Участие фосфатидилэтаноламина в биогенезе щелочной фосфатазы у Escherichia coli

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При дисбалансе фосфолипидного состава, вызванного отсутствием фосфатидилэтаноламина, подавляется биосинтез щелочной фосфатазы, контролируемой собственным Ррно, но не арабинозным Pbad промотором. Так как pho регулон принадлежит к двухкомпонентным системам трансдукции сигнала, имеющим мембранные сенсоры, можно предположить, что влияние фосфолипидного состава на биосинтез белка связано с его… Читать ещё >

Содержание

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
ГЛАВА 1. СЕКРЕЦИЯ БЕЖОВ У БАКТЕРИЙ И РОЛЬ ФОСФОЛИПИДОВ В ЭТОМ ПРОЦЕССЕ
- 1. 1. Современные представления о секреции белков
  - 1. 1. 1. Топогенные последовательности секретируемых белков и их роль в секреции
  - 1. 1. 2. Белковые компоненты секреторного аппарата бактерий
  - 1. 1. 3. Возможный механизм участия белковых компонентов секреторного аппарата в секреции
- 1. 2. Участие фосфолипидов в секреции белков
  - 1. 2. 1. Особенности структуры и обмена фосфолипидов
  - 1. 2. 2. Взаимосвязь между секрецией белков и составом, обменом и физико-химическим состоянием фосфолипидов
  - 1. 2. 3. Доказательства участия фосфолипидов в секреции белков с помощью фосфолипидных мутантов
  - 1. 2. 4. Взаимодействие фосфолипидов с сигнальными пептидами
  - 1. 2. 5. Влияние фосфолипидов на функционирование белковых компонентов секреторного аппарата
  - 1. 2. 6. Влияние фосфолипидов на сборку мембранных белков
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
- 2. 1. Бактериальные штаммы и плазмиды
- 2. 2. Среды и условия культивирования
- 2. 3. Элиминация плазмиды pDD72 из клеток Е. col
- 2. 4. Трансформация клеток Е. coli плазмидной ДНК
- 2. 5. Выделение плазмидной ДНК
- 2. 6. Анализ секреции щелочной фосфатазы
- 2. 7. Анализ динамики превращения импульсно меченого предшественника щелочной фосфатазы в зрелую форму
- 2. 8. Анализ изоформ щелочной фосфатазы
- 2. 9. Выделение периплазмы
- 2. 10. Анализ синтеза белка и РНК
- 2. 11. Иммуноферментный анализ щелочной фосфатазы
- 2. 12. Анализ фосфолипидного состава мембран
  - 2. 12. 1. Экстракция липидов
  - 2. 12. 2. Тонкослойная хроматография
  - 2. 12. 3. Определение липидного фосфора
- 2. 13. Электрофорез белков
- 2. 14. Определение активности щелочной фосфатазы
- 2. 15. Определение белка
РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ГЛАВА 3. УЧАСТИЕ ФОСФАТИДИЛЭТАНОЛАМИНА В БИОГЕНЕЗЕ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
- 3. 1. Фосфолипидный состав клеток Е. coli AD93 контролируется условиями их выращивания
- 3. 2. Фосфатидилэтаноламин необходим для транслокации щелочной фосфатазы через цитоплазматическую мембрану
- 3. 3. Секреция щелочной фосфатазы в отсутствие фосфатидилэтаноламина коррелирует с содержанием кардиолипина
- 3. 4. Изменение фосфолипидного состава мембран влияет на посттранслокационную модификацию щелочной фосфатазы
- 3. 5. Биосинтез щелочной фосфатазы подавляется в отсутствие фосфатидилэтаноламина
ГЛАВА 4. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФОСФОЛИПИДОВ С ТОПОГЕННЫМИ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЯМИ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ В ПРОЦЕССЕ ЕЕ СЕКРЕЦИИ
- 4. 1. Взаимодействие сигнального пептида щелочной фосфатазы с фосфолипидами мембран
- 4. 2. Взаимодействие экспорт-инициирующего домена зрелой щелочной фосфатазы с фосфатидилэтаноламином
- 4. 3. Зависимость секреции щелочной фосфатазы от фосфолипидов определяется активностью SecA
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
ГЛАВА 5. ВОЗМОЖНЫЕ МЕХАНИЗМЫ УЧАСТИЯ ФОСФОЛИПИДОВ В
БИОГЕНЕЗЕ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ
ВЫВОДЫ

Участие фосфатидилэтаноламина в биогенезе щелочной фосфатазы у Escherichia coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Многие белки бактерий в процессе своего биогенеза должны транслоцироваться из цитоплазмы, где они синтезируются, в специфические компартменты клетки, в которых они функционируют. Этот процесс, называемый секрецией, лежит не только в основе биогенеза белков, но также биогенеза надмолекулярных клеточных структур, компартментации и регуляции клеточного метаболизма, взаимодействия клетки с окружающей средой. Понимание молекулярного механизма процесса секреции белка необходимо для решения проблемы структурной и функциональной организации мембран у бактерий и их регуляторной функции и других фундаментальных проблем клеточной биологии, а также для решения практических задач современной биотехнологии, связанных с оптимизацией экспрессии и секреции как гомологичных, так и гетерологичных белков, важных для народного хозяйства. Однако полностью расшифровать механизм секреции белка невозможно без понимания роли фосфолипидов мембран, как наиболее динамичного их компонента, в этом процессе.

