Молекулярно-генетическая характеристика пандемического вируса гриппа А подтипа H1N1, циркулировавшего на территории Российской Федерации на протяжении сезонов 2009-2011гг
В апреле 2009 года в Мексике и США были зарегистрированы случаи инфицирования человека ранее не описанным вирусом гриппа, А (НШ1)рёт2009, подобному свиному. На протяжении следующих нескольких месяцев произошёл подъём заболеваемости в вышеупомянутых странах, а также распространение нового вируса гриппа, А в страны Европы, Азии и Австралию. 21 мая 2009 года из носоглоточного смыва больного… Читать ещё >
Содержание
- I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА СТРОЕНИЯ ВИРУСНОЙ ЧАСТИЦЫ
- I. 1 1 Классификация
- I. 1 2 Строение вирусной частицы
- I. 1 3 Структура генома вируса гриппа А
- I. 1 4 Репликация вируса гриппа
- I. 1 5 Белки вируса гриппа и их функциональные особенности
- 1. 1. 5. 1. РНК-полимеразный комплекс
- 1. 1. 5. 2. РВ
- 1. 1. 5. 3. РВ
- 1. 1. 5. 4. РА
- 1. 1. 5. 5. Гемагглютинин
- 1. 1. 5. 6. Нуклеопротеин
- 1. 1. 5. 7. Нейраминидаза
- 1. 1. 5. 8. Матриксный (М1) и трансмембранный белок (М2)
- 1. 1. 5. 9. Неструктурные белки: NS1 и NS
- 1. 2. ХАРАКТЕРИСТИКА ПАНДЕМИЧЕСКОГО ГРИППА, А ПОДТИПА H1N
- 1. 1. 5. 1. РНК-полимеразный комплекс
- I. 2 1 Происхождение пандемического вируса гриппа A (H1N1)pdm
- 122. Эпидемиологические особенности вируса гриппа, А подтипа H1N
- 123. Клиническая картина пандемического гриппа A (H1N1)pdm
- 1. 3. ПРОТИВОВИРУСНЫЕ ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
- I. 31 Арбидол
- I. 3 2 Амантадин и римантадин
- I. 3 3 Занамивир и озельтамивир
- I. 3 4 Чувствительность пандемического вируса гриппа A (H1N1)pdm2009 к противовирусным лекарственным препаратам
- СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
- II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
- 11. 1. Сбор клинического материала для исследования
- 11. 2. Выделение РНК
- 11. 3. Реакция обратной транскрипции
- 11. 4. Олигонуклеотиды, использованные в экспериментах
- 11. 5. Проведение полимеразной цепной реакции
- Н.6 Клонирование фрагментов концевых областей генома
- II. 6 1 Получение рекомбинантных плазмид
- II. 6 2 Приготовление компетентных клеток
- II. 6 3 Трансформация клеток плазмидной ДНК
- II. 6 4 Селекция плазмид, несущих последовательности фрагментов гена гемагглютинина
- II. 6 5 Выделение плазмидной ДНК
- 11. 7. Электрофорез ДНК
- 11. 8. Приготовление ДНК для секвенирования
- 11. 9. Секвенирование ДНК
- 11. 10. Построение алайнментов и филогенетический анализ
- 11. 11. Анализируемые штаммы из базы данных GenBank
- III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
- 111. 1. ИССЛЕДОВАНИЕ УЧАСТКОВ ГЕНОВ
III 1 1 Молекулярно-генетический анализ участка гена НА 73 III 1 2 Анализ последовательностей участка гена НА и выявление дополнительных мутаций 81 III 1 3 Молекулярно-генетический анализ участка гена NA 84 III 1 4 Анализ последовательностей участка гена NA на предмет выявления потенциальных маркеров устойчивости к противовирусным лекарственным препаратам 89 III 1 5 Молекулярно-генетический анализ участка гена М 91 III 1 6 Анализ последовательностей участка гена М на предмет выявления потенциальных маркеров устойчивости к противовирусным лекарственным препаратам
111.2 СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ПОЛНЫХ НУКЛЕОТИДНЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ ПАНДЕМИЧЕСКОГО ВИРУСА ГРИППА A (H1N1)pdm2009.
