwer S., Thomashow M.F. Arabidopsis transcriptome profiling indicates that multiple regulatory pathway are activated during cold acclimation in addition to the CBF cold response pathway // Plant Cell. 2002. Vol. 14, № 8. P. 1675−1690.
  123. Forsberg J., Strom J., Kieselbach Т., Larsson H., Alexciev K., Engstrom A., Hans-Erik A. Protease activities in the chloroplast capable of cleaving an LHCII N-terminal peptide // Physiol. Plant. 2005. Vol. 123, № 1. P. 21−29.
  124. Fucuda H. Signals that control plant vascular cell differentiation // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. Vol. 5. P. 379−391.
  125. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuela P. Plant defense peptides // Biopolymers. 1998. Vol. 47, № 6. P. 479−491.
  126. Garcia-Olmedo S.F., Sanchez-Monge G., Gomez R.L., Royo J., Carbonero P. Plant proteinaceous inhibitors of proteinases and a-amylases // Oxf. Surv. Plant Mol. Cell Biol. 1987. Vol. 4. P. 275−334.
  127. Goff S.A., Goldberg A. L An increased content of protease La, the Ion gene product, increases protein degradation and block growth in Escherihia coli // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 4508−4515.
  128. Gottesman S. Proteases and their targets in Esherichia coli // Annu. Rev. Genet. 1996. Vol. 30. P. 465−506.
  129. Greenberg J.T. Programmed cell death: a way of life for plants.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93, № 22. P. 12 094−12 097.
  130. Griffith M., Antikainen M., Hon W.C., Pihakaskimaunsbach K., Yu X.M., Chun J.U., Yang D.S. Antifreeze proteins in winter rye // Physiol. Plant. 1997. Vol. 100. P. 327−332.
  131. Gruis D., Schulze J., Jung R. Storage protein accumulation in the absence of the vacuolar processing enzyme family of cysteine proteases // The Plant Cell. 2003. Vol. 16. P. 170−290.
  132. Guidici A.M., Regente M.C., De La Canal L. A potent antifungal protein from Helianthus annuus flowersis a trypsin inhibitor // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38, № 11. P. 881−888.
  133. Gusta L.V., Fowler D.B. Dehardening and rehardening of spring-collected winter wheat and winter rye // Canad. J. Plant Sci. 1976. Vol. 56, № 4. P. 775 779.
  134. Guy C., Niemi K.J., Brambl R. Altered gene expression during cold acclimation of spinach // Proc. Nat. Acad. Sci. 1985. Vol. 82, № 5. P. 3673−3677.
  135. Guy C.L. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol, and Mol. Biol. 1990. Vol. 41. P. 187−223.
  136. Halperin Т., Zheng В., Itzhaki H., Clarke A.K., Adam Z. Plant mitochondria contain proteolytic and regulatory subunits of the ATP-dependent Clp protease //Plant Mol. Biol. 2001. Vol. 45, № 4. P. 461−468.
  137. Hammerton R. W., Ho T.-H. D. Hormonal regulation of the development of protease and carboxipeptidase activities in barley aleurone layers // Plant Phy-sol. 1986. Vol. 80, № 3. P. 692−697.
  138. Hammond J.B.W., Preiss J. ATP-dependent proteolytic activity from spinach leaves // Plant Physiol. 1983. Vol. 73, № 4. P. 902−905.
  139. Hara-Nishimura I., Shimada Т., Hiraiwa N., Nishimura M. Plant specific insertions in the soybean aspartic proteinases, soy АР 1 and soy AP2, perform different functions of vacuolar targeting // J. Plant Physiol. 1995. Vol. 145. P. 632−640.
  140. Hare P.D., Cress W.A., Van Staden J. The involvement of cytokinins in plant responses to environmental stress // Plant Growth Regulat. 1997. Vol. 23, № l.P. 79−103.
  141. Hatsugai N., Kuroyanagi M., Yamada K., Meshi Т., Tsuda S., Kondo M., Nishimura M., Hara-Nishmura I. A Plant Vacuolar Protease, VPE, Mediates Virus-Induced Hypersensitive Cell Death // Science. 2004. Vol. 305. P. 855 858.