Состояние проблемы. В последние годы достигнуты значительные успехи в изучении процесса секреции белков у эукариотических и прокариотических организмов (van Voorst, de Kruijff, 2000; Driessen et al., 2001; van Wely et al., 2001; Economou, 2002). Установлено, что информация о транслокации белков через цитоплазматическую мембрану находится в специфических, так называемых топогенных последовательностях аминокислотных остатков этих белков. У бактерий эта информация реализуется в процессе транслокации за счет взаимодействия секретируемого белка с компонентами секреторного аппарата: цитоплазматическими шаперонами (белками SecB, CroEL/ES, DnaK/J), цитоплазматическими и мембранными Sec белками (транслокационной АТФазой SecA, интегральным мембранным гетеротримером SecYEG и другими белками SecD, SecF и YajC, вместе образующими «транслокон»), мембраносвязанной сигнальной пептидазой, а также фосфолипидами (Driessen et al., 1998; van Voorst, de Kruijff, 2000; van Wely et al, 2001; Driessen et al., 2001). Однако структурные принципы взаимодействия этих компонентов между собой и с секретируемым белком еще далеки от окончательного понимания, особенно это касается механизма вовлечения индивидуальных фосфолипидов в секрецию белка. В последнее время накопилось большое количество экспериментальных данных об активном участии фосфолипидов в секреторном процессе. Однако эта функция, впервые предположенная в нашей лаборатории (Nesmeyanova, 1982), показана in vivo и in vitro только для анионных фосфолипидов (АФЛ) (de Vrije et al., 1988; Kusters et al., 1991; Keller et al., 1996; Nesmeyanova et al., 1997). Эти фосфолипиды могут взаимодействовать с положительно заряженными аминокислотными остатками в N-концевой области сигнального пептида (СП) предшественников при инициации секреции (Phoenix et al., 1993bКалинин и др., 1999; Nesmeyanova et al., 1997), а также могут влиять на функционирование отдельных белковых компонентов секреторного аппарата, например, белка SecA (Lill et al., 1990). Однако вопрос о характере взаимодействия секретируемого белка с анионными фосфолипидами in vivo остается открытым. Неясно, происходит ли прямое электростатическое взаимодействие между N-концевой областью СП и анионными фосфолипидами (Kajava et al., 1991; Nesmeyanova et al., 1997; Золов и др., 2002) или в него вовлекаются такие липид-зависимые компоненты секреторного аппарата, как белок SecA (Lill et al, 1990). Что касается основного фосфолипида Е. coli — фосфатидилэтаноламина (ФЭА), то исследования его роли в секреторном процессе только начались, и они ограничены экспериментами in vitro (Rietveld et al, 1995), а также единственной работой in vivo, в которой была обнаружена потребность в ФЭА для секреции белка (триметиламин-К-оксидредуктаза), использующего ТАТ-зависимый секреторный путь (Mikhaleva et al., 1999). Между тем вопрос об участии ФЭА в секреции белка имеет принципиальное значение, поскольку этот цвиттерионный фосфолипид является единственным липидом Е. coli, способным при физиологических условиях формировать небислойные структуры в бислойной мембране (Cullis, de Kruijff, 1978; Vasilenko et al., 1982). Ранее Несмеяновой M. А. впервые было высказано предположение (Nesmeyanova, 1982), а недавно и подтверждено экспериментами in vitro в лаборатории Крайфа (Rietveld et al., 1995), что небислойная структура фосфолипидов мембран действительно важна для обеспечения эффективной транслокации секретируемого белка через гидрофобный липидный бислой. Однако данные о потребности в ФЭА и формируемой им небислойной структуры для секреции белков in vivo отсутствуют, также как и данные о возможности взаимодействия этого фосфолипида со специфическими доменами секретируемого белка в процессе транслокации и его влиянии на другие стадии биогенеза секретируемых белков.

Целью данной работы было установление роли фосфатидилэтаноламина в различных этапах биогенеза секретируемых белков.

В качестве модели для решения конкретных задач исследования использовали щелочную фосфатазу (PhoA) Е. coli — типичного секретируемого белка, биогенез которого хорошо изучен. Биогенез этого белка включает его синтез в цитоплазме в виде предшественника, содержащего на N-конце дополнительную последовательность, называемую сигнальным пептидом, транслокацию предшественника через цитоплазматическую мембрану с использованием Sec-зависимого секреторного пути, процессинг (отщепление сигнального пептида сигнальной пептидазой на внешней стороне мембраны) и, наконец, посттранслокационную модификацию с образованием активной макромолекулы фермента.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи исследования:

1) оценить потребность в фосфатидилэтаноламине для секреции щелочной фосфатазы in vivo и выявить связь между этой потребностью и участием фосфатидилэтаноламина в формировании небислойной структуры;

2) выявить особенности посттранслокационной модификации щелочной фосфатазы при отсутствии фосфатидилэтаноламина в мембранах;

3) установить влияние фосфатидилэтаноламина на биосинтез щелочной фосфатазы;

4) изучить особенности взаимодействия фосфатидилэтаноламина с топогенными последовательностями щелочной фосфатазы (N-концевой областью сигнального пептида и экспорт-инициирующим доменом зрелого белка) in vivo в зависимости от их первичной структуры;

5) оценить вклад транслокационной АТФазы — белка SecA, в белок-фосфолипидные взаимодействия in vivo.

Научная новизна работы. В настоящей работе впервые на примере щелочной фосфатазы Е. coli, использующей See-зависимый секреторный путь, показана потребность в цвиттерионном фосфолипиде фосфатидилэтаноламине для секреции белка in vivo. Результаты свидетельствуют о двояком участии ФЭА в этом процессе: за счет взаимодействия этого фосфолипида с экспорт-инициирующим доменом зрелой щелочной фосфатазы вблизи сигнального пептида и за счет формирования им небислойной структуры. Предполагается, что ФЭА за счет формирования им небислойной структуры способствует входу гидрофильной зрелой части белка в «транслокон». Результаты также свидетельствуют в пользу прямого взаимодействия сигнального пептида щелочной фосфатазы с фосфолипидами мембран. При этом выявлен взаимозависимый вклад заряда N-концевого участка сигнального пептида, анионных фосфолипидов и белка SecA в обеспечение эффективной секреции. Показано также, что в отсутствие фосфатидилэтаноламина в мембранах нарушается посттранслокационная модификация щелочной фосфатазы, что выражается в увеличении содержания неполностью процессированных изоформ фермента. Более того,.

10 дисбаланс фосфолипидного состава мембран, вызванный отсутствием ФЭА, влияет на биосинтез щелочной фосфатазы, входящей в состав pho регулона, который принадлежит к двухкомпонентным регуляторным системам, имеющим мембранные сенсоры. Таким образом, в работе на примере щелочной фосфатазы получены новые данные, свидетельствующие об участии ФЭА в биогенезе секретируемых белков.

Научно-практическое значение. Полученные в работе новые данные расширяют наше представление о механизме важнейшего клеточного процесса — секреции белков. Следует отметить, что настоящая работа по своему характеру относится к разряду фундаментальных исследований. Однако выявленные в работе закономерности могут использоваться в качестве теоретических основ оптимизации секреции путем модификации фосфолипидного состава мембран при получении ценных белков с помощью микроорганизмов.

ВЫВОДЫ.

1. Основной фосфолипид мембран Е. coli — цвиттерионный фосфатидилэтаноламин участвует в биогенезе щелочной фосфатазы. В отсутствие фосфатидилэтаноламина биосинтез, транслокация через цитоплазматическую мембрану и посттранслокационная модификация этого белка существенно подавляются.

2. Секреция щелочной фосфатазы положительно коррелирует с содержанием в мембранах кардиолипина, функционально заменяющего в сочетании с двухвалентными катионами фосфатидилэтаноламин, как небислой-формирующего фосфолипида, что свидетельствует о вовлечении небислойной структуры в секрецию белка in vivo.

3. Фосфолипиды взаимодействуют с топогенными последовательностями предшественника щелочной фосфатазы в процессе его секреции: анионные фосфолипиды с N-концевой областью сигнального пептида и фосфатидилэтаноламин с N-концевой областью зрелого белка.

4. Анионные фосфолипиды, транслокационная АТФаза SecA и заряд сигнального пептида вносят взаимозависимый вклад в секрецию белка.