III 2 1 Анализ полной нуклеотидной последовательности генома вируса пандемического гриппа A (H1N1)pdm
III 2 2 Филогенетические взаимоотношения исследуемых вирусов
IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.
V. ВЫВОДЫ.
VI. БИБЛИОГРАФИЧЕСКИИ
СПИСОК.
Список литературы
- Букринская А.Г. // Вирусология.// Москва. Изд. «Медицина». -1986, С. 274 288.
- Бурцева Е.И., Шевченко Е. С., Ленева И. А. и др. // Чувствительность к ремантадину и арбидолу вирусов гриппа, вызвавших эпидемические подъемы заболеваемости в России в сезоне 2004−2005 г.г. // Вопросы вирусологии.-2007.-№ 2.-С. 24−29.
- Гагаринова В.М., Игнатьева Г. С., Синицкая Л. В. и др. // Новый химиопрепарат арбидол: профилактическая эффективность во время эпидемии гриппа. // ЖМЭИ. 1993. — № 5. — С. 40 — 43.
- Глушков Р.Г., Фадеева Н. И., Ленева И. А. и др. // Молекулярно -биологические особенности действия арбидола нового противовирусного препарата. // Хим. — фарм. журн. — 1992. — № 2. — С. 8 — 15.
- Гуськова Т.А., Глушков Р. Г. // Арбидол (иммуномодулятор, индуктор интерферона, антиоксидант) // УХЛС — ВНИХФИ. М.,-2001. С. 28.
- Жданов В. М. // Эволюция вирусов.// М.: Медицина, -1990. — С.356.(2).
- Каверин Н.В., Львов Д. К. // Ортомиксовирусы (Orthomyxoviridae).// Медицинская вирусология: Руководство / Под. ред. Д. К. Львова. М. ЮОО «Медицинское информационное агентство», -2008. — С.176 — 183.
- Карпухин Г. И., Швецова Е. Г., Малышева A.M. // Итоги многолетнего опыта изучения эффективности экстренной профилактики гриппа ремантадином в эпидемиологических наблюдениях. // Проблемы гриппа и ОРЗ. — Л., -1979. — С. 24−28.
- Колобухина Л.В., Львов Д. К., Бурцева Е. И. // Грипп.// Медицинская вирусология: Руководство / Под. ред. Д. К. Львова. М. ЮОО «Медицинское информационное агентство», -2008, — С. 382 — 393.
- Кубарь О.И., Степанова Л. А., Сафонова Л. С. и др. // Клиническая аппликация иммуномодулирующих свойств арбидола при ОРВИ. // Тезисы доклада IV Российского Национального Конгресса «Человек и лекарство», 1997. -С.269.
- Ленева И.А., Глушков Р. Г., Гуськова Т. А. Лекарственные средства для химиотерапии и химиопрофилактики гриппа: особенности механизма действия, эффективность и безопасность (обзор)//Химико-фармацевтический журнал.-2004. -Т.38. -№ 11. -С.8−14.
- Ленева И.А., Гуськова Т. А. //Арбидол эффективный препарат для лечения и профилактики гриппа и ОРВИ: обзор результатов клинических исследований// Рус.мед.жерн.-2008.-Т.16,№ 29. — С. 1972−1976.
- Ленева И.А., Федякина И. Т., Еропкин М. Ю. и др. // Изучение противовирусной активности отечественных противогриппозных химиопрепаратов в культуре клеток и на модели животных // вопр. Вирусологии // -2010г., № 3, С. 19−27.
- Львов Д. К., Бурцева Е. И., Колобухина Л. В., Прилипов А. Г., Щелканов М. Ю. // Новая пандемия 2009 года и её контроль. // Вопросы вирусологии -2009, № 3 С.54−56.