  142. Heath M.C. Hypersensitive response-related death // Plant Mol. Biol. 2000. Vol. 44, № 3. P. 321−334.
  143. Heing В., Ugrinovicc K., Sustar-Vozlic J., Kidric M. Different classes of proteases are involved in the response to drought of Phaseolus vulgaris L. culti-vars differing in sensitivity // J. Plant Physiol. 2004. Vol. 161, № 5. P. 519−530.
  144. Hejgaard J. Inhibitory serpins from rye grain with glutamine as PI and P2 residues in the reactive centre // FEBS Lett. 2001. Vol. 488, № 3. P. 149−153.
  145. Hejgaard J., Rasmusen S.K., Brandt A., Svendsen I. Sequence Homology between barley endosperm protein Z and protease inhibitors of the alpha-antitrypsin family // FEBS Lett. 1985. Vol. 180, № 1. P. 89−94.
  146. Hendrick J.P., Hartl F.U. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. Vol. 62. P. 349−384.
  147. Hobday S.M., Thurmaen D.A., Barber D.J. Proteolytic and trypsin inhibitory activities in extracts of germination Pisum sativum seeds I I Phytochem. 1973. Vol. 12. P. 1041−1046.
  148. Hoeberichts F.A., ten Have A., Woltering E.J. A tomato metacaspase gene is upregulated during programmed cell death in Botrytis cinerea-infected leaves // Planta. 2003. Vol. 217, № 3. P. 517−522.
  149. Hou W.-C., Lin Y.-H. Dehydroascorbate reductase and monodehydroascor-bate reductase activities of trypsin inhibitors, the major sweet potato (Ipomoea batatas L. Lam) root storage protein// Plant Sci. 1997. Vol. 128, № 2. P. 151 158.
  150. Inagaki N., Yamamoto Y., Mori H., Saton K. Carboxyl-ternimal processing protease for the D1 precursor protein: cloning and seguencing of the spinach cDNA // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 30, № 1. P. 39−50.
  151. Itzhaki H., Navel L., Lindahl M., Cook M., Adam Z. Identification and characterization of DegP, a serine protease associated with the luminal side of the thylakoid membrane //J. of Biol. Chem. 1998. Vol. 273, № 12. P. 7094−7098.
  152. Janowiak F., Maas В., Dorffling K. Importance of abscisic acid for tolerance of maize seedlings // J. Plant Physiol. 2002. Vol. 159, № 6. P. 635−643.
  153. Johnston M.K., Jacob N.P., Brodl M.R. Heat shock-induced changes in lipid and protein metabolism in the endoplasmic reticulum of barley aleurone layers // Plant and Cell Physiol. 2006. Vol. 48, № 1. P. 31−41.
  154. Jones A.M. Programmed cell death in development and defense // Plant Physiol. 2001. Vol. 125, № 1. P. 94−97.
  155. Jones J.T., Mullet J.E. A salt- and dehydration-inducible pea gene, Cypl5a, encode a cell-wall protein with sequence similarity to cysteine proteases // Plant Mol. Biol. 1995. Vol. 28. P. 1055−1063.
  156. Jones M.L., Chaffin S.C., Eason J.E., Clark D.G. Ethylene-sensitivy regulates proteolytic activity and cysteine protease gene expression in petunia corollas // J. Exp. Bot. 2005. Vol. 56, № 420. P. 2733−2744.
  157. Joshi B.N., Sainani M.N., Bastawade K.B., Gupta V.S., Ranjekar P.K. Cysteine Protease Inhibitor from Pearl Millet: A New Class of Antifungal Protein//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 246, № 2. P. 382−387.
  158. Kapri-Pardes E., Naveh L., Adam Z. The thylakoid protease Degl is involved in the repair of photosystem II from photoinhibition in Arabidopsis // The Plant Cell. 2007. Vol. 19, № 3. P. 1039−1047.
  159. Kennedy A.R. The Bowman-Birk inhibitor from soybeans as an anticarcino-genic agent//Am. Soc. Clin. Nutrition. 1998. Vol. 68. P. 14 065−14 125.
  160. Kiyosue Т., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Characterization of cDNA for a dehydration-inducible gene that encode a CLP A, B-like protein in Arabidopsis thaliana L. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. Vol. 196. P. 1214−1220.