5. При дисбалансе фосфолипидного состава, вызванного отсутствием фосфатидилэтаноламина, подавляется биосинтез щелочной фосфатазы, контролируемой собственным Ррно, но не арабинозным Pbad промотором. Так как pho регулон принадлежит к двухкомпонентным системам трансдукции сигнала, имеющим мембранные сенсоры, можно предположить, что влияние фосфолипидного состава на биосинтез белка связано с его воздействием на мембранные сенсоры, участвующие в регуляции экспрессии генов на уровне их транскрипции.

Показать весь текст

Список литературы

Богданов М.В., Сузина Н. Е., Несмеянова М. А. Особенности обмена фосфолипидов и ультраструктурной организации цитоплазматической мембраны Escherichia coli в процессе секреции щелочной фосфатазы. -Биол. мембраны, 1985, т.2, с.367−375.
Евдокимова О.А., Несмеянова М. А. Фосфолипидный состав клеток и мембран Escherichia coli в условиях репрессии и дерепрессии биосинтеза щелочной фосфатазы. Биохимия, 1977, т.42, с. 1791−1799.
Евдокимова О.А., Несмеянова М. А., Кулаев И. С. Индукция синтеза щелочной фосфатазы у Escherichia coli преинкубацией при пониженной температуре. Биохимия, 1978, т.43., с.1680−1687.
Землянухина О.А., Колычева В. В., Несмеянова М. А. Влияние липотропных агентов спиртов на биосинтез и репрессию секретируемой щелочной фосфатазы у Escherichia coli. Биохимия, 1981, т.46, с.92−99.
Золов С.Н., Михалева Н. И., Калинин А. Е., Несмеянова М. А. Взаимодействие npePhoA с фосфолипидами in vivo и in vitro в зависимости от заряда N-конца сигнального пептида и содержания в мембранах анионных фосфолипидов. Биохимия, 2002, т.67, с. 10 511 060.
Калинин А.Е., Карамышев А. Л., Несмеянова М. А. Нарушение процессинга щелочной фосфатазы, как следствие единичных замен аминокислот, влияет на состав и обмен фосфолипидов клеток Escherichia coli. Биохимия, 1996, т.61, с. 104−113.
Калинин А.Е., Михалева Н. И., Карамышев A.JL, Карамышева З. Н., Несмеянова М. А. Взаимодействие предшественников мутантных щелочных фосфатаз с фосфолипидами мембран in vivo и in vitro. -Биохимия, 1999, т.64, с. 1214−1223.
Карамышева З.Н., Карамышев A.JL, Ксензенко В. Н., Несмеянова М. А. Анализ влияния замен Lys (-20) в сигнальном пептиде щелочной фосфатазы на секрецию этого фермента. Биохимия, 1996, т.61, с.745−754.
Кононова С.В., Хохлова О. В., Золов С. Н., Несмеянова М. А. Влияние экспорт-специфического шаперона белка SecB на эффективность секреции щелочной фосфатазы Escherichia coli. — Биохимия, 2001, т.66, с.985−990.
Лойда 3., Госсрау Р., Шиблер Т. Гистохимия ферментов. М.: Мир, 1982, 272 с.
Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Методы генетической инженерии. — М.: Мир, 1984,480 с.
Несмеянова М.А., Богданов М. В., Колот М. Н., Землянухина О. А., Кулаев И. С. Взаимодействие щелочной фосфатазы с кислыми фосфолипидами клеток Escherichia coli и искусственных мембран. -Биохимия, 1982, т.47, с.671−677.
Несмеянова М.А., Евдокимова О. А. Фосфолипиды Escherichia coli и активность щелочной фосфатазы. Биохимия, 1979, т.44, с.1512−1520.
Ahn Т., Kim Н. Differential effect of precursor ribose binding protein of Escherichia coli and its signal peptide on the SecA penetration of lipid bilayer. J. Biol. Chem., 1996, v.271, p.12 372−12 379.
Ahn Т., Kim H. Effects of nonlamellar lipids on the ATPase activity of SecA bound to model membranes. J. Biol. Chem., 1998, v.273. p.21 692−21 698.
Ahn Т., Kim J.-S., Lee B.-C., Yun C.-H. Effects of lipids on the interaction of SecA with model membranes. Archives of Biochemistry and Biophysics, 2001, v.395, p.14−20.
Akiyama Y., Ito K. Topology analysis of the SecY protein, an integral membrane protein involved in protein export in Escherichia coli. The EMBO J., 1987, v.6, p.3465−3470.
Akimari J., Matsuyama H., Tokuda H., Mizushima S. Reconstitution of a protein translocation system containing purified SecY, SecE and SecA from Escherichia coli. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1991, v.88, p.6545−6549.
Alex L., Simon M. Protein histidine kinases and signal transduction in prokaryotes and eukaryotes. Trends Genet., 1994, v. 10, p.133−138.
Ames G.F., Spudish E., Nicaido H. Lipids membrane of Salmonella typhimurium and Escherichia coli: structure and metabolism. J. Bacteriol., 1968, v.95, p.833−843.
Arkowitz R.A., Joly J.C., Wickner W. Translocation can drive unfolding of a preprotein domain. The EMBO J., 1993, v.12, p.243−253.
Arkowitz R.A., Wickner W. SecD and SecF are required for the proton electrochemical gradient stimulation of preprotein translocation. The EMBO J., 1994, v.13, p.954−963.
Audet A., Cole R., Proulx P. Polyglycerophosphatide metabolism in Escherichia coli. -Biochim. Biophys. Acta, 1975, v.380, p.414−420.
Baba Т., Taura Т., Shimoike Т., Akiyama Y., Yoshihisa Т., Ito К. A cytoplasmic domain is important for the formation of a SecY-SecE translocator complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, v.91, p.4539−4543.
Beacham I.R., Taylor N.S., Youell M. Enzyme secretion in Escherichia coli: synthesis of alkaline phosphatase and acid hexose phosphatase in the absence of phospholipid synthesis. J. Bacterid., 1976, v.128, p.522−527.
Benson S., Bremer E., Silnavy T.J. Intragenic regions required for LamB export. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v.81, p.3830−3834.
Benson S.A., Hall M.N., Silhavy T.J. Genetic analysis of protein export in Escherichia coli K12. Annu Rev. Biochem., 1985, v.54, p.101−134.
Benson S., Silnavy T.J. Information within the mature LamB protein necessary for localization to the outer membrane of Escherichia coli K12. -Cell, 1983, v.32, p.1325−1335.
Blobel G. Intracellular protein topogenesis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, p. 1496−1500.
Bogdanov M., Dowhan W. Phosphatidylethanolamine is required for in vivo function of the membrane-associated lactose permease of Escherichia coli. -J. Biol. Chem., 1995, v.270, p.732−739.
Bogdanov M., Dowhan W. Phospholipid-assisted protein refolding: phosphatidylethanolamine is required at the late step of the conformational maturation of the polytopic membrane protein lactose permease. The EMBO J., 1998, v.17, p.5255−5264.
Bogdanov M., Dowhan W. Lipid-assisted folding. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.36 827−36 830.
Bogdanov M., Heacock P.N., Dowhan W. A polytopic membrane protein displays a reversible topology dependent on membrane lipid composition. -The EMBO J., 2002, v.21, p.2107−2116.