- Львов Д.К. // Рождение и становление вирусологии. // Медицинская вирусология: Руководство / Под. ред. Д. К. Львова. М. ЮОО «Медицинское информационное агентство», -2008. — С. 15 — 20.
- Малый В.П., Романцов М. Г., Сологуб Т. В. // Грипп, пособие для врачей // -2007, С. 84.
- Минздравсоцразвития РФ // Письмо от 30 июня 2009. // Интернет ресурс № 240/10/1−4053http://base.consultant.ru/cons/cgi/online. cgi? req=doc-base=EXP-n=467 562
- Обросова-Серова Н. П., Бурцева Е. И., Невский И. М. и др. // Изучение защитного действия арбидола во время подъема респираторных заболеваний в 1990 г. // Вопросы вирусол. 1991. — № 5. — С.380 — 381.
- Онищенко Г. Г., Шестопалов A.M., Терновой В. А., Евсеенко В.А., Дурымацов
- A.Г., Рассадкин У. Н., Зайковская А. В., Золотых С. И., Юрлов А. К., Михеев
- B.Н., Нетесов С. В., Дроздов И. Г. // Изучение высокопатогенных вирусов гриппа H5N1 изолированных от больных и мертвых птиц в Западной Сибири. // Микробиол. Эпидемиол. и Биотехнол. -2006, № 5, С. 47−54.
- Чучалин А.Г. // Опыт лечения пневмоний в эпидемический сезон заболевания гриппом A/H1N1. // Внебольничная пневмония у взрослых. Под ред. Чучалина А. Г., Синопальникова А. И. М.: Атмосфера, — 2010.
- Abed Y., Baz М., Bovin G. // Impact of neuraminidase mutations conferring influenza resistance to neuraminidase inhibitors in the N1 and N2 genetic backgrounds. // Antivir. Ther. 2006. — Vol. 11.- P.971 — 976.
- Ali A., Avalos R.T., Ponimaskin E. et al. // Influenza virus assembly: effect of influenza virus glycoproteins on the membrane association of Ml protein. // J. Virol. 2000. — Vol. 74. — P. 8709−8719.
- Area E., Martin-Benito J., Gastaminza P., Torreira E., Valpuesta J.M., Carrascosa J.L., Ortin J. // 3D structure of the influenza virus polymerase complex: localization of subunit domains. // Proc Natl. Acad. Sci. -2004, Vol. 101, P. 308−313.
- Biswas S. K, Nayak D.P. // Mutational analysis of the conserved motifs of influenza A virus polymerase basic protein 1. // J Virol -1994- Vol. 68(3), P. 1819−1826.
- Blaas D., Patzelt E., Kuechler E. // Identification of the cap binding protein of influenza virus. //Nucleic Acids Res. -1982, Vol.10, P.4803−4812.
- Braam J, Ulmanen I, Krug R.M. // Molecular model of a eucaryotic transcription complex: functions and movements of influenza P proteins during capped RNA-primed transcription.// Cell. -1983, Vol.34, P.609−618.
- Brand C.M., Skehel J.J. // Crystalline antigen from the influenza virus envelope. // -Nat. New Biol. -1972, Vol.238, P.145−147.
- Bukrinskaya A.G., Vorkunova N.K., Kornilayeva G.V. // Influenza virus uncoating in infected cells and effect of rimantadine.// J. Gen. Virol. 1982. — Vol.60. — P. 49 -59.
- Chen G. and Shih S. // Genomic Signatures of Infl uenza A Pandemic (H1N1) 2009 Virus, Emerging Infectious Diseases. // -2009, Vol. 15, No. 12, P. 1897−1903.
- Chen W, Calvo P. A, Malide D, et al. // A novel influenza A virus mitochondrial protein that induces cell death. //Nat Med -2001- Vol. 7(12), P. 1306−1312.
- Colman P.M. // Influenza virus neuraminidase: structure, antibodies, and inhibitors. // Protein Sci. -1994, Vol.3, P.1687−1696.
- Compans R.W., Content J., Duesberg P.H. // Structure of the ribonucleoprotein of influenza virus. // J. Virol. -1972, Vol. 10, P.795−800.