  161. Koiwa H., Bressan R.A., Hasegava P.M. Regulation of protease inhibitors and plant defense // Trends in Plant Science. 1997 Vol. 2. P. 379−384.
  162. Koiwa K., Shade R.E., Zhu-Salzman K., Subramanian L., Murdock L.L., Nielsen S.S., Bressan R.A., Hasegava P.M. Phage display selection can differentiate activity of soybean cystatins // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 371−379.
  163. Koizumi M. Yamaguchi-Shinozaki К., Tsuji H., Shinozaki К. Structure and expression of two genes that encode distinct drought-inducible cysteine proteinases in Arabidopsis thaliana // Gene. 1993. Vol. 129. P. 175−182.
  164. Kolodzieczak M., Kolaczkowska A., Szczesny В., Urantowka A., Knorpp C., Kieleczawa J., Janska H. A higher plant mitochondrial homologue of the yeast m-AAA protease // J.Biol.Chem. 2002. Vol. 277, № 46. P. 43 792−43 798.
  165. Kondo H., Abe K., Arai S. Immunoassay of oryzacystatin occurring in rice seeds during maturation and germination // Agric. Biol. Chem. 1989. Vol. 53. P. 2949−2954.
  166. Kreps A.J., Wu Y., Chang H.-S. Transcriptome changes for Arabidopsis in response to salt, osmotic, and cold stress // Plant Physiol. 2002. Vol. 130, № 4. P. 2129−2141.
  167. Kusaka K., Tada Y., Shigemi Т., Sakamoto M., Nakayashiki H., Tosa Y., Mayama S. Coordinate involvement of cysteine protease and nuclease in the executive phase of plant apoptosis // FEBS Letters. 2004. Vol. 578, № 3. P. 363−367.
  168. Lam E. Controlled cell death, plant survival and development// Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. Vol. 5. P. 305−314.
  169. Lam E. Vacuolar proteases livening up programmed cell death// Trends Cell. Biol. 2005. Vol. 15. P. 124−127.
  170. Laskowski M., Jr., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Annu. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 593−626.
  171. Lawrence P.K., Koundal K.R. Plant protease inhibitors in control of the phytophagous insects // Electronic J. of Biotech. 2002. Vol. 5, № 1. P. 1−17.
  172. Ledoight G., Giffaut В., Debiton E., Mustel A., Evray G., Maurizis J.C., Madelmont J.C. Analysis of secreted protease inhibitors after water stress in potato tubers // Int. J. Biol. Macromol. 2006. Vol. 38. P. 268−271.
  173. Lench M., Herrman R.G., Sokolenko A. Identification and characterization of SppA, a novel-light inducible chloroplast protease complex assotiated with thylakoid membranes // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 36. P. 33 645−33 651.
  174. Levitt J. Responses of plant to environmental stresses. Vol. 1. Chilling, freezing and high temperatures stresses. N.Y. etc.: Acad. Press, 1980, 497p.
  175. Liang C., Brookhart G., Feng G.H., Reeck G.R., Kramer K.J. Inhibition of digestive proteinase of stored grain coleoptera by oryzacystatin, a cysteine proteinase inhibitor from rice seed// FEBS Lett. 1991. Vol. 278, № 2. P. 139−142.
  176. Lindahl M., Spetea C., Hundal Т., Oppenheim A.B., Adam Z., Andersson B. The thylakoid FtsH protease plays a role in the light-induced turnover of the Photosystem IID1 protein // Plant Cell. 2000. Vol. 12, № 3. P. 419−431.
  177. Lindahl M., Yang D.-H., Andersson B. Regulatory proteolysis of the major light-harvesting chlorophyll a/b protein of Photosystem II by a light-induced membrane-associated enzymic system // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 231. P. 591−599.
  178. Lindorff-Larsen K., Winter J.R. Surprisinfly high stability of barley lipid transfer protein, LTP1, towards denaturant, heat and proteases // FEBS Letters. 2001. Vol. 488, № 3. P. 145−148.
  179. Linthorst H.J.M., Van der Does C., Brederode F.T., Bol J.F. Circadian expression and induction by wounding of tobacco genes for cysteine proteinases // Plant Mol. Biol. 1993. Vol. 21. P. 685−694.