Bogdanov M., Sun J., Kaback H.R., Dowhan W. A phospholipid acts as a chaperone in assembly of membrane transport protein. J. Biol. Chem., 1996, v.271, p. l 1615−11 618.
Bosch D., Boer P., Bitter W., Tommasen J. The role of the positively charged N-terminus of the signal sequence of Escherichia coli outer membrane protein PhoE in export. Biochim. Biophys. Acta, 1989, v.979, p.69−76.
Boyd D., Beckwith J. The role of charged amino acids in the localization of secreted and membrane proteins. Cell, 1990, v.62, p. 1031−1033.
Yagil E., eds.), American society for microbiology, Washington, D.C., 1987, p.89−93.
Breukink E., Demel R.A., De Korte-Kool G., de Kruijff B. SecA insertion into phospholipids is stimulated by negatively charged lipids and inhibited by ATP: a monolayer study. Biochemistry, 1992, v.31, p. l 119−1124.
Breukink E., Nouwen N., van Raatle A., Mizushima S., Tomassen J., de Kruijff B. The C-terminus of SecA is involved in both lipid binding and SecB binding. J. Biol. Chem., 1995, v.270, p.7902−7907.
Cabelli R.J., Dolan K.M., Qian L., Oliver D.B. Characterization of membrane-associated and soluble states of SecA protein from wild-type and SecA51(TS) mutant strains of Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.24 420−24 427.
Chalvardjian A., Rudnicki E. Determination of lipid phosphorous in the nanomolar range. Anal. Biochem., 1970, v.36, p.225−226.
Chang C.N., Inouye H., Model P., Beckwith J. Processing of alkaline phosphatase precursor to the mature enzyme by on Escherichia coli inner membrane preparation. J. Bacteriol., 1980, v. 142, p.726−728.
Chen X., Xu H., Tai P.C. A significant fraction of functional SecA is permanently embedded in the membrane. SecA cycling on and off the membrane is not essential during protein translocation. — J. Biol. Chem., 1996, v.271, p.29 698−29 706.
Cronan J.E.Jr. Thermal regulation of the membrane lipid composition of Escherichia coli. Evidence for the direct control of fatty acid synthesis. J. Biol. Chem., 1975, v.250, p.7074−7077.
Cronan J.EJr., Vagelos P. R. Metabolism and function of the membrane phospholipids of Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.265, p.25−60.
Cullis P.R., de Kruijff B. The polymorphic phase behaviour of phosphatidylethanolamines of natural and synthetic origin. A P NMR study. -Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.513, p.31−42.
Dalbey R.E., Robinson C. Protein translocation into and across the bacterial plasma membrane and the plant thylakoid membrane. Trends Biochem. Sci, 1999, v.24, p. 17−22.
Dalbey R.E., von Heijne G. Signal peptidases in prokaryotes and eukaryotes -a new protease family. Trends Biochem. Sci., 1992, v. 17, p.474−478.
Davis R.I. Disk electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Annu. N. Y. Acad. Sci., 1964, v. 121, p.404−427.
DeChavigny A., Heacock P. N., Dowhan W. Sequence and inactivation of the pss gene of Escherichia coli. Phosphatidylethanolamine may not be essential for cell viability. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.5323−5332.
De Cock H., Brandenburg K., Wiese A., Hoist O., Seydel U. Non-lamellar structure and negative charges of lipopolysaccharides required for efficient folding of outer membrane protein PhoE of Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.5114−5119.
De Cock H., Tommassen J. Lipopolysaccharides and divalent cations are involved in the formation of an assembly-competent intermediate of outer-membrane protein PhoE of Escherichia col The EMBO J., 1996, v. 15, p.5567−5593.
De Kruijff B. Polymorphic regulation of membrane lipid composition. -Nature, 1987, v.329, p.587−588.
Demel R.A., Goormaghtigh E., de Kruijff B. Lipid and peptide specificities in signal peptide-lipid interactions in model membranes. Biochim. Biophys. Acta, 1990, v.1027, p.155−162.
Derman A.I., Puziss J.W., Bassford P.J.Jr, Beckwith J. A signal sequence is not required for protein export in prlA mutants of Escherichia coli. The EMBO J., 1993, v.12, p.879−888.
De Vrije G.J., Batenburg A.M., Killian J.A., de Kruijff B. Lipid involvement in protein translocation in Escherichia coli. — Mol. Microbiol., 1990, v.4, p.143−150.
De Vrije Т., de Swart R.L., Dowhan W., Tommassen J., de Kruijff B. Phosphatidilglycerol is involved in protein translocation across Escherichia coli inner membranes. Nature (London), 1988, v.334, p. 173−175.
Donohue-Rolfe A.M., Schaechter M. Translocation of phospholipids from the inner to the outer membrane of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, p. 1867−1871.
Dowhan W. Molecular basis for membrane phospholipid diversity: why are there so many lipids? Annu. Rev. Biochem., 1997, v.66, p. 199−232.
Dowhan W. Genetic analysis of lipid-protein interactions in Escherichia coli membranes. -Biochim. Biophys. Acta, 1998, v. 1376, p.455−466.
Driessen A.J.M. SecA, the peripheral subunit of the Escherichia coli precursor protein translocase, is functional as a dimer. — Biochemistry, 1993, v.32, p.13 190−13 197.
Driessen A.J.M., Fekkes P., van der Wolk J.P.M. The Sec system. Current Opinion in Microbiol., 1998, v. l, p.216−222.
Driessen A.J.M., Manting E.H., van der Does C. The structural basis of protein targeting and translocation in bacteria. Nature Structural Biology, 2001, v.8, p.492−498.
Driessen A.J.M., Wickner W. Solubilization and functional reconstitution of the protein-translocation enzymes of Escherichia coli- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1990, v.87, p.3107−3 111.
Duong F., Wickner W. Distinct catalytic roles of the SecYE, SecG and SecDFyajC subunits of preprotein translocase holoenzyme. The EMBO J., 1997a, v. l6, p.2756−2768.
Duong F., Wickner W. The SecDFyajC domain of preprotein translocase controls preprotein movement by regulating SecA membrane cycling. The EMBO J., 1997b, v.16, p.4871−4879.
Economou A. Bacterial secretome: the assembly manual and operating instructions. Mol. Membrane Biology, 2002, v. 19, p. 159−169.
Economou A., Pogliano J.A., Beckwith J., Oliver D.B., Wickner W. SecA membrane cycling at SecYEG is driven by distinct ATP binding and hydrolysis events and is regulated by SecD and SecF. Cell, 1995, v.83, p.1171−1181.
Economou A., Wickner W. SecA promotes preprotein translocation by undergoing ATP-driven cycles of membrane insertion and deinsertion. Cell, 1994, v.78, p.835−843.
Eichler J., Brunner J., Wickner W. The protease-protected 30 kDa domain of SecA is largely inaccessible to the membrane lipid phase. The EMBO J., 1997, v.16, p.2188−2196.