- Cross K. J., Burleigh L. M., Steinhauer D. A. // Mechanism of cell entry by influenza viruses // Expert review in molecular medicine. 2001. Available at http://www-ermm.cbcu.cam.ac.uk.
- Crumpacker C. // Antiviral therapy. // In: Knipe D.M., Howley P.M., eds. Fields virology.4th ed. Philadelphia: Lippincott Williams&Williams, 2001
- Dawood F.S., Jain S., Finelli L., et all. // Emergence of a novel swine-original influenza A (H1N1) virus in humans. // N. Engl. J. Med. -2009.-Vol.360. P.2605−2615.
- Deng T., Sharps J., Fodor E., Brownlee G.G. // In vitro assembly of PB2 with a PB1-PA dimer supports a new model of assembly of influenza A virus polymerase subunits into a functional trimeric complex. // J. Virol. -2005, 79, P.8669−8674.
- Deyde V.M., Xu X., Bright R.A. et al. // Surveillance of resistance to adamantanes among influenza A (H3N2) and A (H1N1) viruses isolated worldwide // J. Infect. Dis.- 2007. -Vol. 196.-P.249−257.
- Dias A., Bouvier D., Crepin T., McCarthy A.A., Hart D.J., Baudin F., Cusack S., Ruigrok R.W. // The cap-snatching endonuclease of influenza virus polymerase resides in the PA subunit. // Nature. -2009, Vol.458, P.914−918.
- Dowdle W.R. //Influenza A virus recycling revisited. // Bull. World Health Organ. -1999. Vol.77.-P.820- 8.
- Fauquet C. M., Mayo M. A., Maniloff J., et al. // Virus taxonomy, eighth report // Elsevier. 2005. — P. 681 -693.
- Fodor E., Smith M. // The PA subunit is required for efficient nuclear accumulation of the PB1 subunit of the influenza A virus RNA polymerase complex. // J. Virol. -2004, Vol.78, P.9144−9153.
- Fraser C., Donnelly C.A., Cauchemez S. et all // Pandemic potential of a strain of influenza A (H1N1): early findings. // Science.-2009. Vol.324. P. 1557−1561.
- Gambarian F., yamnikova S., Lvov D. et all Receptor specificity of influenza virus from birds and mammalians: new data in involvement of the inner fragments of the carboxylate chain //Virology. 2005. Vol.3334 -P.276−283.
- Gerhard W., Yewdell J., Frankel M. In. //Structure and Variation in Influenza Virus.//N. Y. Elsevier. 1980, P.273−280.
- Gibbs M.J., Gibbs A.J.// Molecular virology: was the 1918 pandemic caused by a bird flu // Nature. 2006. — Vol. 440. P. 9−10.
- Goldsmith C. S., Balish A.// CDC Atlanta //(http://www.cdc.gov/media/subtopic/library/diseases.htm.
- Gomez-Puertas P., Albo C., Perez-Pastrana E., Vivo A., Portela A. //Influenza virus matrix protein is the major driving force in virus budding.// J. Virol. 2000, Vol. 7, 11 538−11 547.
- Gonzalez S., Ortin J. //Characterization of influenza virus PB1 protein binding to viral RNA: two separate regions of the protein contribute to the interaction domain.// J. Virol. 1999, Vol. 73, P.631−637.
- Hagen M., Chung T.D., Butcher J.A., Krystal M. //Recombinant influenza virus polymerase: requirement of both 5'and 3' viral ends for endonuclease activity.// J. Virol. 1994, Vol. 68, P.1509−1515.
- Harper D. //Influenza. Online Etymology Dictionary // 2001. Available at http://www.etymonline.com/index.php?search=influenza&searchmode=none
- Hay den F. //WHO guidelines on the use of vaccines and antivirals during influenza Annex 5-Considerations of the use of antivirals during influenza pandemic.// Geneva 2002, 2−40ct.