  180. Lipinska В., Zylicz M., Georgopoulous C. The HtrA (DegP) protein, essential for Escherichia coli survival at high temperatures, is an essential endopepti-dase // J. Bacteriol. 1990. Vol. 172. P. 1791−1797.
  181. Lipke H., Fraenkel G.S., Liener I.E. Effects of soybean inhibitors on growth of Tribolium confusum // J. Scien. Food and Agricult. 1954. Vol. 2. P. 410— 415.
  182. Lippman S. M., Matrisian L.M. Protease Inhibitors in Oral Carcinogenesis and Chemoprevention // Clin. Cancer Res. 2000. Vol. 6. P. 4599−4603.
  183. Liu Y., Dammann C., Bhattacharyya M.K. The matrix metalloproteinase gene GmMMP2 is activated in response to pathogenic infection in soybean // Plant Physiol. 2001. Vol. 127, № 4. P. 1788−1797.
  184. Liy X.-Q., Jagendorf A.T. ATP-dependent proteolysis in pea chloroplasts // FEBS Lett. 1984. Vol. 166, № 2. P. 248−252.
  185. Majeran W., Wollman F.-A., Vallon O. Evidence for a role of ClpP in the degradation of the chloroplast cytochrome b6f complex // Plant Cell. 2000. Vol. 12. P. 137−149.
  186. Malone M., Alarcon J.J. Only xylem-borne factors can account for systemic wound signaling in the tomato plant // Planta. 1995. Vol. 196, № 4. P. 740−746.
  187. Martinez D.E., Bartoli C.G., Grbic V., Guiament J.J. Vacuolar cysteine proteases of wheat (Triticum aestivum L.) are common to leaf senescence induced by different factors // J. Exp. Bot. 2007. Vol. 58, № 5. P. 1099−1107.
  188. Martinez M., Rubio-Somoza I., Carbonero P., Diaz I. A cathepsin B-like cysteine protease gene from Hordeum vulgare (gene CatB) induced by GA in aleurone cells is under circadian control in leaves // J. Exp. Bot. 2003. Vol. 54, № 384. P. 951−959.
  189. Maurizi M.R. Protease and protein degradation in E. coli // Experienta. 1992. Vol. 48. P. 178−201.
  190. Maurizi M.R., Clark W.P., Kim S.-H., Gottesman S. ClpP represents a unique family of the serine proteases // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265, № 21. P. 12 546−12 552.
  191. Meige M., Mascherpa J., Royer-Spiere A., Grang A., Meige J. Analyse des proteiques isoles de Lablab Pupureus L. Sweet: localization intracellulaire des globulines proteases te inhibiteurs de la tiypsinre // Planta. 1976. Vol. 131. P. 191−186.
  192. Melville J.C., Ryan C.A. Chymotrypsine inhibitor I from potato: large scale preparation and the characterization of its subunit component // J. Biol. Chem. 1973. Vol. 247. P. 3415−3453.
  193. Mikola J., Suolinna E.M. Purification and properties of an inhibitor of microbial alkaline proteinase from barley // Arch. Biochem. Biophys. 1971. Vol. 144. P. 566−578.
  194. Moore Т., Keegsta K. Characterization of с DNA clone encoding a chloro-plast-targeted Clp homologue // Plant Mol. Biol. 1993. Vol. 21, № 3. P. 525 537.
  195. Morel J.-B., Dangl J.L. The hypersensitive response and the induction of cell death in plants // Cell Death Differ. 1997. Vol. 4. P. 671−683.
  196. Morichara К., Oka Т., Tsuzuki H. Proteases activity // Biochim. Biophys. Acta. 1967. Vol. 139, № 2. P. 382−397.
  197. Mundi J., Rogers J.C. Selective expression of a probable amylase/protease inhibitor in barley aleurone cells: Comparison to the barley amylase/subtilisin inhibitor//Planta. 1986. Vol. 169, № 1. P. 51−63.