Eichler J., Wickner W. Both an N-terminal 65-kDa domain and a C-terminal 30-kDa domain of SecA cycle into the membrane at SecYEG during translocation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, v.94, p.5574−5581.
Emr S.D., Hanley-Way S., Silhavy T.J. Suppressor mutations that restore export of a protein with a defective signal sequence. Cell, 1981, v.23, p.79−88.
Emr S.D., Hedgpeth J., Clemet J.-M., Silhavy T.J., Hornung M. Sequence analysis of mutations that prevent export of lambda receptor, an Escherichia coli outer membrane protein. Nature (London), 1980, v.285, p.82−85.
Emr S.D., Silhavy TJ. Importance of secondary structure in the signal peptide for protein export. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983, v.80, p.4599−4603.
Engelman D., Steitz T.T. The spontaneous insertion of proteins into and across membranes: the helical hairpin hypothesis. Cell, 1981, v.23, p.411−423.
Fekkes P., den Blaauwen Т., Driessen A.J.M. Diffusion-limited interaction between unfolded polypeptides and the Escherichia coli chaperone SecB. -Biochemistry, 1995, v.34, p. 10 078−10 085.
Fekkes P., Driessen A.J.M. Protein targeting to the bacterial cytoplasmic membrane. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 1999, v.63, p.65−69.
Fekkes P., van der Does, Driessen A.J.M. The molecular chaperone SecB is released from the carboxy-terminus of SecA during initiation of precursor protein translocation. The EMBO J., 1997, v. 16, p.6105−6113.
Fikes J.D., Bankaitis V.A., Ryan J.P., Bassford P.J., Jr. Mutational alterations affecting the axport competence of a truncated but fully functional maltose-binding protein signal peptide. J. Bacteriol., 1987, v. 169, p.2345−2351.
Fikes J.D., Bassford P. J., Jr. Export of unprocessed maltose-binding protein to the periplasm of Escherichia coli cells. J. Bacteriol., 1987, v.169, p.2352−2359.
Fine J.B., Sprecker H. Unidimensional thin-layer chromatography of phospholipids on boric acid-impregnated plates. J. Lipid Res., 1982, v.23, p.660−663.
Flower A.M. SecG function and phospholipid metabolism in Escherichia coli. -J. Biol. Chem., 2001, v. 183, p.2006−2012.
Freudl R., Schwarz H., Stierhof Y.D., Gamon K., Hindennach I., Henning U. An outer membrane protein (OmpA) of Escherichia coli K-12 undergoes a conformational change during export. J. Biol. Chem., 1986, v.261, p. 1 135 511 361.
Gierasch L.M. Signal sequences. Biochemistry, 1989, v.28, p.923−930.
Goldstein J., Lehnhardt S., Inouye M. In vivo effect of asparagine in the hydrophobic region of the signal sequence. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.14 413−14 417.
Hard F.-U., Lecker S., Schiebel E., Hendrick J.P., Wickner W. The binding cascade of SecB to SecA to SecY/E mediates preprotein targeting to the Escherichia coli plasma membrane. Cell, 1990, v.63, p.269−279.
Hasin M., Kennedy E.P. Role of phosphatidylethanolamine in the biosynthesis of pyrophosphoethnolamine residues in the lipopolysaccharide of Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1982, v.257, p.12 475−12 477.
Heacock P. N, Dowhan W. Construction of a lethal mutation in synthesis of the major acidic phospholipids Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1987, v.262, 13 044−13 049.
Hendrick J.P., Wickner W. SecA protein needs both acidic phospholipids and SecY/E protein for functional, high-affinity binding to the Escherichia coli plasma membrane. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.24 596−24 600.
Herskovits A.A., Bochkareva E.S., Bibi E. New prospects in studying the bacterial signal recognition particle pathway. Mol. Microbiol., 2000, v.38, p.927−939.
Hokin M.R., Hokin L.E. Dynamic aspects of phospholipids during protein secretion. In: Metabolism and physiological significance of lipids (Dawson R.M.C. and Rhodes D.W., Eds.) Wiley, New York, 1964, p.423−434.
Hoyt D.W., Gierasch L.M. A peptide corresponding to an export-defective mutant OmpA signal sequence with asparagine in the hidrophobic core is unable to insert into model membranes. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.14 406−14 412.
Huie J., Silhavy T. Suppression of signal sequence defects and azide resistance in Escherichia coli commonly result from the same mutations in secA J. Bacterid., 1995, v. 177, p.3518−3526.
Huijbregts R.P., de Kroon A.I., de Kruijff B. Rapid transmembrane movement of C6-NBD-labeled phospholipids across the inner membrane of Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta, 1996, v.1280, p.41−50.
Inouye H., Beckwith J. Synthesis and processing of alkaline phosphatase precursor in vitro. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, p. 1440−1444.
Inouye K., Matsuzaki H., Matsumoto K., Shibuya I. Unbalanced membrane phospholipid compositions affect transcriptional expression of certainregulatory genes in Escherichia coli. J. Bacterid., 1997, v. 179, p.2872−2878.
Inouye H., Michaelis S., Wright A., Beckwith J. Cloning and restriction mapping of alkaline phosphatase structural gene (phoA) of Escherichia coli and generation of deletion mutant in vitro. J. Bacteriol., 1981, v. 146, p.668−675.
Inouye S., Soberon X., Franceschini Т., Nakamura K., Itakura K., Inouye M. Role of positive charge on the ammo-terminal region of the signal peptide in protein secretion across the membrane. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v.79, p.3438−3441.
Izui K. A lipid requirement for induction of alkaline phosphatase, one of periplasmic enzymes, in Escherichia coli. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v.45, p.1506−1512.
Jackson B.J., Bohin J.-P., Kennedy E.P. Biosynthesis of membrane-derived oligosaccharides: characterization of mdoB mutants defective phosphoglycerol transferase I activity. J. Bacteriol., 1984, v.160, p.967−981.
Joly J.C., Wickner W. The SecA and SecY subunits of translocase are the nearest neighbors of a translocating preprotein, shielding it from phospholipids. -The EMBO J., 1993, v.12, p.255−263.
Kajava A.V., Bogdanov M.V., Nesmeyanova M.A. Stereochemical analysis of interaction of signal peptide with phospholipids at the initiation of protein translocation across the membrane. J. Biomol. Struct. & Dynamics, 1991, v.9, p.143−157.
Kajava A.V., Zolov S.N., Kalinin A.E., Nesmeyanova M.A. Processing of Escherichia coli alkaline phosphatase: sequence requirements and possibleconformations of the -6 to -4 region of the signal peptide. J. Biol. Chem., 2002, v.277, p.50 396−50 402.