- Hirsch A. //Handbook of Geographical and Historical Pathology.// London: New Sydenham Society, 1883. http://www.etymonline.com/index.php?search=influenza&searchmode=none
- Hoffman F. -La Roche Ltd. //Product Monograph: Tamiflu.// Ontario (Canada), 2004.
- Huang R.T., Wahn K., Klenk H.D., Rott R. //Fusion between cell membrane and liposomes containing the glycoproteins of influenza virus. //Virology. 1980, Vol. 104, P.294−302
- Huarte M., Falcon A., Nakaya Y., Ortin J., Garcia-Sastre A., Nieto A. //Threonine 157 of influenza virus PA polymerase subunit modulates RNA replication in infectious viruses. //J. Virol. 2003, Vol. 77, P.6007−6013.
- Hurt AC, Holien JK, Parker M, Kelso A, Barr IG. //Zanamivir-Resistant Influenza Viruses with a Novel Neuraminidase Mutation. //J Virol. 2009- Vol. 83:10 366−73.
- Ilyushina N. A, Khalenkov A. M., Seilerl J. P, Forrest H. L., Bovin N. V., Jefferson T., Deeks J.J., Demicheli V. //Amantadine and rimantadine for preventing and treating influenza A in adults. // Cochrane Database Syst. Rev. 2006. — Vol.2.
- Kawaoka Y., Webster R.G. //Sequence requirements for cleavage activation of influenza virus hemagglutinin expressed in mammalian cells. //Proc. Natl. Acad. Sci. 1988, Vol. 85, 324−328.
- Kell W., Niemann H., Schwars R.T., Klenk H.D. //Carbohydrates of influenza virus. V. Oligosaccharides attached to individual glycosylation sites of the hemagglutinin of fowl plaque virus. //Virology. 1984, Vol. 133, P.77−91.
- Kingsford C., N. Nagarajan, S.L. Salzberg. //2009 Swine-Origin Influenza A (H1N1) Resembles Previous Influenza Isolates.// -2009, Vol. 4, Is. 7.
- Kiso M., Mitamura K., Sakai-Tagama Y. et al. //Resistant influenza A viruses in children treated with oseltamivir: descriptive study // Lancet.- 2004.-Vol.364, P.759−765.
- Klenk H.D., Compans R.W., Choppin W.P. //An electron microscopic study of the presence or absence of neuraminic acid in enveloped viruses. //Virology. 1970, Vol. 42, P. 1158−1162.
- Klenk H.D., Garten W. //Host cell proteases controlling virus pathogenicity.// Trends. Microbiol. 1994, Vol. 2, 39−43.
- Klenk H.D., Rott R., Orlich M., Biodorn J. //Activation of influenza A viruses by trypsin treatment. //Virology. 1975, Vol. 68, 426−439.
- Klumpp K., Ruigrok R.W.H., Baudin F. //Roles of the influenza virus polymerase and nucleoprotein in forming a functional RNP structure // The EMBO Journal. -1997.- Vol.16.-P.1248−1257.
- Krug R.M., Etkind P.R. //Cytoplasmic and nuclear virus-specific proteins in influenza virus-infected MDCK cells. //Virology. 1973, Vol. 56, P.334−348.
- Krug R.M., Soeiro R. //Studies on the intranuclear localization of influenza virus-specific proteins. //Virology. 1975, Vol. 64, P.378−387.
- Lamb R.A., Choppin P.W. //The gene structure and replication of influenza virus. //Ann. Rev. Biochem. 1983, Vol. 52, P.467−506.
- Lamb R.A., Krug R.M. //Orthomyxoviridae. In: Fields Virology. Section 2, Specific Virus Families. //Eds B.N. Fields and D.M. Knipe, Lippincott, Williams & Wilkins, 2001, P.1091−1137.
- Lamb R.A., Lai C.J. //Conservation of the influenza virus membrane protein (Ml) amino acid sequence and an open reading frame of RNA segment 7 encoding a second protein (M2) in H1N1 and H3N2 strains. //Virology. 1981, Vol. 112, P.746−751.