  198. Muntz K., Belozersky M.A., Dunaevsky Y.E., Schlereth A., Tiedemann J. Stored proteinases and the initiation of storage protein mobilization in seedsduring germination and seedling growth // J. Exp. Bot. Vol. 2001. Vol. 52. P. 1741−1752.
  199. Nair J.S., Ramaswamy N.K. Chloroplast proteases // Biol. Plant. 2004. Vol. 48, № 3. P. 321−326.
  200. Neurath H. Proteolytic enzymes, past and future // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 10 962−10 963.
  201. Neven L.G., Haskell D.W., Guy C.L. et al. Assoriation of 70-kilodalton heat-shock cognate protein with acclimation to cold // Ibid. 1992. Vol. 99. P. 1362−1369.
  202. Nover L., Neumann D., Scharf K.-D. Heat shock and other stress response systems of plants. В.: Springer, 1989. 155p.
  203. Oelmuller R., Hermann R.G., Pakrasi H.B. Molecular studies pf CtpA, the carboxyl-terminal processing protease for the D1 protein of the Photosystem II reaction center in higher plants // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271, № 36. P. 21 848−21 852.
  204. Ohad I., Keren N., Zer H., Gong H., Мог T.S., Gal A., Tal S., Domovich Y. Lidht-induced degradation of the photosystem II reaction centre D1 protein in vivo: an integrative approach. In Photoinhibition from molecule to field. 1994. P. 161−177.
  205. Okamoto Т., Toyooka, Minamikawa T. Identification of membrane-assotiaed cysteine protease with possible dual role in the endoplasmic reticulum and protein storage vacuole // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 1. P. 742−751.
  206. Orlowski R.Z. The role of the ubiquitin-proteasome pathway in apoptosis // Cell Death Differ. 1999. Vol. 6. P. 303−313.
  207. Ostersetzer O., Kato Y., Adam Z, Sakamoto W. Multiple intracellular locations of Lon protease in Arabidopsis: evidence for localization of AtLon4 to chloroplasts // Plant and Cell Physiol. 2007. Vol. 48, № 6. P. 881−885.
  208. Pallen M.J., Wren B.W. The HtrA family of serine proteases // Mol. Microbiol. 1997. Vol. 26, № 2. P. 209−211.
  209. Pannetier C., Giband M., Couzi P., Letan V., Mazier M., Hau B. Introduction of new traits into cotton through genetic engineering: insect resistance as example //Euphytica. 1997. Vol. 96. P. 163−166.
  210. Parida A.K., Das A.B., Mittra В., Mohanty P. Salt-stress induced alterations in protein profile and protease activity in the mangrove Bruguiera parviflora II Z. Naturforsch. 2004. Vol. 59. P. 408414.
  211. Pena L.B., Tomaro M.L., Gallego S.M. Effect of different metals on protease activity in sunflower cotyledons // Electronic J. of Biotech. 2006. Vol. 9, №. 3.P.25 8−262.
  212. Pernas M., Sanches-Monge R., Salcedo G. Biotic and abiotic stress induce cystatine expression in chestnut // FEBS Letters. 2000. Vol. 467, № 2−3. P. 206−210.
  213. Pladys D., Vance C.P. Proteolysis during development and senescence of effective and plant gene-controlled ineffective alfalfa nodules // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 2. P. 379−384.
  214. Poerio E., Carrano L., Garsillo A., Buonocke V. A trypsin inhibitor from the water-soluble protein fraction of wheat // Phytochem. 1989. Vol. 28, № 3. P. 1307−1311.
  215. Puente X.S., Lopez-Otin C.A. Genomic Analysis of Rat Proteases and Protease Inhibitors // Genome Biol. 2004. Vol. 14. P. 609−622.
  216. Reviron M.P., Vartanian N., Sallantin M., Huet J.C., Pernollet J.C., De Vi-enne D. Characterization of a novel protein induced by progressive or rapid drought and salinity in Brassica napus leaves // Plant Physiol. 1992. Vol. 100, № 4. P. 1486−1493.
  217. Richardson M. Theproteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochem. 1977. Vol. 46, № 2. 3. 159−169.
  218. Rivett A.J. Proteasomes: multicatalitytic proteinase complexes // Biochem. 1993. Vol. 29, № l.P. 1−10.
  219. Rodrigo I., Vera P., Conejero V. Degradation of Tobacco Pathogenesis-Related Proteins 1 Evidence for Conserved Mechanisms of Degradation of Pathogenesis-Related Proteins in Plants // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 184, № 3. P. 663−669.