Kamitani S., Akiyama Y., Ito K. Identification and characterization of an Escherichia coli gene required for the formation of correctly folded alkaline phosphatase, a periplasmic enzyme. -The EMBO J., 1992, v. 11, p.57−62.
Karamanou S., Vrontou E., Sianidis G., Baud C., Roos Т., Kuhn A., Politou A., Economou A. A molecular switch in SecA protein couples ATP hydrolis to protein translocation. Mol. Microbiol., 1999, v.34, p. 1133−1145.
Keller R.C., Killian J.A., de Kruijff, B. Anionic phospholipids are essential for alpha-helix formation of the signal peptide of prePhoE upon interaction with phospholipid vesicles. Biochemistry, 1992, v.31, p.1672−1677.
Killian J.A., de Jong A.M., Bijvelt J., Verkleij A.J., de Kruijff B. Induction of non-bilayer lipid structures by functional signal peptides. — The EMBO J., 1990, v.9, p.815−819.
Kim J., Miller A., Wang L., Muller J.P., Kendall D.A. Evidence that SecB enhances the activity of SecA. Biochemistry, 2001, v.40, p.3 674−3680.
Kimsey H.H., Dagarad M.D., Kumamoto C.A. Diverse effects of mutations on the activity of the Escherichia coli export chaperone SecB. J. Biol. Chem., 1995, v.270, p.22 831−22 835.
Kimura E., Akita M., Matsuyama S., Mizushima S. Determination of a region in SecA that interacts with presecretory proteins in Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.6600−6606.
Kitamura E., Nakayma Y., Matsuzaki H., Matsumoto K., Shibuya I. Acidic-phospholipid deficiency represses the flagellar master operon through a novel regulatory region in Escherichia coli- Biosci. Biothechnol. Biochem., 1994, v.58, p.2305−2307.
Kito M., Ishinaga M., Wishihara M., Kato M., Sawada S., Hata T. Metabolism of the phosphatidyl glycerol molecular species in Escherichia coli.-Eur. J. Biochem., 1975, v.54, p.55−63.
Kontinen V.P., Tokuda H. Overexpression of phosphatidylglycerophosphate syntase restores protein translocation in a secG deletion mutant of Escherichia coli at low temperature. FEBS Lett., 1995, v.364, p. 157−160.
Kornberg R.D., McConnell H.M. Inside-outside transitions of phospholipids in vesicle membranes. Biochemistry, 1971, v.10, p. l 111−1120.
Kourtz L., Oliver D. Tyr-326 plays a critical role in controlling SecA-preprotein interaction. Mol. Microbiol., 2000, v.37, p. 1342−1356.
Kumamoto C.A., Francetic O. Highly selective binding of nascent polypeptides by an Escherichia coli chaperone protein in vivo. J. Bacterid., 1993, v.175, p.2184−2188.
Kusters R., Breukink E., Gallusser A., Kuhn A., de Kruijff B. A dual role for phosphatidylglycerol in protein translocation across Escherichia coli inner membrane. J. Biol. Chem., 1994, v.269, p.1560−1563.
Kusters R., Dowhan W., de Kruijff B. Negatively charged phospholipids restore prePhoE translocation across phosphatidylglycerol-depleted Escherichia coli inner membrane vesicles. J. Biol. Chem., 1991, v.266, p.8659−8662.
Kusters R., Huijbregts R., de Kruijff B. Elevated cytosolic concentrations of SecA compensate for a protein translocation defect in Escherichia coli cells with reduced levels of negatively charged phospholipids. FEBS Lett., 1992, v.308, p.97−100.
Kusukawa N., Yura Т., Ueguchi C., Akiyama Y., Ito K. Effects of mutations in heat-shock genes groES and groEL on protein export in Escherichia coli. -The EMBO J., 1989, v.8, p.3517−3521.
Laemmli U.K. Cleavage of structural protein during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, v.227, p.680−685.
LaPointe C.F., Taylar R.K. The type 4 prepilin peptidases comprise a novel family of aspartic acid proteases. J. Biol. Chem., 2000, v.275, p.1502−1510.
Lee H.C., Bernstein H.D. The targeting pathway of Escherichia coli presecretory and integral membrane proteins is specified by the hydrophobicity of the targeting signal. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, v. 98, p.3471−3476.
Leenhouts J.M., van den Wijngaard P. W de Kroon A.I.P.M., de Kruijff B. Anionic phospholipids can mediate membrane insertion of the anionic part of a bound peptide. FEBS Lett., 1995, v.370, p.189−192.
Lehnhardt S., Pollitt S., Inouye M. The differential effect on two hybrid proteins of deletion mutations within the hydrophobic region of the Escherichia coli OmpA signal peptide. J. Biol. Chem., 1987, v.262, p. 17 161 719.
Lill R., Cunningham K., Brundage L.A., Ito K., Oliver D., Wickner W. SecA protein hydrolyzes ATP and is essential component of the protein translocation ATPase of Escherichia coli. The EMBO J., 1989, v.8, p.961−966.
Lill R., Dowhan W., Wickner W. The ATPase activity of SecA is regulated by acidic phospholipids, SecY, and the leader and mature domains of precursor proteins. Cell, 1990, v.60, p.271−280.
Lindblom G., Rilfors L. Nonlamellar phases formed by membrane lipids. -Adv. Colloid Interface Sci., 1992, v.41, p.101−125.
Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall RJ. Protein measurement with the Folin-phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, v.193, p.265−275.
Maclntyre S, Henning U. The role of the mature part of secretory proteins in translocation across the plasma membrane and in regulation of their synthesis in Escherichia coli. Biochimie, 1990, v.72. p.157−67.
Manting E.H., Kaufmann A., van der Does C., Driessen AJ.M. A single amino acid substitution in SecY stabilizes the interaction with SecA. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.23 868−23 874.
Manting E. H, van der Does C., Dreissen A.J.M. SecA and SecY are associated subunits of the Escherichia coli precursor protein translocase. J. Bacteriol., 1997, v. 179, p.5699−5704.
Martoglio В., Hofmann M.W., Brunner J., Dobberstein B. The protein-conducting channel in the membrane of the endoplasmic reticulum is open laterllay toward the lipid bilayer. Cell, 1995, v.81, p.207−214.
Matsumoto G., Yoshihisa Т., Ito K. SecY and SecA interact to allow SecA insertion and protein translocation across the Escherichia coli plasma membrane. -TheEMBOJ., 1997, v. 16, p.6384−6393.
Matsuyama S., Fujita Y., Mizushima S. SecD is involved in the release of translocated secretory proteins from the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. The EMBO J., 1993, v. 12, p.265−270.
Michaelis S., Hunt J.F., Beckwith J. Effects of signal sequence mutations on the kinetics of alkaline phosphatase export to the periplasm in Escherichia coli. J. Bacteriol., 1986, v. 167, p. 160−167.
Michaelis S., Inouye H., Oliver D., Beckwith J. Mutations that alter the signal sequence of alkaline phosphatase in Escherichia coli. J. Bacteriol., 1983, v.154, p.366−374.