- Laver W.G., Air G.M., Webster R.G. //Mechanism of antigenic drift in influenza virus. Amino acid sequence changes in an antigenically active region of Hong Kong (H3N2) influenza virus hemagglutinin. //J. Mol. Biol. 1981, Vol. 145, P.339−361.
- Lazarowitz S.G., Compans R.W., Choppin P.W. //Influenza virus structural and nonstructural proteins in infected cells and their plasma membranes.// Virology. 1971, Vol.46, P.830−843.
- Li M.L., Ramirez B.C., Krug R.M. //RNA-dependent activation of primer RNA production by influenza virus polymerase: different regions of the same protein subunit constitute the two required RNA-binding sites. //EMBO J. 1998, Vol. 17, P.5844−5852.
- Li M.L., Rao P., Krug R.M. //The active sites of the influenza cap-dependent endonuclease are on different polymerase subunits. //EMBO J. 2001, Vol. 20, P.2078−2086.
- Lu Y., Qian X.Y., Krug R.M. //The influenza virus NS1 protein: a novel inhibitor of pre-mRNA splicing.// Genes. Dev. 1994, Vol. 8, P. 1817−1828.
- Maeda Y., Horimoto T., Kawaoka Y. //Classification and genome structure of influenza virus. //Nippon Rinsho. 2003, Vol.61, P. 1886−1891.
- Marjuki H., Barman S., Webster R. G. and Webby R. J. //Adaptation of Pandemic H1N1 Influenza Viruses in Mice// JOURNAL OF VIROLOGY, 2010.P. 86 078 616.
- Marra F., Marra C.A., Stiver H.G. //A case for rimantadine to be merketed in Canada for prophylaxis of influenza A virus infection. // Can. Respir. J. 2003. -Vol. 10(7).- P. 381 -388.
- Martin K., Helenius A.// Nuclear transport of influenza virus ribonucleoproteins: the viral matrix protein (Ml) promotes export and inhibits import. //Cell. 1991, Vol. 67, P.117−130.
- Meindl P., Bodo G., Palese P. et.al. //Inhibition of neuraminidase activity by derivatives of 2-deoxy-2,3-dehydro-A^-acetylneuraminic acid. // Virology. 1974. -Vol.58(2). — P. 457−463.
- Monto A.S., McKimm-Breschin J., Macken C. et al. //Detection of influenza viruses resistant to neuraminidase inhibitors in global surveillance during the first 3years of their use//Antimocbob. Agents Chemother.-2006.-Vol.50(7).-P.2395−2402.126 ~
- Mosley V. M., and Wycoff R. W. G. //Electron microscopy of the virus of influenza // Nature. 1946. — Vol. 157. — P. 263.
- Naffakh N., Massin P., van der Werf S. //The transcription/ replication activity of the polymerase of influenza A viruses is not correlated with the level of proteolysis induced by the PA subunit. //Virology 2001, Vol. 285, P.244−252.
- Nakajima K. //Influenza virus genome structure and encoded proteins. //Nippon Rinsho. 1997, Vol. 55, P.2542−2546.
- Oxford J.S., Lambkin R. //Targeting influenza virus neuraminidase a new strategy for antiviral therapy // Drug Discover Today. — 1998. — N 3. — P. 448−456.
- Ozawa M., Basnet S., Burley L. M., Neumann G., Hatta M. and Kawaoka Y.
- Impact of Amino Acid Mutations in PB2, PB1-F2, and NS1 on the Replication127 ~and Pathogenicity of Pandemic (H1N1) 2009 Influenza Viruses// J. OF VIROLOGY -2011, Vol. 85, № 9, P. 4596−4601.
- Palache A.M. //Influenza vaccines. A reappraisal of their use // Drugs. 1997. -V. 54,-N6.-P. 841−856.
- Palese P., Tobita K., Ueda M., Compans R.W. //Characterization of temperature sensitive influenza virus mutants defective in neuraminidase. //Virology. 1974, Vol.61, P.397−410.