  220. Rodrigo I., Vera P., van Loon L.C., Conejero V. Degradation of tobacco pathogenesis-related proteins in plants // Plant Physiol. 1991. Vol. 95, № 3. P. 616−622.
  221. Rojo E., Martin R., Carter C., Zouhar J., Pan S., Plotnikova J., Jin H., Panaque M., Sanches-Serrano J.J., Baker В., Ausubel F.M., Raikhel N.V. // Curr. Biol. 2004. Vol. 14. P. 1897−1906.
  222. Rosenkrands I., Heigaard J., Rasmussen S.K., Bjorn S.E. Serpins from wheat grain //FEBS Lett. 1994. Vol. 343, № 1. P. 75−80.
  223. Roy D.N., Singh M. Psophocarpin Bl, a storage protein of Psophocarpus tet-ragonolobus, has chymotrypsin inhibitory activity // Phytochemistry. 1988. Vol. 27. P. 31−34.
  224. Ryan C., Walker-Simmons M. Plant proteinases // Biochem. Plant. 1981. P. 321−349.
  225. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens 11 Ann. Rev. Phytopath. 1990. Vol. 28. P. 425 449.
  226. Ryan C.A. The systemin signaling pathway: differential activation of plant defensive genes // Biochim. Biophys. Acta. 2000. Vol. 1477, № 1−2. P. 112 121.
  227. Ryan C.A. Proteolytic Enzymes and Their Inhibitors in Plants // Annu. Rev.Plant. Physiol. 1973. Vol. 24. P. 173−196.
  228. Salmia M.A. Inhibitors of endogenous proteinases in scots pine seeds: fractionation and activity changes during germination // Physiol. Plant. 1980. Vol. 48. P. 266−270.
  229. Sanmartin M., Jaroszewski L., Raikhel N.V., Rojo E. Caspases. Regulating death since the origin of life // Plant Physiol. 2005. Vol. 137, № 3. P. 841−847.
  230. Schaffer M.A., Fisher R.L. Transcriptional activation by heat and cold of a thiol protease gene in tomato // Plant Physiol. 1990. Vol. 93, № 4. P. 14 861 491.
  231. Schuler Т.Н., Poppy G.M., Kerry B.R., Denholm I. Insect-resistant transgenic plants // Trends Biotechnol. 1998. Vol. 16. P. 168−175.
  232. Segarra C.I., Casalongue C.A., Pinedo M.L., Ronchi V.P., Conde R.C. A germin-like protein of wheat leaf inhibits serine proteases // J. Exp. Bot. 2003. Vol. 54, № 386. P. 1335−1341.
  233. Seggarra C. h, Casalongue C.A., Pinedo M.L., Cordo C.A., Conde R.D. Changes in wheat leaf extracellular proteolytic activity after infection with Sep-toria tritici // J. Phytopathol. 2002. Vol. 150, № 3. P. 105−111.
  234. Sgarbieri V.C., Gupte S.M., Kramer D.E., Whitaker J.R. Ficus enzymes. I. Separation of the proteolytic enzymes of Ficus carica and Ficus glabrata lattices //J, Biol. Chem. 1964. Vol. 238. P. 2170.
  235. Shankin J., DeWitt N.D., Flangan J.M. The stroma of higher plant plastids contain ClpP and ClpC, functional homologs of Escherichia coli ClpP and
  236. ClpA: an archetypal two-component ATP-dependent protease // The Plant Cell. 1995. Vol. 7, № 10. P. 1713−1722.
  237. Sinvany-Villalobo G., Davydov O., Ben-Ari G., Zaltsman A., Raskind A., Adam Z. Expression in multigene families. Analysis of chloroplast and mitochondrial proteases //Plant Physiol. 2004. Vol. 135, № 3. P. 1336−1345.
  238. Solomon M., Belenhi В., Delledonne M., Menachem E., Levine A. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death // Plant Cell. 1999. Vol. 11, № 3. P. 431−443.