Mikhaleva N.I., Santini C-Lise, Giordano G., Nesmeyanova M.A., Wu L.-F. Requirement for phospholipids of the translocation of the trimethylamine Noxide reductase through the Tat pathway in Escherichia coli. FEBS Lett., 1999, v.463,p.331−335.
Mileykovskaya E., Dowhan W. Visualization of phospholipid domains in Escherichia coli by using the cardiolipin-specific fluorescent dye 10-N-nonyl acridine orange. J. Bacteriol., 2000, v.182, p. l 172−1175.
Mileykovskaya E., Dowhan W. The Cpx two-component signal transduction pathway is activated in Escherichia coli mutant strains lacking phosphatidylethanolamine. J. Bacteriol., 1997, v.179, p. 1029−1034.
Miller A., Wang L., Kendall D.A. SecB modulates the nucleotide-bound state of SecA and stimulates ATPase activity. Biochemistry, 2002, v.41, p.5325−5332.
Mitchell C., Oliver D. Two distinct ATP-binding domains are needed to promote protein export by Escherichia coli SecA ATPase. Mol. Microbiol., 1993, v.10, p.483−497.
Miura Т., Mizushima S. Separation by density gradient centrifugation of two types of membrane from spheroplast membrane of Escherichia coli K12. -Biochim. Biophys. Acta, 1968, v. 150, p. l59−161.
Morein S., Andersson A., Rilfors L., Lindblom G. Wild-type Escherichia coli cells regulate the membrane lipid composition in a 'window' between gel and non-lamellar structures. J. Biol. Chem., 1996, v.271, p.6801−6809.
Mori H., Araki M., Hikita C., Tagaya M., Mizushima S. The hydrohobic region of signal peptides is involved in the interaction with membrane-bound SecA. Biochim. Biophys. Acta, 1997, v. 1326, p.23−26.
Mori H., Ito K. The Sec protein-translocation pathway. TRENDS in Microbiol., 2001, v.9, p.494−500.
Muller J.P., Ozegowski J., Vettermann S., Swaving J., van Wely K.H., Driessen A.J.M. Interaction of Bacillus subtilis CsaA with SecA and precursor proteins. Biochem. J., 2000, v.348, p.367−373.
Muren E.M., Suciu D., Topping T.B., Kumamoto C.A., Randall L.L. Mutational alterations in the homotetrameric chaperone SecB that implicatethe structure as dimer of dimers. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p. 1 939 719 402.
Murphy C.K., Beckwith J. Residues essential for the function of SecE, a membrane component of the Escherichia coli secretion apparatus, are located in a conserved cytoplasmic region. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, v.91, p.2557−2561.
Nesmeyanova M.A. On the possible participitation of acid phospholipids in the translocation of secreted proteins through the bacterial cytoplasmic membrane. FEBS Lett., 1982, v. 142, p.189−193.
Nesmeyanova M.A., Bogdanov M.V. Participation of acid phospholipids in protein translocation across the bacterial cytoplasmic membrane. FEBS Lett., 1989, v.257, p.203−207.
Nesmeyanova M. A, Maraeva O.B., Severin A.I., Kulaev I.S. Metabolic and genetic control of isoenzyme spectrum of alkaline phosphatase Escherichia coli. Folia Microbiol., 1978, v.23, p.30−36.
Nesmeyanova M.A., Motlokh O.B., Kolot M.N., Kulaev I.S. Multiples forms of alkaline phosphatase from Escherichia coli cells with repressed and derepressed biosynthesis of the enzyme. J. Bacteriol., 1981, v. 146, p.453−459.
Nishino Т., Kitamura E., Matsuzaki H., Nishijima S., Matsumoto K., Shibyua I. Flagellar formation depends on membrane acidic phospholipids in Escherichia coli. Biosci. Biothechnol. Biochem., 1993, v.57, p. 1805−1808.
Nishiyama K., Fukuda A., Morita K., Tokuda H. Membrane deinsertion of SecA underlying proton motive force-dependent stimulation of protein translocation. The EMBO J., 1999, v. 18, p. 1049−1058.
Nishiyama K., Kabuyama Y., Akimaru J., Matsuyama S., Tokuda H., Mizushima S. SecY is an indispensable component of the protein secretory machinery of Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta, 1991, v. 1065, p. 8998.
Nishiyama K., Mizushima S., Tokuda H. A novel membrane protein involved in protein translocation across the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. The EMBO J., 1993, v.12, p.3409−3415.
Nishiyama K., Suzuki Т., Tokuda H. Inversion of the membrane topology of SecG coupled with SecA-dependent preprotein translocation. Cell, 1996, v.85, p.71−81.
Nouwen N., Tommassen J., de Kruijff В. Requirement for conformational flexibility in the signal sequence of precursor protein. J. Biol Chem., 1994, v.269, p. 16 029−16 033.
Or E., Navon A., Rapoport T. Dissociation of the dimeric SecA ATPase during protein translocation across the bacterial membrane. The EMBO J., 2002, 21, 4470−4479
Park S., Liu G., Topping T.B., Cover W.H., Randall L.L. Modulation of folding pathways of exported proteins by the leader sequence. Science, 1988, v.239, p.1033−1035.
Prinz W.A., Spiess C., Ehrmann M., Schierle C., Beckwith J. Targeting of signal sequence less proteins for export in Escherichia coli with altered protein translocase. The EMBO J., 1996, v. 15, p.5209−5217.
Pugsley A.P. The complete general secretory pathway in gram-negative bacteria. Microbiol. Rev., 1993, v.57, p.50−108.
Puziss J.W., Stroebel S.M., Bassford P.J. Export of maltose-binding protein species with altered charge distribution surrounding the signal peptide hydrophobic core in E. coli cells harboring prl supressor mutations. J. Bacterid., 1992, v. l74, p.92−101.
Raetz C.R.H. Enzymology, genetics, and regulation of membrane phospholipid synthesis in Escherichia coli. Microbiol. Rev., 1978, v.42, p.614−659.
Raetz C.R., Dowhan W. Biosynthesis and function of phospholipids in Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1990, v.265, p.1235−1238.
Randall L.L., Hardy S.J.S. High selectivity with low specificity: how SecB has solved the paradox of chaperone binding. Trends Biochem. Sci., 1995, v.20, p.65−69.
Rietveld A.G., Chupin V.V., Koorengevel M.C., Wienk H.L., Dowhan W., de Kruijff B. Regulation of lipid polymorphism is essential for the viability of phosphatidylethanolamine-deficient Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1994, v.269, p.28 670−28 675.
Rietveld A.G., Killian J.A., Dowhan W., de Kruijff B. Polymorphic regulation of membrane phospholipid composition in Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1993, v.268, p. 12 427−12 433.
Rietveld A.G., Koorengevel M.C., de Kruijff B. Non-bilayer lipids are required for efficient protein transport across the plasma membrane of Escherichia coli. The EMBO J., 1995, v.14, p.5506−5513.
Rilfors L., Lindblom G., Wieslander A., Christiansson A. In: Membrane fluidity (Kates M. and Manson L.A., Eds.), Plenum, London, 1984, p.205−245.