- Paul M.V., Estelle Martin-Granel //500-year Evolution of the Term Epidemic // Emerging Infectious Diseases.- 2006.-Vol. 12.-P.976−980.
- Pinto L., Holsinger L.J., Lamb R.A. //Influenza virus M2 protein has ion channel activity. // Cell. 1992. — Vol.69. — P. 517 — 528.
- Pinto L.H., Lamb R.A. //Controlling influenza virus replication by inhibiting its proton channel.//Mol.BioSyst.- 2007, — Vol.3.- P. 18−23.
- Potdar V. A., Chadha M. S., Jadhav S. M., Mullick J.,. Cherian S. S, Mishra A. C.// Genetic Characterization of the Influenza A Pandemic (H1N1) 2009 Virus Isolates from India// www.plosone.org, -2010.V. 5,1. 3.
- Potter C.W. //A history of influenza.//Journal of Applied Microbiology.-2001.-Vol.91.-P.572−579.
- Privalsky M.L., //Penhoet E.E. The structure and synthesis of influenza virus phosphoproteins. //J. Biol. Chem. 1981, Vol. 256, P.5368−5376.
- Pyle G.F. //The Diffusion of Influenza: Patterns and Paradigms.// New Jersey: Rowan & Littlefield, 1986.
- Qian X.Y., Alonso-Caplen F., Krug R.M. //Two functional domains of theinfluenza virus NS1 protein are required for regulation of nuclear export of mRNA.
- J. Virol. 1994, Vol.68, P.2433−2441.128 ~
- Qiu Y., Krug R.M. //The influenza virus NS1 protein is a poly (A)-binding protein that inhibits nuclear export of mRNAs containing poly (A). //J. Virol. 1994, Vol.68, P.2425−2432.
- Qiu Y., Nemeroff M., Krug R.M. //The influenza virus NS1 protein binds to a specific region in human U6 snRNA and inhibits U6-U2 and U6-U4 snRNA interactions during splicing. // RNA. 1995, Vol. 1, P.304−316.
- Saito R., Sakai T., Sato I. et al. // Frequency of amantadine-resistant influenza A viruses during two seasons featuring cocirculation of H1N1 and H3N2. // J.Clin.Microbiol.-2003.-Vol.41, P.2164−2165.
- Sakaguchi T., Laser G.P., Lamb R.A. // The ion channel activity of the influenza virus M2 protein affects transport through the Golgi apparatus. // J. Cell Biol. 1996. — Vol.133. — P. 733 — 747.
- Sanz-Ezquerro J.J., de la Luna S., Ortin J., Nieto A. // Individual expression of influenza virus PA protein induces degradation of coexpressed proteins. // J. Virol. 1995, Vol. 69, P.2420−2426.
- Schmitt A.P., Lamb R.A. //Influenza virus assembly and budding at the viral budozone. // Adv. Virus. Res. 2005. Vol. 64. — P. 383−416.
- Schulman J.L., Palese P. // Virulence factors of influenza A viruses: WSN virus neuraminidase required for plaque production in MDBK cells. //J Virol. 1977, Vol. 24, P.170−176.
- Shinde V, Bridges CB, Uyeki TM, Shu B, Balish A, et al. (2009) // Triple-Reassortant Swine Influenza A (HI) in Humans in the United States, 2005−2009. // N Engl J Med -2009- Vol.360, P.2616−2625.
- Skehel J.J. // Polypeptide synthesis in influenza virus-infected cells. //Virology. 1972, Vol. 49, P.23−36.
- Skehel J.J., Waterfields M.D. // Studies on primary structure of the influenza virus hemagglutinin. // Proc. Natl. Acad. Sci. 1975, Vol. 72, P.93−97.
- Smith W., Andrewes C.H., Laidlaw P.P. // A virus obtained from influenza patients.//Lancet. -1933.-Vol. 1 -P.266−68.
- Sreta D, Kedkovid R, Tuamsang S, Kitikoon P, Thanawongnuwech R // Pathogenesis of swine influenza virus (Thai isolates) in weanling pigs: an experimental trial. // Virol J 2009, Vol. 6.