  239. Sonezaki S., Okita K., Oba Т., Ishii Y., Kondo A., Kato Y. Protein substrates and heat shock reduce the DNA-binding ability of Escherichia coli Lon protease//Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. Vol. 44. P. 484−488.
  240. Stankovic В., Davies E. Both action potential and variation potentials induce proteinase inhibitor gene expression in tomato // FEBS Lett. 1996. Vol. 390, № 3. P. 275−279.
  241. Storey R.D. Plant endopeptidases. In Plant Proteolytic Enzymes. 1986. Vol. 29. P. 119−135.
  242. Su W., Lin C., Wu J., Li K., He G., Qian X., Wei C., Yang J. Molecular cloning and expression of a cDNA encoding Lon protease prom rice (Oriza sa-tiva) // Biotechnol. Lett. 2006. Vol. 28. P. 923−927.
  243. Subbaiah C.C., Kollipara K.P., Sachs M.M. A Ca2±dependent cysteinepro-tease is assotiated with anoxia-induced root tip death in maize // J.Exp. Bot. 2000. Vol. 51, № 345. P. 721−730.
  244. Svensson В., Asano K., Jonassen I., Poulsen F.M., Mundi J., Svedsen I. A 10 kD barley seed protein homologous with an alpha-amylase inhibitor from Indian finger millet // Carlsberg Res. Commun. 1986. Vol. 51, № 7. P. 493 500.
  245. Talanova V.V., Titov A.F., Endogenous abscisic acid content in cucumber leaves under the influence of unfavourable temperatures and salinity // J. Exp. Bot. 1994. Vol. 45. P. 1031−1033.
  246. Thomashow M.F. Role of cold-responsive genes in plant freezing tolerance //Ibid. 1998. Vol. 118, № l.P.1−7.
  247. Tian M., Bendetti В., Kamoun S. A Second Kazal-Like Protease Inhibitor from Phytophthora infestans Inhibits and Interacts with the Apoplastic Patho-genesis-Related Protease P69B of Tomato // Plant Physiol. 2005. Vol. 138, № 3.P. 1785−1793.
  248. Tian M., Huitema E., da Cunha L., Torto-Alalibo Т., Kamoun S. A kazal-like extracellular serine protease inhibitor from Phytophtora infestans targets the tomato pathogenesis-related protease P69B // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 25. P. 26 370−26 377.
  249. Tian R.-H., Zhang G.-Y., Yan C.-H., Dai Y.-R. Involvment of poly (ADP-ribose) polymerase and activation of caspase-3-like protease in heat shock-induced apoptosis in tobacco suspension cells // FEBS Letters. 2000. Vol. 474, № l.P. 11−15.
  250. Tomashow M. Plant cold acclimation: freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant Physiol. 1999. Vol. 50. P. 571−599.
  251. Tomashow M. So what’s new in the field of plant cold acclimation? // Plant Physiol. 2001. Vol. 125, № 1. P. 89−93.
  252. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Lett. 1991. Vol. 285, № i2. P. 213−219.
  253. Urwin P., Atkinson H.J., Waller D.A., McPherson M.J. Endineered oryza-cystatin I expressed in hairy root confers resistance to Globodera pallida // Plant J. 1995. Vol. 8, № l.P. 121−131.
  254. Urwin P.E., Atkinson H.J., McPherson M.J., Involvment of the Nonterminal region of oryzacystatine-I in cysteine proteinase inhibition // Protein Eng. 1995. Vol. 8. P. 1303−1307.
  255. Urwin P.E., Liley C.J., McPherson M.J., Atkinson H.J. Resistance to both and rootnot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin // Plant J. 1997. Vol. 12, № 2. P. 455−461.
  256. Vera P., Cohejero V. Pathogenesis-related protein of tomato: P-69as an alkaline endoproteinase // Plant Physiol. 1988. Vol. 87, № 1. P. 58−63.
  257. Vera P., Yago J.H., Cohejero V. Immunogold localization of the citrus exo-cortis viroid-induced pathogenesis-related proteinase P69 in tomato leaves // Plant Physiol. 1989. Vol. 91, № 1. P. 119−123.