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning. A laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory, New York, 1989, v. 1−3, 1626 p.
Sankaran K., Wu H.C. Lipid modification of bacterial prolipoprotein: transfer of diacylglycerol moiety from phosphatidylglycerol. J. Biol. Chem., 1994, v.269, p.19 701−19 706.
Schatz P.J., Riggs P.D., Jacq A., Fath M.J., Beckwith J. The secE gene encodes an integral membrane protein required for protein export in Escherichia coli. Genes Dev., 1989, v.3, p. 1035−1044.
Schiebel E., Driessen A.J.M., Hartl F.U., Wickner W. ДцН^ and ATP function at different steps of the catalytic cycle of preprotein translocase. Cell, 1991, v.64, p.927−939.
Schmidt M.G., Kiser K.B. SecA: the ubiquitous component of preprotein translocase in prokaryotes. Microbes and Infection, 1999, v. l, p.993−1004.
Shi W., Bogdanov M., Dowhan W., Zusman D. The pss and psd genes are required for motility and chemotaxis in Escherichia coli, J. Bacterid., 1993, v. l75,p.7711−7714.
Shiba K., Ito K., Yura Т., Cerrtti D. A defined mutation in the protein export gene with spc ribosomal protein operon of Escherichia coli: Isolation and characterization of new temperature-sensitive secY mutant. The EMBO J., 1984, v.3,p.631−635.
Shibuya I. Metabolic regulations and biological functions of phospholipids in Escherichia coli. Prog. Lipid Res. 1992, v.31, p.245−299.
Siandis G., Karamanou S., Vrontou E., Boulias K., Repanas K., Kyrpides N., Politou A.S., Economou A. Cross-talk between catalytic and regulatory elements in a DEAD motor domain is essential for SecA function. The EMBO J., 2001, v.20, p.961−970.
Skorko-Glonek J., Lipinska В., Krzewski K., Zolese G., Bertoli E., Tanfani F. HtrA heat shock protease interacts with phospholipid membranes and undergoes conformational changes. J. Biol. Chem., 1997, v.272, p.8974−8982.
Stader J., Gansheroff L.J., Silhavy T.J. New suppressors of signal-sequence mutations, prlG, are linked tightly to the secE gene of. Genes Dev., 1989, v.3, p.1045−1052.
Summers R.G., Harris C.R., Kniwles J.R., A conservative amino acid substitution, arginine for lysine, abolishes export of a hybrid protein in Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1989, v.264, p.20 082−20 088.
Suzuki H., Nishiyama K.-I., Tokuda H. Coupled structure change of SecA and SecG revealed by synthetic lethality of the secAcsRll and AsecG: kan double mutant. Mol. Microbiol., 1998, v.29, p.331−341.
Suzuki H., Nishiyama K.-I., Tokuda H. Increases in anionic phospholipids contents specifically restore protein translocation in a cold-sensitive sec A or secG null mutant. J. Biol. Chem., 1999, v.274, p.31 020−31 024.
Taura Т., Yoshihisa Т., Ito K. Protein translocation functions of Escherichia coli SecY: in vitro characterization of cold-sensitive secY mutants. -Biochimie, 1997, v.19, p.517−521.
Tokuda H., Akimaru J., Matsuyama S., Nishiyama K., Mizushima S. Purification of SecE and reconstitution of SecE-dependent protein translocation activity. FEBS Lett., 1991, v.279, p.233−236.
Tommassen J., de Vrije Т., de Cock H., Bosch D., de Kruijff B. Involvement of membrane lipids in protein export in Escherichia coli. J. Cell Sci. Suppl., 1989, v. ll, p.73−83.
Torriani A.M. Influence of inorganic phosphate in the formation of phosphatase by Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta, 1960, v.38, p.460−466.
Torriani A.M. Alkaline phosphatase from Escherichia coli. In: Procedures in nucleic acid research (Cantoni G.L. and Davis R., Eds.), Harper and Row, Publishers, New York, 1966, p.224−234.
Uchida E., Mori H., Mizushima S. Stepwise movement of preproteins in the process of translocation across the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. -J. Biol. Chem., 1995, v.270, p.30 862−30 868.
Ulbrandt N.D., London E., Oliver D.B. Deep penetration of a portion of Escherichia coli SecA protein into model membranes is promoted by anionic phospholipids and by partial unfolding. J. Biol. Chem., 1992, v.267, p.15 184−15 192.
Van den Brink-van der Laan E., Dalbey R.E., Demel R.A., Killian J.A., de Kruijff B. Effect of non-bilayer lipids on membrane binding and insertion of the catalytic domain of leader peptidase. Biochemistry, 2001, v.40, 96 779 684.
Van der Does C., Swaving J., van Klompenburg W., Driessen A.J.M. Non-bilayer lipids stimulate the activity of the reconstituted bacterial protein translocase. J. Biol. Chem., 2000, v.275, p.2472−2478.
Van der Wolk J.P., de Wit J.G., Driessen A.J.M. The catalytic cycle of the Escherichia coli SecA ATPase comprises two distinct preprotein translocation events. The EMBO J., 1997, v. 16, p.7297−7304.
Van Dijl J.M., de Jong A., Smith H., Bron S., Venema G. Signal peptidase I overproduction results in increased efficiencies of export and maturation of hybrid secretory proteins in Escherichia coli. Mol. Gen. Genet., 1991, v.227, p.40−48.
Van Klompenburg W., Paetzel M., de Jong J.M., Dalbey R.E., Demel R.A., von Heijne G., Kruijff B. Phosphatidylethanolamine mediates insertion of the catalytic domain of leader peptidase in membranes. FEBS Lett., 1998, v.431, p.75−79.
Van Voorst F., van der Does C., Brunner J., Oriessen A. J. M., de Kruijff B. Translocase-bound SecA is largely shielded from the phospholipid acyl chains. Biochemistry, 1998, v.37, p. 12 261−12 268.
Van Voorst F., de Kruijff B. Role of lipids in the translocation of proteins across membranes. Biochem. J., 2000, v.347, p.601−612.
Van Wely K.H.M., Swaving J., Freudl R., Driessen A.J.M. Translocation of proteins across the cell envelope of gram-positive bacteria. FEMS Microbiol., 2001, v.25, p.437−454.
Von Heijne G. The distribution of positively charged residues in bacterial inner membrane proteins correlates with the trans-membrane topology. The EMBO J., 1986, v.5, p.3021−3027.
Von Heijne G. The signal peptide. J. Membr. Biol., 1990, v. l 15, p. 195−201.
Wang H.-W., Chen Y., Yang H., Chen X., Duan M.-X., Tai P.C., Sui S.-F. Ring-like pore structures of SecA: Implication for bacterial protein-conducting channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, v. l00, p.4221−4226.
Wang L., Miller A., Kendall D.A. Signal peptide determinants of SecA binding and stimulation of ATPase activity. J. Biol. Chem., 2000, v.275, p.10 154−10 159.
Wickner W., Leonard M.R. Escherichia coli preprotein translocase. -J. Biol. Chem., 1996, v.271, p.29 514−29 516.

Заполнить форму текущей работой