- Sugiura A., Ueda M. // Neurovirulence of recombinants between virulent and avirulent virus strains. // Virology. 1980, Vol. 101, P.440−449.
- Taubenberger J.K., Reid A.H., Krafft A.E. et al. // Initial genetic characterization of the 1918 «Spanish» influenza virus. //Science 1997.-Vol.275.-P.1793−1796.
- Taubenberger J.K., Reid AH, Lourens R.M., Wang R. et.al. // Characterization of the 1918 influenza virus polymerase genes.// Nature. 2005. — Vol.437. — P.889−893.
- Update: Novel influenza A (H1N1) virus infections world-wide, May 6, -2009. // Morbid. Mortal. Wkly Rep. (MMWR). // -2009. -Vol. 58, N 17. P.453−457.
- Varghese J.N., Laver W.G., Colman P.M. // Structure of the influenza virus glycoprotein antigen neuraminidase at 2.9 A resolution.// Nature. 1983, Vol. 303, P.35−40.
- Veit M., Kretzschmar E., Kuroda K., Garten W., Schmidt M.F., Klenk H.D.,
- Rott R. // Site-specific mutagenesis identifies three cysteine residues in the130 ~cytoplasmic tail as acylation sites of influenza virus hemagglutinin. // J. Virol. 1991, Vol. 65, P.2491−2500.
- Walsh E.E., Cox C., Falsey A.R. // Clinical features of influenza A virus infection in older hospitalized persons. // J. Am. Geriatr. Soc. 2002. — Vol.50. — P. 1498 — 1503.
- Wang C., Lamb R. A., Pinto L. H. // Activation of the M2 ion channel of influenza virus: a role for the transmembrane domain histidine residue. // Biophys. J. 1995.-Vol. 69. — P.1363−1371.
- Weaver E. A, Rubrum A. M., Webby R. J., Barry M. A. // Protection against Divergent Influenza H1N1 Virus by a Centralized Influenza Hemagglutinin// -2011, Vol. 6, Is. 3.
- Wiley D.C., Wilson I.A., Skehel J.J. // Structural identification of the antibody-binding sites of Hong Kong influenza hemagglutinin and their involvement in antigenic variation. //Nature. 1981, Vol. 289, P.373−378.
- Wilson I.A., Skehel J.J., Wiley D.C. // Structure of the hemagglutinin membrane glycoprotein of influenza virus at 3A resolution. // Nature. 1981, Vol. 289, P.366−373.
- World Health Organization. // Fact sheet Avian Influenza. 2006 February- Available at http://www.who.int/mediacentre/factsheets/avianinfluenza/en/
- World Health Organization. // Fact sheet № 211// March 2003, document available at. http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs211/en/
- World Health Organization. // WHO consultation on priority public health interventions before and during an influenza pandemic.//WHO, Geneva, March 2004, document available at http ://www. who. int/csr/disease/avianinfluenza/ final .pdf
- Yen H., Herlocher L.M., Hoffman E. et al. // Neuraminidase inhibitor-resistant influenza viruses may differ substantially in fitness and transmissibility//Antimicro. Agents and Chemother.-2005.-Vol.49(10).-P.4075−4084.
- Zhang Y., Lin X., Zhang F., Wu J., Tan W., Bi Sh, Zhou J, Shu Y., Wang Y. //Hemagglutinin and neuraminidase matching patterns of two influenza A virus strains related to the 1918 and 2009 global pandemics// Virology.-2010, Vol.5 (2).
- Zhirnov O.P. // Isolation of matrix protein Ml from influenza viruses by acid -dependent extraction with nonionic detergent. // Virology. 1992. — Vol.186. — P. 324−330.
- Zhou NN, Senne DA, Landgraf JS, Swenson SL, Erickson G, et al. // Genetic reassortment of avian, swine, and human influenza A viruses in American pigs. // J Virol 1999, Vol. 73, P. 8851−8856.