  258. Vierling E. The role of heat shock protein in plants // Annu. Rev. Plant Phy-sol. and Plant Mol. Biol. 1991. Vol. 42. P. 579−620.
  259. Wagstaff C., Leverentz M.K., Griffiths G., Thomas В., Chanasut U., Stead A.D., Rogers H.J. Cysteine protease gene expression and proteolytic activity during senescence of Alstromeria petals // J. Exp. Bot. 2002. Vol. 53. P. 233— 240.
  260. Wasternack C., Parthier B. Jasmonate-signalled plant gene expression // Trends in Plant Scien. 1997. Vol. 2. P. 302−307.
  261. Watanabe N., Lam E. Recent advance in the study of caspase-like proteases and Bax inhibitor-1 in plants: their possible roles as regulator of programmed cell death // Mol. Plant Pathol. 2004. Vol. 5, № 1. P. 65−70.
  262. Welham Т., O’Neill M., Johnson S., Wang T.L., Domoney C. Expression patterns of genes encoding seed trypsin inhibitors in Pisum sativum// Plant Sci. 1998. Vol. 131, № l.P. 13−24.
  263. Wildon D.C., Thain J.F., Minchin P.E.H., Gubb I.R., Reilly A.J., Skipper Y.D., Doherty H.M., O’Donnel, Bowles D.J. Electrical signaling and systemic proteinase inhibitor induction in the wounded plants // Nature. 1992. Vol. 360. P. 62−65.
  264. Wisniewski К., Zagdanska В., Genotype-dependent proteolytic response of spring wheat to water deficiency // J. of Exp. Botany. 2001. Vol. 52, № 360. P. 1455−1463.
  265. Woltering E.J., Bent A., Hoeberichts F.A. Do plant caspases exist? // Plant Physiol. 2002. Vol. 130, № 4. P. 1764−1769.
  266. Xu F., Chye M. Expression of cysteine proteinase during developmental events associated with programmed cell death in brinjal // Plant J. 1999. Vol. 118. P. 321−327.
  267. Yamada K., Shimada Т., Kondo M., Nishima M., Hara-Nishima I. Multiple functional proteins are produced by cleaving Asn-Gln bonds of a single precursor by vacuolar processing enzyme // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, № 4. P. 2563−2570.
  268. Yamada K., Shimada Т., Nishimura M., Hara-Nishimura I. A VPE family supporting various vacuolar functions in plants // Physiol. Plant. 2005. Vol. 123. P. 369−375.
  269. Yamada-Inagawa Т., Okuno Т., Karata K., Yamakana K., Ogura T. Conserved pore residue in the AAA protease FtsH are important for proteolysis and coupling to ATP hydrolysis // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, № 50. P.50 182−50 187.
  270. Yamamoto Y., Akasaka T. Photosynthesis: from Light to Biosphere // In Photosynthesis: from light to biosphere, ed. P. Mathis IV. 1995. P. 267−270.
  271. Yao N., Tada Y., Park P., Nakayashiki H., Tosa Y., Mayama S. Novel evidence for apoptotic cell response and differential signals in chromatin condensation and DNA cleavage in victorin-related oats // Plant J. 2001. Vol. 28, № 1. P. 13−26.
  272. Yeh K.W., Lin M.L., Tuan S.J., Chen Y.M., Lin C.Y., Kao S.S. Sweet potato (Ipomea batatas) trypsin inhibitors expressed in transgenic tobacco plants confer resistance against Spodoptera litura // Plant Cell Report. 1997. Vol. 16. P. 696−699.
  273. Zaltsman A., Ori N., Adam Z. Two types of FtsH protease subunits are required for chloroplast biogenesis and photosystem II repair in Arabidopsis II The Plant Cell. 2005. Vol. 17, № 10. P. 2782−2790.
  274. Zheng В., Halperin Т., Hruskova-Heidingsfeldova O., Adam Z., Clarke A.K. Characterization of chloroplast Clp proteins in Arabidopsis: localization, tissue specificity and stress responses // Physiol. Plant. 2002. Vol. 114. P. 92−101.
  275. Zhivotovsky B. From the nematode and mammals back to the pine tree: on the diversity and evolution of programmed cell death // Cell Death Differ. 2002. Vol. 9. P. 867−869.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?